Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Особенности структуры, экспрессии и взаимодействия с патогенами белка табака Nt-4/1

Диссертация: Особенности структуры, экспрессии и взаимодействия с патогенами белка табака Nt-4/1
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Поскольку вирусы являются облигатными паразитами растений, а кодирующая способность их генетического материала значительно ограничена, давно не вызывает сомнения факт эксплуатации вирусами клеточных структур и механизмов для обеспечения своей жизнедеятельности. Помимо трансляционного аппарата клетки вирусы растений используют систему цитоскелета, обеспечивающую направленную доставку по клетке… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. Транспорт вирусов по растению
    • 1. 1. Транспортные белки вирусов растений
    • 1. 2. Внутриклеточный транспорт
      • 1. 2. 1. Роль микротрубочек во внутриклеточном транспорте
      • 1. 2. 2. Роль микрофиламентов во внутриклеточном транспорте
      • 1. 2. 3. Везикулярный транспорт
    • 1. 3. Межклеточный транспорт
      • 1. 3. 1. Строение ПД
      • 1. 3. 2. Транспорт через ПД
    • 1. 4. Дальний транспорт вирусов
      • 1. 4. 1. Строение проводящей системы растений
      • 1. 4. 2. Дальний транспорт вирусов по флоэме
        • 1. 4. 2. 1. Вирусы, для дальнего транспорта которых не нужен белок оболочки
        • 1. 4. 2. 2. Вирусы, для дальнего транспорта которых необходим белок оболочки
        • 1. 4. 2. 3. Транспортные системы поти- и клостеровирусов
        • 1. 4. 2. 4. Флоэмно-ограниченные вирусы
  • 2. Белки растений — участники вирусной и вироидной инфекции
    • 2. 1. Белки растений, необходимые для транспорта вирусов
    • 2. 2. Белки растений, негативно регулирующие транспорт вируса по растению
    • 2. 3. Белки растений, участвующие в жизненном цикле вироидов
    • 2. 4. 4/1 белок растений
  • МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 1. 0. ИССЛЕДОВАНИЕ ЭКСПРЕССИИ ГЕНА Ш-4/
    • 2. 0. СТРУКТУРНЫЕ ОСОБЕННОСТИ БЕЛКА N1−4/
    • 2. 1. Исследование вторичной структуры белка N1−4/
    • 2. 2. Ограниченный протеолиз белка N1−4/1 в клетках Е соИ
    • 2. 3. Анализ третичной структуры белка N1−4/1 методом дифференциальной сканирующей калориметрии
    • 3. 0. ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ
    • 3. 1. Изучение способности к олигомеризации белка Nt-4/l и его делеционных мутантов методом динамического лазерного светорассеяния
    • 3. 2. Визуализация мультимерных комплексов, образуемых белком Nt-4/l, с помощью электронной микроскопии
    • 4. 0. ИССЛЕДОВАНИЕ БИОХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ БЕЛКА Nt-4/l
    • 4. 1. Анализ РНК-связывающей активности белка Nt-4/l
    • 4. 2. in vitro взаимодействие белка AVirPl с РНК ВВКК
    • 4. 3. Картирование РНК-связывающего сайта белка Nt-4/
    • 4. 4. Анализ РНК-связывающей активности белка Nt-4/l и его мутантов методом Норт-Вестерн гибридизации
    • 4. 5. Определение размера рибонуклеопротеидных комплексов методом динамического лазерного светорассеяния
    • 5. 0. ПРЕДСКАЗАНИЕ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА 4/

Особенности структуры, экспрессии и взаимодействия с патогенами белка табака Nt-4/1 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Распространение вирусов по растению является сложным многостадийным процессом, состоящим из внутриклеточного транспорта к местам репликации, самой репликации и образования транспортного комплекса, с последующим его распространением по всему организму хозяина. Для осуществления транспорта вирусы кодируют специфические транспортные белки, которые обеспечивают межклеточный транспорт, а некоторые — и дальний. После достижения вирусным транспортным комплексом проводящей системы растения, происходит загрузка флоэмы и системное распространение с током ассимилятов в незараженные ткани, что в итоге приводит к заражению всего организма.

Поскольку генетический аппарат вирусов относительно небольшой и кодирует ограниченное число белков, становится очевидным, что для осуществления некоторых этапов своего жизненного цикла вирусам приходится использовать не только белки, кодируемые своим геномом, но и рекрутировать специфические факторы растения-хозяина. Особенно это очевидно в отношении вироидов — патогенов, представляющих собой кольцевую одноцепочечную молекулу РНК, не кодирующую белков.

Помимо широко известных взаимодействий компонентов вирусов и вироидов с белками аппарата транскрипции и трансляции клетки, а также транспортных комплексов вирусов с элементами цитоскелета, появляются данные о вовлеченности новых, неизученных белков растения-хозяина в жизненный цикл патогенов. На первый взгляд не всегда понятна роль таких взаимодействий для вируса или вироида. И даже не всегда известна функция таких белков для самого растения. Так обнаружено, что подавление экспрессии гена VirPl в протопластах N. tabacum и N. benthamiana приводило к нарушению репликации вироида веретеновидности клубней картофеля (ВВКК). Также получены данные, свидетельствующие в пользу того, что белок VirPl необходим для системного распространения ВВКК и вироида экзокортиса цитрусовых (Kalantidis et al., 2007). Известно, что ключевую роль в осуществлении дальнего транспорта умбравирусов и потивирусов играет взаимодействие ORF3 и VPg белков, соответственно, с ядрышковым белком фибрилларином. Снижение уровня экспрессии фибрилларина являлось причиной значительного подавления аккумуляции, А вируса картофеля в системных листьях, но не приводило к полной отмене дальнего транспорта, как в случае с умбравирусной инфекцией (Kim et al., 2007аRajamaki and Valkonen, 2009).

Таким образом, более детальное исследование факторов растения-хозяина, вовлеченных в осуществление определенных стадий жизненного цикла патогенов, позволит приблизиться к пониманию устойчивости некоторых видов и сортов сельскохозяйственных культур к патогенам и, в перспективе, поможет создать новые сорта резистентные к инфекционным агентам.

В двугибридной дрожжевой системе при скрининге кДНК библиотеки Arabidopsis thaliana против транспортного белка (NSm) вируса пятнистой гнилостности томатов (ВПГТ) был обнаружен миозини кинезин-подобный белок с неизвестной функцией, названный At-4/1 (von Bargen et о/., 2001). В экспериментах по совместной экспрессии в' клетках N. benthamiana At-4/l слитого в одной рамке трансляции с GFP и слитого с YFP белка ТБГЗ полулатентного вируса мятлика было показано, что оба белка локализуются в одних и тех же структурах. В нашей лаборатории была клонирована полная кодирующая последовательность белка ортолога At-4/l из растений Nicotiana tabacum (Nt-4/l). С помощью конфокальной лазерной сканирующей микроскопии было определено, что белок локализуется в подвижных везикулярных структурах в цитоплазме и на периферии клетки рядом с ПД. В данной работе продолжаются исследования белка Nt-4/l — вероятного участника жизненного цикла патогенов растений.

ВЫВОДЫ.

1. Промотор Nt-4/l активен в тканях проводящей системы, преимущественно в жилках молодых листьев.

2. Альфа-спиральный белок Nt-4/l состоит из трех структурных доменов.

3. Экспериментально доказано, что белок «Nt-4/1 способен олигомеризоваться in vitro, формируя протяженные фибриллярные структуры.

4. Белок Nt-4/l обладает РНК-связывающей активностью, предпочтительно связывая несовершенные дуплексы РНК.

5. РНК-связывающая активность определяется участком белка, расположенном в его С-терминальном структурном домене.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Поскольку вирусы являются облигатными паразитами растений, а кодирующая способность их генетического материала значительно ограничена, давно не вызывает сомнения факт эксплуатации вирусами клеточных структур и механизмов для обеспечения своей жизнедеятельности. Помимо трансляционного аппарата клетки вирусы растений используют систему цитоскелета, обеспечивающую направленную доставку по клетке (Boyko et al., 2000, 2007; Heinlein et al, 1995). При межклеточном транспорте вирусные транспортные белки изменяют предельную пропускную способность канала ПД для прохождения генома в соседнюю незараженную клетку. Для этого вирус взаимодействует с целым спектром белков растения-хозяина, такими как пектинметилэстераза, Р-1,3-глюканаза, шапероны (Chen et al., 2000; Dorokhov et al, 1999; Iglesias and Meins, 2000). Для обеспечения последующего системного распространения вирусному транспортному комплексу необходимо проникнуть в проводящую систему растения. Для этого он преодолевает дополнительные барьеры, отграничивающие разные типы клеток в составе проводящего пучка. В этом ему помогает взаимодействие с рядом дополнительных факторов растения-хозяина (Ueki and Citovsky, 2007).

Таким образом, становится очевидным, что в жизненном цикле вируса задействованы разнообразные факторы организма-хозяина, которые обеспечивают успешное инфицирование целого растения. Нарушение взаимодействия между хозяйским белком и белком вируса, лежит в основе устойчивости определенных видов и сортов растений к той или иной инфекции. Поэтому поиск новых белков — партнеров и исследование транспорта вирусов по растению приближает нас к понимаю механизма устойчивости многих дикорастущих предков культурных растений и способствует выведению промышленно ценных сельскохозяйственных сортов растений устойчивых к патогенам.

До сих пор не известна роль белка At-4/l в транспорте вирусов по растению, однако аминокислотная последовательность этого белка выявляет сходство с моторными белками растительной клетки: миозинами и кинезинами (von Bargen et al., 2001).

Исходя из накопленных на данный момент сведений, мы предполагаем, что белок 4/1 вовлечен в осуществление некоторых этапов распространения РНК-содержащих патогенов по растению.

Программа COFACTOR, показала, что по третичной структуре белок 4/1 маршанции похож на РНК-связывающий белок дрожжей She2p. В клетке дрожжей She2p обеспечивает направленную доставку ASH1 мРНК в две новообразованные гаплоидные споры, для дальнейшего определения их «пола» (Niessing et al., 2004; Muller et al., 2009). За такое специфическое узнавание и транспорт отвечает определенная пространственная структура в ASH1 мРНК (zip-code), представляющая собой двуцепочечный участок, разделенный одноцепочечными выпетливаниями, которую и распознает She2p белок (Chartrand et al., 1999; Olivier et al., 2005). Причем направленная доставка рибонуклеопротеидного комплекса She2p-ASH1 осуществляется по тяжам актиновых микрофиламентов при участии миозиновых моторов V класса (Takizawa et al., 1997).

По аналогии с She2p мы предположили, что белок 4/1 также взаимодействует с РНК, содержащей двуцепочечные участки. В данной работе in vitro методом задержки рибонуклеопротеидных комплексов в агарозном геле было установлено, что белок Nt-4/l in vitro образует комплексы с РНК, причем с большей эффективностью с РНК, содержащей одноцепочечные выпетливания и шпильки, в частности продемонстрировано, что Nt-4/l эффективно образует комплексы с РНК вироида веретеновидности клубней картофеля.

Ранее в нашей лаборатории с помощью KJ1CM было показано, что белок Nt-4/l, слитый в одной рамке трансляции с GFP, локализуется в виде везикулярных структур способных перемещаться через ПД в соседнюю клетку. Более того было обнаружено, что.

109 при некоторых условиях локализация наблюдается исключительно в жилках инфильтрированных листьев (неопубликованные данные). Также нами было показано, что белок 4/1 слитый в одной рамке трансляции с GFP совместно локализуется с актиновой сетью, а при ее разрушении обработкой клеток цитохалазином В, движение 4/1 содержащих везикул прекращается. Полученные данные наводят на мысль о возможности участия белка Nt-4/l в распространение РНК-содержащих патогенов по растению.

В пользу этого предположения свидетельствуют данные, полученные с использованием трансгенных растений, экспрессирующих ген Р-глюкуронидазы под контролем промотора Nt-4/1. С помощью гистохимического окрашивания мы установили, что промотор работает во флоэмных клетках и паренхиме проводящих пучков стеблей и листьев. В молодых проростках с хорошо развитыми семядолями и двумя первыми листьями гистохимическое окрашивание наблюдалось только в жилках семядолей. Однако по мере развития растения, окрашивание пропадало в старых органах и появлялось в жилках молодых листьев, черешках, гипокотиле и, в последнюю очередь, в стебле. Вероятно, не одинаковый во времени уровень экспрессии гена Nt-4/l может влиять на течение инфекции.

В настоящее время ведутся исследования системного распространения вироида веретеновидности клубней картофеля на растениях, гиперэкспрессирующих белок Nt-4/l, и на растениях, в которых работа данного гена подавлена вирус-индуцированным сайленсингом. Результаты, полученные по завершении этих экспериментов, прольют свет на роль белка Nt-4/l в распространении РНК-содержащих патогенов по растению.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Aniento F., Robinson D.G. Testing for endocytosis in plants. // Protoplasma. 2005. Vol. 226, № 1−2. P. 3−11.
  2. A., Jasionowski T., Tuttle D.L., Lenk S.E. & Dunn W.A. Cytoskeletal elements are required for the formation and maturation of autophagic vacuoles. // Journal of cellular physiology. 1992. Vol. 152, № 3. P. 458−466.
  3. Atabekov J.G., Dorokhov Yu.L. Plant virus-specific transport function and resistance of plants to viruses. // Advances in virus research. 1984. Vol. 29. P. 313−364.
  4. Avisar D., Prokhnevsky A.I., Dolja V. V. Class VIII myosins are required for plasmodesmatal localization of a closterovirus Hsp70 homolog. // Journal of virology. 2008. Vol. 82, № 6. P. 2836−2843.
  5. Badelt K., White R.G., Overall R.L., Vesk, M. Ultrastructural specializations of the cell wall sleeve around plasmodesmata. //Am. J. Bot. 1994. Vol. 81. P. 1422−1427.
  6. F., Samaj J., «Napier R. & Volkmann D. Maize calreticulin localizes preferentially to plasmodesmata in root apex. // The Plant journal: for cell and molecular biology. 1999. Vol. 19, № 4. P. 481−488.
  7. Barton D.A., Cole L., Collings D.A., Liu D.Y.T., Smith P.M.C., Day D.A. & Overall R.L. Cell-to-cell transport via the lumen of the endoplasmic reticulum. // T he Plant journal: for cell and molecular biology. 2011. Vol. 66, № 5. P. 806−817.
  8. E.H., Rakitina D.V., Morozov S.Y. & Baulcombe D.C. Cell-to-cell movement of potato potexvirus X is dependent on suppression of RNA silencing. // The Plant journal for cell and molecular biology. 2005. Vol. 44, № 3. P. 471−482.
  9. Bell K., Oparka K. Imaging plasmodesmata. // Protoplasma. 2011. Vol. 248, № 1. P. 925.
  10. Benitez-Alfonso Y., Faulkner C., Ritzenthaler C. & Maule A.J. Plasmodesmata: gateways to local and systemic virus infection. // Molecular plant-microbe interactions: MPMI. 2010. Vol. 23, № 11. P. 1403−1412.
  11. Ben-Tekaya H., Miura K., Pepperkok R. & Hauri H.-P. Live imaging of bidirectional traffic from the ERGIC. // Journal of cell science. 2005. Vol. 118, № Pt 2. P. 357−367.
  12. Bernot K.M., Lee C.-H., Coulombe P.A. A small surface hydrophobic stripe in the coiled-coil domain of type I keratins mediates tetramer stability. // The Journal of cell biology. 2005. Vol. 168, № 6. P. 965−974.
  13. Bertens P., Heijne W., van der Wei N., Wellink J. & van Kammen A. Studies on the C-terminus of the Cowpea mosaic virus movement protein. // Archives of virology. 2003. Vol. 148, № 2. P. 265−279.
  14. P., Wellink J., Goldbach R. & van Kammen A. Mutational analysis of the cowpea mosaic virus movement protein. // Virology. 2000. Vol. 267, № 2. P. 199−208.
  15. L., Boevink P., Cruz S., Palukaitis P. & Oparka K. The movement protein of cucumber mosaic virus traffics into sieve elements in minor veins of nicotiana clevelandii // The Plant cell. 1998a. Vol. 10, № 4. P. 525−538.
  16. Blackman L.M., Overall R.L. Immunolocalisation of the cytoskeleton to plasmodesmata ofCharacorallina.//The Plant Journal. 1998b. Vol. 14. P. 733−741.
  17. Blackman L.M., Harper J.D., Overall R.L. Localization of a centrin-like protein to higher plant plasmodesmata. // European journal of cell biology. 1999. Vol. 78, № 5. P. 297 304.
  18. Boevink P., Oparka K.J. Virus-host interactions during movement processes. // Plant physiology. 2005. Vol. 138, № 4. P. 1815−1821.
  19. Bol J.F. Role of capsid proteins. // Methods in molecular biology (Clifton, N.J.). 2008. Vol. 451. P. 21−31.
  20. S., Talbot C., Boutte Y., Catrice O., Read N.D. & Satiat-Jeunemaitre B. FM-dyes as experimental probes for dissecting vesicle trafficking in living plant cells. // Journal of microscopy. 2004. Vol. 214, № Pt 2. P. 159−173.
  21. J., Donaldson L., Hill S. & Hitchcock K. Safranine fluorescent staining of wood cell walls. // Biotechnic & h istochemistry official publication of the Biological Stain Commission. 2008. Vol. 83, № 3. P. 161−171.
  22. Bonifacino J.S., Lippincott-Schwartz J. Coat proteins: shaping membrane transport. // Nature reviews. Molecular cell biology. 2003. Vol. 4, № 5. P. 409−414.
  23. V., Ferralli J., Ashby J., Schellenbaum P. & Heinlein M. Function of microtubules in intercellular transport of plant virus RNA. // Nature cell biology. 2000a. Vol. 2, № 11. P.826−832.
  24. Buschmann H., Sambade A., Pesquet E., Calder G., Lloyd C.W. Microtubule Dynamics in Plant Cells // Methods in Cell Biology. 2010. Vol. 97. P. 37300.
  25. J.C., Kasschau K.D., Mahajan S.K. & Schaad M.C. Cell-to-Cell and LongDistance Transport of Viruses in Plants. // The Plant cell. 1996. Vol. 8, № 10. P. 16 691 681.
  26. S., Hills G., Watts J. & Baulcombe D. Mutational analysis of the coat protein gene of potato virus X: effects on virion morphology and viral pathogenicity. // Virology. 1992. Vol. 191, № 1. P. 223−230.
  27. P., Meng X.H., Singer R.H. & Long R.M. Structural elements required for the localization of ASH1 mRNA and of a green fluorescent protein reporter particle in vivo. // Current biology: CB. 1999. Vol. 9, № 6. P. 333−336.
  28. M.H., Sheng J., Hind G., Handa A.K. & Citovsky V. Interaction between the tobacco mosaic virus movement protein and host cell pectin methylesterases is required for viral cell-to-cell movement. // The EMBO journal. 2000. Vol. 19, № 5. P. 913−920.
  29. Chen X.-Y., Kim J.-Y. Callose synthesis in higher plants. // Plant signaling & behavior. 2009. Vol. 4, № 6. P. 489−492.
  30. S.T., Parra M.A., Anderberg R.J. & Carrington J.C. Arabidopsis RTM1 and RTM2 genes function in phloem to restrict long-distance movement of tobacco etch virus.//Plant physiology. 2001. Vol. 127, № 4. P. 1667−1675.114
  31. Cho S.-Y., Cho W.K., Choi H.-S. & Kim K.-H. Cis-acting element (SL1) of Potato virus X controls viral movement by i nteracting with the NbMPB2Cb and viral proteins. // Virology. Elsevier Inc., 2012. Vol. 427, № 2. P. 166−176.
  32. Cilia M.L., Jackson D. Plasmodesmata form and function. // Current opinion in cell biology. 2004. Vol. 16, № 5. P. 500−506.
  33. V., Knorr D., Schuster G. & Zambryski P. The P30 movement protein of tobacco mosaic virus is a single-strand nucleic acid binding protein. // Cell. 1990. Vol. 60, № 4. P. 637−647.
  34. Citovsky V., McLean B.G., Zupan J.R. & Zambryski P. Phosphorylation of tobacco mosaic virus cell-to-cell movement protein by a developmentally regulated plant cell wall-associated protein kinase. // Genes & development. 1993. Vol. 7, № 5. P. 904−910.
  35. V., Wong M.L., Shaw A.L., Prasad B.V. & Zambryski P. Visualization and characterization of tobacco mosaic virus movement protein binding to single-stranded nucleic acids. // The Plant cell. 1992. Vol. 4, № 4. P. 397111.
  36. Cope M.J., Whisstock J., Rayment 1. & Kendrick-Jones J. Conservation within the myosin motor domain: implications for structure and function. //Structure (London, England: 1993). 1996. Vol. 4, № 8. P. 969−987.
  37. J.L., Viaplana E., Benito A. & Villaverde A. The position of the heterologous domain can influence the solubility and proteolysis of beta-galactosidase fusion proteins in E. coli.//Journal of biotechnology. 1996. Vol. 48, № 3. P. 191−200.
  38. G.H., Lioliopoulou F., Ziegler A. & Torrance L. Subcellular localisation, protein interactions, and RNA binding of Potato mop-top virus triple gene block proteins. // Virology. 2002. Vol. 298, № 1. P. 106−115.
  39. Cronin S., Verchot J., Haldeman-Cahill R., Schaad M.C. & Carrington J.C. Longdistance movement factor: a transport function of the potyvirus helper component proteinase. // The Plant cell. 1995. Vol. 7, № 5. P. 549−559.
  40. S., Roberts A., Prior D., Chapman S. & Oparka K. Cell-to-cell and phloem-mediated transport of potato virus X. The role of virions // The Plant cell. 1998. Vol. 10, № 4. P. 495−510.
  41. Cui X., Wei T., Chowda-Reddy R.V., Sun G. & Wang A. The Tobacco etch virus P3 protein forms mobile inclusions via the early secretory pathway and traffics along actin microfilaments. //Virology. Elsevier B.V., 2010. Vol. 397, № 1. P. 56−63.
  42. Daros J.-A., Elena S.F., Flores R. Viroids: an Ariadne’s thread into the RNA labyrinth. // EMBO reports. 2006. Vol. 7, № 6. P. 593−598.
  43. Dawson W.O., Bubrick P., Grantham G.L. Modifications of the tobacco mosaic virus coat protein gene affecting replication, movement and symptomatology. // Phytopathology. 1988. Vol. 78. P. 783−789.
  44. De Alba A.E.M., Sagesser R., Tabler M. & Tsagris M. A Bromodomain-Containing Protein from Tomato Specifically Binds Potato Spindle Tuber Viroid RNA In Vitro and In Vivo. 2003. Vol. 77, № 17. P. 9685−9694.
  45. Deeks M.J., Hussey P.J., Davies B. Formins: intermediates in signal-transduction cascades that affect cytoskeletal reorganization. // Trends in plant science. 2002. Vol. 7, № 11. P. 492−498.
  46. Delorenzi M., Speed T. An HMM model for coiled-coil domains and a comparison with PSSM-based predictions. // Bioinformatics (Oxford, England). 2002. Vol. 18, № 4. P. 617−625.
  47. Deom C.M., He X.Z. Second-site reversion of a dysfunctional mutation in a conserved region of the tobacco mosaic tobamovirus movement protein. // Virology. 1997. Vol. 232, № 1. P. 13−18.
  48. Deom C.M., Oliver M.J., Beachy R.N. The 30-kilodalton gene product of tobacco mosaic virus potentiates virus movement. // Science (New York, N.Y.). 1987. Vol. 237, № 4813. P. 389−394.
  49. Di Serio F., Flores R. Viroids: molecular implements for dissecting RNA trafficking in plants. // RNA biology. Vol. 5, № 3. P. 128−131.
  50. Ding B. The biology of viroid-host interactions. // Annual review of phytopathology. 2009. Vol. 47. P. 105−131.
  51. Ding B., Turgeon R., Parthasarathy M.V. Substructure of freeze-substituted plasmodesmata. // Protoplasma. 1992b. Vol. 169. P. 28−41.
  52. Y.L., Alexandrova N.M., Miroshnichenko N.A. & Atabekov J.G. Isolation and analysis of virus-specific ribonucleoprotein of tobacco mosaic virus-infected tobacco. // Virology. 1983. Vol. 127, № 2. P. 237−252.
  53. Y.L., Alexandrova N.M., Miroshnichenko N.A. & Atabekov J.G. The informosome-like virus-specific ribonucleoprotein (vRNP) may be involved in the transport of tobacco mosaic virus infection. // Virology. 1984. Vol. 137, № 1. P. 127 134.
  54. Dos Remedios C.G., Chhabra D» Kekic M., Dedova I.V., Tsubakihara M., Berry D. & Nosworthy N.J. Actin binding proteins: regulation of cytoskeletal microfilaments. // Physiological reviews. 2003. Vol. 83, № 2. P. 433-^73.
  55. Dube A., Bisaillon M., Perreault J.-P. Identification of proteins from prunus persica that interact with peach latent mosaic viroid. // Journal of virology. 2009. Vol. 83, № 23. P. 12 057−12 067.
  56. P., Thomas C., Harrison S., Revers F. & Maule A. A cysteine-rich plant protein potentiates Potyvirus movement through an interaction with the virus genome-linked protein VPg. //Journal of virology. 2004. Vol. 78, JVo 5. P. 2301−2309.
  57. Ebina T., Toh H., Kuroda Y. Loop-length-dependent SVM prediction of domain linkers for high-throughput structural proteomics. // Biopolymers. 2009. Vol. 92, № 1. P. 1−8.
  58. Eckardt N.A. A calcium-regulated gatekeeper in phloem sieve tubes. // The Plant cell. 2001. Vol. 13, № 5. P. 989−992.
  59. Epel B.L. Plant viruses spread by diffusion on E R-associated movement-protein-rafts through plasmodesmata gated by viral induced host beta-l, 3-glucanases. // Seminars in cell & developmental biology. 2009. Vol. 20, № 9. P. 1074−1081.
  60. C.R., Blackman L.M., Collings D.A., Cordwell S.J. & Overall R.L. Anti-tropomyosin antibodies co-localise with actin microfilaments and label plasmodesmata. // European journal of cell biology. 2009. Vol. 88, № 6. P. 357−369.
  61. C.R., Blackman L.M., Cordwell S.J. & Overall R.L. Proteomic identification of putative plasmodesmatal proteins from Chara corallina. // Proteomics. 2005. Vol. 5, № 11. P. 2866−2875.
  62. Fels A., Hu K., Riesner D. Transcription of potato spindle tuber viroid by R NA polymerase II starts predominantly at two specific sites. // Nucleic acids research. 2001. Vol. 29. № 22. P. 4589−4597.
  63. J.C., Brand U., Running M.P., Simon R. & Meyerowitz E.M. Signaling of cell fate decisions by CLAVATA3 in Arabidopsis shoot meristems. // Science (New York, N.Y.). 1999. Vol. 283, № 5409. P. 1911−1914.
  64. Flores R., Delgado S., Gas M.-E., Carbonell A., Molina D., Gago S. & De la Pena M. Viroids: the minimal non-coding RNAs with autonomous replication. // FEBS letters. 2004. Vol. 567, № 1. P. 42−48.
  65. Foth B.J., Goedecke M.C., Soldati D. New insights into myosin evolution and classification. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 2006. Vol. 103, № 10. P. 3681−3686.
  66. Fujiki M., Kawakami S., Kim R.W. & Beachy R.N. Domains of tobacco mosaic virus movement protein essential for its membrane association. // The Journal of general virology. 2006. Vol. 87, № Pt 9. P. 2699−2707.
  67. Gardiner J., Overall R., Marc J. Putative Arabidopsis homologues of metazoan coiled-coil cytoskeletal proteins. // Cell biology international. 2011. Vol. 35, № 8. P. 767−774.
  68. Genoves A., Navarro J.A., Pallas V. Functional analysis of the five melon necrotic spot virus genome-encoded proteins // Journal of General Virology. 2006. Vol. 87. P. 23 712 380.
  69. Genoves A., Navarro J.A., Pallas V. The Intra- and intercellular movement of Melon necrotic spot virus (MNSV) depends on an active secretory pathway. // Molecular plant-microbe interactions: MPM1. 2010. Vol. 23, № 3. P. 263−272.
  70. Genoves A., Pallas V., Navarro J.A. Contribution of topology determinants of a viral movement protein to its membrane association, intracellular traffic, and viral cell-to-cell movement.//Journal of virology. 2011. Vol. 85, № 15. P. 7797−7809.
  71. S., Freedman K., Lartey R. & Citovsky V. Inhibition of plant viral systemic infection by non-toxic concentrations of cadmium. // The Plant journaflor cell and molecular biology. 1998. Vol. 13, № 5. P. 591−602.
  72. S., Lartey R., Sheng J. & Citovsky V. Transport of Proteins and Nucleic Acids Through Plasmodesmata. // Annual review of plant physiology and plant molecular biology. 1997. Vol. 48. P. 27−50.
  73. Gierke S., Kumar P., Wittmann T. Analysis of microtubule polymerization dynamics in live cells. // Methods in cell biology. 2010. Vol. 97. P. 15−33.
  74. Glover J.N., Harrison S.C. Crystal structure of the heterodimeric bZIP transcription factor c-Fos-c-Jun bound to DNA. // Nature. 1995. Vol. 373, № 651 1. P. 257−261.
  75. Golecki B., Schulz A., Thompson G.A. Translocation of structural P proteins in the phloem.//The Plant cell. 1999. Vol. 11,№ 1. P. 127−140.
  76. Golomb L., Abu-Abied M., Belausov E. & Sadot E. Different subcellular localizations and functions of Arabidopsis myosin VIII. // BMC plant biology. 2008. Vol. 8. P. 3.
  77. Gomez G., Pallas V. A long-distance translocatable phloem protein from cucumber forms a ribonucleoprotein complex in vivo with Hop stunt viroid RNA. // Journal of virology. 2004. Vol. 78. № 18. P. 10 104−10 110.
  78. Gomez G., Pallas V. Identification of an in vitro ribonucleoprotein complex between a viroid RNA and a phloem protein from cucumber plants. // Molecular plant-microbe interactions: MPM1. 2001. Vol. 14, № 7. P. 910−913.
  79. Gonsalvez G.B., Lehmann K.A., Ho D.K., Stanitsa E.S., Williamson J.R. & Long R.M. RNA protein interactions promote asymmetric sorting of the ASH1 mRNA ribonucleoprotein complex. 2003. Vol. 3. P. 1383−1399.
  80. Goode B.L., Drubin D.G., Barnes G. Functional cooperation between the microtubule and actin cytoskeletons. // Current opinion in cell biology. 2000. Vol. 12, № LP. 63−71.
  81. Greenfield N., Fasman G.D. Computed circular dichroism spectra for the evaluation of protein conformation. // Biochemistry. 1969. Vol. 8, № 10. P. 4108-^116.
  82. Griffing L.R. Networking in the endoplasmic reticulum. //B iochemical Society transactions. 2010. Vol. 38, № 3. P. 747−753.
  83. Gunning P., O’Neill G., Hardeman E. Tropomyosin-based regulation of the actin cytoskeleton in time and space. // Physiological reviews. 2008. Vol. 88, JV" LP. 1−35.
  84. V.A., Solovyev A.G., Erokhina T.N., Morozov S.Y. & Agranovsky A.A. Beet yellows virus replicase and replicative compartments: parallels with other RNA viruses. // Frontiers in microbiology. 2013. Vol. 4. P. 38.
  85. Hake S. Transcription factors on the move. // Trends in genetics TIG. 2001. Vol. 17, № 1. P. 2−3.
  86. S.L., Bortolotti L.E., Renna L., Stefano G. & Brandizzi F. Crossing the dividetransport between the endoplasmic reticulum and Golgi apparatus in plants. // Traffic (Copenhagen, Denmark). 2005. Vol. 6, № 4. P. 267−277.
  87. Harries P.A., Schoelz J.E., Nelson R.S. Intracellular transport of viruses and their components: utilizing the cytoskeleton and membrane highways. // Molecular plant-microbe interactions: MPM1. 2010. Vol. 23, № 11. P. 1381−1393.
  88. K., Igarashi H., Mano S., Nishimura M., Shimmen T. & Yokota E. Peroxisomal localization of a myosin XI isoform in Arabidopsis thaliana. // Plant & cell physiology. 2005. Vol. 46, № 5. P. 782−789.
  89. S., Cowan G.H., Ziegler A., Roberts A.G., Oparka K.J. & Torrance L. Two plant-viral movement proteins traffic in the endocytic recycling pathway. // The Plant cell. 2005. Vol. 17, № 1. P. 164−181.
  90. Hawes C. Cell biology of the plant Golgi apparatus. // The New phytologist. 2005. Vol. 165, № 1. P. 29−44.
  91. Hawes C. The ER/Golgi Interface Is There Anything in-between? // Frontiers in plant science. 2012. Vol. 3. P. 73.
  92. C., Osterrieder A., Hummel E. & Sparkes 1. The plant ER-Golgi interface. // Traffic (Copenhagen, Denmark). 2008. Vol. 9, № 10. P. 1571−1580.
  93. Hawes C.R., Satiat-Jeunemaitre B. Trekking along the cytoskeleton. // Plant physiology. 2001. Vol. 125, № 1. P. 119−122.
  94. Haywood V., Kragler F., Lucas W.J. Plasmodesmata: pathways for protein and ribonucleoprotein signaling. // The Plant cell. 2002. Vol. 14. P. 303−325.
  95. Hebert M.D. Phosphorylation and the Cajal body: modification in search of function. // Archives of biochemistry and biophysics. 2010. Vol. 496, № 2. P. 69−76.
  96. Heinlein M., Epel B.L. Macromolecular transport and signaling through plasmodesmata. // International review of cytology. 2004. Vol. 235. P. 93−164.
  97. M., Epel B.L., Padgett H.S. & Beachy R.N. Interaction of tobamovirus movement proteins with the plant cytoskeleton. // Science (New York, N.Y.). 1995. Vol. 270, № 5244. P. 1983−1985.
  98. Higaki T., Sano T., Hasezawa S. Actin microfilament dynamics and actin side-binding proteins in plants. // Current opinion in plant biology. 2007. Vol. 10, № 6. P. 549−556.
  99. Horsch R.B., Fry J.E., Hoffmann N.L., Eichholtz D., Rogers S.G., Fraley R.T. A simple and general method for transferring genes into plants. // Science. 1985. Vol. 227. P. 1229−1231.
  100. Hsu H.-T., Chou Y.-L., Tseng Y.-H., Lin Y.-H., Lin T.-M., Lin N.-S., Hsu Y.-H. & Chang B.-Y. Topological properties of the triple gene block protein 2 of Bamboo mosaic virus. // Virology. 2008. Vol. 379, № 1. P. 1−9.
  101. Hull G.A., Devic M. The beta-glucuronidase (gus) reporter gene system. Gene fusions- spectrophotometric, fluorometric, and histochemical detection. // Methods in molecular biology (Clifton, N.J.). 1995. Vol. 49. P. 125−141.
  102. Jackson A.O., Lim H.-S., Bragg J., Ganesan U. & Lee M.Y. Hordeivirus replication, movement, and pathogenesis. // Annual review of phytopathology. 2009. Vol. 47, JVs> April. P. 385−422.
  103. Jackson D. Double labeling of KNOTTED 1 mRNA and protein reveals multiple potential sites of protein trafficking in the shoot apex. // Plant physiology. 2002. Vol. 129, № 4. P. 1423−1429.
  104. Jefferson R.A., Kavanagh T.A., Bevan M.W. GUS fusions: beta-glucuronidase as a sensitive and versatile gene fusion marker in higher plants. // The EMBO journal. 1987. Vol. 6, № 13. P. 3901−3907.
  105. Johnston J.A., Ward C.L., Kopito R.R. Aggresomes: a cellular response to misfolded proteins. // The Journal of cell biology. 1998. Vol. 143, № 7. P. 1883−1898.
  106. Kahn T.W., Lapidot M., Heinlein M., Reichel C" Cooper B, Gafny R. & Beachy R.N. Domains of the TMV movement protein involved in subcellular localization. // The Plant journal: for cell and molecular biology. 1998. Vol. 15, № 1. P. 15−25.
  107. K., Denti M.A., Tzortzakaki S., Marinou E., Tabler M. & Tsagris M. Virpl is a host protein with a major role in Potato spindle tuber viroid infection in Nicotiana plants. // Journal of virology. 2007. Vol. 81, № 23. P. 12 872−12 880.
  108. N.O., Rakitina D.V., Solovyev A.G., Schiemann J. & Morozov S.Y. RNA helicase activity of the plant virus movement proteins encoded by the first gene of the triple gene block. // Virology. 2002. Vol. 296, № 2. P. 321−329.
  109. O.V., Ivanov K.I., Rodionova N.P., Dorokhov Yu.L. & Atabekov J.G. Nontranslatability and dissimilar behavior in plants and protoplasts of viral RNA and movement protein complexes formed in vitro. // Virology. 1997. Vol. 230, № 1. P. 1121.
  110. Karpova O.V., Rodionova N.P., lvanov K.I., Kozlovsky S.V., Dorokhov Y.L. & Atabekov J.G. Phosphorylation of tobacco mosaic virus movement protein abolishes its translation repressing ability. // Virology. 1999. Vol. 261, № LP. 20−24.123
  111. Kasteel D.T., van der Wei N.N., Jansen K.A., Goldbach R.W. & van Lent J.W. Tubule-forming capacity of the movement proteins of alfalfa mosaic virus and brome mosaic virus. // The Journal of general virology. 1997. Vol. 78 (Pt 8). P. 2089−2093.
  112. Kawakami S., Watanabe Y., Beachy R.N. Tobacco mosaic virus infection spreads cell to cell as intact replication complexes. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 2004. Vol. 101, № 16. P. 6291−6296.
  113. Keese P., Symons R.H. Domains in viroids: evidence of intermolecular RNA rearrangements and their contribution to viroid evolution. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1985. Vol. 82, № 14. P. 45 824 586.
  114. Kim H., Park M., Kim S.J. & Hwang 1. Actin filaments play a critical role in vacuolar trafficking at the Golgi complex in plant cells. // The Plant cell. 2005a. Vol. 17, № 3. P. 888−902.
  115. Kim 1., Zambryski P.C. Cell-to-cell communication via plasmodesmata during Arabidopsis embryogenesis. // Current opinion in plant biology. 2005b. Vol. 8, № 6. P. 593−599.
  116. Kim J.-Y., Yuan Z., Jackson D. Developmental regulation and significance of KNOX protein trafficking in Arabidopsis. // Development (Cambridge, England). 2003. Vol. 130, № 18. P. 4351−4362.
  117. Kinkema M., Schiefelbein J. A myosin from a higher plant has structural similarities to class V myosins. // Journal of molecular biology. 1994. Vol. 239, № 4. P. 591−597.
  118. Kirmse R., Bouchet-Marquis C., Page C. & Hoenger A. Three-dimensional cryo-electron microscopy on intermediate filaments. // Methods in cell biology. 2010. Vol. 96. P. 565— 589.
  119. Knight A.E., Kendrick-Jones J. A myosin-like protein from a higher plant. // Journal of molecular biology. 1993. Vol. 231, № l.P. 148−154.
  120. Knoblauch M., Peters W.S. Munch, morphology, microfluidics our structural problem with the phloem. // Plant, cell & environment. 2010. Vol. 33, N° 9. P. 1439−1452.
  121. Koonin E. V, Dolja V. V. Evolution and taxonomy of positive-strand RNA viruses: implications of comparative analysis of amino acid sequences. // Critical reviews in biochemistry and molecular biology. 1993. Vol. 28, JN° 5. P. 375^-30.
  122. Kragler F., Monzer J., Shash K., Xoconostle-Ca'zares B., Lucas W.J. Cell-to-cell transport of proteins: requirement for unfolding and characterization of binding to a putative plasmodesmal receptor. // Plant J. 1998. Vol. 15. P. 367- 381.
  123. Kueh H.Y., Mitchison T.J. Structural plasticity in actin and tubulin polymer dynamics. // Science (New York, N.Y.). 2009. Vol. 325, № 5943. P. 960−963.
  124. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. // Nature. 1970. Vol. 227, № 5259. P. 680−685.
  125. Lee J.-Y., Lu H. Plasmodesmata: the battleground against intruders. // Trends in plant science. Elsevier Ltd, 2011. Vol. 16, № 4. P. 201−210.
  126. Lee J.-Y., Taoka K., Yoo B.-C., Ben-Nissan G., Kim D.-J. & Lucas W.J. Plasmodesmal-associated protein kinase in tobacco and Arabidopsis recognizes a subset of non-cell-autonomous proteins. // The Plant cell. 2005. Vol. 17, № 10. P. 2817−283 1.
  127. Lee J.-Y., Yoo B.-C., Rojas M.R., Gomez-Ospina N., Staehelin L.A. & Lucas W.J. Selective trafficking of non-cell-autonomous proteins mediated by NtNCAPPl. // Science (New York, N.Y.). 2003. Vol. 299, № 5605. P. 392−396.
  128. Lee L., Palukaitis P., Gray S.M. Host-dependent requirement for the Potato leafroll virus 17-kda protein in virus movement. // Molecular plant-microbe interactions: MPMI. 2002. Vol. 15, № 10. P. 1086−1094.
  129. A.D., Kasschau K.D., Whitham S.A. & Carrington J.C. Loss-of-susceptibility mutants of Arabidopsis thaliana reveal an essential role for eIF (iso)4E during potyvirus infection. // Current biology: CB. 2002. Vol. 12, № 12. P. 1046−1051.
  130. A., Erlanger M., Rosenthal M. & Epel B.L. A plasmodesmata-associated beta-1,3-glucanase in Arabidopsis. // The Plant journal for cell and molecular biology. 2007 a. Vol. 49, № 4. P. 669−682.
  131. Levy A., Guenoune-Gelbart D., Epel B.L. beta-l, 3-Glucanases: Plasmodesmal Gate Keepers for Intercellular Communication. // Plant signaling & behavior. 2007b. Vol. 2, № 5. P. 404−407.
  132. Lewandowski D.J., Adkins S. The tubule-forming NSm protein from Tomato spotted wilt virus complements cell-to-cell and long-distance movement of Tobacco mosaic virus hybrids. // Virology. 2005. Vol. 342, № 1. P. 26−37.
  133. Li W.Z., O u F., Morris T.J. Cell-to-cell movement of turnip crinkle virus is controlled by two small open reading frames that function in trans. // Virology. 1998. Vol. 244, № 2. P. 40516.
  134. Lim H.-S., Bragg J.N., Ganesan U. Lawrence D.M., Yu J. Isogai M., Hammond J. & Jackson A.O. Triple gene block protein interactions involved in movement of Barley stripe mosaic virus. //Journal of virology. 2008. Vol. 82, № 10. P. 4991−5006.126
  135. R., Jensen L.J., Diella F., Bork P., Gibson T.J. & Russell R.B. Protein disorder prediction: implications for structural proteomics. // Structure (London, England 1993). 2003. Vol. 11, № 11. P. 1453−1459.
  136. Liu C., Nelson R.S. The cell biology of Tobacco mosaic virus replication and movement. // Frontiers in plant science. 2013. Vol. 4. P. 12.
  137. Lopez M.M., Makhatadze G.l. Differential scanning calorimetry. // Methods in molecular biology (Clifton, N.J.). 2002. Vol. 173. P. 113−119.
  138. T.J., Emerson S.J., Lucas W.J. & Forster R.L. Trans-complementation of longdistance movement of White clover mosaic virus triple gene block (TGB) mutants: phloem-associated movement of TGBpl. // Virology. 2001. Vol. 288, № I. P. 18−28.
  139. Lucas W.J. Plant viral movement proteins: agents for cell-to-cell trafficking of viral genomes. // Virology. 2006. Vol. 344, № 1. P. 169−184.
  140. Lucas W.J., Bouche-Pillon S., Jackson D.P., Nguyen L., Baker L., Ding B. & Hake S. Selective trafficking of KNOTTED 1 homeodomain protein and its mRNA through plasmodesmata. // Science (New York, N.Y.). 1995. Vol. 270, № 5244. P. 1980−1983.
  141. Lucas W.J., Ham B.-K., Kim J.-Y. Plasmodesmata bridging the gap between neighboring plant cells. // Trends in cell biology. 2009. Vol. 19, № 10. P. 495−503.
  142. Luis Martinez-Gil, Arthur E. Johnson and l.M. Membrane Insertion and Biogenesis of the Turnip Crinkle Virus p9 Movement Protein // Journal of virology. 2010. P. 5520−5527.
  143. Lupas A. Coiled coils: new structures and new functions. // Trends in biochemical sciences. 1996. Vol. 21, № 10. P. 375−382.
  144. Lupas A., Van Dyke M., Stock J. Predicting coiled coils from protein sequences. // Science (New York, N.Y.). 1991. Vol. 252, № 5009. P. 1162−1164.127
  145. MacFarlane S.A., Popovich A.H. Efficient expression of foreign proteins in roots from tobravirus vectors. // Virology. 2000. Vol. 267, № 1. P. 29−35.
  146. V., Rakitina D., Protopopova A., Yaminsky I., Arutiunian A., Love A.J., Taliansky M. & Kalinina N. Plant coilin: structural characteristics and RNA-binding properties. // PloS one. 2013. Vol. 8, № 1. P. e53571.
  147. Maniataki E., de Alba A.E.M., Sagesser R., Tabler M. & Tsagris M. Viroid RNA systemic spread may depend on the interaction of a 71-nucleotide bulged hairpin with the host protein VirPl. // RNA (New York, N.Y.). 2003. Vol. 9, № 3. P. 346−354.
  148. Martinez-Gil L., Johnson A.E., Mingarro I. Membrane insertion and biogenesis of the Turnip crinkle virus p9 movement protein. // Journal of virology. 2010. Vol. 84. JV® 11. P. 5520−5527.
  149. Martinez-Gil L., Sauri A., Vilar M., Pallas V. & M ingarro I. Membrane insertion and topology of the p7B movement protein of Melon Necrotic Spot Virus (MNSV). // Virology. 2007. Vol. 367, № 2. P. 348−357.
  150. Mas P., Beachy R.N. Replication of tobacco mosaic virus on endoplasmic reticulum and role of the cytoskeleton and virus movement protein in intracellular distribution of viral RNA. // The Journal of cell biology. 1999. Vol. 147, № 5. P. 945−958.
  151. Mason J.M., Arndt K.M. Coiled coil domains: stability, specificity, and biological implications. // Chembiochem: a European journal of chemical biology. 2004. Vol. 5, № 2. P. 170−176.
  152. Maule A.J. Plasmodesmata: structure, function and biogenesis. // Current opinion in plant biology. 2008. Vol. 11, № 6. P. 680−686.
  153. Meagher R.B., Fechheimer M. The Arabidopsis cytoskeletal genome. // The Arabidopsis book / American Society of Plant Biologists. 2003. Vol. 2. P. e0096.
  154. T., Watanabe Y., Saito T., Sugimoto A., Maeda T. & Okada Y. Function of the 30 kd protein of tobacco mosaic virus: involvement in cell-to-cell movement and dispensability for replication. // The EMBO journal. 1987. Vol. 6, № 9. P. 2557−2563.
  155. P., Brandizzi F., Hanton S., Chatre L., Melser S., Hawes C. & Satiat-Jeunemaitre B. The plant ER-Golgi interface: a highly structured and dynamic membrane complex. // Journal of experimental botany. 2007. Vol. 58, № 1. P. 49−64.
  156. Morozov S.Y., Solovyev A.G. Triple gene block: modular design of a multifunctional machine for plant virus movement. // The Journal of general virology. 2003. Vol. 84, № Pt6. P. 1351−1366.
  157. S.Y., Solovyev A.G., Kalinina N.O., Fedorkin O.N., Samuilova O.V., Schiemann J. & Atabekov J.G. Evidence for two nonoverlapping functional domains in the potato virus X 25K movement protein. // Virology. 1999. Vol. 260, JVo 1. P. 55−63.
  158. M., Richter K., Heuck A., Kremmer E. & Mu M. Formation of She2p tetramers is required for mRNA binding, mRNP assembly, and localization. 2009. Vol. 15, № 11. P. 2002−2012.
  159. Naik R.R., Kirkpatrick S.M., Stone M.O. The thermostability of an alpha-helical coiled-coil protein and its potential use in sensor applications. // Biosensors & bioelectronics. 2001. Vol. 16, № 9−12. P. 1051−1057.
  160. Navarro B., Gisel A., Rodio M.-E., Delgado S., Flores R. & Di Serio F. Viroids: how to infect a host and cause disease without encoding proteins. // Biochimie. Elsevier Masson SAS, 2012. Vol. 94, № 7. P. 1474−1480.
  161. Nebenfuhr A. Vesicle traffic in the endomembrane system: a tale of COPs, Rabs and SNAREs. // Current opinion in plant biology. 2002. Vol. 5, № 6. P. 507−512.
  162. A., Gallagher L.A., Dunahay T.G., Frohlick J.A., Mazurkiewicz A.M., Meehl J.B. & Staehelin L.A. Stop-and-go movements of plant Golgi stacks are mediated by the acto-myosin system.//Plant physiology. 1999. Vol. 121, № 4. P. 1127−1142.129
  163. Nelson R.S., van Bel A. J. E. The mystery of virus trafficking into, through, and out of vascular tissue. // Prog. Bot. 1998. Vol. 59. P. 476−533.
  164. Neumann U., Brandizzi F., Hawes C. Protein transport in plant cells: in and out of the Golgi. // Annals of botany. 2003. Vol. 92, № 2. P. 167−180.
  165. Niehl A., Heinlein M. Cellular pathways for viral transport through plasmodesmata. // Protoplasma. 2011. Vol. 248, № 1. P. 75−99.
  166. Niessing D., Hu S., Zenklusen D., Singer R.H., Burley S.K. & York N. (She2p Is a Novel RNA Binding Protein with a Basic Helical Hairpin Motif Albert Einstein College of Medicine. 2004. Vol. 119. P. 491−502.
  167. Overall R.L., Blackman L.M. A model of the macromolecular structure of plasmodesmata. // Trends Plant Sci. 1996. Vol. 1. P. 307−311.
  168. Owens R.A. Potato spindle tuber viroid: the simplicity paradox resolved? // Molecular plant pathology. 2007. Vol. 8, № 5. P. 549−560.
  169. Owens R.A., Blackburn M., Ding B. Possible involvement of the phloem lectin in longdistance viroid movement. // Molecular plant-microbe interactions: MPMI. 2001. Vol. 14, № 7. P. 905−909.
  170. Park S.-H., Sit T.L., Kim K.-H. & Lommel S.A. The Red clover necrotic mosaic virus capsid protein N-terminal lysine-rich motif is a determinant of symptomatology and virion accumulation. // Molecular plant pathology. 2012. Vol. 13, № 7. P. 744−754.
  171. Peckham M. Coiled coils and SAH domains in cytoskeletal molecular motors. // Biochemical Society transactions. 2011. Vol. 39, № 5. P. 1142−1148.
  172. Pei W., Du F., Zhang Y., He T. & Ren H. Control of the actin cytoskeleton in root hair development. // Plant science an international journal of experimental plant biology. 2012. Vol. 187, № null. P. 10−18.
  173. Pelissier H.C., Peters W.S., Collier R., van Bel A.J.E. & Knoblauch M. GFP tagging of sieve element occlusion (SEO) proteins results in green fluorescent forisomes. // Plant & cell physiology. 2008. Vol. 49, № 11. P. 1699−1710.
  174. Pena E.J., Heinlein M. RNA transport during TMV cell-to-cell movement. // Frontiers in plant science. 2012. Vol. 3, № August. P. 193.
  175. Peng C.-W., Napuli A.J., Dolja V.V. Leader proteinase of beet yellows virus functions in long-distance transport. // Journal of virology. 2003. Vol. 77, № 5. P. 2843−2849.
  176. Perry S. V. Vertebrate tropomyosin: distribution, properties and function. // Journal of muscle research and cell motility. 2001. Vol. 22, № 1. P. 5—49.
  177. Poon B.P.K., Mekhail K. Cohesin and related coiled-coil domain-containing complexes physically and functionally connect the dots across the genome // Cell Cycle. 2011. Vol. 10, № 16. P. 2669−2682.
  178. Porte D., Oertel-Buchheit P., Granger-Schnarr M. & Schnarr M. Fos leucine zipper variants with increased association capacity. // The Journal of biological chemistry. 1995. Vol. 270, № 39. P. 22 721−22 730.
  179. Prokhnevsky A.I., Peremyslov V. V, Dolja V.V. Actin cytoskeleton is involved in targeting of a viral Hsp70 homolog to the cell periphery. // Journal of virology. 2005. Vol. 79, № 22. P. 14 421−14 428.
  180. A.I., Peremyslov V.V., Napuli A.J. & Dolja V.V. Interaction between longdistance transport factor and Hsp70-reiated movement protein of Beet yellows virus. // Journal of virology. 2002. Vol. 76, № 21. P. 11 003−11 011.
  181. Rackwitz H.R., Rohde W" Sanger H.L. DNA-dependent RNA polymerase II of plant origin transcribes viroid RNA into full-length copies. //Nature. 1981. Vol. 291, № 5813. P. 297−301.
  182. Radford J.E., White R.G. Localization of a myosin-like protein to plasmodesmata. // The Plant journal: for cell and molecular biology. 1998. Vol. 14, № 6. P. 743−750.
  183. Rajamaki M.-L., Valkonen J.P.T. Control of nuclear and nucleolar localization of nuclear inclusion protein a of picorna-like Potato virus A in Nicotiana species. // The Plant cell. 2009. Vol. 21, № 8. P. 2485−2502.
  184. Rajamaki M.-L., Valkonen J.P.T. Viral genome-linked protein (VPg) controls accumulation and phloem-loading of a potyvirus in inoculated potato leaves. // Molecular plant-microbe interactions: MPM1. 2002. Vol. 15, № 2. P. 138−149.
  185. Rakitina D.V., Taliansky M., Brown J.W.S. & Kalinina N.O. Two RNA-binding sites in plant fibrillarin provide interactions with various RNA substrates. // «Nucleic acids research. 2011. Vol. 39, № 20. P. 8869−8880.
  186. Reichel C. Beachy R.N. Tobacco mosaic virus infection induces severe morphological changes of the endoplasmic reticulum. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1998. Vol. 95, № 19. P. 11 169−11 174.
  187. Reisen D., Hanson M.R. Association of six YFP-myosin Xl-tail fusions with mobile plant cell organelles. // BMC plant biology. 2007. Vol. 7. P. 6.
  188. Resendes K.K., Rasala B.A., Forbes D.J. Centrin 2 localizes to the vertebrate nuclear pore and plays a role in mRNA and protein export. // Molecular and cellular biology. 2008. Vol. 28, № 5. P. 1755−1769.
  189. Robaglia C., Caranta C. Translation initiation factors: a weak link in plant RNA virus infection. //Trends in plant science. 2006. Vol. 11, № LP. 40−45.
  190. Roberts A.G., Oparka K.J. Plasmodesmata and the control of symplastic transport. // Plant Cell Environ. 2003. Vol. 26. P. 103−124.
  191. E., Sharma V.K., Kovaleva V., Raikhel N.V. & Fletcher J.C. CLV3 is localized to the extracellular space, where it activates the Arabidopsis CLAVATA stem cell signaling pathway. // The Plant cell. 2002. Vol. 14, № 5. P. 969−977.
  192. M.P., Aitchison J.D., Suprapto A., Hjertaas K., Zhao Y. & Chait B.T. The yeast nuclear pore complex: composition, architecture, and transport mechanism. // The Journal of cell biology. 2000. Vol. 148, № 4. P. 635−65 1.
  193. Roy A., Yang J., Zhang Y. COFACTOR: an accurate comparative algorithm for structure-based protein function annotation. // Nucleic acids research. 2012. Vol. 40, № Web Server issue. P. W471−7.
  194. Ruiz-Medrano R., Xoconostle-Cazares B., Lucas W.J. Phloem long-distance transport of CmNACP mRNA: implications for supracellular regulation in plants. //Development (Cambridge, England). 1999. Vol. 126, № 20. P. 4405-^419.
  195. J., Brach T., Kuhner S. & Hawes C. Photoactivation of GFP reveals protein dynamics within the endoplasmic reticulum membrane. // Journal of experimental botany. 2006. Vol. 57, № 1. P. 43−50.
  196. Ryabov E. V, Robinson D.J., Taliansky M.E. A plant virus-encoded protein facilitates long-distance movement of heterologous viral RNA. // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1999. Vol. 96, № 4. P. 12 121 217.
  197. A., Brandner K., Hofmann C., Seemanpillai M., Mutterer J. & Heinlein M. Transport of TMV movement protein particles associated with the targeting of RNA to plasmodesmata. //Traffic (Copenhagen, Denmark). 2008. Vol. 9, № 12. P. 2073−2088.
  198. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular Cloning. A Laboratory Manual. 2nd edn. Cold Spring Harbor, NY, Cold Spring Harbor Laboratory. 1989.
  199. Santa Cruz S. Perspective: phloem transport of viruses and macromolecules what goes in must come out. // Trends in microbiology. 1999. Vol. 7, № 6. P. 237−241.134
  200. Saraste J., Kuismanen E. Pre- and post-Golgi vacuoles operate in the transport of Semliki Forest virus membrane glycoproteins to the cell surface. // Cell. 1984. Vol. 38, № 2. P. 535−549.
  201. A., Krahmer J., Germain A.D. & Hanson M.R. A myosin XI tail domain homologous to the yeast myosin vacuole-binding domain interacts with plastids and stromules in Nicotiana benthamiana. // Molecular plant. 2009. Vol. 2, № 6. P. 13 511 358.
  202. Schlotmann M., Beyreuther K. Degradation of the DNA-binding domain of wild-type and i-d lac repressors in Escherichia coli. // European journal of biochemistry / FEBS. 1979. Vol. 95, № 1. P. 3919.
  203. Schoelz J.E., Harries P.A., Nelson R.S. Intracellular transport of plant viruses: finding the door out of the cell. // Molecular plant. 2011. Vol. 4, № 5. P. 813−831.
  204. Sessions A., Yanofsky M.F., Weigel D. Cell-cell signaling and movement by the floral transcription factors LEAFY and APETALA 1. // Science (New York, N.Y.). 2000. Vol. 289, № 5480. P. 779−782.
  205. Sharma V.K., Fletcher J.C. Maintenance of shoot and floral meristem cell proliferation and fate.// Plant physiology. 2002. Vol. 129, № LP. 31−39.
  206. E.A., Solovyev A.G., Leonova O.G., Popenko V.I., Schiemann J. & Morozov S.Y. The Role of Microtubule Association in Plasmodesmal Targeting of Potato mop-top virus Movement Protein TGBpl. // The open virology journal. 2011. Vol. 5. P. 1−11.
  207. C., Thomas C., Findlay K., Bayer E. & Maule A.J. An Arabidopsis GPl-anchor plasmodesmal neck protein with callose binding activity and potential to regulate cell-to-cell trafficking. // The Plant cell. 2009. Vol. 21, № 2. P. 581−594.
  208. Sinha N.R., Williams R.E., Hake S. Overexpression of the maize homeo box ge ne, KNOTTED-1, causes a switch from determinate to indeterminate cell fates. // Genes & development. 1993. Vol. 7, № 5. P. 787−795.
  209. Sjolund R.D., Shih C.Y. Freeze-fracture analysis of phloem structure in plant tissue cultures. 1. The sieve element reticulum. // Journal of ultrastructure research. 1983. Vol. 82, № 1. P. 111−121.
  210. Sogo J.M., Koller T., Diener T.O. Potato spindle tuber viroid. X. Visualization and size determination by electron microscopy. // Virology. 1973. Vol. 55, 1. P. 70−80.
  211. Soli R., Kaabi B., Barhoumi M., El-Ayeb M. & Srairi-Abid N. Bioinformatic characterizations and prediction of K+ and Na+ ion channels effector toxins. // BMC pharmacology. 2009. Vol. 9. P. 4.
  212. A.G., Stroganova T.A., Zamyatnin A.A., Fedorkin O.N., Schiemann J. & Morozov S.Y. Subcellular sorting of small membrane-associated triple gene block proteins: TGBp3-assisted targeting of TGBp2. // Virology. 2000. Vol. 269, № 1. P. 113 127.
  213. Sparkes I.A. Motoring around the plant cell: insights from plant myosins. // Biochemical Society transactions. 2010. Vol. 38, № 3. P. 833−838.
  214. Spink C.H. Differential scanning calorimetry. // Methods in cell biology. 2008. Vol. 84, № 07. P. 115−141.
  215. Sreerama N., Woody R.W. Computation and analysis of protein circular dichroism spectra. // Methods in enzymology. 2004. Vol. 383, № 1. P. 318−351.
  216. Stenger D.C., French R., Gildow F.E. Complete deletion of Wheat streak mosaic virus HC-Pro: a null mutant is viable for systemic infection. // Journal of virology. 2005. Vol. 79, № 18. P. 12 077−12 080.
  217. Surpin M., Raikhel N. Traffic jams affect plant development and signal transduction. // Nature reviews. Molecular cell biology. 2004. Vol. 5, № 2. P. 100−109.
  218. Syamaladevi D.P., Spudich J.A., Sowdhamini R. Structural and functional insights on the Myosin superfamily. // Bioinformatics and biology insights. 2012. Vol. 6. P. 11−21.
  219. Szul T., Sztul E. COP1I and COPI traffic at the ER-Golgi interface. //Physiology (Bethesda, Md.). 2011. Vol. 26, № 5. P. 348−364.
  220. Tabler M., Tzortzakaki S., Tsagris M. Processing of linear longer-than-unit-length potato spindle tuber viroid RNAs into infectious monomeric circular molecules by a G-specific endoribonuclease. // Virology. 1992. Vol. 190, № 2. P. 746−753.
  221. Takizawa P.A., Sil A., Swedlow J.R. Herskowitz I. & Vale R.D. Actin-dependent localization of an RNA encoding a cell-fate determinant in yeast. // Nature. 1997. Vol. 389, № 6646. P. 90−93.
  222. Tamai A., Meshi T. Cell-to-cell movement of Potato virus X: the role of p 12 and p8 encoded by the second and third open reading frames of the triple gene block. // Molecular plant-microbe interactions: MPM1. 2001. Vol. 14, № 10. P. 1158−1167.
  223. C., Tholl S., Moes D., Dieterle M., Papuga J., Moreau F. & Steinmetz A. Actin bundling in plants. // Cell motility and the cytoskeleton. 2009. Vol. 66, № 11. P. 940 957.
  224. Thomas C.L., Bayer E.M., Ritzenthaler C., Fernandez-Calvino L. & Maule A.J. Specific targeting of a p lasmodesmal protein affecting cell-to-cell communication. // PLoS biology. 2008. Vol. 6, № 1. P. e7.
  225. Thompson K.E., Bashor C.J., Lim W.A. & Keating A.E. SYNZ1P Protein Interaction Toolbox: in Vitro and in Vivo Specifications of Heterospecific Coiled-Coil Interaction Domains.//ACS synthetic biology. 2012. Vol. 1,№ 4. P. 118−129.
  226. Tomenius K., Clapham D., Meshi T. Localization by immunogold cytochemistry of the virus-coded 30K protein in plasmodesmata of leaves infected with tobacco mosaic virus. //Virology. 1987. Vol. 160, № 2. P. 363−371.
  227. Tominaga M., Yokota E., Sonobe S., Shimmen T. Mechanism of inhibition of cytoplasmic streaming by a myosin inhibitor, 2,3-butanedione monoxime. // Protoplasma. 2000. Vol. 213. P. 46−54 .
  228. L., Wright K.M., Crutzen F., Cowan G.H., Lukhovitskaya N.I., Bragard C. & Savenkov E.I. Unusual features of pomoviral RNA movement. // Frontiers in microbiology. 2011. Vol. 2, № December. P. 259.
  229. Trutnyeva K., Bachmaier R., Waigmann E. Mimicking carboxyterminal phosphorylation differentially effects subcellular distribution and cell-to-cell movement of Tobacco mosaic virus movement protein. // Virology. 2005. Vol. 332, № 2. P. 563−577.
  230. Tsagris E.M., de Alba A.E.M., Gozmanova M. & Kalantidis K. Viroids. //Cellular microbiology. 2008. Vol. 10, № 11. P. 2168−2179.
  231. T., Rhee Y., Chen M.H., Kunik T. & Citovsky V. Nucleic acid transport in plant-microbe interactions: the molecules that walk through the walls. //Annual review of microbiology. 2000. Vol. 54. P. 187−219.
  232. Ueda T., Nakano A. Vesicular traffic: an integral part of plant life. // Current opinion in plant biology. 2002. Vol. 5, № 6. P. 513−517.
  233. T., Yamaguchi M., Uchimiya H. & Nakano A. Ara6, a plant-unique novel type Rab GTPase, functions in the endocytic pathway of Arabidopsis thaliana. // The EMBO journal. 2001. Vol. 20, № 17. P. 4730^1741.
  234. Ueki S. and Citovsky V Spread Throughout the plant: systemic transport of viruses. // Plant cell monograph Waigmann E., Heinlein M., Viral transport in plants 2007 P. 85 118.
  235. Ueki S., Citovsky V. The systemic movement of a tobamovirus is inhibited by a cadmium-ion-induced glycine-rich protein. // Nature cell biology. 2002. Vol. 4, № 7. P. 478186.
  236. Vaewhongs A.A., Lommel S.A. Virion formation is required for the long-distance movement of red clover necrotic mosaic virus in movement protein transgenic plants. // Virology. 1995. Vol. 212, № 2. P. 607−613.
  237. Van Bel A.J.E., Ehlers K., Knoblauch M. Sieve elements caught in the act. // Trends in plant science. 2002. Vol. 7, № 3. P. 126−132.
  238. Van Gestel K., Kohler R.H., Verbelen J.-P. Plant mitochondria move on F-actin, but their positioning in the cortical cytoplasm depends on both F-actin and microtubules. // Journal of experimental botany. 2002. Vol. 53, № 369. P. 659−667.
  239. Van Vliet C., Thomas E.C., Merino-Trigo A., Teasdale R.D. & Gleeson P.A. Intracellular sorting and transport of proteins. // Progress in biophysics and molecular biology. 2003. Vol. 83, № 1. P. 1−45.
  240. Veeraraghavan S., Fagan P.A., Hu H., Lee V., Harper J.F., Huang B. & Chazin W.J. Structural independence of the two EF-hand domains of caltractin. // The Journal of biological chemistry. 2002. Vol. 277, № 32. P. 28 564−28 571.
  241. Verchot-Lubicz J., Torrance L., Solovyev A.G., Morozov S.Y., Jackson A.O. & Gilmer D. Varied movement strategies employed by t riple gene block-encoding viruses. // Molecular plant-microbe interactions: MPM1. 2010. Vol. 23, № 10. P. 1231−1247.
  242. Verma D.P., Hong Z. Plant callose synthase complexes. // Plant molecular biology. 2001. Vol. 47, № 6. P. 693−701.
  243. Volkmann D., Baluska F. Actin cytoskeleton in plants: from transport networks to signaling networks. // Microscopy research and technique. 1999. Vol. 47, № 2. P. 135 154.
  244. Vonderfecht T., Stemm-Wolf A.J., Hendershott M., Giddings T.H., Meehl J.B. & Winey M. The two domains of centrin have distinct basal body functions in Tetrahymena. // Molecular biology of the cell. 2011. Vol. 22, № 13. P. 2221−2234.
  245. Vugrek O., Sawitzky H., Menzel D. Class XIII myosins from the green alga Acetabularia: driving force in organelle transport and tip growth? // Journal of muscle research and cell motility. 2003. Vol. 24, № 1. P. 87−97.
  246. E., Chen M.H., Bachmaier R., Ghoshroy S. & Citovsky V. Regulation of plasmodesmal transport by phos phorylation of tobacco mosaic virus cell-to-cell movement protein. // The EMBO journal. 2000. Vol. 19, № 18. P. 4875^1884.
  247. Waigmann E., Ueki S., Trutnyeva K., Citovsky V. The ins and outs of nondestructive cell-to-cel! and systemic movement of plant viruses. // Crit. Rev. Plant Sci. 2004. Vol. 23. P. 195−250.
  248. Wang Z., Pesacreta T.C. A subclass of myosin XI is associated with mitochondria, plastids, and the molecular chaperone subunit TCP-1 alpha in.maize. // Cell motility and the cytoskeleton. 2004. Vol. 57, № 4. P. 218−232.
  249. Warrilow D., Symons R.H. Citrus exocortis viroid RNA is associated with the largest subunit of RNA polymerase II in tomato in vivo. // Archives of virology. 1999. Vol. 144, № 12. P. 2367−2375.
  250. Watanabe Y., Ogawa T., Okada Y. In vivo phosphorylation of the 30-kDa protein of tobacco mosaic virus.//FEBS letters. 1992. Vol. 313, № 2. P. 181−184.
  251. White R.G., Badelt K., Overall R.L., Vesk M. Actin associated with plasmodesmata. // Protoplasma. 1994. Vol. 180. P. 169−184.
  252. White R.G., Barton D.A. The cytoskeleton in plasmodesmata: a role in intercellular transport?//Journal of experimental botany. 2011. Vol. 62, № 15. P. 5249−5266.
  253. S.A. Anderberg R.J., Chisholm S.T. & Carrington J.C. Arabidopsis RTM2 gene is necessary for specific restriction of tobacco etch virus and encodes an unusual small heat shock-like protein. // The Plant cell. 2000. Vol. 12, № 4. P. 569−582.
  254. Will T., van Bel A.J.E. Physical and chemical interactions between aphids and plants. // Journal of experimental botany. 2006. Vol. 57, № 4. P. 729−737.
  255. S., Deom C.M., Beachy R.N. & Lucas W.J Movement protein of tobacco mosaic virus modifies plasmodesmatal size exclusion limit. // Science (New York, N.Y.). 1989. Vol. 246, № 4928. P. 377−379.
  256. Wu X., Weigel D., Wigge P.A. Signaling in plants by intercellular RNA and protein movement. // Genes & development. 2002. Vol. 16, № 2. P. 151−158.
  257. Xie B., Hong Z. Unplugging the callose plug from sieve pores. // Plant signaling & behavior. 2011. Vol. 6, № 4. P. 491−493.
  258. Xu D., Zhang Y. Ab initio protein structure assembly using continuous structure fragments and optimized knowledge-based force field. // Proteins. 2012. Vol. 80, № 7. P. 1715−1735.
  259. Xu X.M., Jackson D. Lights at the end of the tunnel: new views of plasmodesmal structure and function. // Current opinion in plant biology. Elsevier Ltd, 2010. Vol. 13, № 6. P. 684−692.
  260. Yamamoto K., Hamada S., Kashiyama T. Myosins from plants. // Cellular and molecular life sciences: CMLS. 1999. Vol. 56, № 3−4. P. 227−232.
  261. Zambryski P., Crawford K. Plasmodesmata: gatekeepers for cell-to-cell transport of developmental signals in plants. // Annual review of cell and developmental biology. 2000. Vol. 16. P. 393—421.
  262. R., Ueki S., Epel B.L. & Citovsky V. Biology of callose (?-l, 3-glucan) turnover at plasmodesmata. // Protoplasma. 2011. Vol. 248, № 1. P. 117−130.
  263. Е.А., ЕрохинаТ.Н., Сошникова Н. В., Соловьев А. Г., Морозов С. Ю. Иммунологическая детекция белка растений At-4/l, способного взаимодействовать с вирусными белками межклеточного транспорта. // Доклады Академии Наук. 2006. Т. 411, № 5. С. 689−693.
  264. Е.А. Свойства 4/1 -подобных белков растений возможных факторов внутри- и межклеточного транспорта Диссертация на соискание научной степени кандидата биологических наук. М.: ИБХ РАН 2007 140с.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!