Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Исследование взаимодействия РНК-и ДНК-полимераз с матрицами и субстратами в водных и коллоидных растворах

Диссертация: Исследование взаимодействия РНК-и ДНК-полимераз с матрицами и субстратами в водных и коллоидных растворах
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Остальные задачи и связанные с ними проблемы рассмотрены в соответствующих главах. Сама рукопись включает в себя три главы обзора литературы, где рассматриваются современные достижения в исследовании комплекса ДНК-полимераза а-праймаза, Т7 РНК-полимеразы, а также описываются основные подходы и результаты исследования ферментов в области мицеллярной энзимологииглаву «Материалы и Методы» — четыре… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ДНК-ПОЛИМЕР АЗА а-ДНК-ПРАЙМАЗА: СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ (ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР)
    • 1. 1. ДНК-ПОЛИМЕР АЗА а-ДНК-ПРАЙМАЗА IN VIVO.'
    • 1. 2. Структура комплекса ДНК-полимер аза а-ДНК-праймаза
    • 1. 3. ДНК-праймаза
    • 1. 4. ДНК-полимераза а
    • 1. 5. Точность ДНК-праймазы и ДНК-полимеразы а
  • ГЛАВА 2. Т7 РНК-ПОЛИМЕРАЗА (ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР)
    • 2. 1. Молекулярные свойства Т7 РНК-полимеразы
    • 2. 2. Структурно-функциональные свойства т7 РНК-полимеразы
    • 2. 3. Кристаллическая структура Т7 РНК полимеразы
    • 2. 4. Взаимодействие с промотором и стадия инициации
    • 2. 5. Биохимические свойства процесса элонгации транскрипта
    • 2. 6. Блокирование удлинения транскрипта
    • 2. 7. Необычные транскрипционные свойства т7 РНК-полимеразы
    • 2. 8. Модели структуры третичного комплекса и процесса элонгации транскрипта
    • 2. 9. Транскрипция РНК-матриц.*
    • 2. 10. «Беспромоторный» синтез РНК
    • 2. 11. Мутантные формы Т7 РНК-полимеразы
  • ГЛАВА 3. МИЦЕЛЛЯРНАЯ ЭНЗИМОЛОГИЯ (ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР)
    • 3. 1. Структура обращенных мицелл
    • 3. 2. Свойства воды в обращенных мицеллах
    • 3. 3. Межмицеллярный обмен
    • 3. 4. реакционная способность реагентов в обращенных мицеллах
    • 3. 5. Четыре важных для энзимологии свойства систем вода-ПАВ-органический растворитель
    • 3. 6. солюбилизация и свойства белков в обращенных мицеллах
    • 3. 7. влияние воды и растворителя на ферментативный катализ в обращенных мицеллах
    • 3. 8. вода, конформа1 (ионная ПОДВИЖНСЧЛЪ ферментов. И КАТАЛИЗ
    • 3. 9. взаимодействия и диссоциация белков в обращенных мицеллах
    • 3. 10. Свойства нуклеиновых кислот в обращенных мицеллах
    • 3. 11. Биологические структуры в обращенных мицеллах
    • 3. 12. Ферменты в жидкокристаллических мезофазах
  • ГЛАВА 4. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 4. 1. ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ДНК-ПРАЙМАЗЫ С МАТРИЦАМИ РАЗЛИЧНОЙ ДЛИНЫ И СТРУКТУРЫ
    • 4. 2. ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ Т7 РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ С NTP И ИХ ПРОИЗВОДНЫМИ
    • 4. 3. ФРАГМЕНТ КЛЕНОВА И КОМПЛЕКС ДНК-ПОЛИМЕРАЗА а-ПРАЙМАЗА В ОБРАЩЕННЫХ МИКРОЭМУЛЬСИЯХ РАЗЛИЧНОГО СОСТАВА
    • 4. 4. ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА ВИЧ-1, ФРАГМЕНТ КЛЕНОВА, Т7 РНК-ПОЛИМЕРАЗА И ТТЕ
  • ДНК-ПОЛИМЕРАЗА В ОБРАЩЕННЫХ МИКРОЭМУЛЬСИЯХ
  • ГЛАВА 5. ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ДИК-ПРАЙМАЗЫ С МАТРИЦАМИ РАЗЛИЧНОЙ ДЛИНЫ И СТРУКТУРЫ (РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ)
    • 5. 1. роль длины матрицы
    • 5. 2. Роль
  • СТРУКТУРЫ МАТРИЦЫ
    • 5. 3. СИНТЕЗ ПРАЙМЕРОВ НА МАТРИЦАХ POLY (DT) И POLY (DC, DT)
    • 5. 4. кинетика синтеза РНК на матрице POLY (DT)
    • 5. 5. механистическая концепция синтеза PHK-праймера
  • ГЛАВА 6. ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ Т7 РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ С NIT И ИХ ПРОИЗВОДНЫМИ (РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ)
    • 6. 1. квазистационарный подход к описанию синтеза РНК Т7 РНК-полимеразой
    • 6. 2. взаимодействие Т7 РНК-полимеразы с NTP
    • 6. 3. взаимодействие Т7 РНК-полимеразы с DNTP
    • 6. 4. взаимодействие Т7 РНК-полимеразы с аналогами СТР
  • ГЛАВА 7. ФРАГМЕНТ КЛЕНОВА И КОМПЛЕКС ДНК-ПОЛИМЕРАЗА а-ПРАЙМАЗА В ОБРАЩЕННЫХ МИКРОЭМУЛЬСИЯХ (РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ)
    • 7. 1. активность ДНК-полимер азы в АОТ, СТАВ, SDS и bru 58 обращенных микроэмульсиях
    • 7. 2. зависимость активности ДНК-полимеразы от состава микроэмульсий. у
    • 7. 3. ЗАВИСИМОСТЬ АКТИВНОСТИ ДНК-ПОЛИМЕРАЗЫ ОТ КОНЦЕНТРАЦИИ MGAC2, ТРИС-АС И РН
    • 7. 4. Зависимость активности ДНК-полймеразы и совместной активности ДНК-полимеразы апраймазы от wc
    • 7. 5. процессивность ДНК-полимеразы в обращенных микроэмульсиях
    • 7. 6. процессивность ДНК-полимеразы при высоких концентрациях воды
    • 7. 7. ОСОБЕННОСТИ СОСТАВА ОБРАЩЕННЫХ МИКРОЭМУЛЬСИЙ
  • ГЛАВА 8. ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА ВИЧ-1, ФРАГМЕНТ КЛЕНОВА, Т7 РНК-ПОЛИМЕРАЗА И ТТЕ ДНК-ПОЛИМЕРАЗА В ОБРАЩЕННЫХ МИКРОЭМУЛЬСИЯХ (РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ)
    • 8. 1. повышение ферментативной активности с помощью щелочных агентов
    • 8. 2. фрагмент кленова в обращенных микроэмульсиях
    • 8. 3. тте днк-полимераза В обращенных микроэмульсиях
    • 8. 4. обратная транскриптаза ВИЧ-1 в обращенных микроэмульсиях
    • 8. 5. Т7 РНК-полимераза в обращенных микроэмульсиях
  • ВЫВОДЫ

Исследование взаимодействия РНК-и ДНК-полимераз с матрицами и субстратами в водных и коллоидных растворах (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В основе процессов репликации, транскрипции и репарации лежит матричный биокатализ. Сущность матричного биосинтеза заключается в последовательной полимеризации нуклеозидмонофосфатов в РНКили ДНК-продукт на основе их комплементарности к основаниям матрицы ДНК или РНК. Механизм «взаимодействия ДНКи РНК-полимераз с матрицами, праймерами и нуклеозидтрифосфатами является ключевой проблемой матричного биокатализа. С другой стороны, сам биокатализ протекает не в разбавленных растворах, а в сложноорганизованных клеточных структурах, которые накладывают ограничения на протекание ферментативного процесса, и на базе этого возникает большое разнообразие используемых клетками механизмов регуляции матричных процессов. Попытки установить механизмы действия ДНКи РНК-полимераз на молекулярном уровне в живых клетках сталкиваются с серьезными трудностями, связанными со сложной организацией клеточных структур, и это составляет вторую фундаментальную проблему.

Третья фундаментальная проблема связана с эволюцией живых организмов и изменением условий существования жизни, в том числе вызванных техногенной деятельностью человека. В этом случае возникают вопросы о том, как возникла жизнь, как она развивается и как будет развиваться в будущем. Здесь определяющую роль играет среда обитания, и, чтобы ответить на этот вопросы, требуется знание принципов взаимодействия живых систем с окружающей средой на молекулярном уровне, а также предпосылок и условий протекания биологического катализа. Последнее обстоятельство тесно связано с фундаментальной ролью воды в структурной организации ферментов и в ферментативном катализе.

В рамках этих фундаментальных и сложных для решения проблем и были сформулированы цель и конкретные задачи данного исследования. Цель работыизучить механизмы взаимодействия РНКи ДНК-полимераз с матрицами и субстратами в водных и коллоидных растворах типа «вода в масле». На первый взгляд может показаться неприемлемым использовать обращенные микроэмульсии как модели биологических систем. Но хотелось бы подчеркнуть не адекватность микроэмульсий, а скорее их полезность: что это дает в смысле биологического катализа и белково-нуклеинового взаимодействия. Сравнение поведения матричных ферментов в микроэмульсиях позволит выделить те свойства белков и нуклеиновых кислот, которые могут быть важными для ферментативного катализа.

Конкретные задачи данного исследования сводятся к следующему:

1. Исследовать взаимодействие ДНК-праймазы с матрицами различной длины и структуры, определить: а) роль длины и структуры матрицыб) особенности синтеза РНК-праймеров на гетероматрицахв) кинетику синтеза РНК на матрице ро1у (ёТ). На основе этих данных выработать общую концепцию синтеза РНК-праймеров ДНК-праймазой.

2. Исследовать взаимодействие Т7 РНК-полимеразы с ЖР и арилазидопроизводными СТР, вывести уравнение квазистационарной скорости синтеза РНК Т7 РНК-полимеразой и определить кинетические параметры взаимодействия РНК-полимеразы с ЫТР, сЮТР и аналогами СТР на однои двухцепочечных матрицах.

3. Исследовать активность фрагмент Кленова и комплекса ДНК-полимераза а-праймаза в обращенных микроэмульсиях различного состава, определить: а) зависимость активности ДНК-полимераз от состава микроэмульсий, концентрации ионов М£2+, ионной силы и рН, б) зависимость активности и процессивности ДНК-полимераз от концентрации воды.

4. Провести сравнительное исследование активности и процессивности обратной транскриптазы ВИЧ-1, фрагмента Кленова, Т7 РНК-полимеразы и 1Че ДНК-полимеразы в зависимости от структуры матрицы и концентрации воды в обращенных микроэмульсиях.

Остальные задачи и связанные с ними проблемы рассмотрены в соответствующих главах. Сама рукопись включает в себя три главы обзора литературы, где рассматриваются современные достижения в исследовании комплекса ДНК-полимераза а-праймаза, Т7 РНК-полимеразы, а также описываются основные подходы и результаты исследования ферментов в области мицеллярной энзимологииглаву «Материалы и Методы» — четыре главы посвященны результатам и их обсуждению, которые построенны на основе сформулированных выше задач и включают в себя три аспекта матричного биокатализа: узнавание матрицы ДНК-праймазой, отбор субстрата Т7 РНК-полимеразой, влияние микроокружения (особенно воды) на активность и процессивность РНКи ДНК-полимераз- «Выводы» и «Список Литературы» .

выводы.

1. В ходе анализа РНК-продуктов, синтезируемых ДНК-праймазой на различных по длине и структуре матрицах показано, что: а) минимальной матрицей может служить динуклеотид, на коротких матрицах могут синтезироваться длинные РНК-продукты (длиннее матрицы) — б) фермент связывается с 10 н. матрицы за счет универсального механизма, независящего от длины и структуры матрицы, а также за счет гидрофобных взаимодействий с основаниями матрицыв) синтез РНК происходит процессивно и всегда начинается de novo. На основе тщательного анализа экспериментальных и литературных данных впервые предложена механистическая концепция синтеза РНК ДНК-праймазой.

2. Исследовано взаимодействие Т7 РНК-полимеразы с NTP и dNTP в присутствии матриц poly (dT), акт. ДНК и Т7 ДНК. Выведено выражение для квазистационарной скорости накопления продукта, учитывающее взаимодействие фермента с субстратом и матрицей в одном цикле полимеризации без учета абортивной транскрипции. Показано, что на матрице poly (dT) отбор субстратов Т7 РНК-полимеразой осуществляется не на стадии их связывания в активном центре фермента, а на стадии каталитического превращения или предшествующих ему конформационных изменений фермента. Показано, что арилазидопроизводные С TP достаточно прочно связываются с РНК-полимеразой и после фотоиндуцируемого ко’валентного присоединения к ферменту вызывают его инактивацию.

3. Впервые показана способность ДНК-полимеразы, а и фрагмента Кленова катализировать синтез ДНК в обращенных микроэмульсиях с низким содержанием воды. Определены основные условия протекания зависимого от матрицы ферментативного процесса и выявлены основные требования к составу микроэмульсий. Впервые получены и использованы для изучения матричного биокатализа сложные по составу микроэмульсии типа «вода в масле» .

4. Открыта, что щелочные агенты повышают эффективность матричного биокатализа в обращенных микроэмульсиях. Оптимизирован состав микроэмульсий. Впервые экспериментально показано различное влияние концентрации воды на активность и процессивность разных групп полимераз в обращенных микроэмульсиях.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Hozak P., Hassan А.В., Jackson D.A., Cook P.R. Visualization of replication lactonesattached to nucleoskeleton // Cell. 1993. V. 73. P. 361−373.
  2. Smith H.C., Puvion E" Buchholtz L.A., Berezney R. Spatial distribution of DMA loopattachment and replicational sites in the nuclear matrix // J. Cell Biol. 1984. V. 99. P. 1794−1802.
  3. Hozak P., Jacbon D.A., Cook P.R. Replication factories and nuclear bodies: theultrastructural characterization of replication sites during the cell cycle // J. Cell Sci. 1994. V. 107. P. 2191−2202.
  4. Miscia S., CataldiA., Ognibene A., Martelli A.M., Manzoli L., BilliA.M., De Marchis C"
  5. Cocco L. Evidence for a reduction of the replicative activity of matrix-bound DNA polymerase alpha following treatment with phospholipase С // Cell Biol. Int. Rep. 1988. V. 12. P. 347−354.
  6. Nair C.K., Mukherjee A., Singh B.B. Nuclear matrix bound DNA polymerase-beta in mousefibrosarcoma: effect of gamma-radiation // Indian J. Exp. Biol. 1996. V. 34. P. 868−869.
  7. Tubo R.A., Berezney Nuclear matrix-bound DNA primase. Elucidation of an RNApriming system in nuclear matrix isolated from regenerating rat liver // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 6637−6642. '
  8. Tubo R.A., Berezney R. Pre-replicative association of multiple replicative enzyme activitieswith the nuclear matrix during rat liver regeneration // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 1148−1154.
  9. Collins J.M., Chu A.K. Binding of the DNA polymerase alpha-DNA primase complex tothe nuclear matrix in HeLa cells // Biochemistry. 1987. V. 26. P. 5600−5607.
  10. Tubo R.A., Berezney R. Identification of 100 and 150 S DNA polymerase alpha-primasemegacomplexes solubilized from the nuclear matrix of regenerating rat liver // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. V. 5857−5865.
  11. Wood S.H., Collins J.M. Preferential binding of DNA primase to the nuclear matrix in HeLa cells // J. Biol. Chem. 1986. V. 261. P. 7119−7122.
  12. Jones C., Su R.T. DNA polymerase alpha from the nuclear matrix of cells infected with simian virus 40 //Nucleic Acids Res. 1982. V. 10. P. 5517−5532.
  13. Biswas E.E., Chen P.H., Biswas S.B. Purification and characterization of a yeast DNA polymerase alpha complex with associated primase, 5', 3'-exonuclease and DNA-dependent ATPase activities // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 13 393−13 398.
  14. Nasheuer H.P., von Winkler ?>., Schneider G, Dornreiter /., Gilbert I, Fanning E. Purification and functional characterization of bovine RP-A in an in vitro SV40 DNA replication system// Chromosoma. 1992. V. 102. P. 52−59.
  15. Rapaport E., Zamecnik P.C., Baril E.F. Association of diadenosine 5', 5"'-Pl, P4-tetraphosphate binding protein with He La cell DNA polymerase alpha 11 J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 12 148−12 151.
  16. E.F., Coughlin S.A., Zamecnik P.C. 5', 5'"-Pl, P4 diadenosine tetraphosphate (Ap4A): a putative initiator of DNA replication // Cancer Invest. 1985. V. 3. P. 465−471.
  17. Rapaport E., Zamecnik P.C., Baril E.F. HeLa cell DNA polymerase alpha is tightly associated with tryptophanyl-tRNA synthetase and diadenosine 5', 5'"-Pl, P4-tetraphosphate binding activities // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1981. V. 78. P. 838−842.
  18. Colomer J., Lopez-Girona A., Agell N., Bachs O. Calmodulin regulates the expression of cdks, cyclins and replicative enzymes during proliferative activation of human T lymphocytes // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. V. 200. P. 306−312.
  19. Cao Q.P., McGrath C.A., Baril E.F., Quesenberry P.J., Reddy G.P. The 68 RDa calmodulin-binding protein is tightly associated with the multiprotein DNA polymerase alpha-primase complex in HeLa cells //Biochemistry. 1995. V. 34. P. 3878−3883.
  20. Jaumot M., GranaX., Giordano A., Reddy P. V., AgellN., Bachs O. Cyclin/cdk2 complexes in the nucleus of HeLa cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. V. 203. P. 1527−1534.
  21. Voitenleitner C., Fanning E., Nasheuer H.P. A-dependent kinases regulates initiation of DNA replication in vitro // Oncogene. 1997. V. 14. P. 1611−1615.
  22. Peck V.M., Gerner E. W., Cress A.E. A DNA polymerase alpha-associated 56 kDa potein-kinase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1993. V. 190. P. 325−331.
  23. Schneider C., Weisshart K., Guarino L.A., Dornreiter I., Fanning E. Species-specific functional interactions of DNA polymerase alpha-primase with simian virus 40 (SV40) T antigen require SV40 origin DNA // Mol. Cell Biol. 1994. V. 14. P. 3176−3185.
  24. Takemura M., Ohta N., Furuichi Y., Takahashi T., YoshidaS., Olson M.O., Umekawa H. Stimulation of calf thymus DNA polymerase alpha activity by nucleolar protein B23 // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. V. 199. P. 46−51.
  25. Waga S., Stillman B. The DNA replication fork in eukaryotic cells // Annu. Rev. Biochem. 1998. V. 67. P. 721−751
  26. Yoshida S" Simbulan C.M. Interaction of poly (ADP-ribose)polymerase with DNA polymerase alpha // Mol. Cell Biochemistry. 1994. V. 138. P. 39−44.
  27. Eki T. Poly (ADP-ribose) polymerase inhibits DNA replication by human replicative DNA polymerase alpha, delta and epsilon in vitro // FEBS Lett. 1994. V. 356. P. 261 266.
  28. Simbulan C.M.G., Koizumi K.T., Shoji M., Taki T., Yoshida T. Sphingosine inhibits the synthesis of RNA primers by primase in vitro // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 90 079 012.
  29. Stadlbauer F., Brueckner A., Rehfuess C., Eckerskorn C., Lottspeich F., Forster V., Tseng B.Y., Nasheuer H.P. DNA replication in vitro by recombinant DNA-polymerase-alpha-primase // Eur. J. Biochemistry. 1994. V. 222. P. 781−793.
  30. Santocanale C" Foiani M., Lucchini G., Plevani P. The isolated 48,000-dalton subunit of yeast DNA primase is sufficient for RNA primer synthesis // J. Biol. Chem.-'1993. V. 1993. V. 268. P. 1343−1348.
  31. Collins K.L., Russo A.A.R., Tseng B.Y., Kelly T.J. The role of the 70 kDa subunit of human DNA polymerase alpha in DNA replication // EMBO J. 1993. V. 12. P. 45 554 566.
  32. Bakkenist C.J., Cotter ill S. The 50-kDa primase subunit of Drosophila melanogaster DNA polymerase alpha. Molecular characterization of the gene and functional analysis of the overexpressed protein // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 26 759−26 766.
  33. Grosse F., Nasheuer H. P. Structure and properties of the immunoaffinity-purified DNA polymerase qc-primase complex // Cancer Cells. 1988. V. 6. P. 397−402.
  34. Copeland W.C., Wang T.S.F. Enzymatic characterization of the individual mammalian primase subunits reveals a biphasic mechanism for initiation of DNA replication // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 26 179−26 189.
  35. Mizuno T., Okamoto T., Yokoi M" IzumiM., Kobayashi A., Hachiya T., Tamai K., Inoue
  36. T., Hanaoka F. Identification of the nuclear localization signal of mouse DNA primase: nuclear transport of p46 subunit is facilitated by interaction with p54 subunit // J. Cell Sei. 1996. V. 109. P. 2627−2636.
  37. Doronin S.V., Dobrikov M.I., Lavrik 0.1. Photoaffinity labelling of DNA polymerase cc primase complex based on catalytic competence of a dNTP reactive analog // FEBS Lett. 1992. V. 313. P. 31−33.
  38. Conaway R. C., Lehman I.R. Synthesis by the DNA primase of Drosophila melanogaster of a primer with a unique chain length // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1982. V. 79. P. 4585−4588.
  39. Yamaguchi M., Hendrickson E.A., DePamphilis M.L. DNA primase-DNA polymerase alpha from simian cells. Modulation of RNA primer synthesis by ribonucleoside triphosphates // J. Biol. Chem. 1985. V. 260. P. 6254−6263.
  40. Conaway R.C., Lehman I.R. A DNA primase activity associated with DNA polymerase alpha from Drosophila melanogaster embryos // Proc. Natl. Acad. Sei. USA*. 1982. V. 79. P. 2523−2527.
  41. Schneider A., Smith R.W.P., Kautz A. R., Weisshart K., Grosse F., Nasheuer H.-P. Primase activity of human DNA primase. Divalent cations stabilize the enzyme activity of p48 subunit //J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 21 608−21 615.
  42. Roth I. Eukaryotic primase // J. Biol. Chem. 1987. V. 165. P. 473−481.
  43. Cotterill S., Chui G., Lehman I.R. DNA polymerase-primase from embryos of Drosophila melanogaster. DNA primase subunits//J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 16 105−16 108.
  44. Yamaguchi M., Hendrickson E.A., DePamphilis M.L. DNA primase-DNA polymerase alpha from simian cells: sequence specificity of initiation sites on simian virus 40 DNA // Mol. Cell Biol. 1985. V. 5. P. 1170−1183.
  45. Galli I., Iguchi-Ariga S.M., Ariga H. The AT-rich tract of the SV40 ori core: negative synergism and specific recognition by single stranded and duplex DNA binding proteins //Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. P. 3333−3339.
  46. Benbow R.M., Zhao J., Larson D.D. On the nature of origins of DNA replication in eukaryotes // Bioassays. 1992. V. 14. P. 661−670.
  47. Suzuki M., Savoysky E., Izuta S., Tatebe M., Okajima T., Yoshida S. RNA priming coupledwith DNA synthesis on natural template by calf thymus DNA polymerase alpha-primase //Biochemistry. 1993. V. 32. P. 12 782−12 792.
  48. Suzuki M, Izuta S, Savoysky E, Sakurai T, Simbulan C., Tatebe M., Kojima K., Yoshida S. Deoxypyrimidine cluster mediates the priming by calf thymus DNA primase subunit // Biochem. Mol. Biol. Int. 1993. V. 29. P. 645−652.
  49. Parker W.B., Cheng Y.C. Inhibition of DNA primase by nucleoside triphosphates and their arabinofuranosyl analogs //Mol. Pharmacol. 1987. V. 31. P. 146−151.
  50. Philippe M., Rossignol J.M., De Recondo A.M. DNA polymerase alpha associated primase from rat liver: physiological variations // Biochemistry. 1986. V. 25. P. 1611−1615.
  51. Gronostajski R.M., Field J., Hurwitz J. Purification of a primase activity associated with DNA polymerase alpha from HeLa cells // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 9479−9486.
  52. Holmes A.M., Cheriathundam E., Bollum F.J., Chang L.M. Initiation of DNA synthesis by the calf thymus DNA polymerase-primase complex // J. Biol. Chem. 1985. V. 260. P. 10 840−10 846.
  53. Grosse F., Bialek G., Zhang S. How is the fidelity of eukaryotic DNA-replication achieved // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1991. V. 372. P. 666.
  54. Podust V.N., Vladimirova O. V., Manakova E.N., Lavrik O. I Eukaryotic DNA primase. Abortive synthesis of oligoadenylates //FEBS Lett. 1991. V. 280. P. 281−283.
  55. Podust V.N., Vladimirova O. V., Lavrik O.I. Human placenta DNA primase: purification of enzyme and analysis of RNA primer synthesis // Biochemistry Int. 1991. V. 23. P. 1195−1204.
  56. Tseng B. Y., Ahlem C.N. A DNA primase from mouse cells. Purification and partial characterization // J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 9845−9849.
  57. Chang L.M., Rafter E., Augl C., Bollum F.J. Purification of a DNA polymerase-DNA primase complex from calf thymus glands // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 1 467 914 687.
  58. SheaffR.J., Kuchta R.D. Mechanism of calf thymus DNA primase: slow initiation, rapid polymerization, and intelligent termination // Biochemistry. 1993. V. 32. P. 3027−3037.
  59. Kuchta R. D., Istley D., Kravig K.D., Schubert S., Harris B. Inhibition of DNA primase and polymerase a by. irabinofuranosylnucleoside triphosphates and related compounds I I Biochemistry. 1993. V. 31. P. 4720−4728.
  60. Podust V.N., Lavrik O L, Nasheuer H. P., Grosse F. DNA-Polymerase Alpha-DNA
  61. Primase from Human-Placenta Immunoaffinity Purification and Preliminary
  62. Characterization // FEBS Lett. 1989. V. 245. P. 14−16.
  63. Sheaff R.J., Kuchta R.D., Ilsley D. Calf thymus DNA polymerase alpha-primase:comunication" and primer-template movement between the two active sites // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 2247−2254.
  64. Yagura Т., Tanaka S., Kozu Т., Seno Т., Korn D. Tight association of DNA primase with a subspecies of mouse DNA polymerase alpha // J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 66 986 700.
  65. Nevinsky G.A., Veniaminova A.G., LevinaA.S., Podust V.N., Lavrik O.I., Holler E. Structure-function analysis of mononucleotides and short oligonucleotides in the priming of enzymatic DNA synthesis // Biochemistry. 1990. V. 29. P. 1200−1207.
  66. Anarbaev R.O., Vladimirova О. V., Lavrik O.I. The interaction of synthetic templates witheukaryotic DNA primase // Eur. J. Biochem. 1995. V. 228. P. 60−67.
  67. Hu S.Z., Wang T.S., Korn D. DNA primase from KB cells: evidence for a noVell model of primase catalysis by highly purified primase-polymerase a-complex // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 2602−2609.
  68. Sheaff R.J., Kuchta R.D., Istley D. Calf thymus DNA polymerase alpha-primase:comunication" and primer-template movement between the two active sites // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 2247−2254.
  69. Sousa.R., Padilla R. A mutant T7 RNA polymerase as a DNA polymerase // EMBO J.1995. V. 14. P. 4609−4621.
  70. KostyukD.A., DraganS. M., Lyakhov D. L., Rechinsky V. O., Tunitskaya V.L., Chernov B.K., Kochetkov S.N. Mutants of T7 RNA polymerase that are able to syiiihesize both RNA and DNA // FEBS Lett. 1995. V. 369. P. 165−168.
  71. B.JI., Мемелова Л. В., КостюкД.А., Гудима С. О., Кочетков С. Н. Исследование закономерностей утилизации дезоксирибонуклеозидтрифосфатов мутантными формами РНК-полимеразы бактериофага Т7 // Молекуляр. биология. 1997. Т. 31. С. 353−359.
  72. Fisher P.A., Korn D. Ordered sequential mechanism of substrate recognition and binding by KB cell DNA polymerase alpha // Biochemistry. 1981. V. 20. P. 4560−4569.
  73. P.A., Wang T.S., Кот D. Enzymological characterization of DNA polymerase alpha. Basic catalytic properties processivity, and gap utilization of the homogeneous enzyme from human KB cells // J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 6128−6137.
  74. Oguro M., Nagano H. Inhibition of eukaryotic DNA polymerase-alpha by-polydeoxynucleotides //J. Biochemistry. (Tokyo) 1982. V. 92. P. 599−602.
  75. П. Shimada Т., Yamada M, Miwa M., Nagano H., Mano Y. Differential susceptibilities of DNA polymerases-alpha and -beta to polyanions // Nucleic Acids Res. 1978. V. 5. P. 3427−3438.
  76. Krauss S. W" Mochly-Rosen D., Koshland D.E. Jr, Linn S. Exposure of HeLa DNA polymerase alpha to protein kinase С affects its catalytic properties // J. Biol. Chem.1987. V. 262. P. 3432−3435.
  77. Mikhailov VS., Androsova I.M. Effect of spermine on interaction of DNA polymerasealpha from the loach (Misgumus fossilis) eggs with DNA // Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 783. P. 6−14.
  78. Thompson H.C. Sheaff R.J., Kuchta R.D. Interactions of calf thymus DNA polymerase alpha with primer/templates // Nucleic Acids Res. 1995. V. 23. P. 4109−4115.
  79. Г. А. Закономерности взаимодействия ДНК-полимераз с матрицам, праймерами и нуклеотидами. Дисс. д-ра хим. наук. М.: МГУ. 1990. 500 с.
  80. О.И., Невинский Г. А. Аффинная модификация ферментов: проблемы иперспективы // Итоги науки и техники. Сер. биоорганическая химия. М.: ВИНИТИ, 1988. Т. 13. С. 4−172.
  81. Lavrik O.I., LevinaA.S., Nevinsky G.A., Podust V.N. Role of nucleoside components and internucleotide phosphate groups of oligodeoxyribonucleotide template in its binding to human DNA polymerase alpha // FEBS Lett. 1987. V. 216. P. 225−228.
  82. Лаврик О. И, Невинский Г. А. Белок-нуклеиновые взаимодействия в реакциях, катализируемых ДНК-полимеразами эукариот и прокариот // Биохимия. 1989. Т. 54. С. 757−764.
  83. Knorre D.G., Lavrik O.I., Nevinsky G.A. Protein-nucleic acid interaction in reactions catalyzed with DNA polymerases //Biochemie. 1988. V. 70. P. 655−661.
  84. Kolocheva T.I., Nevinsky G.A., LevinaA.S., Khomov V. V., Lavrik O.I. The Mechanism of recognition of templates by DNA polymerase from pro- and eukaryotes as revealed by affinity modification data//J. Biomol. Struct. Dyn. 1991. V. 9. P. 169−186.
  85. Г. А. Важная роль слабых взаимодействий при узнаваниии ферментами протяженных молекул ДНК и РНК // Молекуляр. биология. 1995. Т. 29. С. 16−37.
  86. Henner A, Furth J. De novo synthesis of a polymer of deoxyadenylate and deoxythymidvlate by calf thymus DNA polymerase alpha // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. P. 3944−3946.
  87. Г. А., Левина A.C., Фролова Е. И., Подуст В. Н. Влияниепраймеров с ДНК-полимеразой, а из плаценты человека // Молекуляр. биология. 1987. Т. 21. С. 1193−1200.
  88. Spadari S., Weissbach А. RNA-primed DNA synthesis: specific catalysis by HeLa cell DNA polymerase alpha // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. P. 503−507.
  89. Kolocheva T.I., Maksakova G.A., Zakharova O.D., Nevinsky G.A. The algorithm of estimation of the Km values for primers in DNA synthesis catalyzed by human DNA polymerase alpha // FEBS Lett. 1996. V. 399. P. 113−116.
  90. Miller P. S., Annan N.D., McParlandK.B., Pulford S.M. Oligothymidylate analogues having stereoregular, alternating methylphosphonate/phosphodiester backbones as primers for DNA polymerase // Biochemistry. 1982. V. 21. P. 2507−2512.
  91. Bialek G., Nasheuer H.P., Goetz K, Behnke В., Grosse F. DNA polymerase alpha-DNA primase from human lymphoblasts. // Biochim. Biophys. Acta. 1988. V. 951. P. 290−297.
  92. Tubo R.A., Martelli A.M., Berezney R. Enhanced processivity of nuclear mafrix bound DNA polymerase alpha from regenerating rat liver// Biochemistry. 1987. V. 26. P. 5710
  93. Hohn KT., Grosse F. Processivity of the DNA polymerase oc-Primase Complex from calf thymus // Biochemistry. 1987. V. 26. P. 2870−2878.
  94. Riedel HD., Konig H., Knippers R. ATP and the processivity of Xenopus laevis DNA • polymerase alpha // Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 783. P. 158−165.
  95. Tan C.K., So M.J., Downey K.M., SoA.G. Apparent stimulation of calf thymus DNA polymerase alpha by ATP // Nucleic Acids Res. 1987. V. 15. P. 2269−2278.
  96. Konig H., Riedel H D., Knippers R. Reactions in vitro of the DNA polymerase-primase from Xenopus laevis eggs. // Eur. J. Biochem. 1983. V. 135. P. 435−442.
  97. Detera S.D., Becerra S.P., Swack J.A., Wilson S.H. Studies on the mechanism of DNA polymerase alpha. Nascent chain elongation, steady state kinetics, and the initiation phase of DNA synthesis // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 6933−6943.
  98. JI. Биохимия. М.: Мир, 1985. 232 с.
  99. Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот. Под ред. A.C. Спирина, М.: Высшая школа, 1990. 352 с.
  100. Bialek G., Grosse F. The DNA synthesizing subunit of polymerase-primase from calf -thymus// J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 2915−2919.
  101. Kunkel Т. A., Loeb L.A. Fidelity of mammalian DNA polymerases // Science. 1981. V. 213. P. 765−767.
  102. Suzuki M., Izuta S., Yoshida S. DNA polymerase alpha overcomes an error-prone pause site in the presence of replication protein-A // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 1 022 510 228.
  103. Lapidot A., Baran N" Manor H. (dT-dC)n and (dG-dA) n tracts arrest single stranded DNA replication in vitro // Nucleic Acids Res. 1989. V. 17. P. 883−900.
  104. Eckert К. A., Kunkel Т. A. Fidelity of DNA synthesis catalyzed by human DNA polymerase alpha and HIV-l reverse transcriptase: effect of reaction pH // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 5212−5220.
  105. Seal G,. Shearman C. W" Loeb L.A. On the fidelity of DNA replication. Studies with human placenta DNA polymerases I I J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 5229−5237.
  106. Bialek G., Grosse F. An error-correcting proofreading exonuclease-polymefase that copurifies with DNA-polymerase-alpha-primase // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 60 246 033.
  107. Salisbury J.G., O’Connor P.J., Sqffhill R. Molecular size and fidelity of DNA polymerase alpha from the regenerating liver of the rat // Biochim. Biophys. Acta. 1978. V. 517. P. 181−185.
  108. Petruska J., Goodman M.F., Boosalis M.S., Sowers L.C., Cheong C, Tinoco I. Jr. Comparison between DNA melting thermodynamics and DNA polymerase fidelity // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1988. V. 85. P. 6252−6256.
  109. Chamberlin M., Ryan Т. II The Enzymes. Boyer P.D. (ed.). Academic Press, Inc., New York. 1982. V. XV, P. 87−108.
  110. Tabor S., Richardson, C.C. A bacteriophage T7 RNA polymerase/promoter system for controlled exclusive expression of specific genes // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1985. V. 82.1074−1078.
  111. Davanloo P., Rosenberg A.H., Dunn J.J., Studier F. W. Cloning and expression of the gene for bacteriophage T7 RNA polymerase // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1984. V. 81. P. 2035−2039.
  112. Arnaud N., Cheynet V, Oriol G., Mandrand B., MaUet F. Construction and expression of a modular gene encoding bacteriophage T7 RNA polymerase // Gene. 1997. V. 199. P.
  113. Sousa R., Chung Y.J., Rose J.P., Wang B.-C. Crystal structure of bacteriophage T7 RNA
  114. Sousa R., Patra ?>., Lafer E.M. Model foe the mechanism of bacteriophage T7 RNAP transcription initiation and termination // J. Mol. Biol. 1992. V. 224. P. 319−334.
  115. F.M., Brent R., Kingston R.E., Moore D.D., Seidman J.G., Smith J.A., Struhl K. 11 Current Protocols in Molecular Biology. 1993. Wiley. New York.
  116. Milligan J.F., Groebe D.R., Wither ell G.W., UhlenbeckO.C. Oligoribonucleotide synthesis using T7 RNA polymerase and synthetic DNA templates // Nucleic Acids Res. 1987. V. 25. P. 8783−8798.
  117. Daube S.S., Von Hippel P.H. RNA displacement pathways during transcription from synthetic RNA-DNA bubble duplexes // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 340−347.
  118. Konarska M.M., Sharp P.A. Replication of RNA by the DNA-dependent RNA polymerase of phage T7 // Cell. 1989. V. 57. P. 423−431.
  119. Konarska M.M., Sharp P.A. Structure of RNAs replicated by the DNA-dependent T7 RNA polymerase // Cell. 1990. V. 63. P. 609−618.
  120. Biebricher C.K., Luce R. Template-free generation of RNA species that replicate with bacteriophage T7 RNA polymerase // EMBO J. 1996. V. 15. P. 3458−3465.
  121. Cazenave C., Uhlenbeck O.C. RNA template-directed RNA synthesis by T7 RNA polymerase // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1994. V. 91. P. 6972−6976.149.156.
  122. Chamberlin M., McGrath J., Waskel! L. New RNA polymerase from Escherichia coli infected with bacteriophage T7 // Nature (London). 1970. V.228. P.227−232.
  123. Niles E" Conlon S., Summers W. Purification and physical characterization of T7 RNA polymerase from T7-infected Escherichia coli // Biochemistry. 1974. V. 13, P. 3904−3911.-
  124. Stahl S., Zinn К. Nucleotide sequence of the cloned gene for bacteriophage T7 RNA polymerase//J. Mol. Biol. 1981. V. 148. P. 481−485.
  125. Chakrabort}! P., Sarkar Huang H, Maltra U. Studies on T3-induced ribonucleic acid polymerase // J. Biol. Chem. 1973. V. 248. P. 6637−6646.
  126. E. Т., Chamberlin M.J. Bacteriophage SP6-specific RNA polymerase // J. Biol. Chem. 1982. V. 257. P. 5772−5778.
  127. Chamberlin M., Ring J. Characterization of T7-specific: ribonucleic acid polymerase I. General properties of the enzymatic reaction and the template specifity of the enzyme // J. Biol. Chem. 1973. V. 248. P. 2235−2244.
  128. McAllister W.T., Kupper H, Bauts K.F. Kinetics of transcription by the bacteriophage T3 RNA polymerase in vitro // Eur. J. Biol. 1973. V.34. P. 489−501.
  129. Golomb M., Chamberlin M. A preliminary map of the major transcription units read by T7 RNA polymerase on the T7 and T3 bacteriophage chromosomes // Proc/Natl. Acad. Sei. USA. 1974. V. 71. P.760- 764.
  130. Studier F. W. Bapteriophage T7 // Science. 1972. V.176. P.367−372.
  131. McAllister W.T., Barrett C. Hybridization mapping of restriction fragments from the early region of bacteriophage T7 DNA I I Virology. 1977. V. 82. P. 275−287.
  132. Dunn J.J., Studier F. W. Nucleotide sequence from the genetic left end of bacteriophage T7 DNA to the beginning of gene 4 //J. Mol. Biol. 1981. V. 148. P. 303−330.
  133. G.G., Martin С. Т., Pham Т. Т., Coleman J.E. Transcription by T7 RNA polymerase is not zinc-dependent and is abolished on amidomethylation of Cysteine-347 // Biochemistry. 1986. V. 25. P. 36−40.
  134. ГрачевM.A., ЗайчиковЕ.Ф., Лухтанов E.A., Максимова Т. Г., Мустаев A.A. Высокоселиктивное аффинное мечение ДНК-зависимой РНК-полимеразы бактериофага Т7 // Биоорган, химия. 1987. Т. 13. С.568−570.
  135. Oakley J., PascaleJ., Coleman J. T7 RNA polymerase: conformation, functional groups, and promoter binding//Biochemistry. 1975. V. 14. P. 4684−4691.
  136. Tabor S., Richardson C.C. A bacteriophage T7 RNA polymerase/promoter system for controlled exclusive expression of specific genes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. V.82. P. 1074−1078.
  137. Ikeda R.A., Richardson C.C. Enzymatic properties of proteotically nicked RNA
  138. Muller D.K., Martin C. T., Coleman J.E. Processivity of proteolytically modified forms of T7 RNA polymerase // Biochemistry. 1988. V. 27. P. 5763−5771.
  139. Ikeda R.A., Richardson C.C. Interactions of a proteolytically nicked RNA polymerase of bacteriophage T7 with its promoter // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 3800−3808.
  140. Muller D.K., Martin C.T., Coleman J.E. Processivity of proteolytically modified forms of T7 RNA polymerase // Biochemistry. 1988. V. 27. P. 5763−5771.
  141. Patra D., Lafer E.M., Sousa R. Isolation and characterization of mutant bacteriophage T7 RNA polymerases 11 J. Mol. Biol. 1992. V. 224. P. 307−318.
  142. Moras D. Two sisters and their cousin // Nature. 1993. V. 364. P. 572−573.
  143. Arnold E., Ding J., Hughes S. H, Hostomsky Z. Structures of DNA and RNA polymerases and their interactions with nucleic acid substrates // Current Opinion in Structural Biology. 1995. V. 5. P. 27−38.
  144. Sastry S. S., Ross B.M. A direct real-time spectroscopic investigation of the’mechanism of open complex formation by T7 RNA polymerase // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 15 715−15 725.
  145. Ujvari A, Martin C. T. Identification of a minimal binding element within the T7 RNA polymerase promoter // J. Mol. Biol. 1997. V. 273. P. 775−781.
  146. Villemain J., Guajardo R., Sousa R. Role of open complex instability in kinetic promoter selection by bacteriophage T7 RNA polymerase // J. Mol. Biol. 1997. V. 273. P. 958−977.
  147. Jia Y., Patel S.S. Kinetic mechanism of GTP binding and RNA synthesis during transcription initiation by bacteriophage T7 RNA polymerase // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 30 147−30 153
  148. Jia Y, Patel S.S. Kinetic mechanism of transcription initiation by bacteriophage T7 RNA polymerase // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 4223−4232
  149. Weston B.F., Kuzmine I, Martin C.T. Positioning of the start site in the initiation of transcription by bacteriophage T7 RNA polymerase I I J. Mol. Biol. 1997. V. 272. P. 2130.
  150. Uptain S. M., Kane C. M., Chamberlin M. J. Basic mechanisms of transcript elongation and its regulation // Annu. Rev. Biochem. 1997. V. 66. P. 117−172.
  151. Levin J.R., Krummel B. Chamberlin M.J. isolation and properties of transcribing ternary complexes of Escherichia coli RNA polymerase positioned at a single template base // J. Mol. Biol. 1987. V. 196. P. 85−100.
  152. Arndt K.M., Chamberlin M.J. RNA chain elongation by Escherichia coli RNA-polymerase. Factors affecting the stability of elongating ternary complexes // J.Mol. Biol.1990. V. 213. P. 79−108.
  153. Reines D. Purification of RNA using an anti-RNA monoclonal antibody//Anal. Biochem. 1991. V. 196. P. 367−372.
  154. Rice G.A., Kane C.M., Chamberlin M.J. Footprinting analysis of mammalian RNA polymerase II along its transcript: an alternative view of transcription elongation // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1991. V. 88. P. 4245−4249.
  155. Rice G.A., Chamberlin M.J., Kane C.M. Contacts between mammalian RNA polymerase II and the template DNA in a ternary elongation complex // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 113−118.
  156. Luo Y., Hagler J., Shuman S. Discrete functional stages of vaccinia virus early transcription during a single round of RNA synthesis in vitro // J. Biol. Chem. 1991. V.266. P. 13 303−13 310.
  157. Hagler J., Shuman S. Ternary complex formation by vaccinia virus RNA polymerase at an early viral promoter: analysis by native gel electrophoresis // J. Virol. 1992. V. 66. P. 2982−2989.
  158. Linn S.C., Luse D.S. RNA polymerase II elongation complexes paused after the synthesis of 15- or 35-base transcripts have different structures // Mol. Cell. Biol. 1991. V. 11. P. 1508−1522.
  159. Golomb M., Chamberlin M. Characterization of T7-specific ribonucleic acid polymerase.1. Resolution of the major in vitro transcripts by gel electrophoresis // J. Biol. Chem. 1974. V. 249. P. 2858−2863.
  160. Reines D., Conaway R.C., Conaway J.W. The RNA polymerase II general elongation factors // Trends Biochem. Sei. 1996. V. 21. P. 351−355.
  161. Erie D.A., Yager T.D., von Hippel P.H. The single-nucleotide addition cycle in transcription: a biophysical and biochemical perspective // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1992. V. 21. P. 379−415.
  162. Kassavetis G.A., Geiduschek E.P. RNA polymerase marching backward I I Science. 1993.1. V. 259. P. 944−945.
  163. Erie D.A., Hajiseyedjavadi O., Young M.C., von Hippel P.H. Multiple RNA polymerase conformations and GreA: control of the fidelity of transcription // Science. 1993. V. 262. P. 867−873.
  164. Kassavetis G.A., Chamberlin M.J. Pausing and termination of transcription within the 2786.
  165. Kirov N. Tsaneva /., Einbinder E., Tsanev R. In vitro transcription through nucleosomes by T7 RNA polymerase//EMBO J. 1992. V. 11. P. 1941−1947.
  166. Hartvig L., Christiansen J. Intrinsic termination of T7 RNA polymerase mediated by either RNA or DNA // EMBO J. 1996. V. 15. P. 4767−4774.
  167. Zhou W., Reines D., Doetsch P. W. T7 RNA polymerase bypass of large gaps on the template strand reveals a critical role of the nontemplate strand in elongation // Cell. 1995. V. 82. P. 577−585.
  168. Zhou W., Doetsch P. W. Transcription bypass or blockage at single-strand bfeaks on the DNA template strand: effect of different 3' and 5' flanking groups on the T7 RNA polymerase elongation complex // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 14 926−14 934.
  169. MacdonaldL.E., Zhou Y., McAllister W.T. Termination and slippage by bacteriophage T7 RNA polymerase // J. Mol. Biol. 1993. V. 232. P. 1030−1047.
  170. Jacques J.P., Kolakofsky D. Pseudo-templated transcription in prokaryotic and eukaryotic organisms // Genes Dev. 1991. V. 5. P. 707−713.
  171. Sastry S.S., Ross B.M. Nuclease activity of T7 RNA polymerase and the heterogeneity of transcription elongation complexes // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 8644−8652.
  172. Zhou W., Doetsch P.W. Transcription bypass or blockage at single-strand breaks on the DNA template strand: effect of different 3' and 5' flanking groups ori the T7 RNA polymerase elongation complex //Biochemistry. 1994. V. 33. P. 14 926−14 934.
  173. Krummel B., Chamberlin M.J. Structural analysis of ternary complexes of Escherichia coli RNA polymerase. Deoxyribonuclease I footprinting of defined complexes // J. Mol. Biol. 1992. V. 225. P. 239−250.
  174. Liu B., Wong M. L., Tinker R.L., GeiduschekE. P., Alberts B. M. The DNA replication fork can pass RNA polymerase without displacing the nascent transcript // Nature. 1993. V. 366. P. 33−39.
  175. Arnaud-Barbe N., Cheynet-Sauvion V., OriolG., Mandrand B., Mallet F. Transcription
  176. Diaz G.A., RongM.Q., McAllister W.T., Durbin R.K. The stability of abortively cycling T7 RNA polymerase complexes depends upon template conformation // Biochemistry.1996. V. 36. P. 10 837−10 843.
  177. Sousa R., Patra D., Lafer E.M. Model for the mechanism of bacteriophage T7 RNAP transcription initiation and termination // J. Mol. Biol. 1992. V. 224. P. 319−334.
  178. Bonner G., Laber E.M., Sousa R. Characterization of a set of T7 RNA polymerase active site mutants // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P.25 120−25 128.
  179. Gardner L.P., Mookhtiar K.A., Coleman J.E. Initiation, elongation, and processivity of carboxyl-terminal mutants of T7 RNA polymerase // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 29 082 918.
  180. He В., RongM., Durbin R.K., McAllister W.T. A mutant T7 RNA polymerase that is defective in RNA binding and blocked in the early stages of transcription //3. Mol. Biol.1997. V. 265. P. 275−288.
  181. Sousa R., Padilla R. A mutant T7 RNA polymerase as a DNA polymerase // EMBO J.1995. V. 14. P. 4609−4621.
  182. Huang Y, Eckstein F., Padilla R., Sousa R. Mechanism of ribose 2'-group discrimination by an RNA polymerase // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 8231−8242.
  183. Huang Y, Beaudry A., McSwiggen J., Sousa R. Determinants of ribose specificity in RNA polymerization: effects of Mn and deoxynucleoside monophosphate incorporation into transcripts // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 13 718−13 728.
  184. Rusakova E.E., Tunitskaya V.L., Memelova L.V., Kochetkova S. V., Kostyuk DA., Kochetkov S.N. Mutant T7 RNA polymerase is capable of catalyzing DNA primer extension reaction // FEBS Lett. 1998. V. 423. P. 189−192.
  185. Acids Res. 1998. V. 26. P. 35 503 554. г
  186. Мартинек К, Левашов А. В., Березин И. В. Мицеллярная энзимология II Биолог, мембраны. 1985. Т. 2. С. 669−689.
  187. Martinek К., Klyachko N.L., KabanovA. V., Khmelnitsky Yu.L., Levashov A. V. Micellar enzymology: its relation to membranology 11 Biochim. Biophis. Acta. 1989. V. 981. P.-161−172.---
  188. Основы физики воды/ Антонченко В. Я., Давыдов А. С., Ильин В.В.- Отв. ред. Бродин М.С.- АН УССР. Институт теоретической физики. Киев: Наук, думка. 1991. 672 с.
  189. Tuena de Gomez-Puyou, М, Gomez-Puyou, A. Enzymes in low water systems // Crit. Rev. Bioch. Mol. Biol. 1998. V. 33. P. 53−89.
  190. Rupley, J.A., Gratton, E., Careri, G. Water and globular proteins // Trends Biochem. Sci. 1983. V. 8. P. 18−22.
  191. Luisi, P.L., Giomini, M., Pileni, M.P., Robinson, B.H. Reverse micelles as hosts for proteins and small molecules // Biochim. Biophys. Acta. 1988. V. 947. P. 209−246.
  192. Klibanov, A.M. Enzymatic catalysis in anhydrous organic solvents // Trends Biochem. Sci. 1989. V. 14. P. 141−144.
  193. Structure and Reactivity in Reverse Micelles / Ed. Pileni, M.P. Elsevier. Amsterdam- Oxford- New York- Tokyo, 1989. '
  194. Darszon, A. and Shoshani, L. Enzymes in Reverse Micelles Containing Phospholipids / Biomolecules in Organic Solvents, Gomez-Puyou, A., Darszon, A., and Tuena de Gomez Puyou, M., Eds., CRC Press, Boca Raton, FL. 1992. P. 33−65.
  195. Peng, Q., Luisi, P.L. The behavior of proteases in lecithin reverse micelles // Eur. J. Biochem. 1990. V. 188. P. 471−480.
  196. Voss K., Laane C., Visser, A.J. W.G. Spectroscopy of reversed micelles // Photochem. Photobiol. 1987. V. 45. P. 863−878.
  197. Pileni M.P., Zemb Т., Petit. C. Solubilization by reverse micelles: solute localization and structure perturbation // Chem. Phys. Lett. 1985. V. 118. P. 414−420.
  198. Bru R, Sanchez-Ferrer A., Garcia-Carmona F. Kinetic models in reverse micelles // Biochem. J. 1995. V. 310. P. 721−739.
  199. Zulaaf M., Eicke H. F. Inverted micelles and microemulsions in the ternary system H20/aerosol-OT/isooctane as studied by photon correlation spectroscopy // J. Phys. Chem. 1979. V. 83. P. 480−486.
  200. Verhaert R.M.D., HilhorstR., Visser A.J.W.G., Veeger C. The Optimization of Enzyme Catalysis in Organic Media / Biomolecules in Organic Solvents. Gomez-Puyou A.,
  201. Darszon, A., Tuena de Gomez-Puyou M., Eds., CRC Press, Boca Raton, FL. 1992. P. 133−162.
  202. Martinek, K., Levashov, A.V., Klyachko, N., Khmelnitski, Y.L., Berezin, I.V. Micellar enzymology I I Eur. J. Biochem. 1986. V. 155. P. 453−468.
  203. Reverse Micelles / Biomolecules in Organic Solvents. Gomez-Puyou A., Darszon A., Tuena de Gomez-Puyou M., Eds., CRC Press, Boca Raton, FL. 1992. P. 163−188.
  204. Ferreira S., Gratton E. Enzyme Activity in Reverse Micelles: Roles of Diffusion and Extent of Hydration // Biomolecules in Organic Solvents. Gomez-Puyou A., Darszon A., Tuena de Gomez-Puyou, M., Eds., CRC Press, Boca Raton, FL, 1992. P. 189−201.
  205. Bru R., Sanchez-Ferrer A., Garcia-Carmona F. A theoretical study on the expression of enzymic activity in reverse micelles //Biochem. J. 1989. V. 259. P. 355−361.
  206. Bru R., Sanchez-Ferrer A., Garcia-Carmona F. The effect of substrate partitioning on the kinetics of enzymes acting in reverse micelles // Biochem. J. 1990. V. 268. P. 679 684.
  207. Perez-Gilabert M., Sanchez-Ferrer A., Garcia-Carmona F. Application of active-phase plot to the kinetic analysis of lipoxygenase in reverse micelles // Biochem. J. 1992. V. 288. P. 1011−1015. *
  208. Oldficid Ch. Evaluation of steady-state kinetic parameters for enzymes solubilized in water-in-oil microemulsion sysiems // Biochem. J. 1990. V. 272. P. 15−22.
  209. Verhaert R.M.D., HilhorstR., Vermue M., Chaafsma T. J., Veeger C. Description of enzyme kinetics in reversed micelles //Eur. J. Biochem. 1990. V. 187. P. 59−72.
  210. Verhaert R. M. D., Tyrakowska B., Hilhorst R., Schaafsma T J., Veeger C. Enzyme kinetics in reversed micelles. II. Behavior of enoate reductase // Eur. J. Biochem. 1990. V. 187. P. 73−79.
  211. Wong M., Thomas J. K., Nowak T. Structure and state of H2O in reversed micelles // J. Am. Chem. Soc. 1977. V. 99: P. 4730−4736.
  212. Douzou P., Debey P., Franks F. Supercooled water as medium for enzyme reactions at subzero temperatures // Biochim. Biophys. Acta. 1978. V. 523. P. 1−8.
  213. Hauser H, Haering G., Pande A., Luisi P.L. Interaction of water with sodium bis (2-ethyl-l-hexyl) sulfosuccinate in reversed micelles // J. Phys. Chem. 1989. V. 93. P. 78 697 876.
  214. Luisi P. L., Haring G., Maestro M., Rialdi G. Proteins solubilized in organic solvents via reverse micelles: thermodynamic studies // Thermochim. Acta. 1990. V. 162. P. 1−16.
  215. Darszon A., Shoshani L. Enzymes in Reverse Micelles Containing Phospholipids // Biomolecules in Organic Solvents. Gornez-Puyou A., Darszon A., Tuena de Gornez Puyou M., Eds., CRC Press, Boca Raton, FL. 1992. P. 33−65.
  216. Kernen P., Agositi R.D., Strasser R.J., Darszon A. ATPase activity of thylakoid membraned in CTAB-hexanol-octane low water system // Biochim. Biophys. Acta. 1997.
  217. Onori G., Ronca M., Santucci A. Properties of water solubilized in reversed AOT micells from near-infrared spectra// Progr. Colloid and Polym. Sci. 1991. V.84. P. 88−91.
  218. WolfX., Luisi P.L. Micellar solubilization of enzymes in hydrocarbon solvents. Enzymatic activity and spectroscopic studies of ribonuclease in n-octane // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1981. V. 81. P. 209−217.
  219. Fletcher P.D., Howe A.M., Robinson B.H. The kinetics of solubilisate exchange between water droplets of a water-in-oil microemulsions 11 J. Chem. Soc. Faraday Trans. 1987. V. 87. P. 985−1006.
  220. К. Растворители и эффект среды в органической химии // Пер. с англ. М.:Мир, 1991. С. 371−377.
  221. Vicente L.C., Airesbarros R., Empis J.M.A. Stability and proteolic activity of papain in reverse micellar and aqueous-media- a kinetic and spectroscopic study // J. Chem. Technol. Biotechnol. 1994. V. 60. P. 291−297.
  222. Sanchez-Ferrer A., Garcia-Carmona F. Biocatalysis in reverse self-assembling structures: Reverse micelles and reverse vesicles // Enzyme Microb. Technol. 1994. V. 16. P. 409−415.
  223. Marcozzi G., Caselli M., Luisi P.L. Use of reverse micelles for the extraction of proteins// Progr. Colloid Polym. Sci. 1990. V. 81. P. 272.
  224. Katiyar S.S., Awasthi A.K., Kumar A. Reverse micelles as a versatile medium for the study of lactate dehydrogenase in vitro // Biochem. Int. 1988. V. 17. P. 1165−1170.
  225. Walde P., Peng Q., Fadnavis N. W., Battistel E., Luisi P.L. Structure and activity of trypsin in reverse micelles // Eur. J. Biochem. 1988. V. 173. P. 401−409.
  226. Kumar A., Kumar A., Katiyar S.S. Activity and kinetic characteristics of glutathione reductase in vitro in reverse micellar waterpool // Biochini. Biophys. Acta. 1989. V. 996. P. 1−6.
  227. Mulimani V.H., LalithaJ. Reverse micelles as a versatile medium for the study of porcine pancreatic alpha amylase in vitro // Indian J. Chem. 1993. V. 32B. P. 73−75.
  228. Han D., Peng Q., Walde P., Luisi P.L. Dependence of enzyme activity and conformation on water content in reverse micelles// Progr. Colloid Polym. Sci. 1990.V. 81. P. 292.
  229. Н.Л., Богданова Н. Г., Кольтовер В.К, Мартинек К, Левашов А. В. Взаимосвязь активности и конформационной подвижности а-химотрипсина в системах обращенных мицелл //Биохимия. 1989. Т. 54. С. 1224−1230.
  230. Мао Q., Walde P. Substrate effects on the enzymatic activity of a-chymotrypsin in reversed micelles // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991. V. 178. P. 1105−1112.
  231. Walde P., Mao Q., Bru R., Luisi P. L., Kuboi R. pH artifacts in reverse micellar enzymology: a warning // Pure Appl. Chem. 1992. V. 64. P. 1771−1775. '
  232. Bru R., Walde P. Product inhibition of a-chymotrypsin in reverse micelles // Eur. J. Biochem. 1991. V. 199. P. 95−103.
  233. Khmelnitsky Y.L., KabanovA.V., KlyachkoN.L., LevashovA.V., MartinekK. Enzymatic Catalysis in Reverse Micelles / Structure and Reactivity in Reverse Micelles, Pileni, M, P., Ed., Elsevier, Amsterdam. 1989.
  234. Khmelnitsky Y.L., Hilhorst R., Visser A. J W.G., Veeger C. Enzyme inactivation and protection during entrapment in reverse micelles // Eur. J. Biochem. 1993. V. 211. P. 7377.
  235. Khmelnitsky Y.L., HoekA., Veeger C" Visser A JW.G. Dissociation of lactate dehydrogenase in aqueous and reverse micellar solutions, a time resolved polarized fluorescence study // Eur. J. Biochem. 1993. V. 212. P. 63−67.
  236. Kabanov A. V., Namelkin S.N., Klyachko N.L., Levashov A. V. Regulation of the catalytic activity and oligomeric composition of enzymes in reversed micelles of surfactants in organic solvents //FEBS Lett. 1991. V. 278. P. 143−146.
  237. Tang S.S., Chang G.G. Kinetic mechanism of octopus hepatopancreatic glutathione transferase in reverse micelles // Biochem. J. 1996. V. 315. P. 599−606.
  238. H.JI., Пшежецкий А. В., Кабанов А. В., Вакула С. В., Мартинек К, Левашов А.В. Катализ ферментами в агрегатах поверхностно-активных веществ: оптимальная конструкция матрицы ПАВ // Биолог, мембраны. 1990. Т. 7. С. 467 472.
  239. Ruckenstein Е., Karpe P. On the enzymatic superactivity in ionic reverse micelles // J. Colloid Interface Sci. 1990. V. 139. P. 408−436.
  240. Ruckenstein E., Karpe P. Enzymatic super- and subactivity in nonionic reverse micelles I I J. Phys. Chem. 1990. V. 95. P. 408−436.
  241. Menger F.M., Yamada K. Enzyme catalysis in water pool // J. Am. Chem. Soc. 1979. V. 101. P. 6731−6734.
  242. Barbaric X., Luisi P.L. Micellar solubilization of biopolymers in organic solvents. V. Activity and conformation of a-chymotrypsin in isooctane-AOT reverse micelles // J. Am. Chem. Soc. 1981. V. 103. P. 4239−244.
  243. Katiyar S.S., Kumar A., Kumar A. The phenomenon of super activity in dihy-drofolate reductase entrapped inside reverse micelles in apolar solvents // Biochem. Int. 1989. V. 19. P. 547−552.
  244. MartinekK, Levashov A. V., Khmelnitsky Y.L., Klyachko N.L., Berezin I. V. Colloidal solution of water in organic solvents: a microheterogeneous medium for enzymatic reactions // Science 1982. V. 218. P. 889−891.
  245. LalithaJ., Muiimani V.H. Superactivity and phase-sensitivity of potato acid phosphatase entrapped in reverse micelles // Biochem. Mol. Biol. Int. 1996. V. 40. P. 571−578.
  246. Luchter-Wasylewska E. Continuous assay for acid phosphatase using phenyl phosphate // Analyt. Biochem. 1996. V. 241. P. 167−172.
  247. Gonnelli M., Strambini G.В. Protein Dynamical Structure by tryptophan phosphorescence and enzymatic activity in reverse micelles. П. Alkaline phosphatase // J. Phys. Chem. 1988. V. 92. P. 2854−2857.
  248. G allay J., Vincent M., Nicot C., Waks M. Conformational aspects and rotational dynamics of synthetic adrenocorticotropin-(l-24) and glucagon in reverse micelles // Biochemistry 1987. V. 26. P. 5738−5747.
  249. Nicot C., Vacher J., Gallay J., Waks M. Membrane proteins in reverse micelles: myelin basic protein in a membrane-mimetic environment // Biochemistry. 1985. V. 24. P. 70 247 032.
  250. Vacher M., Waks M., Nicot С. Myelin proteins in membrane mimetic systems. Tight Lipid association required for insertion of the Folch-Pi proteolipid into reverse micelles // J. Neurochem. Sci. 1989. V. 117−123.
  251. Tsukihara T., AoyamaH., Yamashita E., Tomizaki T., Yamaguchi H., Shinzawaltoh K., Nakashima R., YaonoR., Yoshikawa S. Structures of metal sites of oxidized cytochrome с oxidase at 2.8 A // Science. 1995.269. P. 1069−1074.
  252. Bona M, Fabian M., Sedlak, M. Spectral and catalytic properties of cytochrome oxidase in organic solvents // Biochim. Biophys. Acta. 1990. V. 1020. P. 94−100.
  253. Ferreira S.T., Verjovski-Almeida S. Fluorescence decay of sarcoplasmic reticulum ATPase 11 J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 15 392−15 397.
  254. Н.Л., Богданова Н. Г., Кольтовер В. К., Мартинек К, Левашов А.В. Взаимосвязь активности и конформационной подвижности а-химотрипсина в системах обращенных мицелл // Биохимия. 1989. Т. 54. С. 1224−1230.
  255. Н.Л., Богданова Н. Г., Левашов А. В., Кабанов А. В., Пшежецкий А. В., Хмельницкий Ю. Л., Мартинек К, Березин И.В. Ферментативный катализ в коллоидном растворе глицерина в органическом растворителе // Докл. АН СССР. 1987. Т. 297. С. 442−447.
  256. Strambini G.B., Gonnelli М. Protein dynamical structure by tryptophan phosphorescence and enzymatic activity in reverse micelles. 1. Liver alcohol dehydrogenase // J. Phys. Chem. 1988. V. 92. P. 2850−2853.
  257. Garza-Ramos G., Tuena de Gomez-Puyou M., Gomez-Puyou M., Yuksel U., GracyR. W. Deamidation of triosephosphate isomerase in reverse micelles: effect of water on catalysis and molecular wear and tear // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 6960−6965.
  258. Reid C., Rand R.P. Probing protein hydration and conformational states in solution // Biophys. J. 1997. V. 71. P. 2245−2255.
  259. Marzola P., Forte C., Pinzino C, Veracini C.A. Activity and conformational changes of a-chymotrypsin in reverse micelles studied by spin labeling // FEBS Lett. 1991. V. 289. P. 29−32.
  260. Dorovska-Taran V., VeegerC., Visser A.J.W.G. Reverse micelles as a water property control system to investigate the hydration/activity relationship of a-chymotrypsin // Eur. J. Biochem. 1993. V. 218. P. 1013−1019.
  261. Garza-Ramos G., Fernandez-Velasco A., Ramirez L., Shoshani L., Darszon A. Tuenade Gomez-Puyou M., Gomez Puyou A. Enzyme activation by denaturants in organic solvent systems with a low water content // Eur. J. Biochem. 1992. V. 205. P. 509−517.
  262. Shorshani L., Darszon A., Tuena de Gomez-Puyou M., Gomez-Puyou A. Activity and fluorescence changes of lactate dehydrogenase induced by guanidine hydrochloride in reverse micelles // Eur. J. Biochem. 1994.221. P. 1027−1032.
  263. Tanford C. The Hydrophobic Effect, 2nd ed., John Wiley & Sons, New York. 1980.
  264. Pace C.N., Laments D. V, Thomson J.A. pH dependence of urea and guanidine hydrochloride denaturation of rihonuclease A and tibonuclease T1 // Biochemislry 1990. V. 29. P. 2564−2572.
  265. Almarsson O., Klibanov A.M. Remarkable activation of enzymes in nonaqueous media by denaturing cosolvents // Biotechnol. Bioeng. 1996. V. 49. P. 87−92.
  266. Ayala G., Tuena de Gomez-Puyou M., Gornez-Puyou A., Darszon A. Thermostability of membrane enzymes in organic solvents // FEBS Lett. 1986. V. 203. P. 41−43.
  267. Garza-Ramos G., Darszon A., Tuenade Gomez-Puyou M., Gomez-Puyou A. Catalysis and thermostability of mitochondrial FI-ATPase in toluene-phospholipid-low water systems //Biochemistry. 1989. V. 28. P. 3177−3182.
  268. C.B., Давыдов P.M. Каталитическая активность супероксиддисмутазы в системах обращенных мицелл// Ж. физ. химии. 1991. Т. 65. С. 1145−1147.
  269. Das S., Maitra A. Temperature-dependent catalytic behaviour of peroxidase entrapped in reverse micelles /7 Colloids and Surfaces. 1989. V. 35. P. 101−104.
  270. Luisi P.L., Haring G., Maestro M., Rialdi G. Proteins solubilized in organic solvents via reverse micelles: thermodynamic studies // Thermochim. Acta. 1990. V. 162. P. 1−16.
  271. Chang G.G., Huang T.M., Fluang S.M., Chou W.Y. Dissociation of pigeon-liver malic enzyme in reverse micelles // Eur. J. Biochem. 1994. V. 225. P. 1021−1027.
  272. Stoichet B.K., Baase W. A., Kuroki R" Matthews B. W. A relationship between protein stability and protein function // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 452−456.
  273. Jacnicke R. Protein stability and molecular adaptation to extreme conditions // Eur. J. Biochem. 1991. V. 202. P. 715−728.
  274. . И. Аллостерические ферменты. М.:Наука, 1978. 247 с.
  275. В.И., Наградова Н.К Иммобилизованные олигомерные ферменты. М.:Наука, 1984. 208 с.
  276. H.JJ., МеркерШ., Вакула С. В., Иванов М. В., Березин И. В., МартинекК., Левашов А. В. Регуляция каталитической активности олигомерных ферментов в системах обращенных мицелл поверхностно-активных веществ // Докл. АН СССР. 1988. Т. 298. С. 1479−1481.
  277. С.Н., Кабанов А. В., Клячко Н. Л., Левашов А. В. Щелочная фосфатаза в обращенных мицеллах поверхностно-активных веществ в органическом растворителе // Биоорган, химия. 1991. Т. 17. С. 606−609.
  278. Hanley А.В., Furniss C.S.M., Kwiatkowska С.А., MackieA. R. The manipulation of DNA with restriction enzymes in low water systems // Biochim. Biophys. Kctz. 1991. V. 1074. P. 40−14.
  279. Fadnavis N. W., ReddyN.P., Bhalerao U.T. Reverse micelles, an alternative to aqueous medium for microbial reactions: yeast mediated resolution of a-amino acids in reverse micelles // J. Org. Chem. 1989. V. 54. P. 3218−3221.
  280. Nicor C., Waks M. Proteins as invited guests of reverse micelles: conformational effects, significance, applications // Biotechnol. Gen. Engin. Rev. 1996. V. 13. P. 267−314.
  281. Nicot C., Vacher M., Denoroy L., Kahn P. C., Waks M. Limited proteolysis of myelin basic protein in a system mimetic of the myelin interlamellar aqueous space // J. Neurochem. 1993. V. 60. P. 1283−1291.
  282. Salom D., Abad C., Braco L. Characterization of gramicidin a in an inverted micellar environment, a combined high-performance liquid chromatographic and spectroscopic study // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 8072−8079. .
  283. Imre V.E., Luisi P.L. Solubilization and condensed packaging of nucleic acids in reversed micelles // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1982. V. 107. P. 538−545.
  284. Palazzo G., Luisi P.L. Solubilization of ribosomes in reverse micelles // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1992. V. 186. P. 1546−1552.
  285. Hochkoeppler A., Luisi P.L. Solubilization of soybean mitochondria in AOT/isooctane water-in oil microemulsions // Biotechnol. Bioeng. 1989. V. 33. P. 1477−1481.
  286. Darszon A., ShoshaniL. Enzymes in Reverse Micelles Containing Phospholipids / Biomolecules in Organic Solvents. Gornez-Puyou A., Darszon A., Tuena de Gornez Puyou, M., Eds., CRC Press, Boca Raton, FL. 1992. P. 33−65.
  287. Н. -Р., Grosse F. Imiriunoaffinity-purified DNA polymerase alpha displays novel properties //Biochemistry. 1987. V. 26. P. 8458−8466.
  288. Lehman I.R., KaguniL.S. DNA polymerase alpha 111. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 4265−4268.
  289. Wang T.S.F. Eukaryotic DNA polymerases // Annu. Rev. Biochem. 1991. V. 60. P. 513 552.
  290. Grosse F., Krauss G. The primase activity of DNA polymerase alpha from calf thymus 11 1. Biol. Chem. 1985. V. 260. P. 1881−1888.
  291. Kuchta R.D., Reid В., Chang L. M. DNA primase. Processivity and the primase to polymerase alpha activity switch // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 16 158−16 165.
  292. Singh #., Dumas LB. A DNA primase that copuriiies with the major DNA polymerase from the yeast Saccharomyces cerevisiae // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 7936−7940.
  293. H., Brooke R.G., Pausch M.N., Williams G. Г., Trainor C., Dumas L.B. Yeast DNA primase and DNA polymerase activities. An analysis of RNA priming and its coupling to DNA synthesis Hi. Biol. Chem. 1986. V. 261. P. 8564−8569.
  294. D.I., White S. W. И Chem. Rev. 1987. V. 87. P. 981−995.
  295. Hansch C., Leo A.J. / Substituent constants for correlation analysis in chemistry and biology. 1979. John Wiley and Sons, New York.
  296. Sharp K.A., Nicholly A., Friedman R., Honig В. Ii Biochemistry. 1991. V. 30. P. 96 869 697.
  297. D.R. / CRC handbook of chemistry and physics. 1990. CRC Press, Boca Raton, Fl.
  298. Dunn J. J., Studier F. W. Nucleotide sequence from the genetic left end of bacteriophage T7 DNA to the beginning of gene 4 //J. Mol. Biol. 1981. V.148. P. 303−330.
  299. Корниш-Боуден. Основы ферментативной кинетики. /М.:Мир. 1979. С. 15−77.
  300. .Н. Кинетические графы в энзимологии. / М.:Наука, 1989. С.3−10.
  301. Chou К.-С. Graphic rules in steady and non-steady state enzyme kinetics //'J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 12 074−12 079.
  302. Getzenberg R.H., Pienta K.J., Ward W.S., Coffey D.S. Nuclear structure and the three-dimensional organization of DNA I I J. Cell. Biochem. 1991. V. 47. P. 289−299.
  303. Okada Т. II The Analyst. 1993. V. 118. P. 959−971.
  304. Hottiger M., Hubscher U. Human Immunodeficiency Virus type 1 reverse transcriptase // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1996. V. 377. P. 97−120.
  305. Korolev S., Nayal M, Barnes W.M., Di Cera E., Waksman G. Crystal structure of the large fragment of Thermus aquaticus DNA polymerase I at 2.5-A resolution: structural basis for thermostability // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 9264−9268.
  306. Hermann T., Meier T., Gotte M., Heumann H. The 'helix clamp' in HIV-1 reverse-transcriptase: a new nucleic acid binding motif common in nucleic acid polymerases // Nucleic Acids Res. 1994. V. 22. P. 4625−4633.
  307. Hermann T" Heumann H. Strained template under the thumbs. How reverse transcriptase of human immunodeficiency virus type 1 moves along its template // Eur. J. Biochem. 1996. V. 242. P. 98−103.
  308. Kew Y., Olsen L.R., Japour A.J., Prasad V.R. Insertions into the beta3-beta4 hairpin loop of HTV-1 reverse transcriptase reveal a role for fingers subdomain in processive polymerization // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 7529−7537.
  309. Lakatos-Szabo J., Lakatos I. Effect of alkaline materials on interfacial rheological properties of oil-water systems //Colloid Polymer Sci. 1999. V. 277. P. 41−47.
  310. Asakura K., Komatsubara H" SogaS., Yomo T" Oka M., EmiS., Urabe I. Cloning, nucleotide sequence, and expression in escherichia coli of DNA polymerase gene (polA) from thermus thermophilus hb8 // J. Ferment. Bioeng. 1993. V. 76. P. 265−269.
  311. Huber H.E., McCoy J.M., Seehra J.S., Richardson C.C. Human immunodeficiency virus 1 reverse transcriptase. Template binding, processivity, strand displacement synthesis, and template switching // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 4669−4678.
  312. Rear don J.E., Fur fine E.S., Cheng N. Human immunodeficiency virus reverse transcriptase. Effect of primer length on template-primer binding // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 14 128−14 134.
  313. Ding J., Hughes S.H., Arnold E. Protein-nucleic acid interactions and DNA conformation in a complex of human immunodeficiency virus type 1 reverse transcriptase with a double-stranded DNA template-primer // Biopolymers. 1997. V. 44. P. 125−138.
  314. Wohrl B.M., Tantillo C., Arnold E., Le Grice S.F. An expanded model of replicating human immunodeficiency virus reverse transcriptase // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 5343−5356.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!