Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Роль адаптационных систем грамположительных и грамотрицательных бактерий в регуляции биосинтеза гидролитических ферментов

Диссертация: Роль адаптационных систем грамположительных и грамотрицательных бактерий в регуляции биосинтеза гидролитических ферментов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Апробация работы. Основные положения диссертационной работы были представлены на III, IV, V Международных симпозиумах по РНКазам (Капри, 1993; Гронинген, 1996; Уоррентон, 1999), VI конференции «Новые направления биотехнологии» (Пущино, 1994), Международных симпозиумах по биотехнологии (Брайтон, 1994; Мельбурн, 1995), Международной конференции «Молекулярная биология на рубеже XXI века» (Москва… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Механизмы регуляции биосинтеза бактериальных ферментов на уровне транскрипции
    • 1. 1. Роль структуры промоторов в регуляции экспрессии генов и сигма-факторы бактериальной клетки
    • 1. 2. Механизмы позитивной регуляции экспрессии бактериальных генов на уровне транскрипции
  • 2. Механизмы ответа бактериальных клеток на стресс
    • 2. 1. Белки ответа на стресс у грамотрицательных бактерий на примере E. col
    • 2. 2. Белки ответа на стресс у грамположительных бактерий на примере B. subtilis
    • 2. 3. Осмоадаптация бактерий. Специфическая и неспецифическая реакция на повышенные концентрации соли в среде обитания
    • 2. 4. Адаптивный мутагенез и SOS-ответ клеток
  • 3. Структура, функции и регуляция биосинтеза некоторых секретируемых гидролитических ферментов бактерий
    • 3. 1. Хитиназы
    • 3. 2. Рибонуклеазы
    • 3. 3. Протеазы

Роль адаптационных систем грамположительных и грамотрицательных бактерий в регуляции биосинтеза гидролитических ферментов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Современная биотехнология включает целый ряд разнообразных, быстро развивающихся, социально ориентированных направлений исследований. При этом успехи биотехнологии во многом связаны с использованием ферментов и ферментативных систем, позволяющих оптимизировать традиционные производства путем замены химических подходов энзиматическими либо за счет повышения эффективности уже существующих ферментативных процессов. Актуальной проблемой биотехнологии является поиск простых и экономически выгодных подходов направленного влияния на уровень синтеза целевых белков. Выяснение роли адаптационных систем бактерий в регуляции синтеза ферментов может открыть перспективное направление в микробной биотехнологии, заключающееся в использовании новых аспектов теории стресса для оптимизации ферментативных производств. Однако в настоящее время молекулярные механизмы, контролирующие адаптационный потенциал микробной клетки, изучены недостаточно.

Бактерии обладают множеством регуляторных систем, позволяющих им быстро адаптироваться в неблагоприятных условиях и контролирующих широкий спектр процессов, протекающих в клетке, включая образование жгутиков [Aizawa et al., 2000], синтез внутрии внеклеточных ферментов [Kunst, Rapoport, 1995; Volker, Hecker, 2005], формирование состояния компетентности [Hamoen et al., 2003], переход к спорообразованию [Sonenshein, 2000], вступление в стационарную фазу роста [Головлев, 1999], образование некультивируемых форм [Романова с соавт., 2002]. В основе формирования перечисленных адаптационных реакций лежит регуляция экспрессии соответствующих генов на различных уровнях, в частности, на уровне инициации транскрипции [Lloyd et al., 2001; Mooney et al., 2005]. Широко распространена у бактерий позитивная регуляция экспрессии генов с участием сенсорно-регуляторных систем: фосфатный регулон или DegS-DegU система представляют собой примеры глобального контроля за процессами в клетке в стрессовых условиях [Wanner, 1993; Pragai et al., 2004; Eguchi, Utsumi,.

2005]. У части клеток в условиях стресса включается механизм, генерирующий множественные адаптивные мутации (SOS-ответ) [Janion, 2001; Foster, 2005].

Секретируемые гидролазы бактерий в последние годы вызывают все больший интерес как модельные объекты при исследовании отдельных регуляторных процессов и как перспективные для промышленного использования ферменты. Так как усиленный синтез гидролитических ферментов является одним из способов адаптации бактерий к агрессивным условиям окружающей среды, установление молекулярных механизмов регуляции синтеза гидролаз может внести существенный вклад в выявление путей формирования ответа бактериальной клетки на стресс, а также позволит направленно влиять на уровень продукции этих ферментов.

Бактерии Serratia marcescens являются единственными представителями семейства Enterobacteriaceae, секретирующими в среду уникальные по свойствам гидролитические ферменты, включая хитиназы (КФ 3.2.1.14), и представляют собой адекватную систему для изучения механизмов регуляции синтеза хитинолитических ферментов. Циклизующие гуанилспецифичные рибонуклеазы (КФ 3.1.27) и глутамилэндопептидазы (3.4.21.19), продуцируемые различными видами бацилл, являются интересными моделями для исследования эволюционного развития ферментативной системы спорообразующих бактерий. Кроме того, хитиназы, РНКазы и глутамилэндопептидазы широко используются в биотехнологии, в молекулярной биологии, находят применение в медицине. Изучены физико-химические и каталитические свойства ферментов, установлены первичные структуры белков, клонированы и секвенированы соответствующие гены. Однако крайне мало работ посвящено изучению регуляции биосинтеза гидролаз, а накопленные данные, полученные традиционными физиолого-биохимическими методами исследования, часто противоречивы и недостаточно информативны. Все это определяет актуальность данной работы, посвященной исследованию конкретных молекулярных механизмов регуляции биосинтеза секретируемых гидролаз грамотрицательных и грамположительных бактерий в неблагоприятных условиях внешней среды.

Целью данной работы явилось установление механизмов регуляции биосинтеза ферментов гидролитического типа действия у Serratia marcescens и различных видов бацилл в условиях стресса.

В соответствии с поставленной целью были определены следующие экспериментальные задачи:

1. Выяснение закономерностей биосинтеза хитиназ S. marcescens, РНКаз B. intermedius, B. pumilus, B. amyloliquefaciens и глутамилэндопептидазы B. intermedius в процессе роста бактерий.

2. Характеристика качественного и количественного состава хитинолитического комплекса штамма S. marcescens Bu-211 АТСС 9986. Характеристика мутантного штамма S. marcescens с повышенной хитиназной активностью.

3. Исследование влияния индуктора SOS-функций клетки митомицина С (MC) и субстрата фермента — хитина на биосинтез белков с хитиназной активностью у S.marcescens.

4. Анализ нуклеотидных последовательностей промоторов генов РНКаз B. intermedius, B. pumilus, B. amyloliquefaciens и глутамилэндопептидазы B. intermedius с целью обнаружения возможных консервативных участков для связывания с регуляторными белками.

5. Получение рекомбинантных штаммов E. coli, несущих плазмиды со структурными генами РНКаз B. intermedius, B. pumilus и B. amyloliquefaciens под собственными и гетерологичными регуляторными областями, а также рекомбинантных штаммов B. subtilis, несущих полный ген глутамилэндопептидазы B. intermedius, для изучения экспрессии генов данных ферментов.

6. Выяснение механизмов регуляции биосинтеза РНКаз B. intermedius, B. pumilus и B. amyloliquefaciens в условиях недостатка и избытка неорганического фосфата и под воздействием специфического ингибитора транскрипции актиномицина Д (АД).

7. Исследование механизмов регуляции биосинтеза глутамилэндопептидазы B. intermedius в условиях солевого и температурного стрессов.

Научная новизна работы. К началу настоящей работы данные по биосинтезу хитиназ Б-тагсеясет и гуанилспецифичных РНКаз бацилл были ограничены изучением влияния факторов внешней среды, а для глутамилэндопептидазы В. ШегтесИт публикации по исследованию биосинтеза фермента отсутствовали. В данной работе впервые исследования регуляторных механизмов биосинтеза перечисленных ферментов проведены на качественно новом уровне и систематизированы, установлены конкретные молекулярные механизмы регуляции биосинтеза хитиназ Б. тагсезсет, а также РНКаз и глутамилэндопептидазы бацилл в условиях стресса.

Впервые изучен качественный и количественный состав хитинолитического комплекса штамма Б. тагсезсет Ви-211 АТСС 9986 и мутантного штамма Ъ. тагсехсет Д5 с конститутивным синтезом хитиназ. Получены приоритетные данные о том, что в условиях индукции системы 808-ответа происходит координированная индукция белков, обладающих хитиназной активностью.

Впервые на основе анализа нуклеотидных последовательностей генов, физиологических экспериментов и исследования экспрессии соответствующих генов в рекомбинантных штаммах Е. соИ и В. зиЫШя показана регуляция синтеза РНКаз и глутамилэндопептидазы бацилл посредством сенсорно-регуляторных систем на уровне транскрипции. Установлено, что секретируемые РНКазы бацилл по типу регуляции биосинтеза можно разделить на две принципиально различные группы: синтез РНКаз В. ¡-МегтесИш и В. ритИш индуцируется посредством активации двухкомпонентной системы РЬоР/РЬоЯсинтез РНКазы В. ату1оИцие/ас1ет не подвержен регуляторным воздействиям со стороны данной системы. Показано, что АД стимулирует синтез РНКаз, регулируемых по типу активации генов фосфатного регулона, и не оказывает видимого эффекта на синтез РНКазы В. ату1оНдие/аает. Биосинтез глутамилэндопептидазы В. ШегтесНш также подвержен регуляции со стороны сенсорно-регуляторной системы. В данном случае системой, контролирующей регуляцию процесса биосинтеза, является система трансдукции сигнала DegS/DegU, а внешним индуктором служат условия солевого стресса.

Практическая значимость работы. Выявленные в работе закономерности важны для общего понимания механизмов формирования ответа бактериальных клеток на стресс. Хитиназы, секретируемые S. marcescens, РНКазы и специфические протеиназы, секретируемые бациллами, могут найти применение в медицине, ветеринарии, сельском хозяйстве, а также в аналитических технологиях и промышленности. В ходе исследования охарактеризован новый штамм S. marcescens, синтезирующий внеклеточные хитиназы в отсутствие индукторов. Разработана биотехнологическая схема для получения препарата хитиназы S. marcescens в промышленных условиях, отраженная в акте об испытании на ГУП Опытный завод АН РБ. Оптимизированы и заявлены к патентованию питательные среды, обеспечивающие высокую продукцию всех исследованных ферментов. Исследована экспрессия генов РНКаз и Glu, Asp-специфической протеиназы бацилл в рекомбинантных штаммах E. coli и B. subtilis, соответственно. Полученные рекомбинантные штаммы предложены как продуценты соответствующих ферментов. В каждом отдельном случае подобраны условия накопления гетерологичных ферментов в культуральной жидкости рекомбинантных штаммов, что используется при получении белков в препаративных количествах для структурно-функциональных исследований в соответствии с актом о внедрении в Институте молекулярной генетики РАН.

Научные положения, выносимые на защиту:

1. Все исследованные гидролазы являются ферментами второй фазы роста, и максимум их активности приходится на стационарную фазу роста культуры. Факторы среды, регулирующие биосинтез ферментов, индивидуальны для каждой группы гидролаз.

2. В присутствии индукторов штамм S. marcescens Bu-211 АТСС 9986 секретирует в среду четыре белка с хитиназной активностью с молекулярными массами 58, 52, 38 и 21 кДа. Мутантный штамм.

S.marcescens Д5 синтезирует хитиназы конститутивно и не нуждается в индукторах для продукции больших количеств ферментов.

3. В условиях активации системы SOS-ответа происходит координированная индукция биосинтеза всех четырех хитиназ S.marcescens.

4. Близкородственные гуанилспецифичные циклизующие РНКазы бацилл имеют принципиальные различия в регуляции их биосинтеза: экспрессия генов РНКаз B. intermedius и B. pumilus контролируется двухкомпонентной системой трансдукции сигнала PhoP/PhoR, тогда как регуляция экспрессии гена РНКазы B. amyloliquefaciens происходит по иному механизму.

5. Регуляция биосинтеза глутамилэндопептидазы B. intermedius осуществляется посредством сенсорно-регуляторной системы типа DegS/DegU системы B. subtilis в условиях солевого стресса Регуляция биосинтеза фермента не зависит от активации ств-фактора, а также от функционирования специфических механизмов, индуцирующихся при холодовом и тепловом шоке.

Связь работы с базовыми научными программами. Исследования по теме диссертационной работы проводились в соответствии с программой НИР КГУ (№ гос. регистрации 01.2.00 104 982- «Биосинтез, биогенез, классификация, физиологические функции новых микробных ферментов и возможные области их практического применения»). Исследования автора как исполнителя данной тематики поддержаны грантами фонда «Университеты России — фундаментальные исследования» (№ 015.07.01.32), Российского фонда фундаментальных исследований (№№ 01−04−48 037, 0404−49 385, 05−04−48 182), фонда НАТО (HTECHLG. 97 337 213), фонда Санкт-Петербургского университета (№ Е00−6.0−15), фонда Российско-Американской Программы «Фундаментальные исследования и высшее образование» (№ REC-007), фонда НИОКР и Академии Наук РТ (№№ 0402/99, 04−02/2000, 03−3.10−11, 03−3.10−295), фонда Else-Kroner, Fresenius Medical Care (2003;2004 гг.), Государственными контрактами № 02.434.11.3020 «Конструирование противоопухолевых препаратов селективного действия на основе микробных рибонуклеаз (2005;2006 гг.) и № 02.451.11.7019 «Центр коллективного пользования КГУ», Государственной программой «Развитие научного потенциала высшей школы» РНП 2.1.1.1005.

Место выполнения работы. Экспериментальные данные получены автором за время работы на кафедре микробиологии Казанского государственного университета в период с 1991 по 2005 гг. Научные положения диссертации и выводы, вытекающие из анализа полученного экспериментального материала, базируются на результатах собственных исследований автора.

Исследования были начаты в НИЛ биосинтеза и биоинженерии ферментов кафедры микробиологии КГУ под руководством к.б.н. Л. В. Знаменской и д.б.н., проф. И. Б. Лещинской. Изучение экспрессии гетерологичных генов РНКаз бацилл в рекомбинантных штаммах E. coli частично проводили в лаборатории проф. А. Ди Донато (кафедра биохимии Университета г. Неаполь, Италия). Работа по исследованию хитинолитического комплекса S. marcescens выполнена в лаборатории к.б.н. Д. В. Юсуповой при участии к.б.н. Порфирьевой, к.б.н. Е. В. Петуховой и Р. Б. Соколовой (НИЛ ББФ, КГУ). Исследования экспрессии гена глутамилэндопептидазы B. intermedius в клетках B. subtilis частично были выполнены в лаборатории д.х.н. С. В. Кострова (Институт молекулярной генетики РАН, г. Москва). Работа по изучению биосинтеза глутамилэндопептидазы B. intermedius проходила в сотрудничестве с к.х.н. Н. П. Балабан, к.б.н. А. М. Мардановой и д.б.н. М. Р. Шариповой (НИЛ ББФ, КГУ).

Благодарности. Автор выражает глубокую признательность проф. Р. Хартли и доктору Е. Б. Чернокальской (Национальные Институты Здоровья, США), проф. М. Дебарбюлье (Институт Пастера, Франция), проф. С. В. Кострову (ИМГ РАН, г. Москва), проф. Й. Йомантасу (ГНИИ Генетика, г. Москва) за любезно предоставленные для работы штаммы и плазмиды, а также сердечно благодарит всех коллег, в сотрудничестве с которыми выполнена работа.

Апробация работы. Основные положения диссертационной работы были представлены на III, IV, V Международных симпозиумах по РНКазам (Капри, 1993; Гронинген, 1996; Уоррентон, 1999), VI конференции «Новые направления биотехнологии» (Пущино, 1994), Международных симпозиумах по биотехнологии (Брайтон, 1994; Мельбурн, 1995), Международной конференции «Молекулярная биология на рубеже XXI века» (Москва, 1995), VIII Европейском конгрессе по биотехнологии (Будапешт, 1997), VII Всемирной конференции по промышленному использованию ферментов (Барселона, 1997), Международной конференции «Экологические эффекты микробиологических воздействий» (Вильнюс, 1997), V, VI и VIII Международных конференциях «Новые перспективы в исследованиях хитина и хитозана» (Щелково, 1999, 2001; Казань, 2006), V Симпозиуме «Химия протеолитических ферментов» (Москва, 2002), III съезде Биохимического общества (Санкт-Петербург, 2002), I Международном конгрессе «Биотехнология — состояние и перспективы развития» (Москва, 2002), Всероссийской конференции «Постгеномная эра в биологии и проблемы биотехнологии» (Казань, 2004), XI, XII и XIII Всероссийских конференциях «Ферменты микроорганизмов» (Казань, 1998, 2001, 2005), Всероссийской конференции «Актуальные аспекты современной микробиологии» (Москва, 2005).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 70 печатных работ, из них 30 статей в центральных отечественных и зарубежных рецензируемых журналах.

Структура и объем работы. Диссертационная работа изложена на 316 страницах, и содержит 15 таблиц и 45 рисунков. Работа оформлена по стандартному плану и включает следующие разделы: введение, обзор литературы, материалы и методы исследования, результаты исследования, обсуждение результатов, выводы, список цитируемой литературы (629 наименований), приложения.

выводы.

1. Активный синтез исследованных гидролаз: хитиназ Б. тагсезсет, РНКаз бацилл, глутамилэндопептидазы В. ШегтесНш происходит в стационарной фазе роста культур бактерий, о чем свидетельствует корреляция нарастания удельной скорости накопления ферментов в культуральной жидкости с периодом падения удельной скорости роста культуры. Динамика синтеза бациллярных РНКаз рекомбинантными штаммами Е. соП и глутамилэндопептидазы В. ШегтесНш рекомбинантными штаммами В. БиЬНШ аналогична таковой для исходных штаммов-продуцентов. Во всех случаях подобраны питательные среды, обеспечивающие высокий уровень продукции гидролаз.

2. У исходного штамма Бмагсеясет Ви-211 АТСС 9986 обнаружено четыре белка с хитиназной активностью с молекулярными массами 58, 52, 38 и 21 кДа, обозначенные как хитиназы А, В, С и С], соответственно. Хитиназа, А является экзохитиназой, хитиназа В — эндохитиназой. Биосинтез всех ферментов хитинолитического комплекса индуцируется хитином. Синтез хитиназ Б-тагсезсет Ви-211 АТСС 9986 также координированно индуцируется в условиях активации системы БОБ-ответа клетки.

3. Штамм Б. тагсеъсет Д5, являющийся мутантом с дерепрессированным конститутивным синтезом хитиназ, продуцирующим большие количества ферментов в отсутствие индукторов, может быть рекомендован в биотехнологии в качестве продуцента хитинолитических ферментов.

4. Биосинтез РНКаз В. ШегтесНш и В. ритИш индуцируется посредством активации сенсорно-регуляторной системы РЬоР/РЬоЯ в условиях голодания клеток по неорганическому фосфату, что обусловлено наличием в промоторах генов РНКаз В. ШегтесНш и В. ритИш последовательностей нуклеотидов, гомологичных специфическому сайту активации транскрипции генов РЬо-регулона. Биосинтез РНКазы В. атуЬНдие/амет не подвержен регуляции со стороны данной системы, так как в промоторе гена, кодирующего фермент, отсутствует сайт связывания с регуляторным белком РЬоР. Эти данные коррелируют с установленным стимулирующим эффектом на синтез РНКаз В. ШегтесИт и В. ритИш специфического ингибитора транскрипции актиномицина Д при отсутствии подобного эффекта на синтез РНКазы В. ату1оИдие/аЫет.

5. Биосинтез глутамилэндопептидазы В. ШегтесИш подвержен контролю со стороны сенсорно-регуляторной системы и индуцируется в условиях солевого стресса. Промоторная область гена глутамилэндопептидазы В. ШегтесИш содержит консервативную последовательность нуклеотидов, необходимую для связывания с белком-регулятором клеточного ответа DegU.

6. Механизмы, связанные с активацией альтернативного <�тв-фактора, а также специфические механизмы, индуцирующиеся при холодовом и тепловом стрессах, не вовлечены в регуляцию биосинтеза глутамилэндопептидазы В.ШегтесНш.

7. В условиях стресса биосинтез ферментов, использованных в качестве модельных объектов, индуцируется посредством активации различных адаптационных систем: БОБ-системы клетки либо двухкомпонентных систем сигнальной трансдукции.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В ходе проведенных исследований впервые были определены основные закономерности биосинтеза комплекса хитиназ S. marcescens, РНКаз различных бацилл и Glu, Asp-специфичной протеиназы B. intermedius, а также установлено, что для биосинтеза всех ферментов, использованных в настоящей работе в качестве модельных объектов, характерна индукция в условиях стресса посредством различных механизмов: реализации SOS-функций клетки либо активации двухкомпонентных систем сигнальной трансдукции.

К настоящему времени известно, что в подавляющем большинстве случаев индивидуальные свойства ферментов подчинены основным функциям всей системы в целом, и в мире бактерий мы наблюдаем удивительную субординацию метаболических путей. Например, показана перекрестная регуляция сенсорно-регуляторных систем [Hulett et al., 1996; Fabret et al., 1999; Aizawa et al., 2000], которая обеспечивает интеграцию механизмов, регулирующих различные метаболические процессы, в единое целое. Вероятнее всего, молекулярные взаимодействия, контролирующие отдельные регулоны, строго скоординированы и являются общими для всех жизненно-важных процессов в клетке, таким образом, все адаптивные реакции на воздействия окружающей среды контролируются согласованно.

В связи с вышесказанным следует отметить, что выявленные в настоящей работе закономерности никоим образом не являются единственно возможными путями регуляции биосинтеза исследованных бактериальных ферментов в условиях агрессивного проявления внешней среды. Мы преследовали цель, используя несколько моделей, рассмотреть различные типы сигнального реагирования у бактерий. Поэтому в каждом отдельном случае мы исследовали лишь одну систему отклика на стрессовые воздействия и анализировали воздействие различных внешних сигналов. Принимая во внимание то, что к началу нашей работы механизмы регуляции биосинтеза хитиназ S. marcescens, РНКаз B. intermedius, B. pumilus и B. amyloliquefaciens и Glu, Asp-специфичной протеиназы B. intermedius, а также возможные физиологические функции этих ферментов были изучены крайне слабо, полученные результаты являются приоритетными и вносят существенный вклад в установление путей формирования ответа бактериальной клетки на стрессовые воздействия.

Системы сигнального реагирования, исследованные в работе, были выбраны на основе анализа данных литературы. Так, для S. marcescens на сегодняшний день имеется мало сведений относительно механизмов регуляции биосинтеза секретируемых гидролаз, однако большая часть исследований посвящена регуляции биосинтеза ферментов по типу SOS-ответа [Bail et al., 1990; Юсупова с соавт., 1995]. Двухкомпонентные системы сигнальной трансдукции S. marcescens также описаны в литературе, в основном исследования посвящены системе хемотаксиса [McNamara, Wolfe, 1997] и системам, контролирующим процессы патогенеза [Rossi et al., 2003]. Для бацилл описано множество регуляторных систем, активирующихся в неблагоприятных условиях. Биосинтез внеклеточных ферментов деградации, как правило, подвержен регуляции со стороны одной или нескольких сенсорно-регуляторных систем [Hulett et al., 1996; Mader et al., 2002; Perego et al., 2004]. В то же время, регуляция по типу SOS-реагирования у грамположительных бактерий также интенсивно исследуется [Fernandez et al., 2000; Sung, Yasbin, 2002]. Интересно, что обнаружена перекрестная регуляция генов SOS-ответа и генов, находящихся под контролем двухкомпонентных систем трансдукции сигнала у бацилл [Hamoen et al., 2001].

В результате проведенных исследований установлено, что под влиянием индуктора SOS-ответа митомицина С происходит индукция всех белков S. marcescens с хитиназной активностью. Показана регуляция синтеза РНКаз и глутамилэндопептидазы бацилл посредством сенсорно-регуляторных систем на уровне транскрипции: в условиях голодания по фосфату синтез РНКаз B. intermedius и B. pumilus (в отличие от синтеза РНКазы B. amyloliquefaciens) индуцируется посредством активации системы PhoP/PhoRбиосинтез глутамилэндопептидазы B. intermedius подвержен регуляции со стороны системы трансдукции сигнала наподобие DegS/DegU B.subtilis. В данном случае внешним индуктором служат условия солевого стресса. Не исключено, что биосинтез хитиназ, РНКаз и глутамилэндопептидазы может быть также подвержен контролю со стороны дополнительных сигнальных систем.

Все исследованные ферменты являются ферментами стационарной фазы, которая рассматривается в настоящее время как специфическое состояние клеток, формирующееся в процессе комплексной реакции на многочисленные стрессы, сопровождающие остановку роста и размножения [Головлев с соавт., 1999]. Переход к стационарной фазе роста бактерий является тем периодом, когда клетка еще выполняет отдельные функции, связанные с ростом, но также включается экспрессия генов, продукты которых необходимы для выживания в неблагоприятных условиях [Strauch, Hoch, 1993; Sanchez, Olmos, 2004].

Таким образом, одной из важных физиологических функций хитиназ S. marcescens и гуанилспецифичных низкомолекулярных РНКаз и глутамилэндопептидазы бацилл является их участие в реализации адаптационного резерва клетки под воздействием разнообразных неблагоприятных внешних воздействий.

Полученные в работе теоретические результаты предоставляют новые возможности целенаправленного влияния на уровень синтеза практически ценных белков, каковыми являются все исследованные ферменты. Такие возможности основываются на моделировании стрессогенных условий и последующей активации соответствующих сигнальных систем в микробных клетках.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , Д. Г. Выделение, очистка и некоторые свойства внеклеточной РНКазы Bacillus amylozyma / Д. Г. Аглиуллина, М. И. Беляева // Микробиология. — 1976.-Т.45.-С. 247−252.
  2. , Г. Э. Хитинолитическая активность бактерий Bacillus Cohn. -антагонистов фитопатогенных грибов / Г. Э. Актуганов, А. И. Мелентьев, Л. Ю. Кузьмина и др. // Микробиология. 2003. — Т. 72, № 3. — С. 356−360.
  3. , В. А. Белковый синтез и разрушение информационной РНК у Escherichia coli I В. А. Арбузов, С. Р. Мардашев // Биохимия. 1974. — Т. 39. — С. 851−863.
  4. , И. В. Биосинтез рибонуклеаз почвенными микобактериями / И. В. Асеева, Н. С. Паников // Прикл. биохимия и микробиология. 1974. — Т. 10. -С. 533−538.
  5. , Э. В. SOS-индуцибельные ДНК-полимеразы и адаптивный мутагенез / Э. В. Бабынин // Генетика. 2004. — Т. 40, № 5. — С. 581−591.
  6. , Н. П. Секретируемая сериновая протеиназа спорообразующих бактерий Bacillus intermedius / Н. П. Балабан, М. Р. Шарипова, Е. Л. Ицкович и др. // Биохимия. 1994. — Т. 59, № 9. — С. 1393−1400.
  7. , Г. Е. Выделение внутриклеточных ингибиторов бактериальных РНКаз на колонке с иммобилизованной РНКазой Bacillus intermedius / Г. Е. Банникова, В. П. Варламов // Прикл. биохимия и микробиология. 1994. -Т. 30.-С. 379−383.
  8. Э. В. Подбор и оптимизация комплексной питательной среды для биосинтеза рибонуклеазы Bacillus subtilis КР349 / Э. В. Башкис, А. Б. Рагавичус // Труды ВНИИПЭ: Производство и применение микробных ферментных препаратов.- 1976.-Т.З. С. 24−44.
  9. , А. М. Биосинтез рибонуклеазы культурой Actinomyces levoris 2789 / А. М. Безбородов, Г. С. Иванова, JI. И. Юрьева // Прикл. биохимия и микробиология. 1967. — Т. 3. — С. 30−36.
  10. М.Безбородов, А. М. Секреция ферментов у микроорганизмов / А. М. Безбородов, Н. И. Астапович. М.: Наука, 1984. — 58 с.
  11. , С. И. Внеклеточные рибонуклеазы в сравнительном аспекте / С. И. Безбородова, А. М. Безбородов // Биосинтез микроорганизмами нуклеаз и протеаз. М, 1979. — С. 92−103.
  12. , М. И. Биосинтез нуклеаз микроорганизмами / М. И. Беляева, Д. В. Юсупова, И. Б. Лещинская // Биосинтез микроорганизмами нуклеаз и протеаз. М, 1979. — С. 5−22.
  13. , В. В. Новые представления о молекулярных механизмах эволюции: стресс повышает генетическое разнообразие / В. В. Вельков // Молекулярная биология. 2002. — Т. 36, № 2. — С. 277−285.
  14. , В. В. Оптимальные питательные среды для образования нуклеаз актиномицетами / В. В. Верзилов, В. Н. Максимов, Н. А. Красильников // Микробиология. 1972. — Т. 41. — С. 964−972.
  15. Вершинина, О. A. Pho регулоны бактерий / О. А. Вершинина, Л. В. Знаменская // Микробиология. 2002. — Т. 71, № 5. — С. 581−595.
  16. , С. И. Индукция биосинтеза эластазы Streptomyces sp. 82 / С. И. Влахов, П. К. Дал ев, П. В. Кабаджева, В. В. Горева // Антибиотики и химиотерапия. 1996. — Т. 41, № 4. — С. 16−22.
  17. Головлев, Е. JL Введение в биологию стационарной фазы бактерий: механизм общего ответа на стрессы / Е. JI. Головлев // Микробиология. 1999. -Т. 68, № 5.-С. 623−631.
  18. , П. Н. Внеклеточные щелочные рибонуклеазы бацилл вечномерзлых грунтов Колымской низменности / П. Н. Голышин., С. П. Комбарова, Н. Ф. Рябченко, Е. А. Воробьева и др. // Прикл. биохимия и микробиология. 1993. — Т. 29, № 6. — С. 41−44.
  19. , Р. Н. Сериновая протеаза Bacillus subtilis R / Р. Н. Гребешова, J1. Сальседо-Торрес, М. А. Идальго // Прикл. биохимия и микробиология. 1999. -Т. 35, № 2.-С. 150−154.
  20. , И. Б. Ионные пары в структуре рибонуклеазы Bacillus intermedius 7Р / И. Б. Гришина, А. А. Макаров, Д. В. Кузнецов, Д. Г. Васильев, Ф. Т. Павловский // Биофизика. 1993. — Т. 38, № 1. — С. 22−30.
  21. , С. Математика для биологов / С. Гроссман, Д. Тернер. М.: Высшая школа, 1983. — 385 с.
  22. , В. Г. Жизнь бактерий за стенами лабораторий / В. Г. Дебабов // Молекулярная биология. 1999. -Т. 33, № 6. — С. 1074−1084.
  23. , А. А. Межвидовые структурные различия внеклеточных рибонуклеаз бацилл: автореф. дис. канд. биол. наук / A.A. Дементьев- ИМБ РАН. М., 1993.-24 с.
  24. , А. А. Внеклеточная щелочная рибонуклеаза Bacillus thuringiensis var. Subtoxicus / А. А. Дементьев, Н. Ф. Рябченко, И. И. Протасевич, П. Н. Голышин и др. // Молекулярная биология. 1992. — Т. 26, Вып. 6. — С. 13 381 349.
  25. A. А. Дементьев, М. П. Кирпичников, О. А. Миргородская, Г. П. Моисеев и др. // Молекулярная биология. 1996. — Т. 30. — С. 1193−1202.
  26. , И. В. Особенности функциональной организации глутамилэндопептидаз / И. В. Демидюк, С. В. Костров // Молекулярная биология, — 1999.-Т. 33,№ 1.-С. 100−105.
  27. , H. Н. Сенсорно-регуляторные системы бактерий / H. Н. Демина, С. Г. Камзолова // Успехи современной биологии. 1992. — Т. 112, Вып. 2. — С. 238−251.
  28. , А. Б. Образование внеклеточных хитиназ природным (В-10) и мутантным (М-1) штаммами Serratia marcescens / А. Б. Дужак, 3. И. Панфилова, Е. А. Васюнина // Прикл. биохимия и микробиология. 2002. — Т. 38, № 3. — С. 248−256.
  29. , Я. Е. Влияние состава среды на количественный и качественный состав внеклеточных протеиназ микромицетов / Я. Е. Дунаевский, Т. Н. Грубань, Г. А. Белякова, М. А. Белозерский // Микробиология. 1999. — Т. 68, № 3. — С. 324−329.
  30. , С. Ю. Регуляция жизнедеятельности микроорганизмов -стимуляторов роста растений / С. Ю. Егоров. Казань.: Изд-во КГУ, 2003. — 100 с.
  31. , В. А. Влияние температуры и рН культивирования на биосинтез внеклеточных фосфогидролаз культурой Penicillium brevi-compacium /
  32. B. А. Ежов // Прикл. биохимия и микробиология. 1978. — Т. 14. — С. 354−360.
  33. , В. А. Влияние ортофосфата на биосинтез внеклеточных фосфогидролаз Penicillium brevi-compacium / В. А. Ежов, Н. И. Санцевич,
  34. C. И. Безбородова//Микробиология. 1986. — Т. 45. — С. 253−258.
  35. , JI. И. Щелочные протеиназы рода Bacillus / JI. И. Ерохина, Е. О. Добржанская // Биосинтез микроорганизмами нуклеаз и протеаз. М, 1979. -С. 244−268.
  36. , С. М. Внеклеточные рибонуклеазы грибов / С. М. Женодарова // Прикл. биохимия и микробиология. 2001. — Т. 37, № 1. — С. 19−28.
  37. Знаменская, J1. В. Оптимизация условий культивирования Bacillus intermedius для повышения биосинтеза щелочной внеклеточной РНКазы / J1. В. Знаменская, Г. И. Клейнер, Б. Я. Паэгле и др. // Микробиология. 1980. — Т. 49, Вып. 5. — С. 722−726.
  38. Знаменская, J1. В. Влияние неорганического фосфата на рост и биосинтез щелочной внеклеточной РНКазы Bacillus intermedius / Jl. В. Знаменская, М. Н. Капранова, Г. И. Клейнер, И. Б. Лещинская // Микробиология. 1982. — Т. 51, Вып. 5.-С. 776−779.
  39. , Л. В. Влияние хлорамфеникола и актиномицина Д на биосинтез щелочной внеклеточной РНКазы Bacillus intermedius / Л. В. Знаменская, Е. Р. Ромахина, Г. И. Клейнер, И. Б. Лещинская // Микробиология. 1984. Т. 53, Вып. 5. — С. 796−802.
  40. , Л. В. Биосинтез внеклеточной щелочной РНКазы из Bacillus pumilus / Л. В. Знаменская, В. Л. Ивайловский, Е. И. Иванова и др. // Микробиология. 1994. — Т. 63, Вып. 6. — С. 986−991.
  41. , В. А. Влияние аминокислот как единственного источника азота на биосинтез экзопротеаз Aspergillus Candidus / В. А. Иваница, Н. С. Егоров, М. А. Аль-Нури // Микробиология. 1978. — Т. 47, № з. с. 424−429.
  42. , Г. С. Ферменты микроорганизмов / Г. С. Иванова, А. М. Безбородов. М.: Наука, 1973. — С. 177−182.
  43. , С. Г. Роль Р-субъединицы РНК-полимеразы Escherichia coli в регуляции активности генов / С. Г. Камзолова, О. Н. Озолинь // Молекулярная биология. 1980. — Т. 14, № 4. — С. 759−765.
  44. , М .Н. Влияние экзогенных факторов на синтез внеклеточной щелочной рибонуклеазы Bacillus mesentericus / М. Н. Капранова, М. Н. Филимонова, И. Б. Лещинская, Д. В. Юсупова, М. И. Беляева // Микробиология. 1978. — Т. 47. — С. 436−440.
  45. , М. Т. Минерализация нуклеиновой кислоты споровыми микроорганизмами / М. Т. Кварцхелия, М. И. Беляева // Микробиология. 1962. -Т. 31, Вып. 2.-С. 216−220.
  46. , Л. В. Клонирование гена внеклеточной РНКазы Bacillus thuringiensis var subtoxicus / Л. В. Кожаринова, Н. Д. Федорова, М. Ю. Передельчук др. // Биотехнология. 1994. — № 2. — С. 9−11.
  47. , Д. А. Репрессия синтеза экзопротеиназ у штамма 9011-формы Bacillus mesentericus аминокислотами / Д. А. Колев // Микробиология. 1986. -Т. 55,№ 4.-С. 295−300.
  48. , А. И. Изменение некоторых биологических свойств лактобацилл под влиянием экзогенной рибонуклеазы / А. И. Колпаков, Ф. Г. Куприянова-Ашина, Е. М. Горская // Антибиотики и химиотерапия. 1996. -Т. 41, № 10.-С. 16−18.
  49. , А. И. Влияние РНКазы Bacillus intermedius на рост дрожжей в зависимости от концентрации внеклеточного фермента / А. И. Колпаков, Ф. Г. Куприянова-Ашина, И. Б. Лещинская // Микробиология. 2000. — Т. 69, № 4.-С. 478−482.
  50. , Т. И. Роль низкомолекулярных азотистых соединений в осмотолерантности бактерий родов Rhodococcus и Arthrobacter / Т. И. Комарова, Т. В. Коронелли, Е. А. Тимохина // Микробиология. 2002.- Т. 71, № 2. — С. 166 170.
  51. , О. Н. Модельный прокариотический промотор. III. Клонирование и исследование функциональной активности in vivo I
  52. О. Н. Королева, И. JL Шилов, В. Н. Сергеев, В. JL Друца // Молекулярная биология. 1994. — Т. 28, Вып. 5. — С. 1183−1190.
  53. , О. Н. Модельный прокариотический промотор. IV. Свойства конструкций, содержащих регуляторные повторы последовательности Прибнова / О. Н. Королева, В. JI. Друца, С. В. Басби // Молекулярная биология. 1996. — Т. 30, Вып. 5.-С. 1032−1043.
  54. , С. И. Комплекс программ «ВЮРТ» для оптимизации в биологических исследованиях / С. И. Краснов, JL В. Знаменская // Биол. науки. -1992.-Т.2.-С. 15−17.
  55. , Б. М. Антивирусные свойства модифицированной рибонуклеазы Bacillus intermedius / Б. М. Куриненко, Н. В. Калачева, П. И. Муратов // Антибиотики и химиотерапия. 1995. — Т. 40, № 9. — С. 17−19.
  56. , В. А. Бактериальный белок RecA: биохимический, генетический и физико-химический анализ / В. А. Ланцов // Генетика. 1985. — Т. 21, № 9.- С. 1413−1427.
  57. , И. Б. Препаративное получение рибонуклеазы Bacillus intermedius / И. Б. Лещинская, Р. Ш. Булгакова, Н. П. Балабан, Г. С. Егорова // Прикл. биохимия и микробиология. 1974. — Т. 10, № 2. — С. 242−247.
  58. , И. Б. Нуклеодеполимеразы сапрофитных бактерий / И. Б. Лещинская. Казань.: Изд-во КГУ, 1975. — 180 с.
  59. , И. Б. Нуклеазы бактерий / И. Б. Лещинская, В. П. Варламов, Б. М. Куриненко. Казань: Изд-во КГУ, 1991.-230 с.
  60. , И. Б. Глутамилэндопептидаза Bacillus intermedius 3−19. Выделение, свойства, кристаллизация / И. Б. Лещинская, Е. В. Шакиров, Е. Л. Ицкович др. // Биохимия. 1997. — Т. 62, Вып. 8. — С. 1052−1059.
  61. , В. Н. Многофакторный эксперимент в биологии / В. Н. Максимов. М.: Изд-во Моск. университета, 1980. — 279 с.
  62. , А. И. Роль хитиназы в проявлении антигрибной активности штаммом Bacillus sp. 739 / А. И. Мелентьев, Г. Э. Актуганов, Н. Ф. Галимзянова // Микробиология. 2001. — Т. 70, № 5. — С. 636−641.
  63. , О. В. Glu, Asp-специфичная протеиназа актиномицетов / О. В. Мосолова, Г. Н. Руденская, В. М. Степанов, О. М. Ходова, И. А. Цаплина // Биохимия. 1987. — Т. 52, Вып. 3. — С. 414−422.
  64. , А. Очистка и характеристика щелочной протеиназы штамма Bacillus subtilis / А. Мудерризаде, М. Я. Инсари, С. Апологлу // Прикл. биохимия и микробиология. 2001. — Т. 37, № 6. — С. 648−651.
  65. , В. Г. РНК-полимераза бактерий: сравнительные исследования / В. Г. Никифоров // Успехи микробиологии. 1987. — Т. 21. — С. 105−251.
  66. , В. Г. Структурно-функциональные исследования РНК-полимеразы (1962−2001) / В. Г. Никифоров // Молекулярная биология. 2002. -Т.36, № 2. — С. 197−207.
  67. , И. Н. Сериновые протеиназы термофильных бацилл / И. Н. Павлова, Л. Г. Жолнер // Микробиология. 1994. — Т. 63, № 5. — С. 8−16.
  68. , Л. П. Исследование действия Glu, Asp-специфичной протеиназы Streptomyces thermovulgaris на пептидные субстраты / Л. П. Ревина,
  69. Н. В. Хайдарова, Г. Н. Руденская и др. // Биохимия. 1989. — Т. 54, № 5. — С. 846 850.
  70. , П. Изоэлектрическое фокусирование: теория, методы и применение / П. Ригетти.- М.: Мир, 1986. 398 с.
  71. , Ю. М. Влияние фактора некроза опухоли на размножение вегетативных и некультивируемых форм сальмонелл / Ю. М. Романова, Н. В. Алексеева, Т. В. Степанова, М. В. Разумихин и др. // Микробиол. журн-2002.-№ 4.-С. 20−25.
  72. , Г. Н. Глутамилэндопептидазы микроорганизмов новое подсемейство химотрипсиновых протеиназ / Г. Н. Руденская // Биоорганическая химия. — 1998. — Т. 24, № 4. — С. 256−261.
  73. , Ю. О. Антибиотики и оболочка бактериальной клетки / Ю. О. Сазыкин, П. С. Навашин. М.: ВИНИТИ. Итоги науки и техники, серия Биотехнология, 1991. — С. 9−10.
  74. , М. Е. Особенности роста и продукции внеклеточных протеиназ Lactobacillus plantarum ИМ-9/138 / М. Е. Сафонова, Н. И. Астапович, И. А. Буряко // Микробиология. 1999. — Т. 68, № 4. — С. 449−452.
  75. , М. Гены и геномы / М. Сингер, П. Берг. М.: Мир, 1998. — 373 с.
  76. , А. Т. Хитиназы аэробных спорообразующих бактерий, выделенных из различных экологических источников / А. Т. Слабоспицкая, С. С. Крымовская // Микробиол. журнал. 1992. — Т. 54. — С. 16−22.
  77. , Н. К. Внеклеточная рибонуклеаза из Bacillus pumilus / Н. К. Струминская, В. Д. Ивайловский, А. А. Дементьев, Г. П. Моисеев и др. // Биол. науки. 1992. — Т. 2. — С. 41−44.
  78. , А. В. В. Кристаллическая структура термитазы и стабильность субтилизинов / А. В. Тепляков, И. П. Куранова, Э. Г. Арутунян и др. // Биоорганическая химия. 1990. — Т. 16, № 4. — С. 437−447.
  79. , Н. А. Хитинолитические ферменты микроорганизмов / Н. А. Тиунова // Успехи биологической химии. 1989. — Т. 30. — С. 199−219.
  80. , JI. А. Хитиназы Bacillus cereus: выделение и характеристика / Л. А. Трачук, Т. М. Шемякина, Г. Г. Честухина, В. М. Степанов // Биохимия. -1996. Т. 61, Вып. 2. — С. 357−368.
  81. , Ю. А. Особенности биологии и осмоадаптации галоалкалофильных метанотрофов / Ю. А. Троценко, В. Н. Хмелинина // Микробиология. 2002. — Т. 71, № 2. — С. 149−159.
  82. , Д. Методы поиска экстремума / Д. Уайлд. М.: Наука, 1987. — 254с.
  83. , Н. Д. Клонирование гена внеклеточной РНКазы B.circulans I Н. Д. Федорова, А. А. Шульга, М. Ю. Передельчук, Л. В. Кожаринова и др. // Молекулярная биология. 1994. — Т. 28, № 2. — С. 468−471.
  84. , Е. П. Клеточная стенка грибов / Е. П. Феофилова. М.: Наука, 1983.-248 с.
  85. , В. М. Микробные ферменты и их биотехнология / В. М. Фогарти. М.: Мир, 1986. — 354 с.
  86. , Д. X. Образование внеклеточных РНКаз микроорганизмов на синтетической среде / Д. X. Фомин, Л. Ю. Шевченко // Микробиол. журнал. -1972.-Т. 34.-С.278−282.
  87. ЮО.Хайдарова, Н. В. Glu, Asp-специфичная протеиназа из Streptomyces thermovulgaris / Н. В. Хайдарова, Г. Н. Руденская, Л. П. Ревина, В. М. Степанов и др. // Биохимия. 1989. — Т. 54, Вып. 1. — С. 46−52.
  88. Ю1.Хартман, К. Планирование экспериментов в исследовании технологических процессов / К. Хартман, Э. Лецкий, В. Шефер. М.: Мир, 1977. -552 с.
  89. , И. М. Особенности биогенеза щелочной фосфатазы Escherichia coli при ее сверхсинтезе / И. М. Цфасман, А. О. Бадякина, Н. Е. Нагорная и др. // Молекулярная биология. 1993. — Т. 27, Вып. 4. — С. 805 815.
  90. ЮЗ.Часов, В. В. А/Т треки в структуре промоторов Escherichia coli: характер распределения и функциональное значение / В. В. Часов, А. А. Деев, И. С. Масулис и др. // Молекулярная биология. 2002. — Т.36, № 4. — С. 682−688.
  91. , Е. Б. Клонирование и экспрессия структурного гена РНКазы Bacillus iniermedius 7Р / Е. Б. Чернокальская, Е. Р. Ромахина, Н. П. Балабан, М. Р. Шарипова и др. // Биол. науки. 1992. — Т. 2. — С. 45−49.
  92. Ю5.Чигалейчик, А .Г. Внеклеточная хитиназа Aeromonas liquefaciens / А. Г. Чигалейчик, Д. А. Пириева // Прикл. биохимия и микробиология. 1976. -Т. 12, Вып. 2.-С. 238−242.
  93. , В. С. Нуклеазы / В. С. Шапот. М.: Медицина, 1968. — 211 с.
  94. Ю7.Шарипова, М. Р. Синтез и секреция фосфогидролаз и протеазы Bacillus iniermedius / М. Р. Шарипова, В. И. Вершинина, Н. П. Балабан, И. Б. Лещинская //Микробиология. 1987.-Т. 56,№ 5.-С. 805−811.
  95. Ю8.Шарипова, М. Р. Локализация протеолитических ферментов в клетках Bacillus iniermedius / М. Р. Шарипова, Е. В. Шакиров, Н. П. Балабан и др. // Микробиология. 2000. — Т. 69, № 5. — С. 660−667.
  96. Ю9.Шарипова, М .Р. Гидролитические ферменты и спорообразование у Bacillus iniermedius / М. Р. Шарипова, Н. П. Балабан, Л. А. Габдрахманова и др. // Микробиология. 2002. — Т. 71, № 4. — С. 494−499.
  97. , Т. В. Актиномицеты-продуценты нуклеаз / Т. В. Шахова, С. А. Коновалов, Г. И. Хомякова //Биосинтез микроорганизмами нуклеаз и протеаз. М, 1979. — С. 33−42.
  98. , С. В. Аминокислотная последовательность и каталитические свойства внеклеточной рибонуклеазы Bacillus coagulans / С. В. Шляпников, А. А. Дементьев // ДАН РАН. 1993. — Т. 332, № 3. — С. 238 240.
  99. , A.A. Суперпродукция рибонуклеазы Bacillus intermedins 7Р (биназы) в Escherichia coli / А. А. Шульга, А. Л. Окороков, К. И. Панов, Ф. Т. Курбанов и др.// Молекулярная биология. 1994. — Т. 28. — С. 453−463.
  100. , A.A. Рибонуклеаза из Bacillus ihuringiensis var. Subtoxicus. Структура гена и регуляция биосинтеза / А. А. Шульга, Л. В. Знаменская, О. В. Морозова, И. Б. Лещинская и др. // Биоорганическая химия. 2000. -Т. 26, № 9. — С. 673−679.
  101. , Д. В. Нуклеодеполимеразная активность бактерий в связи с некоторыми особенностями их физиологии / Д. В. Юсупова. Казань: Изд-во КГУ, 1978.-204 с.
  102. , Д. В. Индукция синтеза внеклеточной эндонуклеазы Serratia marcescens агентами, подавляющими репликацию ДНК / Д. В. Юсупова, Р. Б. Соколова, О. В. Порфирьева, А. 3. Пономарева // Микробиология. 1991. -Т. 60, Вып. 2. — С. 279−284.
  103. Пб.Юсупова, Д. В. Эндонуклеаза Serratia marcescens. Новые продуценты фермента / Д. В. Юсупова, О. В. Порфирьева, Р. Б. Соколова, Е. В. Петухова // Биотехнология. 1992. — № 1. — С. 26−29.
  104. , Д. В. Индукция синтеза внеклеточной эндонуклеазы Serratia marcescens под влиянием агентов, вызывающих повреждения ДНК / Д. В. Юсупова, Р. Б. Соколова, Е. В. Петухова, И. Е. Черепнева // Биотехнология. -1992.-№ 5.-С. 78−80.
  105. , Д. В. Влияние налидиксовой кислоты и митомицина С на рост и биосинтез внеклеточных белков Serratia marcescens / Д. В. Юсупова, Р. Б, Соколова, Е. В. Петухова // Антибиотики и химиотерапия. 1993. — Т. 38, № 8−9.-С. 16−21.
  106. , Г. И. Специфичность РНКазы Bacillus intermedins 7Р в реакциях расщепления полинуклеотидов / Г. И. Яковлев, Н. К. Чепурнова, Г. П. Моисеев и др. // Биоорганическая химия. 1987. — Т. 13. — С. 338−343.
  107. Abu Kwaik, Y. Cloning and molecular characterization of a Legionella pneumophila gene induced by intracellular infection and by various in vitro stress conditions / Y. Abu Kwaik, N. C. Engleberg // Mol. Microbiol. 1994. — V. 13. — P. 243−251.
  108. Adinarayana, K. Response surface optimization of the critical medium components for the production of alkaline protease by a newly isolated Bacillus sp. / K. Adinarayana, P. Ellaiah // J. Pharm. Pharmaceut. Sci. 2002. — V. 5. — P. 272−278.
  109. Aizawa, S. I. Signaling components in bacterial locomotion and sensory reception / S. I. Aizawa, C. S. Harwood, R. J. Kadner // J. Bacteriol. 2000. — V. 182. -P. 1459−1471.
  110. Akatsuka, H. Overproduction of the extracellular lipase is closely related to that of metalloprotease in Serratia marcescens / H. Akatsuka, E. Kawai, K. Omori, S. Komatsubara et al. // J. Ferment. Bioeng. 1996. — V. 81. — P. 115−120.
  111. Akatsuka, H. Lipase secretion by bacterial hybrid ATP-binding cassette exporters: molecular recognition of the LipBCD, PrtDEF and HasDEF exporters / H. Akatsuka, R. Biner, B. Kawai et al. // J. Bacteriol. 1997. — V. 179. — P. 47 544 760.
  112. Albright, L. M. Prokaryotic signal transduction mediated by sensor and regulator protein pairs / L. M. Albright, E. Huala, F. M. Ausubel // Annu. Rev. Genet. 1989.-V.23.-P.311−336.
  113. AH, N. O. Regulation of the acetoin catabolic pathway is controlled by Sigma L in Bacillus subtilis / N. O. Ali, J. Bignon, G. Rapoport // J. Bacteriol. 2001. — V. 183.-P. 2497−2504.
  114. Alice, A. F. DNA supercoiling and osmoresistance in Bacillus subtilis 168 / A. F. Alice, C. Sanchez-Rivas // Curr. Microbiol. 1997. — V. 35. — P. 309−315.
  115. Altschul, S. F. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs / S. F. Altschul, T. L. Madden, A. Schaumluffer, J. Zhang et al. //Nucleic Acids Res. 1997. — V. 25. — P. 3389−3402.
  116. Amemura, M. Nucleotide sequence of the phoM region of Escherichia coli: four open reading frames that may constitute an operon / M. Amemura, K. Makino, H. Shinagawa, A. Nakata // J. Bacteriol. 1986. — V. 168. — P. 294−302.
  117. Anfinsen, C. B. Studies of gross structure, cross-linkage and terminal sequences in ribonuclease / C. B. Anfinsen, R. R. Redfield, W. I. Choate, J. Page et al. // J. Biol. Chem. 1954. — V. 207. — P. 201−210.
  118. Angelidis, A. S. Three transporters mediate uptake of glycine betaine and carnitine by Listeria monocytogenes in response to hyperosmotic stress / A. S. Angelidis, G. M. Smith // Appl. Environ. Microbiol. 2003. — V. 69. — P. 10 131 022.
  119. Antelman, H. Phosphate starvation-inducible proteins of Bacillus subtilis. Proteomics and transcriptional analysis / H. Antelman, C. Scharf, M. Hecker // J. Bacteriol. 2000. — V. 182. — P. 4478−4490.
  120. Appel, M. A method for the quantitative assessment of wound-induced chitinase activity in potato tubers / M. Appel, W. Riesde, J-H. Hofmeyer, D. Bellstedt // J. Phytopathol. 1995. — V. 143. — P. 525−529.
  121. Arakane, Y. Comparison of chitinase isozymes from yam tuber enzymatic factor controlling the lytic activity of chitinases / Y. Arakane, H. Hoshika, N. Kawashima, C. Fujiya-Tsujimoto et al. // Biosci. Biotechnol. Biochem. — 2000 — V. 64.-P. 723−730.
  122. Arakawa, T. The stabilization of proteins by osmolytes / T. Arakawa, S. N. Timasheff// Biophys. J. 1985. — V. 47. — P. 411−414.
  123. Araki, T. Structural classification of plant chitinases: two subclasses in class I and class II chitinases / T. Araki, T. Torikata // Biosci. Biotech. Biochem. 1995. — V. 59.-P. 336−338.
  124. Arnosti, D.N. Characterization of heat shock in Bacillus subtilis / D. N. Arnosti, V.L. Singer, M. J. Chamberlin // J. Bacteriol. 1986. — V. 168. -P. 1243−1249.
  125. Auble, D. T. Promoter recognition by Escherichia coli RNA polymerase. Effect of substitutions in the spacer DNA separating the -10 and -35 regions /
  126. D. T. Auble, T. L. Allen, P. L. Haseth // J. Biol. Chem. 1986. — V. 261, N. 24. — P. 11 202−11 206.
  127. Axe, D. D. Application of 3'P nuclear magnetic resonance spectroscopy to investigate plasmid effects on Escherichia coli metabolism / D. D. Axe, J. E. Bailey // Biotechnol. Lett. 1987. — V. 9. — P. 83−88.
  128. Axe, D. D. An irregular beta-bulge common to a group of bacterial RNases is an important determinant of stability and function in barnase / D. D. Axe, N. W. Foster, A. R. Fersht // J. Mol. Biol. 1999. — V. 286. — P. 1471−1485.
  129. Ayers, D. Y. Promoter recognition by Escherichia coli RNA polymerase. Role of the spacer DNA in functional complex formation / D. Y. Ayers, D. T. Auble, P. L. de Haseth // J. Mol. Biol. 1989. -V. 207. — P. 749−756.
  130. Bailey, S. A. Influence of DNA base sequence on the binding energetics of actinomycin D / S. A. Bailey, D. E. Graves, R. Rill, G. Marsch // Biochemistry. -1993.-V. 32.-P. 5881−5887.
  131. Ball, T. K. Expression of Serratia marcescens extracellular proteins requires recA / T. K. Ball, C. R. Wasmuth, S. C. Braunagel, M. J. Benedik // J. Bacteriol. -1990.-V. 172.-P. 342−349.
  132. Banerjee, A. Induction of secretory acid proteinase in Candida albicans / A. Banerjee, K. Ganesan, A. Datta // J. Gen. Microbiol. 1991. — V. 137. — P. 24 552 461.
  133. Barnard, A. Regulation at complex bacterial promoters: how bacteria use different promoter organizations to produce different regulatory outcomes / A. Barnard, A. Wolfe, S. Busby // Curr. Opin. Microbiol. 2004. — V. 7. — P. 102−108.
  134. Barne, K. A. Region 2.5 of the Escherichia coli RNA polymerase a70-subunit is responsible for he recognition of the extended -10 motif at promoters / K. A. Barne, J. A. Bown, S. J. W. Busby, S. D. Minchin // EMBO J. 1997. — V. 16. — P. 40 344 040.
  135. Barrett, A.J. Proteolytic enzymes: serine and cysteine peptidases / A. J. Barrett // Methods Enzymol. 1994. — V. 244. — P. 1−15.
  136. Barrett, A.J. Proteolytic enzymes: aspartic and metallopeptidases / A. J. Barrett // Methods Enzymol. 1995. — V. 248. — P. 183.
  137. Barrett, A.J. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). Enzyme Nomenclature.
  138. Recommendations 1992. Supplement 4: corrections and additions / A. J. Barrett // Eur. J. Biochem. 1997. — V. 250, N. 1. — P. 1−6.
  139. Barrett, A.J. Bioinformatics of proteases in the MEROPS database / A. J. Barrett//Curr. Opin.DrugDiscov.Devel.-2004.-V.l.-P. 334−341.
  140. Barrett, A.J. Families and clans of serine peptidases / A.J.Barrett, N. D. Rawlings // Arch. Biochem. Biophys. 1995. — V. 318. — P. 247−250.
  141. Barrett, A.J. Evolutionary lines of cysteine peptidases / A. J. Barrett, N. D. Rawlings // Biol. Chem. 2001. — V. 382. — P. 727−733.
  142. Becker, G.E. Chitobiase of Serratia marcescens / G.E.Becker // Abstr. Annu. Meet. American Soc. Microbiol. Washington, 1980. — P. 148.
  143. Benson, A. K. Regulation of aB levels and activity in Bacillus subtilis /
  144. A. K. Benson, W. G. Haldenwang // J. Bacteriol. 1993. — V. 175. — P. 2347−2356.
  145. Bielka, H. Enzyme nomenclature / H. Bielka, H. Dixon, P. Karlson, C. Liebecq, N. Sharon. NY.: Acad. Press, 1984. — 647 p.
  146. Birkey, S. M. PHO signal transduction network reveals direct transcriptional regulation of one two-component system by another two-component regulator:
  147. B.subtilis PhoP directly regulates production of ResD / S. M. Birkey, W. Liu, X. Zhang et al. // Mol. Microbiol. 1998. — V. 30. — P. 943−953.
  148. Birnboim, H. C. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA / H. C. Birnboim, J. Doly // Nucleic Acids Res. 1979. — V. 7.-P. 1513−1523.
  149. Bohannon, D. E. Positive regulation of glutamate biosynthesis in Bacillus subtilis / D. E. Bohannon, A. L. Sonenshein // J. Bacteriol. 1989. — V. 171. — P. 47 184 727.
  150. Bohannon, D. E. Stationary-phase-inducible «gearbox» promoters: differential effects of katF mutations and role of sigma 70 / D. E. Bohannon, N. Connell, A. Tormo et al. // J. Bacteriol. 1991. — V. 173. — P. 4482−4492.
  151. Bohringer, J. UDP-glucose is a potential intracellular signal molecule in theecontrol of expression of c -dependent genes in Escherichia coli II J. Bohringer, D. Fischer, G. Mosler et al. // J. Bacteriol. 1995. — V. 177. — P. 413−422.
  152. Bookstein, C. The Bacillus subtilis 168 alkaline phosphatase III gene: The impact of a phoAIII mutation on total alkaline phosphatase synthesis / C. Bookstein, C. W. Edwards, N. V. Kapp, F. M. Hulett // J. Bacteriol. 1990. — V. 172. — P. 37 303 737.
  153. Boot, R. Cloning of a cDNA encoding chitotriosidase, a human chitinase produced by macrophages / R. Boot, G. Renkema, A. Strijland, A. van Zonneveld, J. Ayers // J. Biol. Chem. 1995. — V. 270. — P. 26 252−26 256.
  154. Borchert, T. V. Effect of signal sequence alterations on the export of levansucrase in Bacillus subtilis / T. V. Borchert, V. Nagarajan // J. Bacteriol. -1991. -V. 173.-P. 276−282.
  155. Botsford, J. L. Cyclic nucleotides in procaryotes / J. L. Botsford // Microbiol. Rev.-1981.-V. 45.-P. 620−642.
  156. Boylan, S. A. Transcription factor aB of Bacillus subtilis controls a large stationary-phase regulon / S. A. Boylan, A. R. Redfield, C. W. Price // J. Bacteriol. -1993.-V. 175.-P. 3957−3963.
  157. Bridges, B. A. Hypermutation in bacteria and other cellular systems / B. A. Bridges // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 2001. — V. 356. — P. 29−39.
  158. Brown, A. D. Microbial water stress / A. D. Brown // Bacteriol. Rev. 1976. -V. 40.-P. 803−846.
  159. Bruckner, R. Carbon catabolite repression in bacteria: choice of the carbon source and autoregulatory limitation of sugar utilization / R. Bruckner, F. Titgemeyer // FEMS Microbiol. Lett. 2002. — V. 209. — P. 141−148.
  160. Brurberg, M. B. Characterization of a chitinase gene (chiA) from Serratia marcescens BJL200 and one-step purification of the gene product / M. B. Brurberg, V. H. Eijsink, I. F. Nes // FEMS Microbiol. Lett. 1994. — V. 124. -P. 399−404.
  161. Brurberg, M. B. Chitinase B from Serratia marcescens BJL200 is exported to the periplasm without processing / M. B. Brurberg, V. G. H. Eijsink, A. J. Haandrikman et al. //Microbiology.- 1995.-V. 141.-P. 123−131.
  162. Brurberg, M. B. Comparative studies of chitinases A and B from Serratia marcescens / M. B. Brurberg, I. F. Nes, V. G. H. Eijsink // Microbiology. 1996. — V. 142.-P. 1581−1589.
  163. Brzoska, P. The Pho regulon dependent Ugp uptake system for glycerol-3-phosphate in Escherichia coli is trans inhibited by Pi / P. Brzoska, M. Rimmele, K. Brzostek, W. Boos // J. Bacteriol. 1994. — V.176. — P. 15−20.
  164. Brunner, M. Promoter recognition and promoter strength in the Escherichia coli system / M. Brunner, H. Bujard // The EMBO J. 1987. — V. 6, N. 10. — P. 31 393 145.
  165. Burgess, R.R. Factor stimulating transcription by RNA polymerase / R. R Burgess, A. A. Travers, J. J. Dunn, E. K. F. Baitz // Nature. 1969. — V. 221, N. 5175.-P. 43−46.
  166. Burr, T. DNA sequence elements located immediately upstream of the -10 hexamer in Escherichia coli promoters: a systematic study / T. Burr, J. Mitchell, A. Kolb //Nucleic Acids Res. -2000. V. 28. — P. 1864−1870.
  167. Burt, W.R. Production of extracellular ribonuclease by yeasts and yeastlike fungi, and its repression by orthophosphate in species of Cryptococcus and Tremella / W. R. Burt, J.R.Cazin // J. Bacteriol. 1976. — V. 125. — P. 955−960.
  168. Bycroft, M. Determination of the three-dimensional solution structure of barnase using nuclear magnetic resonance spectroscopy / M. Bycrofit, S. Ludvigsen, A. R. Fersht, F. M. Poulsen // Biochemistry. 1991. — V. 30. — P. 8697−8701.
  169. Cairns, J. The origin of mutants / J. Cairns, J. Overbough, S. Miller // Nature. 1988.-V. 335.-P. 142−145.
  170. Calik, P. Regulatory effects of alanine-group amino acids on serine alkaline protease production by recombinant Bacillus licheniformis I P. Calik, A. Bayram, T. H. Ozdamar // Biotechnol. Appl. Biochem. 2003. — V. 37. — P. 165−171.
  171. Casadaban, M.J. Lactose genes fused to exogenous promoters in one step using a Mu-lac bacteriophage: in vivo probe for transcriptional control sequences / M. J. Casadaban, S. N. Cohen // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. — V. 76. — P. 45 034 533.
  172. Chamberlin, M. J. The selectivity of transcription / M. J. Chamberlin // Rev. Biochem. 1974. — V. 43. — P. 721−775.
  173. Chan, F. Y. PstB protein of the phosphate-specific transport system of Escherichia coli is an ATPase / F.Y.Chan, A. Torriani // J. Bacteriol. 1996. -V.178.-P. 3974−3977.
  174. Chatfield, S.N. Role of o/w?i?-dependent genes in Salmonella typhimurium virulence: mutants deficient in both ompC and ompF are attenuated in vivo / S. N. Chatfield, C. J. Dorman, C. Hayward, G. Dougan // Infect. Immun. 1991. — V. 59.-P. 449−452.
  175. Cheo, D.L. Elucidation of regulatory elements that control damage induction and competence induction of the Bacillus subtilis SOS system / D. L. Cheo, K. W. Bayles, R. E. Yasbin//J. Bacteriol. 1993. -V. 175. — P. 5907−5915.
  176. Chesbro, W.R. Characteristics of secretion of penicillinase, alkaline phosphatase and nuclease by Bacillus species / W. R. Chesbro, J. O. Lampen // J. Bacteriol. 1968. — V. 96. — P. 428−437.
  177. Christensen, A. B. Quorum-sensing-directed protein expression in Serratia proteamaculans B5a / A. B. Christensen, K. Riedel, L. Eberl et al. // Microbiology. -2003.-V. 149.-P. 471−483.
  178. Coleman, G. A model for the regulation of bacterial extracellular enzyme and toxin biosynthesis / G. Coleman, S. Brown, D. A. Stormonth // J. Theor. Biol. 1975. -V. 52, N. l.-P. 143−148.
  179. Coleman, J. E. Structure and mechanism of alkaline phosphatase / J. E. Coleman //Ann. Rev. Biophys. Chem. 1992. — V. 21. — P. 441−483.
  180. Collins, С. M. Identification of a nitrogen-regulated promoter controlling expression of Klebsiella pneumoniae urease genes / С. M. Collins, D. M. Gutman, H. Laman // Mol. Microbiol. 1993. — V. 8, N 1. — P. 187−198.
  181. Coutinho, P. M. Carbohydrate active enzymes server at URL Электронный ресурс. / P. M. Coutinho, B. Henrissat. Режим доступа: http://afmb.cnrs-mrs.fr/~pedro/CAZY/db.html.
  182. Cowing, D. Consensus sequence for E. coli heat shock promoters / D. Cowing, J. Bardwell, E. Craig, C. Woolford et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. — V. 82. — P. 2679−2683.
  183. Cox, M. M. Recombinational DNA repair in bacteria and the RecA protein / M. M. Cox // Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 1999. — V. 63. — P. 311−366.
  184. Crater, D. L. Two regions of GerE required for promoter activation in Bacillus subtilis / D. L. Crater, C. P. Moran // J. Bacteriol. 2002. — V. 184. — P. 241−249.
  185. Cruz, R. Fermentative metabolism of Bacillus subtilis: physiology and regulation of gene expression / R. Cruz, T. Hoffmann, M. Marino, H. Nedjari et al. // J. Bacteriol. 2000. — V. 182. — P. 3072−3080.
  186. Csonka, L. N. Physiological and genetic responses of bacteria to osmotic stress / L. N. Csonka // Microbiol. Rev. 1989. — V. 53. — P. 121 -147.
  187. Dahn, J. L. Protein phosphorylation affects binding of the Escherichia coli transcription activator UhpA to the uhpT promoter / J. L. Dahn, B. Y. Wei, R. J. Kadner // J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 1910−1919.
  188. Dale, J .W. Molecular genetics of bacteria / J. W. Dale. 3rd edn., John Wiley and Sons, 1998.-310 p.
  189. Dartois, V. Characterization of a novel member of the DegS-DegU regulon affected by salt stress in Bacillus subtilis / V. Dartois, M. Debarbouille, F. Kunst, G. Rapoport // J. Bacteriol. 1998. — V. 180.-P. 1855−1861.
  190. Debarbouille, M. The sacT gene regulating the sacPA operon in Bacillus subtilis shares strong homology with transcriptional antiterminators / M. Debarbouille, M. Arnaud, A. Fouet, G. Rapoport // J. Bacteriol. 1990. — V. 172. — P. 396−3973.
  191. Demidyuk, I. V. Modification of substrate-binding site of glutamyl endopeptidase from Bacillus intermedius / I. V. Demidyuk, D. V. Romanova, E. A. Nosovskaya et al. // Prot. Eng. Des. Sel. 2004. — V. 17. — P. 411−416.
  192. Deuerling, E. The ftsH gene of Bacillus subtilis is transiently induced after osmotic and temperature upshift / E. Deuerling, B. Paeslack, W. Schumann // J. Bacteriol. 1995. — V. 177. — P. 4105−4112.
  193. Deutscher, M. P. Exoribonucleases and their multiple roles in RNA metabolism / M. P. Deutscher // Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 2001. — V. 66. -P. 67−105.
  194. Ditty, J. L. A cyanobacterial circadian timing mechanism / J. L. Ditty, S. B. Williams, S. S. Golden // Annu. Rev. Genet. 2003. — V. 37. — P. 513−543.
  195. Drapeau, G. R. Purification and properties of an extracellular protease of Staphylococcus aureus / G. R. Drapeau, Y. Boily, J. J. Houmard // J. Biol. Chem. -1972. -V. 247.-P. 6720−6726.
  196. Drapeau, G. R. The primary structure of staphylococcal protease / G. R. Drapeau // Can. J. Biochem. 1978. — V. 56. — P. 534−544.
  197. Dri, A.-M. Control of the LexA regulon by pH: evidence for a reversible inactivation of the LexA repressor during the growth cycle of Escherichia coli / A.M. Dri, P. L. Morerau // Mol. Microbiol. 1994. — V. 12. — P. 621−629.
  198. Dubnau, D. Genetic exchange and homologous recombination / D. Dubnau // Bacillus subtilis and other gram-positive bacteria: biochemistry, physiology and molecular genetics / A. Sonenshein, J. A. Hoch, R. Losick. Washington, DC, 1993. -P.555−584.
  199. Dufour, A. Interactions between a Bacillus subtilis anti-sigma factor (RsbW) and its antagonist (RsbV) / A. Dufour, W. G. Haldenwang // J. Bacteriol. 1994. — V. 176.-P. 1813−1820.
  200. Eder, S. A Bacillus subtilis secreted phosphodiesterase/alkaline phosphatase is the product of a Pho regulon gene, phoD / S. Eder, L. Shi, K. Jensen, K. Yamane et al. // Microbiology (UK). 1996. — V. 142. — P. 2041−2047.
  201. Eder, S. Mutational analysis of the phoD promoter in Bacillus subtilis: implications for PhoP binding and promoter activation of Pho regulon promoters / S. Eder, W. Liu, F. M. Hulett // J. Bacteriol. 1999. — V. 181. — P. 2017−2025.
  202. Eguchi, Y. A novel mechanism for connecting bacterial two-component signal-transduction systems / Y. Eguchi, R. Utsumi // Trends Biochem. Sci. 2005. -V. 30. — P. 70−72.
  203. Ellison, D. W. The unphosphorylated receiver domain of PhoB silences the activity of its output domain / D. W. Ellison, W. R. McCleary // J. Bacteriol. 2000. -V. 182.-P. 6592−6597.
  204. Engelmann, S. Impaired oxidative stress resistance of Bacillus subtilis sigB mutants and the role of katA and JcatE / S. Engelmann, M. Hecker // FEMS Microbiol. Lett. 1996. — V. 145. — P. 63−69.
  205. Epstein, W. Osmoregulation by potassium transport in Escherichia coli / W. Epstein // FEMS Microbiol. Rev. 1986. — V. 39. — P. 73−78.
  206. Errington, J. Bacillus subtilis sporulation: regulation of gene expression and control of morphogenesis / J. Errington // Microbiol. Rev. 1993. — V. 57. — P. 1−33.
  207. Espinosa, M. Transfer and expression of recombinant plasmids carrying pneumococcal mal genes in Bacillus subtilis / M. Espinosa, P. Lopez, S. A. Lacks // Gene.- 1984.-V.28.-P. 301−310.
  208. Espinosa-Urgel, M. A consensus structure for os-dependent promoters / M. Espinosa-Urgel, C. Chamizo, A. Torino // Mol. Microbiol. 1996. — V. 21. -P. 657−659.
  209. Eymann, C. B. subtilis functional genomics: global characterization of the stringent response by proteome and transcriptome analysis / C. Eymann, G. Homuth, C. Scharf, M. Hecker // J. Bacteriol. 2002. — V. 184. — P. 2500−2520.
  210. Fabret, C. Two-component signal transduction in Bacillus subtilis: how one organism sees its world / C. Fabret, V. A. Feher, J. A. Hoch // J. Bacteriol. 1999. -V. 181.-P. 1975−1983.
  211. Falcao, J. P. Cell-to-cell signaling in intestinal pathogens / J. P. Falcao, F. Sharp, V. Sperandio // Curr. Issues Intest. Microbiol. 2004. — V. 5. — P. 9−17.
  212. Farewell, A. Role of the Escherichia coli FadR regulator in stress survival and growth phase-dependent expression of the uspA, fad and fab genes / A. Farewell, A. A. Diez, C. C. DiRusso, T. Nystrom // J. Bacteriol. 1996. — V. 178. — P. 64 436 450.
  213. Farewell, A. Negative regulation by RpoS: a case of a sigma factor competition / A. Farewell, K. Kvint, T. Nystrom // Mol. Microbiol. 1998. — V. 29. -P. 1039−1051.
  214. Fassler, J.S. Promoters and basal transcription machinery in eubacteria and eukaryotes: concepts, definitions, and analogies / J. S. Fassler, G. N. Gussin // Methods Enzymol. 1996. — V. 273. — P. 3−29.
  215. Fedhila, S. Distinct clpP genes control specific adaptive responses in Bacillus thuringiensis / S. Fedhila, T. Msadek, P. Nel, D. Lereclus // J. Bacteriol. 2002. — V. 184.-P. 5554−5562.
  216. Fernandez, S. Bacillus subtilis homologous recombination: genes and products / S. Fernandez, S. Ayora, J. Alonso // Res. Microbiol. 2000. — V. 151. — P. 481−486.
  217. Folders, J. Characterization of Pseudomnas aeruginosa chitinase, a gradually secreted protein / J. Folders, J. Algra, M. S. Roelofs, L. C. van Loon et al. // J. Bacteriol. 2001. — V. 183. — P. 7044−7052.
  218. Foster, P. L. Adaptive mutation: implication for evolution / P. L. Foster // BioEssays. 2000. — V. 22. — P. 1067−1074.
  219. Foster, P. L. Stress responses and genetic variation in bacteria / P. L. Foster // Mut. Res. 2005. — V. 569. — P. 3−11.
  220. Frandberg, E. Chitinolytic properties of Bacillus pabuli K1 / E. Frandberg, J. Schnurer // J. Appl. Bacteriol. 1994. — V. 76. — P. 361−367.
  221. Fuchs, R. L. Cloning of a Serratia marcescens gene encoding chitinase / R. L. Fuchs, S. A. McPherson, D. Drahos//Appl. Environ. Microbiol.- 1986.- V. 51. -P. 504−509.
  222. Fukamizo, T. Mechanism of chitin hydrolysis by binary chitinase system in insect moulting fluid / T. Fukamizo, K. Kramer // Insect. Biochem. 1985. — V. 15. -P. 141−145.
  223. Fukamizo, T. Specificity of chitosanase from Bacillus pumilus / T. Fukamizo, T. Ohkawa, Y. Ikeda, S. Gooto // Biochem. Biophys. Acta. 1994. — V. 1205. — P. 183−188.
  224. Fuqua, W. C. Quorum sensing in bacteria: the LuxR-LuxI family of cell density-responsive transcriptional regulators I W. C. Fuqua, S. C. Winans, E. P. Greenberg // J. Bacteriol. 1994. — V. 176. — P. 269−275.
  225. Gabdrakhmanova, L. A. Biosynthesis and localization of glutamyl endopeptidase from Bacillus intermedius 3−19 / L. A. Gabdrakhmanova, E. V. Shakirov, N. P. Balaban, M. R. Sharipova et al. // Microbios. 1999. — V. 100. -P. 97−108.
  226. Gal, S. W. Isolation and characterization of the 54-kDa and 22-kDa chitinase genes of Serratia marcescens KCTC 2172 / S. W. Gal, J. Y. Choi, C. Y. Kim et al. // FEMS Microbiol. Lett. 1997.-V. 151.-P. 197−204.
  227. Gal, S. W. Cloning of the 52 kDa chitinase gene from Serratia marcescens KCTC 2172 and its proteolytic cleavage into an active 35 kDa enzyme / S. W. Gal, J.Y.Choi, C.Y.Kim et al. //FEMS Microbiol. Lett. 1998. — V. 160. — P. 151−158.
  228. Galas, D. J. Rigorous pattern recognition methods for DNA sequences / D. J. Galas, M. Eggert, M. S. Waterman // J. Mol. Biol. 1985. — V. 186. — P. 117−128.
  229. Galinski, E. A. Osmoadaptation in bacteria / E. A. Galinski // Adv. Microbiol. Physiol. 1995. — V. 37. — P. 273−328.
  230. Galperin, M. Y. Bacterial signal transduction network in a genomic perspective / M. Y. Galperin // Environ. Microbiol. 2004. — V. 6. — P. 552−567.
  231. Garcia-Lara, J. An extracellular factor regulates expression of sdiA, a transcriptional activator of cell division genes in Escherichia coli / J. Garcia-Lara, L. H. Shang, L. I. Rothfield // J. Bacteriol. 1996. — V. 178. — P. 2742−2748.
  232. Gaur, N. K. Characterization of a cloned Bacillus subtilis gene that inhibits sporulation in multiple copies /N. K. Gaur, E. Dubnau, I. Smith// J. Bacteriol. 1986. -V. 169.-P. 860−969.
  233. Gentry, D. P. Synthesis of the stationary-phase sigma factor a is positively regulated by ppGpp / D. P. Gentry, V. J. Hernamdez, L. H. Nguyen, D. B. Jensen et al. // J. Bacteriol. 1993. — V. 175. — P. 7982−7989.
  234. Georgiou, G. Optimizing the production of recombinant proteins in microorganisms / G. Georgiou // AICHE J. 1988. — V. 34. — P. 1233−1248.
  235. Giesecke, U. E. Production of alkaline protease with Bacillus licheniformis in a controlled fed-batch process / U. E. Giesecke, G. Bierbaum, H. Rudde, U. Spohn et al. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1991. — V. 35. — P. 720−724.
  236. Glenn, A. R. Alkaline phosphatase mutants of Bacillus subtilis / A. R. Glenn // Aust. J. Biol. Sci. 1975. — V. 28. — P. 323−330.
  237. Gniazdowski, M. Transcription factors as targets for DNA-interacting drugs / M. Gniazdowski, W. A. Denny, S. M. Nelson, M. Czyz // Curr. Med. Chem. 2003. -V. 10.-P. 909−924.
  238. Gokul, B. Characterization and applications of chitinase from Trichoderma harzianum / B. Gokul, J. H. Lee, K. B. Song, S. K. Rhee et al. // Bioproc. Eng. 2000. -V. 23.-P. 691−694.
  239. Gooday, G. Chitin in nature and technology / G. Gooday.- NY.: Plenum Press, 1986.-P. 241−261.
  240. Graumann, P. L. Cold shock response in Bacillus subtilis / P. L. Graumann, M. A. Marahiel // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 1999. — V. 1. — P. 203−209.
  241. Grossman, A. D. Genetic networks controlling the initiation of sporulation and the development of genetic competence in Bacillus subtilis / A. D. Grossman // Annu. Rev. Genet. 1995. — V. 29. — P. 477−508.
  242. Guzman, P. Characterization of the promoter region of the Bacillus subtilis spoIIE operon / P. Guzman, J. Westpheling, P. Youngman // J. Bacteriol. 1988. — V. 170.-P. 1598−1609.
  243. Hahn, J. Growth stage signal transduction and the requirements for srfA induction in development of competence / J. Hahn, D. Dubnau // J. Bacteriol. 1991. -V. 173.-P. 7275−7282.
  244. Haldenwang, W. G. A modified RNA polymerase transcribes a cloned gene under sporulation control in Bacillus subtilis / W. G. Haldenwang, R. Losick // Nature. 1979.-V. 282.-P. 256−260.
  245. Haldenwang, W. G. The sigma factors of Bacillus subtilis / W. G. Haldenwang // Microbiol. Rev. 1995. — V. 59. — P. 1−30.
  246. Hamoen, L. W. Controlling competence in Bacillus subtilis: shared use of regulators / L. W. Hamoen, G. Venema, O. Kuipers // Microbiology. 2003. — V. 149. -P. 9−17.
  247. Han, J. S. PhoB-dependent transcriptional activation of the iciA gene during starvation for phosphate in E. coli / J. S. Han, J. V. Park, Y. S. Lee, B. Thony et al. // Mol. Gen. Genet. 1999. — V. 262. — P. 448−452.
  248. Hanson, R. S. Biochemistry of sporulation. Metabolism of acetate by vegetative and sporulating cells / R. S. Hanson, V. R. Srinivasan, H. 0. Harolson // J. Bacteriol. 1983. — V. 85. — P. 451−460.
  249. Harley, B. Analysis of Escherichia coli promoter sequences / B. Harley, R. P. Reinolds //Nucleic Acids Res. 1987. — V. 15, N. 5. — P. 2343−2361.
  250. Harpster, M. H. Nucleotide sequence of the chitinase B gene of Serratia marcescens QMB1466 / M. H. Harpster, P. Dunsmuir // Nucleic Acids Res. 1989. -V. 17.-P. 5395.
  251. Harris, R. S. Mismatch repair is diminished during stationary-phase mutation / R. S. Harris, G. Feng, K. J. Ross, R. Sidhu et al. // Mutat. Res. 1999. — V. 437. — P. 51−60.
  252. Hartley, B. S. Proteolytic enzymes / B. S. Hartley // Annu. Rev. Biochem. -1960.-V. 29.-P. 45−72.
  253. Hartley, R. W. A reversible thermal transition of the extracellular ribonuclease of Bacillus amyloliquefaciens / R. W. Hartley // Biochemistry. 1968. — V. 7. — P. 2401−2408.
  254. Hartley, R. W. Barnase and barstar. Expression of its cloned inhibitor permits expression of a cloned ribonuclease / R. W. Hartley // J. Mol. Biol. 1988. — V. 202. -P. 913−915.
  255. Hartley, R.W. Barnase and barstar / R.W.Hartley // Ribonucleases: structures and functions. Academic Press, 1997. — P. 51−100.
  256. Hartley, R. W. On the reaction between the extracellular ribonuclease of Bacillus amyloliquefaciens (barnase) and its intracellular inhibitor (barstar) / R. W. Hartley, J. R. Smeaton // J. Biol. Chem. 1973. — V. 248. — P. 5624−5626.
  257. Hasunuma, K. Control of the activity of intracellular nucleases in Neurospora crassa / K. Hasunuma // Mol. Gen. Genet. 1978. — V. 160. — P. 259−265.
  258. Hata, M. Involvement of stringent factor RelA in expression of the alkaline protease gene aprE in Bacillus subtilis / M. Hata, M. Ogura, T. Tanaka // J. Bacteriol. -2001.-V. 183.-P. 4648−4651.
  259. Hawley, D. K. Compilation and analysis of Escherichia coli promoter RNA sequences / D. K. Hawley, W. R. Mc Clure // Nucleic Acids Res. 1983. — V. 11, N. 8. — P. 2237−2255.
  260. Hecker, M. Non-specific, general and multiple stress resistance of growth-restricted Bacillus subtilis cells by the expression of the sigma B regulon / M. Hecker, U. Volker // Mol. Microbiol. -1998. V. 29. — P. 1129−1136.
  261. Hecker, M. General stress response of Bacillus subtilis and other bacteria / M. Hecker, U. Volker I I Adv. Microb. Physiol. 2001. — V. 44. — P. 35−91.
  262. Helmann, J. D. Structure and function of bacterial sigma factors / J. D. Helmann, M. J. Chamberlin // Annu. Rev. Biochem. 1988. — V. 57. — P. 839−872.
  263. Helmann, J. D. Homologous metalloregulatory proteins from both Grampositive and Gram-negative bacteria control transcription of mercury resistance operons / J. D. Helmann, Y. Wang, I. Mahler, C. T. Walsh // J. Bacteriol. 1989. -V. 171.-P. 222−229.
  264. Helmann, J. D. Compilation and analysis of Bacillus subtilis aA-dependent promoter sequences: evidence for extended contact between RNA polymerase and upstream promoter DNA / J. D. Helmann // Nucleic Acids Res. 1995. — V.23. -P.2351−2360.
  265. Henner, D. J. Location of the targets of the hpr-97, sacU32 (Hy), and sacQ36 (Hy) mutations in upstream regions of the subtilisin promoter / D. J. Henner, E. Ferrari, M. Perego, J. A. Hoch // J. Bacteriol. 1988. — V. 170. — P. 296−300.
  266. Henrich, B. The promoter region of the Escherichia coli pepD gene: deletion analysis and control by phosphate concentration / B. Henrich, H. Backes, J. R. Klein, R. Plapp //Mol. Gen. Genet. 1992. — V. 232, N. 1. — P. 117−125.
  267. Hesslewood, S. R. Envelope alterations produced by R factors in Proteus mirabilis / S. R. Hesslewood, J. T. Smith I I J.Gen. Microbiol. 1974. — V. 85. — P. 146 152.
  268. Hill, T. M, Sfi-independent filamentation in Escherichia coli is lexA-dependent and requires DNA damage for induction / T. M. Hill, B. Shaima, M. Valjiavecgratian, J. Smith // J. Bacteriol. 1997. — V. 179. — P. 1931−1939.
  269. Hippel, P. H. Protein-nucleic acid interactions in transcription: a molecular analysis / P. H. Hippel, D. J. von Bear, W. D. Morgan, J. A. McSwiggen // Annu. Rev. Biochem. 1984. — V. 53. — P. 389−446.
  270. Hiraga, K. Isolation and characterization of chitinase from flake-chitin degrading marine bacterium, Aeromonas hydrophila H-2330 / K. Hiraga, L. Shou, M. Kitazawa, S. Takahashi et al. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1997. — V. 61. — P. 174−176.
  271. Hirano, G. Two-dimentional polyacrylamide gel electrophoresis of proteins synthesized during early germination of Bacillus subtilis 168 in the presence of actinomycin D / G. Hirano, M. Matsudo, T. Kameyama // Basic. Microbiol. 1991. -V. 31.-P. 21−30.
  272. Hoch, J. A. Genetics of bacterial sporulation / J. A. Hoch // Adv. Genet. -1976.-V. 18.-P. 69−99.
  273. Hoffman, T. High-salinity-induced iron limitation in Bacillus subtilis / T. Hoffman, A. Schutz, M. Brosius, A. Volker et al. // J. Bacteriol. 2002. — V. 184. -P. 718−727.
  274. Hoiwe, W. Transgenic tobacco plants which express the chiA gene from Serratia marcescens have enhanced tolerance to Rhizoctonica solani / W. Hoiwe, L. Joe, E. Newbigin et al. // Transgenic Res. 1994. — V. 3. — P. 90−98.
  275. Holtmann, G. KtrAB and KtrCD: two K+ uptake systems in Bacillus subtilis and their role in the adaptation to hypertonicity / G. Holtmann, E. P. Bakker, N. Uozumi, E. Bremer // J. Bacteriol. 2003. — V. 185. — P. 1289−1298.
  276. Houman, F. Transcriptional antitermination in the bgl operon of Escherichia coli is modulated by a specific RNA binding protein / F. Houman, M. R. Diaz-Torres, A. Wright//Cell. 1990.-V. 62.-P. 1153−1163.
  277. Houmard, J.J. Staphylococcal protease: a proteolytic enzyme specific for glutamyl bonds / J. J. Houmard, G. R. Drapeau // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1972. -V. 69.-P. 3506−3509.
  278. Hsu, A. W. Differential effects of the protein cofactor on the interactions between a RNase P ribozyme and its target mRNA substrate / A. W. Hsu, A. F. Kilani, K. Liou et al. // Nucleic Acids Res. 2000. — V. 28. — P. 3105−3116.
  279. Huisman, G. W. Sensing starvation: a homoserine lactone-dependent signaling pathway in Escherichia coli / G. W. Huisman, R. Kolter // Science. 1994. — V. 265. -P. 537−539.
  280. Hulett, F. M. Evidence for two structural genes for alkaline phosphatase in Bacillus subtilis / F.M.Hulett, C. Bookstein, K. Jensen // J. Bacteriol. 1990. — V. 172.-P. 735−740.
  281. Hulett, F. M. Bacillus subtilis alkaline phosphatases III and IV / F. M. Hulett, E. E. Kim, C. Bookstein et al. // J. Biol. Chem. -1991. V. 266, N. 2. — P. 1077−1084.
  282. International Union of Biochemistry. Enzyme Nomenclature. Academic Press, Inc., Orlando, 1992.324.1shihama, A. Adaptation of gene expression in stationary phase bacteria / A. Ishihama // Curr. Opin. Genet. Develop. 1997. — V. 7. — P. 582−588.
  283. Jacob, F. Genetic regulatory mechanisms in the synthesis of proteins /
  284. F. Jacob, J. Monod//J. Mol. Biol. -1961. V. 3. — P. 318−356.326Janion, C. Some aspects of the SOS response system a critical survey /
  285. C. Janion // Acta Biochim. Pol. 2001. — V. 48. — P. 599−610.
  286. Jensen, K. K. Bacillus subtilis transcription regulator, SpoOA, decreases alkaline phosphatase levels induced by phosphate starvation / K. K. Jensen, E. Sharkova, M.F.Duggan, Y. Qi et al. // J. Bacteriol. 1993. — V. 175, N 12. -P. 3749−3756.
  287. Jones, D. H. A rapid method for site-specific mutagenesis and directional subcloning by using the polymerase chain reaction to generate recombinant circles /
  288. D. H. Jones, B. H. Howard // BioTechniques. 1990. — V. 8. — P. 178−183.
  289. Jones, J. D. G. Isolation and characterization of genes encoding two chitinase enzymes from Serratia marcescens / J. D. G. Jones, K. L. Grady, T. V. Suslow, J. R. Bedbrook // EMBO J. 1986. — V. 5. — P. 467−473.
  290. Jurien, F. Effect of different limitations in chemostat cultures on growth and production of exocellular protease by Bacillus licheniformis / F. Jurien,
  291. G. M Koningstein., H. W. van Verseveld, A. H. Stouthammer // Appl. Microbiol. Biotechnol. -1986. V. 24. — P. 106−112.
  292. Kadowaki, K. Effects of actinomycin D and 5-fluorouracil on the foundation of enzymes in Bacillus subtilis / K. Kadowaki, J. Hosoda, B. Maruo // Biochim. Biophys. Acta. 1965.-V. 103. — P. 311−318.
  293. Kang, J. G. Identification of sigma factors for growth phase-related promoter selectivity of RNA polymerases from Streptomyces coelicolor A3 (2) / J. G. Kang, M. Y. Hahn, A. Ishihama, J. H. Roe // Nucleic Acids Res. 1997. — V. 25. — P. 25 662 573.
  294. Kapp, N. V. The Bacillus subtilis phoAIVgene: effects of in vitro inactivation on total alkaline phosphatase production / N. V. Kapp, C. W. Edwards, R. S. Chesnut, F. M. Hulett // Gene. 1990. — V. 96. — P. 95−100.
  295. Kasahara, M. Dual regulation of the ugp operon by phosphate and carbon starvation at two interspaced promoters / M. Kasahara, K. Makino, M. Amemura, A. Nakata, H. Shinagawa // J. Bacteriol. -1991. V. 173. — P. 549−558.
  296. Kaur, S. Enhanced production and characterization of a highly thermostable alkaline protease from Bacillus sp. P-2 / S. Kaur, R. M. Vohra, M. Kapoor et al. // World J. Microbiol. Biotechnol. 2001. — V. 17. — P. 125−129.
  297. Kenney, T. Gene coding aE is transcribed from a aA-like promoter in Bacillus subtilis / T. Kenney, P. Kirchman, C. Moran // J. Bacteriol. 1988. — V. 170. — P. 30 583 064.
  298. Khosravi, M. Variation of oxygen requirement with plasmid size in recombinant Escherichia coli / M. Khosravi, W. Ryan, D. A. Webster, B. C. Stark // Plasmid. 1990. — V. 23. — P. 138−143.
  299. Kilani, A. F. RNase P ribozymes selected in vitro to cleave a viral mRNA effectively inhibit its expression in cell culture / A. F. Kilani, P. Trang, S. Jo, A. Hsu, et al. // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275. — P. 10 611−10 622.
  300. Kim, S. K. Molecular analysis of the phoH gene, belonging to the phosphate regulon in Escherichia coli / S. K. Kim, K. Makino, H. Shinagawa, A. Nakata // J. Bacteriol. 1993.-V. 175, N.5.-P. 1316−1324.
  301. Kimura, S. Regulation of the phosphate regulon of Escherichia coli: characterization of the promoter of the pstS gene / S. Kimura, K. Makino, H. Shinagawa et al. // Mol. Gen. Genet. 1989. — V. 215. — P. 374−380.
  302. Klier, A. Positive regulation in the gram-positive bacterium: Bacillus subtilis / A. Klier, T. Msadek, G. Rapoport // Annu. Rev. Microbiol. 1992. — V. 46. — P. 429 459.
  303. Knippl, J. S. Growth, phosphatase and ribonuclease activity in phosphate-deficient Spirogela oligorrhiza cultures / J. S. Knippl, E. Kabzinska // Biochem. Physiol. Pflanzen. 1977. — V. 171. — P. 279−287.
  304. Kofoid, E. C. Transmitter and receiver modules in bacterial signaling proteins / E. C. Kofoid, J. S. Parkinson // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. — V. 85. — P. 4981−4985.
  305. Koga, D. Insect endochitinases: glycoproteins from moulting fluid, integument and pupal haemolymph of Manduca sexta / D. Koga, J. Jilka, K. Kramer // Insect. Biochem. 1983. — V. 13. — P. 295−305.
  306. Kolter, R. The stationary phase of bacterial life cycle / R. Kolter, D. Siegele, A. Torno // Annu. Rev. Microbiol. 1993. — V. 47. — P. 855−874.
  307. Kong, L. Regulation of competence-specific gene expression by Mec-mediated protein-protein interaction in Bacillus subtilis / L. Kong, D. Dubnau // Proc. Natl.Acad.Sci.USA.- 1994.- V.91.-P.5793−5797.
  308. Krukonis, E. S. From motility to virulence: sensing and responding to environmental signals in Vibrio cholerae / E. S. Krukonis, V. J. DiRita // Curr. Opin. Microbiol. 2003. — V. 6. — P. 186−190.
  309. Kucerova, H. Intracellular serine proteinase behaves as a heat-stress protein in nongrowing but as a cold-stress protein in growing populations of Bacillus megaterium / H. Kucerova, J. Chaloupka // Curr. Microbiol. 1995. — V. 31. — P. 3943.
  310. Kunhi, A. A. M. Standartization of assay procedure and some other properties of ribonuclease from Aspergillus candidus / A. A. M. Kunhi, R. Singh // Folia microbiologica. 1981. — V. 26. — P. 228−233.
  311. Kunst, F. Signal transduction network controlling degradative enzyme synthesis and competence in Bacillus subtilis / F. Kunst, T. Msadek, G. Rapoport // Regulation of bacterial differentiation /Washington, DC, 1994.- P. 1−20.
  312. Kunst, F. Salt stress is an environmental signal affecting degradative enzyme synthesis in Bacillus subtilis / F. Kunst, G. Rapoport // J. Bacteriol. 1995. — V. 177. -P. 2403−2407.
  313. Kurinenko, B. M. Effect of ribonuclease from Bacillus intermedius on human blood lymphocytes / B. M. Kurinenko, R. S. Bulgakova, R. E. Davydov // FEMS Immunol. Med. Microbiol. 1998. — V. 21. — P. 117−122.
  314. Kuwana, R. Functional relationship between SpoVIF and GerE in gene regulation during sporulation of Bacillus subtilis / R. Kuwana, H. Ikejiri, S. Yamamura et al.//Microbiology.-2004.-V. 150.-P. 163−170.
  315. Laemmli, U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U. K. Laemmli // Nature (London). 1970. — V. 227. — P. 680−685.
  316. Lang, W. K. Influence of phosphate supply on teichoic acid and teichuronic acid content of Bacillus subtilis cell walls / W. K. Lang, K. Glassey, A. R. Archibald // J. Bacteriol. 1982. — V. 151. — P. 367−375.
  317. Lanyi, J. K. Salt-dependent properties of proteins from extremely halophilic bacteria / J. K. Lanyi // Bacteriol. Rev. 1974. — V.38. — P. 272−290.
  318. Lax, A. J. The Pasteurella multodica toxin interacts with signaling pathways to perturb cell growth and differentiation / A. J. Lax, G. D. Pullinger, M. R. Baldwin et al. // Int. J. Med. Microbiol. 2004. — V. 293. — P. 505−512.
  319. Lee, J.-W. Bacillus licheniformis APasel gene promoter: a strong wellregulated promoter in Bacillus subtilis / J.-W. Lee, C. W. Edwards, F. M. Hulett // J. Gen. Microbiol. -1991.-V. 137.-P. 1127−1133.
  320. Lee, J. Nucleotide sequence of the phoP gene encoding PhoP, the response regulator of the phosphate regulon of Bacillus subtilis / J. Lee, F. M. Hulett // Nucleic Acids Res. -1992. V. 19. — P. 5848.
  321. Le Grice, S. F. J. Separation and analysis of the RNA-polimerase binding sites of a complex Bacillus subtilis promoter / S. F. J. Le Grice, C. Shih, F. Whipple, A. L. Sonenshein // Mol. Gen. Genet. 1986. — V. 204. — P. 229−236.
  322. Lehtovaara, P. In vivo transcription initiation and termination sites of an a-amylase gene from Bacillus amyloliquefaciens cloned in Bacillus subtilis / P. Lehtovaara, I. Ultmanen, I. Palva // Gene. 1984. — V. 30. — P. 11−16.
  323. Leive, L. Studies on the permeability change produced in coliform bacteria by ethylendiamintetraacetate / L. Leive // J. Biol. Chem. 1968. — V. 243. — P.2373−2380.
  324. Lenski, R. E. Stability of recombinant DNA and its effects on fitness / R.E. Lenski, T. T. Nguyen // Trends Biotech. Ecol. Evol. 1988. — V. 6. — P. 51−53.
  325. Lerner, C. G. Stimuli that induce production of Candida albicans extracellular aspartyl proteinase / C. G. Lerner, R. C. Goldman // J. Gen. Microbiol. 1993. — V. 139.-P. 1643−1651.
  326. Leshchinskaya, I. B. Glutamyl endopeptidase of Bacillus intermedius, strain 319 /1. B. Leshchinskaya, E. V. Shakirov, E. L. Itskovitch, N. P. Balaban et al. // FEBS Lett. 1997. -V. 404. — P. 241−244.
  327. Lewin, B. Genes / B. Lewin. Oxford, NY: Oxford University Press, 1994. -1272 p.
  328. Lewis, L. K. Interaction of LexA repressor with the asymmetric dinG operator and complete nucleotide sequence of the gene / L. K. Lewis, D. W. Mount // J. Bacterid. 1992. — V. 174. — P. 5110−5116.
  329. Lewis, M. The lac repressor / M. Lewis // C. R. Biol. 2005. — V. 328. -P. 521−548.
  330. Li, M. Cellular stoichiometry of the components of the chemotaxis signaling complex / M. Li, G. L. Hazelbauer // J. Bacteriol. 2004. — V. 186. — P. 3687−3697.
  331. Lisser, S. Compilation of Escherichia coli mRNA promoter sequences / S. Lisser, H. Margalit //Nucleic Acids Res. 1993. — V. 21. — P. 1507−1516.
  332. Liu, W. Comparison of PhoP binding to the tuaA promoter with PhoP binding to other Pho regulon promoters establishes a Bacillus subtilis Pho core binding site / W. Liu, F. M. Hulett // Microbiology (UK). 1998. — V. 144. — P. 1443−1450.
  333. Lloyd, G. Activation and repression of transcription initiation in bacteria / G. Lloyd, P. Landini, S. Busby // Essays Biochem. 2001. — V. 37. — P. 17−31.
  334. Lombardo, M. J. General stress response regulator RpoS in adaptive mutation and amplification in Escherichia coli / M. J. Lombardo, I. Aponyi, S. M. Rosenberg // Genetics. 2004. — V. 166. — P. 669−680.
  335. Lonetto, M. The a70 family: sequence conservation and evolutionary relationships / M. Lonetto, M. Gribskov, C. A. Gross // J. Bacteriol. 1992. — V. 174. -P. 3843−3839.
  336. Lopez, C. S. Biochemical and biophysical studies of Bacillus subtilis envelopes under hyperosmotic stress / C. S. Lopez, H. Heras, H. Garda, S. Ruzal et al. // Int. J. Food Microbiol. 2000. — V. 55. — P. 137−142.
  337. Losick, R. Cascades of sigma factors / R. Losick, J. Pero // Cell. 1981. — V. 52. — P. 582−584.
  338. Lottering, E. A. Induction of cold shock proteins in Bacillus subtilis / E. A. Loitering, U. N. Streips // Curr. Microbiol. 1995. — V. 30. — P. 193−199.
  339. Lowry, 0. H. Protein measurement with Folin phenol reagent / O. H. Lowry, H. J. Rosebrough, A. A. Fass, R. J. Randall // J. Biol. Chem. 1951. — V. 193. — P. 265−270.
  340. Luecke, H. High specificity of a phosphate transport protein determined by hydrogen bonds / H. Luecke, F.A. Quiocho //Nature. 1990. — V. 347. — P. 402−406.
  341. Lux, R. Chemotaxis-guided movements in bacteria / R. Lux, W. Shi // Crit. Rev. Oral. Biol. Med. 2004. — V. 15. — P. 207−220.
  342. Macnab, R. M. Flagella and motility. In: Escherichia coli and Salmonela cellular and molecular biology / R. M. Macnab // American Society for Microbiology, Washington, DC, 1996.-P. 123−145.
  343. Mader, U. Bacillus subtilis functional genomics: genome-wide analysis of the DegS-DegU regulon by transcriptomics and proteomics / U. Mader, H. Antelmann, T. Buder, M. K. Dahl et al. // Mol. Genet. Genomics. 2002. — V. 268. — P. 455−467.
  344. Madern, D. Halophilic adaptation of enzymes / D. Madern, C. Ebel, G. Zaccai // Extremophiles. 2000. — V. 4. — P. 91−98.
  345. Makarov, A. A. Cytotoxic ribonucleases: molecular weapons and their targets / A. A. Makarov, O. N. Ilinskaya // FEBS Lett. 2003. — V. 540. — P. 15−20.
  346. Makino, K. Nucleotide sequence of the phoB gene, the positive regulatory gene for the phosphate regulon of E. coli K-12 / K. Makino, H. Shinagawa, M. Amemura, A. Nakata // J. Mol. Biol. 1986. — V. 190. — P. 37−44.
  347. Makino, K. Nucleotide sequence of the phoR gene, a regulatory gene for the phosphate regulon of Escherichia coli / K. Makino, H. Shinagawa, M. Amemura, A. Nakata// J. Mol. Biol. 1986. — V. 192. — P. 549−556.
  348. Makino, K. Signal transduction in the phosphate regulon of Escherichia coli involves phosphotransfer between PhoR and PhoB proteins / K. Makino, H. Shinagawa, M. Amemura et al. // J. Mol. Biol. 1989. — V. 210. — P. 551−559.
  349. Makino, K. Role of the sigma 70 subunit of RNA polymerase in transcriptional activation by activator protein PhoB in Escherichia coli / K. Makino, M. Amemura, S. K. Kim et al. // Genes Dev. 1993. — V. 7, N. 1. — P. 149−160.
  350. Maniatis, T. Molecular cloning: a laboratory manual / T. Maniatis, E. F. Fritsch, J. Sambrook. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Press, 1982.-P. 250−251.
  351. Margispinheiro, M. Bean class IV chitinase gene: structure, developmental expression and induction by heat stress / M. Margispinheiro, J. Marivet, G. Burkand // Plant Sci. 1994. — V. 2. — P. 163−173.
  352. Martin, D.D. Osmoadaptation in archaea / D.D.Martin, R. A. Ciulla, M. F. Roberts // Appl. Environ. Microbiol. 1999. — V. 65. — P. 1815−1825.
  353. Masaki, T. Purification and some properties of Achromobacter protease la from Achromobacter lyticus M497−1 / T. Masaki, H. Suzuki, M. Soejima // Agrie. Biol. Chem. 1986. — V. 50, N. 12. — P. 3087−3091.
  354. Martinez-Antonio, A. Identifying global regulators in transcriptional regulatory networks in bacteria / A. Martinez-Antonio, J. Collado-Vides // Curr. Opin. Microbiol. 2003. — V. 6. — P. 482−489.
  355. Matsumiya, M. Distribution of chitinase and beta-N-acetylhexosaminidase in organs of several fishes / M. Matsumiya, A. Mochizuki // Fish. Sci. 1996. — V. 62. -P. 150−151.
  356. Mauguen, Y. Molecular structure of a new family of ribonucleases / Y. Mauguen, R. W. Hartley, E. J. Dodson, G. G. Dodson et al. // Nature. 1997. -V. 297.-P. 162−164.
  357. May, B. Mechanism of the paradoxical stimulation of ribonuclease synthesis in Bacillus subtilis by actinomycin D / B. May, R. Walsh, W. Elliot, I. Smeaton // Biochim. Biophys. Acta. 1968. — V. 169. — P. 260−262.
  358. Mc-Allister, C. F. Effect of polyadenine-containing curved DNA on promoter utilization in Bacillus subtilis / C. F. Mc-Allister, E. C. Achberger // J. Biol. Chem. -1988. V. 263, N. 24. — P. 11 743−11 749.
  359. McCleary, W. R. FrzE of Myxococcus xanthus is homologous to both CheA and CheY of Salmonella typhimurium / W. R. McCleary, D. R. Zusman // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. — V. 87. — P. 5898−5902.
  360. McCleary, W. R. Is acetyl phosphate a global signal in Escherichia colil / W. R. McCleary, J. B. Stock, A. J. Ninfa // J. Bacteriol. 1993. — V. 175. — P. 27 932 798.
  361. McClure, W. R. Mechanism and control of transcription initiation in prokaryotes / W. R. McClure // Annu. Rev. Biochem. 1985. — V.54. — P. 171−204.
  362. McKenzie, G.J. The SOS-response regulates adaptive mutation / G. J. McKenzie, R. S. Harris, P. L. Lee, S. M. Rosenberg // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2000. — V. 97. — P. 6646−6651.
  363. McLaggan, D. Interdependence of K+ and glutamate accumulation during osmotic adaptation of Escherichia coli / D. McLaggan, J. Naprstek, E. T. Buurman, W. Epstein // J. Biol. Chem. 1994. — V. 269. — P. 1911 -1917.
  364. McNamara, B. P. Coexpression of the long and short forms of CheA, the chemotaxis histidine kinase, by members of the family Enterobacteriaceae / B. P. McNamara, A. J. Wolfe // J. Bacteriol. 1997. — V. 179. — P. 1813−1818.
  365. Mellado, R. P. Characterisation and sequence of in vivo phi29 promoters by SI mapping / R. P. Mellado, I. Barthelmy, M. Salas // Bacillus molecular genetics and biotechnology application. Academic Press, NY, 1986. — P. 395−409.
  366. Miki, T. The genetics of alkaline phosphatase formation in Bacillus subtilis / T. Miki, Z. Minami, Y. Ikeda// Genetics. 1965. — V. 52. — P. 1093−1100.
  367. Mizuno, T. Signal transduction and gene regulation through the phosphorylation of two regulatory components: the molecular basis for the osmotic regulation of the porin genes / T. Mizuno, S. Mizushima // Mol. Microbiol. 1990. -V.4.-P. 1077−1082.
  368. Monreal, J. The chitinase of Serratia marcescens / J. Monreal, E. Reese // Can. J. Microbiol. 1969. — V. 15. — P. 689−696.
  369. Mooney, R. A. Sigma and RNA polymerase: an on-again, off-again relationship? / R. A. Mooney, S. A. Darst, R. Landick // Mol. Cell. 2005. — V. 20. -P. 335−345.
  370. Moore, C. M. Metal ions homeostasis in Bacillus subtilis / C. M. Moore, J. D. Helmann // Curr. Opin. Microbiol. 2005. — V. 8. — P. 188−195.
  371. Moravcova, J. Repression of the synthesis of exocellular and intracellular proteinases in Bacillus megaterium / J. Moravcova, J. Chaloupka // Folia Microbiol. -1984.-V. 29.-P. 273−281.
  372. Msadek, T. DegS-DegU and ComP-ComA modulator-effector pairs control expression of the Bacillus subtilis pleiotropic regulatory gene degQ / T. Msadek, F. Kunst, A. Klier, G. Rapoport // J. Bacteriol. 1991. — V. 173. — P. 2366−2377.
  373. Mulvey, M. R. Nucleotide sequence of katF of Escherichia coli suggests KatF protein is a novel sigma transcription factor / M. R. Mulvey, P. C. Loewen // Nucleic Acids Res. 1989. — V. 17. — P. 9979−9991.
  374. Murakami, K. S. Structural basis of transcription initiation: an RNA polymerase holoenzyme-DNA complex / K. S. Murakami, S. Masuda, E. A. Campbell, O. Muzzin et al. // Science. 2002. -V. 296. — P. 1285−1290.
  375. Murakami, K. S. Bacterial RNA polymerases: the wholo story / K. S. Murakami, S. A. Darst // Curr. Opin. Struct. Biol. 2003. — V. 13, N. 1. — P. 3139.
  376. Nagami, Y. Molecular cloning and nucleotide sequence of a DNA fragment from Bacillus natio that enhances production of extracellular proteases and levansucrase in Bacillus subtilis / Y. Nagami, T. Tanaka // J. Bacteriol. 1986. — V. 166.-P. 20−28.
  377. Nagarajan, V. Modular expression and secretion vectors for Bacillus subtilis / V. Nagarajan, H. Albertson, M. Chen, J. Ribbe // Gene. 1992. — V. 114. — P. 121−126.
  378. Nakano, M. M. Mutational analysis of the regulatory region of the srfA operon in Bacillus subtilis / M. M. Nakano, P. Zuber // J. Bacteriol. 1993. — V. 175, N. 10.-P. 3188−3191.
  379. Nekolny, D. Protein catabolism in growing Bacillus megaterium during adaptation to salt stress / D. Nekolny, J. Chaloupka // FEMS Microbiol. Lett. 2000. -V. 184.-P. 173−177.
  380. Nene, V. Genetic studies on the P subunit of Escherichia coli RNA polymerase IV. Structure-functional correlations / V. Nene, R. Glass // Mol. Gen. Genet. 1984. — V. 194. — P. 172−196.
  381. Newmark, K. G. Genetic analysis of the requirements for SOS induction by nalidixic acid in Escherichia coli / K. G. Newmark, E. K. O’Reilly, J. R. Pohlhaus, K. N. Kreuzer // Gene. 2005. — V. 356. — P. 69−76.
  382. Niedziela-Majka, A. Escherichia coli RNA polymerase contacts outside the -10 promoter element are not essential for promoter melting / A. Niedziela-Majka, T. Heyduk // J. Biol. Chem. 2005. — V. 280. — P. 38 219−38 227.
  383. Nielsen, P. Multi-target and medium-independent fungal antagonism by hydrolytic enzymes in Paenibacillus polymyxa and Bacillus pumilus strains frombarley rhizosphere / P. Nielsen, J. Sorensen // FEMS Microbiol. Ecol. Lett. 1997. -V. 22.-P. 183−192.
  384. Nihashi, J. Catabolite repression of inositol dehydrogenase and gluconate kinase synthesis in Bacillus subtilis / J. Nihashi, Y. Fujita // Biochem. Biophys. Acta. -1984.-V. 798.-P. 88−95.
  385. Nishimura, S. Ribonuclease of Bacillus subtilis / S. Nishimura, M. Nomura // J. Biochem. (Tokyo). 1959. -V. 46. — P. 161−167.
  386. Nystrom, T. Cloning, mapping and nucleotide sequencing of a gene encoding a universal stress protein in Escherichia coli / T. Nystrom, F. C. Neidhardt // Mol. Microbiol. 1992. — V. 6. — P. 3187−3198.
  387. Paddon, C. J. Expression of Bacillus amyloliquefaciens extracellular ribonuclease (barnase) in Escherichia coli following an inactivating mutation / C. J. Paddon, R. W. Hartley // Gene. 1987. — V. 53. — P. 11−19.
  388. Paddon, C.J. Translation and processing of Bacillus amyloliquefaciens extracellular RNase / C. J. Paddon, N. Vasantha, R. W. Hartley // J. Bacteriol. 1989. -V. 171, N. 2.-P. 1185−1187.
  389. Parkinson, J. S. Protein phosphorylation in bacterial Chemotaxis / J. S. Parkinson // Cell. 1988. — V. 53. — P. 1−2.
  390. Peng, H. L. Cloning, characterization, and sequencing of an accessory gene regulator (agr) in Staphylococcus aureus / H. L. Peng, R. P. Novick, B. Kreiswirth, J. Kornblum et al. // J. Bacteriol. 1988. — V. 170. — P. 4365−4372.
  391. Perego, M. Functional genomics of gram-positive microorganisms / M. Perego, J. A. Hoch, J. F. Barret // J. Bacteriol. 2004. — V. 186. — P. 903−909.
  392. Perez-Martin, J. Promoters responsive to DNA bending: a common theme in prokaryotic gene expression / J. Perez-Martin, F. Rojo, V. DeLorenzo // Microbiol. Rev. 1994. — V. 58. — P. 268−290.
  393. Peter, M. G. Chitin and chitosan from animal sources / M. G. Peter // Biopolymers: Polysaccharides II. Weinheim: Wiley-VCH, 2002. — P. 499−512.
  394. Petersohn, A. Identification of oB-dependent genes in Bacillus subtilis using a promoter consensus-directed search and oligonucleotide hybridization / A. Petersohn, J. Bernhardt, U. Gerth et al. // J. Bacteriol. 1999. — V. 181. — P. 5718−5724.
  395. Petersohn, A. Global analysis of the general stress response of Bacillus subtilis / A. Petersohn, M. Brigulla, S. Haas, J. D. Hoheisel et al. // J. Bacteriol. 2001. — V. 183.-P. 5617−5631.
  396. Phillips, Z. E. B. subtilis sporulation and stationary phase gene expression / Z. E. Phillips, M. A. Strauch // Cell Mol. Life Sei. 2002. — V. 59. — P. 392−402.
  397. Pirt, S. J. Principles of microbe and cell cultivation / S. J. Pirt. Blackwell Scientific Publications, 1975.-P. 14−15.
  398. Plaskon, R. R. Sequence distribution assotiated with DNA curvature are found upstream of strong Escherichia coli promoters / R. R. Plaskon, R. M. Wartell // Nucleic Acids Res. 1987. — V. 15. — P. 785−790.
  399. Podile, A. R. Lysis and biological control of Aspergillus niger by Bacillus subtilis AFI / A. R. Podile, A.P.Prakash // Can. J. Microbiol. 1996. — V. 42. -P. 533−538.
  400. Ponnambalam, S. Transcription initiation at the Escherichia coli galactose operon promoters in the absence of the normal -35 region sequences /
  401. S. Ponnambalam, C. Webster, A. Bingham, S. Busby // J. Biol. Chem. 1986. — V. 261.-P. 16 043−16 048.
  402. Pragai, Z. Bacillus subtilis NhaC, an Na+/H+ antiporter, influences expression of the phoPR operon and production of alkaline phosphatases / Z. Pragai, C. Eschevins, S. Bron, C.R.Harwood // J. Bacterid. 2001. — V. 183. — P. 25 052 515.
  403. Pragai, Z. Regulatory interactions between the Pho and sigma (B)-dependent general stress regulons of Bacillus subtilis / Z. Pragai, C. R. Harwood // Microbiology. 2002. — V. 148.-P. 1593−1602.
  404. Pragai, Z. Transcriptional regulation of the phoPR operon in Bacillus subtilis / Z. Pragai, N. E. Allenby, N. O’Connor, S. Dubrac et al. // J. Bacteriol. 2004. — V. 186.-P. 1182−1190.
  405. Pribnow, D. Bacteriophage T7 early promoters: nucleotide sequences of two RNA polymerase binding sites / D. Pribnow // J. Mol. Biol. 1975. — V. 99. — P. 419 443.
  406. Prior, T. I. Studies on the activity of barnase toxins in vitro and in vivo / T. I. Prior, S. Kunwar, I. Pastan // Bioconjug. Chem. 1996. — V. 7. — P. 23−29.
  407. Ptashne, M. Gene regulation by proteins acting nearby and at a distance / M. Ptashne // Nature. 1986. — V. 322. — P. 697−701.
  408. Pugsley, A. The complete general secretory pathway in gram-negative bacteria / A. Pugsley // Microbiol. Rev. 1993. — V. 57. — P. 50−108.
  409. Qi, Y. The pst operon of Bacillus subtilis has a phosphate regulated promoter and is involved in phosphate transport but not in regulation of the Pho regulon / Y. Qi, Y. Kobayashi, F. M. Hulett // J. Bacteriol. 1997. — V. 179. — P. 2534−2539.
  410. Raninger, A. Accelerated process development for protease production in continious multi-stage cultures / A. Raninger, W. Steiner // Biotechnol. Bioeng. -2003.-V. 82.-P. 517−524.
  411. Rao, M. B. Molecular and biotechnological aspects of microbial proteases / M. B. Rao, A. M. Tanksale, M. S. Ghatge, V. V. Deshpande // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. — V. 62. — P. 597−635.
  412. Rao, N. N. Utilization by Escherichia coli of a high-molecular-weight, linear polyphosphate: Roles of phosphatases and pore proteins / N. N. Rao, A. Torriani // J. Bacteriol. 1988. — V. 170. — P. 5216−5223.
  413. Rawlings, N. D. MEROPS: the peptidase database / N. D. Rawlings,
  414. D.P.Tolle, A.J.Barrett // Nucleic Acids Res. 2004. — V. 32. — D. 160−164 (Database issue).
  415. Rebrikov, D. V. Bacillus intermedins glutamyl endopeptidase. Molecular cloning and nucleotide sequence of the structural gene / D. V. Rebrikov, T. V. Akimkina, A. B. Shevelev et al. // J. Protein Chem. 1999. — V. 18. — P. 21−27.
  416. Reitzer, L. Nitrogen assimilation and global regulation in Escherichia coli / L. Reitzer//Annu. Rev. Microbiol. -2003. V. 57. — P. 155−176.
  417. Robbins, P. W. Cloning and expression of a Streptomyces plicatus chitinase (chitinase 63) in Escherichia coli / P. W. Robbins, C. Albright, B. Benfield // J. Biol. Chem. 1988. — V. 263. — P. 443−447.
  418. Roberts, J. W. Phage lambda and the regulation of transcription termination / J. W. Roberts // Cell. 1988. — V. 52. -P. 5−6.
  419. Roberts, R. L. Serratia marcescens chitinase: one-step purification and use for the determination of chitin / R. L. Roberts, E. Cabib // Anal. Biochem. 1982. — V. 127.-P. 402−412.
  420. Roberts, R. L. Plant and bacterial chitinase differ in antifungal activity / R. L. Roberts, C. P. Selitrennikoff// J. Gen. Microbiol. 1988. — V. 134. — P. 169−176.
  421. Robichon, D. Expression of a new operon from Bacillus subtilis, ykzB-ykoL, under the control of the TnrA and PhoP-PhoR global regulators / D. Robichon, M. Arnaud, R. Gardanet al.//J.Bacteriol.-2000.- V. 182.-P. 1226−1231.
  422. Roitsch, T. Mutational analysis of the VirG protein, a transcriptional activator of Agrobacterium tumefaciens virulence genes / T. Roitsch, H. Wang, S. G. Jin,
  423. E. W. Nester // J. Bacteriol. 1990. — V. 172. — P. 6054−6060.
  424. Rosario, M. L. CheC and CheD interact to regulate methylation of Bacillus subtilis methyl-accepting chemotaxis proteins / M. L. Rosario, G. W. Ordal // Mol. Microbiol. 1996. — V. 21. — P. 511 -518.
  425. Rosas, S. B. Involevement of a plasmid in Escherichia coli envelope alterations / S. B. Rosas, A. Calzolary, J. L. La Torre, N. E. Ghittoni et al. // J. Bacteriol. 1983. — V. 155, N. 1. — P. 402−406.
  426. Rosenberg, S. Mutation for survival / S. Rosenberg // Curr. Opin. Genet. Dev. 1997.-V. 7.-P. 829−834.
  427. Rouanet, C. Regulation of pelD and pelE, encoding major alkaline pectate lyases in Erwinia chrysanthemi: involvement of the main transcriptional factors / C. Rouanet, K. Nomura, S. Tsuyumu et al. // J. Bacteriol. 1999. — V. 181. — P. 59 485 957.
  428. Ruzal, S. B. subtilis DegU a positive regulator of the osmotic response / S. Ruzal, K. Sanches-Rivas // Curr. Microbiol. — 1998. — V.37. — P. 368−372.
  429. Ruzal, S. Osmotic strength blocks sporulation at stage II by impeding activation of early sigma factors in Bacillus subtilis / S. Ruzal, C. Lopez, E. Rivas, C. Sanchez-Rivas // Curr. Microbiol. 1998. — V. 36. — P. 75−79.
  430. Saier, M. H. Jr. Regulation of bacterial physiological processes by three types of protein phosphorylating systems / M. H. Jr. Saier, L. F. Wu, J. Reizer // Trends Biochem.- 1990.- V. 15.-P. 391−395.
  431. Sakamoto, T. Regulation of the desaturation of fatty acids and its role in tolerance to cold and salt stress / T. Sakamoto, N. Murata // Curr. Opin. Microbiol. -2002. V. 5. — P. 208−210.
  432. Sambrook, J. Molecular cloning: a laboratory manual / J. Sambrook, E. F. Fritsch, T. Maniatis. NY.: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989.
  433. Sampath, P. Physiological and nutritional factors affecting biosynthesis of extracellular protease by Streptomyces sp. G-157 / P. Sampath, G. Chandrakasan // Microbiologica. 1998. -V. 21. — P. 55−63.
  434. Sanders, D. A. Identification of the site of phosphorylation of the Chemotaxis response regulator protein, CheY / D. A. Sanders, B. L. Gillece-Castro, A. M. Stock et al. //J. Biol. Chem. 1989. — V. 264. — P. 21 770−21 778.
  435. Scholten, M. Topology of the PhoR protein of E. coli and functional analysis of internal deletions / M. Scholten, J. Tomassen // Mol. Biol. 1993. — V. 8. — P. 269 275.
  436. Seki, T. Cloning and nucleotide sequence of phoP, the regulatory gene for alkaline phosphatase and phosphodiesterase in Bacillus subtilis / T. Seki, H. Yoshikawa, H. Takahashi et al. //J. Bacteriol. 1987. — V. 169. — P. 2913−2916.
  437. Seki, T. Nucleotide sequence of the Bacillus subtilis phoR gene / T. Seki, H. Yoshikawa, H. Takahashi et al. //J. Bacteriol. 1988. — V. 170. — P. 5935−5938.
  438. Serpersu, E. H. Kinetic and magnetic resonance studies of effects of genetica, substitution of a Ca -liganding amino acid in staphylococcal nuclease / E. H. Serpersu, D. Shortle, A. S. Mildran // Biochem. 1986. — V. 25. — P. 68−77.
  439. Setrit, Y. Expression of Serratia marcescens chitinase gene in Rhizobium meliloti during simbiosis on alfalfa roots molecular plant / Y. Setrit, Z. Barac, Y. Kapulnic et al. // Microb. Interactions. 1993. — V. 3. — P. 293−298.
  440. Shafikhani, S.H. Catabolite-induced repression of sporulation in Bacillus subtilis / S.H. Shafikhani, A. A. Partovi, T. Leighton // Curr. Microbiol. -2003. V. 47.-P. 300−308.
  441. Shapira, R. Control of plant diseases by chitinase empulsed from cloned DNA in Escherichia coli / R. Shapira, A. Ordentlich, I. Chet, A. Oppenheim // Phytopathology. 1989. -V. 79. — P. 1246−1249.
  442. Sharipova, M. R. Factors influencing the cellular location of proteolytic enzymes of Bacillus intermedius / M. R. Sharipova, E. V. Shakirov, L. A. Gabdrakhmanova et al. II Med. Sei. Monitor. 2000. — V. 6, N. 1. — P. 8−12.
  443. Shevelev, A. B. Expression of Bacillar glutamyl endopeptidase genes in Bacillus subtilis by a new mobilizable single-replicon vector pLF / A. B. Shevelev, V. V. Aleoshin, L. A. Trachuk et al. // Plasmid. 2000. — V. 43. — P. 190−199.
  444. Shi, L. The cytoplasmic kinase domain of PhoR is sufficient for the low phosphate-inducible expression of Pho regulon genes in Bacillus subtilis / L. Shi, F. M. Hulett // Mol. Microbiol. 1999. — V. 31. — P. 211−222.
  445. Shirai, T. RNase-like domain in DNA-directed RNA polymerase II / T. Shirai, M. Go // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1991. V. 88. — P. 9056−9060.
  446. Shulga, A. A. Cloning of the gene encoding RNase binase from Bacillus intermedius 7P / A. A. Shulga, K. M. Nurkiyanova, V. M. Zakharyev et al. // Nucleic Acids Res. 1992. — V. 20. — P. 2375.
  447. Shulga, A. Comparative study of binase and barnase: experience in chimeric ribonucleases / A. Shulga, F. Kurbanov, M. Kirpichnikov et al. // Protein Eng. 1998. -V. 11.-P. 775−782.
  448. Simonen, M. Protein secretion in Bacillus species / M. Simonen, I. Palva // Microbiol. Rev. 1993. — V. 57, N. 1. — P. 109−137.
  449. Sleator, R. D. Bacterial osmoadaptation: the role of osmolytes in bacterial stress and virulence / R. D. Sleator, C. Hill // FEMS Microbiol. Rev. 2001. — V. 26. -P. 49−71.
  450. Smith, I. The role of negative control in sporulation / I. Smith, I. Mandic-Mulec, N. Gaur // Res. Microbiol. 1991. — V. 142. — P. 831−839.
  451. Smith, I. Early spo gene expression in Bacillus subtilis: the role of interrelated signal transduction systems / I. Smith, E. Dubnau, M. Predich et al. // Biochimie. -1992.-V. 74.-P. 669−678.
  452. Smith, M. W. Expression of periplasmic binding proteins for peptide transport is subject to negative regulation by phosphate limitation in E. coli / M. W. Smith, J. W. Payne // FEMS Microbiol. Lett. 1992. — V. 79. — P. 183−190.
  453. Smith, B. T. Mutagenesis and more: umuDC and the Escherichia coli SOS response / B. T. Smith, G. C. Walker // Genetics. 1998. — V. 148. — P. 1599−1610.
  454. Sobell, H. M. AMD and DNA transcription / H. M. Sobell // Proc. Natl. Acad. Sci.USA. 1985.-V. 82, N. 16.-P. 5328−5331.
  455. Sonenshein, A. L. Control of sporulation initiation in Bacillus subtilis / A. L. Sonenshein // Curr. Opin. Microbiol. 2000. — V. 3. — P. 561−566.
  456. Spencer, D. B. Effect of cobalt on synthesis and activation of Bacillus licheniformis alkaline phosphatase / D. B. Spencer, C. P. Chen, F. M. Hulett // J. Bacterid. 1981. — V. 145. — P. 926−933.
  457. Spindler, K. D. Chitinase and chitosanase assays / K. D. Spindler // Chitin handbook. Grottammare: Atec, 1997. -P.229−235.
  458. Spormann, A. M. Gliding mutants of Myxococcus xanthus with high reversal frequencies and small displacements / A. M. Spormann, D. Kaiser // J. Bacterid. -1999.-V. 181.-P. 2593−2601.
  459. Spiegelman, G. Structural alterations in the Bacillus subtilis SpoOA regulatory protein which suppress mutations at several spoO loci / B. van Hoy, M. Perego, J. Day, K. Trach et al. // J. Bacterid. 1990. — V. 172. — P. 5011−5019.
  460. Steil, L. Genome-wide transcriptional profiling analysis of adaptation of Bacillus subtilis to high salinity / L. Steil, T. Hoffman, I. Budde, U. Volker et al. // J. Bacterid. 2003. — V. 185. — P. 6358−6370.
  461. Stock, J.B. Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria / J. B. Stock, A. J. Ninfa, A. M. Stock // Microbiol. Rev. 1989. — V. 53. — P. 450−490.
  462. Stock, J. B. Signal transduction in bacteria / J. B. Stock, A. M. Stock, J. M. Mottonen//Nature. 1990.-V. 344.-P. 395−400.
  463. Stock, A.M. Two-component signal transduction / A. M. Stock, V. L. Robinson, P. N. Goudreau // Annu. Rev. Biochem. 2000. — V. 69. — P. 183 215.
  464. Stragier, P. Cascades of sigma factors revised / P. Stragier, R. Losick // Mol. Microbiol. 1990. — V. 4. — P. 1801−1806.
  465. Stragier, P. Molecular genetics of sporulation in Bacillus subtilis / P. Stragier, R. Losick // Annu. Rev. Genet. 1996. — V. 30. — P. 297−341.
  466. Strauch, M. A. Transition-state regulators: sentinels of Bacillus subtilis post-exponential growth expression / M. A. Strauch, J. A. Hoch // Mol. Microbiol. 1993. -V. 7.-P. 337−342.
  467. Studholme, D. J. The biology of enhancer-dependent transcriptional regulation in bacteria: insights from genome sequences / D. J. Studholme, M. Buck // FEMS Microbiol. Lett. 2000. — V. 186. — P. 1−9.
  468. Stulke, J. Regulation of carbon catabolism in Bacillus species / J. Stulke, W. Hillen // Annu. Rev. Microbiol. 2000. — V. 54. — P. 849−880.
  469. Stulke, J. Control of transcription termination in bacteria by RNA-binding proteins that modulate RNA structure / J. Stulke // Arch. Microbiol. 2002. — V. 177. -P. 433−440.
  470. Sturme, M. H. Cell to cell communication by autoinducing peptides in grampositive bacteria / M. H. Sturme, M. Kleerebezem, J. Nakayama et al. // Antonie Van Leeuwenhoek. 2002. — V. 81. — P. 233−243.
  471. Suzuki, K. Chitin binding protein (CBP21) in the culture supernatant of Serratia marcescens 2170 / K. Suzuki, M. Suzuki, M. Taiyoji et al. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1998. — V. 62. — P. 128−135.
  472. Suzuki, K. The third chitinase gene (chiC) of Serratia marcescens 2170 and the relationship of its product to other bacterial chitniases / K. Suzuki, M. Taiyoji, N. Sugawara et al. // Biochem. J. 1999. — V. 343. — P. 587−596.
  473. Svendsen, J. The primary structure of the glutamic acid-specific protease of Streptomyces griseus / J. Svendsen, M. R. Jensen, K. Breddam // FEBS Lett. — 1991. — V. 292.-P. 165−167.
  474. Svendsen, J. Isolation and aminoacid sequence of a glutamic acid specific endopeptidase from Bacillus licheniformis / J. Svendsen, K. Breddam // Eur. J. Biochem. 1992. — V. 204. — P. 165−171.
  475. Sweetman, W. A. Induction of the SOS regulon of Haemophilus influenzae does not affect phase variation rates at tetranucleotide or dinucleotide repeats / W. A. Sweetman, E. R. Moxon, C. D. Bayliss // Microbiology. 2005. — V. 151. — P. 2751−2763.
  476. Szoke, P. A. Promoter recognition by Escherichia coli RNA polymerase. Effects of base substitutions in the -10 and -35 regions / P. A. Szoke, T.L.Allen, P. L. Haseth // Biochemistry. 1987. — V. 26, N. 19. — P. 6188−6194.
  477. Taddei, F. Genetic analysis of mutagenesis in aging Escherichia coli colonies / F. Taddei, J. A. Halliday, I. Matic, M. Radman // Mol. Gen. Genet. 1997. — V. 256. -P. 277−281.
  478. Tanaka, H. Glucanases and chitinases of Bacillus circulans WL-12 / H. Tanaka, T. Watanabe // J. Industrial Microbiol. 1995. — V. 14. — P. 478−483.
  479. Tegova, R. Involvement of error-prone DNA polymerase IV in stationary-phase mutagenesis in Pseudomonas putida / R. Tegova, A. Tover, K. Tarasova, M. Tark, M. Kivisaar // J. Bacteriol. 2004. — V. 186. — P. 2735−2744.
  480. Tomassen, J. Localization of phoE, the structural gene for major outer membrane protein e of Escherichia coli K-12 / J. Tomassen, B. Lugtenberg // J. Bacteriol. -1981. V. 147. — P. 118−123.
  481. Tomassen, J. Pho-regulon of Escherichia coli K-12: a minireview / J. Tomassen, B. Lugtenberg // Ann. Microbiol. 1982. — V. 133A. — P. 243−249.
  482. Torriani, A. Influence of inorganic phosphate in the formation of phosphatases by Escherichia coli / A. Torriani // Biochem. Biophys. Acta. 1960. — V. 38. — P. 460−479.
  483. Trang, P. A ribozyme derived from the catalytic subunit of RNase P from Escherichia coli is highly effective in inhibiting replication of herpes simplex virus / P. Trang, A.F. Kilani, J. Kim, F. Liu // J. Mol. Biol. 2000. — V. 301. — P. 817−826.
  484. Travers, A. DNA binding and linking sequence dependence and function /
  485. A. Travers // Curr. Opin. Struct. Biol. -1991. V. 1. — P. 114−122.
  486. Tronsmo, A. Detection and quantification of N-acetyl-?-D-glucosaminidase, chitobiosidase and endochitinase in solution and on gels / A. Tronsmo, G. Harman // Annal. Biochem. 1993. — V. 208. — P. 74−79.
  487. B. L. Wanner et al. // J Bacteriol. 1996. — V. 178. — P. 4344−4366.
  488. Velkov, V.V. How environmental factors regulate mutagenesis and gene transfer in microorganisms / V.V.Velkov // J. Biosci. 1999. — V. 24. — P. 529−559.
  489. Volker, U. Separate mechanisms activate oB of Bacillus subtilis in response to environmental and metabolic stresses / U. Volker, A. Volker, M. Maul, A. Hecker et al. //J. Bacteriol. 1995. — V. 177. — P. 3771−3780.
  490. Volker, U. Reactivation of the Bacillus subtilis anti-cB antagonist, RsbV, by stress- or starvation-induced phosphatase activities / U. Volker, A. Volker, W. G. Haldenwang // J. Bacteriol. 1996. — V. 178. — P. 5456−5463.
  491. Volker, U. Expression of the cB-dependent general stress regulon confers multiple stress resistance in Bacillus subtilis / U. Volker, B. Maul, M. Hecker // J. Bacteriol. 1999. — V. 181. — P. 3942−3948.
  492. Vorgias, E. Overproduction of the recombinant chitinase A from Serratia marcescens in E. coli: purification, biochemical and biophysical characterization / E. Vorgias // Chitin handbook. Grottammare: Atec, 1997. — P. 353−358.
  493. Wackett, L. P. Involvement of the phosphate regulon and psiD locus in the carbon-phosphorus lyase activity of Escherichia coli K12 / L. P. Wackett, B. L. Wanner, C. P. Venditti, C. T. Walsh // J. Bacteriol. 1987. — V. 169. — P. 17 531 756.
  494. Wagner, J. Escherichia coli DNA polymerase IV mutator activity: genetic requirements and mutational specificity / J. Wagner, T. Nohmi // J. Bacteriol. 2000. -V. 182.-P. 4587−4595.
  495. Walker, G. C. The SOS-response of E. coli / G. C. Walker // Escherichia coli and Salmonella typhimurium: cellular and molecular biology. Washington, 1987. — P. 1346−1357.
  496. Wang, Y. Nucleotide sequence of a chromosomal mercury resistance determinant from a Bacillus sp. with broad-spectrum mercury resistance / Y. Wang, M. Moore, H. S. M. Levinson et al. // J. Bacteriol. 1989. — V. 171. — P. 83−92.
  497. Wanner, B. L. Mutants affected in alkaline phosphatase expression: evidence for multiple positive regulators of the phosphate regulon in Escherichia coli / B. L. Wanner, P. Latterell // Genetics. 1980. — V. 96. — P. 353−366.
  498. Wanner, B.L. Overlapping and separate controls on the phosphate regulon in Escherichia coli K-12 / B. L. Wanner // J. Mol. Biol. 1983. — V. 166. — P. 283−308.
  499. Wanner, B.L. Control of PhoR-dependent bacterial alkaline phosphatase clonal variation by the phoM region / B. L. Wanner // J. Bacteriol. 1987. — V. 169, N. 2.-P. 900−903.
  500. Wanner, B. L. The phoBR operon in Escherichia coli K-12 / B. L. Wanner, B.-D. Chang // J. Bacteriol. 1987. — V. 169. — P. 5569−5574.
  501. Wanner, B. L. Minireview: is cross regulation by phosphorylation of two-component response regulator proteins important in bacteria? / B. L. Wanner // J. Bacteriol. 1992. — V. 174. — P. 2053−2058.
  502. Wanner, B. L. Gene regulation by phosphate in Enteric bacteria / B. L. Wanner // J. Cell. Biochem. 1993. — V. 51. — P. 47−54.
  503. Watanabe, T. Chitinase system of Bacillus circulans WL-12 and importance of chitinase Al in chitin degradation / T. Watanabe, W. Oyanagi, K. Suzuki, H. Tanaka // J. Bacteriol. 1990. — V. 172. — P. 4017−4022.
  504. Watanabe, T. Genetic analysis of the chitinase system of Serratia marcescens 2170 / T. Watanabe, K. Kimura, T. Simiya et al. // J. Bacteriol. 1997. — V. 179. — P. 7111−7117.
  505. Weber, M. H. Coping with the cold: the cold shock response in the Grampositive soil bacterium Bacillus subtilis / M. H. Weber, M. A. Marahiel // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. 2002. — V. 357. — P. 895−907.
  506. Welker, N. E. Comparison of the alpha-amylase of Bacillus subtilis and B. amyloliquefaciens / N. E. Welker, L. L. Campbell // J. Bacteriol. 1967. — V. 94. -P.1131−1135.
  507. Wendrich, T. M. Characterization of the relA/spoT gene from Bacillus stearothermophilus / T. M. Wendrich, C. L. Beckering, M. A. Marahiel // FEMS Microbiol. Lett.-2000.-V. 190.-P. 195−201.
  508. West, A. H. Histidine kinases and response regulator proteins in two-component signaling systems / A. H. West, A. M. Stock // Trends Biochem. Sci. -2001.-V. 26.-P. 369−376.
  509. Widenhorn, K. A. Genetic regulation of the tricarboxylate transport operon (ictl) of Salmonella typhimurium / K. A. Widenhorn, J. M. Somers, W. W. Kay // J. Bacteriol. 1989. — V. 171. — P. 4436−4441.
  510. Wigneshweraraj, S.R. Conservation of sigma-core RNA polymerase proximity relationships between the enhancer-independent and enhancer-dependent sigma classes / S. R. Wigneshweraraj, N. Fujita, A. Ishihama, M. Buck // EMBO. -2000.-V. 19.-P. 3038−3048.
  511. Willimsky, G. Characterization of cspB, a Bacillus subtilis inducible cold shock gene affecting cell viability at low temperatures / G. Willimsky, H. Bang, G. Fischer, M. A. Marahiel // J.Bacteriol. 1992. — V. 174. — P. 6326−6335.
  512. Willsky, G. R. Control of the synthesis of alkaline phosphatase and the phosphate-binding protein in Escherichia coli / G. R. Willsky, M. N. Malamy // J. Bacteriol. 1976. — V. 127. — P. 595−609.
  513. Winkler, M. E. Genetic and physical analysis of Caulobacter crescentus trp genes / M. E. Winkler, P. V. Schoenlin, C. M. Ross et al. // J. Bacteriol. 1984 — V. 160, N. 1.-P. 279−287.
  514. Whatmore, A. M. Determination of turgor pressure in Bacillus subtilis: a possible role for K+ in turgor regulation / A. M. Whatmore, R. H. Reed // J. Gen. Microbiol. 1990. — V. 136. — P. 2521−2526.
  515. Whatmore, A. M. The effects of osmotic upshock on the intracellular solute pools of Bacillus subtilis / A. M. Whatmore, J. A. Chudek, R. H. Reed // J. Gen. Microbiol. -1990. V. 136. — P. 2527−2535.
  516. Wosten, M. M. Eubacterial sigma-factors / M. M. Wosten // FEMS Microbiol. Rev.-1998.-V. 22.-P. 127−150.
  517. Yakovlev, G. I. Mutational analysis of the active site of RNase of Bacillus intermedius (BINASE) / G. I. Yakovlev, G. P. Moiseyev, N. K. Struminskaya et al. // FEBS Lett. 1994. — V. 354. — P. 305−306.
  518. Yakovlev, G. I. Dissociation constants and thermal stability of complexes of B. intermedius RNase and the protein inhibitor of B. amyloliquefaciens RNase /
  519. G. I. Yakovlev, G. P. Moiseev, 1.1. Protasevich et al. II FEBS Lett. 1995. — V. 366. -P. 156−158.
  520. Yakovlev, G. I. Single-stranded-preferring RNases degrade double-stranded RNAs by destabilizing its secondary structure / G. I. Yakovlev, G. P. Moiseev, S. Sorrentino et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 1997. — V. 15. — P. 243−250.
  521. Yakovlev, G. I. Contribution of arginine-82 and arginine-86 to catalysis of RNases from Bacillus intermedius (binase) / G. I. Yakovlev, N. K. Struminskaya, L. V. Kipenskaya et al. II FEBS Lett. 1998. — V. 428. — P. 57−58.
  522. Yamada, H. Convenient synthesis of glycolchitin a substrate of lysozyme /
  523. H. Yamada, T. A. Imoto // Carbohydr. Res. 1981. — V. 92. — P. 160−162.
  524. Yamane, K. Alkaline phosphatese processing, alkaline phosphodiesterase activity and other phosphodiesterases in Bacillus subtilis / K. Yamane, B. Maruo // J. Bacteriol. 1987. — V. 134. — P. 108−114.
  525. Yancey, P. Living with water stress: evolution of osmolyte systems / P. Yancey, M. Clark, S. Hand et al. // Science. 1982. — V. 217. — P. 1214−1222.
  526. Yokoi, K. Genetic and biochemical characterization of glutamyl edopeptidase of Staphylococcus warneri M / K. Yokoi, M. Kakikawa, H. Kimoto et al. II Gene. -2001.-V. 281.-P. 115−122.
  527. Yoshikawa, H. Revised assignment for the Bacillus subtilis spoOF gene and its homology with spoOA and with two Escherichia coli genes / H. Yoshikawa, J. Kazami, S. Yamashita et al. // Nucleic Acids Res. 1986. — V. 14. — P. 1063−1072.
  528. Yoshikawa, K. Purification, characterization and gene cloning of a novel glutamic acid-specific endopeptidase from Staphylococcus aureus ATCC 12 600 / K. Yoshikawa, H. Tsuzuki, T. Fujiwara et al. // Biochim. Biophys. Acta. 1992. — V. 1121.-P. 221−228.
  529. Young, B. A. Views of transcription initiation / B. A. Young, T. M. Gruber, C. A. Gross // Cell. 2002. — V. 109. — P. 417−420.
  530. Young, M. E. Kinetics of chitinase production. I Chitin hydrolysis. II Relationship between bacterial growth, chitin hydrolysis and enzyme synthesis / M.E.Young, R.L.Bell, P.A.Carroad // Biotechnol. Bioeng. 1985. — V. 27. -P. 769−780.
  531. Zgurskaya, H. The as level in starving Escherichia coli cells increases solely as a result of its increased stability, despite decreased synthesis / H. Zgurskaya, M. Keyhan, A. Matin // Mol. Microbiol. 1997. — V. 24. — P. 643−651.
  532. Zheng, Y. Production of extracellular protease from crude substrates with dregs in an external-loop airlift bioreactor with lower ratio of height to diameter / Y. Zheng, W. Zhao, X. Chen et al. // Biotechnol. Prog. 2001. — V. 17. — P. 273−277.
  533. Zhou, L. Phenotype microarray analysis of Escherichia coli K-12 mutants with deletions of all two-component systems / L. Zhou, X. H. Lei, B. R. Bochner, B. L. Wanner // J. Bacteriol. 2003. — V. 185. — P. 4956−4972.
  534. Znamenskaya, L. V. Phosphate regulation of biosynthesis of extracellular RNases of endospore-forming bacteria / L. V. Znamenskaya, L. A. Gabdrakhmanova, E. B. Chernokalskaya et al. // FEBS Lett. 1995. — V. 357. — P. 16−18.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!