Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Клинико-диагностическое значение определения антител к церулоплазмину у больных системной склеродермией с использованием иммобилизированной формы магнитоуправляемого сорбента

Диссертация: Клинико-диагностическое значение определения антител к церулоплазмину у больных системной склеродермией с использованием иммобилизированной формы магнитоуправляемого сорбента
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

ССД — сравнительно редкое заболевание соединительной ткани. Ежегодное число вновь заболевших системной склеродермией колеблется в районе 2 миллионов человек (269, 321). Данное заболевание встречается у лиц разных рас и, по-видимому, имеет распространение по всему земному шару. Чаще болеют лица негроидной расы, чем белой. Показатели заболеваемости среди городского и сельского населения практически… Читать ещё >

Содержание

  • ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • ЧАСТЬ I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • ГЛАВА 1. Современные аспекты этиопатогенеза системной склеродермии, роль перекисного окисления липидов, активных форм кислорода и антиоксидантной системы
    • 1. 1. Современные проблеммы этиологии и патогенеза системной склеродермии
    • 1. 2. Физиологическая и патофизиологическая роль свободнорадикальных реакций и активных форм кислорода в патологии различных заболеваний
    • 1. 3. Антиоксидантная система и гуморальный иммунный ответ к некоторым ее компонентам. Церулоплазмин: структура, функции, исследования при патологических состояниях
      • 1. 3. 1. Компоненты антиоксидантной системы
      • 1. 3. 2. Церулоплазмин
      • 1. 3. 3. Исследования церулоплазмина в норме и при патологических состояниях. .38 1.4. Иммобилизированные антигены
  • ЧАСТЬ II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • ГЛАВА 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ
    • 2. 1. Больные системной склеродермией
  • ГЛАВА 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Иммунологические методы исследования
      • 3. 1. 1. Характеристика антигена
      • 3. 1. 2. Иммобилизация фермента
      • 3. 1. 3. Определение антител к ЦП иммуноферментным методом с использованием иммобилизированной формы магнитоуправляемого сорбента
      • 3. 1. 4. Регенерация магнитоуправляемого сорбента
      • 3. 1. 5. Определение количества церулоплазмина иммуноферментным методом
      • 3. 1. 6. Изучение влияния антител к церулоплазмину на активность фермента
      • 3. 1. 7. Иммунологические лабораторные методы исследования
    • 3. 2. Биохимические методы исследования
      • 3. 2. 1. Определение содержания ферментативно-активного церулоплазмина
    • 3. 3. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 4. ИЗУЧЕНИЕ ИММУНОБИОХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ МАГНИТОУПРАВЛЯЕМОГО СОРБЕНТА НА ОСНОВЕ ЦЕРУЛОПЛАЗМИНА
    • 4. 1. Изучение влияния специфических иммуноглобулинов на свойства церулоплазмина
    • 4. 2. Изучение влияния регенерации магнитоуправляемого сорбента на свойства иммобилизированного церулоплазмина
  • ГЛАВА 5. ОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ, КОЛИЧЕСТВО ЦЕРУЛОПЛАЗМИНА И СОДЕРЖАНИЕ АНТИТЕЛ К НЕМУ В КОНТРОЛЬНОЙ ГРУППЕ
    • 5. 1. Оксидазная активность, количество церулоплазмина и содержание антител к нему у здоровых лиц
  • ГЛАВА 6. ОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ, КОЛИЧЕСТВО ЦЕРУЛОПЛАЗМИНА И СОДЕРЖАНИЕ АНТИТЕЛ К НЕМУ У БОЛЬНЫХ СИСТЕМНОЙ СКЛЕРОДЕРМИЕЙ
    • 6. 1. Уровень оксидазной активности, количество церулоплазмина и содержание антител к нему у больных ССД с различной активностью патологического процесса
      • 6. 1. 1. Больные ССД с I степенью активности
      • 6. 1. 2. Больные ССД со II степенью активности
    • 6. 2. Оксидазная активность, количество церулоплазмина и содержание антител к нему у больных ССД с различным характером течения патологического процесса
      • 6. 2. 1. Больные ССД с хроническим течением заболевания
      • 6. 2. 2. Больные ССД с подострым течением заболевания
    • 6. 3. Оксидазная активность, количество церулоплазмина и содержание антител к нему у больных ССД с различными стадиями развития болезни
    • 6. 4. Оксидазная активность, количество церулоплазмина и содержание антител к нему у различных клинических групп больных системной склеродермией
      • 6. 4. 1. Церулоплазмин и антитела к нему у больных ССД с поражением печени
      • 6. 4. 2. Церулоплазмин и антитела к нему у больных ССД с наличием анемии
    • 6. 5. Окоидазная активность, количество церулоплазмина и содержание антител к нему у больных ССД с различной продолжительностью болезни
    • 6. 6. Влияние терапии на динамику оксидазной активности, количество церулоплазмина и содержание антител к нему у больных системной склеродермией

Клинико-диагностическое значение определения антител к церулоплазмину у больных системной склеродермией с использованием иммобилизированной формы магнитоуправляемого сорбента (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Системная склеродермия занимает среди диффузных болезней соединительной ткани одно из первых мест по социально-экономическим последствиям из-за преимущественного поражения лиц трудоспособного возраста (34, 102, 133,147).

Несмотря на значительные успехи, достигнутые в изучении этого тяжелого и, как правило, прогностически неблагоприятного заболевания, проблема эта еще далека от разрешения. За последние 20 лет представление о ССД существенно изменилось. Достижения общей биологии и медицины позволили по-новому осмыслить существовавшие ранее и современные концепции этиологии и патогенеза заболевания, уточнить отдельные механизмы общих и локальных его проявлений. Все же следует признать, что на настоящем этапе диагностика отстает от изучения заболевания в целом: имеется как гипо-, так и гипердиагностика, что в значительной мере связано с отсутствием надежных диагностических критериев ССД в противоположность таким близким заболеваниям, как ревматоидный артрит и системная красная волчанка, при которых эти критерии уже имеются, апробируются и постоянно совершенствуются (34,303). Первичную заболеваемость в связи с нередко маломанифестным началом определить трудно (в среднем 2,7−12 человек на 1 млн. населения).

ССД — сравнительно редкое заболевание соединительной ткани. Ежегодное число вновь заболевших системной склеродермией колеблется в районе 2 миллионов человек (269, 321). Данное заболевание встречается у лиц разных рас и, по-видимому, имеет распространение по всему земному шару. Чаще болеют лица негроидной расы, чем белой. Показатели заболеваемости среди городского и сельского населения практически одинаковые (270). Имеются различия по полу и возрасту. Женщины болеют в 3 — 7 раз чаще мужчин. Среди детей, больных системной склеродермией, преобладание девочек менее выражено, чем у женщин в репродуктивный период.

Выявляется данное заболевание в возрасте 30−50 лет, однако начальные проявления его нередко наблюдаются в более раннем периоде (34,71,102). Начавшаяся в детском возрасте системная склеродермия имеет следующие отличия: преобладают сус-тавно-мышечные изменения, нередки стойкие контрактуры, тугоподвижность, остео-лиз, недоразвитие конечностейвисцеральная патология встречается реже и менее выражена (135,140,146,198,322).

Летальность при разных вариантах течения системной склеродермии, как и длительность заболевания в этих группах, различна (321). Пятилетняя выживаемость больных с острым течением составляет всего 4%- при подостром — 73%- 10-летняя — 61%- 15-летняя — 50% (со стабилизацией после 13 лет наблюдения). При хроническом течении прогноз благоприятный с сохранением высокого уровня выживаемости в течение 10−15 лет (88−84%) и при дальнейшем наблюдении (179,268,285).

Несмотря на достигнутые успехи в диагностике и лечении ССД, задача своевременной постановки диагноза, назначения адекватной терапии и контроля за ее эффективностью часто бывает осложнена. Вариабельность клинической картины, полиморфизм проявлений затрудняют диагностику, а недостаточные знания этиологии и патогенеза этого тяжелого страдания не позволяют выработать оптимальную терапевтическую тактику.

Согласно современным представлениям, важным звеном патогенеза ССД является развитие иммунопатологических реакций на антигены нуклеиновой, липидной и белковой природы (34,91,155,205,249,286). В последние годы пристальное внимание уделяют участию активных форм кислорода и антиоксидантной системы в физиологических и патологических процессах (248), в том числе и при ССД (57). Теоретическим обоснованием участия свободных радикалов в патогенезе ССД является способность повреждать белки, липиды, ДНК, РНК придавая им свойства аутоантигенов и провоцируя выработку аутоантител (159,188,254). Образующиеся при этом иммунные комплексы стимулируют хемотаксис нейтрофилов и реакции фагоцитоза (6,7). Процесс фагоцитоза сопровождается активацией метаболизма этих клеток, высвобождением большого числа активных радикалов кислорода, которые могут оказывать патогенное воздействие на биомолекулы и структуры клетки непосредственно либо инициируя процессы перекисного окисления липидов, приводя к повреждению самих нейтрофилов с последующим выходом лизосомальных ферментов, деградации коллагена, гиалуроновой кислоты и к повреждению соединительной ткани (3,88,89,90,104,108,109,114,131).

При патологических состояниях нарушается равновесие между образованием АФК и их нейтрализацией. Недостаточность антиоксидантной защиты при РЗ, выражающаяся в накоплении вторичных продуктов свободно-радикальных реакций, может быть связана с образованием антител к ферментам-антиоксидантам, в том числе к основному внеклеточному энзиму антиокислительной защиты, — церулоплазмину (80,108, 109,162,177,329).

Учитывая характерные иммунологические нарушения при ССД и участие АФК и ПОЛ в патогенезе этого заболевания, можно предположить, что функциональная несостоятельность ферментов антиоксидантной системы, в том числе и церулоплазмина, обусловлена как гиперпродукцией антител к этим ферментам, так и влиянием окислительных процессов и метаболических нарушений.

Исследование иммунного ответа к внеклеточному ферментативному звену антиоксидантной защиты при ССД позволит затронуть некоторые детали патогенеза данного заболевания, будет способствовать выработке усовершенствованных способов иммунодиагностики и более точной оценке активности патологического процесса. По результатам исследования возможна разработка дополнительного критерия эффективности проводимой терапии, что, в конечном итоге, поможет облегчить состояние больных ССД и уменьшить затраты, связанные с этим страданием.

ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Целью настоящего исследования является улучшение качества иммунологической диагностики ССД и контроля за эффективностью терапии с помощью иммобилизиро-ванной формы магнитоуправляемого иммуносорбента на основе церулоплазмина. Для достижения намеченной цели были поставлены следующие задачи:

1. Получить иммобилизированную форму церулоплазмина, изучить ее физико-химические свойства.

2. Адаптировать иммуноферментный метод исследования с использованием иммо-билизированной формы ЦП для определения специфических антител.

3. Изучить содержание антител к ЦП у больных ССД и возможность использования этого показателя для диагностики активности, характера течения и стадии патологического процесса.

4. Исследовать содержание ферментативно-активного и иммунореактивного ЦП у больных ССД в зависимости от клинических особенностей заболевания и уровня антител к ЦП.

5. Изучить возможность использования определения уровня антител к ЦП в качестве критерия эффективности проводимой терапии у больных ССД.

НАУЧНАЯ НОВИЗНА РАБОТЫ.

Впервые для иммунодиагностики ССД была создана и применена в иммунофер-ментном методе исследования иммобилизированная гранулированная форма церулоплазмина с оптимальной концентрацией антигена. Подобраны оптимальные условия иммобилизации фермента, позволяющие сохранять как его энзимные функции, так и антигенные свойства. Полученная иммобилизированная форма фермента отличается высокой устойчивостью и может быть использована как модель для изучения взаимодействия антиген-антитело.

В ходе работы в сыворотках больных ССД выявлены антитела к ЦП. Показано, что их уровень у больных ССД достоверно отличается от здоровых лиц. Выявлена зависимость количества антител к изучаемому ферменту от активности, характера течения и стадии заболевания. Обнаружена достоверная обратная корреляция между содержанием антител к ЦП и количеством эритроцитов, уровнем гемоглобина.

Впервые для оценки активности патологического процесса при ССД применена комплексная оценка трех показателей: ферментативной активности, количества ЦП и содержания антител к нему.

Одновременное применение ИФА и биохимического метода исследования позволило провести количественное определение как суммарного (иммунореактивного) ЦП, так и той части белка, которая обладает ферментативной активностью, обнаружить определенную долю биохимически неактивного ЦП, которая возрастала с увеличением активности заболевания, и выявить возможные причины угнетения оксидазной активности ЦП.

В ходе работы в сыворотках крови больных ССД выявлены антитела к ЦП. Показано, что уровень антител к ЦП коррелирует с активностью патологического процесса при ССД. Выявлено, что аутоантитела к ЦП чаще обнаруживаются у больных ССД с высокой активностью болезни, подострым течением, при наличии поражения печени, легких и анемии. Установлена возможность использования определяемого показателя в качестве критерия эффективности проводимой терапии.

ПРАКТИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ.

Разработана доступная для применения в клинических лабораториях методика иммуноферментного анализа для определения антител к ЦП с использованием иммо-билизированной формы магнитоуправляемого сорбента. Определение антител к ЦП в предложенной модификации ИФА с одновременным исследованием оксидазной активности и общего количества ЦП может быть использовано в качестве дополнительных тестов для диагностики ССД, оценки активности патологического процесса и выделения клинических форм заболевания. Антитела к ЦП выявляются на ранних стадиях развития ССД и могут быть использованы для своевременной диагностики заболевания. Показано, что динамика изученных показателей может быть использована для суждения об эффективности проводимой терапии.

ВНЕДРЕНИЕ В ПРАКТИКУ.

Методы определения антител к ЦП с помощью иммобилизированной формы магнитоуправляемого сорбента, количества ЦП путем иммуноферментного анализа и биохимической активности ЦП в сыворотке крови больных ССД внедрены в Муниципальном медицинском учреждении «Клиническая больница скорой медицинской помощи № 25» г. Волгограда.

ПОЛОЖЕНИЯ, ВЫНОСИМЫЕ НА ЗАЩИТУ.

На защиту выносится положение о возможности определения антител к ЦП методом иммуноферментного анализа с использованием иммобилизированной формы магнитоуправляемого сорбента у больных ССД. Исследование антител к ЦП, количества и биохимической активности ЦП в сыворотке крови может быть использовано в качестве дополнительных тестов для диагностики ССД, уточнения степени активности патологического процесса и оценки эффективности проводимой терапии.

ПУБЛИКАЦИИ.

По теме диссертации опубликовано 7 печатных работ, из которых 2 — в центральной и 1 — в зарубежной печати.

АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ.

Материалы диссертации были представлены на симпозиуме ILAR (Эдмонтон, Канада, 2001 г.), III Съезде ревматологов (Рязань, 2001 г.), VII Российском конгрессе «Человек и лекарство» (Москва, 2000 г.), юбилейной конференции, посвященной 15-летию НИИ клинической и экспериментальной ревматологии РАМН (Волгоград, 2000 г.), ежегодных научных конференциях студентов и молодых ученых Волгоградской медицинской академии.

ОБЪЕМ И СТРУКТУРА ДИССЕРТАЦИИ.

Диссертация изложена на 159 страницах машинописного текста и состоит из введения, 6 глав, обсуждения результатов, выводов и практических рекомендаций. Диссертация иллюстрирована 18 таблицами, 9 рисунками, 4 выписками из истории болезни. Библиографический указатель включает 355 источника, в том числе 155 на русском языке и 200 на иностранных языках.

ВЫВОДЫ.

В сыворотке крови больных ССД методом иммуноферментного анализа выявлены антитела к церулоплазмину (КФ 1.16.3.1).

Антитела к церулоплазмину способны ингибировать оксидазную активность фермента вследствие нарушения индуцированного взаимодействия энзима и субстрата.

Применение иммобилизированной формы магнитоуправляемого сорбента на основе церулоплазмина в иммуноферментном анализе позволило усовершенствовать методы иммунодиагностики системной склеродермии. У больных ССД наблюдается снижение оксидазной активности церулоплазмина и увеличение содержания биохимически неактивного церулоплазмина по сравнению с контрольной группой, у подавляющего числа больных ССД (79,4%) обнаруживаются повышенные уровни антител к церулоплазмину. Уровень антител к церулоплазмину у больных ССД зависит от активности, характера течения и стадии заболевания. Наибольшее повышение уровня антител к церулоплазмину выявлены у больных ССД с высокой активностью и подост-рым течением заболевания. Изменения уровня антител к церулоплазмину коррелируют с наличием у больных ССД поражения легких, печени и выраженностью анемии.

Антитела к церулоплазмину появляются на ранних стадиях развития патологического процесса, и их обнаружение может быть использовано для своевременной диагностики ССД.

Наиболее эффективно подавляет антителообразование терапия кортикостероидамипри использовании в комплексном лечении плазмафереза наблюдается выраженное, но непродолжительное снижение уровня антител к церулоплазмину.

Динамика оксидазной активности и количества антител к церулоплазмину, наблюдаемая на фоне проводимого лечения, позволяет использовать их в качестве дополнительного критерия эффективности терапии больных ССД.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

Полученные иммобилизированные магнитоуправляемые сорбенты на основе це-рулоплазмина рекомендуется использовать в диагностических целях для выявления иммуноферментным методом у больных ССД специфических антител. С целью ранней диагностики минимальных проявлений ССД целесообразно определять антитела к церулоплазмину иммуноферментным методом с использованием иммобилизированной формы фермента, считая за норму показатели здоровых лиц (М±-25). Патологическим считается содержание антител к церулоплазмину, превышающее 0,085 е.о.п.

Для определения содержания ферментативно-активного церулоплазмина рекомендуется использовать биохимический метод H.A.Ravin в модифицикации Э. В. Тена с обязательным применением в качестве стандарта диагностического человеческого церулоплазмина. Средние показатели содержания ферментативно-активного церулоплазмина в крови здоровых лиц, определяемые как М±ш, равны 716±26,3 нг/мл.

Для улучшения иммунодиагностики ССД следует применять одновременное определение оксидазной активности церулоплазмина с использованием в качестве субстрата парафенилендиамина, измерение общего количества церулоплазмина в сыворотке крови методом иммуноферментного анализа и исследование антител к церулоплазмину в иммуноферментном анализе с использованием полученных магнитоуправляемых сорбентов.

В процессе стационарного лечения больных ССД рекомендуется использовать определение антител к церулоплазмину в качестве критерия эффективности проводимой терапии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.К., Исмаилова И. М., Юдин В. М. Иммуномоделирующая активность экзогенного церулоплазмина при экспериментальном опухолевом процессе // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 1992. — № 5. — С.520−522.
  2. Н.К., Савцова З. Д., Санина O.JI. и др. Антиоксидантное и иммуномо-дулирующее воздействие церулоплазмина при экспериментальной гриппозной инфекции //Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 1994. -№ 9. — С.285−287.
  3. И.В., Клячко Н. Л., Левашов А. В. Иммобилизованные ферменты. М.: Высшая школа, 1987. — 121 с.
  4. И.Р., Алдиярова М. А., Лоранская Т. И., Пустовойтов В. В., Васильев А. В. Система местного гуморального иммунитета у больных с синдромом нарушенного всасывания // Вопр. мед. химии. 1994. — Т.40, № 2. — С.39−41.
  5. Л.Н. Клинико-диагностическое значение определения антител к суперок-сиддисмутазе, глутатионредуктазе у больных ревматоидным артритом. Дис. к.м.н. — Волгоград, 1995. — 130 с.
  6. В.И. Значение определения уровня церулоплазмина в диагностике ревматического процесса // Врачебное дело. 1977. — № 1. — С.37−38.
  7. А.Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача. Екатеринбург, 1994. — 384с.
  8. И.М. Церулоплазмины, их молекулярная структура и биологические функции // Успехи биол. химии. Т. 14. — М. — 1973. — С. 172−201.
  9. И.М., Шавловский М. М. Структурные особенности молекулярных форм церулоплазмина человека // Биохимия. 1972. — № 1. — С.40−46.
  10. В.Б., Качурин A.M., Рокко Дж-П. и др. Спектральные исследования активного центра церулоплазмина при удалении и возвращении в него ионов меди // Биохимия. 1996. — № 2. — С. 296−307.
  11. В.Б., Качурин A.M., Сорока Н. В. Дисмутирование супероксидных радикалов церулоплазмином детали механизма // Биохимия. — 1988. — № 12. -С.2051−2058.
  12. В.Б., Кононова С. В. Различия в каталитических свойствах фрагментовмолекулы церулоплазмина // Биохимия. 1987. — № 3. — С.387−396.
  13. В.Б., Нейфах С. А., Русаков Д. В. и др. Спектральные исследования механизма оксидазной активности церулоплазмина // Биохимия. 1988. — № 4. -С.620−625.
  14. Ю.А. Свободные радикалы и антиоксиданты. Обзор // Вестник РАМН. 1998. -№ 7. -С.43−51.
  15. Ю.А. Биофизика, 1983. 272 с.
  16. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М., 1972. — 252 с.
  17. Е.Б., Масчан А. А., Румянцев А. Г. Апоптоз и его роль в развитии опухолевого роста // Гематол. и трасфузиол. 1997. — Т.42, № 5. — С.4−9.
  18. З.И., Щербаков А. Б., Мульдияров П. Я. и др. Клиническое значение определения активности бета-глюкуронидазы в клетках и сыворотке крови больных системной склеродермией // Ревматология. 1990. — № 2. — С.30−34.
  19. B.C., Воронина О. В., Денежкина В. В. и др. Экспрессия гена церулоплазмина в различных органах крысы // Биохимия. 1990. — № 5. — С.927−937.
  20. Т. А., Добротина Н. А. Церулоплазмин и гаптоглобин в оценке активности и системности красной волчанки // Вопр. ревматизма. 1973. — № 1. — С.82−86.
  21. Л.И. К вопросу о значении изменения активности церулоплазмина при ревматизме // Казан, мед. журн. 1970. — № 5. — С.13−15.
  22. И.П., Зборовский А. Б., Левкин С. В., Сычева Г. Ф. Способ получения магнитных полиакриламидных гранул // Авторское свидетельство № 1 582 657 1990.
  23. И.П., Сычева Г. Ф., Емельянова О. И. Использование иммобилизированно-го Г-актина с магнитными свойствами в клинике и эксперименте // Вопр. мед. химии. 1990. — № 2.-С. 28−29.
  24. И.П., Сычева Г. Ф., Подзолков В.П и др. Иммобилизация миокардиально-го тропомиозина // Бюлл. Эксперим. Биологии и медицины. 1990. — № 4. — С. 330−332.
  25. И.П., Александров А. В., Маслакова Л. А., Сычева Г. Ф., Емельянова О. И., Зборовская И. А. Магнитоуправляемые антигенные сорбенты в диагностике системной склеродермии. // Материалы I Съезда терапевтов Юга России, сентябрь 2000 г.-с. 16−17.
  26. В.В., Шустов Е. Б. Биохимические показатели при развитии экспериментальной гипертермии // Физиол. человека. 1997. — Т.23, № 4. — С.98−105.
  27. П.П. Системная склеродермия: клиника, диагностика, лечение // Харьк. мед. журн. 1995. — № 3−4. — С.31−33.
  28. Н.Г., Грицман Н. Н., Сысоев В. Ф. Патогенетические механизмы нарушений микроциркуляции при ревматических заболеваниях // Тер.Арх. 1983. — № 7. -С.7−11.
  29. Н.Г. Склеродермическая группа болезней //Тер. Арх. 1987. — № 8 — С.20−26.
  30. Н.Г., Аникина Н. В., Миллила Р. и др. Новые маркеры метаболизма коллагена и базальных мембран и поражение почек при ССД // Тер. Архив. 1990. -№ 6. -С. 117−120.
  31. Н.Г. Системная склеродермия и псевдосклеродермические синдромы. М.: Медицина, 1993. — 268 с.
  32. Н.Г. Эволюция представлений о системной склердермии // Тер.арх. 1995. — № 5. — С.50−53.
  33. Е.Ф., Шафран М. Г. Атеросклероз и процесс перекисного окисления //Вестн. АМН СССР. 1989.-№ 3.-С. 10−18.
  34. А. А. Клинико-диагностическое значение иммунологических реакций кмиофибриллярным белкам миокарда при ревматизме: Дисс.. докт.мед.наук,-Волгоград, 1983−417с.
  35. Диагностический справочник терапевта: Клинические симптомы, программа обследования больных, интерпретация данных / А. А. Чиркин, А. Н. Окороков, И. И. Гончарик. Мн.: Беларусь, 1992 — 668 с.
  36. М., Уэбб Э. Ферменты: Пер. с англ. М.: Мир, 1982. — Т. 1. — 987 с.
  37. М., Уэбб Э. Ферменты: Пер. с англ. М.: Мир, 1982. — Т.2. — 515 с.
  38. Н.А., Рутницкий А. Ю., Кузьмина Е. И. Иммуномоделирующая активность и полифункциональность церулоплазмина // Иммунология. 1998. — № 5. -С.49−50.
  39. B.C. Висцеральные изменения и методы патогенетической терапии системной склеродермии: Дис.. канд. мед. наук. Саратов, 1983. — 198 с.
  40. Е.Е. Некоторые особенности функционирования ферментативной антиок-сидантной защиты плазмы крови человека // Биохимия. 1993. — № 2. — С.268−273.
  41. С.К. Показатели церулоплазмина при мозговых формах ревматизма // Вопр. ревматизма. 1971. — № 4. — С.57−61.
  42. М.А. Клинико-диагностическое значение железо- и медьсодержащих металлопротеидов при злокачественных заболеваниях щитовидной железы и ревматоидном артрите. Дисс. к.м.н. — Волгоград. — 1994. — 133 с.
  43. В.И., Пушкарь В. Г., Трофимов Е.Н и др. Получение и применение магнитных сорбентов в методах иммуноанализа микроорганизмов // Журн. Микробиологии, эпидемиологии и иммунологии. 1989. — № 12. — С. 100−105.
  44. В.И. Магносорбенты в микробиологических исследованиях. Ставрополь, 1996.- 131 с.
  45. С.С., Субботина Т. Ф., Петрова М. А. и др. Снижение уровня церулоплазмина в сыворотке крови показатель атопии при бронхиальной астме // Тер. архив. — 1984. -№ 3. — С.23−26.
  46. А.И. Развитие идей Б.Н.Тарусова о роли цепных процессов в биологии / Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии / Под ред. А. И. Журавлева. М.: «Наука», 1982. — С.3−36.
  47. .В. Иммобилизированные гранулированные антигенные препараты с магнитными свойствами как лечебные иммуносорбенты при системной красной волчанке: Дисс.. канд.мед.наук. Волгоград, 1995. — 122 с.
  48. Е.Т., Пучкова JI.B., Шавловский Л. В., Неуймина М. В., Руджий Б. Р., Гайцхоки B.C. Анализ молекулярной микрогетерогенности некоторых гликопро-теидов плазмы крови больного сиалидозом 1 // Вопр. мед. химии. 1998. — № 1. -С.98−105.
  49. И. А., Банникова М. В. Антиоксидантная система организма, ее значение в метаболизме, клинические аспекты // Вестн. Росс. акад. мед. наук. 1995. -№ 6, — С.53−60.
  50. И.А. Клинико-патогенетическое значение антиоксидантной системы крови при воспалительных ревматических заболеваниях: Дис.. докт. мед. наук. Волгоград, 1995. — 349 с.
  51. А.Б., Гонтарь И. П. Применение магнитосорбентов в иммунодиагностике и лечении системной красной волчанки и ревматоидного артрита // Клин, медицина. 2001. — Т.79, № 2. — С.42−45.
  52. А.Б., Гонтарь И. П. Перспективы применения магнитосорбентов в иммунодиагностике и лечении системной красной волчанки и ревматоидного артрита // Клиническая медицина. Том 79, № 2. — 2001 год. — С.42 — 45.
  53. А.Б., Гонтарь И. П. Иммобилизированные антигенные препараты с магнитными свойствами в диагностике и лечении ревматических заболеваний. // Вестн. Росс. акад. мед. наук. 1999. -№ 5. -С.45−49.
  54. А.Б. Внутренние болезни: Рук-во в таблицах и схемах: В 2 ч. Ч.П. -Ташкент, 1995. 446 с.
  55. В.И. Динамика активности металлоферментов и металлопротеидов в крови больных~деструктивным туберкулезом легких // Микроэлементы в биологии и их применение в сельском хозяйстве и медицине. Самарканд, 1990. — С.447−449.
  56. О.Б., Асташев Б. А., Басевич В. В. и др. Изменение концентрации церулоплазмина в сыворотке крови больных острым инфарктом миокарда // Клин, мед.- 1987.-№ 7.-С.41−46.
  57. Ю.И., Погорелюк О. Н. Статистическая обработка результатов медико-биологических исследований на микрокалькуляторах по программам. -М.:Медицина. 1990. — 224 с.
  58. Иванова-Смоленская И.А., Мжельская Т. И. Изменения внутренних органов в пре-неврологической стадии гепатоцеребральной дистрофии // Тер. архив. 1990. -№ 10. — С.79−84.
  59. Т.М., Ильина Н. А., Потапова А. В. Висцеральные проявления болезни Вильсона Коновалова // Клин. мед. — 1995. — № 6. — С.23−26.
  60. Ю. Биополимеры. Пер. с японс. М.: Мир, 1988. — 543 с.
  61. Г. И., Владимиров Ю. А., Бенов Л. Ц., Рибаров С. Р. Инициирование пере-кисного окисления липидов мембран липосом активированными полиморфноя-дерными лейкоцитами крови. // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 1988. — № 6. -С.674−676.
  62. Г. И., Теселкин Ю. О., Бабенкова И. В. и др. Антиоксидантная активность сыворотки крови // Вестник РАМН. 1999. — № 2. — С. 15−22.
  63. Клиническая оценка лабораторных тестов / Под ред. Н. У. Тица: Пер. с англ. М. -1986. — С.390−392.
  64. Клиническая ревматология. Пер. с англ. /Под ред. Х.Л. Ф. Карреля. М., 1990. -279 с.
  65. Ю.А., Марченко Л. Ф., Хамаганова И. В., Акулова С. Е. Дисбаланс гликоза-миногликанов при различных формах склеродермии и красной волчанки // Вестн. дерматологии и венерологии. 1996. -№ 1. — С.34−35.
  66. А.Х., Кудрин А. Н., Николаев С. М. Свободнорадикальное окисление липидов в норме и патологии. М., 1986. — С.68−71.
  67. Е.В., Белова С. В., Гладкова Е. В. и др. Влияние церулоплазмина на состояние синовиальной среды пораженных суставов при адъювантном артрите у кроликов // Научно-практическая ревматология. 2001. — № 3. — С.57.
  68. Н.С., Османов С. К., Назаренко А. А. и др. Коммерческий иммунофер-ментный диагностикум для определения церулоплазмина // Лаб. дело. 1991. — № 4. -С.21−23.
  69. Э.Л., Уйбо P.M. Аутоантитела к энзимам ключ к более специфической диагностике аутоиммунных заболеваний // Тер. архив. — 1995. — Т. 67, № 4. — С.62−64.
  70. .А. Параметры определения циркулирующих иммунных комплексов и специфичности ПЭГ-теста с использованием в качестве модели агрегированного IgG // Лабораторное дело. 1988. — № 1. — С 28−29.
  71. А.С., Матюшин Б. Н., Чебанов С. М., Решетняк В. И. Оценка холестаза по активности антиоксидантных ферментов и составу липопротеидов плазмы крови больных с патологией печени // Тер. архив. 1998. — Т.70, № 4. — С.40−42.
  72. Л.Д. Кислородозависимые процессы в клетке и ее функциональное состояние. -Москва, 1982. 302 с.
  73. Е.И., Гаврилюк Г. А., Мохова С. В. Влияние in vitro препарата БИТО, церулоплазмина, трансферрина, эссенциале на интенсивность процессов липид-ной пероксидации при термической травме // Вопр. мед. химии. 1996. — Т. 42, № 2.-С. 125−127.
  74. С.Г. Динамика содержания микроэлементов (Fe, Си, Zn) и металлопро-теидов при различных клинических проявлениях красной волчанки // Автореф. дисс. канд. мед. наук. Черновцы, 1970. — 18 с.
  75. К.А., Кибардин С. А. Иммобилизированные биопрепараты в медицине, -М.: Медицина, 1980. 125 с.
  76. Л.А. Иммобилизированные гранулированные антигены нуклеиновой, липидной и белковой природы с магнитными свойствами в иммунодиагностике системной склеродермии: автореф. дис. канд. мед наук. Волгоград, 1999. — 29 с.
  77. А.А., Лурье Б. Л., Самочалова Е. В. Активность некоторых антиоксидант-ных ферментов эритроцитов при анемиях у детей // Гематология и трансфузиоло-гия, — 1989.-№ 11.-С.53−55.
  78. .Н., Логинов А. С. Активные формы кислорода: цитотоксическое действие и методические подходы к лабораторному контролю при поражении печени. Обзор // Клинич. лаб. диагностика. 1996. — № 4. — С.51−53.
  79. Д.Н. Хроническое воспаление. М., 1991. — 271 с.
  80. Т.Б., Меграбян З. Б., Сидорова Е. В., Налбандян P.M. Моноклональные антитела к церулоплазмину и их использование для иммуноферментного анализа этого белка // Биохимия. 1990. — Т.55, №>2. — С.361−367.
  81. К.Л., Иванова С. М., Гусева Н. Г., Рязанцева Т. А. Аутоантитела при системной склеродермии // Научно-практическая конференция «Актуальные вопросы диагностики и лечения системных заболеваний соединительной ткани». -Тез. докл.- Москва, 1996. С. 49.
  82. Т.И. Биологические функции церулоплазмина и их дефицит при мутациях генов, регулирующих обмен меди и железа // Бюл. эксперим. биол. мед. -2000. Т.130, № 8. — С.124−133.
  83. Т.И., Завалишин И. А., Иванова-Смоленская И.А. и др. Активность церулоплазмина сыворотки крови при прогрессирующих заболеваниях центральной нервной системы // Лаб. дело. 1989. — № 11. — С. 12−16.
  84. Р.И., Станиславчук Н. А. Состояние оксидантной и антиоксидантной системы у больных ревматоидным артритом // Тер. архив. 1989. — № 6. — С. 121−123.
  85. В.А., Клевко В. А., Мухин В. Х., Азизова О. А. Состояние реакции пе-рекисного окисления липидов и а-токоферола у детей в ближайшем послеоперационном периоде // Вестн. АН СССР. 1988. — № 9. — С.56−61.
  86. К.А., Усатенко А. С., Бурмистров С. О., Яковлев А. С. Определение фер-ментативно-активного и иммунореактивного церулоплазмина в сыворотке крови человека // Лаб. дело. 1985. — № 7. — С.390−394.
  87. П.Я., Талыбов Ф. Ю., Николаев В. И. Состояние свободно-радикального окисления у больных ревматоидным артритом с анемией // Тер. архив. 1993.-№ 5.-С. 19−22.
  88. С.К., Сперанский А. И. Клиническое значение циркулирующих иммунных комплексов при системной склеродермии // Ревматология, 1984. № 2. — С. 48−50.
  89. В.Н. Клиническое значение определения активности церулоплазмина, хо-линэстеразы и их изоферментных спектров у больных ревматизмом и ревматоидным артритом. Дисс. к.м.н. — Волгоград. — 1988. — 185 с.
  90. М.В. Клинико-диагностическое значение исследования ферментов ан-тиоксидантной системы при системной красной волчанке и системной склеродермии: Автореф. дисс. к.м.н. Волгоград, 1995. — 28с.
  91. О.Н., Джус М. Б., Выговский В. П. Классификация, эпидемиология и этиопатогенез системной склеродермии (Обзор)/ Львов. Мед. институт. Львов, 1995. -7 с.
  92. Е.Л., Баранов А. А., Шилкина Н. П. Васкулиты и васкулопатии. Ярославль, 1999.-616 с.
  93. В. А., Астапенко М. Г. Клиническая ревматология. М., 1989. — 591 с.
  94. С.А., Гайцхоки B.C., Денежкина В. В. и др. Сравнительное изучение биосинтеза церулоплазмина в различных бесклеточных системах // Биохимия. 1987. -№ 1. — С.30−37.
  95. М.В. Иммунодиагностика и оценка эффективности санаторно-курортного лечения больных остеоартрозом на Геленджикском курорте с помощью магнитосорбентов на основе антигенов соединительной ткани // Дисс. к.м.н. Волгоград. -1998.- 117 с.
  96. Е.Г., Макар В. Р., Семилетова Н. В., Табилина И. В., Вакулова J1.A., Фесенко Е. Е. Участие антиоксидантов в регуляции клеточного иммунитета // Иммунология. 1998. — № 4. С.33−37.
  97. С.М. Патогенетическая терапия ревматоидного артрита в аспекте свобод-норадикальных и липидных механизмов воспаления // Автореф. дисс.. канд. мед. наук. Ярославль, 1993. — 20 с.
  98. С.М., Козлов Г. С., Широкова Л. Ю. Свободнорадикальные реакции при ревматоидном артрите // Ревматология. 1988. — № 4. — С.72−76.
  99. В.А. Клинико-диагностическое значение определения сывороточных аминооксидаз, каталазы и пероксидации липидов при РА, ДОА, ССД и СКВ // Автореф. Дисс.. канд. мед. наук. Волгоград, 1992. -20 с.
  100. Р.В. Иммунология. М.: Медицина, 1987. — 416 с.
  101. В.Г., Бердинских Н. К., Волощенко Ю. В. Экспериментальное обоснование применения в клинике ферментного препарата крови церулоплазмина // Вестник АМН СССР. — 1985. — № 1. — С.22−27.
  102. В.А., Иванова М. М., Кайнова А. С., Астахова Т. А. Гликозаминогликаны сыворотки крови в оценке степени активности процесса при системной красной волчанке // Ревматология. 1988. — № 2. — С.29−34.
  103. Н.Б., Осинская Л. Ф. Биологическая роль супероксиддисмутазы //
  104. Укр. биохим. журн. 1989. — № 2. — С. 14−27.
  105. Прудникова JI.3., Алекберова З. С., Насонов ЕЛ. и др. Роль антител к фосфолипи-дам в развитии тромботических осложнений и в акушерской патологии // Клиническая медицина. 1989. — № 6. — С. 59−63.
  106. JI.B., Вахарловский В. Г., Гайцхоки B.C. и др. Молекулярный дефект синтеза и созревания церулоплазмина при болезни Вильсона-Коновалова // Генетика. 1982. — № 5. — С.703−712.
  107. JI.B., Вербина И. А., Вахарловский В. Г. и др. Опыт выявления гетерози-гот по мутации Вильсона-Коновалова на основе исследования молекулярных форм церулоплазмина // Журн. невропатологии и психиатрии. 1989. — № 12. -С.14−18.
  108. Л.В., Вербина И. А., Денежкина В. В. и др. Некоторые свойства рецептора церулоплазмина, выделенного из мембран эритроцитов человека // Биохимия. -1990.-№ 12. С.2182−2189.
  109. Л.В., Алейникова Т. Д., Вербина И. А. и др. Биосинтез двух молекулярных форм церулоплазмина в печени крысы и их полярная секреция в кровоток и в желчь//Биохимия. 1993. -№ 12. — С. 1893−1901.
  110. Л.В., Сасина Л. К., Алейникова Т. Д., Гайцхоки B.C. Внутриклеточный церулоплазминподобный белок млекопитающих // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 1994. — № 1. — С.83−85.
  111. Л.В., Сасина Л. К., Алейникова Т. Д., Гайцхоки B.C. Взаимодействие церулоплазмина с рецептором плазматических мембран клеток CV-1 и его регуляция по типу обратной связи // Бюл. эксперим. биол. и медицины. 1995. — Т. 119, № 4.-С.417−420.
  112. Л.В., Сасина Л. К., Алейникова Т. Д., Захарова Е. Т., Гайцхоки B.C. Реконструирование пути межклеточного переноса пептидной части молекул церулоплазмина в организме млекопитающих // Биохимия. -1997. Т.62, № 7. — С.817−825.
  113. Ревматические болезни / Под ред. В. А. Насоновой, Н. В. Бунчука. М., 1997. — 519с.
  114. А.Р., Рослый И. М., Козлов А. В. и др. О роли церулоплазмина, трансферрина и перекисного окисления липидов при бактериальных поражениях центральной нервной системы // Бюлл. эксперим. биол. и медицины. 1988. — № 6. — С.672−674.
  115. Е.А., Басевич В. В., Ярополов А. И. Особенности взаимодействия церулоплазмина со специфическим рецептором эритроцитов человека // Биохимия.1988. -№ 2. С.317−321.
  116. E.JI., Северина О. Б., Басевич В. В. и др. Кинетические исследования оксидазной реакции церулоплазмина // Биохимия. 1986. — № 6. — С.1017−1022.
  117. E.JI., Скоробогатько О. В., Мжельская Т. И. и др. Защитное действие, оказываемое церулоплазмином человека на эритроциты при гепатоцеребральной дистрофии//Биохимия. 1989. -№ 10. — С. 1617−1622.
  118. И.Г., Агишева К. Н. Перекисное окисление липидов и состояние антиок-сидантной системы у больных ревматоидным артритом // Казан, мед. журн.1989.-№ 2.-С.95−99.
  119. К.В., Щербаков А. Б., Насонов Е. Л. и др. Антиэндотелиальные антитела при системной склеродермии и болезни Рейно // Тер. арх. 1995. — № 5. — С. 54−57.
  120. О.Л., Берлинских Н. К. Биологическая роль церулоплазмина и возможности его клинического применения. Обзор // Вопр. мед. химии. 1986. — № 5. -С.7−14.
  121. Свободные радикалы в биологии / Под ред. Фридовича. М., 1979. — 617 с.
  122. С., Кухаж Э., Бернацка К. Экспериментальные модели системной склеродермии // Ревматология. 1989. — № 3. — С. 36−47.
  123. О.Б., Басевич В. В., Ярополов А. И. Влияние рН на оксидазную активность церулоплазмина II Биохимия. 1987. — № 2. — С.232−239.
  124. В.П. Возможная роль активных форм кислорода в защите от вирусных инфекций//Биохимия. 1998. — Т.63, № 12. — С. 1691−1694.
  125. Л.Д., Сускова B.C. Модуляция иммунного ответа антиоксидантами: обзор // Хим.-фарм. журнал. 1989. — № 7. — С.773−784.
  126. А.Б., Бубнова В. И., Русаков В. И., Лазарев И. А., Черногубова Е. А. Активность церулоплазмина сыворотки крови при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки // Вестник хирургии имени Грекова. 1990. — Т. 145, № 12. -С.11−13.
  127. Д.И., Матулис А. А., Стрейкувене И. А. Использование реакции латекс агглютинации в пробирках для определения ревматоидного фактора в сыворотке больных ревматоидным артритом // Вопр. ревмат. 1977. — № 3. — С.43−45.
  128. М.Н., Гусева Н. Г. Особенности клинической картины ювенильной склеродермии // Научно-практическая конференция «Актуальные вопросы диагностики и лечения системных заболеваний соединительной ткани», — Тез. докл.-Москва, 1996. -С.55.
  129. Н.В., Гончарова В. А., Котенко Т. В. Метаболическая активность легких. -JL, 1987.- 166 с.
  130. Н.И., Серегин С. П., Волчегорский И. А. О роли определения церулоплазмина в лабораторной диагностике хронического простатита // Клин. лаб. диагностика. 1998. -№ 1. — С. 19−20.
  131. Тен Э.В. Экспресс-метод определения активности церулоплазмина в сыворотке крови // Лаб. дело. 1981. — № 6. — С.334−335.
  132. М. Иммобилизованные ферменты. М., 1983. — 156 с.
  133. Ю.Н., Макаров А. А. Анализ данных на компьютере. Москва: Финансы и статистика. — 1995. — 385 с.
  134. Н.Н., Баженова Л. К. Характер сердечных изменений при системной склеродермии у детей // Педиатрия. 1994. — № 3. — С. 43−46.
  135. Г. Иммунологические методы. М., 1987 — 472 с.
  136. P.M., Игнатьева Г. А., Сидорович И. Г. Иммунология. Москва, 2000. — 432с.
  137. С.И. Иммунодиагностика и оценка эффективности терапии системной склеродермии на основе иммобилизиованныз гранулированных антигенов соединительной ткани с магнитными свойствами: Дис.. канд. мед. наук. Волгоград, 1993. — 124с.
  138. JI.K., Заикина Н. А. О действии на каталазу имунных и нормальных сывороток // Вопр. мед. химии. 1975. — № 3. — С.258−263.
  139. А.Л., Воронина О. В., Гайцхоки B.C., Пашкин Е. А. Экспрессия гена церулоплазмина в органах млекопитающих по данным гибридизационного анализа с комплементарными ДНК-зондами // Молекуляр. биология. 1990. — Т.24, № 3. -С.657−662.
  140. О.Б. Характеристика иммунного статуса у больных системной склеродермией: Дис.. канд. мед. наук. Киев, 1985.
  141. Ahmed M.U., Frye Е.В., Thorpe S.R., Baynes J.W. NE -(carboxymethyl)lysine, a product of the chemical modification of proteins by methylglyoxal, increases with age in human lens proteins. // Biochem. J. 1997. — Vol.324. — P.565−570.
  142. Ake Lernmark. Autoimmune diseases: are markers ready for prediction? // J. Clin. Invest. 2001. — Vol. 108. — P. 1091−1096.
  143. Albert L.J., Inman R.D. Molecular mimicry and autoimmunity. // N. Engl. J. Med. -1999. Vol.341. — P.2068−2074.
  144. Amengual О., Atsumi Т., Khamashta М.А., Tinahones F., Hughes GRV. Autoantibodies against oxidized low-density lipoprotein in antiphospholipid syndrome // Br. J. Rheum. -1997. Vol.36. — P.964−968.
  145. Amento E.P. Immunologic abnormalities in scleroderma // Semin. Cutan. Med. Surg. -1998.-№ 17.-P.18−21.
  146. Ames PRJ, Alves J, Murat I, Isenberg DA, Nourooz-Zadeh J. Oxidative stress in systemic lupus erythematosus and allied conditions with vascular involvment // Rheumatology (Oxford). 1999. — Vol.38. — p.529−534.
  147. Ames P.R., Lupoli S., Alves J. The coagulation/fibrinolysis balance in systemic sclerosis: evidence for a haematological stress syndrome // Br. J. Rheumatol. 1997. — № 36. -P. 1045−1050.
  148. Aouffen M, Paquin J, De Grandpre E, Nadeau R, Mateescu MA. Deglycosylated ceru-loplasmin maintains its enzymatic, antioxidant, cardioprotective, and neuronoprotective properties. // Biochem. Cell. Biol. 2001. — Vol.79, № 4, — P.489−497.
  149. Arnett F.C., Reveille J.D., Goldstein R. Autoantibodies to fibrillarin in systemic sclerosis (scleroderma). An immunogenetic, serologic, and clinical analysis // Arthritis Rheum. 1996. — № 39. — P. 1151−1160.
  150. Artlett C.M., Welsh K.I., Black C.M., Jimenez S.A. Fetal-maternal HLA compatibility confers susceptibility to systemic sclerosis // Immunogenetics. 1998. — № 47. — P. 17−22.
  151. Artlett C.M., Black C.M., Briggs D.C., Stephens C., Welsh K.I. DNA allelic alterations within VNTR loci of scleroderma families // Br. J. Rheumatol. 1996. — № 35. -P.1216−1222.
  152. Aruoma OI. Nutrition and health aspects of free radicals and antioxidants. // Food. Chem. Toxicol. 1994. — Vol.32. — P.671−683.
  153. Atanasiu R.L., Stea D., Mateescu M.A. et al. Direct evidence of caeruloplasmin antioxidant properties. // Mol. Cell. Biochem. 1998. — Vol.189, № 1−2. — P.127−135.
  154. Atanasiu R.L., Dumoulin M.J., Chahine R. Antiarrytmic effects of ceruloplasmin during reperfusion in the ischemic isolated rat heart // Can. J. Physiol. Pharmacol. 1995. -Vol.73. -№ 9.-P. 1253−1261.
  155. Atanasiu R.L., Gouin L., Mateescu M.A. et.al. Class III antiarrytmic effects of ceruloplasmin on rat heart // Can. J. Physiol. Pharmacol. 1996. — Vol.74. — № 6. — P.652−656.
  156. Attieh Z.K., Mukhopadhyay C.K., Seshadri V., Tripoulas N.A., Fox P.L. Ceruloplasmin ferroxidase activity stimulates cellular iron uptake by a trivalent cation-specific transport mechanism. // J. Biol. Chem. 1999. — Vol.274, № 2. — P. 1116−1123.
  157. Baker M.S., Feigan J., Lowther D.A. Chondrocyte autooxidant defences: The roles of catalase and glutathione peroxidase in protection against H202 dependent inhibition of proteoglican biosynthesis // J. Rheum. 1988. — Vol. 15, № 4. — P.670−677.
  158. Bannister J.V., Bannister W.H., Hill H.A.O. et al. Does caeruloplasmin dismute superoxide? No // FEBS Lett. 1980. — Vol.118, № 1. — P.127−129.
  159. Bates E.J., Lowther D.A., Handley D.A. et al. Oxygen free radicals mediate an inhibition of proteoglycan synthesis in cultured articular cartilage. // Ann. Rheum. Dis. -1984. Vol.43, № 1. — P.462−469.
  160. Bell S.A., Du Clos T.W., Khursigara G., Picazo J.J., Rubin R.L. Autoantibodies to cryptic epitopes of C-reactive protein and other acute phase proteins in the toxic oil syndrome. // J. Autoimmun. 1995. — Vol.8, № 2. — P.293−303.
  161. Bell S.A., Faust H., Schmid A., Meurer M. Autoantibodies to C-reactive protein (CRP) and other acute-phase proteins in systemic autoimmune diseases. // Clin. Exp. Immunol. 1998. -Vol.113, № 3. — p.327−332.
  162. Bianchini A., Musci G., Calabrese L. Inhibition of endothelial nitric-oxide synthase by ceruloplasmin. //J. Biol. Chem. 1999. — Vol.274. — P.20 265−20 270.
  163. Bryan C., Howard Y., Brennan P., Black C., Silman A. Survival following the onset of scleroderma: results from a retrospective inception cohort study of the UK patient population // Br. J. Rheumatol. 1996. — № 35. -P.l 122−1126.
  164. Bunn C.C., Denton C.P., Shi-Wen X., Knight C., Black C.M. Anti-RNA polymerases and other autoantibody specificities in systemic sclerosis // Br. J. Rheumatol. 1998. -Vol. 37, № 1,-P. 15−20.
  165. Cappelli-Bigazzi M., Ambrosio G., Musci G. et al. Ceruloplasmin impairs endothelium-dependent relaxation of rabbit aorta. // Am. J. Physiol. 1997. — Vol.273. — P.2843−2849.
  166. Carr A.C., Winterbourn C.C. Oxidation of neutrophil glutathione and protein thiols by mye-loperoxidase-derived hypochlorous acid // Biochem. J. 1997. — Vol.327. — P.275−281.
  167. Carr A.C., McCall M.R., Frei B. Oxidation of LDL by myeloperoxidase and reactive nitrogen species reaction pathways and antioxidant protection // Atheroscler. Thromb. Vase. Biol. — 2001. — Vol.20. — P. 1716−1723.
  168. Casiola-Rosen L.A., Anhalt G., Rosen A. Autoantigens targeted in systemic lupus eryt-jematosus are clustered in two populations on surface structures of apoptotic keratino-cytes. //J. Exp. Med. 1994. — Vol. 179. — P. 1317−1330.
  169. Casiola-Rosen L.A., Anhalt G.J., Rosen A. DNA-dependent protein kinase is one of a subset of autoantigens specifically cleaved early during apoptosis. // J. Exp. Med. -1995.-Vol. 182.-P. 1625−1634.
  170. Casiola-Rosen L., Andrade F., Ulanet D., Wong W.B., Rosen A. Cleavage by Gran-zyme В is strongly predictive of autoantigen status: implications for initiation of autoimmunity. // J. Exp. Med. 1999. — Vol.190. — P.815−825.
  171. Cooke MS, Mistry N, Wood C, Herbert KE, Lunec J. Immunogenicity of DNA damaged by reactive oxygen species implications for anti-DNA antibodies in lupus. // Free Radic. Biol. Med. — 1997. — Vol.22., № 1−2. — P. 151−159.
  172. Cuzzocrea S., Caputi A.P., Zingarelli B. Peroxynitrite-mediated DNA strand breakage activates poly (ADP-ribose) synthetase and causes cellular energy depletion in carra-geenan-induced pleurisy. // Immunology. 1998. — Vol.93. — P.96−101.
  173. Daffada AA, Young SP. Coordinated regulation of ceruloplasmin and metallothionein mRNA by interleukin-1 and copper in HepG2 cells. // FEBS Lett. 1999. — Vol.457, № 2. -P.214−218.
  174. Daimon M, Yamatani K, Igarashi M, Fukase N, Kawanami T, Kato T, Tominaga M, Sasaki H. Fine structure of the human ceruloplasmin gene. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. — Vol.208, № 3. — P. 1028−1035.
  175. Dedon P.C., Plastaras J.P., Rouzer C.A., Marnett L.J. Indirect mutagenesis by oxidative DNA damage: Formation of the pyrimidopurinone adduct of deoxyguanosine by base propenal. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. — Vol.95. — P. l 1113−11 116.
  176. DeLeo F.R., Quinn M.T. Assembly of the phagocyte NADPH oxidase: molecular interaction of the oxidase proteins. // J. Leukoc. Biol. 1996. — Vol.60. — P.677−691.
  177. Denko C.W., Gabriel P. Serum proteins transferrin, ceruloplasmin, albumin, al-acid glycoprotein, a 1-antitrypsin — in rheumatic disorders. // J. Rheumatol. — 1979. — Vol.6, № 6. — P.664−672.
  178. Denko C.W., Gabriel P. Age and sex related levels of albumin, ceruloplasmin, alfa-1-antitrypsin, alfa-l-acid glycoprotein and transferrin // Ann. Clin. Lab. Sci. 1981. -Vol.2. — P.63−68.
  179. Douvas A. Does Scl-70 modulate collagen production in systemic sclerosis? // Lancet. -1988. Vol.2. — № 8609. — P. 475−477.
  180. Ehrenwald E, Chisolm GM, Fox PL. Intact human ceruloplasmin oxidatively modifies low density lipoprotein. // J. Clin. Invest. 1994. — Vol.93. — P. 1493−1501.
  181. Emery H. Pediatric scleroderma // Semin. Cutan. Med. Surg. 1998. — № 17. — P.41−47.
  182. Farver O., Bendahl L., Skov L.K., Pechti I. Human ceruloplasmin: intramolecular electron transfer kinetics and equilibration // J. Biol. Chem. 1999. — Vol.274, № 37. -P.26 135−26 140.
  183. Fortna R.R., Watson H.A., Nyquist S.E. Glycosyl phosphatidylinositol-anchored ceruloplasmin is expressed by rat Sertoli cells and is concentrated in detergent-insoluble membrane fractions. // Biol. Reprod. 1999. — Vol.61. — P. 1042−1049.
  184. Fox P.L., Mazumder В., Ehrenwald E., Mukhopadhyay C.K. Ceruloplasmin and cardiovascular disease // Free Radical. Biol. Med. 2000. — Vol.28, № 12. — P.1735−1744.
  185. Frieden E. Metal ions in biological system. New York, 1981. — P. 117−142.
  186. Furst Daniel E., Clements Philip J. Hypothesis for the pathogenesis of systemic sclerosis: /Pap./ Int. Symp. Hematopoiet. Stem cell Transplantat. Autoimmune Diseases, seat-tie, Wasch., Oct. 27,1995 // J. Rheumatol. 1997. — 24, Suppl. N 48. — P. 53−57.
  187. Gambhir J.K., Lali P., Jain A.K. Correlation between blood antioxidant levels and lipid peroxidation in rheumatoid arthritis. // Clin. Biochem. 1997. — Vol.30, № 4. — P.351−355.
  188. Generini S., Kahaleh В., Matucci-Cerinic M. Raynaud’s phenomenon and systemic sclerosis II Ann. Ital. Med. Int. 1996. -№ 11.- P.125−131.
  189. Genth E., Mierau R. Autoantibodies in systemic rheumatic disorders clinical and diagnostic relevance // Rev. Rhum. Engl. Ed. 1997. — Vol. 64, (10 Suppl.). — S.149−152.
  190. Gole M.D., Souza J.M., Choi I. et al. Plasma proteins modified by tyrosine nitration in acute respiratory distress syndrome. // Am. J. Physiol. Lung. Cell. Mol. Physiol. 2000. — Vol.278, № 5.-P.961−967.
  191. Gordon C., Salmon M. Update on systemic lupus erythematosus: autoantibodies and apoptosis. // Clin. Med. JRCPL. 2001. — Vol.1, № 1. — P.10−14.
  192. Greidinger E.L. Apoptosis in lupus pathogenesis // Frontiers in Bioscience 6. -2001. -November 1,-P. 1392−1325.
  193. Griffin S.V., Chapman P.Т., Lianos E.A., Lockwood C.M. The inhibition of myeloperoxidase by ceruloplasmin can be reversed by anti-myeloperoxidase antibodies // Kidney-Int. 1999. — Vol.55, № 3. — P.917−925.
  194. Gulbins E., Brenner В., Schlottmann K., Welsch J., Heinle H., Koppenhoefer U., Lin-derkamp O., Coggeshall M., Lang F. Fas-induced programmed cell death is mediated by a ras-regulated O2″ synthesis. // Immunology. 1996. — Vol.89. — P.205−212.
  195. Halliwell В., Gutteridge J.M. The antioxidants of human extracellular fluids. // Arch. Biochem. Biophys. 1990. — Vol.280. — P. 1−8.
  196. Halliway В., Gutteridge J.M.C., Cross C.E. Free radicals, antioxidants, and human disease: Where are we now? // J. Lab. Clin. Med. 1992. — Vol.114. — P.598−620.
  197. Harris Z.L., Gitlin J.D. Genetic and molecular basis for copper toxicity // Am. J. Clin. Nutr. -1996. Vol.63, № 5. — P. 836−841.
  198. Harvey G., Black C., Maddison P., McHugh N. Characterization of antinucleolar antibody reactivity in patients with systemic sclerosis and their relatives // J. Rheumatol. -1997. № 24 (3). — P.477−484.
  199. Haustein U.F. Raynaud-Phanomen und Sklerodermie // Hautarzt. 1996. — № 47. -P.336−340.
  200. Herrick A.L., Clark S. Quantifying digital vascular disease in patients with primary Raynaud’s phenomenon and systemic sclerosis // Ann. Rheum. Dis. 1998. — № 57. -P.70−78.
  201. Herron G.S., Romero L.I. Vascular abnormalities in scleroderma // Semin. Cutan. Med. Surg.- 1998.-№ 17.-P.12−17.
  202. Hietarinta M., L. assila O. Clinical significance of antinuclear antibodies in systemic rheumatic diseases // Ann. Med. 1996. -№ 28. -P.283−291.
  203. Hilliquin P. Utilisation et interpretation de la srologie antinucleare // Concours med. -1995. -№ 7. -P.491−495.
  204. Hill M.B., Phipps J.L., Cartwright R.J. Antibodies to membranes of endothelial cells and fibroblasts in scleroderma // Clin. Exp. Immunol. 1996. — № 106. — P.491−497.
  205. Hippeli S., Elstner E.F. Transition metal ion-catalyzed oxygen activation during pathogenic processes. // FEBS Lett. 1999. — Vol.443. — P. 1−7.
  206. Hiraoka W., Vazquez N., Nieves-Neira W., Chanock S.J., Pommier Y. Role of oxygen radicals generated by NADPH oxidase in apoptosis induced in human leukemia cells // J. Clin. Invest. 1998,-Vol.102. — P. 1961−1968.
  207. Hitraya E.G., Jimenez S.A. Transcriptional activation of the alpha 1(1) procollagen gene in systemic sclerosis dermal fibroblasts. Role of intronic sequences // Arthritis Rheum. -1996.-№ 39.-P. 1347−1354.
  208. Hiyamuta S., Ito K. Monoclonal antibody against the active site of caeruloplasmin and the ELISA system detecting active caeruloplasmin // Hybridoma. 1994. — Vol.13, № 2. — P.139−141.
  209. Holmberg C.G., Laurell C.B. Investigations in serum cooper. III. Caeruloplasmin as an enzyme// Acta Chem. Scand. 1951. — Vol.5. -P.476−480.
  210. Holmberg C.G., Laurell C.B. Investigations in serum cooper. II. Isolation of the cooper-containing protein and the description of some of its properties // Acta Chem. Scand. -1948. Vol.2. — № 6. — P.550−556.
  211. International Conference on Systemic Sclerosis' Pathogenesis, clinical features and treatment. Montecatini Terme, Italy, 22−26 March, 1998 // Clin. Exp. Rheumatol. -1998. № 16. — P.357−388.
  212. Jacobsen S., Halberg P., Ullman S. Clinical features and serum antinuclear antibodies in 230 Danish patients with systemic sclerosis // Br. J. Rheumatol. 1998. — № 37. — P.39−45.
  213. Jakab L., Feher J. Serum glycoproteids in connective-tissue diseases and other pathologic conditions. //ActaMed. Acad. Sci. Hung. 1973. — Vol.30, № 3. -P.219−225.
  214. Jakab L., Pozsonyi Т., Feher J. Serum glycoproteins in autoimmune diseases. // Acta Med. Acad. Sci. Hung. 1976. — Vol.33, № 2. -P.161−169.
  215. Jarzabek-Chorlzelska V., Blaszczyk M., Kolfcinska-Strasz Z. et al. Are АСА and Scl-70 antibodies mutuale exclusive? // Brit. J. Dermatol. 1990. — Vol.122. — P. 201−208.
  216. Jimenez S.A., Hitraya E., Varga J. Pathogenesis of scleroderma. Collagen. // Rheum. Dis. Clin. North. Am. 1996. — № 22. — P.647−674.
  217. Johnson T.M., Yu Z.X., Ferrans V.J., Lowenstein R.A., Finkel T. Reactive oxygen species are downstream mediators of p53-dependent apoptosis. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — Vol.93. — P. 11 848−11 852.
  218. Juan S.H., Aust S.D. Studies on the interaction between ferritin and ceruloplasmin. // Arch. Biochem. Biophys. 1998. — Vol.355, № 1. — P.56−62.
  219. Kane G.C., Varga J., Conant E.F. Lung involvement in systemic sclerosis (scleroderma): relation to classification based on extent of skin involvement or autoantibody status // Respir. Med. 1996. — Vol.90, № 4. — P.223−230.
  220. Kawaguchi Tefsuo, Noji Shiro, Uda Taizo et. al. A monoclonal antibody against COOH-terminal peptide of human liver manganese superoxide dismutase // J. Biol. Chem. 1989. — № 10. — P. 5762−5767.
  221. Kettritz R, Falk RJ, Jennette JC, Gaido ML. Neutrophil superoxide release is required for spontaneous and FMLP-mediated but not for TNFa-mediated apoptosis // J. Am. Soc. Nephrol. 1997. — Vol.8, № 7. — P.1091−1100.
  222. KlebanofF S.J. Bactericidal effect of Fe21, ceruloplasmin, and phosphate. // Arch. Biochem. Biophys. 1992. — Vol.295. — P.302−308.
  223. Kleinveld H.A., Swaak A.J.G., Hack C.E., Koster J.F. Interactions betweer Oxygen Free Radicals and proteins // Scand. J. Rheumatology. 1989. — Vol.18. — P.341−352.
  224. Klomp L.W., Farhangrazi Z.S., Dugan L.L., Gitlin J.D. Ceruloplasmin gene expression in the murine central nervous system // J. Clin. Invest. 1996. — Vol.98, № 1. — P.207−215.
  225. Klomp L.W., Gitlin J.D. Expression of the ceruloplasmin gene in the human retina and brain: implications for a pathogenic model in aceruloplasminemia // Hum. Mol. Genet.- 1996. Vol.5, № 12. — P. 1989−96.
  226. Knobl P, Lechner K. Acquired factor V inhibitors. // Baillieres Clin Haematol, 1998, -Vol.11, N.2, — p.305−318.
  227. Ko!b G. Der rationelle Einsatz der Labordiagnostik bei rheumatischen Erkrankungen // MTA. 1995. — V.10. — № 3. — S. 242−248.
  228. Koschinsky ML, Funk WD, van Oost BA, MacGillivray RT. Complete cDNA sequence of human preceruloplasmin. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. — Vol.83, № 14. -P.5086−5090.
  229. Kouoh Elombo F., Radosevich M., Poulle M. et al. Purification of human ceruloplasmin as a by-product of CI-inhibitor. // Biol. Pharm. Bull. 2000. — Vol.23, № 12. — P. 14 061 409.
  230. Kuroda K., Shinkai H. Decorin and glycosaminoglycan synthesis in skin fibroblasts fiom patients with systemic sclerosis // Arch. Dermatol. Res. 1997. — № 289. — P.481−485.
  231. Kubota T, Watanabe N, Kanai Y, Stollar BD. Enhancement of oxidative cleavage of DNA by the binding sites of two anti-double-stranded DNA antibodies. // J. Biol. Chem.- 1996. Vol. 271, № 11. — P.6555−6561.
  232. Le Roy E.C. Systemic sclerosis. A vascular perspective // Rheum. Dis. Clin. North. Am. 1996. — № 22. — P.675−694.
  233. Le Roy E.C., Black C., Fleischmayer R. Et al. Scleroderma (systemic sclerosis): classification, subsets and pathogenesis // J. Rheumatol. 1988. — Vol. 15. — P. 202−205.
  234. Linder M.C., Wooten L., Cerveza P., Cotton S., Shulze R, Lomeli N. Copper transport. // Am. J. Clin. Nutr. 1998. — Vol.67. — P.965−971.
  235. Liochev S.I., Fridovich I. The role of superoxide in the production of hydroxyl radical: In vitro and in vivo. // Free Radical. Biol. Med. 1994. — Vol.16. — P.29−33.
  236. Louro M.O., Cocho J.A., Mera A., Tutor J.C. Immunochemical and enzymatic study of ceruloplasmin in rheumatoid arthritis. // J. Trace. Elem. Med. Biol. 2000. — Vol.14, № 3. -P.174−178.
  237. Lunec J., Dormandy T.L. Fluorescent lipid peroxidation product in synovial fluid // Clin. Sci. 1979. — Vol.56. -P.53−59.
  238. Luft F.C. When connective tissues lay it on a bit too thick: systemic sclerosis, autoantibodies, and fibrous tissue proliferation // J. Mol. Med. 1998. — Vol.76, № 1. — P. 1−2.
  239. Malia R.G., Greaves M., Rowlands L.M. et al. Anticardiolipin antibodies in systemic sclerosis: immunological and clinical assotiations // Clin. Exp. Immunol. 1988. -Vol.73.-P. 456−460.
  240. Manable Т., Nanabe N., Hiromi K., Hatano H. Kinetic studies of ceruloplasmin azide interaction // FEBS Letters. — 1971. — Vol. 16, N.3. — P.201−203.
  241. Mannik M., Merrill C.E., Wener M.H. Antibodies to human myeloperoxidase in glomerular immune deposits of systemic lupus erythematosus. // Lupus. 2000. — Vol.9, № 8. -P.607−613.
  242. Marnett L.J., Burcham P.C. Endogenous DNA addicts: Potential and paradox. // Chem. Res. Toxicol. 1993. — Vol.6. — P.771−785.
  243. Mascart-Lemone F., Lambrechts A. Interet clinique de la recherche des autoanticorps dans les connectives et les vasculites // Rev. Med. Bruxelles. 1994. — V.15, № 2. -P.71−75.
  244. Matei I. The role of cytokines in the pathogenesis of autoimmune processes in some rheumatic diseases // Rom. Arch. Microbiol, and Immunol. 1993. — Vol.52. — № 3. -P.157−164.
  245. Mayes M.D. Classification and epidemiology of scleroderma // Semin. Cutan. Med. Surg. 1998. — № 17. -P.22−26.
  246. Mayes M.D. Epidemiology of systemic sclerosis and related diseases // Curr. Opin. Rheumatol. 1997. — № 9. — P.557−561.
  247. Mayes M.D. Scleroderma epidemiology // Rheum. Dis. Clin. North. Am. 1996. -№ 22.-P.751−764.
  248. Mazumder B, Fox PL. Delayed translational silencing of ceruloplasmin transcript in gamma interferon-activated U937 monocytic cells: role of 39 untranslated region. // Mol. Cell. Biol. 1999. — Vol.19. — P.6898−6905.
  249. Mazumder B, Mukhopadhyay CK, Prok A, Cathcart MK, Fox PL. Induction of ceruloplasmin synthesis by IFN-y in human monocytic cells. // J. Immunol. 1997. -Vol.159. — P. 1938−1944.
  250. Medda R., Calabrese L., Musci G., Padiglia A., Floris G. Effect of ceruloplasmin on 6-hydroxydopamine oxidation. // Biochem. Mol. Biol. Int. 1996. — Vol.38. — P.721−728.
  251. Merkel P.A., Chang Y., Pierangeli S.S., Convery K. The prevalence and clinical associations of anticardiolipin antibodies in a large inception cohort of patients with connective tissue diseases// Am. J. Med. 1996. — Vol.101, № 6. -P.576−583.
  252. Middleton R.B., Linder M.C. Synthesis and turnover of ceruloplasmin in rats treatedwith 17p-estradiol. // Arch Biochem Biophys. 1993. — Vol.302. — P.545−549.
  253. Miyajima H., Takahashi Y., Serizawa M., Kaneko E., Gitlin J.D. Increased plasma lipid peroxidation in patients with aceruloplasminemia. // Free Radic. Biol. Med. 1996. -Vol.20.-P.757−760.
  254. Miyata Т., Wada Y., Cai Z. et al. Implication of an increased oxidative stress in the formation of advanced glycation end products in patients with end-stage renal failure. // Kidney Int. 1997. — Vol.51. — P. 1170−1181.
  255. Monneaux F., Muller S. Key sequences involved in the spreading of the systemic autoimmune response to spliceosomal proteins. // Scand. J. Immunol. 2001. — Vol.54. -P.45−54.
  256. Morel Y, Barouki R. Repression of gene expression by oxidative stress // Biochem. J. -1999. Vol.342. — P.481−496.
  257. Motie M., Brockmeier S., Potempa L.A. Binding of model soluble immune complexes to modified C-reactive protein. // J. Immunol. 1996. — Vol.156. — P.4435−4441.
  258. Mukhopadhyay CK, Attieh ZK, Fox PL. Role of ceruloplasmin in cellular iron uptake. // Science. 1998. — Vol.279, № 5351. -P.714−717.
  259. Murphy ME, Lindley PF, Adman ET. Structural comparison of cupredoxin domains: domain recycling to construct proteins with novel functions. // Protein. Sci. 1997. -Vol.6, № 4.-P.761−770.
  260. Musci G., Bonaccorsi di Patti M.C., Fagiolo U., Calabrese L. Age-related changes inhuman ceruloplasmin. Evidence for oxidative modifications // J. Biol. Chem. 1993. -Vol.268, № 18. -P.13 388−13 395.
  261. Nishioka K., Katayama I., Kondo H. Epidemiological analysis of prognosis of 496 Japanese patients with progressive systemic sclerosis (SSc). Scleroderma Research Committee Japan. // J. Dermatol. 1996. — № 23. — P.677−682.
  262. Okano Y. Antinuclear antibody in systemic sclerosis (scleroderma) // Rheum. Dis. Clin. North. Am. 1996. -№ 22. -P.709−735.
  263. Osaki S., Johnson D.A., Frieden E. The possible significance of the ferrous oxidase activity of ceruloplasmin in normal human serum // J. Biol. Chem. 1966. — Vol.241, № 12. -P.2746−51.
  264. Over K.E., Bucknall R.C. Regression of skin changes in a patient with systemic sclerosis following treatment for bacterial overgrowth with ciprofloxacin // Br. J. Rheumatol.- 1998. Vol. 37, № 6. — P.696.
  265. Pall A.A., Wikes M., Adu D. et. al. ANCA induces nitric oxide syntesis in human neutrophils // Clin. Exp. Immunol. 1995. — Suppl. 111. — P.35.
  266. Pan Y., Katula K., Fallia M.L. Expression of ceruloplasmin gene in human and rat lymphocytes // Biochim. Biophys. Acta. 1996. — Vol.1307, № 2. -P.233−238,
  267. Pan Y., Fallia M.L. Differential up-regulation of ceruloplasmin gene expression in rat immune tissues during experimental inflammation. // Nutr. Res. 1998. — Vol.18, № 2.- P.273−282.
  268. Park Y.S., Suzuki K., Taniguchi N., Gutteridge J.M. Glutathione peroxidase-like activity of caeruloplasmin as an important lung antioxidant. // FEBS Lett. 1999. — Vol.458, № 2.-P. 133−136.
  269. Patel B.N., Dunn R.J., David S. Alternative RNA splicing generates a glycosylphos-phatidylinositol-anchored form of ceruloplasmin in mammalian brain. // J Biol. Chem.2000. Vol.275, № 6. -P.4305−4310.
  270. Patel Т., Gores G. Inhibition of bile-salt-induced hepatocyte apoptosis by the antioxidant lazaroid U83836E. // Tox. Appl. Pharm. 1997. — Vol.142. — P. 116−118.
  271. Pemberton S, Lindley P, Zaitsev V, Card G, Tuddenham EG, Kemball-Cook G. A molecular model for the triplicated A domains of human factor VIII based on the crystal structure of human ceruloplasmin. // Blood. 1997. — Vol.89, № 7. — P.2413−2421.
  272. Phelps D.T., Ferro T.J., Higgins P.J., Shankar R" Parker D.M., Johnson M. TNF-ainduces peroxynitrite-mediated depletion of lung endothelial glutathione via protein kinase C. // Am. J. Physiol. 1995. — Vol.269. — P. L551-L559.
  273. Picillo U., Migliaresi S., Marcialis M.R. Clinical setting of patients with systemic sclerosis by serum autoantibodies // Clin. Rheumatol. 1997. — № 16. — P.378−383.
  274. Plonka A., Metodieva D., Zgirski A. et al. ESR evidence of superoxide radical dismuta-tion by human ceruloplasmin // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980. — Vol.95. -N.3. -P.978−84.
  275. Pollard K.M., Reimer G., Tan E.M. Autoantibodies in scleroderma // Clin. Exp. Immunol. 1988. — Vol.7.-P.57−62.
  276. Polyak K., Xia Y., Zweier J.L., Kinzler K.W., Vogelstein B. A model for p53-induced apoptosis. // Nature. 1997. — Vol.389. — P.300−305.
  277. Ravin H.A. An Improved colorimetric enzymatic assay of ceruloplasmin // J. Lab. Clin. Med. -1961. Vol.58. -P.161−168.
  278. Reiter R.J., Tan D., Osuna C., Gitto E. Actions of Melatonin in the Reduction of Oxidative Stress И J. Biomed. Sci. 2000. — Vol.7. — P.444−458.
  279. Rodevand E., Skomsvoll J.F., Ostensen M. Systemisk sklerose. Et utrednings og kontroll program//Tidsskr. Nor. Laegeforen. -1997. Sep. 20- № 117 (22). -P.3221−3223.
  280. Rosei M.A., Foppoli C., Wang X.T., Coccia R., Mateescu M.A. Production of melaninsby ceruloplasmin. // Pigment. Cell. Res. 1998. — Vol.11, № 2. — P.98−102.
  281. Rosen A., Casiola-Rosen L. Autoantigens as substrates for apoptotic proteases: implication for the pathogenesis of systemic autoimmune disease. // Cell. Death. Differ. 1999. -VoL6.-P.6−12.
  282. Rosen A., Casciola-Rosen L., Wigley F. Role of metal-catalyzed oxidation reactions in the early pathogenesis of scleroderma // Curr. Opin. Rheumatol. 1997. — № 9. — P.538−543.
  283. Roshan В., Wenger J., Abdou N.I. C-ANCA in Wegener’s granulomatosis sera upregu-lates ICAM-1 and superoxide production in the presence of TNF-alpha by normal neutrophils // Arthr. and Rheum. 1996. — Suppl.39. — P.40.
  284. Roxborough H.E., Millar C.A., Young I.S. Carbamylation inhibits the ferroxidase activity of caeruloplasmin // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. — Vol.214, № 3. -P. 1073−1078.
  285. Saenko E.L., Skorobgat’ko O.V., Tarasenko P. et al. Modulatory effects of ceruloplasmin on lymphocytes, neutrophils and monocytes of patients with altered immune status. // Immunol. Invest. 1994. — Vol.23, № 2. — P.99−114.
  286. Saenko E.L., Skorobogat’ko O.V., Yaropolov A.I. Immunoenzyme determination of total serum ceruloplasmin. Application to Wilson disease. // Biochem. Int. 1991. -Vol.23, № 5. -P.819−824.
  287. Salgo M.G., Bermudez E., Squadrito G., Pryor W. DNA damage and oxidation of thiols peroxynitrite causes in rat thymocytes. // Arch. Biochem. Biophys. 1995. — Vol.322. -P.500−505.
  288. Sasaki Т., Hori H., Arai K., Hattori S., Nagai Y. Effects of a factor derived from polymorphonuclear leukocytes on the growth and collagen metabolism in normal and scleroderma skin fibroblast cultures // J. Dermatol. Sci. 1996. -№ 11, — P.10−18.
  289. Segal A.W., Abo A. The biochemical basis of the NADPH oxidase of phagocytes. //
  290. Trends Biochem Sci. 1993. — Vol. 18. — P.43−47.
  291. Segelmark M., Persson В., Hellmark Т., Wieslander J. Binding and inhibition of myeloperoxidase (MPO): a major function of ceruloplasmin? // Clin. Exp. Immunol. 1997. -Vol.108, № 1,-p. 167−174.
  292. Seibold J. R. Scleroderma. In: Textbooc of Rheumatology, ed. By Kelley W.N., Harris E.D., Ruddy Sh., Siege S.B. — Philadelphia. — 1993. — P. 1113−1143.
  293. Senecal J.L., Fritzler M.J. Anti-centromere antibody profiles in scleroderma patients: Pap. Annu. Meet. Vancouver, Sept. 9- 13, 1993: Abstr. /Can. Sol. Clin. Invest // Clin. And Invest. Med. 1993. — 16, № 4 Suppl. — P.135.
  294. Sergeev A.G., Pavlov A.R., Revina A. A., Yaropolov A.I. The mechanism of interaction of ceruloplasmin with ceruloplasmin with superoxide radicals // Int. J. Biochem. 1993. -Vol.25, № 11.-P.1549−1554.
  295. Sharma J.N., Buchanan W.W. Pathogenetic responses of bradykinin system in chronic inflammatory rheumatoid disease // Exp. and Toxicol. Pathol. 1994. -Vol.46. — № 6. -P.421−433.
  296. Sharonov B.P., Govorova N.Ju., Lyzlova S.N. Serum protein degradation by hypochlorite. //Biochem. Int. 1989. — Vol.19, № 1. -P.27−35.
  297. Shingu M., Nobunaga M. Chemotactic activity generated from the fifth component of component by hydrogen peroxide // Amer. J. Pathol. 1984. — Vol. 117. — P.35−40.
  298. Shoenfeld Y" Grunebaum E., Laufer M., Zurgil N. Anti-topoisomerase-I and clinical findings in systemic sclerosis (scleroderma) // Isr. J. Med. Sci. 1996. — Vol.32, № 7. -P.537−542.
  299. Silman A.J., Newman J. Epidemiology of systemic sclerosis // Curr. Opin. Rheumatol. -1996. № 8.-P.585−589.
  300. Silverman L.M., Christenson R.H. Amino acids and proteins. / In: С A Burtis and ER
  301. Ashwood, (Eds.) / Tietz textbook of clinical chemistry. 2nd ed., 1994. — P.710−711.
  302. Sollberg S., Krieg T. New aspects in scleroderma research // Int. Arch. Allergy. Immunol. -1996. -№ 111, — P.330−336.
  303. Soszynski M., Bartosz G. Effect of peroxynitrite on erythrocytes. // Biochim. Biophys. Acta. 1996. — Vol. 1291. — P. 107−114.
  304. Squez-Vivar J.V., Santos A.M., Junqueira V.B.C., Augusto O. Peroxynitrite-mediated formation of free radicals in human plasma: EPR detection of ascorbyl, albumin-thiyl and uric acid-derived free radicals // Biochem. J. 1996. — Vol.314. — P.869−876.
  305. Spencer-Green G., Alter D., Welch H.G. Test performance in systemic sclerosis: anti-centromere and anti-Scl-70 antibodies // Am. J. Med. 1997. — Vol. 103, № 3. — P.242−248.
  306. Spira D.J., Porras A.C., Solomon E.J. et al. X-ray absorption studies of laccase and ceruloplasmin//Inorg. Chem. Acta. 1983. — Vol.79, № 1−6. — P. 131−132.
  307. Swain J.A., Darley-Usmar V., Gutteridge J.M. Peroxynitrite releases copper from caeru-loplasmin: implications for atherosclerosis // FEBS Lett. 1994. — Vol.342, № 1. — P.49−52.
  308. Systemic sclerosis: current pathogenetic concepts and future prospects for targeted therapy clinical conference. // Lancet. 1996. — № 25. -P. 1453−1458.
  309. Tajima K., Kawanami Т., Nagai R., Horiuchi S., Kato T. Hereditary ceruloplasmin deficiency increases advanced glycation end products in the brain. // Neurology. 1999. -Vol.53, № 3.-P.619−622.
  310. Takahashi N., Ortel T.L., Putnam F.W. Single-chain structure of human ceruloplasmin: the complete amino acid sequence of the whole molecule. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1984, — Vol.81. -P.390−394.
  311. Tan E.M., Feltkamp Т.Е., Smolen J.S., Butcher B. Range of antinuclear antibodies in «healthy» individuals // Arthritis Rheum. 1997. — Vol.40, № 9. — p. 1601 -1611
  312. Thannickal VJ, Fanburg BL. Reactive oxygen species in cell signaling. // Am. J. Physiol. 2000. — Vol.279. — P. 1005−1028.
  313. Torsdottir G" Kristinsson J., Gudmundsson G. et. al. Copper, ceruloplasmin and superoxide dismutase in amyotrophic lateral sclerosis // Pharmacol Toxicol. 2000. -Vol.87. — P. 126−130.
  314. Toyokuni S. Reactive oxygen species induced molecukar damage and its application in pathology. // Pathology Int. — 1999. -Vol.49, № 2. — P.91−102.
  315. Uchida K" Sakai K" Itakura K" Osawa Т., Toyokuni S. Protein modification by lipid peroxidation products: formation of malondialdehyde-derived N-(2-propenal)Lysine in proteins // Arch Biochem Biophys. 1997, — Vol.346. — P.45−52.
  316. Van Eden M.E., Aust S.D. Intact human ceruloplasmin is required for the incorporation of iron into human ferritin // Arch Biochem Biophys. 2000. — Vol.381 — P. 119−126
  317. Villoutreix BO, Dahlback B. Structural investigation of the A domains of human blood coagulation factor V by molecular modeling. // Protein. Sci. 1998. — Vol.7, № 6. -P.1317−1325.
  318. Vulpe C D., Packman S. Cellular copper transport // Annu Rev Nutr. 1995. — Vol.15. — P.293−322.
  319. Wade J.P., Sack В., Schur P.H. Anticentromere antibodies clinical correlates // J. Rheumatol. — 1988. — Vol.15. — P.1759−1763.
  320. Walker F.J., Fay P.J. Characterization of an interaction between protein С and ceruloplasmin //J. Biol. Chem. 1990. — Vol.265, № 4. — P. 1834−1836.
  321. Washington Manual of Medical Therapeutics / S.N. Ahya, K. Flood, S. Paranjothi
  322. Eds.) / 30th ed. 2001. — 630 p.
  323. Weidner S., Neupert W., Goppelt-Struebe M., Rupprecht H.D. Antineutrophil cytoplasmic antibodies induce human monocytes to produce oxygen radicals in vitro // Arthritis. Rheum. -2001. Vol.44, № 7. -P. 1698−1706.
  324. Weijer C., Dickens В., Meslin E.M. Bioethics for clinicians: 10. Research ethics. // CMAJ. 1997. — Vol.156. — P. 1153−1157.
  325. White B. Immunopathogenesis of systemic sclerosis // Rheum. Dis. Clin. North. Am. -1996.-№ 22.-P.695−708.
  326. Wiik A., Brimnes J., Heegaard N.H. Distinct differences in autoantigen specificity of anti-neutrophil cytoplasm antibodies in systemic vasculitides and other inflammatory diseases. // Isr. Med. Assoc. J. 1999. — Vol. 1, № 1. — P.4−7.
  327. Winchester RJ, Peterson KS. Systemic Lupus Erythematosus: Pathogenesis / In W.J. Koopman (Ed.) / Arthritis and Allied Conditions, 14th ed. 2001. — P. 1360−1376.
  328. Winrow V.R., Winyard P.G., Morris C.J., Blake D.R. Free radicals in inflammation: second messengers and mediators of tissue destruction. // Br. Med. Bull. 1993. -Vol.49. — P.506−522.
  329. Winyard P.G., Hider R.C., Brailsford S" Drake A.F., Lunec J., Blake D.R. Effects of oxidative stress on some physiochemical properties of caeruloplasmin. // Biochem. J. -1989. Vol.258, № 2. — P.435−445.
  330. Xu S., Denton C.P., Holmes A., Dashwood M.R., Abraham D.J., Black C.M. Endo-thelins: effect on matrix biosynthesis and proliferation in normal and scleroderma fibroblasts//J. Cardiovasc. Pharmacol. 1998. -№ 31, Suppl 1. — S.360−363.
  331. Yakes F.M., Houten B.V. Mitochondrial DNA damage is more extensive and persists longer than nuclear DNA damage in human cells following oxidative stress // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — Vol.94. -P.514−519.
  332. Yoshida К., Kaneko K" Miyajima H" Tokuda Т., Nakamura A., Kato M" Ikeda S Increased lipid peroxidation in the brains of aceruloplasminemia patients. // J. Neurol. Sci. 2000. — Vol. 175, № 2. — P.91−95.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!