Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Разработка научных основ технологии получения ферментативных гидролизатов биополимеров на основе отходов пищевой и микробиологической промышленности

Диссертация: Разработка научных основ технологии получения ферментативных гидролизатов биополимеров на основе отходов пищевой и микробиологической промышленности
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Практическая значимость. Проведенные исследования явились основой для подбора технологических режимов, обеспечивающих повышение эффективности ферментативного гидролиза биополимеров в составе отходов микробиологической и пищевой промышленности, а именно: экстракции белковых веществ из биомассы дрожжей и бактерий на примере Saccharomyces cerevisiae и Brevibacterium ght-tamicum техническим… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Практическое значение ферментативных гидролизатов биополимеров
      • 1. 1. 1. Практическое значение ферментативных гидролизатов белковой природы
      • 1. 1. 2. Практическое значение таурина
      • 1. 1. 3. Практическое значение гидролизатов углеводной природы
      • 1. 1. 4. Практическое значение панкреатического гидролизата РНК
      • 1. 1. 5. Практическое значение переработки жиросодержащих отходов
    • 1. 2. Технологические приемы получения гидролизатов на основе микробного сырья
      • 1. 2. 1. Технологические приёмы получения гидролизатов белковой 36 природы
      • 1. 2. 2. Технологические приемы получения гидролизатов нуклео- 40 тидной природы
    • 1. 3. Технологические приемы получения гидролизатов на основе 42 животного сырья
      • 1. 3. 1. Технологические приемы получения гидролизатов белковой 43 природы на основе кератинсодержащего сырья
      • 1. 3. 2. Технологические приемы получения таурина
      • 1. 3. 3. Технологические приемы переработки жиросодержащих отходов
    • 1. 4. Технологические приемы получения гидролизатов на основе растительного сырья
    • 1. 5. Характеристика важнейших гидролитических ферментов
      • 1. 5. 1. Характеристика протеолитических ферментов
      • 1. 5. 2. Характеристика целлюлитических ферментов
      • 1. 5. 3. Характеристика амилолитических ферментов
      • 1. 5. 4. Характеристика панкреатической рибонуклеазы
      • 1. 5. 5. Характеристика ферментных систем клеток печени, участвующих в биосинтезе таурина
      • 1. 5. 6. Характеристика панкреатической липазы
    • 1. 6. Методы стабилизации ферментов
      • 1. 6. 1. Молекулярные шапероны
      • 1. 6. 2. Химические шапероны
      • 1. 6. 3. Фармакологические шапероны
    • 1. 7. Изучение влияния стабилизирующих факторов на белковые молекулы на количественном и качественно уровне
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Материалы и реактивы
    • 2. 3. Методы исследования
    • 2. 4. Методы анализа
    • 2. 5. Статистическая обработка экспериментальных данных
  • ГЛАВА 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ 132 РЕЗУЛЬТАТОВ
    • 3. 1. Получение ферментативных гидролизатов белковых веществ из микробного сырья
      • 3. 1. 1. Исследование количественных закономерностей ферментативного гидролиза белковых веществ на модельной системе БСА -трипсин
      • 3. 1. 2. Исследование количественных закономерностей экстракции белковых веществ из биомассы дрожжей и бактерий прото-субтилином ГЗх
      • 3. 1. 3. Исследование количественных закономерностей гидролиза микробных белков ферментными системами ПЖ КРС
      • 3. 1. 4. Разработка стадий выделения и очистки белковых гидролизатов
    • 3. 2. Получение панкреатического гидролизата дрожжевой РНК
      • 3. 2. 1. Исследование количественных закономерностей гидролиза дрожжевой РНК панкреатической рибонуклеазой
      • 3. 2. 2. Разработка стадий выделения и очистки панкреатического гидролизата дрожжевой РНК
    • 3. 3. Получение ферментативных гидролизатов белковой природы из животного сырья (на примере кератинсодержащего)
      • 3. 3. 1. Исследование количественных закономерностей экстракции кератинов водно-щелочными растворами
      • 3. 3. 2. Исследование количественных закономерностей гидролиза кератинов протосубтилином и протеолитическими ферментами ПЖКРС
      • 3. 3. 3. Исследование количественных закономерностей трансформации L-цистина и L- цистеина (свободных и в составе белкового гидролизата) в таурин ферментными системами клеток печени
      • 3. 3. 4. Разработка стадий выделения таурина
    • 3. 4. Получение ферментативных гидролизатов на основе жиросо-держащих отходов мясоперерабатывающей промышленности
      • 3. 4. 1. Исследование количественных закономерностей гидролиза оливкового масла панкреатической липазой
      • 3. 4. 2. Разработка основ технологии гидролиза жировых отходов мясоперерабатывающей промышленности панкреатической липазой
    • 3. 5. Получение ферментативных гидролизатов на основе растительного сырья (на примере пивной дробины)
      • 3. 5. 1. Разработка научных основ технологии получения белковой фракции из пивной дробины
      • 3. 5. 2. Исследование количественных закономерностей гидролиза крахмала панкреатической а-амилазой
      • 3. 5. 3. Исследование количественных закономерностей гидролиза крахмала глюкоамилазой Asp. Awamor
      • 3. 5. 4. Исследование количественных закономерностей гидролиза целлюлозы ферментным препаратом целловиридином ГЗх
      • 3. 5. 5. Разработка основ технологии получения водорастворимой углеводной фракции из пивной дробины
    • 3. 6. Общие подходы к переработке отходов пищевой и микробиологической промышленности с получением ферментативных гидролизатов белковой, липидной и углеводной природы
    • 3. 7. Исследование физико-химических аспектов взаимодействия АОБ с гидролитическими ферментами и их субстратами
    • 4. ВЫВОДЫ

Разработка научных основ технологии получения ферментативных гидролизатов биополимеров на основе отходов пищевой и микробиологической промышленности (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

Разработка недорогих эффективных препаратов кормового, пищевого и медицинского назначения отечественного производства является одной из актуальных задач современной биотехнологии. Среди такого рода препаратов наибольшее практическое значение имеют гидролизаты белковой, липидной, нуклеотидной и углеводной природы.

Препараты нуклеотидной природы находят широкое применение в качестве лекарственных средств. Они регулируют обмен нуклеотидов в тканях, обладают иммуномодулирующими свойствами, применяются для лечения абиотрофий различного происхождения, псориаза, рассеянного склероза и других социально значимых заболеваний.

Препараты белковой природы в виде гидролизатов и ферментолизатов находят применение в качестве азотсодержащей основы питательных сред для культивирования микроорганизмов, в качестве пищевых добавок, а при соответствующем уровне очистки в виде смеси аминокислот и в медицине для парентерального питания и в качестве сырья.

Гидролиз углеводсодержащих субстратов позволяет получать моносахара, которые можно использовать для производства кормовых и пищевых препаратов углеводов. На основе жировых отходов получают свободные жирные кислоты, применяемые для производства различных видов мыл, высших спиртов, пищевых, парфюмерно-косметических и фармацевтических продуктов.

Для получения гидролизатов биополимеров наиболее перспективно использовать возобновляемые отходы пищевой и микробиологической промышленности, животного, растительного и микробного происхождения. Примером отходов растительного происхождения является пивная дробина — отход пивоваренной промышленности, животного — жиросодержащие и кератинсодержащие отходы мясоперерабатывающей промышленности, микробного — биомасса хлебопекарных дрожжей — отход спиртового производства, биомасса бактерий ВгеуЛаМег’шт glll-Шт'юит — отход производства аминокислот микробиологическим синтезом и др.

Практическая ценность перечисленных отходов обусловлена следующими причинами:

— высоким содержанием липидов, белков, углеводов, нуклеиновых кислот;

— возможностью улучшения экологической обстановки на соответствующих производствах в случае утилизации данных отходов;

— возможностью организации выпуска дополнительной конкурентоспособной продукции, что позволит повысить рентабельность основного производства.

Вследствие высокого содержания биополимеров данные отходы целесообразно перерабатывать в гидролизаты белковой, липидной, нуклеотидной и углеводной природы пищевого, кормового или медицинского назначения. Для этого используют химический и ферментативный гидролиз. К недостатку первого относятся жесткие условия проведения: высокая температура, сильнокислые или сильнощелочные значения рН среды, что приводит к образованию нежелательных побочных продуктов, а также увеличению содержания минеральных примесей в получаемых гидролизатах, что осложняет и удорожает их очистку. Вышеуказанных недостатков лишен ферментативный гидролиз, проводимый в более мягких условиях. Однако в этом случае не удается достичь высокой степени гидролиза субстрата по причине инактивации ферментов. В связи с этим гидролиз проводят в режиме дробной подачи фермента. Это ведет к повышению нормы расхода последнего, и, следовательно, к увеличению себестоимости готового продукта, т. е. эффективность ферментативного процесса существенно снижается. Одним из путей ее повышения является стабилизация ферментов. Для этого в реакционную среду или в ферментный препарат вводят различные химические соединения: по-лиолы, амины, аминокислоты, минеральные соли и др. Однако в этом случае у потребителей продуктов ферментативного гидролиза, особенно, для пищевых, медицинских и кормовых целей могут возникнуть проблемы с качеством гидролизатов. Наиболее просто решить данную проблему, если найти природный источник нетоксичных стабилизаторов. В качестве таких стабилизаторов можно использовать вырабатываемые микробными клетками ауторегуляторы, называемые факторами с! 1, которые стабилизируют ферментные системы клетки и обеспечивают ее выживание в анабиозе. Известно, что данные соединения относятся к классу алкилоксибензолов (АОБ) и способны расширять температурный и рН оптимум действия фермента, что значительно снижает риск развития посторонней микрофлоры при продолжительном гидролизе и не требует поддержания стерильных условий. Кроме того, введение АОБ приводит к значительному увеличению скорости ферментативного гидролиза.

Узким" местом существующих технологий ферментативного гидролиза является также очистка получаемых гидролизатов. Как правило, она предполагает использование дорогостоящих реагентов и препаративных методов (аффинной хроматографии, гель-фильтрации, диализа и т. п.), которые сложно масштабировать в промышленном крупнотоннажном производстве. Таким образом, проблема утилизации отходов пищевой и микробиологической промышленности является актуальной и перспективной, однако, требуется разработка эффективных способов получения и очистки ферментативных гидролизатов на их основе.

Анализ литературных данных показывает, что технологии получения и очистки ферментативных гидролизатов, получаемых из микробного, животного и рас-штельного сырья существенно различаются как стадиями предварительной подготовки сырья, так и используемыми ферментными препаратами и методами очистки гидролизатов. В связи с этим целесообразно разработать общие подходы к получению ферментативных гидролизатов из различных видов сырья, предложить общие пути повышения эффективности процессов ферментативного гидролиза, создать типовые кинетические схемы для количественного описания технологических стадий, что позволит в дальнейшем разработать универсальные алгоритмы управления технологическими процессами.

В условиях рыночной экономики конкурентоспособным может быть только гибкое, динамичное производственное предприятие, способное быстро адаптироваться к изменяющимся условиям рыночной среды и спроса на продукцию. Поэтому представляется целесообразным разработать максимально унифицированную малоотходную технологию получения ферментативных гидролизатов, которая позволила бы предприятию перерабатывать отходы различного происхождения и получать на их основе продукцию требуемого качества и назначения.

Целью работы является разработка научных основ технологии получения ферментативных гидролизатов промышленности белковой, липидной, углеводной и нуклеотидной природы с использованием технических ФП на основе отходов пищевой и микробиологической, а также повышение эффективности ферментативных процессов за счет введения в среду гидролиза природных ауторегуляторовфакторов с1]. обеспечивающих повышение устойчивости и стабильности ферментов. Последнее должно привести к повышению качества гидролизатов при более низких нормах расхода ФП.

Для достижения поставленной цели в работе необходимо было решить следующие задачи:

1. разработать технологические приемы предварительной обработки растительного, животного и микробного сырья, способные обеспечить повышение эффективности последующего ферментативного гидролиза;

2. изучить, используя кинетический метод исследований, количественные закономерности процессов гидролиза в отсутствии и в присутствии интенсифицирующих факторов (АОБ) на модельных системах (высокоочищенных ферментах и субстратах);

3. установить единую для всех субстратов, ферментов и АОБ схему ферментативных превращений, учитывающую влияние АОБ на скорость ферментативной реакции.

4. па основе полученных на модельных системах закономерностей ферментативного гидролиза рекомендовать пути повышения его эффективности для гидролиза микробного, растительного и животного сырья техническими ФП;

5. разработать технологические приемы выделения и очистки ферментативных гидролизатов белковой, липидной, нуклеотидной и углеводной природы и дать рекомендации по оптимальным условиям их проведения;

6. провести проверку соответствия физико-химических показателей получаемых препаратов требованиям соответствующих ТУ;

7. провести оценочные технико-экономические расчеты разработанных технологий и оценить их эколого-экономическую эффективность;

8. используя физико-химические методы анализа, установить структуры интер-медиатов на уровне субстрат — АОБ — фермент, способные научно обосновать наблюдаемый эффект автокатализа или ингибирования от введения АОБ в среду гидролиза.

Научная новизна. Впервые с использованием кинетического метода исследований установлены количественные закономерности процесса ферментативного гидролиза биополимеров белковой, липидной, углеводной и нуклеотидной природы техническим препаратами гидролаз.

Впервые показана возможность применения кинетического метода для описания закономерностей ферментативного гидролиза субстратов липидной, белковой и углеводной природы в составе микробного, растительного и животного сырья техническими препаратами гидролаз с участием АОБ.

Установлена единая для всех субстратов, ферментов и АОБ схема ферментативных превращений, учитывающая влияние АОБ на скорость ферментативной реакции. Показано, что ключевыми стадиями, определяющими скорость ферментативного гидролиза в присутствии АОБ, являются образование интермедиатов фермента с АОБ и субстрата с АОБ.

Показана возможность применения выбранного подхода к отличным от гидролаз комплексным ферментным препаратам на примере ферментных систем клеток печени, осуществляющих трансформацию серосодержащих аминокислот (цистеина и цистина) в таурин.

Разработано количественное описание стадий ионного обмена и осаждения продуктов ферментативного гидролиза из водных и водно-спиртовых растворов.

Предложенные кинетические схемы позволят в дальнейшем разработать единый алгоритм управления технологическими процессами получения ферментативных гидролизатов на основе сырья различного происхождения.

Впервые с использованием квантово-химических и термодинамических расчетов, подтвержденных физико-химическими методами (УФ-, ИК-спектроскопия) показано, что образование интермедиата АОБ с ферментом происходит за счет образования водородных связей между ОН-группами АОБ и аминои гидроксогруп-пами аминокислот фермента, расположенными вблизи активного центра, а также гидрофобных взаимодействий. Установлено, что образование интермедиата между АОБ и субстратом также связано с образованием водородных связей.

Практическая значимость. Проведенные исследования явились основой для подбора технологических режимов, обеспечивающих повышение эффективности ферментативного гидролиза биополимеров в составе отходов микробиологической и пищевой промышленности, а именно: экстракции белковых веществ из биомассы дрожжей и бактерий на примере Saccharomyces cerevisiae и Brevibacterium ght-tamicum техническим ферментным препаратом (ФП) протосубтилином ГЗх, переработки кератинсодержащего сырья в таурин с использованием технических ферментных препаратов протосубтилина ГЗх, ферментных систем поджелудочной железы крупного рогатого скота (ФС ПЖ КРС) и печени быка (ФС КП) — получения углеводной фракции из пивной дробины путем ее гидролиза техническим ФП цел-ловиридином ГЗх, грибной глюкоамилазы Aspergillus awamori и панкреатической а-амилазыполучения панкреатического гидролизата дрожжевой РНК и гидролиза жиросодержащих отходов панкреатической липазой.

На основе разработанных кинетических схем подобраны режимы ведения вышеперечисленных процессов ферментативного гидролиза, обеспечивающих степень конверсии субстрата в присутствии АОБ не менее 90%, что позволяет сократить норму расхода ФП и время ведения процесса в 2 — 9 раз.

Разработаны технологические схемы переработки гидролизатов белковой, липидной, нуклеотидной и углеводной природы в конкурентоспособную продукцию медицинского, пищевого и кормового назначения.

На основе кинетического метода исследований, обоснованы оптимальные режимы ведения стадий выделения и очистки продуктов гидролиза, основанные на применении методов ультрафильтрации, ионного обмена и осаждения из водных и водно-спиртовых растворов.

Проведена технико-экономическая оценка разработанных технологий, которая показала, что применение АОБ для интенсификации ферментативных процессов приводит к снижению себестоимости продукции в.2- 4 раза за счет снижения затрат на ФП, сокращения длительности технологического цикла и повышения вследствие этого эффективности работы оборудования. На основе экологоэкономической оценки разработанных технологий показано, что предложенные способы переработки отходов позволяют снизить экологический ущерб на 0,5 — 1,5 млн. руб/год.

ВЫВОДЫ.

1. Разработаны новые принципы интенсификации ферментативных процессов с участием промышленных гидролаз, основанные на введении в среду гидролиза природных стабилизаторов ферментов — микробных ауторегуляторных факторов с1ь относящихся к классу алкилоксибензолов.

2. С использованием кинетического метода исследований установлены количественные закономерности процесса гидролиза белковых, липидных, углеводных и нуклеотидных субстратов высокоочищенными препаратами гидролаз. Установлено, что процесс гидролиза может быть описан в виде одноили двухстадийной ферментативной' реакции с использованием уравнения Михаэлиса-Ментен и осложнен инактивацией свободного фермента по уравнению первого порядка, а также в случае панкреатических липазы и РНК-азы ингибированием фермента продуктами гидролиза.

3. Предложенная кинетическая схема может служить основой’для разработки алгоритма^ управления ферментативными процессами в производственных условиях. На ее основе установлено, что для" достижения степени гидролиза субстратов не менее 90% норма расхода ферментов составляет 10 — 16%, а время гидролиза достигает 18 ч.

4. На примере высокоочищенных препаратов гидролаз показана эффективность применения АОБ для, интенсификации ферментативного гидролиза. Показано, что в гидрофильных средах целесообразнее использовать АОБ й-С-], а в гидрофобных — с^-С^. Установлено, что применение АОБ в количестве 0.01 — 0.1% от массы фермента позволяет сократить норму расхода последнего и время процесса в 2 — 9 раз.

5. На основе кинетического метода исследований показано, что в ходе ферментативного гидролиза происходит образование промежуточных интермедиатов АОБ с ферментом и субстратом. € использованием квантово-химических и физико-химических методов исследований установлено, что взаимодействие АОБ' с ферментом и субстратом происходит за счет образования, водородных связей между гидроксильными группами АОБ и атомами азота, кислорода и серы, входящими в состав высокомолекулярных соединений (ферментов и субстратов), а также гидрофобных взаимодействий.

6. Показано, что вышеустановленные кинетические схемы полностью применимы к гидролизу природных субстратов препаратами технических гидролаз, а также к ферментам других классов, например, оксидазам печени быка, осуществляющим трансформацию цистина и цистеина в таурин. На основе полученных закономерностей предложены пути интенсификации с помощью АОБ гидролиза микробных и кератиновых белков протосубтилином ГЗх, пивной дробины целловиридином ГЗх, жиросодержащих отходов* мясоперерабатывающей промышленности? панкреатическоШ липазощ дрожжевой РНК панкреатическойВНК-азой, 4, позволяющие1 сократить норму расхода фермента’и время гидролиза в 1.5 — 4 раза.

7. Разработаны основы: технологии получения белковых гидролизатов с различной степеньюгидролиза на основе дрожжевых, бактериальных^ иг кератиновых белков с выходом 20−25% от содержания? белка" в сырье, включающие стадии ферментативного гидролиза техническимиферментами протосубтилином F3x, ферментными1 системами" поджелудочной? железы быкаосветления гидролизата ультрафильтрациёй^ ионообменнойючисткища катеоните КУ-2×8. Предложены кинетические схемы каждой стадиипозволившие установить оптимальные условия-ихпроведения,.

8. Разработаны основы технологии* получения препарата! таурина пищевого назначения с выходом 28% от содержания? цистинав сырьена" основе гидролизата кератинов путем трансформации серосодержащих аминокислот (цистина и цистеина) ферментными? системами клеток печени быкаПодобраны? оптимальныеусловия5, проведения" стадий выделения" и? очистки^ таурина" - ионного обмена, иг осажденияиз водного и водно-спиртовых растворов- ,.

9. Разработаны основы-технолбгиишереработкигпивной дробины с получением белкового^ изолята с выходом- 30% отсодержания" белкаbi сырье, и водорастворимой углевод! юй фракцииi с концентрацией РВ 30 г/л. Показана эффективность ее: примененияг для? культивирования промышленных штаммов дрожжей и бактерий.

10. Проведена технико-экономическаяоценка разработанных технологий в сравнении* с. базовымине предполагающимииспользования? АОБ. Установленочто применение последних позволяет снизить себестоимость продукции-в' Г.2'.— 5.0 раз при сохранении ее качества за счет снижения норм расхода фермента в 1,5 — 4,0 раза и сокращения длительности технологического цикла. в 1.3 -2.0 раза, что повышает эффективность работы оборудования:

Показать весь текст

Список литературы

  1. П.Е., Голубев Т. И. Белковый препарат для парентерального пита- • ния — аминопептид. // Советская медицина. — 1956. — № 3. — С. 66−69.
  2. Е.К., Неклюдов А. Д., Герасимова Е. В. О количественном соотношении аминокислот и пептидов в белковых гидролизатах для парентерального питания. // Прикладная биохимия и микробиология. 1983. — Т. XIX, № 4. -С.503−506.
  3. А.Д., Навашин С. М., Получение белковых гидролизатов с заданными свойствами. // Прикладная биохимия и микробиология. T. XIX, № 7. -С.3−17.
  4. П.С., Суздалев В. В., Неклюдов А. Д. и др. Препараты для парентерального питания // В кн. Современные кровезаменители. //М.: ВНИИМИ. -1980. С. 28−43.
  5. А.Д., Иванкин А. Н., Бердутина A.B. и др. Получение пищевых гидролизатов из отходов мясопереработки в присутствии ферментов поджелудочной железы. //В сб. научных трудов ВНИИПМ М.: ВНИИМП. — 1998. — С. 70−78.
  6. Е., Hoeppner A. Wolff Н.С. Способ получения частично гидролизован-ных белков. Патент ГДР № 2 008 493. — опубл. 03.09.1970
  7. A.B., Анохина В. И., Кононенко A.B. Способ получения кормовой добавки из отходов мехового сырья. Патент СССР № 3 671 661/28−13. -опубл. 23.04.1985.
  8. Файвишевский M. JL, Либерман С. Г. Производство животных кормов. / М.: Легкая и пищевая промышленность. 1984. — С. 307.
  9. Н.Ф., Комлев А. П., Чеховский А. А. и др. Способ изготовления белковой колбасной оболочки. А.С. СССР № 686 710. опубл. 25. 09.1979.
  10. Н. Е. Способ получения белкового продукта.- Патент США № 578 923. -опубл. 25. 06.1957.
  11. Hamclton.C.S. Производство пенообразователя’из кератинсодержащего сырья. Патент США № 298 848. -опубл. 20.05.1884.
  12. М.И., Быкова JI.H. и др. Способ получения пептона из кератинсодержащего сырья. Патент СССР № 2 808 824 128−13. — опубл. 15.05.1981.
  13. А.П., Шамичева.И.Н. и др. Актуальные вопросы разработки препаратов медицинской биотехнологии: ч. 1 — Махачкала, 1988- с. 9−10.
  14. .М. ЖМЭИ. № 5 — С. 25−32. 85. Гриднева Н. И., Исаева З. А. и др. -Разработка и производство препаратов медицинской биотехнологии. — Махачкала, 1990- с. 10.
  15. В.И., Шепелин А. П., Киселева Н. В. Белковые гидролизаты в производстве питательных средб производство и применение продуктов микробиологических производств. Обзорн. Информ., — М. ВНИИСЭНТИ Минмед-прома СССР, 1990, Вып. 9−10. 52с.
  16. А.В., Надирашвили JI.A., Абрамова В. В., Еркомашвили Г. С. и др. Биотехнология. — 1990 — № 6 — с. 29−32.
  17. В.А. Богдановская, М. Р. Тарасевич, И. А. Крылов, М. Н. Манаков. Способ извлечения драгоценных металлов. Патент РФ № 2 115 751. — опубл. 20.07.98.
  18. Docken Ii Ml Способ переработки измельченных отходов мяса птицы для получения корма и- продуктов питания Патент ФРГ № 1 208 168. — опубл. 30.12.1965.
  19. Е.П. Елизарова, Б. Г. Ходжакушев, Л. И. Заволовская, Е. П. Черногубова. Фар-мокинетака таурина. .— 1995: № 4. — С. 69−70.
  20. И-Mf Кахновскищ Т. В. Королева. В Н. Захаренко, С. М. Ларионов. Таурин в лечении"сахарного диабета: // Клиническая фармакология и терапия- — 1997.№ 6. С.З.
  21. НС. Сапронов, А. В. Самойленко, П. А. Торкунов, А. Ю. Юров. Название. //
  22. Российский физиологический журнал: 1998- - т.84.-№ В-2. — G.39−44-
  23. Ц.Р. Орлова. Г. II. Елизарова, И. М: Рыфор- Н-№ Фетисова", Л (И--Митькина: Использование таурина для лечения застойной сердечной недостаточности. //Кардиология. 1991 г. — № 6. С. 77- 80.
  24. Л.И. Заволовская, Е.П. Елизарова- В А. Орлов: Клиническая эффективность тауфона в комбинированном леченит больных с- хронической недостаточностью.кровообращения. // Экспериментальная и клиническая- фармакология. — 1995. — Т. 58, № 6. — С. 29 — 32.
  25. E.G. Ауторегуляция роста.и развития метанокисляющих бактерий. // Автореф. диссертацииша- соискание ученой степени канд. биол. наук. М. -1992 г. 1
  26. B.C. Гуревич. Таурин и функция возбудимых клеток. // Экспериментальная и клиническая фармакология. 1986. -№ 5. — С. 44−47.
  27. А. Майстер. Биохимия аминокислот. // М.: Мир. 1961. — 386 с.
  28. Фармакология и клиническое применение нейроактивных аминокислот и их аналогов. Под ред: Г. В: Ковалева. / Труды ВГМИ. — Волгоград. — 1986. — С. 12−15.
  29. Marques L.A., DunfordH.B.Chlorinationof taurine by myeloperoxidase. Kinetic evidence for an enzyme-bound: intermediate //J. Biol. Chem. 1994. — Vol. 269, № 22. — P. 7950−7956.
  30. W. Vogt- D. Hess. Oxidants generated by the myeloperoxidase-halide system activate the fifth componentof human complement, C5.// Immunobiology. 1994. -Vol. 192, № 1.-2.-P. 1 -9.
  31. G. Schuller-Levis, M.R. Qvinn, C. Wright et all. Taurine protects against oxidant-induced lung injury: possible mechanism (s) of action. // Adw. Exp. Med. Biol. — 1994.-Vol. 359.-P. 31−39. ,
  32. B.K. Мамыкин, H.C. Мазур, T.M. Бершова и др. Использование ферментных систем препарата' целлюлазы для биоконверсии растительного сырья. // Хранение и переработка сельскохозяйственного сырья. 1998. — № 5. — С. 46.
  33. А.С. Малоотходная технология биоконверсии растительного сырья. // Автореф. диссертации на соискание ученой степени канд. техн. наук. -М. — 1992. 27 с.
  34. А.С. Комплексная переработка^ целлюлозосодержащих отходов лесоперерабатывающих и сельскохозяйственных предприятий на основе биоконверсии. // Биотехнология на рубеже веков: проблемы и перспективы. -Киров.-2001.- С. 89−91.
  35. Sudguist J. The role of biotechnology in the wood^rocessing industry of the future. // Kemia-Kemi. 1987. — Vol. 14, № 100- - P.184.
  36. M.M. Разработка основ технологии получения панкератического гидролизата дрожжевой РНК- автореф. дисс. на соискание ученой степени канд хим. наук. М. 2007.
  37. .Б., Шабанова М. Е., Федоров С. Н., Краснопольский Ю. М. и др. Способ получения рибонуклеотидов. А'.с. СССР 1 575 359. — опубл. 01.03.90.
  38. Akin cavit, Chao Kweic. Ammonia extraction of unicellular organisms. Патент США № 3 775 393. — опубл. 15.03.80.
  39. Fux B.B., Shabanova M.E. Method of preparing a mixture of ribonucleotides. -Патент США№ 5 064 758. опубл. 12.11.1991.
  40. M.E. Регенерация родопсина при наследственной дистрофии сетчатки. // Автореф. диссертации на соискание ученой степени канд. биол. наук. Москва. — 1980.-С. 22.
  41. М.Е., Гринио Л. П., Корбальников Н. И., Фукс Б. Б. Лекарственный препарат для лечения дегенеративных заболеваний нервно-мышечной системы. // Материалы симпозиума ИБХ РАН .- Изд-во РУДН. 2005. — С. 108.
  42. А.П., Фукс Б. Б., Шабанова М. Е., Терещенко О.Д". Наследственные дистрофии сетчатки у человека и животных в связи с результатами их пато-генетическойтерапии. // Вестник АМН СССР. № 1. — 1977. — С. 34−39:
  43. Э.А., Мармур Р. К., Плавинскис В.П1, Фукс Б. Б., Шабанова М. Е. Влияние фонофореза препарата ЭНКАД на-цитохимию роговицы животных разного возраста. // «Вестник офтальмологии». 1985. — № 5. — С. 48.
  44. М.Е., Крылов И. А. Новые возможности медицинского применения отечественного препарата нуклеотидов.//Аллергология и иммунология в педиатрии. 2006. — № 2−3. — С.94.
  45. Н.С. Технология переработки жиров. М.: Пищепромиздат. -1999.
  46. А.Я., Никаноров Л. Л. Переработка органических отходов мясокомбинатов методом анаэробного сбраживания. // Мясная индустрия. 2003. — № 8. — С. 44−48
  47. А.Н., Илюхина Р. В. Мясная индустрия. 2001. — № 5.- С. 39−44.
  48. B.C., Кузубова Л. И. Опасные органические отходы (технология управления). // Аналитический обзор. Новосибирск. — 1995. — С. 23- 28.
  49. Очистка сточных вод предприятий мясной промышленности. Пищевая и перерабатывающая промышленность. //Серия «Мясная и холодильная индустрия». Обзорная информация. — выт 7. — М.' - 1996.
  50. М.Г., Кошелева A.B., Горнова №.Б., Градова Н. Б., Цапина A.B. Разработка основ технологии переработки жиросодержащих отходов мясоперерабатывающей промышленности. М.: РХТУ им. Д. И. Менделеева, Гос-НИИсинтезбелок. — 2000. — с. 286 — 290.
  51. А.Н., Неклюдов А. Д., Бердутина A.B., Горбатова В. М. Биотрансформация малоценных жировых отходов в продукты повышенной «биологической ценности. //Мясная индустрия. 2002. -№ 6. — С. 43−44
  52. Файвишевский M. JL Производство природных жиров. М.: Мир.- -1995. -347 с.
  53. М.Н., Лисенкова Л .Я. Физико-химические методы очистки сточных вод предприятий мясной’и молочной промышленности. //Обзорная информация. Mi: ЦНИИТЭИмяспром. -2002.
  54. Сухарев Юй, Гофман В. Р., Николаенко Е. В., Матвейчук Ю. В. Очистка сточных вод предприятий масложировой промышленности. Челябинск, 1998.
  55. Методические указания по разработке индивидуальных балансовых норм во-допотребления и* водоотведения для предприятий * масложировой промышленности. /Л.: ВНИИЖ. 1992 г. — 160 с.
  56. Darnako D., Cherman ММ J. Amer. Oil. Chem. Soc. -2000.
  57. Отчет о НИР по проекту 003.05.03.009. „Создать систему биотрансформации малоисследуемых жировых отходов в продукты повышенной биологической ценности“ М., 2002.
  58. А.Н., Неклюдов А. Д., Герман А. Б., Бердутина A.B., Горбатова В. М. Биотрансформация малоценных жировых отходов в продукты повышенной биологической ценности. — Прикладная биохимия и микробиология. 2002. -т. 40. v — № 2. — С. 38 — 42.
  59. Вторичные сырьевые ресурсы пищевой и мясоперерабатывающей промышленности АПК России и охрана окружающей среды. Справочник, 1998.
  60. В.И., Шепелин А. П., Киселева Н. В. Белковые гидролизаты в производстве питательных сред: производство и применение продуктов микробиологических производств.- Обзорн.информ. -М.: ВНИИСЭНТИ. 1990. -вып. 9−10.-52 С.
  61. .М. Белковые гидролизаты в промышленности. ЖМЭИ. — 1990. — № 5.-С. 25−32.
  62. А.В., Надирашвили Л. А., Абрамова В .В., Еркомашвили Г. С. Модификация комплекса протеиназ папайи. — Биотехнология. 1990. — № 6. -С. 56−60.
  63. Levine Rodney L. Rapid benchtop method of alkaline hydrolysis of proteins. J. Chromatography. — 1982. — V. 236 (2). — P. 499 -502.
  64. Konbeck Winfried, Pytrik Heinz. Preparation of mineral salts by electrolytic neutralization and reduction. Ger. Offen DE 37 112 825, C07C 93/02. Опубл. 03.1−1.88.
  65. Armanet Jean Michel- Giddey Claude Jahcketto, Jtfii Pieve. Hydrolysing pro-teiaceus inateriaks of animal or vegetable origin. Eur. Pat. Appl: EP 169 166, A23J 3/00. — опубл. 13.06.84.
  66. Webster J.D., Levward D.A., Lawrie R.A. Protein hydrolysate from meat1 byproducts. — Meat Sci. — 1992. — V.2. — P. 147 — 157.
  67. H.A., Неклюдов А. Д., Иванкин А. Н., Дубина В.И, Бердутина A.B. Способ получения белкового гидролизата из мясного и мясокостного сырья. Патент РФ № 2 112 397-опубл. 10.06:1998.
  68. Kilara A. Enzyme-modified proteinTood ingredients. Process Biochem. — 1985. -V. 20.-№ 3.-p. 146- 157.
  69. B.K. Химия протеолиза: — М.: Наука. 1984. — С. 113 — 161.
  70. Alder-Nisson J. Enzymatic hydrolysis of food proteins. dan. Kemi. — 1986: — V. IV.-№ 67.-p. 19−25.
  71. Богатков C. B1, Фролова T.T., Грачева И1М. Оптимизация гидролиза-белков щелочной протеиназой-ß-ö-c. Subtilis. Прикладная биохимия-и микробиология. — 1982.-т. 18. — № 1. — С. 71 -75.
  72. Латов?В. К. Получение смесей аминокислот ферментативным гидролизом белков и их применение. // в кн.: Аминокислоты для. сельского хозяйства, пищевой промышленности и научных, исследований. Тез докл. Всесоюзного совещания. — Фрунзе, 1981. — С. 10 — 13.
  73. Т.Н., ЖданюкВ.М, Эйнштейн Л. М. Способ получения протеоли-тического комплекса. Патент РФ№ 2 034 028. — 1995. — опубл. 10.04.95.
  74. В.А., Езерская Н. Ф., Петрейнова М. Н., Шилова С. А. Получение смеси аминокислот из дрожжей. — в сб. Труды ВНИгидр. Растительных материалов. 1981.'-№ 31. — С. 97−104.
  75. Ву Тхи Фыонг Ань Разработка* основ технологии РНК из дрожжей. // авто-реф. дисс. на соискание ученой степени канд. хим. наук. М. — 1997.
  76. Рубенис 0: С., Бринкманис P.A., Ирген' А. М., Лиепеня В. А., Тенисон P.A. Прикладная биохимиямикробиология, 1976, T. XII, вып. 3, с. 403 407
  77. Е.А. Разработка гибкой технологии^ комплексной переработки поджелудочной1 железы крупного рогатого скота с получением гидролитических ферментов. автореф. Дисс. На соискание ученой степени^ канд техн. Наук. — М. 2009.
  78. С.С., Муляргук М. В. Комплексное производство природных аминокислот из белкового сырья. М.: ЦНИИТИПтицепром. — 1979.
  79. А.Д. Беликов В:М, Арен А. К. Сложный вид ингибирования при гидролизе белков микробными протеолитическими ферментами. Известия АН Латв. ССР 1982. № 7. — С. 110 — 114.
  80. И.А., Красноштанова A.A., Манаков М:Н. Ферментативный гидролиз белков биомассы промышленных микроорганизмов.// Биотехнология. -1998.-№ 6.-С. 63−68.
  81. Ф. Химия и функции белков: /Пер. с англ. В. В. Борисова, М.И. Вер-ховецкой. //Под ред. В. О. Шпикитера. М.: Мир. — 1965. — С. 252 — 257.
  82. Е.К., Неклюдов А. Д., Герасимова Е. В. О количественном соотношении аминокислот и пептидов в белковых гидролизатах для парентерального питания. // Прикладная биохимия и микробиология. — 1983. т. XIX.- № 4. — С. 503−506.
  83. А.Д., Навашин С. М. Получение белковых гидролизатов с заданными свойствами. //Прикладная биохимия и микробиология. 1995. — т. XXI. -№•!. —С. 3−17.
  84. П.С., Суздалев В. В., Неклюдов А. Д. и др. Препараты для парентерального питания, //в кн.: Современные кровезаменители. Ml: ВНИИМИ.-1980.-С. 28−43.
  85. И.Л., Благодатский В:Н. Способ получения белкового гидролизата из сухих белоксодержащих отходов животного происхождения. A.C. СССР № 4 214 061.-1986.
  86. КрыловаВ.Б., Попов В .П. Способ получения белкового гидролизата из кератинсодержащего сырья. АС СССР № 3 701 630/28−13. — 1985.
  87. Л.В., Пащенко Л. П., Шамханов Ч. Ю., Курилова Е. С. Получение и характеристика пищевого кератинового гидролизата. //Хранение и переработка сельскохозяйственного сырья. 2003. — № 7. — С. 63−65:
  88. С.Г., Шевкунов К. Ф., Щербаков А.Р.* Переработка кератинсодержащего сырья. //Обзорная информация. Серия „Мясная промышленность“. М.: ЦНИИТЭИмясомолпром. — 1979. — С. 30.
  89. Л. В. Полянских С.Н., Кочергина H.B. Биотехнология переработки кератинсодержащих отходов. //Птицеводство. — 1998. № 2. — С. 26−29.
  90. А.Д., Иванкин А. Н., Баер H.A., Бердутина A.B., Дубина В. И. Источники резервного белка для получения пищевых гидролизатов из животного сырья. // Хранение и переработка сельхозсырья., — 1998.- № 3. С. 24 -25- ' '. • ' .' '
  91. А.Д., Иванкин A.I1. и др. Способ получения кормовых средств из протеинсодержащих отходов переработки животного сырья- Патент СССР № 1 028 236.- 1993.110: Способ получения белкового продукта-,-Патент ФРГ № 284 047. 1994.
  92. ИЗ. Способ приготовления белкового продукта. Патент^США № 3 578 461. -1994. •.114: Пивненко Т. Н-, Жданюк BiM!, Энпггейн JIIM: Способ i получения протео-литического комплекса. Патент РФ № 2 034 028!, — 1995- - № 12:
  93. А.Д., Иванкин А. Н., Бердутина А. В. Свойствам и применение белковых гидролизатов (обзор)// Прикладная биохимия ишикробиология. -2000. т.36: — № 5. — С. 525−534.
  94. Braeumer К., Eckmayer Z.(+3) Способ получения водорастворимых гидролизатов кератинсодержащих материалов. Method for making water-soluble hy-drolyzates of keratinaceous materials Патент США № 4 232 123. опубл. 04.11.1980
  95. Weeks L. E- Wildi ВiS. Способ приготовления, белкового продукта. PROCESS FOR THE PREPARATION OF PROTEINACEOUS MATERIALS -Патент CILIA № 3 578 461. опубл. 11. 05.1971.
  96. Способ приготовления белковых гидролизатов- имеющих аромат мяса. -Патент США № 3 692 538. 1997.
  97. II.В., Неклюдов А. Д. Влияние концентрации дрожжевой биомассы и экзогенных протеолитических ферментов-на интенсивность процессаавтолиза пекарских дрожжей. /Прикладная биохимия и микробиология. 1985. -т. XXI.-№ 6.-С. 714−718.
  98. Е.И., Кочеткова М. Г., ШатковскаяВ.В., Шагалов Л. Б., Бондарева Г. И., Будникова Т. И., Прохода Е. Ф. Способ получения 2-аминоэтансульфоновой кислоты. Патент РФ № 1 370 948. — опубл. 20.01.1996.
  99. Н. И., Титенко Н. Ю., Сафронова"А. Л., Бондарева Г. И., Шагалов Л. Б., Елизарова Е. П., Орлова Ц. Р., Петров В. И., Ковалев Г. В. Средство для течения сердечно-сосудистой недостаточности. Патент РФ № 2 001 616. -опубл. 30.10.-1993.
  100. В.И., Недогода C.B., Елизарова Е. П., Фетисова Н. И., Орлова Ц. Р., Фролов М. Ю. Средство для лечения хронических диффузных заболеваний печени. Патент РФ № 2 024 256. — опубл. 15.12.1994
  101. Л. И., Рыльцев В. В., Игнатюк Т. Е., Виноградова M. Н.
  102. Способ получения таурина. Патент РФ № 1 657 491. — опубл. 23.06.199Ь
  103. Фармакологический справочник. -М.:Мир. 1998. — С. 157−159.126. Патент РФ № 2 001 616 127. Патент РФ № 2 024 256
  104. Хроматография на бумаге. // под ред. И. М. Хайса и К. Мцека./ пер. с чешского. М.: Мир. — 1962.
  105. А. Биотехнология: свершения и надежды- пер. с англ./ под ред. В. Г. Дебабова. М.: Мир. — 1987. — С. 411.
  106. A.B., Карманова Л. П. и др. Способ переработки органических отходов, содержащих жиры и белки. Патент РФ № 2 119 347. — опубл. 27.09.1998.
  107. Очистка производственных сточных вод. / Под ред. Гурского Ю. И., Фил-липова И. В. Высшая химия. — 1987. — С.
  108. О.В. Основные направления эффективного использования вторичных и- нетрадиционных^ источников э нергии на мясокомбинатах. М.,. 1988.
  109. Мартынов- А. Ю-, Никифоров — Л.Л., Руденко Г. С. Переработка органических отходов мясокомбинатов методом анаэробного- сбраживания. Мясная индустрия?-Ml-2003-- № 81- G.:45- 47
  110. A.M. Биохимические основы микробиологического синтеза. -М.: Мир. 1984.-320 с.
  111. ТВ., Антонова Г .В. и др. Оценка относительной j ценности- белковых продуктов микробного синтеза химическими и: биотехнологическими методами? //Биотехнология. — 1988. Т.4, № 6. — С. 56−60-
  112. .Г., Литвинов В. Ф., Листов 1″.J1. и др. Способ очистки сточных вод, образующихся на свалках пищевых и бытовых отходов. Патент РФ № 200 132 315.-опубл.10. 09.2003
  113. С.Т., Шахов С. В., Фараджева Е. Д., Прибытков A.B., Кораблин Р. В., Моисеева И. С. Способ получения пищевой биодобавки и сушилка для его осуществления.-Патент РФ № 2 204 263.-20.05.2002.
  114. О.В., Тарханова Л-С., Тарханов А. О. Способ приготовления теста: Патент РФ № 2 202 891. — опубл. 27.04.2003.143: Калимулов М. Ю., Дрягин С. В. Способ производства хлеба. Патент РФ № 2 159 549. — опубл. 27.11.2000.
  115. В.А., Сницарь А. И., Рыжов С. А., Ващук Е. А., Сницарь A.A. Способ производства мучных кондитерских изделий. Патент РФ' № 2 191 513.-опубл.: 27.10.2002.
  116. В.А., Сницарь А. И., Алехина JI.B., Ващук Е. А. Способ приготовления мясных или мясорастительных рубленых полуфабрикатов или фаршей. Патент РФ № 2 175 207. — опубл. 27.10.2001.
  117. A.C., Быкова И. А. Субстрат для выращивания съедобного гриба вешенки обыкновенной Патент РФ № 2 204 236. — опубл. 20.05.2003.
  118. С.Д., Букин Ю. Б., Немойтин М. М., Федоров A.JI. Способ переработки растительного сырья для получения пентозных гидролизатов, содержащих, преимущественно ксилозу. — Патент РФ № 2 109 059. опубл. 20.04.1998.
  119. B.C., Кодитувакку П. А. Д. Э., Филатов H.H., Шаимов Р. Г., Тычи-нин В.Н., Джафаров Ш. А. Способ получения глюкозы из, целлюлозосодержащего сырья, преимущественно отходов пивного производства. Патент РФ № 2 223 327. — опубл. 10.02.2004.
  120. H.A. Изучение мутуалистических взаимодействий микроорганизмов и животных и использование микросимбионтов в биотехнологических целях. автореф: дисс. на соискание ученой степени докг. биол. наук. -М. — 2006.
  121. Ленкова 'Г.Н. Мультиэнзимные композиции в комбикормах, содержащих нетрадиционные компоненты. //Птицеводство. 2007. — № 2. — С.46−49.
  122. А.Н. Зерновая дробина как основа для получения биологически активных добавок с пробиотическими свойствами. автореф: дисс. на соискание ученой степени канд. биол. наук. — М. — 2008.
  123. Т.А. Практическое руководство по энзимологии M. -1989 г.
  124. H.A., Гребешкова Р. Н., Виноградова И1Н. Получение белковых гидролизатов с использованием микробных' протеолитических ферментов: // В кн. Новое в получении и приготовлении ферментов. М.: Наука — 1978.-412 С.
  125. Jursh Louis В., Mikelvy Jeffrey F. An aminopeptidase from bovin brain wich catalizcd the hydrolysis of enkefalin. // J. Naturochem. — 1981. — V. 36, № 1. P. 171 — 178.
  126. Zamost Bruce L., Brantlay Ountin J., Elm Dana D., Reck Carol M. Production and characterisation of a termostable protease produced by an asparagenous mutant of Вас. Stearothermophilus. // J. Ind. Microbion. 1990. — V.5, № 5. — P. 303 -312.
  127. E. Ron win. The active center of thrombin and trypsin. // Biochimica et Bio-phisica acta. V. 33, № 2. — 1959. — P. 326 -332.
  128. N. Weller, G. Zundel. Proton tranfer processes in the hydrogen bonded structure of the active centre of serine proteses — ann FT — IR study. // J. of Molecular structure. — V. 317, № 3. — 1994. — P. 249−259.
  129. Kawatta Shuji, Takayama Shuli, Nimoniga Kazuto, Sotoru. Purification* and some properties of porcine liver aminopeptidase B. // J. Biochem. Tokio. — 1990. — V.88, № 4. -C. 1025- 1032.
  130. C.B. Галактионов. Биологические активные. // M.: Изд-во. 1988*. — С. 210.
  131. И.М., Кривова А. Ю. Технология ферментных препаратов. М.: „Элевар“. -2000. — С. 512.
  132. Hashi. Annu. Название. // Rev. Plant., Physiol. Plant., Mol. Biol. V. 40. -1989. — P. 139- 168.
  133. T. Hayashi, K. Ogawa, Y. Mitsuishi. Effects of the degree of polymerization on the binding of xyloglucans to cellulose. Plant cell Physiol. — № 35. — 1994. — P. 893−899 1199−1205.
  134. W.S. York, A.G. Darvill and P. Albersheim. Inhibition of 2,4-Dichlorophenoxyacetic Acid-Stimulated Elongation of Pea Stem Segments by a Xyloglucan Oligosaccharide. // Plant Physiol. № 75. — 1984. — P. 295 — 297.
  135. S.C. Fry. Structure-Activity Relationships for Xyloglucan Oligosaccharides with Antiauxin Activity. // J. Exp. Bot. V. 40. — 1989. — P. 1 — 11.
  136. G.J. Dougall and S.C. Fry Xyloglucan Oligosaccharides Promote Growth and Activate Cellulase: Evidence for a Role of Cellulase in Cell Expansion. // Plant Physiol. № 93. — 1990. — P. 1042 — 1048.
  137. C.Augur, L. Yu, K. Sokai, T. Ogawa, P. Sinai, A. G. Darwell and P. Alber-sheim.- Further Studies of the Ability of Xyloglucan Oligosaccharides to Inhibit Auxin-Stimulated Growth. // Plant Physiol. № 99. — 1992. — P. 180 — 185.
  138. T. Takeda, Y. Furuta, T. Awano etc. Suppression and acceleration of cell elongation by integration of xyloglucans in pea stem segments. // Proc. Natr. Acad. Sci. USA. № 99. — 2002. — P. 9055 — 9060.
  139. K. Yaoi, Y. Mitsuishi. Purification, characterization, cloning, and expression of a novel xyloglucan-specific glycosidase, oligoxyloglucan reducing end-specific cellobiohydrolase. // J. Biol. Chem. № 277. — 2002. — P. 48 276 — 4828 k
  140. Katsuro Yaoi, Jasushi Mitsushi. Purification, characterization, CDNA cloning and expression of axylaglucan endoglucanase from geotrichum sp. M 128. // FEBS letters. № 1 — 3. — 2004. — P. 45−50.
  141. Ferereira C., Tarres B.B. Terra W. R. Substrate specifities- of midgut p-glycosidases from insects orders. // Comp. Biochem. Physiol. 19 981 — № 119B. -P. 219−225.
  142. Sandro R. marana, Walter R. Terra, Clelia Fereira. Purififcation and>properties of a p-glycosidase purified from midgut cells of Spodoptera frugipedra larvae. // Insect. Biochemistry and molecular biology. -V. 30. № 12. — 2000i — P. 1139 -1146.
  143. Davies G. J., Wilson K.S., Henrisat B., Nomenclature for sugar-binding subsites in glycosyl. //Analyt. Biochem. 2004. — V. 97, № 21. — P. 110−115.
  144. Fereira C., Capella A.N., Sitnik R., Terra W.R. Digestive enzymes in midgut cells, cndo- and ectoperitrophic contents and peritropic membranes of Spodoptera frugipedra larvae. // Arch. Insect Biochem.' Physiol. 2004. — № 26. — P. 299−313.
  145. Ferreria C., Terra W.R. The effect of dietary plant’glycosides inlarval midgut P-glycosidases from Spodoptera frugipedra and Diatraca saccarolis. // Insect. Biochem. Molec. Biol. -1997. № 27. — P. 55−59.
  146. Micchelle.Ricard, Jan D. Reid. Purified pectinase lowers cationic demand in peroxidate-bleached mechanicals pulp. Enzyme and Microbial Technology, 2004', V.5, pp. 499−504.
  147. К.А., Яровенко B.JL, Домарецкий В. А., Колчева P.A. Технология солода, пива и безалкогольных’напитков. / М.: Колос. 1992. — С. 446.
  148. К.А. Химия солода и пива: / М.: Агропромиздат. 1990. — С., 176.190: Грачева И. М., Кривова А. Ю. Технология ферментных препаратов. М.: Элевар. — 2000. — 512 с.
  149. Г. И., Грибные и бактериальные амилазы. / Тбилиси: Медние-реба.- 1984.-С. 156.
  150. С.И. Биохимические и физико-химические технологии солода и пива: / М.: Колос. 1999. — С.312.
  151. A.C. Ферменты. / Киев: техника. -1971. С. 360.
  152. Ф., Лхотский А. Пивоварение. / М.: Пищевая промышленность. -1977.-С. 625.
  153. А.П., Полыгалина Г. В. Методы определения активности гидролитических ферментов. / М.: Легкая и пищевая промышленность. — 1981. -С.82 -86.
  154. Л. Технология солода. /М.: Пищевая промышленность. 1980. -504 с.
  155. В.Л., Введение в энзимологию. /М.: Наука. 1986. — 336 с.
  156. А.Н. Биосинтез и физико-химические свойства термо- и рН-стабильных амилаз термотолерантного микромицета A. awamori ВУД-Т2. /Автореф. диссерт. на соискание ученой степени канд. техн: наук. Воронеж. — 1992. — 25 с.
  157. А.Н. Кинетика и механизм действия ферментов амилазного комплекса. /Автореф. дисс. на соискание ученой степени, канд. хим. наук. — Москва. -1993.-22 с.
  158. B.C. Исследование биосинтеза и физико-химических свойств амилаз термотолерантных микромицетов. /Автореф. диссерт. на соиск. уч. степени д-ра техн. наук. Воронеж. — 1994. — 42 с.
  159. S. llayachida, К. Nakamura, W. Kanlayakrit et al. Role of the carbohydrate moiety of a glucoamylase from Aspergillus awamori var. kawachi in the digestion of raw starch. //Agr. Biol. Chem. 1989. — Vol. 53. — P. 143 — 149.
  160. Kraulis I. Modulation by adrenal steroids of limbic function. // J. Appl. Crystallogr. 1991. — Vol. 24. — P. 946 — 950.
  161. B. Stoffer, T.R. Frandsen, P.K. Busk. Production, purification and characterization of the catalytic domain of glucoamylase from Aspergillus niger. // Biochem J.- 1993. Vol. 292. — P. 197 — 202.
  162. Williamson G., Belshaw N.J., Williamson M.P. O-glycosylation in Aspergillus glucoamylase. Conformation and role in binding. //Biochem. J. 1992. — Vol. 282. -Part 2.-P. 423 -428.
  163. T.A. Ковалева. О механизме действия и строении активного центра глю-коамилазы. //Вестник ВГУ. Серия химия, биология. 2000. — С. 104 — 107.
  164. Т.А., Артюзов В. Г., Кожокина О. М. Исследование функциональных свойств глюкоамилазы из дрожжей Saccharomyces cerevisiae. //Успехи современного естествознания. — 2003. № 5. — С. 49.
  165. Т. Ashikari, N. Nakamura, Y. Tahaka et al. //Arg. Biol. Chem. 1986. — V. 50(4). — P. 957−964.
  166. G.W., Bell G.I. //Trends Biochem Sci. 1990. — V. 15. — P. 18−23.
  167. M., Уэбб Э. Ферменты. / т. 1 3. — M.: Мир. — 1982. — С.1120.
  168. Dubos R. J and Thomson R.S. // The Decomposition of Yeast Nucleic Acid by a Heat-Resistant Enzyme J. Biol. Chem. 1938. -V. 124. — P.501.
  169. Moore S., Stein W.H. Chemical structure of Pancretic ribonuclease. // Science.- 1973. V. 180. — PP. 458−464.
  170. C.R., Shimmel P.R. // Biophysical Chemistry. 1980. — P. 100.
  171. B.C. и др. Методы выделения и определения активности нуклеаз. /Современные методы в биохимии. М. — 1964. — 450 с.
  172. В.В., Сизов А. А. Масычева В.И., Загребальный С. Н. Способ получения рибонуклеазы панкреатической. А.с. РФ № 291 195. — Опубл. 20.09.97.
  173. Scheit K.H., Reddy E.S.P., und Pondit M.W. Seminalplasmaribonuclease. ihre Gevinnung und Vervendung offen — DE P2911, 867. — 16.10.80.
  174. Scheit K.H., Reddy E.R. and Murtr T.R. Seminal plasma ribonuclease and method for its recovery. US Pat. 4, 331, 764 C12N 9/22 25.05.82.
  175. Czerlinsky G. In: Rapid Mising and Sampling Techniques in Biochemistry. // Academic Press. 1964. — New York. — P. 183.
  176. Практикум по биохимии. /Под ред. С. Е. Северина и Т. А. Соловьевой: -Изд-во Московского Университета. 1989 г. — С.
  177. Л.И. Нефедов. Биосинтез таурина // Известия АН Беларуси. Серия биологических наук. № 3−4. — 1992. — С. 48−50.
  178. Н.С. Сапронов, П. А. Торкунов, В. В. Елисеев и др. Пути биосинтеза таурина. // Пат. Физиол., 1999- № 4, с- 19−20.
  179. W.G. Martin, P.G. Patrick. The incorporation of S3504 into bile of chick. //Proc. Soc. Exp. Biol. Med. V.121'. — 1974. — P. 414−417.
  180. H. Finney, K.C. Hayes. A review on the biotical function of taurine. // Nutr. Rev.-V. 34.- 1974.-P. 161−165.223. 131. G. Mandel, L. Pasantes-Moroles. // J. Anim. Sei. V. 69. — 1989/ - P. 609−612.
  181. Verger R., de Haas G.N., Sardra L., Desnuelle P. //Biochim. Biophys. Acta. -1969.-V. 188.-P. 272
  182. Hatch F.T. Correlation of Amino-Acid Composition with Certain Characteristics of Proteins //Nature. 1965. -V. 206. — P. 777.
  183. R. //Thesis. Faculte des Scienses de Marseille. — 1970.
  184. H. Название //Chem. Phys. Lipids. 1973. — V. 10. — P. 215
  185. Garner G.W., Smith L.C. Porcine Pancreatic Lipase. A GLYCOPROTEIN // J.
  186. Biol.chem. 1972. — V. 247. — P. 561−565 267.
  187. Jackson R.L., Hires C.H. The Primary Structure of Porcine Pancreatic Ribonuclease. I. The Discription and Sites of Carbohydrate Attachment // J. Biol. Chem. -1967. 1970,-V. 245. — P. 624.
  188. X., Дженсен P. Липолитические ферменты. M: Мир, 1978.
  189. B.C. Липаза зародышей семян пшеницы: препаративное получение, свойства, регуляция активности. Автореферет диссертации на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Воронеж, 2003.
  190. Mozhaev V. Mechanism-based strategics for protein thermostabilization.// Trends. Biotechnool. 1993. -V. 11. — P. 305−314.
  191. Katchalsky-Katzir E. Immobilized enzymes learning from past successes and failures. // Trends Biotechnol. — 1993. — V. 11. P. 214 — 220.
  192. Guissan J., Fernandes-Laluentre R., Rodrigues V., Bastida A. and Alvaro G. Enzyme stabilization by multipoint covalent attachment to activated pre-existing supports. // in: Stability and stabilization of enzymes. Amsterdam: Elsevier. -1993.-P. 55−62.
  193. Goodenough P. W. Food enzymes and the new technology. //Enzymes in Food Proceeding. 2nd ed. Glasgow: Academic and Professional. 1995.
  194. Wintrode W.J., Brown C.R. Influence of molecular and chemical chaperones on protein folding. Cell Stress Chaperones. — 1996. — V. 1(2). — P. 109 — 115.
  195. Hirokawa K., Kajiyama N., Murakami S. Improved practical usefulness of firefly luceferase by gene chimerization and randommutagenesis. // Biochim. Biophys. Acta.-2002.-V. 1597.-P. 271−279.
  196. Ptytsin O.V. In protein folding. // Creighton. 1992. — P. 243 — 300.
  197. H.B., Семисотнов Г. В. // Успехи биол. Химии. 1998. — т.38. — С. 199−223.
  198. Л.П., Месянжинов В. В. // Успехи биол. Химии. 1996. — С. 49 -86.
  199. K., Sasaki Y., Sunamoto J. // Int. J. Food Microbiol. 2000. — Vol. 10.-P. 321 -324.
  200. B., Deuerling E., Pfund C., Craig E.A. // Cell. 2000. — Vol. 101. -P.119- 122.
  201. Csermely P.//News Physiol. Sci.-2001.-V. 16.-P. 123- 126.
  202. P.A. // Adv. Mycrob. Physiol. 2001. — V. 44. — P. 93 — 140.
  203. I., Hartl F.U. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1997. — V. 7. — P. 41 — 52.
  204. Morimoto R.J., Tisseres A., Georgopoulos C., eds. Progress Perspectives on the Biology of Heat shock Proteines Molecular Chaperones. /New York: Cold Spring 1 larbor Laboratory. Cold Spring Harbor. — 1994.
  205. Muller M., Koch H. G., Beck K., Schafer U. Prog. Nucleic Acid res. Mol. Biol.-2001.-V. 66.-P. 107- 157.
  206. Ruddon R.W., Bedows E. Assisted Protein Folding // J. Biol. Chem. 1997. -V. 272.-P. 3125−3128.
  207. Santhoshkumar P., Sharma K.K. Phe71 Is Essential for Chaperone-like Function in aA-crystallin // J. Biol. Chem. 2001. — V. 276. — P. 47 094 — 47 099.
  208. D., Lorimer G.N. //Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2001. -V. 30.-P. 245−269.
  209. Buchner J. Supervising the fold: functional principles of molecular chaperones //FASEB J. 1996. -V. 10.-P. 10−19.t
  210. B.C., Morimoto R.I. //EMBO J.- 1996,-V. 15.-P. 2969−2979.
  211. Freeman B.C., Toft D.O., Morimoto R.I. Molecular Chaperone Machines: Chaperone Activities of the Cyclophilin Cyp-40 and the Steroid Aporeceptor-Associated Protein p23 //Science. 1996. — Vol. 274. — P. 1718 — 1720.
  212. Hwahg D.S., Crooke E., Komberg A. Aggregated dnaA protein is dissociated and activated for DNA replication by phospholipase or dnaK protein // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265. — P. 1244 — 19 248.
  213. U., Buchner J. //Trends Biochem. Sci. 1994i — Vol. 19. — P. 205 — 211.
  214. R. // Current Topics in cellular Regulation. / New York: Academic Press. 1997. — Vol. 34. — P. 209 — 314.
  215. D., Georgopoulos C., Zylicz M. // Cell. 1990. — Vol 62. — P. 939 -944.
  216. Zuemienowicz A., Skowrsa D., Zeilstra-Ryalls I., Fayet O., Georgopoulos C., Zylicz M. // J. Biol. Chem. 1993. — Vol. 268. — P. 25 425 — 25 431.270.
  217. Hartl F.- U. Hlodan R., Langer T. Molecular chaperones in protein folding: the art of avoiding sticky situation. // Trends in Bioch. Sci. 1994. — V. 19. — P. 20 -25.
  218. Aggaraberes F., Dice J. A molecular chaperone complex at the lysosomal membrane is required for protein translocation. //Journal of Cell science. 2001. — V. 114.-P. 2491−2499.
  219. Aggaraberes F., Dice J. Protein translocation across membranes. //Biochimica etBiophysica Acta.-2001.-V. 1513. P. 1 — 24.
  220. Aggaraberes F., Terlecky S., Dice J. Requirement for an introlysosomal hsc 73 for a selective pathway of lysosomal proteolysis. //Journal of Cell Biology. 1997. -V. 137.-P. 825−834.
  221. Alberti S., Esser C., Hohfeld J. BAG-1: A nucleotide exchange factor of hsc 70 with multiple cellular functions. //Cell stress and chaperones. 2003. — P. 225−231.
  222. Backer J., Dice J. Covalent linkage of ribonuclease-S-peptide to microinjected proteins causes theirs intracellular degradation to be enhanced by serum withdrawal. // Proceeding of the Natural Academy of the USA. 1986. — V.83. — P. 5830−5834.
  223. Backer J., Bourret C., Dice J. Regulation of catabolism of microinjected ribonu-clease A requires the amino terminal twenty aminoacids. // Proceeding of the national Academy of Sciences of the USA. 1983. — V. 80. — P. 2160−2170.
  224. Ballinger C., Connell P., Wu Y., Hu Z., Thomson L., Yin L., Patterson C. Identification o CHIP. // Molecular and cellular Biology. 2002. — V.19. — P. 4535 -4545.
  225. Brown C. Mccann J., Chiang H. The heat shock protein SSA 2p is required for import of fructose-1,6-biphosphate into VZD vesicles. // Journal of Cell biology. -2000.-V. 150.-P. 65−76.
  226. Chen X., Schnell D. Protein import into chloroplasts. // Trends in Cell biology. -V. 9.- 1999.-P. 222−227.
  227. Chiang H., Dice J. Peptide sequences that target proteins for enhanced degradation during serum withdrawal. // Journal of Biological chemistry. — 1988. V. 262. — P. 6797−6805.
  228. Chirico W., Waters M. and Blobel G. 70 K heat shock related ptoteins stimulate protein translocation into microsomes. //Nature. -1988. V. 332. — P. 805−810.
  229. Ciehanover A., Schwarts A. Ubiquintion-meduated degradation of cellular protein in health and disease. // Hepathology. 2002. — P. 3 — 6.
  230. Coux O. The 26 S proteasome. // Progress in molecular and submolecular Biology. 2002. — V. 29. — P. 85−107.
  231. Cuervo A., Dice J. A receptor for selective uptake and degradation of proteins by lysosomes. 1996. — V. 273. — P. 501−503.
  232. Cuervo A., Dice J. Lysosomes, a meeting point of proteins, chaperones, proteases. //Journal of Molecular Medicine. 1998. — V. 76. — P. 6−12.
  233. Cuervo A., Dice J. Age-related dectine in chaperone mediated authophagy.// Journal of biological chemistry. — 2000. — V. 275. — P. 31 505−31 513.
  234. Cuervo A., Dice J. Regulation of lamp 2a levels in the lysosomal membrane.// Traffic. 2000. — v. 1. — P. 570−583.
  235. Cuervo A., Dice J. Unique properties of lamp2 compared to other lamp2 iso-forms. //Journal of Cell Science. -2000. V. l 13. — P. 4441−4450.
  236. Cuervo A., Dice J., Knecht E. A population of rat liver lysosomes responsible for the selective uptake and degradation of isotonic proteins. //Journal of Biological Chemistry. 1997. — V. 272. — P. 5606−5615.
  237. Cuervo A., Dice J., Knecht E. Selective degradation of annexins by chaperone-mediated autophagy. //Journal of Biological chemistry. 2000. — V. 275. — P. 33 329−33 335.
  238. Cuervo A., Hildebrand H, Bomhard E., Dice J. Direct-lysososmal uptake of al-pha-2-microglobulin contributes the chemicallyinduced nephropathy. // Kidney International. 1999. — V.55. — P. 529−545.
  239. Cuervo A., Hu W. Lim B., Dice J. 1KB is a substrate for a selective pathway of lysosomal proteolysis. // Molecular Biology of the Cell. 1998. — V. 9, P. 19 952 010.
  240. Cuervo A., Knecht E., Terlecky S., Dice J. Activation of a selective pathway of lysosomal proteolysis in rat liver by prolonged starvation. // American Journal of Physiology, 1995. V. 269. — P.- C1200 — C 1208.
  241. Cuervo A., Mann L., Bontenn E., d’Azzo A., Dice J. Cathepsin A regulated au-thophagy through cleavage of the lysosomal receptor. // EMBO Journal. 2003. -V. 22. — P. 47−59.
  242. Cuervo A., Terlecky S., Dice J., Knecht E. Selective binding and uptake of ri-bonucleasc A and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase by rat liver lysosomes. // Journal of Biological chemistry. 1994. — V. 269. — P. 26 374−26 380.
  243. Deshails R., Koch B., Werner-Washbucne m., Craig E., Senekman R., 70 kDa stress protein homolugues facilitate translocation of secretory and mitochondrial precursor polipeptides. //Nature. 1988. — V. 332. — P. 800−805.
  244. Dice J. Peptide sequences that target cytosolic proteins for lysosomal protolysis. //Trends in biochemical Sciences. 1990. — V. 15. — P. 305−309.
  245. Dice J., Lysosomal pathways of protein degradation. //Austin: Landes Bioscience.-2000. P. 108.
  246. Dice J., Chiang H-L, Spenser E., Bacer J. Regulation of catabolism of microin-jected ribonuclease A: identification of residues 7−11 as essential pentapeptide. // Journal of biological chemistry. 1986. — V.262. — P. 6853−6859.
  247. Franch H., Soopart S., Du J., Brown N. A mechanism regulating proteolysis of specific proteins during renal tubular cell growth. // Journal of Biological chemistry.-2001.-276.-pp. 19 126−19 131.
  248. Hightower 1., Leung S. Mammalian Hsc 70 and’Hsp 70. In M.J. Gething Guieldebook to molecular chaperones and protein-folding catalysis. // London: Oxford University Press. P. 53−58.
  249. Holttzman E. Lysosomes. /New York Plenum-Press. P. 439.
  250. Kim J., Klionsky D. J. Autophagy, cytoplasm to-vacuole targeting pathway in yeast and mammalian cells. // Annual Review of Biochemistry. — 2000. — V. 69. -P. 303−342.
  251. Klionsky D., Emr. S. Autophagy as a regulated pathway of cellular degradation. //Science. -2000. V. 290. — P. 1717−1721.
  252. Lill R., Newpert W. Mechanisms of protein import across the mitochondrial outer membrane. // Trends in Cell Biology. 1996. — № 6. — P.56−61.
  253. Milani V., Noessner E., Glose S., Kuppner M., Ahrens B., Scharner A., Gasspar R., Issels R. Heat shock protein 70: Role in, antigen. presentation and' immune stimulation. // International Journal of Hyperthermia. 2002. — V.18. — P. 563−575.
  254. Mizushima N., Noda T., Yoshimori T., Tanaka Y., Ishii T., George M., Klyon-sky D., Ohsumi Y. A protein conjugation system essential for authophagy. // Nature. 1998. — V. 395. — P. 395−398.
  255. Mizushima N., Ohsumi Y. and Yoshimori T. Auto phagosome formation in mammalian cells. // Cell Structure Function. 2002. — P. 421−429.
  256. Mortimone G., Poso A., Lardeux B. Mechanism and regulation of protein degradation in liver. // Diabetes/Metabolism Review. № 5. — P. 49−70.
  257. Neff N., Bourret L., Miao P., Dice J. Degradation of proteins microinjected into JMR-90 human diploid fibroplasts. // Journal of cell Biology. 1981. — V. 91. — P. 184−194.
  258. Newmyer.S., Christensen A., Sever S. Auxilin-dynamin interactions link the uncoating ATPase chaperone machinery with vesicle formation. // Developmentall Cell. 2003. — V.4. — P. 929−940.
  259. Noda Т., Suzuki K., Ohsumi Y. Yeast autophagosomes: De novo formation of a membrane structure. // Trends Cell-Biology. 2002. — № 12. — P. 231−235.
  260. Ohsumi Y. Molecular digestion of autophagy: Two ubiquintinlike systems.316. // Natural Review of Molecular and Cellular, Biology. 2001. — № 2. — P. 211 216.
  261. Panaretou В., Siligaroli-G., Meyer. P., Maloney A., Silivan J., Singh S., Millson J. et. al. Activation, of the ATPase activity of hsp 90 by stress-regulated cochaper-one aha 1. // Molecular Cell. 2002. — № 10. — P. 1307 — 1318.
  262. Roberts P., Moshitch S., Kvam E., O’Toolro, Winey M., GoldfarbD.S. Piecemeal microaphtophagy of the nucleus in Saccaromyces cerevisiae.319. //Molecular Biology of the CelL-2003. V. 14. — P. 129−141.
  263. J. Т., Lansbury Pt. Seeding „one dimensional’crystallization“ of amyloid: a pathogenic mechanism in Alzheimer’s disease and scrapie. // Cell. 1993. — Jun 18.-V. 73(6).-P. 1055−10 588.
  264. Caughey В., Kocisko D. A, Raymond GJ, Lansbury Pt. Agregates of scrapie-associated prion protein induce the cell-free conversion of protease-resistant state. //Chem. Biol. 1995.-Dec. 2(12).-P. 807−817.
  265. М.Д. Тер-Аванесян, C.B. Паушкин, B.B. Кушниров- H.B. Кочнева-Первухова. Молекулярные механизмы „белковой“, наследственности: прионы дрожжей. // Молекулярная биология. 1998. — т. 32: — № 1.-0. 32−42.
  266. Chernoff YO. Newman GP, Kumar J, Allen K., Zink AD. Evidence for a protein mutator in yeast: role of the HSP 70-related shaperone ssb in formation, stability and toxity of the Psi+. prion. // Mob Cell: Biol-. 1999. — Dec. 19. — V. 12. — P. 8103−8112.
  267. Chernoff YO, Linquist SL, Ono В., Inge-Vechtomov SG. Role of the chaperone protein Hsp 104 in propagation of the yeast prion-like factor Psi+. // Science. -1995. May 12. — V. 268 (5212). — P. 880−884.
  268. Wickner RB URE3. is an altered URE 2'protein for a prion analog in Saccharomyces eerevisiae. Science. — 1994. — V. 264. — P. 566−569.
  269. Wickner R.B., Chernoff YO. Prions of fungi: URE3., [Psi+], [Het-s] discovered as heritable traits. // In S.B. Prusiner. Prion biology and diseases. / Cold spring Harbor laboratory Press. Cold Spring Harbor. — N.Y. — 1999. — P. 229−272.
  270. Tzanov Т., Andreus J., Guebitz G., Cavac-Paulo A. Protein interaction in enzymatic processes in textiles. //Electron J. Biotechnol. 2003.- V. 36. — P. 1002 -1005.
  271. Volkin D.V., Klibanov A.M., A practical approach. In Protein function //Ed. Crcighton T.E. 1RL Press. Oxford. UK 1989. — P. 1 -24.
  272. Klibanov A.M. Why are enzymes less active in organic solvents than in water? // Trends Biotechnol. 1997. — V. 15. — P.97 — 101.
  273. Andersson M.M., Hatti-Kaul R. Protein stabilizing effect of polyethyle-neimine.// J. Biotechnol. 1999. V.72. — P.21 — 31.339/ Tombs M.P. Stability of enzymes. // J. Apl. Biochem.- 1985. V. 11. — P. 306 -312.
  274. Barry K. Derham, John J. Hardling. a-Crystallin as molecular chaperone. //
  275. Progress in Retinal and Eye Research. V. 18. — № 4. — 1999. — P. 463−509.i
  276. Matsummura T., Nafnamishi T., Jizyja N., Janamoto T. Hydrolysis of protein by successive incubation with proteinase and aminopeptidase mixture. // Agric. Biol. Chem. 1975. — V. 39. — № 2. — P. 379−386.
  277. Yancey P.N., Clark M.E., Hand S.C., Bowlus R.D., Somego G.N. Living whith, water stress: Evolution of osmolyte systems // Science. 1982. -1. 217. — P. 1214 -1222
  278. Walker J.E., Wonacott A. J., Harris J.I. Heat stability of tetrameric enzyme, D-glyceraldcgyde-3-phosphate dehydrogenase. //Eur. J. Biochem 1980. — V. 108. -P. 581−586.
  279. Singer M.A., Lindquist S. Multiple effects of trehalose on protein folding in vitro and in vivo.// Mol. Cell. 198. — V.l. — P. 639 — 648.
  280. Knapp S., Ladenstein R., Galinski E.A. Extrinsic protein stabilistabilization by the naturally occuring osmolytes 3-hydroxyectoine and betain. //Extrcmophiles. -1999.- V.3.-P. 191−198.
  281. Cherain M., Deeslic W.D. Production of hydrolysate in ultrafiltration enzyme reactors. // Polym. Sci-technol. -1980. — V.3. — P. 591−601.
  282. Roosen J.P., Pilnic W. Enzymic protein hydrolysis on membrane reactors related to toyte properties. // Enzyme Microb. Technol. 1979. — V. L — № 2. — P. 122−124.
  283. Fernandez-Vinas A., Arios J.M., Montoya E. Autolysis in Myxococcus coraloidcs O. // FEMS microbial. Let.l. — 1983. — V. 20. — № 1. — P. 97−101.
  284. Wretling K.A. Patent fur bermanien, 1953, N 875 992, K. 30h, 2−30.350. Nelson D. Фармацевтическая композиция для лечения судорог. Пат. Великобритании, № 2 175 804: Опубл. 10.12:86.
  285. Г. Scoirf U., Schlingmann' M., Rymon L.W. Функциональный белковый гид-ролизат, способ его получения и получения продуктов питания, содержащих этот белковый гидролизат. Акц. заявка ФРГ, № 3 143 947, опубл. 11.05.83.
  286. Y., Sugiyama Y., Minami К. Дрожжевой экстракт, полученный на-греванием» водной суспензии автолизом при. щелочных pH. Пат. Японии № 258 417, опубл. 25.01.94.
  287. Kollar R., Sturdik е., Sajbiolor Y., Sanolula Y., Hrmar S., Forshenoffer y. Frac-tionacia a vyzitie komponentov ptarskeho drosolia Bull. Potravin Wysk., 1989,1. V. 28, N 1−2, p. 45−56.
  288. Heijnoork J., Ledue M., Iieijenoort- Y., Kosra K., Freheb C. Autolysis of E. coli: induction and ontrol. Target penicillin: Murein Soc. cuius Bact. Cell walls Ar-chit. Grown. Proc.Int. FEMS Symp. Berlin: New York. 1983, p. 191−196.
  289. О.Н., Колпаков А. И., Шмидт M.A., Дорошенко Е. В., Мулюкин* А.Л., Эль-РегистанГ.И. Роль бактериальных ауторегуляторов роста группы алкилоксибензолов в ответе стафилококков на стрессовые воздействия. Микробиология, 2002, Т.71, №Г, с. 23−29.
  290. Колпаков А. И: Стабилизация ферментов аутоиндукторами анабиоза как дин из механизмов1 устойчивости покоящихся форм микроорганизмов. Микробиология, 2000, № 1, с. 224−230.
  291. И.Ю. Изучение роли-алкилоксибензолов в стрессовом ответе микроорганизмов. Автореферат дисс. на" соискание ученой степени. канд. биол. наук, М., 2005.
  292. Е.С., Эль-РегистанТ.И., Градова Н. Б. и др. Исследование мем-бранотропных ауторегуляторных факторов метанокисляющих бактерий- // Успехи химии. 1991.-т.60.-Вып. 11.-С. 2362−2373.
  293. М. / Физическая химия денатурации. М.: Мир. — 1968. — С. 153 — 170.
  294. Dc Young L.R., Fink A.L., Dill К.A. // Accounts Chem. Res. 1993. — Vol. 26.-P. 614−620.
  295. J. -P., Bouvier M., Petaja-Repo U.E., Bichet D. G. Pharmacological chaperones6 a new twist on receptor folding. //Trends Pharmacol.Sci. 2000. — V. 21.-P. 466 -469.
  296. Arakawa Т., Ejima D., Kita Y. Tsumoto K. Small molecule pharmacological chaperones: from thermodynamic stabilization to pharmaceutical drugs. //Biochim. Biophys. Acta Protein & Proteomics. — 2006. — V. 1764. — p. 1677 — 187.
  297. Steet R., Chung S., Lee W.-S., Pine C. W., Do H., Kornfeld S. Selective action of iminosugar isofagomine, pharmacological chaperone for mutant forms of acid-3-glucosidase.// Biochem. Pharmacol. 2007. — V. 73. — P. 1376 — 1383.
  298. Tropak M.B., BlanChard J.E., Withers S.G., Brown E.D., Mahuran D. High-throughput screening for human lysosomal ?-N-Acetyl Hexosaminidase inhibitors as phamacological chaperones. //Chem. Biol. 2007. — V. 14. — P. 153 — 164.
  299. Fields G.B., Alonso D.O.V., Stringier D., Dill K.A. // J. Phys. Chem. 1992. -Vol. 96.-P. 3974−3981.
  300. R. //J. Polym Sei. 1967. — Vol. 16.-P. 2143−2160.
  301. A., King J. // J. Biotechnology. 1989. — Vol. 7. — P. 690 — 697.
  302. B.H., Арутюнян A.M., Куст C.B., Литманович E.A., Драчев В. А., Добров E.H. //Биохимия. 2001. — т. 66. — С. 195 — 204.
  303. Linker RA., Treweek Т.М.> Garver J.A. //Biochem. J. 2001. — Vol. 354. — P. 79 -87.
  304. Pots A.M., den Grotenhuis E., Gruppen H., Voragen A.G.J, de Kruif К. G. //J. Agric. Chem. 1999. — Vol. 47. — P. 4600 — 4605.
  305. E.P., Singh H., Ringer D.N., Cresmer L. K. // Intern. Dairy J. 2000. -Vol. 275.-P. 13 349- 13 352.
  306. R. //Current Topicsin Cellular Regulation. Vol. 34. — New York: Academic Press. — 1997. — P. 209−314.
  307. S. V., Chebotarcva N.A., Lisovskaya N. P., Davidov D.R., Kurganov V.l. // Biochim. Biophis. Acta. 1982. — Vol. 709. — P. 91 — 98.381. .Knappik A., Pluckthun A. // Protein Eng. 1995. — Vol. 8. -P. 81 — 89.
  308. Б.И. Курганов. Оценка активности шаперонов в тест-системах, основанных на подавлении агрегации белков. // Успехи биол. Хим. 2002. — т.42. — С. 89−138.
  309. N., Mire F., Boldyreff В., Leorens F., Plana M., Issinger O. G., Itarte E. // Eur. J. Biochem. — 2001. — Vol. 268. — P. 429 — 436.38*4. Lee G.R., Roseman A.M., Sailbien R., Vierling E. //EMBO J. 1997 — Vol. 16.-P. 659−671.
  310. Chan W., Heems L.R., Brooks I., Lee G., Ngola S., Mc Nutty D" Maluf В., Hensley P., Wetzel R. // Folding Des. 1996. — Vol. 1. — P. 77 — 89.
  311. S., Weike Т., Bigl H., Buckner I. // Science. 1996. — Vol. 274. — P. 1715 -1717.
  312. A.A. Ревина, Г. И. Эль-Регистан, В. И. Галактионов. //Химия высоких энергий. -2004. т. 38. -№ 3.
  313. И.Ю. Степаненко A.A. Ревина, Г. И. Эль-Регистан и др. //Биотехнология.2004. т.73, № 12.
  314. Е.К. Баранова, A.JI. Мулюкин, A.A. Ревина. // Наукоемкие технологии.2005.-№ 5.
  315. O.K. Взаимодействие алкилоксибензолов ауторегуляторных d.-факторов микроорганизмов с ДНК. — автореф. Дисс. На соискание ученой степени канд. биол. наук. — Саратов. — 2006.
  316. O.K. Топология и физико-химические свойства ДНК при взаимодействии с ауторегуляторными факторами d. микроорганизмов. // тез. Докл. Международной конф., посвященной памяти Б. Н. Алиханаяна пущи-но, 2006.-С. 21 -24.
  317. O.K., Никиян А. Н., Дерябин Д. Г. Формирование упорядоченных надмолекулярных структур ДНК в водных растворах в присутствии ал-килрезорцинов. // Вестник ОГУ. 2005. № 1. — С. 174 — 177.
  318. В.И., Минченкова Л. Е. А-форма ДНК: в поисках биологической роли. // Молекулярная биология. 1994. — т.28. — С. 1258 — 1271.
  319. Шакир И. В-, Красноштанова А-А., Суясов Н. А., Смирнова В-Д., Парфенова ЕВ- Общая биотехнология, Лабораторный практикум, //М.: Издательский центрРХТУ им- ДМ- Менделеева- 2008'г-.- Ш2: С. .
  320. Г. В., Чередниченко В1С., РймареваШСС. Определение активностиферментов. Справочник. М: Дели-Принт. — 2003* - 375-с.
  321. Д. Статистика для физиков. М.: Мир.- 1970. С. 254 — 270.
  322. А.Н. Биологически активные вещества из животной ткани и микроорганизмов. Методы получения и структурно-функциональные взаимосвязи. Автореф. дис.докт. хим. наук. — М. 1998. — 38 с.
  323. Колпаков .А.И., Ильинская О. Н., Беспалов М. М. и др. Стабилизация ферментов аутоиндукторами анабиоза как один из механизмов устойчивости s покоящихся форм микроорганизмов. // Микробиология. 2000. — т. 69. — № 2. -с. 224,-230.
  324. Ф. Химиями функции белков. М. Мир. — 1965: — 465 с.
  325. Orr David С., Audrey G., Kay John., Dunn. Ben M., Cameron Janet M. .Hydrolysis of series of synthetic peptide substrates by the human rinovirus 143c proteinase, cloned and expressed in E. coli. ll Biochim-. Biophys. Acvta. 2007. — V. 48.-P. 264- 267.
  326. X.A. Разработка и масштабирование процесса для азотистого парентерального питания избиомассы* хлебопекарных дрожжей. Автореф: дис. на соискание ученой степени канд. техн. наук. 1990.
  327. В.М. Боровкина, А. Г. Попов. A.c. 757 474 СССР. — опубл. 23.8 180. — бюл. 31.
  328. И.А., Маркина Н. С., Красноштанова A.A., Гунин В. А., Манаков М. Н. Выбор оптимальной схемы получения дрожжевой РНК в условиях современных биохимзаводов БВК и лизина. Биотехнология. — 1992. — № 3. — С. 79 -82.
  329. Ю.И., Баромембранные процессы. Теория и расчет. М.: Химия. 1986.-272 с.
  330. С. а. о., «Progress in molecular and subcellular biology», 1985, v. 9, p. 53−103
  331. Kobayashi Juataha, Kobayshi Rioko, Hirs C.H.W. Identification of zymogen E in a complex with bovine carboxypeptidase A. J. Biol.chem., — 1981. -V. 256(5). -p. 2466−2470.
  332. Практикум по биохимии. //Под ред. C.E. Северина и Т. А. Соловьевой. -Изд-во Московского Университета. 1989 г. — 430 с.
  333. Visser S., Slangen К. J., Alting А.С., Vzeeman H.J. Specifity of bovine plasmin in its action on bovine- casein.// J. Dairy Sci. 1981. — V.64. — № 3. — p. 335 -339.
  334. Дж., Мак-Клеллан О., В. Водородная связь. М. — 1981. -290 с.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!