Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Линкерные гистоны семейства Н1 суперкомпактного хроматина спермиев: Конформационные особенности и взаимодействие с ДНК

Диссертация: Линкерные гистоны семейства Н1 суперкомпактного хроматина спермиев: Конформационные особенности и взаимодействие с ДНК
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В условиях низких ионных сил все исследуемые гистоны имеют конформацию типа поли-Ь-пролин-И с различной степенью дефектности. Наименьшая степень дефектности характерна для наиболее заряженного из исследуемых гистонов — Н1 спермиев моллюска. Нейтрализация среднего суммарного заряда исследуемых белковых молекул при увеличении ионной силы раствора или понижение его в области щелочных значений… Читать ещё >

Содержание

  • Актуальность проблемы
  • Цели и задачи исследования
  • Научная новизна и научно-практическая ценность
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О СТРУКТУРЕ ХРОМАТИНА
      • 1. 1. 1. Первый уровень организации хроматина
        • 1. 1. 2. 30. -нм фибрилла. /
      • 1. 1. 3. Модели 30-нм фибриллы. ^-Ч'"''
      • 1. 1. 4. Петельный уровень организации хроматина
      • 1. 1. 5. Метафазная хромосома
    • 1. 2. ГИСТОНЫ
      • 1. 2. 1. Гистоны семейства Н
      • 1. 2. 2. Постсинтетические модификации гистонов семейства Н
      • 1. 2. 3. Взаимодействие гистонов семейства Н1 с ДНК
    • 1. 3. НЕГИСТОНОВЫЕ БЕЛКИ ХРОМАТИНА
      • 1. 3. 1. ЬНУЮ белки
      • 1. 3. 2. Белки семейства НМ01/
      • 1. 3. 3. Взаимодействие белков НМ01 и 2 с ДНК и хроматином

Линкерные гистоны семейства Н1 суперкомпактного хроматина спермиев: Конформационные особенности и взаимодействие с ДНК (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Исследование структуры хроматина находится в центре проблем современной молекулярной биологии и биофизики. Белки хроматина обеспечивают компактную упаковку ДНК в ядре и принимают участие в процессе управления дифференциальной экспрессией генов [РекепГеМ в., 1992]. В настоящее время важная роль в организации структуры хроматина приписывается гистонам семейства Н1. Эта фракция, связанная с линкерным участком ДНК, отвечает за поддержание высших уровней его структурной организации и, таким образом, по-видимому, участвует в процессах компактизации-декомпактизации хроматина при его функционировании.

Удобной моделью для исследования влияния структуры хроматина на экспрессию генов являются клетки спермиев, в которых хроматин находится в транскрипционно неактивном состоянии. В таких клетках ДНК упакована более плотно, чем в соматических клетках.

В процессе сперматогенеза типичные соматические клетки претерпевают биохимические и морфологические изменения: элиминируется цитоплазма и образуются жгутики, прекращается репликация ДНК, осуществляется высокая степень компактизации ядерной ДНК, достигается полная репрессия активности генов. Ядро спермия в отличие от ядер терминально дифференцированных клеток после оплодотворения должно быть реактивировано. Поэтому эти структурные изменения ДНК в сперматозоидах должны быть обратимыми.

В упаковке ДНК спермиев принимают участие различные типы белков. В противоположность относительно постоянному набору из четырех гистонов нуклеосомного кора (Н2А, Н2 В, НЗ и Н4) и линкерного гистона Н1, образующих комплекс с ДНК в хроматине соматических клеток [Kornberg, 1977; Laybourn and Kadonaga, 1991; Fedor, 1992; Felsenfeld, 1992; Travers, 1992; Widom, 1998], в ядрах спермиев многих животных обнаружены различные основные белки. Все разнообразие смены белкового состава в процессе сперматогенеза можно свести к трем основным вариантам: гистоны замещаются на спермий-специфические варианты, тиопротамины или протамины, помимо гистонов появляются дополнительные S-белки.

В случае замены гистонов на протамины или промежуточные белки происходит исчезновение нуклеосомной структуры хроматина [Kierszenbaum and Tres, 1978; Ausio and Subirana, 1982], в то время как наличие гистонов в хроматине спермиев некоторых видов морских беспозвоночных и рыб сохраняет нуклеосомную организацию этого хроматина [Keishline and Wasserman, 1979; Kadura et al., 1983; Poccia, 1986; 1992]. Таким образом, существует несколько механизмов структурных перестроек хроматина, сопровождающих репрессию генома сперматозоидов.

Наиболее интересной является замена гистонов семейства HI на их спермий-специфические варианты [Zalenskaya et al., 1981; Misselwitz et al., 1986; Poccia, 1986; Рамм и др, 1987]. В этом случае в линкерных гистонах увеличивается содержание аргинина до 10−16%, в то время как в соматических клетках эта величина составляет 1−2% [Jenson et al., 1980; Zalenskaya et al., 1981; Misselwitz et al., 1986]. Аргинин способен к более сильным взаимодействиям с ДНК за счет образования водородных связей с остатками фосфорной кислоты, чем лизин, который взаимодействует с ДНК в основном электростатически. Имеются предположения, что увеличение количества аргинина в линкерных белках приводит в процессе сперматогенеза к увеличению плотности упаковки ДНК в ядре и коррелирует с увеличением длины линкерного участка ДНК в нуклеосоме [Костылева и др., 1989], и уменьшением транскрипционной активности ядра [Villeponteau et al., 1992]. Кроме того, спермий-специфические белки характеризуются более длинной по сравнению с соматическими гистонами полипептидной цепью и более высокой степенью а-спиральности [Crane-Robinson et al., 1984; Misselwitz et al., 1986; Puigdomenech et al., 1987; Рамм и др., 1995; Чихиржина и др., 1998]. Удлинение цепи происходит за счет повторяющихся протаминоподобных вставок Ser-Pro-Lys (Arg)-Lys (Arg) в концевых доменах спермий-специфических гистонов [Von Holt et al., 1979].

Цели и задачи исследования.

Цель предлагаемой работы состояла в том, чтобы выявить связь между физико-химическими свойствами ядерных белков, их конформационными особенностями, и уровнем транскрипционной активности ядер, из которых они выделены, а также исследование процесса компактизции-декомпактизации хроматина на модельных системах ДНК-белковых комплексов. Адекватным методом решения поставленных задач является метод кругового дихроизма. В соответствии с целью исследования были поставлены следующие задачи:

1. Методом кругового дихроизма выявить конформационные особенности вторичной и третичной структуры спермий-специфических белков хроматина морского ежа, морской звезды, двустворчатого моллюска и соматического гистона из тимуса крыс в различных ионных условиях.

2. Исследовать термостабильность вторичной и третичной структуры спермий-специфических белков семейства HI.

3. Выделить и охарактеризовать глобулярные фрагменты соматического гистона HI тимуса крыс и гистона HI хроматина спермиев морского ежа.

4. Методами кругового дихроизма и спектрофотометрического плавления исследовать процессы компактизации-декомпактизации хроматина спермиев на модельных системах ДНК-белковых комплексов.

Научная новизна и научно-практическая ценность работы.

В предлагаемой работе методом кругового дихроизма (КД) было проведено исследование конформационных особенностей спермий-специфических гистонов семейства Н1 некоторых морских беспозвоночных. Выявление особенностей структурного состояния белков хроматина спермиев позволило нам высказать предположение о существовании по крайней мере двух различных механизмов, приводящих к суперкомпактной укладке хроматина зрелых сперматозоидов морских беспозвоночных. Исследование термостабильности интактных молекул гистонов Н1 тимуса крыс и спермиев морского ежа и выделенных из них глобулярных фрагментов показало, что структура глобулярной части молекул стабилизируется их концевыми участками.

Впервые в этой работе были охарактеризованы конформационные особенности спермий-специфического гистона Н1, выделенного из хроматина морской звезды Aphelasterias japonica и его искусственных комплексов с ДНК. Было показано, что по своим структурным характеристикам этот белок близок к линкерному гистону Н1 хроматина спермиев морского ежа.

Кроме того, в этой работе были охарактеризованы структурные перестройки ДНК и гистонов при их взаимодействии и изучены образующиеся при этом надмолекулярные ассоциаты. Было показано, что гистон Н1 спермиев моллюска, обладая наибольшей способностью образовывать левоспиральные структуры и наименьшей — а-спиральные участки, при взаимодействии с ДНК формирует комплексы, которые не образуют высокоупорядоченные специфические структуры. Возможно, для образования таких структур существенным является взаимодействие кластеров на поверхности a-спиральных участков, способствующее регулярной организации таких ассоциатов. В гистонах Н1 хроматина спермиев морской звезды и морского ежа таких структур больше, и это может объяснить более ярко выраженную способность их комплексов с.

ДНК образовывать конденсированные структуры. Мы предполагаем, что взаимодействие спермий-специфических гистонов с ДНК происходит одновременно и в большом и в малом желобке двойной спирали ДНК, в то время как соматический гистон Н1 связывается с ДНК только в большом желобке.

Методом спектрофотометрического плавления было показано, что при образовании комплексов ДНК с гистонами Н1 участки ДНК, связанные с белком, стабилизированы по отношению к тепловой денатурации.

Полученные в работе результаты важны для понимания связи между структурой хроматина и его функционированием. Выявление структурных особенностей гистонов семейства Н1, входящих в состав суперкомпактного хроматина спермиев, а также изучение влияния этих гистонов на структуру ДНК при их взаимодействии и на физико-химические особенности полученных комплексов являются важными условиями понимания механизмов, обусловливающих стабильность структуры супер компактного хроматина спермиев.

выводы.

1. Исследованные спермий-специфические гистоны могут быть разделены на два класса по их способности к образованию а-спиральных структур. Гистоны Н1 спермиев иглокожих характеризуются повышенной способностью образовывать дополнительные а-спиральные структуры, расположенные в их С-концевых доменах. Все а-структурные сегменты этих гистонов очень лабильны и плавятся при очень низких температурах. Гистон Н1 спермиев моллюска имеет более жесткую конформацию левой спирали при низких ионных силах, а-спиральные структуры в глобуле этого гистона по своим свойствам не отличаются от таких структур в соматическом гистоне.

2. Структура глобулярных доменов гистонов Н1 стабилизирована их концевыми фрагментами.

3. При взаимодействии ДНК с исследуемыми спермий-специфическими гистонами структура ее двойной спирали изменяется от Вк С-форме. В растворе низкой ионной силы гистоны Н1 спермиев не компактизуют ДНК. В физиологических условиях наибольшей компактизующей способностью обладают гистоны спермиев иглокожих.

4. Спектрофотометрическое плавление показало, что участки ДНК, связанные с белком, стабилизированы по отношению к тепловой денатурации. Наибольшей стабилизирующей способностью обладает соматический гистон Н1 тимуса крыс.

5. Предполагается, что в хроматине спермиев гистоны Н1 взаимодействуют с ДНК и в большом и в малом желобке ее двойной спирали, что способствует поддержанию этого хроматина в суперкомпактном состоянии. л.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Результаты проведенных исследований дают возможность охарактеризовать особенности структуры гистонов семейства Н1, выделенных из спермиев некоторых морских беспозвоночных (морской звезды Aphelasterias japonica, морского ежа Strongylocentrotus intermedius и двустворчатого моллюска Chlamis islandicus), при их взаимодействии с ДНК.

В условиях низких ионных сил все исследуемые гистоны имеют конформацию типа поли-Ь-пролин-И с различной степенью дефектности. Наименьшая степень дефектности характерна для наиболее заряженного из исследуемых гистонов — Н1 спермиев моллюска. Нейтрализация среднего суммарного заряда исследуемых белковых молекул при увеличении ионной силы раствора или понижение его в области щелочных значений рН приводят к образованию некоторого количества a-спиральных или (3-структурных участков, которые формируют при этих условиях в центральной части молекул глобулу. При этом в гистонах Н1, выделенных из спермиев морского ежа и морской звезды, в состоянии полностью сформировавшейся глобулы количество a-спиральных участков значительно выше. Предполагается, что дополнительные а-спиральные участки располагаются в с-концевых доменах этих молекул.

Исследование термостабильности интактных молекул гистонов Н1 тимуса крыс и спермиев морского ежа и выделенных из них глобулярных фрагментов показало, что структура глобулярной части молекул стабилизируется их концевыми участками. Кроме того глобулярный домен в спермий-специфическом гистоне Н1 сам по себе менее стабилен, чем в Н1 тимуса.

Различия в конформационном поведении негистоновых белков НМШ и 2 могут определять и необходимость сосуществования в клетке обоих белков, очень похожих между собой. Несмотря на 80% гомологию по вторичной структуре эти белки отличаются: белок НМШ склонен в большей степени образовывать участки с а-спиральной конформацией, что может определять различия в функциях этих белков.

Исследование конформационных особенностей гистонов Н1 спермиев и ДНК при их взаимодействии показало, что Н1 спермиев моллюска, также как и гистон Н1 тимуса крыс, взаимодействуетс ДНК некооперативным образом и полученные комплексы лишь в незначительной степени проявляют способность к ассоциации при больших значениях г. Остальные спермий-специфические гистоны, характеризующиеся дополнительными а-спиральными участками в С-концевых доменах, уже в условиях низкой ионной силы связываются с ДНК кооперативно, и способность к ассоциации в этих комплексах проявляется в более значительной степени. По-видимому, это можно объяснить способностью этих белков взаимодействовать друг с другом. В основе такого взаимодействия могут лежать гидрофобные взаимодействия поверхностей а-спиральных кластеров. При физиологических ионных силах образование комплексов ДНК со всеми исследованными гистонами идет Кооперативно, однако наибольшей способностью к ассоциации по-прежнему обладают гистоны Н1 спермиев морского ежа и морской звезды, а наименьшей — соматический гистон.

При взаимодействии гистонов Н1 с ДНК проявляются их конформационные особенности. Так спермий-специфический гистон моллюска, взаимодействуя с ДНК спирализуется в меньшей степени, чем Н1 спермиев морского ежа и морской звезды. С другой стороны, все гистоны хроматина спермиев при образовании комплексов ДНК-белок воздействуют и на структуру ДНК — в то время, как при взаимодействии тимусного гистона с ДНК структура ее двойной спирали остается неизменной. По-видимому, на характер взаимодействия этих белков с ДНК и на место их посадки влияют длина полипептидных цепей и степень обогащения аргинином. Мы предполагаем, что взаимодействие гистонов Н1 хроматина спермиев происходит одновременно и в большой и в малой канавке двойной спирали ДНК, в то время как тимусный располагается только в большой. Изменение состояния гидратации в малом желобке ДНК при взаимодействии с гистонами приводит к изменению ее конформационныхпараметров от Вк С-форме. Этот эффект является особенностью гистонов Н1 хроматина спермиев и вместе с гистон-гистоновым взаимодействием может обусловливать суперкомпактное состояние ДНК такого хроматина.

В физиологических условиях для комплексов с большим содержанием белка характерны высокоупорядоченные асимметричные ассоциаты, приводящие к конденсации ДНК. Наибольшей конденсирующей способностью обладают гистоны Н1 спермиев морского ежа и морской звезды, а наименьшей — спермий-специфический гистон Н1 моллюска. Присутствие соли необходимо для специфической ассоциации, вероятно в связи с тем, что экранирование нескомпенсированных зарядов гистоновых молекул предотвращает расталкивание С-концевых доменов гистонов Н1 и способствует оптимальному поиску мест их взаимодействия с молекулами ДНК для создания регулярной асимметричной структуры, дающей ЧР-тип спектра КД. Присутствие соли способствует стабилизации а-спиралей в С-концевых доменах гистонов Н1 спермиев морского ежа и морской звезды, наличие которых существенно для ассоциации комплексов, способствующей образованию высших уровней организации структуры хроматина. Образование надмолекулярной структуры хроматина морского гребешка идет по другому механизму, более близкому по компактизации хроматину, в котором гистоны заменены на протамины, обладающие стабильной левоспиральной конформацией.

При образовании комплексов ДНК с гистонами Н1 участки ДНК, связанные с белком, стабилизированы по отношению к тепловой денатурации. При этом наибольшим эффектом обладает гистон Н1 спермиев моллюска, а наименьшим — соматический. Во всех комплексах при г=1,0 около половины ДНК остается свободной от белка. Больше всего таких участков содержат комплексы со спермий-специфическим гистоном моллюска. Возможно, что при этом молекулы гистона, взаимодействуя с другими белковыми молекулами, укладываются на ДНК более компактно.

Выявленные конформационные особенности исследованных в данной работе, образцов спермий-специфических гистонов представляются функционально оправданными и вероятно используются для организации и стабилизации супер компактного хроматина спермиев. Лабильность конформационного состояния спермий-специфических гистонов, вероятно, необходима для осуществления структурных перестроек хроматина в процессе деконденсации отцовского пронуклеуса после оплодотворения. Физико-химические свойства цитоплазмы яйцеклетки (ионная сила среды, рН и др.) неоднородны в разных частях яйца, и это, возможно, влияет на стабильность ДНК-белкового комплекса в ядре. С одной стороны, лабильность спермий-специфических белков обуславливает более легкое снятие их с ДНК в узком интервале ионных сил. С другой стороны, повышенная аффинность к ДНК этих белков вследствие увеличения повышенная аффинность к ДНК этих белков вследствие увеличения суммарного положительного заряда приводит к образованию более прочных ДНК-белковых комплексов. Следовательно, участки ДНК, связанные с различными спермий-специфическими белками, будут деконденсироваться различным образом, что может привести к функционально значимому неравномерному расположению нуклеосом и регуляторных белков в связанных с разными белками участках хроматина.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.A., Афанасьев Б. Н. (1983) Негистоновые белки хроматина. Мол. Биол., Т. 17, В. 2, С. 213−233.
  2. Е.И., Селиванова Г. В., Заленская И. А. (1989) Особенности структуры хроматина эритроцитов в зависимости от свойств лизинбогатых гистонов. Мол. Биол., Т.23, Вып.1, С.73−79.
  3. Т.Н., Карпова Е. В., Кондитеров C.B., Воробьев В. И. (1990) Структура хроматина с длинной линкерной ДНК. Мол. Биол., Т.24, С.69−78.
  4. Е.И., Бирштейн Т. М., Болотина И. А., Волькенштейн М. В., Воробьев В. И., Дмитренко Л. М., Некрасова Т. Н. (1970) Исследование структуры гистонов. Мол. биол., Т.4, С. 118.
  5. Е.И., Иванов Г. С., Воробьев В. И. (1993а) Исследование особенностей организации хроматина из различных источников. Биохимия, Т.58, С.1604−1615.
  6. Е.И., Иванов Г. С., Воробьев В. И. (19 936) Исследование конформационных особенностей хроматина спермиев морского ежа. Мол. биол., Т.27, Вып.5, С.1061−1069.
  7. Е.И., Иванов Г. С., Воробьев В. И., Есипова Н. Г., Григолава М. В., Гречишко B.C., Буриченко В. К. (1983) Сравнительное исследование синтетических пептидных фрагментов гистона Н2В. Биофизика, Т.28, Вып.1, С.35−39.
  8. Е.И., Иванов Г. С., Воробьев В. И., Кадура С. Н., Храпунов С. Н. (1987) Исследование структуры иллексина 12 и его комплексов с ДНК. Мол. Биол., Т.21, Вып.6, С.1590−1599.
  9. Е.И., Иванов Г. С., Поспелов В. А., Светликова С. Б., Кукушкин А. Н. (1986) Особенности структурного состояния ДНК в хроматине с коротким линкером. Биофизика, Т.31, Вып. З, С.404−408.
  10. Е.И., Камилова P.P., Полозова O.JL, Воробьев В. И., Буриченко В. К. (1979) Сравнение конформационных возможностейполипептидов, моделирующих концевые участки различных гистонов. Биофизика, Т.24, Вып.5, С.815−820.
  11. Е.И., Карпова Е. В., Воробьев В. И., Григолава М. В., Есипова Н. Г. (1983) Конформационные особенности протаминов. Мол. биол., Т. 17, Вып.2, С.293−302.
  12. Е.И., Осипова Т. Н., Воробьев В. И. (1982) Конформационные особенности гистонов HI из тимуса теленка и спермиев морского ежа. Биофизика, Т.27, С.154−155.
  13. Е.И., Чихиржина Е. В., Костылева Е. И., Воробьев В. И. (1995) Конформационные особенности линкерных белков суперкомпактного хроматина спермиев морскихбеспозвоночных. Биохимия, Т.60, В.1, С.150−158.
  14. A.C. (1958) Спектрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот. Биохимия, Т.23, В.5, С. 656−662.
  15. Е.В., Костылева Е. И., Рамм Е. И., Воробьев В. И. (1998) Исследование компактизации хроматина с использованием модельной системы ДНК-белковых комплексов. Цитология, Т. 10, С. 883−888.
  16. Е.В. Исследование процесса компактизации хроматина на модельной системе ДНК-белковых комплексов. Труды победителей конкурса грантов 1998 г. для студентов, аспирантов и молодых ученых Санкт-Петербурга, НИИХ СПбГУ, 1998, С. 248.249.
  17. A.J., Moran Е.С., Fasman G.D. (1974) Comple of DNA with histones f2a2 and f3. Circular dichroism studies. Biochemistry, V.14, P.4179−4185.
  18. Allan J., Crane-Robinson C., Aviles F. (1980) Nature, V.288, P.675−679.
  19. J., Mitchell T., Harborne N. (1986) Role of HI domains in determening higher chromatin structure and HI location. J. Mol. Biol., V.187, P.591−601.
  20. Allan J., Ram D., Harborne N., Gould H. (1984) Higher order structure in a short repeat length chromatin. J. Cell. Biol., V.98, P.1320−1327.
  21. G., Burlingame R., Wang B., Love W., Moudrianakis E. (1991) The nucleosomal core histone octamer at 3.1° A resolution: a tripartite protein assembly and left-handed superhelix. Proc. Natl. Acad. Sci., V.88, P.10 148−10 152.
  22. J., Subirana I. (1982) Nuclear proteins and the organization of chromatin in spermatazoa of Mytilus edulis. Exp. Cell Res., V.141, P.39−45.
  23. Bailly F" Bailly C., Colson P., Houssier C., Henichart J-P. (1993) A tandem repeat of the SPKK peptide motif induces i|--type DNA structures at alternating AT sequences. FEBS Lett., V.324, P.181−184.
  24. Baneres J-L., Essalouh L., Jariel-Encontre I., Mesnier D., Garrod S., Parello J. (1994) Evidence indicating proximity in the nucleosome between the histone H4 N termini and the globular domain of histone HI. J. Mol. Biol., V. 243, P. 48−59.
  25. Bates D.L., Butler P.J.G., Pearson E.C., Thomas J.O. (1981) Stability of the higher-order structure of chicken erythrocyte chromatin in solution. Eur. J. Biochem., V. l 19, P.469−476.
  26. Bazett-Jones D.P., Leblanc B., Herfort M., Moss T. (1994) Short-range DNA looping by the Xenopus HMG-box transcription factor, xUBF. Science, V. 264, P. 1134−1137.
  27. J., Horowitz R., Dubochet J., Woodcock C. (1995) Chromatin conformation and salt-induced compaction: three—dimensionalstructural information from cryoelectron microscopy. J. Cell Biol, V.131, P. 1365−1376.
  28. Belikov S, Karpov V. (1998) Linker histones: paradigm lost but questions remain. FEBS Lett, V.441, P.161−164.
  29. Belmont A, Bruce K. (1994) Visialization of G1 chromosomes: folded, twisted, supercoiled chromonema model of interphase chromatid structure. J. Cell Biol, V.127, P.287−302.
  30. Blumenfeld M, Orf J. W, Sina B. J, Kreber R. A, Callahan M. A, Mullins J. I, Snyder L.A. (1978) Correlation between phosphorylated HI histones and satellite DNAs in Drosophila virilis. Proc. Natl. Acad. Sci, V.75, P.866−870.
  31. Bonner W. N, Pollard H.B. (1975) The presence of F3-F2a dimer and F1 oligomers in chromatin. Biochem. Biophys. Res. Comm., V.64, P.282−288.
  32. E.M. (1992) Reversible histone modifications and the chromosome cell cycle. BioEssays, V. 14, P. 9−16.
  33. Bradbury E. M, Danby S. D, Rattle H.W.E, Giancotti V. (1975) Studies of the role and mode of operation of the very-lysine-rich histone HI (Fl) in eukaryote chromatin. Histone HI in chromatin and in HI-DNA complexes. Eur. J. Biochem, V.57, P.97−105.
  34. Bustin M, Reeves R. (1996) High-mobility-group chromosomal proteins: architectural components that facilitate chromatin function. In: Progr.
  35. Nucl. Acid Res. Mol. Biol. By Cohn W., Moldave K. Acad. Press, London, V. 54, P. 35−100.
  36. Butler P.J.G. (1984) A difmed structure of the 30 nm chromatin fibre which accomodates different nucleosomal repeat length EMBO J., V.3, P.2599−2604.
  37. Clark D.J., Hill C.S., Martin S.R.%, Thomas J.O. (1988) a-Helix in the carboxy-terminal domains of histones HI and H5. EMBO J., V.7, N1, P.69−75.
  38. D.J., Thomas J.O. (1986) Salt-dependent cooperative interaction of histone HI with linear DNA. J. Mol. Biol., V.187, P.569−580.
  39. D.J., Thomas J.O. (1988) Differences in the binding of HI variants to DNA. Cooperativity and linker-length related distribution. Eur. J. Biochem., V.178, P. 225−233.
  40. S., Bradbury E.M., Matthews H.R. (1980) Histone HI from prophase aggregates DNA better than histone HI from S phase. Exp. Cell Res., V.128, P.127−132.
  41. Crane-Robinson C., Staynov D.Z., Baldvin J.P. (1984) Histones HI and its role in chromatin. Comm. Mol. Cell. Biophys., V.2, P.219−265.
  42. De Bernardin W., Losa R., Koller T. (1986) Formation and characterization of soluble complexes of histone HI with supercoiled DNA. J. Mol. Biol., V.189, P.503−517.
  43. Diez-Caballero T., Aviles F.X., Albert A. (1981) Specific interaction of histone HI with eukaryotic DNA. Nucleic Acids Res., V.9, P. 13 831 393.
  44. Dworetzky, Wright F.M., Lian, Stein, Penman, Stein G.C. (1992) Sequence-specific DNA-binding proteins are components of a nuclear matrixattachment site. PNAS, V.82, P.4178−4182.
  45. J., Klug A. (1976) Solenoidal model for superstructure in chromatin.
  46. J.L., Lawrence J.J. (1983) Spin-label stady of histone Hl-DNA interaction. Involvement of the central part of the molecule in reconstituted chromatin. Eur. J, Biochem., V.132, P. 195−200.
  47. B.O., Nikolaev L.G., Kurochkin S.N., Severin E.S. (1977) Histone Hl-DNA interaction. Influence of phosphorylation on the interaction of histone HI with linear fragmented DNA. Nucleic Acids Res., V.4, P.1065−1081.
  48. D.C., Brahms J. (1978) Form of DNA and the nature of interactions with proteins in chromatin. Nucl. Acids Res., V.5, P.835−850.
  49. N., Fasman G. (1969) Computed circular dichroism spectra for the evaluation of protein conformation. Biochemistry, V. 8, N 10, P. 4108−4115.
  50. A., Schultz P., Ramakrishnan V., Oudet P., Prunell A. (1996) Linker histone-dependent DNA structure in linear mononucleosomes. J. Mol. Biol., V.257,P.30−42.
  51. Hansen J., Tse C., Wolffe A. (1998) Structure and function of the core histone N-termini: more than meets the eye. Biochemistry, V.37, P. 1 763 717 641.
  52. E.F. (1972) Determination of protein: a modification of the Lowry method that gives a linear photometric response. Analyt. Biochem., V.48, P.422−427.
  53. J. (1996) Site-directed cleavage of DNA by linker histone-Fe(II) EDTA conjugate: localization of a globular domain binding site within a nucleosome. Biochemistry, V.35, P. 11 931−11 937.
  54. Hill C. S, Martin S.R., Thomas J.O. (1989) A stable a-helical element in the carboxy-terminal domain of free and chromatin-bound histone HI from sea urchin sperm. EMBO J., V.8, N9, P.2591−2599.
  55. Jenson J.C., Chin-Lin P., Gerber-Jenson B., Litman G. (1980) Structurally unique basic protein coextracted with histones from calf thymus chromatin. Proc. Natl. Acad. Set., V.77, P.1389−1393.
  56. E.W. (1964) Studies on histones. Preparative methods for histone fractions from calf thymus. Biochem. J., V.92, P.55−59.
  57. J., Montero F., Palacian E. (1984) Rearrangement of nucleosomal components by modification of histone amino groups. Structural role of lysine residues. Biochemistry, V.23, P.4280−4284.
  58. Kamilova R. R, Ramm E.I., Ivanov G. S, Burichenko V.K. (1985) The comparative investigation of DNA complexes with sequential (Ala-Orn-Ala) and (Gly-Orn-Gly) polepeptides. Studia Biophysica, V.106, N3, P.155−170.
  59. Kas E, Izaurralde E, Laemmli U.K. (1989) Specific inhibition of DNA binding to nuclear scaffolds and histone HI by distamycin. The role of oligo (dA)-oligo (dT) tracts. J. Mol. Biol., V.210, P.587−599.
  60. Keishline L. D, Wasserman P.M. (1979) Structure of chromatin in sea urchin embryos sperm, and adult somatic cells. Biochemistry, V.18, P.214−219.
  61. Kierszenbaum A. L, Tres L.L. (1978) RNA transcription and chromatin structure during meiotic and postmeiotic stages of spermatogenesis. Fed. Proc., V.37, P.2512−2521.
  62. Knippers R, Otto B, Bohme R. (1978) Binding of phosphorylated histone HI to DNA. Nucleic Acids Res, V.5, P.2113−2131.
  63. Kohlstaedt LA, King D. S, Cole R.D. (1986) Native state of the mobility group chromosomal proteins 1 and 2 is rapidly lost by oxidation of sulfhydryl groups during storage. Biochemistry, V. 25, P. 4562−4565.
  64. Kohlstaedt LA, Sung E. C, Fujishige, Cole R.D. (1987) Non-histone chromosomal protein HMG1 modulates the histone HI-induced condensation of DNA. J. Biolog. Chem, V.262, P. 524−526.
  65. L.N., Beltchev B. (1981) Preferential binding of phosphorylated histone HI to AT-rich DNA. Int. J. Biol. Macromol., V.3, P.145−147.
  66. L.N., Angelov G., Beltchev B. (1978) Studies on the preferential binding of histone HI to AT-rich DNA. Biochim., V.60, P.1347−1349.
  67. H.R., Bradbury E.M. (1978) The role of HI histone phosphorylation in the cell cycle. Turbidity of HI-DNA interaction. Exp. Cell Res., V. l 11, P.343−351.
  68. McGhee J. D, Nickol J.M., Felsenfeld G., Rau D. (1983) Higher order structure of chromatin solenoid is independend of species and spaser length. Cell, V.33, P.831−841.
  69. McGhee J.D., Rau D.C., Charney E" Felsenfeld G. (1980) Higher order structure of chromatin. Cell, V. 22, P. 87−96.
  70. McGhee J.D., Nickol J.M., Felsenfeld G., Rau D.C. (1983) Higher order structure of chromatin: orientation of nucleosomes within the 30nm chromatin solenoid in independent of species and spacer length. Cell, V.33, P.831−841.
  71. McGhee J.D., Rau D.C., Charney E., Felsenfeld G. (1980) Higher order structure of chromatin. Cell, V.22, P.87−96.
  72. A.D. (1980) Nucleosomes structure and its dynamic transitions. Quarterly Rev. of Biophys., V.13, N2, P.255−295.
  73. F., Montero F., Azorin F., Suau P. (1985) Condensation of DNA by the C-terminal domain of histone HI. Biophys. Chemistry, V.22, P. 125 129.
  74. M., Kornberg R.D. (1977) Action of micrococcal nuclease on chromatin and the location of histone HI. J. MOL. Biol., V.109, P.393−404.
  75. P. (1990) Universal control mechanism regulating onset of M-phase. Nature, V. 344, P. 503−507.
  76. R., Dixon G. (1991) Vertebrate protamine genes and the histone-to-protamine replacement reaction. Prog. NARes. Mol. Biol., V.40, P.25−94.
  77. S.A., Prendergast P., Wagner J.P., Nissen M., Reeves R., Pettijohn D.E., Edwards D.P. (1994) The DNA-bending protein HMG1 enhances progesterone receptor binding to its target DNA sequences. Mol. Cel. Biol., V. 14, N 5, P. 3376−3391.
  78. Osipova T.N., Karpova E.V., Vorob’ev V.I. (1990) Chromatin higher-order structure: two-start double superhelix formed by zig-zag shaped nucleosome chain with folded linker DNA. J. Biomol. Struct, and Dynamics, V.8, P.011−022.
  79. Osipova T.N., Pospelov V.A., Svetlikova S.B., Vorob’ev V.I. (1980) The role of histories HI in compaction of nucleosomes in solution. Sedimentation behaviour of digonucleosomes in solution. Eur. J. Biochem, V.113, P.183−188.
  80. C., Chalkley R. (1969) The heterogeneity of histones. I. Quantitative analysis of calf histones in very long polyacrylamide geles. Biochemistry, V.8, P.3972−3979.
  81. J.R., Laemmli U.K. (1977) The structure of histone-depleted metaphase chromosones. Cell, V.12, P.817−828.
  82. K.J., Coffey D.S. (1984) A structural analysis of the role of the nuclear matrix and DNA loops in the organization of the nucleus and chromosome. J. Cell Sci., P. 123−135.
  83. D. (1986) Remodeling of nucleoproteins during gametogenesis, fertilization and early development. Int. Rev. Cytol., V.105, P.1−65.
  84. D., Green G.R. (1992) Packaging and unpackaging the sea urchin sperm genome. Elsevier Science Publishus, P.223−227.
  85. G., Coisett M., Wiston S., Balhorn R. (1981) DNA and protein content of mouse sperm. Exp. Cell. Res., V.136, P.127−136.
  86. D., Bartholomew B., Persinger J., Hayes J., Arents G., Moundrianakis E., Wolffe A. (1996) Science, V.274, P.614−617.
  87. S.W., Glockner J. (1981) Estimation of globular protein secondary structure from circular dichroism. Biochemistry, V.20, P.33−37.
  88. Puigdomenech P., Romero M.C., Allan J., Sautiere P., Guancotti V., Crane-Robinson C. (1987) The chromatin of sea urchin sperm. Biochim. Biophys. Acta, V.908, P.70−75.
  89. V. (1997) Histone structure and the organization of the nucleosome. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., V.26, P.83−112.
  90. Ramm E.I., Vorob’ev V.I., Birshtein T.M., Bolotina I.A., Volkenshtein M.V. (1972) Circular dichroism of DNA and histones in the free state and in deoxyribonucleoprotein. Eur. J. Biochem., V.25, P.245−253.
  91. Read C., Cary P., Crane-Robinson C., Driscoll P., Norman D. (1993) Solution structure of a DNA-binding domain from HMG1. Nucl. Acids Res., V. 21, N 15, P. 3427−3436.
  92. Renz M., Day L.A. (1976) Transition from noncooperative and selective binding of histone HI to DNA. Biochemistry, V.15, P.3220−3228.
  93. M., Nehls P., Hozier J. (1977) Involvement of histone HI in the organization of the chromosome fiber. Proc. Nat. Acad. Sci., V.74, P.1879−1883.
  94. D. (1997) The nucleosome core all wrapped up. Nature, V.389, P.231−233.
  95. Ring D, Cole R.D. (1983) Close contacts between HI histone molecules in nuclei. J. Biol. Chem., V.258, P.15 361−15 364.
  96. Russo E., Giancotti V., Crane-Robinson C. (1983) Effects of binding three lysine-rich HI-type histones to DNA and poly (dG-dC). Int. J. Biol. Macromol., V.5, P.366−368.
  97. Sen D., Metra S., Crothers D.M. (1986) Higher order structure of chromatin: evidence from photochemically detected linear dichroism. Biochemistry, V.25, P.3441−3447.
  98. D.S., Singer M.F. (1978) Characterization of complexes of superhelical and relaxed closed circular DNA with HI and phosphorylated HI. histones. Biochemistry, V.17, P.2086−2095.
  99. C., Horz W. (1991) A functional role for nucleosomes in the repression of a yeat promoter. EMBO J., V.10, N2, P.361−368.
  100. J., Horz W. (1993) Histones, nucleosomes and transcription. Curr. Opin. in Genetics and Develop., V.3, P.219−225.
  101. J., Colom J. (1987) Comparison of protamines from freshwater and marine bivalve molluscs: evolutionnary implications. FEBS Lett., V.220, P.193−196.
  102. M. (1989a) SPKK, a new nucleic acid-binding unit of protein found in histone. EMBO J., V.8, P.797−804.
  103. M. (1989b) SPXX, a frequent sequence motif in gene regulatory proteins. J. Mol. Biol., V.207, P.61−84.
  104. F., Koller Th., Klug A. (1979) Involvement of histone HI in the organization of the nucleosome and of the salt dependent superstructures of chromatin. J. Cell. Biol., V.83, P.403−427.
  105. J.O. (1984) The higher order structure of chromatin and histone HI. J. Cell Sci. Suppl., V. l, P. 1−20.
  106. Thomas J.O., Khabaza A.J.A. (1980) Cross-linking of histone HI in chromatin. Eur. J. Biochem., V. l 12, P.501−511.
  107. J., Ress C., Fihch J. (1992) Cooperative binding of the globular domains of histones HI and H5 to DNA. Nucleic Acids Res., V.20, P. 187−194.
  108. J., Wilson C. (1986) Selective radiolabelling and identification of a strong nucleosome binding site on the globular domain of histone H5. EMBO J., V.5,P.3531−3537.
  109. A. (1992) The reprogramming of transcriptional competence. Cell, V.69, P.573−575.
  110. A. (1999) The location of the linker histone on the nucleosome. TIBS, V.24, P.4−7.
  111. Triebel H., Von Mickwitz C.U., Bar H., Burckhardt G. (1988) Mg2±induced transition to strongly cooperative binding of histone HI to linear DNA. Int. J. Biol. Macromol., V.10, P.322−328.
  112. Van Holde K., Zlatanova J. (1994) Unusual DNA structures, chromatin and transcription. BioEssays, V. 16, N 1, P. 59−68.
  113. Varga-Weisz P., Blank T., Becker P. (1995) Energy-dependent chromatin accessibility and nucleosome mobility in a cell-free system. EMBO J., V.14, P.2209−2216.
  114. Varga-Weisz P., van Holde K., Zlatanova J. (1994) Competition between linker histones and HMG1 for binding to four-way junction DNA: implicaions for transcription. BBRC, V. 203, N 3, P. 1904−1911.
  115. Biophys. Chem., V.18, P.365−395. Widom J. (1998) Structure, dynamics and function of chromatin in vitro.
  116. Worcel A, Benyajati C. (1977) Higher order coiling of DNA in chromatin. Cell, V.12, P.83−100.
  117. Worsel A, Strogarts, Riley D. (1981) Structure of chromatin and the linking number of DNA. PNAS, V.78, P.1461−1465.
  118. Wu R. S, Panuasz H. T, Hatch L, Bonner W.M. (1986) Histones and their modifications. CRC Critic. Rev. Biochem, V.20, P.201−263.
  119. Zalenskaya I.A., Pospelov V. A, Zalensky A. O, Vorob’ev V.I. (1981) Nucleosomal structure of sea urchin and starfish sperm chromatin. Histone H2B is possibly involved in determining the length of linker DNA. Nucl. Acids Res, V.9, N3, P.473−487.
  120. Zalenskaya I. A, Zalensky A.O. (1980) Basic chromosomal proteins of marine invertebrates I. Sperm histones of nine sea urchin species. Comp. Biochem. Physiol, V.65B, P.369−373.
  121. Zalenskaya I. A, Zalenskaya E. O, Zalensky A.O. (1980) Basic chromosomal proteins of marine invertebrates II. Starfish and holothuria. Comp. Biochem. Physiol, V.65B, P.375−378.
  122. Zalensky A. O, Zalenskaya I.A. (1980) Basic chromosomal proteins of marine invertebrates III. The proteins from sperm of bivalvia molluscs. Comp. Biochem. Physiol, V.66B, P.415−419.
  123. Zhou Y, Gershman S, Ramakrishnan V, Travers A, Muyldermans S. (1998) Position and orientation of the globular domain of linker histone H5 on the nucleosome. Nature, V.395, P.402−405.
  124. J. (1990) Histone HI and the regulation of transcription of eukaryotic genes. Trends Biochem. Sci, 1990, V.15, P.273−276.
  125. Zlatanova J, Yaneva J. (1991) Histone Hl-DNA interactions and their relation to chromatin structure and function. DNA and Cell Biology, V.10, P.239−248.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!