Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Биосинтез внеклеточных гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus thuringiensis и Bacillus circulans

Диссертация: Биосинтез внеклеточных гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus thuringiensis и Bacillus circulans
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы. Щелочные внеклеточные гуанилспецифичные рибонуклеазы обнаружены у многих бацилл: B. amyloliquefaciens, B. intermedius, B. pumilus, B. circulans, B. thuringiensis, B. coagulans, B. polymyxa и др. Детальный анализ этих ферментов выявил высокую гомологию их первичных структур, физико-химических и каталитических свойств (Лещинская и др., 1974; Лещинская, 1975; Hartley, 1997… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Регуляция экспрессии генов бацилл на уровне транскрипции
    • 1. 1. РНК-полимераза и стфакторы Bacillus subtilis
    • 1. 2. Структура промоторов генов Bacillus subtilis
    • 1. 3. Регуляция экспрессии генов Bacillus subtilis в неблагоприятных условиях внешней среды
      • 1. 3. 1. Двухкомпонентныерегуляторные системы бацилл
      • 1. 3. 2. Регуляция экспрессии генов альтернативным
  • -фактором
  • 2. Гуаниспецифичные рибонуклеазы бацилл
    • 2. 1. Физико-химические свойства белков
    • 2. 2. Клонирование генов рибонуклеаз
    • 2. 3. Биосинтез рибонуклеаз

Биосинтез внеклеточных гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus thuringiensis и Bacillus circulans (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Щелочные внеклеточные гуанилспецифичные рибонуклеазы обнаружены у многих бацилл: B. amyloliquefaciens, B. intermedius, B. pumilus, B. circulans, B. thuringiensis, B. coagulans, B. polymyxa и др. Детальный анализ этих ферментов выявил высокую гомологию их первичных структур, физико-химических и каталитических свойств (Лещинская и др., 1974; Лещинская, 1975; Hartley, 1997; Афанасенко и др., 1979; Струминская и др., 1992; Дементьев и др., 1993а, б, в- 1996). Изучены некоторые биологические эффекты внеклеточных рибонуклеаз: стимуляция роста прои эукариот (Колпаков и др., 1996, 2000), мутагенные и антимутагенные свойства (Ilinskaya et al., 1995; Ivanchenko et al, 1997), антивирусное и противоопухолевое действие (Karpetsky, 1981; Youle et al., 1993; Калачева и др., 1997; Kurinenko et al., 1998). РНКазы используются в молекулярной биологии в качестве инструмента для изучения РНК, находят применение в медицине и сельском хозяйстве. Тандем генов РНКазы B. amyloliquefaciens — барназы и ее внутриклеточного ингибитора — барстара был использован для получения гибридных семян табака (Mariani et al., 1991, 1992) и получения устойчивого к фитофторозу картофеля (Natsoulis, Boeke, 1991). На основе ингибиторов РНКаз создаются препараты для лечения аллергии (Hatzelmann et al., 1995; Bufe et al., 1996), активаторы РНКаз применяются при терапии вирусных инфекций (Liu, Altman, 1995), разрабатываются терапевтические препараты, в том числе для воздействия на опухолевые клетки, путем создания коньюгатов РНКаз, обладающих специфичностью к определенному типу РНК (Giles et al., 1998; Robbins et al., 1998; Piccolie et al., 1999; Rybak, 1999).

Клонирование и секвенирование генов гуанилспецифичных РНКаз (Hartley, 1988; Shulga et al., 1992; Шульга и др., 2000; Znamenskaya et al., 1995) открыло возможность изучения механизма регуляции биосинтеза ферментов на молекулярном уровне. Синтез и секреция ферментов деградации, в том числе фосфогидролаз, является одним из способов адаптации бактерий к изменяющимся условиям окружающей среды. Поэтому установление молекулярных механизмов биосинтеза ферментов различных бацилл может внести определенный вклад в понимание этой проблемы, имеющей общебиологическое значение. В связи с тем, что бациллярные ферменты имеют также практическое значение, результаты исследования регуляции их синтеза могут быть использованы в биотехнологии, например, для повышения выхода ферментов путем клонирования генов с эффективными регуляторными элементами.

Цели и задачи исследования. Целью данной работы было установление систем регуляции биосинтеза гуанилспецифичных рибонуклеаз, секретируемых Bacillus thuringiensis и Bacillus circulans, на основании изучения экспрессии клонированных генов в рекомбинантных штаммах Bacillus subtilis, включая дефектные по определенным сенсорно-регуляторным белкам и ст-фактору.

В работе решались следующие задачи:

1. Анализ структуры генов гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus thuringiensis и Bacillus circulans.

2. Изучение регуляции биосинтеза гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus thuringiensis и Bacillus circulans в исходных штаммах-продуцентах.

3. Получение плазмид с полными генами гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus thuringiensis и Bacillus circulans, обеспечивающих их синтез в клетках В. subtilis, и изучение экспрессии генов в рекомбинантных штаммах.

4. Выяснение возможной роли сенсорно-сигнальной системы РНО регулона, а также альтернативного ав-фактора в регуляции экспрессии генов рибонуклеаз.

5. Изучение молекулярного механизма действия актиномицина Д на биосинтез фосфогидролаз бацилл.

Научная новизна работы. К началу настоящей работы были изучены системы фосфатной регуляции синтеза внеклеточных гуанилспецифичных рибонуклеаз B. intrmedius (биназа), B. pumilus (РНКаза Вр) и B. amyloliquefaciens барназа), выявлено два альтернативных способа регуляции их биосинтеза: активация экспрессии генов в условиях дефицита неорганического фосфата (биназа и РНКаза Вр) и независимый от последнего (барназа). В данной работе изучается биосинтез новых гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus thuringiensis (РНКаза Bth) и Bacillus circulans (РНКаза Bei). Установлено, что синтез обоих ферментов в исходных штаммах-продуцентах и рекомбинантных штаммах B. subtilis происходит в условиях фосфатного голодания, однако регуляция осуществляется разными системами. С использованием мутантных штаммов B. subtilis с делециями генов, кодирующих сенсорный и регуляторный белки РНО регулона, показано, что экспрессия гена гуанилепецифичной РНКазы В. thuringiensis регулируется на уровне транскрипции белком PhoP двухкомпонентной системы транедукции сигнала PhoP-PhoR. Это в совокупности с полученными ранее данными указывает на то, что внутри рода Bacillus достаточно широко распространена система регуляции экспрессии генов по типу РНО регулона B.subtilis. В то же время подавляемый неорганическим фосфатом биосинтез РНКазы В. circulans не зависит от белков-регуляторов РНО регулона и альтернативного ств-фактора. На основании изучения биосинтеза гуанилспецифичных рибонуклеаз и фосфатаз ряда бацилл предложен механизм, объясняющий парадоксальный эффект активации синтеза некоторых ферментов актиномицином Д — ингибитором транскрипции. Выявленные в работе закономерности расширяют сведения о функционировании регуляторных систем бактериальной клетки.

Практическая ценность работы. Подобраны оптимальные среды для биосинтеза гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus thuringienasis и Bacillus circulans. Сконструированы плазмиды, обеспечивающие высокий уровень экспрессии генов РНКазы Bth и РНКазы Bei в штаммах Bacillus subtilis. Показано, что актиномицин Д может быть использован для увеличения выхода ферментов, в регуляции активности генов которых участвуют взаимодействующие с промотором внутриклеточные белки-регуляторы. 9.

Апробация работы. Основные положения диссертационной работы были доложены на VIII Европейском конгрессе по биотехнологии (Будапешт, Венгрия, 1997), XI Всероссийской конференции «Ферменты микроорганизмов» (Казань, 1998), Эйкмановской юбилейной международной конференции «Infections of 21-st Century» (Нидерланды, 1998), ежегодных научных конференциях Казанского университета (Казань, 1999, 2000), конференции студентов и аспирантов по фундаментальным наукам «Ломоносов 2000» (Москва, 2000), XXXVIII международной научной студенческой конференции «Студент и научно-технический прогресс» (Новосибирск, 2000), научной конференции молодых ученых, аспирантов и студентов научно-образовательного центра КГУ «Материалы и технологии XXI века» (Казань, 2000), Международном конгрессе по биохимии и молекулярной биологии «Beyond the Genome» (Великобританая, Бирмингем, 2000).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 10 работ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Показано, что синтез гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus thuringiensis (РНКазаы Bth) и Bacillus circulans (РНКазы Bci) в исходных штаммах-продуцентах и рекомбинантных штаммах Bacillus subtilis осуществляется в период замедления роста при дефиците неорганического фосфата в среде.

2. Получены плазмиды, содержащие полные гены РНКаз Bth и Bci, обеспечивающие эффективную экспрессию генов данных ферментов в клетках B.subtilis.

3. При изучении синтеза РНКазы Bth в рекомбинантном штамме Bacillus subtilis установлена его регуляция посредством белков двухкомпонентной системы сигнальной трансдукции PhoP-PhoR, что обусловлено наличием в промоторе гена РНКазы Bth гексануклеотидных последовательностей ТТСАТА и ТТТАСА, гомологичныхpho-6oксу генов РНО регулона Bacillus subtilis.

4. Показано, что негативно регулируемый экзогенным фосфатом биосинтез РНКазы Bci не зависит от наиболее часто встречающихся типов регуляции экспрессии генов, активируемых в условиях фосфатного голодания, а именнобелков РНО регулона PhoP-PhoR и альтернативного ств-фактора РНК-полимеразы.

5. Установлено, что ингибитор транскрипции — актиномицин Д активирует биосинтез гуанилспецифичных рибонуклеаз Bth и Bci. На основании анализа влияния актиномицина Д на биосинтез широкого спектра гуанилспецифичных рибонуклеаз и фосфомоноэстераз бацилл предложена гипотеза, объясняющая механизм его активирующего действия, в соответствии с которым эффект обусловлен экранирующим действием белка-регулятора, препятствующего интеркаляции антибиотика.

Заключение

.

Суммируя данные литературы, можно отметить, что гуанилспецифичные циклизующие РНКазы различных бацилл являются структурными и функциональными гомологами, что указывает на эволюционное родство их структурных генов. Тем не менее по особенностям первичной структуры,.

40 основным физико-химическим и каталитическим характеристикам эти ферменты можно подразделить на барназоподобные (барназа, РНКаза Bei) и биназоподобные (биназа, РНКаза Вр, РНКаза Bth, РНКаза Всо).

Исследование биосинтеза гуанилепецифичных рибонуклеаз, секретируемых B. intermedius, B. pumilus, B. amyloliquefaciens показало, что синтез биназы и РНКазы Вр подавляется неорганическим фосфатом, причем регуляция экспрессии этих генов, вероятно, аналогична регуляции генов РНО регулона B.subtilis. Биосинтез барназы не подвержен регуляции Фн. К настоящему времени клонированы и секвенированы полные гены гуанилепецифичных рибонуклеаз B. thuringiensis и B. circulans, что делает возможным изучение тонких механизмов регуляции экспрессии этих генов. РНКаза Bth является структурным и функциональным гомологом биназы, а РНКаза Bei — гомологом барназы.

Нам представляется интересным провести исследование закономерностей биосинтеза РНКаз B. thuringiensis и B. circulans и сравнить их с данными, полученными для уже изученных рибонуклеаз, поскольку информация об экспрессии генов гуанилепецифичных РНКаз разных видов бацилл может расширить представления о регуляции биосинтеза секретируемых ферментов.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ 1. Материалы и методы исследования Штаммы и плазмиды. В работе использовали штаммы: B. thuringiensis var. subtoxicus В388 и В. circulars BCF247, полученные из центра «Биоинженерия» РАНB. amyloliquefaciens Н2, предоставленный Р. Хартли, (R.Hartley, Национальные институты здоровья, Бетезда, США) — B. inetrmedius 7Р (ВКМ) — B. pumilus КММ 62 (ТИБОХ ДВО РАН) — B. subtilis 168 (trp С2), B. subtilis JH642 (pheAltrpC2), B. subtilis MH 5117 (pheAltrpC2phoPDEcoRI mdh: Tef), B. subtilis MH5124 (pheAltrpC2phoRuBalI:Tetr), предоставленные доктором Хьюлитт (Hullet, Чикагский университет, США) — B. subtilis ML6 (trp С2 sig В:ü-Hind III Eco RV: cat), предоставленный профессором М. Хеккером (M.Hecker, Институт микробиологии и молекулярной биологии, Грифсволд, Германия) и E. coli XLI-Blue (г ее А1, endA l, gyrA 96, thi-l, hsdR17, supE44, relAl, lac, [F 'proAB, lac fi ZU Ml 5, TnlO (tetR)}), «Stratagene» .

Характеристика плазмид, использованных в работе, приведена в.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.А., Мардашов С. Р. Белковый синтез и разрушение иРНК у E.coliHБиохимия. — 1974. — т.39. — с.852−863.
  2. Е.В. Руководство по химическому анализу почв. М.: Изд-во МГУ. — 1970.-218с.
  3. Г. А., Дудкин С. М., Каминин Л. Б. Первичная структура рибонуклеазы Bacillus intermedius //Биоорганическая химия. 1979.- т.5,№ 2 -с. 187−202.
  4. М.И., Казаринова Л. А. Влияние антибиотиков на биосинтез 5' инозиновой кислоты мутантом Brevibacterium ammoniagenes //Прикл. Биохим. и микробиол. — 1983. — т. 19. — с.590−598.
  5. Г. Е., Варламов В. П. Выделение внутриклеточных ингибиторов бактериальных РНК аз на колонке с иммобилизованной РНКазой Bacillus intermedius //Прикладная биохимия и микробиология. -1994. т.30. — с.379−383.
  6. С.А., Янковский Н. К. Структура прокариотических геномов //Молекулярная биология. 1999. — т.6. — с.941−957.
  7. Ю. Д., Яруллин В. Р., Бартошевич Ю. Э., Жданович Ю. В., Насонова Л. И. Селекционное и физиологическое исследование культуры B.circulans продуцента бутирозина //Антибиотики и химиотерапия. — 1992. — т.37 — С.-61−64.
  8. Л.А., Знаменская Л. В., Лещинская И. Б. Влияние актиномицина Д на биосинтез рибонуклеаз спорообразующих бактерий //Антибиотики и химиотерапия. 1997. — т.42,№ 11. — с.15−21.
  9. Д.М. Клонирование ДНК. Методы: Пер. с англ. М.: Мир, 1988, -538с.
  10. А.Э., Голышин Н. П., Рябченко Н. Ф. Роль B.thuringiensis в природных биоценозах //Микробиологический журнал. 1993. — т.55. — с. 104 110.
  11. Е. А. Введения в биологию стационарной фазы бактерий: механизм общего ответа на стрессы //Микробиология. 1999. — т.68. — с.623−631.
  12. Э., Кандлифф Э., Рейнолдс Л. соавт. Молекулярная основа действия антибиотиков. М.: Мир, 1975. -500с.
  13. A.A., Орлов В. М., Шляпников C.B. Полная первичная структура рибонуклеазы бактерии Bacillus thuringiensis //Биоорганическая химия. 1993а. — т. 19,№ 9. — с.853−861.
  14. A.A., Моисеев Г. П., Шляпников C.B. Первичная структура и каталитические свойства внеклеточной рибонуклеазы Bacillus circulans //Биоорганическая химия. 19 936. — т.19,№ 11. — с. 1065−1072.
  15. A.A., Голышин П. Н., Рябченко Н. Ф. Две формы внеклеточной низкомолекулярной рибонуклеазы Bacillus s/xBCF 247. Выделение и характеристика белка //Биохимия. 1993 в. — т.58,№ 8. — с. 12 581 265.
  16. H.H., Камзолова С. Г. Сенсорно-регуляторные системы бактерий //Успехи современной биологии. 1992. — т.26. — с.1338−1349.
  17. JI.B., Клейнер Г. И., Паэгле Б. А. Оптимизация условий культивирования Bacillus intermedius для повышения биосинтеза щелочной внеклеточной РНКазы //Микробиология. 1980. -т.49,№ 5. — с.722−725.
  18. JI.B., Капранова М. Н., Клейнер Г. И., Лещинская И. Б. Влияние неорганического фосфата на рост и биосинтез щелочной внеклеточной РНКазы Bacillus intermedius //Микробиология. 1982. — т .51,№ 5. — с.776−780.
  19. JI.B., Ромахина Е. Р., Клейнер Г. И., Лещинская И. Б. Влияние хлорамофеникола и актиномицина Д на биосинтез щелочнойвнеклеточной РНКазы Bacillus intermedius //Микробиология. 1984. -т.53,№ 5. — с.796−801.
  20. JI.B., Ромахина Е. Р., Филатова С. В., Балабан Н. П., Лещинская И. Б. Биосинтез внеклеточных ферментов Bacillus intermedius //Микробиология. 1986. — т.55,№ 3. — с.449−454.
  21. JI.B., Вершинина В. И., Вершинна О. А., Лещинская И. Б. Эффективность промоторов и экспрессия генов гуанилспецифичных рибонуклеаз бацилл / 8 Конференция «Новые направления в биотехнологии1. Москва, 1998. -с.57.
  22. Л.В., Ивайловская В. Л., Иванов Е. И. Биосинтез внеклеточной рибонуклеазы Bacillus pumilus //Микробиология. 1994. -т.63,№ 6. — с.986−992.
  23. Л. В. Габдрахманова Л.А., Чернокальская Е. Б., Лещинская И. Б. Регуляция биосинтеза внеклеточных рибонуклеаз в исходных бациллярных и рекомбинантных штаммах Escherichia coli //Микробиология. 1995. — т.64,№ 5. — с.616−623.
  24. Н.Д. Основы физиологии микробов. М.: Изд-во АН СССР. 1963. -245с.
  25. Н.В., Булгакова Р. Ш., Казанцева Н. Ю., Куриненко Б. М. Цитотоксические свойства комплекса противоопухолевого антибиотика блеомицина и рибонуклеазы Bacillus intermedius //Антибиотики и химиотерапия. 1997. — т.42. — с. 16−20.
  26. Клонирование ДНК. Методы //Под ред. Гловера Д. М.: Мир. 1988. -538с.
  27. Л.В., Федорова Н. Д., Передельчук М. Ю., Рябченко И. Ф., Шульга А. А., Кирпичников М. П. Клонирование гена внеклеточной РНК азы Bacillus thuringiensis var. subtoxicus //Биотехнология. 1994. — № 2. -c.9−11.
  28. А.И., Куприянова-Ашина Ф.Г., Горская Е. М. Изменение биологических свойств лактобацилл под влиянием экзогенной рибонуклеазы //Микробиология. 1996. — т.41. — с. 16−18.
  29. А.И., Куприянова-Ашина Ф.Г., Лещинская И. Б. Зависимость влияния РНКазы Bacillus intermedius на рост пекарских дрожжей от концентрации экзогенного фермента //Микробиология. 2000. -т.69. — с.478−482.
  30. С.И., Знаменская Л. В. Комплекс программ „ВЮРТ“ для оптимизации в биологических исследованиях //Биологические науки 1992. — N2.-С. 15−18.
  31. Л.В., Корецкая Н. Г., Трофименко А. Ф., Дубойковская З. А., Добрица А. П. Конструирование рекомбинантных штаммов В.thuringiensis, активных против насекомых отряда Lepidoptera и Coleoptera //Биотехнология. 1994. — № 7. — с. 15−20.
  32. .М., Собчук Л. И., Хайбуллина С. А., Булгакова Р. Ш. Экспериментальное исследование противоопухолевой эффективности РНКазы Bacillus intermedius //Эксперим. Онкология. 1988. — т.10. — с.54−57.
  33. И.Б., Булгакова Р. Ш., Балабан Н. П., Егорова Г. С. Препаративное получение высокоочищенной рибонуклеазы Bacillus intermedius //Прикладная биохимия и микробиология. 1974. — т. 10,№ 2. -с.242−247.
  34. И.Б. Нуклеодеполимеразы сапрофитных бактерий. -Казань.: Изд-во Казанского Университета, 1975,-180с.
  35. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М.: Мир. 1984. 394с.
  36. Д. Биохимия. М.: 1980. — т.З. — 487с.
  37. М.А., Богданов А. А., М.А. Прокофьев. Щелочная фосфатаза, связанная с рибосомами из Escherichia coli //Биохимия. 1965. -V.30. — Р.463−470.
  38. К.М., Шульга А. А., Захарьев В. М., Кирпичников М. П., Скрябин К. Г., Баев А. А. Клонирование и определение нуклеотидной последовательности гена РНКазы Bacillus intermedius //ДАН СССР. 1989. -т.309,№ 6. — с.1476−1479.
  39. О.Н. Неканонические элементы нуклеотидной последовательности бактериальных промоторов и их роль в формировании транскрипционного комплекса: Автореф. дис. д. б. н. Пущино, 1999.
  40. А.Г., Санишвили Р. Г., Борисова С. Н., Строкопытов Б. В., Вагин А. П., Чепурнова Н. К., Вайнштейн Б. К. Структура двух кристаллических модификаций рибонуклеазы Bacillus intermedius //Кристаллография. 1989. — т.34. — с.137−142.
  41. С. Дж. Основы культивирования микроорганизмов и клеток. -1978.-М.: Мир.-ЗЗ 1с.
  42. Н.А. Биометрия . М.: Изд-во МГУ, 1970. — 367с.
  43. Ф. Внеклеточные ферменты микроорганизмов. М.: Изд-во Мир, 1987.-117с.
  44. Е.О., Говорунова В. А., Бабаева JI.B. //Прикл. Биохимия и микробиология. 1983. — т. 19. — с.599−602.
  45. А.С. Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка: Учеб. Для студентов биол. спец. вузов. —М.: Высш.шк., 1986. -303с.
  46. Н.К., Ивайловский B.JL, Дементьев А. А., Моисеев Г. П., Федосов Ю. А., Яковлев Г. И. Внеклеточная рибонуклеаза из Bacillus pumilus //Биологические науки. 1992. — № 2. — с.41−44.
  47. H.Д., Шульга A.A., Передельчук М. П., Кожаринова Л. В., Голышин П. Н., Рябченко Н. Ф., Кирпичноков М. П. Клонирование гена внеклеточной рибонуклеазы Bacillus circulans //Молекулярная биология. -1994. -№ 2. -с.468−472.
  48. K.P. Бациллы. Генетика и биотехнология. М.: Мир, 1992. -530с.
  49. Е.Б., Ромахина Е. Р., Балабан Н. П., Вершинина В. И. Клонирование генов внеклеточной РНКазы Bacillus intermedius //Биологические науки. 1992. — № 2. — с.45−50.
  50. М.Р., Волкова Т. И., Ермакова О. В., Лопатнев C.B. Выделение внутриклеточного ингибитора секретируемой РНКазы Bacillus intermedius //Прикладная биохимия и микробиология. 1991. — Т.27. — вып.5. -с.673−679.
  51. C.B., Дементьев A.A. Аминокислотная последовательность и каталитические свойства внеклеточной рибонуклеазы Bacillus coagulans //ДАН РАН. 1993. — т.332,№ 3. — с.382−384.
  52. A.A., Знаменская Л. В., Морозова О. В., Лещинская И. Б., Кирпичников М. П. Рибонуклеаза из Bacillus thuringiensis var. subtoxicus. Структура гена и регуляция биосинтеза //Биоорганическая химия. 2000. -т.26 — № 9. — 673−679.
  53. Е.М., Позмогова И. Н., Работнова И. Л. Влияние ингибитора синтеза белка хлорамфеникола на основные показатели роста непрерывной и периодической культуры Bacillus megaterium //Микробиология. 1980. — Т.49. — с.893−901.
  54. В. И. Влияние циклического аденозин-3',-5'-монофосфата, хлорамфеникола и актиномицина Д на биосинтез внеклеточной левансахаразы Gluconobacter oxydans //Микробиология. -1982. -т.51. -с.436−442.
  55. Т. Г., Саламахова О. В., Олехнович Е. В., Рогатых Н. П., Егоров Н. С. Влияние источников углерода на биологическую активность и морфологию параспоральных кристаллов B.thuringiensis //Микробиология. -1992. т.61. — с.577−584.
  56. Allmansberger R. Temporal regulation of sigD from Bacillus subtilis depends on a minor promoter in front of the gene //J. Bacteriol. 1997. — v. 179. -p.6531−6535.
  57. Anfmsen C.B., Redfield R.R., Choate W.I., Page J., Carrol W.R. Studies of cross structure, cross-linkage and terminal sequences in ribonuclease //J.Biol.Chem. 1954. — V.207. — P.201−210.
  58. Antelmann H., Bernhardt J., Schmid R., Hecker M. First steps from a two dimensional protein index toward a response — regulation map for Bacillus subtilis //Electrophoresis. — 1997. — v. 18. — p. 1451−1463.
  59. Archerberger E. C., Whiteley H. R. The role of the delta peptide of the Bacillus subtilis RNA polymerase in promoter selection //J.Biol.Chem. 1981. -v.256. — p.7424−7432.
  60. Archerberger E. C., Hilton M. D., Whiteley H. R. The effect of the delta subunit on the interaction of Bacillus subtilis RNA polymerase with bases in a SP82 early gene promoter //Nucl.Acids. Res. 1982. — v. 10. — p.2893−2910.
  61. Benson A. K., Handelwang W. G. Characterization of a regulatory network that controls ств expression Bacillus subtilis //J. Bacteriol. 1992. — v. 174. — p.749−757.
  62. Bertero M.G., Gonzales В., Tarricone C, Ceciliani F., Galizzi A. Overproduction and characterization of the Bacillus subtilis anti-sigma factor FlgM //J. Biol. Chem. 1999. — v.274. — p. 12 103−12 107.
  63. Birnboim H, Doli J. Rapid alkalin method for screening recombinant Plasmide DNA //Nucl.Asids.Res 1979. — v.7. — 1513−1522.
  64. Bufe A., Spangfort M.D., Kahlert H., Schlaak M., Becker W.M. The major birch pollen allergen, Bet vi, shows ribonuclease activity //Planta. 1996. -V.199. — P.413−415.
  65. Burbulys D., Trach K.A., Hoch J.A. Initiation of sporulation in Bacillus subtilis is controlled by multicomponent phosphorelay //Cell. 1991. — V.64. -P.545−552.
  66. Burgers R.R., Travers A.A. Escherichia coli RNA polymerase: purification, subunit structure and factor requrements //FEBS J. 1970. — v.29. -p.l 164−1169.
  67. Carter H.L., Moran C.P. New RNA-polymerase sigma factor under spoO control in Bacillus subtilis //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1986. — V.83. — P.9438−9442.
  68. Carter H. L., Wang L.F., Doi R. H., Moran C. P. RpoD operon rpomoter used by cth RNA polymerase in Bacillus subtilis //Proc. Natl. Acad. Sei. 1988. -v.170. — p.1671−1621.
  69. Chamberlin M.J. Bacterial DNA dependent RNA polymerase //Enzymes. — 1982. — v.15. — p.61−65.
  70. Chang B. Y., Chen K. Y., Wen Y. D., Lao C. T. The response of a Bacillus subtilis tempreture-sensitive sigA mutant to heat stress //J. Bacteriol. -1994. v. 176. -p.3102−3110.
  71. Chen M., Nagarajan V. The roles of signal peptide and nature protein in RNase (barnase) exsport from Bacillus subtilis //Mol. Gen. Genet. 1993. — v. 239. -p. 409−415.
  72. Cosby W. M., Zuber P. Regulation of aH (SpoOH) and AbrB in response to change in external pH //J.of Bacteriol. 1997. — v. 179. — p.6778−6787.
  73. Dartois V., Debarbouille M., Kunst F., Rapoport G. Characterization of a novel member of the Degs-DegU regulon affected by solt stress in Bacillus subtilis //J. Bacteriol. 1998. — v. 180. — p.1855−1861.
  74. Debarbouille M., Martin-Verstraete I., Klier A., Rapoport G. The Bacillus subtilis sigL gene encodes an equvalent of from gram-negative bacteria. //Proc. Natl. Acad. Sei. 1991. — v.88. — p.9092−9096.
  75. Debarbouille M., Gardan R., Arnaud M., Rapoport G. Role of bkdR, a trancriptional activator of the sigL-dependent isoleucine and valine degradation pathway in Bacillus subtilis //J. Bacteriol. 1999. — v. 181. — p.2059−2066.
  76. Derre I., Rapoport G., Msadek T. CtsR, a novel regulator of stress and heat shock response, control clp and molecular chaperone gene expression in gram-positive bacteria//Mol. Microbiol. 1999. — v.31. — p. l 17−131.
  77. Dickel C.D., Burtis K.C., Doi R.H. Delta factor increases promoter selectivity of Bacillus subtilis vegetative cell RNA polymerase //Biochem.Biophys.Res.Commun. 1980. — v.95. — p.1789−1795.
  78. Dubnau E., Weir J., Nair G., Carter H.L., Moran C.P.Jr., Smith I. Bacillus sporulation gene spoOH codes for a (cth) //J.Bacteriol. 1988. — V.170. -P. 1054−1062.
  79. Dubnau D. The regulation of genetic competence in Bacillus subtilis //Mol.Microbiol. 1991. — V.5. — P. l 1−16.
  80. Dubnau D. Genetice competence in Bacillus subtilis //Mol.Microbiol. Rev. 1991. — V.55. — P.395−424.
  81. Duffi J.J., Petrusek R.L., Geiduchek E.P. Conversion of Bacillus subtilis RNA polymerase activity in vitro by protein indused by phage SPOl //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1975. — v.72. — p.2366−2370.
  82. Dunn J.J., Bautz E.K.F. DNA dependent RNA polymerase from E. coli: studies on the role of <7 in chain initiation //Biochem. Biophys. Res. Commun. — 1969. -v.36. — p.925−930.
  83. Eder S., Liu W., Hullet F.M. Mutational analysis of the phod promoter in B. subtilis: implication for PhoP binding and promoter activation ofp/zo-regulon promoters //J. Bacteriol. 1999. — v. 181. — p.2017−2025.
  84. Egami F., Nakamura K. Microbiol ribonukleases. Sprin-ger-varlag, Berlin, 1969.-N4.-91 p.
  85. Enatsu T., Shinmio A. In vitro synhtesis of enzymes. Physiologycal aspects of microbial enzyme production //Adv.Biochem.Engin. 1978. — V.9. -p.11−144.
  86. Errington J. Bacillus subtilis sporulation: regulation of gene expression and control of morphogenesis //Rev. 1993. — v.51. — p. 1−33.
  87. Fabret C., Feher V. A., Hoch J. A. Two-component signal transduction in Bacillus subtilis: how one organism sees its world //J. of Bacteriol. 1999. -v.181. — p.1975−1983.
  88. Fredrick K., Helmann J.D. Dual chemotaxis signalling partways in Bacillus subtilis: a aD -dependent gene encodes a novel protein with both CheW and CheY homologus domains //J. Bacteriol. 1994. — v. 176. — p.422−432.
  89. Fredrick K., Helmann J. D. RNA polymerase sigma factor determinies start-site selection but is not required for upstream promoter element activation on heteroduplex (bubble) templates //Proc. Natl. Acad. Sci. 1997. — v.94. — p.4982−4987.
  90. Gentry D.R., Burgess R.R. The cloning a nd sequense of the gene encoding the omega subunit of Escherichia coli RNA polymerase //Gene. 1986. -v.48.p.- 33−40.
  91. Gilman M. Z., Wiggs J. L., Chamberlin M. J. Nucleotide sequence of two Bacillus subtilis promoters used by Bacillus subtilis sigma-28 RNA polymerase //Nucleic. Acids Res. 1981. — v.9. — p.5991−6000.
  92. Grossman A.D. Genetic networks controlling the initiation of sporulation and the development of genetic competence in Bacillus subtilis //Annu.Rev.Genet. 1995. — v.29. — p.477−508.
  93. Hahnen E., Znamenskaya L., Koczan D., Leshchinskaya I., Hobom G. Novel secreted ribonuclease from Bacillus intermedins: genetic structure and regulatory control //Molec.Gen.Genet. 2000. -N.263. -P.571−580
  94. Haldenwang W.G., Losick R. A novel RNA polymerase sigma factor from Bacillus subtilis //Proc. Natl. Acad. Sci. 1980. — v.77. — p.7000−7004.
  95. Haldenwang W. G., Lang N., Losick R. A sporulation-induced sigma-like regulatory proteine from Bacillus subtilis //Cell. 1981. — v.23. — p.615−624.
  96. Haldenwang W.G. The sigma factors of Bacillus subtilis //Microbiological Reviews. 1995. — V.59,№ 1. — p.1−30
  97. Harley R.W., Reynolds R.P. Analyzys of E. coli promoter sequense. //Nucl.Asids.Res. 1978. — v.15. — p.2343−2361.
  98. Hartley R.W. A reversible thermal transition of the extracellular ribonuclease of Bacillus amyloliquefaciens //Biochemistry 1968. — v.8. — p.2629−2932.
  99. O.Hartley R.W., Rogerson D.L. Production and purification of the extracellular ribonuclease of Bacillus amyloquefaciens (barnase) and its inhibitor (barstar) //Preparatine Biochem. 1972. — v. 2., N2. — p. 229−242.
  100. Hartley R.W. Barnase and Barstar. Expression of its cloned inhibitor permits expression of clones ribonuclease //Journal of Molecular Biology. 1988. -v.202.-p.913−915.
  101. Hartley R.W. Barnase and Barstare. In: Ribonucleases: structures and Functions (G. D’Alessio and J.F. Riordan., Eds.). Academic Press. 1997, — p.51−100.
  102. Hatzelmann A, Tenor H., Schudt C. Differential effects of non-selective and selective phosphodiesterase inhibitors on human eosinophil functions //J.Pharmacol. 1995. — V. l 14. — P.821−831.
  103. Hecker M., Schumann W., Volker U. Heat-shock and general stress response in Bacillus subtilis //Molecular Microbiology. 1996. — v.19., N3. -p.417−428.
  104. Hecker M., Volker U. Non-specific, general and multiple stress resistance of growth -restricted Bacillus subtilis cells by the expression of the gb regulon //Molecular Microbiology. 1998. — v.29.,№ 5. — p. l 129 -1136.
  105. Helmann J. D., Chamberlin M. J. Structure and fanction of bacterial sigma factors //Annu. Rev. Biochem. 1988. — v.57. — p.839−872.
  106. Helmann J. D. Compilation and analysis of Bacillus subtilis oA -dependent promoter sequense: evidence for extended contact between RNA polymerase and upstream promoter DNA //Nucl.Acids.Res. 1995. — v.23. -p.2237−2255.
  107. Hill C. Dodson G., Heinemann U., Saenger M., Mitsue Y., Nakamura K., Borisov S., Tischenko G., Polyakov T., Pavlovsky S. The structure and sequence homology of a family of microbiol ribonuclease // Trends Biochem. Sci. 1983. — v.8,№ 10. — p.364−369.
  108. Hill C. Comparative study of microbial ribonuclease structures
  109. Structure and chemistry of ribonucleases. Proceedings of the first international meeting (28 November-2 December 1988): Moscow, 1989. p. 171−179.
  110. Huang X., Decatur A., Sorokin A., Helmann J. D. The Bacillus subtilis sigma (X) protein is an extracytoplasmic function sigma factor contributing to survival at high temperature //J. Bacteriol. 1997. — v. 179. — p.2915−2921.
  111. Hulett F.M., Lee J.K., Shi L., Sun G., Chesnut R., Sharkova E., Duggan M.F., Kapp N. Sequential action of two-component genetic switches regulates the pho regulon in Bacillus subtilis //J.Bacteriol. 1994. — V.176. — P.1348 — 1358.
  112. Hulett F.M. The signal transduction network for PHO regulation in Bacillus subtilis //Mol.Microbiol. — 1996. — V.19. — P.933 — 939.
  113. Ivanchenko O.B., Karamova N.S., Ilinskaya O.N. Genotoxity of bacterial ribonuclease in mammalian cells after its application in vivo and in vitro. //Animal cell technology/ Eds. Carrondo M.G.T. Netherlands. Academic Publ. -1997. -p.127−132.
  114. Jeffris G.D., Holtman W.F., Guse D. Rapid method for determining the activity of microorganisms on nucleic acids //J.Bacteriol. 1957. — V.73. — P.61−79.
  115. Jensen K.K., Sharkova E., Duggan M.F., Qi Y., Koide A., Hoch J.A., Hulett F.M. Bacillus subtilis transcription regulator, SpoOA, decreases alkaline phosphatase levels induced by phosphate starvation //J.Bacteriol. 1993. — V.175. -P.3749 -3756.
  116. Jiaj ian L., Cosby W., Zuber P. Role of Lon and ClpX in the posttranslation regulation in Bacillus subtilis //Mol. Microbiol. 1999. — v.33. — p.415−428.
  117. Kadowaki K., Yamaguchi K., Maruo B. Differental recovery of enzyme formation in actinomycin D inhibited cell caused by the addition of DNA //J. Biochem. 1966. — V.60. — p.341−343.
  118. Karamzyn-Campelli C., Bonamy C., Savelli B., Straigier P. Tandem genes encoding —factors for consecutive steps of development in Bacillus subtilis. //Genes Dev. 1989. — v.3. — p. 150−157.
  119. Karpetsky T.P., Shiver K.K., Levy C.C. The effect of polyamines on the poly (adenylic acid)-indused inhibition of ribonuclease activity //Biochem J. -1981. v.193. — p.325−337.
  120. Kroos L., Kunkel B., Losick R. Switch protein alters specificity of Bacillus subtilis RNA polymerase containing a compartment-specific sigma factor //Science. 1989. — v.243. — p.526−529.
  121. Kroos L., Zang B., Ichikawa H., Yu Y. T. N. Control of a factor activity during Bacillus subtilis sporulation //Molec. Microbiol. 1999. — v.31. — p. 12 851 294.
  122. Kruger E., Msadek T., Hecker M. Alternate promoters direct stress-inducted transcription of the Bacillus subtilis clp C operon //Molecular Microbiology. 1996. — v.20,№ 4. — p. 713−723.
  123. Kunst F., Rapoport G. Salt stress is an enviromental signal affecting degradative enzyme synthesis in Bacillus subtilis //J. of Bacteriol. 1995. — v. 177. — p.2403−2407.
  124. Kurien B.T., Scofield R.H. Polyethylene Glycol-Mediated Bacterial Colony Transformation //BioTechniques. 1995. — v.18. — № 6. — p.1023−1026.
  125. Kurinenko B.M., Bulgakova R.Sh., Davydov R.E. Effect of ribonuclease from Bacillus intermedius on human blood lymphocytes //FEMS Immunol. Med. Microbiol. 1998. — v.21 — p. 117−122.
  126. Kuroda A., Sekiguchi J. High-level transcription of the major Bacillus subtilis autolysin operon depends on expression of the sigma D gene and is affected by a sin (flaD) mutation //J. Bacteriol. 1993. — v. 175. — p.795−801.
  127. Lacey R.W., Chopra I. Genetic studies of a multi-resistant strains Stafilococcus aureus //J. Med. Microbiol. 1974. — v.7 — p.287−297.
  128. Lewin B. Genes. New-York.1995.
  129. Liu F., Altman S. Inhibition of viral gene expression by the catalytic RNA subunit of RNase P from Escherichia coli //Genes.Dev. 1995. — V.9 -P.471−480
  130. Liu W., Hulett F.M. Bacillus subtilis PhoP binds to the phoB tandem promoter exclusively within the phosphate starvation-inducible promoter //J.Bacteriol. 1997. — V.179. — P.6302−6310.
  131. Liu W., Hulett F.M. Comparison of PhoP binding to the tuaA promoter with PhoP binding to other PHO regulon promoters establishes a Bacillus subtilis PHO core binding site //Microbiology. 1998. — V.144. — P. 1443−1450
  132. Liu W., Eder S., Hulett F.M. Analysis of Bacillus subtilis tagAB and tagDEF expression during phosphate starvation identifies a repressor role for PhoP~P //J.Bacteriol. 1998a. — V.180. — P.753−758.
  133. Liu W., Qi Y., Hulett F.M. Sites internal to the coding regions of phoA and pstS bind PhoP and are required for full promoter activity //Mol.Microbiol. -1998b.-V.28.-P.119−130.
  134. Lopez de Saro F.J., Yoshikawa N., Helmann J.D. Expression, abudance and RNA polymerase binding properties of the delta factor of Bacillus subtilis. -1999. v.274. — p.15 953−15 958.
  135. Lu S., Halberg R., Kroos L. Processing of the mother-cell a factor, gk, may depend on events occuring in the forespore during Bacillus subtilis development//Proc. Natl. Acad. Sci. 1990. — v.87. — p.9722−9726.
  136. Malvar T., Baum J.A. Tn 5401is regulon of the spoOF gene, identified by direct chromosomal sequensing, results in CrylllA overproducton in B. thuringiensis //J.Bacterid. 1994. — v. 176. — p.4750−4753.
  137. Margolis P. S., Driks A., Losick P. Sporulation gene spoIIB from Bacillus subtilis //J. Bacteriol. 1994. — v. 175. — p.528−540.
  138. Mariani C., de Beuckeller M., Truettner J., Leemans J., Goldberg R.B. Induction of male sterility in plants by a chimaeric ribonuclease gene //Nature. -1990.-v.347. -p.737−741.
  139. Mariani C., Gossele V., de Beuckeller M., Deblock M., Degreef W., Leemans J. A chimaeric ribonuclease-inhibitor gene restores fertility to male sterile plants //Nature. 1992. — v.357. — p.384−387.
  140. Missiakas D., Raina S. The extracytoplasmic function sigma factors: role and regulation //Molec. Microbiol. 1998. — v.28. — № 6. p. 1059−1066.
  141. Mogk A., Homuth G., Scholz C., Kim L., Schmid F. X., Schumann W. The GroE chaperon machine is a major modulator of the CIRCE heat shock regulon of Bacillus subtilis //EMBO J. 1997. — v. 16. — p.45 79−4590.
  142. Moran C.P., Lang N., Le Grice S.F., Lee G., Stephens M., Sonenshein A.L., Pero J., Losick R. Nucleotide sequense that signal the initiation of transcription and translation in Bacillus subtilis //Mol.Gen.Genet. 1982. -186. -p.339−346.
  143. Moszer, I., Glaser, P., Danchin A. SubtiList: a relational database for the Bacillus subtilis genome //Microbiology. 1995. — V.141. — P.261−268.
  144. Mueller J.P., Bukusoglu G., Sonenshein A.L. Transcriptional regulation of Bacillus subtilis glucose starvation inducible genes: control of gsiA by the ComP-ComA signal transduction system //J.of Bacteriol. 1992. — v. 174. — p.4361−4373.
  145. Nagarajan V., Albertson H., Chen M., Ribbe J. Modular expression and secretion vectors for Bacillus subtilis //Gene. 1992. — v. l 14. — p.121 -126.
  146. Nakamura A., Koide Y., Miyazaki H., Kitamura A., Masaki H., Beppu T., Uozumi T. Gene cloning and characterization of a novel extracellular ribonuclease of Bacillus subtilis IIEur. J. Biochem. 1992. — V. 209. — P. 121−127.
  147. Nakano M.M., Zuber P., Glaser P., Danchin A., Hulett F.M. Two-component regulatory proteins ResD-ResE are required for transcriptional activation of fnr upon oxygen limitation in Bacillus subtilis //J.Bacteriol. 1996. -V.178. — P.3796 — 3802.
  148. Natsoulis G., Boeke J.D. New antiviral strategy using capsid nuclease fusion proteins //Nature. 1991 — V.352. — p.632−635.
  149. Paddon C.J., Hartley R.W. Cloning, sequensing and transcription of an inactivated copy of Bacillus amyloliquefaciens extracellular ribonuclease (barnase) //Gene. 1986. — v.40. — p.231−239.
  150. Paddon C.J., Hartley R.W. Expression of Bacillus amyloliquefaciens extracellular ribonuclease (barnase) in Escherichia coli following inactivating mutation//Gen. 1987. -N.53. — c. 11−19.
  151. Paddon C.J., Vasantha N., Hartley R.W. Notes Translation and processing of Bacillus amyloliquefaciens extracellular RNAse //Journal of Bacteriology. 1989.-v. 171 — p. 1185−1187.
  152. Partridge S. R., Fouleger D., Errington J. The role of in presporespecific transcription in Bacillus subtilis //Mol. Microbiol. 1991. — v.5. — p.757−767.
  153. Pedraza-Reyes M., Guetierrez-Corona F., Nicholson W.L. Temporal regulation and forespore-specific expression of the photoproduct lyase gene by sigma-G RNA polymerase during Bacillus subtilis sporulation //J. Bacteriol. -1994.-v. 176.-p.3983−3991.
  154. Perez-Martin J., Rojo F., de Lorenzo V. Promoters responsive to DNA binding: a common them in prokariotic gene expression //Microbiol. Rev. 1994. — v.58. — p.268−290.
  155. Pero J., Nelson J., Fox T.D. Hightly asymmetric transcriprion by RNA polymerase containing phage SPOl induced polypeptides and a new host protein //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. — 1975. V. — 72. — p. 1589−1593.
  156. Predich M., Nair G., Smith A. Bacillus subtilis early sporulation genes kinA, spoOF and spoOA are transcrabe by the RNA polymerase contaning crH //J. Bacteriol. 1992. — v. 174. — p.2771−2778.
  157. Prep-A-Gene DNA Purification Kit Instruction Manual Bio-Rad Laboritories. -1991.
  158. Price V. A., Feavers I. M., Moir A. Role of sigma H in expression ofthe fumarase gene (citG) in vegetative cells of Bacillus subtilis //J. Bacteriol. 1989. -v.171. — p.5933−5939.
  159. Promega’s Protocols and Applications Guide. 1990. — p.37.
  160. Qi Y., Kobayashi Y., Hullet F.M. The pst operon of B. subtilis has a phosphate regulated promoter and is involved in phosphate transprot but not in regulation of the pho-regulon //J. Bacteriol. 1997. — v. 179. — p.2534−2539.
  161. Qi Y., Hulett F.M. Role of PhoP~P in transcriptional regulation of genes involved in cell wall anionic polymer biosynthesis in Bacillus subtilis //J.Bacteriol. 1998. — V.180. — P.4007−4010.185."Qiagen». Plasmid Handbook. 1995. — № 2. — 34p.
  162. Qiu J., Helmann J.D. Adenines at -11, -9 and -8 play a key role in the binding of Bacillus subtilis Esigma (A) RNA polymerase to -10 region single stranded DNA //Nucleic Acids Res. 1999. — v.21. — p.4541−4546.
  163. Robbins I., Mitta G., Vichier-Guerre S., Sobol R., Ubysz A., Rayner B., Lebleu B. Selective mRNA degradation by antisense oligonucleotide-2,5Achimeras: involvment of RNAse H and RNAse L //Biochimie 1998. — v.80. -p.711−720.
  164. Ronson C. W., Nixon T. B., Ausubel F. M. Conserved domains in bacterial regulatory proteins that respond to environmental stimuli //Cell. 1987. -v.49. — p.579−581.
  165. Rosario M. M. L., Ordal G.W. CheC and Ched interact to regulate methylation of Bacillus subtilis methyl-accepting chemotaxis proteins //Mol. Microbiol. 1996. — v.21. — p.511−518.
  166. Ross W., Gosink K., Salomon J., Idarashi K., Zou C., Ishihama A., Severinov K., Gorse R. A. A third recognition element in bacterial promoters: DNA binding by the subunit of RNA polymerase //Science. 1993. — v.262. -p.1407−1413.
  167. Rusal S., Sanches-Rivas K. In Bacillus subtilis DegU-P a positive regulator of the osmotic response //Current Microbiology. 1998. — v.37. — p.368−372.
  168. Rybak S.M. Ribonuclease based therapeutics for cancer and AIDSth
  169. Proceedings of the 5 Meeting on ribonucleases. 12−16 May, Warrengton, USA. 1999.-P.18.
  170. Sabelnikov A., Greenberg B., Lcks A. An extended -10 promoter alone directs transcription of the dpn II operon of Streptococcus pneumonial //J.Mol.Biol. 1995. — v.250. — p. — 144−155.
  171. Schaffer P., Millet J., Aubert J.-P. Catabolite repression of bacterial sporulation //Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1965. — V.54. — p.-704−711.
  172. Schaffer P. Sporulating and the production of antibiotics, exoenzymes and exotoxins //J.Bacteriol. 1969 V.33. — P.48−71.
  173. Sethi V.S., Zellig W. Dissociation of DNA dependent RNA polymerase from E. coli in lithium chloride //FEBS Lett. — 1970. — v.8. — p.236.
  174. Shi L., Hulett F.M. The cytoplasmic kinase domain of PhoR is sufficient for the low phosphate-inducible expression of PHO regulon genes in Bacillus subtilis //Mol.Microbiol. 1999. — V.31. — P.211−222.
  175. Shorenstein R.G., Losick R. Comparative size and propeties of the sigma subunits of ribonucleic acid polymerase from Bacillus subtilis and Escherihia coli. //J. Biol. Chem. 1973. — v.248. — p.6170−6173.
  176. Shulga A.A., Nurkiyanova K.M., Zakharyev Y.M. Kirpichnikov M.P., Skryabin K.G. Cloning of the gene encoding RNAse binase from Bacillus intermedius 7P //Nucleic Acids Res. 1992. — v.20. — p. 2375.
  177. Simonen M., Palva I. Protein secretion in Bacillus species //Microbiological Reviews. 1993. — v.57.,№l. — p. 109 -137.
  178. Sobell H.M. AMD and DNA transcription //Prac. Natt. Acad. Sci. USA. -1985. V.92., N16. — p.328−533.
  179. Spigelman G.B., Hiatt W.R., Whiteley H.R. Role of the 21 000 molecular weight polypeptide of Bacillus subtilis RNA polymerase in RNA synthesis //J.Biol.Chem. 1978. — v.253. — p. 1756−1765.
  180. Spigelman G.B., Whiteley H.R. Subunit composition of Bacillus subtilis RNA polymerase during transcription //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. — v.87.-p.811−817.
  181. Spiegelhalter F., Bremer E. Osmoregulation of the opuE proline transport gene from Bacillus subtilis: contributions of the sigma A and sigma B dependent stress-responsive promoters //Mol. Microbiol. 1998. — v.29. — p.285−296.
  182. Stock J.B., Ninfa A.J., Stock A.M. Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria //Microbiol.Rev. 1989. — V.53. -P.450−490.
  183. Stragier P., Kunkel B., Kroos L., Losick R. Chromosomal rearrangment generating a composite gene for a development transcription factor //Science. -1989. 243. — p.507−512.
  184. Stragier P., Losick R. Cascade of sigma factors revisited //Mol. Microbiol. 1990. — v.4. — p. 1801−1806.
  185. Strauch M.A., Webb V., Speigelman B., Hoch J.A. The SpoOA protein in Bacillus subtilis is a repressor of the abrB gene //Procl.Natl.Acad.Sci.USA. -1990. V.87. — P.1801−1805.
  186. Strauch M.A., Hoch J.A. Transition-state transcription regulators: sentinels of Bacillus subtilis post-exponential gene expression //Mol.Microbiol. -1993. V.7. — P.337−342.
  187. Strittmatter G., Janssens J., Opsomer C., Batterman J. Inhibition of fungal disease development in plants by ingineering controlled cell death //Biotechnology. 1995. — V.13. — p.1085−1089.
  188. Sun G., Straiger P., Setlow P. Identification of a new sigma-factor involved in compartmentalized gene expression during sporulation of Bacillus subtilis //Genes Dev. 1989. — v.3. — p.141−149.
  189. Sun G., Birkey S.M., Hullet F. M. Three two-component signal-transduction systems interact for PHO regulon in Bacillus subtilis //Mol. Microbiol. 1996a. — v. 19. — p.941−948.
  190. Sun G., Sharkova E., Chesnut R., Birkey S., Duggan M.F., Sorokin A., Pujic P., Ehrlich S.D., Hulett F.M. Regulators of aerobic and anaerobic respiration m Bacillus subtilis //J.Bacteriol. 1996b. — V.178. — P.1374−1385.
  191. Tatti K.M., Shuler M.F., Moran C.P. Sequence-specific interaction between promoter DNA and the RNA polymerase sigma factor E //J. Mol. Biol. -1995. v.253. -p.8−16.
  192. Terui G. Kinetics of hydrolase production by microorganisms //Pure. Appl. Chem. 1973. — V.36. — p.377−395.
  193. Tomilo M., Wilkinson K.S., Ryan P. Can a signal sequense become too hydrophobic //The Journal of Biological Chemistry. 1994. — v.269., N50. -p.32 016−32 021.
  194. Trach K. A., I loch J. A. Multisensory activation of the phosphorelay initiating sporulation in Bacillus subtilis: identification and sequence of the protein kinase of the alternate pathway //Mol. Microbiol. 1993. — v.8. — p.67−79.
  195. Travers A.A. Structure and fanctions of E. coli promoter DNA, CRC critic //Rev. In Biochem. 1987. — v.22. — p.181−221.
  196. Trempy J. E., Morrison-Plummer J., Handelwang W. G. Synthesys of sigma-29, an RNA polymerase specificity determinant, is a developmentally regulated event mBacillus subtilis 111. Bacteriol. 1985. — v.161. — p.340−346.
  197. Volker U., Andersen K.K., Antelmann H., Devin K.M., Hecker M. One of two OsmC homologs in Bacillus subtilis is part of the aB-dependent general stress regulon //J. of Bacteriol. 1998. — v.180. — p.4212−4218.
  198. Voskuil M. I., Chambliss G. H. The -16 region of Bacillus subtilis and other gram-positive bacterial promoters //Nucleic Acids Res. 1998. — v.26. -p.3584−3590.
  199. Wang L.F., Doi R. H. Nucleotide sequence and organization of the Bacillus subtilis RNA polymerase major sigma (a43) operon //Nucleic. Acids Res. 1986. -v.14. — p.4293−4307.
  200. Wen Y.D., Liou C. T, Wang W.H., Huang W.C., Chang B.Y. Structural and functional propeties of a Bacillus subtilis temperature-sensitive sigma (A) factor //Proteins. 2000. — v.40. — p.4293−4307.
  201. Wiggs J. L., Gilman M. Z., Chamberlin M. J. Heterogeneity of RNA polymerase in Bacillus subtilis: evidence for an additional sigma factor in vegetative cells //Proc. Natl. Acad. Sci. 1981. — v.78. — p.2762−2766.
  202. Wodzinski R.J. Intoduction to extracellular enzymes from the ribosome to the markat place //Adv. Appl. Mickrobiol. 1979. — v.25. — p. 1−6.
  203. Wu J. J., Piggot P. J., Tatti K. M., Moran C. P. Transcription of the Bacillus subtilis spoIIA locus //Gene. 1991. — v. 101. — p. 113−116.
  204. Yakovlev G.I., Moiseyev G.P., Struminskaya N.K., Borzykh O.A., Kipenskaya L.V., Znamenskaya L. V, Leschinskaya I.B., Chernokalskaya E.B.
  205. Hartley R.W. Mutational analyses of the active site of RNase of Bacillus intermedius (binase) // FEBS Letters. 1994. — v.354. — p.305−306.
  206. Yakovlev G.I., Struminskaya N.K., Znamenskaya L.V., Kipenskaya L.V., Leschinskaya I.B., Hartley R.W. Contribution of arginine-82 and arginine -86 to catalysis of Rnases from Bacillus intermedius (binase) //FEBS Lett. 1998. -v.428. — p.57−58.
  207. Yang D.H., von Kalkreuth J., Almansberger R. Synthesys of the sigmaD protein is not sufficient to trigger expression of motility functions in Bacillus subtilis I ft. Bacteriol. 1999. — v. 181. — p.2942−2946.
  208. Youle K.J., Newton D., Wu Y.N., Gadina M., Rybak S.M. Cytotoxic ribonucleases and chimerical in cancer therapy //Grit. Rev. Ther. Drug. Carrier Syst. 1993. -v.10. -p.1−28.
  209. Zhang B., Kroos L. A feedback loop regulates the switch from one sigma factor to the next in the cascade controlling Bacillus subtilis mother cell gene expression //J. of Bacteriol. -1997. v. 179. — p. 6138−6144.
  210. Znamenskaya L.V., Gabdrachmanova L.A., Chernokalskaya E.B., Leshchinskaya I.B., Hartley R.W. Phosphate regulation of biosynthses of extracellular RNAse of endospore-forming bacteria //FEBS Letters. 1995. -v.357.- 16−18.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!