Четвертичная структура белка

Четвертичная структура белка — это количество и взаиморасположение полипептидных цепей.

Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру (лизоцим, пепсин, миоглобин, трипсин). Их называют мономерами. Цепи белков соединенные ковалентными связями (например дисульфидными) поэтому инсулин мономерный белок.

Для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей, характерна четвертичная структура.

Под четвертичной структурой понимают объединение отдельных полипептидных цепей с третичной структурой в функционально активную молекулу белка. Каждая отдельная полипептидная цепь называется протомером и чаще не обладает биологической активностью. Олигомерные белки содержат от 2 (гексокиназа) до 312 (пируватдегидрогеназа) пртомеров. Специфичность связывания протомеров за счет зависит от совокупности радикалов третичной структуры и определяется комплементарностью протомеров.

Комплементарность-пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей.

В молекуле белка может быть несколько протомеров, которые при объединении образуют олигомер или мультимер.

Для белков с четвертичной структурой характерно понятие субъединицы.

Субъединица — это функционально активная часть молекулы белка.

Примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин, состоящий из 4 протомеров: 2 б и 2 в-цепей.

Взаимодействие полипептидных цепей при формировании олигомера происходит за счет полярных групп аминокислотных остатков. Между полярными группами образуется ионная, водородные связи, гидрофобные взаимодействия.

Активные центры возникают при образовании четвертичной структуры.

В молекуле белка имеются прочные (ковалентные) связи, а также слабые, что обеспечивает с одной стороны стабильность молекулы, а с другой лабильность.

Альфа спирали в протомере обозначают латинскими буквами от A до H, начиная с N конца Кооперативные изменения конформации протомеров.

Кислород связывается с протомерами гемоглобина через железо (2), который соединен с 4 атомами азота пиррольных колец и атомом азота Гис F8 белковой части протомера. Связывание кислорода с оставшейся координационной связью железа происходит по другую сторону от плоскости гема. Гис Е7 обеспечивает оптимальные условия. Присоединение кислорода к атому железа одного протомера вызывает его перемещение в плоскость гема, за ним перемещаются остаток Гис F8 и полипептидная цепь. Так как протомер связан с остальными протомерами, а белки обладают конформационной лабильностью, происходит изменение конформации всего белка. Конформационные изменения, произошедшие в других протомерах, облегчают присоединение следующей молекулы кислорода, что вызывает новые конформационные изменения в белке и ускорение связывания следующей молекулы кислорода. Четвертая молекула кислорода присоединяется к гемоглобину в 300 раз легче первой.

Изменение конформации (а следовательно и функциональных свойств) всех протомеров олигомерного белка при присоединение лиганда только к одному из них носит название Кооперативные изменения конформации протомеров.

Аналогичным образом в тканях диссоцифция каждой молекулы кислорода изменяет конфоормацию всех протомеров и облегчает отщепление последующих молекул кислорода.