Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Изучение генов, контролирующих усвоение гуанина, ксантина и гипоксантина, и их влияние на выражение Rel-контроля в клетках Escherichia coli K-12

Диссертация: Изучение генов, контролирующих усвоение гуанина, ксантина и гипоксантина, и их влияние на выражение Rel-контроля в клетках Escherichia coli K-12
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Состояние вопроса. В усвоении экзогенных шуриновых: оснований и их нуклеозидов у е. coli принимают участие несколько групп ферментов, 1 в частности, две пуриннуклеозидфосфорилазы (кодируемые генами deoD и хар), фосфорибозилтрансферазы (гены apt, gpt и hpt), инозин-гуанозинкиназа (ген gSk) (смрис, 2), а также продукты генов, ответственных за транспорт нуклеозидов. Среди указанных генов ведущая… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава I. ОБЩЕКЛЕТОЧНЫЕ МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ С УЧАСТИМ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ
  • §-1.Катаболитная репрессия .т
    • 2. Rei -контроль
  • §-3.Взаимодействие Rei -контроля и катаболитной репрессии
  • Глава 2. ОСНОВНЫЕ ПУТИ МЕТАБОЛИЗМА И РЕУТИЛИЗАЦИИ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ И ИХ ПРЕДШЕСТВЕННИКОВ У е. coli И s. typhimurium
  • §-1.Регуляция биосинтеза пуринов de novo

§-2.Взаимопревращения пуриновых нуклеотидов. а) Биосинтез АМФ из ИМФ. б) Синтез ГМФ из ИМФ. в) Фосфорилирование АМФ и ГМФ в АТФ и ГТФ г) Превращение адениловых нуклеотидов в ИМФ д) Превращение гуаниловых нуклеотидов в ИМФ

§-3.Реутилизация пуриновых оснований и нуклеозидов «salvage pathway»). а) Пуринфосфорибозилтрансферазы. б) Генетический контроль усвоения рибо- и дезоксирибонуклеозидов

§-4.Транспорт пуриновых оснований и нуклеозидов в клетках Е. coli и s. typhimurium

ЭКСПЕРИМ EH ТА ЛЬ НА Я ЧАСТЬ

Глава 3. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ.

Глава 4. ГЕНЕТИЧЕСКОЕ И БИОХИМИЧЕСКОЕ ИЗУЧЕНИЕ МУТАЦИЙ, НАРУШАЮЩИХ УСВОЕНИЕ 6−0КСШУРШ0ВЫХ ОСНОВАНИЙ ПУРИНОВШ АУКСОТОРОФОМ Е. coli.

§-1.Изучение роли гена hpt в усвоении гипоксантина и гуанина.

§-2.Картирование мутации hpt

§ З.Картирование гена guaC.

Глава 5. ОСОБЕННОСТИ ФЕНОТИПИЧЕСКОГО ПРОЯВЛЕНИЯ МУТАЦИЙ Hpt И gpt В ГЕНОМЕ ПУРИНОВОГО АУКСОТРОФА е. coli.

§-1.Влияние двойного мутационного блока hpt gpt на утилизацию экзогенных пуриновых и пиримидиновых предшественников

§-2.Изучение природы фенотипа Rei" у мутантов puxD hpt gpt.

Глава 6. ВЛИЯНИЕ МУТАЦИЙ ПО ГЕНАМ РЕГУЛЯТОРНОЙ СИСТЕМЫ «СТРОГОГО» КОНТРОЛЯ relc И spoT НА ЭКСПРЕССИЮ ГЕНОВ КАТАБОЛИЗМА НУКЛЕ03ИД0 В.

Глава 7. ВЛИЯНИЕ МУТАЦИЙ hpt gpt НА ЭКСПРЕССИЮ КАТА БОЛИТЧУВСТВИТЕЛЬНЫХ ГЕНОВ.

ОБСУЖДЕНИЕ

Изучение генов, контролирующих усвоение гуанина, ксантина и гипоксантина, и их влияние на выражение Rel-контроля в клетках Escherichia coli K-12 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Настоящая работа посвящена изучению генов, участвующих в контроле метаболизма предшественников нуклеиновых кислот, в частности генов, вовлеченных в реутилизацию пуриновых оснований и дуклеозидов у Escherichia coli к-12.

Пурияовые основания и нуклеозиды являются структурными компонентами нуклеиновых кислот, коферментов и витаминов, участвуют в регуляции экспрессии различных оперонов, входя в состав низкомолекулярных эффекторов таких общеклеточных регулятор-ных систем как катаболитная репрессия и «строгий» контроль клеточного метаболизма, осуществляют сохранение и перенос клеточной энергии.

Синтез нуклеиновых кислот и регуляция клеточного метаболизма требуют наличия оптимальных количеств и сбалансированных соотношений различных классов нуклеотидов, в частности, нуклео-тидов аденина и гуанина. Необходимый уровень пула различных пуриновых нуклеотидов у бактерий поддерживается благодаря регуляции, действующей на уровне синтеза нуклеотидов de novo, а также на уровне взаимопревращений пуринов. Помимо самостоятельного значения, которое имеет разработка вопросов генетической регуляции пуринового метаболизма для генетики бактериальной клетки, интерес к метаболизму пуриновых оснований возрос в связи с накопившимися за последнее время данными об участии гуано-зин-5-дифосфат-З-дифосфата (ppGpp) в регуляции транскрипции генов рибосомных белков, рРНК, тРНК (reiконтроль), исследование которой связано с решением таких фундаментальных проблем как регуляция клеточного роста, регуляция синтеза нематричных РНК, координация транскрипции и трансляции и др. Однако значение ppGpp в регуляции метаболизма бактерий не исчерпывается влиянием на транскрипцию рибосомных оперонов. От способности клеток быстро синтезировать ppGpp зависит скосрость дерепреесии аминокислотных биосинтетических оперонов. При этом ppGpp играет роль позитивного регулятора, способствующего ускоренному накоплению ферментов, необходимых для образования дефицитных аминокислот. Таким образом ppGpp представляет собой уникальный регулятор экспрессии обширной группы оперонов, контролирующих скорость синтеза суммарного клеточного белка.

Изучение генетической регуляции пуринового метаболизма представляет также интерес в связи с возможностью практического использования знаний в этой области. Так, некоторые мутанты с блокированными реакциями реутилизации пуринов выделяют пурино-вые производные в среду и могут быть использованы для микробиологического синтеза инозиновой кислоты, инозина и ксантозина, которые находят все более широкое применение в медицинской и пищевой промышленности.

В лаборатории генетики бактерий института БНИИгенетика, где выполнялась эта работа, в течение длительного времени проводились исследования пуринового метаболизма е. coli, в частности генетического контроля усвоения аденина и его производных, роли пуриннуклеозидфосфорилазы в реутилизации и метаболизме пу-риновых производных и т. д. (Лившиц 1973; Лившиц, Суходолец 1973? Лившиц, Суходолец 1974; Кочарян, Суходолец 1976; Кочарян 1976; Кочарян, Смирнов 1977). Настоящая работа является продолжением этой серди исследований, в частности, изучения генов, ответственных за утилизацию и реутилизацию гуанина, ксантина и гипо-ксантина.

Состояние вопроса. В усвоении экзогенных шуриновых: оснований и их нуклеозидов у е. coli принимают участие несколько групп ферментов, 1 в частности, две пуриннуклеозидфосфорилазы (кодируемые генами deoD и хар), фосфорибозилтрансферазы (гены apt, gpt и hpt), инозин-гуанозинкиназа (ген gSk) (смрис, 2), а также продукты генов, ответственных за транспорт нуклеозидов. Среди указанных генов ведущая роль принадлежит генам apt, gp± и hpt, кодирующим фосфорибозилтрансферазы, катализирующие одноступенчатое превращение пуриновых оснований в процессе взаимодействия их с фосфорибозилпирофосфатом в соответствующие нуклеотиды. Одновременно с превращением оснований в нуклеотиды эти ферменты осуществляют их транспорт через бактериальную мембрану по принципу переноса радикалов. Роль фофсорибозилтрансфераз не ограничивается утилизацией экзогенных пуринов. Как известно в процессе жизнедеятельности в бактериальной клетке происходит не только синтез, но и постоянное разрушение нуклеиновых кислот. Особенно интенсивно обновляется мРЙК. Процессы репарации и рекомбинации сопровождаются вы-щеплением фрагментов из ДНК. «Отработанные» нуклеиновые кислоты и их фрагменты разрушаются нуклеазами до отдельных нуклеотидов, часть которых под влиянием фосфомоноэстераз (фосфатаз и нуклео-тидаз) преврвщается в нуклеозиды. Усвоение продуктов обмена собственных нуклеиновых кислот — еще одна важная функция фосфори-бозилтрансфераз и других компонентов пути реутилизации.

К моменту начала выполнения данной работы было известно, что утилизация гуанина, ксантина и гипоксантина у E. coii происходит при участии двух фосфорибозилтрансфераз, кодируемых генами gpt и hpt. Однако не было известно о точной локализации гена hpt, кодирующего одну из фосфорибозилтрансфераз, а также о местоположении гена guaC, контролирующего одноступенчатую реакцию превращения ГМФ в ЙМФ (см. рис. 2). Не было ясно, какова субстратная специфичность ферментов, продуктов генов gpt и hpt в отношении 6-оксипуриновых оснований. Не был изучен и фенотип двойных мутантов hpt gpt с полным блоком утилизации гуанина, кеантина и гипоксантина. Кроме того отсутствовали какие-либо данные, касающиеся влияния таких мутаций в штаммах с нарушенным синтезом пуринов de novo на состояние системы строгого контроля клеточного метаболизма. ЕМесте с тем можно было предположить, что метаболизм пуриновых оснований влияет на reiсистему, поскольку эффектором ее, как уже было известно к началу работы, является гуанозинтетрафосфат.

Цель и задачи исследования

Целью настоящей работы было получение и исследование мутантов с нарушенным синтезом фосфо-рибозилтранефераз гуанина, кеантина и гипоксантина у е. coii K-I2- В соответствии с поставленной целью необходимо было получить и картировать мутации по генам, контролирующим синтез этих ферментов, то есть выявить гены, ответственные за соответствующие реакции. Необходимо было изучить фенотип подученных мутантов, в частности форм с полним блоком утилизации гуанина, ксаншина и гипоксантина, другими словами изучить in vivo состояние метаболизма в таких клетках. Свойства таких мутантов представляли интерес и с точки зрения их возможного влияния на выражение Ге1-контроля, поскольку у пуриновых ауксотрофов с блокированным синтезом пуринов de novoосновным «поставщиком» исходных компонентов для синтеза ppGpp (АТФ и ГТФ) является путь реутилизации экзогенных предшественников, в частности, реакции, катализируемые фосфорибозилтрансферазами.

Научная новизна и значимость работы. В работе были изучены мутанты с нарушенным синтезом фосфорибозилтрансфераз гуанина, кеантина и гипоксантина. Утилизацию этих оснований контролируют два гена gpt и hpt, продукты которых, фосфорибозилтран-сферазы, катализируют реакции образования ШФ, ГМФ и КМФ из соответствующих оснований и фосфорибозилпирофосфата. Локализация гена hpt ранее была определена ориентировочно. В даннойработе было проведено тонкое генетическое картирование района локализации гена hpt, в результате чего установлено его точное местоположение относительно близлежащих маркеров на хромосоме.

E" coli к-12. Кроме того нами была установлена точная генетическая локализация гена guaC на хромосоме е. coli, ранее практически не картированного. Определена активность фосфорибо-зилтрансфераз, продуктов генов gpt и hpt, у сконструированных нами штаммов, несущих отдельно либо мутацию hpt, либо gpt. Оказалось, что фермент, кодируемый геном gpt, катализирует утилизацию гуанина, ксантина и, в меньшей степени, гипо-ксантина, в то время как субстратами фосфорибозилтрансферазы, кодируемой геном hpt, являются гипоксантин и гуанин.

Изучен фенотип двойного мутанта hpt gpt у штамма, несущего мутацию purD (блокирование синтеза пуринов de novo). Бактерии такого штамма не могли усваивать экзогенные гуанин, ксантин и гипоксантин. У них было обнаружено появление интересных свойств, состоящих в приобретении ими истинного фенотипа Hei" $ несмотря на интактность генов «строгого» контроля синтеза рРНК. В связи с этим было изучено влияние reiконтроля на активность генов катаболизма нуклеозидов. Оказалось, что максимальная экспрессия генов део-оперона и уридинфосфорилазного гена наблюдается в геноме клеток rei+ в условиях накопления гуанозинтетрафосфата. В то же время получены данные, из которых следует, что у бактерий генотипа purD hpt gpt, характеризующихся повреждением reiрегуляции, активность катаболитчуветвительных промоторов генов део-оперона и уридинфоефорилазы угнетается.

— 10.

ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ.

1. Ген hpt Е. coli кодирует пуриншосфорибозилтрансфера-зу, играющую основную роль в усвоении этими бактериями гипо-ксантина. Наряду с этим ген hpt контролирует также превращение гуанина в ГМФ, однако более эффективно эту реакцию осуществляет фосфорибозилтрансфераза, продукт гена gpt.

2. Ген hpt картирован на хромосоме в. coli в районе лей-цияового локуса между асеЕ (потребность в ацетате) и рал (потребность в пантотенате).

3. Ген guaC, кодирующий ГМФ-редуктазу, катализирующую реакцию превращения ГМФ в ИМФ, картирован также в районе лей-цинового локуса между azi (чувствительность или устойчивость к азиду натрия) и nade (потребность в никотиновой кислоте),.

4. В клетках пуринового ауксотрофа двойной мутационный блок hpt gpt вызывает плейотропное нарушение клеточного метаболизма. Показано, что бактерии генотипа purD hpt gpt теряют способность усваивать не только 6-оксипуриновые основания, но и аденин, дезоксиаденозин, инозин и тимидин.

5. Бактерии генотипа purD hpt gpt характеризуются истинным фенотипом Rei" (несмотря на интактность генов регулятор-ной системы reiконтроля), что проявляется как в нечувствительности синтеза РНК к аминокислотному голоданию, так и в отсутствии накопления ppGpp. В то же время у таких бактерий не было обнаружено сильно выраженных различий в пулах нуклеоти-дов, предшественников ppGpp, то есть АТФ и ГТФ, по сравнению с формами Rel+.

6. Интактность генов регуляторной системы reiконтроля reic и spoi является необходимым условием максимальной.

— но экспрессии катаболитчувствительных промоторов cytP део-опе-рона и udpP уриданфосфорилазного гена. В определенных условиях активность промоторов cytP и udpP возрастает под влиянием мутации spoi, причем этот эффект снимается мутацией reic, то есть по-видимому он связан с накоплением ppGpp в клетках мутантов spoi.

7. Двойной мутационный блок hpt gpt в геноме пуринового ауксотрофа приводит к угнетению активности катаболитчувствительных промоторов cytP И udpP.

— III.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г. Э., Смирнов Ю. В., Суходолен В. В. Получение и исследование полярных амбер-мутантов по сцепленным генам катаболизма нуклеозидов у в.coli. Генетика, т.5, с. 81, 1974.
  2. В.Г., Суходолец В. В., Миронов A.C. Транспозицияструктурных генов део-оперона Escherichia coli K-12 с помо- .. 4. ". t iщью бактериофага Ми на плазмиду шч. Генетика, т. 15, с. 1351, 1979.
  3. Ф., Вольман Э. Пол и генетика бактерий. М., ИЛ., с. 96, 1962.
  4. Е.В., Бочканов С. С., Шакулов P.C. Метаболическая регуляция транскрипции треонинового оперона в клетках е. coli. Биохимия, т.48, с. 935, 1983.
  5. Ш. М., Лившиц В. А., Суходолец В. В. Генетическое изучение мутантов Escherichia coli K-12, УСТОЙЧИВЫХ К 2,6-ДИЭМИнопурину. Генетика, т. И, с. 79, 1975.
  6. Ш. М., Суходолец B.Bi Фенотипическое проявление мутаций устойчивости к 2,6-диаминоцурину (apt) в геноме пури-НОВЫХ ауксотрофов Escherichia coli K-12. Генетика, T. I2, o. IOO, 1976.
  7. Ш. М., Смирнов Ю. В. Мутанты Escherichia coli K-12, способные катаболизировать пуриновые нуклеозиды без участия пуриннуклеозидфосфорилазы. Генетика, т"13, с. 1425, 1977.
  8. Кочарян Ш#М., Цуканова Т. И., Суходолец В. В. Мутации устойчивости к 2,6-диаминопурину и 6-метилпурину, затрагивающие адешшфосфорибозилтрансферазу У Escherichia coli К-12 Генетика, т.13, с. 1821, 1977.
  9. В.А., Суходолец В. В. Роль нуклеотидов аденина в регуляции усвоения пуриновых рибонуклеозидов мутантами Escherichia coli к-12 «дефектными по пуриннуклеозидфосфорила-зе. Генетика, т.9, с. Ю2, 1973.
  10. В.А. Картирование мутаций, нарушающих способность пуриновых ауксотрофов Escherichia coli использовать гуанин и ксантин для роста. Генетика, т.9, с. 134, 1973.
  11. Лившиц В. А. Фенотшшческое и генетическое изучение мутантов
  12. Escherichia coli к-12, устойчивых к 8-азагуанину. Генетика,-„“ *т.10, с. 106, 1974.
  13. В.А., Абалакина Е. Г. Получение и некоторые свойства пуринзависимых штаммов Escherichia coli К-12, УСТОЙЧИВЫХ к 6-меркаптопурину. Тезисы докладов II Всесоюзной конференции по генетическим основам селекции микроорганизмов. Минск, 1975.
  14. Дж. Эксперименты в молекулярной генетике. М., „Мир“, 1976.
  15. A.C., Смирнов Ю. В., Суходолец В. В. Мутации устойчивости к 5-фторурацилу Escherichia coli К-12 . Сообщение II. Генетическое изучение мутаций, устойчивых к-одновременно-из-.му действию 5-фторурацила и аденозина. Генетика, т.9, с. 82, 1973.
  16. A.C., Смирнов Ю. В., Суходолец В. Б. Дальнейшее изучение природы фенотипических реверсий у делеционных мутантов ПО ТИМИДИНфОсфорилазе Escherichia coli К-12 . Генетика, Т. II, с. 97, 1975.
  17. A.C., Суходолец В. В., Алхимова P.A. Влияние мутаций по аденилатциклазе (суа) и белку рецептору циклического аденозинмонофосфата { сгр) на выражение генов катаболизма нуклеозидов у е. coli. Генетика, т.14, с. ЮЗ, 1978.
  18. А. С? Регуляция активности уридинфосфорилазного гена У Escherichia coli . Сообщение II. Изучение природы конститутивного синтеза уридинфосфорилазы в геноме rhoi5ts. Генетика, т.18, с. 939, 1982.
  19. .В., Шакулов P.C. Зависимость выражения треонино-вого оперона е. coli от аллельного состояния гена reiA и содержания гуанозинтетрафосфата. Биохимия, т.46, с. 1267, 1981.
  20. П.П., Тауринь В. Э., Грен Э. Я. Синтез нуклеотидов in vitro ферментами бесклеточного экстракта Escherichia coli к-12 . Биохимия, т.39, с. 504, 1974.
  21. В.В., Миронов A.C., Линькова Е. В. Нарушение функционирования тавдемных промоторов део-оперона Escherichia coliк-12 в геноме rho-i5(ts). Генетика, т.17, с. 1719, 1981.- 114
  22. Adhya S., Gottesman M. Promotor occlusion: transcription through a promoter may inhibit its activity. Cell, v.29, p. 939, 1982.
  23. Ahmad S.I., Pritchard R.H. A regulatory mutant affecting the synthesis of enzymes involved in the catabolism of nucleosides in E. coli. Mol.Gen.Genet., v.111, p.77, 1971.27″ Albrechtsen H., Hammer-Jespersen K., Munch-Petersen A.,
  24. Piil N. Multiple regulation of nucleoside catabolising enzymes: effect of polar dra mutation on the deo enzymes. Mol. Gen.Genet., v.146, p.139, 1976.
  25. Alfoldy L., Stent G.C., Clowes R.C. Ehe chromosomal site of the’RNA control (RC) locus in E. coli. J.Mol.Biol., v.5, p. 348, 1962.
  26. Alfoldy L., Stent G.S., Hoogs M., Hill R. Physiological effects of the RNA control (RC) gene in Escherichia coli. Z. Vererbungslehre, v.94, p.285, 1963.
  27. Ames B.N., Martin R.G., Garry B.J. The first step of histi-dine biosynthesis. J.Biol.Chem., v.236, p.2019, 1961.
  28. Armitt S., Woods R.A. Purine exreting mutants of Saccharo-myces cerevisia. I. Isolation and genetic analysis. Genet. Res., v.15, p.7, 1970.
  29. Atkinson D. E,. Fall L. Adenosine triphosphate conservation in biosynthetic regulation. Escherichia coli i phosphoribo-sylpyrophosphate synthetase. J.Biol.Chera», v.242, p#3241, 1967.
  30. Bachman B.J. Linkage map of Escherichia coli K-12, edition 7. Microbiol.Rev., v.47, p.180, 1983.
  31. Bagatell F.K., Wright E.M., Sable H.Z. Biosynthesis of ribo-se and deoxyribose in Escherichia coli. J.Biol.Chem., v, 234, p.1369, 1959.
  32. Bagnara A.S., Finch L.R. Relatonships between intracellular contents of nucleotides and 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate in Escherichia coli. Eur.J.Bioehem., v*36, p.427, 1973.
  33. Beachem I.R., Pritchard R.H. The role of nucleoside phospho-rylases in the degradation of deoxyribonucleosides by thymine requiring mutants of Escherichia coli. Mol.Gen.Genet., v.110, p.289, 1971.
  34. Beachem jl.K.^ Yagil E., Beachem K., Pritchard R.H. On the localisation of enzymes of deoxyribonucleoside catabolism in Escherichia coli. FEBS Letters, v.16, p.77, 1971.
  35. Beckwith J., Grodziker I., Arditti R. Evidence for two sites in the lac promoter region. J.Mol.Biol., v.69, p.155, 1972.
  36. Benson C.E., Gots J.S. Regulatory role of the purA productin purine «biosynthesis in Salmonella typhimurium. Bacteri-ol. Proc., p.157, 1971.
  37. Benson C#E., Brehmeyer B.A., Gots J.S. Requirement of cyclic MP for induction of GMP reductase in Salmonella typhi-murium. Biochem.Biophys.Res.Commun., v43"p1089″ 1971.
  38. Benson C.E., Gots J.S. Genetic modification of substrate specificity of hypoxanthine phosphoribosiltransferase in Salmonella typhimurium. J.Bacteriol., v.121, p.77, 1975*
  39. Benson C.E., Gots J.S. Regulation of GMP reductase in Salmonella typhimurium. Biochim.Biophys.Acta, v.403, p.47, 1975.
  40. Benson C.E., Gots J.S. Occurence of a regulatory deficiency in purine biosynthesis among purA mutants of Salmonella typhimurium. Mol.Gen.Genet., v.145, p.31, 1976.
  41. Blakly R.L., Vitols E. The control of nucleotide biosynthesis. Ann.Rev.Biochem., v.37, p.201, 1968.
  42. Block R., Haseltain W.A. Thermolability of the stringent factor in rel mutants of Escherichia coli. J.Mol.Biol., v. 77, p.625, 1973.
  43. Bochner B.R., Ames B.H. ZIP (5-omino-4-imidazole carboxami-de riboside 5-triphosphate): a proposed alarmone for 10-fo-rmyl-tetrahydrofolate deficiency. Cell, v.29, p.929, 1982.
  44. Botsford J.L. Cyclic nucleotides in Procariotes. Microbiol. Rev., v.45, p.620, 1981.
  45. Breadt G., Gallant J. Role of the rel gene product in the control of cyclic adenosine 35-monophosphate accumulation. J.Bacteriol., v.129, p.564, 1977.
  46. Brockman R.W., Debavadi C.S., Stutts P., Hutchinson D.J. Purine ribonucleotide pyrophosphrilases and resistance to purine analogues in Streptococcus faecalis. J.Biol.Chem., v.236, p.1471, 1961.
  47. Burton K. Transport of adenine, hypoxanthine and uracil into Escherichia coli. J.Biochem., v.168, p.195, 1977.
  48. Busby S», Aiba H., de Crombrugghe B. Mutations in the Escherich richia coli operon that define two promoters and the binding site of the cyclic AMP receptor protein. J.Mol.Biol., v.154,p.211, 1982.
  49. Busby S., Irani M., de Crombrugghe B. Isolation of mutant promoters in the Escherichia coli galactose operon using local mutagenesis on cloned DNA fragment. J.Mol.Biol., v.154, p.197, 1982.
  50. Buxton R.S. Genetic analysis of thymidine-resistant and low thymine-requiring mutants of E. coli K12 induced by bacteriophage Mu1. J.Bacteriol., v.121, p.475, 1975.
  51. Buxton R.S., Albrechtsen H., Hammer-Lespersen K. Overlapping transcription units in the deo-operon of E. coli K-12. J.Mol.Biol., v.114, p.285, 1977.
  52. Buxton R.S., Hammer-Jespersen K., Hansen T.D. Insertion ofbacteriophage lambda into the deo-operon of Escherichia coli K-12 and isolation of Plaque-Forming transducing bacteriophage. J.Bacterid., v. 136, p.668, 1978.
  53. Buxton R.S., Hammer-Lespersen K., Valentin-Hansen P. A second purine nucleoside phosphorilase in Escherichia coli K-12. I Xanthosine phosphorilase regulatory site revertants of a deoD mutant. Mol.Gen.Genet., v.179, p.331, 1980.
  54. Cashel M. The control of ribonucleic acid synthesis in E. coli. IV. Relevance of unusual phoaphorilated compounds from amino acid-starved stringent strains. J.Biol.Chem., v.244, p.3133, 1969.
  55. Chambers D.A., Zubay G. The stimulatory effect of cyclic adenosine 3,'5-monophosphate on ША direct synthesis of p-galactosidase in a cell free system. Proc.2Tatl.Acad.Sei., v.63, p.118, 1969.
  56. Chapon C. Role of the catabolite activator protein in the maltose regulon of Escherichia coli. J.Bacteriol., v.150, p.722, 1982.
  57. Debarbouille M#, Schwartz M. The use of gene fusions to study the expression of malT the positive regulator gene of the maltose regulon. J.Mol.Biol., v.132, p.521, 1979″
  58. Dickson R.C., Abelson J., Barnes W#M., Reznikoff W.S. Genetic regulation: the lac control region* Science, v.187, p. 27, 1975.
  59. Dills S"S., Apperson A., Schmidt M"R., Saier J.M.H. Carbohydrate transport in bacteria. Microbiol.Rev., v.44, p.385, 1980.
  60. Dorfman B. The isolation of adenilosuccinate synthetase mutants in yeast by selection of adenilosuccinat synthetase constitutive behavior in pigment strains. Genetics, v.61, p.377, 1969.
  61. Drabble W.T., Mehra R.K. Dual control of the gua operon of Escherichia coli K12 by adenine and guanine nucleotides. J. Gen.Microbiol., v.123, p.27, 1981.
  62. Edelman P., Gallant J. Mistranslation in E. coli. Cell, v. 10, p.131, 1977.
  63. Edlin G., Stent G., Baker R.F., Yanofsky C. Synthesis of specific messenger RNA during amino acid starvation of Escherichia coli. J.Mol.Biol., v.37, p.257, 1968.
  64. Edlin G., Broda P. Physiology and genetics of the ribonuc- 120 leic acid control locus in Escherichia coli, Bacteriol.Rev., v.32, p.206, 1968.
  65. Eilen E., Pampeno С., Krakow J.S. Production and properties of the core derived from the cyclic adenosine monophosphate receptor protein of Escherichia coli. Biochemistry, v"17, p.2469, 1978.
  66. Elion G.B., Singer S., Hitchings G. Ihe purine metabolismof a 6-mercaptoputine-resistant Lactobacillus casei. J.Biol. Chem., v.204, p.35, 1953.
  67. Elion G.B., Singer S., Hitchings G. An 8-azaguanine-resist-ant strain of Lactobacillus casei. Pederat.Proc., v.248, p. 15, 1956.
  68. Emmer M., de Crombrugghe В., Pas tan I., Perlman R. Cyclic AMP receptor proteine in E. coli: its role in the synthesis of inducible enzymes. Proc.Natl.Acad.Sei.(USA), v.72, p. 2300, 1970.
  69. Esmon B.E., Kensil C.R., Cheng C.C., Glaser M. Genetic analysis of Escherichia coli mutants defective in adenilate kinase and sn-glycerol 3-phosphate acultransferase. J. Bacte-riol., v.141, p.405, 1980.
  70. Oiarrel P.H. The supression of defective translation by ppGpp and its role in the stringent responce. Cell, v.14, p.545, 1978.
  71. Fiil И.Р., Priesen J.D. Isolation of «relaxed» mutants of Escherichia coli. J.Bacteriol., v.95, p.729, 1968.
  72. Freundlich M. Cyclic AMP can replace the relA-dependent requirement derepression of acetohydroxy acid synthetase in E. coli K12. Cell, v.12, p.1121, 1977.
  73. Friesen J.D., Fiil U.P., Parker J.M., Haseltine W#A. A new relaxed mutant of Escherichia coli K-12 with an altered 50S ribosomal subunit. Proc.Natl.Acad.Sei.(USA), v.71, p.3465, 1974.
  74. Friesen J.D., Parker J., Watson R., Fiil N.P., Pedersen S., Pedersen F.S. Isolation of the lambda transducing bacteriophage earring the relA gene of Escherichia coli. J.Bacteriol., v.127, p.917, 1976.
  75. Gallant J., Harada B. The control of ribonucleic acid synthesis in Escherichia coli. III The functional relationship between purine ribonucleoside triphosphate pool sizes and the rate of ribonucleic acid accumulation. J.Biol.Chem., v.244, p.3125, 1969.
  76. Gallant J. Stringent control in E. coli. Ann.Rev.Genet., v. 13, p.393, 1979.
  77. Gallant J., Erlich H., Weiss R., Palmer L., Hyari 1. Nonsense supression in aminoacyl-tRIA limited cells. Mol.Gen.Genet., v.186, p.221, 1982.
  78. Gots J.S. Purine metabolism in bacteria. V. Feed-back inhibition. J.Biol.Chem., v.228, p.57, 1957.- 122
  79. Gots J.S., Gollub E.G. Sequential blokade in adenine biosynthesis by genetic loss of bifunctional deacylase. Proc. Uatl.Acad.Sei.(USA), v.43, p.826, 1957.
  80. Gots J.S., Goldstain J. Specific action of adenine as a feedback inhibitor of purine biosynthesis. Science, v.130, p. 622, 1959.
  81. Gots J.S. A guanine operon in Salmonella typhimurium. Fed, Proc., v.24, p.416, 1965.
  82. Gots J.S., Dalai F.R., Shumas S. R* Genetic separation of the inosinic acid cyclohydrolase-transformilase complex of Salmonella typhimurium. J.Bacteriol., v.99> p.441, 1969.
  83. Gots J.S., Dalai F.R., Westby C.A. Operon controlling three enzymes in purine biosynthesis in Salmonella typhimurium. Bacteriol. Proc., pp.131, 1969.
  84. Gots J.S., Benson C.I. Regulation of purine and pyrimidine metabolism. In: Metabolic pathways, Vogel H.J. (ed.), Hew-York London Acad. Press, v.5, p. 225″ 1971.
  85. Gots J.S., Benson C.E., Jochimsen B., Koduri K.R. Microbial models and regulatory elements in the control of purine metabolism. In: Purine and pyrimidine metabolism. Ciba Foundation Symposium, v.48, p.23, 1977.
  86. Greenfield L., Boon T., Wilcox G. DUA sequence of the ara BAD promoter in Escherichia coli B/r. Proc.Natl.Acad.Sci. (USA), v.75, p.4724, 1978.
  87. Guest J.R. Gene protein relationships of the -keto acid dehydrogenase complexes of Escherichia coliiK-12: chromosomal location of the lipoamide dehydrogenase gene. J.Gen. Microbiol., v.80, 523, 1974.
  88. Hammer-Jespersen K., Buxton R.S., Hansen I.D. A second purine nucleoside phosphrilase in E. coli K12. II Properties of xanthosine phosphorilase and its induction by xanthosi-ne. Mol.Gen.Genet., v.179, p.341, 1980.
  89. Harshman R.B., Yamazaki H. Formation of ppGpp in a relaxed and stringent strain of Escherichia coli during diauxic lag. Biochemistry, v.10, p.3980, 1971.
  90. Hartman S.C. Purines and pyrimidines. In: Metabolic pathways. New-York London Acad. Press, p.1, 1971.
  91. Haseltine W.A., Block R., Gilbert W., Weber K. MSI and MSII made on ribosome in idling step of protein synthesis. Nature, v.238, p.381, 1972.
  92. Henson J.M., Blinkowa A., Walker J.R. The Escherichia coli dnaW mutation is an allele of the adk gene. Mol.Gen.Genet., v!86, p.488, 1982.
  93. Highland J.H., Howard G.A., Ochsner E., Stoffer G., IiasenAbank R., Gordon J. Identification of a ribosomal protein necessary for thiostrepton binding of Escherichia coli ri-bosomes. J.Biol.Chem., v.250, p.1141, 1975.
  94. Hochstadt-Ozer J., Stadtman E.R. The regulation of purine utilization in bacteria. I. Purification of adenine phospho-ribosyltransferase from Escherichia coli K-12 and control of activity by nucleotides. J.Biol.Chem., v.246, p.5294, 1971.
  95. Hochstadt-Ozer J., Stadtman E.R. The regulation of purine utilization in bacteria. II Adenine phosphoribosyltransfe-rasein. isolated membran preparats and its role in transport of adenine across the membrane. J.Biol.Chem., v.246, p. 5304, 1971.
  96. Hochstadt J., Qinlan D.S., Rader R.L., Dand D. Use of isolated membrane vesicles in transport studies. Ini Methods in membran biology. Korn E. D" (ed.). Plamm Publishin Corp., Uew-York, v.5, p.117, 1975.
  97. Holden J.A., Harriman P.D., Wall J.D. Escherichia coli mutants deficient in guanine-xanthine phosphribosyltransfe-rase. J.Bacteriol., v.126, p.1141, 1976.
  98. Hopkins J.D. A new class of promoter mutations in the lactoseoperon of Escherichia coli. J.Mol.Biol., v.87, P-715, 1974.
  99. Houlberg U., Jensen K.P. Role of hypoxanthine and guanine in regulation of Salmonella typhimurium pur gene expression" J.Bacteriol., v.153, P*837, 1983.
  100. Ide M. Adenyl cyclase of Escherichia coli. Biochem.Biophys. Res.Commun., v.36, p.42, 1969.
  101. Ishiguro E.E., Ramey W.D. Stringent control of peptidoglycan biosynthesis in Escherichia coli. J.Bacteriol., v.127, p. 1119, 1976.
  102. Jackman L.E., Hochstadt J. Regulatoin of purine utilization in bacteria. VI Characterization of hypoxanthine and guanine uptake into isolated membrane vesicles from Salmonella typhimurium. J.Bacteriol., v.126, p.312, 1976.
  103. Kalle G.P., Gots J.S., Abramson C. Purine nucleotide pyrophosphorilases of Salmonella thyphimurium. Federat.Proc., v.19, p.310, 1960.
  104. Kalle G.P., Gots J.S. Alteration of purine nucleotide pyro-phosphorilases and resistans to purine analogues. Biochim. Biophys. Acta, v.53, p.166, 1961.
  105. Kalle G.P., Gots J.S. Genetic alteration of adenilic pyro-phosphorilase in Salmonella. Science, v.142, p.680, 1963.137* Kari С., Torok I., IDravers A. ppGpp cycle in Escherichia coli. Mol.Gen.Genet., v.150, p.249, 1977.
  106. Karsrom 0., Larson A., Significance of ribonucleotide reAduction in the biosynthesis of deoxyribonucleotides in Escherichia coli. Eur.J.Biochem., v.3, p.164, 1967.
  107. Karlstrom 0. Mutants of Escherichia coli defective in ribo-nucleoside and deoxyribonucleoside catabolism. J.Bacteriol., V.95, p.1069, 1968.
  108. Karlstrom 0. Inability of Escherichia coli В to incorporateлadded deoxycitidine, deoxyadenosine and deoxyguanosine into DNA. Eur.J.Biochem., v.17, p.68, 1970.
  109. Katz L., Englesberg E. Hyperinducibility as a result of mu- 127 tation in structural genes and self-catabolite repression in the ara operon. J.Bacteriol., v.1G7, p.34, 1971″
  110. Kivity-Vogel T., Elson D. A correlation between ribonuclease II and the in vitro inactivation of messenger RNA in E. coli. Bioehem.Biophys.Res•Commun., v. 33, p.412, 1968.
  111. Koduri R.K., Gots J.S. A DM binding protein with specificity for pur genes in Escherichia coli. J.Biol.Chem., v. 255, p.9594, 1980.
  112. Komatsu Y., TanaJca K. A showdomycin resistant mutant of Escherichia coli K-12 with altered nucleoside transport charachter. Biochem.Biophys.Acta, v.228, p.390, 1972″
  113. Kornberg A., lieberman I., Simms E.S. Enzymatic synthesis of puiine nucleotides. J.Biol.Chem., v.215, p.417, 1955.
  114. Kosiba B.E., Schleif R. Arabinose-inducible promoter from Escherichia coli. Its cloning from chromosomal DUA, identification as the araFG promoter and sequence. J.Mol.Biol., v.156, p.53.
  115. Kumar S.A., Murthy N.S., Krakov J.S. Ligand induced change in the radius of guration of cAMP receptor protein from Escherichia coli. FEBS Lett., v.109, p!21, 1980.
  116. Laffler T., Gallant J. spoT, a new genetic locus involved in the stringent response in E. coli. Cell, v.1, p.27, 1974.
  117. Lambden P.R., Drabble W.T. The gua operon of Escherichia- 128 coli K-12: evidence of polarity from guaB to guaA. J.Bacterid., v.115, p.992, 1973.
  118. Lazzarini E., Cashel M#, Gallant J. On the regulation of the guanosine tetraphosphate levels in stringent and relaxed strains of Escherichia coli. J.Biol.Chem., v.246, p. 4381, 1971.
  119. Lee U.L., Geilow W.O., Wallace R.G. Mechanism of araC autoQregulation and the domains of two overlapping promoters p and p"2"^0 in the L-arabinose regulatory region of Escherichia coli. Proc.Natl.Acad.Sci.(USA), v.78, p.752, 1981.
  120. Leung H.B., Schramm V.L. Adenilate degradation in Escherichia coli. J.Biol.Chem., v.255, p.10 867, 1980.155″ Levin A.P., Hagasanil B. Enzyme synthesis in guanine starved cells. J.Biol.Chem., v.236, p.1810, 1961.
  121. Levin R.A., Tailor M.W. Selection for purine regulatory mutants in a E. coli hypoxanthine phosphoribosyltransferase guanine phosphoribosyltransferase double mutant. Mol.Gen. Genet., v. 184, p.313, 1981.
  122. Lieberman I., Kornberg A., Simms E.S. Enzymatic synthesis of nucleoside diphosphates and triphosphates. J.Biol.Chem., v.215, p.429, 1955.
  123. Lin S#, Riggs A. D# lac Repressor binding to non operator DNA: detailed studies and a comparison of equilibrium and rate competition methods. J.Mol.Biol., v.72, p.671, 1972.
  124. Lindahl T. DRA repair enzymes. Ann.Rev.Bioche., v.51, p"6l, 1982.
  125. Lis J.T., Schleif R. Different cyclic AMP requirements for induction of the arabinose and lactose operons in E, coli. J.Mol.Biol., v.79, p.149, 1973.- 129
  126. Magasanik B. Catabolite repression. Cold Spring Harbor Symp. Quant.Biol., v.26, p.249, 1961.
  127. Mager J., Magasanii B. Guanosine-5-phosphate reductase and its role in the interconversion of purine nucleotides. J. Biol.Chem., v.235, p.1474,1960.
  128. Majors J. Specific binding of CAP factor to lac promoter MA. Nature, v.256, p.672, 1975.
  129. Makman R.A., Sutherland E#Q. Adenosine 35-pl&phate in Escherichia coli. J.Biol.Chem., v.240, p.1309, 1965.
  130. Martin W.R., Yang R.R. Inosine and guanosine phosphoribo-syltransferases in Eschrichia coli. Biochem.Bioph.Res. Commune, v.48, p.1641, 1972.
  131. McKay D.B., Steits I.A. Structure of catabolite gene actiovator protein at 2.9A resolution suggest binding to left-handed B-DNA. Nature, v.290, p.744, 1981.
  132. McKeon M., Kahn M., Hanawalt P. Thymidine uptake and utilization in Escherichia coli: a new gene controlling nucleoside transport. J.Bacteriol., v.126, p.814, 1976.
  133. Miller R.L., Ramsey H.A., Krenitsky T.A., Elion C.B. Guanine phosphoribosyltransferase from Escherichia coli, specificity and properties. Biochem., v.11, p.4723, 1972.
  134. Morse D.E., Morse A.N.C. Dual control of the tryptophan operon is mediated by both tryptophanyl-tRNA synthetase and- 130 rthe repressor. J.Mol.Biol., v.103, p.209, 1976.
  135. Moyed H.S., Magasani? B. The role of purines in histidine «biosynthesis. J.Am.Chem.Soc., v.79, p.4812, 1957.
  136. Munch-Petersen A. Thymineless mutants of Escherichia coli with deficiencies in deoxyribomutase and deoxyriboaldolase. Biochem.Biophys.Acta, v.161, p.279, 1968.
  137. Munch-Petersen A., Nygaard P., Hammer-Jespersen K., Piil N. Mutants constitutive for nucleoside catabolizing enzymes in Escherichia coli K-12. Isolation, characterization and mapping. Eur.J.Biochem., v.27, p.208, 1972.
  138. Munch-Petersen A., %gind B. Nucleoside transport systems in Escherichia coli K-12: specificity and regulation. J. Gil.Physiol., v.89, p.551, 1976.
  139. Munch-Petersen A., Mygind B., Nicolaisen A., Pihl N.J. Nucleoside transport in cells and membrane vesicles from Escherichia coli K-12. J.Biol.Chem., v.254, p.3730, 1979.
  140. Munch-Petersen A., Pihl N.J. Stimulatory effect of low ATP pools on transport of purine nucleotides in ceells of Escherichia coli. Proc.Natl.Acad.Sci.(USA), v.77, p.2519, 1980.
  141. Murray iUW., Elliot D.C., Atkinson M.R. Nucleotide biosynthesis from preformed purines in mammalian cells: regulatory mechanisms and biological significans. In: Progress in nucleic acid research and molecular biology, v.10, p.87, 1970.
  142. Uakanishi S., Adhya S., Gottesman M., Pastan I. Selective effects of %Cl2 and temperature of initiation of transcription at lac, gal and A promoters* J.Biol.Chem., v.250, p. 8202, 1975.
  143. Heidhardt P.C. Properties of a bacterial mutant lacking amino acid control of RM synthesis* Biochim.Biophys.Acta, v. 68, p.365, 1963.
  144. Nierlich D.P., Magasanik B. Regulation of purine ribonucleotide synthesis by end product inhibition. J.Biol.Chem., v. 240, p.358, 1965.
  145. Nierlich D*P. Regulation of ribonucleic acid synthesis in growing bacterial cells. In- Control over the total rate of RHA synthesis. J.Mol.Biol., v72, p.751, 1972.
  146. Ifijkamp H. J, J., de Haan P, G. Genetic and biochemical studies of the guanosine 5-monophosphate pathway in Escherichia coli. Biochim.Biophys.Acta, v.145, p#31, 1967.
  147. Nijkamp H.J.J., Oskamp A.A.G. Regulation of the biosynthesis of guanosine 5-monophosphate: evidence for one operon. J.Mol.Biol., v.35, p.103, 1968.
  148. Kijkamp H.J.J., Oskamp A.A.G, Regulation of the biosynthesis of guanosine 5-monophosphate- evidence for one operon. J.Mol.Biol., v.35, p.103, 1968.
  149. Ogden S., Haggerty D., Stoner C. M#J Kolodrubets D., Schleif R. The Escherichia coli L-arabinose operon: binding sites for regulatory proteins and a mechanism of positive and negative regulation. Proc.Uatl.Acad.Sci., v.77, p.3346, 1980,
  150. OOyen van A.J.J., de Boer H.A., Ab G., Gruber M. Spesific inhybition of ribosomal RNA y synthesis in vitro by guano-sine 3-diphosphate 5-diphosphate. Nature, v.254, p.530, 1975.
  151. Pardee A.B., Prestidge L#S# The dependence of nucleic acid synthesis on the presence of amino acids in Escherichia coli. J.Bacteriol., v.71, p.677, 1956.
  152. Pardee A., Prestidge L. The initial kinetics of enzyme induction. Biochim.Biophys.Acta, v.49, p.77, 1961.
  153. Parker J.M., Watson R.J., Priesen J.D., Fiil N.P. A relaxed mutant with an altered ribosomal protein 111. Mol. Gen.Genet., V144, p.111, 1976.
  154. Pastan I., Adhya S. Cyclic adenosine-5-monophosphate in E# coli. Bacterid"Rev., v.40, p.527f 1976.
  155. Perlman R.L., Pastan I. Cyclic 3,'5-AMP: stimulation of p-galactosidase and tryptophanase induction in E. coli. Bio-chem.Biophys.Res.Commun., v.30, p*656, 1968.
  156. Piovant Ш., Lazdunski C. Different cyclic adenosine 35-monophosphate requirements for induction of j?>-galactosi-dase and tryptophanase. Effect of osmotic pressure on intracellular cyclic AMP concentrations. Biochemistry, v.14, p.1821, 1975.
  157. Primakoff P., Artz S.ff. Positive control of lac operon expression in vitro by guanosine 5-diphosphate 3-diphosphate. Proc.Hatl.Aead.Sci.(USA), v.76, p.1726, 1979.
  158. Primakoff P. In vivo role of the relA+ gene in regulation of the lac operon. J.Bacteriol., v.145, p.410, 1981.
  159. Reech S., Pedersen S., Friesen J.D. Biosynthetic regulation of individual proteins in relA and relA strains of Escherichia coli during amino acid starvation. Mol.Gen.Genet., v.149, p.279, 1976.
  160. Reichard P. The biosynthesis of deosyribonucleotides. Eur.J.Bi J.Bioche., v.3, p263, 1968.
  161. Reiness G., Yang H.L., Zubay G., Cashel M. Effects of gu-anosine tetraphosphate on cell-free synthesis of Escherichia coli ribosomal RNA and other gene products. Proc. Natl.Acad.Sci.(USA), v.72, p.2881, 1975.
  162. Reney C.N., Love S.H. Induction of adenosine deaminase in Escherichia coli. J.Bacteriol., v.96, p.76, 1968.
  163. Richter D., Erdmann V.A., Sprinzl M. A new transfer RNA fragment reaction: TpypCpGp bound to a ribosome messenger RNA complex induces the syntesis of guanosine tetra-and pentaphosphates. Proc.Natl.Acad.Sci.(USA), v.71, p. 3226, 1974.
  164. Rodrigues S.B., Ingraham J.L. Location on the Salmonella Typhimurium Chromosome of the gene encoding nucleoside di-phsphokinase (NDK). J.Bacteriol., v.153, p.1101, 1983.
  165. Sands M.K., Roberts R.B. The effect of tryptophan histi-dine deficiency in a mutant of Escherichia coli. J. Bacte-riol., v.63, p.505, 1952.
  166. Schmitz A. Cyclic AMP receptor protein interacts with lactose operator DUA. Hucl. Acid Res., v.9, p.277, 1981.
  167. Schwarts M. The adsorption of coliphage lambda to its host: effect of variations in the surface density of receptor and in phage receptor affinity. J.Mol.Biol., v.103, p.521,1976.
  168. Silverton A.E., Magasanil B., Reznikoff W.S., Miller J.L., Beckwith J.R. Catabolite sensitive site of the lac operon. Nature, v.221, p.1012, 1969.
  169. Silverstone A.E., Arditti R.R., Magasanik B# Catabolite-insensitive revertants of lac promoter mutants. Proc.Hatl. Acad.Sei., v.66, p.1012, 1970″
  170. Biochim.Biophys.Res.Commun., v.34, p.99, 1969″
  171. Sokawa Y., Sokawa J*, Kaziro Y. Regulation of stable RITA synthesis and ppGpp levels in growing cells of Escherichia coli. Cell, v.5, p.69, 1975.
  172. Somerville C.R., Ahmed A. Mutants of Escherichia coli defective in the degradation of guanosine 5-triphsphate, 3-diphsphate (pppGpp). Mol.Gen.Genet., v.169, p#315, 1979*
  173. Spencer A., Muller E., Cronan J.E., Gross T.A. relA Gene control of the synthesis of lipid A fatty acid moieties. J.Bacteriol., v.130, p.114, 1977.
  174. Stayton M.M., Fromm H.J. Guanosine 5-diphosphate-3-dipho-sphate inhibition of adenylosuccinat synthetase. J.Biol. Chem., v.254, p.2579, 1979.
  175. Stent G.S., Brenner S. A genetic locus for the regulation of ribonucleic acid synthesis. Proc.Natl.Acad.Sei.(USA), v.47, p.2005, 1961.
  176. Stephens J.C., Artz S.W., Ames B.N. Guanosine 5-diphospha-te 3-diphosfate (ppGpp): positive effector of histidine op-eron transcription and general signal for amino acid deficiency. Proc.Natl.Acad.Sci.(USA), v.72, p.4389, 1975.
  177. Stouthamer A.H., de Haan P.G., Nijkamp H.J.J. Mapping of purine markers in Escherichia coli K-12. Genet.Res., v.6, p.442, 1965.
  178. Stubbs J.D., Hall B.D. Level of tryptophan messenger RHAAin Escherichia coli. J.Mol.Biol., v.37, p.283, 1968.
  179. Sukhodolets V.V., Mironov A.S., Linkova E.V. Influence of the rho-15 temperature sensitive Cts) mutation on the expression of the deo-operon in Escherichia coli K-12. Mol. Gen.Genet., v.187, p.157, 1982.
  180. Sutton A., Freundlich M. Regulation by cyclic AMP of the ilvB encoded biosynthetic acetohydroxy acid synthetase in Escherichia coli K-12. Mol.Gen.Genet., v.178, p.179, 1980.
  181. Svenningsen B. A, Regulated in vitro synthesis of the enzymes of the deo-operon of E.coli. Properties of the DNA direct system. Mol.Gen.Genet., v.137, p.289, 1975.
  182. Switzer R.L. End-product inhibition of phosphoribosylpyro-hpsphate synthetase. Fed.Proc., v.26, p.560, 1967.
  183. Switzer R.L. Mechanism of phosphoribosylpyrophosphate synthetases, evidence for an enzyme-pyrophosphate intermediate. Biochem.Biophys.Res.Commun., v.32, p.320, 1968.
  184. Sy J., Lipmann F, Identification of the synthesis of guano-sine tetraphosphate (MSI) as insertion of a pyrophospho-ryl group into the 3-position in guanosine 5-diphosphate. Proc.Hatl.Acad.Sei.(USA), v.70, p.306, 1973.
  185. Sy J#, Ogawa Y., Lipmann F. Honribosomal synthesis of guanosine 53-polyphosphates by the ribosomal wash of stringent Escherichia coli. ^roc.Uatl.Acad.Sci.(USA), v.70, p. 2145, 1973.
  186. C.W., Tabor H. 1,4-diaminobutanol (putrescine), spermidine and spermine. Ann.Rev.Biochem., v.45, p.285, 1976.
  187. T&o M., Lipmann P. Isolation of adenyl cyclase from Escherichia coli. Proc.Natl.Acad.Sci.(USA), v.63, р.8б, 1969.
  188. Thompson J., Oundliffe E., Stark M. Binding of thiostrep-ton to a complex of 23S r-RNA with ribosomal protein Ъ11. Eur.J.Bioche., v.98, р.2б1, 1979.
  189. Tomulka K.W., Gots J.S. Isolation and characterisation of purine regulatory mutants of Salmonella typhimurium with an episomal purE-lac fusion. J.Bacteriol., v.151″ PH53, 1982.
  190. Travers A. Promoter sequence for stringent control of bacterial ribonucleic acid. J.Bacteriol., v.141, p.973, 1980.
  191. Iravers A. A tRNA1* promoter with an altered in vitro re-sponce to ppGpp. J.Mol.Biol., v.141, p.91, 1980.
  192. Tritz G.J., Matney T.S., Chander J.L.R., Gholson R.K. Chromosomal location of the С gene involved in biosinthesisof nicotinamide adenine dinucleotide in Escherichia coli K-12. J.Bacteriol., v!04, p.45, 1970.
  193. Tso J.Y., Zalkin H., Clemput M.V., Yanofsky C.Y., Smith J. M. Nucleotide sequence of Escherichia coli purP and deduced amino acid sequence of glutamine phosphoribosylpyropho-sfate amidotransferase. J.Biol.Chem., v.257, p.3225, 1982.
  194. Ullmann A., Monod J. Cyclic AMP as antogonist of cataboli-te repression in E.coli. FEBS Lett., v.2, p.57, 1968.
  195. Ullmann A., Danchin A. Role of cyclic AMP in Bacteria. Adv. Cyclic Nucleotide Res., v.15, p.1, 1983.255″ Umbarger H.E. Feedback control by end product inhibition» Cold Spring Harbor Quant.Biol., v.26, p.301, 1961.
  196. Uzan M., Danchin A. A rapid test for the relA mutation in Escherichia coli. Biochem.Biophys.Res.Commun., v.69, p. 751, 1976.
  197. Valentin-Hansen P., Hammer-Jespersen K., Buxton R.S. Evidence for the existance of three promoters for the deo-ope-ron of Escherichia coli K12 in vitro. J.Mol.Biol., v.133, p.1, 1979.
  198. Valentin-Hansen P. Tandem CRP binding sites in the deo-ope-ron of Escherichia coli K-12. EMBO J., v*1, p.1049, 1982.
  199. Valentin-Hansen P., Aiba H., Schumperli D. The structure of tandem regulatory regions in the deo-operon of Escherichia coli K-12. EMBO J#, v.1, p.317, 1982.
  200. Wagner E.G.H., Kurland C.G. Escherichia coli elongation factor G blocks stringent factor. Biochemistry, v.19, p.1234, 1980.
  201. Wagner E.G.H., Kurland C.G. Translational accuracy enhanced in vitro by (p)ppGpp. Mol.Gen.Genet., v.180, p.139, 1980.
  202. Wagner E.G.H., Ehrenberg M., Kurland C.G. Kinetic supressi-on of translational errors by (p)ppGpp. Mol.Gen.Genet., v. 185, p.269, 1982.
  203. Way J., Parks R. Enzymatic synthesis of 5-phosphate nucleotides of purine analogues. J.Biol.Chem., v.231, p.467,1958.- 140
  204. Westby O.A., Gots J.S. Genetic blocks and unique features in the biosynthesis of 5-phosphoribosil-li-formylglicinami-de in Salmonella typhimurium. Biol.Chem., v.244, p.2095, 1969.
  205. Winkler M.E., Roth D.J., Hartman P.E. Promoter and attenuator metabolic regulation of the Salmonella typhimurium hi-stidine operon. J.Bacteriol., v.133, p.830, 1978.
  206. Winslow R. A consequence of the rel gene during a glucose to lactose downshift in Escherichia coli. The rates of ribonucleic acid synthesis. J.Biol.Chem., v.246, p.4872, 1971.
  207. Wyngaarden J.B. Glutamine phosphoribosyipyrophosphate ami-do transferase. In": Cellular Regulation, Horecker B.&Stadt-man E. (eds.), Acad. Press New-York, p.135, 1972.
  208. Wyngaar (ien J#B. i Regulation of purine biosynthesis and tur-naves. Advances in Enzyme Regulation, v.14, p.25, 1976.
  209. Zimmerman E., Magasanic B, Utilization and incorporation of purine bases and ribonucleosides by Salmonella typhimurium. J.Biol.Che., v.239, p.293, 1964.
  210. Zubay S., Schwartz D., Beckwith J. Mechanism of activation of catabolite sensitive genes: a positive control system. Proc.Natl.Acad.Sei.(USA), v.66, p.104, 1970.
  211. Zubay Se, Morse D.E., Schrenk J., Miller J. Detection and isolation of the repressor protein for the tryptophan operon of Escherichia coli. Proc.Natl.Acad.Sei.(USA), V.69, p.1100, 1972.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!