Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Особенности функционирования защитных ферментов у различных сортов амаранта

Диссертация: Особенности функционирования защитных ферментов у различных сортов амаранта
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Проанализированная коллекция (46 образцов) амаранта характеризуется высокой разнокачественностью по таким биохимическим показателям как типы распределения (спектры) множественных форм пероксидазы и кислой фосфатазы, а также уровню общей и удельной активности пероксидазы, кислой фосфатазы, кислой РНКазы, супероксиддисмутазы и полифенолоксидазы на изученных стадиях вегетации растения, что может… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. АМАРАНТ — НОВОЕ ИНТРОДУЦИРОВАННОЕ РАСТЕНИЕ
    • 1. 2. АМАРАНТИН КАК ПРЕДСТАВИТЕЛЬ ПИГМЕНТОВ РАСТЕНИЙ
    • 1. 3. ГОРМОНЫ РАСТЕНИЙ
    • 1. 4. ПОЛИМОРФИЗМ БЕЛКОВ И МНОЖЕСТВЕННЫЕ ФОРМЫ ФЕРМЕНТОВ РАСТЕНИЙ
      • 1. 4. 1. ИЗОФЕРМЕНТЫ
      • 1. 4. 2. МЕХАНИЗМЫ ВОЗНИКНОВЕНИЯ МНОЖЕСТВЕННЫХ ФОРМ ФЕРМЕНТОВ
    • 1. 5. ФЕРМЕНТЫ РАСТЕНИЙ, ИССЛЕДОВАННЫЕ В ДИССЕРТАЦИИ
      • 1. 5. 1. КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
      • 1. 5. 2. КИСЛЫЕ РНКазы
      • 1. 5. 3. СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА
      • 1. 5. 4. ПЕРОКСИДАЗА
    • 1. 6. УСТОЙЧИВОСТЬ РАСТЕНИЙ К СТРЕССАМ
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. МАТЕРИАЛЫ
    • 2. 2. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ПИГМЕНТОВ
    • 2. 3. ВЫДЕЛЕНИЕ РАСТВОРИМЫХ БЕЛКОВ ИЗ РАСТИТЕЛЬНОГО МАТЕРИАЛА
    • 2. 4. МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ
    • 2. 5. МЕТОДЫ ВЫЯВЛЕНИЯ МНОЖЕСТВЕННЫХ ФОРМ ФЕРМЕНТОВ
    • 2. 6. СТАТИСТИЧЕСКАЯ ОБРАБОТКА
  • ГЛАВА 3. АКТИВНОСТЬ, МНОЖЕСТВЕННЫЕ ФОРМЫ ФЕРМЕНТОВ И СОДЕРЖАНИЕ ПИГМЕНТОВ В
  • ОТЕЧЕСТВЕННОЙ КОЛЛЕКЦИИ АМАРАНТА
  • ГЛАВА 4. ВЛИЯНИЕ УФ И СВЕТОВОГО РЕЖИМА НА ФЕРМЕНТЫ ПРОРОСТКОВ АМАРАНТА
  • ГЛАВА 5. ВЛИЯНИЕ ФИТОГОРМОНОВ НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ АМАРАНТА
  • ВЫВОДЫ

Особенности функционирования защитных ферментов у различных сортов амаранта (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Существенным моментом для оценки эффективности интродукции растений является характеристика их биохимической разнокачественности, что необходимо как для определения целесообразности выращивания имеющихся образцов (сельскохозяйственная ценность, включая содержание тех или иных пищевых компонентов, наличие биологически активных веществ), так и для получения новых сортов и линий этих растений. Активное внедрение амаранта в качестве источника ценного пищевого и лекарственного сырья требует глубокого изучения биохимических особенностей этого растения (Кононков и др., 1999).

Значительным пробелом в изучении биохимических параметров гетерогенных образцов амаранта, активно интродуцируемых в России, является отсутствие данных о межвидовых, внутривидовых и сортовых различиях их каталитически активных белков и биологически активных соединений (в том числе пигментов), изучению которых посвящены только отдельные работы (Юдина и др., 2001; Железнов и др., 2002). В то же время известно, что эффективным приемом биохимической оценки гетерогенности растений является сравнительный анализ множественных форм их ферментов (Конарев, 1983; Гаевская, Конарев, 1989).

Следует отметить, что для обеспечения эффективности выращивания амаранта, равно как и других новых культур, необходимо тщательное исследование воздействия различных, в том числе стрессовых факторов среды на биохимические процессы у растений. Среди этих факторов важное значение имеет воздействие солнечного излучения, особенно ультрафиолетовой части спектра, об интенсивности воздействия которой на обмен веществ у растений можно судить по изменению активности ферментов, имеющих отношение к развитию стрессовых реакций, возникающих при адаптации растений к данному фактору (Удовенко, 1977; Батыгин, 1986). И в целом, для оценки адаптационного потенциала растений первостепенное значение имеют исследования их защитных ферментов, обеспечивающих непосредственную нейтрализацию различных по происхождению неблагоприятных факторов среды и являющихся важнейшими инструментами сохранения гомеостаза обмена веществ. Например, такие ферменты как пероксидаза и супероксиддисмутаза реагируют на окислительный стресс (Титов, 1975; Алексеев, 1983; Tainer et al., 1983). Кислая фосфатаза, также как и кислая РНКаза, способны нейтрализовывать действие широкого спектра инфекций, вызванных различными патогенами (Naoi, Teruniko, 1977; Шнырева, 1992; Green, 1994; Трифонова и др., 2000). Такие исследования могут быть существенно дополнены определением содержания жизненно-важных пигментов растений (хлорофиллов, каротиноидов и др.). Характерной особенностью амаранта является его способность к синтезу амарантинаспецифического пигмента, участвующего в разнообразных метаболических процессах и являющегося одним из важных факторов продуктивности данного растения (Гинс М., 2002). Эффективность интродукции амаранта, равно как и других растений в значительной мере определяется возможностью ранней (на стадии семян и проростков) оценки их адаптационных возможностей, что было учтено нами при постановке цели и задач исследования.

Цель и задачи исследования

Основная цель исследования состояла в определении биохимической разнокачественности различных образцов из коллекции амаранта путем изучения активности и разнообразия множественных форм ряда ферментов, детерминирующих адаптационный потенциал растений. Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Определить активность и спектр множественных форм пероксидазы, супероксиддисмутазы и кислой фосфатазы, активность кислой рибонуклеазы и полифенолоксидазы, а также содержание пигментов у различных коллекционных образцов амаранта.

2. Оценить вклад исследуемых ферментов и пигментов в антиоксидантную способность амаранта для рекомендации соответствующих (обладающих наибольшим антиоксидантным потенциалом) образцов к дальнейшей селекции и практическому использованию.

3. Сопоставить возможность и целесообразность использования величин удельной активности ферментов и наборов их активных форм для биохимической классификации амаранта.

4. Изучить степень сходства и различия адаптивных изменений активности исследованных ферментов в зависимости от времени облучения УФ-А светом (320−400 нм), оценить сортоспецифичность ферментативного ответа.

5. Исследовать влияние светового режима выращивания на динамику активности и спектры множественных форм ферментов на ранних стадиях вегетации разных сортов амаранта.

6. Изучить воздействие экзогенных фитогормонов (индолилуксусная и гиббереллиновая кислоты) на активность ферментов амаранта. Научная новизна работы. Впервые выявлены наборы (спектры) множественных форм супероксиддисмутазы, кислой фосфатазы и пероксидазы у большого числа (46) образцов из коллекции амаранта, а также прослежена динамика активности ферментов в раннем онтогенезе растений. Обнаружена обратная зависимость между содержанием амарантина и активностью ферментов-оксидоредуктаз у амаранта.

Впервые изучена динамика адаптивных изменений активности кислой фосфатазы, кислой РНКазы, пероксидазы и супероксиддисмутазы проростков амаранта при воздействии различных концентраций фитогормонов и установлена различная чувствительность ферментов краснолистного и зеленолистного сортов амаранта к действию индолилуксусной и гиббереллиновой кислот.

Получены новые данные о развитии реакции ферментов и пигментов в ответ на действие УФ-А. Изучено влияние режимов освещения на динамику активности и множественных форм ферментов амаранта на ранних стадиях вегетации.

Практическое значение работы. Работа имеет значение для изучения основ разнокачественности новых для нашей страны видов растений и для их практической селекции. Выявленные различия по спектрам множественных форм пероксидазы и кислой фосфатазы и уровню активности изученных ферментов могут быть положены в основу биохимической паспортизации образцов амаранта на определенных стадиях развития растения.

ВЫВОДЫ.

Проанализированная коллекция (46 образцов) амаранта характеризуется высокой разнокачественностью по таким биохимическим показателям как типы распределения (спектры) множественных форм пероксидазы и кислой фосфатазы, а также уровню общей и удельной активности пероксидазы, кислой фосфатазы, кислой РНКазы, супероксиддисмутазы и полифенолоксидазы на изученных стадиях вегетации растения, что может быть положено в основу биохимической классификации (паспортизации) образцов. По мере прорастания семян и развития проростков амаранта наблюдается характерная параболообразная динамика активности супероксиддисмутазы, РНКазы, полифенооксидазы, кислой фосфатазы (у ряда образцов), что отражает соответствующие изменения в метаболических процессах, катализируемых данными ферментами.

Выявлены образцы (К-195, вр. 593 и сорт Кизлярец) с высоким уровнем активности ферментов-антиоксидантов (пероксидазы, супероксиддисмутазы, полифенолоксидазы) и других защитных (литических) ферментов (кислая фосфатаза и кислая РНКаза), а также высоким содержанием пигментов (каротиноиды, хлорофиллы).

Обработка семян индолилуксусной кислотой (ИУК) вызывает изменения активности всех изученных ферментов, чувствительность которых к гормону уменьшается в ряду: кислая РНКаза > кислая фосфатаза > пероксидаза > СОД. Установлено оптимальное время (24 ч) и концентрация (10~6 М) обработки семян амаранта ИУК, оказывающая положительное воздействие гормона на активность изученных ферментов в проростках растения сорта Валентина. Выявлены сортовые отличия в реакции ферментов на воздействие гиббереллина (ГК): у краснолистного (богатого амарантином) сорта Валентина возрастает активность всех изученных ферментов, тогда как у зеленолистного сорта Кизлярец возрастает активность только кислой РНКазы.

Установлена разная чувствительность ферментов краснолистного сорта Валентина и зеленолистного сорта Кизлярец к воздействию фитогормонов: ферменты сорта Валентина более отзывчивы к воздействию ИУК, а ферменты сорта Кизлярец — к действию ГК.

8. Амарант сорта Валентина обладает более высокой потенциальной устойчивостью к неблагоприятным факторам среды (УФ-А), что выражается в более быстром адаптивном проявлении ферментативного ответа (через 1−5 часов после облучения) по сравнению с сортом Кизлярец (через 5−12 часов).

9. Выявлена динамика активности и спектров множественных форм ферментовантиоксидантов при прорастании двух сортов амаранта на свету (естественные условия) и в темноте и установлены характерные адаптационные изменения в проанализированных показателях: в этиолированных проростках амаранта активность изученных ферментов возрастает, а после 5-ти суток начинает уменьшаться.

10. Выявлена компенсаторная зависимость между содержанием амарантина и активностью ферментов — оксидоредуктаз: у растений, характеризующихся невысокой активностью оксидоредуктаз (супероксиддисмутаза, пероксидаза и полифенолоксидаза) наблюдается высокая концентрация амарантина.

11. Совокупность полученных экспериментальных данных свидетельствует о том, что изученная группа защитных ферментов амаранта обладает высоким уровнем межвидовых отличий, что может быть использовано в качестве биохимического критерия при селекции новых сортов амаранта.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Г., Кершенгольц Б. М., Попов А. А. О характере изменений свойств пероксидазы при адаптации растений к экстремальным условиям севера// Физиология растений. 1983. Т. 30. В. 6. С. 1094−1101.
  2. Х.А., Белицер Н. В. Изменение локализации кислых фосфатаз в зародышах Acer tataricum (Aceraceae) в процессе нарушения покоя семян// Ботан. журнал. 1984. Т. 69. № 6. С. 788−792.
  3. .Ш., Искаков А. Р., Жамбакин К. Ж. Изопероксидазы в культуре in vitro зерновых злаков// Биотехнология в селекции сельскохозяйственных культур. Алматы. 1993. С. 75−79.
  4. Ф.Н., Выдрина Ю. В. Амарант// Ин-т земледелия УААН. Киев. 1993. 123 с.
  5. Ахмет-Заде А.Ш., Мамедов Н. А. Препаративное получение сквалена из амарантов// Первая Республиканская биохимическая конференция. Баку. Элле. 1990. С.ЗЗ.
  6. Ахмет-Заде А.Ш., Мамедов Н. А. Эфирное масло из амаранта багряного// Амарант: агроэкология, переработка, использование. II итоговая конференция молодых ученых и специалистов. Казань. 1991. С. 38−39.
  7. В.А. Солнечный луч//М. 1976. 240 с.
  8. В.А. Механизмы стресса и перекисное окисление липидов// Успехи совр. биологии. 1992. Т. 111. Вып. 6. С. 923−951.
  9. Н.Ф. Устойчивость, гомеостаз и надежность растительных систем// в кн.: Надежность биологических систем. Киев. 1985. С. 196−203.
  10. А.П., Филиппович Ю. Б., Коничев А. С. Выделение, очистка и свойства кислой дезоксирибонуклеазы груны тутового шелкопряда Bombix mori// Биохимия. 1982. Т. 47. В. 3. С. 489−495.
  11. П.Браун А. Д., Моженок Т. П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы//Л. 1987. 232 с.
  12. Е.В., Рубин Б. А., Антонова Е. К. Об изозимах пероксидазы в проростающих семенах бобов// Докл. АН СССР. 1987. Т. 198. № 3. С. 699−702.
  13. Т.В., Веселовский В. А., Чернавский Д. С. Стресс у растений. Биофизический подход//М. 1993. 144 с.
  14. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах// М. 1972. 252 с.
  15. Ю.А., Рощупкин Д. И. Действие УФ излучения на мембранные структуры клеток// Сб. научных трудов «Биохимическое действие ультрафиолетового излучения». М. 1974. С. 31−39.
  16. Н.Ф., Зятчина Г. П. О сортовой специфичности изоферментов супероксиддисмутазы кормовых белков// Сельскохозяйственная биология. 2000. № 5. С. 93−96.
  17. П.Н., Тернавский А. И. Неспецифические фосфатазы растений// 1973. Т. 5. № 4. С. 377−383.
  18. Л.И., Гинс М. С., Гришакова И. В., Чернега Т. В. Антимикробное и фунгицидное действие экстрактов амаранта// IV Межд. симпозиум «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования». М. 2001. Т. 3. С. 431−432.
  19. JI.A., Живописцева И. В. Изучение каталитических свойств пероксидазы хлоропластов// Физиология и биохимия здорового и больного растения. М. 1970. С. 305−311.
  20. Н.П. Значение спектрального состава света для фотосинтетической деятельности зеленого растения// Известия академии наук ЭстССР. Серия: Биология. 1964. Т. 13. № 3. С. 193−204.
  21. Н.П. Фотосинтетические пути ассимиляции СОгИ Сельскохозяйственная биология. 1967. Т. 2. № 4. С. 529−539.
  22. Н.П. Регуляторная роль синего света в формировании активности фотосинтетического аппарата// Физиология и биохимия культурных растений. 1976. Т. 8. Вып. 4. С. 339−348.
  23. В.Ф., Ладыгина М. Е., Хандобина Л. М. Большой практикум по физиологии растений// М. 1975. 392 с.
  24. Е.И., Конарев В. Г. Особенности биосинтеза запасных белков ржи// Физиология растений. 1989. Т. 36. В. 4. С. 745−754.
  25. И.Г. Пероксидазы растений// Биотехнология. ВИНИТИ. 1992. Т.36. С. 28−54.
  26. И.Г. Молекулярная и генетическая структура пероксидаз// Биотехнология. ВИНИТИ. 1992. Т. 36. С. 28−54.
  27. И.Г. Пероксидазы растений механизм действия и белковая инженерия// автореферат дисс-ции. МГУ. 1996. 47 с.
  28. И.В. Изучение активности и молекулярной гетерогенности кислой фосфатазы у гетерозисных гибридов тополя// Физиология и биохимия культурных растений. 1987. Т. 19. № 2. С. 119−124.
  29. К.З. Фитогормоны и клетки// М. 1970. 104 с.
  30. П.А., Блехман Г. И. Влияние предпосевного закаливания и засухи на РНКазную активность листьев пшеницы при обезвоживании и регидратации// Физиология растений. 1982. Т. 29. Вып. 3. С. 421−427.
  31. П.А. Принципы и направление исследований по повышению и диагностике жаро- и засухоустойчивости растений// Сельскохозяйственная биология. 1982. Т. 17. № 2. С. 157−165.
  32. В., Кононков П. Ф., Гинс М. С. Перспективы получения красителей на базе беталаиновых пигментов// Научные труды ВНИИССОК. 1995. С. 288−300.
  33. М. Возможный механизм воздействия УФ-А света на биосинтез амарантина в семядольных листьях амаранта// II Международный симпозиум «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования». М. 1997. Т. I. С. 63−64.
  34. М.С., Лозовская E.JI. Возможная роль амарантина в защитно-приспособительных реакциях амаранта // Материалы III Международного симпозиума «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования». Пущино. 1999. Т. 1. С. 48−51.
  35. М.С. Биологически активные вещества амаранта (Амарантин: свойства, механизмы действия и практическое использование)// М. 2002. 183 с.
  36. Т., Селга М. Влияние длинноволновой и коротковолновой дополнительной УФ-радиации на рост и накопление пигментов в растениях огурцов и томатов в условиях закрытого грунта// Известия АН Латв.ССР. 1966. Вып. 3(224). С. 58−61.
  37. Э.А., Гинс М. С., Ходоренко А. В. Регуляторная роль амарантина в процессах роста и развития растений// Материалы IV Международного симпозиума «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования»". Пущино. 2001. Т. 1. С. 46−48.
  38. Т.К. Экология растений// М. 1979. 368 с.
  39. Н., Стаут У., Тейлор Д. Биология// М. 1993. Т. 2. С. 226−241.
  40. А.А., Ивакин А. П. Некоторые методические особенности изучения изоферментов пероксидазы растений// ВИР. 1986. Вып. 166. С. 27−30.
  41. И.Э., Макарчиков А. Ф. Четвертичная структура и регуляторные свойства кислой фосфатазы из листьев петрушки// Сб. статей научно-практ. конф. в 2-х частях. Гродно. 2001. С. 374−377.
  42. А.П. Генетические и физиологические эффекты действия УФ-радиации на высшие растения// М. 1968. 250 с.
  43. Т.А. Изучение полиморфизма ферментных систем тутового шелкопряда (В теор. и практ. аспектах). Докт. дисс. ВИНИТИ. 1983. 50 с.
  44. Ю.М., Кумны В. Д. Электрическое освещение и облучение// М. 1982. 250 с.
  45. Л.В., Никандров В. В., Красновский А. А. Активирующее действие ближнего ультрафиолетового излучения на водородный метаболизм Clostridium butyricum // Биохимия. 1997. Т.52. Вып. 4. С. 655−659.
  46. Н.Н., Васильева А. В. Ферментативные активности изозимных фракций пероксидазы кормовых бобов// Физиология растений. 1977. В. 2. Т. 24. С. 278 289.
  47. Кайданов J1.3. Генетика популяций// М. 1996. 320 с.
  48. Ю.Н., Акк Г.Я., Ловягина Е. Р. Термоиндукционная замедленная люминисценция хлорофилла фотосистемы I хлоропластов гороха// Биологические мебраны. 1992. Т. 9. № 8. С. 858−861.
  49. В.И., Турецкая Р. Х. Особенности исследования природных ауксинов и ингибиторов роста растений//Физиология растений. 1968. Т. 15. Вып. 3. С. 569 577.
  50. В.И. Взаимодействие фитогормонов и природных ингибиторов при росте растений// Физиология растений. 1971. Т. 18. Вып. 3. С. 614−630.
  51. В.И. Фитогормоны и поиск новых регуляторов продуктивности растений// Сельскохозяйственная биология. 1987. № 12. С. 81−85.
  52. В.И. Фитогормоны, геном и свойства// Украин. ботан. журнал. 1992. Т. 49. № 4. С. 81−90.
  53. Ким Б. Б. Механизм действия пероксидазы// Биотехнология. ВИНИТИ. 1992. Т. 36. С. 126−146.
  54. В.Г. Белки растений как генетические маркеры// М. 1983. 240 с.
  55. С.В., Волотовский И. Д. Фотобиология// Минск. 1979. 383 с.
  56. А.С. Физико-химическая и функциональная характеристика множественных форм ферментов насекомых// М. 1991. 175 с.
  57. П.Ф., Гинс В. К., Гинс М. С., Харламова С. А., Солодова Е. А. Роль УФА в биосинтезе фотосинтетических пигментов амаранта, обработанного ДХИБ// Тезисы докл. I Всеросс. конф. фотобиологов. Пущино. 1996. С. 77.
  58. П.Ф., Гинс В. К. Проблемы интродукции амаранта// Международная академия информатизации. 1996. С. 253−283.
  59. П.Ф., Гинс В. К., Гинс М. С. Амарант перспективная культура XXI века// М. 1999.296 с.
  60. Л.И., Серов O.JI., Манченко Г. П. Понятие об изоферментах// М. 1977. 250 с.
  61. Л.Г. Выделение и характеристика кислой фосфатазы// Вестник Лен. Университета. 1979. № 15. 97 с.
  62. В.Л. Основы биохимии растений// М. 1956. 457 с.
  63. В.Л. Обмен азота в растениях// М. 1972. 528 с.
  64. В.Л. Биохимия растений//М. 1980.320 с.
  65. Н.В. Изоферменты эстеразы и супероксиддисмутазы как биохимические маркеры хромосом у пырея// Сельскохозяйственная биология. 1986. № 5. С. 57−59.
  66. О.Н. Гормональная регуляция физиологических процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка//М. 1982. 50 с.
  67. Е.В. Генетика изоферментов растений// Н. 1986. 145 с.
  68. Р.А., Рахимбаев В. И. Электрофоретическое изучение пероксидазы, полифенолоксидазы и оксидазы ИУК у растений тюльпана// Физиология растений. 1974. Т. 21. Вып. 6. С. 174−1177.
  69. Р.А., Рахимбаев В. И. Ауксиноксидазная система Allium longicuspis Regel.// в кн.: Фитогормоны регуляторы роста растений. М. 1980. С. 106−119.
  70. И.В., Хаматова И. В., Левина А. И. Активность и изоферментный состав кислых фосфатаз гибридов и линий кукурузы// Физиология растений. 1984. Т. 21. В. 6. С. 1168−1173.
  71. И.М. Фотосинтез и органические кислоты// Л. 1988. 208 с.
  72. И.М. Амаранта культура будущего: физиологические и биотехнологические аспекты// Материалы IV Международного симпозиума «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования». Пущино. 2001. Т. 1. С. 77−78.
  73. А., Зейти Э. Ультрафиолетовое излучение// М. 1952. 574 с.
  74. М.Н., Погосян С. И. Деструкция пигментов и липидов в изолированных хлоропластах под действием светового излучения// М. 1988. С. 55−70.
  75. М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительных клеток// Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Серия: Физиология растений. 1989. Т. 6. 403с.
  76. Д. Биохимия// М. 1980. 457 с.
  77. А.В., Домаш В. И., Рогульченко И. В. Белки культурных и дикорастущих кормовых растений// Минск. 1990. 340 с.
  78. В.Г., Безбородова С. И. Кислая внеклеточная фосфомоноэстераза Aspergillus clavatus// Микробиология. 1978. Т. 12. № 3. С. 404−412.
  79. Е.И., Креславская В. Д., Назарова Г. Н. Световая и гормональная регуляция фотосинтеза и роста растений// Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН. 1995. 150 с.
  80. С.В., Кадошникова С. И. Активность каталазы и пероксидазы в проростках амаранта// Тезисы докладов Всерос. конф. 1993. С. 93.
  81. .Г. Некоторые физико-химические свойства пероксидазы// Изв. АН КазССР. Серия: Биология. 1983. Т. 48. № 4. С. 14−17.
  82. Н.К., Муромец В. И. Мультидоменная организация ферментов// Итоги науки и техники. Серия: Биохимия. 1991. Т. 38. С. 98−104.
  83. Н.К. Полифункциональные ферменты// Биохимия. 1992. Т. 57. Вып. 7. С. 963−982.
  84. И.А., Мочалкин А. И. Роль пигментов в защитно-приспособительных реакциях растений// Известия АН СССР. Серия: Биология.1972. № 1. С. 96−102.
  85. Оно М. Генетические механизмы програмируемой эволюции// М. 1973.209 с.
  86. .П. Практикум по биохимии растений// М. 1985. 207 с.
  87. Н.А. Биометрия// М. 1970. 367 с.
  88. В.В., Кобыльская Т. В. Влияние хелатов и ауксина на активность пероксидазы и ауксиноксидазы в отрезках колеоптилей кукурузы// Вестник Ленин, ун-та. 1977. № 3. С. 106−111.
  89. Е.Н. Активность ферментов при нарушении покоя и прорастании семян// Роль температуры и фитогормонов в нарушении покоя семян. Л. Наука. 1981. С. 137−148.
  90. Г. Н., Григорошвили Г. З. Свойства о-дифенолоксидазы корнеплодов столовой свеклы// Ферменты: окислительно-восстановительные ферменты растений и амилолитические ферменты плесневых грибов. Тбилиси. Мецниереба. 1975. С. 44−52.
  91. Г. Н., Григорошвили Г. З. Роль о-дифенолоксидазной системы в окислительных превращениях бетанина корнеплодов столовой свеклы// Физиология и биохимия культурных растений. 1976. Т. 8. № 1. С. 83−87.
  92. К., Тейлор К. Изоферменты// М. 1983. 410 с.
  93. Т.Я. Активность пероксидазы и ИУК оксидазы в этиолированных и ' освещенных проростках гороха// Докл. АН СССР. 1987. Т. 292. № 4. С. 10 201 024.
  94. В.И. Ферменты двигатели жизни// Л. 1983. 460 с.
  95. П.Ф. Биологическая статистика// Минск. 1964. 328 с.
  96. .А., Арциховская Е. В. Биохимия и физиология иммунитета растений//М. 1968.250 с.
  97. Г. Г., Кунаева P.M. Некоторые физико-химические и физиологические свойства пероксидаз растений// Физиология и биохимия культурных растений. Наукова думка. 1987. Т. 19. № 2. С. 107−117.
  98. К.А. Действие УФ-радиации на клетку// JI. 1967. 240 с.
  99. И.И. Биополимеры: кинетика радиационных и фотохимических превращений// М. 1988.216 с.
  100. К.Н. Изоферменты в хемосистематике высших растений// Алма-Ата. 1982. 536 с.
  101. К.Н., Полимбекова Ф. А. Роль ферментов в устойчивости растений// Алма-ата. 1986. 184 с.
  102. .К. Пероксидазы и каталазы// Неорганическая биохимия. М. 1978. С. 434−470.
  103. А.В., Вакулова Л. А., Шашкина М. Я., Жидкова Т. А. Антиоксидантная активность каротиноидов// Вопр. мед. химии. 1992. Т. 38. С. 8.
  104. Т.А., Ульянова М. С., Захарова Н. С., Бокучаева М. Х. Изучение фермента, обесцвечивающего бетацианины// Биохимия. 1976. Т. 41. № 6. С. 968−974.
  105. А.А. Полиморфизм белков и его значение в генетике и селекции// М. 1985. 250 с.
  106. А.Д., Дьяконов А. С., Белоусов В. В. Медико-биологические эффекты естественного УФ-излучения: Глобальные последствия разрушения озонового слоя// Космич. биология и авиакосмическая медицина. М. 1991. № 4. С. 143−150.
  107. А.Д. Спектрально-энергетические параметры биологического действия УФ-излучения и подходы к его нормированию// Радиационная биология. Радиоэкология. 1995. Т. 35. Вып. 3. С. 435−443.
  108. А.Ф. Изопероксидазы растений// Успехи совр. биологии. 1975. Т. 80. Вып. 1(4). С. 102−113.
  109. А.Ф. Генетика растительных изоферментов// Успехи совр. биологии. 1978. Т. 85. В. 3. С. 325−339.
  110. А.Ф. Полиморфизм ферментных систем и устойчивость растений к экстремальным (низким) температурам// Успехи совр. биологии. 1978. Т. 85. В. 1.С. 63−70.
  111. Е.А., Кочетов А. В., Шумный В. К. Роль нуклеаз в физиологических процессах высших растений// Успехи совр. биологии. 2000. Т. 120. № 4. С. 395−405.
  112. Н.Н., Лебедева О. В. Структура и функции пероксидазы хрена// Биохимия. 1976. Т. 43. Вып. 10. С. 1731−1742.
  113. Г. В. Исследование физиологии устойчивости растений к неблагоприятным условиям среды// Труды по прикл. ботанике, генетике и селекции. 1975. Т.56. Вып. 1. С. 154−161.
  114. Г. В. Физиологические и генетические аспекты устойчивости растений (к неблагоприятным условиям среды)// в кн.: Актуальные вопросы физиологии и биохимии растений Молдавии. Кишинев. 1977. С. 14−21.
  115. Г. В. Механизмы адаптации растений к стрессам// Физиология и биохимия культурных растений. 1979. Т. 11. № 2. С. 99−107.
  116. Дж. Изоферменты// М. 1968. 274 с.
  117. В.В. Пероксидазы культивируемых клеток растений// Биотехнология. ВИНИТИ. 1996. Т. 36. С. 54−70.
  118. Ю.Б., Коничев А. С. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии// М. 1987. 180 с.
  119. В.Р., Садков А. П., Лихтенштейн Г. И. Комплекс фикоэритрин-краситель как фотосенсибилизатор в реакции восстановления метилвиолотена НАД//М. Биофизика. 1993. Т. 38. Вып. 6. С. 1079−1081.
  120. И. Кислородные радикалы, перекись водорода и токсичность кислорода// Свободные радикалы в биологии. М. 1979. 302 с.
  121. И. А. Земляной A.M. Амарант — культура огромных возможностей// Обзор информации. Госплан ТССР. НИИ НТИ и тех-экол. исследований. Ашхабад. 1991. 37 с.
  122. И. А. Амарант забытая чудо культура набирает новую силу// Новый фермер. 1992. № 2. С. 18−21.
  123. Г. Н. Система аскорбиновой кислоты растений// Монография. Калининград. 1997. 118 с.
  124. Г. Н., Христин М. С., Кузнецовва Л. Г. Влияние стрептомицина на биогенез белков хлоропласта и функциональную активность листа ячменя// Физиология и биохимия культурных растений. 1985. Т. 17. № 5. С. 444−448.
  125. B.C. Методы и некоторые результаты изучения нуклеиновых кислот и ферментов нуклеинового обмена// Ученые записки Казанского университета. 1965. Т. 125. № 5. С. 102.
  126. А.А., Голубкина Б. М., Ищенко С. В. Структура хлоропластов и митохондрий гороха при ультрафиолетовом облучении растений // ДАН СССР. 1967. Т. № 6. С. 1439−1442.
  127. Шитирякова Ф, Влияние фитогормонов на молекулярную гетерогенность пероксидазы в тканях гетерозисных гибридов кукурузы и их родительских форм// Вопросы физиологии и биохимии гетерозиса у растений. Уфа. 1980. С. 67−74.
  128. М.Г. Кинетика секреции и надмолекулярная организация внеклеточных кислых фосфатаз Saccharomyces cerevisiae// Автореф. на соиск. уч. ст. к.б.н. Москва. 1992. 18 с.
  129. Дж., Уокер Д. Фотосинтез Сз и С4-растений: механизмы и регуляция// М. 1986. 590 с.
  130. А.П. Комплекс кислых фосфатаз насекомых// Дисс. канд. биол. наук. М. 1988. 180 с.
  131. Р.С., Железнова Н. Б. Изучение полиморфизма по изоферментнымсистемам у амаранта (Amaranthus L.)// Материалы IV Международного симпозиума «Нетрадиционные растения и перспективы их использования». Пущино. 2001. Т. 1. С. 127−130.
  132. А.К., Магомедов И. М. Влияние света различной интенсивности на активность ферментов синтеза и распада яблочной кислоты в зеленеющих листьях Сз и С4 растений// Вестник Ленингр. университета. Серия: Биология. 1981. № 15. Вып. 3. С. 91−94.
  133. В. Электрофорезное исследование фосфатаз, эстераз и пероксидаз проростков в роде Triticum Z. // Изв. АН ЭССР. Биология. 1968. Т. 18. № 2. С. 170−183.
  134. В., Яаска В. Изоферментные системы вегетативных органов картофеля// Изв. АН ЭССР. Биология. 1971. Т. 20. № 3. С. 195−201.
  135. В. Изоферменты СОД в проростках фасолиевых (фасоли и вигны)// Изв. АН ЭССР. Биология. 1984. Т. 33. № 1. С. 42−48.
  136. В. Изоферменты как молекулярно-генетические маркеры в селекции растений// в кн.: Молекулярные механизмы генетических процессов. М. 1985. С. 251−266.
  137. .В., Алешин Е. П., Молоков Л. Г. Изменение активности некоторых оксидаз в различных органах риса в процессе вегетации// Физиология растений. 1975. Вып. 6. № 22. С. 1218−1225.
  138. Abel S., Glund К. Localization of RNA-degrading enzyme activity within vacuoles of cultured tomato cells// Physiol. Plant. 1986. V. 66. P. 79−86.
  139. Abel S., Glund K. Ribonuclease in plant vacuoles: purification and molecular properties of the enzyme from cultured tomato cells// Planta. 1987. V. 172. P. 71−78.
  140. Acton G.J., Schopfer P. Phytochrome induced synthesis of ribonuclease de novo in lupin hypocotyl sections// Biochem. J. 1974. V. 142. P. 442−455.
  141. Alscher R. G., Donahue J.L., Cramer C.L. Reactive oxygen species and antioxidant: relationships in green cells// Physiol. Plantarum. 1997. V. 100. № 2. P. 224−233.
  142. Alvares M.N., King O.D. Peroxidase localization activity and isozyme patterns in the developing seeding of Vanda (Orchidaceae)// Amer. J. Bot. 1969. V. 56. № 2. P. 180−186.
  143. Anderson J. Extraction of enzymes and subcellular organelles from plant tissues// Phytochemistry. 1968. V. 7. P. 1973−1988.
  144. Asada K., Urano M., Takahaphi M. Subcellular location of superoxide dismutase in spinach leaves and preparation and properties of crystalline spinach superoxide1. V’dismutase// Eur. J. Biochem. 1973. V. 36. P. 257−266.
  145. Baumgartner В., Matile P. Immunochemical localization of acid ribonuclease in morning glory flower tissue// Biochem. Physiol. Pflanz. 1976. V. 170. P. 278.
  146. Beauchamp C.O., Fridovich I. Superoxide dismutase: improved assay and an ^ assay applicable to acrylamide gels// Anal. Biochem. 1971. V. 44. P. 276−287.
  147. Beauchamp C.O., Fridovich I. Isozymes of superoxide dismutase from wheat germ// Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 317. P. 50−64.
  148. Berket R., Wheeler E.L., Lorenz K. A. Compositional Study of Amaranth Grain// Journal of Food Science. 1981. V.46. P. 1175−1180.
  149. Blank A., Mckeon T. Three Rnases in senescent and nonsenescent wheat leaves// Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1402−1408.
  150. Bowler C., Van Montagu M., Inse D. Superoxide dismutase and stress tolerance// Annu Rev. Plant Mol. Biol. 1992. V. 43. P. 83−116.
  151. Bradford B.O., Egbert H.W. Electrical stimulation and its effects on indoleacetic acid and peroxidase in tomato plants (Licopersicon esculentum)// J. Exp. Bot. 1977.1. V. 28. № 103. P. 338−344.
  152. Cardinaels С., Put С., Van Assche F., Clijsters H. The superoxide Dismutase as Biochemical Indicator Discriminating between Zinc and Cadmium Toxicity// Arch. Int. Physiol. Biochem. 1984. V. 92. P. 27−28.
  153. Carlson R. Quatity and quality of Amaranthus grain from plants in temperate, cold and hot, and subtropical climates// A review, Proceedings of 2nd Amaranth Conf., Rodale Press Inc., Emmans. 1980. P. 48−58.
  154. Chang Su-G., Gallie D.R. Rnase Activity Decreases following a Heat Shocr in Wheat Leaves and Correlates with Its Posttranslational Modification// Plant Physiol. 1997. V. 113. P. 1253−1263.
  155. Chibbar R.N., Van Huystee R.B. Characterisation of peroxidase in plant cells// Plant Physiol. 1984. V. 75. № 4. P. 956−958.
  156. Conklin M., Smith H. Peroxidase isozymes: a measure of molecular variation in ten herbaceous species of datura// Amer. J.Bot. 1971. V. 58. № 7. P. 688−696.
  157. Covas G. Perspectivas del cultivode los amarantos en la Republica Argentina// Estacion Experimental Agropecuaria, Anguil. 1996. № 13. P. 1−10.
  158. Davis B.J. Disc electrophoresis. II Method and application to human serum proteins// Ann. N.Y. Acad. Sci. 1964. V. 121. P. 404−427.
  159. De Jong D. Detergebt extraction of enzymes from tobacco leaves varying in maturity// Plant Physiol. 1972. V. 50. № 6. P. 733−737.
  160. Duff S.M.G., Sarath G., Plaxton W.C. The role of acid phosphotases in plant phosphorus metabolism//Physiol. Plantarum. 1994. V. 90. № 4. P. 791−800.
  161. Elstner E.E. Oxygen activation and oxygen toxity// Ann. Rev. Plant Physioil. 1982. V. 33. P. 73−96.
  162. Foyer C., Halliwel B. The presence of glutathione and glutathion reductase in chloroplast: a proposed role in ascorbic acid metabolism// Planta. 1976. V. 133. P. 2125.
  163. Foyer C., Lelandaus M., Kunert K.J. Photooxidative stress in plant// Physiol. Plantarum. 1994. V. 92. № 4. P. 696−717.
  164. French C.J., Pecket R.C. Smith. Effect of light and exogenounty applied precursors on amaranhtin synthesis in Amaranthus caudatus L.// Phytochemistry. 1973. V. 12. P. 2887−2892.
  165. Fridovich I. Superoxide dismutases// Advances in Enzymology. 1986. V. 58. P. 61−97.
  166. Garay A.S., Towers G.H. Srudies on rhe biosynthesis of amaranthin// Can. J. Bot. 1966. V. 44. № 3. P. 231−236.
  167. Getzoff E.D., Tainer J.A., Weiner P.K., Kolman P.A. Richardson D.C. Electrostatic recognition between superoxide and copper, zinc superoxide dismutase// Nature. 1983. V. 306. P. 287−290.
  168. Giannopolitis C.N., Ries S.K. Superoxide Dismutase. I. Occurrense in Higher Plants// Plant Physiol. 1997. V. 59. № 2. P. 309−315.
  169. Giannopolitis C.N., Ries S.K. Superoxide Dismutase. II. Purification and quantitative relationship with water-soluble protein in seedlings//Plant Physiol. 1997. V. 59. № 2. P. 315−318.
  170. Gins V.K., Dessalegn T.L. Characterization of amaranthine, which is derived from different species of Amaranthus L.// Physical-chemical basis of plant physiology. Annual symposium. Pensa. 1996. P. 13.
  171. Gins V.K., Gins M.S. UV-blue control of amaranthin synthesis in isoleted Amaranthus cotyledons// UV/blue light: perception and responses in plant and microorganisms. Marburg. Phillips Universitat. 1996. P. 89.
  172. Gins V.K., Savelev J.J., Charlamova S.A., Kononkov P.F. Effect of UV-radiationof biosynthesis amaranthin// 12 International congress on photobiology. Viena. Hofburd Cogr. Center. 1996. P. 237.
  173. Goodenough P.W., Kessel. S., Lea A., Loeffler T. Mono- and diphenolase activity from fruit of Malus pumila// Phytochemistry. 1983. V. 22. P. 359−363.
  174. Green P.J. The ribonucleasis of higher plants// Ann. Rev. plant. Physiol. Plant ' molec. Biol. Polo Alto (Calif.). 1994. V. 45. P. 421−445.
  175. Haard N. Upsurge of particulate peroxidase in ripening banane fruit// Phytochemistry. 1973. V. 12. № 3. P. 555−560.
  176. Hagima J., Saulescu B. Acid phosphatase gebetic variabts in graibs of some Triticun aestivum L. cultivars// Rev. roum. Biochim. 1982. V. 19. № 3. P. 209−214.ш
  177. Halliwell B. Superoxide dismutase, catalase and glutathion peroxidase: solution to the problems of livibg with oxygeb// New Phytol. 1974. V. 73. P. 1075−1086.
  178. Hollander V.P. Acid phosphatases. Enzymes// 1971. V. 4. № 3. P. 450−472.
  179. Ishikawa Y. Purification and immunological characterization of superoxide dismutase of the onion maggot, Delia antiqua// Archives of Insect Biochem and Physiol. 1995. V. 28. P. 387−396.
  180. Jaaska V. Electrophoretic study of acid phosphatase isoenzymes in the grass genus Aegilops L.//Biochem. Physiol. Pflanzen. 1978. V. 172. № Уг. P. 133−153.
  181. Jaaska V. Electrophoretic studies of seeding phosphatases, esterases and peroxidases in the genus of Triticum// Esti NSV teaduste Akademia Toimetised Koide. Biologia. 1969. V. 18. № 2. P. 170−183.
  182. Khan M.A. Phosphatases activity in the eggs of Dysdercus cingulatus related with embrionic development// J. Entomol. Res. 1978. V. 2. № 2. P. 211−213.
  183. Khan V., Pomerantz S. Monophenolase activity of avocado polyphenol oxidase. Phytochemistry. 1980. V. 19. P. 379−385.
  184. Lee Y.M., Misra H.P., Pyala F.J. Superoxide dismutase in drosophila melanogaster: biochemical and structural characterization of allozyme variants// Ptoc. Nat. Acad. Sci USA. 1981. V. 78. № 11. P. 7052−7055.
  185. Lichtentaller H.K., Welburn A.R. Determinations of total carotenoids and chlorophylls a and b of leaf extracts in different solvents// Biochem. Soc. Trans. 1983. V. 11. № 6. P. 591−592.
  186. Lowry O.H., Rosebrouch N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent//J. Biol. Chem. 1951. V. 193. P. 265−275.
  187. Mabry T.J., Kimler L., Chang C. The betalains. Structure, function and biogenesis and the plant arder Centrospermae// Recent Advances in Photochemistry. N.Y. Appleton-Century-Crofts. 1972. V. 5. P. 105.
  188. Maehly A. Plant peroxidase// Methods in enzymology. N.Y.: Academic press. 1955. V. 11. P.801−807.
  189. Mann Т., Kelin D. Haemocuprein and hepatocuprein, copper-protein compound of blood and liver in mammals// Proc. Roy. Soc. Lond. Ser. B. 1938. V. 126. P. 303 310.
  190. Markeet C.L. Biology of isozimes// Isozimes. N.Y.: Acad, press.1975. V. 1. P. 1
  191. Matsushita S., Ybuki F. Peroxidase acticity found in the ribonucleoprotein particles from pea seedling and rabbit liver// Biochim biophis Acta. 1960. V. 40. № 3. P. 540−542.
  192. Mc Cune D., Galston A. Inverse effects of gibberellin on peroxidase grovvrh in dwarf strains of peas and cornЛ Plant Physiol. 1959. V. 34. № 4. P. 416−418.
  193. Mujer С., Mae E., Ramirez D. Coconum peroxidase isoenzymes: isolation, partial purification and physicochemical properties// Phytochemistry. 1983. V. 22. № 6. P. 1335−1340.
  194. Murray D.R., Coller M.D. Acid phosphatase activities in developing seeds of Pissum sativum L.// Austr. S. Plant. Physiol. 1977. V. 4. № 6. P. 843−848.
  195. Naoi N., Teruniko B. Acid phosphatases of aspergillus saitoi: purification and properties// Arel and Biochem. 1977. V. 4. № 10. P. 1835.
  196. Ockerse R., Siegel В., Galston A. Hormone-induced repression of a peroxidase isozyme in plant tissue// Science. 1966. V. 151. № 3709. P. 452−453.
  197. Parker M.W., Schinina M.E., Bossa F., Bannister J.V. Chemical aspects of the structure, function and evolution of superoxide dismutases// Inorg. Chim. Acta. 1984. V. 91. P. 307−317.
  198. Piatelly M. Giudici de Nicola M. Castrogiovanni V. Photocontrol of Amaranthin Synthesis in Amaranthus tricolor// Phytochemistry. 1969. V. 8. № 6. P. 731−736.
  199. Piatelly M. Betalains// Chemistry and biochemistry of plants pigments. N.Y. Acad, press. 1976. V. 1. P. 560−596.
  200. Piatelly M. The betalains: structure, biosyntesis and chemical taxonomy// J. Biochemistry of plants. Secondary plant products. Edited by Conf. E.E.P. Academic. Press. N.Y. 1981. P. 557−575.
  201. Pleniscar M., Bonner W.D., Storey B.T. Peroxidase associated with higher plant mitochondria// Plant physiol. 1967. V. 42. № 2. P. 366−370.
  202. Raa Y. Cytochemical lokalization of peroxidase in plant cells// Plant Physiol. 1973. V. 28. № l.P. 132−133.
  203. Rassel W.E. The precipitation of polyribonycleotides with magnesium salts and and ethanol// J. Biol. Chem. 1963. V. 238. № 9. P. 3053−3057.
  204. Raychaudhuri S.S., Deng X.W. The role of SOD in combating oxidative stress in higher plants// Bot. Rev. 2000. V. 66. № 1. P. 89−98.
  205. Reddy K., Subhani S., Khan P., Kumar K. Effect of light and benzyladenine on darktreated growing rice (Oryza sativa) leaves. II Changes in peroxidase activity// Plant and cell physiol. 1985. V. 26. № 6. P. 987−994.
  206. Renic H. Das vorkommen von betalaminsaurebei centrosperman// Pflansenphysiol. 1978. Bd. 87. № 3. s. 95−102.
  207. Saunders R., Becker R. Amaranthus: a potential food and feed resourse// Advances in cereal science and technology. 1984. № 6. P. 3 570 396.
  208. Sawada Y., Ohyama Т., Yamazaki I. Preparation and physicochemical properties of green pea superoxide dismutase// Biochim. Biophys. Acta. 1972. V. 268. P. 305 312.
  209. Scandalios Y.G. Oxygen stressand Superoxide Dismutases// Plant Physiol. 1993. V. 101.№ LP. 7−12.
  210. Schertz K., Sumpter N., Sarkissian I., Hart G. Peroxidase regulation by the 3>>
  211. Dwarf height locus in sorghum//J. Heredity. 1971. V. 62. № 4. P. 235−238.
  212. Schridhara Y., Bhat Y.V. Alkaline and acid phosphatases of silkworm Bombyx mori L.// J. Insect Physiol. 1963. V. 9. № 5. P. 693−701.
  213. Singal R.S., Kulkarni P.R. Composition of the seeds of some Amaranthus species// Sci. Food Agric. 1988. V. 42. P. 325−331.
  214. Steiner U., Schliemann W., Boechm H., Strack D. Tyrosinase involved in betalain biosynthesis of higher plants// Planta. 1999. V. 208. P. 114−124.
  215. Steiner U., Schliemann W., Strack D. Assay for tyrosin hydroxylation activity of tyrosinase from betalain-forming plants and cell cultures// Anal. Biochem. 1996. V. 238. P. 72−75.hit
  216. Stenlid G. Physiological effects of betalams upon higher plants// Phytochemistry. 1976. V. 15. № 5. P. 661−690.
  217. Tainer J.A., Getzoff E.D., Richardson J.S., Richardson D.S. Structure and mechanism of copper, zinc superoxide dismutase// Nature. 1983. V. 306. P. 284−287.
  218. Tyrrell M. Effect of UV radiation of plants// Photochemical, and Photobiological Revies. N.Y. Plenum Press. 1978. V. 3. P. 35−39.
  219. Weisiger R.A., Fridovich I. Superoxide dismutase. Organelle specificity// The Journal of biol. Chemistry. 1973. V. 284. № 10. P. 3582−3592.
  220. Wellmanh E. Auswirkungen eines in UV-spectralbereich verenderten strahlungsangebotes auf pflanzenlichen Organismen// Strahlentherapie. 1975. B. 150. № 2. S. 199.
  221. Wellmann E. UV Radiation in photomorphogenesis// Biochem. New. Ser. В., H., N.Y. 1983. V. 168. P. 745−756.
  222. Wolpart A., Marby T.J. On the light requrement for betalain biogenesis// Plaphysiol. 1968. V. 43. № 3. P. 1325−1329.
  223. Wolpart A., Black S.M. Accumulation of betanin in disk of Beta vulga leaves// Phytochemistry. 1973. V. 12. № 6. P. 1325−1329.
  224. Yamasaki I. Peroxidase// Molecular mechanism oxygen activated. N. Y. 1974. P. 535−554.
  225. Yoyce G.F., Jhon L.H. Responses of superoxide dismutase and glutation reductase activities in cotton leaf tissue exposed to an atmosphere Enriched in oxigen// Plant Physiol. 1980. V. 66. № 5. P. 482−487.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!