Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Характеристика внеклеточных протеасом при апоптозе клеток К562

Диссертация: Характеристика внеклеточных протеасом при апоптозе клеток К562
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В свете вышесказанного весьма актуальным представляется исследование специфических изменений паттерна ПТМ субъединиц и пептидазных активностей внеклеточных протеасом до и после индукции апоптоза в клетках проэритролейкемии человека линии К562 при помощи противоопухолевого препарата доксорубицина (ДР). Кроме того, важно исследовать субъединичный состав внеклеточных протеасом в сравнении… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. ВВЕДЕНИЕ
    • 1. 1. Актуальность проблемы
    • 1. 2. Цели и задачи исследования
    • 1. 3. Основные положения, выносимые на защиту
    • 1. 4. Научная новизна
    • 1. 5. Теоретическое и практическое значение работы
    • 1. 6. Апробация работы
    • 1. 7. Личный вклад диссертанта
    • 1. 8. Финансовая поддержка
    • 1. 9. Объём и структура диссертации
  • ГЛАВА 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Протеасомы
      • 2. 1. 1. Структура
      • 2. 1. 3. Сборка 208 протеасомы
      • 2. 1. 4. Регуляторные комплексы протеасом
      • 2. 1. 5. Локализация протеасом
      • 2. 1. 6. Убиквитин-протеасомная система деградации белка
        • 2. 1. 6. 1. Убиквитин-зависимый протеолиз
        • 2. 1. 6. 2. Убиквитин-независимый протеолиз
      • 2. 1. 7. Участие протеасом во внутриклеточных процессах
      • 2. 1. 8. Посттрансляционные модификации протеасом
      • 2. 1. 9. Белки, ассоциированные с протеасомой
      • 2. 1. 10. Протеасомы и апоптоз
        • 2. 1. 10. 1. Применение ингибиторов протеасом в раковой терапии
    • 2. 2. Внеклеточные протеасомы
  • ГЛАВА 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Культивирование клеток
    • 3. 2. Оценка индукции апоптоза в клетках К
      • 3. 2. 1. Проточная цитофлуориметрия
      • 3. 2. 2. Флуоресцентная окраска хроматина
      • 3. 2. 3. Анализ фрагментации клеточной ДНК
    • 3. 3. Выделение протеасом из клеток К
      • 3. 3. 1. Выделение протеасом из цитоплазмы клеток К
      • 3. 3. 2. Выделение протеасом из среды культивирования клеток К
    • 3. 4. Флуориметрическое измерение протеолитической активности протеасом
    • 3. 5. Фракционирование протеасом на белковые субъединицы
      • 3. 5. 1. Одномерный электрофорез
      • 3. 5. 2. Двумерный электрофорез белков
        • 3. 5. 2. 1. Изоэлектрическое фокусирование (ИЭФ)
    • 3. 6. Иммунопреципитация
    • 3. 7. Вестернблотинг
      • 3. 7. 1. Полусухой перенос белков с геля на мембрану
      • 3. 7. 2. Связывание белков с антителами
      • 3. 8. 1. ТИА (3 масс-спектрометрия
    • 3. 9. Материалы
  • ГЛАВА 4. РЕЗУЛЬТАТЫ
    • 4. 1. Модель исследования
    • 4. 2. Подбор оптимальных условий для индукции апоптоза в клетках К
    • 4. 3. Протеасомы в кондиционированной клетками среде
    • 4. 4. Выделение и очистка препаратов протеасом из клеток К562 и среды культивирования
    • 4. 5. Проблема присутствия сывороточных белков в препаратах внеклеточных протеасом
    • 4. 6. Изменение протеолитической активности протеасом
      • 4. 6. 1. Изменение протеолитической активности протеасом при их выходе из клеток К
      • 4. 6. 2. Изменение протеолитической активности внеклеточных и внутриклеточных протеасом после индукции апоптоза доксорубицином
    • 4. 7. Изменение субъединичного состава вне- и внутриклеточных протеасом
    • 4. 8. Масс-спектрометрический анализ препаратов протеасом
    • 4. 9. Фосфорилирование субъединиц протеасом
    • 4. 10. Белки ассоциированные с протеасомами
  • ГЛАВА 5. ОБСУЖДЕНИЕ
    • 5. 1. Внеклеточные протеасомы
    • 5. 2. Пептидазные активности внеклеточных протеасом
    • 5. 3. Посттрансляционные модификации субъединиц внеклеточных протеасом
    • 5. 4. Масс-спектрометрический анализ препаратов протеасом
    • 5. 5. Фосфорилирование внеклеточных протеасом
    • 5. 6. Белки, ассоциированные с внеклеточными протеасомами
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

Характеристика внеклеточных протеасом при апоптозе клеток К562 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

1.1. Актуальность проблемы.

Апоптоз — генетически запрограммированная гибель клеток, которая приводит к «аккуратной» разборке повреждённых клеток и их удалению. Очень важно, что при апоптотической гибели клетки не развивается воспалительный процесс. Зачастую возникновение и развитие опухоли связано с нарушением в работе апоптотической системы, поэтому индукцию апоптоза используют как один из подходов в терапии канцерогенеза и ряда других заболеваний.

В клетке одной из систем деградации белков являются протеасомы. Убиквитин-протеасомная система (УПС) осуществляет программированный протеолиз и процессинг различных регуляторных белков, участвующих во множестве клеточных процессов, включая регуляцию транскрипции, репарацию ДНК, продвижение клетки по клеточному циклу, иммунный ответ, апоптоз (Konstantinova et al., 2008; Моисеева и др., 2010; Цимоха, 2010). Убиквитин-зависимому протеолитическому пути деградации подвергаются многие белки-регуляторы апоптоза (Drexler 1998; Wojcik, 2002) включая многие опухолевые супрессоры и онкогенные белки. Поэтому нарушения в УПС, вызывают, в частности, накопление в клетке онкобелков, что приводит к реализации их онкогенного потенциала и, как следствие, к образованию новых очагов опухолевого роста (Naujokat, Hoffmann, 2002; Herrmann et al., 2004).

Согласно современным представлениям, протеасомы в клетке вездесущи: они находятся и в ядре, и в цитоплазме клеток. В последнее годы исследований протеасом в литературе появились данные об их присутствии во внеклеточном пространстве (Lavabre-Bertrand et al., 2001; Stoebner et al., 2005; Sixt et al., 2007, 2009; Sixt, Dahlmann, 2008; Albright et al., 2009; Henry et al., 2009; Sixt, Peters, 2010). С помощью метода электронной микроскопии было показано, что внеклеточные протеасомы имеют структуру, аналогичную внутриклеточным частицам (Zoeger el al., 2006). Биологические функции внеклеточных протеасом до сих пор неясны, однако были выявлены различия в количестве экспортируемых из клеток в плазму протеасом при опухолевой трансформации клеток (Lavabre-Bertrand et al., 2001; Stoebner et al., 2005; Henry et al., 2009). Кроме того, наблюдается увеличение концентрации протеасом во внеклеточном альвеолярном пространстве при дыхательной недостаточности и во время воспалительных процессов в лёгких (Sixt et al., 2007, 2009; Albright et al., 2009). Интересно, что не наблюдалось никакой корреляции между клеточной гибелью и появлением протеасом во внеклеточном пространстве (Sixt et al., 2007). Предполагается, что накопление протеасом в межклеточном пространстве связано, прежде всего, с необходимостью «расчистки территории» — избавление от накапливающихся во внеклеточном пространстве белков и активация секретируемых клеткой белков-предшественников, а также процессинг антигенов (Sixt, Peters, 2010).

В упомянутых выше исследованиях была сделана оценка лишь количества и удельной протеолитической активности внеклеточных протеасом. Известно, однако, что активность и стабильность белка, так же как его функционирование в клетке, определяется, в том числе, его посттрансляционными модификациями (ПТМ), поэтому описывая такой многофункциональный белковый комплекс, как протеасома, крайне важно получить описание паттерна его ПТМ. На сегодняшний день не был сделан анализ паттерна ПТМ протеасомных субъединиц и субъединичного состава внеклеточных протеасом. Не изучались изменения пептидазных активностей протеасом при выходе их из клеток во внеклеточное пространство, а также при индукции апоптотической гибели в этих клетках.

Многие процессы внутри клеток регулируются белками, которые осуществляют свою регуляторную функцию, в том числе за счет специфического связывания с другими белками, которые, как правило, являются специфическими ферментами. В силу этого важно исследование ассоциированных с внеклеточными протеасомами белков, как возможных кандидатов в регуляторы протеасомной секреции во внеклеточное пространство.

В свете вышесказанного весьма актуальным представляется исследование специфических изменений паттерна ПТМ субъединиц и пептидазных активностей внеклеточных протеасом до и после индукции апоптоза в клетках проэритролейкемии человека линии К562 при помощи противоопухолевого препарата доксорубицина (ДР). Кроме того, важно исследовать субъединичный состав внеклеточных протеасом в сравнении с внутриклеточными частицами, получить первичный скрининг белков, ассоциированных с протеасомами.

ВЫВОДЫ.

1. При выходе протеасом из клеток во внеклеточное пространство происходит изменение паттерна ПТМ их субъединиц.

2. Внеи внутриклеточные протеасомы отличаются по пептидазным активностям: внеклеточные протеасомы менее активны по типу трипсина, чем цитоплазматические комплексы.

3. В составе внеклеточных протеасом присутствует регулятор РА200, участвующий в репарации ДНК, количество 198 регуляторных комплексов в сравнении с внутриклеточной популяцией заметно меньше.

4. Воздействие на клетки К562 индуктора апоптоза ДР вызывает специфические изменения паттерна ПТМ субъединиц внеклеточных протеасом, а также приводит к снижению трипсини каспаза-подобных типов пептидазной активности внеклеточных протеасом и не изменяет химотрипсиновую активность.

5. Выявлены новые сайты убиквитинилирования и ацетилирования субъединиц протеасом а2 (К196), а4 (К189 и К234), аб (К217) и ЯрпП (А2).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е.Б., Шарова Н. П., Карпов B.J1. 2002. Протеасома: разрушать, чтобы жить III Мол. Биол. т.36. с.761−776.
  2. Ю.Я., Куличкова В. А., Ермолаева Ю. Б., Гаузе JI.H., Цимоха A.C. 2011. Сравнительный анализ вне- и внутриклеточных протеасом клеток человека линии К562. Цитология. 53 (6): 459—465.
  3. .П. Механизмы действия онкогенов и опухолевых супрессоров // Молекулярная биология. — 2000. -т. 5,. -с. 7−40.
  4. В.А., Миттенберг А. Г., Ермолаева Ю. Б., Цимоха A.C., Волкова И. В., Евтеева И. Н., Кожухарова И. В., Гаузе JI.H., Константинова И. М. 2004. Специфичность популяции протеасом, экскретируемых из клеток в культуральную среду. ДАН. 399 (5): 503— 506.
  5. Т.Н., Миттенберг А. Г., Барлев H.A. 2010а. Протеасомы и их роль в регуляции транскрипции. Цитология. 52 (3): 195—203.
  6. Т.Н., Фёдорова O.A., Цимоха A.C., Миттенберг А. Г., Барлев H.A. 20 106. Влияние убиквитинилирования на пептидазные активности протеасом при генотоксическом стрессе. ДАН. 435 (2): 267−271.
  7. A.B., Ким Е.Р., Овчинников Л. П. 2009. Протеасомная система деградации и процессинга белков. Успехи биологической химии, т. 49, с. 3−763
  8. A.C. 2010. Протеасомы: участие в клеточных процессах. Цитология. 52 (4): 277−300.
  9. А. 2006. 14−3-3 proteins: a historic overview // Semin. Cancer Biol. 16(3): 162−172
  10. J.M., Romero J., Saini V., Sixt S.U., Bird M.D., Kovacs E.J., Gamelli R.L., Peters J., Majetschak M. 2009. Proteasomes in human bronchoalveolar lavage fluid after burn and inhalation injury. J. Burn. Care Res. 30 :948—956.
  11. A.Y., Hochstrasser M. 2004. Mechanism and function of deubiquitinating enzymes. Biochim. Biophys. Acta. 1695: 189—207.
  12. , M., Page N., Leduc A., Peter M., Ramotar D., 2004 A genomewide screen in Saccharomyces cerevisiae reveals altered transport as a mechanism of resistance to the anticancer drug bleomycin. Cancer Res. 64: 1102−1109.
  13. Arrigo A.P., Darlix L.J., Khandjian E. et al. 1985. Characterization of the prosomes from Drozofila and its similarity to the cytoplazmic structures formed by the low molecular weight heatshock proteins. EMBO J. v. 4. p. 399−406
  14. Arrigo A.P., Simon M., Darlix L.J. et al. 1987. A 20S particle ubiquitous from yeast to human. J. Mol. Evol. v. 25. p. 141−150
  15. Asher G, Lotem J, Sachs L, Kahana C, Shaul Y. 2002. Mdm-2 and ubiquitin-independent p53 proteasomal degradation regulated by NQOl. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 99: 13 125— 13 13
  16. Auld K. L, Silver P.A. 2006. Transcriptional regulation by the proteasome as a mechanism for cellular protein homeostasis. Cell Cycle. 5: 1503—1505.
  17. Barret A J. 1980. Biochem. J. 187: 909−912.
  18. Baumeister W, Walz J, Zuhl F, Seemuller E. 1998. The proteasome: paradigm of a selfcompartmentalizing protease. Cell 92: 367—380.
  19. Beausoleil S. A, Jedrychowski M, Schwartz D, Elias J. E, Villen J, Li J, Cohn M. A, Cantley L. C, Gygi S.P. Large-scale characterization of HeLa cell nuclear phosphoproteins // Proc Natl Acad Sci USA.- 2004. Vol. 101. — N 33.-p. 12 130−12 135.
  20. Benaroudj N., Tarcsa E, Cascio P, Goldberg A. L. 2001. The unfolding of substrates and ubiquitin-independent protein degradation by proteasomes. Biochimie. 83: 311—318.
  21. Besche H. C, Haas W, Gygi S. P, Goldberg A.L. 2009. Isolation of mammalian 26S proteasomes and p97/VCP complexes using the ubiquitin-like domain from ITHR23B reveals novel proteasome-associated proteins. Biochemistry. 48: 2538--2549.
  22. Beyette J, Mason M, Murray R. et al. 1998. Proteasome activities decrease during dexamethasone-induced apoptosis of thymocytes. Biochem J. v. 332. p. 315−320.
  23. Bose S, Mason G. G, Rivett A. J. 1999. Phosphorylation of proteasomes in mammalian cells. //Mol Biol Rep. 1999. v. 26. p. 11−14
  24. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Analytical Biochemistry. 1976. -v. 72. -p. 248−54.
  25. P., Fuertes G., Murray R.Z., Bose S., Knecht E., Rechsteiner M.C., Hendil K.B., Tanaka K., Dysons J., Rivett A.J. 2000. Subcellular localization of proteasomes and their regulatory complexes in mammalian cells. Biochem. J. 346, 155−161.
  26. L., Hockendorff J., Boehm U., Klamp T., Dohmen R.J., Levy F. 2000. Identification and characterization of a mammalian protein interacting with 20S proteasome precursors. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 97: 10 348−10 353.
  27. Cardozo C., Michaud C., Orlowski M. Components of the bovine pituitary multicatalytic proteinase complex (proteasome) cleaving bonds after hydrophobic residues. // Biochemistry. 1999. 38, 9768−9777.
  28. Castelli J.C., Hassel B.A., Maran A., Paranjape J., Hewitt J. A., Li X.L., Hsu Y.T., Silverman R.H., Youle R.J. 1998. The role of 2'-5* oligoadenylate-activated ribonuclease L in apoptosis. Cell Death Differ. 5: 313−320.
  29. Choudhary C., Kumar C., Gnad F., Nielsen M.L., Rehman M., Walther T.C., Olsen J.V., Mann M. Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions // Science. 2009. — Vol. 325. — N 5942. — p. 834−840.
  30. C.Y., Chuang L.F. 1979. Inhibition of chicken myeloblastosis RNA Polymerase activity by adriamydcin. Biochemistry. 18: 2069−2073.
  31. A. 1998. The ubiquitin-proteasome pathway: on protein death and cell life // EMBO J., v. 17, p. 7151 -7160.
  32. A. 2006. Intracellular protein degradation: from a vague idea thru the lysosome and the ubiquitin-proteasome system and onto human diseases and drug targeting // Hematology Am. Soc. Hematol. Educ.Program. 1−12, 505−6.
  33. A., Brundin P. 2003. The ubiquitin proteasome system in neurodegenerative diseases: sometimes the chicken, sometimes the egg. Neuron. 40: 427—446.
  34. A., Iwai K. 2004. The ubiquitin system: from basic mechanisms to the patient bed. IUBMB Life. 56(4): 193−201.
  35. Claverol S., Burlet-Schiltz O., Girbal-Neuhauser E., Gairin J.E., Monsarrat B. 2002. Mapping and structural dissection of human 20 S proteasome using proteomic approaches. Mol. Cell. Proteomics. 1: 567—578.
  36. O., Goldberg A.L. 1998. Enzymes catalyzing ubiquitinilation and proteolytic processing of the pi05 precusor of nuclear factor kappa Bl. J. Biol. Chem. 273: 8820−8828.
  37. O., Tanaka K., Goldberg A.L. 1996. Structure and functions of the 20S and 26S proteasomes. Annu. Rev. Biochem. v. 65, p. 801.847
  38. R., Beavis R. C. 2004. TANDEM: matching proteins with tandem mass spectra. Bioinformatics. 20: 1466—1467.
  39. B. 2005. Proteasomes. Essays Biochem. 41: 31—48.
  40. Dange T.D. Smith, T. Noy, P.C. Rommel, L. Jurzitza et al., 2011 BlmlO protein promotes proteasomal substrate turnover by an active gating mechanism. J. Biol. Chem. 286: 42 830^12839.
  41. A., Soane T., Welchman R., Mayer R. J. 2005. The ubiquitin-proteasome system and cancer. Essays Biochem. 41: 187−203.
  42. Dou Q.P., McGuire T.F., Peng Y., An B. 1999. Proteasome inhibition leads to significant reduction of Bcr-Abl expression and subsequent induction of apoptosis in K562 human chronic myelogenous leukemia cells. J. Pharmacol. Exp. Ther. 289(2): 781−790.
  43. Drexler H.C.A. Programmed cell death and the proteasome // Apoptosis. -1998. .-v.3.-p. 1−7.
  44. Drexler H.G., Matsuo Y., MacLeod R.A. 2004. Malignant hematopoietic cell lines: in vitro models for the study of erythroleukemia. Leuk. Res. 28(12): 1243−1251.
  45. Dutaud D, Aubry L, Henry L, Levieux D, Hendil K.B., Kuehn L., et al. Development and evaluation of a sandwich ELISA for quantification of the 20S proteasome in human plasma. J Immunol Meth 2002−260(1−2):183−93.
  46. Egerer K, Kuckelkorn U., Rudolph P.E., Ruckert J.C., Dorner Т., Burmester G.R., et al. Circulating proteasomes are markers of cell damage and immunologic activity in autoimmune diseases. J Rheumatol 2002−29(10):2045−52.
  47. Ezhkova E, Tansey W.P. 2004. Proteasomal ATPases link ubiquitylation of histone H2B to methylation of histone H3. Mol Cell. 13(3): 435−442.
  48. Farout L., Mary J., Vinh J. et al. 2006. Inactivation of the proteasome by 4-hydroxy-2-nonenal is site specific and dependant on 20S proteasome subtypes. Arch Biochem Biophys. v. 453(1), p.135−142.
  49. Febres, D.E., Pramanik A., Caton M., Doherty K., McKoy J. et al., 2001 The novel BLM3 gene encodes a protein that protects against lethal effects of oxidative damage. Cell Mol Biol (Noisy-le-grand) 47: 1149−1162.
  50. M., Wendler P., Lehmann A., Enenkel C. 2003 Blm3 is part of nascent proteasomes and is involved in a late stage of nuclear proteasome assembly. EMBO Rep. 4: 959−963.
  51. A., Kodadek Т., Johnston S.A. 2002. A nonproteolytic function of the 19S regulatory subunit of the 26S proteasome is required for efficient activated transcription by human RNA polymerase II. Biochemistry. 41: 12 798—12 805.
  52. Fernandez Murray P., Biscoglio M. J., Passeron S. 2002. In vivo and in vitro phosphorylation of Candida albicans 20S proteasome. Arch. Biochem. Biophys. 404: 116—125.
  53. A.E., Baliga S.B., Monteiro C., Pace B.S. 1997. Globin gene silencing in primary erythroid cultures. An inhibitory role for interleukin-6. J. Biol. Chem. 272: 20 030−20 037.
  54. , D., 2009 Recognition and processing of ubiquitin-protein conjugates by the proteasome. Annu. Rev. Biochem. 78: 477−513.
  55. Gao X., Li J., Pratt G., Wilk S., Rechsteiner M. 2004. Purification procedures determine the proteasome activation properties of REGy (PA28y). Arch. Biochem. Biophys.425: 158−164.
  56. A.C., Camoin L., Abid S., Bacha H., Ladjimi M. 2012. iTRAQ: a method to elucidate cellular responses to mycotoxin zearalenone. J. Appl Toxicol, doi: 10.1002/jat.l766.
  57. T.G., Gonzalez F., Delahodde A., Johnston S.A., Kodadek T. 2004. Physical and functional association of RNA polymerase II and the proteasome. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 101: 5904—5909.
  58. M.H., Ciechanover A. 2002. The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway: destruction for the sake of construction. Physiol Rev. 82: 373−428.
  59. A.L. 2003. Protein degradation and protection against misfolded or damaged proteins. Nature. 426: 895−899.
  60. Gomes A.V., Zong C., Edmondson R.D., Li X., Stefani E., Zhang J., Jones R.C., Thyparambil S., Wang G.W., Qiao X., Bardag-Gorce F., Ping P. Mapping the murine cardiac 26S proteasome complexes // Circ Res. 2006. -Vol. 99.-N4.-p. 362−371.
  61. C., Goellner G.M., Teter K., Holmes R.K., Rechsteiner M. 2004. Characterization of mammalian Ecm29, a 26 S proteasome-associated proteinthat localizes to the nucleus and membrane vesicles // J. Biol. Chem. 279(52):54 849−61.
  62. Green D. Apoptotic pathways: the roads to ruin // Cell. 1998. 94: 695−698.
  63. Griffin T.A., Nandi D., Cruz M. et al. 1998. Immunoproteasome assemblu: cooperative incorporation of interferon y (IFN-y)-inducible subunits. J. Exp. Med. 187, 97−104.
  64. Grisham M.B., Palombella V.J., Elliot P.J., Conner E.M., Brand S., Wong
  65. H.L., Pien C., Mazzola L.M., Destree A., Parent L., Adams J. 1999. Inhibition of NF-kB activation in vitro and in vivo: role of 26S proteosome. Methods Enzymol. 300: 345−363.
  66. Groll M., Bochtler M., Brandstetter H., Clausen T., Huber R.2005. Molecular machines for protein degradation. Chembiochem. 6(2): 222−256.
  67. Hartmann-Petersen R., Gordon C. Proteins interacting with the 26S proteasome // CMLS 2004, v. 61, p. 1−7.
  68. W., Ramos P.C., Dohmen R. J. 2004. The ultimate nanoscale mincer: assembly, structure and active sites of the 20S proteasome core. Cell Mol. Life Sci. 61: 1562—1578.
  69. Hellman K, Alaiya A A, Becker S et al. Differential tissue-specific protein markers of vaginal carcinoma. Br J Cancer 2009: 100: 1303−1314.
  70. K. B., Khan S., Tanaka K. 1998. Simultaneous binding of PA28 and PA700 activators to 20S proteasomes // Biochem. J. 332: 749−754.
  71. H., Benzinger A. 2006. 14−3-3 proteins in cell cycle regulation // Semin. Cancer Biol. 16(3):183−192.107
  72. Herrmann J, Ciechanover A, Lerman O, Lerman A. 2004. The ubiquitin-proteasome system in cardiovascular diseases a hypothesis extended. Cardiovascular Res. 61: 11−12.
  73. Hicke L. Protein regulation by monoubiquitin // Nat Rev Mol Cell Biol. -2001. Vol. 2. — N 3. — p. 195−201.
  74. Higashitsuji H, Liu Y, Mayer R. J, Fujita J. The oncoprotein gankyrin negatively regulates both p53 and RB by enhancing proteasomal degradation // Cell Cycle. 2005. — Vol. 4. -N 10. — p. 1335−1337.
  75. W. 2004. Target of programmed destruction: a primer to regulatory proteolysis in yeast. CMLS. 61: 1−18.
  76. M. 1996. Ubiquitin-dependent protein degradation // Annu. Rev. Immunol, v. 17, p. 405−439.
  77. Hoyt M. A, Coffino P. Ubiquitin-free routes into the proteasome // CMLS. -2004. V.61.-P. 1−5.
  78. Hough R, Pratt G, Rechsteiner M. 1987. Purification of two high molecular weight proteases from rabbit reticulocyte lysates. J. Biol. Chem. 262: 83 038 313.
  79. Humbard M. A, Stevens S.M. Jr, Maupin-Furlow J.A. Posttranslational modification of the 20S proteasomal proteins of the archaeon Haloferax volcanii // J Bacteriol. 2006. — Vol. 188. — N 21. — p. 7521−7530.
  80. Hwang J, Winkler L, Kalejta R.F. 2011. Ubiquitin-independent proteasomal degradation during oncogenic viral infections. Biochimica et Biophysica Acta 1816: 147−157.
  81. Jariel-Encontre I., Bossis G., Piechaczyk M. 2008. Ubiquitin-independent degradation of proteins by the proteasome. Biochim. biophys. acta. 1786: 153—177.
  82. D.G., Walker C.L. 1999. Cyclins and cell cycle checkpoints. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 39: 295—312.
  83. Kinyamu H.K., Archer T.K. Proteasome activity modulates chromatin modifications and RNA polymerase II phosphorylation to enhance glucocorticoid receptor-mediated transcription // Mol Cell Biol. 2007. Vol. 27. N 13.-p. 4891−4904.
  84. Kleinsschidt J., Hugle B., Ground C. et al. 1983. The 22S cylinder particles of Xenopus leavis. Eur. Cell Biol. v. 32. p. 143−156.
  85. I.M., Tsimokha A.S., Mittenberg A.G. 2008. Role of proteasomes in cellular regulation. Int. Rev. Cell. Mol. Biol. 267: 59—124.
  86. Kremp A., Schliephacke M., Kull U. et al. 1986. Prosomes exist in plant cells too. Exp. Cell Res. v. 166. p. 553−557.
  87. Kumeda S.I., Deguchi A., Toi M., Omura S., Umezawa K. 1999. Induction of G1 arrest and selective growth inhibition by lactacystin in human umbilical vein endothelial cells. Anticancer Res. 19: 3961—3968.
  88. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. // Nature. 1970. 227(259), 680−685.
  89. Lavabre-Bertrand T., Henry L., Carillo S., Guiraud I., Ouali A., Dutaud D., Aubry L., Rossi J.F., Bureau J.P. 2001. Plasma proteasome level is a potential109marker in patients with solid tumors and hemopoietic malignancies. Cancer. 92 :2493—2500.
  90. A., Jechow K., Enenkel C. 2008. BlmlO binds to pre-activated proteasome core particles with open gate conformation // EMBO Rep. 9(12): 1237−43.
  91. Liu C.-W., Corboy M.J., DeMartino G.N., Thomas P.J. 2003. Endoproteolytic activity of the proteasome. Science. 299: 408—411.
  92. Loussouarn D, Campion L, Leclair F et al. Validation of UBE2C protein as a prognostic marker in node-positive breast cancer. Br J Cancer 2009: 101: 166−173.
  93. Lowe J., Stock D., Jap B. et al. 1995. Crystal structure of the 20S proteasome from the Archaeon T. acidophilum at 3.4 A resolutions. Science. 268, 533−539.
  94. Lozzio C.B., and Lozzio B.B. Human chronic myelogenous leukemia cellline with positive Philadelphia chromosome // 1975. Blood (45): 321−334.
  95. T., Fritsch E.F., Sambrook J. 1982. Molecular cloning: a laboratory manual. In: Gel electrophoresis. New York: Cold Spring Harbor Laboratory: 150−162.
  96. Marques A.J., Glanemann C., Ramos P.C., Dohmen R.J. The C-terminal extension of the beta7 subunit and activator complexes stabilize nascent- 20 S proteasomes and promote their maturation // J Biol Chem. 2007. — Vol. 282. — N 48. — p. 34 869−34 876.
  97. G., Murray R., Pappin D., Rivett A.J. 1998. Phosphorylation of ATPase subunits of the 26S proteasome. FEBS. 430: 269—274.
  98. Minotti G., Menna P., Salvatorelli E., Cairo G., Gianni L. Anthracyclines: molecular advances and pharmacologic developments in antitumor activity and cardiotoxicity // Pharmacol Rev. 2004. — Vol. 56. — N 2. — p. 185−229.
  99. Y., Matsufuji S., Kameji T., Flayashi S., Igarashi K., Tamura T., Tanaka K., Ichihara A. 1992. Ornithine decarboxylase is degraded by the 26S proteasome without ubiquitination. Nature. 360: 597—599.
  100. S. 2006. Multiple Chaperone-Assisted Formation of Mammalian 20S Proteasomes. IUBMB Life, 58: 344−348.
  101. M., Tansey W.P. 2003. How the ubiquitin-proteasome system controls transcription//Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 4(3): 192−201.
  102. Nandi D., Woodward E., Ginsburg D.B. and Monaco J.J. 1997. Intermediates in the formation of mouse 20S proteasomes: implications for the assembly of precursor beta subunits. EMBO J. 16: 5363−5375.
  103. D., Tahiliani P., Kumar A., Chandu D. 2006. The ubiquitin-proteasome system. J. Biosci. 31: 137—155.
  104. K., Rounds D. 1973. Minute ring sharped psrticles in cultured cells of malignant origin // Nature New Biol. v. 243. p. 146−150.
  105. C., Hoffmann S. 2002. Role and function of the 26S proteasome in proliferation and apoptosis. Lab. Invest. 82: 965—980.
  106. Neo S.Y., Leow C.K., Vega V.B. et al. Identification of discriminators of hepatoma by gene expression profiling using a minimal dataset approach. Hepatology 2004: 39: 944−953.
  107. Perkins D.N., Pappin D.J.C., Creasy D.M., Cottrell J.S. Probability-based protein identification by searching sequence databases using mass spectrometry data//Electrophoresis. 1999. 20:3551−3567.
  108. Petit F., Jarrousse A.-S., Dahlmann B., Sobek A., Hendil K. B., Bury J., Briand Y., Schmid H.-P. 1997. Involvement of proteasomal subunits zeta and iota in RNA degradation. Biochem. J. 326: 93—98.
  109. Pickart C.M., Edding M.J. Ubiqutin: structures, function, mechanisms. // Biochemica et biophysica Acta. 2004, v. 1695, p.55−72.
  110. C.M., Cohen R.E. 2004. Proteasomes and their kin: proteases in the machine age. Nat Rev Mol Cell Biol. Mar- 5(3): 177−87.
  111. Polevoda B., Sherman F. Nalpha -terminal acetylation of eukaryotic proteins // J Biol Chem. 2000. — Vol. 275. — N 47. — p. 36 479−36 482.
  112. Rabl J., Smith D.M., Yu Y., Chang S.C., Goldberg A.L., Cheng Y. 2008. Mechanism of gate opening in the 20S proteasome by the proteasomal ATPases // Mol Cell. 30(3):360−368.
  113. Rao S., Porter D.C., Chen X., Herliczek T., Lowe M., Keyomarsi K. 1999. Lovastatin-mediated G1 arrest is through inhibition of the proteasome, independent of hydroxymethyl glutaryl-CoA reductase. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 96: 7797—7802.
  114. Rape M., Jentsch S. Productive RUPture: activation of transcription factors by proteasomal processing // Biochim Biophys Acta. 2004. — Vol. 1695. — N 1−3.-p. 209−213.
  115. Rasti ML, Grand R. J., Yousef A.F., Shuen M., Mymryk J.S., Gallimore P.H., Turnell A.S. 2006. Roles for APIS and the 20S proteasome in adenovirus ElA-dependent transcription // EMBO J. 25(12):2710−22.
  116. M., Hill C.P. 2005. Mobilizing the proteolytic machine: cell biological roles of proteasome activators and inhibitors // Trends Cell Biol. 15(l):27−33.
  117. S.I. 2006. The ubiquitin-proteasome pathway in cell cycle control. Results Probl. Cell Differ. 42: 147—181.
  118. S.H., Gillette T.G. 2007. Nucleotide excision repair and the ubiquitin proteasome pathway — do all roads lead to Rome? DNA Repair (Amst.). 6: 149—156.
  119. A.J., Palmer A., Knecht E. 1992. Electron microscopic localization of the multicatalytic proteinase complex in rat liver and in cultured cells. J. Histoch. Cytochem, v. 40, p. 1165−1172.
  120. Rivett J. Intraceccular distribution of proteasomes // 1998. -p. 110−114.
  121. Rush J., Moritz A., Lee K.A., Guo A., Goss V.L., Spek E.J., Zhang H., Zha X.M., Polakiewicz R.D., Comb M.J. Immunoaffinity profiling of tyrosine phosphorylation in cancer cells // Nat Biotechnol. 2005. — Vol. 23. — N 1. — p. 94−101.
  122. S.J., Steger K.A., Johnston S.A. 1999. Subcellular localization, stoichiometry, and protein levels of 26 S proteasome subunits in yeast. J Biol Chem. Vol. 274. N 31. — p. 2- 1943−1952.
  123. Sabatini N., Di Pietro R., Rapino M., Sancilio S., Comani S., Cataldi A. 2004. PI-3-kinase/NF-kappaB mediated response of Jurkat T leukemic cells to two different chemotherapeutic drugs, etoposide and TRAIL. J Cell Biochem. 93:301−311.
  124. Scanlon T.C., Gottlieb B., Durcan T.M., Fon E.A., Beitel L.K., Trifiro M.A. 2009. Isolation of human proteasomes and putative proteasome-interacting proteins using a novel affinity chromatography method. Exp. Cell Res. 315(2): 176−189.
  125. Schmid H., Akhayat O., Martins D. et al. 1984. The prosome: a ubiquitous morphologically distinct RNP particle assosiated with repressed mRNPs and containing specific ScRNA and a characteristic set of proteins. EMBO J. v. 3. p. 29−34.
  126. Schmidt M., J. Hanna, S. Elsasser, D. Finley, 2005b Proteasomeassociated proteins: regulation of a proteolytic machine. Biol. Chem. 386: 725−737.
  127. Sdek P., Ying H., Chang D.L.F., Qiu W., Zheng IT., Touitou R., Allday M.J., JimXiao Z.-X. MDM2 promotes proteasome-dependent ubiquitin-independent degradation of retinoblastoma protein, Mol. Cell 20 (2005) 699 708.
  128. B.C. 2010. Scaffold: a bioinformatic tool for validating MS/MS-based proteomic studies. Proteomics. 10: 1265—1269.
  129. Sears R.C. The life cycle of C-myc: from synthesis to degradation // Cell Cycle. 2004. — Vol. 3. — N 9. — p. 1133−1137.
  130. R.J., Singer J.D., Swanger J., Smitherman M., Roberts J.M., Clurman B.E. 2000. Proteasomal turnover of p21Cipl does not require p21Cipl ubiquitination. Mol. Cell. 5: 403—410.
  131. Sixt S.U., Beiderlinden M, Jennissen H. P, Peters J. 2007. Extracellular proteasome in the human alveolar space: a new housekeeping enzyme? Amer. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 292: L1280—L1288.: L1280—L1288.
  132. S.U., Dahlmann B. 2008. Extracellular, circulating proteasomes and ubiquitin—incidence and relevance. Biochim. Biophys. Acta. 1782: 817— 823.
  133. S.U., Peters J. 2010. Extracellular alveolar proteasome: possible role in lung injury and repair. Proc. Amer. Thorac. Soc. 7: 91—96.
  134. Smalle J, Vierstra D. 2004. The ubiquitin 26S proteasome proteolytic pathway // Annu. Rev. Plant Biol. 55: 555−590.
  135. M. 1974. Subribosomal particles of HeLa cells. Exp. Cell Res. v. 87. -p. 253−258.
  136. Soligo D, Servida F, Delia D. et al, 2001 // The apoptogenic response of human myeloid leukaemia cell lines and of normal malignant haematopoietic progenitor cells to the proteasome inhibitor PSI. //. J. Haematol, 113: 126 135.
  137. Stadtmueller B. M, Hill C. P, 2011 Proteasome activators. Mol. Cell 41: 819.
  138. Stoebner P.E., Lavabre-Bertrand T, Henry L, Guiraud I, Carillo S, Dandurand M, Joujoux J. M, Bureau J. P, Meunier L. 2005. High plasma proteasome levels are detected in patients with metastatic malignant melanoma. Br. J. Dermatol. 152: 948—953.
  139. Sumegi M, Hunyadi-Gulyas E, Medzihradszky K. F, Udvardy A. 26S proteasome subunits are O-Iinked N-acetylglucosamine-modified in
  140. Drosophila melanogaster // Biochem Biophys Res Commun. 2003. — Vol. 312.-N4.-p. 1284−1289.
  141. Tai H.C., Besche H., Goldberg A.L., Schuman E.M. 2010. Characterization of the brain 26s proteasome and its interacting proteins. Front. Mol. Neurosci. 3: pii: 12.
  142. Tanahashi N., Murakami Y., Minami Y. et al. 2000. Induction by interferon-and contribution to ATP-dependent proteolysis. J. Biol. Chem., v. 275, p. 14 336−14 345.
  143. K. 2009. The proteasome: overview of structure and functions // Proc Jpn Acad SerB Phys Biol Sci. 85(1): 12−36.
  144. W.P. 2004. Death, destruction, and the proteasome // N. Engl. J. Med. 351(4):393−4.
  145. Tarcsa E., Szymanska G., Lecker S., O’Connor C.M., Goldberg A.L. 2000. Ca2±free calmodulin and calmodulin damaged by in vitro aging are selectively degraded by 26 S proteasomes without ubiquitination. J. Biol. Chem. 275: 20 295—20 301.
  146. R., Richardson J., Bose S., Nakanishi M., Rivett J., Allday MJ. 2001. A degradation signal located in the C-terminus of p2lWA,'1/cll>1 is a binding site for the C8 alphasubunit of the 20S proteasome. EMBO J. 20: 2367−2375.
  147. V., Hoffman L., Pratt G., Rechsteiner M. 2002. PA200, a nuclear proteasome activator involved in DNA repair// EMBO J. 21(13): 3516−3525.
  148. Y., Tokumoto M., Horiguchi R., Ishikawa K., Nagahama Y., Tokumoto T. 2004. Identification of alpha-type subunits of the Xenopus 20Sproteasome and analysis of their changes during the meiotic cell cycle. BMC Biochem. 5:18.
  149. J., Erdmann A., Kania M., Typke D., Koster A.J., Baumeister W. 1998. 26S proteasome structure revealed by three-dimensional electron microscopy. J. Struct. Biol. 121: 19−29.
  150. X., Chen C., Baker P.R., Chen P., Kaiser P., Huang L. 2007. Mass spectrometric characterization of the affinity-purified human 26S proteasome complex. Biochemistry. 46: 3553—3565.
  151. C. 2002. Regulation of apoptosis by the ubiquitin and proteasome pathway. J. Cell Mol. Med. 6: 2518.
  152. Wojcik C., DeMartino G.N. 2003. Intracellular localization of proteasomes // Int. J. Biochem. Cell Biol. 35: 579−589.
  153. D.H. 2004. From lysosome to proteasome: the power of yeast in the dissection of proteinase function in cellular regulation and waste disposal. Cell Mol. LifeSci. 61: 1—14.
  154. D.H., Hilt W. 2004. The proteasome: a proteolytic nanomachine of cell regulation and waste disposal. Biochim. biophys. acta. 1695: 19—31.
  155. Zaiss D.M., Standera S., Kloetzel P.M., Sijts A.J. PI31 is a modulator of proteasome formation and antigen processing // Proc Natl Acad Sci US A.-2002. Vol. 99. -N 22. — p. 14 344−14 349.
  156. A., Blau M., Egerer K., Feist E., Dahlmann B. 2006. Circulating proteasomes are functional and have a subtype pattern distinct from 20S proteasomes in major blood cells. Clin. Chem. 52: 2079—2086.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!