Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Сравнительное изучение эффективности Agrobacterium-опосредованной транзиентной экспрессии гетерологичных генов, кодирующих рекомбинантные белки

Диссертация: Сравнительное изучение эффективности Agrobacterium-опосредованной транзиентной экспрессии гетерологичных генов, кодирующих рекомбинантные белки
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время трансгенные растения широко используются как модели для изучения фундаментальных исследований по изучению физиологической роли растительных генов и для решения прикладных задач по созданию устойчивых форм сельскохозяйственных культур и продукции рекомбинантных белков в растениях. Успех в этих направлениях, прежде всего, связан с эффективностью экспрессии перенесенного гена… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Подходы к экспрессии гетерологичных генов в растениях
      • 1. 1. 1. Стабильная экспрессия
      • 1. 1. 2. Транзиентная экспрессия
    • 1. 2. Обзор генетических детерминант, обуславливающих 21 высокую экспрессию трансгена на разных уровнях: транскрипция, трансляция, стабильность белка
      • 1. 2. 1. Регуляторные элементы, позитивно влияющие на уровень 22 транскрипции
      • 1. 2. 2. Процессинг и сплайсинг пре-мРНК
      • 1. 2. 3. Регуляторные элементы, позитивно влияющие на уровень 26 трансляции
      • 1. 2. 4. Регуляторные элементы, позитивно влияющие на 30 стабильность белка
    • 1. 3. Векторы для экспрессии гетерологичных генов в растениях
  • Глава 2. Материалы и методы
  • Глава 3. Результаты и обсуждение
    • 3. 1. Поиск генетических детерминант, позитивно влияющих на уровень транскрипции, трансляции и стабильности целевых белков в растениях
      • 3. 1. 1. Поиск генетических детерминант, позитивно влияющих на 62 уровень транскрипции в растениях
      • 3. 1. 2. Поиск генетических детерминант, позитивно влияющих на 72 уровень трансляции в растениях
      • 3. 1. 3. Поиск генетических детерминант, позитивно влияющих на уровень стабильности белков в растениях
    • 3. 2. Создание модульных векторов для апробации регуляторных элементов с использованием бирепортерных генов
      • 3. 2. 1. Конструирование бифункциональных репортерных генов
  • ИсШЛЪ-rfp и egfp-licBM
    • 3. 2. 2. Апробация функционировании сконструированных 85 бирепортерных генов в бактериальных клетках
    • 3. 2. 3. Описание и конструирование модульных векторов серии 88 pPGG и pVIG-S
    • 3. 2. 4. Клонирование бирепортерных генов и регуляторных 93 последовательностей в базовый модульный вектор серии pPGG
    • 3. 2. 5. Клонирование бирепортерных генов и регуляторных 95 последовательностей в базовый модульный вектор серии pVIG-S
    • 3. 3. Апробации модульных векторов с репортерными генами и 97 различными регуляторными элементами
    • 3. 4. Анализ последовательностей модельных и целевых 102 генов и модификация их кодонового состава
    • 3. 4. 1. Анализ нуклеотидной последовательности гена, 110 кодирующего рекомбинантный белок-носитель термостабильную лихеназу (LicBM3-CP)
    • 3. 4. 2. Анализ и модификация нуклеотидной последовательности 113 гена, кодирующего зеленый флуоресцентный белок (GFP)
    • 3. 4. 3. Анализ и модификация нуклеотидной последовательности 115 гена, кодирующей интерферон-альфа-2А
    • 3. 4. 4. Модификация кодонового состава нуклеотидных 118 последовательностей, кодирующих модельные и целевые белки
    • 3. 5. Создание модульных векторов, несущих модельные и 123 целевые гены с модификациями кодонового состава и без модификации
    • 3. 5. 1. Конструирование вектора, несущего транскрипционно- 123 трансляционное слияние гена, кодирующего интерферон-альфа
    • 2. А с оптимизированным и неоптимизированным кодоновым составом, и гена, кодирующего термостабильную лихеназу

    3.5.2. Клонирование последовательностей, кодирующих 125 гибридные гены infHeo-licBM3 и infonT-licBM3, и гены, кодирующих рекомбинантную термостабильную лихеназу с оптимизированным и неоптимизированным кодоновым составом, в вектора серии рРвв и рУЮ-Б.

    3.6. Сравнительный анализ экспрессии модельных и 127 целевых генов с оптимизированным и неоптимизированным кодоновым составом в растениях табака разных видов

    Выводы

Сравнительное изучение эффективности Agrobacterium-опосредованной транзиентной экспрессии гетерологичных генов, кодирующих рекомбинантные белки (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В настоящее время трансгенные растения широко используются как модели для изучения фундаментальных исследований по изучению физиологической роли растительных генов и для решения прикладных задач по созданию устойчивых форм сельскохозяйственных культур и продукции рекомбинантных белков в растениях. Успех в этих направлениях, прежде всего, связан с эффективностью экспрессии перенесенного гена (трансгена) в растениях. Эффективность экспрессии трансгена обуславливается рядом факторов: кодоновым составом трансгенарегуляторными элементами, контролирующими его экспрессиюинтеграцией трансгена в определенные’участки генома растений и рядом других.

Сейчас, помимо стабильной экспрессии целевых генов исследователями широко используется транзиентная экспрессия этих генов как эффективный подход для изучения регуляторных элементов и физиологической роли генов растений, а также для использования растений как продуцентов целевых белков. При транзиентной экспрессии с использованием агробактерий, в основном, используют обычные экспрессионные векторы, полученные на основе бинарных Тьплазмид, которые, помимо целевого гена содержат и селективные гены. Для преодоления эффекта «замолкания» трансгена исследователи используют подход, основанный на ко-трансформации растений вектором, несущий ген белка р19 вируса томатов, супрессор посттранскрипционного замолкания генов.

Несмотря на значительные успехи в области создания и изучения трансгенных растений, наши познания в отношении генетических факторов, которые оказывают влияние на эффективность экспрессии генов в растениях, еще весьма ограничены.

Следует подчеркнуть, что решение важных научных и прикладных задач с использованием экспрессии гетерологичных генов в растениях затруднено, прежде всего, за счет значительных пробелов в понимании генетических детерминант, которые обуславливают эффективную экспрессию гетерологичных генов в растениях. Следует подчеркнуть, что важную роль в исследованиях по созданию и изучению трансгенных растений играют экспрессионные вектора, используемые для трансформации растений. Сейчас предложены и используются целый спектр экспрессионных векторов для трансформации растений, однако, наряду с преимущества эти вектора имеют и недостатки, которые могут сказаться на эффективности экспрессии трансгена.

Цель исследования: провести сравнительное изучение экспрессии гетерологичных генов в растениях различных родов и выяснить, какие генетические детерминанты являются ключевыми в обеспечении эффективности экспрессии гетерологичных генов в растениях. Исходя из цели работы, были поставлены следующие задачи:

1. Провести поиск генетических детерминант, которые потенциально способны влиять на уровень экспрессии гетерологичных генов с использованием биоинформатических подходов.

2. Провести модификацию нуклеотидных последовательностей модельных генов и клонирование новых регуляторных элементов.

3. Сконструировать серию модульных экспрессионных векторов дл изучения экспрессии гетерологичных генов в растениях.

4. Провести апробацию модульных векторов, в которых экспрессия нативных и модифицированных модельных генов контролируется различными регуляторными элементами.

Выводы.

1. С использованием биоинформатических методов и анализа литературных данных проведен поиск генетических детерминант, которые потенциально способны влиять на уровень экспрессии гетерологичных генов, и предложены для последующей апробации несколько регуляторных элементов, а именно, лидерные последовательности генов, которые обуславливают транспорт белкового продукта в различные компартменты растительной клетки, СО-богатые области, которые обычно локализованы в 5'-области высоко экспрессируемых генов в растениях, а также кодоны для второй аминокислоты в последовательностях белков и целый ряд других последовательностей.

2. Сконструированы синтетические регуляторные элементы, которые потенциально способны влиять на уровень экспрессии гетерологичных генов: лидерные последовательности для транспорта целевого белка в хлоропласты и апопласты, сигнальные последовательности для локализации целевого белка в эндоплазматическом ретикулуме, СО-богатые последовательности различного размера и композиции.

3. Сконструированы серии модульных векторов, в которых учтены большинство факторов, обуславливающих эффективную экспрессию генов в растений.

4. Продемонстрировано, что СО-богатые последовательности в 5'-нетранслируемой области обеспечивают достоверное увеличение уровня экспрессии бирепортерных генов, по сравнению с уровнем экспрессии этих же генов без такой последовательности.

5. Показано, что достоверное увеличение уровня экспрессии бирепортерных генов обеспечивают лидерные сигналы транспорта и локализации белкового продукта в эндоплазматическом ретикулуме.

6. Показано, что кодоновый состав модельных гетерологичных генов, оптимизированный на основании анализа кодонового состава растений, обуславливает достоверное увеличение уровня накопления белковых продуктов исследуемых генов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И.В. (2002а) Новые репортерные систему для изучения регуляции экспрессии генов // Диссертация доктора биологический наук, ИОГен РАН. Москва.
  2. И.В. Репортерные системы: возможности для изучения различных аспектов регуляции экспрессии генов // Успехи современной биологии. 2002. № 6. С. 515−526.
  3. Голденкова-Павлова И.В., Мирахорли Н., Маали А. Р. и др. Экспериментальные модели для создания трансгенных растений, устойчивых к стрессовым факторам. Цитология и генетика. 2007. № 3. С. 44−49.
  4. В.В. Изучение структуры гена лихеназы Clostridium thermocellum Ф7 и характеристика продукта данного гена // Дисс. канд. биол. наук. -1993. ИМГ РАН. — Москва.
  5. P.A., Абдеева И. А., Салехи Джузани Г.Р. и др. (2005) Термостабильная лихеназа как трансляционный репортер // Генетика, Т. 41. № 1. С. 31−40.
  6. Т., Фрич Э., Сэмбрук Д. // Молекулярное клонирование. М. Мир. 1984.
  7. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. (1984). Методы генной инженерии. Молекулярное клонирование // «Мир», Москва.
  8. JI. И. Экспрессия генов// Москва: Наука, 2000. 527 с.
  9. Э.С., Голденкова И. В., Мусийчук К.А.и др. Новая репортерная система, основанная на высокой термостабильности лихеназы, для изучения регуляции экспрессии генов у растений // Физиология растений. 2000. Т.37. № 3. С.382−389.
  10. Ю.Фадеев B.C., Шимшилашвили X. Р., Гапоненко А. К. Индукционная, регенерационная и баллистическая восприимчивость различных генотипов мягкой пшеницы (Triticum aestivum L) // Генетика. 2008. Т.44. № 9. С. 1257−1267.
  11. С.Н., Константинов Ю. М., Дейнеко Е. В. Транспластомные растения // Вавиловский журнал генетики и селекции. 2011. Т. 15. № 4. С. 808−817.
  12. Abu-Arish, A. Three-dimensional reconstruction of Agrobacterium VirE2 protein with single-stranded DNA/ A. Abu-Arish, D. Frenkiel-Krispin, T. Fricke, et al.// J Biol Chem 2004. — V.279. — P.25 359−25 363.
  13. Alvarez, M.L. Higher accumulation of Fl-V fusion recombinant protein in plants after induction of protein body formation/ M.L. Alvarez, E. Topal, F. Martin and G.A. Cardineau // Plant Mol. Biol. 2010. — V.72. — P.75−89.
  14. Arakawa, T. Synthesis of a cholera toxin В subunit-rotavirus Nsp4 fusion protein in potato/ T. Arakawa, J. Yu, and W.H.R. Langridge // Plant Cell Rep. 2001. — V.20. — P.343−348.
  15. Askolin, S. Overproduction, purification, and characterization of the Trichoderma reesei hydrophobin HFBI/ S. Askolin, T. Nakari-Seta «la «and M. Tenkanen // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. — V.57. — P.124—130.
  16. Attardi, G. Biogenesis of mitochondria/ G. Attardi, G. Schatz // Annual Review of Cell Biology 1988. — V.4. — P.289−331.
  17. Aziz, M.A. Transformation of an edible crop with the pagA gene of Bacillus anthracis/ M.A. Aziz, D. Sikriwal, S. Singh, S. Jamgula, P.A. Kumar and R. Bhatnagar // FASEB J. 2005. — V.19. — P.1501−1503.
  18. Bachmair, A. The degradation signal in a short- lived protein / A. Bachmair and A. Varshavsky // Cell. 1989. — V. 56. — P. 1019−1032.
  19. Bachmair, A. In vivo half-life of a protein is a function of its amino-terminal residue / A. Bachmair, D. Finley and A. Varshavsky // Science. 1986. — V. 234.-P. 179−186.
  20. Bai, L. Gene regulation by nucleosome positioning / L. Bai and A.V. Morozov // Trends Genet. 2010. — V.26. — P.476−483.
  21. Baker, R.T. Yeast N-terminal amidase. A new enzyme and component of the N-end rule pathway / R.T. Baker and A. Varshavsky // J. Biol. Chem. -1995. V. 270. — P. 12 065−12 074.
  22. Bailas N. Transient expression of the plasmid pCaMVCAT in plant protoplasts following transformation with polyethyleneglycol / N. Bailas, N. Zakai, A. Loyter. // Experimental Cell Research 1987 — V. 170 — 1.1 — P. 228−234.
  23. Baneyx, F. Recombinant protein folding and misfolding in Escherichia coli / F. Baneyx, M. Mujacic // Nat. Biotechnol. 2004. — V. 22. — P. 1399−1408.
  24. Bayer, E.A. Cellulose, cellulases and cellulosomes / E.A. Bayer, H.R. Chanzy, R. Lamed and Y. Shoham // Current Opinion in Structural Biology -1998. -V. 8.-P. 548−557.
  25. Belknap, W. pBINPLUS/ARS: an improved plant transformation vector based on Pbinplus/ W. Belknap, D. Rockhold, K. McCue // Biotechniques. 2008. -V.44. — № 6. — P.753−756.
  26. Benchabane, M. Preventing unintended proteolysis in plant protein biofactories/ M. Benchabane, C. Goulet, D. Rivard, L. Faye, V. Gomord and D. Michaud // Plant Biotechnol. J.-2008.-V.6.-P. 633−648.
  27. Bionda, T. Chloroplast Import Signals: The Length Requirement for Translocation In Vitro and In Vivo/ T. Bionda, B. Tillmann, S. Simm, K. Beilstein, M. Ruprecht, and E. Schleiff// J. Mol. Biol. 2010. — V. 402. -P.510−523.
  28. Bionda, T. On the impact of precursor unfolding during protein import into chloroplasts/ T. Bionda, T. Sato, M. S. Sommer, T. Endo, E. Schleiff // Mol. Plant 2010. — V.3. — P.499−508.
  29. Bishopp, A. Signs of change: hormone receptors that regulate plant development / A. Bishopp, A.P. Mahonen and Y. Helariutta // Development. -2006. V. 133.-P. 1857−1869.
  30. Boehm, R. Bioproduction of therapeutic proteins in the 21st century and the role of plants and plant cells as production platforms/ R. Boehm // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2007. — V. 1102.-P.121−134.
  31. Boothe, J. Seed-based expression systems for plant molecular farming / J. Boothe, C. Nykiforuk, Y. Shen, S. Zaplachinski, S. Szarka, P. Kuhlman, E. Murray, D. Morck and M.M. Moloney // Plant Biotechnol. 2010. — V. 8. -P.525−528.
  32. Bradford, M. A. Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding / M. A. Bradford // Anal. Biochem. 1976. — V.72. — P.248−254.
  33. Buratowski, S. Progression through the RNA polymerase II CTD cycle / S. Buratowski // Mol. Cell. 2009. — V.36. — P.541−546.
  34. Cairns, B.R. The logic of chromatin architecture and remodelling at promoters / B.R. Cairns // Nature. 2009. — V.461. — P. 193−198.
  35. Canizares, M.C. Use of viral vectors for vaccine production in plants. Immunol/ M.C. Canizares, L. Nicholson and G.P. Lomonossoff // Cell Biol. -2005.-V.83.-P.263−270.
  36. Carrozza, M.J. Histone H3 methylation by Set2 directs deacetylation of coding regions by Rpd3S to suppress spurious intragenic transcription/ M.J. Carrozza et al. // Cell 2005. — P. 123, 581−592.
  37. Chen Q.J. A Gateway-based platform for multigene plant transformation / Chen Q. J, Zhou HM, Chen J, Wang XC. // Plant Mol Biol 2006 — V.62: — P. 927−936.
  38. Cheung, V. Chromatin- and transcription-related factors repress transcription from within coding regions throughout the Saccharomyces cerevisiae genome / V. Cheung et al. // PLoS Biol. 2008. — V.6. — P.277.
  39. Chikwamba, R. Expression of a synthetic E. coli heatlabile enterotoxin B subunit (LT-B) in maize/ R. Chikwamba, J. McMurray, H. Shou, B. Frame, S.E. Pegg, P. Scott, H. Mason, K. Wang // Molecular Breeding 2002. — V.10. -P.253−265.
  40. Chrispeels, M.J. The Golgi apparatus mediates the transport of phytohemagglutinin to the protein bodies in bean cotyledons/ M.J. Chrispeels // Planta. 1983. -V. 158. — P.140−151.
  41. Churchman, L.S. Nascent transcript sequencing visualizes transcription at nucleotide resolution/ L.S. Churchman and J.S. Weissman, // Nature 2011. -Y.469. — P.368−373.
  42. Coleman, C.E. The maize gamma-zein sequesters alpha-zein and stabilizes its accumulation in protein bodies of transgenic tobacco endosperm / C.E. Coleman, E.M. Herman, K. Takasaki and B.A. Larkins // Plant Cell 1996. -V.8. — P.2335−2345.
  43. Conley, A. J. Induction of protein body formation in plant leaves by elastin-like polypeptide fusions/ A. J. Conley, J. J. Joensuu, A. Richman, R. Menassa and J.E. Brandle II BMC Biology. 2009. — V.7. — P.48.
  44. Conley, A. J. Protein body-inducing fusions for high-level production and purification of recombinant proteins in plants/ A. J. Conley, .T. J. Joensuu, A Richman and R. Menassa // Plant Biotechnology Journal. 2011. — V.9. -P.419−433.
  45. Conley, A.J. Optimization of elastin-like polypeptide fusions for expression and purification of recombinant proteins in plants/ A.J. Conley, J.J. Joensuu, A.M. Jevnikar, R. Menassa, J.E. Brandle // Biotechnol Bioeng. 2009. -V.103. — P.562−573.
  46. Coutu, C. pORE: a modular binary vector series suited for both monocot and dicot plant transformation/ C. Coutu, J. Brandle, D. Brown, K. Brown, B. Miki, J. Simmonds, D.D. Hegedus // Transgenic Res. 2007. — V.16. — № 6. -P.771−781.
  47. Curtis, W.: US20046740526 (2004).
  48. D’Aoust, M.-A. The production of hemagglutinin-based virus-like particles in plants: a rapid, efficient and safe response to pandemic influenza / M.-A.
  49. D’Aoust, M.M.-J. Couture, N. Charland, S. Tre' panier, N. Landry, F. Ors, and L.-P. Ve' zina // Plant Biotechnol. 2010. — V. 8. — P.607−609.
  50. Dafny-Yelin M. The ongoing saga of Agrobacterium-host interactions/ M. Dafny-Yelin, A. Levy, T. Tzfira // Trends Plant Sci 2008. — V.13 — P.102−105.
  51. Daniell, H. Medical molecular farming: production of antibodies, biopharmaceuticals and edible vaccines in plants/ Daniell, H., Streatfeld, S.J., and Wycoff, K.// Trends Plant Sci. 2001. — V.6. — № 5. — P.219−226.
  52. De Amicis, F. Improvement of the pBI121 plant expression vector by leader replacement with a sequence combining a poly (CAA) and a CT motif / F. De Amicis, T. Patti, S. Marchetti // Transgenic Res. 2007. — V.16. — № 6. -P.731−738.
  53. Doran, P.M. Foreign protein degradation and instability in plants and plant tissue cultures/ P.M. Doran // Trends Biotechnol, — 2006, — V.24.- P.426−432.
  54. Dorokhov Y., Skurat, E., Klimyuk, V., Gleba, Y.: W003020938A2 (2003).
  55. Earley K.W. Gateway-compatible vectors for plant functional genomics and proteomics. / Earley K.W., Haag J.R., Pontes O. // Plant J. 2006. — V.45.-№ 4, — P.616−629.
  56. Enfors, S.O. Control of in vivo proteolysis in the production of recombinant proteins/ S.O. Enfors// Trends Biotechnol.- 1992, — V.10.-P.310−315.
  57. Erwin, R.L., Grill, L.K., Pogue, G.P., Turpen, T.H., Kumagai, M.H.: US6846968 (2005).
  58. Esposito, D. Enhancement of soluble protein expression through the use of fusion tags/ D. Esposito, D.K. Chatterjee // Curr. Opin. Biotechnol. 2006. -V.17. — P.353−358.
  59. Evangelista, R.L. Process and economic evaluation of the extraction and purification of recombinant beta-glucuronidase from transgenic corn / R.L. Evangelista, A.R. Kusnadi, J.A. Howard and Z.L. Nikolov // Biotechnol. Prog. 1998.-V. 14. — P.607−614.
  60. Fischer, R. Plant-based production of biopharmaceuticals / R. Fischer, E. Stoger, S. Schillberg, P. Christou and R.M. Twyman // Curr. Opin. Plant Biol. -2004. -V. 7. P. 152−158.
  61. Furtado, A. Analysis of promoters in transgenic barley and wheat /A. Furtado, R. J. Henry, A. Pellegrineschi// Plant Biotechnology Journal 2009. — V.7. -P.240−253.
  62. Garbarino, J.E. Isolation of a polyubiquitin promoter and its expression in transgenic potato plants/ J. E Garbarino, T. Oosumi and W.R. Belknap // Plant Physiol. 1995, — V.109.-P.1371−1378.
  63. Garger, S.J., Turpen, T.H., Kumagai, M.H.: US20056887696 (2005).
  64. Garger, S.J., Turpen, T.H., Kumagai, M.H.: US20056890748 (2005).
  65. Geli, M.I. Two structural domains mediate two sequential events in Gamma.-zein targeting: protein endoplasmic reticulum retention and protein body formation/ M.I. Geli, M. Torrent and D. Ludevid // Plant Cell. 1994. — V.6. -P.1911−1922.
  66. Giddings, G. Transgenic plants as factories for biopharmaceuticals / G. Giddings, G. Allison, D. Brooks and A. Carter // Nat. Biotechnol. 2000. — V. 18. -P.1151−1156.
  67. Gil, F. High-yield expression of a viral peptide vaccine in transgenic plants/ F. Gil,, A. Brun, A. Wigdorovitz, R. Catala, J.L. Martinez-Torrecuadrada, I.
  68. Casai, J. Salinas, M.V. Borca and J.M. Escribano // FEBS Lett. 2001. -V.488. — P.13−17.
  69. Gieba Y. Magnifection-a new platform for expressing recombinant vaccines in plants/ Y. Gieba, V. Klimyuk, S. Marillonnet // Vaccine. 2005. — V.23. -P.2042−2048.
  70. Gieba Y. Viral vectors for the expression of proteins in plants/ Y. Gieba, V. Klimyuk, S. Marillonnet // Curr Opin Biotechnol. 2007. — V.18. — P. 134−141.
  71. Gieba, Y. Magnifection a new platform for expressing recombinant vaccines in plants / Y. Gieba, V. Klimyuk, S. Marillonnet // Vaccine 2005. — V. 23. -P.2042−2048.
  72. Gomez, N. Expression of immunogenic glycoprotein S polypeptides from transmissible gastroenteritis Coronavirus in transgenic plants/ N. Gomez, C. Carrillo, J. Salinas, F. Parra, M.V. Borca and J.M. Escribano // Virology -1998. V.249. — P.352−358.
  73. Graciet E. Structure and evolutionary conservation of the plant N-end rule pathway / E. Graciet, F. Mesiti and F. Wellmer. // The Plant J. 2010. — V. 61.-P. 741−751
  74. Hakanpa J. Atomic resolution structure of the hfbii hydrophobin, a self-assembling amphiphile/ J. Hakanpa A. Paananen, S. Askolin, T. Nakari-Seta, T. Parkkinen, M. Penttila «, M.B. Linder, and J. Rouvinen // J. Biol. Chem. -2004. V.279. — P.534−539.
  75. Hanna, J. A proteasome for all occasions / J. Hanna and D. Finley // FEBS Lett. -2007. -V. 581. P. 2854−2861.
  76. Hanton, S.L., Matheson, L.A., Chatre, L., Rossi, M., Brandizzi, F. Post-Golgi protein traffic in the plant secretory system / S.L. Hanton, L.A. Matheson, L. Chatre, M. Rossi, F. Brandizzi // Plant Cell Reports 2007. — V.26. — P. 14 311 438.
  77. Hefferon, K.L. Biopharmaceuticals in plants toward the next century of medicine/ K.L. Hefferon// CRC Press. 2010. — P.435.
  78. Hellens, R. A guide to Agrobacterium binary Ti vectors/ R. Hellens, P. Mullineaux and H. Klee // Trends Plant Sci. 2000. — V.5. — P.446−451.
  79. Hel!wig S. Plant cell cultures for the production of recombinant proteins/ S. Hellwig, J. Drossard, R.M. Twyman, R. Fischer // Nat. Biotechnol. 2004. -V.22. — P.1415−1422.
  80. Herman, E.M. Protein storage bodies and vacuoles/ E.M. Herman and B.A. Larkins // Plant Cell. 1999. — V. l 1. — P.601−614.
  81. Hernandez-Garcia. Isolation and transient expression of GmERF promoters BMC/ Hernandez-Garcia et al.// Plant Biol. 2010. — P.237.
  82. Hershko, A. BasicMedical Research Award. The ubiquitin system / A. Hershko, A. Ciechanover and A. Varshavsky // Nat. Med. 2000. — V. 6. — P. 1073−1081.
  83. Hiatt, A. Production of antibodies in transgenic plants / A. Hiatt, R. Cafferkey and
  84. K. Bowdish // Nature 1989. — V. 342. — P.76−78.
  85. Hondred, D. Use of ubiquitin fusions to augment protein expression in transgenic plants/ D. Hondred, J.M. Walker, D.E. Mathews and R.D. Vierstra // Plant Physiol. 1999. — V. l 19. — P.713−724.
  86. Hood, E.E. Commercial production of avidin from transgenic maize: characterization of transformant, production, processing, extraction and purification / E.E. Hood, D.R. Witcher, S. Maddock et al. // Molecular Breeding 1997. — V.3. — P.291−306.
  87. Hood, E.E. Molecular fanning of industrial proteins from transgenic maize / E.E. Hood, A. Kusnadi, Z. Nikolov and J.A. Howard // Adv. Exp. Med. Biol. -1999.-V. 464.-P.127−147.95. http://www.cambia.Org/daisy/cambia/585#dsy585pCAMBIA5105
  88. Hu, R.G. The N-end rule pathway as a nitric oxide sensor controlling the levels of multiple regulators / R.G. Hu, J. Sheng, X. Qi, Z. Xu, T.T. Takahashi and A. Varshavsky // Nature. 2005. — V. 437. — P. 981−986.
  89. Huang, N. Bioactive recombinant human lactoferrin. derived from rice / N. Huang, D. Bethell, C. Card, J. Cornish, T. Marchbank, D. Wyatt, K. Mabery and R. Playford // In Vitro Cell. Dev. Biol. 2008. — V. 44. -P.464−471.
  90. Hur, J. Identification of a promoter motif involved in Curtovirus sense-gene expression in transgenic Arabidopsis/ J. Hur, E. Choi, K.J. Buckley, S. Lee, K.R. Davis// Mol. Cells 2008. — V.26. — № 2. — P. 131−139.
  91. Inaba, T. Protein trafficking to plastids: one theme, many variations/ T. Inaba, D.J. Schnell // Biochemistry Journal 2008. — V.413. — P.15−28.
  92. Jiang, C. Nucleosome positioning and gene regulation: advances through genomics/ C. Jiang and B.F. Pugh // Nat. Rev. Genet. 2009. — V.10. — P.161−172.
  93. Joensuu, J.J. Hydrophobin fusions for high-level transient protein expression and purification in Nicotiana benthamiana/ J.J. Joensuu, A.J.
  94. Conley, M. Lienemann, J.E. Brandle, M.B. Linder and R. Menassa // Plant Physiol. 2010. — V.152. — P.622−633.
  95. Joensuu, J.J. Transgenic plants for animal health: plant-made vaccine antigens for animal infectious disease control /J.J. Joensuu, V. Niklander-Teeri and J.E. Brandle // Phytochem. Rev. 2008. — V.7. — P.553−577.
  96. Juven-Gershon, T. The RNA polymerase II core promoter the gateway to transcription/ T. Juven-Gershon et al. // Curr. Opin. Cell Biol.- 2008.- V. 20.-P.253−259.
  97. Karimi M., A GATEWAY vectors for Agrobacterium-mediated plant transformation / Karimi M., Inze D., Depicker A. // Trends Plant Sci. 2002. -V. 7. — P. 193−195.
  98. Kim, H. Gene-specific RNA polymerase II phosphorylation and the CTD code/ H. Kim et al. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2010. — V.17. — P.1279−1286.
  99. Kim, T.G. Synthesis and assembly of a cholera toxin B Subunit SHIV 89.6p Tat fusion protein in transgenic potato/ T.G. Kim, R. Ruprecht and W.H.R. Langridge // Protein Expr. Purif. 2004. — V.35. — P.313−319.
  100. Kogan, M.J. Self-assembly of the amphipathic helix (VHLPPP) 8. A mechanism for zein protein body formation/ M.J. Kogan, I. Dalcol, P. Gorostiza, C. Lopez-Iglesias, M. Pons, F. Sanz, D. Ludevid and E. Giralt // J. Mol. Biol. 2001. — V.312. — P.907−913.
  101. Kogan, M.J. Supramolecular properties of the proline-rich gamma-zein n-terminal domain/ M.J. Kogan, I. Dalcol, P. Gorostiza, C. Lopez-Iglesias, R. Pons, M. Pons, F. Sanz and E. Giralt // Biophys. J. 2002. — V.83. — P. l 194— 1204.
  102. Kohl, T.O. Expression of HPV-11L1 protein in transgenic Arabidopsis thaliana and Nicotiana tabacum / T.O. Kohl, I.I. Hitzeroth, N.D. Christensen and E.P. Rybicki // BMC. Biotechnol. 2007. — V.7. — P.56.
  103. Koya, V. Plant based vaccine: mice immunized with chloroplast-derive anthrax protective antigen survive anthrax lethal toxin challenge/ V. Koya, M. Moayeri, S.H. Leppla and H. Daniell // Infect.Immun. 2005. — V.73. -P.8266−8274.
  104. Kozak M. Point mutations define a sequence flanking the AUG initiator codon that modulates translation by eukaryotic ribosomes / M. Kozak // Cell. -1986.-V. 44.-P. 283−292.
  105. Kusnadi, A.R. Production and purification of two recombinant proteins from transgenic corn / A.R. Kusnadi, E. E Hood, D.R. Witcher, J.A. Howard and Z.L. Nikolov // Biotechnol. Prog. 1998. — V. 14. — P.149−155.
  106. Kwak, M.S. A strong constitutive gene expression system derived from ibAGPl promoter and its transit peptide/ M.S. Kwak, M.J. Oh, S.W. Lee, J.S. Shin, K.H. Paek, J.M. Bae // Plant Cell Rep. 2007. — V.26. — № 8. — P. 12 531 262.
  107. Kwon, Y.T. An essential role of N-terminal arginylation in cardiovascular development / Y.T. Kwon, A.S. Kashina, I.V. Davydov, R.G. Hu, J.Y. An, J.W. Seo, F. Du and A. Varshavsky // Science. 2002. — V. 297. — P. 96−99.
  108. Lacroix, B. A case of promiscuity: Agrobacterium’s endless hunt for new partners / B. Lacroix, T. Tzfira, A. Vainstein, V. Citovsky // Trends Genet -2006. V. 22. — P.29−37.
  109. Lacroix, B. Agrobacterium gets its T-DNA expressed in the host plant cell / B. Lacroix, J. Li, T. Tzfira, V. Citovsky // Physiol Pharmacol. 2006. — V. 84. -P.333−345.
  110. Lacroix, B. Will you let me use your nucleus? How Agrobacterium gets its T-DNA expressed in the host plant cell / B. Lacroix, J. Li, T. Tzfira, V. Citovsky // Can. J. Physiol. Pharmacol. 2006. — V.84. — P.333−345.
  111. Laemmli, U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U. K. Laemmli // Nature 1970. — V.227. — № 259. — P.680−685.
  112. Lahtinen, T. Hydrophobin (HFBI): a potential fusion partner for one-step purification of recombinant proteins from insect cells/ T. Lahtinen, M.B.1.nder, T. Nakari-Seta «la «and C. Oker-Blom // Protein Expr. Purif. 2008.- V.5. P. 18−24.
  113. Larkins, B.A. Synthesis and processing of maize storage proteins in Xenopus laevis oocytes/ B.A. Larkins, K. Pedersen, A.K. Handa, W.J. Hurkman and L.D. Smith // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. — V.76. -P.6448−6452.
  114. Larrick, J.W. Producing proteins in transgenic plants and animals/ J.W. Larrick and D.W. Thomas // Curr. Opin. Biotechnol. 2003. — V.12. — P.411−418.
  115. Lee L-Y. T-DNA Binary Vectors and Systems / L-Y. Lee and S.B. Gelvin // Plant Physiology 2008 — V. 146 — P.325−332
  116. Lee, M.J. RGS4 and RGS5 are in vivo substrates of the N-end rule pathway / M.J. Lee, T. Tasaki, K. Moroi, J.Y. An, S. Kimura, I.V. Davydov and Y.T. Kwon II Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2005. — V. 102. — P. 15 030−15 035.
  117. Li, B. The role of chromatin during transcription/ B. Li et al. // Cell- 2007.- V.128.-P.707−719.
  118. Li, J. Uncoupling of the functions of the Arabidopsis VIP1 protein in transient and stable plant genetic transformation by Agrobacterium / J. Li, A. Krichevsky, M. Vaidya, T. Tzfira, V. Citovsky // Proc Natl Acad Sci USA -2005,-V. 102 P.5733−5738.
  119. Liang, J. Cloning and characterization of the promoter of the 9-cis-epoxycarotenoid dioxygenase gene in Arachis hypogaea L / J. Liang, L. Yang, X. Chen, L. Li, D. Guo, H. Li, B. Zhang // Biosci Biotechnol Biochem. -2009.-V.73. -№ 9.-P.2103−2106.
  120. Lichty, J.J. Comparison of affinity tags for protein purification/ J.J. Lichty, J.L. Malecki, H.D. Agnew, D.J. Michelson-Horowitz and S. Tan // Protein Expr. Purif. 2005. — V.41. — P.98−105.
  121. Lickwar, C.R. The Set2/Rpd3S pathway suppresses cryptic transcription without regard to gene length or transcription frequency/ C.R. Lickwar et al. // PLoS ONE 2009. — V.4. — e4886.
  122. Lin L. Efficient linking and transfer of multiple genes by a multigene assembly and transformation vector system / Lin L, Liu YG, Xu X, Li B // Proc Natl Acad Sci USA 2003 — V. 100 — P. 5962−5967.
  123. Lin, H.H. Effects of the multiple polyadenylation signal AAUAAA on mRNA 3'-end formation and gene expression/ H. H Lin, L.F. Huang, H.C. Su, S.T.Jeng// Planta 2009. — V.230. — № 4. — P.699−712.
  124. Linder, M. Surface adhesion of fusion proteins containing the hydrophobins HFBI and HFBII from Trichoderma reesei/ M. Linder, G.R. Szilvay, T. Nakri-Seta «la », H. Soderlund and M. Penttila «// Protein Sci. 2002. — V. l 1. -P.2257−2266.
  125. Linder, M.B. Hydrophobins: the protein-amphiphiles of filamentous fungi/ M.B. Linder, G.R. Szilvay, T. Nakari-Seta and M.E. Penttila 7/ FEMS Microbiol. Rev. 2005. — V.29. — P.877−896.
  126. Liu, D. Design of gene constructs for transgenic maize / D. Liu // Methods Mol Biol. 2009. — V.526. — P.3−20.
  127. Liu, Z. Creation and analysis of a novel chimeric promoter for the complete containment of pollen- and seed-mediated gene flow/ Z. Liu, C. Zhou, K. Wu // Plant Cell Rep. 2008. — V.27. — № 6. — P.995−1004.
  128. Llop-Tous, I. Relevant elements of a maize gamma-zein domain involved in protein body biogenesis/ I. Llop-Tous, S. Madurga, E. Giralt, P. Marzabal, M. Torrent and M.D. Ludevid // J. Biol. Chem. 2010. — V.285. — P.35 633−35 644.
  129. Lorence, A. Gene transfer and expression in plants / A. Lorence, R. Verpoorte // Methods Mol Biol. 2004. — V. 267. — P.329−350.
  130. Lu, J. Activity of the 5' regulatory regions of the rice polyubiquitin rubi3 gene in transgenic rice plants as analyzed by both GUS and GFP reporter genes/ .J. Lu3 E. Sivamani, X. Li, R. Qu // Plant Cell Rep. 2008. — V.27. -№ 10.-P. 1587−600.
  131. M. Bevan. Binary Agrobactenum vectors for plant transfomation / M. Bevan // Nucleic Acids Research 1984 — V.12.
  132. Ma L., RMDAP: A versatile, ready-to-use toolbox for multigene genetic transformation / L. Ma, J. Dong, Y. Jin, M. Chen, X. Shen, T. Wang. // PLoS ONE 2011 -V. 6-P.19 883.
  133. Ma, J.K. Antibody processing and engineering in plants, and new strategies for vaccine production / J.K. Ma, P.M. Drake, D. Chargelegue, P. Obregon and A. Prada // Vaccine 2005. — V. 23. — P. 1814−1818.
  134. Ma, J.K. The production of recombinant pharmaceutical proteins in plants/ J.K. Ma, P.M. Drake, and P. Christou// Nat. Rev. Genet.- 2003, — V. 4, — P.794−805.
  135. MacRae, A.F. Expression of His-tagged Shigella IpaC in Arabidopsis/ A.F. MacRae, J. Preiszner, S. Ng and R.I. Bolla // J. Biotechnol. 2004. — V. l 12. -P.247−253.
  136. Margaritis, T. Poised RNA polymerase II gives pause for thought / T. Margaritis and F.C. Holstege // Cell 2008. — V.133. — P.581−584.
  137. Marillonnet S., Engler, C., Muhlbauer, S., Herz, S., Werner, S., Klimyuk, V., Gleba, Y.: W006003018A2 (2006).
  138. Martinez-Alonso, M. Learning about protein solubility from bacterial inclusion bodies / M. Martinez-Alonso, N. Gonzalez-Montalban, E. Garcia-Fruitos, A. Villaverde // Microb. Cell Fact. 2009. — V. 8. — P.4.
  139. Mason, H.S. Expression of hepatitis B surface antigen in transgenic plants / H.S. Mason, D.M. Lam and C.J. Arntzen // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1992. -V. 89. -P.l 1745−11 749.
  140. Mason, H. Virus-like particles production in green plants / H. Mason, L. Santi, Z. Huang // Methods 2006. — V.40. — № 1. — P.66−76.
  141. Mayer, A. Uniform transitions of the general RNA polymerase II transcription complex/ A. Mayer et al. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2010. — V. l7. — P.1272−1278.
  142. McCormick, A. A, Rapid production of specific vaccines for lymphoma by expression of the tumor-derived single-chain Fv epitopes in tobacco plants / A. A, McCormick, M.H. Kumagai, K. Hanley, et al. // Proc Natl Acad Sci USA. 1999. — V. 96. — P.703−708.
  143. Menassa, R. A self-contained system for the field production of plant recombinant interleukin-10/ R. Menassa, V. Nguyen, A. Jevnikar and J. Brandle // Mol. Breed.- 2001.-V. 8.- P.177−185.
  144. Menkhaus, T.J. Considerations for the recovery of recombinant proteins from plants/ T.J. Menkhaus, Y. Bai, C. Zhang, Z.L. Nikolov and C.E. Glatz// Biotechnol Prog. 2004. — V.20. — № 4 — P. 1001−1014.
  145. Meyer, D.E. Purification of recombinant proteins by fusion with thermally-responsive polypeptides/ D.E. Meyer, A. Chilkoti // Nat. Biotechnol. 1999. -V.17. -P.1112−1115.
  146. Meza, T. J. A human CpG island randomly inserted into a plant genome is protected from methylation / T. J. Meza, E. Enerly, B. Boru, F. Larsen, A. Mandal, R. B. Aalen and K. S. Jakobsen // Transgenic Res.- 2002. V.ll. -P.133−142.
  147. Miki B. Selectable marker genes in transgenic plants: applications, alternatives and biosafety / Miki B., McHugh S. // J. Biotechnol. 2004. -V.107. — P.193−232.
  148. Mishra, S. Ubiquitin fusion enhances cholera toxin B subunit expression in transgenic plants and the plant-expressed protein binds gml receptors more efficiently/ S. Mishra, D.K. Yadav and R. Tuli // J. Biotechnol. 2006. -V.127. -P.95−108.
  149. Molina, A. High-yield expression of a viral peptide animal vaccine in transgenic tobacco chloroplasts/ A. Molina, S. Hervas-Stubbs, H. Daniell, A.M. Mingo-Castel and J. Veramendi // Plant Biotechnol. J. 2004. — V.2. -P.141−153.
  150. Moloney, M., Boothe, J. and Van Rooijen, G. (2008) Oil bodies and associated proteins as affinity matrices. US7332587. US Patent.
  151. Moon, J. The ubiquitin-proteasome pathway and plant development / J. Moon, G. Parry and M. Estelle // M. Plant Cell. 2004. — V. 16. P. 3181−3195.
  152. Nallamsetty, S. A generic protocol for the expression and purification of recombinant proteins in Escherichia coli using a combinatorial His6-maltose binding protein fusion tag/ S. Nallamsetty, D.S. Waugh // Nat. Protoc. 2007. — V.2. -P.383−391.
  153. Nandi, D. The ubiquitin-proteasome system / Nandi D., Tahiliani P., Kumar A. and Chandu D. // J. Biosci. 2006. — V.5. P. 137−155.
  154. Narasimhulu SB. Early transcription of Agrobacterium T-DNA genes in tobacco and maize / S.B. Narasimhulu, X.B. Deng, R. Sarria, S.B. Gelvin. // Plant Cell 1996. — V.8. — P.873−886.
  155. Obregon, P. HIV-1 p24-iminunoglobulin fusion molecule: a new strategy for plant-based protein production/ P. Obregon, D. Chargelegue, P.M. Drake, A. Prada, J. Nuttall, L. Frigerio and J.K. Ma // Plant Biotechnol. J. 2006. -V.4.- P. 195−207.
  156. Oguro, T. Structural stabilities of different regions of the titin 127 domain contribute differently to unfolding upon mitochondrial protein import/ T. Oguro, K. Yagawa, T. Momose, T. Sato, K. Yamano, T. Endo // J. Mol. Biol. -2009.-V.385.-P.811−819.
  157. Paananen, A. Structural hierarchy in molecular films of two class II hydrophobins/ A. Paananen, E. Vuorimaa, M. Torkkeli, M. Penttila », M. Kauranen, O. Ikkala, H. Lemmetyinen, R. Serimaa and M.B. Linder // Biochemistry. 2003. — V.42. — P.5253−5258.
  158. Parmenter, D.L. Production of biologically active hirudin in plant seeds using oleosin partitioning/ D.L. Parmenter, J.G. Boothe, G.J. van Rooijen, E.C. Yeung and M.M. Moloney // Plant Mol. Biol. 1995. — V.29. — P. 1167−1180.
  159. Patel, J. Elastin-like polypeptide fusions enhance the accumulation of recombinant proteins in tobacco leaves/ J. Patel, H. Zhu, R. Menassa, L. Gyenis, A. Richman, J. Brandle // Transgenic P.es. — 2007. — V.16. — P.239−249.
  160. Paul, J. Targeting of nucleus-encoded proteins to chloroplasts in plants/ J. Paul // New Phytologist 2008. — V.179. — P.257−285.
  161. Peitsch, Protein modelling by E-Mail / M.C. Peitsch // Bio/Technology. -1995,--P. 658−660.
  162. Pelechano, V. A complete set of nascent transcription rates for yeast genes/ V. Pelechano et al. // PLoS ONE. 2010. — V.5, el5442.
  163. Pompa, A. Retention of a bean phaseolin/maize gamma-zein fusion in the endoplasmic reticulum depends on disulfide bond formation/ A. Pompa and A. Vitale // Plant Cell. 2006. — V.18. — P.2608−2621.
  164. Ramon, N. M. Interdependence of the peroxisome-targeting receptors in Arabidopsis thaliana: PEX7 facilitates PEX5 accumulation and import of PTS1 cargo into peroxisomes/ N. M. Ramon, B. Bartel // Mol. Biol. Cell 2010. -V21. — P.1263−1271.
  165. Rando, O.J. Genome-wide views of chromatin structure/ O.J. Rando and H.Y. Chang // Annu. Rev. Biochem. 2009, — V.78.- P.245−271.
  166. Rice, J. Plant-made vaccines: biotechnology and immunology in animal health / J. Rice, W.M. Ainsley and P. Showen // Anim. Health Res. Rev. -2005.-V. 6.-P. 199−209.
  167. Rigano, M.M. Expression systems and developments of plant-made vaccines / M.M. Rigano, A.M. Walmsley // Immunol. Cell Biol. 2005. — V. 83. — P.271−277.
  168. Rigano, M.M. Oral immunogenicity of a plant-made subunit tuberculosis vaccine / M.M. Rigano, S. Dreitz, A.P. Kipnis, A.A. Izzo and A.M. Walmsley // Vaccine. 2006. — V.24. — P.691−695.
  169. Rodenburg, K.W. Single-stranded DNA used as an efficient new vehicle for transformation of plant protoplasts / K.W. Rodenburg, M.J. de Groot, R.A. Schilperoort, P.J. Hooykaas // Plant Mol. Biol. 1989. — V.13. — P.711−719.
  170. Rojo, E. What is moving in the secretory pathway of plants? / E. Rojo, J. Denecke // Plant Physiology 2008. — V147. — P. 1493−1503.
  171. Rubio, V. An alternative tandem affinity purification strategy applied to arabidopsis protein complex isolation/ V. Rubio, Y. Shen, Y. Saijo, Y. Liu, G.
  172. Gusmaroli, S.P. Dinesh-Kumar and X.W. Deng // Plant J. 2005. — V.41. -P.767−778.
  173. Ruiz-Medrano, R. Vascular expression in Arabidopsis is predicted by the frequency of CT/GA-rich repeats in gene promoters/ R. Ruiz-Medrano, B. Xoconostle-Ca'zares, Byung-Kook Ham, G. Li, and W.J. Lucas // The Plant Journal. 2011. — V.67. — P. 130−144.
  174. Rybicki, E.P. Plant-produced vaccines: promise and reality / E.P. Rybicki // Drug Discov. Today 2009a. — V.14. — P. 16−24.
  175. Sahdev, S. Production of active eukaryotic proteins through bacterial expression systems: a review of the existing biotechnology strategies / S. Sahdev, S.K. Khattar, K.S. Saini // Mol. Cell. Biochem. 2008. — V. 307. -P.249−264.
  176. Saier, M.H.J. Protein secretion and membrane insertion systems in gramnegative bacteria/ M.H.J. Saier // Journal of Membrane Biology 2006. -V.214. — P.75−90.
  177. Sainsbury, F. pEAQ: versatile expression vectors for easy and quick transient expression of heterologous proteins in plants/ F. Sainsbury, E.C. Thuenemann, G.P. Lomonossoff // Plant Biotechnol J. 2009. — V.7. — № 7. -P.682−693.
  178. Sambrook, J. Molecular cloning: a laboratory manual / J. Sambrook, F.F. Fritsch, T. Maniatis // N.Y.: Cold Spring Harbor Lab. Press. 1989.
  179. Sandelin, A. Mammalian RNA polymerase II core promoters: insights from genome-wide studies / A. Sandelin et al. // Nat. Rev. Genet.- 2007.- V.8.-P.424−436.
  180. Scheller, J. Forcing single-chain variable fragment production in tobacco seeds by fusion to elastin-like polypeptides/ J. Scheller, M. Leps, U. Conrad // Plant Biotechnol. J. 2006. — V.4. — P.243−249.
  181. Scheller, J. Purification of spider silk-elastin from transgenic plants and application for human chondrocyte proliferation/ J. Scheller, D. Henggeler, A. Viviani, U. Conrad // Transgenic Res. 2004. — V.13. — P.51−57.
  182. Schillberg, S., Twyman, R.M., Fischer, R.// Vaccine. 2003. — V.23. -P. 1764−1769.
  183. Seila, A.C. Divergent transcription: a new feature of active promoters/ A.C. Seila et al. // Cell Cycle 2009. — V.8. — P.2557−2564.
  184. Seki, M. Transient expression of the beta- glucuronidase gene in tissues of Arabidopsis thaliana by bombardment-mediated trans formation/ M. Seki, A. Iida, H. Morikawa // Mol. Biotechnol. 1999. — V. l 1. — P.251−255.
  185. Sheludko, Y.V. Agrobacterium-Mediated Transient Expression as an Approach to Production of Recombinant Proteins in Plants / Y.V. Sheludko // Recent Patents on Biotechnology 2008. — V.2.
  186. Skerra, A. Use of the strep-tag and streptavidin for detection and purification of recombinant proteins/ A. Skerra and T.G.M. Schmidt // Methods Enzymol. 2000. — V.326. — P.271−304.
  187. Sorensen, H.P. Advanced genetic strategies for recombinant protein expression in Escherichia coli/ H.P. Sorensen, K.K. Mortensen // J. Biotechnol.- 2005. V. l 15. — P. 113−128.
  188. Sparrow, P.A. Pharma-Planta: road testing the developing regulatory guidelines for plantmade pharmaceuticals / P.A. Sparrow, J.A. Irwin, P.I. Dale, R.M. Twyman and J.K. Ma // Transgenic Res. 2007. — V. 16. — P.147−161.
  189. Streatfield, S.J. Approaches to achieve high-level heterologous protein production in plants/S.J. Streatfield // Plant Biotechnol. J. 2007. — V.5. — P.2−15.
  190. Streatfield, S.J. Corn as a production system for human and animal vaccines/ S.J. Streatfield, J.R. Lane, C.A. Brooks et al. // Vaccine 2003. -V.21. — P.812−815.
  191. Tasaki, T. The mammalian N-end rule pathway: new insights into its components and physiological roles / T. Tasaki and Y.T. Kwon // Trends Biochem. Sci. 2007. — V. 32. — P. 520−528.
  192. Terpe, K. Overview of tag protein fusions: from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems/ K. Terpe // Appl. Microbiol. Biotechnol.- 2003. V.60. — P.523−533.
  193. Thangaraj, H. Dynamics of global disclosure through patent and journal publications for biopharmaceutical products / H. Thangaraj, C. J van Dolleweerd, E.G. McGowan and J. K Ma // Nat. Biotechnol. 2009. — V. 27. -P.614−618.
  194. Tinland, B. Agrobacterium tumefaciens transfers single-stranded transferred DNA (T-DNA) into the plant cell nucleus / B. Tinland, B. Hohn, H. Puchta. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. — V.91. — P.8000−8004.
  195. Tirosh, I. Two strategies for gene regulation by promoter nucleosomes/ I. Tirosh and N. Barkai // Genome Res. 2008 18, 1084−1091
  196. To, K.Y. Introduction and expression of foreign DNA in isolated spinach chloroplasts by electroporation / K.Y. To, M. C Cheng, L. F Chen, S. C Chen // Plant J. 1996. — V. 10. — P.737−743.
  197. Torrent, M. Protein body induction: a new tool to produce and recover recombinant proteins in plants/ M. Torrent, I. Llop-Tous and M.D. Ludevid // Methods Mol. Biol. 2009. — V.483. — P. 193−208.
  198. Trupkin, S.A. The serine-rich N-terminal region of Arabidopsis phytochrome A is required for protein stability/ S.A. Trupkin, D. Debrieux, A. Hiltbrunner, C. Fankhauser, J.J. Casal // Plant Mol Biol. 2007. — V.63. — № 5. — P.669−678.
  199. Twyman, R.M. Molecular fanning in plants: host systems and expression technology / R.M. Twyman, E. Stoger, S. Schillberg, P. Christou and R. Fischer // Trends Biotechnol. 2003. — V. 21. — P.570−579.
  200. Tzfira, T. Agrobacterium-mediated genetic transformation of plants: biology and biotechnology / T. Tzfira, V. Citovsky // Curr Opin Biotechnol. -2006.V. 17. P.147−154.
  201. Tzfira, T. Involvement of targeted proteolysis in plant genetic transformation by Agrobacterium / T. Tzfira, M. Vaidya, V. Citovsky // Nature 2004. — V. 431 — P.87−92.
  202. Urry, D.W. Physical chemistry of biological free energy transduction as demonstrated by elastic protein-based polymers/ D.W. Urry // J. Phys. Chem. B. 1997. — V. 101. — P. 11 007−11 028.
  203. Urry, D.W. Entropic elastic processes in protein mechanisms. I. Elastic structure due to an inverse temperature transition and elasticity due to internal chain dynamics/ D.W. Urry // J. Protein Chem. 1988. — V.7. — P. 1−34.
  204. Varshavsky, A. The early history of the ubiquitin field / A. Varshavsky // Protein Sci. 2006. — V. 15. — P. 647−654.
  205. Varshavsky, A. The N-end rule: functions, mysteries, uses / A. Varshavsky // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1996. — V. 93. — P. 12 142−12 149.
  206. Venters, B.J. and Pugh, B.F. How eukaryotic genes are transcribed / B.J. Venters and B.F. Pugh // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol.- 2009, — V.44.-P.117−141.
  207. Vergunst, A.C. VirB/D4-dependent protein translocation from Agrobacterium into plant cells /A.C. Vergunst, B. Schrammeijer, A. den Dulk-Ras, C.M. de Vlaam, T.J. Regensburg-Tuink, P.J. Hooykaas // Science 2000 -V. 290. — P.979−982.
  208. Vierstra, R.D. The ubiquitin-26S proteasome system at the nexus plant biology / R.D. Vierstra // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2009. — V. 10. — P. 385 397.
  209. Wagner, B. Plant virus expression systems for transient production of recombinant allergens in Nicotiana benthamiana / B. Wagner, H. Fuchs, F. Adhami, Y. Ma, O. Scheiner, H. Breiteneder // Methods 2004. — V. 32. -P.227−234.
  210. Walker, J.M. A ubiquitin-based vector for the co-ordinated synthesis of multiple proteins in plants/ J.M. Walker, R.D. Vierstra // Plant Biotechnol J. -2007. V.5. — № 3. — P.413−421.
  211. Wally, O. Comparative expression of beta-glucuronidase with five different promoters in transgenic carrot (Daucus carota L.) root and leaf tissues/ O. Wally, J. Jayaraj, Z.K. Punja // Plant Cell Rep. 2008. — V.27 — № 2. — P.279−87.
  212. Wang, H. Glutamine- specific N-terminal amidase, a component of the N-end rule pathway / H. Wang, K.I. Piatkov, C.S. Brower and A. Varshavsky // Mol. Cell. 2009. — V. 34. — P. 686−695.
  213. Wang, X. The SC3 hydrophobin self-assembles into a membrane with distinct mass transfer properties/ X. Wang, F. Shi, H.A. Wosten, H. Hektor, B. Poolman and G.T. Robillard // Biophys. J. 2005. — V.88. — P.3434−3443.
  214. Watson, J. Expression of Bacillus anthracis protective antigen in transgenic chloroplasts of tobacco, a non-food/feed crop/ J. Watson, V. Koya, S.H. Leppla, H. Daniell // Vaccine 2004. — V.22. — № 31−32. — p.4374−4384.
  215. Waugh, D.S. Making the most of affinity tags/ D.S. Waugh // Trends Biotechnol. 2005. — V.23. — P.316−320.
  216. Wessels, J.G.H. Hydrophobins: proteins that change the nature of the fungal surface/ J.G.H. Wessels // Adv. Microb. Physiol. 1997. — V.38. — P. 1−45.
  217. Wever, W. The 5' untranslated region of the VR-ACS1 mRNA acts as a strong translational enhancer in plants/ W. Wever, E.J. McCallum, D. Chakravorty, C.I. Cazzonelli, J.R. Botella // Transgenic Res. 2009.
  218. Willmitzer, L. Transcription of T-DNA in octopine and nopaline crown gall tumours is inhibited by low concentrations of alpha-amanitin / L. Willmitzer, W. Schmalenbach, J. Schell // Nucleic Acids Res 1981. — V. 9 — P.4801−4812.
  219. Witcher, D.R. Commercial production of beta-glucuronidase (gus): a method system for the production of proteins in plants/ D.R. Witcher, E.E. Hood, D. Peterson et al. // Molecular Breeding 1998. — v.4. — P.301−312.
  220. Wo «sten, H.A.B. Hydrophobins, the fungal coat unraveled/ H.A.B. Wo «sten and M.L. de Vocht // Biochim. Biophys. Acta 2000. — V.1469. — P.79−86.
  221. Wu, H. Immunization of chicken swith VP2 protein of infectious bursal disease virus expressed in Arabidopsis thaliana / H. Wu, N.K. Singh, R.D.1.cy, K. Scissum-Gunn and J.J. Giambrone // Avian Dis. 2004. — V.48. -P.663−668.
  222. Yang, L. The 3'-untranslated region of rice glutelin GluB-1 affects accumulation of heterologous protein in transgenic rice / L. Yang, Y. Wakasa, T. Kawakatsu, F. Takaiwa // Biotechnol Lett. 2009. — V.31. — № 10. — P. 16 251 631.
  223. Yusibov, V.M. Association of single-stranded transferred DNA from Agrobacterium tumefaciens with tobacco cells / V.M. Yusibov, T.R. Steck, V. Gupta, S.B. Gelvin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1994. — V.91. — P.2994−2998.
  224. Zhao, J. Nutraceuticals, nutritional therapy, phytonutrients, and phytotherapy for improvement of human health: a perspective on plant biotechnology application / J. Zhao // Recent Patents on Biotechnology 2007. — V.l. — P.75−97.
  225. Zhong, S. Improved plant transformation vectors for fluorescent protein tagging/ S. Zhong, Z. Lin, R.G. Fray, D. Grierson // Transgenic Res. 2008. -V.l7. — № 5. — P.985−989.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!