Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Исследование актин-связывающих белков мозга крупного рогатого скота

Диссертация: Исследование актин-связывающих белков мозга крупного рогатого скота
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Функция актина хорошо изучена в спещтлизированных клеткахмышечных волокнах, где актин участвует в процессе сокращения. По аналогии актину приписывают двигательную функцию и в других типах клеток. Для исследования функций актина используют также эксперименты, в которых систему актиновых микрофиламентов в клетке нарушают при помощи специфических ядов (цитохалазинов, фаллоидина) или путем… Читать ещё >

Содержание

  • Список принятых сокращений
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • 1. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ ОБ АКТИНОШХ МИКРОФИЛАМЕНТАХ И ИХ ФУНКЦИЯХ В КЛЕТКЕ
  • 2. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА МОНОМЕРА АКТИНА
  • 3. СТРУКТУРА И СВОЙСТВА F -АКТИВА
  • 4. ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ АКТИНА
    • 4. 1. Значение полимеризации и общая характеристика реакции
    • 4. 2. Стадии полимеризации актина
    • 4. 3. Влияние цитохалазинов и фаллоидина на полимеризацию актина
  • 5. ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИЕ С АКТИНОМ БЕЛКИ НШШШНЫХ КЛЕТОК
    • 5. 1. Белки, взаимодействующие с G-актином и ингиби-рующие его полимеризацию
    • 5. 2. Белки, сшивающие актиновые филаменты между собой
    • 5. 3. Белки, укорачивающие актиновые филаменты
    • 5. 4. Возможные биологические функции актин-связываюпщх белков
    • 5. 5. Направления дальнейших исследований биохимии аж-тин-связывающих белков
  • МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
  • 1. МАТЕРИАЛЫ
  • 2. МЕТОДЫ
    • 2. 1. Получение ацетонового порошка из скелетных мышц кролика
    • 2. 2. Получение актина
    • 2. 3. Получение тубулина
    • 2. 4. Получение экстракта мозга для аффинной хроматографии и для получения фактора, понижающего вязкость актина
    • 2. 5. Иммобилизация актина на сефарозе, активированной
    • 2. 6. Подготовка ионообменников
    • 2. 7. Определение кажущейся вязкости актина с помощью вискозиметра с падающим шариком
    • 2. 8. Определение удельной активности фактора, понижающего вязкость актина
    • 2. 9. Определение ДНКазной активности
    • 2. 10. Определение полимеризации актина оптическим методом
    • 2. 11. Аналитическое ультрацентрифугироваяие
    • 2. 12. Электронная микроскопия
    • 2. 13. Электрофорез в полиакриламидном геле
    • 2. 14. Получение одномерных пептидных карт
    • 2. 15. Определение концентрации белка
    • 2. 16. Перевивка асцитной карциномы Эрлиха и получение экстракта клеток карциномы
  • РЕЗУЛЬТАТЫ
  • ГЛАВА I. ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ БЕЛКОВ ЭКСТРАКТА МОЗГА НА
  • СОСТОЯНИЕ АКТИНА
    • 1. 1. Отсутствие у экстракта мозга способности образовывать актиновый гель
    • 1. 2. Обнаружение в экстракте мозга белка, понижающего вязкость актина
  • ГЛАВА 2. ВВДЖЕНИЕ АКГИН-СВЯЗЫВМЩИХ БЕЛКОВ МОЗГА МЕТОДОМ АФФИННОЙ ХРОМАТОГРАФИИ И ИССЛЕДОВАНИЕ ИХ АКТИВНОСТИ
    • 2. 1. Тубулин — основной актин-связывающий белок мозга
    • 2. 2. Тубулин не обладает способностью понижать вязкость
  • F -актина
    • 2. 3. Влияние тубулина на седиментационные свойства актина
    • 2. 4. Выделение белкового фактора, ответственного за понижение вязкости актина экстрактом мозга. .. III
    • 2. 5. Фактор, понижающий вязкость актина, представляет собой комплекс актина и белка с молекулярным весом 90 кД
  • ГЛАВА 3. ИССЛЕДОВАНИЕ МЕХАНИЗМА ДЕЙСТВИЯ КОМПЛЕКСА АКТИНА И БЕЛКА С МОЛЕКУЛЯРНЫМ ВЕСОМ 90 кД
    • 3. 1. Понижение вязкости актина комплексом обусловлено уменьшением длины актиновых филаментов
    • 3. 2. Комплекс из мозга ингибирует элонгацию актиновых филаментов на предпочтительном для полимеризации конце
    • 3. 3. Влияние ионов Са на активность белкового комплекса из мозга
    • 3. 4. Комплекс из мозга отличается по механизму действия от цитохалазина D — он способен укорачивать актиновые филаменты, стабилизированные фаллоидином и тропомиозином
  • ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Исследование актин-связывающих белков мозга крупного рогатого скота (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Один из основных сократительных белков — актин — обнаружен во всех эукариотических клетках. В мышечных клетках актин является одним из основных компонентов миофибрилл и обеспечивает вместе с миозином выполнение специализированной двигательной функции — мышечного сокращения. В других типах клеток актин образует систему микрофиламентов, которые вместе с другими фибриллярными структурами (микротрубочками и промежуточными филаментами) составляют цитоскелет и выполняют разнообразные функции — участвуют выдвижении, изменении формы клеток, цитокинезе, экзои эндоцитозе, перераспределении поверхностных рецепторов и других процессах. Организация актиновых микрофиламентов в немышечных клетках характеризуется разнообразием и способностью к быстрым перестройкам. В последнее время накапливаются данные о том, что конкретные способы организации и функционирования актина в различных клетках определяются взаимодействующими с актином белками. Изучение актин-связывающих белков и механизмов их взаимодействия с актином необходимо для понимания организации и функционирования актинового цитоскелета.

Головной мозг млекопитающих характеризуется высоким содержанием актина. В культуре нервных клеток наблюдаются типичные актин-зависимые процессы — прикрепление к субстрату, образование и рост отростков и т. п. Вместе с тем об актин-связывающих белках головного мозга до начала нашей работы почти ничего не было известно. Поэтому выделение и исследование этих белков представлялось актуальной задачей.

Поскольку белки микротрубочек и промежуточных филаментов мозга хорошо изучены, мозг представляется наиболее удачным объектом для поиска белков, обеспечивающих взаимодействие актиновых микрофиламентов с другими цитоскелетными структурами. Это делает задачу исследования актин-связывающих белков мозга особенно интересной.

Цель работы и основные задачи исследования. Цель работы заключалась в исследовании взаимодействующих с актином белков мозга. При этом были поставлены следующие основные задачи: I) обнаружить актин-связывамцие белки мозга- 2) выделить их в очищенном виде- 3) исследовать механизм действия очищенных белков на полимеризацию и состояние актина- 4) выяснить, какие белки могут обеспечивать взаимодействие актиновых микрофиламентов с другими цитоскелетными структурами.

Научная новизна и научно-практическая ценность работы. В работе впервые показано, что основным (по количеству) актин-свя-зывающим белком мозга является белок микротрубочек тубулин. Таким образом, получено свидетельство в пользу непосредственного взаимодействия белков различных фибриллярных структур клетки, что имеет важное значение для дальнейших исследований в этой области.

В мозге обнаружен фактор, понижающий вязкость р-актина. Этот фактор впервые выделен и идентифицирован как комплекс актина и бежа с молекулярным весом 90 кД. Было показано, что выделенный комплекс ускоряет полимеризацию актина, блокирует элонгацию филаментов на предпочтительном для полимеризации конце и укорачивает актиновые филаменты. Применив новый экспериментальный подход — использование факторов, стабилизирующих F-актин, мы получили данные в пользу того, что уменьшение длины актиновых филаментов под действием комплекса происходит путем непосредственной фрагментации филаментов.

Поскольку полученный комплекс является эффективным фактором, фрагментирующим актиновые филаменты, он может быть использован для экспериментальных исследований цитоскелета различных типов клеток. Примененный в работе критерий фрагментирующей активности — способность укорачивать стабилизированные актиновые филаментыимеет важное значение для исследования и классификации других укорачивающих актиновые филаменты белков.

Список принятых сокращений.

АТФ — аденозин-5'—трифосфат.

АДФ — аденозин-5'-дифосфат.

БСА — бычий сывороточный альбумин.

ГТФ — гуанозин-5' -трифосфат.

ПДС-ыа — додецилсульфат натрия.

ДНК — дезоксирибонуклеиновая кислота.

ДНКаза I — дезоксирибонуклеаза I.

ДЭАЭ-целлюлоза — диэтиламиноэтилцеллюлоза.

ЭГТА — этиленгликоль-бис/2-аминоэтиловый эфир/-и, 1Гтетраацетат ЗДТА — этилендиаминтетраацетат.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

I. ОБЩИЕ ПРОСТАВЛЕНИЯ ОБ АКТШОБЫХ ШСРОФИШШНТАХ И ИХ ФУНКЦИЯХ В МЕТКЕ.

Ыикрофиламенты толщиной 5−8 нм обнаружены во всех эукариоти-ческих клетках. Вместе с другими фибриллярными структурами — микротрубочками (диаметр 25 нгл) и промежуточными филаментами (диаметр 10−13 нгл) — они составляют цитоскелет. Основным компонентом микрофиламентов является белок актин. Об этом свидетельствуют данные иммунофлуоресцентной и иммуноэлектронной микроскопии с применением антител к актину (Lazarides, Weber, 1974; Hendersson, Weber, 1979; Weihing, 1976), способность обнаруживаемых в клетке ' микрофиламентов взаимодействовать с тяжелым меромиозином (ishikawa, 1969), а также то, что очищенный актин при полимеризации in vitro образует филаменты, морфологически неотличимые от имеющихся в клетке.

Актиновые микрофиламенты образуют в клетках структуры нескольких типов. Во многих клетках обнаруживаются пучки микрофила-ментов, которые проходят в цитоплазме параллельно длинной оси клетки (см. обзор Byers et ai., 1984)• Эти пучки обычно начинаются в местах тесного контакта клетки с субстратом — так называемых фокальных контактах. Пучки микрофиламентов (отличающиеся по структуре от цитоплазматических) образуют цитоскелет различных выростов клеточной поверхности — микроворсинок, стерео-цилий, акросомальных отростков (см. обзор DeRosier, Tilney, 1984). Другой тип организации микрофиламентов представляют собой сети, которые обнаруживаются преимущественно в примембранной цитоплазме (Goldman et al., 1976;Small et al. I98 $. Актин, НЭХОдящийся в форме коротких олигомеров, также может участвовать в построении цитоскелета. Это имеет место, по-видимому, в примемб-РЭННОМ ЦИТОСКелете эритроцитов (см. обзор Goodman, Shiffer, 1983).

Кроме того, в немышечных клетках обнаруживается значительное количество неполимерного, растворимого актина (Bray, Thomas, 1976;Когп 1978).

Функция актина хорошо изучена в спещтлизированных клеткахмышечных волокнах, где актин участвует в процессе сокращения. По аналогии актину приписывают двигательную функцию и в других типах клеток. Для исследования функций актина используют также эксперименты, в которых систему актиновых микрофиламентов в клетке нарушают при помощи специфических ядов (цитохалазинов, фаллоидина) или путем микроинъекции некоторых взаимодействующих с актином белков. Результаты этих опытов свидетельствуют о том, что актин участвует в поддержании и изменении формы клеток, клеточном движении, цитокинезе, экзои эндоцитозе, перераспределении рецепторов клеточной поверхности И др. процессах (Tanenbaum, I978-Wehland et al., I977-Gawlitta et al., 1980;Wehland, Weber, 1979). Выполнение столь разнообразных функций обеспечивается благодаря взаимодействию актина с различными белками, которые определяют взаимопревращения мономера, полимера и агрегатов полимерного актина.

В настоящем обзоре литературы рассмотрены биохимические аспекты организации и функционирования клеточного актина: структура и свойства мономера актина и актиновых филаментов и реакция полимеризации. Описаны также актин-связывающие белки немышечных клеток, регулирующие образование актиновых филаментов и надфила-ментных структур. В заключительных разделах обсуждается, каким образом взаимодействие актина с актин-связывавдими белками может определять организацию и функционирование цитоскелета, и намечены направления дальнейшего исследования актин-связывэющих белков.

ВЫВОДЫ.

1. В мозге крупного рогатого скота обнаружен белковый фактор, понижающий вязкость рактина. Разработан метод выделения этого фактора и исследован механизм его действия.

2. Фактор, понижающий вязкость р-актина, представляет собой эквимолярный комплекс актина и белка с’молекулярным весом 90 бД.

3. Очищенный комплекс обладает высокой активностью: при добавлении к актину в субстехиометрических количествах (одна молекула на несколько сотен протомеров актина) комплекс уменьшает кажущуюся вязкость актина в десятки раз.

4. Понижение вязкости актина в присутствии комплекса обусловлено тем, что комплекс вызывает образование укороченных актиновых филаментов.

5. Комплекс из мозга, в отличие от другого фактора со сходной активностью — цитохалазина D — способен укорачивать актиновые филаменты, стабилизированные фаллоидином или тропомиозином. Это свидетельствует о том, что комплекс фрагментирует филаменты, в то время как цитохалазин D лишь блокирует их реассоциацию.

6. Полученный белковый комплекс ускоряет полимеризацию актина, но практически не влияет на общее количество образующегося в его присутствии полиглера.

7. Способность комплекса ускорять полимеризацию актина за.

2л. висит от ионов Са, а способность фрагментировать актиновые филаменты — не зависит.

8. Комплекс ингибирует элонгацию актиновых филаментов. Ин-гибирование элонгации имеет место на предпочтительном для полимеризации конце филамента.

9. Показало, что кроме комплекса белка с молекулярным весом 90 кД и актина, к числу актин-связыващих белков мозга принадлежит основной белок микротрубочек тубулин. Таким образом, получено свидетельство в пользу взаимодействия различных цитоскелетных структур — микрофиламентов и мизфотрубочек — меаду собой.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Бершадский А.Д. 1984
  2. Изменение актинового цитоскелета и клеточной адгезии в процессах. опухолевой трансформации и нормализации опухолевых клеток" Вестник АМН СССР, 1984,? 5, 20−25.
  3. Ю.М., И.М.Гельшанд 1981. .
  4. Взаимодействие нормальных и неопластических клеток со средой" «Наука», Москва.
  5. Ю.М., И.М.Гельфанд, Л. В. Домнина, О.Ю.Иванова, С. Г. Комм, 1. Л. В. Ольшевская 1972
  6. Действие метафазных ингибиторов на форму и. движение фибро-бластов в культуре. Цитология, т.14, 80−87.
  7. С.А., В.И.Родионов, В.И.Гельфанд, В.А.Розенблат 1981 Ассоциированный с микротрубочками белок MAP I: выделение и доказательство полимеризующей активности. ДАН СССР, т.261, 760−762.
  8. В.И., В.И.Гельфанд, В.А.Розенблат 1978
  9. Полимеризация очищенного тубулина без белковых факторов в присутствии глицерина. ДАН СССР, т.239, 231−235.
  10. Aebi U., W.E.Fowler, G. Isenberg, Т.D.Pollard, P.R.Smith 1981 Crystalline actin. sheets: their structure and polymorphism. J. Cell Biol., v.91, 340−351.1. Atlas. S.J., S. Lin 1978
  11. Dihidrpcytoehalasin B. Biological effects and binding to 313 cells. J. Cell Biol., v.76, 360−370.
  12. Aubin J.E., K. Weber, M. Osborn 1979
  13. Analysis of actin and microfilameiit-associated proteins in the mitotic spindle and cleavage furrow of PtK2 cells by immunofluorescence microscopy. A critical note. Exp. Cell Res., v.124, 93-Ю9.
  14. Bamburg J.R., H.E.Harris, A.G.Weeds 1980
  15. Partial purification and characterization of an actin depo-lymerizing factor from brain. PEBS Letters, v.121, 178−182.
  16. Barany M., P. Pinkelman, T. Theratrilantony I96Z .
  17. Studies on the bound calcium of actin. Arch.Biochem.Biophys., v.98, 28−54.
  18. Barany Ш., B. Nagy, F. Finkelman, A. Chrambach 1961
  19. Studies.on the removal of the bound nucleotide of actin. J. Biol. Chem., v.236, 2917−2925.
  20. Begg D.A., L.I.Rebhun 1979pH regulates the polymerization of actin in the sea urchin egg cortex. J. Cell Biol., v.83, 241−248.
  21. Belkin A.M., A.Sh.Shartava, G.N.Gneuchev 1983
  22. The effect of phalloidin and vinculin on F-actin filament network formation. J. Cell Biol., v.97, 282a.
  23. Blikstad I., F. Markey, L. Carlsson, T. Persson, U. Lindberg 1978 Selective assay of monomeric and filamentous actin in cell extracts, using inhibition of deoxyribonuclease I. Cell, v. I5, 935−943.
  24. Blikstad I., Sundkvist I., S. Eriksson 19 801.olation and characterization of profilactin and profilin from calf thymus and bfain. Eur.J.Biochem., v. Io5, 425−433.
  25. Bonder E.M., D.G.Fishkind, M.S.Mooseker 1983
  26. Direct measurement of critical concentrations and assembly rate constants at the two ends of an actin filament. Cell, v.34, 491−501.
  27. Bonder E.M., M.S.Mooseker 1983
  28. Direct electron microscopic visualization of barbed end capping and filament cutting by intestinal microvillar 95-kdalton protein (villin): a new actin assembly assay using the Limulus acrosomal process. J. Cell Biol., v.96, 1097--1Ю7.
  29. Boschek C.B., B.M.Jockusch, R.R.Friis, R. Back, E. Grundmann, 1. H. Bauer 1981
  30. Early changes in the distribution and organization of microfilament proteins during cell transformation. Cell, v.24, 175−184.1. Bray D., C. Thomas 1976
  31. Unpolymerized actin in fibroblast and brain. J.Mol.Biol., v.105, 527−544.
  32. Brenner S.L., E.D.Korn 1979
  33. Spectrin-actin interaction. Phosphorylated and dephosphory-lated spectrin tetramer cross-link P-actin. J.Biol.Chem., v. 254, 8620−8627.
  34. Brenner S.L., E.D.Korn 1983
  35. On the mechanism of actin monomer-polymer subunit exchange at steady state. J.Biol.Chem., v.258, 5013−5020.
  36. Bretscher A., K. Weber 1978
  37. Tropomyosin from brain contains tv/o polypeptides of slightly different molecular weights. PEBS Letters, v.85, 145−148.
  38. Bretscher A., K. Weber 1980
  39. Villin is a major protein of microvillus cytosceleton which binds both G and P actin in a calcium-dependent manner. Cell, v.20, 839−847.
  40. Bretscher A., K. Weber 1980a
  41. Pimbrin, a new. microfilament-associated protein. present in microvilli and other cell surface structures. J.Cell. Biol., v.86, 335−340
  42. Brotschi E.A., Hartwig J.H., T.P.Stossel 1978
  43. The gelation of actin by actin-binding protein. J.Biol. Chem., v.253, 8988−8993.
  44. Brown S.S., J.A.Spudich 1979
  45. Cytocha3asin inhibits the rate of elongation of actin filament fragments. J. Cell Biol., v.83, 657−662.
  46. Brown S.S., J.A.Spudich 1981
  47. Mechanism of action of cytochalasin:.evidence that it binds to actin filament ends. J.Cell.Biol., v.88, 487−491.1. Bryan J., R.E.Kane 1978
  48. Separation and interaction of the major components of sea urchin actin gel. J.Mol.Biol., v.125, 207−224.1. Burridge K., D. Bray 1975
  49. Purification and structural analysis of myosin from brain and other non-muscle tissues. J.Mol.Biol., v.99, I-I4.
  50. Burridge К., J.R.Feramisco 1981
  51. Non-muscle o (-actinins are calcium-sensitive actin-binding proteins. Nature, v.294, 565−567.
  52. Burridge K., J.R.Feramisco 1982-Actinin and. vinculin from nonmuscle cells: calcium-sensitive interactins with actin. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 587−597.
  53. Byers H.R., E.G.White, K. Fujiwara 1984
  54. Organization and functions of stress fibers in vitro and in situ. Cell and Muscle Motility, v.5: The cytosfceleton (J.W. Shay edd.), 83−13−7.
  55. Calvert R., P. Bennet, N. Gratzer 1983
  56. Properties and structural role of the subunits of human spectrin. Eur.J.Biochem., v.107, 355−361.
  57. Cande W.Z., E. Lazarides, Mcintosh J.R. 1977
  58. A comparison of the distribution of actin and tubulin in the mammalian spindle as seen by indirect immunofluorescence. J. Cell Biol., v.72, 552−568.
  59. Carlsson L., L.-E. Nystrom, I. Sundkwist, F. Markey, U. Lindberg 1977
  60. Actin polymerizability is influenced by profilin, a low molecular weight protein in non-muscle cells. J.Mol.Biol., v. II5, 465−483.
  61. Cleveland D.W., S.G.Fischer, M.W.Kirschner, U.K.Laemmli 1977 Peptide mapping by limited proteolysis in sodium dodecyl sulfate and analysis by gel electrophoresis. J.Biol.Chem., v.252, II02-II06.
  62. Cleveland D.W., M.A.Lopata, R.J.MacDonala, N.J.Cowan, W.J.Rutter, 1. M.W.Kirschner 1980
  63. Number and evolutionary conservation of and -tubulin and cytoplasmic and -actin genes using specific cloned cDNA probes. Cell, v.20, 95−107.
  64. Cleveland D.W., S.-Y. Hwo, M.W.Kirschner 1977a
  65. Purification of tau, a microtubule-associated protein that induces assembly of microtubules from purified tubulin. J.Mol.Biol., v.116, 207−225.
  66. Coluccio L.M., L. G. Tilney 1983
  67. Under physiological conditions actin disacsembles slowly from.the.nonpreferred end of an actin filament. J. Cell Biol., v.97, 1629−1634.
  68. Coluccio L.M., L.G.Tilney 1983a
  69. Actin assembly and disassembly on isolated acrosomal bundles of Limulus sperm: treadmilling and the action of phalloidin. J. Cell Biol., v.97, 289a.
  70. Condeelis J., J. Salisbury, K. Fujiwara 1981
  71. A new protein that gels F-actin in the cell cortex of Dictyostelium discoideum. Nature, v.292, I6I-I63.
  72. Cbndeelis J., M. Vahey 1982.
  73. A calcium and pH-regulated protein from Dictyostelium discoideum that cross-links actin filamEnts. J. Cell Biol., v.94, 466−471.1. Cooke R. 1975
  74. The role. of the bound nucleotide in the. polymerization of actin. Biochemistry, v.14, 3250−3256.
  75. Cooper J.-A., E.L.BuhlB, Jr- S.B.Walker, T.Y.Tsong, T.D.Pollard 1983,
  76. Kinetic evidence for a monomer activation step in actin polymerization. Biochemistry, v.22, 2193−2209.
  77. Cooper J.A., Pollard T.D. 1982
  78. Methods to measure actin polymerization. Methods in enzy-mology, v.85, 182−210.
  79. Craig S.W., Pollard T.D. 1982
  80. Actin-binding proteins. Trends Biochem.Sci., v.7, 88−92.1. Depue R., R. Rice 1965
  81. F-actin is a right-handed helix. J.Mol.Biol., v.12, 302-ЗОЗ.
  82. DeRosier D.J., Edds K.T., 1980
  83. Evidence for fascin cross-link between the. actin filaments in coelomocyte filopodia. Exp. Cell Res., v.126, 490−494.
  84. DeEosier D.J., L.G.Tilney 1984
  85. The form and function of actin. A product of its unique design. Cell and muscle motility, v.5: The cytoskeleton (J.W.Shay edd.), 139−169.
  86. De Vries J., A.J.Schafer, H. Paulstich, T. Wieland 1976
  87. Protection of actin from heat.denaturation.by.various phallotoxins. Hoppe Seilers Z.Physiol.Chem., v.357, 1139-И47.
  88. De Vries J., T. Wieland 19 781.fluence of phallotoxins and metal ions on the rate of proteolysis of actin. Biochemistry, v.17, 1965−1968.
  89. Egelman E.H., D.J.DeRosier 1982
  90. The Pourier transform of actin and other helical systems with cumulative random angular disorder. Acta Cryst., V. A38, 796−799.
  91. Egelman E.H., D.J.DeRosier 1983
  92. Appendix: A model f.or.P-actin derived from image analysis of isolated filaments. J.Mol.Biol., v.166, 623−629.
  93. Egelman E.H., D.J.DeRosier 1983a
  94. Structural studies of P-actin, in: Actin- structure and function in muscle and non-muscle cells (C. dosRemedios, J. Barden, edds.), 17−24. Academic Press, Sydney.
  95. Egelman E.H., R. Padron 1984
  96. X-ray diffraction evidence that actin is a IQO Л filament. Nature, v.307, 56−58.
  97. Elzinga M.J., J.H.Collins, W.M.Kuehl, R.S.Adelstein 1973
  98. Complete amino acid sequence of actin of rabbit. skeletal muscle. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.70, 2687−2690.
  99. Engel J., H. Pasold, P.W.Hulla, P. Waechter, A. Wegner, 1977
  100. The polymerization reaction of muscle actin.. Mol.Cell. Biochem., v.18, 3−13.
  101. Estes J.E., L.A.Selden, L.C.Gershman 1981
  102. Mechanism of action of phalloidin on the polymerization of muscle actin. Biochemistry, v.20, 708−712.
  103. Evans R.R., R.M.Robson 1983'
  104. Purified vinculin increases the viscosity of F-actin as measured by low-shear viscosimetry. J. Cell Biol., v.97, 282a.
  105. Fairbanks G., T.L.Steck, D.F.Wallach 1971
  106. Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane. Biochemistry, v.10, 26 062 617.
  107. FattoumA., C. Roustan, J. Feinberg, L.-A.Pradel 1981
  108. Biochemical evidence for a low molecular weight protein (profilin-like protein) in hog thyroid gland and its involvement in acifin polymerization. FEBS Letters, v. 118, 237−240.
  109. Feramisco J.R., S.H.Blose 1980
  110. Distribution of fluorescently labelled -actinin in living and fixed fibroblasts. J. Cell Biol., v.86, 608−615.1. Flanagan M.D., S. Lin 1980
  111. Cytochalasins block actin filament elongation by binding to high affinity sites associated with F-actin. J.Biol. Chem., v.255, 835−838.1. Flory P.J. 1953
  112. Principles of polymer chemistry. Cornell University Press, Ithaka, New York.1. Fowler W.E., U. Aebi 1983
  113. A consistent picture of actin filament related to the orientation of the actin molecule. J. Cell Biol., v.97, 264−269.1. Frey-Wyssling 1948
  114. SubmicroBcopic morphology of protoplasm and its derivatives. Elsevier, Amsterdam.
  115. PriedenC., D. Liberman, H.R.Gilbert 1980
  116. A fluorescent probe for conformational changes. in skeletal muscle G-actin. J.Biol.Chem., v.255, 8991−8998.
  117. Garrels J.I., W. Gibson 19 761.entification and characterization of multiple forms of actin. Cell, v.9, 793−804.
  118. Gawlitta W., H. Hinssen, W. Stocken 1980
  119. The influence of an actin-binding protein (AM-protein) from Physarum polycephalum on the cell. motility of Amoeba proteus. Eur.J.Cell Biol., v.23, 43−52.1. Geiger B. 1979
  120. A. I30K protein chicken gizzard: its localization at the termini of microfilament bundles in cultured chicken cells. Cell, v. I8, 193−205.
  121. Glenney J.R., Jr, P. Glenney, K. Weber 1982
  122. P-actin binding and cross-linking properties of porcine brain fodrin, a spectrin-related molecule. J.Biol.Chem., v.257, 9781−9787.
  123. Glenney J.R., Jr, P. Glenney, M. Osborn, K. Weber 1982a
  124. An P-actin and calmodulin-binding protein from isolated intestinal brush borders has a morphology related to spectrin. Cell, v.28, 843−854.
  125. Glenney J.R., Jr, P. Glenney, K. Weber, 1982b
  126. Erythroid spectrin, brain fodrin, and intestinal brush border proteins (TW 260/240) are related molecules containing a common calmodulin-binding subunit bound to a variant cell type-specific subunit. Proc.Natl.Acad.Sci. USA, v.79, 4002−4005.
  127. Glenney J.R., Jr, P. Kaulfus, P. Matsudaira, K. Weber 1981
  128. P-actin binding and bundling properties of fimbrin, a major cytoskeletal protein of microvillus core filaments. J.Biol.Chem., v.256, 9283−9289.
  129. Glenney J.R., Jr., P. Kaulfus, K. Weber 1981a2+
  130. P-actin assembly modulated by villin. Ca -dependent nucle-ation and capping of the barbed end. Cell, v.24, 471−480.
  131. Glenney J.R., Jr., K. Weber 1981
  132. Calcium control of microfilaments: uncoupling of the P-actin-severing and -bundling activity of villin by limited proteolysis in vitro. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.78, 2810−2814.
  133. Goldberg D.J., D.A.Harris, B.W.Lubit, J.H.Schwartz 1980
  134. Analysis of the mechanism of fast axonal transport by intracellular injection of potentially inhibitory macromolecules: evidence for a possible role. of actin filaments. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.77, 7448−7452.
  135. Goldman R.D., J.A.Schloss, J-wM.Starger 1976
  136. Organizational changes of actin-like microfilaments during animal cell movement. Cold Spring Harbor Conf. Cell Proliferation, v.3, 217−237.
  137. Goodman S.R., K. Shiffer 1983
  138. The spectrin membrane sceleton of normal and abnormal human erythrocyte: a review. Amer.J.Physiol., v.244, CI2I-CI4I.
  139. Gordon D.J., J.L.Boyer, E.D.Kom 1977
  140. Comparative biochemistry of non-muscle actins. J.Biol.Chem., v.252, 8300−8309.
  141. Gordon D.J., E. Isenberg, E.D.Kom 1976
  142. Characterization of cytoplasmic actin isolated from Acanthamoeba castellanii by a new method. J.Biol.Chem., v.251, 4778−4786.1. Graessley W. 1967
  143. Viscosity of entangling polydisperse polymers. J.Chem.Phys., v.47, 1942−1953.
  144. Griffith L.M., T.D.Pollard 1982
  145. The interaction of actin filaments with microtubules and microtubule-associated proteins. J.Biol. Chem., v.257, 9I43−9I5I.1. Grumet M., S. Lin 1980
  146. Reversal of profilin inhibition of actin polymerization in vitruo by erythrocyte cytоchalasin-binding complexes and cross-linked actin nuclei. Biochem.Biophys.Res.Commun., v. 92, I3Z7-I334.1. Grumet M., S. Lin 1980a.
  147. A platelet inhibitor protein with cytochalasin-like activity against actin polymerization in vitro. Cell, v.21, 439−444.1. Hanson J., J. Lowy 1963
  148. The structure of P-actin and of actin filaments isolated from muscle. J.Mol.Biol., v.6, 46−6O.1. Harris H. 1984
  149. Gel models for cell motility. Nature, v.308, 772.
  150. Harris H.E., A.G.Weeds 1978
  151. Platelet actin: subcellular distribution. and association with profilin. FEBS Letters, v. 90, 84−88.
  152. Harris H.E., A.G.Weeds 1983
  153. Plasma actin depolymerizing factor has both calcium-dependent and calcium-independent effects on actin. Biochemistry, v. 22, 2728−2741.
  154. Harris D.A., J.H.Schwartz 1981
  155. Characterization of brevin, a serum protein that shortens actin filaments. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.78, 6798−6802.
  156. Hartwig J.H., T.P.Stossel 19 751. olation and properties of actin, myosin and a new. actin-binding protein from rabbit alveolar macrophages. J.Biol. Chem., V.25Q, 5696−5705.
  157. Hartwig J.H., T.P.Stossel 1979
  158. Cytochalasin В and the structure of actin gels. J.Mol. Biol., v. I34, 539−553
  159. Hartwig J.H., T.P.Stossel 1981
  160. Structure of macrophage actin-binding protein molecules in solution and interacting with actin filaments. J.Mol. Biol., v.145, 563−581.
  161. Hasegawa Т., S. Takahashi, H. Hayashi, S. Hatano 1980
  162. Pragmin: a calcium ion sensitive regulatory factor on the formation of actin filaments. Biochemistry, v.19, 2677−2683.
  163. Hellewell S.B., d.l.Taylor 1979
  164. The contractile basis of ameboid movement. YI. The solation-contraction coupling hypothesis. J. Cell Biol., v.83, 633−648.
  165. Henderson D., K. Weber 1979
  166. Three-dimensional organization of microfilaments and microtubules in the cytoskeleton. Immunoperoxidase labelling and stereo electron microscopy of. detergent extracted cell. Exp. Cell Res., v.124, 301−316.
  167. J.M., Т.D.Pollard 1979
  168. Comparison of purified anti-actin and fluorescent. heavy meromyosin staining patterns in dividing cells. J. Cell Biol., v.80, 509−520.
  169. Hesterberg L.K., K. Weber 1983
  170. Demonstration of three distinct calcium-binding sites in villin, a modulator of actin assembly. J.Biol. Chem., v.258, 365−369.
  171. Heuser J., M. Kirschner 1980,
  172. Filament organization in platinum replicas. of freeze-dried cytoskeletons. J. Cell Biol., v.86, 212−234.
  173. Higashi S., F.Oosawa. 1965
  174. Conformational changes associated with polymerization. and nucleotide binding in actin molecules. J.Mol.Biol., v.12, 843−865.1. Hill T.L. 1981
  175. Microfilament or microtubule assembly or disassembly against a force. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.78, 5613−5617.
  176. Hill T.L., M.W.Kirschner 1982
  177. Subunit treadmillihg of microtubules or actin in the presence of cellular barriers: possible conversion of chemical free energy into mechanical work. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.79″ 490−494.1. Hiller G., K. Weber 1977
  178. Spectrin is absent in various tissue culture cells. Nature, v.266, -I8I-I83.1. Hinssen H. 1981
  179. An actin modulating protein from Physarum polycephallum.
  180. Isolation and purification. Eur.J.Cell Biol., v.23, 225−233.1. Hinssen H. 198la.
  181. An.actin-modulating protein from Physarum polycephalum.1. Ca^-dependence and other properties. Eur.J.Cell Biol., v.23, 234−240.1. Hitchcock S.E. 1980
  182. Actin-deoxyribonuclease I interaction. Depolymerization and nucleotide exchange. J.Biol.Chem., v.255, 5668−5673.1. Huxley H.E. 1963
  183. Electron microscope studies on the structure of natural and synthetic protein filaments from striated muscle. J.Mol.Biol., v.7, 281−308.
  184. T., T. Kamitani, N. Tatsumi, K. Okuda, M. Kusunose 1982
  185. Purification of calcium-sensitive regulatory protein of platelets which inhibits the gelation of actin. Biochem. Biophys.Res.Commun., v.107, 173−180.1.enberg G., U. Aebi, T.D.Pollard 1980
  186. An actin-binding protein from Acanthamoeba regulates actin filament polymerization and interactions. Mature, v.288, 455−459.1.enberg G., Ohnheiser R., H. Maruta 19 832+
  187. Cap9Q", a 90-kDa Ca -dependent F-actin-capping protein from vertebrate brain. FEBS Letters, v, l63, 225−229.1.hikawa H., R, Bischoff, H. Holtzer 1969
  188. Formation of arrowhead complexes with heavy meromyosin in a variety of cell types. J. Cell Biol., v.43, 312−328.1.hiura M., Y. Okada 1979
  189. TJie role of actin in temperature-dependent gel-sol transformation of extracts of Erlich ascites tumor cells. J. Cell Biol., v.80, 465−480.
  190. Jacobson G., J.P.Rosenbusch 1976
  191. ATP binding to a protease-resmstant core of actin. Proc. Natl. Acad, Sci. USA, v.73, 2742−2746.
  192. James K.A.C., J.J.Bray, I.G.Morgan, L. Austin 1970
  193. The effect of colchicine on the transport of the axonal proteins in the chicken. Biochem.J., v.117, 767−772.
  194. Jockusch B.M., G. Isenberg 19 811.teraction of -actinin and vinculin with actin: opposite effects on filament network formation. Proc. Natl.Acad.Sci.USA, v.78, 3004−3009.
  195. Kakiuchi R., M. Inui, K. Morimoto, K. Kanda, K. Sobue, Kakiuchi S. 1983,
  196. Caldesmon, a calmodulin-binding, F-actin-interacting protein, is present in aorta, uterus and platelets. FEBS. Letters, v. 154, 351−356.1. Kane R.E. 1976
  197. Actin polymerization and interaction with other proteins in temperature-induced gelation of sea urchin eggestracts. J. Cell Biol., v.7I, 704−714.
  198. Karlsaon J., J. SjSstrand 1971
  199. Synthesis, migration and turnover of protein in retinal ganglion cells. J.Ueurochem., v.18, 749−767.
  200. Kasai M., S. Asakura, F. Oosawa 1962
  201. The G-F.equilibrium in actin solutions, under various conditions. Biochim.Biophys.Acta, v.57, 13−21.
  202. Kasai-M., S. Asakura, P. Oosawa 1962a
  203. The cooperative nature of the G-P transformation of actin. Biochim.Biophys.Acta, v.57, 22−31.1. Kasai M., P. Oosawa 1963
  204. Removal of nucleotides, from P-actin. Biohim.Biophys.Acta, v.75, 223−233.1. Kasai M., F. Oosawa 1968
  205. The exchangeability of actin-bound calcium with various divalent cations. Biochim.Biophys.Acta, v.154, 520−525"1. Kasai M., F. Oosawa 1969
  206. Behaviour of divalent cations and nucleotides. bound to F-actin. Biochim.Biophys.Acta, v.172, 300−310.
  207. Kawamura M., K. Maruyama 1970
  208. Electron microscopic particle length of P-actin polymerized in vitno. J.Biochem., v.67, 437−457.
  209. Kendrick-Jones J., R. Jakes, L.-E.NystrSm, U. Lindberg 1978 Chemical characterization of actin and profilin from calf spleen profilactin. In: protides of the biologicalfluids, New York, Pergamon, 493−498.
  210. Kilimann M.W., G. Isenberg 1982
  211. Actin filament capping protein from bovine brain. EMBO J., v. I, 889−894.
  212. Kirkpatrick F.H., D.J.Rose, P. La Celle 1978
  213. Spectrin bands I and E. are antigenically 'distinct and are not. composed of subunits. Arch.Biochim.Biophys., v.186, L-8.
  214. Kondo H., Ishiwata. S. 1976
  215. Uni-directional growthiof P-actin. J.Biochem., v.79, I59-I7I.1. Korn E.D. 1978
  216. Biochemistry of actomyosin-dependent cell motility. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.75, 588−591.
  217. Korohoda W., W. Stockem 1975
  218. Experimentally induced destabilization of the cell membrane and cell, surface activity in Amoeba proteus. Cytoblologie, v.12, 93-ИО.
  219. Kreis Т.Е., Birchmeier W. 1980
  220. Stress fibers sarcomers of fibroblasts are contractile. Cell, v.22, 555−561.
  221. Kreis Т.Е., B. Geiger, J. Schlessinger 1982
  222. Mobility of microinjected rhodamine actin within livung chicken gizzard cells determined by fluorescence photo-bleaching recovery. Cell, v.29, 835−845.
  223. Kuznetsov S.A., V.I.Rodionov, V.I.Gelfand, V.A.Rosenblat 1978 Purification of a, thermostable high molecular weight factor promoting tubulin polymerization. PEBS Letters, v.95, 339−342.1.cks. S.A. 1981
  224. Deoxyribonuclease I in mammalian.tissues. Specificity of inhibition by actin. J.Biol.Chem., v.256, 2644−2648.1.zarides E., U. Lindberg 1974
  225. Actin is a naturally occuring inhibitor of deoxyribonuclease I. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.71, 4742−4746.1.emmli U.K. 1970
  226. Eleaveage of structural proteins during the assembly ofthe head of bacteriophage T4. Nature «v.227, 680−6851.zarides Б., K. Weber 1974
  227. Actin antibody: the specific visualisation of actin in non-muscle cells. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.71, 2268−2273.1.vine J., M. Willard 1981
  228. Podrin: axonally transported polypeptides associated with the internal periphery of many cells. J. Cell Biol., v.90, 631−643.1.wis W.H. 1939
  229. The role of a superficial plasmagel layer in changes of form, locomotion and division of cell in tissue culture. Arch.Exp.Zellforsch., v.23, 1−7.1.em R.K.H., S.B.Hutchinson 1982
  230. Purification of individual components of the neurofilament triplet, filament assembly from the 70 000-dalton subunit. Biochemistry, v.21, 3221−322.6.1.ndberg U. 1967
  231. Molecular weight and amino acid composition of deoxyrito-nuclease I. Biochemistry, v.6, 335−342.1.w I., P. Dancker 1976
  232. Effect of cytochalasin B. on formation and properties of muscle F-actini. Biochim.Biophys.Acta, v.430, 366−374.1.w I., P. Dancker, T. Wieland 1975
  233. Stabilization of P-actin by phalloidin. Reversal of the destabilizing, effect of cytochalasin B. PEBS Letters, v.54, 263−265.
  234. MacLean-Fletcher S., T.D.Pollard 1980
  235. Mechanism of action of cytochalasin В on actin. Cell, v. 2.0, 329−341.
  236. MacLean-Fletcher S., T.D.Pollard 1980a
  237. Viscosimetric analysis of the gelation of Acanthamoeba exstracts and purification of two gelation factors. J. Cell Biol., v.85, 414−428.
  238. MacLean-Fletcher S., T.D.Pollard 1980b1. entification of a factor in conventional muscle actin preparation which inhibits actin filament self-association. Biochem.Biophys.Res.Commun., v.96, 18−27.
  239. Mannherz H.G., H. Brehme, U. Lamp 1975
  240. Depolymerization of P-actin to G-actin and its repoly-merization in the presence of analogs of. adenosine triphosphate. Eur. J.Biochera., v.60, Ю9-И6.
  241. Mannherz H.G., R.S.Goody, M. Konrad, E. Howak 1980
  242. The interaction of bovine. pancreatic deoxyribonuclease I and skeletal muscle actin. Eur.J.Biochem., v.104, 367−379.
  243. Mannherz H.G., J.B.Leigh, R. Leberman, H. Pfrang 1975
  244. A specific 1:1 G-actin:MAse complex formed by the action of MAse I on P-actin. PEBS Letters, v.60, 34−38.
  245. MarkeyP., T. Persson, U. Lindberg 1981
  246. Characterization of platelet extract before and after stimulation with respect to the passible role of profil-actin as microfilament precursor. Cell, v.23, 145−153.
  247. Markey P., T. Persson, U. Lindberg 1982
  248. A 90 000-dalton actin-binding protein from platelets. Comparison with. villin and plasma brevin. Biochim. Biophys. Acta, v.70.9, 122−133.
  249. Martonosi A., C.M.Molino, G^Gergely 1964
  250. The binding of divalent cations to actin. J.Biol.Chem., v.239, I059-Io70.
  251. Maruta H., W. Batles, W. Knoerzer, G. Isenberg- 1983
  252. Pour actin variants in Physarum which are functionally distinguishable from each other. J. Cell Biol., v.97, 373a.
  253. Maruta H., G. Isenberg, T. Schreckehbach, R. Hallmann, G. Risse,
  254. T.Shi bay ama, J. Hesse I983. a p.
  255. Ca -dependent.actin-binding phosphoprotein in Physarum2+polycephalum.I.Ca /actin-dependent inhibition of. its phosphorylation. J.Biol.Chem., v.258, I0I44-IoI50.
  256. Maruta H., G. Isenberg 1983
  257. Ca^±dependent actin-binding phosphoprotein in Physarum polycephalum. II. Ca2±
  258. Purification from Acanthamoeba castellanii of. proteins that. induce gelation and syneresis of P-actin. J.Biol. Chem., v.252, 399−402.
  259. Matsudaira P.Т., D.R.Burgess 1979
  260. Partial reconstitution of the microvillus core bundle-2+
  261. Characterization of villin as a Ca. -dependent, actin-bundling/depolymerizing protein. J. Cell Biol., v, 83, 667−673.1. Mabuchi I. 1983
  262. An actin-depolymerizing protein (depactin) from starfish oocytes: properties and interaction with actin. J.Cell. Biol., v.97, I6I2-I62I.
  263. Mimura N., A, Asano 1979 2+
  264. Ca -sensitive gelation of actin filaments by a new protein factor. Nature, v.282, 44−48.
  265. Mockrin S.C., E.D.Korn 1980
  266. Acanthamoeba profilin interacts with G-actin to increase the rate of exchange of actin-bound § 4enosine-5'-triphosphate. Biochemistry, v.19, 5359−5362.
  267. Moore P. Вv, H.E.Huxley, D.J.DeRosier 1970
  268. Three-dimensional reconstruction of actin, thin filaments and decorated thin filaments. J.Mol.Biol., v.50, 279−295.
  269. Mooseker M.S., L.G.Tilney 1975
  270. Organization of an actin filament-membrane ommplex. Filament polarity and membrane attachment in the microvillus of intestinal epithelial cells. J. Cell Biol., v.67, 725 743.
  271. Morris J.R., R.J.Lasek 1982
  272. Stable polymers -of the axonal cytoskeleton: the axoplasmic ghost. J. Cell Biol., v.92, 192−198.
  273. Morris J.R., R.J.Lasek 1984
  274. Monomer-polymer equilibria in the axon: direct measurementof tubulin and actin as polymer and monomer in the axoplasm. J. Cell Biol., v.98, 2064−2078.1. Murphy A.J. 1971
  275. Circular dichroism. of the adenine and 6-mercaptopurine complexes of actin. Biochemistry, v.10, 3723−3728.1. Nakaoka Y., M. Kasai 1969
  276. Behaviaur of sonicated actin polymers- adenosine triphosphate splitting and polymerization. J.Mol.Biol., v.44, 319−332.1. Neidl C., J. Engel 19 796
  277. Exchange of ADP, ATP, and -ethenoadenosine.5'-triphosphate at G-actin. Equilibrium and kinetics. Eur. J. Biochem., v. IOI, 163−169.
  278. Nishida E, T. Kuwaki, S. Maekawa, H. Sakai 1981
  279. A new regulatory protein that, affects the state of actin polymerization. J.Biochem., v.89, 1655−1658.
  280. Nishida E., Y. Ohta, H. Sakai 1983
  281. The regulation of actin polymerization by the 88Kprotein/ /actin complex and cytochalasin B. J.Biochem., v.94, I67I-I683.1. Nishida E., H. Sakai 1982
  282. Shear stress modulates the action of the 88 К protein--actin complex on actin polymerization. J.Biochem., v.91, 4И-414.1. Nishida E., H. Sakai 1983
  283. Kinetic analysis of actin polymerization. J.Biochem., v.93* I0II-I02Q
  284. Nunnally M.N., L.D.Powell, S.W.Craig 1981
  285. Reconstitution and regulation of actin. gel-sol.transformation with purified filamin and villin. J.Biol.Chem., v.256, 2083−2086.
  286. NystrSm L.-E., Lindberg I., J. Kendrick-Jones, R. Jakes 1979 The amino acid sequence of profilin from calf spleen. FEBS Letters, v. IOI, I6I-I65.1. Oosawa F.O., M. Kasai 1962
  287. A theory of linear and helical aggregation of macromole-cules. J.Mol.Biol., v.4, 10−21.1. Oosawa P., M. Kasai 1971
  288. Actin. In: Subunits in Biological Systems. (S.N.Timasheff, G.D.Pasman, edds), pt A, 261−322.
  289. Pardee G.D., P.A.Simpson, L. Stryer, G.A.Spudich 1982
  290. Actin filaments undergo limited subunit. exchange in phisi-ological salt conditions. J. Cell Biol., v.94, 316−324.
  291. Petrucci Т.О., C. Thomas, D. Bray 1983−2+1.olation of a Ca. -dependent actin-fragmenting protein from. brain, spinal cord, and cultured neurones. J. Neuro-chem., v.40, I507-I5I6.1. Pollard T.D., 1981
  292. Purification of calcium-sensitive actin gelation protein from Acanthamoeba. J.Biol.Chem., v. 256, 7666−7670.
  293. Pollard T.D., G.A.Cooper 1982
  294. Methods to characterize actin filaments networks. Methods in Enzymology, v.85, 211−233.
  295. Pollard T.D., M.S.Mooseker 1981
  296. Direct measurement of actin polymerization rate constants by electron microscopy of actin filaments. nucleated by isolated microvillus cores. J. Cell Biol., v.88, 654−659.
  297. Reichstein E., E.D.Korn 1979
  298. Acanthamoeba profilin. A protein of low molecular weight from Acanthamoeba castellanii that inhibits actin nuclea-tion. J. Biol Chem., v.254, 6174−6179.1. Rich S.A., J.E.Estes 1976
  299. Detection of conformational changes in actin by proteoli-tic digestion: evidence for a new monomeric species. J.Mol.Biol., v.104, 777−792.
  300. Rohr G., H.G.Mannherz 19 781. olation and characterization of. secretory actin-DNAse I complex from rat pancreatic juice. Eur. J. Biochem., v.89, I5I-I57.
  301. Rosenberg S., A.S.tracher, K. Burridg? 19 811. olation and. characteriza tion of a calcium-sensitive o (-actinin-like protein from human platelet cytoskeletons. J.Biol.Chem., v.256, I2986-I299I.
  302. Rouyarens J.P., P. Travers 1981
  303. The first step in the polymerization of actin. Eur.J.Bio-chem., v.116, 73−77.1. Sanger J.W. 1975
  304. Changing patterns, of actin localization during cell division. Proc.Natl.Acad.Sci., v.72, 1913^-1916.
  305. Sattilaro R.P., W.L.Dentler, E.L.LeCluyse 1981
  306. Microtubule-assotiated proteins (MAPs) and the organization of actin filaments iv vitro. J. Cell Biol., v.90, 467−473.
  307. SchSfer A., J.X.De Vries, H. Faulstich, Th. Wieland 1975
  308. Phalloidin counteracts the inhibitory effect. of actiii on deoxyribonuclease I. PEBS Letters, v.57, 51−54.
  309. Schliwa M., J. Van Blerkom 1981
  310. Structural interaction of cytoskeletal components. J. Cell Biol., v.90, 222−235.
  311. Shelanski M.L., P. Gaskin, C.R.Cantor 1973
  312. Microtubule assembly in the absense of added nucleotides. Proc.Natl.Acad.Sci., v.70, 765−768.
  313. Sjostrand.J., M. Frisell, P.O.Hasselgren I97o
  314. Effect of colchicine on axonal transport in peripheral nerves. J.Neurochem., v.17, 1562−1570.
  315. Shizuta Г., H. Shizuta, M. Gallo, I. Pastan, M. Lewis 1976
  316. Purification and properties of filamin, an actin-binding protein from chicken gizzard. J.Biol.Chem., v.251, 6562−6567.
  317. Small. J.V., G. Isenberg, J.E.Celis. 1976
  318. Polarity of actin at the leading edge of cultured cells. Nature, v.272, 638−639.
  319. Small J.V., G. Rinnerthaler, H. Hinssen 1982
  320. Organization of actin meshworks in cultured cells: the leading edge. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., v.46, 599−612. Cold Spring Harbor N.I.
  321. Smith P.R., W.E.Fowler, T.D.Pollard, U. Aebi 1983
  322. A three-dimentional.of the actin. molecule determined by electron microscopy. J.Mol.Biol., v.167, 641−660.
  323. Solomon P., M. Magendanta 1981
  324. Cytochalasin separates microtubule dissassembly from loss of as. symetric morphology. J. Cell Biol., v.89, I57-I6I.
  325. Soutimick P. S., J.K.Hartwig 1982
  326. Acumentin, a protein in macrophages which, caps the «pointed» end of actin filaments. Nature, — v.297, 303−307.
  327. Southwick F.S., T.P.Stossel 19 811. olation of an inhibitor of actin. polymerization from human polymorphonuclear leucocytes. J.Biol.Chem., v.256,3.O3O-3036.
  328. Southwick P. S., N. Tatsumi, I.P.Stossel 1982
  329. Acumentin, an actin-binding protein of rabbit pulmonary macrophages. Biochemistry, v.21, 6321−6326.
  330. Spudich J.A., H.E.Huxley, J.I.Pinch 1972
  331. Regulation of skeletal muscle contraction. II. Structural studies on the interaction of the tropomyosin-tropo* nin complex with actin. J.Mol.Biol., v.72, 619−632.
  332. Spudich. J.A., S. Watt 1971
  333. The regulation of rabbit skeletal muscle contraction. I. Biochemical studies of the interaction of the tropomyosin-troponin complex with actin and. proteolytic fragments of myosin. J.Biol.Chem., v.246, 4866−4871.
  334. Stendahl 0.1., J.H.Hartwig, E.A.Brotschi, T.P.Stossel 1980
  335. Distribution of actin-binding protein and myosin in macrophages during spreading and phagocytosis. J. Cell Biol., v.84, 215−224.
  336. Stendahl 0.1., T.P.Stossel I98o
  337. Actin-bindimg protein amplifies, actomyosin contraction and gelsolin confers calcium control on the direction of contraction. Biochem.Biophys. Res.Commun., v.92, 675−682.
  338. StockemW., K. Weber, J. Wehland 1978
  339. The influence of microinjected phalloidin on locomotion, protoplasmic streaming and cytoplasmic organization in Amoeba proteus and Physarum polychephalum. Cytobiologie, v. 18, II4-I3I.1. Straub F.B.. 1942
  340. Actin. Stud. Szeged, v. 2, 3i-24.1. Straub P., G. Feuer, 1950
  341. Adenosine triphosphate, the functional groupof actin. Biochim.Biophys.Acta, v.4, 455−468.
  342. Strzelecka-Golaszewska H., B. Nagy, J. Gergely 1974
  343. Changes of conformation and. nucleotide binding of Ca, Mn or Mg-G-actin upon removal of the bound divalent cation. Studies of ultraviolet difference. spectra and optical, rotation. Arch.Biochem.Biophya., v. l6l, 559−569.
  344. Strzelecka-Golasaewska H., E. Prochniewicz, W. Drabikowski 1978 Interaction of actin with divalent cations. Characterization of protein-metal complexes. Eur.J.Biochem., v.88, 229−237.
  345. Suck D., W^Kabsch., H.G. Mannherz. 1981
  346. Three-dimentional atructure of skeletal muscle actin andоbovine pancreatic deoxyribonuclease I at.6 irresolution. Proc.Natl.Acad.Sci., USA, v.78, 4319−4323.1. Tanenbaum S.P. ed. 1978
  347. Cytochalasins:. biochemical and biological aspects. Ams-terdem, North-Rolland Press.
  348. Tilney L.G., E.M.Bonder, L.M.Coluccio, M.S.Mooseker I983>
  349. Actin from Thyone sperm assembles on only one end of an actin filament: a behavior regulated by profilin. J. Cell Biol., v.977, II2-I24.
  350. Tilney L.G., S. Inoui 1982.
  351. Acrosomal reaction of Thyone sperm. II. The kinetics and possible mechanism of acrosomal process elongation. J. Cell Biol., v. 93, 820−827.
  352. Tobacman L.S., S.L.Brenner, E.D.Korn 1983
  353. Effect of Acanthamoeba profilin on the pre-steady state kinetics of actin polymerization and on the concentrationof P-actin at steady state. J.Biol.Chem., v.258, 8806−88I&.
  354. Tobacman L.S., E.D.Korn 1983,
  355. Kinetics of actin polymerization as measured by. fluorescence enchancement of pyrene probe. J.Biol.Chem., v.258, 3207−3214.
  356. Tucker R.W., K.K.Sanfird, P.R.Prankel 1978
  357. Tubulin and actin in paired nonneoplastic and spontaneously transformed neoplastic cell lines, in vitro: fluorescent antibody studies. Cell, v. 13, 629−642.
  358. Tyler J.M., J.M.Anderson, D. Branton 1980
  359. Structural comparison of several actin-binding molecules. J. Cell Biol., v.85, 489−495.
  360. Ungewickell E., W. Gratzer I97S
  361. Self-association of human spectrin. A Thermodynamic and kinetic study. Eur.J.Biochem., v.88, 379−385.
  362. Van Baelen H., R. Boullon, E. De Moor 1980
  363. Vitamin D-binding protein (Gc-globulin) binds actin. J.Biol.Chem., v.255, 2270−2272.
  364. Vandekerckhove J., K. Weber 1978
  365. Actin amino acid sequences. Comparison of actins from calf thymus, bovine brain, and SV-40-transformed 3T31 cells with rabbit skeletal muscle actin. Eur.J.Biochem., v.90, 451−459.
  366. Vandekerckhove J., K. Weber 1978a
  367. The amino acid. sequence of Physarum actin. Nature, v.276, 720−721.
  368. Vandekerckhove J., K. Weber 1978b
  369. At least six actins are expressed in a higher mammal: an. analysis based on the amino acid sequence of the aminoterminal peptide. J.Mol.Biol., v.126, 783790.
  370. Wakabayashi Т., Huxley H.E., L.A.Amos, A. Klug 1975
  371. Three dimensional image reconstruction of actin-tropomyosin complex and actin-tropomyosin-troponin T-troponin I complex. J.Mol.Biol., v.93, 477−497.
  372. WaJ.la.ch D., P. J.A.Davies, I. Pastan 1978
  373. Wang E., A.R.Goldberg 1976
  374. Changes of microfilament organisation and surface topography upon transformation of chick embrio fibro blasts with Rous sarcoma virus. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.73,4Q65−4Q69.
  375. Wang Y.-L., D.L.Taylor 1981
  376. Probing the dynamic equilibrium. of actin, polymerisation by fluorescence energy transfer. Cell, v.27, 429−436.1. Weber K., M. Osborn 1969
  377. The reliability of molecular weight determination by dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. J.Biol.Chem. ,-«244, 4406−4412.1. Wegner A. 1976 .
  378. Head to tail polymerization. J.Mol.Biol., v.108, 139−150.1. Wegner A. 1982
  379. Spontaneous fragmentation of actin filaments in physiological conditions. Nature, v.296, 266−267.1. Wegner A. 1982a
  380. Kinetic analysis of actin assembly suggest that tropomyosin inhibits spontaneous fragmentation of actin filaments. J.Mol.Biol., v. l6l, 217−227.1. Wegner A., J. Engel 1975
  381. Kinetics of the cooperative association of actin to actin filaments. Biophys.Chem., v.3* 215−225.
  382. Wegner A., J. Isenberg 1983
  383. Fold difference between the critical monomer concentrations of the two ends of actin filaments in physiological salt conditions. Proc.Natl.Acad.Sci.USA, v.80,4922−4925.
  384. Wegner A., Neuhaus J.M. 1981
  385. Requirement of divalent cations for fast exchange of actin monomers and actin filament subunits. J.Mol.Biol., v.153,681.693*1. Wegner A., P. Savko 1982
  386. Fragmentation of actin filaments. Biochemistry, v.21,1909−191З.
  387. Wehland J., M. Osborn, K. Weber 1977
  388. Phalloidin-induced actin polymerization in the cytoplasm of cultured cells interferes with. cell locomotion and growth. Pro с•Жat1.Ac ad. Sci•USA, v.74, 5613−5617.1. Wehland J., K. Weber 1979
  389. Effects of the actin-binding protein DNAse I on cytoplasmic streaming and ultrastructure of Amoeba proteus. Cell Tissue Res., v.199, 353−372.1. Weihing R.R. 1976
  390. Occurence of microfilaments in nonmuscle cells and tissues. In: Biological handbooks. Cell Biology.
  391. V/eingarten M.D., A.H.Lockwood, S.-Y. Hwo, M.W.Kirschner 1975
  392. A protein. factor essential for microtubule assembly. Proc.Natl.Acad.&ci.USA, v.72, 1858−1862.
  393. Weisenberg R.C., G.G.Borisy, E.W.Taylor 1968.
  394. The colchicine binding protein of mammalian brain and its relation to microtubule. Biochemistry, v.7, 44 664 478.
  395. Westermark В., K. Porter 1982
  396. Hormonally induced changes in the cytoskeleton of human Thyroid cells in culture. J. Cell Biol., v.94, 42−50.1. Wieland T. 19 771. teraction of phallotoxins with actin. Adv. Enzyme Regul., v. I5, 285−300.
  397. Wieland Т., J.X.De Vries, A. Schafer 1975
  398. Spectroscopic evidence for the interaction of phalloidin with actin. PEBS Letters, v.54, 73−75.
  399. Wilkins J.A., J.H.Schwartz, D.A.Harris 1983
  400. Brevin, a. serum protein that acts on. the barbed end of actin filaments. Cell Biol. Int. Repts., v.7, I097-II04.
  401. Woodrum D.T., S.A.Rich, T.D.Pollard 1975
  402. Evidence for biased bidirectional polymerization of actin filaments using heavy meromyosin prepared by an improved method. J. Cell Biol., v.67, 231−237.
  403. Wray W., T. Boulikas, V.P.Wray, R. Hancock 1981
  404. Silver staining of proteins in polyacrylamide gels. Analyt. Biochem., v.118, 197−20}.
  405. Yamamoto K., J.D.Pardee, J. Reidler, L. Stryer, J.A.Spudich 1982 Mechanism of interaction of Dictyostelium severin with actin filaments. J. Cell Biol., v.95, 7И-7Я9
  406. Yin H.L., J.H.Albrecht, A. Pattoum 1981a2+1.entification of gelsolin, а. Са -dependent regulatory protein of actin gel-sol transformation, and its intracellular distribution in a variety of cells and tissues. J. Cell Biol., v.91, QI-9Q6.
  407. Yin H.L., J.H.Hartwig, K. Maruyama, T.P.Stossel 19 812+ -n
  408. Ca -control of actin filament length.Effects.of macrophage gelsolin on actin polymerization. J.Biol.Chem., v.256, 9693^*9697.
  409. Yin H.L., D.J.Kwiatkowski, J.E.Mole, P. S.Cole 1984
  410. Structure and biosynthesis of cytoplasmic and secreted variants of gelsolin. J.Biol.Chem., v.259, 5271−5276.
  411. Yin H.L., T.P.Stossel 1979
  412. Control of cytoplasmic actin gel-sol transformation by gelsolin, a calcium-dependent regulatory protein of macrophages. Nature, v.281, 583−586.
  413. Yin H.L., T.P.Stossel 1980.
  414. Purification and structural properties of gelsolin, a2+
  415. Ca -activated regulatory protein of macrophages. J.Biol.Chem., v.255, 9490−9493.
  416. Yin H.L., K.S.Zaner, T.P.Stossel 1980 2+
  417. Ca control of a’ctin gelation. Interaction of gelsolinwith actin filaments and regulation of gelation. J0Biol0 Chem., v.255, 9494−9500. ¦ ¦
  418. Zaner K.S., T.P.Stosoel 1982
  419. Some perspectives on the viscosity of actin filamenta. J. Cell Biol., v.93* 987−997.1. Zechel K. 1980-
  420. Dissociation of the DNAse I-actin complex by. formamide. Eur. J. Biochemo, veII0, 337−341.1. Zechel K. 1980a
  421. Effects of formamide 011 the polymerization and depolymerization of muscle actin. Eur. J. Biochem., v. IIO, 343−348.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!