Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Газообразные посредники как эндогенные модуляторы освобождения медиатора в нервно-мышечном синапсе

Диссертация: Газообразные посредники как эндогенные модуляторы освобождения медиатора в нервно-мышечном синапсе
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Оксид азота (И) (N0) был первой газообразной молекулой, открытие которой привело к пересмотру классических представлений о клеточной сигнальной трансдукции. N0 был сначала идентифицирован как эндотелиальный фактор расслабления сосудов и медиатор бактерицидного действия макрофагов. Впоследствии было обнаружено, что глутамат, действуя на НМДА-рецепторы в центральной нервной системе, вызывает… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • 1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Особенности газообразных посредники как регуляторов физиологических функций
    • 2. 2. Оксид азота (II)
      • 2. 2. 1. Оксид азота (II) и его физико-химические характеристики
      • 2. 2. 2. Доноры и инактиваторы N
      • 2. 2. 3. Мишени действия и функции N
      • 2. 2. 4. Эффекты N0 в нервной системе
      • 2. 2. 5. Влияние N0 на нервно-мышечную передачу
    • 2. 3. Монооксид углерода
      • 2. 3. 1. Физико-химические свойства СО, токсикологические эффекты
      • 2. 3. 2. Синтез монооксида углерода
        • 2. 3. 2. 1. Субстрат синтеза СО — гем
        • 2. 3. 2. 2. Гемоксигеназная система
        • 2. 3. 2. 3. Распределение гемоксигеназ в различных тканях
        • 2. 3. 2. 4. Регуляция активности гемоксигеназной системы
        • 2. 3. 2. 5. Сравнение СО и N0 генерирующих систем
      • 2. 3. 3. Физиологические эффекты СО
        • 2. 3. 3. 1. Эффекты СО в нервной системе
        • 2. 3. 3. 2. Эффекты СО в сердечно-сосудистой системе
        • 2. 3. 3. 3. СО как гиперполяризущий медиатор в желудочно-кишечном тракте
      • 2. 3. 4. Механизмы действия СО
    • 2. 4. Сероводород
      • 2. 4. 1. Сероводород, структура, физико-химические свойства
      • 2. 4. 2. Синтез сероводорода
        • 2. 4. 2. 1. Метаболизм серосодержащих аминокислот
        • 2. 4. 2. 2. Молекулярная биология цистатионин (3-синтазы и цистатионин у-лиазы
        • 2. 4. 2. 3. Ферментативный синтез сероводорода
        • 2. 4. 2. 4. Неферментативный синтез сероводорода
      • 2. 4. 3. Катаболизм сероводорода
      • 2. 4. 4. Токсичные эффекты и эндогенные концентрации сероводорода
      • 2. 4. 5. Физиологическая роль сероводорода и мишени его действия
        • 2. 4. 5. 1. Эффекты сероводорода в нервной системе
        • 2. 4. 5. 2. Сероводород в гладкой мышце
    • 2. 5. Взаимодействие газообразных посредников — сероводорода, оксида азота (И) и монооксида углерода
  • 3. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Объекты исследования
    • 3. 2. Растворы и фармакологические вещества
    • 3. 3. Электрофизиологические методы исследования
      • 3. 3. 1. Экспериментальная ванночка и система перфузии
      • 3. 3. 2. Изготовление, заполнение и подведение микроэлектродов
      • 3. 3. 3. Регистрация биопотенциалов
      • 3. 3. 4. Анализ синаптических сигналов
    • 3. 4. Иммуногистохимический метод
    • 3. 5. Проведение полимеразной цепной реакции с обратной транскрипцией
  • 4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • Глава 1. Молекулярные механизмы действия оксида азота (II) на нервно-мышечную передачу
    • 1. 1. Результаты исследования
      • 1. 1. 1. Эффекты экзогенных и эндогенных доноров оксида азота (II) на вызванную секрецию медиатора и ионные токи двигательного нервного окончания лягушки
      • 1. 1. 2. Исследование эффектов Ь-аргинина — субстрата для N0-синтазы на секрецию медиатора и ионные токи двигательного нервного окончания
      • 1. 1. 3. Исследование роли гуанилатциклазной системы в эффектах N0 на секрецию медиатора и ионные токи нервного окончания
      • 1. 1. 4. Исследование роли аденилатциклазной системы в эффектах N0 на секрецию медиатора и ионные токи нервного окончания
      • 1. 1. 5. Исследование роли цГМФ-ингибируемой цАМФ-специфичной фосфодиэстеразы в эффектах N0 на секрецию медиатора и ионные токи нервного окончания
      • 1. 1. 6. Исследование роли цГМФ-стимулируемой цАМФ-специфичной фосфодиэстеразы в эффектах N0 на секрецию медиатора и ионные токи нервного окончания
      • 1. 1. 7. Исследование роли протеинкиназы, А в эффектах N0 на ионные токи нервного окончания и вызванную секрецию медиатора
    • 1. 2. Обсуждение результатов
      • 1. 2. 1. Оксид азота угнетает вызванное освобождение медиатора и усиливает потенциалзависимые калиевые токи двигательного нервного окончания
      • 1. 2. 2. Модуляция эндогенного синтеза N0 с помощью субстрата и блокатора ТЧО-синтаз. Влияние высоких и низких концентраций Ь-аргинина на секрецию медиатора и ионные токи двигательного нервного окончания
      • 1. 2. 3. Изменение уровня циклических нуклеотидов опосредует эффекты N0 в двигательном нервном окончании лягушки
      • 1. 2. 4. Роль цГМФ-зависимых фосфодиэстераз в эффектах оксида азота на вызванное освобождение ацетилхолина
  • Глава 2. Исследование роли монооксида углерода в регуляции нервно-мышечной передачи
    • 2. 1. Результаты исследования
      • 2. 1. 1. Влияние экзогенного СО на секрецию медиатора и ионные токи двигательного нервного окончания
      • 2. 1. 2. Влияние ингибитора гемоксигеназы ^пРР-1Х) на ионные токи нервного окончания и секрецию медиатора
      • 2. 1. 3. Исследование роли гуанилатциклазной системы в эффектах СО на функцию двигательного нервного окончания
      • 2. 1. 4. Исследование роль аденилатциклазной системы в эффектах СО
      • 2. 1. 5. Исследование роли цГМФ-зависимых фосфодиэстераз в эффектах монооксида углерода на вызванное освобождение ацетилхолина
      • 2. 1. 6. Иммуногистохимическое определение гемоксигеназы-2 в скелетных мышечных волокнах
    • 2. 2. Обсуждение результатов
      • 2. 2. 1. Пресинаптические эффекты СО в нервно-мышечном синапсе лягушки
      • 2. 2. 2. Эффект СО опосредуется цАМФ- и цГМФ-зависимыми сигнальными путями
      • 2. 2. 3. Роль цГМФ-зависимых фосфодиэстераз в реализации эффектов СО
      • 2. 2. 4. СО синтезируется в области нервно-мышечного синапса и модулирует освобождение медиатора из двигательного нервного окончания
  • Глава 3. Выявление эффектов и механизмов действия сероводорода на освобождение медиатора в нервно-мышечном соединении
    • 3. 1. Результаты исследования
      • 3. 1. 1. Влияние сероводорода и гидросульфида натрия на вызванную секрецию медиатора и электрогенез двигательного нервного окончания лягушки в условиях низкого содержания ионов Са в растворе
      • 3. 1. 2. Влияние гидросульфида натрия на спонтанные и вызванные потенциалы концевой пластинки при нормальной концентрации ионов Са2+ в растворе
      • 3. 1. 3. Исследование роли аденилатциклазной системы в эффектах сероводорода на секрецию медиатора
      • 3. 1. 4. Исследование роли гуанилатциклазной системы в эффектах сероводорода на секрецию медиатора и ионные токи нервного окончания
      • 3. 1. 5. Исследование роли рианодиновых рецепторов внутриклеточных Са2±депо в эффектах сероводорода на секрецию медиатора
      • 3. 1. 6. Влияние субстрата и блокаторов синтеза сероводорода на секрецию медиатора в двигательном нервном окончании лягушки
      • 3. 1. 7. Влияние гидросульфида натрия на спонтанную и вызванную секрецию медиатора в нервно-мышечном синапсе мыши
      • 3. 1. 8. Влияние блокаторов синтеза сероводорода на секрецию медиатора из двигательного нервного окончания мыши
      • 3. 1. 9. Выявление ферментов, генерирующих сероводород, в скелетной мышце мыши методом полимеразной цепной реакции с обратной транскрипцией
    • 3. 2. Обсуждение результатов
      • 3. 2. 1. Пресинаптическое влияние сероводорода в нервно-мышечном синапсе лягушки
      • 3. 2. 2. Роль циклических нуклеотидов в реализации эффектов сероводорода на нервно-мышечную передачу
      • 3. 2. 3. Роль внутриклеточных Са -депо в реализации эффектов сероводорода на нервно-мышечную передачу
      • 3. 2. 4. Возможность синтеза сероводорода в области нервно-мышечного синапса лягушки
      • 3. 2. 5. Экзогенный сероводород усиливает, а блокаторы его синтеза снижают вызванное освобождение медиатора в нервно-мышечном синапсе мыши
      • 3. 2. 6. Выявление экспрессии ферментов синтеза сероводорода в диафрагмальной мышце мыши

Газообразные посредники как эндогенные модуляторы освобождения медиатора в нервно-мышечном синапсе (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В конце прошлого века был открыт новый класс биологически активных веществ — так называемых газообразных посредников, осуществляющих как межклеточную, так и внутриклеточную регуляцию разнообразных физиологических функций [48, 62, 169]. В настоящее время к этому классу относят такие газы как оксид азота (И), монооксид углерода и сероводород [208, 228, 377]. Оказалось, что физиологическое значение газов не ограничивается регуляцией функций желудочно-кишечного тракта и сосудистой системы, где оно было определено первоначально, но распространяется также на центральную и на периферическую нервную систему [6, 27, 325, 376].

Оксид азота (И) (N0) был первой газообразной молекулой, открытие которой привело к пересмотру классических представлений о клеточной сигнальной трансдукции [169]. N0 был сначала идентифицирован как эндотелиальный фактор расслабления сосудов и медиатор бактерицидного действия макрофагов [168]. Впоследствии было обнаружено, что глутамат, действуя на НМДА-рецепторы в центральной нервной системе, вызывает высвобождение химического агента, свойства которого сходны со свойствами эндотелиального фактора расслабления сосудов, и были получены доказательства нейрональной роли NO [70, 143]. Спустя несколько лет было показано, что N0 модулирует секрецию медиаторов в центральной и периферической нервной системе в условиях как in vitro, так и in vivo [56, 289- 314]. NO является модулятором освобождения ацетилхолина в нервно-мышечных соединениях как холоднокровных, так и теплокровных животных [10, 124, 214, 261, 270, 350]. Основным «рецептором» для N0 в различных тканях является растворимая гуанилатциклаза [43], активация которой приводит к повышению внутриклеточной концентрации цГМФ и соответствующих протеинкиназ [40, 222]. Значительная неоднородность эффектов N0, их видои тканеспецифичность предполагает наличие цГМФ-независимых механизмов реализации функций N0 [29, 270, 350].

Монооксид углерода (угарный газ, СО) хорошо известен своими токсическими свойствами, однако, оказалось, что СО синтезируется эндогенно в микромолярных концентрациях в результате расщепления гема ферментом гемоксигеназой [232]. Исследования функций СО как сигнальной молекулы в мозге были вызваны тем, что активность гемоксигеназы в мозге приближается к таковой в тканях, разрушающих гем эритроцитов (например, в селезенке) [171]. Впоследствии, по аналогии с Ж)-синтазой было предположено, что одна из функций гемоксигеназы — синтез СО, который активирует растворимую гуанилатциклазу с последующим увеличением уровня цГМФ в ткани [258]. Однако, СО является слабым активатором растворимой гуанилатциклазы [172, 338] и, по-видимому, в отличие от N0, который является сильным, но коротко живущим стимулятором синтеза цГМФ, СО за счет своей химической стабильности может оказывать хотя и слабые, но долговременные тонические эффекты [392]. В отличие от кровеносных сосудов, где показаны кооперативные эффекты N0 и СО, в некоторых областях мозга они оказывают антагонистическое действие [351]. Исследование клеточных механизмов регуляции активности гемоксигеназы показало, что синтез СО увеличивается в ответ на повышение цитозольной концентрации кальция, активацию протеинкиназы С и тирозинкиназ [60]. Показано, что СО также как и N0 является ретроградным мессенджером, участвующим в развитии и поддержании долговременной потенциации в гиппокампе [407]. Исследований влияния СО на синаптическую передачу в системе мотонейрон-скелетная мышца не проводилось.

Предположения о физиологической роли сероводорода (Н28) возникли только в последнее время, что было связано с обнаружением высоких эндогенных концентраций сульфидов в крови и тканях мозга млекопитающих и других позвоночных животных [104, 381, 404]. Эндогенно.

Н28 синтезируется из Ь-цистеина пиридоксаль-5 '-фосфат-зависимыми ферментами — цистатионин р-синтазой и цистатионин у-лиазой, экспрессирующимися практически во всех тканях [181]. Также как N0 и СО, Н28 участвует в расслаблении гладкой мускулатуры [345, 403], физиологические концентрации этого газа усиливают активность НМДА-рецепторов и облегчают индукцию долговременной потенциации в гиппокампе [32]. Исследования механизмов влияния сероводорода в нервной системе начались совсем недавно, а выявления его роли в периферической нервной системе не проводилось.

По-видимому, газы образуют единую систему посредников, легко проникающих через мембрану и регулирующих ферментативные реакции клетки. Данных о механизмах действия газов в нервной системе очень мало. Исследование внутриклеточных механизмов влияния N0 и СО, Н28 в системе мотонейрон — скелетная мышца позволит выявить основные мишени их действия при модуляции синаптических функций.

Цель и задачи исследования

.

Цель настоящего исследования — выяснение роли газообразных посредников — оксида азота (II), монооксида углерода и сероводорода в регуляции секреции медиатора из двигательного нервного окончания и анализ внутриклеточных механизмов действия газов на синаптическую передачу. В соответствии с целью были поставлены следующие задачи:

1. Изучить эффекты экзогенных и эндогенного доноров оксида азота, субстрата и блокатора синтеза N0 на вызванную секрецию медиатора и электрогенез двигательного нервного окончания лягушки.

2. Выявить роль системы гуанилатциклазы и аденилатциклазы в эффектах N0 на нервно-мышечную передачу.

3. Проанализировать участие цГМФ-зависимых фосфодиэстераз в реализации эффектов N0 на секрецию медиатора и потенциалзависимые калиевые токи нервной терминали.

4. Изучить эффекты экзогенного монооксида углерода и ингибитора гемоксигеназы на электрогенез нервного окончания и секрецию медиатора.

5. Выявить роль аденилати гуанилатциклазной систем в эффектах СО на вызванное освобождение медиатора.

6. Проанализировать участие цГМФ-зависимых фосфодиэстераз в реализации эффектов СО на секрецию медиатора.

7. Определить локализацию фермента гемоксигеназы-2 в кожно-грудинной мышце лягушки с помощью иммуногистохимического метода.

8. Изучить эффекты сероводорода, его донора — гидросульфида натрия и блокаторов ферментов синтеза газа на секрецию медиатора и ионные токи двигательного нервного окончания лягушки.

9. Проанализировать роль системы гуанилатциклазы/цГМФ и аденилатциклазы/цАМФ в эффектах Н28.

10. Выявить роль рианодиновых рецепторов внутриклеточных кальциевых депо в эффектах Н28.

11. Исследовать эффекты гидросульфида натрия и блокаторов ферментов синтеза Н28 на секрецию медиатора в нервно-мышечном синапсе мыши.

12. Определить экспрессию мРНК ферментов синтеза Н28 в диафрагмальной мышце мыши методом полимеразной цепной реакции с обратной транскрипцией.

Положения, выносимые на защиту.

1. Оксид азота (II) угнетает вызванную секрецию медиатора и активирует потенциалзависимые калиевые токи в двигательном нервном окончании лягушки. Гуанилатциклазная и аденилатциклазная внутриклеточные сигнальные системы опосредуют эффекты оксида азота через изменение активности цГМФ-стимулируемой цАМФ-специфичной фосфодиэстеразы (фосфодиэстеразы II).

2. Монооксид углерода вызывает усиление освобождения медиатора в нервно-мышечном синапсе лягушки без изменения электрогенеза двигательного нервного окончания. Эффекты монооксида углерода реализуются через повышение уровня цАМФ за счет активации синтеза и снижения деградации циклического нуклеотида посредством цГМФ-ингибируемой цАМФ-специфичной фосфодиэстеразы (фосфодиэстеразы III).

3. Сероводород усиливает спонтанную и вызванную секрецию медиатора в нервно-мышечном синапсе лягушки и мыши. Активация рианодиновых рецепторов эндоплазматического ретикулума опосредует пресинаптические эффекты сероводорода в нервно-мышечном синапсе лягушки.

4. Газообразные посредники — оксид азота (II), монооксид углерода и сероводород являются пресинаптическими модуляторами освобождения медиатора из двигательного нервного окончания и синтезируются в области нервно-мышечного синапса.

Научная новизна.

Впервые показано модулирующее влияние N0, СО и Н28 на освобождение медиатора из двигательного нервного окончания холоднокровных животных. Проведен анализ внутриклеточных механизмов действия N0, СО и Н28 на синаптическую передачу. Показано, что повышение внутриклеточной концентрации циклических нуклеотидов (цГМФ и цАМФ) снимает ингибиторное действие N0 и облегчающее действие СО на секрецию ацетилхолина. Предполагается, что изменение концентрации цАМФ под действием N0 или СО опосредуется цГМФ-стимулируемой или цГМФ-ингибируемой цАМФ-специфичными фосфодиэстеразами. Показано, что в основе эффектов сероводорода на секрецию медиатора лежит увеличение внутриклеточной концентрации Са2+ за счет активации рианодиновых рецепторов эндоплазматического ретикулума. Ингибирование ферментов синтеза СО, NO и H2S приводит к эффектам противоположным действию газов. Кроме того, впервые показана экспрессия фермента синтеза СО гемоксигеназы-2 в скелетных мышечных волокнах лягушки. Также выявлена экспрессия мРНК ферментов синтеза H2S — цистатионин ß—синтазы (CBS) и цистатионин у-лиазы (CSE) в диафрагмальной мышце мыши. Указанные результаты указывают на возможность эндогенного образования СО, NO и H2S в области нервно-мышечного синапса.

Научно-практическая ценность.

Полученные в работе данные расширяют представления о модуляции синаптической передачи эндогенными физиологически активными соединениями. Это, в частности, касается вопросов о влиянии нового класса посредников — газов, имеющих уникальные свойства, отличающие их от классических медиаторов, на функционирование нервной системы. Впервые исследованы внутриклеточные механизмы действия оксида азота, монооксида углерода и сероводорода на синаптическую функцию. Полученные экспериментальные данные могут служить основой для понимания возможных взаимодействий газообразных посредников с другими медиаторными и гормональными системами: впервые показано, что активация как аденилат-, так и гуанилатциклазной систем опосредует эффекты NO и СО на освобождение медиатора. Научную ценность представляют данные об участии рианодиновых рецепторов эндоплазматического ретикулума в эффектах сероводорода. Особенности действия газов позволяют предположить их важную роль в формировании кратковременных и долговременных изменений в синаптических структурах, в процессах памяти и обучения. В связи с этим исследование молекулярных систем синтеза, инактивации и клеточных мишеней действия газообразных посредников позволит вести поиск и разработку фармакологических агентов, которые могут быть использованы для лечения и профилактики заболеваний, сопровождающихся нарушением синаптической функции, а также для целенаправленного синтеза новых фармакологических агентов, модулирующих работу ионных каналов нервного окончания и синаптическую передачу. Поскольку основные закономерности функционирования нервно-мышечного синапса идентичны процессам, происходящим в синапсах центральной нервной системы, результаты работы могут быть использованы для объяснения механизмов регуляции секреции нейромедиаторов и гормонов эндогенными газообразными посредниками в секреторных, нейросекреторных клетках и нейронах. Результаты исследования представляют практическую ценность для физиологов, биофизиков, биохимиков, фармакологов и нейрохимиков. Полученные данные используются при чтении лекций на кафедре физиологии человека и животных Казанского государственного университета, Казанского государственного медицинского университета, Татарского государственного гуманитарно-педагогического университета.

Работа выполнена при финансовой поддержке грантов РФФИ (02−448 822, 03−04−96 252, 05−04−48 428, 06−04−49 125) — «Ведущая научная школа» (00−15−97 763, НШ 1383.2003.4 НШ-4520.2006.4, НШ-3368.2008.4) — АН РТ (03.-3.10.-222 (2003;2005).

Апробация работы.

Основные результаты диссертационной работы доложены на XVIII, XIX, XX Съездах физиологического общества им. И. П. Павлова (Казань, 2001, Екатеринбург, 2004, Москва 2007) — Всероссийском научном симпозиуме «Растущий организм: адаптация к физической и умственной нагрузке» (Казань, 2002, Казань 2006) — Международной школе-конференции.

Фармакология синаптической передачи в нервной системе" (Киев, 2002) — IV, Y, VI Съездах физиологов Сибири (Новосибирск, 2002, Томск, 2005, Барнаул, 2008) — Международной конференции «Функциональная роль монооксида азота и пуринов» (Минск, 2001) — Международной конференции по физиологии мышц и мышечной деятельности (Москва, 2003, 2005, 2006, 2007, 2008) — Международном Симпозиуме «Внутриклеточная регуляция дифференциации и пластичности нейрона» (Москва, 2003) — Международной конференции «Медиаторы в формировании нейрональных сетей» (Ля Сиота, Франция, 2003, 2004) — I Съезде физиологов СНГ (Сочи, Дагомыс, 2005) — XII Международном совещании и IV Школе по эволюционной физиологии (Санкт-Петербург, 2006) — Всероссийской научной конференции «Нейрохимия: фундаментальные и прикладные аспекты» (Москва, 2005) — научной конференции «Нейроспецифические метаболиты и энзимологические основы деятельности ЦНС» (Пенза, 2006) — 1 международном междисциплинарном Конгрессе «Нейронаука для медицины и психологии» (Судак, 2006) — VIII региональной конференции международного общества нейробиологии беспозвоночных «Простые нервные системы» (Казань, 2006) — Международной научной конференции «Свободные радикалы, антиоксиданты и старение» (Астрахань, 2006) — Международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 2003, 2005, 2007) — Международном симпозиуме «Биологическая подвижность» (Пущино, 2004, 2006, 2008) — Европейском форуме по нейронаукам FENS (Женева, Швейцария, 2008). Основное содержание исследования отражено в 51 работе.

Структура и объем диссертации

.

Диссертация объемом 250 страниц состоит из введения, обзора литературы, изложения объектов и методов исследования, 3 глав результатов исследования и их обсуждения, заключения, выводов и списка цитируемой.

6 ВЫВОДЫ.

1. Экзогенные (8ЫР, 8ЫАР) и эндогенный (гидроксиламин) доноры N0 угнетают вызванную секрецию медиатора и активируют потенциалзависимые калиевые токи в двигательном нервном окончании лягушки.

2. Субстрат для ЫО-синтазы — Ь-аргинин в концентрации 100 мкМ вызывает снижение квантового состава токов концевой пластинки и повышение амплитуды 3-ей фазы ответа нервного окончания, что связано с эндогенным образованием N0. В концентрации 1000 мкМ Ь-аргинин вовлечен в механизм ингибирования Ж>синтазы, а также имеет собственные МО-независимые эффекты.

3. Увеличение внутриклеточной концентрации цГМФ с помощью мембранопроникающих аналогов (ёЬ-сОМР, 8Вг-сОМР) или ингибитора цГМФ-специфичной фосфодиэстеразы V (запринаста) предотвращает эффекты N0 на секрецию медиатора и потенциалзависимые калиевые токи нервного окончания. Снижение синтеза цГМФ путем блокирования растворимой гуанилатциклазы (ОБР) приводит к ослаблению угнетающего действия доноров N0 на освобождение медиатора и активирующего действия на потенциалзависимые калиевые каналы.

4. Повышение внутриклеточной концентрации цАМФ (8Вг-сАМР) предотвращает развитие эффектов N0 на секрецию медиатора и потенциалзависимые калиевые каналы. Ингибирование аденилатциклазы (МЕ)Ь-12 330А) не изменяет эффектов N0 на вызванное освобождение медиатора и потенциалзависимые калиевые токи. Блокирование протеинкиназы, А снимает активирующее действие N0 на потенциалзависимые калиевые каналы и ослабляет ингибирующее действие N0 на вызванную секрецию медиатора из двигательного нервного окончания.

5. На фоне ингибирования фосфодиэстеразы III (милринон) эффекты N0 полностью сохраняются. Блокирование фосфодиэстеразы II (EHNA) увеличивает вызванную секрецию медиатора и уменьшает амплитуду потенцилзависимых калиевых токов, оказывая эффекты противоположные действию NO. В условиях блокирования фосфодиэстеразы II ослабляется угнетающее действие NO на вызванную секрецию и полностью устраняется активирующий эффект N0 на потенциалзависимые калиевые токи.

6. Экзогенный монооксид углерода увеличивает частоту миниатюрных токов концевой пластинки без изменения их амплитудно-временных параметров и повышает амплитуду и квантовый состав токов концевой пластинки в нервно-мышечном синапсе лягушки. СО не изменяет кинетики ионных токов двигательного нервного окончания.

7. Повышение концентрации цГМФ в нервном окончании (8Br-cGMP) полностью предотвращает увеличение освобождения медиатора при действии СО. Снижение синтеза цГМФ путем блокирования растворимой гуанилатциклазы (ODQ, LY-83 583) приводит к ослаблению эффекта СО на секрецию ацетилхолина из двигательного нервного окончания.

8. Повышение внутриклеточной концентрации цАМФ (8Вг-сАМР) и ингибирование аденилатциклазы полностью снимают облегчающий эффект СО на секрецию медиатора.

9. На фоне ингибирования цГМФ-стимулируемой фосфодиэстеразы II (EHNA) эффект СО на вызванное освобождение медиатора полностью сохраняется. В условиях блокирования фосфодиэстеразы III (quazinone) облегчающее действие СО на вызванную секрецию ацетилхолина проявляется в меньшей степени, чем в контрольных условиях.

10. Блокирование гемоксигеназы (ZnPP IX) приводит к уменьшению спонтанной и вызванной секреции медиатора, что свидетельствует об эндогенном синтезе СО в нервно-мышечном соединении.

11. Фермент гемоксигеназа-2 экспрессируется в скелетных мышечных волокнах лягушки. Показана локализация гемоксигеназы-2 в субсарколеммной области, саркоплазматическом ретикулуме и ядерной мембране.

12. Сероводород (Н28) и его донор — гидросульфид натрия (ЫаНБ) вызывают доза-зависимое и обратимое увеличение амплитуды и квантового состава токов концевой пластинки, не изменяя электрогенез двигательного нервного окончания лягушки. ЫаН8 увеличивает частоту миниатюрных потенциалов концевой пластинки, не изменяя их амплитудно-временных параметров.

13. Увеличение внутриклеточной концентрации цГМФ (рСРТ-сОМР), ингибирование гуанилатциклазы (СЮС)) и аденилатциклазы (МЕ)Ь-12 330А) не предотвращает эффекта №Н8 на вызванную секрецию медиатора в нервно-мышечном синапсе лягушки. В условиях увеличения внутриклеточной концентрации цАМФ с помощью мембранопроникающего аналога (рСРТ-сАМР) №Н8 приводит к менее выраженному усилению секреции медиатора, чем в контроле.

14. Влияние сероводорода на вызванную секрецию медиатора опосредуется через модификацию рианодиновых рецепторов эндоплазматического ретикулума двигательного нервного окончания, так как на фоне их активации кофеином или ингибирования дантроленом эффект КаНЗ не проявляется.

15. В диафрагмальном нервно-мышечном препарате мыши №Н8 увеличивает амплитуду потенциалов концевой пластинки и повышает частоту миниатюрных потенциалов концевой пластинки без изменения их амплитудно-временных параметров.

16. Блокатор цистатионин у-лиазы (Р-цианоаланин) и блокатор цистатионин р-синтазы (аминооксиацетиловая кислота) оказывают эффекты противоположные действию Н28 на секрецию медиатора из двигательных нервных окончаний лягушки и мыши.

17. Выявлена экспрессия мРНК цистатионин р-синтазы и цистатионин у— лиазы в диафрагмальной мышце мыши с помощью метода полимеразной цепной реакции с обратной транскрипцией.

5 ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

В ходе исследования роли газообразных посредников в модуляции синаптической передачи мы проанализировали эффекты и механизмы влияния NO, СО и H2S на освобождение медиатора из двигательного нервного окончания. Нами было показано, что оксид азота и монооксид углерода оказывают разнонаправленное действие на секрецию медиатора. NO оказывает ингибирующее действие на освобождение ацетилхолина, а также угнетает потенциалзависимые калиевые токи нервного окончания. Впервые мы показали, что СО вызывает усиление высвобождения медиатора из двигательного нервного окончания без изменения электрогенеза нервной терминали.

Известно, что оба газа являются активаторами растворимой формы гуанилатциклазы. При этом микромолярные концентрации NO усиливают активность гуанилатциклазы в 100 раз, тогда как СО является слабым активатором фермента, увеличивая его активность в миллимолярных концентрациях только в 4 раза [172, 338]. В ходе наших экспериментов было показано, что изменение активности гуанилатциклазы участвует в эффектах газов, однако, существуют и другие мишени их действия. Действительно, эффекты как NO, так и СО полностью предотвращались увеличением уровня цАМФ.

Мишенями действия цГМФ являются протеинкиназа G, нуклеотид-зависимые ионные каналы, а также цГМФ-зависимые фосфодиэстеразы, осуществляющие перекрестное взаимодействие цАМФ и цГМФ-зависимых систем. Полученные нами данные позволяют предположить, что эффект NO реализуется через активацию ФДЭ II, что ведет к уменьшению уровня цАМФ и снижению секреции медиатора. По-видимому, конечный эффект NO будет определяться соотношением концентраций цАМФ и цГМФ. Образование СО ведет к запуску другого внутриклеточного пути — ингибированию ФДЭ III, что наряду с увеличением синтеза цАМФ приводит к повышению уровня циклического нуклеотида и увеличению вызванной секреции медиатора. Активация того или иного сигнального пути будет зависеть от активности гуанилатциклазы, аденилатциклазы, внутриклеточной локализации ферментов и их мишеней действия [333]. Так, например, белок, заякоривающий протеинкиназу, А (AKAJP) вблизи мишеней фосфорилирования, в частности, потенциалзависимых кальциевых каналов участвует в пространственной локализации цАМФ-зависимого сигнала [141].

Известно также, что фосфодиэстеразы играют роль в ограничении пространственного повышения внутриклеточной концентрации цАМФ. Несмотря на то, что цАМФ является относительно небольшой молекулой и может легко диффундировать в клетке, в кардиомиоцитах лягушки было показано, что концентрация цАМФ различается в разных компартментах клетки благодаря активности фосфодиэстераз [180]. В сердце млекопитающих ФДЭ III, в основном, связана с саркоплазматическим ретикулом и ее активность ограничивает мишени действия цАМФ [223].

Таким образом, этот механизм позволяет клетке эффективно реагировать на различные внешние воздействия через одни и те же сигнальные каскады. Нельзя исключить влияния NO и СО на другие внутриклеточные системы, оказывающие влияние на механизмы секреции медиатора из двигательного нервного окончания. Известно, что в сердечно-сосудистой системе эффекты NO и СО могут быть связаны с ингибированием метаболизма арахидоновой кислоты по цитохром Р450-зависимому пути с образованием эйкозаноидов, которые изменяют тонус гладкой мышцы сосудов [92, 115, 357]. Нами было показано, что в нервно-мышечном синапсе арахидоновая кислота и ее метаболиты также оказывают модулирующие эффекты на потенциалзависимые и кальций-активируемые калиевые каналы нервного окончания и секрецию медиатора [1, 31]. Газообразные посредники, взаимодействуя с ферментами синтеза и метаболизма арахидоновой кислоты, могут изменять ее эффекты на синаптическую передачу.

Третий газ — H2S только недавно начал интенсивно исследоваться в качестве эндогенного посредника, а механизмы его действия практически не известны. Проведенные нами исследования впервые показали, что донор сероводорода приводит к усилению секреции медиатора из двигательного нервного окончания, не изменяя электрогенез нервной терминали. Основной точкой приложения H2S является изменение уровня внутриклеточного кальция за счет активации рианодиновых рецепторов эндоплазматического ретикулума нервного окончания.

По-видимому, все три газа могут синтезироваться и в области нервно-мышечного синапса. Известно, что ц-форма нейрональной NO-синтазы экспрессируется в области концевой пластинки и связана с дистрофиновым гликопротеиновым комплексом. Нами была выявлена конститутивная форма гемоксигеназы-2, а также показана экспрессия мРНК ферментов синтеза сероводорода в скелетных мышечных волокнах. Известно, что регуляция ферментов синтеза газов может происходить как кратковременно — в ответ на повышение уровня Са2+ и активацию протеинкиназ, так и долговременно — на уровне экспрессии генов [219, 376, 392].

Активация этих ферментов в ответ на повышение уровня Ca, например, при сокращении мышцы будет приводить к синтезу газообразного посредника, который диффундируя через синаптическую щель, будет оказывать влияние на выделение медиатора, осуществляя положительную или отрицательную обратную связь в системе нервное окончание аксона — скелетная мышца. О возможности синтеза газов вблизи нервного окончания свидетельствуют и эксперименты с блокаторами N0-синтазы, гемоксигеназы, CBS и CSE. Все они вызывали эффекты, противоположные действию соответствующего газа или донора, хотя выраженность эффектов была меньшей по сравнению с действием экзогенного газа. По-видимому, даже в условиях одиночной стимуляции имеется тоническая активность ферментов, приводящая к синтезу газа, и этот синтез осуществляется в области нервно-мышечного синапса.

Имеются данные о тесном взаимодействии газов, как на уровне регуляции синтеза, так и мишеней действия. Показано, что СО и H2S связываются с NO-синтазой, ингибируя ее активность. CBS является одной из предполагаемых мишеней действия CO. NO модулирует синтез H2S усиливая экспрессию фермента CSE в тканях [219, 376, 392]. Поэтому необходимо рассматривать газообразные посредники как единую систему, регулирующую функции клетки.

Таким образом, представленные данные свидетельствуют о том, что газообразные посредники — оксид азота, монооксид углерода и сероводород синтезируются в области нервно-мышечного синапса и оказывают выраженное модулирующее действие на секрецию медиатора из двигательного нервного окончания. В нервно-мышечном синапсе эффекты оксида азота и монооксида углерода опосредуются изменением уровня циклических нуклеотидов, влияние сероводорода — активацией рианодиновых рецепторов внутриклеточных кальциевых депо. В конечном счете, эти влияния проводят к изменению концентрации внутриклеточного кальция в нервном окончании и модуляции секреции медиатора (Рис. 47). Все газы объединяет образование в скелетных мышечных волокнах и ретроградный эффект на пресинаптическое нервное окончание.

Рис. 47. Схематическое изображение механизмов действия оксида азота, монооксида углерода и сероводорода в нервно-мышечном синапсе.

CSE — цистатионин у-лиаза, CBS — цистатионин ß—синтаза, РиРрианоди новый рецептор

Показать весь текст

Список литературы

  1. , О. П. Роль внутриклеточных кальциевых каналов нервных терминалей в различиях секреции медиатора / О. П. Балезина // Успехи физиол. наук. 2002. — Т. 33, № 3. — С. 38−56.
  2. , В.Г. Оксид азота и его свойства / В. Г. Башкатова, В. Д. Микоян, Е. С. Косачев // Нейрохимия. 1996. — Т. 13, № 2. — С. 115−120.
  3. Горрен, А.К. Ф. Универсальная и комплексная энзимология синтазы оксида азота / А.К. Ф. Горрен, Б. Майер // Биохимия. 1998. — Т. 63, № 7. -С. 870−880.
  4. , Е.В. Сероводород как эндогенный модулятор освобождения медиатора в нервно-мышечном синапсе лягушки / Е. В. Герасимова, Г. Ф. Ситдикова, A.JI. Зефиров // Нейрохимия. — 2008.- Т. 25, № 1−2.-С. 138−145.
  5. , A.JI. Ионные токи нервного окончания лягушки / A.JI. Зефиров, H.A. Халилов //Нейрофизиология. 1985. — Т. 17, № 6. — С. 771 779.
  6. , A.JI. Кальциевые и кальций активируемые калиевые токи в двигательной нервной терминали лягушки / А. Л. Зефиров, H.A. Халилов, Х. С. Хамитов // Нейрофизиология. 1987. — Т. 19, № 4. — С. 525−532.
  7. , A.JI. Медиаторы, эволюция представлений / A. JL Зефиров //
  8. Вестник Российской АМН. 2005. — Т. 1. — С. 1−4 10. Зефиров, A.JI. Функциональная роль оксида азота / A.JI. Зефиров, А.Х.
  9. Уразаев // Успехи физиол. наук. 1999. — Т. 30, № 1. — С.547−572. 11. Зефиров, A.JI. Ионные каналы нервного окончания / A.JI. Зефиров, Г. Ф.
  10. , A.JI. Молекулярные механизмы квантовой секреции медиатора в синапсе / A.JI. Зефиров, С. Ю. Черанов // Успехи физиол. наук. 2000. — Т. 31, № 3. — С. 3−22.
  11. , В.В. Методика изготовления «самозаполняющихся» микроэлектродов / В. В. Казанский // Физиол. журнал СССР. 1973. — Т. 59, № 6. — С. 695−696.
  12. , М.А. Современные представления о механизме квантового освобождения медиатора из моторных нервных окончаний скелетной мышцы / М. А. Каменская // Успехи физиол. наук. 1972. — Т. З, № 3. — С. 22−63.
  13. , JI.B. Роль оксида азота во внутриклеточной регуляции гладкомышечных клеток / JI.B. Капилевич, М. Б. Баскаков, И. В. Ковалев, М. А. Медведев // Вестник СибГМУ. 2000. — № 1. — С. 7−19.
  14. Ю.В., Ангелов И. И. Чистые химические вещества/ Ю. В. Карякин, И. И. Ангелов. М.: Химия, 1974. — 408с.
  15. , П.Г. Микроэлектродная техника/ П. Г. Костюк. Киев: Наукова думка, 1960.-175с.
  16. , Г. Ф. Биометрия/ Г. Ф. Лакин. М.: Наука, 1984. — 351с.
  17. , О.Г. Действие оксида азота на ответы фоторецепторных клеток сетчатки лягушки / О. Г. Лунгина, М. А. Островский, Г. Р. Каламкаров // Сенсорные системы.- 2002. Т. 16, № 2. — С. 116−120.
  18. , И.Ю. Гипоксия и оксид азота / И. Ю. Малышев, Е. А. Монастырская, Б. В. Смирин, Е. Б. Манухина // Вестник Российской АМН. 2000. — № 9. — С. 44−48.
  19. , Е.Б. Оксид азота и NO-синтазы в организме млекопитающих при различных функциональных состояниях/ Е. Б. Меньшиков, Н. К. Зенков, В. П. Реутов // Биохимия. — 2000. Т.65, № 4. — С. 485−503.
  20. Я.И. Курс общей и неорганической химии/ Я. И. Михайленко. М.: Высшая школа, 1966. — 565 с.
  21. , A.M. Роль сигнального каскада цАМФ, в кругообороте синаптических везикул двигательного нервного окончания / A.M. Петров, А. Р. Гиниатуллин, А. Л. Зефиров // Нейрохимия. 2008. — Т.25, № 3. — С. 1−9.
  22. , К.С. Роль оксида азота в глутаматергической патологии мозга / К. С. Раевский, В. Г. Башкатова, А. Ф. Ванин // Вестник РАМН. 2000. — № 4. — С. 11−15.
  23. , В.П. Циклические превращения NO в организме млекопитающих / В. П. Реутов, Е. Г. Сорокина, В. Е. Охотин, Н. С. Косицин. М.: Наука 1998. — 156 с.
  24. , Г. Ф. Газообразные посредники в нервной системе / Г. Ф. Ситдикова, А. Л. Зефиров // Российский физиол. журнал им. И. М. Сеченова. 2006. — Т. 92, № 7. — С.872−882.
  25. , A.A. Оксид азота как межклеточный посредник / A.A. Сосунов // Соросовский образовательный журнал. 2000. — Т.6, № 12. -С. 27−34.
  26. О.В. Жирные кислоты модулируют процессы секреции медиатора и функционирования калиевых каналов в двигательном нервном окончании / О. В. Яковлева, Г. Ф. Ситдикова, Е. В. Герасимова, А. Л. Зефиров // Нейрохимия. 2006. — Т. 23. — № 4. — С. 310−316.
  27. АЬе, К. The possible role of hydrogen sulfide as an endogenous neuromodulator / K. Abe, H. Kimura // J. Neurosci. 1996. — Vol.16. -P.1066−1071.
  28. Gas-generating systems in acute renal allograft rejection in the rat / A. Agarwal, Y. Kim, A J. Matas et al. // Transplantation. 1996. -V.61. — P. 9398.
  29. Aitken, S.M. The enzymology of cystathionine biosynthesis: strategies for the control of substrate and reaction specificity / S.M.Aitken, J.F. Kirsch // Arch. Biochem. Biophys. -2005. Vol.433. — P. 166−175.
  30. Akopova, O.V. Effect of L-arginine on Na+, K±ATPase activity in rat aorta endothelium / O.V. Akopova, O.N. Kharlamova, G.L. Vavilova // Biochemistry (Mosc). 2002. — Vol. 67, № 9. — P. 1058−1061.
  31. Regulation of vascular nitric oxide in vitro and in vivo- a new role for endogenous hydrogen sulphide? / M. Y Ali, C. Y Ping, Y.-Y.P Mok et al. // Br. J. Pharmac. 2006. — Vol. 149. — P. 625−634.
  32. Alkadhi, K.A. Plasticity of synaptic transmission in autonomic ganglia / K.A. Alkadhi, K.H. Alzoubi, A.M. Aleisa // Prog. Neurobiol. 2005. — Vol.75. — P. 83−108.
  33. Allen, E.R. Properties and reactions of carbon monoxide, in Carbon Monoxide / E.R. Allen. USA: National Academy of Sciences, 1977. — 27 p.
  34. Ambiel, C.R. Neuromuscular facilitation and blockade induced by L-arginine and nitric oxide in the rat isolated diaphragm / C.R. Ambiel, W. Alves-Do-Prado // Gen. Pharmacology. 1997. — Vol. 28, № 5. — P.789−794.
  35. Andreopoulos, S. Molecular aspects of soluble guanylyl cyclase regulation/ S. Andreopoulos, A. Papapetropoulos // Gen. Pharmacol. — 2000. Vol. 34, № 3. — P. 147−57.
  36. Artinian, L.R. Carbon monoxide and nitric oxide: interacting messengers in muscarinic signaling to the brain’s circadian clock / L.R. Artinian, J.M. Ding, M.U. Gillette //Exp. Neurol. 2001. — Vol. 171. — P.293−300.
  37. Changes in cystathionine-y-lyase levels in rat liver during lactation / S. Awata, K. Nakayama, A. Sato et al.// Biochem. Mol. Bio. l Int. 1993. — Vol. 31.-P. 185−191.
  38. Ferritin: a cytoprotective antioxidant strategem of endothelium / G. Balla, H.S. Jacob, J. Balla et al. // J. Biol. Chem. 1992. — Vol. 267. — P. 1 814 818 153.
  39. Nitrous oxide reverses the increase in striatal dopamine release produced by N-methyl-D-aspartate infusion in the substantia nigra pars compacta in rats / N. Balon, L. Dupenloup, F. Blanc et al. // Neurosci. Lett. 2003. — Vol. 343. -P. 147−149.
  40. Baranano, D.E. Atypical neural messengers/ D.E. Baranano, C.D. Ferris, S.H. Snyder. //Trends. Neurosci. 2001. — Vol. 24. — P. 99−106.
  41. Bauer, AJ. Passive and active membrane properties of canine gastric antral circular muscles/ A.J. Bauer, K.M. Sanders // Am. J. Physiol. 1986. — Vol. 251. — P.268−273.
  42. Baum, O. Heme oxygenase-2 is present in the sarcolemma region of skeletal muscle fibers and is non-continuously co-localized with nitric oxide synthase-1 / O. Baum, M. Feussner, H. Richter, R. Gossrau // Acta. Histochem. 2000. — Vol. 102. — P.281−298.
  43. A critical review of the literature on hydrogen sulfide toxicity / R. O. Beauchamp, J. S. Bus, J. A. Popp et al.// Crit. Rev. Toxicol. 1984. — Vol. 13.-P. 25−97.
  44. Beavo, J.A. Cyclic nucleotide phosphodiesterases: functional implications of multiple isoforms / J.A. Beavo // Physiol. Rev. 1995. — Vol. 75, № 4. — P. 725−748.
  45. Belardinelli, M.C. Urinary sulfur compounds in Down syndrome / M.C. Belardinelli, A. Chabli, B. Chadefaux-Vekemans, P. Kamoun // Clin. Chem. -2001.-Vol. 47. P.1500−1501.
  46. Hydrogen sulfide mediates the vasoactivity of garlic / G.A. Benavides, G.L. Squadrito, R.W. Mills et al. // Proceed. Nat. Academ. Sci. USA. 2007. -Vol. 104.-P. 17 977−17 982
  47. Bernard, C Lecons sur les effets des substances toxiques et medicamenteuses / C. Bernard. Paris: Bailliere. — 1857.- 488 p.
  48. Bishop, A. NO signaling in the CNS: from the physiological to the pathological / A. Bishop, J. E. Anderson // Toxicology. 2005. — Vol. 208. -P. 193−205.
  49. Blaise, G. A. Nitric oxide, cell signaling and cell death / G. A. Blaise, D. Gauvin, M. Gangal, S. Authier // Toxicology. 2005. — Vol. 208, № 2. — P. 177−192.
  50. Blake, M.J. Discordant expression of heat shock protein mRNAs in tissues of heat-stressed rats / M.J. Blake, D. Gershon, J. Fargnoli, N.J. Halbrook // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265 — P. 15 275−15 279.
  51. Blanquet, P.R. Casein kinase 2 as a potentially important enzyme in the nervous system / P.R. Blanquet // Prog. Neurobiol. 2000. — Vol. 60, № 3. -P. 211−246.
  52. Boehning, D. Heme oxygenase-2 is activated by calcium-calmodulin / D. Boehning, L. Sedaghat, T.W. Sedlak, S.H. Snyder // J. Biol. Chem. 2004. -Vol. 279. — P. 30 927−30 930.
  53. Carbon monoxide neurotransmission activated by CK2 phosphorylation of heme oxygenase-2 / D. Boehning, C. Moon, S. Sharma et al. // Neuron. -2003.-Vol .40. P. 129−137.
  54. Boehning, D. Novel neural modulators / D. Boehning, S.H., Snyder // Annu. Rev. Neurosci.-2003.-Vol. 26.-P. 105−131.
  55. Carbon monoxide neurotransmission activated by CK2 phosphorylation of heme oxygenase-2 / D. Boehning, C. Moon, S. Sharma et al. // Neuron. — 2003.-Vol. 40.- P. 129−137.
  56. Nitric oxide directly activates calcium-dependent potassium channels in vascular smooth muscle / V.M. Bolotina, S. Najibi, J J. Palacino et al. // Nature. 1994. — Vol. 368, № 6474. — P. 850−853.
  57. L-arginine uptake, the citrulline-NO cycle and arginase II in the rat brain: an in situ hybridization study / O. Braissant, T. Gotoh, M. Loup et al. // Mol Brain Res. 1999. — Vol. 70, № 2. — P. 231−241.
  58. Specificity and some other properties of liver serine sulphhydrase: evidence for its identity with cystathionine-P-synthase / A.E. Braunstein, E.V.
  59. Goryachenkova, E.A. Tolosa et al. // Biochim. Biophys. Ada. 1971.- Vol. 242.- P.247−260.
  60. Bredt, D.S. Nitric oxide signaling specificity the heart of the problem / D.S. Bredt // J. Cell Science. — 2003. — Vol. 116. — P. 9−15.
  61. Bredt, D.S. Nitric oxide synthases regulatory sites: phosphorylation by cyclic5.4
  62. AMP-depended protein kinase, protein kinase C, Ca /calmodulin protein kinase- identification of flavin and calmodulin binding sites / D.S. Bredt,
  63. C.D. Ferris, S.H. Snyder // J. Biol. Chem. 1992. — Vol. 267. — P. 1 097 610 981.
  64. Bredt, D.S. Nitric oxide, a novel neuronal messenger / D.S. Bredt, S.H. Snyder // Neuron. 1992. — Vol. 8, № 1. — P. 3−11.
  65. Interaction of nitric oxide synthase with the postsynaptic density protein PSD-95 / J.E. Brenman, D.S. Chao, S.H. Gee et al. // Cell. 1996. — Vol. 84. -P. 757−767.
  66. Brian, J.E. Effect of carbon monoxide on rabbit cerebral arteries / J.E. Brian,
  67. D.D. Heistad, F.M. Faraci // Stroke. 1994. — Vol. 24. — P.639−644.
  68. Bukharaeva, E.A. Modulation of the time course of evoked quantum release in the nerve-muscle junction / E.A. Bukharaeva, E.E. Nikolsky, F. Vyskocil // Neurophysiology. 2000.- Vol. 32, № 3. — P. 244−246.
  69. Analysis of functional role of cGMP dependent protein kinase in intact human platelets using a specific activator 8-para-chlorophenulthio-sGMP /
  70. E.Butt, C. Nolte, S. Schulz et al. // Biochem. Pharmacol. 1992. — Vol. 43. -P. 2591−2600.
  71. Byrne, J.H. Presynaptic facilitation revisited: state and time dependence / J.H. Byrne, E.R. Kandel // J. Neurosci. 1996. — Vol. 16. — P. 425−435.
  72. Campbell, D. Redox modulation of L-type calcium channels in ferret ventricular myocytes — dual mechanism regulation by nitric oxide and S-nitrosothiols / D. Campbell, J.S.Stampler, H. Strauss // J. Gen. Physiology. -1996.-Vol. 108.-P. 277−293.
  73. Carbon monoxide promotes hypoxic pulmonary vascular remodeling / M.S. Carraway, A.J. Ghio, H.B. Suliman et al. // Am. J. Physiol. Lung. Cell. Mol. Physiol. 2002. — Vol. 282. — P. L693-L702
  74. Carvajal, J.A. Molecular mechanism of cGMP-mediated smooth muscle relaxation / J.A. Carvajal, A.M. Germain, J.P. Huidobro-Toro, C.P. Weiner // Cell Physiol. 2000. — Vol.184. — P.409−420.
  75. Opposite effects of low and high doses of arginine on glutamate-induced nitric oxide formation in rat substantia nigra / M.A. Castellano, D. Rojas-Diaz, F. Martin et al. //Neurosci Lett. 2001. — Vol. 314. — P. 127−130.
  76. Chakder, S. Heme oxygenase inhibitor zinc protoporphyrin IX causes an activation of nitric oxide in the rabbit internal anal sphincter / S. Chakder, S. Rathi, X.-L. Ma, S. Rattan // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1996. — Vol. 277. — P. 1376−1382.
  77. Heme oxygenase-2 protects against lipid peroxidation mediated cell loss and impaired motor recovery after traumatic brain injury / E.F. Chang, R.J. Wong, H.J. Vreman et al. // J. Neurosci. 2003. — Vol. 23. — P. 3689−3696.
  78. Nitric oxide synthase and cyclic GMP-dependent protein kinase concentrated at the neuromuscular endplate / D.S. Chao., F. Silvagno, H. Xia et al. // Neuroscience. 1997. — Vol. 76, № 3. — P. 665−72.
  79. Chaudhari, K. Role of sex and eNOS in cystathionine-y-lyase expression in mouse heart, brain and skeletal muscle / K. Chaudhari, N.H. Wisniewski, S.E. Bearden // FASEB Journal. 2007. — Vol. 21. — P. 577b.
  80. Chen, C. The mechanism of cAMP-mediated enhancement at a cerebellar synapse / C. Chen, W.G. Regehr // J. Neurosci. 1997. — Vol. 17, № 22, — P. 8687−8694.
  81. Cheng, C. Hydrogen sulfide: third gaseous transmitter, but with great pharmacological potential / C. Cheng, H. Xin, Y. Zhui // Acta. Pharmacol. Sin. 2007. — Vol. 28, № 11. — P. 1709−1716.
  82. Hydrogen sulfide-induced relaxation of resistance mesentericartery beds of rats / Y. Cheng, J.F. Ndisang, G. Tang et al. // Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. 2004. — Vol. 287. — P. H2316-H2323.
  83. Chesnais, J.M. Positive and negative inotropic effects of NO donors in atrial and ventricular fibers of the frog heart / J.M. Chesnais, R. Fischmeister, P.F. Mery // J. Physiology. 1999. — Vol. 518, № 2. — P. 449−461.
  84. Chomczynski, P. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinum thiocyanate-phenol-chloroform extraction / P. Chomczynski, N. Sacchi // Anal. Biochem. 1987. — Vol.162.- P.156−159.
  85. Cardioprotective actions by a water-soluble carbon monoxide releasing molecule / J.E. Clark, P. Naughton, S. Shurey et al. // Circ Res. 2003. -Vol. 93.-P. 2−8.
  86. Coburn, R.F. Effect of erythrocyte destruction on carbon monoxide production in man/ R.F. Coburn, W.J. Williams, R.E. Forster // J. Clin. Investig. 1965. — Vol. 43. — P. 1098−1103.
  87. Coceani, F. Carbon monoxide-induced relaxation of the ductus arteriosus in the lamb: evidence against the prime role of guanylyl cyclase / F. Coceani, L. Kelsey, E. Seidlitz // Br .J. Pharmacol. 1996. — Vol.118. — P.1689−1696.
  88. Collin, M. Hydrogen sulfide and sulfite: novel mediators in the pathophysiology of shock and inflammation / M. Collin, C. Thiemermann // Shock. 2005. — Vol. 24. — P. 595−596.
  89. Heme oxygenase activity in the adult rat aorta and liver as measured by carbon monoxide formation / M.N.Cook, K. Nakatsu, G.S. Marks, et al. // Can. J. Physiol. Pharmacol. 1995. — Vol. 73. — P.515−518.
  90. Cruse, I. Evidence suggesting that the two forms of heme oxygenase are products of different genes / I. Cruse, M.D. Maines // J. Biol. Chem. 1988. -Vol. 263.-P. 3348−3353.
  91. Danson E.J. Cardiac nitric oxide: Emerging role for nNOS in regulating physiological function / E.J. Danson, J.K. Choate, D.J. Paterson // Pharmacol Ther.-2005.-Vol. 106.-P. 57−74.
  92. Del Castillo, J. Quantal components of the endplate potential / J. Del Castillo, B. Katz // J. Physiol. 1954. — Vol. 124. — P. 560−573.
  93. Evidence that hydrogen sulphide can modulate hypothalamo- pituitary-adrenal axis function: in vitro and in vivo studies in the rat / C. Dello Russo, G. Tringali, E. Ragazzoni et dX. H J. Neuroendocrinol. 2000. — Vol. 12. — P. 225−233.
  94. Denninger, J.W. Guanylate cyclase and the NO/cGMP signaling pathway / J.W. Denninger, M.A. Marietta // Biochim. Biophys. Ada. 1999. — Vol. 1411.-P. 334−350.j
  95. Descarries, L.M. Localization and characterization of nitric oxide synthase at the frog neuromuscular junction / L.M. Descarries, S. Cai, R. Robitaille // J. Neurocytology. 1998. — Vol. 27. — P. 829−840.
  96. Ding, Y. Interaction of heme oxygenase-2 with nitric oxide donors. Is the oxygenase an intracellular 'sink' for NO? / Y. Ding, W.K. McCoubrey, M.D. Maines // Eur. J. Biochem. 1999. — Vol. 264. — P.854−861.
  97. NPAS2: a gas-responsive transcription factor / E.M. Dioum, J. Rutter, J.R. Tuckerman et al. // Science. -2002. Vol. 298. — P. 2385−2387.
  98. Distrutti E. Evidence that hydrogen sulfide exerts antinociceptive effects in the gastrointestinal tract by activating Katp channels / E. Distrutti, L. Sediari, A. Mencarelli // J. Pharmacol. Exp. Ther. 2006. — Vol. 316. — P.325−335.
  99. Doeller, J.E. Polarographic measurement of hydrogen sulfide production and consumption by mammalian tissues / J.E. Doeller, T.S. Isbell, G. Benavides // Anal. Biochem. 2005. — Vol. 341. — P. 40−51.
  100. Dombkowski, R.A. Hydrogen sulfide as an endogenous regulator of vascular smooth muscle tone in trout / R.A. Dombkowski, M.J. Russell, K.R. Olson // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2004. — Vol. 286. -P. R678-R685.
  101. Vertebrate phylogeny of hydrogen sulfide vasoactivity / R.A. Dombkowski, MJ. Russell, A.A. Schulman et al. // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2005. — Vol. 288. — P. R243-R252.
  102. Domek-Lopacinska, K. Cyclic GMP metabolism and its role in brain physiology/ K. Domek-Lopacinska, J.B. Strosznajder // J. Physiol. Pharmacol.-2005.-Vol. 56.-P. 15−34.
  103. Dominy, J.E. New roles for cysteine and transsulfuration enzymes: production of HS, a neuro-modulator and smooth muscle relaxant / J.E. Dominy, M.H.Stipanuk // Nutr. Rev. 2004. — Vol. 62. — P. 348−353.
  104. Bilirubin, formed by activation of heme oxygenase-2, protects neurons against oxidative stress injury / S. Dore, M. Takahashi, C.D. Ferris et al. // Proc. Nath. Acad. Sci. USA. 1999. — Vol. 96. — P.2445−2450.
  105. Dretchen, K.L. Evidence for a prejunctional role of cyclic nycleotides in neuromuscular transmission / K.L. Dretchen, F.G. Standaert // Nature. -1976.-Vol. 264.-P. 89−81.
  106. Dry den, W.F. Pharmagological elevation of cAMP and transmitter release at the mouse neuromuscular junction / W.F. Dry den, Y.N. Singh, T. Gordon, G. Lazarenko // Can. J. Physiol. Pharmacol. 1988. — Vol. 66, № 3. — P. 207−212.
  107. Du, J. Endogenous H2S is involved in the development of spontaneous hypertension/ J. Du, H. Yan, C. Tang // Beijing Da Xue Xue Bao. 2003. -Vol. 35.-P. 102.
  108. Duman, J. G. What is the role of SNARE proteins in membrane fusion? / J.G. Duman, J. G. Forte // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2003. — Vol. 285. -P. C237-C249.
  109. Edwards, G. Endothelium-derived hyperpolarizing factor a critical appraisal / G. Edwards, A.H. Weston // Prog. Drug Res. — 1998. — Vol.50. -P.107−133.
  110. Ehrlich, B. The pharmacology of intracellular Ca -release channels / B. Ehrlich, E. Kaftan, S. Besprozvannaja, I. Besprozvanniy // TIPS. 1994. -Vol. 15.-P. 145−149.
  111. Eisenstein, R.S. Regulation of ferritin and heme oxygenase synthesis in rat fibroblasts by different forms of Fe / R.S. Eisenstein, D. Garcia-Magol, W. Pettingell, H.N. Muncro // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. — Vol. 88. -P.688−692.
  112. Emstage, N.E. Calcium stores in hippocampal synaptic boutons mediate1. Vishort-term plasticity, store-operated Ca entry, and spontaneous transmitter release / N.E. Emstage, Ch.A. Reid, A. Fine // Neuron. 2001. — Vol.29. -P.197−208.
  113. Cystathionine beta-synthase, a key enzyme for homocysteine metabolism, is preferentially expressed in the radial glia/astrocyte lineage of developing mouse CNS / Y. Enokido, E. Suzuki, K. Iwasawa et al. // FASEB J. 2005. -Vol. 19, № 13.-P. 1854−1856.
  114. Erusalimsky, J. D. Nitric oxide and mitochondrial signaling: from physiology to pathophysiology / J. D. Erusalimsky, S. Moncada // Arterioscler. Thromb. Vase. USA. 2007. — N.21. — P. 2524−2531.
  115. Erxleben, C. Nitric oxide augments voltage-activated calcium currents of crustacea (Idotea baltica) skeletal muscle / C. Erxleben, A. Hermann // Neurosciensce Letters. 2001. — Vol. 300. — P. 133−139.
  116. Esplugues, J.V. NO as a signaling molecule in the nervous system/ J.V. Esplugues // British. J. Pharmacol. 2002. — Vol. 136. — P. 1079−1095.
  117. Essayan, D.M. Cyclic nucleotide phosphodiesterase (PDE) inhibitors and immunomodulation / D.M. Essayan // Biochem. Pharmacol. 1999. — Vol. 57.-P. 965−973.
  118. Etherington, S.J. Postsynaptic production of nitric oxide implicated in long-term depression at the mature amphibian (Bufo marinus) neuromuscular junction / S.J. Etherington, A.W. Everett // J.Physiol. 2004. — Vol. 559, № 2.-P. 507−517.
  119. Eto, K. A novel enhancing mechanism for hydrogen sulfide-producing activity of cystathionine (3-synthase / K. Eto, H. Kimura // J Biol. Chem. — 2002. Vol. 277. — P. 42 680−12 685.
  120. Brain hydrogen sulfide is severely decreased in Alzheimer’s disease/ K. Eto, T. Asada, K. Arima et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. -Vol. 293.-P. 1485−1488.
  121. Hydrogen sulfide is produced in response to neuronal excitation / K. Eto, M. Ogasawara, K. Umemura et al. // J. Neurosci.- 2002. Vol. 22. — P. 33 863 391.
  122. Eto, K. The production of hydrogen sulfide is regulated by testosterone and S-adenosyl-L-methionine in mouse brain / K. Eto, H. Kimura // J. Neurochem. 2002. — Vol. 83 -P.80−86.
  123. Ewing, J.F. Biliverdin reductase is heat resistant and co-expressed with constitutive and heat shock form of heme oxygenase / J.F. Ewing, C.M. Weber, M.D. Maines // J. Neurochem. 1993. — Vol. 61. — P. 1015−1023.
  124. Ewing, J.F. Induction of heart heme oxygenase- 1 (HSP32) by hyperthermia: possible role in stress-mediated elevation of cyclic 30:50-Guanosine monophosphate / J.F. Ewing, V.S. Raju, M.D. Maines // J. Pharmacol. Exp. Then 1994. -Vol. 271. — P.408−414.
  125. A major role for carbon monoxide as an endogenous hyperpolarizing factor in the gastrointestinal tract / G. Farrugia, S. Lei, X. Lin et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. — Vol.100. — P. 8567−8570.
  126. Distribution of heme oxygenase and effects of exogenous carbon monoxide in canine jejunum / G. Farrugia, S.M. Miller, A. Rich et al. // Am. J. Physiol. 1998. — Vol. 274. — P. G350-G358.
  127. Fiorucci, S. The emerging roles of hydrogen sulfide in the gastrointestinal tract and liver / S. Fiorucci, E. Distrutti, G. Cirino, J.L. Wallace // Gastroenterology. 2006. — Vol. 131.-P. 259−271.
  128. Fischmeister, R. Regulation of calcium current by low-Km cyclic-AMP phosphodiesterases in cardiac cells / R. Fischmeister, H.C. Hartzell // Mol. Pharmacol. 1990. — Vol. 38, № 3. — P. 426−433.
  129. Foresti, R. The heme oxygenase pathway and its interaction with nitric oxide in the control of cellular homeostasis / R. Foresti, R. Motterlini // Free Radic. Res. 1999. — Vol. 31. — P.459−475.
  130. Fossier, F. Calcium transients and neurotransmitter release at an identified synapse / F. Fossier, L. Tauc, G. Baux // TINS. 1999. — Vol. 22. -P. 161−166.
  131. Friebe, A. Sensitizing soluble guanylyl cyclase to become a highly CO-sensitive enzyme/ A. Friebe, G. Schultz, D. Koesling // EMBO J. 1996. -Vol. 15.-P. 6863−6868.
  132. Furchott R.F. The obligatoiy role of endothelial cell in the relaxation of arterial smooth muscle by acetylcholine / R.F. Furchott, J.V. Zawadski // Nature. 1980. — Vol. 288. — P. 373−376.
  133. Inhibition of mammalian nitric oxide synthases by agmatine, an endogenous poly amine formed by decarboxylation of arginine / E. Galea, S. Regunathan, V. Eliopoulos et al. // Biochem. J. 1996. — Vol. 316, Pt. 1. — P. 247−249.
  134. Gao, T. Y. cAMP-dependent regulation of cardiac L-type Ca channels requires membrane targeting of PKA and phosphoiylation of channel subunits / T. Y. Gao, A. Yatani, M. L. Dellacqua // Neuron. 1997. — Vol. 19.-P. 185−196.
  135. Garthwaite, J. Nitric oxide signaling in the central nervous system / J. Garthwaite, C.L. Boulton // Annu. Rev. Physiol. 1995. — Vol. 57. — P. 683 706.
  136. Garthwaite, J., Concepts of neuronal nitric oxide-mediated transmission / J Garthwaite. // Eur. J. Neurosci. 2008. -V. 27. — P. 2783−2802
  137. Gaston, B. Nitric oxide and thiol groups / B. Gaston // Biochimica et Biophysica Acta. 1999.-Vol. 1411.-P. 323−333.
  138. Endogenous hydrogen sulfide regulation of myocardialinjury induced by isoproterenol / B. Geng, L. Chang, C. Pan et al. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. — Vol. 318. — P. 756−763.
  139. Gibbons, S.J. The role of carbon monoxide in the gastrointestinal tract / S J. Gibbons, G. Farrugia // J. Physiol. 2004. — Vol. 556. — P. 325−336.
  140. Goldberg, A.L. Evidece for the role of cyclic AMP in neuromuscular transmission / A.L. Goldberg, J.J. Singer // PNAS USA. 1969. — Vol. 64. -P. 131−141.
  141. Effect of D-amino acids on some mitochondrial functions in rat liver/ J. C. Gonzalez-Hernandez, L. Aguilera-Aguirre, V. Perez-Vazquez et al // Amino Acids. 2003. — Vol. 24. — P. 163−169.
  142. Determination of sulfide in brain tissue by gas dialysis/ion chromatography: postmortem studies and two case reports / L.R. Goodwin, D. Francom, F.P. Dieken et al. // J. Analyt. Toxicol. 1989. — Vol. 13. — P. 105−109.
  143. Co-localization and non-co-localization of heme oxygenase-2 and nitric oxide synthase 1 in rat and mouse skeletal muscle / R. Gossrau, O. Baum, S. Moneada et al. // The biology of nitric oxide. 1998. — Vol. 6. — P. 334.
  144. Gossrau, R. Nitric oxide synthase (NOS I) and carbon monoxide synthase (COS-2) are not everywhere co-localized in rat skeletal muscle / R. Gossrau, H. Richter //Acta Physiol. Scand. 1999. — Vol. 645. — P. 166−167.
  145. Graves, A.R. Nitric oxide, cAMP and biphasic muscarine modulation of Ach release at the lizard neuromuscular junction / A.R. Graves, K.A. Lewin, C.A. Lindgren // J. Physiol. 2004. — Vol. 552, № 2. — P. 423−432.
  146. Grundemar, L. Haem oxygenase activity in blood vessel homogenates as measured by carbon monoxide production / L. Grundemar, M.B. Johansson, M. Ekelund, E.D. Hogestatt // Acta Physiol. Scand. 1995. — Vol. 153. — P. 203−204.
  147. Hallen, K. Modulation of neuronal nitric oxide release by soluble guanyly cyclase in guinea pig colon / K. Hallen, C. Olgart, L.E.Gustafsson, N.P. Wiklund // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. — Vol. 280. — P. 11 301 134.
  148. Han, X. Characteristics of nitric oxide-mediated cholinergic modulation of calcium current in rabbit sino-atrial node / X. Han, L. Kobzik, D. Severson, Y. Shimoni // J. Physiology. 1998. — Vol. 509, № 3. — P. 741−54.
  149. Hartsfield, C.L. Cross talk between carbon monoxide and nitric oxide / C.L. Hartsfield // Antioxid Redox Signal. 2002. — Vol. 4. — P.301−307.
  150. Hassall, C.J. Heme oxygenase-2 and nitric oxide synthase in guinea-pig intracardiac neurons / C.J. Hassall, C.H. Hoyle // Neuroreport. 1997. — Vol. 8.-P. 1043−1046.
  151. Hawkins, R.D. A cellular mechanism of classical conditioning in Aplysia: activity-dependent amplification of presynaptic facilitation / R.D. Hawkins, T.W. Abrams, T.J. Carew, E.R.Kandel // Science. -1983. Vol. 219, № 4583.-P. 400−405.
  152. Hebeiss, K. Nitric oxide sensitive guanylyl cyclase inhibits acetylcholine release and excitatory motor transmission in guinea-pig ileum / K. Hebeiss, H. Kilbinger //Neuroscience. — 1998. — Vol. 82, № 2. — P. 623−29.
  153. Hermann, A. Nitric oxide activates voltage-dependent potassium currents of crustacea skeletal muscle / A. Hermann, C. Erxleben // Nitric oxide: Biology and Chemistry. 2001. — Vol. 5, № 4. — P. 361−369.
  154. Hille, B. Ion Channels of Excitable Membranes/B. Hille. Sinauer.: Sunderland, 2001. — 814p.
  155. Hirooka, K. Calcium channel activation facilitated by nitric oxide in retinal anglion cell / K. Hirooka, D.E.Kourennyi, S. Barmes // J. Neurophysiology. — 2000. Vol. 83. — P. 198−206
  156. Hopper, R.A. Tonic and Phasic Nitric Oxide Signals in Hippocampal Long-Term Potentiation // R.A. Hopper, J. Garthwaite // J. Neuroscience. 2006. -Vol. 26, № 45.-P. 11 513−11 521.
  157. Hosoki, R. The possible role of hydrogen sulfide as an endogenous smooth muscle relaxant in synergy with nitric oxide / R. Hosoki, N. Matsuki, H. Kimura // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997. — Vol. 237. — P. 527 531.
  158. Huang, Y. Altered expression of HO and NOS in hippocampus from spontaneously hypertensive rats / Y. Huang, L. Wu, D. Saucier, R. Wang // Exp. Clin. Cardiol. 2004. — Vol. 9. — P.56.
  159. Huang, C.C. Enhancement of NMD A receptor-mediated synaptic potential by isoproterenol is blocked by Rp-adenosine 3', 5'-cyclic monophosphothioate / C. C Huang., J.J. Tsai, P.W.Gean // Neurosci. Lett. 1993. — Vol. 161. — P. 207−210.
  160. Ingi, T. Carbon monoxide: an endogenous modulator of the nitric oxide-cyclic GMP signaling system / T. Ingi, J. Cheng, G.V. Ronnett // Neuron. — 1996.-Vol. 16. P.835−842.
  161. Ingi T. The regulation of heme turnover and carbon monoxide biosynthesis in cultured primary rat olfactory receptor neurons/ T. Ingi, J. Cheng, G.V. Ronnett // J. Neurosci. 1996. — Vol. 16, № 18. — P. 5621−5628.
  162. Murine cystathionine gamma-lyase: complete cDNA and genomic sequences, promoter activity, tissue distribution and developmental expression /1. Ishii, N. Akahoshi, X.N. Yu et al. // Biochem. J. 2004. — Vol. 381.-P. 113−123
  163. Induction of VEGF and its Flt-1 receptor after sciatic nerve crush injury/ RR Islamov, V. Chintalgattu, E.S. Pak et al. // Neuroreport. 2004. — Vol. 15, № 13.-P. 2117−2121.
  164. Carbon monoxide dilates cerebral arterioles by enhancing the coupling of Ca2+ sparks to Ca2±activated K+ channels / J. Jaggar, Ch. Leffler, S. Cheranov et al. // Circ. Res. 2002. — Vol. 91. — P. 610−617.
  165. Pro-oxidant and cytotoxic effects of circulating heme/ V. Jeney, J. Balla, A. Yachie et al. // Blood. 2002. — Vol. 100. — P. 879−887.
  166. Nitric oxide directly activates large conductance Ca -activated K channels (rSlo) / S.Y. Jeong, T.S. Ha, C.S. Park et al. // Mol Cells. 2001. -Vol. 12, № l.-P. 97−102.
  167. Changes of the new gaseous transmitter H2S in patients with coronary heart disease / H.L. Jiang, H.C. Wu, Z.L. Li et al. // Di Yi Jun Yi Da Xue Xue Bao. 2005. — Vol. 25. — P. 951−954.
  168. Johnson, F.K. Carbon monoxide promotes endotheliumdependent constriction of isolated gracilis muscle arterioles / F.K. Johnson, R.A.
  169. Johnson // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2003. — Vol. 285. -P. R536-R541.
  170. Kamoun, P: Endogenous production of hydrogen sulfide in mammals / P. Kamoun // Amino Acids. 2004. — Vol. 26. — P. 243−254.
  171. Katz, B. A study of synaptic transmission in the absence of nerve impulses/ B. Katz, R. Miledi // J. Physiol. (Lond.). 1967. — Vol. 192. — P. 407−436.
  172. Hydrogen sulfide as a novel nociceptive messenger / A. Kawabata, T. Ishiki, K. Nagasawa et al. // Pain. 2007. — Vol. 132. — P. 7481.
  173. Kelly, R.A. Nitric oxide and cardiac function / R.A. Kelly, J.L. Balligand, T.W. Smith // Circulation. Res. 1996. — Vol. 79. — P. 363−380.
  174. Keyse, S.M. Heme oxygenase is the major 32-kDa stress protein induced in human skin fibroblasts by UVA radiation, hydrogen peroxide, and sodium arsenite / S.M. Keyse, R. M Tyrrell // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1989. -Vol. 86.-P. 99−103.
  175. Effects of hydrogen sulfide exposure on lung mitochondrial respiratory chain enzymes in rats / A.A. Khan, M.M. Schuler, M.G. Prior et al. // Toxicol. Appl. Pharm. 1990. — Vol. 103, № 3. — P. 482−490.
  176. Basis of guanylate cyclase activation by carbon monoxide / V.G. Kharitonov, V.S. Sharma, R.B. Pilz et al. // Proc. Nat. l Acad. Sc. i USA. -1995. Vol. 92. — P. 2568−2571.
  177. Kilbinger, H. Modulation of acetylcholine release by nitric oxide / H. Kilbinger // Prog. Brain. Res. 1996. — Vol. 109. — P. 219−224.
  178. Kim, S.K. Effect of acute betaine administration on hepatic metabolism of S-amino acids in rats and mice / S.K. Kim, K.H. Choi, Y.C. Kim // Biochem. Pharmacol.-2003.-Vol. 65.-P. 1565−1574.
  179. Kim, S.J. Inhibitory effects of nitric oxide on voltage-dependent calcium currents in rat dorsal root ganglion cells / S.J. Kim, S.K. Song, J. Kim // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. — Vol. 271. -P.509−514.
  180. Kim, H.P. CO as a cellular signaling molecule / H.P. Kim, S.W. Ryter, A.M.K. Choi // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2006. — Vol. 46. — P. 411 449.
  181. Kimura, H. Hydrogen sulfide induces cyclic AMP and modulates the NMDA receptor / H. Kimura // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. — Vol. 267.-P. 129−133.
  182. Kimura, Y. Hydrogen sulfide protects HT neuronal cells from oxidative stress / Y. Kimura, R. Dargusch, D. Schubert, H: Kimura // Antioxid. Redox. Signal. 2006. — Vol. 8. — P. 661−670.
  183. Klink M. Nitric oxide generation from hydroxylamine in the presence of neutrophils and in the cell-free system / M. Klink, A. Swierzko, Z. Sulowska //APMIS.-2001.-Vol. 109.-P. 493−499.
  184. Kojda G. Inhibition of nitric oxide synthase and soluble guanylyl cyclase induced cardiodepressive effects in normal rat hearts / G. Kojda, K. Kottenberg, E. Noak // Eur. J. Pharmocol. 1997. — Vol. 334. — P.181−190.
  185. Kontos, H.A. Hydroxyl radical-dependent inactivation of guanylate cyclase in cerebral arterioles by methylene blue and by LY83583 / H.A. Kontos, E.P. Wei // Stroke. 1993. — Vol. 24, № 3. — P. 427−434.
  186. Kraus, J.P. The human cystathionine ?-synthase (CBS) gene: complete sequence, alternative splicing, and polymorphisms / J.P. Kraus, J. Oliveriusova, J. Sokolova // Genomics. 1998. — Vol. 52. -P.312−324.
  187. Kredich, N.M. Foote U, Keenan BS. The stoichiometry and kinetics of the inducible cysteine desulphydrase from Salmonella lyphimurium / N.M. Kredich, U. Foote, B.S. Keenan // J. Biol. Chem. 1973. — Vol.248. — P. 6187−6196.
  188. Hydrogen sulfide inhibits activity of three isoforms of recombinant nitric oxide synthase / S. Kubo, Y. Kurokawa, I. Doe et al. // Toxicology. — 2007. -Vol. 241.-P. 92−97.
  189. Type-3 ryanodine receptor involved in Ca2±induced Ca2+ release and transmitter exocytosis at frog motor nerve terminals / M. Kubota, K. Narita, T. Murayama et al. // Cell Calcium. 2005. — Vol. 38. — P. 557−567.
  190. Kuromi, H. Tetanic stimulation recruits vesicles from reserve pool via a cAMP-mediated process in Drosophila synapses / H. Kuromi, Y. Kidokoro // Neuron. 2000. — Vol. 27. — P. 133−143.
  191. Kusner, L. Heme oxygenase-2 expression at rat neuromuscular junctions / L. Kusner, E. Kim, H.J. Kaminski // Neuroscience Letters. — 1999. — Vol. 273. P. 143−146.
  192. Rat liver cytochrome P-450b, P-420b, and P-420c are degraded to biliverdin by heme oxygenase / R.K. Kutty, R.F. Daniel, D.E. Ryan et al. // Arch. Biochem. Biophys. 1988. — Vol. 260. — P. 638−644.
  193. Expression of heme oxygenase-1 in response to myocardial infarction in rats/ P. Lakkisto, E. Palojoki, T. Backlund et al.// J Mol Cell Cardiol. 2002. -Vol. 34.-P. 1357−1365.
  194. Functional and analytical evidence for scavenging of oxygen radicals by L-arginine / A. Lass, A. Suessenbacher, G. Wolkart et al. // Mol. Pharmacol. -2002.-Vol. 61, № 5.-P. 1081−1088.
  195. Lee, J.E. Dual effects of nitric oxide on the large conductance calcium-activated potassium channels of rat brain / J.E. Lee, J. Kwak, C.K. Suh, J.H. Shin//J. Biochem. Mol. Biol. -2006. Vol. 39, № 1. — P. 91- 96.
  196. Mechanism of glutamate stimulation of CO production in cerebral microvessels / C.W. Leffler, L. Balabanova, A. L. Fedinec et al. // Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. 2003. — Vol. 285. — P. H74-H80.
  197. Leffler, C.W. Carbon monoxide and hydrogen sulfide: gaseous messengers in cerebrovascular circulation / C.W. Leffler, H. Parfenova, J.H. Jaggar, R. Wang//J. Appl. Physiol. 2006. — Vol. 100. — P. 1065−1076.
  198. Li, L. Putative biological roles of hydrogen sulfide in health and disease: a breath of not so fresh air? / L. Li, P.K. Moore // Trends Pharmacol Sci— 2008. Vol. 29, №.2. — P.84−90.
  199. Li, Q. Effect of agmatine on L-type calcium current in rat ventricular myocytes/ Q. Li, J.X.Yin, R.R. He // Acta. Pharmacol. Sin. 2002. — Vol. 23, № 3.-P. 219−224
  200. Li, X. Heme oxygenase type 2 plays a role in formalin-induced nociception / X. Li, J.D. Clark // Pain. 2000. — Vol. 86. — P. 75−80.
  201. Carbon monoxide activates human intestinal smooth muscle L-type Ca2+ channels through a nitric oxide-dependent mechanism / I. Lim, S.J.Gibbons, G.L. Lyford et al. // Am. J. Physiol. Gastrointes. Liver. Physiol. 2005 — Vol. 288, № 1.-P. 7−14.
  202. Lin, J.H.-C. Expression of rat liver heme oxygenase gene during development / J.H.-C. Lin, P. Villalon, J.C. Nelson, N.G. Abraham // Arch. Biochem. Biophys. 1989. — Vol. 270. — P.623−629.
  203. Lindgren, S.A. Nitroprusside inhibits neurotransmitter release at the frog neuromuscular junction / S.A. Lindgren, M.W. Laird // NeuroReport. 1994. -Vol. 5, № 16.-P. 2205−2208.
  204. Liu, H. Carbon monoxide stimulates the apical 70-pS K+ channel of the rat thick ascending limb / H. Liu, D.B. Mount, A. Nasjletti, W. Wang // Clin. Invest. 1999. — Vol.103. — P.963−970.
  205. Lonart, G. Nitric oxide induces neurotransmitter release from hippocampal slices / G. Lonart, J. Wang, K.M. Johnson // Eur. J. Pharmacol. 1992. — Vol. 220. — P. 271−272.
  206. LoPachin, R M. Barber Synaptic cysteine sulfhydiyl groups as targets of electrophilic neurotoxicants / R M. LoPachin, S. David // Toxicological sciences. 2006. — Vol. 94, № 2. — P. 240−255.
  207. Loscher, W. Effect of inhibitors of GAB A aminotransferase on the metabolism of GABA in brain tissue and synaptosomal fractions / W. Loscher// J. Neurochem. 1981. — Vol. 36. — P. 1521−1527.
  208. Lowicka, E. Hydrogen sulfide the third gas of interest for pharmacologists / E. Lowicka, J. Beltowski // Pharmacol. Reports. — 2007. -Vol. 59. — P. 4−24.
  209. Lu, S.C. Regulation of hepatic glutathione synthesis: current concepts and controversies/ S.C. Lu //. FASEB J. 1999. — Vol. 13 — P. l 169−1183.
  210. Lu, Y. Cloning and nucleotide sequence of human liver cDNA encoding for cystathionine-y-lyase / Y. Lu, B.F. O’Dowd, H. Orrego, Y. Israel // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. — Vol. 189. — P. 749−758.
  211. Guanylyl cyclase and signaling by cyclic GMP / K.A. Lucas, G.M. Pitary, J. Park et al. // Pharmocol. Rev. 2000. — Vol. 52. — P. 375−413.
  212. Lugnier, C. Cyclic nucleotide phosphodiesterase (PDE) superfamily: a new target for the development of specific therapeutic agents/ C. Lugnier // Pharmacol. Ther. 2006. — Vol. 109. — P. 366−398.
  213. Luo, D. Metalloporphyrins inhibit nitric oxide-dependent cGMP formation in vivo / D. Luo, S.R. Vincent // Eur. J. Pharmacol. 1994. — Vol. 267. — P. 263−267.
  214. Maclean, K.N. Structure of human cystathionine p-synthase: a unique pyridoxal 5'-phos phate-dependent heme protein / K.N. Maclean, E. Kraus, J.P. Kraus, P. Burkhard // EMBO J. 2001. -Vol. 20. — P. 3910−3916.
  215. Maines, M.D. Zinc-protoporphyrin is a selective inhibitor of heme oxygenase activity in the neonatal rat / M.D. Maines // Biochim. Biophys. Acta. 1981. — Vol. 673. — P.339−350.
  216. Maines, M.D. Heme Oxygenase: In Clinical Applications and Functions // Boca Raton, FL. 1992. — 266 p.
  217. Maines, M.D. Carbon monoxide: An emerging regulator of cGMP in the brain / M.D. Maines // Mol. Cell. Neurosci. 1993. — Vol. 4. — P. 389−397.
  218. Maines, M.D. Corticosterone promotes increased heme oxygenase-2 protein and transcript expression in the newborn rat / M.D. Maines, B.C. Eke, X. Zhao // Brain Res. 1996. — Vol. 722. — P.83−94.
  219. Maines, M.D. Heme oxygenase, a likely regulator of cGMP production in the brain: Induction in vivo of HO-1 compensates for depression in NO synthase activity / M.D. Maines, J. Mark, J. Ewing // Mol. Cell. Neurosci. -1993. Vol.4. — P. 39805.
  220. Maines, M.D. The heme oxygenase system: a regulator of second messenger gases / M.D. Maines // Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol. — 1997. — Vol.37.-P. 517−554.
  221. Maines, M.D. The heme oxygenase system: past, present, and future / M.D. Maines // Antioxidants Redox signaling. 2004. — Vol. 6, № 5. — P. 797−801.
  222. Mallart, A. Presynaptic currents in frog motor endings / A. Mallart // Pflug. Arch.-1984.-Vol. 400.-P. 8−13.
  223. Mallart, A. A calcium-activated potassium current in motor nerve terminals of the mouse / A. Mallart // J. Physiol. (Lond.). 1985. — Vol. 368. — P. 577 591.
  224. Mancuso, C. The role of carbon monoxide in the regulation of neuroendocrine function / C. Mancuso, P. Preziosi, A.B. Grossman, P. Navarra // Neuroimmunomodulation. 1997. — Vol.4. — P. 225−229.
  225. Sulfide enhancement of PMN apoptosis / M.A. Mariggio, V. Minunno, S. Riccardi et al. // Immunopharmacol Immunotoxicol. 1998. — Vol. 20. — P. 399−408.
  226. Marks, G.S. Does carbon monoxide have a physiological function? / G.S. Marks, J.F. Brian, K. Nakatsu, B.E. McLaughlin // Trends Pharmacol. Sci. -1991.-Vol.12. P. 185−188.
  227. McCoubrey, W.K. Jr. Domains of rat heme oxygenase-2. The amino terminus and histidine 151 are required for catalytic activity / W.K.Jr.
  228. McCoubrey, M.D. Maines // Arch. Biochem. Biophys. 1993. — Vol. 302. — P. 402−408.
  229. McCoubrey, W.K. Jr. Isolation and characterization of a cDNA from the rat brain that encodes hemoprotein heme oxygenase-3 / W. K Jr. McCoubrey, T.J. Huang, M.D. Maines // Eur. J. Biochem. 1997. — Vol. 247. — P.725−732.
  230. McEwen, B.S. Adrenal steroid influences on the survival of hippocampal neurons / B.S. McEwen, E. Gould // Biochem. Pharmacol. 1990. — Vol. 40. — P. 2393−2402.
  231. McLean D.L. The distribution of NADPH-diaphorase-labelled interneurons and the role of nitric oxide in the swimming system of Xenopus laevis larvae / D.L. McLean, K.T. Sillar // J. Exp Biol. 2000. — Vol. 203. — P. 705−713.
  232. McVey M. Adenylyl cyclase, a coincidence detector for nitric oxide / M. McVey, J. Hill, A. Howlett, C. Klein // J. Biol. Chem. 1999. — Vol. 274, № 27.-P. 18 887−18 892.
  233. Meffert M.K. Nitric oxide stimulates Ca -independent synaptic vesicle release / M.K. Meffert, B.A. Premack, H. Schulman // Neuron. 1994. — Vol. 12, № 6.-P. 1235−1244.
  234. Cyclic nucleotide phosphodiesterases and their role in endocrine cell signaling / C. Mehats, C.B. Andersen, M. Filopanti et al. // Trends Endocrinol. Metabol. 2002. — Vol. 13, № 1. — P. 29−35.
  235. Structure of human cystathionine beta-synthase: a unique pyridoxal 5'-phosphate-dependent heme protein / M. Meier, M. Janosik, V. Kery et al. // EMBO J. 2001. — Vol. 20. -P. 3910−3916.
  236. Ion channels in presynaptic nerve terminals and control of transmitter release / A. Meir, S. Ginsburg, A. Butkevich et al. // Physiol. Rev. 1999. -Vol. 79, № 3.-P. 1019−1089.
  237. Meng, Z. Blood pressure of rats lowered by sulfur dioxide and its derivatives / Z. Meng, H. Geng, J. Bai, G. Yan // Inhal. Toxicol. 2003. -Vol. 15.-P. 951−959.
  238. Mery, P.F. Erythro-9-(2-hydroxy-3-nonyl)-adenine inhibits cyclic-GMPstimulated phosphodiesterase in isolated cardiac myocytes / P.F. Mery, C. Pavoine, F. Pecker, R. Fischmeister // Mol. Pharmacol. 1995. — Vol. 48, № l.-P. 121−130.
  239. Michel, T. Nitric oxide synthases: Which, Where, How and Why? / T. Michel, O. Feron // J.Clin. Invest. 1997. — Vol. 100, № 9. — P. 2146−2152.
  240. Haem oxygenase in enteric nervous system of human stomach and jejunum and co-localization with nitric oxide synthase / S.M. Miller, D. Reed, M.G. Sarr et al. // Neurogastroenterol. Motil. -2001. Vol. 13. — P. 121−131.
  241. Miyahara, S. Biological CO evolution. Carbon monoxide evolution during auto- and enzymatic oxidation of phenols / S. Miyahara, H. Takahashi // J. Biochem. (Tokyo). 1971. — Vol. 69. — P. 231−233.
  242. Mohan, P. Positive inotropic effect of nitric oxide in myocardium-/ P. Mohan, S.U. Sys, D.L. Brutsaert // Int J.Cardiol. 1995. — Vol. 50, № 3. — P. 233−237.
  243. Role of hydrogen sulphide in haemorrhagic shock in the rat: protective effect of inhibitors of hydrogen sulphide biosynthesis/ Y.Y. Mok, M.S. Atan, C. Yoke Ping et al. // Br. J. Pharmacol. 2004. — Vol. 143. — P. 881−889.
  244. Moncada, S. Nitric oxide, cell bioenergetics and neurodegeneration/ S. Moncada, J.P.J. Bolanos // J. Neurochem. 2006. — Vol. 97. — P. 16 761 689.
  245. Moore, P.K. Hydrogen sulfide: from the smell of the past to the mediator of the future? / P.K. Moore, M. Bhatia, S. Moochhala // Trends. Pharmacol. Sci. 2003. — Vol. 24-P. 609−611.
  246. Mori, M. Regulation of nitric oxide production by arginine metabolic enzymes / M. Mori, T. Gotoh // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. -Vol. 275.-P. 715−719.
  247. Morita, T. Smooth muscle cell-derived carbon monoxide is a regulator of vascular cGMP / T. Morita, M.A. Perrella, M.E. Lee, S. Kourembanas // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — Vol. 92. — P.1475−1479.
  248. Mothet J.P. Opposite action of nitric oxide on cholinergic synapses: which pathways? / J.P. Mothet, P. Fossier, L. Tauc, G. Baux // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — Vol. 93. — P. 8721−8726.
  249. Glycine N-methyltransferase deficiency: a novel inborn error causing persistent isolated hypermethioninaemia / S.H. Mudd, R. Cerone, M.C. Schiaffino et al. // J. Inherit. Metab. Dis. 2001. — Vol. 24. — P. 448−464.
  250. Mukhtarov, M.R. Non-quantal acetylcholine release in increased after nitric oxide synthase inhibition / M.R. Mukhtarov, F. Vyskocel, A.Kh. Urazaev, E.E. Nikolsky // Physiol. Res. 1999 — Vol. 48 — P. 315−317.
  251. Nagai, Y. Hydrogen sulfide induces calcium waves in astrocytes / Y. Nagai, M. Tsugane, J. Oka, H. Kimura // FASEB J. 2004. -Vol. 18. — P. 557−559.
  252. L-argininosuccinate modulates L-glutamate response in acutely isolated cerebellar neurons of immature rat / H. Nakamura, T. Yada, T. Saheki et al. //BrainRes. 1991. — Vol. 25. — P. 312−315.
  253. Protective effect of carbon monoxide inhalation for cold-preserved small intestinal grafts / A. Nakao, K. Kimizuka, D.B. Stolz et al. // Surgery. 2003. -Vol.134.-P. 285−292.
  254. Functional coupling of Ca channels to ryanodine receptors at presynaptic terminals. Amplification of exocytosis and plasticity / K. Narita, T. Akita, J. Hachisuka et al. // J. Gen. Physiol. 2000. — Vol. 115. — P. 519−532.
  255. Induction of heme oxygenase is a rapid, protective response in rhabdomyolysis in the rat / K.A. Nath, G. Balla, G.M. Vercellotti et al. // Clin. Invest. 1992. — Vol. 90. — P. 267−270.
  256. Intracellular targets in heme protein-induced renal injury/ K.A. Nath, J.P. Grande, A.J. Croatt et al. // Kidney Int. 1998. — Vol. 53. — P. 100−111.
  257. Nathanson, J.A. The cellular NaC pump as a site of action for carbon monoxide and glutamate: a mechanism for long-term modulation of cellular activity / J.A. Nathanson, C. Scavone, C. Scanlon, M. McKee // Neuron. -1995.-Vol. 14.-P. 781−794.
  258. Ndisang, J.F. Carbon monoxide and hypertension / J.F. Ndisang, H.E.N. Tabien, R. Wang // J. Hypertension. 2004. — Vol. 22. — P. 1057−1074.
  259. Does nitric oxide modulate transmitter release at the mammalian neuromuscular junction? / T J. Nickels, G.W. Reed, J.T. Drummond et al. // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2007. — Vol. 34, Issue 4. — P. 318−322.
  260. Oxygen upregulates nitric oxide synthase gene expression in bovine fetal pulmonary artery endothelial cells / A.J. North, K.S. Lau, T.S. Brannon et al. // Am. J. Physiol. 1996. — V.270, — P. L643−649.
  261. Ogasawara, Y. Determination of bound sulfur in serum by gas dialysis/high-performance liquid chromatography / Y. Ogasawara, K. Ishii, T. Togawa, S. Tanabe // Anal. Biochem. 1993. — Vol. 215. — P. 73−81.
  262. Ogasawara, Y. Tissue and subcellular distribution of bound and acid-labile sulfur, and the enzymic capacity for sulfide production in the rat/ Y. Ogasawara, S. Isoda, S. Tanabe // Biol. Pharm. Bull. 1994. — Vol. 17. — P. 1535−1542.
  263. Olson, K.R. Vascular actions of hydrogen sulfide in nonmammalian vertebrates / K.R. Olson // Antioxid. Redox signal. 2005. — Vol. 7. -P.804−811.
  264. Carbon monoxide has anti-inflammatory effects involving the mitogen-activated protein kinase pathway / L.E. Otterbein, F.H. Bach, J. Alam et al. // Nat.Med. 2000. — Vol. 6. — P. 422−428.
  265. Otterbein, L.E. Heme oxygenase: colours of defense against cellular stress / L.E. Otterbein, A.M. Choi // Am. J. Physiol. Lung. Cell Mol. Physiol. -2000. Vol. 279. — P. L1029-L1037.
  266. Pan, Z.H. Nitric oxide-related species inhibit evoked neurotransmission but enhance spontaneous miniature synaptic currents in central neuronal cultures / Z.H. Pan, M.M.Segal, S. Lipton // Proc.Natl.Acad.Sci. USA. 1996. — Vol. 93.-P. 15 423−15 428.
  267. Pannen, B.H. Differential regulation of hepatic arterial and portal venous vascular resistance by nitric oxide and carbon monoxide in rats / B.H. Pannen, M. Bauer // Life Sci. 1998. — Vol. 62. — P. 2025−2033.
  268. Cerebral vascular endothelial heme oxygenase: expression, localization and activation by glutamate / H. Parfenova, R.A. Neff, J.S. Alonso et al. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2001. — Vol. 281. — P. C1954-C1963.
  269. Parkes, D. Carbon monoxide modulates secretion of corticotropin-releasing factor from rat hypothalamic cell cultures / D. Parkes, J. Kasckow, W. Vale // Brain Res. 1994. — Vol. 646. — P. 315−318.
  270. Patacchini, R. Hydrogen sulfide (H2S) stimulates capsaicin-sensitive primary afferent neurons in the rat urinary bladder / R. Patacchini, P. Santicioli, S. Giuliani, C.A. Maggi // Br. J. Pharmacol. 2004 — Vol. 142. -P. 31−34.
  271. Patacchini, R. Pharmacological investigation of hydrogen sulfide (H2S) contractile activity in rat detrusor muscle / R. Patacchini, P. Santicioli, S. Giuliani, C.A. Maggi // Eur. J. Pharmacol. 2005. — Vol. 509. — P. 171−177.
  272. Piantadosi, C.A. Biological chemistry of carbon monoxide / C.A. Piantadosi //Antioxid. Redox. Signal. 2002. — Vol 4. — P. 259−270.
  273. Picton, R. Mucosal protection against sulphide: importance of the enzyme rhodanese / R. Picton, M.C. Eggo, G.A. Merrill // Gut. 2002. — Vol. 50. — P. 201−205.
  274. Pineda, J. Nitric oxide and carbon monoxide activate locus coeruleus neurons through a cGMP-dependent protein kinase: involvement of a nonselective cationic channel / J. Pineda, J.H. Kogan, G.K. Aghajanian // J. Neurosci.- 1996. -Vol.16. P.1389−1399.
  275. Ponka, P. Cell biology of heme / P. Ponka // Am J Med Sci. 1999. — Vol. 318.-P. 241−256.
  276. Poss, K.D. Reduced stress defense in heme oxygenase 1 -deficient cells / K.D. Poss, S. Tonegawa // Proc.Natl.Acad.Sci. USA. 1997. — Vol. 94. — P. 10 925−10 930.
  277. Carbon monoxide as a novel neuroendocrine modulator: inhibition of stimulated corticotropin-releasing hormone release from acute rat hypothalamic explants / G. Pozzoli, C. Mancuso, A. Mirtella et al. // Endocrinology. 1994. — Vol.135. — P.2314−2317.
  278. Prast, H. Nitric oxide as modulator of neuronal function / H. Prast, A. Philippu // Progr. Neurobiol. 2001. — Vol. 64. — P. 51−68.
  279. Dynamics of carbon monoxide binding to cystathionine 3-synthase/ M. Puranik, C.L. Weeks, D. Lahaye et al. // J. Biol. Chem. 2006. — Vol. 281. -P.13 433−13 438.
  280. Hydrogen sulfide is a mediator of cerebral ischemic damage/ K. Qu C.P. Chen, B. Halliwell. et al. //Stroke. 2006. — Vol. 37. — P. 889−893.
  281. Hydrogen sulfide: Neurochemistry and neurobiology / K. Qu, S.W. Lee, J.S. Bian et al. // Neurochem. Int. 2008. — Vol. 52. — P. 155−165.
  282. Nitric Oxide / L.G. Que, S.E. George, T. Gotoh et al. // Biology and Chemistry. 2002. — Vol. 6, № 1. — P. 1−8.
  283. Raju, V.S. Regulation of heme oxygenase-2 by glucocorticoids in neonatal rat brain: characterization of a functional glucocorticoid response element / V.S. Raju, W.K. Jr. McCoubrey, M.D. Maines // Biochim. Biophys. Acta. -1997.-Vol. 1351. P.89−104.
  284. Raju, V.S. Coordinated expression and mechanisms of induction of HSP32 (heme oxygenase-1) mRNA by hyperthermia in rat organs / VS. Raju, M.D. Maines // Biochem. Biophys. Acta. 1993. — Vol. 1217. — P. 273−280.
  285. , B. 1713. Diseases of Workers. (Transl. from the Latin text «De Morbis Artificum Diatriba» by W. C. Wright, 1940) // History Med. 1964. -Vol. 8, 4: — P. 371−375.
  286. Reid, M.B. Reactive oxygen and nitric oxide in skeletal muscle / M.B. Reid //News in Physiol. Sci. 1996.-Vol. 11.-P. 114−119.
  287. Reiffenstein, R.J. H. Toxicology of hydrogen sulfide / R. J. Reiffenstein, W. C. Hulbert, S. H. Roth // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1992. -Vol.32.-P. 109−134.
  288. Reis, D.J. Is agmatine a novel neurotransmitter in brain? / D.J. Reis, S. Regunathan // Trends Pharmacol. Sci. 2000. — Vol.21, № 5. — P. 187−93
  289. Renganathan, M. Nitric oxide blocks fast, slow and persistent Na+channels in C-type DRG neurons by S-nitrosylation / M. Renganathan, T.R. Cummnis, S.G. Waxman // J. Neurophysiology. 2002. — Vol. 87, № 2. — P. 761−775.
  290. Nitric oxide synthase in rat neuromuscular junction and in nerve terminals of Torpedo electric organ: Its role as regulator of acetylcholine release/ J. Ribera, J. Marsal, A. Casanovas et al. // J. Neuroscience Res. 1998. — Vol. 51. — P.51−102.
  291. Rich, A. Carbon monoxide stimulates a potassium-selective current in rabbit corneal epithelial cells / A. Rich, G. Farrugia, J.L. Rae // Am. J. Physiol. 1994. — Vol .267. — P. C435-C442.
  292. Rodgers P. A. Sources of carbon monoxide (CO) in biological systems and applications of CO detection technologies/ P.A. Rodgers, H.J. Vreman, P.A. Dennery, D.K. Stevenson // Semin. Perinatol. 1994. — Vol. 18. — P. 2−10.
  293. Rotenberg, M.O. Isolation, characterization, and expression in Escherichia coli of a cDNA encoding rat heme oxygenase-2 / M.O. Rotenberg // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265. — P.7501−7506.
  294. Roth, S.H. Hydrogen Sulfide / In: Handbook of Hazardous Materials // S.H. Roth. USA.: Academic Press Inc., 1993. — P. 367−376.
  295. Ryter S.W. The heme synthesis and degradation pathways: role in oxidant sensitivity / S.W. Ryter, R.M. Tyrrell // Free. Radic. Bio. l Med. 2000. -Vol. 28.-P. 289−309.
  296. Sassa, S. Why heme needs to be degraded to iron, biliverdin IX and carbon monoxide? / S. Sassa //Antioxid Redox Signal. 2004. — Vol. 6. — P. 819 824.
  297. Savage, J.C. Determination of sulfide in brain tissue and rumen fluid by ion interaction, reversedphase high-performance liquid chromatography / J.C.Savage, D. H. Gould // J. Chromatogr. 1990. — Vol. 526. — P. 540−545.
  298. Schmidt, H.H. NO-, CO and -OH. Endogenous soluble guanylyl cyclase-activating factors / H.H. Schmidt // PEBS Lett. 1992. — Vol. 307. — P. 102 107.
  299. Schuman, E.M. Nitric oxide and synaptic function / E.M. Schuman, D.V. Madison // Annu. Rev Neurosci. 1994. — Vol. 17. — P. 153−183.
  300. Schwede F. Cyclic nucleotide analogs as biochemical tools and prospective drugs / F. Schwede, E. Maronde, H.G. Genieser, B. Jastorff // Pharmacol. Therap. 2000. — Vol. 87. — P. 199−226.
  301. Schweighofer, N. Diffusion of nitric oxide can facilitate cerebellar learning: A simulation study/ N. Schweighofer, G. Ferriol // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2000. — Vol. 97, № 19. — P. 10 661−10 665.
  302. Schwingshackl, A. Nitric oxide activates ATP-dependent K+ channels in human eosinophils/ A. Schwingshackl, R. Moqbel, M. Duszyk // J. Leukoc. Biology 2002. — Vol. 71, № 5. — P.807−12.
  303. Searcy, D.G. Sulfur reduction by human erythrocytes/ D.G. Searcy, S.H. Lee // J.Exp. Zool. 1998. — Vol. 282. — P.310−322.
  304. Segieth, J. Nitric oxide regulates excitatory amino acid release in a biphasic manner in freely moving rats / J. Segieth, S.J. Getting, C.S. Biggs, P. S. Whitton // Neurosci. Lett. 1995. — Vol. 200. — P. 101−104.
  305. Seino, S. PKA-dependent and PKA-independent pathways for cAMPregulated exocytosis / S. Seino, T. Shibasaki // Physiol. Rev. 2005.— Vol. 85, № 4.-P. 1303−1342.
  306. Shibahara, S. Cloning and expression of cDNA for rat heme oxygenase / S. Shibahara, R. Muller, H. Taguchi, T. Yoshida // Proc. Natl. Acad. Sci. USA -1985. Vol.82. — P.7865−69.
  307. Effects of L-arginine on spontaneous contraction of the rat portal vein / K. Shimamura, M. Zhou, S. Kimura et al. // Pflugers Arch. Eur. J. Physiol. -2003. Vol.446.-P.30−35.
  308. Shinomura, T. Reduction of depolarization-induced glutamate released by heme oxygenase inhibitor: possible role of carbon monoxide in synaptic transmission / T. Shinomura, S-I. Nakao, K. Mori // Neurosci. Lett. 1994. — Vol. 166. — P.131—134.
  309. L-Arginine produces NO-independent increases in dopamine efflux in rat striatum / M.T. Silva, S. Rose, J.G. Hindmarsh et al.//. NeuroReport. 1998. -Vol. 9.-P. 149−152.
  310. Modulation of neurotransmitter release by carbon monoxide at the frog neuro-muscular junction / G.F. Sitdikova, R.R. Islamov, M.A. Mukhamedyarov et al. // Curr. Drug. Metab. 2007. — Vol. 8, № 2. — P. 177 184.
  311. Sjostrand, T. Endogenous formation of carbon monoxide / T. Sjostrand // Acta. Physiol. Scand. 1950. — Vol. 22. — P. 137−141.
  312. Smith, M.A. Hippocampal vulnerability to stress and aging: possible role of neurotrophic factors / M.A. Smith // Behav. Brain. Res. 1996. — Vol. 78 -P.25−36.
  313. Snyder, S.H. Nitric oxide and carbon monoxide: parallel roles as neural messengers/ S.H. Snyder, S.R. Jaffrey, R. Zakhary// Brain. Res. Rev. 1998. -Vol. 26.-P. 167−175.
  314. Soares, M. P Heme oxygenase-1, a protective gene that prevents the rejection of transplanted organs /M.P. Soares, S. Brouard, R.N. Smith, F.H. Bach // Immunol Rev. 2001. — Vol. 184. — P. 275−285.
  315. Soares, M.P. Modulation of endothelial cell apoptosis by heme oxygenase-1-derived carbon monoxide / M.P. Soares, A. Usheva, S. Brouard et al. // Antioxid Redox Signal. 2002. — Vol. 4. — P.321−329.
  316. Son, H. Long-term potentiation is reduced in mice that are doubly mutant in endothelial and neuronal nitric oxide synthase / H. Son, R.D. Hawkins, K. Martin // Cell. 1996. — Vol. 87. — P. 1015−1023.
  317. Stampler, J.S. Physiology of nitric oxide in skeletal muscle / J.S. Stampler, G. Meissner // Physiology Rev. 2001 — Vol. 81, № 1 — P.209−237.
  318. Steinberg, S.F. Compartmentation of G protein coupled signaling pathways in cardiac myocytes / S.F. Steinberg, L.L. Brunton // Annu Rev Pharmacol Toxicol. 2001. — Vol. 41. — P. 751−773.
  319. Stevens, C.F. Reversal of long-term potentiation by inhibitors of haem oxygenase / C.F. Stevens, Y. Wang // Nature. 1993. — Vol. 364. — P. 147−49.
  320. Stewart, R.D. The effect of carbon monoxide on humans / R.D. Stewart // Annu Rev Pharmacol. 1975. — Vol. 17. — P. 409−423.
  321. Stipanuk, M.H. Catabolism of cysteine by rat renal cortical tubules/ M.H. Stipanuk, J. De la Rosa, L.L. Hirschberger // J. Nutr. 1990. — Vol. 120. — P. 450−458.
  322. Stipanuk, M.H. Sulfur amino acid metabolism: pathways for production and removal of homocysteine and cysteine / M.H. Stipanuk // Annu Rev. Nutr. 2004. — Vol. 24. — P. 539−577.
  323. Stone, J.R. Soluble guanylate cyclase from bovine lung: Activation of nitric oxide and carbon monoxide and spectral characterization of the ferrous and ferric states / J.R. Stone, M.A. Marietta // Biochemistry 1994. — Vol. 33. — R 5636−5640.
  324. Sun, Y. Heme oxygenase-2 mRNA: developmental expression in the rat liver and response to cobalt chloride / Y. Sun, M.D. Maines // Arch. Biochem. Biophys. 1990.- Vol. 282, — P.240−245.
  325. Szabo, C. Hydrogen sulfide and its therapeutic potential / C. Szabo // Nature Review. 2007. — Vol. 6 — P. 917−935.
  326. Taira, J. Nitric oxide formation from hydroxylamine by myoglobin and hydrogen peroxide / J. Taira, V. Misik, P. Riesz // Biochim. Biophys. Acta. -1997. Vol. 1336, № 3. — P. 502−508.
  327. Tang, G. Direct stimulation of K channels by exogenous and endogenous hydrogen sulfide in vascular smooth muscle cells / G. Tang, L. Wu, W. Liang, R. Wang // Mol Pharmacol. -2005. Vol. 68, № 6. — P. 1757−64
  328. Effects of nitric oxide on adenylyl cyclase stimulation in N18TG2 neuroblastoma cells / Y.P.Tao, L. Najafi, S. Shipleyet et al. // J. Pharmacol Exp Ther. 1998. — V. 286. — № 1. — P.298−304.
  329. Taoka, S. Characterization of NO binding to human cystathionine P-synthase: possible implications of the effects of CO and NO binding to the human enzyme / S. Taoka, R. Banerjee// J. Inorg. Biochem. 2001. — Vol. 87. -P. 245−251.
  330. Teague, B. The smooth muscle relaxant effect of hydrogen sulphide in vitro: evidence for a physiological role to control intestinal contractility / B. Teague, S. Asiedu, T.K. Moore // Br. J. Pharmac. 2002. — Vol. 137. -P.139−145.
  331. Tenhunen, R. The enzymatic conversion of heme to bilirubin by microsomal heme oxygenase / R. Tenhunen, H.S. Marver, R. Schmid // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1968.- Vol. 61. — P.748−55.
  332. Terrian, D.M. Persistent enhancement of sustained calcium-dependent glutamate release by phorbol esters: requirement for localized calcium entry / D.M. Terrian // J. Neurochem. 1995. — Vol. 64. — P. 172−180.
  333. Tertyshnikova, S. cGMP inhibits IP3-induced Ca release in intact rat megakaryocytes via cGMP- and cAMP-dependent protein kinases / S. Tertyshnikova, X. Yan, A. Fein // J. Physiology. 1998. — Vol. 512, № 1. -P.89−96.
  334. Tewari, K. Sodium nitroprusside and cGMP decrease Ca channel availability in basilar artery smooth muscule cells/ K. Tewari, J.M. Simard // Pflugers Arch. 1997. — Vol. 433, № 3. — P. 304−311.
  335. Thomas, S. Differential frequency-dependent regulation of transmitter release by endogenous nitric oxide at the amphibian neuromuscular synapse / S. Thomas, R. J. Robitaille //Neuroscience 2001. — Vol. 21, № 4, -P. 10 871 095.
  336. Carbon monoxide induces vasodilation and nitric oxide release but suppresses endothelial NOS / C. Thorup, C.L. Jones, S.S. Gross et al. // Am. J. Physiol. 1999. — Vol. 277. — P. F882-F889.
  337. Trakshel, G.M. Purification and characterization of the major constitutive form of testicular heme oxygenase: the non-inducible isoform / G.M. Trakshel, R.K. Kutty, M.D. Maines // J. Biol. Chem. 1986.- Vol.261. — P. 11 131−37.
  338. Molecular Mechanisms of Hydrogen Sulfide Toxicity / D.H. Truong, M A. Eghbal, W Hindmarsh et al. // Drug. Metabolism Reviews. 2006. — Vol. 38, № 4. — P. 733 — 744.
  339. Estrogen increases endothelial carbon monoxide, heme oxygenase 2 and carbon monoxide-derived cGMP by a receptor mediated system / W.
  340. Tschugguel, F. Stonek Z. Zhegu et al. // J. Clin. Endocrinol. Metab. 2001. — Vol. 86.-P. 3833−3839.
  341. Ubuka, T. Assay methods and biological roles of labile sulfur in animal tissues / T. Ubuka // J. Chromatogr. B Anal. Technol. Biomed. Life Sei. — 2002. Vol. 781. — P. 227−249.
  342. Udosen, I.T. Nitric oxide-epoxygenase interactions and arachidonate-induced dilation of rat renal microvessels / I.T. Udosen, H. Jiang, H.C. Hercule, A.O. Oyekan // Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. 2003. — Vol. 285, № 5.-P. 2054−2063.
  343. Uren, J.R. Modulation of cysteine metabolism in mice-effects of propargylglycine and L-cysteine-degrading enzymes / J.R. Uren, R. Ragin, M. Chaykovsky // Biochem. Pharmacol. 1978. — Vol. 27. — P.2807−2814.
  344. Utz, J. Carbon monoxide relaxes ilial smooth muscle through activation of guanylate cyclase / J. Utz, V. Ullrich// Biochem. Pharmacol. 1991. — Vol. 41. -P. 1195−2001.
  345. Van der Kloot, W. Quantal acetylcholine release at the vertebrate neuromuscular junction / W. Van der Kloot, J. Molgo // Physiol. Rev. 1994. -Vol. 74, № 4.-P. 899−991.
  346. Homocysteine metabolism in endothelial cells of a patient homozygous for cystathionine beta-synthase (CS) deficiency / E.F. Van der Molen, M. J. Hiipakka, van Lith-Zanders et al. // Thromb. Haemost. 1997. — Vol. 78. — P. 827−833.1. Ol
  347. Cyclic GMP regulation of the L-type Ca channel current in human atrial myocytes / G. Vandecasteele, I. Verde, C. Rucker-Martin et al. // J. Physiology 2001. — Vol. 533. — P. 329−340.
  348. Vargas, J.E. Maternal y-cysta-thionase deficiency: absence of both teratogenic effects and pregnancy complications / J.E. Vargas, S.H. Mudd, S.E. Waisbren, H.L. Levy // Am. J. Obstet. Gynecol. 1999. — Vol. 181. — P. 753−755.
  349. Role of phosphodiesterase and protein kinase G on nitric oxide-induced inhibition of prolactin release from the rat anterior pituitary / M.O. Velardez, A. de Laurentiis, M.C.del Carmen Diaz et al. // Eur. J. Endocrinol. 2000. — Vol. 143.-P. 279−284.
  350. Carbon monoxide: a putative neural messenger / A. Verma, D.J. Hirsch, C.E. Glatt et al. // Science. 1993. — Vol. 59. — P. 381−84.
  351. Vincent, S.R. Histochemical mapping of nitric oxide synthase in the rat brain / S.R. Vincent, G.K. Kimura // Neuroscience. 1992.- Vol. 46. — P. 755 784.
  352. Graft protective effects of heme oxygenase 1 in mouse tracheal transplant-related obliterative bronchiolitis / G.A. Visner, F. Lu, H. Zhou et al.// Transplantation. 2003. — Vol. 76, — P.650−656.
  353. Vollerthun, R. Heme oxygenase-2 in primary afferent neurons of the guinea pig / R. Vollerthun, B. Hohler, W. Kummer // Histochem. Cell. Biol. 1996. -Vol. 105. — P.45358.
  354. Vreman H.J. Selection of metalloporphyrin heme oxygenase inhibition based on potency and photoreactivity / H.J. Vreman, B.C. Ekstrand, D.K. Stevenson // Pediatr. Res. 1993. — Vol. 33. — P. 195−200.
  355. Vyskocil, F. The cAMP cascade modulates the neuroinformative impact of quantal release at cholinergic synapse / F. Vyskocil, E.A. Bukharaeva, D.V. Samigullin, E. Nikolsky // Proceed, of Neuroinformatics. 2001. — P. 317 323.
  356. Different faces of the heme-heme oxygenase system in inflammation / F.A. Wagener, H. Volk, D. Willis et al. // Pharmacol Rev. 2003. — Vol. 55. — P. 551−571.
  357. Nitric oxide regulates endocytosis by S-nitrosylation of dynamin / G. Wang, N H. Moniri, K Ozawa et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. -Vol. 103, № 5.-P. 1295−1300.
  358. Wang, J. Genomic basis of cystathioninuria (MIM219500) revealed by multiple mutations in cystathionine-y-lyase (CTH) / J. Wang, RA. Hegele // Hum. Genet. 2003. — Vol. 112. — P.404−408.
  359. Nitric Oxide Donors / P.G. Wang, M. Xian, X. Tang et al. // Chemical Activities and Biological Applications. Chem. Rev. 2002. — Vol. 102. — P. 1091−1134
  360. Wang R. Carbon monoxide-induced vasorelaxation and the underlying mechanisms/ R. Wang, Z.Z. Wang, L. Wu // Br. J. Pharmacol. 1997. — Vol. 121.-P. 927−934.
  361. Wang, R. Signal Transduction and the Gasotransmitters. NO, CO and H2S in Biology and Medicine / R.Wang. Totowa: Humana Press, 2004. — 377 p.
  362. Wang, R. Two’s company, three’s a crowd: can H2S be the third endogenous gaseous transmitter? // FASEB J. 2002. — Vol. 16. P. 17 921 298.
  363. Wang, T. Nitric oxide mediates activity-dependent synaptic supression at developing activity-dependent synaptic supression at developing neuromuscular synapses / T. Wang, Z. Xie, B. Lu // Nature. 1995. — Vol. 374. — P.262−266.
  364. Protective role of heme oxygenase-1 on trinitrobenzene sulfonic acid-induced colitis in rats / W.P. Wang, X. Guo, M.W. Koo et al. // Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver. Physiol. -2001. Vol. 281. — P. G586-G594.
  365. Wang, R. The chemical modification of K (Ca) channels by carbon monoxide in vascular smooth muscle cells / R. Wang, L. J. Wu // Biol. Chem. 1997. — Vol. 272. — P. 8222−8226.
  366. Acute hydrogen sulfide poisoning. Demonstration of selective up take of sulfide by the brainstem by measurement of brain sulfide levels / M.W. Warenycia, L.R. Goodwin, C.G. Benishin et al. // Benishin. Biochem Pharmacol. 1989.-Vol. 38.-P. 973−981.
  367. West, A.R. Nitric oxide and potassium chloride-facilitated striatal dopamine efflux in vivo: role of calcium- dependent release mechanisms/ A.R. West, M.P. Galloway // Neurochem. Int. 1998. — Vol. 33. — P. 493 501.
  368. The novel neuromodulator hydrogen sulfide: an endogenous peroxynitrite 'scavenger1? / M. Whiteman, J.S. Armstrong, S.H. Chu et al. // J. Neurochem. 2004. — Vol. 90. — P. 765−768.
  369. Whiteman, M. Hydrogen sulphide: a novel inhibitor of hypochlorous acid-mediated oxidative damage in the brain? / M. Whiteman, N.S. Cheung, Y.Z. Zhu // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. — Vol. 326. — P. 794−798.
  370. Wiesinger, H. Arginine metabolism and the synthesis of NO in nervous system / H. Wiesinger // Prog Neurobiol. 2001. — Vol. 64, № 4. — P. 365 391.
  371. Wildemann, B. Nitric oxide and cGMP induced vesicle release at Drosophila neuromuscular junction / B. Wildemann, G. Bicker // J. Neurobiol. 1999. — Vol. 39, № 3. — P. 337−346.
  372. Hemoxygenase-2 is an oxygen sensor for a calcium-sensitive potassium channel / S.E. Williams, P. Wootton, H.S. Mason et al. // Science. 2004. -Vol. 306.-P. 2093−2097.
  373. Willis, D. Heme oxygenase: a novel target for the modulation of the inflammatory response / D. Willis, A.R. Moore, R. Frederick, D.A.Willoughby //Nat. Med. 1996.- Vol. 2. — P. 87−90.
  374. Wu, L. Different mechanisms underlying the stimulation of K (Ca) channels by nitric oxide and carbon monoxide / L. Wu, K. Cao, Y. Lu, R. Wang // Clin Invest. 2002. — Vol. 110. — P. 691−700.
  375. Wu, L., Wang, R. Carbon monoxide: endogenous production, physiological functions, and pharmacological applications / L. Wu, R. Wang // Pharmacol. Rev. 2005. — Vol. 57. — P. 585−630.
  376. Carbon monoxide activates KCa channels in newborn arteriole smooth muscle cells by increasing apparent Ca sensitivity of a-subunits/ Q. Xi, D. Tcheranova, H. Parfenova et al. // Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol.2004.-Vol. 286.-P. 610−618.
  377. Xue, L. Carbon monoxide and nitric oxide as coneurotransmitters in the enteric nervous system: evidence from genomic deletion of biosynthetic enzymes / L. Xue, G. Farrugia, S.M. Miller et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA -2000.-Vol. 97.-P. 1851−1855.
  378. Yang, G. Cystathionine y-lyase overexpression inhibits cell proliferation via a H2S-dependent modulation of ERK½ phosphorylation and p21Cip/WAK-l / G. Yang, K. Cao, L. Wu, R. Wang // J. Biol. Chem. 2004. -Vol. 279. -P.49 199−49 205.
  379. Activation of K channels by H2S in rat insulin-secreting cells and the underlying mechanisms / W. Yang, G. Yang, X. Jia et al. // J. Physiol.2005. Vol. 569. — P. 519−531.
  380. Reactive oxygen species and nitric oxide mediate plasticity of neuronal calcium signaling / O. Yermolaieva, N. Brot, H. Weissbach rt al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — Vol. 97. № 1. — P. 448−453.
  381. Heme oxygenase 2: Endothelial and neuronal localization and role in endothelium-dependent relaxation / R. Zakhary, S.P. Gaine, J.L. Dinerman et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996. — Vol. 93. — P.795−98.
  382. Targeted gene deletion of heme oxygenase 2 reveals neural role for carbon monoxide / R. Zakhary, K.D. Poss, S.R. Jaffrey et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1997. — Vol. 94. — P. 14 848−14 853.
  383. Zhao, W. HS-induced vasorelaxation and underlying cellular and molecular mechanisms / W. Zhao, R. Wang // Am. J. Physiol. Heart. Circ. Physiol. -2002. Vol. 283. — P. H474-H480.
  384. Zhao, W. The vasorelaxant effect of H2S as a novel endogenous gaseous KATp channel opener / W. Zhao, J. Zhang, Y. Lu, R. Wang // EMBO J.- 2001. -Vol. 20.-P. 6008−6016.
  385. The role of hydrogen sulfide generation in the pathogenesis of hypertension in rats induced by inhibition of nitric oxide synthase / G. Zhong, F. Chen, Y. Cheng et al.// J. Hypertens. -2003. Vol. 21. — P. 1879−1885.
  386. Zhuo, M. Nitric oxide and carbon monoxide produce activity dependent long-term synaptic enhancement in hippocampus / M. Zhuo, S.A. Small, E.R. Kandel, R.D. Hawkins // Science. 1993. — Vol. 260. — P. 1946−1950.
  387. Zhuo, M. On the respective roles of nitric oxide and carbon monoxide in long-term potentiation in the hippocampus / M. Zhuo, J.T. Laitinen, X. Li, R.D. Hawkins // Learn. Mem. 1999. — Vol. 6, № 1. -P. 63−76.
  388. Zissimopoulos, S. Redox regulation of the ryanodine receptor/calcium release channel / S. Zissimopoulos, F.A. Lai // Biochemical Society Transactions. -2006. Vol. 34, part 5. — P. 919−921.
  389. Dantrolene inhibition of ryanodine receptor Ca2+ release channels: molecular mechanism and isoform selectivity / F. Znao, P. Li, S.R. Chen et al. // J.Biol. Chem. 2001. — Vol. 276, № 17 — P. 13 810−13 816.
  390. Zsombok, A. Nitric oxide increases excitability by depressing a calcium activated potassium current in snail neurons / A. Zsombok, S. Schrofner, A. Hermann, H.H. Kerschbaum // Neurosci. Lett. 2000. — Vol. 295, № 3. -P.85−88.
  391. Zucker, R.S. Short-term synaptic plasticity /R.S. Zucker, W.G. Regehr //. Annu. Rev. Physiol. 2002. — Vol. 64. — P. 355−405.
  392. Zufall, F. Identification of a long lasting form of odor adaptation that depends on the carbon monoxide/cGMP second-messenger system / F. Zufall, T. Leinders-Zufall // J.Neurosci. 1997. — Vol. 17, № 8. — P. 27 032 712.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!