Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Свойства ферментных комплексов, продуцируемых мутантными штаммами Trichoderma reesei

Диссертация: Свойства ферментных комплексов, продуцируемых мутантными штаммами Trichoderma reesei
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

История развития фундаментальных знаний о ферментах неразрывно взаимосвязана с разработкой и оптимизацией способов их практического использования. С одной стороны, открытие высокоселективных реакций, катализируемых специфическими ферментами, приводит к появлению новых промышленных процессов. С другой стороны, возрастающие потребности современных отраслей промышленности, а также необходимость… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • I. Литературный обзор
  • ГЛАВА 1. ПОЛИСАХАРИДЫ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ
    • 1. 1. Микрофибриллярные полисахариды
    • 1. 2. Полисахариды матрикса
      • 1. 2. 1. Гемицеллюлозы
      • 1. 2. 2. Пектины
    • 1. 3. Р-Глюканы
  • ГЛАВА 2. ОСОБЕННОСТИ БИОСИНТЕЗА ФЕРМЕНТОВ TRICHODERMA REESEI
    • 2. 1. Влияние условий ферментации на эффективность биосинтеза ферментов Т. гееse
    • 2. 2. Получение генетически измененных штаммов Т. reese
  • ГЛАВА 3. СОСТАВ И СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ, ПРОДУЦИРЕМЫХ Т. REESEI
    • 3. 1. Современные представления о механизме каталитического действия ^ карбогидраз
    • 3. 2. Современные представления о классификации карбогидраз
    • 3. 3. Структурная организация карбогидраз
    • 3. 4. Ферментный комплекс Т. reese
      • 3. 4. 1. Целлюлазы Т. reese
      • 3. 4. 2. Гемицеллюлазы Т. reese
  • ГЛАВА 4. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ КАРБОГИДРАЗ В РАЗЛИЧНЫХ 4f
  • БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССАХ
    • 4. 1. Использование ферментов для отбеливания целлюл ознобумажной пульпы
    • 4. 2. Применение ферментов в текстильной промышленности
      • 4. 2. 1. Биоотварка хлопчатобумажных тканей
      • 4. 2. 2. Биодепигментация и биополировка хлопчатобумажных изделий
    • 4. 3. Использование ферментов в качестве кормовых добавок
    • II. Экспериментальная часть
  • ГЛАВА 5. ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И МЕТОДЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ
    • 5. 1. Использованные вещества
      • 5. 1. 1. Ферментные препараты
      • 5. 1. 2. Субстраты и реактивы
      • 5. 1. 3. Хроматографические носители
    • 5. 2. Методы
      • 5. 2. 1. Аналитические методы
      • 5. 2. 2. Выделение и очистка индивидуальных компонентов Т. ree. se/
      • 5. 2. 3. Определение активностей ферментов
      • 5. 2. 4. Определение рН- и температурного оптимумов действия ферментов
      • 5. 2. 5. Изучение рН- и термостабильности ферментов
      • 5. 2. 6. Исчерпывающий гидролиз полимерных субстратов под действием ферментов
      • 5. 2. 7. Ограниченный протеолиз ферментов папаином
      • 5. 2. 8. Определение адсорбционных характеристик ферментов
      • 5. 2. 9. Анализ молекулярно-массового распределения продуктов гидролиза ^ высокомолекулярных субстратов ферментами
      • 5. 2. 10. Оценка способности ферментов к биоотварке суровой хлопчатобумажной ^ ткани
      • 5. 2. 11. Оценка способности ферментов к биодепигментации окрашенной индиго ^ хлопковой ткани
      • 5. 2. 12. Оценка способности ферментов к биополировке окрашенной хлопковой ткани
      • 5. 2. 13. Оценка способности ферментов к биоотбеливанию целлюлозной пульпы
      • 5. 2. 14. Вискозиметрический метод определения общей эндодеполимеразной ^ активности пектиназ
      • 5. 2. 15. Оценка «кормовой» ценности ферментов
    • III. Результаты и их обсуждение
  • ГЛАВА 6. ИЗУЧЕНИЕ КОМПОНЕНТНОГО СОСТАВА ФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ НА ОСНОВЕ МУТАНТНЫХ ШТАММОВ Т. ЯЕЕ8Е
    • 6. 1. Разработка экспресс-метода эффективного разделения ферментных ^ комплексов Т. гееэег на компоненты
    • 6. 2. Сравнительный анализ компонентного состава препаратов мутантных ^ штаммов Т. гее^е/
      • 6. 2. 1. Генеалогия мутантов Т. ree. se/
      • 6. 2. 2. Сравнение компонентного состава различных ферментных препаратов Т. ree. se/ 1Ъ
      • 6. 2. 3. Количественная оценка содержания ферментов в препаратах Т. геезе!
      • 6. 2. 4. Влияние условий ферментации на биосинтез ферментов Т. ree. se/
    • 6. 3. Оптимизация препаративного метода выделения целлюлаз и гемицеллюлаз ^ Т. геезег
  • ГЛАВА 7. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ И БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ВЫДЕЛЕННЫХ ФЕРМЕНТОВ
    • 7. 1. Физико-химические и биохимические свойства целлюлаз Т. геезег
      • 7. 1. 1. Биохимические характеристики и субстратная специфичность выделенных дд целлюлаз
      • 7. 1. 2. рН- и температурные оптимумы активности ферментов, стабильность, | устойчивость к термошоку
      • 7. 1. 3. Адсорбционная способность ферментов на МКЦ
      • 7. 1. 4. Ограниченный протеолиз ферментов папаином
    • 7. 2. Физико-химические и биохимические свойства гемицеллюлаз Т. геезег
      • 7. 2. 1. Биохимические характеристики и субстратная специфичность выделенных j j 2 гемицеллюлаз
      • 7. 2. 2. рН- и температурные оптимумы активности ферментов, стабильность, j jg устойчивость к термошоку
      • 7. 2. 3. Адсорбционная способность ферментов на МКЦ
      • 7. 2. 4. Исчерпывающий гидролиз ксиланов ферментами
    • 7. 3. Полигалактуроназа и экзо-Р-1,3-глюкозидаза Т. reese
  • ГЛАВА 8. ВЫЯВЛЕНИЕ КЛЮЧЕВЫХ «ТЕКСТИЛЬНЫХ» ФЕРМЕНТОВ Т. REESEI
    • 8. 1. Изучение способности ферментов к биодепигментации джинсовой ткани
    • 8. 2. Изучение способности ферментов к биоотварке хлопчатобумажной ткани
      • 8. 2. 1. Оптимизация метода оценки способности ферментов к биоотварке j 37 хлопчатобумажной ткани
      • 8. 2. 2. Сравнение способности ферментных препаратов к биоотварке j 37 хлопчатобумажной ткани
      • 8. 2. 3. Разработка микрометода оценки способности ферментов к биоотварке хлопчатобумажной ткани
      • 8. 2. 4. Сравнение способности индивидуальных ферментов к биоотварке j хлопчатобумажной ткани и выявление ключевых ферментов
    • 8. 3. Изучение способности ферментов к биополировке хлопчатобумажной ткани
      • 8. 3. 1. Разработка миниметода оценки способности ферментов к биополировке
      • 8. 3. 2. Сравнение способности ферментных препаратов к биополировке
      • 8. 3. 3. Сравнение способности индивидуальных ферментов к биополировке и j выявление ключевых ферментов
  • ГЛАВА 9. ВЫЯВЛЕНИЕ КЛЮЧЕВЫХ ФЕРМЕНТОВ Т. REESEI,
  • ОТВЕТСТВЕННЫХ ЗА БИООТБЕЛИВАНИЕ ЦЕЛЛЮЛОЗНОЙ ПУЛЬПЫ
    • 9. 1. Сравнение способности ферментных препаратов к биоотбеливанию j7 целлюлозной пульпы
    • 9. 2. Сравнение способности индивидуальных ферментов к биоотбеливанию ^^ целлюлозной пульпы и выявление ключевых ферментов
  • ГЛАВА 10. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ СПОСОБНОСТИ ФЕРМЕНТОВ К УВЕЛИЧЕНИЮ ПИТАТЕЛЬНОЙ ЦЕННОСТИ КОРМОВ ЖИВОТНЫХ И ПТИЦ. 1'
    • 10. 1. Разработка in vitro тестов оценки способности ферментов к увеличению ^ ^ питательной ценности кормов
      • 10. 1. 1. Тест на основе анализа образования восстанавливающих Сахаров в ходе j ^ гидролиза природных кормов
      • 10. 1. 2. Применение вискозиметрического метода при изучении падения вязкости j7 экстракта ржи под действием ферментов
    • 10. 2. In vitro «кормовые» испытания препаратов и индивидуальных ферментов на ^^ различных типах кормов
      • 10. 2. 1. Результаты теста с использованием анализа ВС
      • 10. 2. 2. Исследование изменения вязкости экстракта ржи под действием ферментных ] 73 препаратов и индивидуальных ферментов
    • 10. 3. Влияние растительных ингибиторов на ксиланазы Т. reese
  • Выводы
  • С писок литературы
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ Ферменты a-Gal — а-галактозидаза a-L-Ara — a-L-арабинофуранозидаза
  • СВН — целлобиогидролаза
  • EG — эндоглюканаза
  • EST — эстераза ехо-Р-1,3-Glu — экзо-Р-1,3-глюкозидаза
  • Man — маннаназа
  • PGU — полигалактуроназа
    • X. G — ксилоглюканаза
    • X. YL — ксиланаза
  • P-XYL — р-ксилозидаза
  • Прочие сокращения а.к. — аминокислота
  • ВС — восстанавливающие сахара
  • ВЭЖХ — высокоэффективная жидкостная хроматография
  • ГКА — гидрофобный кластерный анализ
  • ГПХ — гельпроникающая хроматография
  • ДЦС-ЭФ — электрофорез в денатурирующих условиях
  • ИЭФ — изоэлектрофокусирование
  • КМЦ — карбоксиметилцеллюлоза
  • МКЦ — микрокристаллическая целлюлоза
  • ММР — молекулярно-массовое распределение
  • ОНФ-p-D-Xyl — о-нитрофенил-Р-О-ксилопиранозид
  • ПААГ — полиакриламидный гель
  • ПГУ — полигалактуроновая кислота (калиевая соль)
  • ПНФ-P-D-G — л-нитрофенил-Р-О-глюкопиранозид
  • ПНФ-P-D- G2 — л-нитрофенил-Р-О-целлобиозид
  • ПНФ-P-D-Lac — л-нитрофенил-Р-О-лактопиранозид
  • СП — степень полимеризации
  • ССД — субстратсвязывающий домен
  • ЦСД — целлюлозосвязывающий домен

Свойства ферментных комплексов, продуцируемых мутантными штаммами Trichoderma reesei (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

История развития фундаментальных знаний о ферментах неразрывно взаимосвязана с разработкой и оптимизацией способов их практического использования. С одной стороны, открытие высокоселективных реакций, катализируемых специфическими ферментами, приводит к появлению новых промышленных процессов. С другой стороны, возрастающие потребности современных отраслей промышленности, а также необходимость внедрения экологически безопасных производственных схем, способствуют целенаправленному поиску новых ферментов. В течение последних 15 лет мировое производство промышленных ферментов выросло более чем в два раза, а объем их продаж превысил 1 млрд. долларов [1]. Среди используемых в современной биотехнологии ферментов целлюлазы и гемицеллюлазы, продуцируемые микроскопическими грибами, отличаются необычайно широким диапазоном применения.

Можно выделить следующие основные области применения целлюлаз и гемицеллюлаз: глубокая биоконверсия возобновляемого растительного сырья, позволяющая в конечном итоге получить топливо, кормовые и пищевые продуктыиспользование ферментов в пищевой промышленности в таких отраслях как виноделие, пивоварение, производство осветленных соковиспользование ферментов в качестве добавок к кормам животных и птицбиополировка и биоотварка текстильных изделий, приводящие к умягчению их поверхности, а также увеличению их смачиваемостиферментативная «отварка» (биодепигментация) хлопчатобумажных и льняных изделий, сопровождающаяся изменением их цветностибиоотбеливание целлюлозной массы в целлюлознобумажном производстве, позволяющее уменьшить вредные выбросы хлорных производных разложения лигнина и сократить расход хлора.

Несмотря на широкие возможности и перспективы применения как с экономической, так и с экологической точек зрения, масштабы использования ферментных комплексов, продуцируемых микроскопическими грибами, во многом не соответствуют громадному потенциалу заложенному в них. В значительной степени это объясняется двумя причинами: во-первых, фундаментальные знания о механизмах действия ферментов в сложных мультиферментных системах, продуцируемых микроскопическими грибами недостаточны, это лишает специалистов возможности предсказывать и управлять поведением этих систем при использовании ферментов. Во-вторых, применение целлюлаз и гемицеллюлаз в разных отраслях промышленности часто связано с потребностью к диаметрально отличным типам воздействия на субстрат и предъявляет различные требования к свойствам компонентов, определяющих действие комплекса в целом, поэтому каждое направление применения требует создания ферментных комплексов с определенным компонентным составом. В связи с этим эффективная реализация любого из вышеперечисленных ферментативных процессов с участием целлюлаз и гемицеллюлаз невозможна без выявления компонентов, играющих ключевую роль при практическом использовании ферментных препаратов, детального изучения физико-химических и биохимических свойств данных компонентов, а также оценки их вклада в действие ферментного комплекса в целом.

Среди продуцентов микроскопических грибов, секретирующих целлюлазы и гемицеллюлазы, Тгккос^егта гее$е1 занимает ведущую роль. Это обусловлено высокой секреторной способностью данного продуцента, а также разнообразием продуцируемых ферментов с различной субстратной специфичностью, что делает его универсальным объектом для использования по различным направлениям, а также для выделения и исследования свойств индивидуальных ферментов.

Целью настоящей работы являлось исследование компонентного состава новых ферментных комплексов на основе мутантных штаммов Т. геезе'1, сравнение в лабораторных условиях их эффективности при практическом применении в различных биотехнологических процессах, выявление ферментов, играющих ключевую роль в данных процессах, изучение их физико-химических и биохимических свойств, а также определение их вклада в эффективность действия ферментного комплекса в целом. Среди широкого спектра различных промышленно значимых процессов с участием ферментных комплексов Т. геезег в данной работе для детального изучения были выбраны следующие: биодепипментация, биоотварка и биополировка хлопчатобумажных тканей, биоотбеливание целлюлозной пульпы, использование ферментов в качестве кормовых добавок. Для достижения поставленных целей необходимо было решить следующие задачи:

Разработать эффективный и экспрессный метод сравнения компонентного состава ферментных комплексов Т. геезег.

Исследовать с помощью данного метода компонентный состав ферментных препаратов на основе мутантных штаммов Т. гее$е1, изучить влияние условий ферментации на компонентный состав получаемых ферментных препаратов. Разработать и оптимизировать способ препаративного выделения и очистки индивидуальных компонентов выбранных ферментных комплексов. Исследовать физико-химические и биохимические свойства выделенных ферментов.

Разработать методики оценки в лабораторных условиях эффективности действия ферментов и препаратов при практическом применении их в процессах биодепигментации, биоотварки и биополировки хлопчатобумажной ткани, биоотбеливания целлюлозной пульпы, а также при использовании ферментов в качестве кормовых добавок.

На основе предложенных методик провести исследование препаратов Т. геевег и их индивидуальных компонентов с целью сравнения эффективности их действия по указанным выше направлениям.

На основе данных о компонентном составе оценить вклад индивидуальных компонентов в эффективность действия ферментного комплекса в целомопределить взаимосвязь между компонентным составом и высокой эффективностью применения тех или иных ферментных препаратов в указанных выше биотехнологических процессах.

выводы.

1. Разработан эффективный и экспрессный метод определения компонентного состава внеклеточных ферментных комплексов, продуцируемых штаммами Т. reesei. С помощью этого метода исследован компонентный состав ряда лабораторных и промышленных ферментных препаратов на основе мутантных штаммов Т. reesei. Установлено наличие модифицированных форм целлюлаз, не содержащих ЦСД (mod. EG I, mod. EG II, mod. CBH I), в препаратах, продуцируемых некоторыми мутантными штаммами Т. reesei. Предложена схема препаративного разделения ферментных комплексов, позволившая выделить все основные целлюлазы (EG I, EG II, EG III, CBH I, CBH И) и гемицеллюлазы (XYLI, XYL II, ?-XYL, a-L-Ara), а также exo-?-1,3-Glu и PGU Т. reesei.

2. Изучено влияние условий ферментации на компонентный состав ферментных комплексов Т. reesei. Показано, что препараты Т. reesei по особенностям ферментационного процесса (состав ферментационной среды, pH и температура ферментации) могут быть разбиты на две группы: «целлюлазные» и «ксиланазные». Установлено существенное различие в содержании отдельных ферментов в «целлюлазных» и «ксиланазных» препаратах.

3. Изучены биохимические и физико-химические свойства всех выделенных ферментов (Mr, pl, температурный и рН-оптимумы действия, стабильность в различных условиях, адсорбционая способность, кинетика исчерпывающего гидролиза полимерных субстратов). Обнаружен синергизм при совместном действии на арабиноксилан эндоксиланаз, с одной стороны, a-L-Ara и ?-XYL с другой, а также антагонизм при совместном действии на глюкуроноксилан некоторых эндоксиланаз и a-L-Ara.

4. Разработаны лабораторные методы оценки способности ферментов к биоотварке и биоополировке хлопчатобумажных тканей, а также in vitro «кормовые» тесты, позволяющие сравнивать способность ферментов к увеличению питательной ценности кормов.

5. Выявлены ключевые ферменты, обладающие наибольшей эффективностью действия при ферментативной обработке текстильных изделий (в процессах биодепигментации джинсовой ткани — EG II, EG III, CBH II, биоотварки суровой хлопчатобумажной ткани — EG II, CBH II и PGU, биополировки текстильных материалов — EG III, EG II, EG I и CBH II). Оценен вклад каждого из ферментов в эффективность действия ферментных препаратов.

6. Установлено, что ключевым ферментом «целлюлазных» препаратов Т. reesei, определяющим их способность к биоотбеливанию целлюлозной пульпы при рН 5 является EG I, «ксиланазных» — XYL II. При рН 7,5 биоотбеливающая способность всех препаратов Т. reesei обусловлена действием XYL II.

7. В результате проведения in vitro «кормовых» тестов выявлено, что эффективность ферментных препаратов при использовании их в качестве кормовых добавок определяется двумя факторами. С одной стороны, ферменты, входящие в состав данных препаратов, должны обладать способностью к существенному гидролизу некрахмальных полисахаридов, с другой — быть устойчивыми к действию ингибиторов, содержащихся в кормовых злаках. Даны рекомендации по применению конкретных ферментных препаратов на основе Т. reesei в кормовых рационах, содержащих в качестве основных питательных компонентов пшеницу, пшеничные отруби, ячмень, рожь.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Uhlig Н.: Industrial enzymes and their applications. A Wiley-Interscience Publication. John Willey & Sons, Inc., 1998,454 p.
  2. Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений. Москва, изд-во «Мир», 1986, 387 с.
  3. Coughlan М.Р., Hazlewood G.P. Hemicellulose and Hemicellulases. Portland Press Research Monograph. London and Chapel Hill., 1993, v. IV, 120 p.
  4. А.П., Гусаков A.B., Черноглазое B.M.: Биоконверсия лигноцеллюлозных материалов: Учебное пособие. Москва, изд-во МГУ, 1995,224 с.
  5. Целлюлоза и ее производные. Под ред. Байклза Н. и Сегала JI. Москва, изд-во «Мир», 1974,486 с.
  6. З.А. Химия целлюлозы. Москва, 1972, 519с.
  7. Stephen A.M. Food polysaccharides and their applications. Marcel Dekker, Inc., 1995,654 p.
  8. Scalbert A., Monties В., Lallemand J.Y., Guitted E., Rolando C.: Ether linkage between phenolic acids and lignin fractions from wheat straw. Phytochemistry, 24 (1985) p. 1359−1362
  9. Е.И. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук, Москва, МГУ, 2000, 117с.
  10. Mueller-Harvey I., Hartley R.D., Harris P.J., Curzon E.H.: Linkage of p-kumaroyl and feruloyl groups to cell wall polysaccharides of barley straw. Carbohydr. Res. 148 (1986) p. 71−85.
  11. O.A. Диссертация на соискание ученой степени кандидата химических наук, Москва, МГУ, 2002, 182с.
  12. McNeil М., Darvill A.G., Fry S.C., Albersheim P. Structure and function of the primary cell walls of plants. Ann. Rev. Biochem., 1984, v.53, 625 p.
  13. Dey P.M., Brinson K. Plant cell walls. Adv. Carbohydr. Chem. Biochem., 1984, v. 42,265 p.
  14. Rombouts F.M., Thibault J.F. Feruloylated pectic substances from sugar beet pulp. Carbohydr. Res., 1986, v. 154, p. 177−187.
  15. Fry S.C. Phenolic components of the primary cell wall. Biochem. J., 1985, v. 203, p. 493−504.
  16. Н.М., Звягинцева Т. Н., Иванча Л. Н., Горбач В.И.: Получение и использование антител к биологически активному 1,3- 1,6-Р-0-глюкану — трансламу. Биотехнология, 6 (2000), с. 3−10.
  17. Pitson S.M., Seviour R.J., McDougall В.М. Noncellulolytic fungal p-glucanases: Their physiology and regulation. Enzyme Microb. Technol., 15 (1993), p. 178 192.
  18. Akiyama Т., Shibraya N., Hrmova M., Fincher G.B. Purification and characterization of (l-+3)-p-D-glucan endohydrolase from rice (Oryza sativa) bran. Carbohydr. Res., 297 (1997), p. 365−374.
  19. Palace G.P., Phoebe C.H. jr. Quantitative determination of amino acid levels in neutral and glucosamine-containing carbohydrate polymers. Anal. Biochem., 244 (1997), p. 393−403.
  20. И. M., Кривова А. Ю. Технология ферментных препаратов. Москва, изд-во Элевар, 2000, стр. 13−288.
  21. Biotechnology, vol. 7а, VCH, 1987, р. 65−216.
  22. О., Кюдулас И. Биотехнологические основы переработки растительного сырья. Каунас, изд-во Технология, 1997, с. 73−169.
  23. Laukevics J. J., Apsite A. F., Viesturs H. E., Tengerdy R. P. Solid-substrate fermentation of wheat straw to fungal protein. Biotechnol. Bioeng., 26 (1984), p. 14 651 470.
  24. Toyama N., Ogawa K. Cellulase production of Trichoderma viride in solid and submerged culture methods. Bioconvers. Cellul. Subst. Energy Chem. Microb. Protein Symp. Proc. (1st) (1978), p. 305−327.
  25. Chanal D. S. Solid-state fermentation with Trichoderma reesei for cellulase production. Appl. Environ. Microbiol., 49 (1985), p. 205−212.
  26. Deschamps F., Giuliano C., Asther M., Huet M. C., Roussos S. Cellulase production by Trichoderma harzianum in static and mixed solid-state fermentation reactors under non-aseptic conditions. Biotechnol. Bioeng., 27 (1985), p. 1385−1393.
  27. Alazard, D., Raimbault M. Comparative study of amylolytic enzyme production by Aspergillus niger in liquid and solid-state cultivation. Eur. J. Appl. Microbiol. Biotechnol., 12 (1981), p. 113−117.
  28. Deschamps, F., Huet M. C. p-Glucosidase production by Aspergillus phoenicis in solid state fermentation. Biotechnol. Lett., 6 (1984), p. 55−62.
  29. Silman R. W. Enzyme formation during solid-substrate fermentation in rotating vessels. Biotecnol. Bioeng., 22 (1980), p. 411−418.
  30. Pastore G. M., and Park Y. K. Purification and characterization of (i-galactoidase from Scopulariopsis sp. J. Ferment. Technol., 58 (1980), p.79−85.
  31. Cayle T. Treating Lactase Deficiency with an active Lactase. U.S. Patent 3 718 739 {1973).
  32. Macris B. J. Production of extracellular lactase from Fusarium moniliforme. Eur. J. Appl. Microbiol. Bio technol., 13 (1981), p.161−167.
  33. Frost, G. M. Commercial production of enzymes. In «Developments in Food Proteins 4». Elsevier Applied Science Publishers, London, 1986, p. 57−134.
  34. Pirt S. J. The theory of feed batch culture with reference to the penicillin fermentation. J. Appl. Chem. Biotechnol., 24 (1974), p. 415−422.
  35. Dunn I., J., Mor J.-R. Variable volume continuous cultivation. Biotechnol. Bioeng., 17 (1975). p. 1805−1817.
  36. Watson T. G., Nelligan I., Lessing L. Cellulase production by Trichoderma reesei (RUT C-30). Biotechnol. Lett., 5 (1984), p. 25−37.
  37. McLean D., Podruzny M. F. Further support for feed-batch production of cellulases. Biotechnol. Lett., 7 (1985), p. 683−687.
  38. Gottvaldova M., Kucera J., Podrazky V. Enhancement of cellulase production by Trichoderma viride using carbon/nitrogen double feed-batch. Biotechnol. Lett., 41 982), p.229−240.
  39. Allen A. L. Enzymic hydrolysis of cellulose to fermentable sugars. In «Liquid Fuel Developments». CRC Press, Boca Raton, Florida, (1983), p. 49−64.
  40. Hendy N. A., Wilke C. R., Blanch H. W. Enhanced cellulase production in feed-batch culture of Trichoderma reesei RUT-C30. Enzyme Microbiol. Technol., 6 (1984), p.73−77.
  41. Andren R.K., Nystrom J. M. Pilot-scale production of cellulase and enzymatic hydrolysis of waste cellulose. AIChE Symp. Ser., 72 (1976), p. 91−95.
  42. Sternberg, D. Production of cellulase by Trichoderma. In «Enzymatic Conversion of Cellulosic Materials: Technology and Applications». Biotechnol. Bioeng. Symp. No. 6. Wiley Interscience, New York, 1976, p. 35−53.
  43. Warzywoda M., Ferre V. Pourquie J. Development of culture medium for large-scale production of cellulolytic enzymes by Trichoderma reesei. Biotechnol. Bioeng., 251 983), p. 3005−3018.
  44. Tangnu S. K., Blanch H. W., Wilke C. R. Enhanced production of cellulase, hemicellulase and P-glucosidase by Trichoderma reesei RUT-C30. Biotechnol. Bioeng., 23 (1981), p. 1837−1845.
  45. Ryu D., Mandels M. Cellulases: byosynthesis and applications. Enzyme Microb. Technol., 2(1980). p. 91−115.
  46. Robinson P. D. Cellulase and xylanase production by Trichoderma reesei RUT-C30. Biotechnol. Lett., 6 (1984), p. 119−128.
  47. Beguin P. Molecular biology of cellulose degradation. Annu. Rev. Microbiol., 1990, v. 44, p. 219−248.
  48. Beguin P., Gilkes N.R., Kilburn D.G., Miller R.C. Jr., O’Neill G.P., Warren R.A.J. Cloning of cellulase genes. CRC Critical Reviews in Biotechnology, 1987, v. 6, Issue 2, p. 129−163.
  49. Vinzant T.B., Adney W.S., Decker S.R., Baker J.O., Kinter M.T., Sherman N.E., Fox J.W., Himmel M.E. Fingerprinting Trichoderma reesei Hydrolases in a Commercial Cellulase Preparation. Applied Biochemistry and Biotechnology, 2001, v. 9193, p. 99−107.
  50. Nevalainen H., Penttila M. In: «The Mycota II Genetics and Biology», Springer-Verlag, Berlin, 1995, p. 303−319.
  51. US Patent No. 5,419,778 (Genencor patent).
  52. Niku-Paavola M.-L., Lappalainen A., Enary T.-M., Nummi M. Biochem. J., 1985, v. 231, p. 75−81.
  53. Karlsson J., Saloheimo M., Siika-aho M., Tenkanen M., Penttila M., Tjerneld F. Homologous expression and characterization of Cel61A (EGIV) of Trichoderma reesei. Eur. J. Biochem., 2001, v. 268, p. 6498−6507.
  54. Poutanen K. An a-L-arabinofuranosidase of Trichoderma reesei. Journal of Biotechnology, 1988, v. 7, p. 271−282.
  55. Margolles-Clark E., Ilmen M., Penttila M. Expression patterns of ten hemicellulase genes of the filamentous fungus Trichoderma reesei on various carbon sources. Journal of Biotechnology, 1997, v. 57, p. 167−179.
  56. Torronen A., Rouvinen J. Structural comparison of two major endo-1,4-xylanases from Trichoderma reesei. Biochemistry, 34 (1995), p. 847−856.
  57. Torronen A., Mach R.L., Messner R., Gonzalez R., Kalkkinen N., Harkki A., Kubicek C.P.The two major xylanases from Trichoderma reesei: characterization of both enzymes and genes. Biotechnology, 10 (1992), p. 1461−1465.
  58. Torronen A., Harkki A., Rouvinen J. Three-dimensional structure of endo-1,4-beta-xylanase II from Trichoderma reesei: two conformational states in the active site. EMBOJ., 13 (1994), p. 2493−2501.
  59. Macarron R., van Beeumen J., Henrissat B., de la Mata I., Claeyssens M. Identification of an essential glutamate residue in the active site of endoglucanase III from Trichoderma reesei. FEBS Lett., 316 (1993), p. 137−140.
  60. Herrmann M.C., Vrsanska M., Jurikova M., Hirrsch J., Biely P., Kubicek C.P. The p-D-xylosidase of Trichoderma reesei is a multifunctional p-D-xylan xylohydrolase. Biochem. J., 1997, v. 321, p.375−381.
  61. Saloheimo M., Nakari-Setala T., Tenkanen M., Penttila M. cDNA cloning of a Trichoderma reesei cellulase and demonstration of endoglucanase activity by expression in yeast. Eur. J. Biochem., 249 (1997), p. 584−591.
  62. Divne C., Stahlberg J., Reinikainen T., Ruohonen L., Pettersson G., Knowles J.K., Teeri T.T., Jones T.A. The three-dimensional crystal structure of the catalytic core of cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei. Science, 265 (1994), p. 524−528.
  63. Rouvinen J., Bergfors T., Teeri T., Knowles J.K., Jones T.A. Three-dimensional structure of cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei. Science, 249 (1990), p. 380−386.
  64. Takasshima S., Nakamura A., Hidaka M., Masaki H., Uozumu T. Molecular cloning and expression of the novel fungal beta-glucosidase genes from Humicola grisea and Trichoderma reesei. J. Biochem., 0 (1999).
  65. Mach R.L. Submitted (MAY-1994) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.71. http://afmb.cnrs-mrs.fr/CAZY/
  66. Saloheimo M., Nakari-Setala T., Tenkanen M., Penttila M. cDNA cloning of a Trichoderma reesei cellulase and demonstration of endoglucanase activity by expression in yeast Eur. J. Biochem., 249 (1997), p. 584−591.
  67. Sabine E., Schubert H., Murshudov G., Wilson K.S., Siika-Aho M., Penttila M. The three-dimensional structure of a Trichoderma reesei beta-mannanase from glycoside hydrolase. Acta Crystallogr., D, 2000, v. 56, No. 3, p. 367−380.
  68. Sandgren M., Shaw A., Ropp T.H., Bott S. WU, R. Cameron A.D., Stahlberg J., Mitchinson C., Jones T.A. The X-Ray crystal structure of the Trichoderma reesei family 12 endoglucanase Cell2A at 1.9 A resolution. J.Mol.Biol., 2001, v. 308, p.295−302.
  69. Margolles-Clark E., Tenkanen M., Luonteri E., Penttila M. Three alpha-galactosidase genes of Trichoderma reesei cloned by expression in yeast. Submitted (JAN-1996) to the EMBL/GenBank/DDBJ databases.
  70. F.Van Petegem, H. Contreras, R. Contreras, J. Van Beeumen. Trichoderma reesei alpha-1,2-Mannosidase. J.Mol.Biol, 2001, v. 312, p.157−163.
  71. Margolles-Clark E, Saloheimo M, Siika-aho M, Penttila M. The alpha-glucuronidase-encoding gene of Trichodermareesei. Gene, 1996- 172(1): 171−2.
  72. Margolles-Clark E., Tenkanen M., Soderlund H., Penttila M. Acetyl xylan esterase from Trichoderma reesei contains an active-site serine residue and a cellulose-binding domain. Eur. J. Biochem. 237 (1996), p. 553−560.
  73. Hakulinen N., Tenkanen M., Rouvinen J. Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of the catalytic core of acetyl xylan esterase from Trichoderma reesei. Acta Crystallogr., D 54,1998, p. 430−432.
  74. Shoemaker S., Sweickart V., Ladner M., Geldfand D., Kwok S., Myambo K. and Innis M. Molecular cloning of exo-cellobiohydrolase I derived from Trichoderma reesei strain L27. Bio/Technology, 1983, v. 1, p. 691−696.
  75. Chen C.M., Oritzali M., Stafford D.W. Nucleotide sequence and deduced primary structure of cellobiohydrolase II of Trichoderma reesei. Bio/Technology, 1987, v. 5, p. 274−278.
  76. Teeri T.T., Lehtovaara P., Kauppinen S., Salovuori I., Knowles J. Homologous domains in Trichoderma reesei cellulolytic enzymes: gene sequence and expression of cellobiohydrolase II. Gene, 1987, v. 51, p. 43−52.
  77. Penttila M., Lehtovaara P., Nevalainen H., Bhikhabhai R., Knowles J. Homology between cellulase gene of Trichoderma reesei: complete nucleotide sequence of the endoglucanase I gene. Gene, 1986, v. 45, p. 253−263.
  78. Ward M., Wu S., Dauberman J., Weiss G., Larenas E., Bower B., Rey M., Clarkson K., Bott R. Cloning, sequence and preliminary structural analysis of a small, high pi endoglucanase III (EG III) from Trichoderma reesei. In: «Proceeding of the second
  79. TRICEL symposium on Trichoderma reesei cellulases and other hydrolases «, v. 8, Espoo, Finland, 1993, p. 153−158.
  80. Suurnakki A., Oksanen T., Linder M., Niku-Paalova M.-L., Tenkanen M., Siika-aho M., Viikari L., Buchert J. Action and effects of cellulase domains on cellulosic fibres. Appl. Environ. Microbiol., 62 (1996), p. 3840−3846.
  81. Saloheimo A., Henrissat В., Hoffren A.-M., Teleman O., Penttila M. A novel small endoglucanase gene egl5 from Trichoderma reesei isolated by expression in yeast. Mol. Microbiol., 1994, v. 13, p. 219−228.
  82. Srisodsuk M. Mode of action of Trichoderma reesei cellobiohydrolase I on crystalline cellulose. VTTPublicatons, Espoo, 1994,107 p.
  83. A.X. Исследование тополитических эндоглюканаз и ксиланаз ферментных комплексов Penicillium verruculosum и Trichoderma reesei. Диссертация на соискание ученой степени кандидата химических наук, Москва, МГУ, 1999, с. 179.
  84. Vincken J.-P., Beldman G., Voragen A.G.J. Substrate specificity of endoglucanases: what determines xyloglucanase activity? Carbohydrate Research, 1997, v. 298, p. 299−310.
  85. Karlsson J., Siika-aho M., Tenkanen M., Tjerneld F. Enzymatic properties of the low molecular mass endoglucanases Cell2A (EG III) and Cel45A (EG V) of Trichoderma reesei. Journal of Biotechnology, 2002, v. 99, p. 63−78.
  86. Goyal A., Ghosh В., Eveleigh D. Characteristics of fungal cellulase. Bioresource Technol., 1991, v. 36, p. 37−50.
  87. Chanzy H., Henrissat В., Yuong R., Schulein M. The action of 1,4-p-D-glucan-cellobiohydrolase on Valonia cellulose microcrystals. An electron microscopic study. FEBS Lett., 1983, v. 153, p. 113−118.
  88. Henrissat В., Drigves H., Viet C., Schulein M. Synergism of cellulase from Trichoderma reesei in the degradation of cellulose. Bio/Technol., 1985, v. 3, p. 722−726.
  89. Claessens M., Tomme P., Brewer C.F., Henre E.J. Stereochemical course of hydrolysis and hydration reactions catalysed by cellobiohydrolases I and II from Trichoderma reesei. FEBS Lett., 1990, v. 263, p. 89−92.
  90. Van Tilbeurgh H., Claessens M. Detection and differentiation of cellulase components using low molecular mass fluorogenic substrates. FEBS Lett., 1985, v. 198, p. 283−288.
  91. J. К. C., Lehtovaara P., Penttila M., Saloheimo M. Stereochemical course of the action of the cellobioside hydrolases I and II of Trichoderma reesei. J. Chem. Soc. Chem. Commun., 1988, p. 1401−1402.
  92. Claessens M., van Tilbeurgh H., Tomme P., Wood T.M., McCrae S.I. Comparison of the specificites of the cellobiohydrolases isolated from Penicillium pinophilium and Trichoderma reesei. Biochem. J., 1989, v. 261, p. 819−825.
  93. Bhikhabhai R., Johansson G., Petterson G. Isolation of cellulotic enzymes from Trichoderma reesei QM9414. J. Appl. Biochem., 1984, v. 6, p. 336−345.
  94. Chanzy H., Henrissat B. Undirectional degradation of Valonia cellulose microcrystals subjected to cellulase action. FEBS Lett., 1985, v. 184, p. 285−288.
  95. Biely P., Vrsansksa M., Claeyssens M. The endo-l, 4-P-glucanase I from Trichoderma reesei. Action on p-l, 4-oligomers and polymers derived from D-glucose and D-xylose. Eur. J. Biochem., 1991, v. 200, p. 157−163.
  96. Claeyssens M., Aerts G. Characterization of cellulolytic activities in commercial Trichoderma reesei preparations: an approach using small, chromogenic substrates. Bioresource Technol., 1992, v. 39, p. 143−146.
  97. Niku-Paavola M.-L., Lappalainen A., Enary T.-M., Nummi M. A new appraisal of the endoglucanases of the fungus Trichoderma reesei. Biochem. J., 1985, v. 231, p. 75−81.
  98. Macarron R., van Beeumen J., Henrissat B., de la Mata I., Claeyssens M. Identification of an essential glutamate residue in the active site of endoglucanase III from Trichoderma reesei. FEBS Lett., 1993, v. 316, p. 137−140.
  99. Fowler T., Grizali M., Brown R.D. Regulation of the cellulase gene of Trichoderma reesei. In: «Proceeding of the second TRICEL symposium on Trichoderma reesei cellulases and other hydrolases», v. 8, Espoo, Finland, 1993, p. 199−210.
  100. Tenkanen M., Puis J., Poutanen K. Two major xylanases of Trichoderma reesei. Enzyme Microb. Technol., 1992, v. 14, p. 566−573.
  101. Biely P. Vrsanska M., Tenkanen M., Kluepfel D. Endo-P-l, 4-xylanase families: differences in catalytic properties. Journal of Biotechnology, 1997, v. 57, p. 151 166.
  102. KubicekC.P., Zeilinger S., Mach R.L., Strauss J. Regulaion of xylanase gene expression in Trichoderma. In: «Proceeding of the third TRICEL symposium on Trichoderma reesei cellulases and other hydrolases», Ghent, Belgium, 1997, p. 274−279.
  103. Gomes M., Isorna P., Rojo M., Estrada P. Kinetic mechanism of p-xylosidase from Trichoderma reesei QM 9414. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 2001, v. 16, p. 7−15.
  104. Hagglund P., Eriksson Т., Collen A., Nerinckx W., Claeyssens M., Stalbrand
  105. H. A cellulose-binding module of the Trichoderma reesei (5-mannanase Man5A increases the mannan-hydrolysis of complex substrates. Journal of Biotechnology, 2003, v. 101, p. 37−48.
  106. Tenkanen M., Makkonen M., Perttula M., Viikari L., Teleman A. Action of Trichoderma reesei mannanase on galactoglucomannan in pine kraft pulp. Journal of Biotechnology, 1997, v. 57, p. 191−204.
  107. Shabalin K., Kulminskaya A., Savel’ev A., Shishlyannikov S., Neustroev K. Enzymatic properties of a-galactosidase from Trichoderma reesei in the hydrolysis of galactooligosaccharides. Enzyme and Microbial Technology, 2002, v. 30, p. 231−239.
  108. А., Протасеня С., Шабалин К., Исаев-Иванов В., Голубев А., Неустроев К. Остатки триптофана в а-галактозидазе из Trichoderma reesei. Биохимия, 1998, т. 63, вып. 10, с. 1391−1399.
  109. Torronen A., Harkki A., Rouvinen J. Three-dimensional structure of endo1.4-p-xylanase II from Trichoderma reesei two conformational states in the active site. EMBOJ., 13 (1994), p. 2493−2501.
  110. Ooshima H., Kurakake M., Kato I. Enzymatic activity of cellulase adsorbed on cellulose and its change during hydrolysis. Appl. Biochem. Biotechnol., 31 (1991), p. 253−266.
  111. Kulkarni N., Shendey A., Rao N. Molecular and biotechnological aspects of xylanases. FEMS Microbiol. Rev., 23 (1999), p. 411−456.
  112. Tull D., Withers S.G.: A detailed kinetic study of the exo-P-1,4-glycanase from Cellulomonasfimi. Biochemistry, 33 (1994), p. 6363−6370.
  113. SinnotM.L.: Catalytic mechanizm of enzymatic glycosyl transfer. Chem. Rev., 90 (1990), p. 1171−1202.
  114. Legler G. Glycosyde hydrolases: mechanistic information from studies with reversible and irreversible inhibitors. Adv. Carb. Chem. Biochem., 48 (1990), p. 319−385.
  115. Henrissat B., Claeyssens M., Tomme P., Lemessle L., Mornon J.P. Cellulase families revealed by hydrophobic cluster analysis. Gene, 81 (1989), p. 83−95.
  116. Gilkes N.R., Henrissat B., Kilburn D.G. Domains in microbal P-l, 4-glycanase: Sequence conservation, function and enzyme families. Microbiol. Rev., 55 (1991), p. SOS-SIS.
  117. Henrissat B., Bairoch A. New families in the classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities. Biochem. J., 293 (1993), p. 781−788.
  118. Okada H., Mori K., Tada K., Nogawa M., Morikawa Y. Identification of active site carboxylic residues in Trichoderma reesei endoglucanase Cell2A by site-directed mutagenesis. J. Mol. Cat, 10 (2000), p. 249−255.
  119. Reese E.T., Levinson H.S. J. Bacteriology, 59 (1950), p. 485−497.
  120. Beguin P. Molecular biology of cellulose degradation. Annu. Rev. Microbiol. 44 (1990), p. 219−248.
  121. Durand R., Rascle C., Fevre M. Molecular characterization of Xyn 3, a member of the endoxylanase multigene family of the rumen anaerobic fungus Neocallimastix frontalis. Curr. Genet., 30 (1996), p. 531−540.
  122. Zhang J.X., Martin J., Flint H.J. Identification of noncatalytic conserved regions in xylanases encoded by the Xynb and Xynd genes of the cellulolytic rumen anaerobe Ruminococcus flavefaciens. Mol. Gen. Genet., 245 (1994), p. 260−264.
  123. Matuschek M., Sahm K., Zibat A., Bahl H.: Characterization of genes from Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM-1 thet encode two glycosyl hydrolases with conserved S-layer-like domains. Mol. Gen. Genet. 252 (1996), p. 493−496.
  124. Van Tillbeurgh H., Tomme P., Claeyssens M. Limited proteolysis of the cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei. FEBS Lett., 201 (1986), p. 223−227.
  125. Bray M.R., Johnson P.E., Gilkes N.R., Mcintosh L.P., Kilbern D.G., Warren R.A. Probing the role of tryptophan residues in a cellulose-binding domain by chemical modification. Protein Sci., 5 (1996), p. 2311−2318.
  126. Linder M., Nevanen T., Teeri T.T. Design of a pH-dependent cellulose-binding domain. FEBSLett., 447 (1999), p. 13−16.
  127. Ong E., Greenwood J.M., Gilkes N.R.: The cellulose binding domains of cellulases: tools for biotechnology. TIBTECH., 7 (1989), p. 239−243.
  128. Buchert J., Tenkanen M., Kantelinen A., Viikari L. Application of xylanases in the pulp and paper industry. Bioresourse Techno!., 1994, v. 50, p. 65−72.
  129. Viikarri L., Ranua M., Kantelinen A., Linko M., Sundquist J. Bleaching with enzymes. In: «Biotechnology in the pulp and paper industry». Proc. 3rd Int. Conf., p. 6769.
  130. Paice M., Gurnagul N., Page D.H., Jurasek L. Mechanism of hemicellulose-direct prebleaching of kraft pulps. Enzyme Microbiol. Technol., 1992, v. 14, p. 272−276.
  131. Patel R.N., Grabski A.C., Jeffries T.W. Chromophore release from craft pulp by purified Streptomices roseiscleroticus xylanases. Appl. Microbiol. Biotechnol., 1993, v. 39, p. 405−412.
  132. Elegir G., Sykes M., Jeffries T.W. Differential and synergistic action of Streptomices endoxylanases in prebleaching of kraft pulps. Enzyme Microbiol. Technol., 1995, v. 17, p. 954−959.
  133. Jeffries T.W. Conserved motifs in xylanases for pulp bleaching. IBCs Third Annual Symposium on Commercial enzymes, March 23−24, Wyndham Emerald Plasa, San Diego, CA, 1998, p. 212−218.
  134. Buchert J., Ranua M., Kantelinen A., Viikari L. The role of two Trichoderma reesei xylanases in the bleaching of pine kraft pulp. Appl. Microbiol. Biotechnol., 1992, v. 37, p. 825−829.
  135. Buchert J., Ranua M., Siika-Aho M., Pere J., Viikari L. Trichoderma reesei cellulases in the bleaching of kraft pulp. Appl. Microbiol. Biotechnol., 1994, v. 40, p. 941 945.
  136. Buchert J., Teleman A., Haijunpaa V., Tenkanen M., Viikari L., Vuorinen T. Effect of cooking and bleaching on the structure of xylan in conventional pine kraft pulp. TappiJ., 1995, v. 78, p. 125−130.
  137. Godfrey T., West S. Industrial enzymology, second edition. Macmillan Press, 1996, p. 69−382.
  138. Г. Е. Прошлое, настоящее и будущее биотехнологий в отделке текстильных материалов и смежных отраслях. Текстильная химия, 1998, № 2 (14), с. 41−57.
  139. Г. Е., Корчагин М. В., Сенахов А. В. Химическая технология текстильных материалов. Легпромбытиздат., 1985, 640 с.
  140. А.В., Синицын А. П. О механизме действия ферментов-целлюлаз на текстильные материалы: взгляд энзимологов. Текстильная химия, 1998, № 2 (14), с. 68−72.
  141. Li Y., Hardin I.R. Enzymatic scouring of cotton: effect on structure and properties. Textile chemists and colorist, 1977, v. 2, No. 8, p. 71−76.
  142. Husain P., Lange N.K., Henderson L., Lin J., Condon B. Biopreparation a new industrial enzyme process. In:» Book of papers, AATCC conf, «October 12−15, 1999, p. 170−182.
  143. Hartzell M.M., Hsieh Y.-L. Enzymatic scouring to improve cotton fabric wettability. Textile Res. J., 1998, v. 68, № 4, p. 233−241.
  144. С.Г., Гусаков А. В., Синицын А. П., Кричевский Г. Е., Тиматков А. Г., Барышева Н. В. Биоотварка хлопчатобумажных изделий. Текстильная химия. Специальный выпуск РСХТК, 2000, № 2 (18), с. 65−70.
  145. Li Y., Hardin I.R. Enzymatic scouring of cotton — surfactans, agitation and selection of enzymes. Textile chemists and colorist., 1998, v. 30, No. 10, p. 23−29.
  146. Etters J.N. Cotton preparation with alkaline pectinase: an environmental advance. Textile chemists and colorist., 1999, v. 1, No. 3, p. 33−36.
  147. Sawada K., Tokino S., Ueda M., Wang X.Y. Bioscouring of cotton with pectinase enzyme. JSDC, 1998, v. 114, p. 333−336.
  148. Hsieh Y.-L., Cram L. Proteases as Scouring Agents for Cotton. Textile Res. J., 1999, v. 69, No. 8, p. 590−597.
  149. Durden D.K., Etters J.N., Sarkar A.K., Henderson L.A., Hill J.E. Advances in Commercial Biopreparation of Cotton with Alkaline Pectinase. AATCC Review, 2001, v. 1, No. 8, p. 28−31.
  150. Takagishi Т., Yamamoto R., Kikuyama K., Arakawa H. Design and Applicaton of Continuous Bio-Scouring Machine. AATCC Review, 2001, v. 1, No. 8, p. 3234.
  151. Bhat M.K. Cellulases and related enzymes in biotechnology. Biotechnology Advances, 2000, v. 18, pp. 355−383.
  152. A.B., Попова H.H., Берлин A.X., Синицын А. П. Сравнение осахаривающей и тополитической активности различных препаратов целлюлаз. Прикладная биохимия и микробиология, 1999, т. 35, № 2, с. 137−140.
  153. Cavaco-Paulo A., Almeida L. Hydrolysis of Cotton Cellulose by Engineered Cellulases from Trichoderma reesei. Textile Research Journal, 1998, v. 68, No. 4, p. 273 280.
  154. Miettinen-Oinonen A., Heikinheimo L., Buchert J., Morgado J., Almeida L., Ojapalo P., Cavaco-Paulo A. Role of Trichoderma reesei cellulases in finishing of cotton. In:» Book of papers, AATCC conf «, October 12−15,1999, p. 70−76.
  155. Heikinheimo L., Cavaco-Paulo A., Nousiainen P., Siika-aho M., Buchert J. Treatment of cotton fabrics with purified Trichoderma reesei cellulases. JSDC, 1998, v. 114, p. 18−22.
  156. Liu J., Otto E., Lange N.K., Husain P., Condon B. Bio-Polishing of cotton knit: from multicomponent cellulase complex to mono-component. In: «Book of papers, AATCC conf», 1998, p. 4450−454.
  157. Lange N.K. Application of cellulases in the textile industry. In: Proceeding of the second TRICEL symposium on Trichoderma reesei cellulases and other hydrolases, 1993, v. 8, p. 263−272.
  158. O.B. Ферменты в производстве пищи и кормов. Москва. ДеЛи принт, 2002, с. 335.
  159. Д. Обогащение комбикормов ферментным комплексом для цыплят-бройлеров. Комбикорма, 2000, № 1, с. 47−48.
  160. Bedford M.R. Exogenous enzymes in monogastric nutrition — their current value and future benefits. Animal Feed Science and Technology, 86 (2000), p. 1−13.
  161. Annison G., Choct M. Anti-nutritive activities of cereal non-starch polysacharides in broiler diets and strategies minimizing their effect. World’s Poultry Science Journal, 1991, v. 47, p. 164−172.
  162. Jroch H., Danicke S., Brutan J. The influence of enzyme preparations on the nutritional value of cereals in poultry. A review. Journal of Animal and Feed Science, 1995, v. 4, p. 263−285.
  163. Carre В., Lessire M., Nguyen Т.Н., Larbier M. Effect of enzymes on feed efficiency and digestibility of nutrient in broilers. Proceedings of 19 World’s Poultry Congress, Amsterdam, 1992, v.3, p. 411−415.
  164. Campbell G.L., Bedford M.R. Enzyme applications for monogastric feeds. A review. Canadian Journal of Animal Science, 1992, v. 72, p. 449−466.
  165. Bedford M.R. Mechanism of action and potential environmental, benefits from the use of feed enzymes. Animal Feed Science and Technology, 1995, v. 53, p. 145−155.
  166. Chesson A. Feed enzymes. Animal Feed Science and Technology, 1993, v. 45, p. 65−79.
  167. Girhammar U. and Nair B.M. Certain physical properties of water soluble non-starch polysaccharides from wheat, rye, triticale, barley and oats. Food Hydrocolloids, 1992, v. 6, No. 4, p. 329−343.
  168. Vranjes M.V. and Wenk C. Influence of Trichoderma viride Enzyme Complex on Nutrient Utilization and Perfomance of Laying Hens in Diets With and Without Antibiotic Supplementation. Poultry Science, 1996, v. 75, p. 551−555.
  169. Coon C.N., Leske K.L., Akavanichan O. and Cheng Т.К. Effect of Oligosaccharide-Free Soybean Meal on True Metabolizable Energy and Fiber Digestion in Adult Roosters. Poultry Science, 1990, v. 69, p. 787−793.
  170. Sinitsyn A.P., Gusakov A.V., Grishutin S.G., Sinitsyna O.A., Ankudimova N.V. Application of microassays for investigation of cellulase abrasive activity and backstaining. Journal of Biotechnology, 2001, v. 89, p. 233−238.
  171. A.B., Марков A.B., Гришутин С. Г., Семенова М. В., Кондратьева Е. Г., Синицын А. П. Вискозиметрический метод определения общей эндодеполимеразной активности пектиназ. Биохимия, 2002, т. 67, вып. 6, с. 815−822.
  172. Баразненок Вера Алексеевна. Выделение и свойства эндоглюканаз и ксиланаз Chaetomium cellulolyticum. Диссертация на соискание ученой степени кандидата химических наук, Москва, МГУ, 1999, с. 147.
  173. Debyser W., Delcour J. Inhibitors of Cellulolytic Xylanolytic and p-glucanolytic. Int. Patent WO 98/49 278,1998.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!