Поиск и анализ структурных мотивов в белках

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Структурные мотивы, также называемые супервторичными структурами, являются устойчивыми компонентами третичной структуры белков, находясь на уровень ниже в структурной иерархии и представляя собой составляющие её крупные блоки различной формы и свойств. Также существует гипотеза, согласно которой некоторые из них могут являться зародышами при белковом сворачивании. Но как бы то ни было… Читать ещё >

Содержание

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. 1. Упаковка а-спиралей и Р-структуры в белках
- 1. 2. Конформация полипептидной цепи
- 1. 3. Разнообразие структурных мотивов в белках
ГЛАВА 2. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
- 2. 1. Постановка задачи
- 2. 2. Анализ комбинаций |/-мотива и Рсф-единицы и построение структурных деревьев на их основе
- 2. 3. Вклад в систему иерархической классификации белков на основе структурных деревьев (РСВ08Т)
- 2. 4. Конформационный анализ боковых цепей, расположенных в а-, (1-, gи е-позициях а-а-шпилек

Поиск и анализ структурных мотивов в белках (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Предсказание белковой структуры основывается на ряде принципов, отражающих свойства и характер взаимодействия её частей. Поэтому понимание закономерностей высокого порядка возможно только через изучение отдельных элементов и их последующего сбора в целую структуру. Такими элементами, в частности, являются структурные мотивы.

Число структурных мотивов, как наиболее выгодных состояний полипептидной цепи, безусловно, ограничено. Однако по мере увеличения количества известных белковых структур, становится возможным найти в их составе всё новые и новые мотивы. Таким образом, стоит проблема их поиска и систематизации.

Имея различный состав, структурные мотивы формируются различными путями и в дальнейшем по-разному влияют на общий вид белковой молекулы. Поэтому исследование их свойств необходимо, во-первых, для того, чтобы предсказать, во что свернётся та или иная аминокислотная последовательность, а во-вторых, чтобы понять, каких свойств ожидать от конечной структуры.

В работе проводился поиск новых структурных мотивов и анализ ряда их свойств, а также свойств некоторых известных мотивов. При этом были смоделированы пути сворачивания белков, содержащих новые мотивы, методом построения структурных деревьев и внесён вклад в создание новой системы классификации белков. Также исследовались свойства боковых цепей в области контакта а-спиралей известных, но не до конца изученных мотивов.

По теме диссертации было опубликовано три работы, не считая тезисов конференции.

Основные результаты диссертационной работы представлены в публикациях [102,103, 104, 105].

Показать весь текст

Список литературы

Crick F.H.C. The packing of a-helices: simple coiled-coils // Acta Cryst. -1953.-Vol. 6.-P. 689−697.
Walshaw J., Woolfson D.N. Extended knobs-into-holes packing in classical and complex coiled-coil assemblies // J. Struct. Biol. 2003. -Vol. 144.-P. 349−361.
Chothia C., Levitt M., Richardson D. Structure of proteins: Packing of a-helices and pleated sheets // Proc. Nat. Akad. Sci. USA. 1977. — Vol. 74. -P. 4130−4134.
Chothia C., Levitt M., Richardson D. Helix to helix packing in proteins // J. Mol. Biol. 1981. — Vol. 145. — P. 215−250.
Walther D., Eisenhaber F., Argos P. Principles of helix-helix packing in proteins: helical lattice superposition model // J. Mol. Biol. 1996. — Vol. 255.-P. 536−553.
Murzin A.G., Finlcelstein A.V. General architecture of a-helical globule // J. Mol. Biol. 1988. — Vol. 204. — P. 749−769.
Richmond T.J., Richards F.M. Packing of a-helices: geometrical constraints and contact areas // J. Mol. Biol. 1978. — Vol. 119. — P. 537 555.
Reddy B.V.B., Blundell T.L. Parking of secondary structural elements in proteins. Analysis and prediction of inter-helix distances // J. Mol. Biol. -1993. Vol. 233. — P. 464−479.
Jiang S., Vakser I.A. Shorter side chains optimize helix-helix packing // Protein Sci. 2004. — Vol. 13. — P. 1426−1429.
Schiffer M., Edmundson A. Use of helical wheels to represent the structures of proteins and to identify segments with helical potential // Biophysical Journal. 1967. — Vol. 7. — P. 121−134.
Lim V.I. Structural principles of globular organization of protein chains. A stereochemical theory of globular protein secondaiy structure // J. Mol. Biol. 1974. — Vol. 88. r P. 857−872.
Ефимов A.B. Стереохимия упаковок а-спиралей p-структуры в компактной глобуле // Докл. АН СССР. 1977. — Т. 235. — С. 699−702.
Efimov A.V. Packing of a-helices in globular proteins. Layer structure of globin hydrophobic cores // J. Mol. Biol. 1979. — Vol. 134. — P. 23−40.
Efimov A.V. Complementary packing of a-helices in proteins // FEBS Lett. 1999. — Vol. 463. — P. 3−6.
Efimov A.V. Packing of amphipathic a-helices in proteins // Protein Structures: Kaleidoscope of Structural Properties and Functions. Research Singpost. India. 2003. — P. 17−32.
Chothia C., Levitt M., Richardson D. Structure of proteins: packing of alpha-helices and pleated sheets // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. -Vol. 74.-P. 4130−4134.
Chothia C. Principles that determine the structure of proteins // Ann. Rev. Biochem. 1984. — Vol. 53. — P. 537−572.
Chothia C.} Janin J. Orthogonal packing of beta-pleated sheets in proteins // Biochemistry. 1982. — Vol. 21. — P. 3955−3965.
Cohen F.E., Sternberg M.J.E., Taylor W.R. Analysis of the tertiary. structure of protein beta-sheet sandwiches // J. Mol. Biol. 1981. — Vol.148.-P. 253−272.
Richardson J.S., Getzoff E.D., Richardson D.C. The beta bulge: a common small unit of nonrepetitive protein structure // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. — Vol. 75. — P. 2574−2578.
Janin J., Chothia C. Packing of alpha-helices onto beta-pleated sheets and the anatomy of alpha/beta proteins // J. Mol. Biol. 1980. — Vol. 143. — P. 95−128.
Cohen F.E., Sternberg M.J.E., Taylor W.R. Analysis and prediction of the packing of alpha-helices against a beta-sheet in the tertiary structure of globular proteins // J. Mol. Biol. 1982. — Vol. 156. — P. 821−862.
Chothia C., Jatiin J. Relative orientation of close-packed р-pleated sheets in proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. — Vol. 78. — P. 41 464 150.
Ramachandran G.N., Ramakrishnan C., Sasisekharan V. Stereochemistry of polypeptide chain configurations // J. Mol. Biol. 1963. — Vol. 7. — P. 95−99.
Ефимов A.B. Стандартные конформации полипептидной цепи в нерегулярных участках белков // Молекулярная биология. 1986. -Т. 20. — С. 250−260.
Efimov A. V Standard structures in proteins // Prog. Biophys. Mol. Biol. -1993.-Vol. 60.-P. 201−239.
Scheraga H.A. Calculations of conformations of polypeptides // Advan. Phys. Org. Chem. 1968. — Vol. 6. — P. 103−184.
Watson H.C. Stereochemistry of the protein myoglobin // In: Progress in Stereochemistry. Eds. Aylett B.S., Harris M.M. Butterworth & Co. Ltd, London. 1969. — Vol. 4. — P. 299−333.
Ponnuswamy P.K., Sasisekharan VOL. Studies on the conformation of amino acids. IX. Conformations ofbutyl, seryl, threonyl, cystennyl, and valyl residues in a dipeptide unit // Biopolymers. 1971. — Vol. 10. — P. 565−582.
Gelin B, Karplus M. Sidechain torsional potentials and motion of amino acids in proteins: bovine pancreatic trypsin inhibitor // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. — Vol. 72. — P. 2002−2006.
IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature. Abbreviations and symbols for the description of the conformation of polypeptide chains //J. Mol. Biol. 1970. — Vol. 52. — P. 1−17.
Janin J., Wodak S., Levitt M., Maigret B. Conformation of amino acid side-chains in proteins // J. Mol. Biol. 1978. — Vol. 125. — P. 357−386.
Ponder J.W., Richards F.M. Use of packing criteria in the enumeration of allowed sequences for different structural classes // J. Mol. Biol. 1987. -Vol. 193.-P. 775−791.
Schrauber H., Eisenhaber F., Argos P. Rotamers: to be or not to be? An analysis of amino acid side-chain conformations in globular proteins // J. Mol. Biol. 1993. — Vol. 230. — P. 592−612.
Dunbrack R.L. Jr., Karplus M. Backbone-dependent rotamer library for proteins: Application to side-chain prediction // J. Mol. Biol. 1993. -Vol. 230.-P. 543−571.
Lovell S.C., Word J.M., Richardson J.S., Richardson D.C. The penultimate rotamer library // Proteins. 2000. — Vol. 40. — P. 389−408.
McGregor M.J., Islam S.A., Sternberg M.J.E. Analysis of the relationship between side-chain conformation and secondary structure in globular proteins//J. Mol. Biol. 1987. — Vol. 198. -P. 295−310.
Dunbrack R.L. Jr., Cohen F.E. Bayesian statistical analysis of protein side-chain rotamer preferences // Protein Sci. 1997. — Vol. 6. — P. 16 611 681.
Chamberlain A.K., Bowie J.U. Analysis of side-chain rotamers in transmembrane proteins. Biophys. J. 2004. — Vol. 87. — P. 3460−3469.
Бражников E.B., Ефимов A.B. Роль структурного контекста в отборе конформации гидрофобных боковых цепей, расположенных в а- и d-позициях а-спиралей // Молекулярная биология. 2007. — Т. 41. — С. 544−555.
Ефимов А.В. Механизм отбора поворотных изомеров боковых цепей в а-спиралях // Биохимия. 2007. — Т. 72. — С. 223−227.
Ефимов А.В. Новые структурные мотивы в а-спиральных белках // Биоорганическая химия. 1997. — Т. 23. — С. 243−250.
Efimov A.V. Favoured structural motifs in globular proteins // Structure. -1994.-Vol. 2.-P. 999−1002.
Suguna, K., Bott, R.R., Padlan, E.A., Subramanian, E., Sheriff, S., Cohen, G.H., Davies, D.R. Structure and refinement at 1.8 A resolution of the aspartic proteinase from Rhizopus chinensis // J. Mol. Biol. 1987. — Vol. 196.-P. 877−900.
Castillo, R.M., Mizuguchi, K., Dhanaray, VOL., Albert, A., Blundell, T.L., Murzin, A.G. A six-stranded double-psi beta barrel is shared by several protein superfamilies // Structure. 1999. — Vol. 7. — P. 227−236.
Crick F.H.C. Is a-keratin a coiled coil? Nature. — 1952. — Vol. 170. — P. 882−883.
Crick F.H.C. The Fourier transform of a coiled-coil // Acta Cryst. 1953. -Vol. 6.-P. 685−689.
Crick F.H.C. The packing of a-helices: simple coiled-coils // Acta Cryst. -1953.-Vol. 6.-P. 689−697.
Fraser R.D., Macrae T.P., Miller A. The coiled-coil model of alpha-keratin structure // J. Mol. Biol. 1964. — Vol. 10. — P. 147−156.
Rao S.T., Rossmann M.G. Comparison of super-secondary structures in proteins //J. Mol. Biol. 1973. — Vol. 76. — P. 241−256.
Richardson J.S. P-Sheet topology and the relatedness of proteins // Nature. 1977^- Vol. 268. — P. 495−500.
Levitt M., Chothia C. Structural patterns in globular proteins // Nature. -1976.-Vol. 261.-P. 552−558.
Efimov A.V. Structure of a-a-hairpins with short connections // Prot. Eng. -1991.-Vol. 4.-P. 245−250.
Ефимов A.B. Новая супервторичная структура белков: аа-уголок // Молекулярная биология. 1984. — Т. 18. — С. 1524−1537.
Efimov A.V. A novel super-secondary structure of proteins and the relation between the structure and the amino acid sequence // FEBS Lett. -1984.-Vol. 166.-P. 33−38.
Schellman C. The аь-conformation at the ends of helices // In: Protein Folding. Ed. Elsevier J.R. Amsterdam, New York. 1980. — P. 53−61.
Harbury P.B., Plecs J. J, Tidor В., Alber Т., Kim P. S // 1998. Science. -Vol. 282.-P. 1462−1467.
Gonzalez L. Jr., Woolfson D.N., Alber T. Buried polar residues and structural specificity in the GCN4 leucine zipper // Nat. Struct. Biol. — 1996.-Vol.3.-P. 1011−1018.
Oakley M.G., Kim P. S. A buried polar interaction can direct the relative orientation of helices in a coiled coil // Biochemistry. 1998. — Vol. 37. -P. 12 603−12 610.
Harbury P.B., Zhang Т., Kim P. S., Alber T. A switch between two-, three-, and four-stranded coiled coils in GCN4 leucine zipper mutants // Science. 1993. — Vol. 262. — P. 1401−1407.
Harbury P.B., Kim P. S., Alber T. Crystal structure of an isoleucine-zipper trimer//Nature. 1994. — Vol. 371. -P. 80−83.
Krylov D., Mikhailenko I., Vinson C. A thermodynamic scale for leucine zipper stability and dimerization specificity: e and g interhelical mictions //EMBO J. 1994. — Vol. 13. -P. 2849−2861.
Ефимов A.B. Архитектура компактных структур из трёх а-спиралей // Биоорганическая химия. 1998. — Т. 24. — С. 517−522.
Schimmel P.R., Flory P.J. Conformational statistics of copolypeptides containing L-proline // J. Mol. Biol. 1968. — Vol. 34. — P. 105−120.
MacArthur M.W., Thornton J.M. Influence of proline residues on protein conformation // J. Mol. Biol. 1991. — Vol. 218. — P. 397−412.
Ефимов А.В. L-образная структура из двух а-спиралей с остатком пролина между ними // Молекулярная биология. 1992. — Т. 26. — С. 1370−1376.
Efimov A.V. Super-secondary structures in proteins // In: Protein Structure by Distance Analysis. Eds. Bohr H., Brunak S. IOS Press and Ohmsha, Amsterdam-Oxford-Washington-Tokyo-Osaka-Kyoto. 1994. -P. 187−200.
Efimov A.V. Common structural motifs in small proteins and domains // FEBS Lett. 1994. — Vol. 355. — P. 213−219.
Efimov A.V. A structural tree for a-helical proteins containing a-a-corners and its application to protein classification // FEBS Lett. 1996. -Vol. 391.-P. 167−170.
Argos P., Rossmann M.G., Johnson J.E. A four-helical super-secondary structure // Biochem. Biophis. Res. Communs. 1977. — Vol. 75. — P. 8386.
Presnell S.R., Cohen F.E. Topological distribution of four-a-helix bundles //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. — Vol. 86. — P. 6592−6596.
Sibanda B.L., Thornton J.M. P-Hairpin families in globular proteins // Nature. 1985. — Vol. 316. — P. 170−174.
Milner-White E.J., Poet R. Four classes of P-hairpins in proteins // Biochem. J. 1986. — Vol. 240. — P. 289−292.
Richardson J.S. The anatomy and taxonomy of protein structure // Adv. Protein Chem. 1981. — Vol. 34. — P. 167−339.
Efimov A.V. Pseudo-homology of protein standard structures formed by two consecutive p-strands //FEBS Lett. 1987. — Vol. 224. — P. 372−376.
Efimov A.V. Structure of coiled P-P-hairpins and p-p-corners // FEBS Lett., 1991. Vol. 284. — P. 288−292.
Ефимов A.B. Стереохимия упаковок а-спиралей и Р-структуры в компактной глобуле // Докл. АН СССР. 1977. — Т. 235. — С. 699−702.
Kajava A.V. Effect of peptide group-water interactions on the two-stranded P-structure // In: Water-Biomolecule Interactions. Eds. Palma M.U., Palma-Vittorelli M.B., Parak F. SIF, Bologna. 1993. — Vol. 43. -P. 89−92.
Efimov A.V. A structural tree for proteins containing S-like p-sheets // FEBS Lett. 1998. — Vol. 437. — P. 246−250.
Efimov A.V. A novel super-secondary structure of P-proteins: A triple-strand corner // FEBS Lett. 1992. — Vol. 298. — P. 261−265.
Efimov A.V. A structural tree for proteins containing 3p-corners // FEBS Lett. 1997. — Vol. 407. — P. 37−41.
Ефимов A.B. Структурные деревья белков, содержащих ср-мотивы // Биохимия. 2008. — Т. 73. — С. 29−35.
Ефимов А.В. Супервторичная структура р-белков // Молекулярная биология. 1982. — Т. 16. — С. 799−806.
Efimov A.V. Structural similarity between two-layer a/p- and P-proteins // J. Mol. Biol. 1995. — Vol. 245. — P. 402−415.
Ефимов A.B. Стандартные-структуры-в белковых молекулах. I. a-p-Шпильки // Молекулярная биология. 1986. — Т. 20. — С. 329−339.
Ефимов А.В. Стандартные структуры в белковых молекулах. II. Р-а-Шпилыш // Молекулярная биология. 1986. — Т. 20. — С. 340−345.
Sternberg M.J.E., Thornton J.M. On the conformation of proteins: the handedness of p-strand-a-helix-p-strand unit // J. Mol. Biol. 1976. -Vol. 105.-P. 367−382.
Sternberg M.J.E., Thornton J.M. On the conformation of proteins: The handedness of the connection between parallel P-sheets // J. Mol. Biol. -1977.-Vol. 110.-P. 269−283.
Eflmov A.V. Structural trees for protein superfamilies // Proteins. 1997. -Vol. 28.-P. 241−261.
Ефимов A.B. Структурные деревья глобулярных белков // Успехи биологической химии. 2004. — Т. 44. — С. 109−132.
Гордеев А.Б., Кондратова М. С., Ефимов А. В. Новое структурное древо Р-белков, содержащих abcd-единицы // Молекулярная биология. 2008. — Т. 42. — С. 323−326.
Гордеев А.Б., Ефимов А. В. Новое структурное древо (а + Р)-белков, содержащих abCd-единицы // Молекулярная биология. 2009. — Т. 43.-С. 521−526.
Berman Н.М., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissig H., Shindyalov I.N., Bourne P.E. The Protein Data Bank // Nucl. Asids Res. -2000.-Vol. 28.-P. 235−242.
Murzin A.G., Brenner S.E., Hubbard T.5 Chothia C. SCOP: a structural classification of proteins database for the investigation of sequences and structures // J. Mol. Biol. 1995. — Vol. 247. — P. 536−540.
Sayle R., Milner-White J. RasMol: biomolecular graphics for all // Trends Biochem. Sci. 1995. — Vol. 20. — P. 374−376.
Altschul S.F., Gish W., Miller W., Myers E.W., Lipman D J. Basic local alignment search tool // J. Mol. Biol. 1990. — Vol. 215. — P. 403−410.
Tatusova T.A., Madden T.L., Blast 2 sequences a new tool for comparing protein and nucleotide sequences // FEMS Microbiol. Lett. -1999.-Vol. 174.-P. 247−250.
Koradi R., Billeter M., Wuthrich K. MOLMOL: a program for display and analysis of macromolecular structures // J. Mol. Graph. 1996. — Vol. 14, P. 51−55.
Лим В.И., Мазанов A. JL, Ефимов А. В. Стереохимическая теория пространственной структуры глобулярных белков. I. Высокоспиральные промежуточные структуры // Молекулярная биология. 1978. — Т. 12. — С. 206−213.
Efimov A.V. Structural motifs are closed into cycles in proteins // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010. — Vol. 399. — P. 412−415.
Gordeev A.B., Kargatov A.M., Efimov A.V. PCBOST: Protein classification based on structural trees // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2010. — Vol. 397. — P. 470−471.
Каргатов A.M., Ефимов А. В. Поворотные изомеры боковых цепей в а-а-шпильках белков и механизм их отбора // Молекулярная биология. 2007. — Т. 41. — С. 876−884.
Каргатов A.M., Ефимов А. В. Новый структурный мотив: комбинация ра (3-единицы и /-мотива // IV Российский симпозиум «Белки и пептиды». Тезисы докладов. — Казань, 2009. — С. 317.
Каргатов А.М., Ефимов А. В. Новый структурный мотив и структурные деревья содержащих его белков // Биохимия. 2010. -Т. 75.-С. 305−312.

Заполнить форму текущей работой