Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Защита эндотелиальных клеток сосудов человека от повреждения при ишемии in vitro: Роль белка теплового шока HSP27

Диссертация: Защита эндотелиальных клеток сосудов человека от повреждения при ишемии in vitro: Роль белка теплового шока HSP27
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Морфологическое и иммунофлуоресцентное исследования влияния тепловой предобработки с последующим восстановлением в течение 12−18 часов на поведение ЭК при ишемии in vitro показали защиту адаптированных таким образом клеток от истощения АТФ. Падение клеточного АТФ и рост свободного Са2+ в толерантных ЭК не отличался от контрольных. Результаты электрофореза/иммуноблоттинга показали, что период… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ, ВСТРЕЧАЮЩИХСЯ В ТЕКСТЕ ДИССЕРТАЦИИ
  • I. ВВЕДЕНИ Е
  • II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ: Белки теплового шока, истощение АТФ и толерантность к ишемии
  • 1. Белки теплового шока: свойства, функции, регуляция экспрессии
    • 1. 1. Общая характеристика белков теплового шока
    • 1. 2. Класс НБРЮО
    • 1. 3. Класс НЭРЭО
    • 1. 4. Класс НвР
      • 1. 4. 1. Краткая характеристика класса НЭР
      • 1. 4. 2. Функции НБР
    • 1. 5. Класс НЭРбО
    • 1. 6. Семейство малых НБРэ (НЭР27 и альфа-кристаллины)
      • 1. 6. 1. Краткая характеристика семейства малых НБРв
      • 1. 6. 2. Фосфорилирование малых НЭРэ
      • 1. 6. 3. Функции малых НБРэ
    • 1. 7. Убиквитин
    • 1. 8. Другие представители стресс-белков и шаперонов
    • 1. 9. Индукция НЭРэ
  • 2. Истощение АТФ как «протеотоксический» стресс
    • 2. 1. Энергетический баланс клетки
    • 2. 2. Падение уровня клеточного АТФ как причина ионного дисбаланса при ишемии
    • 2. 3. Агрегация и инактивация ферментов
    • 2. 4. Дефосфорилирование белков
    • 2. 5. Разрушение и реорганизация цитоскелета
      • 2. 5. 1. Разрушение актиновых микрофиламентов при падении уровня клеточного АТФ
      • 2. 5. 2. Влияние истощения АТФ на организацию микротрубочек
      • 2. 5. 3. Влияние истощения АТФ на промежуточные филаменты
    • 2. 6. Увеличение коньюгации внутриклеточных белков с убиквитином
    • 2. 7. Истощение клеточного АТФ вызывает активацию генов теплового шока
  • 3. Участие НЭРэ в защите клеток от ишемического повреждения
    • 3. 1. Участие НЭР70 в защите клеток от ишемического стресса
    • 3. 2. Участие малых НБРэ в защите клеток от ишемического стресса

Защита эндотелиальных клеток сосудов человека от повреждения при ишемии in vitro: Роль белка теплового шока HSP27 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Ишемия — состояние, при котором из-за спазма или тромбоза сосудов кровоснабжение части органа оказывается недостаточным для обеспечения метаболизма, является причиной таких патологий как инфаркт миокарда и инсульт головного мозга. На клеточном уровне ишемия характеризуется падением уровня АТФ в результате угнетения гликолиза и окислительного фосфорилирования, нарушением ионного баланса (ростом концентрации Са2+, Na+, Н+ и падением содержания К+), а также накоплением конечных продуктов метаболизма, что ведет к повреждению и гибели клеток. Известно, что клетки млекопитающих способны адаптироваться к ишемическому состоянию. Предобработка клеток и органов коротким ишемическим стрессом, тепловым шоком [Currie et al., 1988; 1990; 1993; Donnelly, 1992; Yellon, 1992; Marber, 1993], гипоксией [Меерсон и др., 1990] или иммобилизационным стрессом [Меерсон и Малышев, 1993] уменьшает их чувствительность к повреждающему действию последующей ишемии. Таким образом, существует реальная возможность, используя внутренние ресурсы клеток, сохранить их жизнеспособность в течение острого ишемического приступа. В связи с этим особое значение приобретает раскрытие эндогенных механизмов клеточной защиты, использование которых позволило бы разработать методы уменьшения структурных и функциональных повреждений клеток в период недостаточного снабжения органа кровью.

Работы последних лет позволяют предположить, что важную роль в приобретении клетками толерантности к ишемии играют стресс-белки или белки теплового шока (HSPs). В экспериментах на трансгенных мышах установлено, что избыток внутриклеточного HSP70 уменьшает зону инфаркта и обеспечивает восстановление сократительной функции миокарда после ишемии [Marber et al., 1995, Plumier et al., 1995]. Показано, что гиперэкспрессия HSP27 и альфа В-кристаллина [Martin et al., 1997], а также совместная гиперэкспрессия HSP60 и HSP10 [Lau et al., 1997] в трансфицированных крысиных кардиомиоцитах защищает трансфектанты от гибели при длительном истощении АТФ. Тем не менее, механизм такой обусловленной стресс-белками защиты не ясен.

Объектами модельных исследований, проводимых в этой области, как правило, являются кардиомиоциты, гепатоциты, клетки мозга и некоторые клеточные линии миогенного и опухолевого происхождения. В то же время, мало внимания уделяется эндотелиальным клеткам (ЭК), при этом используется эндотелий животных, а не человека. Тем не менее, именно степень повреждения ЭК может определять выживаемость той или иной ткани после острого ишемического приступа. ЭК кровеносных сосудов образуют монослой, выполняющий физиологическую функцию избирательно проницаемого барьера между кровью и подлежащими тканями. Осуществление этой функции контролируется актиновым цитоскелетом ЭК [Gotiieb et al., 1991; Garcia et al., 1995]. Показано, что разрушение актиновых филаментов ведет к увеличению проницаемости эндотелиального монослоя для макромолекул и клеток крови [Phillips et al., 1989; Watanabe et al., 1991; Molony et al., 1991; Garcia, 1992; Hart et al., 1993], что может приводить к отеку и образованию тромба. Ишемия in vivo вызывает разрушение актинового цитоскелета [Armstrong and Gannote, 1993] и повышает проницаемость эндотелия сосудов и капилляров [Sunnergen and Rovetto, 1987; Svendsen et al., 1991]. Известно также, что истощение клеточного АТФ приводит к фрагментации и агрегации F-актина в культивируемых ЭК [Hinshaw et al., 1988; 1993; Watanabe, 1991; Kuhne et al., 1993]. В то же время, было показано, что стресс-белок HSP27 влияет как на полимеризацию актина, так и на его резистентность к различным стрессам, причем эти функции HSP27 определяются его уровнем экспрессии, степенью фосфорилирования и структурной организацией. Мономеры нефосфорилированного HSP27 способны кэпировать актиновые филаменты [Benndorf et al., 1994], а гиперэкспрессия мутантного неспособного фосфорилироваться HSP27 коррелирует с пониженным содержанием F-актина в трансфицированных клетках [Lavoie et al., 1993Ь]. С другой стороны, повышенная экспрессия фосфорилированного HSP27 снижает чувствительность клеток к повреждающему действию теплового шока [Lavoie et al., 1993а- 1995], окислителей [Huot et al., 1995; 1996] и цитохалазина D [Lavoie et al., 1993aGuay et al., 1997]. Исходя из этого, а также принимая во внимание, что гиперэкспрессия HSP27 защищает трансфицированные кардиомиоциты от истощения АТФ, мы выдвигаем предположение, что устойчивость клеток к ишемическому стрессу связана с защитой HSP27 актинового цитоскелета.

Целью представляемой работы является исследование роли HSP27 в механизмах защиты ЗК от ишемического повреждения.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Разработать экспериментальную in vitro модель ишемического повреждения ЭК сосудов человека.

2. Показать, как реагирует HSP27 в ЭК на имитирующий ишемию метаболический стресс.

3. Установить связано ли изменение степени фосфорилирования, структурной организации и локализации HSP27 с состоянием актинового цитоскелета в ЭК при экспериментальной ишемии in vitro.

4. Исследовать, как влияет предварительное накопление HSP27 в ЭК на их устойчивость к ишемическому повреждению.

II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ: Белки теплового шока, истощение АТФ и толерантность к ишемии.

выводы.

1. Разработана экспериментальная in vitro модель ишемического повреждения эндотелиальных клеток сосудов человека.

2. Падение уровня АТФ в эндотелиальных клетках вызывает дефосфорилирование HSP27, а также перераспределение этого стресс-белка из цитоплазмы в ядра клеток и образование там крупных сферических гранул. Образование гранул в ядрах эндотелиальных клеток может служить in situ маркером длительного истощения АТФ.

3. Обнаружен ранний период индуцируемой тепловым шоком защиты эндотелиальных клеток от ишемического стресса, проведенного в пределах первых трех часов после теплового шока.

4. Поздний период защиты эндотелиальных клеток тепловым шоком совпадает со временем накопления HSPs, в частности HSP27 и HSP70. Ингибиторы синтеза белка отменяют защитный эффект теплового прекондиционирования. При этом, гиперэкспрессии одного только HSP70 не достаточно для защиты ЭК от ишемического повреждения.

5. Существует положительная корреляция между целостностью актиновых филаментов и поддержанием пула фосфорилированного HSP27 в лишенных АТФ эндотелиальных клетках. Ингибиторы протеинфосфатаз, блокирующие дефосфорилирование HSP27 in vivo, предотвращают образование гранул HSP27 в ядрах, разрушение актинового цитоскелета и повреждение нормальной морфологии ЭК при ишемическом стрессе.

VI.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Исследования последних лет, направленные на выявление эндогенных механизмов клеточной защиты от ишемического стресса показали участие белков теплового шока в защите клеток от ишемии/реперфузии. Так гиперэкспрессия HSP70, HSP27, альфа В-кристаллина и совместная гиперэкспрессия HSP60 и HSP10 способна защитить клетки от ишемического стресса [Marber et al., 1995; Plumier et al., 1995; Martin et al., 1997; Lau et al., 1997]. Известно также, что клетки, подвергшиеся тепловому шоку, после определенного периода восстановления оказываются менее чувствительными к повреждающему действию ишемии [Currie et al., 1988; 1990; 1993; Donnelly, 1992; Yellon, 1992; Marber, 1993]. Период защиты тепловым прекондиционированием совпадает со временем накопления в клетках индуцибельной формы HSP70, а также ряда других HSPs. Таким образом, феномен такой перекрестной толерантности, по крайней мере частично, может быть обусловлен индукцией HSPs генов. Молекулярные механизмы защиты клеток стресс-белками от ишемического повреждения остаются не ясны. Одной из основных функций, выполняемых HSPs, является предотвращение денатурации и агрегации клеточных белков. Аналогично тепловому шоку ишемический стресс сильно увеличивает риск агрегации внутриклеточных белков [Nguyen and Bensaude, 1994], что вовлекает HSPs в механизм предотвращения такого рода повреждений. Другим существенным повреждением клеток при ишемии является разрушение актинового цитоскелета [Armstrong and Gannote, 1993]. При этом показано, что стресс-белок HSP27 влияет на полимеризацию актина [Benndorf et al., 1994], а также способен защищать микрофиламенты от действия теплового шока, окислительного стресса и цитохалазина D [Lavoie et al., 1993; 1995; Huot et al., 1996; Guay et al., 1997]. В этой связи наиболее интересным для нас оказался вопрос о возможном участии HSP27 в защите клеток от ишемии.

В данной работе на модели ишемического повреждения эндотелиальных клеток сосудов человека in vitro мы показали, что падение уровня АТФ в ЭК до 20% от исходного вызывает дефосфорилирование HSP27 и его перераспределение из цитоплазмы в ядро, где он образует крупные сферические Тритон-нерастворимые гранулы. Причем, дефосфорилирование и грануляция HSP27 положительно коррелируют с разрушением актинового цитоскелета ЭК.

Обнаружен феномен существования периода ранней защиты ЭК от истощения АТФ тепловым шоком. Установлено, что прогревание ЭК при 45° С в течение 10 минут непосредственно перед ишемическим стрессом предотвращает вызываемое истощением АТФ нарушение нормальной морфологии клеток и целостности эндотелиального монослоя. Показано, что обнаруженный защитный эффект не обусловлен замедлением падения АТФ или роста свободного Са2+ в прогретых ЭК. Иммунофлуоресцентный анализ и данные спектрофлуориметрии, а также результаты ИЭФ/иммуноблоттинга выявили положительную корреляцию между сохранением в предобработанных тепловым шоком клетках пула F-актина, с одной стороны, и предотвращением перераспределения/грануляции HSP27 и сохранением фосфорилированных си d-изоформ, с другой стороны.

Морфологическое и иммунофлуоресцентное исследования влияния тепловой предобработки с последующим восстановлением в течение 12−18 часов на поведение ЭК при ишемии in vitro показали защиту адаптированных таким образом клеток от истощения АТФ. Падение клеточного АТФ и рост свободного Са2+ в толерантных ЭК не отличался от контрольных. Результаты электрофореза/иммуноблоттинга показали, что период поздней защиты совпадал с периодом накопления HSP70i и HSP27 в ЭК. Отмена защитного эффекта тепловой предобработки инкубацией клеток с ингибиторами синтеза белка циклогексимидом и кверцетином свидетельствует о том, что наблюдаемый феномен обусловлен накоплением стресс-белков в толерантных ЭК. Так как эксперименты с повышением содержания HSP70i в ЭК при помощи вирусной трансфекции показали отсутствие защитного эффекта, а предварительная инкубация с нестрессовым индуктором HSP гербимицином, А продемонстрировала очень слабую защиту, можно утверждать, что гиперэкспрессии одного только HSP70I для защиты ЭК от ишемического стресса не достаточно.

Данные флуоресцентной микроскопии и спектрофлуориметрии показали предотвращение разрушения стресс-фибрилл и сохранение пула F-актина в толерантных клетках при истощении АТФ. Параллельно с сохранением актинового цитоскелета в предварительно прогретых ЭК методом иммунофлуоресценции выявлялось подавление перераспределения и грануляции HSP27, а результаты ИЭФ/иммуноблоттинга продемонстрировали замедление дефосфорилирования этого стресс-белка в прекондиционированных клетках.

Инкубация ЭК перед ишемическим стрессом с ингибиторами протеинфосфатаз: Na3V04, окадаиковой кислотой или кантаридином, способных ингибировать РР2А in vivo (РР2А отвечает за дефосфорилирование HSP27) предотвращала дефосфорилирование и грануляцию HSP27, а также оказывала защитный эффект в клетках по морфологии и сохранности актинового цитоскелета, аналогичный периоду поздней защиты тепловым шоком.

В целом, результаты проведенного исследования свидетельствуют о том, что HSP27 участвует в защите ЭК от истощения АТФ, препятствуя разрушению актиновых филаментов клеток и, что эта функция осуществляется фосфорилированным HSP27. Полученные данные также позволяют считать, что предотвращение дефосфорилирования HSP27 во время ишемического стресса может обусловливать феномены как ранней, так и поздней защиты ЭК тепловым шоком.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.С., Крушинский А. В., Николаева М. А., Флегель Х.-Г. первичная культура эндотелиальных клеток из пупочной вены человека: идентификация и характеристика растущей и конфлуентной культуры // Цитология.-1981.- Т. XXIII.- С. 1154−1159.
  2. Меерсон Ф. З, Шнейдер А. Б., Устинова Е. Е. Сравнительная оценка защитного эффекта адаптации к периодической гипоксии и стрессорным воздействиям при инфаркте миокарда // Кардиология, — 1990, — N 9, — С. 67−69.
  3. Ф.З., Малышев И. Ю. Феномен адаптационной стабилизации структур и защита сердца.- М: Наука, 1993.
  4. Abravaya К., Myers М.Р., Murphy S.P., Morimoto R.I. The human heat shock protein Hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression // Genes Dev.- 1992.-V. 6, — P. 1153−1164.
  5. Agsteribbe E., Huckriede A., Veenhuis M. et al. A fatal, systemic mitochondrial disease with decreased mitochondrial enzyme activities, abnormal ultrastructure of heat shock protein 60 // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1993, — V. 193.- P. 146−154.
  6. Akiyama K., Akopian G., Jinadasa P. et al. Myocardial infarction and regulatory myosin light chain // J. Mol. Cell Cardiol.- 1997.- V. 29, — P. 2641−2652.
  7. H.Amrani M., Latif N., Morrison K. et ai. Relative induction of heat shock protein in coronary endothelial cells and cardiomyocytes: implications for myocardial protection // J. Thorac. Cardiovasc. Surg.- 1998.-V. 115, — P. 200−209.
  8. Andres J., Sharma H.S., Knoll R., Stahl J. etal. Expression of heat shock proteins in the normal and stunned porcine myocardium // Cardiovasc. Res.- 1993.- V. 27, — P. 14 211 429.
  9. Angelidis C.E., Lazaridis I., Pagoulatos G.N. Constitutive expression of heat-shock protein 70 in mammalian cells confers thermoresistance // Eur. J. Biochem.-1991.- V. 199.- P. 3539.
  10. Aoki M., Abe K., Kawagoe J. et al. The preconditioned hippocampus accelerates HSP70 heat shock gene expression following transient ischemia in the gerbil II Neurosci Lett.-1993,-V. 155.-P. 7−10.
  11. Aoyama A., Frohli E., Schafer R., Klemenz R. alfaB-crystallin expression in mouse NIH 3T3 fibroblasts: glucocorticoid responsiveness and involvement in thermal protection // Mol. Cell. Biol.- 1993.-V. 13, — P. 1824−1835.
  12. Armstrong S.C. and Ganote C.E. Flow cytometric analysis of isolated adult cardiomyocytes: vinculin and tubulin fluorescence during metabolic inhibition and ischemia // J. Mol. Cell. Cardiol.- 1992a.-V. 24, — 149−162.
  13. Armstrong S.C. and Ganote C.E. Effects of the protein phosphatase inhibitors okadaic acid and calyculin A on metabolically inhibited and ischaemic isolated myocytes // J. Mol. Cell. Cardiol.- 1992b.-V. 24, — P. 869−884.
  14. Arrigo A.P., Suhan J.P., Welch W.J. Dynamic changes in the structure and intracellular locate of the mammalian low-molecular-weight heat shock protein // Mol. Cell. Biol.- 1988,-V. 8,-P. 5059−5071.
  15. Arrigo A.P. Tumor necrosis factor alfa induces the rapid phosphorylation of the mammalian low molecular weight heat shock protein HSP28 // Mol. Cell. Biol.- 1990, — V. 10.- P. 12 761 280.
  16. Bacallao R., Gafinkel A., Monke S. et al. ATP depletion: a novel method to study junctional properties in epithelial tissues. I. Rearrangement of the actin cytoskeleton // J. Cell Sci.-1994,-V. 107, — P. 3301−3313.
  17. Baler R., Welch W.J., Voellmy R. Heat shock gene regulation by nascent polypeptides and denatured proteins: HSP70 as a potential autoregulatory factor // J. Cell. Biol.- 1992, — V. 117,-P. 1151−1159.
  18. Baler R., Zou J., Voellmy R. Evidence for a role of HSP70 in the regulation of the heat shock response in mammalian cells / Cell Stress Chaperones.-1996.- V. 1.- P. 33−39.
  19. Bansal G.S., Notrton P.M., Latchman D.S. The 90-kDa heat shock protein protects mammalian cells from thermal stress but not from viral infection // Ex. Cell Res.- 1991, — V. 195.-P. 303−306.
  20. Barbato R., Menabo R., Dainese P. et al. Binding of cytosolic proteins to myofibrils in ischemic rat hearts // Circ. Res.- 1996, — V. 78, — P. 821−828.
  21. Barry M.A., Eastman A. Endonuclease activation during apoptosis: the role of cytosolic Ca2+and pH // Biochem. Biophys. Res. Comm.- 1992,-V. 186, — P. 782−789.
  22. Barry M.A., Eastman A. Identification of deoxyribonuclease II as an endonuclease involved in apoptosis //Arch. Biochem. Biophys.- 1993, — V. 300, — P. 440−450.
  23. Beckmann R.P., Mizzen L.A., Welch W.J. Interaction of HSP70 with newly synthesized proteins: Implications for protein folding and assembly // Science.- 1990, — V. 248, — P. 850 854.
  24. Behlke J., Lutsch G., Gaestel M., Bielka H. Supramolecular structure of the recombinant murine small heat shock protein HSP25 // FEBS Lett.-1991.- V. 288, — P. 119−122.
  25. Benjamin I.J., Horie S., Greenberg M.L. et al. Induction of stress proteins in cultured myogenic cells: Molecular signals for the activation of heat shock transcription factor during ischemia //J. Clin. Invest.-1992,-V. 89.- P. 1685−1689.
  26. Bennardini F., Wrzosek A., Chiesi M. aB-crystallin in cardiac tissue. Association with actin and desmin filaments // Circ. Res.-1992.-V. 71, — P. 288−294.
  27. Benndorf R., Hayeb K., Ryazantsev S. et al. Phosphorylation and supramolecular organization of murine small heat shock protein HSP25 abolish its actin polymerization-inhibiting activity //J. Biol. Chem.-1994,-V. 269.- P. 20 780−20 784.
  28. Bensaude O., Pinto M., Dubois M-F. et al. Protein denaturation during heat-shock and related stresses II Stress Proteins. Induction and Function / Ed. M.J. Schlesinger, G. Santoro, E. Garaci, Spinger Verlag, Berlin, 1990. P. 89−99.
  29. Bensaude O., Bellier S., Dubois M-F. et al. Heat-shock induced protein modifications and modulation of enzyme activities // Stress-lnducible Cellular Responses / Ed. U. Feige, R.I. Morimoto, B. Polla Birkhauser Verlag, Basel, 1996. P. 199−219.
  30. Bershadsky A.D., Gelfand V.l., Svitkina T.M., Tint I.S. Destruction of microfilament bundles in mouse embryo fibroblasts treated with inhibitors of energy metabolism // Exp. Cell Res.- 1980,-V. 127.-P. 421−429.
  31. Bershadsky A.D., Gelfandt V.l. Role of ATP in the regulation of stability of cytoskeletal structures // Cell Biol. Int. Rep.- 1983, — V. 7, — P. 173−187.
  32. Bhat S.P., Nagineni C.N. alfaB subunit of lens-specific protein alfa-crystallin is present in othe ocular and non-ocular tissues // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1989, — V. 158, — P. 319−325.
  33. Bhattacharyya T., Karnezis A.N., Muphy S.P. et al. Cloning and subcellular localization of human mitochondrial HSP70//J. Biol. Chem.- 1995,-V. 270.-P. 1705−1710.
  34. Bird T.A., Schule H.D., Delaney P. et al. The interleukin-1-stimulated protein kinase that phosphorylates heat shock protein hsp27 is activated by MAP kinase // FEBS Lett.- 1994,-V. 338,-P. 31−36.
  35. Bond J.M., Herman B., Lemasters J.J. Protection by acidotic pH against anoxia/reoxigenation injury to rat neonatal cardiac myocytes // Biochem. Biophys. Res. Comm.-1991,-V. 179.- P. 798−803.
  36. Bond J.M., Chacon E., Herman B. et al. Intracellular pH and Ca2+ homeostasis in the pH paradox of reperfusion injury to neonatal rat cardiac myocytes // Am. J. Physiol.- 1993, — V.265.-P. C129-C137.
  37. Bond U., Schlesinger M.J. Heat-shock proteins and development // Adv. Genet.- 1987.- V. 24, — P. 1−29.
  38. Borkan S.C., Wang Y-H., Lieberthal W. et al. Heat stress ameliorates ATP depletion-induced sublethal injury in mouse proximal tubule cells //Am. J. Physiol.- 1997, — V. 272, — P. F347-F355.
  39. Bowen J. W., Levinson C. Evidence for monovalent phosphate transport in Ehrlich ascites tumor cells//J. Cell. Physiol.- 1983,-V. 116, — P. 142−148.
  40. Brandwell J.C.A., Craig E.A. Ancient heat shock gene is dispensable // J. Bacterid.- 1988,-V. 170,-P. 2977−2983.
  41. Braunton J.L., Wong V., Wang W. et al. Reduction of tyrosine kinase activity and protein tyrosine dephosphorylation by anoxic stimulation in vitro // Neuroscience.- 1998.- V. 82.- P. 161−170.
  42. Bristow J.D., Arai A.E., Anselone C.G. et al. Response to myocardial ischemia as a regulated process // Circulation.-1991.- V. 84, — P. 2580−2587.
  43. Cairns J., Qin S., Philp R., Tan Y.H., Guy G.R. Dephosphorylation of the small heat shock protein HSP27 in vivo by protein phosphatase 2A // J. Biol. Chem.-1994, — V. 269, — P. 91 769 183.
  44. Carlier M-F, Jean C., Rieger K.J. et al. Modulation of the interaction between G-actin and thymosin b4 by the ATP/ADP ratio: Possible implication in the regulation of actin dynamics // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1993.- V. 90, — P. 5034−5038.
  45. Caspers G.J., Leunissen J.A., de-Jong W.W. The expanding small heat-shock protein family, and structure predictions of the conserved «alfa-crystallin domain» // J. Mol. Evol.1995.-V. 40,-P. 238−248.
  46. Chang Z., Primm T.P., Jakana J. et al. Mycobacterium tuberculosis 16-kDa antigen (HSP16.3) functions as an oligomeric structure in vitro to suppress thermal aggregation // J. Biol. Chem.-1996, — V. 271.- P. 7218−7223.
  47. Chen J., Martin B.L., Brautigan D.L. Regulation of protein serine-threonine phosphatase type-2A by tyrosine phosphorylation // Science.-1992.- V. 257, — P. 1261−1264.
  48. Chen J., Cohn J., Mandel L. Dephosphorylation of ezrin as an early event in renal microvillar breakdown and anoxic injury // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1995, — V. 92.- P. 7495−7499.
  49. Chen J., Mandel L. Unopposed phosphatase action initiates ezrin dysfunction: potential mechanism for anoxic injury//Am. J. Physiol.- 1997,-V. 273, — p. c710-C716.
  50. Chiesa R., Gawinowicz-Kolks M.A., Kleiman N.J., Spector A. The phosphorylation sites of the B2 chain of bovine alfa-crystallin // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1987, — V. 144,-P. 1340−1347.
  51. Chiesa R., McDermott M.J., Mann E., Spector A. The apperent molecular size of native alfa-crystallin B in non-lenticular tissues// FEBS Lett.- 1990, — V. 268.- P. 222−226.
  52. Chiesi M., Longoni S., Limbruno U. Cardiac alpha-crystallin. Involvement during heart ischemia // Mol. Cell. Biochem.- 1990,-V. 97, — P. 129−136.
  53. Ciocca D.R., Oesterreich S., Chamness G.C. et al. Biological and clinical implication of heat shock protein 27 000 (HSP27): a review//J. Natl. Cancer lns.-1993.- V. 85, — P. 1558−1570.
  54. Collier N.C., Heuser J., Levy M.A., Schlesinger M.J. Ultrastructural and biochemical analysis of the stress granules in chicken embryo fibroblasts // J. Cell. Biol.- 1988.- V. 106.-P. 1131−1139.
  55. Conde A.G., Lau S.S., Dillmann W.H., Mestril R. Induction of heat shock proteins bytyrosine kinase inhibitors in rat cardiomyocytes and myogenic cells confers protection against simulated ischemia // J. Mol. Cell Cardiol.- 1997, — V. 29.- P. 1927−1938.
  56. Corton J.M., Gillespie J.G. Hardie D.G. Role of the AMP-activated protein kinase in the cellular stress response // Current Biology.-1994.- V. 4, — P. 315−324.
  57. Crawford L.E., Milliken E.E., Irani K. et al. Superoxide-mediated actin response in post-hypoxic endothelial cells // J. Biol. Chem.- 1996, — V. 271.- P. 26 863−26 867.
  58. Crete P., Landry J. Induction of HSP27 phosphorylation and thermoresistance in Chinese hamster cells by arsenite, cycloheximide, A23187, and EGTA // Radiat. Res.- 1990, — V.-121.- P. 320−327.
  59. Csermely P., Kajtar J., Hollosi M. et al. The 90 kDa heat shock protein (hsp90) induces the condensation of the chromatin structure // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1994, — V. 202,-P. 1657−1663.
  60. Csermely P., Miyata Y., Soti C., Yahara I. Binding affinity of proteins to HSP90 correlates with both hydrophobicity and positive charges. A surface plasmon resonance study // Life Sci.-1997, — V. 61.- P. 411−418.
  61. Currie R.W. Effects of ischemia and perfusion temperature on the synthesis of stress-induced (heat shock) proteins in isolated and perfused rat hearts // J. Mol. Cell Cardiol.-1987.-V. 19.-P. 795−808.
  62. Currie R.W., Karmazyn M., Kloc M., Mailer K. Heat shock response is associated with enhanced post-ischemic ventricular recovery // Circ. Res.- 1988, — V. 63, — P. 543−549.
  63. Currie R.W., Karmazyn M. Improved post-ischemic ventricular recovery in the absence of changes in energy metabolism in working rat hearts following heat shock // J. Mol. Cell Cardiol.- 1990.-V. 22, — P. 631−636.
  64. Currie R.W., Tanguay R.M., Kingma J.G. Heat-shock response and limitation of tissue necrosis during occlusion/reperfusion in rabbit hearts // Circulation.- 1993, — V. 87.- P. 963 971.
  65. Dawson T.L., Gores G. J., Nieminen A-L. et al. Mitochondria as a source of reactive oxygenspecies during reductive stress in rat hepatocytes // Am. J. Physiol.- 1993, — V. 264, — P. C961-C967.
  66. DeLuca-Flaherty C., McKay D.B., Parham P., Hill B.L. Uncoating protein (hsp70) binds a conformationally labile domain of clathrin light chain LC to stimulate ATP hydrolysis // Cell.-1990.-V. 62.- P. 875−887.
  67. Donnelly T.J., Sievers R.E., Vissern F.L.J, et al. Heat shock protein induction in rat hearts: A role for improved myocardial salvage after ischemia and reperfusion // Circulation.- 1992,-V. 85.- P. 769−778.
  68. Drenckhahn D., Ness V. The endothelial contractile cytoskeleton // Vascular endothelium / Eds. Born G.V.R., Schwartz c.J.- Stuttgart, 1997. P. 1−25.
  69. Engel K., Ahlers A., Brach M.A. et al. MAPKAP kinase 2 is activated by heat shock and TNF-alpha: in vivo phosphorylation of small heat shock protein results from stimulation of the MAP kinase kaskade // J. Cell. Biochem.- 1995, — V. 57, — P. 321−330.
  70. Ehrnsperger M., Buchner J. Structure and function of small heat-shock proteins // Molecular shaperones in the life cycle of proteins / Ed. Fink A.I., Goto Y. NY, 1997(a). P. 533−575.
  71. Ehrnsperger M., GraberS., Gaestel M., Buchner J. Binding of non-native protein to HSP25 during heat shock creates a reservoir of folding intermediates for reactivation // EMBO J.-1997(b).-V. 16,-P. 221−229.
  72. Favatier F, Bornman L., Hightower L.E. et al. Variation in HSP gene expression and HSP polymorphism: do they contribute to differential disease susceptibility and stress tolerance // Cell Stress and Chaperones.- 1997.-V. 2.- P. 141−155.
  73. Fernandes M., O’Brien T., Lis J.T. Structure and regulation of heat shock gene promoters // The biology of heart shock proteins and molecular chaperones / Ed. Morimoto R.I., Tissieres A., Georgopoulos C.- Cold Spring Harbor, NY, 1994. P. 375−393.
  74. Freshney N.W., Rawlinson L., Guesdon F. et al. lnterleukin-1 activates a novel protein kinase cascade that results in the phosphorylation of Hsp27 // Cell.- 1994, — V. 78, — P. 10 391 049.
  75. Frydman J., Hartl F.U. Molecular chaperone functions of HSP70 and HSP60 in proteins folding // The biology of heart shock proteins and molecular chaperones / Ed. Morimoto R.I., Tissieres A., Georgopoulos C.- Cold Spring Harbor, NY, 1994. P. 251−283.
  76. Gabai V.L., Kabakov A.E., Mosin A.F. Association of blebbing with assembly of cytoskeletal proteins in ATP-depleted EL-4 ascites tumour cells//Tissue & Cell.- 1992.-V.- 24.-P. 171−177.
  77. Gabai V.L., Kabakov A.E. Tumor cell resistance to energy deprivation can be determined by the actin skeleton stability // Cancer Lett.- 1993a.- V. 70, — P. 25−31.
  78. Gabai V.L., Kabakov A.E. Rise in heat-shock protein level confers tolerance to energy deprivation // FEBS Lett.- 1993b.- V. 327, — P. 247−250.
  79. Gabai V.L., Meriin A.B., Mosser D.D. et al. Hsp70 prevents activation of stress kinases. A novel pathway of cellular thermotolerance // J. Biol. Chem.- 1997, — V. 272.- P. 1 803 318 037.
  80. Gaestel M., Schroder W., Benndorf R. et al. Identification of the phosphorylation sites of the murine small heat shock protein HSP25 //J. Biol. Chem.-1991,-v. 266.- P. 14 721−14 724.
  81. Gaestel M., Benndorf R., Hayess K. et al. Dephosphorylation of the small heat shock protein HSP25 by calcium/calmodulin-dependent (type 2B) protein phosphatase // J. Biol. Chem.-1992, — V. 267, — p. 21 607−21 611.
  82. Gandour E.R., Trock B.J., Gumeriock P., Donald P.J. Heat shock protein and p53 expression in head and neck squamous cell carcinoma // Otolaryngol. Head Neck. Surg.-1998.-V. 118, — P. 610−615.
  83. Ganote C.E., Vander Heide R.S. Cytoskeletal lesions in anoxic myocardial injury: a conventional and high voltage electron microscopic and immunofluorescence study // Am. J. Pathol.- 1987.-V.-129, — P. 327−344.
  84. Ganote C., Armstrong S. Ischaemia and the myocyte cytoskeleton: review and speculation // Cardiovasc. Res.-1993,-V. 27.- P. 1387−1403.
  85. GarramoneR.R.J.- Winters R.M., Das D.K. et al. Reduction of skeletal muscle injury through stress conditioning using the heat-shock response // Plastic Reconstructive Surgery.- 1994.-V. 93.-P. 1242−1247.
  86. Garcia J.G.N. Molecular mechanisms of trombin-induced human and bovin endothelial cell activation // J. Lab. Clin. Med.- 1992, — V. 120, — P. 513−529.
  87. Garcia J.G.N., Schaphorst K.L. Regulation of endothelial cell gap formation and paracellular permeability // J. Investig. Med.- 1995, — V. 43.- P. 117−126.
  88. Georgopouios C., Welch W.J. Role of major heat shock proteins as molecular shaperones // Annu. Rev. Cell. Biol.- 1993, — V. 9, — P. 601−634.
  89. Gernold M., Knauf U., Gaestel M., Stahl J., Kloetzel P.M. Development and tissue-specific distribution of mouse small heat shock protein HSP25 // Dev. Genet.- 1993.- V. 14.- P. 103 111.
  90. Gething M.J., Sambrook J. Protein folding in the cell // Nature.-1992, — V.- 355, — P. 33−45.
  91. Gimbrone M.A. Culture of vascular endothelium // Prog. Hemostas. Thromb.- 1976, — V. 3.-P. 1−28.
  92. Gores G.J., Nieminen A-L, Fleishman K.E. et al. Extracellular acidosis delays onset of cell death in ATP-depleted hepatocytes//Am. J. Physiol.- 1988,-V. 255.- P. C315-C322.
  93. Gores G.J., Nieminen A-L., Wray B.E. et al. Intracellular pH during «chemical hypoxia» in cultured rat hepatocytes // J. Clin. Invest.-1989, — V. 83.- P. 386−396.
  94. Gotlieb A.I., Langille B.L., Wong M.K.K., Kim D.W. Biology of disease. Stucture and function of the endothelial cytoskeleton // Lab. Invest.-1991,-V. 65.- P. 123−137.
  95. Guay J, Lambert H., Gingras-Breton G. et al. Regulation of actin filament dynamics by p38 map kinase-mediated phosphorylation of heat shock protein 27. J. Cell Sci.- 1997, — V. 110.-P. 357−368.
  96. HO.Gudi T., Gupta C. HSP70-like protein in rhesus erythrocyte cytosol and its interactions with membrane skeleton under heat and pathologic stress // J. Biol. Chem. 1993, — V. 268,-P. 21 344−21 350.
  97. Guesdon F., Waller R.J. Saklatvala J. Specific activation of beta-casein kinase by the inflammatory cytokines interleukin 1 and tumor necrosis factor // Biochem. J.- 1994, — V. 304, — P. 761−768.
  98. Guo H., Damuni Z. Autophosphorylation-activated protein kinase phosphorylates and inactivates protein phosphatase 2A // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1993a.- V. 90.- P. 25 002 504.
  99. Guo H., Reddy S.A., Damuni Z. Purification and characterization of an autophosphorylation-activated protein serine threonine kinase that phosphorylates and inactivates protein phosphatase 2A // J. Biol. Chem.- 1993b.- V. 268, — P. 11 193−11 198.
  100. Guy G.R., Cao X., Chua S.P., Tan Y.H. Ocadaic acid mimics multiple changes in early protein phosphorylation and gene expression induced by tumor necrosis factor or interleukin-1 II J. Biol. Chem.-1992,-V. 267, — P. 1846−1852.
  101. Guy G.R., Cairns J., Ng S.B., Tan Y.H. Inactivation of redox-sensitive protein phosphatase during the early events of tumor necrosis factor/interleukin-1 signal trunsduction // J. Biol. Chem.-1993, — V. 268, — P. 2141−2148.
  102. Guy G.R., Philp R., Tan Y.H. Activation of protein kinases and the inactivation of protein phosphatase 2A in tumor necrosis factor and interleukin-1 signal trunsduction pathways // Eur. J. Biochem.- 1995, — V. 229, — P. 503−511.
  103. Hart C.M., Andrteoli S.P., Patterson C.E., Garcia J.G.N. Oleac acid supplimentation reduces oxidant-mediated dysfunction of cultured porcine pulmonary artery endothelial cells // J. Cell. Physiol.-1993, — V. 156, — p. 24−34.
  104. Haus U., Trommer P., Fisher P.R. et al. The heat shock cognate protein from Dictyostellium affects actin polymerization through interaction with the actin-binding protein cap32/34 // EMBO J.- 1993.-V. 12, — p. 3763−3771.
  105. Hayashi Т., Takada K., Matsuda M. Post-transient ischemia increase in ubiquitin conjugates in the early reperfusion // Neuroreport.- 1992, — V. 3, — P. 519−520.
  106. Hayashi Т., Tanaka J., Kamikubo T. et al. Increase in ubiquitin conjugates dependent on ischemic damage // Brain Res.- 1993.-V. 620.- P. 171−173.
  107. Heads R.J., Yellon D.M., Latchman D.S. Differential cytoprotection against heat stress hypoxia following expression of specific stress protein genes in myogenic cells II J. Mol. Cell Cardiol.- 1995, — V. 27, — P. 1669−1678.
  108. Hegde R.S., Zup J., Voellmy R., Welch W. Short circuiting stress protein expression via a tyrosine kinase inhibitor, herbimycin A//J. Cell. Physiol.- 1995,-V. 165, — P. 186−200.
  109. Higashi Т., Nakai A., Uemura Y. Activation of heat shock factor 1 in rat brain during cerebral ischemia or after heat shock // Mol. Brain Res.-1995.- V. 34, — P. 262−270.
  110. Hinshaw D.B., Armstrong B.C., Beals T.F., Hyslop P.A. A cellular model of endothelial cell ischemia II J. Surg. Res.- 1988а, — V. 44, — P 527−537.
  111. Hinshaw D.B., Armstrong B.C., Burger J.M. et al. ATP and microfilaments in cellular oxidant injury//Am. J. Pathol.- 1988b.-V. 132.- P. 479−488.
  112. Hinshaw D.B., Burger J.M., Miller M.T. et al. ATP depletion induces an increase in the assembly of a labile pool of polymerized actin in endothelial cells // Am. J. Physiol.- 1993.-V. 264.-P. C1171-C1179.
  113. Hoch В., Lutsch G., Schlegel W-P. et al. HSP25 in isolated perfused rat heart: localization and response to hyperthermia II Mol. Cell. Biochem.-1996, — V. 160/161.- P. 231−239.
  114. Hu L.M., Bodwell J., Hu J.M. et al. Glucocorticoid receptors in ATP-depleted cells. Dephosphorylation, loss of hormone binding, HSp90 dissociation, and ATP-dependent cycling //J. Biol. Chem.-1994.-V. 269, — P. 6571−6577.
  115. Huot J., Houle F., Spitz D.R., Landry J. HSP27 phosphorylation-mediated resistance against actin fragmentation and cell death induced by oxidative stress // Cancer Res.-1996, — V. 56, — P. 273−279.
  116. Huot J., Houle F., Marceau F., Landry J. Oxidative stress-induced actin reorganization mediated by the p38 mitogen-activated protein kinase/heat shock protein 27 pathway in vascular endothelial cells // Circ. Res.- 1997, — V. 80, — P. 3 830 392.
  117. Hutter M.M., Sievers R.E., Barbosa V., Wolfe C.L. Heat-shock protein induction in rat hearts. A direct correlation between the amount of heat-shock protein induced and the degree of myocardial protection // Circulation.- 1994, — V. 89.- P. 355−360.
  118. Jakob U., Gaestel M., Engel K., Buchner J. Small heat shock proteins are molecular chaperones // J. Biol. Chem.- 1993, — V. 268, — P. 1517−1520.
  119. Janmey P.A., Hvidt S., Oster G.F. et al. Effect of ATP on actin filament stiffness // Nature (London).- 1990, — V. 347, — P. 44−49.
  120. Kabakov A.E., Gabai V.L. Protein aggregation as primary and characteristic cell reaction to various stresses // Experientia.-1993.- V. 49, — P. 706−710.
  121. Kabakov A.E., Gabai V.L. Stress-inducedsolubilization of certain proteins in ascites tumor cells//Arch. Biochem. Biophys.- 1994a.-V. 309, — P. 247−253.
  122. Kabakov A.E., Gabai V.L. Heat-shock proteins maintain the viability of ATP-deprived cells: what is the mechanism? // Trends Cell Biol.- 1994b.- V. 4, — P. 193−196.
  123. Kabakov A.E., Gabai V.L. Heat shock-induced accumulation of 70-kDa stress-protein (HSP70) can protect tumor cells from necrosis // Exp. Cell Res.-1995.- V. 217, — P. 15−21.
  124. Kabakov A.E. and Gabai V.L. // Heat Shock Proteins and Cytoprotection: ATP-Deprived Mammalian Cells / The Molecular Biology Intelligence Unit series, R.G. Landes Company.-Austin, TX, 1997.
  125. Kamikubo T., Hayashi T. Changes in proteasome activity following transient ischemia // Neurochem. Int.- 1996,-V. 28, — P. 209−212.
  126. Karmazyn M., Mailer K., Currie R.W. Acquisition and decay of heat-shock-enhanced postishemic ventricular recovery // Am. J. Physiol.- 1990.- V. 259, — P. H424-H431.
  127. Kasahara K., Ikuta T., Chida K. et al. Rapid phosphorylation of 28-kDa heat-shock protein by treatment with okadaic acid and phorbol ester of BALM/MK-2 mouse keratinocytes // J. Biochem.- 1993, — V. 213.- P. 1101 -1107.
  128. Kato K., Hasegava K., Goto S., Inaguma Y. Dissociation as a result of phosphorylation of an aggregated form of the small stress protein, HSP27 // J. Biol. Chem.- 1994a.- V. 269, — P. 11 274−11 278.
  129. Kato H., Liu Y., Kogure K., Kato K. Induction of 27-kDa heat shock protein following cerebral ischemia in a rat model of ischemic tolerance // Brain Res.- 1994b.- V. 634, — P. 235−244.
  130. Kaur P., Welch W.J., Saklatvala J. Interleukin 1 and tumour necrosis factor increase phosphorylation of the small heat shock protein. Effects in fibroblasts, Hep G2 and U937 cells // FEBS Lett.- 1989, — V. 258, — P. 269−273.
  131. Klementz R., Andres A.C., Frohli E., Schafer R., Aoyama A. Expression of the murinesmall heat shock protein HSP25 and alfa B-crystallin in the absence of stress // J. Cell. Biol.- 1993,-V. 120, — P. 639−645.
  132. Knauf U., Bielka H., Gaestel M. Over-expression of the small heat shock protein HSP25 inhibits growth of Ehrlich ascites tumor cells // FEBS Lett.- 1992.- V. 309, — P. 297−302.
  133. Knauf U., Jakob U., Engel K. et al. Stress- and mitogen-induced phosphorylation of the small heat shock protein Hsp25 by MAPKAP kinase 2 is not essential for chaperone properties and cellular thermoresistance // EMBO J.-1994.- V. 13, — P. 54−60.
  134. Knowlton A.A., Kapadia S., Torre-Amione G. et al. Different expression of heat shock proteins in normal and failing human hearts // J. Mol. Cell. Cardiol.- 1998, — V. 30, — P. 811 818.
  135. Koyasu S., Nishida E, Kadowaki T., Matsuzaki F. et al. Two mammalian heat shock proteins, HSP90 and HSP100, are actin-binding proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1986, — V. 83, — P. 8054−8058.
  136. Kuhne W., Besselmann M., Noll T. et al. Disintegration of cytoskeletal structure of actin filaments in energy-depleted endothelial cells //Am. J. Physiol.- 1993, — V. 264, — P. H1599-H1608.
  137. Kyriakis J.M., Avruch J. Protein kinase cascades activated by stress and inflammatory cytokines // BioEssayes.- 1996.-V. 18, — P. 567−577.
  138. Laham L.E., Way M., Yin H.L., Janmey P.A. Identification of two sites in gelsolin with different sensitivities to adenine nucleotides // Eur. J. Biochem.-1995, — V. 234, — P. 1−7.
  139. Landry J., Chretien P., Lambert H., Hickey E., Weber L.A. Heat shock resistance conferred by expression of the human HSP27 gene in rodent cells // J. Cell. Biol.- 1989, — V. 109, — P. 7−15.
  140. Langer T., Neupert W. Chaperoning mitochondrial biogenesis // The biology of heat shock proteins and molecular chaperones / Ed. Morimoto R.I., Tissieres A., Georgopoulos C.-Cold Spring Harbor, NY, 1994. P. 53−83.
  141. Larson J.S., Schuets T.J., Kingston R.E. In vitro activation of purifaed human heat shock factor by heat // Biochemistry.- 1995, — V. 34.- P. 1902−1911.
  142. Laszlo A. The effects of hyperthermia on mammalian cell structure and function // Cell Prolif.- 1992, — V. 25, — P. 59−87.
  143. La Thangue N.B. A major heat-shock protein defined by a monoclonal antibody // EMBO J.-1984,-V. 3.-P. 1871−1879.
  144. Lau S., Patnaik N., Sayen M.R., Mestril R. Simultaneous overexpression of two stress proteins in rat cardiomyocytes and myogenic cells confers protection against ischemia-induced injury // Circulation.-1997.- V. 96, — P. 2287−2294.
  145. Lavoie J.N., Hickey E., Weber L.A., Landry J. Modulation of actin microfilament dynamics and fluid phase pinocytosis by phosphorylation of heat shock protein HSP27 // J. Biol. Chem.- 1993a.-v. 268, — p. 3420−3429.
  146. Lavoie J.N., Gingras-Breton G., Tanguay R.M., Landry J. Induction of Chine hamster HSP27 gene expression in mouse cells confers resistance to heat shock // J. Biol. Chem.-1993b.- V. 268.- P. 3420−3429.
  147. Lavoie J.N., Lambert H., Hickey E. et al. Modulation of cellular termoresistance and actin filament stability accompanies phosphorylation of heat shock protein 27. // Mol. Cell. Biol. -1995-V. 15-P. 505−516.
  148. Lee G.J., Pokala n., Vierling E. Structure and in vitro molecular chaperone activity of cytosolic small heat shock proteins from pea // J. Biol. Chem.- 1995.-V. 270, — P. 1 043 210 438.
  149. Lee G.J., Roseman A.M., Saibil H.R., Vierling E. A small heat shock protein stably binds heat-denatured model substrates and can maintain a substrate in a folding-competent state //EMBO J.-1997.-V. 16,-P. 659−671.
  150. Lee Y.J., Hou Z., Curetty L., Corry P. Expression, synthesis, and phosphorylation of HSP28 family during development and decay of thermotolerance in CHO plateau-phase cells// J. Cell. Physiol.- 1992,-V. 150, — P. 441−446.
  151. Legagneux V., Morange M., Bensaude O. Heat shock increases turnover of 90-kDa heat shock protein phosphate groups in HeLa cells // FEBS Lett.-1991,-V. 291.- P. 359−362.
  152. Li G.C., Li L., Liu Y.K. et al. Thermal response of rat fibroblasts stably transfected with the human 70-kDa heat shock protein-encoding gene // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1991.- V. 88.-P. 1681−1685.
  153. Li S., Piotrowicz R.S., Levin E.G. et al. Fluid shear stress induces the phosphorylation of small heat shock proteins in vascular endothelial cells // Am. J. Physiol.- 1996, — V. 271.- P. C994-C1000.
  154. Li Y-M., Casida J.E. Cantharidin-binding protein: identification as protein phosphatase 2A // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1992,-V. 89, — P. 11 867−11 870.
  155. Liao J., lowthert L.A., Ghori N., Omary M.B. The 70-kDa heat shock proteins associate with glandular intermediate filaments in an ATP-dependent manner // J. Biol. Chem.- 1995.-V. 270,-P. 915−922.
  156. Lieberthal W., Menza S.A., Levine J. Graded ATP depletion can cause necrosis or apoptosis of cultured mouse proximal tubular cells // Am. J. Physiol.- 1998.- V. 274, — P. F315-F327.
  157. Lindquist S., Craig E.A. The heat-shock proteins // Annu. Rev. Genet.- 1988.- V. 22.- P. 631−637.
  158. Ludwig S., Engel K., Hoffmeyer A. et al. 3pK, a novel MAP kinase activated protein kinase is targeted by MAP kinase pethways // Mol. Cell. Biol.- 1996,-V. 16, — P. 6687−6697.
  159. Malinak C., Silverstein F.S. Hypoxic-ischemic injury acutely disrupts microtubule-associated protein 2 immunostaining in neonatal rat brain // Biology Neonate.- 1996, — V. 69.- P. 257−267.
  160. Mandel L.J., Doctor R.B., Bacallao R. ATP depletion: a novel method to study junctional properties in epithelial tissues. II. Internalization of Na+, K± ATPase and E-cadherin // J. Cell Sci.- 1994.-V. 107, — P. 3315−3324.
  161. Marber M.S., Latchman D.S., Walker J.M., Yellon D.M. Cardiac stress protein elevation 24 hours after brief ischemia or heat stress is associated with resistance to myocardial infarction // Circulation.- 1993, — V. 88, — P. 1264−1272.
  162. Marber M.S., Mestril R., Chi S.H. et al. Overexpression of the rat inducible 70-kD heat stress protein in a transgenic mouse increases the resistance of the heart to ischemic injury //J. Clin. Invest.- 1995.-V. 95.- P. 1446−1456.
  163. Marcussen M. Induction of cell surface blebbing by increased cellular Pi concentration // Biochem. J.-1996,-V. 318, — P. 955−958.
  164. Maro B., Bornens M. Reorganization of HeLa cell cytoskeleton induced by an uncoupler of oxidative phosphorylation // Nature (London).- 1982.- V. 295, — P. 334−336.
  165. Martin J., Horwich A.L., Hartl F.U. Prevention of protein denaturation under heat stress by the chaperonin Hsp60 // Science.-1992, — V. 258, — P. 995−998.
  166. Martin J. L, Mestril R., Hilal-Dandan R., Brunton L.L., Dillmann W.H. Small heat shock proteins and protection against ischemic injury in cardiac myocytes // Circulation.- 1997.- V. 96, — P. 4343−4348.
  167. Maulik N., Watanabe M., Zu Y-L. et al. Ischemic preconditioning triggers the activation of MAP kinases and MAP KAP kinase 2 in rat heats // FEBS Letters.- 1996, — V. 396, — P. 233 237.
  168. McLaughlin M.M., Kumar S., McDonnell P.C. et al. Identification of mitogen-activated protein (MAP) kinase-activated protein kinase-3, a novel substrate of CSBP p38 MAP kinase //J. Biol. Chem.- 1996.-V. 271, — P. 8488−8492.
  169. Mechlen P., Schulze-Osthoff K., Arrigo A-P. Small stress proteins as novel regulator of apoptosis // J. Biol. Chem.- 1996.-V. 271,-P. 16 510−16 514.
  170. Meerson F.Z., Malyshev I.Yu., Zamotrinsky A.V. Differences in adaptive stabilization of structures in response to stress and hypoxia relate with the accumulation of HSP70 isoforms // Mol. Cell Biochem.-1992, — V. 111, — P. 87−95.
  171. Meerson F.Z., Malyshev I.Yu., Zamotrinsky A.V., Kopylov Yu.N. The role of HSP70 and IP3-DAG mechanism in the adaptive stabilization of structures and heart protection // J. Mol. Cell Cardiol.- 1996,-V. 28.- P. 835−843.
  172. Mehlen P., Mehlen A., Godet J., Arrigo A.P. Hsp27 as a switch between differentiation and apoptosis in murine embryonic stem cells // J. Biol. Chem.- 1997a.- V. 272.- P. 3 165 731 665.
  173. Mehta H.B., Popovich B.K., Dillman W.H. Ischemia induces changes in the level of mRNAs coding for stress protein 71 and creatine kinase M // Circ. Res.- 1988.- V. 63, — P. 512−517.
  174. Mendelsohn M.E., Zhu Y., O’Neill S. The 29-kDa proteins phosphorylated in thrombin-activated human platelets are forms of the estrogen receptor-related 27-kda heat-shock protein //Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1991, — V. 88.- P. 11 212−11 216.
  175. Menon S.D., Qin S., Guy G.R., Tan Y.H. Differential induction of nuclear NF-kb by protein phosphatase inhibitors in primary and transformed human cells // J. Biol. Chem.- 1993, — V. 268.-P. 26 805−26 812.
  176. Mestril R., Chi S-H, Sayen M.R. Dillmann W.H. Isolation of a novel inducible rat heat-shock protein (HSP70) gene and its expression during ischaemia/hypoxia and heat shock// Biochem. J.- 1994a.- V. 298, — P. 561−569.
  177. Mestril R., Chi S-H, Sayen M.R. et al. Expression of inducible stress protein 70 in rat heart myogenic cells confers protection against simulated ischemia-induced injury // J. Clin. Invest.- 1994b.-V. 93, — P. 759−767.
  178. Michels A.A., Kanon B., Konings A.W.T. et al. HSP70 and HSP40 chaperone activities in the cytoplasm and the nucleus of mammalian cells // J. Biol. Chem.- 1997.- V. 272.- P. 33 283−33 289.
  179. Mifflin L.C., Cohen R.E. HSC70 moderates the heat shock (stress) responce in Xenopuslaevis oocytes and binds to denatured protein inducers // J. Biol. Chem.- 1994.- V. 269.- P. 15 718−15 723.
  180. Minowada G., Welch W. Variation in the expression and/or phosphorylation of the human low molecular weight stress protein during in vitro cell differentiation // J. Biol. Chem.- 1995,-V. 270, — P. 7047−7054.
  181. Miron T., Wilchek M. and Geiger B. Characterization of an inhibitor of actin polymerization in vinculin-rich fraction of turkey gizzard smooth muscle. Eur. J. Biochem. 1988.- V. 178, — P. 543−553.
  182. Miron T., Vancompernolle K., Vandekerckhove J. et al. A 25-kD inhibitor of actin polymerization is a low molecular mass heat shock protein. J. Cell Biol. 1991, — V. 114, — P. 255−261.
  183. Molitoris B.A., Geerdes A., Mclntoch J.R. Dissociation and redistribution of Na+, K±ATPase from its surface membrane actin cytoskeletal complex during cellular ATP depletion // J. Clin. Invest.-1991, — V. 88.- P. 462−469.
  184. Molony L., Armstrong L. Cytoskeletal reorganizations in human umbilical vein endothelial cells as a result of cytokine exposure // Exp. Cell. Res.-1991.- V. 196, — P. 40−48.
  185. Moore F., Weekes J., Hardie D.G. Evidence that AMP triggers phosphorylation as well as direct allosteric activation of rat liver AMP-activated protein kinase // Eur. J. Biochem.-1991,-V. 199, — P. 691−697.
  186. Morimoto T., Ide T., Ihara Y. et al. Transient ischemia depletes free ubiquitin in the gerbil hippocampal CA1 neurons //Am. J. Pathol.- 1996,-V. 148, — P. 249−257.
  187. Mosser D.D., Duchaine J., Massie B. The DNA-binding activity of the human heat shock transcription factor is regulated in vivo by HSP70 / Mol. Cell. Biol.- 1993, — V. 13, — P. 54 275 438.
  188. Murakami Y., Uehara Y, Yamamoto C. et al. Induction of HSP72/73 by herbimycin A, an inhibitor of transformation by tyrosine kinase oncogenes // Exp. Cell Res.-1991, — V. 195, — P. 338−344.
  189. Nadeau K., Das A., Walsh S.T. HSP90 chaperonins process ATP-ase activity and bind heat shock transcriptional factor and peptidyl prolyl isomerases // J. Biol. Chem.- 1993, — V. 268, — P. 1479−1487.
  190. Nakai A., Satoh M., Hirayoshi K., Nagata K. Involvement of the stress protein HSP47 in procollagen processing in the endoplasmic reticulum // J. Cell. Biol.- 1992, — V. 117.- P. 903 914.
  191. Nguyen V.T., Bensaude O. Increased thermal aggregation of proteins in ATP-depleted mammalian cells // Eur. J. Biochem.-1994, — V. 220, — P. 239−246.
  192. Nobes C.D., Hall A. Rho, rac, and cdc42 GTPases regulate the assembly of multimolecular focal complexes associated with actin stress fibers, lamellipodia, and filopodia //Cell.- 1995,-V. 81.- P. 53−62.
  193. Noll T, Koop A, Piper H.M. Mitochondrial ATP-synthase activity in cardiomyocytes after aerobic-anaerobic metabolic transition //Am. J. Physiol.-1992.-V. 262.-P. C1297-C1303.
  194. L. // Heat Shock Response / Boca Raton: CRC Press, Inc.-1991. P. 509.
  195. Palleros D.R., Welch W.J., Fink A.L. Interaction of hsp70 with unfolded proteins: Effects of temperature and nucleotides on the kinetics of binding // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1991,-V. 88.- P. 5719−5723.
  196. Palleros D.R., Reid K.L., Shi L. et al. ATP-induced protein-Hsp70 complex dissociation requires K+ but not ATP hydrolysis//Nature (London).- 1993,-V. 365,-P. 664−666.
  197. Parag H.A., Raboy B., Kulka R.G. Effect of heat shock on protein degradation in mammalian cells: involvement of the ubiquitin system // EMBO J.- 1987.- V. 6, — P. 55−61.
  198. Parsell D.A., Sanchez Y., Stitzel J.D., Lindquist S. HSP104 is a highly conserved protein with two essential nucleotide-binding sites // Nature.-1991.- V. 353, — P. 270−273.
  199. Parsed D.A., Lindquist S. The function of heat-shock proteins in stress tolerance: degradation and reactivation of damaged proteins // Annu. Rev. Genet.- 1993.-V. 27, — P. 437−496.
  200. Parsell D.A., Lindquist S. Heat shock proteins and stress tolerance // The biology of heat shock proteins and molecular shaperones / Eds. Morimoto R.I., Tissieres A., Georgopoulos C.- Cold Spring Harbor, NY, 1994a.- P. 457−494.
  201. Parsell D.A., Kowal A.S., Singer M.A., Lindquist S. Protein disaggregation mediated by heat-shock protein HSP104 // Nature.- 1994b.- V. 372.- P. 475−478.
  202. Pauli D., Tonka C.H., Tissieres A., Arrigo A.P. Tissue-specific expression of the heat shock protein HSP27 during Drosophila me/anogaster development // J. Cell. Biol.- 1990,-V. 111,-P. 817−828.
  203. Phillips P.G., Lum H., Malik A.B., Tsan M-F. Phallacidin prevents thrombin-induced increases in endothelial permeability to albumin // Cell. Physiol.- 1989, — V. 26.- P. C562-C567.
  204. Pierce G.N., Czubryt M.P. The contribution of ionic imbalance to ischemia/reperfusion-induced injury//J. Mol. Cell. Cardiol.- 1995,-V. 27, — P. 53−63.
  205. Piotrowicz R.S., Weber L.A., Hickey E., Levin E.G. Accelerated growth and senescence of arterial endothelial cells expressing the small molecular weight heat-shock protein HSP27 // FASEB J. 1995,-V. 9.- P. 1079−1084.
  206. Piotrowicz R.S., Levin E.G. Basoiateral membrane-associated 27-kDa heat shock protein and microfilament polymerization //J. Biol. Chem.- 1997.- V. 272.- P. 25 920−25 927.
  207. Plumier J-C.L., Ross B.M., Currie R.W. et al. Transgenic mice expressing the human HSP70 have improved post-ischemic myocardial recovery // J. Clin. Invest.- 1995, — V. 95,-P. 1854−1860.
  208. Plumier J-C., Currie R.W. Heat shock-induced myocardial protection against ischemic injury: a role for Hsp70? // Cell Stress and Chaperones.- 1996.-V. 1, — P. 13−17.
  209. Polla B., Bonventre J.V. Heat shock protects cells dependent on oxidative metabolism from inhibition of oxidative phosphorylation // Clin. Res.-1987.- V. 35, — P. 555A.
  210. Raingeaud J., Whitmarsh A.J., Barrett T. et al. MKK3 and MKK6 regulated gene expression is mediated by the p38 mitogen activated protein kinase signal transduction pathway// Mol. Cell. Biol.- 1996,-V. 16, — 1247−1255.
  211. Raleysusman K.M., Murata J. Time course of protein changes following in vitro ischemia in the rat hippocampal slice // Brain Res.-1995.- V. 694.- P. 94−102.
  212. Rasio E.A., Bendayan M., Goresky C.A., Alexander J.S., Shepro D. Effect of falloidine onstructure and permeability of rete capillares in the normal and hypoxic state // Circ. Res.-1989,-V. 65.-P. 591−599.
  213. Rassow J., Voos W., Pfanner N. Partner proteins determine multiple functions of HSP70 // Trends Cell Biol.- 1995a.- V. 5, — P. 207−212.
  214. Rassow J., Mohrs K., Koidl S., Barthelmess I.B. et al. Cyclophilin 20 is involved in mitochondrial protein folding in cooperation with molecular shaperones HSP70 and HSP60 // Mol. Cell. Biol.- 1995b.-V. 15.- P. 2654−2662.
  215. Ridley A.J., Hall A. The small GTP-binding protein rho regulates the assembly of focal adhesions and actin stress fibers in response to growth factors // Cell.- 1992, — V.- 70, — P. 389−399.
  216. Ridley A.J., Hall A. Signal transduction pathways regulating rho-mediated stress fiber formation: requirement for a tyrosine kinase // EMBO J.-1994, — V. 13, — P. 2600−2610.
  217. Rouse J., Cohen P., Trigon S. et al. A novel kinase cascade triggered by stress heat shock that stimulates MAPKAP kinase-2 and phosphorylation of the small heat shock proteins // Cell.-1994, — v. 78, — P. 1027−1037.
  218. Ritossa F. A new puffing pattern induced by heat shock and DNP in Drosophila H experientia.- 1962,-v. 18.- p. 571−573.
  219. Saad S., Kanai M., Awane M. et al. Protective effect of heat shock pretreatment with heat shock protein induction before hepatic warm ischemic injury caused by Pringle’s maneuver //Surgery.-1995,-V. 118,-P. 510−516.
  220. Saklatvala J., Kaur P., Guesdon F. Phosphorylation of the small heat-shock protein is regulated by intrleukin-1, tumor necrosis factor, growth factors, bradykinin and ATP // Biochem. J.-1991,-V. 277.- P. 635−642.
  221. Santell L., Bartfeld N.S., Levin E.G. Identification of a protein transiently phosphorylated by activators of endothelial cell function as the heat-shock protein HSP27. A possible role for protein kinase C // Biochem J.- 1992.- v. 284, — P. 705−710.
  222. Sato M., Theret D.P., Wheeler L.T. et al. Application of the micripipette technique to the measurement of cultured porcine aortic endothelial cell viscoelastic properties // J. Biomech. Eng.- 1990.-V. 112, — P. 263−268.
  223. Shasby D.M., Shasby S.S., Sullivan S.M., Peach M.J. Role of endothelial cell cytoskeleton in the control of endothelial permeability // Circ. Res.- 1982, — V. 51.- P. 657−661.
  224. Siesjo B.K. Calcium and cell death // Magnesium.- 1989.-V. 8.- P. 223−237.
  225. Sithanandam G., Latif F., Duh F.M. et al. 3pK, a new mitogen-activated protein kinase-activated protein kinase located in the small cell lung cancer tumor suppresser gene region // Mol. Cell. Biol.-1996,-V. 16, — P. 868−876.
  226. Sorger P.K. Yeast heat shock factor contains separably transient and sustained response transcriptional activators // Cell.- 1990, — V. 62, — P. 793−805.
  227. Spector N.L., Ryan C., Samson W., Levine H., Nadler L.M., Arrigo A.P. Heat shock protein is a unique marker of growth arrest during macrophage differentiation of HL-60 cells // J. Cell. Physiol.- 1993,-V. 156.- P. 619−625.
  228. Stege G.J.J., Li L., Kampinga H.H. et al. Importance of the ATP-binding domain and nucleolar localization domain of HSP72 in the protection of nuclear proteins against heat-shock aggregation II Exp. Cell. Res.- 1994,-V. 214, — P. 279−284.
  229. Stokoe D., Campbell D.G., Nakienly S. et al. MAPKAP kinase-2- a novel protein kinase activated by mitogen-activated protein kinases // EMBO J.- 1992a.- V. 11.- P. 3985−3994.
  230. Stokoe D., Engel K., Campbell D.G., Cohen P., Gaestel M. Identification of MAPKAP kinase 2 as a major enzyme responsible for the phosphorylation of the small mammalianheat shock proteins//FEBS Lett.-1992b.-V. 313,-P. 307−313.
  231. Strasser R., Vogt A., Schaper W. Ischemic preconditioning. Experimental results and clinical studies // Zeit Kardiol.- 1996,-V. 85, — P. 79−89.
  232. Stromski M.E., Cooper K., Thylin G. et al. Chemical and functional correlates of postischemic renal ATP levels // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1986.- V. 83.- P. 6124−6145.
  233. Strzeleska-Golaszewska H., Prochniewicz E., Drabikowsky W. Interaction of actin with divalent cations: The effect of various cations on the physical state of actin // Eur. J. Biochem.- 1978, — V. 88.- P. 219−227.
  234. Suzuki A., Sugiyama Y., Hayashi Y. et al. MKBP, a novel member of the small heat shock protein family, binds and activates the myotonic dystrophy protein kinase // J. Cell. Biol.-1998,-V. 140,-P. 1113−1124.
  235. Sunnergen K.P., Rovetto M.J. Myocyte and endothelial injury with ischemia reperfusion in isolated rat hearts //Am. J. Physiol.- 1987,-V. 252, — P. H1211-H1217.
  236. Svendsen J.H., Bjerrum P.J., Haunso S. Myocardial capillary permeability after regional ischemia and reperfusion in the in vivo canine heart // Circ. Res.-1991, — V. 68.- P. 174−184.
  237. Talbot N., Tagliaferri P., Yanagihara K. et al. A pH-dependent differential cytotoxicity of ouabain for human cells transformed by certain oncogenes // Oncogene.- 1988.- V. 3.- P. 23−26.
  238. Terzic A., Jahangir A., Kurachi Y. Cardiac ATP-sensitive K+ channels: Regulation by intracellular nucleotides and K+ channel-opening drugs // Am. J. Physiol.- 1995.- V. 38, — P. C525-C545.
  239. Trump B.F., Berezesky I.K. Cellular and molecular basis of toxic cell injury // Cardiovascular toxicology / Ed. Acosta D.Jr.- New York, 1992. P. 75−113.
  240. Ueda H., Hashimoto T., Furuya E. et al. Changes in aerobic and anaerobic ATP-synthesizing activities in hypoxic mouse brain // J. Biochem. -1988.- V. 104, — P. 81−86.
  241. Van den IJssel P.R., Overkamp P., Knauf U., Gaestel M., Jong W.W. alfaA-Crystallin confers cellular thermoresistence // FEBS Lett.-1994,-V. 355, — P. 54−56.
  242. Van den IJssel P.R.L.A., Overkamp P., Bloemendal H., de Jong W.W. Phosphorylation of alpha B-crystallin and HSP27 is induced by similar stressors in HeLa cells // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1998,-V. 247, — P.518−523.
  243. Van Why S.K., Mann A.S., Thulin G. et al. Activation of heat-shock transcription factor by graded reductions in renal ATP, in vivo, in the rat // J. Clin. Invest.-1994, — V. 94.- P. 1518−1523.
  244. Vile G.F., Basu-Modak S, Waltner C., Tyrrell R.M. Hemeoxygenase 1 mediates an adaptive response to oxidative stress in human skin fibroblasts // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1994.-V. 91.- P. 2607−2610.
  245. Voorter C.E., Mulders J.W., Bloemendal H., Jong W.W. Some aspects of the phosphorylation of alfa-crystallin A// Eur. J. Biochem.- 1986,-V. 160, — P. 203−210.
  246. Wang Y.L. Reorganization of a-actinin and vinculin in living cells following ATP depletion and replenishment // Exp. Cell Res.- 1986.- V. 167.- P. 16−28.
  247. Watanabe H., Kuhne W., Spahr R. et al. Macromolecular permeability of coronary and aortic endothelial monolayers under energy depletion // Am. J. Physiol.- 1991.- V. 260.- P. H1344-H1352.
  248. Waters E.R. The molecular evolution of the small heat-shock proteins in plants // Genetics.- 1995,-V. 141.- P. 785−795.
  249. Weinberg J.M. The cell biology of ischemic renal injury // Kidney Int.- 1991, — V. 39.- P. 476−500.
  250. Welch W. Phorbol ester, calcium ionophore, or serum added to quiescent rat embryo fibroblast cells all result in the elevated phosphorylation of two 28,000-dalton mammalian stress proteins // J. Biol. Chem.- 1985, — V. 260.- P. 3058−3062.
  251. Welch W.J. Mammalian stress response: cell physiology, sructure/function of stress proteins, and implications for medicine and disease // Physiol. Rev.- 1992, — V. 72.- P. 10 631 081.
  252. Westwood J.T., Wu C. Activation of Drosophila heat shock factor: conformational changeassociated with a monomer-to-trimer transition // Mol. Cell. Biol.- 1993, — V. 13.- P. 34 813 486.
  253. Wiech H., Buchner J., Zimmermann R., Jacob U. HSP90 chaperones protein folding in vitro II Nature.- 1992.- V. 358.- P. 169−170.
  254. Williams R.S., Thomas J.A., Fina M. et al. Human heat shock protein 70 (HSP70) protects murine cells from injury during metabolic stress // J. Clin. Invest.-1993.- V. 92, — P. 503−508.
  255. Wong M.K. K., Gotlieb A.I. Endothelial monolayer integrrity. I. Characterization of dense peripheral band of microfilaments // Arteriosclerosis.- 1986, — V. 6, — P. 212−219.
  256. Yellon D.M., lliodromitis E., Latchman D.S. et al. Whole body heat stress fails to limit infarct size in the reperfused rabbit heart // Cardiovasc. Res.-1992, — V. 26, — P. 342−346.
  257. Zhao Y., Rhoades R.A., Packer C.S. Hypoxia-induced pulmonary arterial contraction appears to be dependent on myosin light chain phosphorylation // Am. J. Physiol.- 1996, — V. 271,-P. I768-L774.
  258. Zhou M., Lambert H., Landry J. Transient activation of a distinct serine protein kinase is responsible for 27-kDa heat shock protein phosphorylation in mitogen-stimulated and heat-shocked cells // J. Biol. Chem.-1993.- V. 268.- p. 35−43.
  259. Zhu Y., O’Neill S., Saklatvala J., Tassi L., Mendelsohn M.E. Phosphoryiated HSP27 associates with the activation-dependent cytoskeleton in human platelets // Blood.- 1994,-V. 84, — P. 3715−3723.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!