Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Исследование механизма ингибирования гемолиза заряженными субстанциями

Диссертация: Исследование механизма ингибирования гемолиза заряженными субстанциями
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Система комплемента (СК) (набор более 30 белков плазмы крови), появившаяся 600 700 миллионов лет назад, является важнейшей частью иммунной системы. СК обеспечивает связь между врожденным и адаптивным иммунитетами, усиливая гуморальный ответ. Атака комплементом сенсибилизированных антителами клеток приводит к их лизису. При этом выделяются факторы воспаления (СЗа, С5а), которые индуцируют… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • 1. Обзор литературы. Эффекторы системы комплемента
    • 1. 1. Введение. Роль системы комплемента в организме человека
    • 1. 2. Пути активации системы комплемента
      • 1. 2. 1. Альтернативный путь активации системы комплемента
        • 1. 2. 1. 1. Белок СЗ
        • 1. 2. 1. 2. Инициирующая СЗ-конвертаза
        • 1. 2. 1. 3. Связанная СЗ/С5-конвертаза
        • 1. 2. 1. 4. Узнавание и усиление ответа
      • 1. 2. 2. Классический путь активации системы комплемента
        • 1. 2. 2. 1. С1. Структура, активация и регуляция
        • 1. 2. 2. 2. Образование, структура и регуляция СЗ/С5-конвертазы
      • 1. 2. 3. Пентаксиновый путь активации системы комплемента
      • 1. 2. 4. Пектиновый путь активации системы ¿сомплемеита
      • 1. 2. 5. Терминальный этап. Мембрано-атакующий комплекс
        • 1. 2. 5. 1. С
        • 1. 2. 5. 2. С
        • 1. 2. 5. 3. С
        • 1. 2. 5. 4. Поли-С
        • 1. 2. 5. 5. Регуляция образования МАК
    • 1. 3. Ингибиторы классического пути
      • 1. 3. 1. Полипептиды
      • 1. 3. 2. Компстатин
      • 1. 3. 3. Полиионы
      • 1. 3. 4. Бензамидины, гуанидины и сульфонилфториды
      • 1. 3. 5. Антранилаты
      • 1. 3. 6. Производные левопимаровой кислоты
      • 1. 3. 7. Фенотиазины
      • 1. 3. 8. Фенилиндандионы
      • 1. 3. 9. Аминокислоты и их производные
      • 1. 3. 10. Диамины
      • 1. 3. 11. Производные олеановой кислоты
      • 1. 3. 12. Другие органические соединения различной структуры
      • 1. 3. 13. Неорганические соединения
    • 1. 4. Стимуляторы природного С1-ингибитора
    • 1. 5. Соединения, которые индуцируют выработку С1-ингибитора
    • 1. 6. Ингибиторы альтернативного пути
      • 1. 6. 1. Полипептиды
      • 1. 6. 2. Полиионы
      • 1. 6. 3. Аминокислоты и их производные
      • 1. 6. 4. Амидины и гуанидины
      • 1. 6. 5. Другие органические соединения различной структуры

Исследование механизма ингибирования гемолиза заряженными субстанциями (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Система комплемента (СК) (набор более 30 белков плазмы крови), появившаяся 600 700 миллионов лет назад, является важнейшей частью иммунной системы. СК обеспечивает связь между врожденным и адаптивным иммунитетами, усиливая гуморальный ответ. Атака комплементом сенсибилизированных антителами клеток приводит к их лизису. При этом выделяются факторы воспаления (СЗа, С5а), которые индуцируют хемотаксис лейкоцитов к очагу воспаления, опсонизируют чужеродные бактерии, способствуя их фагоцитозу. Очищая организм от иммунных комплексов, СК поддерживает внутренний воспалительный гомеостаз. После уничтожения чужеродных тел фагоцитами активация комплемента прекращается. Однако широкий спектр иммунных, аутоиммунных и иммунодефицитных заболеваний, сопровождающихся поражением собственных тканей организма, связан с чрезмерной и/или несвоевременной активацией системы комплемента [1]. К группе острых состояний можно отнести респираторный дистрессипдром взрослых, ишемические повреждения (инфаркт миокарда, скелетных мышц, легких), сепсис, ожоговую, раневую болезнь, астму, повторный (послеоперационный) стеноз сосудов, синдром множественной органной недостаточности, кровотечения, синдром Гийена-Барре. В группу хронических состояний входят пароксизмальная ночная гемоглобинурия, гломерулонефрит, системная красная волчанка, ревматоидный артрит, болезнь Альцгеймера, отторжение органов при трансплантациях, миастения, рассеянный склероз. Часто активация СК, приводящая к осложнениям, возникает из-за неполной биосовместимости материалов в аппаратах для гемодиализа, искусственного сердца и др.

Создание ингибиторов комплемента, способных предотвращать его деструктивное действие, — важная задача современной биоорганической химии. Разрабатываются терапевтические препараты на основе природных и рекомбинантных форм естественных ингибиторов системы комплемента (C1-ING и sCRl) [2]. Привлекательность рекомбинантных белков как терапевтических агентов заключена в уже заложенных биологических свойствах. Однако высокая стоимость рекомбинантных белков и их возможная иммуногенность делают перспективными поиск и создание простых и дешевых низкомолекулярных ингибиторов СК. На сегодняшний день среди противоопухолевых, противовоспалительных, антифибринолитических агентов найдено много ингибиторов активации комплемента in vitro. Однако, одни из известных ингибиторов очень токсичны, другие малоактивны. В настоящеее время не существует препаратов одобренных FDA [3,4].

Несколько лет назад было обнаружено, что заряженные полимеры и липосомы ингибируют СК. В нашей лаборатории было показано влияние плотности заряда на антигемолитическую активность. Упрощающей модификацией были сконструированы низкомолекулярные заряженные вещества с аналогичными свойствами, и выявлены важнейшие параметры, определяющие эффективность ингибирования комплемента: жесткий гидрофобный скелет с отрицательными зарядами на концах [5].

Данная работа посвящена поиску новых ингибиторов системы комплемента и исследованию структурных критериев взаимодействия СК с низкомолекулярными соединениями для установления количественной взаимосвязи «структура — активность» на основе классического метода РБАЯ.

1. обзор литературы. эффекторы системы комплемента.

4. Выводы.

1. Разработан метод сульфатирования бисфенолов, ароматических спиртов и бетулина действием серной кислоты и уксусного ангидрида в пиридине.

2. Синтезированы производные бисфенола, А с различными анионными заместителями (сульфатными, фосфатными, карбоксимстильиыми), ряд дисульфатов бисфенолов, ароматических спиртов и бетулина.

3. Определена АА полученных соединений, а также ряда дикарбоновых кислот аналогичного с бисфенолами строения. Установлены следующие закономерности.

• Впервые показано, что для проявления АА достаточно одной анионной группы. Добавление второй отрицательно заряженной группы оказывает положительный, но не очень значительный эффект, исключение составляет карбоксиметильная группа.

• Установлено, что введение в структуру объемных гидрофобных заместителей (циклогексилиденового, флуоренилиденового, антронилиденового) приводит к существенному увеличению активности.

• Показано, что электронодонорные заместители (метильные группы) в бензольных ядрах в ор/ло-положениях к сульфатной группе вызывают снижение АА, электроноакцепторные (атомы галогена) — увеличение. Несмотря на электронодонорные свойства пропильного и аллильного радикалов, их высокая гидрофобность и способность экранировать заряженные группы оказывают активирующее воздействие.

4. Выявлена количественная взаимосвязь «структура — активность» (ОБЛИ.) в ряду дисульфатов бисфенолов. Значимыми дескрипторами являются сумма частичных отрицательных зарядов на ор/ноуглсродных атомах бензольных ядер относительно сульфатной группы, гидрофобность молекулы и поляризуемость центрального радикала. С помощью этого уравнения для трех соединений контрольной группы была предсказана АА с ошибкой 25−85%.

В уравнении количественной взаимосвязи «структура — активность» для ароматических дикарбоновых кислот значимыми дескрипторами являются расстояние между зарядами и гидрофобность молекул.

5. Изучена зависимость АА дисульфата 1,1-ди-(4'-гидроксифенил)-гексадекана (34) в составе липосом от содержания активного вещества. Показано, что максимальная активность проявляется при мольной доле эффектора 0.049−0.069, что соответствует расстоянию 4.2−3.5 нм между парами зарядов на поверхности мембраны.

6. С помощью ИФА показано взаимодействие сульфетрона (49) с С1ц и снижение функциональной способности С1г и С1 В в присутствии дифосфата бисфенола, А (5), дисульфата 9,9-бис-(4'-гидроксифенил)-флуорепа (20), что позволяет рассматривать эти белки наряду сСЦв качестве возможных молекулярных мишеней.

7. Разработан методический прием, позволяющий уменьшить разброс экспериментальных значений при определении АА. Он заключается в тестировании эталонного соединения — сульфетрона (49) в каждой серии экспериментов для учета неконтролируемых изменений условий опыта. Для сравнения АА измеряемых соединений рассчитывали значения, приведенные к АА эталона.

8. Установлена высокая АА дисульфата бетулина (1С5о=6.9±3.1 мкМ).

Благодарности.

Благодарим проф. Васнева В. А. (ИНЭОС им. Несмеянова РАН) за любезно предоставленные образцы бисфенолов и дикарбоновых кислот, проф. Голощапова Н. М. (ОЭП «Иммунопрепарат» пос. Зеленая Дубрава, п/о Краснозаводск) за предоставленный препарат сульфетрон, фирму «Биолек» Харьков, проф. Козлова JI. B (НИИ Эпидемиологии и микробиологии им. Габричевского) за предоставленные биологические материалы. Благодарим Лапина А. и компанию «ChemBridge Corp.» за техническую помощь, в.н.с. Веселовского A.B. (ИБМХ) за консультации в области молекулярного моделирования.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Morgan В.Р. Clinical complementology: Recent progress and future trends. //Eur. J. Clin. Invest. 1994. V.24. P.219−228.
  2. Asghar S.S. Pharmacological manipulation of the complement system in human diseases. //Front. Biosci. 1996. V.l. P. 15−25.
  3. Assefa H. Synthesis and evaluation of potential complement ingibitory semisynthetic analogs of oleanolic acid. //Bioorg. Med. Chem. Lett. 1999. V 9. P. 1889−1894.
  4. Lambris J.D. Complement: structure, functions, evolution and viral molecular mimicry. //Immunol. Research. 2003. V.27. N.2−3. P.367−385.
  5. O.O. Исследование влияния заряженных полимеров и липосом на комплемент-зависимый лизис эритроцитов. //Диссертация на соискание ученой степени кандидата химических наук. 2000.
  6. А., Бростофф Д., Мейл Д. Иммунология, //пер. с англ. «Мир». Москва. 2000.
  7. Ward Р.А., Czermak B.J., Huber-Lang М., Diehl К., Friedl II.P. Use of animal models to define complement functions. //Humana Press. Totowa. 2000. P.538.
  8. Frank M.M. Complement in the pathophysiology of human disease. //Engl. J. Med. 1987. V.316. P. 1525−1529.
  9. Morgan B.P. Complement: Clinical Aspects and Relevance to Disease. //Academic Press. Boston. 1990. P.349.
  10. Morgan B.P., Gasque P., Singhrao S.K., Piddlesden S.J. Role of complement in inflammation and injury in the nervous system. //Exp. Clin. Immunogenet. 1997. V. l4. P.19−23.
  11. Asghar S.S. Membrane regulators of complement activation and their aberrant expression in disease. //Lab. Invest. 1995. V.72. P.254−271.
  12. Liszewski M.K., Fairies T.C., Lublin D.M. Control of the complement system. //Adv. Immunol. V.61.P.327−344.
  13. Pangburn M.K., Muller-Eberhard H.J. The alternative pathway of complement. //Springer Semin. Immunopathol. 1984. V.7. P. 163−192.
  14. Lachmann P.J., Hughes-Jones N.C. Initiation of complement activation. //Springer Semin. Immunopathol. 1984. V.7. P.143−162.
  15. Pangburn M.K., Morrison D.C., Schreiber R.D., Muller-Eberhard H.J. Activation of the alternative complement pathway: recognition of surface structures on activators by bound C3b. //J. Immunol. 1980. V.124. P.977−982.
  16. Pangburn M.K., Muller-Eberhard H.J. Complement C3 convertase: cell surface restriction of betalH control and generation of restriction on neuraminidase-treated cells. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. V.75. P.2416−2420.
  17. Fujita T., Takata Y., Tamura N. Solubilization of immune precipitates by six isolated alternative pathway proteins. //J. Exp. Med. 1981. V.154. P. 1743−1751.
  18. Schreiber R.D., Muller-Eberhard H.J. Assembly of the cytolytic alternative pathway of complement from 11 isolated plasma proteins. //J. Exp. Med. 1978. V.148. P.1722−1727.
  19. Pangburn M.K., Muller-Eberhard H.J. Relation of putative thioester bond in C3 to activation of the alternative pathway and the binding of C3b to biological targets of complement. //J. Exp. Med. 1980. V.152. P. l 102−1114.
  20. Sim R.B., Twose T.M., Paterson D.S., Sim E. The covalent-binding reaction of complement component C3. //Biochem. J. 1981. V.193. P. l 15−127.
  21. Law S.K., Minich T.M., Levine R.P. Binding reaction between the third human complement protein and small molecules. //Biochemistry. 1981. V.20. P.7457−7463.
  22. Smith C.A., Vogel C.W., Muller-Eberhard H.J. MHC Class III products: an electron microscopic study of the C3 convertases of human complement. //J. Exp. Med. 1984. V.159. P.324−329.
  23. Pangburn M.K., Muller-Eberhard H.J. The C3 convertase of the alternative pathway of human complement. Enzymic properties of the bimolecular proteinase. //Biochem. J. 1986. V.235. P.723−730.
  24. Fishelson Z., Pangburn M.K., Muller-Eberhard H.J. Characterization of the initial C3 convertase of the alternative pathway of human complement. //J. Immunol. 1984. V.132. P.1430−1434.
  25. Isenman D.E., Podack E.R., Cooper N.R. The interaction of C5 with C3b in free solution: a sufficient condition for cleavage by a fluid phase C3/C5 convertase. //J. Immunol. 1980. V.124. P.326−331.
  26. Whaley K., Ruddy S. Modulation of the alternative complement pathways by beta 1 H globulin. //J. Exp. Med. 1976. V.144. P. l 147−1163.
  27. Pangburn M., Muller-Eberhard H. Kinetic and thermodynamic analysis of the control of C3b by the complement regulatory proteins factors H and I. //Biochemistry. 1983. V.22. P. 178—185.
  28. Medof M.E., Walter E.I., Rutgers J.L., Knowles D.M., Nussenzweig V. Identification of the complement decay-accelerating factor (DAF) on epithelium and glandular cells and in body fluids. //J. Exp. Med. 1987. V.165. P.848−864.
  29. Schumaker V.N., Zavodszky P., Poon P.H. Activation of the first component of complement. //Annu. Rev. Immunol. 1987. V.5. P.21−42.
  30. Tschopp J., Villiger W., Fuchs H., Kilchherr E. Engel Assembly of subcomponents Clr and Cls of first component of complement: electron microscopic and ultracentrifugal studies. //J. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V.77. P.7014−7018.
  31. Weiss V., Fauser C., Engel J. Functional model of subcomponent CI of human complement. //J. Mol. Biol. 1986. V.189. P.573−581.
  32. Ziccardi R.J. Spontaneous activation of the first component of human complement (CI) by an intramolecular autocatalytic mechanism. //J. Immunol. 1982. V.128. P.2500−2504.
  33. Ziccardi R.J. A new role for CI-inhibitor in homeostasis: control of activation of the first component of human complement. Hi. Immunol. 1982. V.128. P.2505−2508.
  34. Hughes-Jones N.C., Gorick B.D. The binding and activation of the Clr-CIs subunit of the first component of human complement. //Mol. Immunol. 1982. V.19. P. l 105−1112.
  35. Sim R.B., Porter R.R., Reid K.B., Gigli I. The structure and enzymic activities of the Clr and Cls subcomponents of CI, the first component of human serum complement. //Biochem. J. 1977. V.163. P.219−227.
  36. Schumaker V.N., Calcott M.A., Spiegelberg H.L., Muller-Eberhard H.J. Ultracentrifuge studies of the binding of IgG of different subclasses to the Clq subunit of the first component of complement. //Biochemistry. 1976. V.15. P.5175−5181.
  37. Ziccardi R.J., Cooper N.R. Active disassembly of the first complement component, C-l, by C-l inactivator. //J. Immunol. 1979. V.123. P.788−792.
  38. Ziccardi R.J. Activation of the early components of the classical complement pathway under physiologic conditions. //J. Immunol. 1981. V.126. P. 1769−1773.
  39. Law S.K., Dodds A.W., Porter R.R. A comparison of the properties of two classes, C4A and C4B, of the human complement component C4. //EMBO J. 1984. V.3. P.1819−1823.
  40. Muller-Eberhard H.J., Polley M.J., Calcott M.A. Formation and functional significance of a molecular complex derived from the second and the fourth component of human complement. //J. Exp. Med. 1967. V.125. P.359−380.
  41. Vogt W., Schmidt G., Von Buttlar B., Dieminger L. A new function of the activated third component of complement: binding to C5, an essential step for C5 activation. //Immunology. 1978. V.34. P.29−40.
  42. Takata Y., Kinoshita T., Kozono H., Takeda J., Tanaka E., Hong K., Inoue K. Covalent association of C3b with C4b within C5 convertase of the classical complement pathway. //J. Exp. Med. 1987. V.165. P.1494−1507.
  43. Pepys M.B., Baltz M.L., deBeer F.C., Dyck R.F., Holford S., Breathnach S.M., Black M.M., Tribe C.R., Evans D.J., Feinstein A. Biology of serum amyloid P component. //Ann. New York Acad. Sci. 1982. V.389. P.286−298.
  44. Ying S.-C., Gewutz A.T., Jiang H., Gewutz H. Human serum amyloid P component oligomers bind and activate the classical complement pathway via residues 14−26 and 76−92 of the A chain collagen-like region of CI q.//J. Immunol. 1993. V.150. P.169−176.
  45. Vankis J.E., Kaplan M.H. Specificity of C-reactive protein for choline phosphate residues of pneumococcal C-polysaccharide. //Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1971. V.136. P.612−614.
  46. DiCamelli R., Potempa L.A., Siegel J., Suyehira L., Petras K., Gewurz H. Analysis of the binding of C-reactive protein to histones and chromatin. //J. Immunol. 1980 V.125. P. 19 331 938.
  47. Ohta M., Okada M., Yamashina I., Kawasaki T. The mechanism of carbohydrate-mediated complement activation by serum mannan-binding protein. //J. Biol. Chem. 1990. V.265. P. 19 801 984.
  48. Ji Y.H., Matsushuta M., Okada H., Fujita T., Kawakami M. The C4 and C2 but not CI components of complement are responsible for the complement activatin triggered by the Ra-reactive factor. Hi. Immunol. 1988. V.141. P.4271−4275.
  49. Super M., Levinsky R.J., Turner M.W. The level of mannan-binding protein regulatesthe binding of complement-derived opsonins to mannan and zymosan at low serum concentrations. //Clin. Exp. Immunol. 1990. V.79. P. 144−150.m
  50. Bhakdi S., Tranum-Jensen J. Membrane damage by complement. //Biochim. Biophys. Acta. 1983. V.737. P.343−372.
  51. Preissner K.T., Podack E.R., Muller-Eberhard H.J. The membrane attack complex of complement: relation of C7 to the metastable membrane binding site of the intermediate complex C5b-7. Hi. Immunol. 1985. V.135. P.445−451.
  52. Silversmith R.E., Nelsestuen G.L. Interaction of complement proteins C5b-6 and C5b-7 with phospholipid vesicles: effects of phospholipid structural features. //Biochemistry 1986. V.25. P.7717−7725.
  53. Preissner K.T., Podack E.R., Muller-Eberhard H.J. The membrane attack complex of complement: relation of C7 to the metastable membrane binding site of the intermediate complex C5b-7. Hi. Immunol. 1985. V.135. P.445−451.
  54. Esser A.F., Kolb W.P., Podack E.R., Muller-Eberhard H.J. Molecular reorganization of lipid bilayers by complement: a possible mechanism for membranolysis. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. V.76. P.1410—1414.
  55. Silversmith R.E., Nelsestuen G.L. Fluid-phase assembly of the membrane attack complex of complement. //Biochemistry. 1986. V.25. P.841−851.
  56. Silversmith R.E., Nelsestuen G.L. Assembly of the membrane attack complex of complement on small unilamellar phospholipid vesicles. //Biochemistry. 1986. V.25. P.852−860.
  57. Martin D.E., Chiu F.J., Gigli I., Muller-Eberhard H.J. Killing of human melanoma cells by the membrane attack complex of human complement as a function of its molecular composition. Hi. Clin. Invest. 1987. V.80. P.226−233.
  58. Scand Tranum-Jensen J., Bhakdi S., Bhakdi-Lehnen B., Bjerrum O.J., Speth V. Complement lysis: the ultrastructure and orientation of the C5b-9 complex on target sheep erythrocyte membranes. Hi. Immunol. 1978. V.7. P.45−46.
  59. Tschopp J., Muller-Eberhard H.J., Podack E.R. Formation of transmembrane tubules by spontaneous polymerization of the hydrophilic complement protein C9. //Nature. 1982. V.298. P.534−538.
  60. Podack E.R., Preissner K.T., Muller-Eberhard H.J. Inhibition of C9 polymerization within the SC5b-9 complex of complement by S-protein. //Acta. Pathol. Microbiol. Immunol. Scand. Suppl. 1984. V.284. P.89−96.
  61. Zalman L.S., Wood L.M., Frank M.M., Muller-Eberhard H. Deficiency of the homologous restriction factor in paroxysmal nocturnal hemoglobinuria. //J. Exp. Med. 1987. V.165. P.572−577.
  62. Zalman L.S., Wood L.M., Muller-Eberhard H.J. Inhibition of antibody-dependent lymphocyte cytotoxicity by homologous restriction factor incorporated into target cell membranes. //J. Exp. Med. 1987. V.166. P.947−955.
  63. Asghar S.S. Pharmacological manipulation of complement system. //Pharm. Reviews. 1984. V.36. N.4. P.223−244.
  64. Boackle R.J., Joknson, B.J., Caughman, G.B. An IgG primary sequence exposure theory for complement activation using synthetic peptides. //Nature (Lond.). 1979. V.282. P.742−743.
  65. Burnhouse R., Cebra J. Isotypes of IgG: Comparison of the primary structures of the three pairs of isotypes which differ in their ability to activate complement. //J. Mol. Immunol. 1979. V.16. P.907−917.
  66. Burton D.R., Boyd J., Brampton A.D., Easterbrook-Smith S.B., Emanuel E.J., Novotny J., Rademacher T.W., Van Schraven M.R., Sternberg M.J.E., Dwek, R.A. The Clq-receptor site on immunoglobulin G. //Nature (Lond.). 1980. V.288. P.338−344.
  67. Prystowsky M.B., Kehoe J.M., Erickson B.W. Inhibition of classical complement pathway by synthetic peptides from the second constant domain of the heavy chain of IgG. //Biochemistry. 1981. V.21. P.6349−6358.
  68. Johnson B.J., Thames K.E. Investigations of the complement fixing sites of immunoglobulins. //J. Immunol. 1976. V.117. N. 1491−1494.
  69. Johnson B.J., Thames K.E. Complement consuming compounds: Synthetic peptides corresponding to fragments of the Cn4 and Cn2 domains of IgM and IgG. //Fed. Proc. 1976. V.35. P.494.
  70. Lukas T.J., Munoz H., Erickson B.W. Inhibition of Cl-mediated immune hemolysis by monomeric and dimeric peptides from the second constant domain of human immunoglobulin G. //J. Immunol. 1981. V.127. P.2555−2560.
  71. Messmer B.T., Thaler D.S. Clq-binding peptides share sequence similarity with C4 and induce complement activation. //Mol. Immunol. 2000. V.37. P.343−350.
  72. Takada Y., Arimoto Y., Mineda H., Takada A. Inhibition of the classical and alternative pathway by aminoacids and their derivatives. //Immunology. 1978. V.34. P.509−515.
  73. Caporale L.H., Graber S., Kell W., Gotze O. A fluorescent assay for complement activation. //J. Immunol. 1981. V.126. P. 1963−1965.
  74. Fletcher D.S., Lin T. Inhibition of immune complex mediated activation of complement. Effects of agents modulating activation and the activated CI complex. //Inflammation. 1980. V.4. P. l13−123.
  75. Sahu A., Kay B.K., Lambris J.D. Inhibition of human complement by a C3-binding peptide isolated from a phage displayed random peptide library. //J. Immunol. 1996. V.157. P.884−891.
  76. Sahu A., Morikis D., Soulika A.M., Spruce L., Moore W.T., Lambris J.D. Species specificity, structural functional analysis and biotransformation studies on Compstatin, a potent complement inhibitor. //Mol. Immunol. 1998. V.35. P.371−371.
  77. Fiane A.E., Mollnes T.E., Videm V., Hovig T., Hogasen K., Mellbye O.J., Spruce L., Moore W.T., Sahu A., Lambris J.D. Compstatin, a peptide inhibitor of C3, prolongs survival of ex vivo perfused pig xenografts. //Xenotransplantation. 1999. V.6. P.52−65.
  78. Nilsson B., Larsson R., Hong J., Elgue G., Ekdahl K.N., Sahu A., Lambris J.D. Compstatin inhibits complement and cellular activation in whole blood in two models of extracorporeal circulation. //Blood. 1998. V.92. P. 1661−1667.
  79. Borsos T., Rapp, H.J., Crisler C. The interaction between carrageenan and the first component of complement. //J. Immunol. 1965. V.94. P.662−666.
  80. Davies G.E. Inhibition of guinea pig complement in vitro and in vivo by carrageenan. //Immunology 1963. V.6. P.561−568.
  81. Raepple E., Hill H., Loos M. Mode of interaction of different polyanions with the first (CI), the second (C2) and the fourth (C4) component I. //Immunochemistry. 1976. V.13. P.251−255.
  82. Loos M., Vanakis J.E., Stroud R.M. Mode of interaction of different polyanions with the first (CI), the second (C2) and the fourth (C4) component of complement. II. //Immunocheroistry 1976. V.13. P.257−261.
  83. Walb D., Loos M., Haddinc U. In vitro-Untersuchungen liber Angriffspunkt und Wirkungsunterscheide zum Heparin. Antikomplemen-tare Wirkung eines semisynthetischen Pentosan-Polysulfo-Esters. //Z. Naturforsch. (B). 1971. V.26. P.403−408.
  84. Yachnin S. Biological properties of polynucleotides. I. The anticomplementary activity of polynucleotides. //J. Clin. Invest. 1963. V.42. P.1947−1955.
  85. Yachnin S. Biological properties of polynucleotides. III. The anticomplementary properties of polyriboguanylic acids. //J. Immunol. 1964. V.93. P. 155−156.
  86. De Clercq E., Torrence P.F., Hobbs J., Janik В., De Somer P., Witkop B. Anticomplementary activity of polynucleotides. //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1975. V.67. P.255−263.
  87. Renk C.M. Hoffman E.M. Identification of RNA a complement inhibitory component in an extract of Ehrlich ascites tumor cells. Hi. Immunol. 1977. V. l 19. P.263−270.
  88. Eisen V., Loveday C. Effect of suramin on clotting, fibrinolysis and kinin formation. //Br. J. Pharmacol. 1973. V.49. P.678−687.
  89. Fong J.S.C., Good R.A. Suramin—A potent reversible and competitive inhibitor of complement system. //Clin. Exp. Immunol. 1972. V.10. P.127−138.
  90. Rommel F.A., Stolfi R. Preparation and partial characterization of sheep erythrocyteantibody complement intermediate EACla, 4, 2a, 3, 5, 6, 7. //Immunology 1968. V.15. P.469−479.
  91. Stolm R.L. An analogue of guinea pig C8: in vitro generation and inhibitory activity. Hi. Immunol. 1970. V.104. P.1212−1219.
  92. Lachmann P.J., Elias D.E., Miffett A. Conglutinins and immunoconglutins. In Symposia on Biological Activities of Complement, ed. by D. G. Ingram. P.202−214. Kayser. Basel. 1971.
  93. Asghar S.S., Kammeijer A., Faber, W.R., Dingemans K.P. Suppression of complement-mediated vascular injury at Arthus reaction sites by complement inhibitors. //Complement. 1986. V.3. P.40−48.
  94. Brackertz D., Kueppers F. A one year follow up of treatment of hereditary angioneurotic edema (IIANE) with suramin. //Allergol. Immunopathol. 1973. V.II. P. 163−168.
  95. Hansch C., Yoshimoto M., Doll M. Structurc-activity relationship in immunochemistry.. Inhibition of complement by benzylpyridinium ions. On the predective value of correlation equations. //J. Med. Chem. 1976. V.19. P. 1089−1093.
  96. Hansch C., Yoshimoto M. Structure-activity relationship in im-munochemistry. 2. Inhibition of complement by benzamidines. //J. Med. Chem. 1974. V.17. P. 1160−1167.
  97. Baker B.R., Cory M. Irreversible enzyme inhibitors. 186. Irreversible inhibitors of the C la component of complement derived from m-(phenoxypropoxy) benzamidine by bridging to a terminal sulfonylfluoride. //J. Med. Chem. 1971. V. 14. P.805−808.
  98. Hauptman J., Markwardt F. Inhibition of the hemolitic complement activity by derivaties of benzamidine. //Biochem. Pharmacol. 1977. V.26. P.325−329.
  99. Asghar S.S., Pondman K.W., Cormane R.H. Inhibition of Clr, Cls and generation of Cls by amidino compounds. //Biochem. Biophys. Acta. 1973. V.317. P.539−548.
  100. Bine D.H. Nature of the active site of a sununit of the first componentof human complement. //Biochemistry 1969. V.8. P.4503−4510.
  101. Bing D.H. Inhibition of guinea pig complement by aromatic amidine and guanidine compounds. //J. Immunol. 1970. V.105. P.1289−1290.
  102. Inagi R., Miyata T., Maeda K., Sugiyama S., Miyama A., Nakashima I. FUT-175 as a potent inhibitor of C5/C3 convertase activity for production of C5a and C3a. //Immunol. Lett. 1991. V.27. P.49−52.
  103. Araida T., Frey C.F., Ruebner B., Carlson J., King J. Therapeutic regimens in acute experimental pancreatitis in rats: effects of a protease inhibitor, a beta-agonist, and antibiotics. //Pancreas. 1995. V. l 1. P.132−140.
  104. Harrity T.W. Goldlust M.B. Anti-complement effects of two anti-inflammotory agents, niflumic and flufenamic acids. //Biochem. Pharmacol. 1974. V.23. P.3107−3120.
  105. Jackson W.T., Sulen A. Studies on the complement mediated lysis of EAC142 cells by EDTA-serum. //Fed. Proc. 1971. V.30. P.472.
  106. Kohler P.F., Martinez J.S. Inactivation of C3 and inhibition of Arthus reaction in mice by flufenamate-Na. //Fed. Proc. 1971. V.30. P.472.
  107. Azar M.M., Good R.A. Effect of fumaropimaric acid on mouse complement and immunological tolerance. //Proc. Soc. Exp. Biol. Mod. 1971. V.137. P.429−432.
  108. Glovsky M.M., Becker E.L., Halbrook N.J. Inhibition of guinea pig complement by maleopimaric acid and other derivatives of levopimaric acid. //J. Immunol. 1968. V.100. P.979−990.
  109. Aschar S.S., Kammeuer. A. Interaction of phenothiazine sulphonate and chlorophenothiazine sulphonate with the B-determinant of the third component of complement (C3). //Mol. Immunol. 1979. V. 16. P. 117−121.
  110. Mao T.S.S., Moval J.J., Pellerin P., Plescia O. J. Inactivation of hemolytic activities of serum complement by phenothiazines. //Can. J. Biochem. 1969. V.47. P.547−552.
  111. Rosini S., Mazzoncini V. Anti-complementary properties of 043/ 63 and 043/13, two new anti-inflammatory drugs. //J. Hyg. Epidemiol. Microbiol. Immunol. (Prague). 1977. V.21. P.309−314.
  112. Asghar S.S., Siddiqui A.H., van der Goot H., Timmerman H. Inhibition of complement by a series of substituted 2-aryl-l, 3-indandiones: interaction with the fifth component of complement. //Mol Immunol. 1986. V.23. P.459−65.
  113. Soter N.A., Austen K.F., Gigli I. Inhibition of (-aminocaproic acid of the activation of the First component of the complement system. //J. Immunol. 1975. V. l 14. P.928−932.
  114. Taylor F.B., Fundenberg H. Inhibition of CI component of complement by amino acids. //Immunology 1964. V.7. P.319−331.
  115. Tamura Y., Hirado M., Okamura K., Kinato Y., Fujjii S. Synthetic inhibitors of trypsin, plasmin, kallikrein, thrombin, Clr and Cl-esterase. //Biochem. Biophys. Acta. 1977. V.484. P.417−422.
  116. Muramatu M., Shiraishi S., Juffii S. Inhibitory effects of ?>-amino and гу-guanidino acid esters on the first component of human complement. //Biochem. Biophys. Acta 1972. V.285. P.224−234.
  117. Vallota E.H. Inhibition of C5- convertase by (-aminocaproic acid (EACA), a limiting factor in the generation of C5a anaphylatoxon. //Immunology 1978. V.34. P.439−447.
  118. Fearon D.T., Austen K.F. Inhibition of enzymes. //Ann. N.Y. Acad. Sri. 1975. V.256. P.441−450.
  119. Allan R., Rodrick M., Knobel H.R., Isliker H. Inhibition of the interaction between the complement component Clq and immune complexes. //Int. Arch. Appl. Immunol. 1979. V.58. P.140−148.
  120. Basch R.S. Inhibition of the third component of complement system by derivatives of aromatic amino acids. //J. Immunol. 1965. V.94. P.629−640.
  121. Cooper N.R., Moller-Eberhard H.J. Quantitative relation between peptidase activity and the cell bound second (C'2), third (С*3) and fourth (C'4) component of human complement (c1). //Fed. Proc. 1967. V.26. P.361.
  122. Shin H.S., Mayer M.M. The third component of the guinea pig complement system. III. Effect of inhibitors. //Biochemistry 1968. V.7. P.3003−3006.
  123. Патент USA № US5977076. Method and material for inhibiting complement.
  124. A., Shirahama S. //Immunopharmacology. 1985. V.9. P.87−95.
  125. Cuskman W.F., Becker E.L., Wirtz G. Concerning the mechanism of complement action. III. Inhibitors of complement action. //J. Immunol. 1957. V.79. P.80−83.
  126. Di Perri Т., Auteri A. Anticomplementary properties ofcinnarizinc. //Arch. Int. Pharmacodyn. Ther. 1973. V.203. P.23−29.
  127. Di Perri Т., Auteri A., Pasini F.L., Mattioli F. Inhibition by cinnarizine of the properdin dependent activation of complement. //Arch. Int. Pharmacodyn. Ther. 1977. V.226. P.281−285.
  128. Sledge C.R., Bine D.H. Binding properties of the human complement protein Clq. Hi. Biol. Chem. 1973. V.248. P.2818−2823.
  129. Baba A.S., Tamura N. Influence of aromatic compounds on the interaction of activated C4 with EAC1. //Immunology. 1977. V.32. P.251−256.
  130. Hong K., Kinoshita Т., Miyazaki W., Izawa Т., Inoue K. An anticomplementary agent, K-76 monocarboxylic acid: Its site and mechanism of inhibition of the complement activation cascade. //J. Immunol. 1979. V. l 12. P.2418−2423.
  131. Hong K., Kinoshita Т., Kitajama H., Inoue K. Inhibitory effect of K-76 monocarboxylic acid, an anticomplementary agent, on the C3b-inactivator system. //J. Immunol. 1981. V. l27. P.104−108.
  132. Hong K., Kinoshita T., Inoue K. Simple method for preparing EAC1, 4b, 2a, 3b and EA 4b, 3b with human and guinea pig complement components using an anticomplementary agent. K-76 monocarboxylic acid.//J. Immunol. 1981. V. i27. P. 109−114.
  133. Di Perri T., Forconi S., Auteri A., Vittor A., Pasini F.L., Guercini F. Sull’azone anticomplementare ed antiaggregante piastrinica della fuorsemide e dell’acido etacrinico. //Minerva Nefrol. 1974. V.21. P.147−155.
  134. Oshuci Y., Matsuno T., Takacaki Y. Anti-complement activities of 2,4.bis (2-hydroxybenzamido)-benzoic acid and its diacylated derivatives. //Chem. Pharm. Bull. (Tokyo). 1977. V.25. P. 1202−1208.
  135. Giroud J.P., Timsit J. Proprietes anti-inflammatoires et anticomplementaires de quiques substances histaminoliberatrices. //C.R, Soc. Biol. (Paris). 1971. V. I65. P.69−73.
  136. Mecel H., Roychaudhuri A., Bayer M., Beaver T.II. The immunopharmacologic and antiinflammatory properties of RMI 9563 with special reference to its effect on complement system. //Agents Action 1978. V.8. P.218−228.
  137. Doherty N.S. The interaction of tilorone and RMI 9563 with the complement system.//Int. J. Immunopharmacol. 1982. V.4. P.67−72.
  138. Levine L. Inhibition of immune hemolysis by diisopropyl fluorophosphate. //Biochem. Biophys. Acta 1955. V. I8. P.283−284.
  139. Becker E.L. The relationship of the structure of phosphonate esters to their ability to inhibit chymotrypsin, trypsin, acetyl choline esterase and Cla. //Biochem. Biophys. Acta. 1967. V. I47.: P.289−296.
  140. Haines A.L., Lepow I.H. Studies on human C’l-esterase. II. Function of purified C’l-esterase in the human complement system. //J. Immunol. 1964. V.92. P.468−478.
  141. Lorenz D., Uebel H. Die Wirkung von Chlorophyll auf Sensibili-sierungsvorgange 1. Mitteilung: Wirkung im aktiven Anaphylaxieversuch. //Arzneim.-Forsch. 1957. V.7. P.357−360.
  142. Busing K.H. Die Lemmbarkeit des komplements bei antigen-antikorper-reactionen in vitro und anaphylakitschen reactionen in vivo. //Allerg. Asthma. 1975.V.3. P. 15−22.
  143. Schultz D.R., Vanakis J.E., Arnold P.I., Gottlieb N.L., Sakai K., Stroud R.M. Inactivation of Clin rheumatoid synovial fluid, purified Cl and Cl-esterase by gold compounds. //Clin. Exp. Immunol. 1974. V. I7. P.395−406.
  144. Kitamura H., Inai S. Effect of sugar on the lysis of EACl-8(Abstract). //J. Immunol. 1980. V. I24. P. 1527.
  145. Baker P. J., Osofsky S.G. Isolation and characterization of a low molecular weight inhibitor present in normal and human scrum. //Clin. Exp. Immunol. 1981. V.43. P.549−556.
  146. Sahu A., Rawal N. Inhibition of complement by covalent attachment of rosmarinic acid to activated C3b. //Biochem. Pharmacol. 1999. V.57. P. 1439−1446.
  147. Gewurz H., Wernick P.R., Quie P.G., Good R.A. Effects of hydrocortisone succinate on the complement system. //Nature (Lond.). 1965. V.208. P.755−757.
  148. Brandslund I., Peters N.D., Ejstrup L., Teisner B., Ras-mussen G.G. Steroids and complement activation in rheumatoid arthritis. //Lancet 1983. V.2. P.346−347.
  149. Jobin F., Gagnon F.T. Platelet reactions and immune processes. IV. Inhibition of complement by pyrazole compounds and other inhibitors of platelet reactions. //Can. J. Microbiol. 1970. V.16. P.63−67.
  150. Whaley K., Sloane D.J.P., Davidson A.G., Brooks P.M. Studies on the action of some antiinflammatory drugs on complement mediated immune hemolysis. //Br. J. Clin. Pharmacol. 1975. V.2. P.123−129.
  151. Tack B.F., Janatova J., Lorenz P.E., Schechter N., Prahl J.W. The third component of human complement: Appearance of a sulphydryl group following chemical or enzymatic inactivation (Abstract). //J. Immunol. 1980. V.124. P. 1542.
  152. Schultz D.R., Arnold P.I. Cyanate as an inactivator of complement proteins. //J. Immunol. 1975. V. l 15. P. l558−1565.
  153. Shaw D.R., Shaw M.W., Hickman S.E., Lamon E.W., Griffin F.M. Sodium azide inhibition of complement mediated functions. //Immunology. 1980. V.39. P.53−56.
  154. Montgomery D.W., Chvapil M., Zukoski C.F. Effects of zinc chloride on guinea pig complement component activity in vitro: Concentration-dependent inhibition and enhancement. //Infect. Immun. 1979. V.23. P.424−431.
  155. Bauman N., Brockman J.A. Potentiation of CI. inhibitor by synthetic compounds of low molecular weight (Abstract). //J. Immunol. 1980. V.124. P. 1513.
  156. Nagaki K., Inai S. Inactivator of the first component of human complement (Cl-INH). Enhancement of Cl-INH activity against Cls by acidic mucopolysaccharides. //Int. Arch. Allergy Appl. Immunol. 1976. V.50. P.172−180.
  157. Rent R., Myhrman R., Fiedel B.A., Gewurz H. Potentiation of Cl-esterase inhibitor activity by heparin. //Clin. Exp. Immunol. 1976. V.23 P.264−271.
  158. Bauman N., Brockman J.A. In vivo and in vitro inhibition of complement by chlorazol fast pink (Abstract). //J. Immunol. 1978. V. l20 P. 1764.
  159. Gadek J., Hosea S.W., Gelfand J.A., Frank M.M. Response of variant hereditary angioedema phenotypes to danazol therapy. Genetic implications. //J. Clin. Invest. 1979. V.64. P.280−286.
  160. Gelfand J.A., Sherins J.R., Ailing D.W., Frank M.M. Treatment of hereditary angioneurotic edema with danazol. Reversal of clinical and biochemical abnormalities. //N. Engl. J. Med. 1976. V.295. P.1444−1448.
  161. Rothbach C., Green R.L., Levine M.I., Fireman P. Prophylaxis of attacks of hereditary angioedema. //Am. J. Med. 1979. V.66. P.681−683.
  162. Sheffer A.L., Fearon D.T., Austen K.F. Methyltestosterone therapy in hereditary angiedema. //Ann. Intern. Med. 1977. V.86., P.306−308.
  163. Rosse W.F., Logue G.L., Silberman H.R., Frank M.M. The effect of synthetic androgens in hereditary angioneurotic edema: Alteration of Cl-inhibitor and C4 levels. //Trans. Assoc. Am. Physens. 1976. V.89. P. 122−132.
  164. Lesavre P., Gaillard M., Halbwachs-Macarelli L. Inhibition of alternative pathway factor D by related synthetic hexapeptides. //Eur. J. Immunol. 1982. V.12. P.252−254.
  165. Burger R., Bitter-Suerman D., Hadding U. Activation of the alternate pathway of complement: Inhibition by low molecular weight polyanion. //Immunochemistly. 1978. V.15. P.231−235.
  166. Bitter-Suermann D., Zimmer B., Hadding U. Polyanionic degranulation in fluid phase: An efficient C3b-amplification model. //J. Immunol. 1980 V.124. P.1515.
  167. Weiler J.M., Yurt R.W., Fearon D.T., Austen K.F. Modulation of the formation of the amplification convertase of complement, C3b, Bb, by native and commercial heparin. //J. Exp. Mod. 1978. V.147. P.409−421.
  168. Kazatchkine M.D., Maillet F., Fischer E., Glotz D. Modulation of the formation of the human C3 amplification convertase of complement by polyelectrolytes. //Agents Action. 1981. V. l 1. P.645−646.
  169. Vogt W., Hinsch B., Schmidt G., Von Zabern, I. Multiple effects of a diamidine (propamidine) on complement activation. //Immunology. 1979. V.36. P.131−137.
  170. Vogt W., Hinsch B., Schmidt G. Interference of propamidine with binding of the fifth component of complement to surface fixed C3b, and with C5 activation. //Immunology. 1979. V.36. P.139−143.
  171. Asghar S.S., Cormane R.H. Interaction of the B-determinant of the third component of complement with amidino compounds. //Immunochemistry 1976. V.13. P.975−978.
  172. Ikari N., Sakai Y., Fujii S. New synthetic inhibitor to the alternative pathway. //Immunology. 1983. V.49. P.685−691.
  173. Narayana S.V., Carson M" Kabbani O., Kilpatrick J.M., Moore D., Chen X., Bugg C.E., Vanakis J.E., DeLucas L.J. Structure of human factor D: A complement system protein at 2.0 A resolution. //J. Mol. Biol. 1994. V.235. P.695−708.
  174. Kim S., Narayana S.V.L., Vanakis J.E. Crystal structure of a complement factor D mutant expressing enhanced catalytic activity. //J. Biol. Chem. 1995. V.270. P.24 399−24 405.
  175. Cole L.B., Chu N.M., Kilpatrick J.M., Vanakis J.E., Narayana S.V.L., Babu Y.S. Structure of diisopropyl fluorophosphate-inhibited factor D. //Acta. Crystallogr. D. 1997. V.53. P.143−150.
  176. Fearon D.T., Austen K.F., Ruddy S. Properdin factor D: Characterization of its active site and isolation of the precursor form. Hi. Exp. Med. 1974. V.139. P.355−366.
  177. Szalai A.J., Digerness S.B., Agrawal A., Kearney J.F., Bucy R.P., Niwas S., Kilpatrick J.M., Babu Y.S., Vanakis J.E. The arthus reaction in rodents: species-specific requirement of complement. Hi. Immunol. 2000. V.164. P.463−468.
  178. Burge J.J., Fearon D.T., Austen K.F. Inhibition of the alternative pathway of complement by gold sodium thiomalate in vitro. Hi. Immunol. 1978. V.120. P.1625−1630.
  179. Packard B.D., Weiler J.M. Steroids inhibit activation of the alternative-amplification pathway of complement.//Infect. Immunol. 1983. V.40. P.1011−1014.
  180. Oshugi Y., Matsuno M.R., Takagaki Y. Anti-complement activities of 2,4-bis-(2-hydroxybenzamido)-benzoic acid and its diacetilated derivatives. //Chem. Pharm. Bull. 1977. V.25. P.1202−1208.
  181. Nagaki K., Matsumoto M., Inai S. A low molecular weight inhibitor (LMW-INH) of the alternatives pathway: Its isolation from urine and its reaction mechanisms. //J. Immunol. 1980. V.124. P.1533.
  182. Nagaki K., Matsumoto M., Kitamura H. A low molecular weight inhibitor of the. alternative complement pathway. I. Its isolation from human urine and the reaction mechanism. //Immunology. 1980. V.41. P.789−798.
  183. Baker P.J., Parker C.J., Osofsky S.G. Characterization of alternative pathway inhibition by a serum derived low molecular weight complement inhibitor. //Clin. Exp. Immunol. 1984. V.55. P.166−176.
  184. Durda P.J., Pagano R.J., Bauman N., Brockman J.A. Effects of the radiocontrast agent iodipamide methyiglucamine on C3 and factor. //J. Immunol. 1980. V.24. P. 1518.
  185. Morrison D.C., Jacobs D.M. Inhibition of lipopolysaccharide initiated activation of serum complement by polymyxin B. //Infect. Immun. 1976. V.13. P.298−301.
  186. Diemincer L., Vogt W., Lynn R. Purification and some properties of factor D of human properdin system. IIZ. Immunitatsforsch. 1976. V.152. P.231−243.
  187. Fishelson Z., Moller-Eberhard H.J. The C3/C5 convertase of the alternative pathway of complement: Stabilization and restriction of control by lanthanide ions. //Mol. Immunol. 1983. V.20. P.309−315.
  188. Cochrane C.G. Mediators of Arthus and related reactions. //Prog. Allergy. 1967. V. l 1. P. l-35.
  189. Gwynn C.M. Therapy in hereditary angioneurotic edema. //Arch. Dis.Child. 1974. V.49. P.636−640.
  190. Kruze D., Fehr K., Menninoer H., Boni A. Effect of antirheumatic drugs on neutral protease from human leucocyte granules. //Z. Rheumatol. 1976. V.35. P.337−346.
  191. Bokisch V.A., Top F.H. jr., Russel P.R., Dixon F.J., Moller-Eberhard H.J. The potential pathogenic role of complement in dengue hemorrhagic ahock syndrome. //N. Engl. J. Mod. 1973. V.285. P.996−1000.
  192. Maisch В., Berg P.A., Kocksieke K. Clinical significance of immunopathological findings inpatients with postpericardiotomy syndrome. //Clin. Exp. Immunol. 1979. V.38. P, 189−197.
  193. A.E., Шабаров Ю. С. Лабораторные работы в органическом практикуме. М.: Издательство МГУ. 1971
  194. JI., Физер М. Реагенты для органического синтеза. /Пер. с англ.//М.: Мир, 1971. Т.4. С.82−113.
  195. Ilelferich, Schmidt //Ber.1959. V.92. Р.2051 2052.
  196. Beilstein’s Handbuch der organischen Chemie. EIV 6. 6719.
  197. Э.Е. Сульфирование органических соединений. /Пер. с англ. //М.: Химия. 1969.
  198. G.N. //J. Chem. Soc. 1933. P.337.
  199. Верховская 3. H. Дифенилолироиан. //М.: Химия, 1971, 196 с.
  200. A.M., Али-заде З.А., Азерб. хим. ж., 1963, № 2, С.25- Chemical Abstracts, 1963, 59, 13 855.
  201. A.V., Vasilenko Yu.K., Oganesyan E.T., Glushko A.A., Suzdalev K.F., Pogrebnyak L.V. //Pharm. Chem. Journal (Translation of Khimiko-Farmatsevticheskii Zhurnal). 2002. V.36. N.10. P.535−537.
  202. Патент США, № WO 2 002 026 761
  203. Sun 1-Chen- Wang Hui-Kang- Kashiwada Y.- Shen Jing-Kang- Cosentino L.M.- Chen Chin-Ho- Yang Li-Ming- Lee Kuo-Hsiung. J. Med. l Chem. 1998. V.41. N.23. P.4648−4657.
  204. Reiss-Husson F. Structure des phases liquide-cristallines de differents phosphlipides, monoglycerides, sphingolipides, anhydres on en presence d’eau. //J. Mol. Biol. 1967. V.25. N.3. P.363−382.
  205. Gaboriaud C., Juanhuix J., Gruez A., Lacroix M. et all. The crystal structure of the globular head of complement protein Cl q provides a basis for its versatile recognition properties//J. Biol. Chem. 2003. V.278. N.47. P.46 974−46 982.
  206. Jle Банг Шон. Синтез бетулиновой кислоты и разработка ее липосомальной формы. //Диссертация на соискание ученой степени кандидата химических наук. 1999.
  207. Beilstein’s Handbuch der organischen Chemie. EIV 6. 6719.
  208. M.С., Гусейнов М. М., Чалабиев Ч. А., Рзаев А. Х. Описание изобретения к авторскому свидетельству № 493 458. 1976.
  209. А., Форд Р. Спутник химика//М., Мир, 1976.
  210. Aldrich. Справочник химических реактивов и лабораторного оборудования. 20 032 004.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!