Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Гидролитические ферменты и их белковые ингибиторы как компоненты взаимодействия картофеля с колорадским жуком

Диссертация: Гидролитические ферменты и их белковые ингибиторы как компоненты взаимодействия картофеля с колорадским жуком
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

К настоящему времени накоплено значительное количество экспериментальных данных о структурно-функциональных особенностях ряда гидролаз, в первую очередь, ферментов млекопитающих, патогенных микроорганизмов (Варфоломеев, Пожитков, 2000; Yang et al., 2009), получены сведения об участии ингибиторов этих ферментов в защитных реакциях растений (Castro, Fontes, 2005; Bonfig et al., 2010). Личинки… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Распространение и свойства гидролитических ферментов организмов-фитофагов и их ингибиторов из растений (обзор литературы)
    • 1. 1. Протеолитические ферменты и их ингибиторы
    • 1. 2. Целлюлолитические ферменты и их ингибиторы
    • 1. 3. Пектолитические ферменты и их ингибиторы
    • 1. 4. Амилолитические ферменты и их ингибиторы
    • 1. 5. Физиологическая роль гидролаз и их ингибиторов
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Материалы и реактивы
    • 2. 3. Методы исследования
      • 2. 3. 1. Синтез аффинного сорбента
      • 2. 3. 2. Аффинное выделение ферментов
      • 2. 3. 3. Определение концентрации белка
      • 2. 3. 4. Определение активности протеаз
      • 2. 3. 5. Определение активности ферментов методом агарозных гелевых пластин
      • 2. 3. 6. Определение параметров условий функционирования ферментов (значений рН и температуры среды)
      • 2. 3. 7. Определение активности ингибиторов трипсина по БАПНА
      • 2. 3. 8. Разделение гидролаз и их ингибиторов методом двумерного электрофореза
      • 2. 3. 9. Математическая обработка результатов
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Выделение и характеристика гидролитических ферментов личинок колорадского жука
      • 3. 1. 1. Получение аффинного сорбента на основе полиакриламида и разработка методов выделения гидролитических ферментов и их белковых ингибиторов
      • 3. 1. 2. -Выделение и характеристика протеолитических ферментов
      • 3. 1. 3. Выделение и характеристика целлюлолитических ферментов
      • 3. 1. 4. Выделение и характеристика пектолитических ферментов
      • 3. 1. 5. Выделение и характеристика амилолитических ферментов
    • 3. 2. Выделение и характеристика ингибиторов гидролаз колорадского жука из листьев картофеля
      • 3. 2. 1. Выделение и характеристика ингибиторов протеаз
      • 3. 2. 2. Выделение и характеристика ингибиторов целлюлаз
      • 3. 2. 3. Выделение и характеристика ингибиторов пектиназ
      • 3. 2. 4. Выделение и характеристика ингибиторов амилаз
    • 3. 3. Активность и молекулярная гетерогенность гидролитических ферментов колорадского жука в различных условиях обитания
      • 3. 3. 1. Влияние кормового субстрата на активность и молекулярный состав гидролитических ферментов личинок колорадского жука
      • 3. 3. 2. Активность гидролитических ферментов колорадского жука, обитающего на различных территориях
    • 3. 4. Активность ингибиторов гидролитических ферментов в тканях картофеля различных сортов
    • 3. 5. Влияние препаратов-биорегуляторов на активность ингибиторов экзогенных гидролаз в клубнях картофеля
  • ВЫВОДЫ

Гидролитические ферменты и их белковые ингибиторы как компоненты взаимодействия картофеля с колорадским жуком (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Повышение устойчивости сельскохозяйственных растений к болезням и вредителям является одной из важнейших проблем экологически безопасного растениеводства. Решению этой проблемы в значительной степени способствует познание механизмов взаимоотношений растений с организмами-фитофагами. Гидролитические ферменты насекомых-вредителей и патогенных микроорганизмов являются важным звеном при взаимодействии их с растениями, поскольку обеспечивают эффективное расщепление растительных полимеров, составляющих основу кормового субстрата. В тканях организмов-фитофагов выявлена активность различных типов гидролаз: катепси-ноподобных и трипсиноподобных протеаз (Hartl et al., 2010; Schluter et al., 2010; Pereira et al., 2010; Jongsma et al., 2011), эндоглюкозидаз (Morrison et al., 2009; Pope et al., 2010), целлобиогидролаз и бета-глюкозидаз (Anand et al., 2010; Allardyce et al., 2010), альфа-амилаз (Khorram et al., 2010).

Соответственно, подавление активности гидролитических ферментов насекомых-вредителей представляет один из эффективных способов реализации механизмов защиты у растений. Известно, что в тканях различных видов растений обнаружены специфические молекулы (ингибиторы), способные нейтрализовать действие пищеварительных ферментов насекомых. Так, описано присутствие в растениях ингибиторов цистеиновых и серино-вых протеаз (Конарев Ал., 2000; Валуева, Мосолов, 2002; Ма et al., 2011), ингибиторов целлюлаз различной природы (Sami, Shakoori, 2011), ингибиторов пектиназ (Lee et al., 2011) и амилаз (Конарев Ал., Фомичева, 1991; Sivakumar et al., 2006). Более того, в ответ на контакт и поедание насекомыми происходит интенсивное накопление ингибиторов гидролаз как в пораженных, так и в интактных органах растений (Ryan et al., 1990; Heil, 2009; Bruinsma et al., 2010).

К настоящему времени накоплено значительное количество экспериментальных данных о структурно-функциональных особенностях ряда гидролаз, в первую очередь, ферментов млекопитающих, патогенных микроорганизмов (Варфоломеев, Пожитков, 2000; Yang et al., 2009), получены сведения об участии ингибиторов этих ферментов в защитных реакциях растений (Castro, Fontes, 2005; Bonfig et al., 2010).

Однако молекулярный состав, физико-химические и биохимические свойства, физиологические функции гидролаз организмов — представителей класса насекомых пока малоизученны. Соответственно, и экспериментальные сведения о составе, свойствах, функциях ингибиторов этих ферментов из растительных тканей также весьма ограничены. Исследование гидролаз патогенов и специфичных им ингибиторов из растительных тканей представляет интерес как с точки зрения познания молекулярных механизмов взаимодействия важнейших компонентов наземных экосистем — растений и организмов-фитофагов, так и с позиции поиска эффективных и экологически безопасных методов защиты культурных растений от насекомых-вредителей и патогенных микроорганизмов.

В связи с вышесказанным, цель нашей работы заключалась в выявлении закономерностей функционирования комплекса «гидролитический фермент — ингибитор» как одного из важных физиологических звеньев взаимодействия растений с насекомыми-вредителями.

Исследования были посвящены решению следующих задач:

— выделение, очистка и характеристика гидролитических ферментов колорадского жука;

— выделение из листьев картофеля специфичных к гидролазам насекомых белковых ингибиторов, характеристика их состава и свойств;

— исследование активности и молекулярной гетерогенности гидролитических ферментов колорадского жука в различных условиях обитания насекомых;

— исследование уровня активности ингибиторов экзогенных гидролаз в тканях картофеля различных сортов и при действии препаратов-биорегуляторов.

выводы.

1. Получены аффинноочищенные на специфических субстратах ферментов препараты протеиназ, амилаз, пектиназ, целлюлаз из тканей личинок колорадского жука.

2. Из листьев картофеля на иммобилизованных ферментах выделены белки-ингибиторы, подавляющие действие протеиназ, амилаз, пектиназ колорадского жука.

3. Протеазы колорадского жука представлены 6-ю высокомолекулярными (м.м. 65−75 кДа) и 3-мя низкомолекулярными (м.м. 25 кДа) компонентами. Ингибиторы протеаз картофеля представлены 5-ю полипептидами с м.м. в интервале 20−30 к Да .

4. Целлюлолитический комплекс ферментов колорадского жука представлен 6-ю белковыми компонентами с м.м. 30−40 кДа. Ингибиторы целлюлаз белковой природы в листьях картофеля не обнаружены.

5. Пектиназы колорадского жука представлены 8-ю компонентами с м.м. 20−50 кДа. Ингибиторы пектиназ в листьях картофеля представлены 4-мя белками с м.м. 20 кДа.

6. Амилолитическая активность фитофага обусловлена 4-мя белками с м.м. от 30 до 50 к Да. В тканях картофеля ингибиторы амилаз представлены 6-ю белками с м.м. 15−25 кДа.

7. Личинки колорадского жука, обитающего на различных территориях, характеризуются различным уровнем активности протеиназ, целлюлаз, пектиназ, амилаз. Видовая принадлежность кормового растения является фактором, оказывающим значительное влияние на функциональное состояние гидролазного комплекса личинок колорадского жука.

8. Выявлены различия в уровне активности ингибиторов экзогенных гидро-лаз в листьях и клубнях районированных сортов, селекционных сортообраз-цов картофеля. Обработка клубней картофеля препаратами-биорегуляторами оказывает значительное влияние на активность соединений, ингибирующих гидролитические ферменты личинок колорадского жука. Уровень активности ингибиторов гидролаз в клубнях зависит от состава препарата и количества обработок.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.И., Рябая Н. Е. Полигалактуроназа Sacharomyces pastori- -anus: выделение и некоторые свойства // Прикл. биохим. микробиол. -1997.-Т. 33. № 3. С. 287−291
  2. Т.А., Мосолов В. В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений // Успехи биологической химии. 2002. — Т. 42. С. 193−216.
  3. С.Д., Пожитков А. Е. Активные центры гидролаз: основные типы структур и механизм катализа // Вестн. Моск. ун-та. 2000. -Т. 41. № 3. С. 147.
  4. Е. Н. Переваривание белков. Киев: Гродынец. 1993. — 29 с.
  5. М.И., Фролова И. С., Клеева О. Б., Монаков Ю. Б., Кузнецов В. П. Иммуносорбент для очистки интерферона // Вопросы вирусологии. 1993. — Т.38. № 3. С. 129−132.
  6. Ю.Я., Вайсблай И. М. Определение ингибиторов трипсина в семенах гороха // Прикладная биохимия и микробиология. 1975. — Т. 2. № 5. С. 777−783.
  7. Ю.Т., Озерецковская O.JL, Джавахия В. Г., Багирова С. Ф. Общая и молекулярная фитопатология. М., 2001.- С. 302.
  8. Р.И., Умаров И. А., Шпирная И. А., Марданшин И. С. Пищевая активность колорадского жука на различных сортах картофеля // Сборник «Вавиловские чтения-2008», СГАУ. Ч. 1. С. 136−137.
  9. Ю.Иголкина Л. А., Руденская Ю. А., Руденская Г. Н. Аффинные сорбенты на основе хитозана для выделения протеолитических ферментов // Вестн. Моск. Ун-та. 2000. — Т. 41. № 6. С. 398−401.
  10. A.A. Биохимия и энзимология гидролиза целлюлозы // Биохимия. 1980. — Т. 55. -№ 10. — С. 1731−1765.
  11. Н.Конарев Ал.В., Фомичева Ю. В. Перекрестный анализ взаимодействия компонентов альфа-амилаз и протеиназ насекомых с белковыми ингибиторами из эндосперма пшеницы // Биохимия. 1991. — Т. 56. №. 4. С. 628−638.
  12. A.B., Руденская Г. Н., Богачева A.M., Воюшина Т. Л., Степанов В. М. Аффинные сорбенты для выделения протеиназ, содержащиев качестве лигандов морфолиды трипептидов // Биоорганическая химия. 1997. — Т. 23. № 11. С. 868−876.
  13. Д.Г. Иерархическая классификация гликозил-гидролаз // Биохимия. 2011. — Т. 76. Вып. 6. С. 764−780.
  14. Пектинметилэстераза как фактор умолкания генов. Скурат Е. В.: дисс. канд. биол. наук: М. 2006. 122 с.
  15. Применение методов биохимии в исследованиях по защите растений. Под редакцией Тютерева C. JL, Новожилова К. В. Л.: ВИЗР, 1976. 134 с.
  16. М.М., Мельник М. С. Прогресс в изучении целлюлолити-ческих ферментов и механизм биодеградации высокоупорядоченных форм целлюлозы // Успехи биологической химии. 2000. — Т. 40. С. 205−266.
  17. С.Р. Влияние препарата «Рифтал» на морфофизиологи-ческие параметры проростков пшеницы при нормальном и дефицитном минеральном питании // Агрохимия. 2007. — № 5. С. 42−48.
  18. Unsaturated Hexuronate Sugars by a Periplasmic Binding Protein Involved in Pectin Catabolism // Journal of Molecular Biology. 2007. — V. 369. № 3. P. 759−770.
  19. Allardyce B, Linton S, Sa R. The last piece in the cellulase puzzle: the characterisation of beta-glucosidase from the herbivorous gecarcinid land crab Gecarcoidea natalisll J Exp Biol. 2010. — V. 213. № 23. P. 2950−2957.
  20. Anzai H, Nisizawa K, Matsuda K. Purification and characterization of a cellulase from Dolabella auricularia II J. Biochem. 1984. — V. 96. P. 1381— 1390.
  21. Anzai H, Uchida N, Nishide E, Nisizawa K, Matsuda K. Isolation of a complex of endo-cellulases from the gastric teeth of Dolabella auricularia by affinity chromatography // Agric. Biol. Chem. 1988. — V. 52. P. 633−640.
  22. Aranishi F, Hara K, Ishihara T. Purification and characterization of cathep-sin H fromhepatopancreas of carp Cyprinus carpio II Comparative Biochemistry and Physiology. 1992. — V. 102. № 3. P. 499−505.
  23. Arunachalam C, Asha S. Pectinolytic Enzyme A Review of New Studies // Advanced Biotech Journal — Online. May 2010.
  24. Barkan D, Hostetter D, Mahrus S, Pieper U, Wells J, Craik C, Sali A. Prediction of protease substrates using sequence and structure features // Bioin-formatics. 2010. — V. 26. № 14. P. 1714−1722.
  25. Barnby F, Morpeth F, Pyle D. Endopolygalacturonase production from Kluyveromyces marxianus. Resolution, purification and partial characterization of the enzyme // Enzyme Microbial Technol. 1990. -V. 12. P. 891 897.
  26. Beguin P, Aubert J. The biological degradation of cellulose // FEMS Microbiol. 1994. — Rev. 13. P. 25 — 58.
  27. Benchabane M, Rivard D, Girard C, Michaud D. Companion Protease Inhibitors to Protect Recombinant Proteins in Transgenic Plant Extracts. Recombinant proteins from plants // Methods in Molecular Biology. 2009. -V. 483. P. 265−273.
  28. Bergelson J, Kreitman M, Stahl E, Tian D. Evolutionary Dynamics of Plant R-Genes // Science. -2001. V. 292. № 5525. P. 2281−2285.
  29. Birk Y. The Bowman-Birk inhibitor, trypsin- and chymotiypsin-inhibitor from soybeans // International Journal of Peptide and Protein Research. -1985.-V. 25. P. 113−131.
  30. Bolter C. Methyl Jasmonate Induces Papain Inhibitor (s) in Tomato Leaves // Plant Physiology. 1993. — V. 103. № 4. P. 1347−1353.
  31. Boulter C. Methyl jasmonate induces papain inhibitor (s) in tomato leaves // Plant Physiol. 1993. — V. 103. № 4. P. 1347−1353.
  32. Broadway R. Dietary regulation of serine proteinases that are resistant to serine proteinase inhibitors // Journal of Insect Physiology. 1997. — V. 43. № 9. P. 855−874.
  33. Bruinsma M, Loon J, Dicke M. Increasing insight into induced plant defense mechanisms using elicitors and inhibitors // Plant Signal Behav. 2010. — V. 5. № 3. P. 271−274.
  34. Brunelle F, Girard C, Cloutier C, Michaud D. A hybrid, broad-spectrum inhibitor of Colorado potato beetle aspartate and cysteine digestive proteinases // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 2005. — V. 60. P. 2031.
  35. Brunelle F, Nguyen-Quoc B, Cloutier C, Michaud D. Protein hydrolysis by Colorado potato beetle, Leptinotarsa decemlineata, digestive proteases: The catalytic role of cathepsin D // Insect Biochemistry and Physiology. 1999. -V. 42. № i.p. 88−98.
  36. Bugbee W. Storage rot of sugar beet // The Sugar Beet Crop: Science into practice. Chapman and Hall, London. 1993. P. 551−570.
  37. Cantarel B, Coutinho P, Rancurel C, Bernard T, Lombard V, Henrissat B. The Carbohydrate-Active EnZymes database (CAZy): an expert resource for Glycogenomics // Nucleic Acids Res. 2009. — Y. 37. P. 233−238.
  38. Castro M, Fontes W. Plant Defense and Antimicrobial Peptides // Protein and Peptide Letters. 2005. — V. 12. P. 11−16.
  39. Chararas C, Eberhard R, Courtois J, Petek F. Purification of three cellulases from the xylophagous larvae of Ergates faber (Coleoptera: Cerambycidae) // Insect Biochem. 1983. — V. 13. P. 213−218.99
  40. Chi Y, Jing X, Lei J, Ahn J, Koo Y, Yun D, Lee S, Behmer S, Koiwa H, Zhu-Salzman K. Stability of AtVSP in the insect digestive canal determines its defensive capability // Journal of Insect Physiology. -2011.-V.57.№ 3.P. 391−399.
  41. Cordero M, Raventos D, Segundo B. Induction of PR proteins in germinating maize seeds infected with the fungus Fusarium moniliforme II Physiol and Mol. Plant Pathol. 1992. — № 3. — P. 189−200.
  42. Dixit V, Kumar A, Pant A, Khan M. Low molecular mass pectatlyase from Fusarium moniliforme: similar modes of chemical and thermal denaturation // Biochem Biophys Res Commun. 2004. — V. 315. P. 477−484.
  43. Douglas A. The microbial dimension in insect nutritional ecology // Functional Ecology. 2009. — V. 23. № 1. P. 38−47.
  44. Ducros V, Czjzek M, Belaich A, Gaudin C, Fierobe H, Belaich J. Crystal structure of the catalytic domain of a bacterial cellulase belonging to family // Structure. 1995. — V. 3. P. 939−949.100
  45. Edwards M, Gatehouse J, Gatehouse A. Molecular and biochemical characterisation of a dual proteolytic system in vine weevil larvae (Otiorhynchus sulcatus, Coleoptera: Curculionidae) // Insect Biochem Molec. 2010. — V. 40. № 11. P. 785−791.
  46. Erlanger B.F., Kokowski N., Cohen W. The preparation and properties of two new chromogenic substrutes of trypsin // Arch. Biochem. Biophys. -1961.-V. 95.-№ 2.-P. 271−278.
  47. Ferry N, Edwards M, Gatehouse T, Capell P, Christou P, Gatehouse. Transgenic plants for insect pest control: a forward looking scientific perspective // Transgenic Res. 2006. — V. 15. P. 13−19.
  48. Fluhr R, Lampl N, Roberts T. Serpin protease inhibitors in plant biology // Physiologia Plantarum Accepted Article (Accepted, unedited articles published online for future issues). 2011
  49. Franco O, Rigden D, Melo F, Grossi-de-Sa M. Plant alpha-amylase inhibitors and their interaction with insect alpha-amylases // European Journal of Biochemistry. 2002. — V. 269. № 2. P. 397−412.
  50. Girard C, Jouanin L. Molecular cloning of cDNAs encoding a range of digestive enzymes from a phytophagous beetle, Phaedon cochleariae II Insect Biochem. Mol. Biol. 1999. — V. 29. P. 1129−1142. — ,
  51. Gori M, Malana M. Production of Carboxymethyl Cellulase from Local Isolate of Aspergillus Species // Pak. j. life soc. Sci. 2010. — V. 8. № 1. P. 16.
  52. Gubb D, Sanz-Parra A, Barcena L, Troxler L, Fullaondo A. Protease inhibitors and proteolytic signalling cascades in insects // Biochimie. 2010. — V. 92. № 12. P. 1749−1759.
  53. Halla M, Rubina J, Behrensa S, Bommarius A. The cellulose-binding domain of cellobiohydrolase Cel7A from Trichoderma reesei is also a thermo-stabilizing domain // Journal of Biotechnology. 2011. — V. 155. № 4. P. 370−376.
  54. Hartl M, Giri A, Kaur H, Baldwin I. Serine Protease Inhibitors Specifically Defend Solarium nigrum against Generalist Herbivores but-Do-Not Influence Plant Growth and Development 11 The Plant Cell. 2010. — V. 22. № 12. P. 4158−4175.
  55. Heil M. Damaged-self recognition in plant herbivore defence // Trends in Plant Science. 2009. — V. 14. № 7. P. 356−363.
  56. Henrissat B, Bairoch A. Updating the sequencebased classification of glyco-syl hydrolases // Biochem. J. 1996. — V. 316. P. 695−696.
  57. Henrissat B, Davies G. Structural and sequencebased classification of glycoside hydrolases // Curr. Opin. Struct. Biol. 1997. — V. 7. P. 637−644.
  58. Hivrale V, Chougule N, Giri A, Chhabda P, Kachole M. Biochemical characterisation of alpha-amylase inhibitors from Achyranthes aspera and their interactions with digestive amylases of coleopteran and lepidopteran insects
  59. Journal of the Science of Food and Agriculture. 2011. — V. 91. № 10. P. 1773−1780.
  60. Jayani R, Saxena S, Gupta R. Microbial pectinolytic enzymes: A review // Process Biochemistry. 2005. — V. 40. P. 2931−2944.'
  61. Jiang C, Li C, Chang H. Influence of Pectinesterase Inhibitor from Jelly Fig (Ficus awkeotsang Makino) Achenes on Pectinesterases and Cloud Loss of Fruit Juices // Journal of Food Science. 2002. — V. 67. № 8. P. 30 633 068.
  62. Jones R, Ospina-Giraldo M. Novel Cellulose-Binding-Domain Protein in Phytophthora Is Cell Wall Localized // PLoS ONE. 2011. — V. 6. № 8. P. 235−255.
  63. Jongsma M, Beekwilder J. Co-evolution of insect proteases and plant protease inhibitors // Curr Protein Pept Sci. 2011. — V. 12. № 5. P. 437−447.
  64. Jongsma M, Bolter C. The adaptation of insects to plant protease inhibitors // Journal of Insect Physiology. 1997. — V. 43. № 10. P. 885−895.
  65. Kim J, Park S, Hwang I, Cheong H, Nah J, Nahm K, Park Y. Protease Inhibitors from Plants with Antimicrobial Activity // Int. J. Mol. Sci. 2009. -V. 10. № 6. P. 2860−2872.
  66. Koiwa H, Bressan R, Hasegawa P. Regulation of protease inhibitors and plant defense // Trends in Plant Science. 1997. — V. 2. № 10. P. 379 384.
  67. Kolarz B, Wojaczynskaa M, Herman B. Polyacrylamide sorbents. Synthesis and sorption properties // Reactive Polymers. 1989. — V. 11. P. 29−35.
  68. Kotkar H, Sarate P, Tamhane V, Gupta V, Giri A. Responses of midgut amylases of Helicoverpa armigera to feeding on various host plants // Journal of Insect Physiology. 2009. — V. 55. № 8. P. 663−670.
  69. Laluk K, Mengiste T. The Arabidopsis extracellular unusual serine protease inhibitor functions in resistance to necrotrophic fungi and insect herbivory // The Plant Journal. 2011. — V. 68. № 3. P. 480−494.
  70. Laskowski M. Protein inhibitors of serine proteinases mechanism and classification // Adv Exp Med Biol. — 1986. -V. 199. P. 1−17.
  71. Lawrence P, Koundal K. Plant protease inhibitors in control of phytophagous insects // EJB Electronic Journal of Biotechnology. 2002. — V. 5. № 1.
  72. Lee O, Sathiyaraj G, Kim Y, In J, Kwon W, Kim J, Yang D. Defense Genes Induced by Pathogens and Abiotic Stresses in Panax ginseng C. A. Meyer //J. Ginseng Res.-201 l.-V. 35. № 1. P. 1−11.
  73. Link M, Rausch T, Greiner T. In Arabidopsis thaliana, the invertase inhibitors AtC/VIF 1 and 2 exhibits distinct target enzyme specificities and expression profiles // FEBS Letters. 2004. — V. 573. № 1−3. P. 105−109.
  74. Lopez-Ordonez T, Rodriguez M, Hernandez-Hernandez D. Characterization of a cDNA encoding a cathepsin L-like protein of Rhodnius Pro-lixus II Insect Mol. Biol. 2001. — V. 10. № 5. P. 505−511.
  75. Lu S, Deng P, Liu D, Luo J, Han R, Gu X, Liang S, Wang X, Li F, Lozanov V, Patthy A, Pongor S. Solution Structure of the Major alpha-Amylase Inhibitor of the Crop Plant Amaranth // The Journal of Biological Chemistry. 1999. -V. 274. P. 20 473−20 478.
  76. Luczkovich J, Stellwag E. Isolation of cellulolitic microbes from intestinal tract of the punfish // Marine Biology. 1993. — V. 116. P. 381−388.
  77. Ma J, Zhao Q, Lu M, Wang J. Kunitz-type trypsin inhibitor gene family in Arabidopsis and Populus trichocarpa and its expression response to wounding and herbivore in Populus nigra II tree genetics & genomes. -2011.-V. 7. № 2. P. 431−441.
  78. Maeda I, Shimohigashi Y, Kihara H, Ohno M. Purification and characterization of a cellulase from the giantsnail Achatina fulica II Biosci. Biotech. Biochem. 1996. -V. 60. P. 122−124.
  79. Major J, Constabel C. Functional Analysis of the Kunitz Trypsin Inhibitor Family in Poplar Reveals Biochemical Diversity and Multiplicity in Defense against Herbivores // Plant Physiology. 2008. — V. 146. P. 888 903.
  80. Markovic O, Janecek S. Pectin degrading glycoside hydrolases of family 28: sequence-structural features, specificities and evolution // Protein Eng.-2001.-V. 14. № 9. P. 615−631.
  81. Marshall J, Grand R. Characterization of a b-1,4-glucan hydrolase from the snail, Helixpomatia II Comp. Biochem. Physiol. 1976. — V. 53. P. 231−237.
  82. Matsuura Y, Kusunoki M, Harada W, Kakudo M. Structure and Possible Catalytic Residues of Taka-Amylase A // J Biochem. 1984. — V. 95. № 3. P. 697−702.
  83. Michaud D, Nguyen-Quoc B, Yelle S. Selective inhibition of Colorado potato beetle cathepsin H by oryzacystatins I and II. // FEBS Letters. 1993. — V. 331. № 1−2. P. 173−176.
  84. Mikicinski A, Sobiczewski P, Sulikowska M, Pulawska K, Treder J. Pectolytic Bacteria Associated with Soft Rot of Calla Lily (Zantedeschia spp.) Tubers // Journal of Phytopathology. 2010. — V. 158. № 4. P. 201 209.
  85. Molina S, Pelissari F- Vitorello C. Screening And Genetic Improvement Of Pectinolytic Fungi For Degumming Of Textile Fibers // Braz. J. Microbiol. 2001. — V. 32. № 4. P. 320−326.
  86. Morrison M, Pope P, Denman S, McSweeney C. Plant biomass degradation by gut microbiomes: more of the same or something new? // Current Opinion in Biotechnology. 2009. — V. 20. № 3. P. 358−363.
  87. Moura D, Ryan C. Wound-Inducible Proteinase Inhibitors in Pepper. Differential Regulation upon Wounding, Systemin, and Methyl Jasmonate // Plant Physiology. 2001. — V. 126. №. 1. P. 289−298.
  88. Mukhopadhyay D. The Molecular Evolutionary History of a Winged Bean O-Chymotrypsin Inhibitor and Modeling of Its Mutations Through Structural Analyses // Journal of Molecular Evolution. 2000. — V. 50. № 3. P. 214−223.
  89. Muricken D, Gowda L. Molecular engineering of a small trypsin inhibitor based on the binding loop of horsegram seed Bowman-Birk inhibitor // Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. 2011. — V. 26. № 4. P. 553−560.
  90. Nagata K, Kudo N, Abe K, Arai S, Tanokura M. Three-Dimensional Solution Structure of Oryzacystatin-I, a Cysteine Proteinase Inhibitor of the Rice, Oryza sativa L. japonica II Biochemistry. 2000. — V. 39. № 48. P. 14 753−14 760.
  91. Niranjane AP, Madhou P, Stevenson T. The effect of carbohydrate carbon sources on the production of cellulase by Phlebia gigantean II Enzyme Microbial. 2007. — V. 40. P. 1464−1468.
  92. Novillo C, Castanera P, Ortego F. Characterization and distribution of chymotrypsin-like and other digestive proteases in Colorado potato beetle larvae // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 1997. — V. 36. P. 181−201.
  93. Overney S, Fawe A, Yelle S, Michaud D. Diet-related plasticity of the digestive proteolytic system in larvae of the Colorado potato beetle {Leptino-tarsa decemlineata Say) // Insect Biochemistry and Physiology. 1997. — V. 36. № 4. P. 241−250.
  94. Parini C, Fortina M, Manachini P. Properties of two pectin lyases produced by Aureobasidium pullulans LV 10 // J Appl Bacteriol. 1988. -V. 65. P. 477−481.
  95. Pietro A, Roncero M. Purification and characterization of an exo-polygalacturonase from the tomato vascular wilt pathogen Fusarium ox-ysporum f.sp. lycopersici IIFEMS Microbiol Lett. 1996. — V. 145. P. 295 298.
  96. Prasad E, Dutta-Gupta A, Padmasree K. Purification and characterization of a Bowman-Birk proteinase inhibitor from the seeds of black gram (Vigna mungo) II Phytochemistry. 2010. — V. 71. № 4. P. 363−372.
  97. Raiola A, Camardella L, Giovane A, Mattei B, De Lorenzo G, Cer-vone F, Bellincampi D. Two Arabidopsis thaliana genes encode functional pectinmethylesterase inhibitors // FEBS Letters. 2004. — V. 557. № 16. P. 199−203.
  98. Ramanujam N, Saritha, P. Production of pectiniyase by solid-state fermentation of sugarcane bagasse using Aspergillus niger II Advanced Biotech. 2008. — P. 30−33.
  99. Ramos M, Grangeiro T, Freire E, Sales M, Souza D, Araujo E, Freitas C. The defensive role of latex in plants: detrimental effects on insects // Arthropod-plant interactions. 2010. — V. 4. № 1. P. 57−67.
  100. Reca I. Identification and characterisation of new members of pectin methylesterase/invertase inhibitor family in tomato {Solarium lycopersi-cum) II Dottorato Di Ricerca In Biotecologie Vegetali. XX Ciclo. 2008.
  101. Reeck G, Kramer K, Baker J, Kanost M. Proteinase inhibitors and resistance of transgenic plants to insects. In «Advances in Insect Control: The Role of Transgenic Plants», 1997. Taylor and Francis, Brostol, PA, P. 157 183.
  102. Rosso M, Favery B, Piotte C, Arthaud L, De Boer J, Hussey R. Isolation of a cDNA encodinga b-l, 4-endoglucanase in the root-knot nematode
  103. Meloidogyne incognita and expression analysis during «plant parasitism // Mol. Plant Microbe Interact. 1999. — V. 12. P. 585−591.
  104. Ryan C. Protease Inhibitors in Plants: Genes for Improving Defenses Against Insects and Pathogens // Annual Review of Phytopathology. 1990. — V. 28. P. 425−449.
  105. Sakai T, Sakamoto T, Hallaert J, Vandamme EJ. Pectin, pectinase and protopectinase: production, properties and applications // Adv Appl Microbiol. 1993. — V. 39. P. 231−294.
  106. Sakon J, Irwin D, Wilson D, Karplus P. Structure and mechanism of endo/exocellulase E4 from Thermomonospora fusca II Nat. Struct. Biol. -1997.-V. 4. P. 810−881.
  107. Sami A, Shakoori A. Cellulase activity inhibition and growth retardation of associated bacterial strains of Aulacophora foviecollis by two glycosylated flavonoids // Journal of Medicinal Plants Research. 2011. — V. 5. № 2. P. 184−190.
  108. Sathiya M, Balasubramanian R. Chitinases and glucanases in Arachis Hypogaea L. in defached leaves infected with Puccinia arachidis Speg IIZ. Pflanzenkrankh Und Pfalanzenschuts. 1991. — № 3. — P. 305−316.
  109. Schluter U, Benchabane M, Munger M, Kiggundu A, Vorster J, Goulet M, Cloutier C, Michaud D. Recombinant protease inhibitors for herbivore pest control: a multitrophic perspective // Journal of Experimental Botany. 2010. — V. 61. № 15. P. 4169−4183.
  110. Senthilkumar R, Cheng C, Yeh K. Genetically pyramiding protease-inhibitor genes for dual broad-spectrum resistance against insect and phyto-pathogens in transgenic tobacco // Plant Biotechnology Journal. 2010. — V. 8. № l.P. 65−75.
  111. Shembekar V, Dhotre A. Studies of pectin degrading microorganisms from soil // Journal of microbial world. 2009. — V. 11. № 2. P. 216−222.
  112. Singh S, Ramakrishna M, Rao A. Optimization of downstream processing parameters for the recovery of pectinase from the fermented broth of Aspergillus carbonarious II Process Biochem. 1999. — V. 35. P. 41117.
  113. Singh S, Rao A. A simple fractionation protocol for and a comprehensive study of the molecular properties of two major endopolygalacturonases from Aspergillus niger II Biotechnol Appl Biochem. 2002. — V. 35. P. 115−123.
  114. Sivakumar S, Mohan M, Franco O, Thayumanavan B. Inhibition of insect pest alpha-amylases by little and finger millet inhibitors // Pesticide Biochemistry and Physiology. 2006. — V. 85. № 3. P. 155−160.
  115. Smant G, Stokkermans J, Yan Y, De Boer J, Baum T, Wang X. Endogenous cellulases in animals: isolation of b-l, 4-endoglucanase genes from two species of plant-parasitic cyst nematodes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. — V. 95. P. 4096−4911.
  116. Sojka D, Francischetti I, Calvo E, Kotsyfakis M. Cysteine Proteases from Bloodfeeding Arthropod Ectoparasites // Advances in Experimental Medicine and Biology.-201 l.-V. 712. P. 177−191.
  117. Stratmann J, Scheer J, Ryan C. Suramin inhibits initiation of defense signaling by systemin, chitosan, and a glucan elicitor in suspension-cultured1.copersiconperuvianum cells // PNAS. 2000. — V. 97. № 16. P. 88 628 867.
  118. Sui Y, Wang J, Zhao X. The impacts of classical insect hormones on the expression profiles of a new digestive trypsin-like protease (TLP) from the cotton bollworm, Helicoverpa armigera II Insect Molecular Biology. -2009. V. 18. № 4. P. 443−452.
  119. Thie N, Houseman J. Identification of cathepsin B, D and H in the larval midgut of Colorado potato beetle, Leptinotarsa decemlineata Say (Coleoptera: Chrysomelidae) // Insect Biochemistry. 1990. — V. 20. № 3. P. 313−318.
  120. Tiffin P, Brandon S. Molecular Evolution of the Wound-Induced Serine Protease Inhibitor wipl in Zea and Related Genera // Mol Biol Evol. -2001.-V. 18. № 11. P. 2092−2101.
  121. Titarenko E, Rojo F, Leon J, Sanchez-Serrano J. Jasmonic Acid-Dependent and -Independent Signaling Pathways Control Wound-Induced Gene Activation in Arabidopsis thaliana II Plant Physiology. 1997. — V. 115. № 2. P. 817−826.
  122. Tokuda G, Watanabe H, Matsumoto T, Noda H. Cellulose digestion in the wood-eating higher termite, Nasutitermes takasagoensis (Shiraki): distribution of cellulases and properties of endo-b-l, 4-glucanase // Zool. Sci. -1997.-V. 14. P. 83−93.
  123. Turk B, Dolenc I, Turk V, Bieth J. Kinetics of the pH-induced inacti-vation of human cathepsin L // Biochemistry. 1993. — V. 32. № l.P. 375 380.
  124. Vincent D, Wheatley M, Cramer G. Optimization of protein extraction and solubilization for mature grape berry clusters // Electrophoresis. 2006.- V. 27. P. 1853−1865.
  125. Viswanathan A, Kuriakose B, Bharadwaj S, Thomas G. Expression of Aprotinin in Anther Causes Male Sterility in Tobacco var Petit Havana II Plant molecular biology reporter. 2011. — V. 29. № 4. P. 825−834.
  126. Walsh T, Strickland J. Proteolysis of the 85-Kilodalton Crystalline Cysteine Proteinase Inhibitor from Potato Releases Functional Cystatin Domains // Plant Physiology. 1993. — V. 103. № 4. P. 1227−1234.
  127. Wasternack C, Parthier B. Jasmonate-signalled plant gene expression // Trends in Plant Science. 1997. — V. 2. № 8. P. 302−307.
  128. Watanabe H, Noda H, Tokuda G, Lo N. A cellulase gene of termite origin // Nature. 1998. -V. 394. P. 330−331.
  129. Watanabe H, Tokuda G. Animal cellulases // Cell. Mol. Life Sci. -2001.-V. 58. P. 1167- 1178.
  130. Weeda S, Kumar G, Knowles N. Developmentally linked changes in proteases and protease inhibitors suggest a role for potato multicystatin in regulating protein content of potato tubers // PLANTA. 2009. — V. 230. № 1. P. 73−84.
  131. Wilson D. Cellulases and biofuels // Current Opinion in Biotechnology. 2009. — V. 20. № 3. P. 295−299.
  132. Wilson D. Three Microbial Strategies for Plant Cell Wall Degradation // Annals of the New York Academy of Sciences. 2008. — V. 1125. P. 289−297.
  133. Wolfenden R, Lu X, Young G. Spontaneous Hydrolysis of Glycosides // J. Am. Chem. Soc. 1998. — V. 120. P. 6814−6815.
  134. Xu B, Hellman U, Ersson B, Janson J. Purification, characterization and amino-acid sequence analysis of a thermostable, low molecular mass endo-b-l, 4-glucanase from blue mussel, Mytilus edulis II Eur. J. Biochem. -2000. V. 267. № 4970−4977.
  135. Xue X, Anderson A, Richardson N, Anderson A, Xue G, Mather P. Characterisation of cellulase activity in the digestive system of the redclaw crayfish (Cherax quadricarinatus) II Aquaculture. 1999. — V. 180. P. 373 386.
  136. Yadav P, Singh V, Yadav S, Yadav K, Yadav D. In silico Analysis of Pectin Lyase and Pectinase Sequences // Biochemistry (Moscow). 2009. -V. 74. № 9. P. 1049−1055.
  137. Yamaguchi N, Chung S, Shiroeda O. Characterization of a Cathepsin L-like Enzyme Secreted from Human Pancreatic Cancer Cell Line HPC-YP // Cancer Res. 1990. — V. 50. P. 658−663.
  138. Yan Y, Smant G, Stokkermans J, Qin L, Helder J, Baum T. Genomic organization of four b-l, 4-endoglucanase genes in plant-parasitic cyst nematodes and its evolutionary implications // Gene. 1998. — V. 220. P. 61−70.
  139. Zang F, Zhu Y, Cohen A. Molecular cloning and partial characterization of a trupsin-like in salivary gland of Lygus disponsi (Hemiptera: Mirri-dae) // Insect Biochemistry and Molecular Biology. 2002. — V. 32. P. 455 464.
  140. Zeng F, Zhu Y, Cohen A. Partial characterization of trypsin-like protease and molecular cloning of a trypsin-like precursor cDNA in salivary glands of Lygus lineolaris II Comparative Biochemistry and Physiology. -2002. -V. 131. P. 453−463.
  141. Zhou X, Wheeler M, Oi F, Scharf M. Inhibition of termite cellulases by carbohydrate-based cellulase inhibitors: Evidence from in vitro biochemistry and in vivo feeding studies // Pesticide Biochemistry and Physiology. -2008.-V. 90. № l.P. 31−41.
  142. Zhu-Salzman K, Zeng R. Molecular mechanisms of insect adaptation to plant defense: Lessons learned from a Bruchid beetle // Insect Science. -2008. V. 15. № 6. P. 477−481./
Заполнить форму текущей работой

На отлично!