Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Адаптация Acholeplasma laidlawii PG8 к условиям среды: морфологические, ультраструктурные, патогенные и молекулярно-генетические аспекты

Диссертация: Адаптация Acholeplasma laidlawii PG8 к условиям среды: морфологические, ультраструктурные, патогенные и молекулярно-генетические аспекты
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Сравнительно недавно были представлены данные об особенностях изменений морфофизиологии клеток A. laidlawii PG8, а также фитопатогенности микоплазмы в неблагоприятных хсловиях среды (НУС). Было установлено, что при длительном культивировании A. laidlawii PG8 на среде с ограничением субстрата в культуре микоплазмы происходит увеличение количества ультрамикроформ (УМФ), линейный размер которых… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. История открытия, таксономия и филогения А. Шс11а\>И
    • 1. 2. Клеточная биология А. 1тс11амт
      • 1. 2. 1. Особенности морфологии и ультраструктуры А. 1т<31аш
      • 1. 2. 2. Геном А. Ш<�й<�ти Рв8 и молекулярно-генетические основы клеточных процессов микоплазмы
      • 1. 2. 3. Взаимодействие А. ШсИсжи с высшими эукариотами: микоплазменные инфекции и контаминации клеточных 37 культур
    • 1. 3. Адаптация А. ШШампг к неблагоприятным условиям среды и контроль микоплазменных инфекций: проблемы и перспективы
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Культивирование А. aidlawii РОБ на искусственных питательных средах
    • 2. 2. Определение численности колониеобразующих единиц
  • А. 1тсИам? п?0%
    • 2. 3. Трансмиссивная электронная микроскопия препаратов
    • 2. 4. Атомно-силовая микроскопия препаратов. >
    • 2. 5. Оценка токсичных и генотоксичных эффектов клеток
  • А. ШсИсти Рв
    • 2. 6. Выделение и очистка ДНК
    • 2. 7. Амплификация нуклеотидных последовательностей с помощью полимеразной цепной реакцией
    • 2. 8. Электрофоретическое разделение фрагментов ДНК в агарозном геле
    • 2. 9. Инфицирование растений клетками A. laidlawii PG
    • 2. 10. Выделение, дифференциальное окрашивание и разделение белков с помощью двумерного электрофореза
    • 2. 11. Идентификация белков A. laidlawii PG8 и Or. sativa L. с помощью MALDI TOF/TOF МС
    • 2. 12. Анализ аминокислотных последовательностей т зШсо
    • 2. 13. Статистическая обработка полученных данных
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Сравнительный анализ образования ультрамикроформ
  • А. Шё1ам'И РС8 при культивировании микоплазмы в различных 69 условиях среды
    • 3. 2. Сравнительный протеомный анализ клеток А. 1а1й1а^п Р08, образующихся в различных условиях среды
    • 3. 3. Сравнительный анализ токсигенности клеток А. laidlawii Р08, образующихся в различных условиях среды
    • 3. 4. Сравнительный анализ морфологии, ультрацитоструктуры и экспрессии белков у растений Or. sativa L., инфицированных клетками A. laidlawii PG8, образующимися в различных условиях среды

Адаптация Acholeplasma laidlawii PG8 к условиям среды: морфологические, ультраструктурные, патогенные и молекулярно-генетические аспекты (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Acholeplasma laidlawii (класс Mollicutes) — «вездесущая» (ubiquitous) микоплазма. Эта бактерия, обнаруживаемая в почвах, сточных водах, а также тканях высших эукариот, является основным контаминантом клеточных культур и возбудителем фитомикоплазмозов [Билай и др., 1988; Чернов и др., 2007; David et al., 2010]. Контроль микоплазменных инфекций представляет проблему, решение которой связывают с исследованиями молекулярно-генетических основ адаптации микоплазм к условиям среды, определяющей широкую распространенность бактерий в природе и проявление патогенности [Чернов и др., 2007, 2009; Madsen et al., 2006а, 2006Ь]. Однако о результатах соответствующих исследований имеются лишь единичные сообщения [Чернов и др., 2007, 2008, 2009; Weiner et al., 2003; Cecchini et al., 2007].

Сравнительно недавно были представлены данные об особенностях изменений морфофизиологии клеток A. laidlawii PG8, а также фитопатогенности микоплазмы в неблагоприятных хсловиях среды (НУС) [Мухаметшина, 2006; Chernov et al., 2007; Windsor et al., 2009bFolmsbee et al., 2010]. Было установлено, что при длительном культивировании A. laidlawii PG8 на среде с ограничением субстрата в культуре микоплазмы происходит увеличение количества ультрамикроформ (УМФ), линейный размер которых приближается к таковому минимальной клетки, способной к самостоятельному воспроизведению, и показано, что адаптированные к НУС и неадаптированные клетки A. laidlawii PG8 проявляют различную степень патогенности в отношении специфичного индикатора фитомикоплазмозовVinca minor L. [Мухаметшина, 2006; Chernov et al., 2007].

Между тем широкое распространение A. laidlawii предполагает успешное преодоление микоплазмой воздействия разнообразных неблагоприятных факторов среды — резких изменений температуры среды, окислительного стресса, исчерпания питательных веществ, источников энергии и некоторых других. В связи с этим актуальным представляется выяснение влияния различных стрессоров на биологию микоплазмы и проявление ее патогенности.

Протеомный анализ, а также зондовая наноскопия, обеспечивающая визуализацию живых клеток организмов, определяют уникальные возможности исследования молекулярной и клеточной биологии бактерий в различных условиях среды (РУС) [Ushiki et al., 2000; Renzone et al., 2005; Cash, Argo, 2009]. Протеомное профилирование бактериальных клеток, образующихся в стрессовых условиях, позволяет выявлять стресс-реактивные белки, участвующие в механизмах выживания микроорганизмов в НУС [Goulhen et al., 2003bRenzone et al., 2005; Cash, Argo, 2009; Zhang et al., 2009]. Поиск соответствующих белков бактерий представляет значительный интерес как для выявления молекулярных основ адаптации микроорганизмов к стрессовым условиям, так и определения мишеней для контроля патогенов [Goulhen et al., 2003а, 2003Ь]. Расшифровка генома A. laidlawii [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez] обеспечила возможность проведения соответствующих исследований в отношении «вездесущей» микоплазмы. Однако данные об их реализации пока отсутствуют.

Цель работы — выяснение особенностей адаптации A. laidlawii PG8 к условиям среды, связанных с морфологией, ультраструктурой, экспрессией белков и патогенностью микоплазмы.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

1. Провести сравнительный анализ образования ультрамикроформ у A. laidlawii PG8 при культивировании микоплазмы в различных условиях среды — оптимальных и при воздействии разных стрессоров.

2. Провести сравнительный протеомный анализ клеток A. laidlawii PG8, образующихся в различных условиях среды.

3. Провести сравнительный анализ токсигенности клеток A. laidlawii PG8, образующихся в различных условиях среды.

4. Провести сравнительный анализ морфологии, ультрацитоструктуры и экспрессии белков у растений Or. sativa L., инфицированных клетками A. laidlawii PG8, образующимися в различных условиях среды.

Научная новизна. Впервые показано, что при длительном воздействии различных стрессоров в культуре микоплазмы возрастает количество УМФ — сферических, окруженных мембраной наноструктур (диаметр <0,2 мкм, объем <0,419 мкм3).

В результате применения протеомного подхода выявлены особенности изменения экспрессии растворимых белков в клетках A. laidlawii PG8 при культивировании микоплазмы в РУС и идентифицирован 121 белок, участвующий в адаптации микоплазмы к стрессовым условиям.

Впервые показано, что адаптация A. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением генотоксических свойств бактерии. Установлена фитопатогенность A. laidlawii PG8 в отношении Or. sativa L. и. показано, что адаптация A. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением вирулентных свойств бактерии. Идентифицированы общие и специфичные стресс-реактивные белки растений, модуляция экспрессии которых индуцируется адаптированными к стрессовым условиям и неадаптированными клетками A. laidlawii PG8.

Научно-практическая значимость. Полученные данные вносят вклад в понимание процессов адаптации A. laidlawii PG8 к условиям среды. Результаты работы могут служить основой для развития новых подходов к определению молекулярных механизмов формирования и эволюции системы «паразит-хозяин», а также способов контроля микоплазменных инфекций.

Выявленные стресс-реактивные белки A. laidlawii PG8 и Or. sativa L. могут быть потенциальными мишенями для определения механизмов формирования системы «паразит-хозяин» и способов её контроля.

Экспериментальные данные и методические приемы, изложенные в работе, могут быть использованы в медицинских, ветеринарных, сельскохозяйственных, биологических и биотехнологических учреждениях, занимающихся разработкой способов диагностики и подавления микоплазменных инфекций, а также в учебном процессе, в том числе курсах лекций по биохимии, молекулярной биологии, микробиологии, стрессологии и физиологии растений в ВУЗах.

Связь работы с научными программами и собственный вклад автора в исследование. Работа в 2006;2010 гг. проводилась в соответствии с планом научных исследований КИББ КазНЦ РАН по теме «Взаимодействие микоплазм и эукариот: молекулярно-генетические основы образования некультивируемых форм бактерий и формирования системы «паразит-хозяин» (№ гос. per. 1 200 901 965).

Исследования автора как исполнителя данной темы поддержаны грантами ГК № 02.512.11.2010 в рамках ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России» на 2007;2012 годы по теме «Протеомно-транскриптомный анализ клеток микоплазм и эукариот при их взаимодействии для создания методов контроля системы «паразит-хозяин», ГК № 02.740.11.0391 в рамках ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» по теме «Секретируемые факторы токсигенности бактерий как перспективные средства контроля патологических процессов», РФФИ 05−04−4943 5а «Молекулярные основы адаптации микоплазм {Acholeplasma laidlawii) к биогенным и абиогенным стрессорам» 2006;2008 гг., а также грантом ведущей научной школы (руководитель акад. И.А. Тарчевский) № НШ-5399.2008.4 и Грантом Президента молодым кандидатам № МК-3372.2009.4 (руководитель к.б.н. М.В. Трушин).

Научные положения диссертации и выводы базируются на результатах собственных исследований автора. Синтез праймеров, двумерный электрофорез и идентификацию полипептидов проводили в ФГУ «НИИ физико-химической медицины» ФМБА Россииоценку генотоксичности клеток A. laidlawii PG8 и наноскопию клеток A. laidlawii PG8 — в

ФГАОУВПО «Казанский (Приволжский) федеральный университет» (биолого-почвенный факультет, кафедра микробиологии и физический факультет, кафедра оптики и нанофотоники соответственно). Выражаю искреннюю благодарность сотрудникам ФГУ «НИИ физико-химической медицины» ФМБА России — д.б.н., проф. В. М. Говоруну, к.х.н. Т. А. Акопиан, к.х.н. М. В. Серебряковой, М. А. Роговой, В. А. Карпову, а также сотрудникам КФУ — д.б.н., проф. О. Н. Ильинской, к.ф.-м.н. O.A. Коноваловой, к.б.н. А. Б. Маргулис за возможность проведения совместных работ и помощь в экспериментах.

Положения, выносимые на защиту:

1. Условия культивирования A. laidlawii PG8 влияют на образование ультрамикроформ микоплазмы — сферических, окруженных мембраной

— i наноструктур (объем 0,52 358−0,004 мкм).

2. Различные виды стрессоров индуцируют у А. laidlawii PG8 модуляцию экспрессии как специфичных, так и общих белков.

3. Адаптация А. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением генотоксических свойств микоплазмы.

4. А. laidlawii PG8 проявляет фитопатогенность в отношении Ог. sativa L. (рис посевной). Адаптация микоплазмы к НУС сопровождается изменением вирулентных свойств бактерии.

5. Ответные реакции растений Or. sativa L., связанные с модуляцией экспрессии белков, на инфицирование клетками A. laidlawii PG8, образующимися в РУС, различаются.

Апробация работы. Результаты диссертационной работы доложены на IV съезде Российского общества биохимиков и молекулярных биологов (Новосибирск, 2008), II Международной научно-практической конференции «Постгеномная эра в биологии и проблемы в биотехнологии» (Казань, 2008), I городской студенческой конференции «Междисциплинарные исследования в области естественных наук» (Казань, 2008), IV межрегиональной конференции молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, 2008), 12-й Международной Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2008), I Всероссийском, с международным участием, биологическом конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз Россия 2008» и Школе-конференции «Биология: традиции и инновации в 21 веке» (Казань, 2008), Итоговой конференции Учреждения Российской академии наук Казанского института биохимии и биофизики КазНЦ РАН (Казань,

2008), II Всероссийском, с международным участием, конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз Россия» (Пермь, 2009), XIV Международной конференции «Ферменты микроорганизмов в биотехнологии и медицине» (Казань, 2009), IV Российском симпозиуме «Белки и пептиды» (Казань,

2009), XIII Европейском симпозиуме студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз-2009» (Казань, 2009), 13-й Международной Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2009), Итоговой конференции Учреждения Российской академии наук Казанского института биохимии и биофизики КазНЦ РАН (Казань, 2010), 18-м Международном конгрессе Международного общества микоплазмологов (Кьянчано Терме, Италия, 2010), Российской конференции «Актуальные проблемы современной биохимии и молекулярной биологии» (Казань, 2010).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 18 научных работ, в том числе 3 статьи в рецензируемых журналах, рекомендуемых ВАК.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 181 странице машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследований, результатов собственных исследований и их обсуждения, заключения, выводов, списка использованной литературы, а также приложения. В работе представлено 9 таблиц и 35 рисунков. Список цитируемой литературы содержит 258 источников, из них 56 — в отечественных изданиях.

выводы

1. Условия культивирования A. laidlawii PG8 влияют на образование УМФ микоплазмы — сферических, окруженных мембраной наноструктур (объем 0,52 358−0,004 мкм). При длительном пребывании А. laidlawii PG8 в стрессовых условиях (ДНТ, СДС) в культуре микоплазмы достоверно возрастает количество соответствующих УМФ.

2. Адаптация А. laidlawii PG8 к стрессовым условиям (ОС, ХШ, ДНТ, ИС, СДС) связана с изменением уровня экспрессии растворимых белков микоплазмы, участвующих в репликации, репарации, рекомбинации, транскрипции, трансляции, энергообразовании, транспорте и метаболизме углеводов, аминокислот и. нуклеотидов, а также вирулентности. Функции некоторых стресс-реактивных белков А. laidlawii PG8 не известны.

3. Различные виды стрессоров индуцируют у А. laidlawii PG8 модуляцию экспрессии как специфичных, так и общих белков. Модуляция экспрессии 4 из. 121 идентифицированного стресс-реактивного белка микоплазмы (RpsA, Lon, SodA, GAPDH) происходит во всех стрессовых условиях — при ОС, ХШ, ДНТ, ИС и СДС.

4. Адаптация A. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением генотоксических свойств микоплазмы. Адаптированные к НУС (СДС) клетки A. laidlawii PG8, в отличие от неадаптированных, не оказывают ДНК-повреждающего действия на клетки тестерного штамма Е. coli PQ37.

5. A. laidlawii PG8 проявляет фитопатогенность в отношении Or. sativa L. (рис посевной). Вирулентные свойства клеток A. laidlawii PG8, образующихся в РУС, различаются. Адаптированные к НУС (СДС) клетки микоплазмы не проникают, в отличие от неадаптированных клеток, в ткани листьев через корневую систему, но индуцируют у растений изменения морфологии и ультраструктурной организации.

6. Инфицирование Or. sativa L. клетками A. laidlawii PG8 индуцирует модуляцию экспрессии белков, участвующих в трансляции, фотосинтезе, энергообразовании, метаболизме, а также защитных реакциях. Функции большинства идентифицированных белков Or. sativa L., изменение уровня экспрессии которых индуцируется A. laidlawii PG8, не известны.

7. Ответные реакции растений Or. sativa L., связанные с модуляцией экспрессии белков, на инфицирование клетками A. laidlawii PG8, образующимися в РУС, различаются. Модуляция экспрессии 13 из 44 идентифицированных стресс-реактивных белков Or. sativa L. индуцируется как адаптированными к НУ С (СДС), так и неадаптированными клетками A. laidlawii PG8, а 12 и 19 — адаптированными и неадаптированными клетками бактерии соответственно.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Успешная реализация геномного проекта в отношении А. laidlawii PG8 определила возможность применения постгеномных технологий, связанных с протеомным профилированием микоплазмы и инвентаризацией белков, экспрессирующихся у бактерии в различных условиях среды, для исследования адаптации микоплазмы к действию биотических и абиотических стрессоров.

В результате использования протеомного подхода нами идентифицированы белки, участвующие в ответных реакциях А. laidlawii PG8 на действие различных стрессоров. Выявленные стресс-реактивные белки могут быть мишенями для определения механизмов формирования системы «паразит — хозяин» и способов её контроля.

Полученные в нашей работе данные свидетельствуют, что г длительное пребывание микоплазмы в стрессовых условиях вызывает повышение уровня экспрессии PNPase — глобального регулятора вирулентности фитопатогенных бактерий и адаптации их к различным условиям среды [Carpousis, 2002; Clements et al., 2002] и снижение экспрессии белков, участвующих в вирулентности микоплазмы. Сравнительный анализ вирулентных свойств А. laidlawii PG8, образующейся в различных условиях среды, представляет особенный интерес с точки зрения фундаментальных исследований и практических разработок, связанных с выяснением патогенного потенциала микоплазмы, определением механизмов формирования системы «паразит-хозяин» и способов ее контроля.

В наших исследованиях впервые установлено, что А. laidlawii PG8 обладает генотоксическими свойствами и показано, что адаптация А. laidlawii PG8 к стрессовым условиям сопровождается изменением генотоксических свойств микоплазмы. Полученные данные определяют необходимость разработки принципиально новых подходов для оценки патогенного потенциала «вездесущей» микоплазмы, являющейся основным контаминантом клеточных культур, используемых в том числе для производства вирусных вакцин [Борхсениус и др., 2002; Windsor, 2009аDavid et al, 2010].

A. laidlawii PG8 является возбудителем заболеваний у некоторых растений [Власов и др., 1985; Билай и др., 1988; Скрипаль, Егоров, 2006; Чернов и др., 2007; Eden-Green, Tully, 1979]. В результате наших исследований впервые показано, что A laidlawii PG8 может проявлять фитопатогенность в отношении важной сельскохозяйственной культуры — Or. sativa L., и установлено, что вирулентные свойства клеток микоплазмы, образующихся в различных условиях среды, различаются. Адаптированные к НУС (СДС) клетки микоплазмы не проникают, в отличие от неадаптированных, в ткани листьев через корневую систему, но вызывают у растений изменения морфологии, ультраструктурной организациии экспрессии белков. Фитопатогенность адаптированных к НУС клеток A. laidlawii PG8 может обусловливаться секретирующимися метаболитами бактерии. Однако данные об исследованиях секретома у микоплазм пока отсутствуют.

В' результате комплексного исследования клеток A. laidlawii PG8 с помощью ТЭМ и АСМ нами обнаружено, что при длительном культивировании микоплазмы в стрессовых условиях происходит интенсивное образование в культуре бактерии УМФ — сферических, окруженных мембраной наноструктур, большинство из которых по размерам, морфологии, ультраструктурной организации и особенностям образования соответствуют мембранным везикулам, обеспечивающим у бактерий секрецию белков, межклеточные взаимодействия и патогенез [Lee et al., 2009; Ellis, Kuehn, 2010].

Установленные нами различия экспрессии белков у A. laidlawii PG8 в оптимальных и стрессовых условиях могут быть связаны с особенностями белкового трафика микоплазмы в различных условиях среды, опосредуемого мембранными везикулами. Для анализа этого предположения потребуются субпротеомное профилирование микоплазмы в различных условиях среды, идентификация белков мембранных везикул и особенности их сортинга.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , Н.Ю. Изменение свойств плазматической мембраны Achloleplasma laidlawii при действии тетрациклина / Н. Ю. Абрамычева, Т. В. Вахрушева, В. М. Говорун // Антибиотики и химиотер: — 1999. Т. 44. — С. 812.
  2. , A.C. Геномика и геносистематика / A.C. Антонов // Природа. -1999, N6.-С. 19−26.
  3. , В. Микроорганизмы — возбудители болезней растений / В. Билай, Р. И. Гвоздяк, И. Г. Скрипаль и др.- Под ред. Билай В. И. // Киев: Наукова думка, 1988.-С. 326−372.
  4. , Т.Н. Диагностика микоплазмозов люцерны и клевера: Автореф. Дис.. канд. биол. наук // Т. Н. Богатыренко. Л., 1977. — 24"с.
  5. , С.Н. Микоплазмы: молекулярная и клеточная биология, взаимодействие с иммунной1 системой млекопитающих, патогенность, диагностика / С. Н. Борхсениус, O.A. Чернова, В. М. Чернов, М. С. Вонский. -СПб.: Наука, 2002. 319 с.
  6. , М.Б. О наннобактериях / М. Б. Вайнштейн, Е. Б. Кудряшова // Микробиол. 2000. — Т. 69, N 2. — С. 163−174.
  7. , A.A. Использование иммуноферментного анализа для обнаружения микоплазменных инфекций растений / A.A. Вершинин, Л. Л. Анцыгина, М. А. Хасанова // Прикл. биохимия и микробиология. 1993. — Т. 29, N3.-С. 485−491.
  8. , Ю.И. Ахолеплазмы — патогены растений / Ю. И. Власов, Л. П. Гените, Л. Н. Самсонова. Вильнюс: Изд-во Минсельхоза ЛитССР, 1985. — 80 с.
  9. , М.С. Гены dnaK как основа для филогенетического анализа микоплазм / М. С. Вонский, Д. Г. Усоскин, С. Н. Борхсениус // ДАН. — 1998. — Т. 359, N2.-С. 270−273.
  10. , Л.И. Антимутагенное действие бактерий против мутагенеза, индуцируемого 4-нитро-хинолин-1-оксидом (4-НХО) у Salmonella typhimurium TAI00 / Л. И. Воробьева, Т. А. Чердынцева, С. Л. Абилев // Микробиол. 1993. — Т. 62, N 2. — С. 232−237.
  11. , С. Медико-биологическая статистика. Пер. с англ. / С. Гланц. — М: Практика, 1999. 459 с.
  12. , В.М. Сравнительная характеристика протеомных карт клинических изолятов Helicobacter pylori / В. М. Говорун, С. А. Мошковский, О. В. Тихонова и др. // Биохимия. 2003. — Т. 68, N 1. — С. 52−60.с
  13. , Е.Л. Другое состояние неспорулирующих бактерий / Е. Л. Головлев // Микробиол. 1998. — Т. 67, N 6. — С. 725−735.
  14. , И.А. Протеом бактерии Mycoplasma gallisepticum / И. А. Демина, М. В. Серебрякова, В. Г. Ладыгина и др. // Биохимия. 2009. — Т. 74, N 2. — С. 205−215.
  15. , Е.В. Молекулярные аспекты адаптации прокариот / Е. В. Ермилова. СПб.: Изд-во С.-Петерб. ун-та, 2007. — 297 с.
  16. , Ю.В. Метилэритритол фосфатный (немевалонатный) путь биосинтеза изопреноидов /Ю.В. Ершов // Успехи биологической химии. -2005.-Т. 45.-С. 307−354.
  17. , Л.А. Популяционная биометрия / Л. А. Животовский. — М.: Наука, 1991.-271 с.
  18. Жуланова, Е. Ю: Диагностика микоплазменных заражений с помощью направленной амплификации / Е. Ю. Жуланова, М. С. Вонский, В. В. Лисин и др. // Молекуляр. генетика, микробиология и вирусология. — 1993. Т. 2. — С. 9−13.
  19. , Н.А. Избирательное ингибирование амплификации ДНК у неадгезивных культур Mycoplasma pneumoniae / Н. А. Зигангирова, С. В. Соловьева, И. В. Раковская и др. // Генет. 1995. — Т. 31, N 8. — С. 1059−1064.
  20. , О.Н. Влияние аутоиндукторов анабиоза бактерий на геном микробной клетки / О. Н. Ильинская, А. И. Колпаков, П. В. Зеленихин и др. // Микробиол. 2002. — Т. 71, N2.-С. 194−199.
  21. , О.Н. Краткосрочные тест-системы для определения генотоксичности / О. Н. Ильинская, А. Б. Маргулис // Методическое руководство. Казань: Изд-во КГУ, 2005. 31 с.
  22. , С.В. Малигнизация нормальных клеток в условиях длительного культивирования in vitro / С. В. Кузьмина. — М.: Наука, 1983. -228 с.
  23. , В.И. Окислительный стресс и механизмы защиты от него у бактерий / В. И. Лущак // Биохимия. 2001. — Т. 66, N 5.- С. 592−609.
  24. , Т. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование / Т. Маниатис, Э. Фрич, Дж. Сэмбрук. М.: Мир, 1984. — 480 с.
  25. , В.А. Морфология и ультраструктура клеток Mycoplasma (Acholeplasma) laidlawii / В. А. Мельников, П. В. Клицунова // Микробиол. -1973. Т. XLII, N 4. — С. 677−681.
  26. , Н.Е. Фитопатогенность и адаптация к неблагоприятным условиям роста Acholeplasma laidlawii PG8 // Дис. .канд. биол. наук: 03.00.12- 03.00.07. / Н. Е. Мухаметшина. Казань, 2006. — 152 с.
  27. , О.О. Структура и свойства малых белков теплового шока / О. О. Панасенко, М. В. Ким, Н. Б. Гусев // Успехи биологической химии. -2003.-Т. 43.-С. 59−98.
  28. , С.Дж. Основы культивирования микроорганизмов и клеток / С.Дж. Перт-М.: Мир, 1978.-331 с.
  29. М.Н. Руководство к практическим занятиям по микробиологии: Практическое пособие / М. Н. Пименова, Н. Н. Гречушкина,
  30. JI.Г. Азова и др. / Под ред. Н. С. Егорова. 2-е изд. — М.: Изд-во Моск. ун-та, 1983.-215 с.
  31. , Г. Г. Влияние микоплазменной контаминации и деконтаминации с помощью ципрофлоксацина на кариотипическую структуру клеточной линии легкого китайского хомячка V-79 / Г. Г. Полянская, Т. Н. Ефремова // Цитология. 1993. — Т. 35, N 8. — С. 71−78.
  32. , С.В. Медицинская микоплазмология / С. В. Прозоровский, И. В. Раковская, Ю. В. Вульфович. -М.: Медицина, 1995. -288 с.
  33. , Р.И. Трегалоза как субстрат роста клеток Acholeplasma laidlawii PG8 / Р. И. Рафиков, М. Н. Давыдова, Е. С. Медведева и др. // Микробиол. — 2008. — Т. 77, N3.-С. 380−381.
  34. Салина, Е. Г Биохимические и морфологические изменения в покоящихся («некультивируемых») клетках Mycobacterium smegmatis / Е. Г. Салина, Ю. А. Жогина, М. О. Шлеева и др. // Биохимия. 2010. — Т. 75, N 1. -С. 88−98.
  35. , И.Г. Биология микоплазм возбудителей желтух растений II / Дис.. д-ра биол. наук // Скрипаль И. Г. — Киев, 1983. — 256с.
  36. , И.Г. Биология микоплазм (молликутов) / И. Г. Скрипаль // Успехи микробиол. 1986. — Т. 19. — С. 74−106.
  37. , И.Г. Динамика и культурально-физиологические основы образования фитопатогенными микоплазмами колоний типа «яичница-глазунья» / И. Г. Скрипаль, Л. П. Малиновская, А. Н. Онищенко // Микробиол. журн. 1984. — Т. 46, N 2. — С. 52−57.
  38. , И.Г. О природе возбудителя бледно-зеленой карликовости зерновых / И. Г. Скрипаль, О. В. Егоров // Микробиол. журн. 2006. — Т. 68, N 2. — С. 22−29.
  39. , Г. В. Роль антиоксидантных систем в отклике бактерий Escherichia coli на холодовой стресс / Г. В. Смирнова, О. Н. Закирова, О. Н. Октябрьский // Микробиол. 2001. — Т. 70, N 1. — С. 55−60.
  40. , И.А. Биогенный стресс у растений / И. А. Тарчевский // Казан, мед. журн. 1994. — Т. 75. — С. 3−9.
  41. , И.А. Микоплазма-индуцированные и жасмонат-индуцированные белки растений гороха / И. А. Тарчевский, H.H. Максютова, В. Г. Яковлева, В. М. Чернов // ДАН. 1996. — Т. 350, N 4. — С. 544−546.
  42. , И.А. Молекулярные аспекты фитоиммунитета / И. А. Тарчевский, В. М. Чернов // Микология и фитопатология. 2000. — Т. 34, N 3. -С. 1−10.
  43. , И.А. Регуляция экспрессии бактериальных генов в отсутствие активного роста клеток / И. А. Хмель // Генет. 2005. — Т. 41, N 9. — С. 11 831 202.
  44. , П. Биохимическая адаптация: Пер. с англ. / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, 1988. — 568 с.
  45. Чернов, В. М Ответные реакции клеток Acholeplasma laidlawii PG8 на холодовой шок и окислительный стресс: протеомный анализ и стресс-реактивные белки микоплазмы / В. М. Чернов, O.A. Чернова, Е. С. Медведева и др. // ДАН. 2010. — Т.432, N 5. — С. 708−711.
  46. , В.М. Адаптация микоплазм к биогенным и абиогенным стрессорам: наннотрансформация и мини-тела Acholeplasma laidlawii / В. М. Чернов, Ю. В. Гоголев, Н. Е. Мухаметшина и др. // ДАН. 2004. — Т. 396, N 3. -С. 417−420.
  47. , В.М. Адаптация микоплазм к неблагоприятным условиям роста: нанотрансформация и фитопатогенность Acholeplasma laidlawii PG8 / В. М. Чернов, Н. Е. Мухаметшина, Ю. В. Гоголев и др. // ДАН. 2007. — Т. 413, N 2. -С. 271−275.
  48. , В.М. Адаптация микоплазм к неблагоприятным условиям роста: морфология, ультраструктура и экспрессия генома клеток Mycoplasma gallisepticum S6 / В. М. Чернов, В. М. Говорун, И. А. Демина и др. // ДАН. -2008. Т. 421, N 5. — С. 701−704.
  49. , В.М. Адаптивные реакции микоплазм in vitro: «жизнеспособные, но некультивируемые формы» и наноклетки Acholeplasma laidlawii / В. М. Чернов, Н. Е. Мухаметшина, Ю. В. Гоголев, и др. // Микробиол. 2005. — Т. 75, N 4. — С. 498−504.
  50. , В.М. Микоплазменные инфекции как возможный фактор генетических изменений в клетках высших эукариот / В. М. Чернов, O.A. Чернова // Цитология. 1996. — Т. 38. — № 2. — С. 107−114.
  51. , В.М. Морфофизиологические и молекулярные аспекты взаимодействия микоплазм {Acholeplasma laidlawii) и растений // Дисс.. докт. биол. наук: 06.01.11. / В. М. Чернов. Моск. сель-хоз. акад., 1998. — 186 с.
  52. , В.М. Феноменология микоплазменных инфекций растений /
  53. B.М. Чернов, O.A. Чернова, И. А. Тарчевский // Физиол. раст. 19 966. — Т. 43, N5.-С. 721−728.
  54. , O.A. Хромосомные абберации, индуцированные микоплазменными инфекциями в лимфоцитах периферической крови человека / O.A. Чернова, E.H. Волкова, В. М. Чернов // Генет. 1996. — Т. 6. —1. C. 754−763.
  55. Abu-Amero, K.K. Cholesterol protects Acholeplasma laidlawii against oxidative damage caused by hydrogen peroxide / K.K. Abu-Amero, R.J. Miles, M.A. Halablab // Vet. Res. Commun. 2005. — V. 29. — P. 373−380.
  56. Adler, H. E. Mycoplasma laidlawii var. inocuum comb. nov. / H. E. Adler, M. Shifrine // J. Bacteriol. 1964. — Vol. 87. — P. 1245.
  57. Andersson, A.S. New aspects on membrane lipid regulation in Acholeplasma laidlawii A and phase equilibria of monoacyldiglucosyldiacylglycerol / A.S. Andersson, L. Rilfors, M. Bergqvist et al. // Biochemistry. 1996. — Vol. 35. — P. 11 119−11 130.
  58. Angulo, A.F. Isolation of Acholeplasmatales from rabbit faeces / A.F. Angulo, M. Doeksen, A. Hill, A.A. Polak-Vogelzangj // Lab. Anim. 1987. — Vol. 21.-P. 201−204.
  59. Anuchin, A.M. Dormant forms of Mycobacterium smegmatis with distinct morphology / A.M. Anuchin, A.L. Mulyukin, N.E. Suzina et al. // Microbiology. -2009.-Vol. 155.-P. 1071−1079.
  60. Atichartpongkul, S. Bacterial Ohr and OsmC paralogues define two protein families with distinct functions and patterns of expression / S. Atichartpongkul, S. Loprasert, P. Vattanaviboon et al. // Microbiology. 2001. — V. 147. — P. 17 751 782.
  61. Awano, N. RNase activity of polynucleotide phosphorylase is critical at low temperature in Escherichia coli and is complemented by RNase II / N. Awano, M. Inouye, S. Phadtare // J. Bacteriol. 2008. — Vol. 190. — P. 5924−5933.
  62. Azuaga, A.I. HPr as a model protein in structure, interaction, folding and stability studies / A.I. Azuaga, J.L. Neira, N.A. van Nuland // Protein Pept. Lett. -2005.-Vol. 12.-P. 123−137.
  63. Bai, X. AY-WB Phytoplasma secretes a protein that targets plant cell nuclei / X. Bai, V.R. Correa, T.Y. Toruno et al. // MPMI. 2009. — Vol. 22. — P. 18−30.
  64. Bai, X. Insect transmitted plant pathogenic mollicutes, Spiroplasma kunkelii and Aster Yellows Witches' Broom Phytoplasma: from structural genomics to functional genomics / X. Bai // Disser.. Degree Doctor of Philosophy. Ohio. -2004.-P. 232.
  65. Barile, M.F. Mycoplasmal flora of simians / M.F. Barile // J. Infect. Dis. -1973.-Vol. 127.-P. 17−20.
  66. Blum, H. Silver staining of proteins in polyacrylamide gels / H. Blum, H. Beier, H.J. Gross // Electrophoresis. 1987. — Vol. 8. — P. 93−99.
  67. Boorstein, W.R. Molecular evolution of the HSP70 multigene family / W.R. Boorstein, T. Ziegelhoffer, E.A. Craig // J. Mol. Evol. 1994. — Vol. 38. — P. 1−17.
  68. Bradford, M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M.M. Bradford//Anal. Biochem. 1976. -V. 72. — P. 248−254.
  69. Braga, P.C. Imaging bacterial shape, surface, and appendages before and after treatments with antibiotics / P.C. Braga, D. Ricci // Methods Mol. Biol. 2004. -V. 242.-P. 179−188.
  70. Budde, I. Adaptation of Bacillus subtil is to growth at low temperature: a combined transcriptomic and proteomic appraisal / I. Budde, L. Steil, C. Scharf et al.//Microbiology.-2006.-Vol. 152.-P. 831−853.
  71. Carpousis, A.J. The Escherichia coli RNA degradosome: structure, function and relationship in other ribonucleolytic multienzyme complexes / A.J. Carpousis //Biochem. Soc. Trans. 2002. — Vol. 30.-P. 150−155.
  72. Cash, P. Analysis of bacterial proteins by 2DE / P. Cash, E. Argo // Methods Mol. Biol.-2009.-Vol. 519.-P. 131−144.
  73. Cecchini, K.R. Transcriptional responses of Mycoplasma gallisepticum strain R in association with eukaryotic cells / K.R. Cecchini, T.S. Gorton, S.J. Geary // J. Bacteriol. 2007. — Vol. 189. — P. 5803−5807.
  74. Chalker, V.J. Mycoplasmas associated with canine infectious respiratory disease / V.J. Chalker, W.M. A. Owen, C. Paterson et al. // Microbiology. 2004. -Vol. 150.-P. 3491−3497.
  75. Charron, A. A third DNA polymerase from Spiroplasma citri and two other spiroplasma / A. Charron, A. Castrovicio, C. Bebear et al. // J. Bacteriol. 1982. -Vol. 149.-P. 1138−1141.
  76. Chen, F. Proteomic analysis of rice plasma membrane reveals proteins involved in early defense response to bacterial blight / F. Chen, Y. Yuan, Q. Li, Z. He // Proteomics. 2007. — Vol. 7. — P. 1529−1539.
  77. Chernov, V.M. Acholeplasma laidlawii PG8 culture adapted to unfavorable growth conditions shows an expressed phytopathogenicity / V.M. Chernov, N.E. Moukhametshina, Y.V. Gogolev et al. // ScientificWorldJournal. 2007. — Vol. 7. -P. 1−6.
  78. Chernov, V.M. Adaptation to unfavorable conditions of growth: pathogenicity of Acholeplasma laidlawii PG8 / V.M. Chernov, N.E. Moukhametshina, Y.V. Gogolev et al. // Electron. J. Biomed. 2006. — Vol. 3. — P. 11−15.
  79. Choi, D.S. Proteomic analysis of microvesicles derived from human colorectal cancer cells / D.S. Choi, J.M. Lee, G.W. Park et al. // J. Proteome Res. — 2007. V. 6. — P. 4646−4655.
  80. Christensen, N.M. Phytoplasmas and their interactions with hosts / N.M. Christensen, K.B. Axelsen, M. Nicolaisen, A. Schulz // Trends Plant Sei. 2005. -Vol. 10.-P. 526−535.
  81. Citti, C. Phase and antigenic variation in mycoplasmas / C. Citti, L.X. Nouvel, E. Baranowski // Future Microbiol. 2010. — Vol. 5. — P. 1073−1085.
  82. Clements, M.O. Polynucleotide phosphorylase is a global regulator of virulence and persistency in Salmonella enteric / M.O. Clements, S. Eriksson, A. Thompson et al. // Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 2002. — Vol. 99. — P. 8784−8789.
  83. Cole, R.M. Transmission electron microscopy. Basic techniques // In: Methods in Mycoplasmology. Vol. 1. / Sh. Razin, J.G. Tully (eds). — NY.: Academic Press, 1983. — P. 43−50.
  84. David, A. Evaluation of Mycoplasma inactivation during production of biologies: egg-based viral vaccines as a model / A. David, D.V. Volokhov, Z. Ye, V. Chizhikov // Appl. Environ. Microbiol. 2010. — Vol. 76. — P. 2718−2728.
  85. De Leeuw, G.T.N. Serological characterization of plant mycoplasmas with the microplate method of the enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) / G.T.N. De Leeuw, A.A. Polak-Vogenlzang // Abst.3th Int. Cong. Plant Pathol. Munich. 1978.-P.61.
  86. Deatherage, B.L. Biogenesis of bacterial membrane vesicles / B.L. Deatherage, J.C. Lara, T. Bergsbaken et al. // Mol. Microbiol. 2009. — V. 72. — P. 1395−1407.
  87. Doyle, S.M. Collaboration between the ClpB"AAA+ remodeling protein and the DnaK chaperone system / S.M. Doyle, J.R. Hoskins, S. Wickner // PNAS. -2007.-Vol. 104.-P. 11 138−11 144.
  88. Du, T. Transgenic Paulownia expressing shiva-1 gene has increased resistance to Paulownia Witches' Broom disease / T. Du, Y, Wang, Q,-X, Hu et al. // J. Integr. Plant Biol. 2005. — Vol. 47. — P. 1500−1506.
  89. Dvorakova, H. Detection of mycoplasma contamination in cell cultures and bovine sera / H. Dvorakova, L. Valicek, M. Reichelova // Vet. Med. — Czech. -2005. Vol. 6. — P. 262−268.
  90. Echave, P. Novel antioxidant role of alcohol dehydrogenase E from Escherichia coli / P. Echave, J. Tamarit, E. Cabiscol, J. Ros // J. Biol. Chem. -2003.-V. 278.-P. 30 193−30 198.
  91. Eden-Green, S.J. Isolation of Acholeplasma spp. from coconut palms affected by lethal yellowing disease in Jamaica / S.J. Eden-Green, J.G. Tully // Curr. Microbiol. 1979. Vol. 2. — P. 311−316.f
  92. Eisen, J.A. The RecA protein as a model molecule for molecular systematic studies of bacteria: comparison of trees of RecAs and 16S rRNAs from the same species / J.A. Eisen // J. Mol. Evol. 1995. — Vol. 41. — P. 1105−1123.
  93. Elbein, A.D. New insights on trehalose: a multifunctional molecule / A.D. Elbein, Y.T. Pan, I. Pastuszak, D. Carroll // Glycobiology. 2003. — Vol. 13. — P. 17R-27R.
  94. Ellen, A.F. Shaping the archaeal cell envelope I A.F. Ellen, B. Zolghadr, A.M.J. Driessen, S.-V. Albers // Archaea. 2010. — Vol. 2010 :60 824.
  95. Ellis, T.N. Virulence and immunomodulatory roles of bacterial outer membrane vesicles / T.N. Ellis, M.J. Kuehn // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2010. -Vol. 74.-P. 81−94.
  96. Emiliani, G. A horizontal gene transfer at the origin of phenylpropanoid metabolism: a key adaptation of plants to land / G. Emiliani, M. Fondi, R. Fani, S. Gribaldo // Biol. Direct. 2009. — Vol. 4:7.
  97. Fehri, L.F. Resistance to antimicrobial peptides and stress response in Mycoplasma pulmonis / L.F. Fehri, P. Sirand-Pugnet, G. Gourgues et al. // Antimicrob. Agents Chemother. 2005. — Vol. 49. — P. 4154^4165.
  98. Ferrer-Navarro, M. Proteome of the bacterium Mycoplasma penetrans / M. Ferrer-Navarro, A. Gomez, O. Yanes et al. // J. Proteome Res. 2006. — Vol. 5. -P. 688−694.
  99. Folk, R.L. In defense of nannobacteria / R.L. Folk // Science. 1996. — Vol. 274.-P. 1285−1289.
  100. Folmsbee, M. Nutritional effects of culture media on mycoplasma cell size and removal by filtration / M. Folmsbee, G. Howard, M. McAlister // Biologicals. -2010. — V. 38.-P. 214−217.
  101. Fox, G.E. The phylogeny of prokaryotes / G.E. Fox, E. Stackebrandt, R.B. Hespell et al. // Science. 1980. — Vol. 209. — P. 457−463.
  102. Frecer, V. De novo design of potent antimicrobial peptides / V. Frecer, B. Ho, J.L. Ding // Antimicrob. Agents Chemother. 2004. — Vol. 48. — P. 3349−3357.
  103. Freist, W. Histidyl-tRNA synthetase / W. Freist, J.F. Verhey, A. Riihlmann et al. //Biol. Chem. 1999. — Vol. 380. — P. 623−646.
  104. Frias, A. Membrane vesicles: a common feature in the extracellular matter of cold-adapted antarctic bacteria / A. Frias, A. Manresa, E. de Oliveira et al. // Microb. Ecol. 2010. — Vol. 59. — P. 476−486.
  105. Fridovich, I. Superoxide dismutases / I. Fridovich // Annu. Rev. Biochem. — 1975.-Vol. 44.-P. 147−159.
  106. Gao, H. Global transcriptome analysis of the cold shock response of Shewanella oneidensis MR-1 and mutational analysis of its classical cold shock proteins / H. Gao, Z.K. Yang, L. Wu et al. // J. Bacteriol. 2006. — V. 188. — 45 604 569.
  107. Glass, J.I. The complete sequence of the mucosal pathogen Ureaplasma urealyticum / J.I. Glass, E.J. Lefkowitz, J.S. Glass // Nature. 2000. — Vol. 407. -P. 757−762.
  108. Gomaa, O.M. Differential response and signal transduction due to cold shock and oxidative stress in Bacillus simplex TWW-04 / O.M. Gomaa, O.A. Momtaz // Am. Eurasian J. Agric. Environ. Sci. 2007. — Vol. 2. — P. 423−429.
  109. Goulhen, F. Oral microbial heat-shock proteins and their potential contributions to infections / F. Goulhen, D. Grenier, D. Mayrand // Crit. Rev. Oral Biol. Med. 2003a. — Vol! 14. — P. 399−412.
  110. Goulhen, F. Stress response in Actinobacillus actinomycetemcomitans: induction of general and specific stress proteins / F. Goulhen, D. Grenier, D. Mayrand // Res. Microbiol. 2003b. — Vol. 154. — P. 43−48.
  111. Giiell, M. Transcriptome complexity in a genome-reduced bacterium / M. Giiell, V. van Noort, E. Yus et al. // Science. 2009. — Vol. 326. — P. 1268−1271.
  112. Halliwell, B. Hydrogen peroxide in human body / B. Halliwell, M.V. Clement, L.H. Long // FEBS Lett. 2000. — Vol. 486. — P. 10−13.
  113. Hausmann, C.D. Aminoacyl-tRNA synthetase complexes: molecular multitasking revealed / C. Di Hausmann, M. Ibba, R. Giraldo // FEMS Microbiol. Rev. 2008. — Vol: 32. — P. 705−721.
  114. Herrmann, — R. Proteome of Mycoplasma pneumonia / R. Herrmann, — T. Ruppert // Methods Biochem. Anal. 2006. — Vol. 49. — P. 39−56.
  115. Himmelreich, R. Comparative analysis of the genomes of the bacteria Mycoplasma pneumoniae and Mycoplasma genitalium / R. Himmelreich, H. Plagens, H. Hilbert et al. //Nucleic Acids Res. 1997. — Vol. 25. — P. 701−712.
  116. Himmelreich, R. Complete sequence analysis of the genome of the bacterium Mycoplasma pneumoniae / R. Himmelreich", H. Hilbert, H. Plagens et al. // Nucleic Acids Res. 1996. — Vol. 24. — P. 4420−4449'.
  117. , M. 'Bois noir' phytoplasma induces significant reprogramming of the leaf transcriptome in the field grown grapevine / M. Hren, P. Nikolic, A. Rotter et al. // BMC Genomics. 2009. — Vol. 10:460.
  118. Jaffe, J.D. The complete genome and proteome of Mycoplasma mobile / J.D. Jaffe, N. Stange-Thomann, C. Smith et al. // Genome Res. 2004. — Vol. 14. — P. 1447−1461.
  119. Jarling, M. Isolation of makl from Actinoplanes missouriensis and evidence that Pep2 from Streptomyces coelicolor is a maltokinase / M. Jarling, T. Cauvet, M. Grundmeier et al. // J. Basic Microbiol. 2004. — Vol. 44. — P. 360−373.
  120. Jenkins, C. Structural and functional characterization of an organic hydroperoxide resistance protein from Mycoplasma gallisepticum / C. Jenkins, R. Samudrala, S.J. Geary, S.P. Djordjevic // J. Bacteriol. 2008. — Vol. 190. — P. 2206−2216.
  121. Kahane, I. Pathogenic mycoplasmas cause oxidative stress in the host cells / I. Kahane // The VI Intern. Congr. of the IOM. Birmingham. Alabama. 1986. — P. 70.
  122. Kahane, I. Synthesis and turnover of membrane protein and lipid in Mycoplasma laidlawii / I. Kahane, Sh. Razin // Biochim. Biophys. Acta. 1969. -Vol. 183.-P. 79−89.
  123. Kajander, E.O. Characteristics of nanobacteria and their possible role in stone formation / E.O. Kajander, N. Cift9ioglu, K. Alio, E. Garcia-Cuerpo // Urol. Res. -2003.-Vol. 31.-P. 47−54.
  124. Kajander, E.O. Nanobacteria: an alternative mechanism for pathogenic intra-and extracellular calcification and stone formation / E.O. Kajander, N. Ciftcpioglu // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. — Vol. 95. — P. 8274−8279.
  125. Kamla, V. Phylogeny based on elongation factor Tu reflects the phenotypic features of mycoplasma better than that based on 16S rRNA / V. Kamla, B. Henrich, U. Hadding // Gene. 1996. — Vol. 171. — P. 83−87.
  126. Kapitanov, A.B. Cholesterol accumulation in plasma membrane and changes of membrane enzyme activity of Acholeplasma laidlawii cells during culture ageing / A.B. Kapitanov, V.F. Ivanova, V.G. Ladygina // Mech. Ageing- Dev. -1990.-Vol. 55.-P. 161−169.
  127. Kariya, C. Mycoplasma pneumoniae infection and environmental tobacco smoke inhibit lung glutathione adaptive responses and increase oxidative stress / C. Kariya, H.W. Chu, J. Huang et al. // Infect. Immun. 2008. — Vol. 76. — P. 44 554 462.
  128. Kato, T. Sequence analysis and characterization of the Porphyromonas gingivalis prtC gene, which expresses a novel collagenase activity / T. Kato, N. Takahashi, H.K. Kuramitsu // J. Bacreriol. 1992. — Vol. 174. — P. 3889−3895.
  129. Kim, K.S. Use of rpoB sequences for phylogenetic study of Mycoplasma species / K.S. Kim, K.S. Ko, M.W. Chang et al. // FEMS Microbiol. Lett. 2003. -Vol. 226.-P. 299−305.
  130. Kong, F. Species-specific PCR for identification of common contaminant Mollicutes in cell culture / F. Kong, G. James, S. Gordon et al. // Appl. Environ. Microbiol. 2001. — Vol. 67. — P. 3195−3200.
  131. Kreuzer, J. Adenovirus-assisted lipofection: efficient in vitro gene transfer of luciferase and cytosine deaminase to human smooth muscle cells / J. Kreuzer, S. Denger, F. Reifers et al. // Atherosclerosis. 1996. — Vol. 124. — P. 49−60.
  132. Kuhner, S. Proteome organization in a genome-reduced bacterium / S. Kuhner, V. van Noort, M. J. Betts et al. // Science. 2009. — Vol. 326. — P 12 351 240.
  133. Kukekova, A.V. Characterization of Acholeplasma laidlawii ftsZ gene and its gene product / A.V. Kukekova, A. Yu, M.J.A. Ayala, S.N. Borchsenius // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. — Vol. 262. — P. 44−49.
  134. Kulp, A. Biological functions and biogenesis of secreted bacterial outer membrane vesicles / A. Kulp, M.J. Kuehn // Annu. Rev. Microbiol. 2010. — Vol. 64.-P. 163−184.
  135. Maaty, W.S. Something old, something new, something borrowed- how the thermoacidophilic archaeon Sulfolobus solfataricus responds to oxidative stress / W.S. Maaty, B. Wiedenheft, P. Tarlykov et al. // PLoS One. 2009. — Vol. 4: e6964. j 155
  136. Machado, C.X. A peroxiredoxin from Mycoplasma hyopneumoniae with a possible role in H2O2 detoxification / C.X. Machado, P.M. Pinto, A. Zaha, H.B. Ferreira // Microbiology. 2009. — V. 155. — P. 3411−3419.
  137. Madsen, M.L. Transcriptional profiling of Mycoplasma hyopneumoniae during heat shock using microarrays / M.L. Madsen, D. Nettleton, E.L. Thacker et al. // Infect. Immun. 2006a. — Vol. 74. — P. 160−166.
  138. Madsen, M.L. Transcriptional profiling of Mycoplasma hyopneumoniae during iron depletion using microarrays / M.L. Madsen, D. Nettleton, E.L. Thacker, F.C. Minion // Microbiology. 2006b. — Vol. 152. — P. 937−944.
  139. Mahmood, T. Proteomic analysis of bacterial-blight defense-responsive proteins in rice leaf blades / T. Mahmood, A. Jan, M. Kakishima, S. Komatsu // Proteomics. 2006. — Vol. 6. — P. 6053−6065.
  140. Malfatti, F. High-resolution imaging of pelagic bacteria by atomic force microscopy and implications for carbon cycling / F. Malfatti, T.J. Samo, F. Azam // ISME J. 2010. — V. 4. — P. 427−439.
  141. Maniloff J. Phylogeny of Mycoplasmas // In: Mycoplasmas. Molecular biology and pathogenesis / J. Maniloff, R.N. McElhaney, L. Finch, J.B. Baseman (eds). Washington: ASM, 1992. — P. 549−560.
  142. Maniloff, J. Phylogeny and Evolution^ // In: Molecular biology and pathogenicity of Mycoplasmas / Sh. Razin, R. Herrman (eds). NY.: Kluwer Academic/Plenum Publishers, 2002. — 572 p.
  143. Maniloff, J. Reconstructing the timing and selective events of mycoplasma evolution / J. Maniloff// Abst. Int. Cong, of IOM. Fukuoka. 2000. — P. 65.
  144. Maniloff, J. Sequence analysis of a unique temperature phage: mycoplasma virus L2 / J. Maniloff, G.J. Kampo, C.C. Dascher // Gene. 1994. — Vol. 141. — P. 1−8.
  145. Maniloff, J. Ultrastructure of Mycoplasma laidlawii during culture development / J. Maniloff// J. Bacteriol. 1970. — Vol. 102. — P. 561−572.
  146. McElhaney, R.N. Membrane structure // In: Mycoplasmas, molecular biology and pathogenesis / J. Maniloff, R.N. McElhaney, L. Finch, J.B. Baseman (eds). — Washington: ASM, 1992.-P. 113−155.
  147. Mehta, A. Plant-pathogen interactions: what is proteomics telling us? / A. Mehta, A.C.M. Brasileiro, D.S.L. Souza et al // FEBS J. 2008. — Vol. 275. — P. 3731−3746.
  148. Meier, B. Evidence for superoxide dismutase and catalase in mollicutes and release of reactive oxygen species I B. Meier, G.G. Habermehl // Arch. Biochem. Biophys. 1990. — V. 277. — P. 74−79.
  149. Meier, B. Evidence for superoxide dismutase and catalase in mollicutes and release of reactive oxygen species / B. Meier, G.G. Habermehl // Free Radic. Res. Commun.- 1991.-V. 12−13.-P. 451−454.
  150. Menegatti, A.C. First partial proteome of the poultry pathogen Mycoplasma synoviae / A.C. Menegatti, C.P. Tavares, J. Vernal et al. // Vet. Microbiol. 2010. — Vol". 145.-P. 134−141.
  151. Mersch-Sundermann, V. Genotoxicity of nitrated polycyclic aromatic hydrocarbons and related structures on Escherichia coli PQ37 (SOS-chromotest) / V. Mersch-Sundermann, S. Kern, F. Wintermann // Environ. Molec. Mutagen. -1991.-Vol. 18.-P. 41−50.
  152. Mihoub, F. Cold adaptation of Escherichia coli: microbiological and proteomic approaches / F. Mihoub, M.Y. Mistou, A. Guillot et al. // Int: J. Food Microbiol.-2003.-Vol. 89.-P. 171−184.
  153. Miller, D. L. Factors involved in the transfer of aminoacyl-tRNA to the ribosome // In: Molecular Mechanisms of Protein Biosynthesis / D.L. Miller, H. Weissbach, S. Pestk (eds). New. York: Academic Press, 1977. — P. 323−372.
  154. Miller, R.A. Role of oxidants in microbial pathophysiology / R.A. Miller, B.E. Britigan // Clin. Microbiol. Rev. 1997. — Vol. 10. — P. 1−18.
  155. Milne, R.G. Electron microscope observations on Acholeplasma laidlawii viruses / R.G. Milne, G.W. Thompson, D. Taylor-Robinson // Arch. Gesamte Virusforsch. 1972. — Vol. 37. — P. 378−385.
  156. Minion, F.C. The genome sequence of Mycoplasma hyopneumoniae strain 232, the agent of swine mycoplasmosis / F.C. Minion, F. Chris, E.J. Lefkowitz et al. // J. Bacterid. 2004. — Vol. 186, N 21. — P. 7123−7133.
  157. Morozumi, M. Macrolide-resistant Mycoplasma pneumoniae: characteristics of isolates and clinical aspects of community-acquired pneumonia / M. Morozumi, T. Takahashi, K. Ubukata // J. Infect. Chemother. 2010. — Vol. 16. — P. 78−86.
  158. Morris, C.E. Expanding the paradigms of plant pathogen life history and evolution of parasitic fitness beyond agricultural boundaries / C.E. Morris, M. Bardin, L.L. Kinkel et al. // PLoS Pathog. 2009. — Vol. 5: e 1 000 693.
  159. Mostertz, J. Transcriptome and proteome analysis of Bacillus subtilis gene expression in response to superoxide and peroxide stress / J. Mostertz, C. Scharf, M. Hecker, G. Homuth // Microbiology. 2004. — V. 150. — P. 497−512.
  160. Narberhaus, F. Alpha-crystallin-type heat shock proteins: socializing minichaperones in the context of a multichaperone network / F. Narberhaus // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2002. — Vol. 66. — P. 64−93.
  161. Nougayrede, J.P. Adhesion of enteropathogenic Escherichia coli to host cells / J.P. Nougayrede, P.J. Fernandes, M.S. Donnenberg IS Cell Microbiol. 2003. -Vol. 5.-P. 359−372.
  162. Oliver, J.D. Recent findings on the viable but nonculturable state in pathogenic bacteria / J.D. Oliver // FEMS Microbiol. Rev. 2010. — Vol. 34. — P. 415−425.
  163. Oliver, J.D. The viable but nonculturable state in bacteria / J.D. Oliver // J. Microbiol. 2005. — Vol. 43. — P. 93−100.
  164. Oshima, K. Phylogenetic relationships among mycoplasmas based on the whole genomic information / K. Oshima, H. Nishida // J. Mol. Evol. — 2007. Vol. 65.-P. 249−258.
  165. Phadtare, S. Cold-shock proteins // In: Psychrophiles: from biodiversity to I biotechnology / S. Phadtare, M. Inouye / R. Margesin, F. Schinner, J.-C. Marx, C.
  166. Gerday (eds.). Springer-Verlag Berlin Heidelberg, 2008. — P. 191−209.
  167. Phadtare, S. Recent developments in bacterial cold-shock response / S. Phadtare // Curr. Issues Mol. Biol. 2004. — Vol. 6. — P. 125−136.
  168. Quillardet, P. SOS-chromotest, a direct assay of a SOS-function in Escherichia coli K12 to measure genotoxity / P. Quillardet, O. Huisman, R.D. Ari, M. Hofnung // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. — Vol. 79. — P. 5971−5975.
  169. Rastawicki, W. Evaluation of the usefulness of selected antigens of Mycoplasma pneumoniae for the serodiagnosis of mycoplasmosis / W. Rastawicki,, N. Rokosz, M. Jagielski // Med. Dosw. Mikrobiol. 2009. — Vol. 61. — P. 175 182.
  170. Rawal, B.D. Nanobacterium sanguineum — is it a new life-form in search of human ailment or commensal: overview of its transmissibility and chemical means of intervention / B.D. Rawal, A.M. Pretorius // Med. Hypotheses. 2005. — V. 65. -P. 1062−1066.
  171. Razin, A. Methylated bases in mycoplasmal DNA / A. Razin, Sh. Razin // Nucleic Acids Res: 1980. — Vol. 8. — P. 1383−1390.
  172. Razin, Sh. Highlights of mycoplasma research — An historical perspective / Sh. Razin, L. Hay flick // Biologicals. 2010. — Vol. 38. — P. 183−190.
  173. Razin, Sh. Isolation and characterization of mycoplasma membranes // In: The mycoplasmas / J.G. Tully, R.F. Whitcomb (eds). NY.: Academic Press, 1979. — Vol. 2. — P. 213−229.
  174. Razin, Sh. Molecular biology and pathogenicity of mycoplasmas / Sh. Razin, R. Herrmann. New York: Kluwer, 2002. — 572 p.
  175. Razin, Sh. The Genus Mycoplasma and Related Genera (Class Mollicutes) / Sh. Razin // Prokaryotes. 2006. — Vol. 4. — P. 836−904.
  176. Read, B.D. Glucose transport in Acholeplasma laidlawni B: dependence on the fluidity and physical state of membrane lipids / B.D. Read, R.N. McElhaney // J. Bacterid. 1975. — Vol. 123. — P. 47−55.
  177. Regula, J.T. Towards a two-dimensional proteome map of Mycoplasma pneumoniae / J.T. Regula, B. Ueberle, G. Boguth et al. // Electrophoresis. 2000. -Vol. 21.-P. 3765−3780.
  178. Reinards, R. Purification and properties of a manganese-containing superoxide dismutase from Acholeplasma laidlawii / R. Reinards, R. Altdorf, H.D. Ohlenbusch // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1984. — V. 365. — P. 577−585.
  179. Renzone, G. Differential proteomic analysis in the study of prokaryotes stress resistance / G. Renzone, C. DAmbrosio, S. Arena et al. // Ann. 1st. Super Sanita. -2005. Vol. 41. — P. 459−468.
  180. Rogers, M.J. Construction of the mycoplasma evolutionary tree from 5S rRNA sequence data / M.J. Rogers, J. Simmons, R.T. Walker et al. // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1985.-Vol. 82.-P. 1160−1164.
  181. Schafer, E.R. Global transcriptional analysis of Mycoplasma hyopneumoniae following exposure to hydrogen peroxide / E.R. Schafer, M.J. Oneal, M.L. Madsen, F.C. Minion // Microbiology. 2007. — Vol. 153. — P. 3785−3790.i 160
  182. Schimmel, D. Acholeplasma laidlawii—a. pathogenic or apathogenic species? /
  183. D. Schimmel, T. Hubrig // Arch. Exp. Veterinarmed. 1979. — Vol. 33. — P. 961 963.
  184. Schmidt, J. Elimination of mycoplasmas from cell cultures and establishment of mycoplasma-free cell lines / J. Schmidt, V. Erfle // Exp. Cell Res. 1984. -Vol. 152.-P. 565−570.
  185. Schmitt, M. High-throughput detection and multiplex identification of cell contaminations / M. Schmitt, M. Pawlita // Nucleic Acids Res. 2009. — Vol. 37: el 19.
  186. Seiffert, G. Ueber das vorkommen filtrabler mikroorganismen in der natur und ihre zuchtbarkeit / G. Seiffert // Zentr. Bakt. Parasitenk. (I Abt., Orig.). 1937. -Vol. 139.-P. 337−342.
  187. Shih, C.-J. Analysis of the AAA+ chaperone clpB gene and stress-response expression in the halophilic methanogenic archaeon Methanohalophilus portucalensis / C.-J. Shih, M.-C. Lai // Microbiology. 2007. — Vol. 153. — P. 2572−2583.
  188. Shivaji, S. How do bacteria sense and respond to low temperature? / S. Shivaji, J.S.S. Prakash // Arch. Microbiol. 2010. — Vol. 192. — P. 85−95.
  189. Sibila, M. Serological, pathological and polymerase chain reaction studies on Mycoplasma hyopneumoniae infection in the wild boar / M. Sibila, G. Mentaberre, M. Boadeila et al. // Vet Microbiol. 2010. — Vol. 144. — P. 214−218.
  190. Sichkar, S.V. Monosaccharide composition of some Mollicutes / S.V. Sichkar // Mikrobiol. Z. 2004. — Vol. 66. — P. 18−23.
  191. Sirand-Pugnet, P. Evolution or devolution of Mollicutes? During evolution mollicutes followed different roads with massive gene loss, significant gene exchange and selection of different energy sources / P. Sirand-Pugnet, C. Citti, S.
  192. Pereyre et al. // Mycoplasmology — a review of developments over the last decade. Gran Canaria (Canary Islands, Spain). 2009. — P. 15.
  193. Skamrov, A. Gene re-arrangement and fusion in Mycoplasma gallisepticum thyA-nrdFEI locus / A. Skamrov, E. Feoktistova, M. Goldman, R. Beabealashvilli // FEMS Microbiol. Lett. 2001. — Vol. 200. — P. 31−35.
  194. Skiba, M. Quantitative whole-cell proteome analysis of Pseudorabies virus-infected cells / M. Skiba, T.C. Mettenleiter, A. Karger // J. Virol. 2008. — Vol. 82.-P. 9689−9899.
  195. Sladek, T.L. Endonuclease from Acholeplasma laidlawii strain JA1 associated with in vivo restriction of DNA containing 5-methylcytosine / T.L. Sladek, J. Maniloff// Isr. J. Med. Sei. 1987. — Vol. 23. — P. 423−426.
  196. Subramaniam, S. Species identification of Mycoplasma bovis and Mycoplasma agalactiae based on the uvrC genes by PCR / S. Subramaniam, D. Bergonier, F. Poumarat et al. // Molec. Cell. Probes. 1998. — Vol. 12. — P. 161 169.
  197. Sun, G. Mycoplasma pneumoniae infection induces reactive oxygen species and DNA damage in A549 human lung carcinoma cells / G. Sun, X. Xu, Y. Wang et al. // Infect. Immun. 2008. — Vol. 76. -P. 4405−4413.
  198. Tarshis, M.A. Symport H+/carbohydrate transport into Acholeplasma • laidlawii cells / M.A. Tarshis, A.B. Kapitanov // FEBS Lett. 1978. — Vol. 89. — P. 73−77.
  199. Thurman, K.A. Comparison of laboratory diagnostic procedures for detection of Mycoplasma pneumoniae in community outbreaks / K.A. Thurman, N.D. Walter, S.B. Schwartz et al. // Clin. Infect. Dis. 2009. — Vol. 48. — P. 1244−1249.
  200. Timenetsky, J. Detection of multiple mycoplasma infection in cell cultures by PCR / J. Timenetsky, L.M. Santos, M. Buzinhani, E. Mettifogo // Braz. J. Med. Biol. Res. 2006. — Vol. 39. — P. 907−914.
  201. Tokovenko, I.P. Amino acid assimilation by representatives of the Acholeplasma genus / I.P. Tokovenko, L.P. Malynovs’ka // Mikrobiol. Z. 2005. — Vol. 67.-P. 9−14.
  202. Toledo-Arana, A. Deciphering the physiological blueprint of a bacterial cell: revelations of unanticipated complexity in transcriptome and proteome / A. Toledo-Arana, C. Solano //Bioessays. 2010. — Vol. 32. — P. 461−467.
  203. Townsend, R. Morphology and ultrastructure of helical and nonhelical strains of Spiroplasma citri / R. Townsend, J. Burgess, K.A. Plaskitt II J. Bacteriol. — 1980.-Vol. 142.-P. 973−981.
  204. Try on, V. V. Pathogenic determinants and mechanisms // In: Mycoplasmas. Molecular biology and pathogenesis / V. V. Try on, J. B. Baseman I J. Maniloff, R. N. McElhaney, L. R. Finch, J. B. Baseman (ed.). Washington: ASM, 1992. — P. 457−472.
  205. Tully, J.G. Plant mycoplasmas: serological relation between agents associated with citrus stubborn and corn stunt diseases I J.G. Tully, R.F. Whitcomb, J.M. Bove, P. Saglio // Science. 1973. — Vol. 182. — P. 827−829.
  206. Uphoff, C.C. Eradication of mycoplasma contaminations / C.C. Uphoff, H.G. Drexler // Methods Mol. Biol. 2005. — Vol. 290. — P. 25−34.
  207. Ushiki, T. Atomic force microscopy of living cells / T. Ushiki, S. Yamamoto, J. Hitomi et al. // Jpn. J. Appl. Phys. 2000. — V. 39. — P. 3761−3764.
  208. Viswanathan, S. Two-dimensional difference gel electrophoresis / S. Viswanathan, M. Unlu, J.S. Minden // Nat. Protoc. 2006. — Vol. 1. — P. 13 511 358.
  209. Voelker, L.L. Association of lysogenic bacteriophage MAV1 with virulence of Mycoplasma arthritidis / L.L. Voelker, K.E. Weaver, L J. Ehle, L.R. Washburn // Infect. Immun. 1995. — Vol. 63. — P. 4016−4023.
  210. Voigt, B. The glucose and nitrogen starvation response of Bacillus licheniformis / B. Voigt, T. Hoi le, B. Jurgen et al. // Proteomics. 2007. — Vol. 7. -P. 413−423.
  211. Volker, U. From genomics via proteomics to cellular physiology of the Grampositive model organism Bacillus subtilis / U. Volker, M. Hecker // Cell. Microbiol. 2005. — Vol. 7. — P. 1077−1085.
  212. Wang, W. Leaf proteomic analysis of three rice heritable mutants after seed space flight / W. Wang, D. P. Gu, Q. Zheng, Y.Q. Sun // Adv. Space Res. 2008. -Vol. 42.-P. 1066−1071.
  213. Wang, H. Simultaneous detection and identification of common cell culture contaminant and1 pathogenic mollicutes strains by reverse line blot hybridization / H. Wang, F. Kong, P. Jelfs et al. // Appl. Environ. Microbiol. 2004. — Vol. 70. -P. 1483−1486.
  214. Warner, J.M. Randomly amplified polymorphic DNA analysis of clinical and environmental isolates of Vibrio vulnificus and other Vibrio species / J.M. Warner, J.D. Oliver // Appl. Envir. Microbiol. 1999. — Vol. 65. — P. 1141−1144.
  215. Wasinger, V.C. The proteome of Mycoplasma genitalium. Chaps-soluble component /V.C. Wasinger, J.D. Pollack, I. Humphery-Smith // Eur. J. Biochem. -2000.-Vol. 267.-P. 1571−1582.
  216. Weiner III, J. Transcription profiles of the bacterium Mycoplasma pneumoniae grown at different temperatures / J. Weiner III, C.U. Zimmerman, H.W. Gohlmann, R. Herrmann // Nucleic Acids Res. 2003. — Vol. 31. — P. 63 066 320.
  217. Whitcomb, R.F. Species concept in eukaryotes and prokaryotes: search for a synthesis / R.F. Whitcomb // IOM Lett 3. 1994. — P. 1−7.
  218. Wieslander, A. The cell membrane and transport // In: Molecular biology and pathogenicity of Mycoplasmas / A. Wieslander, M. Rosen / Sh. Razin, R. Herrman (eds). NY.: Kluwer Academic/Plenum Publishers, 2002. — 572 p.
  219. Windsor, H.M. Acholeplasma laidlawii / H.M. Windsor // PDA. 2009a.
  220. Windsor, H.M. The growth and long term survival of Acholeplasma laidlawii in media products used in biopharmaceutical manufacturing / H.M. Windsor, G.D. Windsor, J.H. Noordergraaf // Biologicals. 2009b. — Vol. 38. — P. 204−210.
  221. Woese, C.R. What are mycoplasmas: the relationship of tempo and mode in bacterial evolution / C.R. Woese, E. Stackebrandt, W. Ludwig // J. Mol. Evol. -1985.-Vol. 21.-P. 305−316.
  222. Wolf, A. Three pathways for trehalose metabolism in Corynebacterium glutamicum ATCC13032 and their significance in response to osmotic stress / A. Wolf, R. Kramer, S. Morbach // Mol. Microbiol. 2003. — Vol. 49. — P. 11 191 134.
  223. Wolf, C. Proteomic analysis of antioxidant strategies of Staphylococcus aureus: diverse responses to different oxidants / C. Wolf, F. Hochgrafe, H. Kusch et al.//Proteomics. 2008. -Vol. 8.-P. 3139−3153.
  224. Xiang, L. Biochemical characterization of a prokaryotic phenylalanine ammonia lyase / L. Xiang, B.S. Moore // J. Bacteriol. 2005. — Vol. 187. — P. 4286−4289.
  225. Xin, D. Molecular mechanisms of macrolide resistance in clinical isolates of Mycoplasma pneumoniae from China / D. Xin, Z. Mi, X. Han et al. // Antimicrob. Agents Chemother. 2009. — Vol. 53. — P. 2158−2159.
  226. Yamao, F. UGA is read as tryptophan in Mycoplasma capricolum / F. Yamao, A. Muto, Y. Kawauchi et al. // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1985. — Vol. 82. — P. 2306−2309.
  227. Yuan, C. Proteomic study of Mycoplasma suis using the gel-based shotgun strategy / C. Yuan, X. Yang, Z. Yang et al. // Vet. Microbiol. 2010. — Vol. 142. -P. 303−308.
  228. Zhang, M.J. Comparative proteomic analysis of Campylobacter jejuni cultured at 37C and 42C / M.J. Zhang, D. Xiao, F. Zhao et al. // Jpn. J. Infect. Dis. 2009. — Vol. 62. — P. 356−361.166
Заполнить форму текущей работой

На отлично!