Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Пероксидазная ферментная система проростков пшеницы при развитии окислительного стресса в условиях смены светового режима

Диссертация: Пероксидазная ферментная система проростков пшеницы при развитии окислительного стресса в условиях смены светового режима
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Суммируя вышеприведенные результаты, можно заключить, что световой режим оказывает существенное воздействие на функционирование пероксидазной ферментной системы и пероксидазный отклик — часть адаптационного механизма, который вовлечен в регуляцию генерации и детоксикации АФК и, соответственно, в формирование реакции растений на смену светового режима. Ряд авторов высказывают мнение, что… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Свет как компонент сигнальной системы растений
      • 1. 1. 1. Механизм трансляции светового сигнала
    • 1. 2. Стресс- устойчивость- адаптация
    • 1. 3. Окислительный стресс
      • 1. 3. 1. Активные формы кислорода, их образование и роль
      • 1. 3. 2. Антиоксидантная система
    • 1. 4. Пероксидазная система растений
      • 1. 4. 1. Пероксидаза: общее представление о ферменте
      • 1. 4. 2. Механизмы окислительных реакций с участием пероксидаз растений
  • 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Объект исследований и постановка опытов
    • 2. 2. Экстракция и определение гемсодержащих белков (ГСБ)
    • 2. 3. Определение активности супероксиддисмутазы (СОД), каталазы (КАТ) — пероксидазы (ПО)
    • 2. 4. Электрофоретический анализ изоформ ПО
      • 2. 4. 1. Нативный электрофорез белка в ПААГ
      • 2. 4. 21. Выявление пероксидазной активности* и’экстракция отдельных изоформ ПО из геля после электрофореза
    • 2. 5. Количественный анализ моносахаридов изопероксидаз
    • 2. 6. Определение содержания гидропероксидных группировок, супероксид-анион-радикала и антиоксидантов
    • 2. 7. Экстракция и определение растворимых фенольных соединений
    • 2. 8. Статистическая обработка результатов
  • 3. Результаты и их обсуяедение
    • 3. 1. Пероксидазная ферментная система этиолированных и экспонированных на свету проростков пшеницы
      • 3. 1. 1. Влияние света на уровень гемсодержащих белков, локализованных в апопластном, цитозольном компартментах побегов и корней пшеницы
      • 3. 1. 2. Динамика светозависимых изменений пероксидазной активности
        • 3. 1. 3. 1. Идентификация отдельных изоформ в изоферментном спектре пероксидаз апопластного и цитоплазматического компартментов
        • 3. 1. 3. 2. Пероксидазная и оксидазная активности отдельных изопероксидаз и их изменения в процессе экспонирования проростков пшеницы на свету.,
        • 3. 1. 3. 3. Исследование светозависимой модификации уровня гемсодержащих белков отдельных изопероксидаз и их углеводных компонентов
    • 3. 2. Динамика светозависимой модификации активности супероксиддисмутазы, каталазы в апопластном и цитозольном компартментах побегов и корней проростков пшеницы
    • 3. 3. Изменение генерации супероксидного анион-радикала, гидропероксидных группировок в цитоплазматическом и апопластном^ компартментах проростков пшеницы при смене светового режима

    3.4. Сравнительная характеристика уровня антиоксидантов, растворимых фенольных соединений цитоплазматической фракции и апопласт-омывающего раствора, экстрагированных из этиолированных и экспонированных на свету проростков пшеницы.843.5. Сопоставление полученных параметров и выявление возможных связей между изменениями в активности исследованных ферментов и уровне АФК проростков пшеницы при смене светового режима.

Пероксидазная ферментная система проростков пшеницы при развитии окислительного стресса в условиях смены светового режима (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы;

Известно, что любой фоторегулируемый процесс включает несколько последовательных стадий: поглощение кванта, света и образование электронно-возбужденного состояния фоторецепторафотофизическую реализацию энергиивозбуждения и сенсибилизацию фотохимической реакцииобразование промежуточных фотопродуктови конечное проявление фотобиологического эффекта (Конев- 1979; Полевой, 1989; Рубин, 1999). Примерами, в которых свет выступает в роли сигнала, является экспрессия ядерных генов стрессовых белков — ELIP, СОР, DET, FUS и. др., продукты которых регулируют морфогенез < растений (Головацкая, 2009; Осипенкова, 2009). В частности, опосредованно черезсигнальные белки, фитохромы, А и В модифицируют факторы транскрипции, вызывая экспрессию геновкодирующих пероксидазы (Креславский- 2010): Пероксидаза (ПО), имея различные функции (оксидазную и пероксидазную), способна катализировать разнообразные реакции-, чтопозволяет предполагать в каталитическом действии ПО участие двух независимых активных? центров (Рогожин, 2004; Газарян, 2006; Граскова, 2008; Максимови др., 2011): Этот фермент может выступать как фактор, участвующий в элимировании Н2О2- в других ситуациях (например, при окислении пиридиннуклеотидов, индолов) — как, источник кислородных радикалов (Escribanoet all, 2002; Минибаева-Лгордощ 2003; POgany et al-, 2006; Graskova et: al., 2008): Таким образом, ПО, выполняя, двойственную функцию, может быть вовлечена в контроль уровня АФК исоответственновыступать в роли регулятора окислительных процессов. В этой связи, представляется актуальным исследовать участие пероксидазной ферментной системы в регуляции окислительно-восстановительных реакций в стрессовых ситуациях^ при действии изменяющихся, факторов, окружающей: среды на растения. Отдельной проблемой является механизм преобразования действия внешнего фактора в изменение активности ферментатакже остается слабо изученным участие отдельных изопероксидаз в стрессорных реакциях и их роль в изменении функций пероксидазной ферментной системы.

Диссертационное исследование выполнено при финансовой поддержке ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 2009;2013 гг. (Государственный контракт № 14.740.11.0732 от 12.10.2010).

Цель и задачи исследования

.

Целью работы являлось изучение интенсивности окислительных реакций, катализируемых пероксидазной ферментной системой, а также изменений уровня активных форм кислорода и низкомолекулярных антиоксидантов проростков пшеницы в условиях резкой смены светового режима.

Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи:

1 .Провести'сравнительную оценку влияния света на уровень гемсодержащих белков в апопластном, цитоплазматическом компартментах побегов и корней этиолированных проростков пшеницы.

2.Выявить во внутрии внеклеточном компартментах проростков пшеницы динамику светозависимой модификации-активности пероксидазной ферментной системы, исследуя изоферментный состав пероксидаз, активность отдельных изоформ в реакциях с про-/антиоксидантными субстратами.

3.Определить уровень гемсодержащего белка и углеводных компонентов отдельных изопероксидаз, выделенных из этиолированных и-подвергнутых световому воздействию проростков пшеницы.

4.Выявить влияние света на активность супероксиддисмутазы и каталазы апопластного и цитозольного. компартментов опытных проростков.

5.Оценить изменения содержания супероксидного анион-радикала, гидропероксидных группировок, уровня низкомолекулярных антиоксидантов вовнутрии внеклеточном компартментах проростков пшеницы при смене светового режима.

Основные положения, выносимые на защиту.

• Процесс восприятия светового сигнала опосредован изменениями в механизме генерации и утилизации АФК как. во вне-, так и во внутриклеточных компартментах побегов, корней проростков пшеницы.

• В инициации светозависимых изменений уровня АФК определяющее значение имеют модуляции про-/антиоксидантной активности пероксидазной ферментной"системы, при этом возможны следующие ситуации: а) сдвиг в соотношении оксидазно-пероксидазной активности фермента (внеи внутриклеточный компартменты побегов) — б) сбалансированность отмеченных изменений (корнипроростков пшеницы).

• Фоторегуляторный эффект света" на пероксидазную ферментную-систему сопряжен с изменениями в спектре изоформ пероксидаз, а также перераспределением, в ¡-системе ионсвязанные — растворимые гемсодержащие белки отдельных изоформ.пероксидаз.

• Специфичность светозависимых изменений уровня АФК в апопластном и цитозольном* компартментах побегов и корней проростков пшеницы связана с вовлечением наряду с пероксидазной ферментной системой супероксиддисмутазы, каталазы и скооперированностью их функционирования, в котором, вероятно, приоритетное значение имеют изменения в пероксидазной, активности.

Научная новизна.

Получены новые данные, свидетельствующие о влиянии света на функционирование пероксидазной ферментной системывыявлено, что пероксидазный отклик — часть защитного механизма, который вовлечен в реакцию растений на изменение светового режима.

Показано, что при быстром перемещении проростков из темноты на свет происходит изменение уровня АФК, количества низкомолекулярных антиоксидантов.

Установлено, что свет модифицирует активности оксидазно/пероксидазных реакцийинициирует перераспределение в системе растворимые — связанные белки, индуцируя изменения уровня растворимого гемсодержащего белка и углеводного компонента отдельных изоформ НО.

Впервые обнаруженочто в условиях смены светового режима в различных компартментах растений происходят неоднозначные изменения баланса про-/антиоксидантной: активности пероксидазной ферментной системы^ а также активности отдельных изопероксидаз, супероксиддисмутазы, каталазы, низкомолекулярных антиоксидантов.

Научно-гпрактическая значимость.

Полученные: результатыважныдля. понимания* механизмов! участия изопероксидаз в адаптации растений к изменяющимсяусловиямокружающейсреды. Знания? особенностей модификаций, отдельных изопероксидазих вовлечения в. стресс-реакции расширяют представления о механизмах контроля? генерирования и детоксикации АФК в клетках растенийДанные о пероксидазной ферментной системе, в частности её про-/антиоксидантнош. функции-1. могут, быть полезными для использования! в индикации устойчивости растительных организмов, подвергнутых воздействиям экологических стресс-факторов. Основные выводы и результаты" исследований могут быть использованы в учебно-исследовательской работе, а так же включены в соответствующие разделы спецкурсов, лекций.общего.курса по биохимии.

Апробация работы.

Основные результатыработы былидоложенына- 14-й, 16-й и 1.7-й международной конференции по фундаментальным наукам среди студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (Москва,^2007, 2009, 2010), 12-й, 14-й и 15-й Нижегородской сессии молодых ученых (Нижний Новгород, 2007, 2009,2010), международной конференции «Физико-химические основы структурно-функциональной организации растений» (Екатеринбург, 2008), I международной научной конференции среди студентов, аспирантов и молодых ученых «Фундаментальные и прикладные исследования в биологии» (Донецк, 2009), 13-й и 14-й международной Пущинской школы-конференции молодых учёных «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2009, 2010), 7-м международном симпозиуме по фенольным соединениям (Москва,.

2009), на 3-м Всероссийском с международным участием конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз-Россия 2010» (Нижний Новгород, 2010), Всероссийском симпозиуме «Растение и стресс» (Москва,.

2010), 7-м съезде ОФР (Нижний Новгород, 2011).

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 13 работ, в том числе 3 статьи в изданиях, рекомендованных ВАК.

Структура и объем диссертации

.

Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, описания методов исследований, 5 глав результатов исследований и их обсуждения, заключения, выводов и списка литературы (241 источник, в том числе 109 иностранных). Работа изложена на 124 страницах, содержит 25 рисунков и 5 таблиц.

Выводы.

1. Выявлено, что свет оказывает влияние на уровень гемсодержащих белков, индуцируя снижение в апопластном, цитоплазматическом компартментах побегов и увеличение в корнях проростков пшеницы.

2. Анализ изоферментного спектра растворимой пероксидазы проростков пшеницы выявил:

• в корнях (апопластный, цитозольный компартмент) четыре изоформы;

• в побегах (апопласт) — одну в этиолированных и две в деэтиолированных проросткахв цитозольном компартменте — две изоформы пероксидазы.

При смене светового режима происходило изменение про-/антиоксидантной активности пероксидазы:

• в корнях свет индуцировал равнозначные изменения оксидазной и пероксидазной активности (в апопласте за счет изопероксидаз с 0.09 и 0.14- в цитозоле — изоформы с 0.02, 0.09);

• в побегах, свет стимулировал прооксидантную активность пероксидазы (в апопласте вследствие изменения активности изоформы с Ш" 0.02- в цитозоле — активности изопероксидаз с ЯГ 0.09 и 0.14).

3. Обнаружена сопряженность светозависимых изменений количества гемсодержащего белка и углеводного компонента у ряда изопероксидаз (ЯГ 0.02, 0.09, 0.14), что предполагает участие света в регуляции перехода растворимые — ионсвязанные белки.

4. На фоне светозависимой модификации активности изопероксидаз в опытных проростках выявлены неоднозначные изменения активности супероксиддисмутазы и каталазы: в апопласте побегов зафиксировано снижение, в цитоплазматическом компартменте и в корнях — стимуляция активности данных ферментов. Предполагается, что светозависимая регуляция супероксиддисмутазы, каталазы, скорее всего, связана с опережающими изменениями активности пероксидазной ферментной системы и, соответственно, уровня АФК, модулирующих активность этих ферментов.

5. Показано, что в побегах проростков пшеницы при смене светового режима происходит интенсификация окислительных процессов, о чем свидетельствует накопление АФК (в цитозоле Я-ООН, в апопласте Я-ООН и 02'~) и снижение количества низкомолекулярных антиоксидантов, то есть индуцируется фотоокислительный стресс. Особенностью корней на ранних стадиях онтогенеза проростков, по-видимому, является их повышенная устойчивостьв ответ на смену светового режима в данных органах не было зафиксировано смещения прооксидантно-антиоксидантного равновесия.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Суммируя вышеприведенные результаты, можно заключить, что световой режим оказывает существенное воздействие на функционирование пероксидазной ферментной системы и пероксидазный отклик — часть адаптационного механизма, который вовлечен в регуляцию генерации и детоксикации АФК и, соответственно, в формирование реакции растений на смену светового режима. Ряд авторов высказывают мнение, что растительные пероксидазы следует отнести к одной из групп маркеров стресса (Гамбург и др., 1990; Кашапо, 2003; Скрипников, Газарян, 2009; Часов и др., 2010). Мы полагаем, что более информативным показателем являются модификации в пероксидазной ферментной системе, в частности, изменения .в. балансе про-/антиоксидантной функции ПО. Кроме того, важна оценка именно экстраклеточной пероксидазной активности, поскольку последняя* может быть результатом модификации как в структуре и функции мембран (перераспределения отдельных изоформ ПО между внеи внутриклеточными компартментами), так и соответствующих изменений в изоферментном спектре и непосредственно вферментативном белке. Основные функции апопластных изопероксидаз — регуляция уровня. АФК, фенольного обмена, а также изменение композиции матрицы клеточной стенки. Все перечисленные параметры изменяютсяв- процессе адаптации растений к факторам, внешней среды, в частности к смене светового режима, что частично отражено в наших экспериментах.

В проведенных исследованиях нами зафиксированы светозависимые модификации:

• уровня ГСБ, АФК, содержания низкомолекулярных антиоксидантов, в том числе кислых и нейтральных фракций фенольных соединений;

• выявлены неоднозначные, индуцированные световым воздействием изменения в корнях и побегах проростков пшеницы активности пероксидазной ферментной системы, СОД, а так же КАТ;

• обнаружено изменение активности изопероксидаз в реакциях с прои антиоксидантными субстратами, уровня ГСБ и связанных с ним углеводных компонентов отдельных изоформ.

Следует отметить, что все выявленные изменения, несомненно, важны в реализации ответа растений на световой сигнал. В частности, модифицирующее воздействие света на апофермент изопероксидаз (изменение степени гликозилирования) — один из возможных механизмов инициации молекулярно-структурных перестроек и влияния света на чувствительность пероксидазного белка к протеолизу (Duarte-Vazquez et al., 2003). Известно, что нейтральные и аминосахара в структуре ПО поддерживают стабильность и модулируют полярность ферментативного белка (Рогожин, 2004; Рогожин и др., 2004). Таким образом, модификации гликозилирования могут привести к изменению уровня" ГСБ, что было показано нами при количественном анализе изоформ ПО в апопластном и цитоплазматическом компартментахкроме того выявлено светозависимое появление в апопласте побегов отсутствующей в этиолированных проростках пшеницы изоформы с Rf 0.93. Возможно, изменения уровня изопероксидаз при экспонировании проростковпшеницы на свету связаны с модификациями в системе связанные (ионсвязанные) — растворимые ГСБ и высвобождением белков" плазмалеммы, клеточной стенки в апопласт. Однако, помимо указанных механизмов, нельзя исключить влияние света на процессы транспорта отдельных изопероксидазсекретирующая функция* растительных ПО цитохимически была подтверждена в работах C.S. Bestwick et al (1998), G. Pi Bolwell et al (1999).

В наших экспериментах при смене светового режима в побегах (оба компартмента) зафиксирована стимуляция активности отдельных изопероксидаз с прооксидантными и снижение с антиоксидантным субстратам, т. е. свет повышал оксидазную функцию ПО, инициируя избыточное накопление АФК. Однако в апопласте побегов активность СОД и в световом варианте была снижена, о чем свидетельствует увеличение как уровня R-OOH, так и Ог*". В цитозоле выявлено светозависимое повышение активности данных ферментов, снижение продуцирования 02т~, причем генерация R-OOH, несмотря на увеличение активности КАТ, оставалась высокой. Мы полагаем, что в надземных органах проростков пшеницы в первые минуты светового воздействия (5−15 мин) развивается экстремальный (во внеклеточном компартменте) или более мягкий (в цитозоле) окислительный стресс. Подтверждением интенсификации окислительных процессов в тканях побегов при смене светового режима может служить усиленный расход в этих условиях низкомолекулярных антиоксидантов.

Ответ корней на изменение светового режима, в отличие от побегов, не сопровождался развитием окислительного стресса, что обусловлено скоординированностью реакций между: оксидазно/пероксидазной функцией-ПОактивности СОД/КАТизменением уровня R-OOH, 02-" /низкомолекулярных антиоксидантов. При этом уровень, 02*~ либо снижался (внеклеточный компартмент) — либо оставался неизменным (внутриклеточное, пространство). За утилизацию R-OOH в апопласте корней проростков пшеницы ответственна гваякол-пероксидаза, роль которойвероятно, связана со светоиндуцированным усилением лигнификации клеточной стенки, что согласуется со светозависимым накоплением фенольных соединений, в частности уровня фенолкарбоновых кислот (повышение в 1.5 раза) — в цитоплазматическом компартменте активируется/ ПО в реакциях с аскорбатом, — что, по-видимому, предполагает светозависимую активациюредокс системы (аскорбат-глутатионового цикла). Таким образом, во внутри-и внеклеточном компартментах корней в наших экспериментальных условиях (при смене светового режима) сохраняется сбалансированность прооксидантно-антиоксидантного равновесия^ исоответственно, в данных органах в отличие от побегов проростков пшеницы, не возникает окислительный стресс и не развивается стресс — реакция.

Важной особенность клеток растений при развитии окислительного стресса, является наличие мощной системы антиоксидантной защиты за счет изменений активности СОД и КАТ (Bolwell, 1999; Van Breusegem et al., 2001;

Кошкин, 2010). Однако, регуляция активности этих ферментов в клетках растительных организмов строго зависит от кислородных метаболитов (Pires de Melo et al., 1998; Тарчевский и др., 1999; Тарчевский, 2000). Гидропероксидные группировки инактивируют активность СОДКАТ специфична в реакции с Н2О2, при этом 02*~ вызывает снижение ее активности (Тарчевский и др., 1999, Corpas et al., 2001; Чиркова, 2002). В отличие от СОД и КАТ, пероксидазная ферментная система (оксидазная/пероксидазная функция ПО), как отмечалось выше, способна не только к детоксикации кислородных метаболитов, но и к их генерации (Kawano, 2003; Рогожин, 2004; Passardi et al., 2005; Газарян и др., 2006; Граскова, Войников, 2009). Такая двойственность ПО системы важна в реализации первых, быстрых реакций регуляции АФК и, несомненно, отражает эффективность пероксидазной ферментной системы в контроле окислительно-восстановительного метаболизма, увеличении способности к формированию адаптационных реакций растений, в том числе в условиях смены светового режима.

Реакция растений на свет, как известно, опосредуется через систему фоторецепторов, их возбуждение может вызвать, например: 1) изменения в окислительно-восстановительном режиме, участником которого являются изопероксидазы- 2) через цепь сигналов, индуцировать сдвиг в балансе фитогормонов. Однако нельзя исключить вариант прямого воздействия света на различные изоформы ПО. ГСБ обладают способностью поглощать свет с длиной волны 403 нм, что предполагает возможность фотоизменения каталитической активности, в том числе исследуемых в данных экспериментах спектров изопероксидаз. Однако, в целом, механизм специфической активации в разных компартментах побегов и корней отдельных изоформ ПО" и выяснение их роли в адаптации растений к световым условиям, а также действию любых изменяющихся факторов внешней среды, остается пока мало изученным и требует дальнейших исследований.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.A. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. С. 722−737
  2. A.A., Лапикова В. П., Николаев О. Н., Степанов А. И. Зависящая от активированного кислорода защита риса от пирикуляриоза с помощью рибофлавина и розеофлавина. //Биохимия. 2000. Т. 65. С. 1530−1537
  3. И.С., Сахаров И. Ю. Окисление люминола, катализируемое пероксидазой, выделенное из листьев королевской пальмы // Прикладная биохимия и микробиология. 2007. Т. 43. С.31−35
  4. В.Ф. Действие повышенной температуры на растение в эксперименте и природе. Москва: Наука, 1981. 56 с.
  5. Айзенштадт М: А., Боголицин К. Г. Пероксидазное окисление лигнина и его модельных соединений // Химия растительного сырья. 2009. № 2. С. 518
  6. В.А. Механизмы стресса и перекисное окисление липидов // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. С. 923−93 h
  7. В.А., Брехман И. И., Болотин В. Г., Кудряшов Ю. Б. Перекисное окисление и стресс. СПб.: Наука, 1992. 148 с.
  8. Ю.Бараненко В. В. Супероксиддисмутаза в клетках растений // Цитология. 2006. Т. 48. С. 465−474
  9. П.Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1998. 704 с.
  10. Т.А., Бугадже С. М., Мешкова Н. В., Власов П. В. Тепловой шок повышает устойчивость растений к УФ-облучению. 1. Рост, развитие иводообеспеченность тканей // Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 589 595
  11. Е.Б., Крашаков А., Храпова Н. Г. Роль токоферолов в пероксидном окислении липидов' мембран // Биологические мембраны. 1998. Т. 15. С. 137−163
  12. Т.В., Веселовский В:А., Чернавский Д. С. Стресс у растений (Биофизический подход). М.: МГУ, 1993. 144 с.
  13. Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6. С. 13−19
  14. В.А. Механизмы генерации и функциональная роль потенциалов возбуждения у высших растений // Автореф. дисс. докт. биол. наук. Москва. 2009:42 с.
  15. Э., Медбеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении' биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. 448 с.
  16. В.Ф., Ладыгина М:Е., Хандобина Л. М. Большой практикум по физиологии растений. М.: Высшая школа, 1975. 327 с.
  17. И.Г. Биотехнология пероксидаз растений и грибов // Итоги науки и техники. Сер. Биотехнология. Т. 36. М: ВИНИТИ. 1992. С. 4−54
  18. И.Г., Хушпульян Д. М., Тишков В. И. Особенности структуры и< механизма действия пероксидаз растений*// Успехи биологической химии. 2006. Т. 46. С. 303−322
  19. К.З., Рекославская Н. И., Швецов С. Г. Ауксины в культурах тканей и клеток растений: Новосибирск: Наука- 1990. 243 с.
  20. П.А. Физиология жаро- и засухоустойчивости растений. М., 1982. 280 с.
  21. С. Медико-биологическая статистика. М.: Практика, 1999:459 с.
  22. И.А., Войников В. К. Слабосвязанные с клеточной стенкой пероксидазы и их участие в защитных механизмах растений // Устойчивость организмов к неблагоприятным факторам внешней среды:
  23. Материалы всеросийской начной конференции, 24−28 августа 2009 г. -Иркутск: НЦ PBX ВСНЦ СО РАМН, 2009. С. 105−109
  24. И.А., Эпова К. Ю., Кузнецова Е. В., Колесниченко A.B., Войников В. К. Роль слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в устойчивости картофеля* при инфицировании кольцевой гнили // Доклады академии наук. 2008. Т. 423. С. 414−416
  25. И.Ф. Регуляторная роль зеленого света в морфогенезе и гормональном статусе растений // Автореф. дисс. докт. биол. наук. Красноярск. 2009. 45 с.
  26. В.И., Крутько В:Н., Мрикаев Б. М., Уханов G.B. Активные формы кислорода как система: значение в физиологии, патологии и естественном старении // Труды института системного анализа РАН: 2006. Т. 19. С. 5069
  27. Р., Элиот Д., Элиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир, 1991.544 с.
  28. С.Н., Курец В. К., Титов А. Ф. Терморезистентность активно вегетирующих растений. JL: Наука, 1984. 168 с.
  29. Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки. М.: Мир, 1976. 366 с.
  30. А.И., Арасимович В.В, Яронг Н. П., Перуанский Ю. В^, Луковникова Г. А., Иконникова М. И. Методы биохимического исследования растений. Л., Агропромиздат, 1987. С. 44−45
  31. А.И. Развитие идей Б.И. Тарусова о роли цепных процессов в биологии // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии / Под ред. А. И. Журавлева. М.: Наука, 1982. С. 3−36
  32. Г. В. Пероксидаза растений // Известия АН J1CCP. 1987. Т. 480. С. 90−97
  33. A.A. Физиологическая роль НАДФН-оксидазной ферментной системы бобового растения на начальных этапах взаимодействия с Rhizobium при воздействии неблагоприятных внешних факторов // Автореф. дисс. канд. биол. наук. Иркутск. 2010. 22 с.
  34. A.B. К вопросу о регуляторной роли активных форм кислорода в клетке//Биохимия. 1998. Т. 63. С. 1305−1306
  35. Ю.В., Колупаев Ю. Е. Ответ растений на гипертермию: молекулярно-клеточные аспекты // Вестник харьковского национального аграрного университетат серия биология. 2009. Т. 1. С. 19−38
  36. Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1990. 350 с.
  37. М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи современной биологии. 1993. Т. 113. С. 456−471
  38. Ю.Е. Активные формы кислорода в растениях при действии стрессоров: образование и возможные функции // Вестник харьковского национального аграрного университетат серия биология. 2007. Т. 3. С. 626
  39. C.B., Волотовский И. Д. Фотобиология. Минск: БГУ, 1979. 385 с.
  40. JI.A., Синещеков В. А. Фитохром в бесхлорофилльном мутанте ячменя albostrians // Сборник тезисов докладов на IV съезде фотобиологов-России, 26−30 сентября 2005 г. Саратов. 2005. С. 85−87
  41. A.C. Эколого-физиологическая характеристика адаптогенных свойств зоотоксинов при повреждающем действии гамма-облучения на организм экспериментальных животных // Автореф. дисс. докт. биол. наук. Нижний Новгород. 2007. 40 с.
  42. И.В. Стрессовые белкифастений. Киев: Сталь, 2008. 153 с.
  43. Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа, 1971. 352 с.
  44. Кошкин E. Hi Физиология устойчивости сельскохозяйственных культур. М.: Дрофа, 2010. 638 с.
  45. В.Д., Аллахвердиев С. И. Механизмы трансдукции фоторецепторного сигнала в растительной клетке // Биологические мембраны. 2006. Т. 23. С. 275−295
  46. В.Д. Регуляция стресс — устойчивости фотосинтетического аппарата индукторами разной природы // Автореф. дисс. докт. биол. наук. Москва. 2010. 40 с.
  47. Г. Р. Иммунохимические исследования гормональной системы растений: регуляторы роста и ответы на внешние воздействия // Автореф. дисс. докт. биол. наук. С.- Пб., 1996. 46 с.
  48. Вл.В., Рощупкин Б. В., Хыдыров Б. Т., Борисова H.H. Взаимодействие исходной и адаптивной устойчивости растений при засолении // Доклады Академии Наук СССР. 1990. Т. 314. С. 509−512
  49. Вл.В., Хыдыров Б. Т., Шевякова H.H., Ракитин В. Ю. Индукция тепловым шоком солеустойчивости хлопчатника: участие полиаминов, этилена и пролина // Физиология растений. 1991. Т. 38. С. 1203−1210
  50. О.В. Как свет регулирует жизнь растений // Соросовский образовательный журнал. 2001. Т. 7. С. 6−12
  51. A.C., Башмаков Д. И., Кипайкина Н. В. Протекторная роль обработки тидиазуроном проростков огурца при действии тяжелых металлов и охлаждения // Физиология растений. 2003. Т. 50. С. 346−348
  52. A.C., Левина Т. Е. Влияние экзогенных модификаторов перекисного окисления липидов на холодовое повреждение листьев огурца // Физиология растений. 1997. Т. 44. С. 397−403
  53. А.В. Модифицированные препараты супероксиддисмутазы и- каталазы для защиты сердечно-сосудистой системы и легких // Успехи современной биологии. 1993. Т. 113. С. 351−365
  54. И.В., Черепанова Е. А. Про-/Антиоксидантная система и устойчивость растений: к патогенам // Успехи современной: биологии- 2006. Т. 126. С. 250−261
  55. И.В., Черепанова- Е.А., Хайруллин Р. М. Поиск хитинспецифичных пероксидаз в растениях // Вестник Башкирского университета. 2001. № 2. С. 95−98
  56. И.В., Черепанова Е. А., Буркханова Г. Ф., Сорокан А.В-,. Кузьмина О. И. // Структурно? —: функционалные особенности изопероксидаз растений.// Биохимия- 2011. Т. 76: С. 749−763
  57. К., Палич Е. Стабильность и авторегуляторные свойствам цитоплазматической окислительно-восстановительнош системы вЯН/ОББС у растений пшеницы, при" воздействии" умеренного- водного? дефицита //Физиология ¡-растений- ! 997. Т.44. С!.517−522
  58. С.С., Батов А. Ю., Мошков А. В., Маркова И. В. Роль ионных каналов в трансдукции ауксинового сигнала // Физиология’растений. 1999:. Т. 46. С: 771−717
  59. Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных- окислительных процессов"// Успехи^ современной" бйологиш 1993: Т. 113. С. 442−455 *
  60. Е.Б., ЗенковН.К. Окислительный, стресс: при воспалении? // Успехи современной биологии. 1997. Т. 117. С. 155−171.
  61. Д.И. Моделирование окислительно-восстановительных ферментов. Минск.: Наука и Техника, 1984. 293 с.
  62. Д.И., Еремин А. Н., Свиридов Д. О., Камышников B.C. Инициирование и ингибирование радикальных процессов в системах Н202-метмиоглобин (метгемоглобин)-2,2' -фзино-бис-(3 -этилбензтиазолин -6-сульфокислота) //Биохимия. 2001. Т. 66. С. 628−639
  63. Д.И., Карасева Е. И. Инициирование и ингибирование свободнорадикальных процессов в биохимических пероксидазных системах // Прикладная биохимия и микробиология. 2007. Т. 43. С. 537 564
  64. Ф.В., Гордон JI.X. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиология растений. 2003. Т. 50. С. 459−464
  65. Ф.В. Активные формы кислорода и ионная проницаемость плазмалеммы в растительных клетках при стрессе // Автореф. дисс. докт. биол. наук. С.- Пб., 2005. 46 с.
  66. П. Физиология растительной клетки. М.': Мир, 1973. 288 с.
  67. Э.Х. Свойства пероксидазы и фенил-аммиак-лиазы при образовании и лигнификации клеточных стенок стебля пшеницы // Физиологоия растений: 1995. Т. 42. С. 408−415
  68. Пахомова В-М: Основные положения современной теории стресса и неспецифический адаптационный синдром у растений // Цитология. 1995: Т. 37. С. 66−91
  69. В.М., Чернов И- А., Некоторые: особенности индукции? фазы неспецифического адаптационного синдрома у растений // Известия- РАН.
  70. Серия биологическая. 1996. Т. 6. С. 705−715
  71. А.В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК // Биохимия- 1997. Т. 62. С. 1571−1578
  72. Полевой^ В1В- Физиология! растений> МЬ Высшажшкола^ 19 891 264 с.
  73. О.Г. Растительная клетка и активные формы кислорода: М.: КДУ, 2007. 140 с. •
  74. Е.О. Состояние ' системы перекисного гомеостаза хлоропластов гороха в условиях слабого воздействия физических факторов различной природы // Автореф. дисс. канд. биол. наук. Нижний Новгород: 2007. 20 с.
  75. Е.В., Ишеева-ОД., Сапяев Р. К. Супероксиддисмутаза вакуолей-клеток растений // Биологические мембраны. 2009. Т. 26. № 1. С. 21−30
  76. Пустовойтова- Т. Н: Стрессовые воздействия и изменения уровня? регуляторов роста растений // Рост растений и дифференцировка. М.: Наука, 1981. С. 225−244
  77. С.С. Биоэлектрическое звено низкотемпературного стресса у высших растений: особенности, механизмы, значение. Н. Новгород: НижГМА, 2007. 96 с.
  78. С.С., Воденеев В. А., Опритов В. А. Деполяризация плазматической мембраны как универсальная первичная биоэлектрическая реакция растительных клеток на действие различных факторов // Успехи современной биологии. 2006. Т. 126. С. 493−502
  79. В.Г., Опритов В. А., Федулина С. Б. Предадаптация тканей стебля Cucurbita pepo к повреждающему действию низких температур, индуцированная потенциалом действия // Физиология растений. 1997. Т. 44. О. 499−510
  80. Роговин В. В, Муравьева P.A., Фомина В. А"., Муштакова В. М. Пероксидазосомы клеток растений // Известия РАН. Серия биологическая. 1996. № 1. С. 16−22
  81. Рогожин В. В i Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов. СПб.: ГИОРД, 2004. 240 с.
  82. В.В., Верхотуров В. В., Рогожина Т. В. Пероксидаза: строение и механизм действия. Иркутск: ИГТУ, 2004. 199 с.
  83. Т.В. Исследование активного центра и механизма действия пероксидазы с помощью, функционально активных веществ // Автореф: дисс. канд. биол. Саратов. 2006. 22 с.
  84. В.А. Фенольные антиоксиданты: реакционная способность и эффективность М.: Наука, 1988. 246 с.
  85. А.Б. Биофизика клеточных процессов // Фоторегуляторные и фотодеструктивные процессы / Под, ред. А. Б. Рубина. М.: МГУ, 1999. С. 422−461
  86. .А., Арциховская Е. В., Аксенова В. А. Биохимия и физиология иммунитета растений: М.: Высшая"школа, 1975. 320 с.
  87. И. М. Пероксидазы стрессовые белки растений // Успехи современной биологии. 1989. Т. 107. С. 406−417
  88. В.И., Сафонова М. П. Исследование белков и ферментов растений методом электрофореза в полиакриламидном геле // Биохимические методы в физиологии растений. М.: Наука, 1971. С. 113 137
  89. Г. На уровне целого организма. М.: Наука, 1972. 122 с.
  90. Синькевич М. С: Дерябин А. Н., Трунова Т. И. Особенности окислительного стресса у растений картофеля с измененным углеводным метаболизмом// Физиология растений. 2009. Т. 56. С. 186−192
  91. А.Ю., Газарян И. Г. Физиологическая и биохимическая роль пероксидазы в процессах роста и развития высших растений // Вестник Мичуренского государственного аграрного университета. 2009. № 1. С. 123−130
  92. В.П. Альтернативные функции клеточного дыхания. // Соросовский образовательный журнал. 1998. № 8. С. 2−7
  93. В.П. Н202 сенсоры легких и кровеносных сосудов и их роль в антиоксидантной защите организма. // Биохимия. 2001. Т. 66. С. 14 251 429
  94. Суворов В.И.,. Чудинова JI.A. Изменение активности пероксидазной системы при действии гипертермии и засоления NaCl // Вестник Пермского университета. 2004. № 2. С. 151−153
  95. И.Е., Кратасюк В. А., Межевикин В. В., Свидерская И.В., S
  96. E.H., Немцева Е. В. Фотобиофизика. Красноярск: ИПК СФУ, 2008. 438 с.
  97. И.А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: Фэн, 2001. 448 с.
  98. И.А. Сигнальные системы клеток растений. М.: Наука, 2002. 294 с.
  99. И.А., Максютова H.H., Яковлева В. Г., Гречкин А. Н. Янтарная кислота миметик салициловой кислоты // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 23−28
  100. И.А. Элиситор-индуцибельные сигнальные системы и их взаимодействие // Физиология растений. 2000. Т. 47. С. 321−331
  101. А.Ф., Таланова В. В., Акимова Т. В. Динамика холодо- и теплоустойчивости растений при действии различных стресс-факторов на их корневую систему // Физиология растений. 2003. Т. 50. С. 94−99
  102. В.В., Островская JI.K. Супероксиддисмутаза при карбонатном хлорозе растений // Физиология и биохимия-культурных растений. 1986. Т. 18. С. 260−265
  103. H.H., Кутузова Г. Д. Стабилизация пероксидазы хрена при ' ацетилитировании фермента и в присутствии солеи кальция // Биоорганическая химия. 1981. Т. 7. С. 75−85
  104. H.H., Лебедева О. В. Структура и функции пероксидазы из хрена//Биохимия. 1978. Т. 43. С. 1731−1742
  105. Ху Ю.Ф., Лиу Ж. П. Ферменты антиоксидантной защиты и физиологические характеристики двух сортов топинанмбура при солевом стрессе // Физиология.растений. 2008. Т. 55. С. 863−868
  106. Н.Г. Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982. 59 с.
  107. A.B., Гордон Л. Х., Колесников О. П., Минибаева Ф. В. Пероксидаза клеточной поверхности генератор супероксид-аниона в корневых клетках пшеницы при раневом стрессе // Цитология. 2002. Т. 44. С. 691−696
  108. A.B., Алексеева В. Я., Колесников О. П., Минибаева Ф. В. Активация экстраклеточной пероксидазы корней пшеницы при действииксенобиотиков // Прикладная биохимия и микробиология. 2010. Т. 46. С. 472−478
  109. С., Чаба И., Секей И. Роль супероксиддисмутазы в окислительных процессах клетки и метод определения её в биологических материалах//Лабораторное дело. 1985. Т. 11. С. 578−681
  110. Т.В. Физиологические основы устойчивости растений. СПб.: СПбГУ, 2002. 244 с.
  111. Г. Н. Система аскорбиновой кислоты растений. Калининград: КГУ, 1997. 120 с.
  112. Шакирова Ф. М*. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и её регуляция. Уфа: Гилем, 2001. 160 с.
  113. Akimova G.P., Sokolova M.G. Low temperature impact on protein content and peroxidase activity during pea inoculation-with Rhizobium leguminosarum II Journal of Stress Physiology & Biochemistry. 2010. V. 6. P. 81−89
  114. Alexieva V., Ivanov S., Sergiev I., Karanov E. Interaction between stresses // Bulgarian Journal, of Plant Physiology. 2003. V. 29. P. 1−17
  115. Alscher R.G., Donahue J.L., Cramer C.L. Reactive oxygen species and antioxidants: Relationships in green cells // Physiology Plantarum. 1997. V. 100. P. 224−233
  116. Alscher R.G., Erturk N., Heath L.S. Role of superoxide dismutases (SODs) in controlling oxidative stress in plants // Journal Experimental Botany. 2002. V. 53. P. 1332−1341
  117. Amao M.B., Acosta M, Del Rio J.A., Garcio-Canovas F. Inactivation of peroxidase by hydrogen peroxide and its pretection by a reductant agent // Biochemistry Biophysics Acta. 1990. V. 1038. P. 85−88
  118. Amao- M.B., Acosta M., Del Rio J.A., Varon R., Garcio-Canovas F. A kinetic study on the suicide inactivation of peroxidase by peroxide // Biochemistry Biophysics Acta. 1990. V. 1041. P. 43−47
  119. Asada K. Askorbate peroxidase: A hydrogen peroxide scavenging enzymes in plants // Physiology Plant. 1992. V. 85. P. 235 — 241
  120. Asada K. Oxidative stress and the molecular biology of antioxidant defences. New York: Cold Spring Harbor Lab. Press. 1997. P. 715−735
  121. Ator M.A., David S.K., De Montellano P.R.O. Structure and catalytic mechanism of horseradish peroxidase. Regiospecific meso alkylation of the prosthetic heme group by alkylhydrazines // Journal Biology Chemistry. 1987. V. 262. P. 14 954−14 960
  122. Bakalova S., Nikolova A., Nedeva D. Isoenzyme profiles of peroxidase, catalase and superoxide dismutase as affected by dehydration- stress and aba during germination of wheat seeds // Bulgarian Journal of Plant Physiology. 2004. V. 30. P. 64−77
  123. Barber M.J., Kay C. J: Superoxide production during reduction of molecular oxygen by assimilatory nitrate reductase // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1996. V. 326. P. 227−232
  124. Baudouin E., Meskiene I., Hirt H. Unsaturated fatty acids inhibit MP2C, a protein phosohatase 2C involved in the wound-induced MAP kinase pathway regulation // The Plant Journal. 1999. V. 20. P. 343−348
  125. Becana M., Moran J.F., Iturbe-Ormaetxe I. Iron dependent oxygen-free radical generation in plants subjected to environmental stress. Toxicity and antioxidant protection // Plant and Soil. 1998. V. 201. P. 137−147
  126. Berglund G.I., Carlsson G.H., Smith A.T., Szoke H., Henriksen A., Hajdu J. The catalytic pathway of horseradish peroxidase at high resolution // Nature. 2002. V. 417. P. 463−468
  127. Bestwick C.S., Brown I.R., Mansfield JiW. Localized changes in peroxidase activity accompany hydrogen peroxide generation during the development of a nonhost hypersensitive reaction in lettuce // Plant Physiology. 1998. V. 118. P. 1067−1078
  128. Brownleader M. D, Hopkins J., Mobasheri A. Role of extentin peroxidase in tomato (Lycopersicon esculentum Mill) seedling growth // Planta. 2000. V. 210. P. 668−676
  129. Bolwell G.P. Role of active oxygen species and NO in plant defence responses // Current Opinion in Plant Biology. 1999. V. 2. P. 287−294
  130. Bowler C., Van Montagu M., Inze D. Superoxide dismutase and stress tolerance // Annu. Rev. Plant Physiology. Plant Molecular Biology. 1992. V.43. P. 83−116
  131. Bhattacharjee S. Reactive oxygen species and oxidative burst: Roles in stress, senescence and signal transduction in plants // Current Science. 2005. V. 89. P. 1113−1121
  132. Corpas F. J, Barroso J. B- del Rio L.A. Peroxisomes as a source of reactive oxygen species and nitric oxide signal molecules in plant cells // Trends Plant Science. 2001. V. 8. P. 145−150
  133. Couee Ii, Sulmon- C., Gouesbet G., Amrani A. E. In-volvement of soluble sugars in reactive oxygentspe-cies balance and responses to oxidative stress in plants // Journal Experimental Botany. 2006. V. 57. P. 449−459
  134. Cheeseman K.H., Slater T.F. An introduction to free radical’biochemistry // British Medical Bulletins 1993. V. 49. P. 481−493
  135. Chen Hi, Vierling R.A. Molecular cloning and characterization of soybean peroxidaze gene families//Plant Science. 2000. V. 150. P. 129−137
  136. Chen S.X., Schopfer P. Hydroxyl-radical production in physiological reactions. A novel function of peroxidase // European Journal of Biochemistry.1999. V. 260. P. 726−735
  137. Droog F. Plant glutathione S-transferases, a tile of theta and tau // Journal Plant Growth Reg. 1997. V. 16. P. 95−107
  138. DuarteTVazquez M.A., Garca-Almendarez BE., Rojo-Domnguez A., Whitaker J.R., Arroyave-Hernandez G., Regalado G. Monosaccharide composition and properties of a deglycosylated turnip peroxidase isozyme // Phytochemistry. 2003. V. 62. P. 5−11
  139. Fecht-Christoffers M.M., Fiihrs H., Braun Hans-Peter, Horst W. J: The rolei. .¦'¦¦' ¦ ¦¦".•'¦' of hydrogen peroxide-producing and hydrogen peroxide-consumingperoxidases in the leaf apoplast of cowpea in manganese tolerance // Plant-
  140. Physiology. 2006. V. 140. P. 1451−1463
  141. Filek Mi, Koscielniak J. The effect of wounding the. roots by high temperature on the respiration rate of the shoot and propagation of electric signal in horse bean seedlings (Vicia faba L. minor) // Plant Science. 1997. V. 123. P: 39−46
  142. Finkel T. Redox-dependent signal transduction // FEBS Letters. 2000. V. 476. P. 52−54
  143. Foyer Ch.H., Noctor G. Ascorbate and glutathione: the heart of the redox hub // Plant Physiology. 2011. V. 155. P. 2−18
  144. Garnczarska M., Bednarski W., Morkunas I. Re-aeration induced oxidative stress and antioxidative defenses in hypoxically pretreated lupine roots // Journal’Plant Physiology. 2004. V. 161. P. 415−422
  145. Graskova I.A., Epova K.Y., Kusnetsova E.V., Kolesnichenko A.V., Voinikov V.K. Weak-associated with cell wall peroxidase during the root infection // Journal of Stress Physiology & Biochemistry. 2008. V. 4. P. 4−10
  146. Gibson D.M. The inhibition of peroxidase and indole-3-acetic acid oxidase activity by British1 antilewisite // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1978. V.186. P. 317−324
  147. Gui F., Chen F., Wu J., Wang Z., Liao X., Hu X. Inactivation and structural change of horseradish peroxidase treated with supercritical1 carbon, dioxide // Food Chemistry. 2006. V. 97. P. 480−489
  148. Hiraga S., Sasaki K., Ito H., Ohashi Y., Matsui H. A large family of class III plant peroxidase // Plant Cell Physiology. 2001. V. 42. P. 462−468
  149. Iturbe-Ormaexte I., Escuredo P.R., Arrese-Igor C., Becana M^ Oxidative damage in Pea plants exposed to water deficit or paraquat // Plant Physiology. 1998. V. 116. P. 173−181
  150. Jaleel C.A., Gopi R., Manivannan P., Panneerselvam R. Antioxidative Potentials as a Protective Mechanism in Catharanthus roseus (L.) G.Don. Plants under Salinity Stress // Turk Journal Botany. 2007. V. 31. P. 245−251
  151. Jiao Y., Lau O.S., Deng X.W. Light-regulated transcriptional networks in higher plants // Nature Reviews Genetics. 2007. V. 8. P. 217−230
  152. Kaminska-Rozek E., Pukacki P. Effect of water deficit on oxidative stress and degradation of cell- membranes in1 needles of Norway spruce {Picea abies) // Acta Physiology plant. 2004. V. 26. P: 431 -442
  153. Kawanoi T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth-induction // Plant Cell-Repts. 2003. V. 21., P. 829−837
  154. Kawanoj T., Muto S. Mechanism of peroxidase actions for, salicylic 1 acidinduced generation, of active oxygen-species and an increase in cytosolic calcium in tobacco cell suspension culture // Journal- of. Experimental Botany. 2000. V. 5l. P: 685−693
  155. Kliebenstein D.J., Monde R.A., Last R1L. Superoxide dismutase in. arabidopsis: anf eclectic enzyme family with disparate regulation* and protein* < localization7/ Plant Physiology. 1998. V. 118. P. 637−650 *
  156. Kubo A., Aono M., NakajimaN., Saji Hi, Tanaka K., Kondo N. Differential responses in activity of antioxidant enzymes to different* environmental stresses mArabidopsis taliana 11 Journal Plant Res. 1999: Y. 112. P. 279−290'
  157. Kuzniak E, Sklodowska M. Compartment-specific role of the ascorbate glutathione cycle in the response of tomato leaf cells to. Botrytis cinerea infection//Journal of Experimental Botany. 2005. V. 56. P. 921−933
  158. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. V. 227. P. 680−685
  159. Lariguet P., Dunand Ch. Plant Photoreceptors: Phylogenetic Overview // Journal Molecular Evol. 2005. V. 61. P. 559−569
  160. Lee D.H., Kim Y.S., Lee C.B. The inductive responses of the* antioxidant enzymes by salt stress in the rice (Oryza sativa L.) // Journal Plant Physiology. 2001. V. 158'. P. 737−745
  161. Loukili A., Limam F., Ayadr A., Boyer N., Ouelhazi L. Purification and characterization of a neutral peroxidase induced by rubbing tomato internodes // Plant Physiology. 1999: V. 105. P. 24−31
  162. Mathur Sudha R., Shukla K. B: Effect of tree canopy shade- on, enzyme activity and’photosynthetic pigment in French bean (Phaseolus vulgaris L.). // Journal Plant Science. 2006. V. 1. P: 45−47
  163. Mensen R, Hager A., Salzer P. Elicitor-induced, changes-of wall-bound and secreted peroxidase activities in-suspension-cultured spruce (Picea abies) cells are attenuated by auxins // Physiology Plant. 1998. V. 102. C. 539−546
  164. Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and-stress tolerance // Trends Plant Science. 2002. V. 7. P: 405−410
  165. Nakamura Y., Kato T., Yamashino T., Murakami, M., Mizuno T. Characterization of a set of phytochrome-interacting factor-like bHLH. proteins in Oryza sativa // Bioscience Biotechnology Biochemistry. 2007. V. 71. P: 1183−1191
  166. Newmyer S.L., Sun J., Loehr T.M., Ortis de Montellano P.R. Rescue of the horseradish peroxidase His-170~> Ala mutant activity by imidazole: importance of proximal ligand tethering // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 1 278 812 795
  167. Noctor G., Foyer C. H, Ascorbate and glutathione: keeping active oxygen under control // Annu. Rev. Plant Physiology. Plant Molecular Biology. 1998. V.49. P. 249−279
  168. Ogawa S., Shira Y., Morishima I. Calcium binding by horseradish peroxidase C and the heme enviromental structure// Biochemistry Biophysics Research Communication. 1979. V. 90. P. 674−678
  169. Orozco-Cardenas M.L., Narvaez-Vasquez J., Ryan C.A. Hydrogen peroxide acts as a second messenger for the induction of defense genes intomato plants in response to wounding, systemin, and methyl jasmonate // Plant Cell. 2001. V. 13. P. 179−191
  170. Papadakis A.K., Roubelakis-Angelakis K.A. The generation of active oxygen species differs in tobacco and grapevine mesophyll protoplasts // Plant Physiology. 1999. V. 121. P. 197−206
  171. V., Palaniswami A., Vidhyasekaran P., Velazhahan R. 1-Induction of enzymatic scavengers of active oxygen species in rice in response to infection by Rhizoctonia solani // Acta Physiology Plant. 2003. V. 25. P. 98 112
  172. Passardi F., Cosio C., Penel C., Dunand C. Peroxidases have more functions than a Swiss army knife // Plant Cell Rep. 2005. V. 24. P. 255−265
  173. Passardi F., Penel C., Dunand C. Performing paradoxical: how plant peroxidases modify the cell wall // Trends in Plant Science. 2004. V. 9. P. 534 540
  174. Patterson B.D., Payne L.A., Chen Yi-Zhu, Graham P. An inhibitor of catalase induced by cold in chilling-sensitive plants // Plant Physiology. 1984. V. 76. P. 1014−1018
  175. Pires de Melo M., Curi T.C., Miyasaka C.K. et al. Effect of indole acetic acid on oxygen metabolism in cultured rat neutrophill // General Pharmacology. 1998. V. 31. P. 573−578
  176. Pogany M., Harrach B.D., Hafez Y.M., Barna B., Kiraly Z., Paldi E. Role of reactive oxygen species in abiotic and biotic stresses in plants // Acta phytopathology et entomology hung. 2006. V. 41. P. 23−35
  177. Polle A. Dissecting the superoxide dismutase-ascorbate-glutathione-pathway in chloroplasts by metabolic modeling. Computer simulations as a step towards flux analesis // Plant Physiology. 2001. V. 126. P. 445−462
  178. Potters G., Horemans N., Jansen M.A.K. The cellular redox state in plant stress biology A charging concept // Plant Physiology and Biochemistry. 2010. V. 44. P. 292−300
  179. Pujari D.S., Chanda S.V. Effect of salinity stress on growth- peroxidase and IAA oxidase activities in vigna seedlings // Acta Physiology Plant. 2002. V. 24. P. 312−327
  180. Qiu Q.S., Hardin S.C., Mace J., Brutnell T.P., Huber S.C. Light and metabolic signals control the selective degradation of sucrose synthase in maize leaves during deetiolation // Plant Physiology. 2007. V. 144. P. 468−478
  181. Quecini M.I., Zucchi J.B., Pinheiro N.A., Velio V. In silico analysis of candidate4 genes involved in light sensing and signal transduction pathways in soybean // Plant Biotechnology Rep. 2008. V. 2. P. 59−73
  182. Radu L. Silaghi-Dumitrescu M. HRP: A summary of its structure, mechanism and substrate diversity // Plant Peroxidase. News. 2000. V. 15. P. 56−68
  183. Rao M.V., Paliyath G., Ormrod D.P. Ultraviolet-B and ozone-induced biochemical changes in antioxidant enzymes of Arabidopsis thaliana // Plant Physiology. 1996. V. 110. P. 125−136
  184. Reading N.S., Aust S. D: Engineering a disulfide bond in recombinant manganese peroxidase results in increased thermostability // Biotechnology Prog. 2000. V. 16. P. 326−333
  185. Rockwell N.C., Su Y.S., Lagarias J.C. Phytochrome structure and signaling mechanisms // Annu Rev Plant Biology. 2006. V. 57. P. 837−858
  186. Rodrigues-Lopez J.N., Gilabert M.A., Tubela J., Thorneley R.N., GarciaT
  187. Canovas F. Reactivity of horseradish peroxidase compound II toward substrates: kinetic evidence for a two step mechanism // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 13 201−13 209
  188. Sandhu S.K., Kaur G. Mitochondrial electron transport chain complexes in aging rat brain and lymphocytes // Biogerontology. 2003. V. 4. P. 19−29
  189. Sang Sh., Yang Ch.S., Ho Chi-Tang. Peroxidase-mediated oxidation of catechins // Phytochemistry. 2004. V. 3. P. 229−241
  190. Saraiva J.A., Nunes C.S., Coimbra M.A. Purification and characterization of olive (Olea europaea L.) peroxidase Evidence for the occurrence of a pectin binding peroxidase // Food Chemistry. 2007. V. 101. P. 1571−1579
  191. Savitsky P.A., Gazaryan I.G., Tishkov V.I., Lagrimini L.M., Ruzgas T., Gorton L. Oxidation of indole-3-acetic acid by dioxygen catalysed by plantperoxidases: specificity for the enzyme structure // Biochemistry Journal. 1999. V. 340. P. 579−583
  192. Schloss P., Walter C., Mader M. Basic peroxidases in isolated vacuoles of Nicotiana tabacum L. / // Planta. 1987. V. 170. P. 225−235
  193. Sheehan M.J., Kennedy L.M., Costich D.E., Brutnell T.P. Subfunctionalization of PhyBl andPhyB2 in the control of seedling and mature plant, traits in maize // Plant Journal. 2007. V. 49. P. 338−353
  194. Srivalli B., Ghinnusamy V., Chopra R.K. Antioxidant defense in response to abiotic stresses in plants // Journal Plant Biology. 2003: V. 30/ P. 121−139
  195. Syros T., Yupsanis T., Zafiriadis H., Economou A. Activity and isoforms of peroxidases, lignin and anatomy, during adventitious rooting in. cuttings of Ebenus creticaL. // Journal Plant Physiology. 2004. V. 1−61. P. 69−77
  196. Takahama U. Oxidation, of vacuolar and’apoplastic phenolic substrates by peroxidase: Physiological significance of the oxidation reactions // Phytochemistry. 2004. V. 3. P. 207−219
  197. Tsang W.T., Bowler G., Herouart D., Van. Gamp W., Villarroel R.,.Genetello C., Van Montagu. M, Inze D. Differential regulation of-superoxide dismutase in plants exposed to, environmental stress // The Plant Cell. 1991. V. 3. P. 783−792
  198. ValeriovL., De Meyer Mi, Penel C., Dunand Gh. Expression analysis of the Arabidopsis peroxidase multigenic family // Phytochemistry. 2004. V. 65. P. 1331−1342
  199. Van Breusegem F., Vranova E., Dat J., Inze D. The Role of Active Oxigenspecies in Plant1 Signal Transduction // Plant Science. 2001. V. 161. P. 405−414
  200. Veitch N.C. Structural determinants of plant peroxidase function // Phytochemistry. 2004. V. 3. P. 3−18
  201. Wanders R.J.A., Denis S. Identification of superoxide dismutase in rat liver peroxisomes//Biochemistry Biophysics Acta. 1992. V. 1115. P. 259−262
  202. Weller J.L., Kendrick R.E. Photobiology. The Science of Life and Light // Photomorphogenesis and Photoperiodism in Plants / Edited by L.O. Bjorn: Springer, 2007. P. 417−463
  203. Yost F., Fridovich I. An iron-containing superoxide dismutase from Escherichia colii I I Journal Biology. Chemistry. 1973V.V.:248^ P. 4905−4908
  204. Zhu D., Scandalios J. G: Differential accumulation of manganese-superoxide dismutase transcriptsun maze in response to abscisic acid and high osmoticum //Plant Physiology. 1994. V. 106. P. 173−178 .
Заполнить форму текущей работой

На отлично!