Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Субмитохондриальное распределение лектиновой активности и ее изменения с возрастом растений

Диссертация: Субмитохондриальное распределение лектиновой активности и ее изменения с возрастом растений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Поставка митохондриями энергии, а также метаболитов осуществляется адекватно потребностям клетки. Многие ферменты митохондрий организованы в мультиферментные комплексы или, по более современным представлениям, метаболоны (Srere, 1972; Фридрих, 1986, Поглазов, 1996). Конвейерная упаковка ферментов в метаболонах способствует ускорению протекания метаболического процесса. Активность последнего… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава I. Новые аспекты изучения митохондрий
  • Глава II. Лектины и гликоконъюгаты — основные участники белок-углеводных взаимодействий
    • II. 1. Лектины — белки, избирательно взаимодействующие с гликоконъюгатами
    • II. 1.1. Лектины как объект биологических исследований
    • II. 1.2. Общие принципы строения лектинов. Гомология их структуры
    • II. 1.3. Распространение и локализация лектинов
    • II. 1.4. Взаимодействие лектинов с углеводами, углеводная специфичность лектинов
  • П. 2.Углеводсодержащие макромолекулы — гликоконъюгаты — вторая группа участников белок-углеводных взаимодействий
    • 11. 2. 1. Гликопротеины
      • 11. 2. 2. Гликолипиды и протеогликаны
      • 11. 2. 3. Лектины как возможные гликоконъюгаты при образовании белок-углеводных взаимодействий
  • Глава III. Роль лектинов и их гликоконъюгатов в процессах жизнедеятельности
    • III. 1. Лектины и углеводсодержащие макромолекулы во взаимодействии клеток
    • III. 1.1. Лектины и гликоконъюгаты в процессах гистогенеза и морфогенеза клеток
    • III. 1.2. Роль лектинов и гликоконъюгатов во взаимодействии хозяина и паразита
    • III. 1.3. Белок-углеводные взаимодействия в формировании симбиотических отношений
    • III. 1.4. Роль лектинов в индукции цветения и в оплодотворении клеток
      • 111. 2. Возможное участие лектинов во взаимодействии субклеточных структур
      • 111. 3. Роль лектинов в организации крупных белковых комплексов и регуляции их работы
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава IV. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • IV. 1. Объекты исследования
    • IV. 2. Выделение митохондрий и субмитохондриальных фракций
    • IV. 3. Методы, использованные для оценки нативности и степени чистоты полученных фракций
    • IV. 4. Исследование гемагглютинирующей активности митохондрий и субмитохондриальных фракций
    • IV. 5. Исследование возможности взаимодействия мембранных лектинов с экзогенными сахарами и компонентами «растворимых» фракций митохондрий
    • IV. 6. Определение белка
    • IV. 7. Статистическая обработка результатов
  • Глава V. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • V. 1. Субмитохондриальная локализация лектинов
    • V. l.l. Локализация гемагглютинирующей активности в митохондриях корнеплодов сахарной свеклы
    • V. l.2. Локализация гемагглютинирующей активности в митохондриях корней проростков кормовых бобов
    • V. I.3. Определение прочности связи лектинов с мембранами митохондрий
    • V. l.4. Гемагглютинирующая активность лектинов в составе мембран и во фракции экстрагированных мембранных белков
    • V. l.5. Характер экспонирования углеводсвязывающих центров мембранных лектинов
    • V. l.6. Сравнительный анализ уровня лектиновой активности отдельных субмитохондриальных фракций
      • V. 2. Изменения гемагглютинирующей активности лектинов митохондрий с возрастом растений и под влиянием низкой положительной температуры
    • V. 2.1. Изменения активности лектинов митохондрий в ходе роста корнеплода сахарной свеклы
    • V. 2.2. Пектиновая активность митохондрий корней проростков кормовых бобов разного возраста
    • V. 2.2.1. Рост осевых органов проростков кормовых бобов
    • V. 2.2.2. Изменения процентного содержания белка в субмитохондриальных фракциях с увеличением возраста проростков
    • V. 2.2.3. Лектиновая активность митохондрий корней разновозрастных проростков кормовых бобов
    • V. 2.3. Лектиновая активность субмитохондриальных фракций в условиях действия на растения низкой положительной температуры
      • V. 3. Поиск возможных экзогенных и эндогенных ингибиторов гемагглютинирующей активности субмитохондриальных фракций
      • V. 3. I. Углеводная специфичность мембранных лектинов митохондрий
    • V. 3.2. Поиск возможных эндогенных лигандов митохондриальных лектинов
    • V. 3.2.I. Влияние совместной инкубации мембран и «растворимых» фракций митохондрий корнеплода сахарной свеклы на гемагглютинирующую активность мембранных лектинов
    • V. 3.2.2. Гемагглютинирующая активность мембран митохондрий клеток корней проростков кормовых бобов при их совместной инкубации с «растворимыми» фракциями цитозоля и митохондрий этих же клеток
  • ОБСУЖДЕНИЕ
  • Глава VI. Возможные функции лектинов в митохондриях
  • ВЫВОДЫ

Субмитохондриальное распределение лектиновой активности и ее изменения с возрастом растений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Уже более 100 лет прошло с момента первого открытия внутриклеточных органелл, которые получили название митохондрии. Благодаря многочисленным исследованиям в настоящее время стало известно, что митохондрии являются высокоспециализированными органеллами клетки с весьма оригинальным белковым и липидным составом, имеющие свой геном (Douse, 1985). В них локализованы специфические метаболические процессы, необходимые для клетки. В частности, процессы генерирования энергии, восстановительного аминирования органических кислот, обмен жирных кислот, кетонов и метаболизм пуриновых нуклеотидов (Мецлер, 1980; Le Floc’h, Lafleuriel, 1983; Ленинджер, 1985; Douce, 1985). В митохондриях клеток разных организмов, в том числе и растений, локализована часть орнитинового цикла Кребса, позволяющего избавлять клетки от таких отходов метаболизма, как НС03~ и NH3 (Кретович, 1971; Ленинджер, 1985). Особое внимание стали уделять митохондриям в последние несколько лет в связи с обнаружением в их межмембранном пространстве фактора, который вызывает апоптоз (запрограммированную гибель) клеток (Скулачев, 1996).

Митохондрии являются полуавтономными органеллами. Поэтому их жизнедеятельность невозможна без взаимодействия с другими компартмен-тами клетки, в ходе которого происходит обмен метаболитами, а также, по последним данным (Thorsness, Fox, 1990), нуклеиновыми кислотами и поставка энергии в виде АТФ. Это взаимодействие может осуществляться через цитозоль (например, путем изменения концентрации АДФ или с участием вторичных мессенджеров), а также путем непосредственных контактов с другими мембранами клетки. Не исключено, что последние могут формироваться с участием специфических белков, получивших название лектины, и лигандов-гликоконъюгатов. Однако, эта гипотеза не имеет в настоящее время прямых подтверждений и требует проведения ряда исследований.

Поставка митохондриями энергии, а также метаболитов осуществляется адекватно потребностям клетки. Многие ферменты митохондрий организованы в мультиферментные комплексы или, по более современным представлениям, метаболоны (Srere, 1972; Фридрих, 1986, Поглазов, 1996). Конвейерная упаковка ферментов в метаболонах способствует ускорению протекания метаболического процесса. Активность последнего, таким образом, может регулироваться путем сборки или разборки таких временных образований. Помимо этого, регуляция процессов дыхания и энергетического сопряжения может происходить и на других уровнях, в частности, путем изменения проницаемости мембран, а также, по-видимому, благодаря заякориванию ферментов цитозоля и матрикса на митохондриальных мембранах. Последнее обеспечивает временную компартментацию необходимых процессов и более тесное сопряжение между энергодающими и энергопотребляющими процессами. Существенная роль в образовании таких временных комплексов может принадлежать лектинам и углеводсодержащим макромолекулам, так как их взаимодействие не является ковалентным, и в связи с этим комплекс лектин-лиганд может легко распадаться в зависимости от pH среды или концентрации Ca (Kojima et al., 1982; Алексидзе и др., 1984; Sharon, Lis, 1990; Hatakeyama et al., 1995; Puri, Springer, 1996).

Белки, которые получили название лектины, и углеводсодержащие макромолекулы — их гликоконъюгаты (гликопротеины, протеогликаны, гликолипиды) являются основными участниками белок-углеводных взаимодействий. Лектины — это группа белков неиммунного происхождения, обладающих общим свойством обратимо и избирательно связывать углеводы и углеводные детерминанты биополимеров без изменения их ковалентной структуры (Луцик и др., 1989). При этом к лектинам относятся и ферменты углеводного обмена, у которых каталитический и лектиновый участки связывания углеводов различны (Лахтин, 1987). Согласно данному определению, к лектинам не относятся белки иммуноглобулиновой природы (антитела), способные к связыванию углеводов. Вместе с тем известно, что некоторые иммуноглобулины содержат лектиновый домен, отличный от углеводсвязывающего центра. Примером такого иммуноглобулина может служить IgE человека (Sutton, Gould, 1993). В связи с этим следует отметить, что Franz с сотр. еще в 1979 году предложили лектины объединить с углеводсвязывающими иммуноглобулинами и ферментами-гликозидазами и назвать их «аффинитины». Однако, это предложение до сих пор не является общепризнанным.

Первичная структура многих лектинов, как оказалось, имеет высокую степень гомологии. Они обнаружены практически во всех тканях всех таксономических групп растений, а также животных и микроорганизмов (Sharon, Lis, 1972; Liener, 1976; Goldstein, Hayes, 1978; Марков, Хавкин, 1983; Королев, 1984; Etzler, 1985; Chrispeels, Raikhel, 1991; Лахтин, 1992; Козлов и др., 1995; Hatakeyama et al., 1995; Peumans, Van Damme, 1995; Карпунина и др., 1996; Полевщиков, 1996; Hughes, 1996). Более того, присутствие лектиновых белков установлено практически во всех компартментах клетки, в том числе и в митохондриях (Bowles et al., 1976, 1979; Yoshida, 1978; Monsigny et al., 1979; Jeffree, Yeoman, 1981; Алексидзе и др., 1983, 1984; Алексидзе, Выскребенцева, 1986; Лепехин и др., 1987; Алексидзе, Санадзе, 1990; Фалькович и др., 1994). Все это, а также наличие в клетках растений долгоживущих мРНК лектиновых белков (Peumans et al., 1980) свидетельствует об эволюционной древности лектинов, а следовательно о древности существования белок-углеводных взаимодействий. Сохранение системы лектин-рецептор в ходе эволюции дает основание считать необходимым ее участие в процессах жизнедеятельности целого организма, отдельной клетки, органеллы.

В качестве основных углеводсодержащих макромолекул, с которыми взаимодействуют лектины, обычно рассматривают гликопротеины. Однако очевидно, что гликоконъюгатами, способными взаимодействовать с лектинами, могут выступать также и гликолипиды, и протеогликаны. Помимо этого, лектины могут проявлять сродство к макромолекулярным соединениям чисто углеводной природы, например гликогену, а также к моносахаридам (Ленинджер, 1985; Хьюз, 1985; Лахтин, 1992).

В настоящее время общепризнано, что лектины являются адгезивными молекулами и, наряду с углеводсодержащими соединениями, играют ведущую роль в межклеточных взаимодействиях, которые имеют место в ходе таких процессов, как морфогенез, гистогенез, оплодотворение клеток, при трансплантациях, формировании симбиотических и паразитических отношений (Sharon, Lis, 1972; Марков, Хавкин, 1983; Королев, 1984; Etzler, 1985; Титов и др., 1992). Возможно, с участием лектинов и их лигандов осуществляются взаимодействия между внутриклеточными структурами. Установлено, что лектины могут регулировать работу ионных каналов и пор, участвовать в организации мультиферментных комплексов (Yamagami, Terayama, 1979; Hankins et al., 1980; Campillo et al., 1981 bЭткин и др., 1982; Houston, Dooley, 1982; Марков, Хавкин, 1983; Лахтин, 1986; Weiner, Rudy, 1988; Macanlay et al., 1995). Значительные изменения активности лектинов обнаружены во время ответной реакции организма на стрессовые воздействия (Любимова и др., 1988; Комарова и др., 1993 — 1995; Шакирова и др., 1993; Тимофеева и др., 1996). Однако, несмотря на разнообразие процессов, в которых участвуют лектины, их функция все еще остается невыясненной. Это, в частности, касается и митохондрий, на поверхности или в мембранной фракции которых обнаружена лектиновая активность.

Bowles et al., 1976; Jeffree, Yeoman, 1981; Алексидзе, Выскребенцева, 1986; Лепехин и др., 1987).

Первое свидетельство о наличии лектинов во внешней мембране митохондрий Ricinus communis (касторовых бобов) появилось более 20 лет назад (Bowles et al., 1976). В 1990 г. было обнаружено, что гликопротеид, выделенный из растворимой фракции корнеплода сахарной свеклы, специфически взаимодействующий с лектином внешней мембраны митохондрий, влиял на функциональную активность органелл (Выскребенцева и др., 1990). В частности, наблюдалось избирательное торможение функционирования первого комплекса электронтранспортной цепи. Помимо этого имело место разобщение окисления и фосфорилирова-ния вследствие использования энергии, генерируемой дыхательной цепью не на синтез АТФ, а на транспорт ионов. Это указывало на то, что белок-углеводные взаимодействия могут контролировать функциональную активность митохондрий, а лектины могут быть регуляторами биохимических процессов, протекающих внутри этих органелл. Однако, механизм действия цитоплазматического гликопротеида на изменения во внутренней мембране митохондрий оставался неясным. Казалось вероятным, что между двумя мембранами могут возникать области контактов. При этом не было исключено, что их возникновение может происходить на основе белок-углеводных взаимодействий, в которых наряду с лектинами и/или гликоконъюгатами внешней мембраны могут участвовать лектины и/или углеводсодержащие макромолекулы внутренней мембраны. Единственная работа, указывающая на присутствие лектинов во внутренней мембране митохондрий, была сделана в 1976 году (Bowles et al., 1976). Лектиновая активность растворимых белков митохондрий при этом не изучалась и, к сожалению, эти исследования не были продолжены. Таким образом, до начала нашей работы субмитохондриальная локализация лектинов, а также ориентация углеводсвязывающих центров мембранных лектинов не были известны. В связи с этим цель нашей работы заключалась в установлении субмитохондриальной локализации лектиновой активности, характера экспонирования углеводсвязывающих центров мембранных лектинов и изучении уровня их активности в митохондриях растений двух видов.

Несмотря на то, что впервые лектины в составе митохондрий были обнаружены уже более 20 лет назад, до сих пор нет никаких доказательств или хотя бы предположений относительно роли и механизма действия лектинов в организации и функционировании этих органелл. Результаты опытов, проведенные на других объектах показали, что лектины не всегда проявляют свою активность. Они могут отсутствовать вообще или обладать низкой гемагглютинирующей способностью в разные периоды онтогенеза растений. Функциональное состояние митохондрий растений разного возраста различно, а в связи с этим может меняться и функциональная активность лектинов в составе данных органелл. Поэтому, в настоящей работе были изучены не только субмитохондриальная локализация лектинов, но и характер изменений их гемагглютинирующей активности в ходе роста растений.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ Глава I. Новые аспекты изучения митохондрий.

С обнаружением в митохондриях процессов окислительного фосфори.

II II и лирования их стали называть энергетическими станциями клетки, а одной из самых главных функций этих органелл стали считать поставку энергии для внутриклеточных нужд. Однако, митохондрии — уникальные компар-тменты клетки, которые выполняют не только роль «энергетической станции», но и вносят ощутимый вклад в ряд других процессов, жизненно важных для организма (Мецлер, 1980; Ленинджер, 1985; Douce, 1985). Промежуточные продукты цикла Кребса используются в качестве углеродных скелетов в процессах биосинтеза многих важных органических соединений, необходимых для клеток. В частности, а-кетоглутаровая, щавелевоуксусная и пировиноградная кислоты служат предшественниками для аминокислот, которые используются в процессах биосинтеза белка. Промежуточный продукт цикла Кребса — янтарная кислота — дает основу для образования порфиринового ядра хлорофилла. В митохондриях протекают метаболические процессы, связанные с выведением продуктов азотистого метаболизма, с избавлением клеток от вредного воздействия свободного аммиака, образующегося в процессах катаболизма белков и нуклеотидов. Ряд реакций, локализованных в митохондриях, предотвращает накопление супероксидного аниона, который обладает высокой реакционной способностью и является сильным мутагеном, а также других активных форм кислорода.

Значительная роль принадлежит митохондриям и в обмене жирных кислот. В матриксе органелл животных, а также, по последним данным (Dieuaide et al., 1993; Bode et al., 1999), растений локализованы ферменты ß—окисления жирных кислот. В результате этих реакций образуются ацил производные КоА, а митохондриальный КоА используется для окислительного расщепления пирувата, жирных кислот и некоторых аминокислот.

Начиная с 1958 года стали появляться данные о существовании в митохондриях собственной системы белкового синтеза (McLean et al., 1958; Галкин и др., 1968). В настоящее время установлено, что митохондрии обладают автономным аппаратом репликации, транскрипции и трансляции. Причем, митохондрии растений имеют наиболее крупный геном по сравнению с митохондриями других живых организмов — они могут кодировать информацию в несколько раз большую (Schuster et al., 1991). Известно, что митохондриальным геномом кодируется лишь около 10% всех белков, необходимых для формирования и нормального функционирования этих органелл (Pesce, Grabau, 1993; Okamoto et al., 1994; Fischer, Seefelder, 1995; Rojo et al., 1995). Остальные 90% белков поступают в митохондрии извне. Некоторые белки, по-видимому, могут «поступать» в эти органеллы в «закодированном» виде, то есть в виде нуклеиновых кислот, на основе которых уже внутри органелл синтезируются с использованием собственной системы синтеза белка. Об этом свидетельствуют данные, полученные в 90-е годы. Thorsness, Fox (1990) наблюдали транспорт нуклеиновых кислот из ядра в митохондрии и из митохондрии в направлении ядра. Однако, в направлении митохондрии этот поток был как минимум в 100 000 раз слабее.

Несмотря на большое количество накопленной о митохондриях информации, интерес к этим органеллам не угасает до сих пор. Появляются все новые сведения, которые способны расширить наши представления о процессах, протекающих в митохондриях, о роли отдельных субмитохонд-риальных компартментов в функционировании этих органелл, о способах регуляции внутримитохондриальных процессов, а также о том, каким образом осуществляется взаимодействие митохондрий с другими компартментами клетки.

Изучение процессов, локализованных внутри митохондрий, а также других компартментах клетки и в цитозоле, привело к постепенно утвердившемуся мнению о том, что ферменты, участвующие в метаболических процессах, организованы в сложные комплексы, которые получили название мультиферментных. Комплекс может диссоциировать в определенных условиях, а при соответствующем изменении среды восстановить исходную структуру и каталитическую активность (Гольдштейн и др., 1995). Первые идеи о формировании ферментов митохондрий в мультиферментные комплексы появились еще в 70-е годы, когда 8геге (1972) выдвинул предположение о надмолекулярной организации ферментов цикла Кребса. В настоящее время эта идея получила дальнейшее развитие. Выдвинуто предположение о том, что ферменты, входящие в состав комплекса, могут быть присоединены к поверхности мембраны или к поверхности какой-либо макромолекулы или могут быть включены в липидный бислой мембраны. В первом случае образуются адсорбционные ансамбли или метаболоны (по более современным представлениям), во втором — интегральные ансамбли (Фридрих, 1986; Поглазов, 1996). В обоих случаях основная задача такого сложного образования — выполнение определенной метаболической функции.

В митохондриях выделяют несколько крупных метаболонов. Например, пируватдегидрогеназная система и метаболой ферментов цикла Кребса (Поглазов, 1996). Причем, в обоих случаях в качестве «подложки» рассматривается внутренняя мембрана митохондрий. Однако, что именно служит якорным участком, на котором «адсорбируется» мультиферментный комплекс, до сих пор остается невыясненным. Не исключено, что «заякоривание» гликопротеиновых ферментов осуществляется с участием мембранных лектинов. Это тем более вероятно, так как комплекс лектин-лиганд образуется без участия ковалентных связей (Норр et al., 1982; Yves et al., 1990; Dessen et al., 1995) и, следовательно, может довольно легко распадаться при соответствующих изменениях pH и концентрации Са2+.

Для хлоропластов показано присутствие лектина в светособирающем комплексе фотосистемы I, предполагая участие лектинов в формировании единого гликолипидного комплекса (Алексидзе и др., 1991; Алексидзе, Санадзе, 1991; Фалькович и др., 1994, 1997). В сложные комплексы, как оказалось, могут объединяться не только ферменты, но и белки, не выполняющие ферментативной функции. Например, в митохондриях обнаружены комплексы так называемых Тот и Tim белков, расположенных соответственно во внешней и внутренней мембранах органелл, которые вовлечены в систему транспорта белков в митохондрии (Haucke, Schats, 1997).

Образование и распад метаболонов может быть одним из механизмов, с помощью которого регулируется скорость того или иного метаболического процесса. Однако, очевидно, что сигналом для этого служат изменения, происходящие не столько внутри, сколько снаружи органелл, которые адекватно отвечают на запросы клеток. В этой связи необходимо отметить формирование нового взгляда на роль внешней мембраны митохондрий, то есть ту часть органелл, которая непосредственно контактирует с окружающей средой (цитозолем).

Несколько десятков лет назад считалось, что внешняя мембрана митохондрий выполняет только роль сита для крупных молекул и не несет больше никаких функций. В 1970 году была сделана попытка пересмотреть эту точку зрения. Heidrich с сотр. (1970) отделили внешнюю мембрану митохондрий печени крыс и обнаружили, что полученная фракция содержала ферменты — моноаминоксидазу и НАДН-цитС-редуктазу. Таким образом, к внешней мембране уже перестали относиться как к простому «сито». Однако, эта работа не послужили серьезным толчком для дальнейших исследований.

Важным событием в митохондриологии и продолжением истории изучения роли внешней мембраны в метаболизме органелл стало открытие VDAC-белка или порина и его участия в транспорте акцепторов фосфата (АДФ) и макромолекул. Порин — белок с молекулярной массой в несколько кДа формирует во внешней мембране митохондрий как животных, так и растительных клеток, потенциал-зависимые селективные анионные каналы, которые в некоторых организмах составляют до 60% белка внешней митохондриальной мембраны (Schein et al., 1976; Colombini, 1979; Mannella, 1984; Liu, Colombini, 1992; Blumenthal et al., 1993). Благодаря присутствию порина внешняя мембрана играет существенную роль в регуляции процессов окислительного фосфорилирования через транспорт АДФ. Об этом, в частности, свидетельствуют опыты, в которых добавление порина или очищенной фракции внешних мембран митохондрий к митопластам (митохондриям, лишенным внешней мембраны) повышало скорость поглощения кислорода и делало ее равной скорости поглощения кислорода в целых митохондриях (Mirzabekov, Pronevich, 1988). При определенных условиях внешняя мембрана митохондрий является барьером, лимитирующим поступление адениновых нуклеотидов (Gellerich et al., 1987). Ограниченное число пор во внешней мембране приводит к появлению сопротивления свободной диффузии адениновых нуклеотидов, в частности АДФ, между цитозолем и межмембранным пространством (Gellerich, Kunz, 1989). Из современных исследований известно, что размер поры, которая формируется во внешней мембране митохондрий, может регулироваться мембранным потенциалом, НАДН и белковым фактором, известным как VDАС-модулятор — растворимый мембранный белок (Liu, Colombini, 1991,.

1992; Zizi et al., 1994). Добавление последнего к интактным митохондриям уменьшало поступление акцептора фосфата и снижало степень стимуляции дыхания АДФ, что, по-видимому, происходило вследствие закрывания этого мембранного канала (Liu, Colombini, 1992). Эти же авторы показали, что под влиянием VDAC-модулятора на 40% уменьшалась аденилат-киназная активность.

Обнаружено, что транспорт ряда белков в митохондрии напрямую зависит от порина. Так, в митохондриях мутанта дрожжей, у которого искусственно удален ген, кодирующий порин, значительно снижался уровень цитС! и одной из субъединиц цитохромоксидазы (IV) (Dihanich et al., 1987). Водно-растворимый порин, как было обнаружено, участвовал в специфическом связывании и импорте предшественника переносчика адениновых нуклеотидов (белка внутренней мембраны) (Pfaller, Neupert, 1987). Таким образом, внешней мембране принадлежит существенная роль во взаимоотношении митохондрий с цитозолем.

Связанный с порином транспорт является главным маршрутом проницаемости внешней мембраны не только для акцепторов фосфата и белков, но и нуклеиновых кислот. В переносе нуклеиновых кислот VDAC-канал может принимать участие как часть так называемого бензодиазепинового рецептора (Зоров, 1996). Помимо порина, в состав бензодиазепинового рецептора входит переносчик адениновых нуклеотидов, а также рецептор-ная субъединица с молекулярной массой 17−18 кДа (Antkiewicz-Michaluk et al., 1988). Последняя обладает способностью связывать лекарственный препарат из класса транквилизаторов (бензодиазепин). Несмотря на разную молекулярную массу отдельных компонентов бензодиазепинового рецептора, все три белка в ходе гель-фильтрации мигрируют как единственный острый пик (McEnery et al., 1992). Это подтверждает существование бензодиазепинового рецептора в виде мультипептидного комплекса. При этом внутримитохондриальная локализация отдельных компонентов бензодиазепинового рецептора различна. Транслоказа адениновых нуклеотидов расположена во внутренней митохондриальной мембране, а УВАС (порин) — во внешней.

Гипотеза об участии бензодиазепинового рецептора в транспорте нуклеиновых кислот указывает на возможность взаимодействия двух мембран митохондрий, а также еще раз подтверждает возможность участия белков внешней мембраны в регуляции транспортных процессов между митохондриями и другими компартментами клетки.

О наличии контактных областей между внешней и внутренней мембранами митохондрий отмечалось неоднократно (Наг11 е1 а1., 1989; КаББОху е1 а1., 1989; БЛегташ е1 а1., 1990). ЯаБЗОУУ с сотр. (1989) морфометрическим методом определили, что в момент транспорта белков в изолированные митохондрии АГеигоярога сга^а область наиболее близкого контакта между внешней и внутренней мембранами составляет 7% от всей поверхности внешней мембраны. Предполагалось, что основными компонентами таких контактных мест являются белки (Най1 е1 а1., 1989). В настоящее время контактам между мембранами митохондрий уделяется все большее внимание. В 1991 году было предложено несколько моделей структуры контактных мест между внешней и внутренней мембранами органелл (ВгсИсгка, 1991). Гипотеза Зорова (1996) более полно указывает на наиболее вероятных участников этого взаимодействия. Тем не менее, этот вопрос все еще остается до конца неисследованным. Возможными компонентами мест контакта внешней и внутренней мембран митохондрий могут выступать локализованные в них лектины и гликоконъюгаты.

Обмен метаболитами, нуклеиновыми кислотами и восстановительными эквивалентами, а также поставка энергии и другие процессы предполагают, что митохондрии могут взаимодействовать не только с цитозолем, но и непосредственно с другими компартментами клетки. Так, при стрессовом воздействии (радиационном облучении) на крыс наблюдали «обволакивание» митохондрий волокнами эндоплазматического ретикулума (Галкин и др., 1968). В 1975 г. было показано существование контактных областей между митохондриями и гранулярным эндоплазматическим ретикулумом (Озернюк, Пальмбах, 1975). Позднее участки мембранной фракции, похожей на эндоплазматический ретикулум, соединенный с мембраной митохондрий, были названы «митохондрия — ассоциированная мембрана» («МАМ») (Rusinol et al., 1994). Считается, что при наличии контактных областей между митохондрией и эндоплазматическим ретикулумом облегчается транспорт белков и фосфолипидов внутрь органелл (Ardail et al., 1993; Rusinol et al., 1994). Мембранные контакты могут существовать между митохондриями и хлоропластами (Астахова и др., 1991), а также между самими митохондриями (Richard et al., 1990). Специфичность взаимодействия между мембранами органелл, в которых, возможно, участвуют лектины и гликоконъюгаты, могут быть важны не только для обмена метаболитами между компартментами, но и для регуляции внутриклеточной организации, происходящей в ходе функционирования клетки.

Еще одним важным событием в исследованиях, посвященных митохондриям, стало обнаружение в их межмембранном пространстве белка клеточной смерти и создание гипотезы о возможном участии митохондрий в процессе апоптоза клеток (Скулачев, 1996). Согласно этой гипотезе, белковый фактор межмембранного пространства способен вызывать деградацию ядерной ДНК, приводящую к «самоубийству» клетки. Однако, связь митохондрий с апоптозом, по-видимому, этим не ограничивается. Хорошо охарактеризован ингибитор апоптоза — белок, являющийся продуктом гена Вс1−2 (Ярилин, 1996; Yang et al., 1996). Bcl-2 известен как интегральный белок внешней мембраны митохондрий. Он имеет специфическую последовательность из 22 аминокислот с СООН конца, которая функционирует как сигнальная якорная последовательность. С ее помощью белок достигает митохондрии и встраивается во внешнюю мембрану таким образом, что основная масса полипептида Вс1−2 обращена в цитозоль (Nguyen et al., 1993). Интересно то, что Вс1−2 обнаруживают на поверхности органелл (Ярилин, 1996), а кодируется он как белок внутренней мембраны (Hockenbery et al., 1991). В связи с этим необходимо отметить значительную гомологию в структуре большинства переносчиков и каналов, о которой стали говорить лишь недавно (Yang et al., 1996). Ген, кодирующий «СТР» -интегральный белок внутренней мембраны митохондрий дрожжейпереносчик цитрата, значительно сходен с генами, кодирующими другие митохондриальные переносчики. В частности, с генами АДФ/АТФ транслоказы (на 27.9%), переносчика а-кетоглутарата (на 25.1%) и фосфата (на 27%) (Kaplan et al., 1995). Переносчик фосфата, который обнаруживают не только локализованным во внутренней мембране митохондрий, но и ассоциированным с внешней мембраной, структурно гомологичен АДФ/АТФ переносчику внутренней мембраны. Подобно Вс1−2, переносчик фосфата также отнесен к семейству переносчиков внутренней мембраны (Pfanner, Solloer, 1991 — Dietmeier et al., 1993).

Обнаружение в межмембранном пространстве митохондрий фактора, вызывающего апоптоз клетки, заставляет по-новому отнестись к роли этого компартмента органелл в работе митохондрий, а также в функционировании целой клетки. Следует отметить, что еще до недавнего времени значению межмембранного пространства не отводилось достаточного внимания. Так, в работе Bligny, Douce (1980) субмитохондриальное распределение белка складывалось следующим образом: а) на 1 мг митохондрий клеток платана: матрикс — 0.34мг, внутренняя мембрана.

0.6мг, внешняя — 0.06мгб) на 1 мг митохондрий гипокотилей mung bean: матрикс — 0.3мг, внутренняя мембрана — 0.65мг, внешняя — 0.05мг белка. Таким образом, доля белка межмембранного пространства в белке митохондрий, а следовательно и роль межмембранного пространства в работе органелл практически сводилась к нулю.

В настоящее время известно, что в межмембранное пространство экспонированы активные центры ряда ферментов внутренней мембраны. В частности, сукцинат дегидрогеназы и цитохром с оксидазы (Seligman et al., 1968). НАДН дегидрогеназа митохондрий красной свеклы локализована на внешней поверхности внутренней мембраны органелл (Luethy et al., 1995). Известно, что у митохондрий животных объектов существует две изоформы креатинкиназы. Активный центр одной из них выдается в межмембранное пространство, а другая присутствует в растворимой фракции белков межмембранного пространства (Brdiszka et al., 1994). Во фракции белков межмембранного пространства присутствуют НАДН убихинон-редуктаза (Herz et al., 1994), аденилаткиназа, АМФ аминогидролаза, ферменты метаболизма пуриновых нуклеотидов (аденин фосфорибозил-трансфераза, фосфорибозилпирофосфат-синтетаза) (Le Floc’h, Lafleuriel, 1983). Последние, возможно, каким-то образом принимают участие и в развитии апоптотического эффекта клеток, так как пуриновые нуклеотиды могут рассматриваться в качестве фактора внутренней среды, способного вызвать апоптоз (Ярилин, 1996).

Обобщая все то, что сегодня известно о митохондриях можно сказать следующее. В целом роль этих органелл для функционирования клетки огромна. Митохондрии способны осуществлять множество процессов, жизненно необходимых для клеток. В нефотосинтезирующих тканях это практически основной источник энергии. Тем не менее, митохондрии не являются полностью автономными. Для их биогенеза и нормальной жизнедеятельности необходимо взаимодействие с окружающей средой и, в частности, транспорт дыхательных субстратов и ионов, а также белков и липидов. Для этого в мембранах митохондрий формируются каналы (порин во внешней мембране), а также структурные и функциональные комплексы, компоненты которых действуют адекватно общей ситуации. При контакте с мембранными компонентами клетки может осуществляться непосредственное взаимодействие митохондрии с различными компартментами клеток (без участия цитозоля). Не исключено, что в этих процессах существенная роль может принадлежать белок-углеводным взаимодействиям, осуществляемым с участием лектинов с одной стороны и их лигандов в виде гликоконъюгатов с другой. Об этих двух группах соединений и пойдет речь в следующей главе.

ВЫВОДЫ.

1. В митохондриях двух видов растений {Beta vulgaris L. и Vicia faba var. minor L.) обнаружена лектиновая активность, связанная как с мембранными, так и с растворимыми компонентами. Первые являются интегральными составляющими обеих мембран и всегда присутствуют в органеллах, являясь, по-видимому, их обязательными компонентами. Вторые присутствуют не всегда и локализованы в разных компартментах: в матриксе — у корнеплода сахарной свеклы и в межмембранном пространстве — у корней кормовых бобов. Перевод мембранных лектинов в растворимое состояние приводит к изменению их гемагглютинирующей активности.

2. Углеводсвязывающие центры лектинов внешней мембраны обращены в цитозоль. Их наличие на внутренней стороне этой мембраны не установлено. Углеводсвязывающие центры лектинов внутренней мембраны локализованы на ее обеих сторонах и экспонированы в межмембранное пространство и матрикс митохондрий. Показана возможность ингибирова-ния гемагглютинирующей активности мембранных лектинов экзогенными сахарами.

3. Установлено, что у митохондрий различных тканей и видов растений наиболее высокой гемагглютинирующей активностью обладала внешняя мембрана. Активность растворимых лектинов межмембранного пространства митохондрий корней кормовых бобов всегда была ниже активности лектинов обеих мембран. В тоже время активность лектинов матрикса в митохондриях корнеплодов сахарной свеклы могла быть выше по отношению к активности лектинов внутренней мембраны.

4. Показано, что интегральные белки включаются в состав внешней и внутренней мембран митохондрий на разных этапах роста проростков. Сначала во внешнюю мембрану, позднее — во внутреннюю, тогда как лектиновая активность этих мембран обнаруживается до завершения встраивания интегральных белков во внутреннюю мембрану.

5. Установлено, что мембранные и растворимые лектины являются функционально «подвижными» компонентами митохондрий. Лектиновая активность субмитохондриальных фракций значительно изменялась в течение роста корнеплодов сахарной свеклы, корней кормовых бобов, а также под влиянием низкой положительной температуры. С увеличением возраста проростков кормовых бобов обнаружены изменения способности мембранных лектинов взаимодействовать с экзогенными сахарами.

6. Выявлено сходство в направленности изменений лектиновой активности внешних сторон обеих мембран, а также между лектиновой активностью матрикса и матриксной стороны внутренней мембраны. Это указывает на кооперативное участие каждой из двух пар углеводсвязываю-щих центров в различных функциях митохондрий.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г. Я., Выскребенцева Э. И. Субклеточная локализация лектинов в корнеплоде сахарной свеклы разного возраста // Физиология растений. 1986. Т.ЗЗ. Вып.2. С.213−220.
  2. Г. Я., Выскребенцева Э. И., Королев Н. П. Очистка и некоторые свойства лектина из фракции клеточных стенок корнеплода сахарной свеклы // Физиология растений. 1984. Т.31. Вып.6. С. 1021 -1027.
  3. Г. Я., Королев Н. П., Семенов И. Л., Выскребенцева Э. И. Выделение лектинов и их возможных рецепторов из корнеплода сахарной свеклы // Физиология растений. 1983.Т.30. Вып.6. С.1069−1076.
  4. Г. Я., Гаидамашвили М. В., Санадзе Г. А. Выделение лектина тилакоида из хлоропластов листьев тритикале и изучение его некоторых свойств // Сообщ. АНГССР. 1991.Т.142. N.1. С. 133.
  5. Г. Я., Санадзе Г. А. Локализация лектиноподобных белков в хлоропластах листьев тритикале // Сообщ. АН ГССР. 1990. Т. 137. N.3. С. 578.
  6. Г. Я., Санадзе Г. А. Лектиноподобные белки хлоропластов листьев тритикале // Сообщ. АН ГССР. 1991.Т.141. N.3. С. 590.
  7. A.A., Гордей В. Н., Олюнина Л. Н. Роль белок-углеводных комплексов в транспорте веществ у растений // Биохимия и биофизика транспорта веществ у растений. Меж-вуз. сб., Горький. Издание ГГУ. 1981. С.38−46.
  8. В.А. Применение лектинов растений и животных в микробиологических исследованиях // Микробиологический журнал. 1990. Т.52. N.4. С.105−112.
  9. Ю.Астахова Н. В., Климов C.B., Трунова Т. И., Райхман JI.A. Влияние холодового закаливания на ультраструктуру клеток озимой пшеницы // Доклады АН СССР. 1991. Т.320. N.l. С.252−255.
  10. .Б., Самойлова H.A., Тихонов В. Е., ЯмсковИ.А. Хромато-графические методы выделения лектина из зародышей пшеницы // Прикладная биохимия и микробиология. 1993. Т.29. Вып.4. С.632−638.
  11. Ю.П. Ультраструктурные особенности запасающей паренхимы корня сахарной свеклы в связи с сахаронакоплением: Автореф. дис. канд. биол. наук. М.: ИФР АН СССР, 1986. 26 с.
  12. Ю.П., Холодова В. П. Некоторые особенности ультраструктуры запасающей паренхимы корней сахарной свеклы // Физиология растений. 1974. Т.21. Вып.З. С.573−577.
  13. Е.Г., Будагян В. М., Ярилин A.A. Влияние компонентов межклеточного матрикса на пролиферативную активность лимфоцитов и экспрессию активационных антигенов // Иммунология. 1996. Т.6. С.33−36.
  14. Л.Д., Кочарова H.A., Книрель Ю. А., Москаленко Н. В. Структура О-специфичной липополисахаридной цепи липополисахаридов Burkholderia (Pseudomonasj Solanacearum ICMP 750, 8093, 8115, 7864 и 7945 /'/'Биохимия. 1996. T.61. Вып.5. С.807−814.
  15. С.Н., Здоровенко Г. М. Характеристика липополиса-харида Pseudomonas Fluoresceus UMB 472 (Биовар I) // Микробиология. 1996. Т.65. N.3. С.318−325.
  16. Э.И., Шугаев А. Г., Алексидзе Г. Я. Действие цито-плазматического гликопептида на функциональную активность митохондрий корнеплода сахарной свеклы // Физиология растений. 1990. Т.37. Вып.5. С.883−889.
  17. А.П., Пискарева Е. В., Дьяченко А. Г., Паскевич И. Ф., Тодо-ров И.Н. Об изменении транспорта белков из микросом в митохондрии при остром лучевом поражении организма // Биохимия. 1968. Т.ЗЗ. Вып.5. С.981−992.
  18. .Н., Сайфуллин С. Р., Закржевская Д. Т. Структурно-функциональные отношения в мультиферментных комплексах // Молекулярная биология. 1995. Т.29. Вып.3.с.603−611.
  19. Е.Л., Корвацкая Е. Б. Лектины генеративных органов и их роль в распознавании при взаимодействии пыльцы и пестика // Учен, записки Тартус. ун-та. 1989. Вып.870. Изучение и применение лектинов. Т.2. С.97−102.
  20. O.A. Лектины в процессе взаимодействия пшеницы с ассоциативными микроорганизмами рода Azospirillum: Автореф. дис.. канд. биол. наук. М.: ИФР РАН, 1996. 23 с.
  21. Ю.В., Никитина В. Е., Панина Н. П., Кураксина С. К. Митогенная и мутагенная активность фукозоспецифичного лектина азоспирилл // Учен, записки Тартус. ун-та. 1989. Вып. 870. Изучение и применение лектинов. Т.2. С.205−208.
  22. Л.В., Савенкова H.H., Владимирова М. В., Колтунова Е. Ф., Никитина В. Е. Агглютинины Rhizobium Leguminosarum и их роль во взаимодействии с растениями // Известия РАН. Сер. биологическая. 1996.N.6. С.698−704.
  23. П.А., Любимова Н. В., Мерзляк М. Н., Щербухин В. Д. Структурные изменения свободного и мембранно-связанного лектина картофеля под влиянием олигомеров М-ацетил-Б-глюкозамина // Прикладная биохимия и микробиология. 1992. Т.28. Вып.2. С.280−291.
  24. Клячко-Гурвич Г. Л., Цоглин Л. Н., Семенова А. Н. К вопросу об участии моногалактозилдиацилглицеринов (МГДГ) с различным составом жирных кислот в организации мембран хлоропласта // Физиология растений. 1981. Т.28. Вып.З. С.510−518.
  25. JT.В. Иммунохимическое выявление лектиновой активности в репродуктивных органах петунии // Докл. АН СССР. 1991. Т.321. N.1. С.223−225.
  26. Л.В., Комарова Э. Н. Лектины проводниковой ткани столбика петунии и межклеточные взаимодействия в системе пыльца-пестик // Докл. АН. 1994. Т.339. N.2. С.279−280.
  27. И.Г., Горлина Н. К., Чередеев А. Н. Рецепторы контактного взаимодействия//Иммунология. 1995. Т.4. С. 14−24.
  28. Э.Н. Лектины в стеблевых апексах рудбекии двуцветной и периллы красной при переходе к цветению // 2-й Съезд Всес. об-ва физиологов растений, Минск, 24−29 сент., 1990: Тез. докл. М. 1992. 4.2. С. 103.
  29. Э.Н., Выскребенцева Э. И., Трунова Т. И. Изменение лектиновой активности клеточных стенок этиолированных проростков озимой пшеницы в процессе закаливания к морозу // Докл. АН. 1993. Т.329. N.5. С. 680−682.
  30. Э.Н., Выскребенцева Э. И., Трунова Т. И. Изменение лектиновой активности меристемы узла кущения озимой пшеницы при закаливании к морозу // Физиология растений. 1995. Т.42. Вып.4. С.612−615.
  31. Э.Н., Выскребенцева Э. И., Трунова Т. И. Лектины клеточных стенок различных органов проростков пшеницы при низкотемпературном закаливании // Физиология растений. 1994. Т.41. Вып.4. С.500−503.
  32. Э.Н., Трунова Т. И., Выскребенцева Э. И. Влияние цикло-гексимида на активность и углеводную специфичность лектинов клеточных стенок проростков озимой пшеницы при низкотемпературном закаливании // Докл. АН. 1996. Т.351. N.5. С.692−694.
  33. Н.П. Лектины инструмент для исследования биологических мембран // Успехи совр. биологии. 1978. Т.86. Вып. З (6). С.463−476.
  34. Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Серия. Общие проблемы физ.-химической биологии. 1984. Т. 1. 351с.
  35. Л.В., Антипчук А. Ф., Рангелова В. Н. Влияние экзополиса-харидов Rhizobium lequminosarum BV Viceae на формирование и эффективность симбиоза растения гороха с гомологичными клубеньковыми бактериями //Микробиология. 1995. Т.64. N.2. С.205−210.
  36. Г. М., Граевская Е. Э., Дулин Н. О., Гончаренко E.H., Кудря-шов Ю.Б. Механизм действия конканавалина, А на тучные клетки // Учен, записки Тартус. ун-та. 1989. Т.870. Изучение и применение лектинов. Т.2. С.43−48.
  37. В.Л. Основы биохимии растений. М.: Высшая школа. 1971.464с.
  38. Л.П., Месянжинов В. В. Фолдинг белка в клетке // Успехи биологической химии. 1996. Т.36. С.49−86.
  39. В.М. Лектины регуляторы метаболизма // Биотехнология. 1986. N.6. С.66−79.
  40. В.М. Биотехнология лектинов // Биотехнология. 1989а. Т.5. N.6. С.676−691.
  41. В.М. Специфичность лектинов микроорганизмов (обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 1992. Т.28. Вып.4. С.483−501.
  42. В.М. Ферменты углеводного обмена с лектиновыми доменами /У Ученые записки Тартусс. ун-та. 19 896. Вып.869. Изучение и применение лектинов. T.l. С.60−66.
  43. В.М., Симоненко И. А., Буданов М. В. Очистка и некоторые свойства внеклеточного сиалоспецифичного лектина Bacillus subtilis 0316М II Прикладная биохимия и микробиология. 1993. Т.29. Вып.З. С.389−397.
  44. А. Основы биохимии. В 3-х т. М.: Мир. 1985. 1056с. (Lehninger A.L. Principles of Biochemistry. The Johns Hopkins University School of Medicine: Worth Publishers, Inc., 1982).
  45. E.A., Палладина Т. А., Педченко В. К., Рыбак В. И. Распределение и активность лектинов в субклеточных фракциях корней проростков кукурузы // Физиология растений. 1987. Т.34. Вып.1. С. 160−164.
  46. Е.А., Яловой А. И., Рыбак В. И. Активность и углеводная специфичность лектинов в прорастающих семенах кукурузы // Физиология растений. 1986. Т.ЗЗ. Вып.2. С.390−394.
  47. Л.И. Лектины и углевод-белковое узнавание на разных уровнях организации живого // Успехи биологической химии. 1979. Т.20. С.71−94.
  48. Л.И. Роль лектинов в формировании живых систем разных уровней организации // Учен, записки Тартус. ун-та. 1989. Вып.870. Изучение и применение лектинов. Т.2. Лектины в биологии и медицине. С.39−42.
  49. В.Н., Комарова Э. Н., Дудка Н. Д., Выскребенцева Э. И. Изменение лектиновой активности клеточных стенок и некоторых фитогормонов в листьях Табаков в процессе фотопериодической индукции //Докл. АН. 1995. Т.343. N.4. С.547−550.
  50. А.Д., Детюк Е. С., Луцик М. Д. Лектины в гистохимии / Под ред. Панасюка E.H. Львов: Выща шк. Изд-во при Ль-вов. ун-те, 1989. 144 с.
  51. Н.В., Лахтин В. М., Шувалова Е. П., Щербухин В. Д. Лек-тин-углеводное взаимодействие в системе картофель-возбудитель фитофтороза на уровне растительной плазмалеммы // Физиология растений. 1988. Т.35. Вып.5. С.870−878.
  52. С.М., Назаренко Н. И., Кириченко Е. В., Заец В. Н. Выделение лектинов из семян и корней люпина (Lupinus luteus L.) и изучение их свойств // Физиология и биохимия культурных растений. 1994. Т.26. N.3. С.252−256.
  53. В.М., Мастернак Т. Б., Чижевская М. А., Иванова A.C. Влияние иммуномодулирующих препаратов на индуцированную фитогемагглю-тинином пролиферацию спленоцитов мышей // Иммунология. 1997. Т.4. С.27−31.
  54. Е.Ю., Хавкин Э. Е. Лектины растений: предполагаемые функции // Физиология растений. 1983. Т.ЗО. Вып.5.С.852−867.
  55. И.Н. Могут ли ферменты, превращающие углеводные субстраты, быть лектинами? // Учен, записки Тартус. ун-та. 1989. Т.870. Изучение и применение лектинов. Т.2. С. 151−154.
  56. Н.В. Структура митохондрий в клетках стебля этиолированного гороха, находящихся на различных этапах растяжения // Онтогенез. 1972. Т.З. N.l. С.101−108.
  57. JI.H., Колесник A.A., Тодорова A.A. Поверхностные липиды листовых овощей // Приклад, биохимия и микробиология. 1993. Т.29. Вып.5. С.789−796.
  58. .Ф. Организация биохимических систем. Обзор // Биохимия. 1996. Т.61. Вып. 11. С.1941−1947.
  59. A.B. Лектины в защитных реакциях беспозвоночных // Журнал общей биологии. 1996 а. Т.57. N.6. С.718−739.
  60. Р.К., Кузеванов В. Я. Рецепторы лектинов на тонопласте и агглютинация изолированных вакуолей // Физиология растений. 1984. Т.31. Вып.1. С.73−81.
  61. Р.К., Озолина Н. В., Кузеванов В. Я. Особенности белкового и полипептидного состава изолированного тонопласта красной столовой свеклы // Физиология растений. 1983. Т.ЗО. Вып.2. С.241−245.
  62. В.П. В своем межмембранном пространстве митохондрия таит «белок самоубийства», который, выйдя в цитозоль, вызывает апоптоз // Биохимия. 1996. Т.61. Вып.11. С.2060−2063.
  63. Т.В., Луцик-Кордовский М.Д., Получение и свойства глико-форина плазматической мембраны куриных эритроцитов // Биополимеры и клетка. 1996. Т. 12. N.4. С.94−99.
  64. O.A., Хохлова Л. П., Таненкова Е. А., Токина Е. И., Оли-невич О.В., Демахин И. Ф. Активность лектинов в связи с функционированием системы вторичных посредников при адаптации растений к низким температурам // Докл. АН. 1996. Т.350. N.5. С.716−718.
  65. Е.В., Соколова О. С., Володарский А. Д. Распределение лекти-нов по тканям стебля винограда // Физиология растений. 1992. Т.39. Вып.1. С.40−47.
  66. Т.Н., Пронина H.A., Семененко В. Е. Лектиноподобные свойства полипептидов светособирающего комплекса фотосистемы I Dunaliella Salina Ippas D-209 // Физиология растений. 1994. Т.41. Вып.2. С.184−189.
  67. Т.Н., Пронина H.A., Семененко В. Е. Локализация лекти-ноподобных белков в светособирающем комплексе фотосистемы I Dunaliella Salina II Физиология растений. 1997. Т.44. Вып.1. С.24−30.
  68. И.И., Минько И. Г., Шатилов В. Р. Электронно-микроскопическое обнаружение пре-мРНК в первичных мембранах этиохлоропластов гороха и их сплайсинг // Физиология растений. 1994. Т.41. Вып.5. С.737−748.
  69. П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. М.: Мир. 1986. 374с. (Friedrich Р. Supramolecular Enzyme Organization. Quaternary Structure and Beyoud. Budapest, Akademiai Kiado, 1984).
  70. P.M., Шакирова Ф. М., Безрукова M.B., Ямалеев A.M. Использование твердофазного иммуноферментного анализа для определения содержания лектина в семенах и проростках пшеницы // Прикладная биохимия и микробиология. 1992. Т.28. Вып.З. С.468−474.
  71. Р. Гликопротеины. М.: Мир. 1985. 140 с. (Hughes R.C. Glycoproteins. London etc, 1983).
  72. Ф.М., Безруков М. В., Хайруллин P.M., Ямалеев A.M. Увеличение активности лектинов в проростках пшеницы при солевом стрессе // Известия РАН. Сер. биологич. 1993. N.1. С. 143−145.
  73. А.Г. Функциональная активность митохондрий корнеплода сахарной свеклы на протяжении онтогенеза: Автореф. дис. канд. биол. наук. М.: ИФР АН СССР, 1986. 29 с.
  74. А.Г., Выскребенцева Э. И. Выделение интактных митохондрий из корнеплода сахарной свеклы // Физиология растений. 1982. Т.29. Вып.4. С.799−803.
  75. А.Г., Выскребенцева Э. И. Окисление малата митохондриями корнеплода сахарной свеклы, выделенными на различных этапах онтогенеза растений // Физиология растений. 1984. Т.31. Вып.5. С.889−895.
  76. С.А., Королев Н. П., Иванов И. И., Абраменко Ю. М. Выход ионов кальция из нагруженных им теней кроличьих эритроцитов под действием лектина из клеток харовых водорослей // Биофизика. 1982. Т.221. N.5. С.36−39.
  77. ЮО.Ярилин А. А. Апоптоз и его место в иммунных процессах // Иммунология. 1996. Т.6. С. 10−23.
  78. Allen А.К., Neuberger A. The Purification and Properties of the Lectin from Potato Tubers, a Hydroxyproline-Containing Glycoprotein // Biochem. J. 1973. V.135. P.307−314.
  79. Andreu J.M., Carreira J., Munoz E. Isolation and Partial Characterization of the Two Major Subunits of the BFi Factor (ATPase) from Micrococcs Lysodeikticus and Evidence for Their Glycoprotein Nature 11 FEBS Letters. 1976. V.65. N.2. P.198−203.
  80. Andreu J.M., Warth R., Munoz E. Glycoprotein Nature of Energy-Transducing ATPases. Chemical Characterization of Glycopeptides Isolated from Bacterial and Chloroplast Coupling Factors // FEBS Letters. 1978. V.86. N.l. P. l-5.
  81. Antkiewicz-Michaluk L., Mukhin A.G., Guidotti A., Krueger K.E. Purification and Characterization of a Protein Associated with Peripheral-Type Benzodiazepine Binding Sites.// J. Biol. Chem. 1988. V.263. N.33. P.17 317−17 321.
  82. Ardail D., Gasnier F., Lerme F., Simonot C., Louisot P., Gatean-Roesch O. Involvement of Mitochondrial Contact Sites in the Subcellular Compartmentalization of Phospholipid Biosynthetic Enzymes // J. Biol. Chem. 1993. V.268. N.34. P.25 985−25 992.
  83. Biermans W., Bakker A., Jacob W. A Correlation Between Metabolic State and Creatine Kinase Active Contact Sites in Heart Mitochondria // Cell Biol.: Int. Repts 3rd Eur. Congr. Cell. Biol., 2−7 Sept. 1990. Firenze, Italy. V.14. London etc. 1990. P.210.
  84. Bligny R., Douce R. A Precise Localization of Cardiolipin in Plant Cells // Biochim. Biophys. Acta. 1980. V.617. N.2. P.254−263.
  85. Blumenthal A., Kahn K., Beja O., Galun E., Colombini M., Breiman A. Purification and Characterization of the Voltage-Dependent Anion-Selective Channel Protein from Wheat Mitochondrial Membranes // Plant Physiol. 1993. V.101. N.2. P.579−587.
  86. Bode K., Hooks M.A., Couee I. Identification, Separation and Characterization of Acyl-Coenzyme A Dehydrogenases Involved in Mitochondrial |3-Oxidation in Higher Plants // Plant Physiol. 1999. V. l 19. N.4. P. 1305−1314.
  87. Bolwell G.P. Elicitor Induction of the Synthesis of a Novel Lectin-Like Arabinosylated Hydroxyproline-Rich Glycoprotein in Suspension Cultures of Phaseolus vulgaris L. // Planta. 1987. V. l72. N.2. P. 184−191.
  88. Borghelt A., Girl E., Kay G. Early Effects of Lectins on Lymphocytes Membranes Transport Correlate with Induction of Proliferation // Biochem. Transport. 1979. V.7. N.5. P. 1007−1009.
  89. Bowles D.J., Andralojc J., Marcus S. Identification of an Endogenous Con A-Binding Polypeptide as the Heavy Subunit of a-Mannosidase // FEBS Letters. 1982. V.140. N.2. P.234−236.
  90. Bowles DJ., Kauss H. Carbohydrate-Binding Proteins from Cellular Membranes of Plant Tissues // Plant Sei. Lett. 1975. V.4. P.411−418.
  91. Bowles DJ., Lis H., Sharon N. Distribution of Lectins in Membranes of Soybean and Peanut Plants. I. General Distribution in Root, Shoot and Leaf Tissue at Different Stages of Growth // Planta. 1979. V.145. P.193−198.
  92. Bowles D.J., Marcus S. Characterisation of Receptors for the Endogenous Lectins of Soybean and Jackbean Seeds // FEBS Lett. 1981. V.129. N.l. P.135−138.
  93. Bowles D.J., Schnarrenberger C., Kauss H. Lectins as Membrane Components of Mitochondria from Ricinus communis II Biochem. J. 1976. V.160. P.375−382.
  94. Bracho G.E., Whitaker J.R. Purification and Partial Characterization of Potato {Solanum tuberosum) Invertase and Its Endogenous Protein Aceous Inhibitor // Plant Physiol. 1990. V.92. N.2. P.3 86−394.
  95. Bradford M.M. A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding. // Anal. Biochem. 1976. V.72. N.l. P.248−254.
  96. Braun H.-P., Schmitz U.K. Molecular Features and Mitochondrial Import Pathway of the 14-Kilodalton Subunit of Cytochrome c Reductase from Potato // Plant Physiol. 1995. V.107. N.4. P.1217−1223.
  97. Brdiczka D. Contact Sites Between Mitochondrial Envelope Membranes. Structure and Function in Energy- and Protein-Transfer // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V.1071. N.3. P.291−312.
  98. Brdiczka D., Kaldis P., Wallimann T. In Vitro Complex Formation Between the Octamer of Mitochondrial Creatine Kinase and Porin // J. Biol. Chem. 1994. V.269. N.44. P.27 640−27 644.
  99. Bussing A. Induction of Apoptosis by the Mistletoe Lectins: A Review on the Mechanisms of Cytotoxicity Mediated by Viscum album L. // Apoptosis. 1996. V.l. N.l. P.25−32.
  100. Campillo del E., Howard J., Shannon L. Interaction of Soybean Agglutinin with Soybean Callus Cells // Z. Pflanzenphysiol. 1981 a. V. l04. N.2. P.97−102.
  101. Campillo del E., Shannon L.M., Hankins C.N. Molecular Properties of the Enzymic Phytohemagglutinin of Mung Bean // J. Biol. Chem. 1981 b. V.256. N.14. P.7177−7180.
  102. Casalongue C., Pont L.R. Potato Lectin: A Cell-Wall Glycoprotein // Plant Cell Physiol. 1985. V.26. P.1533−1539.
  103. Celi A., Pellegrini G., Lorenzet R., de Blasi A., Ready N., Furie B.C., Furie B. P-Selectin Induces the Expression of Tissue Factor on Monocytes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V.91. N.19. P.8767−8771.
  104. Chance B., Williams G.R. Respiratory Enzymes in Oxidative Phosphorylation. I. Kinetics of Oxygen Utilization // J. Biol. Chem. 1955. V.217. N.l. P.383−393.
  105. Childress C.C., Stein H.J. Oxidative and Phosphorylative Activities of Mitochondria Isolated from Pea Root Tissues // Plant Physiol. 1965. V.40. N.4. P.752−756.
  106. Chrispeels M.J., Raikhel N.V. Lectins, Lectin Genes and Their Role in Plant Defense // The Plant Cell. 1991. V.3. P. 1−9.
  107. Chudy D., Ivanko S., Sulfk E., Slesarova L., Bystricky P. Isolation and Some Properties of Lectin from Vicia faba Seeds // Biologia (CSFR). 1991. V.96. N.8. P.685−692.
  108. Clarke A.E., Gleeson P.A., Jermyn M. A, Knox R.B. Characterization and Localization of /^-Lectins in Lower and Higher Plants // Aust J. Plant Physiol. 1978. V.5. P.707−722.
  109. Colombini M. A Candidate for the Permeability Pathway of the Outer Mitochondrial Membrane // Nature. 1979. V.279. N.5714. P.643−645.
  110. Dazzo F.B. Lectins and Their Saccharide Receptors as Determinants of Specificity in the Rhizobium-Legume Symbiosis // Cell Surface: Mediator Development Process / Ed. Subtelny S., Wessells N.K. New York: Academic Press, 1980. P.277−304.
  111. Dazzo F.B., Hubbell D.H. Cross-Reactive Antigens and Lectins as Determinants of Symbiotic Specificity in the Rhizobium-ClovQY Association // Appl Microbiol. 1975. V.30. P.1017−1033.
  112. Denecke J., Carlsson L.E., Vidal S., Hoglund A.S., van Zeijl B.Ek.M.J., Sinjorgo K.M.C., Palva E.T. The Tobacco Homolog of Mammalian Calreticulin Is Present in Protein Complexes in vivo II Plant Cell. 1995. V.7. P.391−406.
  113. Dessen A., Gupta D., Sabesan S., Brewer F., Sacchettini J.C. X-Ray Crystal Structure of the Soybean Agglutinin Cross-Linked with a Biantennary Analog of the Blood Group I Carbohydrate Antigen // Biochemistry. 1995. V.34. N.15. P.4933−4942.
  114. Dihanich M., Suda K., Schatz G. A Yeast Mutant Lacking Mitochondrial Porin Is Respiratory-Deficient, but Can Recover Respiration with Simultaneous Accumulation of an 86-kD Extramitochondrial Protein // The EMBO J. 1987. V.6. N.3. P.723−728.
  115. Dobres M.S., Thompson W.F. A Developmentally Regulated Bud Specific Transcript in Pea Has Sequence Similarity to Seed Lectins // Plant Physiol. 1989. V.89. P.833−838.
  116. Douce R. Mitochondria in Higher Plants: Structure, Function, and Biogenesis. Academic Press, Inc. 1985. 327p.
  117. Driessche van E., Smets G., Dejaegere R., Kanarek L. The Immunohistochemical Localization of Lectins in Pea Seeds (Pisuna sativum L.) // Planta. 1981. V. 153. N.4. P.287−296.
  118. Etzler M.E. Plant Lectins: Molecular and Biological Aspects // Annu. Rev. Plant Physiol. 1985. V.36. P.209−234.
  119. Ferens M., Morawiecka B. Rye Germ Acid Phosphatase: Properties of the Enzyme and Its Activation by Lectins // Phytochemistry. 1985. V.24. N.12. P.2839−2842.
  120. Fielder К., Simmons К. A Putative Novel Class of Animal Lectins in the Secretory Pathway Homologous to Leguminous Lectins // Cell. 1994. V.77. N.5. P.625−626.
  121. Fischer M., Seefelder S. Mitochondrial DNA and Its Inheritance in Pleurotus ostreatus and P. pulmonarius II Botanica Acta. 1995. V.108. N.4. P.334−343.
  122. Fong C., Kieliszewski M.J., deZacks R., Leykam J.F., Lamport D.T.A. A Gymnosperm Extensin Contains the Serine-Tetrahydroxyproline Motif // Plant Physiol. 1992. V.99. P.548−552.
  123. Foriers A., De Neve R., Strosberg A.D. Lectin Sequences as a Tool for Chemotaxonomical Classification//Physiol. Veg. 1979. V.17. P.597−606.
  124. Franz H., Bergmann P., Ziska P. Combination of Immunological and Lectin Reactions in Affinity Histochemistry: Proposition of the Term Affinitin // Hystochemistry. 1979. V.59. N.4. P.335−342.
  125. Gahmberg C.G. External Labeling of Human Erythrocyte Glycoproteins. Studies with Galactose Oxidase and Fluorography // J. Biol. Chem. 1976. V.251. P.510−515.
  126. Gartner F., Voos W., Querol A., Miller B.R., Craig E.A., Cumsky M.G., Pfanner N. Mitochondrial Import of Subunit Va of Cytochrome с Oxidase Characterized with Yeast Mutants // J. Biol. Chem. 1995. V.270. N.8. P.3788−3795.
  127. Space of Rat-Heart Mitochondria // Biochim. Biophys. Acta. 1987. V.890. P. l 17 126.
  128. Gilkes N.R., Hall M.A. The Hormonal Control of Cell Wall Turnover in Pisum sativum L. // New Phytol. 1977. V.75. P. l-15.
  129. Gleeson P.A., Jermyn M.A. Alteration in the Composition of (3-Lectins Caused by Chemical and Enzymic Attack // Aust J. Plant Physiol. 1979. V.6. P.25−38.
  130. Goldstein I.J., Hayes C.E. The Lectins: Carbohydrate-Binding Proteins of Plant and Animals // Adv. Carbohydr. Chem. Biochem. 1978. V.35. P. 127 340.
  131. Goode J.H., Settlage S.B., Wilson R.F., Dewey R.E. Isolation of a Calnexin Homolog from Developing Soybean Seeds // Plant Physiol. 1995. V.108. P.1341.
  132. Gulino D., Boudignon C., Zhang L., Concord E., Rabiet M.J., Marguerie G. Ca -Binding Properties of the Platelet Glycoprotein lib Ligand-Interacting Domain // J. Biol. Chem. 1992. V.267. N.2. C. 1001−1007.
  133. Hackenbrock C.R. Energy-Linked Ultrastructural Transformations in Isolated Liver Mitochondria and Mitoplasts // J. Cell Biol. 1972. V.53. P.450−465.
  134. Hammond C., Helenius A. Folding of VSV G Protein: Sequential Interaction with BiP and Calnexin // Science. 1994. V.266. N.5184. P.456−458.
  135. Hankins C.N., Kindinger J.I., Shannon L.M. Legume a-Galactosidases Which Have Hemagglutinin Properties // Plant Physiol. 1980. V.65. N.4. P.618−622.
  136. Hankins C.N., Kindinger J.I., Shannon L.M. Legume Lectins. I. Immunological Cross-Reactions Between the Enzymic Lectin from Mung Beans and Other Well Characterized Legume Lectins // Plant Physiol. 1979. V.64. N.l. P.104−107.
  137. Hankins C.N., Kindinger J.I., Shannon L.M. The Lectins of Sophora japonica. I. Purification, Properties, and N-Terminal Amino Acid Sequences of Two Lectins from Leaves // Plant Physiol. 1987. V.83. N.4. P.825−829.
  138. Hankins C.N., Shannon L.M. The Physical and Enzymatic Properties of a Phytohemagglutinin from Mung Beans // J. Biol. Chem. 1978. V.253. N.21. P.7791−7797.
  139. Hartl F.-U., Pfanner N., Nicholson D.W., Neupert W. Mitochondrial Protein Import // Biochim. Biophys. Acta. 1989. V.988. N.l. P. 1−45.
  140. Hassan A.M., Wesson C., Trumble W.R. Calreticulin Is the Major Ca2+ Storage Protein in the Endoplasmic Reticulum of the Pea Plant (.Pisum sativum) // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1995. V.211. P.54−59.
  141. Hatakeyama T., Nagatomo H., Yamasaki N. Interaction of the Hemolytic Lectin CEL-III from the Marine Invertebrate Cucumaria echinata with the Erythrocyte Membrane // J. Biol. Chem. 1995. V.270. N.8. P.3560−3564.
  142. Haucke V., Schatz G. Import of Proteins into Mitochondria and Chloroplasts // Trends in Cell Biology. 1997. V.7. P. 103−106.
  143. Hebert D.N., Zhang J.-X., Chen W., Foellmer B., Helenius A. The Number and Location of Glycans on Influenza Hemagglutinin Determine Folding and Association with Calnexin and Calreticulin // J. Cell Biol. 1997. V.139. N.3. P.613−623.
  144. Henning R., Uhlenbruck G. Detection of Carbohydrate Structure on Isolated Subcellular Organelles of Rat Liver by Heterophile Agglutinius // Nature. New Biol. 1973. V.242. P. 120−122.
  145. Hockenbery D.M., Zutter M., Hickey W., Nahm M., Korsmeyer S.J. BCL2 Protein Is Topographically Restricted in Tissues Characterized by Apoptotic Cell Death // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V.88. N.16. P.6961−6965.
  146. Hopp T.P., Hemperly J.J., Cunningham B.A. Amino Acid Sequence and Variant Forms of Favin, a Lectin from Vicia faba II J. Biol. Chem. 1982. V.257. N.8. P.4473−4483.
  147. Hori H., Fujii T. Intracellular Hydroxyproline-Rich Glycoprotein of Suspension-Cultured Tobacco Cells // Plant and Cell Physiol. 1978. V.19. N.7. P.1271−1280.
  148. Howard J., Kindinger J., Shannon L.M. Conservation of Atigenic Determinants Among Different Seed Lectins // Arch. Biochem. Biophys. 1979. V.192. N.2. P.457−465.
  149. Howard G.A., Schnebli H.P. Eukaryote Ribosomes Possess a Binding Site for Concanavaiin A /'/ Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1977. V.74. N.3. P.818−821.
  150. Howard J., Shannon L., Ohl L., Murashige I. Soybean Agglutinin. A Mitogen for Soybean Callus Cells // Exp. Cell Res. 1977. V.107. P.448−450.
  151. Huang L., Franklin A.E., Hoffman N.E. Primary Structure and Characterization of an Arabidopsis thaliana Calnexin-Like Protein // J. Biol. Chem. 1993. V.268. P.6560−6566.
  152. Huge-Jensen B., Galluzzo D.L., Jensen R.G. Studies on Free and Immobilized Lipases from Mucor michei II J. Amer. Oil. Chem. Soc. 1988. V.65. N.6. P.905−910.
  153. Hughes C. Carbohydrate Recognition Proteins. Meeting Report // Glycoconjugate J. 1996. V.13. N.l. P. IV-V.
  154. Hussein M., Malcom P.B., James R.C. Characterization of the Lipopolisaccharide of Moraxella catarrhalis Serotype A Lipopolysaccharide // Eur. J. Biochemistry. 1994. V.220. N. 1. P.209−216.
  155. Jeffree C.E., Yeoman M.M. A Study of the Intracellular and Intercellular Distribution of the Datura stramonium Lectin Using an Immunofluorescent Technique //New Phytology. 1981. V.87. N.3. P.463−471.
  156. Jokinen M., Gahmberg C.G., Andersson L.C. Biosynthesis of the Major Human Red Cell Sialoglycoprotein, Glycophorin A, in a Continuous Cell Line // Nature. 1979. V.279. N.5714. P.604−607.
  157. Kaplan R.S., Mayor J.A., Gremse D.A., Wood D.O. High Level Expression and Characterization of the Mitochondrial Citrate Transport Protein from the Yeast Saccharomyces cerevisiae II J. Biol. Chem. 1995. V.270. N.8. P.4108−4114.
  158. Kauss H., Bowles D.J. Some Properties of Carbohydrate-Binding Proteins (Lectins) Solubilized from Cell Walls of Phaseolus aureus II Planta. 1976. V.130. N.2. P.169−174.
  159. Kauss H., Glaser Ch. Carbohydrate-Binding Proteins from Plant Cell Walls and Their Possible Involvement in Extension Growth // FEBS Lett. 1974. V.45. N.l. P.304−307.
  160. Kellems R.E., Allison V.F., Butow R.A. Cytoplasmic Ribosomes Associated with Yeast Mitochondria // The Biogenesis of Mitochondria. N.Y., Acad. Press, 1974. P.511−523.
  161. Kieliszewski M.J., Kamyab A., Leykam J.F., Lamport D.T.A. A Histidine-Rich Extensin from Zea mays Is an Arabinogalactan Protein // Plant Physiol. 1992. V.99. P.538−547.
  162. Kieliszewski M.J., Leykam J.F., Lamport D.T.A. Structure of the Threonine-Rich Extensin from Zea mays II Plant Physiol. 1990. V.92. N.2. P.316−326.
  163. Kojima M., Kawakita K., Uritani I. Studies on a Factor in Sweet Potato Root Which Agglutinates Spores of Ceratocystis Fimbriata, Black Rot Fungus // Plant Physiol. 1982. V.69. P.474−478.
  164. Krupa Z., Bazinski T. Requirement of Galactolipids for Photosystem I Activity in Liophilized Spinach Chloroplast // Biochim. Biophys. Acta. 1975. V.408. N.l. P.26−31.
  165. Labavitch J.M., Ray P.M. Turnover of Cell Wall Polysaccharides in Elongating Pea Stem Segments // Plant Physiol. 1974. V.53. N.6. P.669−673.
  166. Lamport D.T.A. Hydroxyproline-O-Glycosidic Linkage of the Plant Cell Wall Glycoprotein Extensin//Nature. 1967. V.216. P. 1322−1324.
  167. Lamport D.T.A. The Glycopeptide Linkages of Extensin: o-D-Galactosyl Serine and o-L-Arabinosyl Hydroxyproline // Biogenesis of Plant Cell Wall Polysaccharides / Ed. Loewes F. New York: Academic Press, 1967 b. P. 149−164.
  168. Lee R.T., Gabins H.-J., Le Y.C. Ligand Binding Characteristics of the Major Mistletoe Lectin // J. Biol. Chem. 1992. V.267. N.33. P.23 722−23 727.
  169. Le Floc’h F., Lafleuriel J. The Role of Mitochondria in the Recycling of Agenine into Purine Nucleotides in the Jerusalem Artichoke {Helianthus tuberosus L.) // Z. Pflanzenphysiol. Bd. 1983. V. 113. P.61 -71.
  170. Levrat C., Lonisot P. Dual Localization of the Mitochondrial Phospholipase A2: Outer Membrane Contact Sites and Inner Membrane // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1992. V.183. N.2. P.719−724.
  171. Li X.-B., Kieliszewski M., Lamport D.T.A. A Chenopod Extensin Lacks Repetitive Tetrahydroxyproline Blocks // Plant Physiol. 1990. V.92. N.2. P.327−333.
  172. O.Liener I.E. Phytohemagglutinins (Phytolectins) // Ann. Rev. Plant Physiol. 1976. V.27. P.291−319.
  173. Lis H., Joubert F., Sharon N. Isolation and Properties of N-Acetyl-Lactosamine-Specific Lectins from Nine Erythrina Species // Phytochemistry. 1985. V.24. N.12. P.2803−2809.
  174. Lis H., Sharon N. The Biochemistry of Plant Lectins (Phytohemagglutinins) // Ann. Rev. Biochem. 1973. V.42. P.541−574.
  175. Liu M.Y., Colombini M. Voltage Gating of the Mitochondrial Outer Membrane Channel VDAC Is Regulated by a Very Conserved Protein // Amer. J. Physiol. 1991. V.260. N.2. P.371−374.
  176. Liu M.Y., Colombini M. Regulation of Mitochondrial Respiration by Controlling the Permeability of the Outer Membrane Through the Mitochondrial Channel, VDAC // Biochim. Biophys. Acta. 1992. V.1092. N.2. P.255−260.
  177. Lotan R., Beattie G., Hubbell W., Nicolson G.L. Activities of Lectins and Their Immobilized Derivatives in Detergent Solutions. Implications on the
  178. Use of Lectin Affinity Chromatography for the Purification of Membrane Glycoproteins //Biochemistry. 1977. V.16. P.1787−1794.
  179. Lotan R., Skutelsky E., Danon D., Sharon N. The Purification, Composition and Specificity of the Anti-T Lectin from Peanut (Arachis hypogaea) II J. Biol. Chem. 1975. V.250. P.8518−8523.
  180. Luethy M.N., Thelen J.J., Knudten A.F., Elthon T.E. Purification, Characterization and Submitochondrial Localization of a 58-Kilodalton NAD (P)H Dehydrogenase // Plant Physiol. 1995.V.107. N.2. P.443−450.
  181. Lutz C. Biochemical and Cytological Examination of Chloroplast Development. 1. Isolation and Characterization of a Glicoprotein of Prolamellar Bodies from Etioplast of Avena sativa L. // Z. Pflanzenphysiol. 1975. V.76. N.2. P.130−142.
  182. Macanlay C., Meier E., Forbes D.J. Differential Mitotic Phosphorylation of Proteins of the Nuclear Pore Complex // J. Biol. Chem. 1995. V.270. N.l. P.254−262.
  183. Maione T.E., Jagendorf A.T. Partial Deglucosylation of Chloroplast Coupling Factor 1 (CFj) Prevents the Reconstitution of Photophosphorylation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. V.81. N.12. P.3733−3736.
  184. Maldonado G., Porras F., Fernan dez L., Vazquez L., Zenteno E. Effect of Lectins on Mouse Peritoneal Macrophage Phagocytic Activity // Immunol. Invest. 1994. V.23. N.6−7. P.429−436.
  185. Manen J.F., Comte M. Each Phaseolus vulgaris Isolectin Exits in Five Electrophoretic Forms Related to the Number of Metal Ions Bound Per Molecule //Plant Sci. 1986. V.43. N.l. P.51−56.
  186. Mannella C.A. Phospholipase-Induced Crystallization of Channel in Mitochondrial Outer Membranes II Science. 1984. V.224. N.4645. P. 165−166.
  187. Marchesi V.T., Tillack T.W., Jackobson R.L., Segrest J.R., Scott R.E. Chemical Characterization and Surface Organization of the Major Glycoprotein of Human Erythrocyte Membrane // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. 1972. V.69. N.6. P.1445−1449.
  188. Marine D., Dieter P. Role of Ca2+ and Calmodulin in Plants // Calcium and Cell Function. 1983. V.4. P.263−311.
  189. Matlib M.A., Kirkwood R.C., Smith J.E. Oxidative and Phosphorylative Activities of Tightly Coupled Mitochondria Isolated from Viciafaba L. // J. of Experimental Botany. 1971. V.22. N.71. P.291−303.
  190. Matsumoto I., Jimbo A., Mizuno Y., Seno N., Jeanloz R.W. Purification and Characterization of Potato Lectin // J. Biol. Chem. 1983. V.258. P.2886−2891.
  191. McLean J.R., Cohn G.L., Brandt I.K., Simpson M.V. Incorporation of Labelled Amino Acids into the Protein of Muscle and Liver Mitochondria // J. Biol. Chem. 1958. V.233. N.3. P.657−663.
  192. Menegazzi P., Guzzo F., Baldan B., Mariani P., Treves S. Purification of Calreticulin-Like Protein (s) from Spinach Leaves // B. B. Res. Com. 1993. V.190. P. l 130−1135.
  193. Minorsky P.V. An Heuristic Hypothesis of Chilling Injury in Plants: a Role Fore Calcium As the Primary Physiological Transducer of Injury // Plant, Cell and Environment. 1985. V.8. P.75−94.
  194. Mirzabekov T.A., Pronevich L.A. Ion Transport Regulation by Mitochondrial Porin // Biophys. Membrane Transport: 9th Sch., Polanica Zdroj May 4−13, 1988: Sch.Proc. Wroclaw, 1988. Vol.2. P.346.
  195. Mogelsvang S., Simpson D.J. Protein Folding and Transport from the Endoplasmic Reticulum to the Golgi Apparatus in Plants // J. Plant Physiol. 1998. V.153.P.1−15.
  196. Monsigny M., Kieda C., Roche A. Membrane Lectins // Biol. Cell. 1979. V.36. P.289−300.
  197. Moore A.Z., Akerman K.E.O. Calcium and Plant Organelles//Plant, Cell and Environment. 1984. V.7. P.423−429.
  198. Morikawa H., Hayashi R., Senda M. Infrared Analysis of Pea Stem Cell Walls and Oriented Structure of Matrix Polysaccharides in Them // Plant and Cell Physiol. 1978. V.19. N.7. P. l 151−1159.
  199. Nagahashi G., Tu S.-I., Fleet G., Namgoong S.K. Inhibition of Cell Wall-Associated Enzymes in vitro and in vivo with Sugar Analogs // Plant Physiol. 1990. V.92. N.2. P.413−418.
  200. Nagata Y., Burger M.M. Wheat Germ Agglutinin. Molecular Characteristics and Specificity for Sugar Binding // J. Biol. Chem. 1974. V.249. N.10. P.3116−3122.
  201. Nawa Y., Asahi T. Biochemical Studies on Development of Mitochondria in Pea Cotyledons During the Early Stage of Germination: Effect of Antibiotics on the Development // Plant Physiol. 1973. V.51. N.5. P.833−838.
  202. Nawa Y., Asahi T. Rapid Development of Mitochondria in Pea Cotyledons During the Early Stage of Germination // Plant Physiol. 1971. V.48. N.6. P.671−674.
  203. Neupert W., Hartl F.-U., Craig E.A., Pfanner N. How Do Polypeptides Cross the Mitochondrial Membranes? // Cell. 1990. V.63. N.2. P.447−450.
  204. Nguyen M., Millar D.G., Yong V.W., Korsmeyer S.J., Shore G.C. Targeting of Bcl-2 to the Mitochondrial Outer Membrane by a COOH-Terminal Signal Anchor Sequence // J. Biol. Chem. 1993. V.268. N.34. P.25 265−25 268.
  205. Nicolson G.L. The Interaction of Lectins with Animal Cell Surfaces // Int. Rev. Cytol. 1974. V.39. P.89−190.
  206. Nicolson G., Lacorbiere M., Delmonte P. Outer Membrane Terminal Saccharides of Bovine Liver Nuclei and Mitochondria // Experimental Cell Research. 1972. V.71. N.2. P.468−473.
  207. Norman P.M., Kjellbom P., Bradley DJ., Hahn M.G., Lamb C.J. Immunoaffinity Purification and Biochemical Characterization of Plasma Membrane Arabino-Galactan-Rich Glycoproteins of Nicotiana glutinosa II Planta. 1990. V.181. P.365−373.
  208. Papageorgakopoulou N., Vynios D.H., Triganos C.P. Characterization of an Acid Phosphatase Glycoprotein from Barley Seeds // Int. J. Biochem. 1985. V.17. N.3. P.319−323.
  209. Patel R.S., Odermatt E., Schwarzbauer J., Hynes R. Organization of the Fibronectin Gene Provides Evidence for Exon Shuffling During Evolution // The EMBO J. 1987. V.6. N.9. P.2565−2572.
  210. Pennell R.I., Knox J.P., Scofield G.N., Selvendran R.R., Roberts K. A Family of Abundant Plasma Membrane-Associated Glycoproteins Related to the Arabinogalactan Proteins Is Unique to Flowering Plants // J. Cell Biol. 1989. V 108. P.1967−1977.
  211. Pereira A.J., Dalby B., Stewart R.J., Doxsey S.J., Goldstein L.S.B. Mitochondrial Association of a Plus End-Directed Microtubule Motor Expressed During Mitosis in Drosophila // J. Cell Biol. 1997. V.136. N.5. P.1081−1090.
  212. Pesce A.S., Grabau E.A. RNA Editing of the Soybean Mitochondrial atp9 Transcript // Plant Physiol. 1993. V.103. N.4. P.1457−1458.
  213. Peumans W.Y., Delacy B.M., Manickam A., Carlier A.R. Efficient Translation of Long-Lived Messengers in Extracts from Dry Pea Primary Axes. Evidence for the Presence of Lectin mRNA // Planta. 1980. V.150. N.4. P.286−290.
  214. Peumans W.J., Van Damme E.J.M. Lectins As Plant Defense Proteins //PlantPhysiol. 1995. V.109. P.347−352.
  215. Peumans W.J., Zey M.D., Stinissen H.M., Broekaert W.F. Isolation and Partial Characterization of a New Lectin from Seeds of the Greater Celandine (Cheladonium majus) II Plant Physiol. 1985. V.78. N.2. P.379−383.
  216. Pfaller R., Neupert W. High-Affinity Binding Sites Involved in the Import of Porin into Mitochondria // The EMBO J. 1987. V.6. N.9. P.2635−2642.
  217. Pfanner N., Solloer T. Mitochondrial Import Receptors for Precursor Proteins // Trends Biochem. Sei. 1991. V.16. N.2. P.63−67.
  218. Politis D.J., Goodman R.N. Localized Cell Wall Appositions: Incompatibility Response of Tobacco Leaf Cells to Pseudomonas pisi // Phytopathology. 1978. V.68.P.309−316.
  219. Poovaiah B.W., Reddy A.S.N., McFadden J.J. Calcium Messenger System: Role of Protein Phosphorylation and Inositol Bisphospholipids // Physiol. Plantarum. 1987. V.69. P.569−573.
  220. Popescu O., Musevic G.N. Self-Recognition by Proteoglycans // Nature. 1997. V.386. P.231−232.
  221. Prestipino G., Ceccarelli D., Conti F., Carafoli E. Interactions of a Mitochondrial Ca -Binding Glycoprotein with Lipid Bilayer Membranes // FEBS Lett. 1974. V.45. N.l. P.99−103.
  222. Pueppke S.G. Examination of Le and Lele Genotypes of Glycine max (L.) Merr. for Membrane-Bound and Buffer-Soluble Soybean Lectin // Plant Physiol. 1981. V.68. N.4. P.905−909.
  223. Puri K.D., Springer T.A. A Schiff Base with Mildly Oxidired Carbohydrate Ligands Stabilizes L-Selectin Rolling Adhesions in Shear Flow // J. Biol. Chem. 1996. V.271. N.10. P.5404−5413.
  224. Pusztai A., Watt W.B. Isolectins of Phaseolus vulgaris. A Comprehensive Study of Fractionation // Biochim. et Biophys. Acta. 1974. V.365. N.2. P.57−71.
  225. Rassow J., von Ahsen O., Borner U., Pfanner N. Molecular Chaperones: Towards a Characterization of the Heat-Shock Protein 70 Family // Trends in Cell Biology. 1997. V.7. P. 129−133.
  226. Reichstein E., Biostein R. Arrangement of Human Erythrocyte Membrane Proteins // J. Biol. Chem. 1975. V.250. P.6256−6263.
  227. Richard S., Masse J.-M., Giuchard J., Breton-Gorins J. Intermitochondrial Junctions in a Subpopulation of Peripheral Blood Lymphocytes from Healthy Subjects // Biol. Cell. 1990. V.70. N. l-2. P.27−32.
  228. Richardson J.M., Evans P.D., Homans S.W., Donohue-Rolfe A. Solution Structure of the Carbohydrate-Binding B-Subunit Homopentamer of Verotoxin VT-1 from E. coli II Nature Structural Biology. 1997. V.4. N.3. P. 190 193.
  229. Richarme G., Kohiyama M. Amino Acid Specificity of the Escherichia coli Chaperone Gro EL (Heat Shock Protein 60) // J. Biol. Chem. 1994. V.269. N.10. P.7095−7098.
  230. Rojo E.E., Stuart R.A., Neupert W. Conservative Sorting of F0-ATPase Subunit 9: Export from Matrix Requires A pH Across Inner Membrane and Matrix ATP // The EMBO J. 1995. V.14. N.14. P.3445−3451.
  231. Satav J.G., Johnston R.F., Monk B., Criddle R.S. Inhibition of Yeast Mitochondrial ATPase by Concanavalin A // Arch. Biochem. Biophys. 1980. V.199. N.l. P.110−116.
  232. Schein S.J., Colombini M., Finkelstein A. Reconstitution in Planar Lipid Bilayers of a Voltage-Dependent Anion-Selective Channel Obtained from Paramecium Mitochondria // J. Membr. Biol. 1976. V.30. P.99−120.
  233. Schindler T., Bergfeld R., Schopfer P. Arabinogalactan Proteins in Maize Coleoptiles: Developmental Relationship to Cell Death During Xylem Differentiation but not to Extension Growth // The Plant J. 1995. V.7. N.l. P.25−36.
  234. Schmidt E.L., Bohlool B.B. The Role of Lectins in Symbiotic Plant-Microbe Interactions // Encycl. Plant Physiol., New Ser. 1981. V.13B. P.658−677.
  235. Schmitt M., Neupert W., Langer T. The Molecular Chaperone Hsp78 Confers Compartment-Specific Thermotolerance to Mitochondria // J. Cell Biol. 1996. V.134. N.6. P.1375−1386.
  236. Schneider H.-C., Westermann B., Neupert W., Brunner M. The Nucleotide Exchange Factor MGE Exerts a Key Function in the ATP-Dependent Cycle of mt-Hsp70-Tim44 Interaction Driving Mitochondrial Protein Import // The EMBO J. 1996. V.15. N.21. P.5796−5803.
  237. Schopfer P. Cytochemical Identification of Arabinogalactan Protein in the Outer Epiderman Wall of Maize Coleoptiles // Planta. 1990. V.183. P.139−142.
  238. Schrevens A., Nassauw L.V., Callebant M., Harrisson F. Heparan Sulphate Proteoglycans in the Chicken Embryo Detected by Conbocal Laser Scaining Microscopy // Cell Biology International. 1997. V.21. N. 1. P.37−61.
  239. Schuts B.C., Pueppke S.C. Peanut Lectin: Interaction with Rhisobia and Distribution in Arachis Hypogara II Plant Physiol. 1978. V.61. N.4. P.59−61.
  240. Schwarzbauer J.E., Patel R.S., Fonda D., Hynes O.R. Multiple Sites of Alternative Splicing of the Rat Fibronectin Gene Transcript // The EMBO J. 1987. V.6. N.9. P.2573−2580.
  241. Schwertner H.A., Biale J.B. Lipid Composition of Plant Mitochondria and Chloroplasts // J. of Lipid Research. 1973. V.14. N.2. P.235−242.
  242. Seligman A.M., Karnovsky M.J., Wasserkrug H.L., Hanker M.J. Nondroplet Ultrastructural Demonstration of Cytochrome Oxidase Activity with a Polymerizing Osmiophilic Reagent, Diaminobenzidine (DAB) // J. Cell Biol. 1968. V.38. N.l. P. l-14.
  243. Sequeira L. Lectins and Their Role in Host-Pathogen Specificity // Annu. Rev. Phytopathol. 1978. V.16. P.453−481.
  244. Sharon N., Lis H. Lectins: Cell Agglutinating and Sugar-Specific Proteins // Science. 1972. V. 177. N.4053. P.949−959.
  245. Sharon N., Lis H. Legume Lectins a Large Family of Homologous Proteins// FASEB J. 1990. V.4. N. 14. P.3198−3208.
  246. Sheldon P. S., Bowles D.J. The Glycoprotein Precursor of Concanavalin A Is Converted to an Active Lectin by Deglycosylation // EMBO J. 1992. V. l 1. N.4. P. 1297−1301.
  247. Shin Y.-L., Wang W.-P., Zhang H., Wang K.-Y., Guo M. Cation Channels Formed in Lipid Bilayers by Lectin from Pinellia fernata II Acta Physiol. Sin. 1992. Y.44. N.2. P. 142−148.
  248. Showalter A.M. Structure and Function of Plant Cell Wall Proteins {Review article) // The Plant Cell. 1993. V.5. N.l. P.9−23.
  249. Singer J.A., Mcintosh J.R. Biochemistry and Physiology of Microtubules // Annu Rev. Biochem. 1976. V.45. P.699−720.
  250. Srere P.A. Is There an Organization of Krebs Cycle Enzymes in the Mitochondrial Matrix? // Energy Metabolism Processes in Mitochondria / Eds Mehlman M.A. and Hanson R.W. New York: Academic Press, 1972. P.79−91.
  251. Steck T.L., Dawson G. Topographical Distribution of Complex Carbohydrates in the Erythrocyte Membrane // J. Biol. Chem. 1974. V.249. N.7. P.2135−2142.
  252. Stilmark H. Uber Ricin, Ein Giftiges Ferment Aus der Samen von Ricinus comm. L. und Einigen Anderen Euphorbiaceaen. Inang. Dissertation. Doprat, 1888. 96p.
  253. Stinissen H.M., De Langhe E., Peumans WJ. Hormonal Regulating Rice Embryos // Arch. Int. Physiol, et Biochim. 1984 a. V.92. N.3. P. B106-B107.
  254. Stinissen H.M., Peumans W. J, De Langhe E. Abscisic Acid Promotes Lectin Biosynthesis in Developing and Germinating Rice Embryos // Plant Cell Reports. 1984 b. V.3. P.55−59.
  255. Stirpe F., Olsnes S., Pihl A. Gelonin, a New Inhibitor of Protein Synthesis, Nontoxic to Intact Cells. Isolation, Characterization, and Preparation of Cytotoxic Complexes with Concanavalin A // J. Biol. Chem. 1980. V.255. N.14. P.6947−6953.
  256. Sumner J.B., Howell S.F. The Identification of the Hemagglutinin of the Jack Been with Concanavalin A // J. Bacteriol. 1936. V.32. P.227−237.
  257. Tasaky K., Shibuga N. Purification and Partial Characterization of a Lectin from the Back of Japanese Elderberry (Sambucus Zieboldiang) // Plant and Cell Physiol. 1989. V.30. N.6. P.899−903.
  258. Thorsness P.E., Fox T.D. Escape of DNA from Mitochondria to the Nucleus in Saccharomyces cerevisiae II Nature. 1990. V.346. P.376−379.
  259. Van Damme E.J.M., Balzarini J., Smeets K., Van Leuven F., Peumans W.J. The Monomeric and Dimeric Mannose-Binding Proteins from the Orchidaceae Species Listera ovata and Epipactis hel’leborine: Sequence
  260. Homologies and Differences in Biological Activities // Glycoconjugate J. 1994. V. l 1. P.321−332.
  261. Van Hoist G.-J., Klis F.M., de Wildt P.J.M, Hazenberg C.A.M, Buijs J., Stegwee D. Arabinogalactan Protein from a Crude Cell Organelle Fraction of Phaseolus vulgaris L. // Plant Physiol. 1981. V.68. P.910−913.
  262. Vargas-Alberes F., Hernandez J., Cordoba F., Zenteno E. Isolation of an Immunosuppressive Lectin from Phaseolus vulgaris L. cv Cacahuate Using Stroma // Prep. Biochem. 1993. V.23. N.4. P.473−483.
  263. Velez-Granell C.S., Arias A.E., Torres-Ruiz J.A., Bendayan M. Presence of Chromatium vinosum Chaperonins 10 and 60 in Mitochondria and Peroxisomes of Rat Hepatocytes // Biology of the Cell. 1995. V.85. N.l. P.67−75.
  264. Vollenweider F., Kappeler F., Itin C., Hauri H.-P. Mistargeting of the Lectin ERGIC-53 to the Endoplasmic Reticulum of HeLa Cells Impairs the Secretion of a Lysosomal Enzyme // J. Cell Biol. 1998. V.142. N.2. P.377−389.
  265. Wagner I., Artl H., Dyck L.V., Langer T., Neupert W. Molecular Chaperones Cooperate with PIM1 Protease in the Degradation of Misfolded Proteins in Mitochondria//The EMBO J. 1994. V.13. N.21. P.5135−5145.
  266. Walzel H., Hirabayashi J., Kasai K.-I., Brock J., Neels P. Cell Calcium Signalling Induced by Endogenous Lectin Carbohydrate Interaction in the Jurkat T Cell Line // Glycoconjugate J. 1996. V.13. N.l. P.99−105.
  267. Watkins W.M., Morgan W.T.J. Neutralization of Anti-H
  268. Weiner J.S., Rudy B. Effects of Detergent on the Binding of Solubilized Sodium Channels to Immobilized Wheat Germ Agglutinin Structural Implications //Biochim. Biophys. Acta. 1988. V.944. P.521−526.
  269. Yamagami K., Terayama H. Ca -Binding Sites in Plasma Membranes of Rat Liver and Hepatoma Cells and Effect of Concanavalin A onthe Ca2+fj i
  270. Binding Sites and Cellular Uptake of Ca // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V.558. N.2. P.199−213.
  271. Yang R.-Y., Hsu D.K., Liu F.-T. Expression of Galectin-3 Modulates T-Cell Growth and Apoptosis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V.93. N.13. P.6737−6742.
  272. Yoshida K. Novel Lectins in the Endoplasmic Reticulum of Wheat Germ and Their Possible Role // Plant and Cell Physiol. 1978. V.19. N.7. P.1301−1307.
  273. Yves B., Pierre R., Christian C. X-ray Structure of a (a-Man (1−3) p-Man (1−4) GlcNAc)-Lectin Complex at 2,1-A Resolution. The Role of Water in Sugar-Lectin Interaction//!. Biol. Chem. 1990. V.265. N.30. P.18 161−18 165.
  274. Zhang Q., Tector M., Salter R.D. Calnexin Recognizes Carbohydrate and Protein Determinants of Class I Major Histocompatibility Complex Molecules // J. Biol. Chem. 1995. V.270. N.8. P.3944−3948.
  275. Zhu K., Huesing J.E., Shade R.E., Bressan R.A., Hasegawa P.M., Murdock L.L. An Insecticidal N-Acetylglucosamine-Specific Lectin Gene from Griffonia simplicifolia (Leguminosae) // Plant Physiol. 1996. V.110. N.l. P. 195 202.
  276. Zizi M., Forte M., Blachly-Dyson E., Colombini M. NADH Regulates the Gating of VDAC, the Mitochondrial Outer Membrane Channel // J. Biol. Chem. 1994. V.269. N.3. P.1614−1616.
  277. Автор выражает глубокую благодарность Наталье Владимировне Обручевой за ценные советы и консультации.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!