Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Взаимодействие нитрита с серосодержащими восстановителями в присутствии металлофталоцианинов и гидроксокобаламина

Диссертация: Взаимодействие нитрита с серосодержащими восстановителями в присутствии металлофталоцианинов и гидроксокобаламина
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Работа выполнена в соответствии с «Основными направлениями научных исследований Ивановского государственного химико-технологического университета по теме «Термодинамика, строение растворов и кинетика жидкофазных реакций», а также в соответствии с научной программой гранта РФФИ1- Румынская Академия № 07−03−91 687 «Биологически важные комплексы металлов с нитритом: изомерия связи металл-лиганд… Читать ещё >

Содержание

  • Список используемых сокращений
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Свойства диоксида тиомочевины и гидроксиметансульфината натрия
    • 1. 2. Каталитическое восстановление нитрита и диоксида углерода
  • Глава 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
    • 2. 1. Характеристика объектов и методов исследования
    • 2. 2. Результаты и их обсуждение
      • 2. 2. 1. Взаимодействие тетрасульфофталоцианинов кобальта и железа с гидроксиметансульфинатом натрия и диоксидом тиомочевины
      • 2. 2. 2. Взаимодействие восстановленных гидроксиметансульфинатом натрия тетрасульфофталоцианинов кобальта и железа с нитритом
      • 2. 2. 3. Взаимодействие диоксида тиомочевины с тетрасульфофталоцианином кобальта
      • 2. 2. 4. Взаимодействие тетрасульфофталоцианина кобальта, восстановленного диоксидом тиомочевины, с нитритом
      • 2. 2. 5. Влияние диоксида углерода на процесс восстановления металлофталоцианинов диоксидом тиомочевины
      • 2. 2. 6. Взаимодействие кобаламина с дитионитом, диоксидом тиомочевины и сульфоксилатом в сильнощелочных средах
      • 2. 2. 7. Взаимодействие восстановленных форм кобаламина с нитритом, оксидом азота (II) и нитратом
  • выводы

Взаимодействие нитрита с серосодержащими восстановителями в присутствии металлофталоцианинов и гидроксокобаламина (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

Каталитические реакции играют огромную роль в природе и промышленности. Наиболее активными и селективными катализаторами являются ферменты. Особое место среди них занимают соединения, имеющие в своем составе металл, образующий комплекс с тетрапиррольным лигандом. Установлено, в частности, что свойствами нитрит-редуктазы обладают важнейшие железосодержащие белки — гемоглобин и миоглобин [1,2]. Единственный металлосодержащий витамин — кобаламин (витамин В12) также проявляет каталитические свойства, являясь кофактором метилтрансферазы [3]. Витамин В12 очень эффективно катализирует реакцию диспропорционирования супероксида [4]. Активно исследуется в последнее время взаимодействие витамина В12 с оксидом азота (II) [5]. Необходимо отметить, что химия оксида азота (II) и других неорганических азотокислородных соединений — нитрита и нитрата является в настоящее время одним из основных разделов бионеорганической химии. Это обусловлено важной ролью, которую играют неорганические азотокислородные соединения в жизнедеятельности человека, особенно его сердечно-сосудистой системы [6]. Редокс реакции оксида азота (II), нитрита и нитрата, катализируемые комплексами металлов с тетрапирролами, рассматриваются в многочисленных статьях, в том числе обзорных [7,8]. Регулярно проводятся международные конференции, рассматривающие результаты исследований в данной! области науки, издаются монографии [6,9]. Недавно получены новые данные и о строении комплексов металлов с нитритом. Так, установлено [10], что в комплексах железа, марганца и кобальта с тетрапирролами возможна не только 14-, но и О-координация нитрита. Показано [11,12], что способ координации оказывает значительное влияние на состав продуктов восстановления нитрита. Следует отметить, однако, что, несмотря на значительный прогресс в исследованиях процессов каталитического восстановления нитрита и нитрата, остаются нерешенными ряд проблем. Так, недостаточно исследованы реакции комплексов металлов в низших степенях окисления. Особенно это касается так называемого «сверхвосстановленного» кобаламина (комплекса Со (1). Ранее показано, что для получения комплексов металлов в низших степенях окисления может использоваться диоксид тиомочевины (ДОТМ) и продукт его распадасульфоксилат 8022″ (ЭОгН") [11,12]. В связи с вышеизложенным определены цель и задачи исследования.

Цель работы — определение влияния природы восстановителя и металлокомплекса на механизмы редокс реакций с участием комплексов кобальта и железа с тетрапирролами. В связи с поставленной целью в задачи работы входило: исследование кинетики восстановления тетрасульфофталоцианинов кобальта и железа гидроксиметансульфинатом натрияисследование кинетики восстановления тетрасульфофталоцианина кобальта диоксидом тиомочевиныизучение влияния диоксида углерода на процессы восстановления металлофталоцианиновисследование кинетики восстановления гидроксокобаламина дитионитом натрия и диоксидом тиомочевины и окисления восстановленных форм кобаламина нитритом.

Научная новизна. Впервые исследована кинетика восстановления тетрасульфофталоцианинов кобальта и железа гидроксиметансульфинатом натрия, а также тетрасульфофталоцианина кобальта диоксидом тиомочевины в щелочных средах, а также влияния природы восстановителяи металлокомплекса на состав продуктов и кинетические параметры редокс реакций. Определены кинетические параметры реакций восстановленных форм металлофталоцианинов с нитритом. Изучена кинетика восстановления гидроксокобаламина дитионитом натрия и диоксидом тиомочевиныI.

Предложена схема процесса восстановления кобаламина в щелочных средах.' Впервые показано, что серосодержащие восстановители образуют с кобаламином (II) шестикоординационный комплекс. Определены кинетические характеристики процессов взаимодействия кобаламинов (I) и.

П) с нитритом. Полученные результаты сопоставлены с результатами исследования реакций восстановления оксида азота (II) и нитрата.

Практическая ценность. Разработана методика получения кобаламина (I) восстановлением гидроксокобаламина диоксидом тиомочевины в щелочных средах. Показано, что продукты разложения диоксида тиомочевины в слабощелочных средах оказывают ингибирующее действие на редокс процессы с участием металлокомплексов.

Работа выполнена в соответствии с «Основными направлениями научных исследований Ивановского государственного химико-технологического университета по теме «Термодинамика, строение растворов и кинетика жидкофазных реакций», а также в соответствии с научной программой гранта РФФИ1- Румынская Академия № 07−03−91 687 «Биологически важные комплексы металлов с нитритом: изомерия связи металл-лиганд и редокс свойства», 2007;2008 гг., и аналитической ведомственной целевой программы «Развитие научного потенциала высшей школы» Министерства^ образования и науки Российской Федерации: «Развитие международного сотрудничества в рамках научно-образовательного центра «Супрамолекулярные системы на основе макрогетероциклических соединений», проект № 6586, 2006;2008 гг.

Вклад автора.

Экспериментальные исследования, разработка и подбор оптимальных условий проведения эксперимента проведены лично автором. Планирование эксперимента, обработка и обсуждение результатов «выполнены под руководством д.х.н., профессора Макарова C.B.

Апробация работы Основные материалы диссертации доложены, обсуждены и получили положительную оценку на следующих конференциях:

International Conference on Porphyrins and PhthalocyaninesICPP-5 (Moscow, 2008);

Международная Чугаевская конференция по координационной химии (С.-Петербург, 2009);

ДНИ НАУКИ-2009 «Фундаментальные науки — специалисту нового века» (Иваново 2009);

VIII Школа-конференция молодых ученых стран СНГ по химии порфиринов и родственных соединений (Гагра, Абхазия 2009);

2-я международная молодежная школа-конференция «Физическая химия краун-соединений, порфиринов и фталоцианинов» (Туапсе, Россия 2010).

Список используемых сокращений.

ДОТМ — диоксид тиомочевины ГМС — гидроксиметансульфинат натрия Со (Т8Рс) — тетрасульфофталоцианин кобальта Ре (Т8Рс) — тетрасульфофталоцианин железа СЫ (Ш) (В12а) — кобаламин (III).

СЫ (П) (В[2г) — кобаламин (II) пятикоординационный СЫ (П) (В]2г-й) — кобаламин (II) шестикоординационный СЬ1(1) (В12х) — кобаламин (I) СЫ — кобинамид.

Выводы.

1. Установлено, что тетрасульфофталоцианины кобальта и железа, а также гидроксокобаламин катализируют реакцию нитрита с диоксидом тиомочевины и гидроксиметансульфинатом натрия в щелочных средахкаталитический цикл включает две стадиивосстановление металлокомплекса и взаимодействие восстановленного комплекса с нитритом. Показано, что основным продуктом реакции, катализируемой комплексами кобальта, является аммиак.

2. Изучена кинетика отдельных стадий каталитического процесса: восстановления тетрасульфофталоцианинов кобальта и железа диоксидом тиомочевины и гидроксиметансульфинатом и реакций восстановленных форм металлофталоцианинов с нитритом, определены кинетические и активационные параметры реакций в щелочных водных растворах. Показано, что промежуточным продуктом реакции является комплекс металлофталоцианин-восстановитель и восстановленный металлофталоцианин-нитрит.

3. Показано, что добавки карбоната оказывают тормозящее действие на процессы восстановления диоксидом тиомочевины, обусловленное взаимодействием высоковосстановленных форм металлофталоцианинов с диоксидом углерода.

4. Изучена кинетика процессов восстановления гидроксокобаламина дитионитом натрия, диоксидом тиомочевины и сульфоксилатом в щелочных водных растворах. Определены кинетические и активационные параметры отдельных стадий процесса. Показано, что, в отличие от дитионита, использование диоксида тиомочевины и сульфоксилата дает возможность получить высоковосстановленную форму кобаламина — кобаламин (I).

Установлено, что в ходе процесса восстановления образуется устойчивый шестикоординационный комплекс кобаламина (II).

5. Установлено, что гидроксокобаламин катализирует реакцию нитрита с диоксидом тиомочевины и сульфоксилатом. Определен состав продуктов реакции. Установлено, что формамидинсульфиновая кислота проявляет большую восстановительную активность в реакции с кобаламином (III), чем диоксид тиомочевины. Показано, что, в отличие от тетрасульфофталоцианина кобальта, в реакцию с нитритом вступает не только комплекс кобальта (I), но и кобальта (II). Определены кинетические и активационные параметры реакции кобаламина Со (1) с нитритом.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Lundberg J.O. The nitrate-nitrite-nitric oxide pathway in physiology and therapeutics/ J.O. Lundberg, E. Weitzberg, M.T. Gladwin // Nature Rev. Drug Discovery. 2008.- Vol. 7- P. 156−167.
  2. Cossins A. Myoglobin new clothes/ A. Cossins, M. Berenbrink // Nature. — 2008.-Vol. 454-P. 416−417.
  3. Matthews R.G. Cobalamin-dependent and cobamide-dependent methyltransferases./ R.G. Matthews, M. Koutmos, S. Datta // Current Opinion in Structural Biology. 2008. — Vol. 18. — P. 658−666.
  4. Bryan N.S. Food, Nutrition and the Nitric Oxide Pathway. Biochemistry and Bioactivity / N.S. Bryan. //DEStech Publications, Inc.- 2009.- P. 238. ISBN: 978−1-932 078−84−8.
  5. С.В. Нитрит и нитрат — новый взгляд на малые молекулы. / Макаров С. В. //Природа.- 2010.- № 7.. С.34−37.
  6. Heinecke J. Mechanistic studies of nitrite reactions with metalloproteins and models relevant to mammalian physiology./ J. Heinecke, P.C. Ford // Coord. Chem. Rev. 2010. — Vol. 254. — P. 235−247.
  7. Ghosh A. The Smallest biomolecules: diatomics and their interactions with heme proteins / A. Ghosh. // Elsevier. 2008. — Pp.614. — ISBN 0−444−52 839−3.
  8. Kudrik E.V. Kinetics and Mechanism of the Cobalt Phthalocyanine Catalyzed Reduction of Nitrite and Nitrate by Dithionite in Aqueous Solution / E. V. Kudrik, S. V. Makarov, A. Zahl, R. van Eldik // Inorg. Chem. 2003. — Vol. 42.-N.2.-P. 618−624.
  9. Kudrik E.V. Kinetics and Mechanism of the Iron Phthalocyanine Catalyzed Reduction of Nitrite by Dithionite and Sulfoxylate in Aqueous Solution / E. V. Kudrik, S. V. Makarov, A. Zahl, R: van Eldik // Inorg. Chem. -2005. Vol. 44. -N.8.-P. 6470−6475.
  10. C.B. Новые направления в химии серосодержащих восстановителей //Успехи химии. 2001. — Т. 70. — № 10: — С. 995−1006.
  11. Denk М.К. Synthesis and characterization of a carbene ' SO2 adduct — new insights into the structure and bonding of thiourea S, S dioxides /М. Denk, K.K. Hatano, A J. Lough // Eur. J. Inorg. Chem. — 2003. — P. 224−231.
  12. Lee C.-R. A combined experimental and theoretical electron density study of intra- and intermolecular interactions in thiourea S, S-dioxide / C.-R. Lee, T.-H. Tang, L. Chen, Y. Wang // Chem. Eur. J. 2003. — Vol. 9. — P. 3112 -3121.
  13. С. В. Реакционная способность серокислородных восстановителей с C-S связью: дисс. докт. хим. наук: 02.00.01: защищена 2000: утв. 2000 / Макаров Сергей Васильевич. Иваново. — 2000. — С.260
  14. Gao Q. Oxidation and Decomposition Kinetics of Thiourea Oxides / Q. Gao, B. Liu, L. Li, J. Wang //J. Phys. Chem. A. -2007. Vol. 111. — № 5. P. 872 — 877.
  15. Miller, A.E. Chemistry of aminoiminomethanesulfinic and -sulfonic acids related to the toxicity of thioureas / A.E. Miller, J J. Bischoff, К. Рае // Chem. Res. Toxicol.-1988.-Vol. 1. -N.3. -P. 169 174.
  16. , В.В. Химия и технология восстановителей на основе сульфоксиловой кислоты. Ронгалит и его аналоги / В. В. Буданов. М.: Химия. 1984.-С. 164
  17. , А.В. Современная химия оксида азота (1)7А.В. Леонтьев, О. А. Фомичева, М. В. Проскурнина, Н. С. Зефиров //Успехи химии. 2001. — Т. 70.-N. 2.-С. 107−119.
  18. Chan, J.M. Reductively activated nitrous oxide reductase reacts directly with substrate /J.M. Chan, J.A. Bollinger, C.L. Grewell, D.M. Dooley //J. Am. Chem. Soc. 2004. — Vol. 126. -N. 10. — P. 3030−3031.
  19. Averill, B.A. Dissimilatory nitrite and nitric oxide reductases / B.A. Averill //Chem. Rev. 1996. — Vol. 96. -N. 7. — P. 2951−2964.
  20. Lymar, S.V. Reactions of the dihydroxylamine (HN02″) and hydronitrite (N022″ ') radical ions /S.V. Lymar, H.A. Schwarz, G. Czapski //J. Phys. Chem. A. -2002. Vol. 106. — N 32. — P. 7245−7250.
  21. Silaghi-Dumitrescu, R. Linkage isomerism in nitrite reduction by cytochrome cdi nitrite reductase / R. Silaghi-Dumitrescu //Inorg. Chem. 2004. — Vol. 43. -N 12.-P. 3715−3718.
  22. Fanning- J.C. The chemical reduction of nitrate in aqueous solution / J.C. Fanning //Coord: Chem. Rev. 2000. — Vol. 199. — P. 159−179.
  23. Zang, V. Kinetics and mechanism of the formation of Fen (edta)NO in the system Fen (edta)/N0/H0N0/N02″ in aqueous solutions /V. Zang, M. Kotowski, R. van Eldik //Inorg. Chem. 1988. — Vol. 27. — N.19. — P. 32 793 283.
  24. Lewis, R.S. Kinetics of the reaction of nitric oxide with oxygen in aqueous solutions /R.S. Lewis, W.M. Deen //Chem. Res. Toxicol. 1994. — Vol. 7. — N 4. -P. 568−574.
  25. Lymar, S.V. Rapid reaction between peroxonitrite ion and carbon dioxide: implications for biological activity /S.V. Lymar, J.K. Hurst //J. Am. Chem. Soc.- 1995. Vol. 117. — N 34. — P. 8867−8868.
  26. Jensen, B.O. A polarographic method for measuring dissolved nitric oxide /B.O. Jensen, J. Skeidsvoll, H. Holmsen //J. Biochem. Biophys. Methods. -1997.-Vol. 35.-P. 185−195.
  27. Williams, R.J.P. Nitric oxide in biology: its role as a ligand / RJ.P. Williams //Chem. Soc. Rev. 1996. — Vol. 25. — N 2. — P. 77−83.
  28. Wolak, M. To be or not to be NO in coordination chemistry? A mechanistic approach /M. Wolak, R. van Eldik //Coord. Chem. Rev. 2002. — Vol. 230. — N. 1−2. — P. 263−282.
  29. Barbagallo, I. A cytoprotective role for the heme oxygenase-1/CO pathway during neural differentiation of human mesenchymal stem cells / I. Barbagallo, D. Tibullo, D. R. Michelino, G. Cesarina // J. Neuroscience Res. 2008. — Vol. 86.-P. 1927−1935.
  30. Aberg, A.-M. Carbon monoxide in biological systems / A.-M. Aberg // Umea University Medical Dissertations. 2007. -N.l 134. — P.34.
  31. D’Amico, G. Inhibition of cellular respiration by endogenously produced carbon monoxide / G. D’Amico, F. Lam, T. Hagen, S. Moncada // J. Cell Sci. -2006. Vol. 119. — P. 2291 — 2298.
  32. Grodkowski, J. Reduction of Cobalt and Iron Phthalocyanines and the Role of the Reduced Species in Catalyzed Photoreduction of CO2 / J. Grodkowski, T. Dhanasekaran, P. Neta // J. Phys. Chem. A. 2000. — N 104. — P. 11 332 -11 339.
  33. Abe, T. Electrocatalytic C02 reduction by cobalt octabutoxyphthalocyanine coated on graphite electrode / T. Abe, F. Taguchi, T. Yoshida, S. Tokita, G. Schnupfeil, D. Wohrle, M. Kaneko // J. Mol. Catal. A. 1996. — Vol. 112. — N l.-P. 55−61.
  34. Abe, Т. Electrochemical C02 reduction catalysed by cobalt octacyanophthalocyanine and its mechanism / T. Abe, H. Imaya, T. Yoshida, S. Tokita, D. Schletwein, D. Wohrle, M. Kaneko // J. Porphyrins Phthalocyanines. -1997. Vol. 1.-P. 315−321.
  35. Д. С. Кислотно-основные свойства сульфоксиловой кислоты и диоксидов тиомочевин и их реакционная способность в редокс процессах: дисс. канд. хим. наук. 00.02.04. защищена 2008: утв. 2009. / Сальников Денис Сергеевич.// Иваново. 2008. — С.110
  36. . Д. Координационные соединения порфиринов и фталоцианина / Б. Д. Березин // М.: Наука, 1978. С.280
  37. Порфирины: структура, свойства, синтез /К. Н. Аскаров и др. — под общ.ред. Б. Д. Березина. // М.: Наука. 1985. — 333 с.
  38. A.M. Биоорганическая химия. Структура, свойства и механизм действия кобаламиновых коферментов В 14 кн. Кн. 5./А. М1. Юркевич, И. А. Ванина, В. М. Козлов. // М.: Наука. 1984. — С. 310.
  39. , В. Н. Биохимия витаминов. Избранные труды / В. Н. Букин// М.: Наука. 1982. — С. 320.
  40. , М. И. Витамины /М. И. Смирнов// М.: Медицина. 1974. -С. 450.
  41. Krautler, В. Vitamin Bj2: chemistry and biochemistry /В. Krautler //Biochem. Soc. Trans. 2005. -N.33. — P. 806 — 810.
  42. Lexa, D. Electrochemistry of vitamin B.2. Role of the base-on/base-off reaction in the oxidoreduction mechanism of the Bi2r-Bi2s system /D. Lexa, J. M. Saveant //J. Am. Chem. Soc. 1976. — Vol. 98. — P. 2652−2658.
  43. Wolak, M. Kinetics and Mechanism of the Reversible Binding of Nitric Oxide to Reduced Cobalamin Bi2r (Cob (II)alamm / M. Wolak, A. Zahl, T. Schneppensieper, G. Stochel, R. van Eldik // J. Am. Chem. Soc. 2001. — Vol. 123.-P. 9780−9791.
  44. Sharma V.S. Reactions of Nitric Oxide with Vitamin Bj2 and Its Precursor, Cobinamide // V.S. Sharma, R.B. Pilz, G.R. Boss, D: Magde // Biochemistry. -2003. Vol. 42. — P. 8900−8908.
  45. Liptak, M.D. Spectroscopic and Computational Studies of Co1+Cobalamin: Spectral and Electronic Properties of the «Superreduced» Bi2 Cofactor / M.D. Liptak,//J.Am.Chem.Soc.-2006. -Vol. 128. -P: 9144−9156.
  46. Liptak, M.D. Spectroscopic and Computational Characterization of the Base-off Forms of Cob (II)alamin / M.D. Liptak, A.S. Fleischhacker, R.G. Matthews, J. Telser, T.C.Brunold // J.Phys.Chem. B. 2009. — Vol. 113. — P. 5245−5254.
  47. Yamanishi, M. Mirror «Base-off' Conformation of Coenzyme B!2 in Human Adenosyltransferase and its Downstream Target, Methylmalonyl-CoA Mutase / M. Yamanishi, T. Labunska, R. Banerjee // J.Am.Chem.Soc. 2005. — Vol. 127. — P.526−527.
  48. Marques, HIM. Kinetics and Activation Parameters of the Reaction of Cyanide with Free Aquocobalamin and Aquocobalamin Bound to a Haptocorrin from Chicken Serum / H. M- Marques, K.L. Brown, D.W. Jacobsen // J.Biol.Chem. -1988. VoL263. — P. 12 378−12 383.
  49. Brown, K.L., Chemistry, and Enzymology of Vitamin B!2 / K.L. Brown // Chem.Rev. 2005. -Vol. 105.-P. 2075−2149.
  50. Zagal, J.H. reduction kinetics on a graphite electrode modified with adsorbed vitamin В12 / J.H. Zagal, M.J. Aguirre, M.A. Paez // J.Electroanal.Chem. 1997. — Vol. 1997. — P. 45−52.
  51. , B.B. Химия серосодержащих восстановителей (ронгалит, дитионит, диоксид тиомочевины) / В. В. Буданов, С.В.Макаров// М.: Химия. 1994. -С. 140 .
  52. , С. А. Методы оптимизации эксперимента в химической технологии / С. А. Ахназарова, В. В. Кафаров. // М.: Высшая школа. — 1985.-С. 328.
  53. Makarov, S.V. Reactions of methyl viologen and nitrite with thiourea dioxide. New opportunities for an old reductant / S.V. Makarov, E.V. Kudrik, R. van Eldik, E.V. Naidenko // J.Chem.Soc., Dalton Trans. 2002. — P.4074−4076.
  54. Nevin, W.A. Spectro-electrochemistry of cobalt and iron tetrasulphonated phthalocyanines / W.A. Nevin, W. Liu, M. Melnik, A.B.P. Lever // Electroanal. Chem. 1986. — Vol. 213. — P. 217−234.ry i
  55. Abou-Zeid, N.Y. Fe Thiourea dioxide — H2O2 Induced Polymerization of Various Vinyl Monomers with Flax Fibres / N.Y. Abou-Zeid, A. Waly, A. Higazy, A. Hebeish // Angew.Makromol. Chem. — 1986. — Vol. 143. — P: 85 100.
  56. Hill, J.A. The Corphyrins / J.A. Hill, J.M. Pratt, R.J.P. Williams // J. Theor. Biol. 1962. — Vol. 3. — P. 423−425.
  57. Schrauzer, G.N. Reductive Co-C Bond Cleavage of Alkylcorrins and ofry
  58. Vitamin B12 Model Compounds by Alkaline CO, S204 «and Stannite / G.N. Schrauzer, J.A. Seek, T.M. Beckham // Bioinorg. Chem. 1973. — Vol: 2. — P. 211−229.
  59. Langley, P. Kinetics of the Reduction of Manganese (III) Myoglobin by Dithionite / P. Langley, P. Hambright, K. Alston, P. Neta // Inorg. Chem. -1986.- Vol.25. -P.l 14−117.
  60. Peterson, J. The Reduction of Haem Peptides by Dithionite. A Kinetic Investigation / J. Peterson, M.T. Wilson // Inorg.Chim.Acta. — 1987. Vol. 135. -P. 101−107.
  61. Creutz, C. Kinetics of the Reactions of Sodium Dithionite with Dioxygen and Hydrogen Peroxide / C. Creutz, N. Sutin // Inorg.Chem. 1974. — Vol. 13. — P. 2041−2043.
  62. Mehrotra, R.N. Kinetics of Reduction of Metal Complexes by Dithionite / R.N. Mehrotra, R.G. Wilkins // Inorg. Chem. 1980. — Vol.. 19. — P. 2177−2178.
  63. Balahura, R.J. Outer-Sphere Dithionite Reductions of Metal Complexes / R.J. Balahura, M.D. Johnson//Inorg.Chem. 1987.- Vol. 26.-P. 3860−3863.
  64. Lambeth, D.O. The Kinetics and Mechanism of Reduction of Electron Transfer Proteins and Other Compounds of Biological Interest by Dithionite / D.O. Lambeth, G. Palmer // J.Biol.Chem. 1973. — Vol.248: — P. 6095−6103.
  65. Mihajlovic, A. Antidotal Mechanisms for Hydrogen Sulfide Toxicity/ A. Mihajlovic // Master Thesis., Uni. of Toronto. 1999: — P. 84.
  66. , E.B. Таутомерные превращения диоксида тиомочевины в водных растворах / Е. В. Кудрик, С. В. Макаров // Изв. Акад. Наук. Сер. хим. 2001. -№ 12.-С. 186−188.
  67. С. М. Кислотно-основные свойства и реакционная способность диоксидов тиомочевин в водно-органических средах: дисс. канд. хим. наук: 02.00.04: защищена 1996: утв. 1996 /Евдокимова Светлана Михайловна//Иваново. 1996.-С. 120.
  68. Holliger, С. Evidence for the Involvement of Corrinoids and Factor F430 in the Reductive Dechlorination of 1,2-Dichloroethane by Methanosarcina barkeri /
  69. C. Holliger, G. Schraa, E. Stupperich, A.J.M. Stams, A.J.B. Zehnder // J.Bacteriol. 1992. -N. 7. — P. 4427−4434.
  70. Jones, K. In Comprehensive Inorganic Chemistry/ K. Jones, eds. J.C. Bailar, H.J. Emelius, R. Nyholm, A.E. Trotman-Dickenson. // Pergamon, Oxford. — 1973. Vol.2.-P.333.
  71. Balasubramanian, P.N. Electron Transfer. 64. Reduction of Nitrate by Vitamin Bi2S (Cob (I)alamin) / P.N. Balasubramanian, E.S. Gould // Inorg.Chem. 1983. -Vol.22.-P. 2635−2637.
  72. Martin G.J., 5N NMR Spectroscopy/ G.J. Martin, M.L. Martin, J.-P.Goueshard //Springer-Verlag Berlin, Heidelberg, Germany. — 1981. — P. 382.
  73. Tang, Z. Nitrosylcobalamin promotes cell death via S nitrosylation of Apo2L/TRAIL receptor DR4 / Z. Tang, J.A. Bauer, B. Morrison, D. J Lindner // Mol.Cell.Biol. 2006. — Vol.26. — P.5588−5594.
  74. Matthews, R.G. Corrinoid and cobalamin-dependent methyltransferases. In Metal-carbon bonds in enzymes and cofactors. Eds./ A. Sigal, H. Sigal, Sigal //R.K.O: Royal Society of Chemistry. 2009. — Vol.6.
  75. Andersson, H.C. Biochemical and clinical response to hydroxocobalamin versus cyanocobalamin treatment in patients with methylmalonic academia and homocystinurea (cblC) / H.C. Andersson, E. Shapiro // J. Pediatr.- 1998. -Vol.132.-P. 121−124.
  76. Zerbe, N.F. Use of vitamin Bi2 in the treatment and prevention of nitroprusside-induced cyanide toxicity / N.F. Zerbe, B.K.J. Wagner // Crit.Care.Med. 1993. — Vol.21. — P. 465−467.
  77. Astier, A. Complexation of intracellular cyanide by hydroxocobalamin using a human cellular model / A. Astier, F.J. Baud // Hum. Exp. Toxicol. 1996. -Vol. 15.-P. 19−25.
  78. Cummings, T.F. The treatment of cyanide poisoning / T.F. Cummings // Occup.Med. (London). 2004. — Vol.54. — P. 82−85.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!