Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Участие белков семейства Homer в регуляции депо-управляемого входа кальция в клетки А-431

Диссертация: Участие белков семейства Homer в регуляции депо-управляемого входа кальция в клетки А-431
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В разных тканях были описаны депо-управляемые каналы" с различными биофизическими характеристиками, что предполагает различный молекулярный состав таких каналов (Parekh and Putney, 2005). На сегодняшний день известны два семейства трансмембранных белков, составляющих депо-управляемые каналы: TRPC и Orai. Однако точный молекулярный состав большинства депо-управляемых каналов пока не определен… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений'. введение
  • 1. обзор литературы
    • 1. 1. Депо-управляемый вход кальция
      • 1. 1. 1. Молекулярный состав депо-управляемых каналов
      • 1. 1. 2. Депо-управляемые каналы в клетках А
    • 1. 2. Белки семейства Stim
      • 1. 2. 1. Структура и функции доменов белков Stim
      • 1. 2. 2. Роль белков Stim в кальциевой сигнализации клеток.19f
    • 1. 3. Адаптерные белки семейства Homer
  • Г. 3.1. Изоформы белков Homer и регуляция их концентрации
    • 1. 3. 2. Структура, белков Homer
    • 1. 3. 3. Белки Homer определяют морфологию дендритных шипиков
    • 1. 3. 4. Взаимодействие белков Homer с белками*кальциевой сигнализации
    • 1. 3. 5. Регуляция локализации mGluR белками Homer
    • 1. 3. 6. Участие белков Homer в сигнальных каскадах
    • 1. 3. 7. Homer участвует в регуляции направления конуса роста аксона
    • 1. 3. 8. Взаимодейстиве белков Homer с белками RyR
    • 1. 3. 9. Регуляция каналов TRPC белками Homer
  • 2. постановка задачи
  • 3. материалы и методы
    • 3. 1. Материалы и клетки
    • 3. 2. Метод локальной фиксации потенциала (patch clamp)
    • 3. 3. Электрофорез и иммуноблотгинг (ИБ)
    • 3. 4. Экспрессия и очистка рекомбинантных белков GST-Homer 1с и GST-Homer la
    • 3. 5. Получение микросом, обогащенных IP3R первого типа (IP3R1)
    • 3. 6. Клеточный лизат и эксперименты pull-down (PD)
  • 4. результаты
    • 4. 1. В клетках А431 экспр е с сиру ются длинные изоформы белков семейства Homer
    • 4. 2. Разобщение белков Homer с белками-мишенями, вызванное пептидом PPKKFR- активирует вход кальция в клетках А
    • 4. 3. К отделению белков Homer от белков-мишеней, вызванному пептидом PPKKFR, чувствительны каналы, но не каналы Imax
    • 4. 4. Каналы Imin активируются изоформой Homer 1а, но не Homer 1с
      • 4. 5. 1. Р3 нарушает взаимодействие белков Homer с IP3R
    • 4. 6. Воздействие 1Рз и разобщение взаимодействия нативных белков Homer с белками-мишенями влияют на работу каналов неаддитивно
    • 4. 7. Скорость развития активности каналов Imi", вызванной белком Homer 1а или пептидом PPKKFR, в клетках А
  • 5. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • 6. выводы
  • Благодарности
  • Список публикаций по теме диссертации

Участие белков семейства Homer в регуляции депо-управляемого входа кальция в клетки А-431 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Все живые организмы используют кальций в качестве внутриклеточного посредника. В покое его концентрация' в цитоплазме поддерживается? на очень низком уровне — 10″ 7 М, и поэтому может быть быстро повышена (Parekh and Putney, 2005). Клетка может повысить концентрацию кальция в цитоплазме за счет выброса кальция из внутриклеточных депо или за счет входа кальция из внеклеточной среды через плазматическую мембрану (ПМ). Быстрый выброс кальция из внутриклеточных хранилищ происходит через рецепторы инозитол 1,4,5-трисфосфата (IP3R), которые являются кальциевыми каналами эндоплазматического ретикулума (ЭР) и открываются после связывания с инозитол 1,4,5-трисфосфатом (IP3). В электроневозбудимых клетках основной путь входа кальция из внеклеточной среды — это депо-управляемые каналы (store-operated channels — SOC), которые активируются в ответ на опустошение внутриклеточных кальциевых депо.

В разных тканях были описаны депо-управляемые каналы" с различными биофизическими характеристиками, что предполагает различный молекулярный состав таких каналов (Parekh and Putney, 2005). На сегодняшний день известны два семейства трансмембранных белков, составляющих депо-управляемые каналы: TRPC и Orai. Однако точный молекулярный состав большинства депо-управляемых каналов пока не определен, поскольку TRPC и Orai могут образовывать гетерои гомоолигомеры, а белки семейства TRPC и Orai представлены несколькими изоформами, например, у млекопитающих экспрессируется семь изоформ белков TRPC и три изоформы белков Orai (Parekh and Putney, 2005; Feske et al., 2006).

Механизм передачи сигнала от опустошенного депо к каналам ПМ остается малоизученным. Недавно были обнаружены белки семейства Stim, которые служат кальциевыми сенсорами ЭР (Liou et al., 2005). При опустошении депо белки Stim гомоолигомеризуются и перемещаются в puncta, выпячиваясь к ПМ, что приводит к активации депо-управляемых каналов.

Основная гипотеза передачи сигнала от опустошенного депо к каналам плазматической мембраны — это гипотеза конформационного сопряжения, подразумевающая прямое взаимодействие белков ПМ (TRPC и Orai) с белками ЭР (IP3R и Stim) (Parekh and Putney, 2005; Wang et al., 2009). В недавних работах была экспериментально продемонстрирована колокализация элементов депо-управляемого входа: кальциевой АТФазы — SERCA (закачивающей кальций в депо), IP3R (через который выбрасывается кальций из депо), Stim (являющегося кальциевым сенсором ЭР) и белков ПМ, формирующих пору SOC (Wang et al., 2009; Manjarres et al., 2010). Однако, неясно, как осуществляется такое близкое расположение белков.

В нервных клетках были описаны адаптерные белки семейства Homer, которые колокализовали метаботропный глутаматный рецептор (mGluR) ПМ и IP3R ЭР (Tu et al., 1998). Позже было показано, что Homer может также взаимодействовать с кальциевой АТФазой, рианодиновым рецептором (RyR), TRPC (Yuan et al., 2003; Kim et al., 2006) и другими белками. Более того, в нервных клетках адаптерные белки Homer и Shank образуют сетеподобную структуру, которая организует постсинаптические белки (Hayashi et al., 2009). На N-конце белков Homer расположен домен EVH1, позволяющий им узнавать свои мишени, а именно аминокислотную последовательность PPXXF — пролин, пролин, две любые аминокислоты, фенилаланин. Среди изоформ белков Homer есть две принципиально разные группы: длинные и короткие изоформы. На С-конце длинных изоформ находится домен coil-coiled, позволяющий образовывать им олигомеры. У короткой изоформы, образующейся при альтернативном сплайсинге, этот домен отсутствует (Worley et al., 2007). Длинные изоформы образуют тетрамеры с антипараллельной укладкой С-концов и четырьмя доменами EVH1, такая структура позволяет им колокализовать белки кальциевой сигнализации (Hayashi et al., 2009). Поскольку короткие изоформы не могут олигомеризоваться, они тем самым служат негативными регуляторами функции длинных Homer. Помимо колоколизации (или участия в организации) элементов кальциевого входа, было показано, что Homer может модулировать активность mGluR (Ango et al., 2001), a также ионных каналов RyR (Feng et al., 2002) и TRPC (Yuan et al., 2003; Kim et al., 2006).

Было выдвинуто предположение, что адаптерные белки Homer могут участвовать в регуляции депо-управляемых каналов. В клетках часто присутствуют несколько типов депо-управляемых каналов, например в клетках А431 ранее были описаны четыре типа депо-управляемых каналов: Imin, Imax, ICRAC, INS (Kaznacheyeva et al., 2007). Предыдущие исследования, подтверждающие роль белков Homer в регуляции депо-управляемых каналов, проводились с использованием метода локальной фиксации потенциала в конфигурации whole-cell или флуоресцентных измерений внутриклеточной концентрации кальция (Yuan et al., 2003; Kim et al., 2006). Поскольку в этих экспериментах регистрировался суммарный вход кальция через все типы кальциевых каналов клеток, оставалось неизвестным, какие конкретно типы депо-управляемых каналов регулируются белками семейства Homer.

Цели и задачи исследования. Цель настоящей работы заключалась в исследовании роли белков семейства Homer в регуляции депо-управляемых кальциевых каналов в клетках А431. Были поставлены следующие задачи:

1. Выяснить, может ли разобщение белков Homer с белками-мишенями активировать вход кальция.

2. Охарактеризовать электрофизиологические свойства одиночных каналов, активируемых диссоциацией комплекса, образованного белками Homer с белками-мишенями.

3. Исследовать влияние на вход кальция различных изоформ белков Homer.

4. Изучить взаимодействие белков Homer с IP3R первого типа.

5. Сравнить активацию каналов, вызванную 1Р3, пептидом PPKKFR и белками Homer.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. Адаптерные белки семейства Homer участвуют в регуляции депо-управляемых каналов в клетках А431.

2. Разные типы депо-управляемых каналов имеют разную чувствительность к белкам Homer.

3. Разные изоформы белков семейства Homer оказывают неодинаковое влияние на депо-управляемые каналы.

4.1Р3 нарушает взаимодействие Homer и IP3R первого типа.

Научная новизна исследования. В настоящей работе впервые описаны Ношег-чувствительные каналы в клетках А431. Впервые показано, что Homer неодинаково действует на разные типы депо-управляемых каналов ПМ, что позволяет различить механизмы активации каналов Im-n и Imax. Впервые показано, что 1Р3 разрушает взаимодействие IP3RI и Homer. Предложен новый механизм действия IP3 на депо-управляемые каналы.

Теоретическое и практическое значение работы. Множество клеточных процессов регулируются изменениями внутриклеточной концентрации кальция.

Parekh and Putney, 2005). Несмотря на то, что основные белки, вовлеченные в этот процесс, уже известны, непонятным остается механизм колокализации этих белков. Данное исследование вносит существенный вклад в понимание организации и функционирования депо-управляемых кальциевых каналов.

Список заболеваний, вызванных нарушениями в кальциевой сигнализации, неуклонно расширяется. На сегодняшний день установлена роль кальция в нейродегенеративных (Bezprozvanny, 2009), иммунных (McCarl et al., 2009; Oh-Hora et al., 2008) и других заболеваниях. Проведенные исследования позволяют лучше понять причины этих болезней и предложить новые пути их лечения.

Апробация работы. Основные положения работы доложены и обсуждены на всероссийской межвузовской научно-технической конференции студентов и аспирантов «XXXIV неделя науки СПбГПУ» (Петербург, 2006) — международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 2007) — всероссийском форуме студентов, аспирантов и молодых ученых «Наука и инновации в технических университетах» (Петербург, 2007) — IV съезде Российского общества биохимиков и молекулярных биологов (Новосибирск, 2008) — II Конференции молодых ученых ИНЦ РАН (Петербург, 2010) — семинарах кафедры биофизики СПбГПУ и лаборатории ионных каналов клеточных мембран Института цитологии РАН.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

6. выводы.

1. Разобщение взаимодействия белков Homer с их белками-мишенями, вызванное пептидом PPKKFR, приводит к активации кальциевого входа в экспериментах whole-cell на клетках А431.

2. Из четырех типов депо-управляемых каналов клеток А431 в экспериментах inside-out только каналы Im-n активировались разъединением нативных белков Homer с их белками-мишенями.

3. Мономерная изоформа Homer la активирует каналы 1т-п, тогда как олигомеры Homer 1с не вызывают активации. Следовательно, различные изоформы белков Homer по-разному воздействуют на кальциевые каналы клеток А431.

4.1Р3 приводит к нарушению взаимодействия белков Homer с белками IP3R1. Следовательно, 1Р3 может активировать депо-управляемые каналь1, не только опустошая депо, но и за счет разобщения взаимодействия олигомерных комплексов Homer с IP3R1.

5. Действие пептида PPKKFR или белка Homer la и действие 1Р3 на каналы Imin не аддитивны. Развитие активности каналов Imin, индуцированное пептидом PPKKFR или белком Homer la, происходит гораздо медленнее, чем активация каналов Imin в ответ на 1Р3.

БЛАГОДАРНОСТИ.

Выражаю глубокую признательность своему научному руководителю Елене Валентиновне Казначеевой за неоценимую помощь на всех этапах работы.

Искренне благодарю коллег по Лаборатории ионных каналов клеточных мембран за сотрудничество, поддержку и доброжелательность. iirn.

1. Шалыгин A.B., Рязанцева М. А., Глушанкова JI.H., Безпрозванный И. Б., Можаева Г. Н., Казначеева Е. В. Регуляция депо-управляемых кальциевых каналов белками семейства Homer в клетках А431 //Acta naturae, 2010, Т. 2, № 3, С. 109−115.

2. Shalygin A., Ryazantseva М., Glushankova L., Mozhayeva G.N., Bezprozvanny I., Kaznacheyeva E. Homer regulation of native plasma membrane calcium channels in A431 cells // Cell Calcium, 2010, V.48, № 4, P. 209−214.

3. Рязанцева M.A., Шалыгин A.B. Вход кальция в клетку в результате диссоциации комплексов адаптерных белков семейства Homer в клетках линии А431 и линии SK-N-SH // Материалы II конференции молодых ученых Института цитологии РАН, Санкт-Петербург, 15−16 февраля 2010, Цитология, 2010, Т. 52, № 6, с. 504−505.

4. Шалыгин A.B., Рязанцева М. А., Казначеева Е. В. Регулирование депо-управляемых каналов клеток А431 адаптерными белками Homer // Материалы II конференции молодых ученых Института цитологии РАН, Санкт-Петербург, 15−16 февраля 2010, Цитология, 2010, Т. 52, № 6, с. 511−512.

5. Рязанцева М. А., Шалыгин A.B. Участие белков Homer la и Homer 1с в регуляции активности депо-управляемых кальциевых каналов в клетках А431 // Двенадцатая Всероссийская медико-биологическая конференция «Фундаментальная наука и клиническая медицина», Санкт-Петербург, 18 апреля 2009, СПб.: Изд-во СПбГУ, 2009, с. 322−323.

6. Рязанцева М. А., Шалыгин A.B., Казначеева Е. В. Роль адаптерных белков семейства Homer в регуляции депо-управляемого входа кальция в клетках А431 // Материалы научной конференции «Ионные каналы: структура и функции», Санкт-Петербург, 17−18 марта 2009, Биологические мембраны, 2009, Т. 26, №. 3, с. 328.

7. Шалыгин A.B., Казначеева Е. В. Роль белков Homer в регуляции депо-управляемых каналов клеток А431 // VI съезд Российского общества биохимиков и молекулярных биологов, Новосибирск, 11−15 мая 2008, Новосибирск: Изд-во «Арта», 2008, с. 174.

8. Шалыгин A.B., Казначеева Е. В. Белок Homer как регулятор депо-управляемого входа кальция в клетках А431 // Всероссийский форум студентов, аспирантов и молодых ученых «Наука и инновации в технических университетах», Санкт-Петербург, октябрь 2007, СПб.: Изд-во Политехи, ун-та, 2007, с. 169.

9. Шалыгин A.B., Казначеева E.B. Участие белков Homer в регуляции депо-управляемого входа кальция в клетки А431 // Материалы международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация», Пущино, 5−7 июня 2007, с. 75.

10. Шалыгин A.B., Казначеева Е. В. Депо-управляемые кальциевые каналы в плазматической мембране клеток линии эмбрионального эпителия почки человека // Материалы конференций политехнического симпозиума «Молодые ученые промышленности Северо-Западного региона», Санкт-Петербург, 8 декабря 2006, СПб.: Изд-во Политехи, ун-та, 2006, с. 205−206.

11. Шалыгин A.B., Казначеева Е. В. Роль адаптерных белков семейства Homer в регуляции кальциевых каналов в клетках эпидермоидной карциномы человека // Материалы всероссийской межвузовской научно-технической конференции студентов и аспирантов «XXXIV неделя науки СПбГПУ», Санкт-Петербург, 1−2 декабря 2005, СПб.: Изд-во Политехи, ун-та, 2006,4.IV, с. 17−18.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Abe H., Misaka T., Tateyama M., Kubo Y. Effects of coexpression with Homer isoforms on the function of metabotropic glutamate receptor 1 alpha // Mol. Cell Neurosci., 2003, V. 23, No 2, P. 157−168.
  2. Ageta H., Kato A, Fukazawa Y., Inokuchi K., Sugiyama H. Effects of proteasome inhibitors on the synaptic localization of Vesl-lS/Homer-la proteins. // Mol. Brain Res., 2001, V. 97., No 2, P. 186−189.
  3. Al-Hallaq R. A., Conrads T. P., Veenstra T. D., Wenthold R.J. NMDA di-heteromeric receptor populations and associated proteins in rat hippocampus // J. Neurosci., 2007, V. 27, No 31, P. 8334−8343.
  4. Ango F., Prezeau L., Muller T., Tu J. C., Xiao B., Worley P. F., Pin J. P., Bockaert J., Fagni L. Agonist-independent activation of metabotropic glutamate receptors by the intracellular protein Homer //Nature, 2001, V. 411, No 6840, P. 962−965.
  5. Ango F., Robbe D., Tu J. C., Xiao B., Worley P. F., Pin J. P., Bockaert J., Fagni L. Homer-dependent cell surface expression of metabotropic glutamate receptor type 5 in neurons // Mol. Cell Neurosci., 2002, V. 20, No 2, P. 323−329.
  6. Bauer M. C., O’Connell D., Cahill D. J., Linse S. Calmodulin binding to the polybasic C-termini of STIM proteins involved in store-operated calcium entry. // Biochemistry, 2008, V. 47, No 23, P. 6089−6091.
  7. Beneken J., Tu J. C., Xiao B., Nuriya M., Yuan J. P., Worley P. F., Leahy D J. Structure of the Homer EVH1 domain-peptide complex reveals a new twist in polyproline recognition. //Neuron, 2000, V. 26, No 1, P. 143−154.
  8. Bertaso F., Roussignol G., Worley P., Bockaert J., Fagni L., Ango F. Homerla-dependent crosstalk between NMDA and metabotropic glutamate receptors in mouse neurons. // PLoS One, 2010, V. 5, No 3, e9755.
  9. Bezprozvanny I. Amyloid goes global. // Sci. Signal, 2009, V. 2, Iss. 63, pel6.
  10. Bird G. S., Hwang S. Y., Smyth J. T., Fukushima M., Boyles R. R., Putney J. W. Jr. STIM1 is a calcium sensor specialized for digital signaling. // Curr. Biol., 2009, V. 19, No 20, P. 1724−1729.
  11. Bortoloso E., Pilati N., Megighian A., Tibaldo E., Sandona D., Volpe P. Transition of Homer isoforms during skeletal muscle regeneration. // Am. J. Physiol. Cell Physiol., 2006, V. 290, No 3, P. 711−718.
  12. Bosanac I., Michikawa T., Mikoshiba K., Ikura M. Structural insights into the regulatory mechanism of IP3 receptor // Biochim. Biophys. Acta., 2004, V. 1742, No. 13, P. 89−102.
  13. Brakeman P. R., Lanahan A. A., O’Brien R., Roche K., Barnes C. A., Huganir R. L., Worley P. F. Homer: a protein that selectively binds metabotropic glutamate receptors //Nature, 1997, V.386, No.6622, P. 284−288.
  14. Brandman O., Liou J., Park W. S., Meyer T. STIM2 is a feedback regulator that stabilizes basal cytosolic and endoplasmic reticulum Ca2+ levels // Cell, 2007, V. 131, No. 7, P. 1327−1339.
  15. Ciruela F., Soloviev M. M., Chan W. Y., Mcllhinney R. A. Homer-1 c/Vesl- 1L modulates the cell surface targeting of metabotropic glutamate receptor type 1 alpha: evidence for an anchoring function // Mol. Cell Neurosci., 2000, V. 15, No. 1, P. 36−50.
  16. Ciruela F., Soloviev M. M., Mcllhinney R. A. Co-expression of metabotropic glutamate receptor type 1 alpha with homer-la/Vesl-IS increases the cell surface expression of the receptor// Biochem. J., 1999, V.341, Pt. 3, P. 795−803.
  17. Das S. S., Banker G. A. The role of protein interaction motifs in regulating the polarity and clustering of the metabotropic glutamate receptor mGluRla // J. Neurosci., 2006, V. 26, No. 31, P. 8115−8125.
  18. Ercan E., Momburg F., Engel U., Temmerman K., Nickel W., Seedorf M. A conserved, lipid-mediated sorting mechanism of yeast Ist2 and mammalian STIM proteins to the peripheral ER// Traffic, 2009, V. 10, No. 12, P. 1802−1818.
  19. Feng W., Tu J., Pouliquin P., Cabrales E., Shen X., Dulhunty A., Worley P. F., Allen P. D., Pessah I. N. Dynamic regulation of ryanodine receptor type 1 (RyRl) channel activity by Homer 1 // Cell Calcium, 2008, V. 43, No. 3, P. 307−314.
  20. Feng W., Tu J., Yang T., Vernon P. S., Allen P. D., Worley P. F., Pessah I. N. Homer regulates gain of ryanodine receptor type 1 channel complex // J. Biol. Chem., 2002, V. 277, No. 47, P. 44 722−44 730.
  21. Feske S., Gwack Y., Prakriya M., Srikanth S., Puppel S. H., Tanasa B., Hogan P.G., Lewis R.S., Daly M., Rao A. A mutation in Orail causes immune deficiency by abrogating CRAC channel function //Nature, 2006, V. 441, No. 7090, P. 179−1852.
  22. Foa L., Gasperini R. Developmental roles for Homer: more than just a pretty scaffold // J. Neurochem., 2009, V. 108, No. 1, P. 1−10.
  23. Gasperini R., Choi-Lundberg D., Thompson M. J., Mitchell C.B., Foa L. Homer regulates calcium signalling in growth cone turning //Neural. Dev., 2009, V. 4, P. 29.
  24. Gasperini R., Foa L. Homer lb/c expression correlates with zebrafish olfactory system development // J. Neurocytol., 2004, V. 33, No. 6, P. 671−680.
  25. Hayashi M. K., Ames H. M., Hayashi Y. Tetrameric hub structure of postsynaptic scaffolding protein homer // J. Neurosci., 2006, V. 26, No. 33, P. 8492−8501.
  26. Hayashi M. K., Tang C., Verpelli C., Narayanan R., Stearns M. H., Xu R. M., Li H., Sala C., Hayashi Y. The postsynaptic density proteins Homer and Shank form a polymeric network structure // Cell, 2009, V. 137, No. 1, P. 159−171.
  27. Hennou S., Kato A., Schneider E. M., Lundstrom K., Gahwiler B. H., Inokuchi K., Gerber U., Ehrengruber M. U. Homer-1 a/Vesl-1S enhances hippocampal synaptic transmission // Eur. J. Neurosci., 2003, V. 18, No. 4, P. 811−819.
  28. Hewavitharana T., Deng X., Wang Y., Ritchie M. F., Girish G. V., Soboloff J., Gill D. L. Location and function of STIM1 in the activation of Ca2+ entry signals // J. Biol. Chem., 2008, V. 283, No. 38, P. 26 252−26 262.
  29. Hoth M., Penner R. Depletion of intracellular calcium stores activates a calcium current in mast cells //Nature, 1992, V. 355, P. 353−356.
  30. Huang W. D., Fei Z., Zhang X. Traumatic injury induced homer-la gene expression in cultured cortical neurons of rat // Neurosci. Lett., 2005, V. 389, No. 1, P. 46−50.
  31. Ishibashi T., Ogawa S., Hashiguchi Y., Inoue Y., Udo H., Ohzono H., Kato A., Minakami R., Sugiyama H. A novel protein specifically interacting with Homer2 regulates ubiquitin-proteasome systems // J. Biochem., 2005, V. 137, No. 5, P. 617−23.
  32. Smyth J. T., Dehaven W. I., Jones B. F., Mercer J. C., Trebak M., Vazquez G., Putney J. W. Jr. Emerging perspectives in store-operated Ca2+ entry: roles of orai, stim and trp // Biochimica Et Biophysica Acta, 2006, V. 1763, No. 11, P. 1147−1160.
  33. Kammermeier P. J., Worley P. F. Homer la uncouples metabotropic glutamate receptor 5 from postsynaptic effectors // Proc. Natl. Acad. Sci. U S A., 2007, V. 104, No. 14, P. 6055−6060.
  34. Kammermeier P. J., Xiao B., Tu J. C., Worley P. F., Ikeda S.R. Homer proteins regulate coupling of group I metabotropic glutamate receptors to N-type calcium and M-type potassium channels // J. Neurosci., 2000, V. 20, No. 19, P. 7238−7245.
  35. Kammermeier P.J. Endogenous homer proteins regulate metabotropic glutamate receptor signaling in neurons // J. Neurosci., 2008, V. 28, No. 34, P. 8560−8567.
  36. Kammermeier P.J. Surface clustering of metabotropic glutamate receptor 1 induced by long Homer proteins // BMC Neurosci., 2006, V. 7, P. 1.
  37. Kane J.K., Hwang Y., Konu O., Loughlin S. E., Leslie F. M., Li M. D. Regulation of Homer and group I metabotropic glutamate receptors by nicotine // Eur. J. Neurosci., 2005, V. 21, No. 5, P. 1145−1154.
  38. Kato A., Fukazawa Y., Ozawa F., Inokuchi K., Sugiyama H. Activation of ERK cascade promotes accumulation of Vesl-lS/Homer-la immunoreactivity at synapses // Brain Res Mol. Brain Res., 2003, V. 118. No. 1−2, P. 33−44.
  39. Kato A., Ozawa F., Saitoh Y., Fukazawa Y., Sugiyama H., Inokuchi K. Novel members of the Vesl/Homer family of PDZ proteins that bind metabotropic glutamate receptors // J. Biol. Chem., 1998, V. 273, No. 37, P. 23 969−23 975.
  40. Kato A., Ozawa F., Saitoh Y., Hirai K., Inokuchi K. Vesl, a gene encoding VASP/Ena family related protein, is upregulated during seizure, long-term potentiation and synaptogenesis //FEBS Lett., 1997, V. 412, No. 1, P. 183−189.
  41. Kawaguchi S., Shoji S., Sunamori M., Furuichi T., Kawano S. The fundamental properties of Homer 1 in association with cardiac ryanodine receptor in mouse heart // J. Med. Dent. Sci., 2007, V. 54, No. 1, P. 103−108.
  42. Kaznacheyeva E., Lupu V. D., Bezprozvanny I. Single-channel properties of inositol (l, 4,5)-trisphosphate receptor heterologously expressed in HEK-293 cells // J. Gen. Physiol., 1998, V. 111, No. 6, P. 847−856.
  43. Kiselyov K., Mignery G. A., Zhu M. X., Muallem S. The N-terminal domain of the IP3 receptor gates store-operated hTrp3 channels // Mol. Cell, 1999, V. 4, No. 3, P. 423−429.
  44. Kiselyov K., Xu X., Mozhayeva G., Kuo T., Pessah I., Mignery G., Zhu X., Birnbaumer L., Muallem S. Functional interaction between InsP3 receptors and store-operated Htrp3 channels //Nature, 1998, V. 396, No. 6710, P. 478−482.
  45. Kiselyov K. I., Mamin A. G., Semyonova S. B., Mozhayeva G. N. Low-conductance high selective inositol (l, 4,5)-trisphosphate activated Ca2+ channels in plasma membrane of A431 carcinoma cells // FEBS Lett., 1997, V. 407, No. 3, P. 309 312.
  46. Kiselyov K.I., Semyonova S.B., Mamin A.G., Mozhayeva G.N. Miniature Ca2+ channels in excised plasma-membrane patches: activation by IP3 // Pflugers Arch., 1999, V. 437, No. 2, P. 305−314.
  47. Li X., Yang D., Li L., Peng C., Chen S., Le W. Proteasome inhibitor lactacystin disturbs the intracellular calcium homeostasis of dopamine neurons in ventral mesencephalic cultures // Neurochem. Int., 2007, V. 50, No. 7−8, P. 959−965.
  48. Liou J., Kim M. L., Heo W. D., Jones J. T., Myers J. W., Ferrell J. E. Jr., Meyer T. STIM is a Ca2+ sensor essential for Ca2±store-depletion-triggered Ca2+ influx // Curr. Biol., 2005, V. 15, No. 13, P. 1235−1241.
  49. Lu J., Helton T.D., Blanpied T.A., Racz B., Newpher T.M., Weinberg R.J., Ehlers M.D. Postsynaptic positioning of endocytic zones and AMPA receptor cycling by physical coupling of dynamin-3 to Homer // Neuron, 2007, V. 55, No. 6, P. 874−89.
  50. Manjarres I.M., Rodriguez-Garcia A., Alonso M.T., Garcia-Sancho J. The sarco/endoplasmic reticulum Ca (2+) ATPase (SERCA) is the third element in capacitative calcium entry // Cell Calcium, 2010, V. 47, No. 5, P. 412−418.
  51. Mao L., Yang L., Tang Q., Samdani S., Zhang G., Wang J. Q. The scaffold protein Homerlb/c links metabotropic glutamate receptor 5 to extracellular signal-regulated protein kinase cascades in neurons // J. Neurosci., 2005, V. 25, No. 10, P. 2741−2752.
  52. Mignen O., Thompson J. L., Shuttleworth T. J. Orail subunit stoichiometry of the mammalian CRAC channel pore // J. Physiol., 2008, V. 586, No. 2, P. 419−425.
  53. Mizutani A., Kuroda Y., Futatsugi A., Furuichi T., Mikoshiba K. Phosphorylation of Homer3 by calcium/calmodulin-dependent kinase II regulates a coupling state of its target molecules in Purkinje cells // J, Neurosci., 2008, V. 28, No. 20, P. 5369−5382.
  54. Prakriyal M., Feske S., Gwack Y., Srikanth S., Rao A., Hogan P. G. Orail is an essential pore subunit of the crac channel //Nature, 2006, V. 44, No. 7108, P. 230−233
  55. Okabe S., Urushido T., Konno D., Okado H., Sobue K. Rapid redistribution of the postsynaptic density protein PSD-Zip45 (Homer lc) and its differential regulation by NMDA receptors and calcium channels // J. Neurosci., 2001, V. 21, No. 24, P. 95 619 571.
  56. Okada D., Ozawa F., Inokuchi K. Input-specific spine entry of soma-derived Vesl-1S protein conforms to synaptic tagging // Science, 2009, V. 324, No. 5929, P. 904−909.
  57. Parekh A. B., Putney J.W. Jr. Store-operated calcium channels // Physiol. Rev., 2005, V. 85, No. 2, P. 757−810.
  58. Parvez S., Beck A., Peinelt C., Soboloff J., Lis A., Monteilh-Zoller M., Gill D. L., Fleig A., Penner R. STIM2 protein mediates distinct store-dependent and store-independent modes of CRAC channel activation // FASEB J., 2008, V. 22, No. 3, P. 752 761.
  59. Paschen W., Mengesdorf T. Conditions associated with ER dysfunction activate homer la expression // J. Neurochem., 2003, V. 86, No. 5, P. 1108−1115.
  60. Penna A., Demuro A., Yeromin A. V., Zhang S.L., Safrina O., Parker I., Cahalan M. D. The CRAC channel consists of atetramer formed by Stim-induced dimerization of Orai dimers / Nature, 2008, V. 456, No. 7218, P. 116−120.
  61. Pouliquin P., Dulhunty A.F. Homer and the ryanodine receptor // Eur. Biophys. J., 2009a, V. 39, No. 1, P. 91−102.
  62. Pouliquin P., Pace S. M., Dulhunty A.F. In vitro modulation of the cardiac ryanodine receptor activity by Homer 1. // Pflugers Arch., 2009b, V. 458, No. 4, P. 723 732.
  63. Putney J. W. Capacitative calcium entry: from conceptn to molecules // Immunol. Rev., 2009, V. 231, No. 1, P. 10−22.
  64. Rezvani K., Mee M., Dawson S., Mcllhinney J., Fujita J., Mayer R.J. Proteasomal interactors control activities as diverse as the cell cycle and glutaminergic neurotransmission//Biochem. Soc. Trans., 2003, V. 31, No. 2, P. 470−473.
  65. Rezvani K., Teng Y., Shim D., De Biasi M. Nicotine regulates multiple synaptic proteins by inhibiting proteasomal activity // J. Neurosci., 2007, V. 27, No. 39, P. 1 050 810 519.
  66. Roche K. W., Tu J. C., Petralia R. S., Xiao B., Wenthold R. J., Worley P. F. Homer lb regulates the trafficking of group I metabotropic glutamate receptors // J. Biol. Chem., 1999, V. 274, No. 36, P. 25 953−25 957.
  67. Ronesi J. A., Huber K. M. Homer interactions are necessary for metabotropic glutamate receptor-induced long-term depression and translational activation // J. Neurosci., 2008, V. 28, No. 2, P. 543−547.
  68. Rong R., Ahn J. Y., Huang H., Nagata E., Kalman D., Kapp J. A., Tu J., Worley P. F., Snyder S. H., Ye K. PI3 kinase enhancer-Homer complex couples mGluRI to PI3 kinase, preventing neuronal apoptosis // Nat. Neurosci., 2003, V. 6, No. 11, P. 11 531 161.
  69. Roos J., DiGregorio P. J., Yeromin A. V., Ohlsen K., Lioudyno M., Zhang S., Safrina O., Kozak J. A., Wagner S. L., Cahalan M. D., Veli9elebi G., Stauderman K. A.
  70. STIM1, an essential and conserved component of store-operated Ca2+ channel function // J. Cell Biol., 2005, V. 169, No.3, P. 435−445.
  71. Rosenblum K., Futter M., Voss K., Erent M., Skehel P. A., French P., Obosi L., Jones M. W., Bliss T. V. The role of extracellular regulated kinases I/II in late-phase long-term potentiation // J. Neurosci., 2002, V. 22, No. 13, P. 5432−5441.
  72. Sala C., Futai K., Yamamoto K., Worley P. F., Hayashi Y., Sheng M. Inhibition of dendritic spine morphogenesis and synaptic transmission by activity-inducible protein Homer la// J. Neurosci., 2003, V. 23, No. 15, P. 6327−6337.
  73. Sala C., Piech V., Wilson N. R., Passafaro M., Liu G., Sheng M. Regulation of dendritic spine morphology and synaptic function by Shank and Homer //Neuron, 2001, V. 31, No. 1, P. 115−130.
  74. Sandona D., Scolari A., Mikoshiba K., Volpe P. Subcellular distribution of Homer lb/c in relation to endoplasmic reticulum and plasma membrane proteins in Purkinje neurons //Neurochem. Res., 2003, V. 28, No. 8, P. 1151−1158.
  75. Schreiner D., Mtiller K., Hofer H. W. The intracellular domain of the human protocadherin hFatl interacts with Homer signalling scaffolding proteins // FEBS Lett., 2006, V. 580, No. 22, P. 5295−5300.
  76. Serge A., Fourgeaud L., Hemar A., Choquet D. Receptor activation and homer differentially control the lateral mobility of metabotropic glutamate receptor 5 in the neuronal membrane // J. Neurosci., 2002, V. 22, No. 10, P. 3910−3920.
  77. Sgambato-Faure V., Xiong Y., Berke J.D., Hyman S.E., Strehler E.E. The Homer-1 protein Ania-3 interacts with the plasma membrane calcium pump // Biochem. Biophys. Res. Commun., 2006, V. 343, No. 2, P. 630−637.
  78. Shiraishi Y., Mizutani A., Yuasa S., Mikoshiba K., Furuichi T. Glutamate-induced declustering of post-synaptic adaptor protein Cupidin (Homer 2/vesl-2) in cultured cerebellar granule cells // J. Neurochem., 2003b, V. 87, No. 2, P. 364−376
  79. Shiraishi Y., Mizutani A., Yuasa S., MikoshibaK., Furuichi T. Differential expression of Homer family proteins in the developing mouse brain // J. Comp. Neurol., 2004, V. 473, No. 4, P. 582−599.
  80. Shiraishi-Yamaguchi Y., Furuichi T. The Homer family proteins // Genome Biol., 2007, V. 8, No. 2, P. 206.
  81. Shuttleworth T.J. Arachidonic acid, ARC channels, and Orai proteins // Cell Calcium, 2009, V. 45, Iss. 6, P. 602−610.
  82. Skibinska-Kijek A., Wisniewska M. B., Gruszczynska-Biegala J., Methner A., Kuznicki J. Immunolocalization of STIM1 in the mouse brain // Acta. Neurobiol. Exp. (Wars)., 2009, V. 69, No. 4, P. 413−428.
  83. Soboloff J., Spassova M. A., Hewavitharana T., He L. P., Xu W., Johnstone L. S., Dziadek M. A., GillD. L. STIM2 is an inhibitor of STIM1-mediated store-operated Ca2+ Entry // Curr. Biol., 2006, V. 16, No. 14, P. 1465−1470.
  84. Soloviev M. M., Ciruela F., Chan W. Y., Mcllhinney R. A. Mouse brain and muscle tissues constitutively express high levels of Homer proteins // Eur. J. Biochem., 2000, V. 267, No. 3, P. 634−639.
  85. Stathopulos P. B., Ikura M. Structurally delineating stromal interaction molecules as the endoplasmic reticulum calcium sensors and regulators of calcium release-activated calcium entry // Immunol. Rev., 2009a, V. 231, No. 1, P. 113−131.
  86. Stathopulos PB, Zheng L, Li GY, Plevin MJ, Ikura M. Structural and mechanistic insights into STIMl-mediated initiation of store-operated calcium entry // Cell, 2008, V. 135, No. l, P. l 10−22.
  87. Stathopulos P.B., Zheng L., Ikura M. Stromal interaction molecule (STIM) 1 and STIM2 calcium sensing regions exhibit distinct unfolding and oligomerization kinetics // J. Biol. Chem., 2009b, V. 284, No. 2, P. 728−32.
  88. Feske S., Gwack Y., Prakriya M., Srikanth. Puppel S.-H., Tanasa B., Hogan P. G., Lewis R. S., Daly M., Rao A. A mutation in orail causes immune deficiency by abrogating crac channel function //Nature, 2006, V. 441, No. 7090, P. 179−185.
  89. Stiber J. A., Tabatabaei N., Hawkins A. F., Hawke T., Worley P. F., Williams R. S., Rosenberg P. Homer modulates NFAT-dependent signaling during muscle differentiation // Dev. Biol., 2005, V. 287, No. 2, P. 213−224.
  90. Tanaka M., Duncan R. S., McClung N., Yannazzo J. A., Hwang S. Y., Marunouchi T., Inokuchi K., Koulen P. Homer proteins control neuronal differentiation through IP (3) receptor signaling // FEBS Lett., 2006, V. 580, No. 26, P. 6145−6150.
  91. Tu J. C., Xiao B., Yuan J. P, Lanahan A. A., Leoffert K., Li M., Linden D. J., Worley P. F. Homer binds a novel proline-rich motif and links group 1 metabotropic glutamate receptors with IP3 receptors //Neuron, 1998, V. 21, No. 4, P. 717−726.
  92. Usui S., Konno D., Hori K., Maruoka H., Okabe S., Fujikado T., Tano Y., Sobue K. Synaptic targeting of PSD-Zip45 (Homer lc) and its involvement in the synaptic accumulation of F-actin // J. Biol. Chem., 2003, V. 278, No. 12, P. 10 619−10 628.
  93. Van Keuren-Jensen K. R., Cline H. T. Homer proteins shape Xenopus optic tectal cell dendritic arbor development in vivo // Dev. Neurobiol., 2008, V. 68, No. 11, P. 13 151 324.
  94. Van Keuren-Jensen K., Cline HT. Visual experience regulates metabotropic glutamate receptor-mediated plasticity of AMPA receptor synaptic transmission by homer la induction // J. Neurosci., 2006, V. 26, No. 29. P. 7575−7580.
  95. Volpe P., Sandri C., Bortoloso E., Valle G., Nori A. Topology of Homer lc and Homer la in C2C12 myotubes and transgenic skeletal muscle fibers // Biochem. Biophys. Res. Commun., 2004, V. 316, No. 3, P. 884−892.
  96. Ward C.W., Feng W., Tu J., Pessah I. N., Worley P. K., Schneider M. F. Homer protein increases activation of Ca2+ sparks in permeabilized skeletal muscle // J. Biol. Chem., 2004, V. 279, No. 7, P. 5781−5787.
  97. Westhoff J. H., Hwang S. Y., Duncan R. S., Ozawa F., Volpe P., Inokuchi K., Koulen P. Homer proteins regulate ryanodine receptor type 2 function and intracellular calcium signaling // Cell Calcium, 2003, V. 34, No. 3, P. 261−269.
  98. Wollacott A. M., Desjarlais J. R. Virtual interaction profiles of proteins // J. Mol. Biol., 2001, V. 313, No. 2, P. 317−342.
  99. Worley P. F., Zeng W., Huang G., Kim J. Y., Shin D. M., Kim M. S., Yuan J. P., Kiselyov K., Muallem S. Homer proteins in Ca2+ signaling by excitable and non-excitable cells // Cell Calcium, 2007, V. 42, No. 4−5, P. 363−371.
  100. Yamamoto K., Sakagami Y., Sugiura S., Inokuchi K., Shimohama S., Kato N. Homer la enhances spike-induced calcium influx via L-type calcium channels in neocortex pyramidal cells // Eur, J, Neurosci., 2005, V. 22, No. 6, P. 1338−1348.
  101. Zhang G. C., Mao L. M., Liu X. Y., Parelkar N. K., Arora A., Yang L., Hains M., Fibuch E.E., Wang J. Q. In vivo regulation of Homer la expression in the striatum by cocaine // Mol. Pharmacol., 2007, V. 71, No. 4, P. 1148−1158.
  102. Zheng L., Stathopulos P.B., Li GY, Ikura M. Biophysical characterization of the EF-hand and SAM domain containing Ca2+ sensory region of STIM1 and STIM2 // Biochem. Biophys. Res. Commun., 2008, V. 369, No. 1, P.240−246.
  103. Zhou Y., Mancarella S., Wang Y., Yue C., Ritchie M., Gill D. L., Soboloff J. The short N-terminal domains of STIM1 and STIM2 control the activation kinetics of Orail channels // J. Biol. Chem., 2009, V. 284, No. 29, P. 19 164−19 168.
  104. O.A., Вигонт B.A., Поздняков И. А., Глушанкова JI.H., Львовская С. В., Скопин А. Ю., Можаева Г. Н., Казначеева Е. В. «Роль белка STIM1 в рецептор-и депо-управляемом входе Са2+ в клетки НЕК293». // Биологические мембраны, 2010, Т. 27, № 2, С. 1−7.
  105. А.В., Скопин А. Ю., Казначеева Е. В. // Биологические мембраны, 2004, Т. 21, № 6, С. 451−457.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!