Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Терминальный участок дыхательной цепи облигатного метилотрофа Methylobacillus flagellatus KT

Диссертация: Терминальный участок дыхательной цепи облигатного метилотрофа Methylobacillus flagellatus KT
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Объектом настоящей работы служила облигатная метилотрофная бактерия Methylobacillus flagellatus КТ. Выбор именно этого штамма для исследований определяется в первую очередь его биотехнологическим потенциалом. М. flagellatus КТ обладает прекрасными ростовыми характеристиками и рекомендован для промышленного использования как продуцент ряда аминокислот, витаминов, а также гетерологичных белков… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Терминальные оксидазы
    • 1. 1. Классификация терминальных оксидаз
      • 1. 1. 1. Оксидазы с гем-Сив биядерным центром
      • 1. 1. 2. Оксидазы с гем-гем биядерным центром
    • 1. 2. Физиологическая роль дополнительных оксидаз
  • 2. Метилотрофные бактерии, не использующие метан
    • 2. 1. Разнообразие и систематика
    • 2. 2. Особенности окислительного метаболизма метилотрофных бактерий
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • 1. Материалы и методы
    • 1. 1. Препаративные методы
    • 1. 2. Аналитические методы
  • 2. Результаты и их обсуждение
    • 2. 1. Изучение строения и функционирования терминального участка дыхательной цепи М. flagellatus КТ, использующего метиламин
    • 2. 2. Выделение и очистка оксидазы о из М. flagellatus КТ
  • ВЫВОДЫ

Терминальный участок дыхательной цепи облигатного метилотрофа Methylobacillus flagellatus KT (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Метилотрофные бактерии интенсивно изучают последние десятилетия. Первоначально такой интерес был вызван реальными перспективами получения пищевого и кормового белка из доступного и относительно дешевого продукта химической промышленностиметанола. В последнее время метилотрофы все больше привлекают внимание как потенциальные продуценты практически важных физиологически-активных веществ — аминокислот, витаминов, полисахаридов, цитохрома с и других ферментов. Широкая субстратная специфичность метанолдегидрогеназы позволяет использовать иммобилизованные клетки метилотрофных бактерий для промышленной трансформации спиртов с целью получения органических кислот. Очевидно, что индустриальному применению должно предшествовать всестороннее изучение штаммов-продуцентов, в том числе исследование их окислительного метаболизма и его регуляции. В последнее время усилия ученых были сосредоточены, главным образом, на изучении ферментов первичного окисления Сгсоединений и механизмах их взаимодействия с физиологическими акцепторами электронов. Напротив, строению терминального участка дыхательной цепи метилотрофных бактерий и влиянию условий культивирования на характер его функционирования в современной литературе уделено мало внимания. К настоящему времени оксидазная система охарактеризована только у Paracoccus denitrificans (de Gier et al., 1996; Nicoletti et al., 1998), Methylobacterium extorquens AM1, несколько хуже у Methylophilus methylotrophus, Acetobacter methanolicus и штамма 4025, при этом облигатным метилотрофом является лишь последний микроорганизм (Anthony, 1992; 1993). Вместе с тем нельзя оставить без внимания стремительное развитие биоэнергетики терминальных оксидаз. Достижения последних лет в этой области трудно переоценить. Исследователям удалось 5 вплотную подойти к пониманию механизмов активации кислорода, что, несомненно, имеет общебиологическое значение. Этому во многом способствовал современный уровень техники, позволяющий фиксировать процессы, происходящие в биологических системах, с разрешением в доли микросекунды, то есть близкие к физиологической скорости.

В настоящее время не оставляет сомнений разнообразие терминальных оксидаз бактерий по составу их редокс-центров, природе каталитического ядра, механизмам взаимодействия с донорами электронов и кислородом. В этом плане оксидазы метилотрофных бактерий все ещё остаются малоизученными объектами. И хотя нет оснований ожидать существенных различий в механизмах связывания кислорода оксидазами метилотрофных и других аэробных бактерий, не исключено, что особенности одноуглеродного метаболизма могут затрагивать терминальную часть дыхательной цепи. Облигатные метилотрофы, в силу уникальности их энергетического обмена, представляют собой идеальную модель для изучения такого влияния.

Объектом настоящей работы служила облигатная метилотрофная бактерия Methylobacillus flagellatus КТ. Выбор именно этого штамма для исследований определяется в первую очередь его биотехнологическим потенциалом. М. flagellatus КТ обладает прекрасными ростовыми характеристиками и рекомендован для промышленного использования как продуцент ряда аминокислот, витаминов, а также гетерологичных белков (Baev et al., 1992). В литературе накоплено достаточно информации о физиологии и биохимии данного микроорганизма: расшифрованы пути диссимиляции и ассимиляции им углерода, охарактеризованы участвующие в них ферменты, изучена их регуляция в условиях хемостатного культивирования, многое известно об их азотном метаболизме (Chistoserdova et al., 1991; Baev et al., 1992). В 6 последние годы успешно ведутся работы по изучению генетики первичного окисления М. flagellatus КТ Ci-соединений и синтеза клетками целого ряда аминокислот (Marchenko et al., 1999). Было проведено исследование природы и состава компонентов дыхательной цепи М. flagellatus КТ, влияния некоторых внешних факторов на их синтез и активность (Динариева, 1995). Однако изучение терминального участка оставляло пока больше вопросов, чем ответов. Желание восполнить этот пробел во многом определило цель настоящей работы: изучение терминального участка дыхательной цепи облигатного метилотрофа Methylobacillus flagellatus КТ.

ВЫВОДЫ:

1. Установлено, что в присутствии высоких концентраций меди в среде с метиламином у Methylobacillus flagellatus КТ индуцируется синтез амицианина, что сопровождается активацией метиламиноксидазной системы.

2. Продемонстрировано, что появление дополнительного переносчика электронов в дыхательной цепи у облигатного метилотрофа Methylobacillus flagellatus КТ при росте на среде с метиламином изменяет строение ее терминального участка: замену оксидазы о на о'.

3. Получен электрофоретически гомогенный препарат терминальной оксидазы Methylobacillus flagellatus КТ, описанной ранее как оксидаза о.

4. Установлен субъединичный состав очищенной оксидазы, состоящей из четырех субъединиц с кажущимися молекулярными массой 57, 40, 35 и 30 кДа. При этом субъединица 35 кДа является димерным, а субъединица 30 кДа — дигемовым цитохромами с.

5. Выявлено, что оксидаза о это цитохром-с-оксидаза, и ее естественным донором электронов является растворимый цитохром сн.

6. Показано, что в качестве простетических групп оксидаза о содержит один атом меди и шесть гемов в соотношении 4С:1В:10 и представляет собой цитохром cbo, который является новым представителем надсемейства терминальных оксидаз с гем-медным биядерным центром.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.К. Альтернативные оксидазы микроорганизмов. М.: Наука, 1989.
  2. Н.В. Индукция Ыа±транспортирующей терминальной оксидазы у факультативно алкалофильной бактерии Bacillus halodurans, выращенной в щелочных условиях // Биохимия. 1995. Т.60. Н. 2. С. 289−294.
  3. В. Б. Цитохром bd строение и свойства // Биохимия. 1996. Т.61. Н. 5. С. 786−799.
  4. Н.И., Клецова Л. В., Цыганков Ю. Д., Троценко Ю. А., Нетрусов А. И. Характеристика нового облигатного метилотрофа // Микробиология. 1987. Т. 56. Н. 6. С. 849−853.
  5. В.А., Лысенко A.M., Мунтян М. С., Скрипникова Е. В., Африкян Э. К. Идентификация штамма Bacillus sp. FTU и изучение гомологии оксидаз сааз-типа // Биохимия. 1997. Т. 62. Н. 7. С. 842−849.
  6. Т.Ю. Особенности окислительного метаболизма облигатной метилотрофной бактерии Methylobacillus flagellatum КТ: дис.. канд. биол. наук. // Москва. 1995.
  7. Л.В., Говорухина Н. И., Цыганков Ю. Д., Троценко Ю. А. Метаболизм облигатного метилотрофа Methylobacillus flagellatum II Микробиология. 1987. Т. 56. Н. 6. С. 901−906.
  8. Е.Н. Хемолитотрофы и метилотрофы. М.: МГУ, 1983. С. 116−162.
  9. Н. В., Троценко Ю. А. Свойства облигатного метилотрофа Methylophylus methanolovorus// Микробиология. 1981. Т. 50. Н. 1. С. 21−27.
  10. Ю.Определитель бактерий Берджи. Девятое издание. Перевод под редакцией Г. А. Заварзина. М: Мир. 1997.108
  11. И.Стром Е. В., Динариева Т. Ю., Нетрусов А. И. Терминальные оксидазы Methylobacillus flagellatum КТ, использующего метиламин // Микробиология. 1997. Т. 66. Н. 4. С. 462−467.
  12. Ю.А., Четина Е. В. Энергетический метаболизм метилотрофных бактерий II Успехи микробиологии. 1987. Т. 22. Н. 1. С. 3−34.
  13. B.C. Изучение структурных и ионтранспортных свойств терминальных оксидаз щелочеустойчивой бактерии Bacillus sp. FTU: дис.. канд. биол. наук. // Москва. 1997.
  14. Anemueller S., Schmidt C.L., Pacheco I., Schaefer G., Teixeira M. A cytochrome ааз-type quinol oxidase from Desulfurolobus ambivalenus, the most acidophilic archaeon // FEMS Microbiol. Lett. 1994. V. 117. № 3. P. 275−280.
  15. Anraku Y., Gennis R.B. The aerobic respiratory chain of E. coli // Trends Biochem. Sci. 1987. V. 12. P. 262−266.
  16. Anthony C. The Biochemistry of methylotrophs. London: Acad. Press, 1982.
  17. Anthony C. Quinoproteins and energy transduction // Bacterial energy transduction / Eds. C. Anthony. London: Acad. Press, 1988. P. 293−316.
  18. Anthony C. The c-type cytochromes of methylotrophic bacteria // Biochim. Biophys. Acta. 1992. V. 1099. № 1. P. 1−15.
  19. Anthony C. The role of quinoproteins in bacterial energy transduction // Principles and applications of quinoproteins / Eds. V.L. Davidson. New York: Marcel Dekker, 1993. P. 223−244.
  20. Anthony С., Ghosh M., Blake C.C.F. The structure and function of methanol dehydrogenase and related quinoproteins contaning pyrroloquinoline quinone// Biochem. J. 1994. V. 304. № 3. P. 665−674.
  21. Arslan E., Kannt A., Thony-Meyer L., Hennecke H. The symbiotically essential сЬЬз-type oxidase of Bradyrhizobium japonicum is a proton pump // FEBS Lett. 2000. V. 470. № 1. P. 7−10.
  22. Auton K.A., Anthony C. The role of cytochromes and blue copper proteins in growth of an obligate methylotroph on methanol and methylamine // J. Gen. Microbiol. 1989. V. 135. Pt. 9. P. 1923−1931.
  23. Auton K.A., Anthony C. The 'methylamine oxidase' system of an obligate methylotroph (4025) // Biochem. J. 1989. V. 260. № 1. P. 75−79.
  24. Avetisyan A.V., Bogachev A.V., Murtasina R.A., Skulachev V.P. Involvement of a d-type oxidase in the Na±motive respiratory chain of Escherichia coli growing under low ApH+ conditions // FEBS Lett. 1992. V. 306. № 2−3. P. 199−202.
  25. Avetisyan A.V., Bogachev A.V., Murtasina R.A., Skulachev V.P. ATP-driven Na+ transport and Na±dependent ATP synthesis in Escherichia coli grown at low ApH+ // FEBS Lett. 1993. V. 317. № 3. P. 267−270.
  26. Azarkina N., Siletsky S., Borisov V., von Wachenfeldt C., Hederstedt L., Konstantinov A.A. Cytochrome bb'-type quinol oxidase in Bacillus subtilis strain 168//J Biol Chem. 1999. V. 274. № 46. P. 32 810−32 817.
  27. Bebbington K.J., Williams H.D. A role for DNA supercoiling in the regulation of the cytochrome bd oxidase of Escherichia coli U microbiology. 2001. V. 147. N. 3. P. 591−598.
  28. Berry M.J., George S.J., Thomson A.J., Santos H., Turner D.L. Cytochrome c" isolated from Methylophilus methylotrophus II Biochem. J. 1990. V. 270. № 2. P. 413−417.
  29. Bertsova Y.V., Bogachev A.V., Skulachev V.P. Two NADH: ubiquinone oxidoreductases of Azotobacter vinelandii and their role in the respiratory protection // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1362. № 2. P. 125−133.
  30. Bertsova Y.V., Bogachev A.V., Skulachev V.P. Generation of protonic potential by the bd-type quinol oxidase of Azotobacter vinelandii II FEBS Lett. 1997. V. 414. № 2. P. 369−372.
  31. Bishop G.R., Brooks H.B., Davidson V.L. Evidence for a tryptophan tryptophylquinone aminosemiquinone intermediate in the physiologic reaction between methylamine dehydrogenase and amicyanin // Biochemistry. 1996. V. 35. N. 27. P. 8948−8954.
  32. Blackburn N.J., Barr M.E., Woodruff W.H., van der Oost J., de Vries S. Metal-metal bonding in biology: EXAFS evidence for a 2.5 A copper-copper bond in the Cua center of cytochrome oxidase // Biochemistry. 1994. V. 33. № 34. P. 10 401−10 407.
  33. Bogachev A.V., Murtazina R.A., Shestopalov A.I., Skulachev V.P. Induction of the Escherichia coli cytochrome d by low A|Jh+ and by sodium ions // Eur. J. Biochem. 1995. V. 232. № 1. P. 304−308.
  34. Bonora P., Principi I., Hochkoeppler A., Borghese R., Zannoni D. The respiratory chain of the halophilic anoxygenic purple bacterium Rhodospirillum sodomense II Archives of Microbiology. 1998. V. 170. № 6. P. 435−441.111
  35. Bott M., Bolliger M., Hennecke H. Genetic analysis of the cytochrome c-ааз branch of the Bradyrhizobium japonicum respiratory chain // Mol. Microbiol. 1990. V. 4. № 12. P. 2147−2157.
  36. Brusseau G.A., Bulygina E.S., Hanson R.S. Phylogenetic analysis and development of probes for differentiating methylotrophic bacteria // Appl. Environ. Microbiol. 1994. V. 60. № 2. P. 626−636.
  37. Buchel C., Zsiros O., Garab G. Alternative cyanide-sensitive oxidase interacting with photosynthesis in Synechocystis pcc6803 ancestor of the terminal oxidase of chlororespiration // Photosynthetica. 1998. V. 35. № 2. P. 223−231.
  38. Bulygina E.S., Galchenko V.F., Govoruchina N.I., Netrusov A.I., Nikitin D.I., Trotsenko Yu.A., Chumakov K.M. Taxonomic studies on methylotrophic bacteria by 5S ribosomal RNA sequencing // J. Gen. Microbiol. 1990. V. 136. № 3. P. 441−446.
  39. Buse G., Hensel S., Fee J.A. Evidence for cytochrome oxidase subunit I and a cytochrome c-subunit fused protein in the cytochrome «С1ааз» of Thermus thermophilus II Eur. J. Biochem. 1989. V. 181. № 1. P. 261 268.
  40. Castor L.N., Chance B. Photochemical determination of the oxidases in bacteria // Ibid. 1959. V. 234. P. 1587−1592 (цит. по Акименко, 1989).
  41. Castresana J., Lubben M., Saraste M., Higgins D.G. Evolution of cytochrome oxidase, an enzyme older than atmospheric oxygen // EMBO J. 1994. V. 13. № 11. P. 2516−2525.
  42. Castresana J., Moreira D. Respiratory chains in the last common ancestor of living organisms // J. Mol. Evol. 1999. V. 49. № 4. P. 453 460.
  43. Castresana J., Saraste M. Evolution of energetic metabolism: the respiration-early hypothesis // Trends Biochem. Sci. 1995. V. 20. № 11. P. 443−448.
  44. Chan H.T.C., Anthony C. The o-type oxidase of the acidophilic methylotroph Acetobacter methariolicus I I J. Gen. Microbiol. 1991. V. 137. P. 693−704.
  45. Charrey K.M., Kurtz H.D. Use of diaminobenzidine to stain for cytochrome с oxidase activity in Caulobacter crescentus and Escherichia colilI Biotech. Histochem. 1998. V. 73. № 5. P. 255−62.
  46. Chena S.-C., Liu J.-K. The respiratory responses to cyanide of a cyanide-resistant Klebsiella oxytoca bacterial strain // FEMS Micorbiol. Lett. 1999. V. 175. № 1. P. 37−43.
  47. Cotter P.A., Melville SB., Albrecht J.A., Gunsalus R.P. Aerobic regulation of cytochrome d oxidase (cydAB) operon expression in Escherichia coli roles of Fnr and ArcA in repression and activation // Mol. Microbiol. 1997. V. 25. P. 3. P. 605−615.
  48. Cross A.R., Anthony C. The purification and properties of the soluble cytochrome с of the obligate methylotroph Methylophilus methylotrophus И Biochem. J. 1980a. V. 192. № 2. P. 421−427.
  49. Cross A.R., Anthony C. The electron transport chains of the obligate methylotroph Methylophilus methylotrophus II Biochem. J. 1980b. V. 192. № 2. P. 429−439.
  50. Cunningham L., Pitt M., Williams H.D. The cioAB genes from Pseudomonas aeruginosa code for a novel cyanide-insensitive terminal oxidase related to the cytochrome bd quinol oxidases // Mol. Microbiol. 1997. V. 24. № 3. P. 579−591.
  51. Davidson V.L., Jones L.H. Complex formation with MADH affects the pathway of electron transfer from amicyanin to cytochrome C5511 // J- Biol. Chem. 1995. V. 270. № 41. P. 23 941−21 943.
  52. Dawson M.J., Jones C.W. Energy conservation in the terminal region of the respiratory chain of the methylotrophic bacterium Methylophilus methylotrophus // Eur. J. Biochem. 1981. V. 118. № 1. P. 113−118.
  53. Day D.J., Anthony C. Soluble cytochromes с of methanol-utilizing bacteria // Methods in Enzymology. 1982. V. 188. № 44. P. 298−303.
  54. Dennison C., Vijgenboom E., de Vries S., van der Oost J., Cauters G.W. Introduction of a Cua site into the blue copper protein amicianin from Thiobacillus versutus/l FEBS Lett. 1995. V. 365. № 1. P. 92−94.
  55. Dijkstra M., Frank J., Duine J.A. Methanol oxidation under physiological conditions using methanol dehydrogenase and a factor isolated from Hyphomicrobium X // FEBS Lett. 1988. V. 227. № 2. P. 198−202.
  56. Dijkstra M., Frank J., Duine J.A. Studies on electron transfer from methanol dehydrogenase to cytochrome cl, both purified from Hyphomicrobium X// Biochem. J. 1989. V. 257. № 1. P. 87−94.115
  57. Dinarieva Т., Netrusov A. Electron transport system from methanol and methylamine on obligate methylotroph Methylobacillus flagellatum KT // EBEC Short Reports. 1992. V. 7. P. 58. II-87.
  58. D’Mello R., Purchase D., Poole R.K., Hill S. Expression and content of terminal oxidases in Azotobacter vinelandii grown with excess NH4+ are modulated by 02 supply // Microbiol. 1997. V. 143. № 1. P. 231−237.
  59. Duine J.A., Frank J., de Ruiter L.G. Isolation of a methanol dehydrogenase with a functional coupling to cytochrome с II J. Gen. Microbiol. 1979. V. 115. P. 523−530 (цит. no Anthony, 1992).
  60. Efiok B.J.S., Webster D.A. A cytochrome that can pump sodium ion // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. V. 173. № 1. P. 370−375.
  61. Einarsdottir O. Fast reactions of cytochrome oxidase // Biochim. Biophys. Acta. 1995. V. 1229. № 2. P. 129−147.
  62. Elliott E.J., Anthony C. The interactions between methanol dehydrogenase and cytochrome с in the acidophilic methylotroph Acetobacter methanolicus // J. Gen. Microbiol. 1988. V. 134. Pt. 4. P. 369−377.116
  63. Farrar J.A., LappaJainen P., Zumft W.G., Saraste M., Thomson A.J. Spectroscopic and mutagenesis studies on the Cua centre from the cytochrome с oxidase complex of Paracoccus denitrificans И Eur. J. Biochem. 1995. V. 232. № 1. P. 294−303.
  64. Fee J.A., Yoshida Т., Surerus K.K., Mather M.W. Cytochrome сааз from the thermophilic bacterium Thermus thermophilus: a member of the heme-copper oxidase superfamily // J. Bioenerg. Biomembr. 1993. V. 25. № 2. P. 103−114.
  65. Fillingame R.H., Divall S. Proton ATPases in bacteria: comparision to Escherichia coli F1F0 as the prototype // Novartis Found. Symp. 1999. V. 221. P. 218−229- discussion 229−234.
  66. Flores-Encarnacion M, Contreras-Zentella M, Soto-Urzua L, Aguilar G.R., Baca B.E., Escamilla J.E. The respiratory system and diazotrophic activity of Acetobacter diazotrophicus PAL5 // J. Bact. Nov. 1999. V. 181. № 22. P. 6987−6995.
  67. Fraud S.J., Anthony C. The purification and characterization of the o-type oxidase from Methylophilus methylotrophus, and its reconstitution into a «methanol oxidase» electron transport chain // J. Gen. Microbiol. 1984. V. 130. P. 3319−3325.
  68. Fujiwara Т., Fukumori Y., Yamanaka T. Purification and properties of Halobacterium halobium «cytochrome ааз» which lacks Cua and Cub // J. Biochem. 1989. V. 105. № 2. P. 287−292.
  69. Fujiwara Т., Fukumori Y. Cytochrome cb-type nitric oxide reductase with cytochrome с oxidase activity from Paracoccus denitrificans ATCC 35 512//J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 7. P. 1866−1871.
  70. Fukumori Y. Yamanaka T. The methylamine oxidizing system of Pseudomonas AM1 reconstituted with purified components // J. Biochem. 1987. V. 101. № 2. P. 441−447.
  71. Garcia-Horsman J.A., Barquera В., Escamilla J.E. Two different ааз-type cytochromes can be purified from the bacterium Bacillus cereus I I Eur. J. Biochem. 1991. V. 199. № 3. P. 761−768.
  72. Garcia-Horsman J.A., Barquera В., Rumbley J., Ma J., Gennis R.B. The superfamily of heme-copper respiratory oxidases // J. Bacteriol. 1994a. V. 176. № 18. P. 5587−5600.
  73. Garcia-Horsman J.A., Berry E., Shapleigh J.P., Alben J.O., Gennis R.B. A novel cytochrome с oxidase from Rhodobacter sphaeroides that lacks CuA// Biochemistry. 1994b. V. 33. № 10. P. 3113−3119.
  74. Gennis R, Ferguson-Miller S. Structure of cytochrome с oxidase, energy generator of aerobic life comment. // Science. 1995. V. 269. № 5227. P. 1063−1064.
  75. Gilmour R., Krulwich T.A. Construction and characterization of a mutant of alkaliphilic Bacillus firmus OF4 with a disrupted eta operon and purification of a novel cytochrome bd // J. Bacteriol. 1997. V. 179. № 3. P. 863−870.
  76. Gleissner M., Elferink M.G., Driessen A.J., Konings W.N., Anemuller S., Schafer G. Generation of proton-motive force by an archaeal terminal118quinol oxidase from Sulfolobus acidocaldarius II Eur. J. Biochem. 1994. V. 224. № 3. P. 983−990.
  77. Gleissner M., Kaiser U., Antonopoulos E., Schafer G. The archaeal SoxABCD complex is a proton pump in Sulfolobus acidocaldarius II J. Biol. Chem. 1997. V. 272. N.13. P. 8417−8426.
  78. Gomes C.M., Backgren C., Teixeira M., Puustinen A., Verkhovskaya M.L., Wikstrom M., Verkhovsky M.I. Heme-copper oxidases with modified D- and K-pathways are yet efficient proton pumps // FEBS Lett. 2001. V. 497. N. 2−3. P. 159−64.
  79. Goodwin P.M., Anthony C. The biosynthesis of periplasmic electron transport proteins in methylotrophic bacteria If Microbiology. 1995. V. 141. Pt. 5. P. 1051−1064.
  80. Gorren A.C.F., de Vries S. and Duine J.A. Binding of monovalent cations to methylamine dehydrogenase in the semiquinone state and its effect on electron transfer// Biochemistry. 1995. V. 34. № 30. P. 97 489 754.
  81. Gorren A.C.F., den Blaauwen Т., Canters G.W., Hopper D.J., Duine J.A. The role of His117 in the redox reactions of azurine from Pseudomonas aeruginosa // FEBS Lett. 1996. V. 381. № 1−2. P. 140 142.
  82. Govorukhina N.I., Trotsenko Yu.A. Methylovorus, a new genus of restricted facultatively methylotrophic bacteria // Int. J. System. Bact. 1991. V. 41. P. 158−162.
  83. Gray K.A., Grooms M., Myllykallio H., Moomaw C., Slaughter C., Daldal F. Rhodobacter capsulatus contains a novel cb-type cytochrome с oxidase without a Cua center // Biochemistry. 1994. V. 33. № 10. P. 3120−3127.
  84. Greenwood (Quilter) J.A., Jones C.W. Environmental regulation of the methanol-oxidase system of Methylophilus methylotrophus 11 J. Gen. Microbiol. 1986.V. 132. P. 1247−1256.119
  85. Haltia Т., Puustinen A., Finel M. the Paracoccus denitrificans cytochrome ааз has a third subunit // Eur. J. Biochem. 1988. V. 172. P. 543−546.
  86. Haltia Т., Saraste M., Wikstrom M. Subunit III of cytochrome с oxidase is not involved in proton translocation: a site-directed mutagenesis study // EMBO J. 1991. V. 10. № 8. P. 2015−2021.
  87. Haltia Т., Semo N., Arrondo J.L.R., Goni F.M., Freire E. Thermodynamic and structural stability of cytochrome с oxidase from Paracoccus denitrificans И Biochemistry. 1994. V. 33. № 32. P. 97 319 740.
  88. HO.Henning W., Vo L., Albanese J., Hill B.C. High-yield purification of cytochrome ааз and cytochrome сааз oxidases from Bacillus subtilis plasma membranes // Biochem. J. 1995. V. 309. Pt. 1. P. 279−283.
  89. Hill B.C. Modeling the sequence of electron transfer reactions in the single turnover of reduced, mammalian cytochrome с oxidase with oxygen //J. Biol. Chem. 1994. V. 269. № 4. P. 2419−2425.
  90. Howitt C.A., Vermaas W.F. Quinol and cytochrome oxidases in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 // Biochemistry. 1998. V. 37. № 51. P. 17 944−17 951.
  91. Husain M., Davidson V.L. An inducible periplasmic blue copper protein from Paracoccus denitrificans И J. Biol. Chem. 1985. V. 260. № 27. P. 14 626−14 634.
  92. Iwata S., Ostermeier C., Ludwig В., Michel H. Stucture at 2.8 A resolution of cytochrome с oxidase from Paracoccus denitrificans II Nature. 1995. V. 376. № 6542. P. 660−669.
  93. Janvier M., Grimont P.A.D. The genus Methylophaga, a new line of descent within phylogenetic branch у of Proteobacteria II Res. Microbiol. 1995. V. 146. № 7. P. 543−550.
  94. Jones C.W., Carver M.A., Dawson M.J., Patchett R.A. Respiration and ATP synthesis in Methylophilus methylotrophus H Microbial growth on C1-compounds / Eds. R.L.Crawford, R.S. Hanson. Washington: Amer. Soc. Microbiol. 1984. P. 134−140.
  95. Junneman S. Cytochrome bd terminal oxidase // Biochim. Biophys. Acta. 1997. V. 1321. № 2. P. 107−127.
  96. Junemann S., Butterworth P.J., Wrigglesworth J.M. A suggested mechanism for the catalytic cycle of cytochrome bd terminal oxidase based on kinetic analysis // Biochemistry. 1995. V. 34. № 45. P. 1 486 114 867.
  97. Juty N.S., Moshiri F., Merrick M., Anthony C" Hill S. The Klebsiella pneumoniae cytochrome bd terminal oxidase complex and its role in microaerobic nitrogen fixation // Microbiology. 1997. V. 143. Pt. 8. P. 2673−2683.
  98. Kadenbach B. X-ray crystal structures of cytochrome с oxidase from Paracoccus denitrificans and bovine heart and their implications for the molecular mechanism of cell respiration 11 Angewandte chemie. 1995. V. 34. P. 2635−2637.
  99. Kai M., Yano Т., Tamegai H., Fukumori Y., Yamanaka T. Thiobacillus ferroxidans cytochrome с oxidase: purification, and molecular and enzymatic features // J. Biochem. 1992. V. 112. № 6. P. 816−821.122
  100. Kalnenieks U, Galinina N., Bringermeyer S., Poole R.K. Membrane d-lactate oxidase in Zymomonas mobilis evidence for a branched respiratory chain // FEMS Microbiology Letters. 1998. V. 168. № 1. P. 91−97.
  101. Kaminski P.A., Kitts C.L., Zimmerman Z., Ludwig R.A. Azorhizobium caulinodans uses both cytochrome bd (quinol) and cytochrome ebbs (cytochrome c) terminal oxidases for symbiotic N2 fixation 11 J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 20. P. 5989−5994.
  102. Kannt A., Soulimane Т., Buse G., Becker A., Bamberg E., Michel H. Electrical current generation and proton pumping catalyzed by the ba3-type cytochrome с oxidase from Thermus thermophilus // FEBS Lett. 1998. V. 434. № 1−2. P. 17−22.
  103. Kay A., Williams H.D. A mutant of Pseudomonas aeruginosa that lacks c-type cytochromes has a functional cyanide-insensitive oxidase // FEMS Microbiol. Lett. 1996. V. 135. P. 123−129.
  104. Kaysser T.M., Ghaim J.В., Georgiou C., Gennis R.B. Methionine-393 is an axial ligand of the heme b558 component of the cytochrome bd ubiquinol oxidase from Escherichia coli // Biochemistry. 1995. V. 34. № 41. P. 13 491−12 501.
  105. Kelly D.J. The physiology and metabolism of the human gastric pathogen Helicobacter pylori И In: Advances in Microbial Physiology. Ed. R.K. Poole, Acad. Press, London. 1998. V. 40. P. 137−189.
  106. Kelly M., Lappalainen P., Talbo G., Haltia Т., van der Oost J., Saraste M. Two Cysteines, two Histidines and one Methionine are ligands of a binuclear purple copper center // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. № 22. P. 16 781−16 787.
  107. Kiriuchin M.Y., Chistoserdov A.Y., Tsygankov Y.D. Methylamine dehydrogenase from Methylobacillus flagellatum // Methods in Enzymology, Ed. By M.E. Lidstrom. Academic Press: San Diego. 1990. V. 188. P. 247−250.
  108. Koch H.G., Hwang O., Daldal F. Isolation and characterization of Rhodobacter capsulatus mutants affected in cytochrome ebbz oxidase activity//J. Bacteriol. 1998. V. 180. № 4. P. 969−978.
  109. Kolonay J.F., Moshiri F., Gennis R.B., Kaysser T.M., Maier R.J. Purification and characterization of the cytochrome bd complex from Azotobacter vinelandir. comparison to the complex from E. coli II J. Bacteriol. 1994. V. 176. № 13. P. 4177−4181.
  110. Konishi K., Ouchi M., Kita K., Horikoshi I. Purification and properties of a cytochrome Ь-560-d complex of a terminal oxidase from the aerobic respiratory chain Photobacterium phosphoreum II J. Biochem. 1986. V. 99. № 4. P. 1227−1236.
  111. Kroneck P.M.H., Antholine W.A., Reister J., Zumft W.G. The cupric site in nitrous oxide reductase contains a mixed-valence Cu (ll), Cu (l). binuclear center: a multifrequency EPR investigation // FEBS Lett. 1988. V. 242. № 1. P. 70−74.
  112. Kroneck P.M.H., Antholine W.E., Kastrau D.H.W., Buse G.(Steffeus G.C.M., Zumft W.G. Multifrequency EPR evidence for a bimetallic center at the CuA site in cytochrome oxidase // FEBS Lett. 1990. V. 268. № 1. P. 274−276.
  113. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. № 259. P. 680 685.
  114. Lappalainen P., Saraste M. The binuclear Cua center of cytochrome oxidase// Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1187. № 2. P. 222−225.
  115. Larsson S., Kallebring В., Wittung P., Malmstrom B.G. The CuA center of cytochrome-c oxidase: electronic structure and spectra of models compared to the properties of CuA domains // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. № 16. P. 7167−7171.
  116. Lauraeus M., Wikstrom M. The terminal quinol oxidases of Bacillus subtilis have different energy conservation properties // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. № 15. P. 11 470−11 473.
  117. Lemos R.S., Gomes C.M., Santana M., Le Gall J., Xavier A.V., Teixeira M. The 'strict' anaerobe Desulfovibrio gigas contains a membrane bound oxygen-reducing respiratory chain // FEBS Lett. 2001. V. 496. N. 1. P. 40−43.
  118. Long A.R., Anthony C. The periplasmic modifier protein for methanol dehydrogenase in the methylotrophs Methylophilus methylotrophus and Paracoccus denitrificans // J. Gen. Microbiol. 1991. V. 137. Pt. 10. P. 2353−2360.
  119. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J.P. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V. 193. P. 265−275.
  120. Lubben M., Morand K. Novel prenylated hemes as cofactors of cytochrome oxydases (archaea have modified hemes A and O) // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. № 34. P. 21 473−21 479.
  121. Lubben M., Kolmerer В., Saraste M. An archaebacterial terminal oxidase combines core structures of two mitochondrial respiratory complexes // EMBO J. 1992. V. 11. № 3. P. 805−812.
  122. Ludwig B, Schatz A. Two-subunit cytochrome с oxidase (cytochrome ааз) from Paracoccus denitrificans 11 Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77. P. 196−200.
  123. Ma J.X., Katsonouri A., Gennis R.B. Subunit II of the cytochrome Ьоз ubiquinol oxidase from Escherichia coli is a lipoprotein // Biochemistry. 1997. V. 36. № 38. P. 11 298−11 303.
  124. Marchal K., Sun J., Keijers V., Haaker H., Vanderleyden J. A cytochrome ebbs (cytochrome c) terminal oxidase in Azospirillum brasilense Sp7 supports microaerobic growth // J. Bacteriol. 1998. V. 180. № 21. P. 5689−5696.
  125. Matchova I., Kucera I. Evidence for the role of soluble cytochrome с in the dissimilatory reduction of nitrite and nitrous oxide by cells of Paracoccus denitrificans И Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1058. № 2. P. 256−260.
  126. Matsushita K., Shinagawa E., Adachi O., Ameyama M. o-Type cytochrome oxidase in the membrane of aerobically grown Pseudomonas aeruginosa И FEBS Lett. 1982. V. 139. № 2. P. 255−258.
  127. Matsushita K., Ebisuya H. Ameyama M, Adachi O. Change of the terminal oxidase from cytochrome ai in shaking cultures to cytochrome о in static cultures of Acetobacter aceti // J. Bacteriol. 1992a. V. 174. № 1. P. 122−129.126
  128. Matsushita К., Takahashi К., Takahashi M., Ameyama M., Adachi О. Methanol and ethanol oxidase respiratory chains of the methylotrophic acetic acid bacterium, Acetobacter methanolicus // J. Biochem. 1992b. V. 111. № 6. P. 739−747.
  129. Mattar S., Engelhard M. Cytochrome Ьаз from Natronobacterium pharaonis an archaeal four-subunit cytochrome-c-type oxidase // Eur. J. Biochem. 1997. V. 250. № 2. P. 332−341.
  130. McNerney Т., O’Connor M.L. Regulation of enzymes associated with C-1 metabolism in three facultative methylotrophs // Appl. Environ. Microbiol. 1980. V. 40. P. 370−375 (цит. no Goodwin a. Anthony, 1995).
  131. Meyer Т.Е., Kamen M.D. New perspectives on c-type cytochromes // Adv. Protein Chem. 1982. V. 35. P. 105−212.
  132. Miyoshi-Akiyama Т., Hayashi M., Unemoto T. Purification and properties of cytochrome Ьо-type ubiquinol oxidase from a marine bacterium Vibrio alginolyticus II Biochim. Biophys. Acta. 1993. V. 1141. № 2−3. P. 283−287.
  133. Mogi Т., Nakamura H., Anraku Y. Molecular structure of a heme-copper redox center of the E. coli ubiquinol oxidase: evidence and model // J. Biochem. 1994. V. 116. № 3. P. 471−477.
  134. Mukai K., Fukumori Y., Yamanaka T. The methanol-oxidizing system of Methylobacterium extorquens AM1 reconstituted with purified constituents // J. Biochem. 1990. V. 107. № 5. P. 714−717.
  135. Muntyan M.S., Bloch D.A., Drachev L.A., Skulachev V.P. Kinetics of CO binding to putative Na±motive oxidases of the o-type from Bacillus sp. FTU and of the c/-type from E. coli II FEBS Lett. 1993a. V. 327. № 3. P. 347−350.
  136. Muntyan M.S., Bloch D.A., Ustiyan V.S., Drachev L.A. Kinetics of CO binding to H±motive oxidase of the сааз-type from Bacillus sp. FTU and of the o-type from E. со//// FEBS Lett. 1993b. V. 327. № 3. P. 351 354.
  137. Muntyan M.S., Bloch D.A., Dinarieva T.Yu., Drachev L.A., Netrusov A.I. Two o-type oxidases in Methylobacillus flagellatum KT // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. V. 204. № 1. P. 428−435.
  138. Muntyan M.S., Dinarieva T.Yu., Baev M.V., Netrusov A.I. Effect of growth conditions on the synthesis of terminal oxidases in Methylobacillus flagellatus KT//Arch. Biochem. Biophys. 2002. V. 398. N. 1. P. 118−124.
  139. Muntyan M.S., Ludwig В., Zickermann I., Starshinova N.P. Role of copper during carbon monoxide binding to terminal oxidases // FEBS Lett 1998. V. 429. № 2. P. 216−220.
  140. Muntyan M.S., Skripnikova E.V. Two types of terminal oxidase in alkalotolerant Bacillus sp. FTU // Biochim. Biophys. Acta. 1993. V. 1143. № 2. P. 142−146.
  141. Muntyan M.S., Popova I.V. Reconstituted cytochromes сааз and bb of Bacillus halodurans FTU. Which of them translocates H+? // In «11th European Bioenergetics Conference». Brighton 9−14 Sep. 2000. EBEC Reports. V. 11. P. 244.
  142. Muntyan M.S., Ustiyan V.S., Viryasov M.B., and Skulachev V.P. Terminal oxidases of the bb- and caa3-types in Bacillus sp FTU // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. V. 207. N.1. P. 55−61.
  143. Nagata К. Tsukita S. Tamura T. Sone N. A cb-type cytochrome-c oxidase terminates the respiratory chain in Helicobacter pylori II Microbiology. 1996. V. 142. № 7. P. 1757−1763.
  144. Netrusov A.I., Anthony C. Oxidative phosphorylation in membrane preparations of Pseudomonas AM1 // Biochem. J. 1979. V. 178. № 1. P. 353−360.
  145. Nicoletti F., Witt H., Ludwig В., Brunori M., Malatesta F. Paracoccus denitrificans cytochrome с oxidase: a kinetic study on the two- and four-subunit complexes I I Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1365. P. 393 403.
  146. Nikaido K., Noguchi S., Sakamoto J., Sone N. The cbaAB genes for Ьоз-type cytochrome с oxidase in Bacillus stearothermophilus // BBA -Gene Structure & Expression. 1998. V. 1397. № 3. P. 262−267.
  147. Nikaido K., Sakamoto J., Nogushi S., Sone N. Over-expression of cbaAB genes of Bacillus sterathermophilus produces a two-subunit SoxB-type cytochrome с oxidase with proton pumping activity // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1456. № 1. P. 35−44.
  148. Orii Y., Mogi Т., Sato-Watanabe M., Hirano Т., Anraku Y. Facilitated intramolecular electron transfer in the E. coli bo-type ubiquinol oxidase requires chloride // Biochemistry. 1995. V. 34. № 4. P. 1127−1132.
  149. Park C., Moon J-Y., Cokic P., and Webster D.A. // NaMranslocating cytochrome bo terminal oxidase from Vitreoscilla: some parameters of its Na+ pumping and orientation in synthetic vesicles. Biochemistry. 1996. V. 35. № 36. P. 11 895−11 900.
  150. Pereira M.M., Carita J.N., Anglin R., Saraste M., Teixeira M. Heme centers of Rhodothermus marinus respiratory chain. Characterization of its сЬЬз oxidase // J. Bioenergetics and Biomembranes. 2000a. V. 32. № 2. P. 143−152.
  151. Pereira M.M., Verkhovskaya M.L., Teixeira M., Verkhovsky M.I. The сааз terminal oxidase of Rhodothermus marinius lacking the key glutamate of the D-channel is a proton pump // Biochemistry. 2000b.V. 39. № 1. P. 6236−6340.
  152. Pereira M.M., Santana M., Teixeira M. A novel scenario for the evolution of haem-copper oxygen reductases // Biochim Biophys Acta. 2001. V. 1505. N. 2−3. P. 185−208.
  153. Peschek G.A. Cytochrome oxidase and the eta operon of cyanobacteria // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1275. № 1. P. 27−32.
  154. Pils D., Gregor W., Schmetterer G. Evidence for in vivo activity of three distinct respiratory terminal oxidases in the cyanobacterium130
  155. Synechocystis sp. strain PCC6803 // FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 152. N. 1. P. 83−88.
  156. Poole R.K. Bacterial cytochrome oxidase: a structurally and functionally diverse group of electron-transfer proteins // Biochim. Biophys. Acta. 1983. V. 726. № 3. P. 205−243.
  157. Poole R.K. Oxygen reactions with bacterial oxidases and globins: binding, reduction and regulation // Antonie v. Leeuwenhoek Int. J. Gen. Microbiol. 1994a. V. 65. № 4. P. 289−310.
  158. Poole R.K., Cook G.M. Redundancy of aerobic respiratory chains in bacteria? Routes, Reasons and Regulation // Adv. Microb. Physiol. 2000. V. 43. P. 165−227.
  159. Poole R.K., Hill S. Respiratory protection of nitrogenase activity in Azotobacter vinelandii roles of the terminal oxidases // Bioscience Reports. 1997. V. 17. № 3. P. 303−317.
  160. Preisig O., Anthamatten D., Hennecke H. Genes for a microaerobically induced oxidase complex in Bradyrhizobium japonicum are essential for a nitrogen-fixing endosymbiosis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. № 8. P. 3309−3313.
  161. Preisig O., Zufferey R., Thonymeyer L., Appleby C.A., Hennecke H. A High-affinity сЬЬз-type cytochrome oxidase terminates the symbiosis-specific respiratory chain of Bradyrhizobium japonicum // J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 6. P. 1532−1538.
  162. Purschke W.G., Schmidt C.L., Petersen A., Schafer G. The terminal quinol oxidase of the hyperthermophilic archaeon Acidianus ambivalens exhibits a novel subunit structure and gene organization // J. Bacteriol. 1997. V. 179. № 4. P. 1344−1353.
  163. Puustinen A., Finel M., Haltia Т., Gennis R.B., Wikstrom M. Properties of the two terminal oxidases from E. coli II Biochemistry. 1991. V. 30. № 16. P. 3936−3942.
  164. Puustinen A., Morgan J.E., Verkhovsky M., Thomas J.W., Gennis R.B., Wikstrom M. The low-spin heme site of cytochrome о from Escherichia coli is promiscuous with respect to heme type // Biochemistry. 1992. V. 31. № 42. P. 10 363−10 369.
  165. Puustinen A., Wikstrom M. The heme groups of cytochrome о from Escherichia coli I/ Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991.V. 88. № 14. P. 6122−6126.
  166. Quirk P.G., Hicks D.B., Krulwich T.A. Cloning of the eta operon from alkaliphilic Bacillus firmus OF4 and characterization of the pH-regulated cytochrome сааз oxidase it encodes // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. № 1. P. 678−685.
  167. Qureshi M.H., Kato C., Horikoshi K. Purification of a ccb-type quinol oxidase specifically induced in a deep-sea barophilic bacterium, Shewanella sp. strain DB-172 °F // Extremophiles. 1998. V. 2. № 2. P. 93−99.
  168. Raitio M., Wikstrom M. An alternative cytochrome oxidase of Paracoccus denitrificans functions as a proton pump // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1186. № 1. P. 100−106.
  169. Ray A., Williams H.D. A mutant of Pseudomonas aeruginosa that lacks c-type cytochromes has a functional cyanide-insensitive oxidase // FEMS Microbiol. Lett. 1996. V. 135. № 1. P. 123−129.
  170. Rice C.W., Hempfling W.P. Oxygen-limited continuous culture and respiratory energy conservation in Escherichia coli II J. Bacteriol. 1978 V. 1. P. 115−124.
  171. Reinhold-Hurek В., Zhulin I.B. Terminal oxidases of Azoarcus sp. BH72, a strictly respiratory diazotroph // FEBS Lett. 1997. V. 404. № 23. P. 143−147.
  172. Richardson D.J. Bacterial respiration: a flexible process for a changing environment//Microbiol. 2000. V. 146. Pt. 3. P. 551−571.
  173. Rieske J.S. The quantitative determination of mitochondrial haemproteins // Methods Enzymol. 1967. V. 10. P. 488−493.
  174. Romagnoli S., Hochkoeppler A., Damgaard L., Zannoni D. The effect of respiration on the phototactic behavior of the purple nonsulfur bacterium Rhodospirillum centenum И Arch. Microbiol. 1997. V. 167. № 2−3. P. 99−105.
  175. Sakamoto J., Handa Y., Sone N. A novel cytochrome b (o/aJ3-type oxidase from Bacillus stearothermophilus catalyzes cytochrome C551 oxidation//J. Biochem. 1997. V. 122. № 4. P. 764−771.
  176. Sakamoto J., Matsumoto A., Oobuchi K., Sone N. Cytochrome bd-type quinol oxidase in a mutant of Bacillus stearothermophilus deficient in сааз-type cytochrome с oxidase // FEMS Microbiol. Lett. 1996. V. 143. № 2−3. P. 151−158.
  177. Saraste M. Structure and evolution of cytochrome oxidase // Antonie van Leeuwenhoek. 1994. V. 65. № 4. P. 285−287.
  178. Sato-Watanabe M., Mogi Т., Ogura Т., Kitagawa Т., Miyoshi H., Iwamura H., Anraku Y. Identification of a novel quinone-binding site in the cytochrome bo complex from E. coli II J. Biol. Chem. 1994. V. 269. № 46. P. 28 908−28 912.
  179. Schroter Т., Winterstein C., Ludwig В., Richter O.M.H. Expression of the Escherichia coli cyo operon in Paracoccus denitrificans results in a fully active quinol oxidase of unexpected heme composition // FEBS Lett. 1998. V. 432. № 3. P. 109−112.
  180. Scott M.J., Holm R.H. Molecular assemblies containing linear and bent Felll-CN-Cu". bridge units: synthesis, structure, and relevance to cyanide-inhibited heme-copper oxidase // J. Amer. Chem. Soc. 1994. V. 116. P. 11 357−11 367.
  181. Shoji K., Yamazaki Т., Nagano Т., Fukumori Y., Yamanaka T. Thiobacillus novellus cytochrome с oxidase contains one heme a molecule and one copper atom per catalytic unit // J. Biochem. 1992. V. 111. № 1. P. 46−53.
  182. Sigel E., Carafoli E. The proton pump of cytochrome с oxidase and itsstoichiometry//Eur. J. Biochem. 1978. V. 89. № 1. P. 119−123. 227. Skulachev V.P. Bacterial sodium energetic // FEBS Lett. 1989. V. 250. № 1. P. 106−114.
  183. Smith A., Hill S., Anthony C. The purification, characterization and role of the d-type cytochrome oxidase of Klebsiella pneumoniae during nitrogen fixation //J. Gen. Microbiol. 1990. V. 136. Pt. 1. P. 171−180.
  184. Smith M.A., Finel M., Korolik V., Mendz G.L. Characteristics of the aerobic respiratory chains of the microaerophiles Campylobacter jejuni and Helicobacter pylori II Arch Microbiol. 2000. V. 174. N. 1−2. P. 1−10.
  185. Sone N., Koyanagi S., Sakamoto J. Energy-yielding properties of SoxB-type cytochrome boз terminal oxidase: analyses involving Bacillus stearothermophilus K1041 and its mutant strains // J. Biochem. 2000. V. 127. № 4. P. 551−557.
  186. Sone N., Yanagita Y. A cytochrome aa3-type terminal oxidase of a thermophilic bacterium. Purification, properties and proton pumping // Biochim. Biophys. Acta. 1982. V. 682. P. 216−226.
  187. Sone N., Kutoh E., Sato K. A cytochrome o-type oxidase of the thermophilic bacterium PS3 grown under air limited conditions // J. Biochem. 1990. V. 107. № 4. P. 597−602.
  188. Sone N., Fujiwara Y. Effects of aeration during growth of Bacillus stearothermophilus on proton pumping activity and change of terminal oxidases//J. Biochem. 1991a. V. 110. № 6. P. 1016−1021.
  189. Sone N., Fujiwara Y. Haem О can replace haem A in the active site of cytochrome с oxidase from the thermophilic bacterium PS3 // FEBS Lett. 1991b. V. 288. № 1−2. P. 154−158.
  190. Sone N., Yanagita Y., Hon-Nami K., Fukumori Y., Yamanaka T. Proton-pumping activity of Nitrobacter agilis and Thermus thermophiius cytochrome с oxidases// FEBS Lett. 1983. V. 155. N. 1. P. 150−154.135
  191. Sotiriori C., Chang C.K. Synthesis of the heme d prostetic group of bacterial terminal oxidase // J. Amer. Chem. Soc. 1988. V. 110. P. 2264−2270.
  192. Soulimane Т., Buse G., Bourenkov G.P., Bartunik H.D., Huber R., Than M.E. Structure and mechanism of the aberrant Ьаз-cytochrome с oxidase from Thermus thermophiius II EMBO J. 2000. V.19. N. 8. P. 1766−1776.
  193. Sturr M.G., Krulwich T.A., Hicks D.B. Purification of a cytochrome bd terminal oxidase encoded by the Escherichia coli app locus from a Acyo Acyd strain complemented by genes from Bacillus firmus OF4 // J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 6. P. 1742−1749.
  194. Surpin M.A., Lubben M., Maier R.J. The Bradyrhizobium japonicum coxWXYZ gene cluster encodes a бЬз-type ubiquinol oxidase I I Gene. 1996. V. 183. № 1−2. P. 201−206.
  195. Surpin M.A., Maier R.J. Roles of the Bradyrhizobium japonicum terminal oxidase complexes in microaerobic H2-dependent growth // Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics. 1998. V. 1364. № 1. P. 37−45.
  196. Thony-Meyer L. Biogenesis of respiratory cytochromes in bacteria // Microbiology & Molecular Biology Reviews. 1997. V. 61. № 3. P. 337 376.
  197. Timkovich R., Cork M.S., Gennis R.B., Johnson P.Y. Proposed structure of heme d, a prosthetic group of bacterial terminal oxidases // J. Amer. Chem. Soc. 1985. V. 107. P. 6069−6075.
  198. Tobari J., Harada Y. Amicyanin: An electron acceptor of methylamine dehydrogenase // Biochim. Biophys. Res. Commun. 1981. V. 101. № 3. P. 502−508.
  199. Tobari J. Blue copper proteins in electron transport in methylotrophic bacteria // Microbial growth on C-1 compounds / Eds. R.L. Crawford, R.S. Hanson. Washington: Amer. Soc. Microbiol., 1984. P. 106−112.
  200. Toledo-Cuevas M., Barquera В., Gennis R.B., Wikstrom M., Garciahorsman J.A. The сЬЬз-type cytochrome с oxidase from Rhodobacter sphaeroides, a proton-pumping heme-copper oxidase // Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics. 1998. V. 1365. № 3. P. 421 434.
  201. Torres J., Sharpe M.A., Rosquist A., Copper C.E., Wilson M.T. Cytochrome с oxidase rapidly metabolises nitric oxide to nitrite // FEBS Lett. 2000. V. 475. № 3. P. 263−266.
  202. Tsukihara Т., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki Т., Yamaguchi H., Shinzawa-ltoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. Structures of metal sites of oxidized bovine heart cytochrome с oxidase at 2.8 A // Science. 1995. V. 269. № 5227. P. 1069−1074.
  203. Tsukihara Т., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki Т., Yamaguchi H, Shinzawa-ltoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome с oxidase at 2.8 A I I Science. 1996. V. 272. № 5265. P. 1136−1144.
  204. Tsukita S., Koyanagi S., Nagata K., Koizuka H., Akashi H., Shimoyama Т., Tamura Т., Sone N. Characterization of a cb-type cytochrome с oxidase from Helicobacter pylori II J. Biochem. 1999. V. 125. № 1. P. 194−201.
  205. Urakami Т., Komagata K. Emendation of Methylobacillus Yordy and Weaver 1977, a genus for methanol-utilizing bacteria // Int. J. System. Bact. 1986. V. 36. № 6. P. 502−511.
  206. Vos M.H., Borisov V.B., Liebl U., Martin J.L., Konstantinov A.A. Femtosecond resolution of ligand-heme interactions in the high-affinity quinol oxidase bd: A di-heme active site? // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. № 4. P. 1554−1559.
  207. Vrodljak M., Fraud S. Characterisation of the electron transport chain of an obligate methylotroph, strain 4025 // Int. J. Biochem. 1982. V. 14. P. 1019−1023.
  208. Warne A., Wang D.N., Saraste M. Purification and two-dimensional crystallization of bacterial cytochrome oxidases // Eur. J. Biochem. 1995. V. 234. P. 443−451.
  209. Wikstrom M. Proton pump coupled to cytochrome с oxidase in mitochondria // Nature. 1977. V. 266. № 5599. P. 271−273.
  210. Wikstrom M. Identification of the electron transfer in cytochrome oxidase that are coupled to proton-pumping // Nature. 1989. V. 338. № 6218. P. 776−778.
  211. Witt H" Wittershagen A., Bill E., Kolbesen B.O., Ludwig B. Asp-193 and glu-218 of subunit II are involved in the Mn2±binding of Paracoccus denitrificans cytochrome с oxidase // FEBS Lett. 1997. V. 409. № 2. P. 128−130.
  212. Wittung P., Kallebring В., Malmstrom B.G. The cupredoxin fold is found in the soluble Cua and CyoA domains of two terminal oxidases // FEBS Lett. 1994. V. 349. № 2. P. 286−288.
  213. Wu G.H., Hill S., Kelly M.J.S., Sawers G., Poole R.K. The cydR gene product, required for regulation of cytochrome bd expression in the obligate aerobe Azotobacter vinelandii, is an Fnr-like protein // Microbiology. 1997. V. 143. № 7. V. 2197−2207.
  214. Wu S., Moreno-Sanchez R., Rottenberg H. Involvment of cytochrome с oxidase subunit III in energy coupling // Biochemistry. 1995. V. 34. № 50. P. 16 298−16 305.
  215. Yaginuma A., Tsukita S., Sakamoto J., Sone N. Characterization of two terminal oxidases in Bacillus brevis and efficiency of energy conservation of the respiratory chain // J. Biochem. 1997. V. 122. № 5. P. 969−976.
  216. Zickermann I., Tautu O.S., Link T.A., Korn M., Ludwig В., Richter O.-M.H. Expression studies on the baz quinol oxidase from Paracoccus denitrificans. A 663 variant is enzymatically inactive // Eur. J. Biochem. 1997a. V. 246. № 3. P. 618−624.
  217. Zickermann V., Wittershagen A., Kolbesen B.O., Ludwig B. Transformation of the CuA redox site in cytochrome с oxidase into a mononuclear copper center // Biochemistry. 1997b. V. 36. № 11. P. 3232−3236.140
  218. Zufferey R., Preisig O., Hennecke H., Thony-Meyer L. Assembly and function of the cytochrome cbbz oxidase subunit in Bradyrhizobium japonicum U J. Biol. Chem. 1996a. V. 271. № 15. P. 9114−9119.
  219. Приношу благодарность своим научным руководителям профессору, д.б.н. Александру Ивановичу Нетрусову и к.б.н. Татьяне Юрьевне Динариевой за постоянное внимание и поддержку.
  220. Выражаю глубокую признательность своим родителям за оптимизм и поддержку, а также к.б.н. Зайцевой Л. Г. и Пугачевой Е. М. за ценные советы и помощь в работе.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!