Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Роль генетических и средовых факторов в детерминации количественного содержания основных белков мембран эритроцитов человека

Диссертация: Роль генетических и средовых факторов в детерминации количественного содержания основных белков мембран эритроцитов человека
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Оценка экспрессии генов, детерминирующих мембранные белки эритроцитов проводилась по анализу количественного содержания основных белковых фракций. При этом было установлено, что довольно выраженная генетическая детерминированность количественного содержания характерна для основных цитоскелет-ных белков мембраны эритроцита (коэффициент генетической детерминации > 50%). В частности, это касается… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК УСЛОВНЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • ВВЕДЕНИЕ
  • Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Некоторые проблемы функционирования эритрона и экспрессии генов в эритроцитах человека
    • 1. 2. Характеристика структурно-функциональной организации основных мембранных белков эритроцитов
  • Глава II. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 1. 1. Материал исследования
    • 1. 2. Методы исследования
  • РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ

Глава III. Количественное содержание основных белков мембран эритроцитов человека и многомерный анализ их взаимного варьирования II 1.1. Количественная характеристика белкового спектра мембран эритроцитов человека и ее сравнительный анализ среди родственников I степени родства. 52−58 II 1.2. Основные закономерности взаимного варьирования количественного содержания белков мембран эритроцитов человека и сравнительный анализ матриц множественных корреляций среди родственников

I степени родства. 59

II 1.3. Обсуждение. 71

Глава IV. Роль генетических и средовых факторов в формировании фенотипических дисперсий количественного содержания основных белков мембран эритроцитов человека.

IVЛ. Анализ коэффициентов внутрисемейных корреляций по количественному содержанию основных белков мембран эритроцитов человека. 77

IV.2. Компонентное разложение фенотипических дисперсий количественного содержания основных мембранных белков эритроцитов человека. 85

IV.3. Обсуждение. 90

Глава V. Вклад генетических и средовых факторов в детерминацию количественного содержания белкового спектра мембран эритроцитов человека V.l. Вклад генетических факторов в детерминацию количественного содержания основных мембранных белков эритроцитов человека.94

У.2. Роль средовых факторов в обеспечении контроля за количественным содержанием отдельных белков мембран эритроцитов человека .102

У.З. Обсуждение .109

Роль генетических и средовых факторов в детерминации количественного содержания основных белков мембран эритроцитов человека (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

В последние годы интенсивное развитие мембранологии способствовало решению ряда важнейших проблем биологии и медицины, связанных с изучением физиологической активности клеток. При этом своими успехами она в значительной степени обязана прежде всего исследованиям мембран эритроцитов [8,13,49,76].

Цитоплазматические мембраны эритроцитов человека играют ключевую роль в обеспечении и регуляции физиологической активности этих клеток [11,30,761. Выполнение ими своих важнейших для организма функций обеспечивается довольно сложной структурной организацией, важнейшим компонентом которой являются белки [33,34,199,200]. Использование современных биохимических методов позволило к настоящему времени выделить практически все основные мембранные белки эритроцитов и описать множество минорных белков [31,190,207,2161. Известно, что белковые компоненты эритроцитарных мембран тесно взаимосвязаны друг с другом и изменение количественного или качественного состава одного или группы из них могут приводить к различным функциональным нарушениям мембран и клеток в целом, сказывающихся на благополучии всего организма. Об этом свидетельствуют данные о вовлеченности клеточных мембран и, в частности, их белкового спектра в патогенез целого ряда наследственных заболеваний ['1,7,20,47,50,52,53,1521. Причинами, обусловливающими возникновение дефектов структуры мембран эритроцитов могут быть не только мутации генов, детерминирующих отдельные мембранные белки [63,121], но и нарушения их экспрессии на различных этапах потока информации, включая и посттрансляционные модификации [2,45].

Поэтому изучение проблем функционирования и генетического контроля за формированием функционально-активных белковых структур мембран эритроцитов человека представляет особую ценность. Ее значимость возрастает в связи с вовлеченностью этих процессов в патогенез целого ряда наследственных и муль-тифакториальных заболеваний и необходимостью поиска способов их лечебной коррекции на клеточном уровне [23,79].

Современные данные свидетельствуют, что мембранные белки эритроцитов человека являются продуктами экспрессии генов, выраженность которых определяется биохимическими и молекуляр-но-генетическими процессами регуляции их биосинтеза от пре-транскрипционных до посттрансляционных этапов. Для большинства мембранных белков эритроцитов установлены их аминокислотные последовательности, выяснены места локализации генов, детерминирующих эти белки [17,31,190,222,225]. В то же время, в научной литературе не получили должного освещения проблемы, связанные с соотносительной ролью наследственных и средовых факторов в этом многостадийном процессе. Остаются открытыми вопросы генетической детерминации самой экспрессии генов белков, проявляющиеся в их количественной представительности в мембранах эритроцитов. Это, а также объективная потребность дальнейшего углубления и развития представлений о регуляции функционирования единиц транскрипции генома человека определило проведение настоящего исследования.

Цель исследования.

Целью настоящей работы являлось изучение роли генетических и средовых факторов в детерминации количественного содержания основных белков мембран эритроцитов у человека.

Задачи исследования:

1. Изучить количественное содержание основных белков мембран эритроцитов у человека и оценить особенности их взаимосвязей между собой.

2. Оценить соотносительную роль генетических и средовых факторов в формировании фенотипического разнообразия количественного содержания основных мембранных белков эритроцитов у человека.

3. Установить выраженность генетической детерминации количественного содержания каждого из исследуемых белков мембран эритроцитов.

4. Определить степень общности в генетической детерминации количественного содержания различных белков исследуемого спектра мембран эритроцитов.

5. Изучить особенности проявления влияния средовых факторов в формировании количественной представительности основных белков мембран эритроцитов.

Научная новизна работы.

Впервые проведена оценка соотносительной роли генетических и средовых факторов в детерминации количественного содержания основных белков мембран эритроцитов человека. Оценена роль отдельных генетических и средовых компонент в формировании фенотипической дисперсии количественной представительности 15 основных белковых фракций эритроцитарных мембран. Показана роль генетических факторов в детерминации количественного содержания отдельных белковых продуктов, входящих в состав мембран эритроцитов, и выраженность взаимосвязей между ними. Установлен вклад средовых факторов.

Практическая значимость.

Полученные результаты углубляют представления о соотносительной роли наследственности и среды в формировании количественной представительности основных белков мембран эритроцитов человека. Они создают методологическую основу и открывают перспективы для более глубокого изучения механизмов регуляции экспрессии генов, вовлеченных в детерминацию формирования отдельных белков мембран эритроцитов.

Полученные данные могут быть использованы при изучении курсов цитологии, мембранологии, биохимической, медицинской и клинической генетики, нормальной физиологии и биохимии в высших медицинской и биологической школах.

Положения, выносимые на защиту.

1. Содержание основных белков мембран эритроцитов у человека характеризуется различной степенью выраженности и гетерогенности, не зависит от пола и возраста, и стойко сохраняется в последующих поколениях.

2. Количественное содержание отдельных белковых фракций, входящих в состав клеточных мембран, статистически достоверно взаимосвязано между собой. Фенотипическая структура этих взаимосвязей сохраняется в поколениях и не различается среди родственников I степени генетического родства.

3. В формировании фенотипических дисперсий количественного содержания основных мембранных белков у человека принимают участие генетическая и средовая детерминанты. По каждому из исследуемых мембранных белков качественная структура и количественный вклад основных компонент ((За, (Зс1, Ее, Ем, Ме) имеют свои особенности.

4. Генетическая детерминированность количественной представительности отдельных белковых фракций мембран эритроцитов различна и варьирует в широких пределах (от 0.21 до 0.63). Установлена генетическая общность в детерминации количественного содержания отдельных белков.

5. Количественное содержание основных белковых продуктов в мембранах эритроцитов в существенной мере испытывает влияние среды. При этом средовые воздействия по отдельным белковым фракциям имеют как общий, так и локальный характер.

Апробация работы и публикации.

Результаты работы доложены на I Всероссийской конференции «Медико-генетическое консультирование в профилактике ин-валидизирующей наследственной патологии» (Москва, 1997), международном симпозиуме «Артериальные гипертензии» (Москва, 1997), конференциях молодых ученых КГМУ (Курск, 1997, 1998), заседании Курского регионального научного общества медицинских генетиков (Курск, 1998), межкафедральном заседании сотрудников КГПУ и КГМУ (Курск, 1998), межлабораторном семинаре.

МГНЦ РАМН (Москва, 1998). По материалам диссертации опубликовано 7 работ.

Объем и структура диссертации.

Работа изложена на 124 страницах машинописного текста, иллюстрирована 19 таблицами, 5 рисунками, 8 приложениями. Состоит из введения, 5 глав, заключения, выводов, приложения. Список использованной литературы включает 231 источник, из них 79 отечественных и 152 иностранных.

ВЫВОДЫ.

1. Основные белки в мембранах эритроцитов человека имеют различную количественную представительность, которая сохраняется при наследовании в последующем поколении и не отличается по стандартным статистикам среди родственников I степени родства. Вариабельность количественного содержания отдельных белковых фракций в мембранах эритроцитов характеризуется статистически достоверной сопряженностью (от г=0.21±-0.09 до г-0.51±-0.07) различной силы. Ее структура характеризуется постоянством при наследовании и достоверно не отличается среди родственников I степени родства.

2. Вклад генетической детерминанты в формирование фенотипической дисперсии количественного содержания отдельных белковых фракций эритроцитов варьировал от 26% до 59%. Высокий вклад компоненты доминирования в дисперсию белков полос 1, 2, 4.2, 4.5, 5 и 7 (от 40% до 49%) указывает на проявление эффекта главных генов, обеспечивающих контроль за их представительностью в мембранах эритроцитов. Генетический контроль за количественным содержанием в мембранах эритроцитов белков полос 2.1, 2.2, 2.3, 3, 4.1, 4.5.1, 4.9, б и 8 обеспечивается как аддитивной, так и доминантной компонентами. При этом по белкам полос 2.1, 2.3 и 4.1, вклад аддитивной составляющей был наибольшим.

3. в формировании фенотипической изменчивости количественного содержания белкового спектра мембран эритроцитов человека оказывают существенное влияние средовые факторы. Наибольший вклад систематических средовых факторов проявляется в формировании дисперсии анкирина 2.1, белка 4.1, актина и белковой фракции 7. Значительный вклад случайных средовых факторов имеет место в отношении анкиринов 2.1, 2.2, 2.3 и белка полосы 4.5.1. В результате исследования установлен материнский эффект, который оказывал влияние в формировании дисперсий <хи 0-спектринов, анкирина 2.2, белка полосы 4.1, паллидина, белковых фракций 4.5 и 4.9, актина и ГАФД. Наибольшее его значение установлено для 0-спектрина (24%).

4. Наиболее генетически детерминированным в мембранах эритроцитов является количественное содержание цитоскелетных белков актина (63%), белка полосы 4.1 (59%) и анкирина 2.1 (56%), что может указывать на их функциональную значимость в мембранах эритроцитов. Генетическая детерминированность средней степени была характерна для количественного содержания ос-спектрина (49%), белковой фракции 7 (46%), белка 8 (45%), анкирина 2.2 (42%) и белка 6 (42%).

5. Между генетическими факторами, обеспечивающими контроль за количественным содержанием отдельных белков установлена статистически достоверная общность. В большей степени она проявляется в детерминации количественного содержания ос и ц-спектринов, анкиринов 2.1 и 2.2, белковых фракций 7 и 4.5.1, белка полосы 3 и белка 6, что может свидетельствовать об общих механизмах в обеспечении экспрессии генов при формировании этих белковых продуктов.

6. В детерминации количественного содержания белков мембран эритроцитов значительная роль принадлежит средовым воздействиям. Действие средовых факторов не ограничивается локальным влиянием на количественное содержание отдельных о л.

— 14 белковых продуктов и, в значительной мере, носит интегральный характер. Их высокая общность проявляется в формировании количественного содержания В-спектрина и белка полосы 2.3 (95%), белка полосы 4.9 и белка 8 (93%), ос-спектрина и белка 4.5 (81%), белка полосы 2.2 и белка 6 (73%).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Белковые компоненты мембран эритроцитов выполняют ключевую роль в обеспечении и регуляции основных свойств мембраны [12,15,21,??, 32,191]. Мембранные белки эритроцитов человека являются продуктами экспрессии генов, интенсивность которой определяется биохимическими и молекулярно-генетическими процессами регуляции биосинтеза белка от претранскрипционных до посттрансляционных этапов [?,?3,28,45,58,184,225,231]. Биохимические характеристики основных белковых компонент эритроци-тарных мембран довольно хорошо изучены [76, 179, 190, 202, 214, 219, 221]. Вместе с тем, до сих пор остаются неизученными некоторые аспекты генетического контроля за формированием количественной представительности основных мембранных белков эритроцитов человека. В современной отечественной и иностранной литературе отсутствуют данные о соотносительном вкладе наследственных и средовых факторов в детерминации количественного содержания основных мембранных белков эритроцитов человека. Остаются открытыми вопросы генетической детерминации самой экспрессии генов белков, проявляющейся в их количественной представительности в мембранах эритроцитов.

Это, а так же объективная потребность дальнейшего углубления и развития представлений о регуляции функционирования единиц транскрипции генома человека определило проведение настоящего исследования. Решение перечисленных вопросов способствует более полному пониманию механизмов регуляции белкового синтеза в мембранах эритроцитов человека и создает основу для дальнейшего изучения этих процессов.

Изложенное определило цель настоящего исследования: изучить степень вовлеченности генетических и средовых факторов в контроль за количественным содержанием основных мембранных белков эритроцитов человека.

В результате исследования установлено, что наиболее представительными белками в мембранах эритроцитов человека являются анионтранспортный белок полосы 3, схи 0-спектрины, а так же актин, которые составляют в совокупности 51% от всех изучаемых белков. Далее по количественной представительности следуют белок полосы 4.5 (глюкозотранспортер), белки полосы 7 (основным полипептидом этой фракции является тропомиозин) и паллидин. Менее представительными были анкирины, белок 4.1, ГАФД и ГЗТ. Наименьшим содержанием отличался белок полосы 4.9.

Полученные результаты, указывающие на отсутствие достоверных различий как в количественном содержании основных мембранных белков эритроцитов человека, так и в характере их взаимного варьирования среди мужчин и женщин, а также пробан-дов и родственников I степени родства, дают основание полагать, что возраст и пол не оказывают существенного влияния на количественное содержание основных мембранных белков в эритроцитах у человека. Количественное содержание белкового спектра сохранялось статистически достоверно при наследовании в последующем поколении и не отличалось среди родственников I степени генетического родства.

Известно, что в мембране эритроцита белки распределяются особым образом, и ее нормальное функционирование зависит не только от присутствия всех белковых компонент, но и их количественной представительности. Важным элементом исследования было изучение взаимного варьирования количественного содержания между отдельными белковыми фракциями в рамках изучаемого спектра.

Данные многомерного анализа показали, что в эритроцитар-ных мембранах рассматриваемые белки по характеру их взаимного варьирования образуют 5 статистических совокупностей. При этом каждая из них по отношению друг к другу проявляла относительно независимый характер. Первую группу такой совокупности белков составил кластер, включающий в себя схи 0-субъединицы спектрина (г=0.51±-0.07) с которыми был взаимосвязан белок полосы 7 (г-0.35+0.08). С ними же был связан кластер, включающий ГЗТ и белок полосы 4.5.1. Взаимозависимость содержания обоих субъединиц спектрина объясняется как структурным, так и функциональным их единством, ос — и 0 — спектрины являются субъединицами основного цитоскелетного белка мембраны. Белковая фракция полосы 7 неоднородна по своему составу, но ее основным полипептидом является немышечный тропомиозинцитоскелетный мембрансвязанный белок (как и спектрин), выполняющий важную роль в регуляции взаимосвязи актина со спектри-ном. Вторую группу составили подфракции основного якорного белка мембраны — анкирина. Здесь довольно тесная взаимосвязь (г=0.43±-0.07) имела место между подфракциями 2.1 и 2.2. Третья группа статистических совокупностей включала кластеры, объединяющие ГАФД и АТБ (г-0.37+0.07). Основой этой взаимосвязи вероятно является то, что ГАФД является ключевым ферментом гликолиза и располагается на цитоплазматическом домене АТБ [43,190]. Четвертую группу белковых фракций составили актин и белок полосы 4.5. Отдельную группу, не связанную с другими, образовывали белки полос 4.2 и 4.1. Эти полипептиды являются цитоскелетными белками. Совершенно независимой следует признать и экспрессию гена, детерминирующего образование белка полосы 4.9.

Важным этапом генетического анализа было изучение соотносительного вклада генетических и средовых факторов в формирование фенотипической дисперсии количественной представительности белкового спектра мембран эритроцитов.

Высокий вклад (более 50%) генетических факторов в фенотипической изменчивости содержания белковой фракции был установлен для анкирина 2.3, АТБ, белка 4.9, ГАФД и ГЗТ. Преимущественное действие средовые факторы оказывали на изменчивость содержания анкиринов 2.1, 2.2, белка полосы 4.1, белковой фракции 4.5.1, актина и белковой фракции 7.

Современные возможности генетико-математического аппарата позволяют разложить фенотипическую дисперсию рассматриваемых белков на отдельные генетические (аддитивную и доминантную) и средовые (случайные и систематические) компоненты и оценить влияние материнского эффекта на формирование вариабельности количественного содержания этих белков.

Генетическая детерминанта в формировании фенотипической дисперсии количественного содержания для ос-спектрина, анкиринов 2.1, 2.2 и 2.3, АТБ, белковых фракций 4.1, 4.5.1, белка полосы 4.9, актина, ГАФД, белковой фракции 7 и ГЗТ была обусловлена как аддитивной, так и доминантной компонентами. При этом наибольший вклад аддитивной компоненты определялся для белковой фракции 2.3 (52%).

Для белка полосы 3, белковых фракций 4.5.1, 4.9 и ГФД вклад вариансы доминирования был сравнимым по величине с выраженностью аддитивной компоненты. Это означает, что наряду с аддитивным характером генетической детерминированности содержания рассмотренных белков имело место и проявление эффектов «главного гена», о чем свидетельствовала компонента доминирования .

Генетическая детерминанта содержания таких белков, как 0-спектрина, паллидина и белка 4.5, как показали полученные данные, была обусловлена эффектом доминирования, которое оказывало наибольшее влияние в формировании фенотипических дисперсий этих белков.

В результате исследования удалось показать, что на формирование фенотипической изменчивости количественного содержания БСМЭЧ оказывают существенное влияние средовые факторы. Наибольший вклад систематических средовых факторов отмечался в формировании фенотипической дисперсии анкирина 2.1, белка.

4.1, актина и белковой фракции 7. Значительный вклад случайных средовых влияний наблюдался в формировании фенотипической дисперсии анкиринов 2.1, 2.2, 2.3 и белка полосы 4.5.1.

В ходе исследования был установлен материнский эффект в формировании фенотипической дисперсии количественного содержания ряда белков, таких как: оси в-спектринов, анкирина.

2.2, белка полосы 4.1, паллидина, белковых фракций 4.5 и 4.9, актина и ГАФД. Наибольшее влияние материнского эффекта было установлено для 0-спектрина (24%).

Значительная роль среды в детерминации вариабельности количественного содержания мембранных белков эритроцитов созI Л О 1 i (> дает основу для поиска молекулярно-биохимических механизмов, оказывающих влияние на экспрессию генов и представительность отдельных белков при формировании мембран в процессе эритро-поэза. Об актуальности сказанного свидетельствуют многочисленные литературные данные, указывающие на прямую связь количественного содержания отдельных белков с проявлением различных клеточных патологий [20,47,95].

Оценка экспрессии генов, детерминирующих мембранные белки эритроцитов проводилась по анализу количественного содержания основных белковых фракций. При этом было установлено, что довольно выраженная генетическая детерминированность количественного содержания характерна для основных цитоскелет-ных белков мембраны эритроцита (коэффициент генетической детерминации > 50%). В частности, это касается актина (белка полосы 5), выполняющего ключевую роль в образовании цитоске-лета эритроцита и обеспечении механических свойств мембраны, содержания белка полосы 4.1, который также является одним из основных белков цитоскелета, стабилизируя взаимодействие актина со спектрином и через взаимосвязанность с гликофоринами участвует в регуляции механических свойств мембраны, обеспечивая ее прочность и гибкость. Выраженный генетический вклад в детерминацию количественного содержания был установлен для анкирина 2.1, который обеспечивает прикрепление цитоскелета к мембране через взаимодействие со спектрин-актиновой сетью и белком 3 [179,180]. Сам факт высокой степени генетического контроля за количественным содержанием отдельных мембранных белков свидетельствует об их важности в мембранах эритроцитов.

А Л О.

1Ъ.

Образование конечных биохимических продуктов биосинтеза, характеризующихся определенным количественным содержанием, происходит на основе реализации генетической информации при участии различных факторов внутриклеточной среды.

Анализ полученных данных показал, что, независимо от выполняемых функций и расположения в мембране эритроцита основных мембранных белков, их количественное содержание определяется как общими, так и различными генетическими и средовыми факторами. Несмотря на наличие уникальных структурных и функциональных особенностей у каждого мембранного белка эритроцита, процессы биосинтеза различных белковых фракций довольно тесно сопряжены друг с другом. Об этом свидетельствует тот факт, что даже различные по строению и свойствам белки имеют общие генетические факторы, осуществляющие контроль за их количественной наработкой. При этом была обнаружена высокая общность генетических факторов в формировании количественного содержания основного интегрального белка мембраны — белка полосы 3 и ГАФД, белковых фракций 7 и 4.5.1, аи В-спектринов, анкиринов 2.1 и 2.2. Высокая общность средовых факторов имела место в детерминации количественного содержания 0-спектрина и белка полосы 2.3, белка полосы 4.9 и ГЗТ, ос-спектрина и белка 4.5, анкирина 2.2 и ГАФД. Количественные показатели этих белков являются умеренно и низко генетически детерминированными характеристиками, зависящими в большей степени от средовых факторов. При этом, как удалось показать, они в большей степени испытывают влияние общих средовых факторов.

Рассматривая причины общности средовых воздействий, которые на ряду с генетическими факторами оказывают существенное влияние на количественную представительность конечных биохимических продуктов экспрессии генов, можно полагать, что в роли таких средовых влияний зачастую выступают именно условия внутриклеточной среды, в которой и происходят основные этапы синтеза белковых молекул. В качестве основных факторов, способных изменять интенсивность или направленность этих процессов, могут быть различные биологически активные вещества: гормоны, иммуномодуляторы, факторы роста, кальмодулин, продукты экспрессии онкогенов (протеинкиназы, А и С), а также условия внутриклеточной среды: рН цитоплазмы, концентрация ионов во внутриклеточном пространстве и др. Количественная наработка белков может определяться и временными причинами, потому как процессы биосинтеза происходят в клетке асинхронно С231].

В априори взаимосвязи вариабельности количественного содержания мембранных белков эритроцитов определяются не только структурными и функциональными свойствами белков мембран, но и общностью их генетических и средовых детерминаций. В результате исследования установлено, что фенотипическая корреляция между количественным содержанием оси В-спектринов на 55% обусловлена общими генетическими факторами и на 44% общими средовыми влияниями. Фенотипическая корреляция между количественным содержанием белка полосы 8, белковой фракции 4.5.1 и белка полосы 7 на 40% была обусловлена общими генетическими факторами, а корреляция между содержанием белков 7 и 4.5.1 -на 36% общими средовыми влияниями. Фенотипическая корреляция установленная между анкиринами, на 44% была обусловлена общими генетическими факторами. А между белками 6 и 3 определяется на 65%. Фенотипические взаимосвязи между белками 5 и 4.5 зависили на 34% от общих средовых воздействий. Корреляции белками 4.1 и 4.2 были обусловлены на 22% общими генетическими причинами и на 27% общими средовыми влияниями.

Таким образом, полученные данные дают основание полагать, что, независимо от строения, выполняемых функций и расположения в мембране эритроцита основных белков, их количественное содержание находится под контролем как общих, так и самостоятельных генетических и средовых факторов.

В целом, полученные данные указывают на сложность и многообразие генетических и средовых механизмов у человека, детерминирующих функционирование единиц транскрипции генома, ответственных как за эритропоэз в целом, так и за количественную представительность отдельных белковых продуктов, формирующих мембранный аппарат эритроцитов в частности.

Проведенное исследование и его результаты могут рассматриваться как важные, создающие основу для дальнейшего изучения функционирования единиц транскрипции генома, а также установления материальных механизмов, контролирующих экспрессию генов, детерминирующих основные мембранные белки эритроцитов человека.

1 о о.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.Р., Щербинина С. П., Матвеев A.B. Исследование структурных переходов в мембранах эритроцитов при наследственном гемохроматозе// Бюллетень экспериментальной биологии и медицины.- 1997.- N3.- С.279−284.
  2. ., Брей Д., Льюис Д. Молекулярная биология клетки.- М.- 1994.- в 3-х т., Т. 1.- 516 с.
  3. Т. Введение в многомерный статистический анализ.- М.: Физмат, 1963.- С. 500.
  4. В.Л. Классификационные построения в экологии и систематике.-М.: Наука, 1990.- 142 с.
  5. В.А., Лисовенко Л. А. Англо-русский толковый словарь генетических терминов. М.: ВНИРО, 1995.- 407 с.
  6. A.A. Вводные замечания// Итоги науки и техники: Геном человека: Т.2.- М.: ВИНИТИ, 1994.- С.3−8.
  7. В.Е., Бельговский А. И., Ершов Г. М. и др. Сек-венирование ДНК генома человека// Итоги науки и техники: геном человека.- М.: ВИНИТИ, 1994.- Т.2.- С.87−94.
  8. Е.В., Перепонов Ю. П., Ольха Р. П. Выявление факторов риска гемодинамической дезадаптации при физической нагрузке по данным генетических исследований (данные эхокар-диографии) (сообщение 2)// Кардиология.- 1993.- N8.- С.31−33.
  9. Биохимическое исследование мембран/ Под ред. Э.Мэдди. -М.: Мир, 1979.- 460 с.
  10. В. Формообразующие белки эритроцитарной мембраны. I Советско-швейцарский симпозиум// Биологические мембраны: структура и функции.- М.- 1979.- С. 18.
  11. A.A. Введение в биохимию мембран.- М.: Высшая школа, 1986.- 112 с.
  12. A.A. Строение и функции биологических мембран.- М.: Знание, 1987.- 125 с.
  13. A.A., Мелыцуков В. И. Транспортные АТФазы.-М.: ВИНИТИ, 1985.- 245 с.
  14. Введение в биомембранологию: учебное пособие/Под ред. А. А. Болдырева.- М.: МГУ, 1990.- 109 с.
  15. В.П. Изменение структуры мембран эритроцитов при некоторых патологических состояниях по данным инфракрасной спектрометрии// Клиницист.- 1995.- N2.- С.30−35.
  16. Э., Медьеши Г., Верецки JI. Электрофорез в разделении биохимических макромолекул.- М.- 1982.- 446 с.
  17. Геномная энциклопедия человека. Каталог-справочник картированных генов// Вест. Ком. СССР по науке и технике АНСССР.- М., 1991.- 443 с.
  18. Г. П. Гены высших организмов и их экспрессия.- М.: Наука, 1989.- 254 с.
  19. В.М., Финогенова С. А., Животовский Л. А. Некоторые аспекты генетического анализа полигенных признаков человека на основе семейных корреляций/В кн.: Проблемы генетической психофизиологии человека.- М., 1978.- С.196−221.
  20. М.С., Андрух Г. А., Рязанцев В. В. Белковый спектр эритроцитарных мембран в норме и при псориазе// Вестник дерматологии и венерологии.- 1989.- N3.- С.4−7.
  21. Е.И., Пинаев Г. П. Белки цитоскелета эритроцитов// Цитология, — 1988.- т.30, N1.- С.5−18.
  22. Н.В. Влияние структурных модификаций мембранных белков на липид-белковое взаимодействие в мембране эритроцитов человека// Бюллетень экспериментальной биологии и медицины.- 1993.- t. CXVI, N11.- С.488−491.
  23. П.С., Захаров С. Ф., Гачиньска М. и др. Характеристика эндогенного протеолиза в препаратах мембран эритроцитов человека// Бюллетень экспериментальной биологии и медицины.- 1988.- N9.- С.292−296.
  24. П.С., Захаров С. Ф., Шишкин С. С., Ильинский Р. В. Двумерная карта мембранных белков эритроцитов человека// Биохимия.- 1988.- т.53, вып.8.- С.1316−1326.
  25. П.С., Шандала A.M., Ковалев Л. И., Шишкин С. С. Изучение белков мембран эритроцитов человека методом двумерного электрофореза.// Бюллетень экспериментальной биологии и медицины.- 1986.- N7.- С.28−30.
  26. В.Е. Многомерная биометрия для антропологов. -М.: Изд-во Моск. ун-та, 1983.- 227 с.
  27. К. Анализ генома: Методы.- М.: Мир., 1990.243 с.
  28. К.К., Кидалов В. Н. Трансформация эритроцитов и их ультраструктура в возрастном аспекте// Архивы анатомии, гистологии и эмбриологии.- 1989.- т.96, N2.- С.63−69.
  29. С.Ф. Изучение мембранных белков эритроцитов человека в норме, на различных стадиях созревания и при наследственных сфероцитарных анемиях/ Автореф. дисс. на соискание ученой степени к.м.н.- М., 1992.- 20 с.
  30. A.M., Маслова М. Н. Влияние мембранного скелета безъядерных эритроцитов на свойства транспортных АТФаз// Цитология.- 1991.- т.33, N11.- С.32−41.
  31. A.M., Маслова М. Н. Структурно-биохимические свойства мембраны безъядерных эритроцитов// Физиологический журнал СССР им. И. М. Сеченова.- 1987.- т.73, N12.
  32. A.M., Маслова М. Н., Шагабодов А. Д. Роль белков мембранного скелета беъядерных эритроцитов в функционировании мембранных ферментов// Докл. АН СССР.- 1990.-Т.312.- N1.- С.223−226.
  33. Калава Ясуо. Биомембраны.- М.: Высшая школа.- 1985.303 с.
  34. М.Д., Стьюарт А. Теория распределений.- М.: Наука, 1966.- С. 323.
  35. М.Д., Стьюарт А. Статистические выводы и связи. М., 1973.- С.415−416.
  36. С. Теория информации и статистики.- М., 1967.- С. 408.
  37. А.Я. Биохимия мембран. Рецепторы клеточных мембран.- М.: Высш. ж., 1987.- 103 с.
  38. Н.М. Роль спектрина в структурной лабильности эритроцитарных мембран/ Автореферат дис канд.биол. наук.- Минск.- 1979.- 20 с.
  39. З.П., Векуа М. Г. Биохимия мембран. Кинетика мембранных транспортных ферментов.- М.: Высш.шк., 1988.111 с.
  40. Г. Ф. Биометрия: Учебн. пособие для биол. спец. вузов- 4-е изд., перераб. и доп.- М.: Высш.шк., 1990.- 352 с.
  41. А. Основы биохимии.- М.: Мир, 1985.- т.1, С.345−348.
  42. Е.Т., Трубников В. И., Ванюков М. М. Введение в современную фармакогенетику.- М.: Медицина, 1984.- С.106−146.
  43. С.А. Молекулярно-генетические исследования наследственных дефектов экспрессии генов человека/ Дисс. на соискание ученой степени д.м.н.- М., 1981.- 307 с.
  44. И.В. Изучение особенностей функционирования генетического аппарата лимфоцитов человека и клеток лимфоид-ных линий на основе анализа белковых продуктов генной экспрессии/ Автореф. дисс. на соискание ученой степени д.м.н.-М., 1995.- 20 с.
  45. В.А., Сухоплечев C.B., Минченко Б. И. и др. Изменение количественного соотношения мембранных белков эритроцитов при гипертонической болезни // Кардиология.- 1990.-т.ЗО, N1.- С.17−22.
  46. Льюин Б.// Гены.- М.- Мир.- 1987.- 544 с.
  47. B.C., Козлов М. М. Модель мембранного скелета эритроцита// Биологические мембраны: структура и функции.-1988.- С. 133.
  48. Мембраны и болезнь/Под ред. Л. Болис, Д. Ф. Хоффман, А. Лифа: Пер. с англ.- М., Мир, 1980.- 408 с.
  49. Н.П., Князев Ю. А., Максеена А. Г. Структурная организация мембран эритроцитов при гестозах// Вестник
  50. РАМН.- 1997.- N7.- С. 54−56.
  51. Т.П. Основы молекулярной организации белков мембраны эритроцитов и их дефекты, приводящие к гемолитическим анемиям// Гематология и трансфузиология.- 1989.- N7.-С.32−41
  52. Т.Н., Апуховская Л. И., Ивашкевич С. П. Изучение белков мембран эритроцитов при экспериментальном О-гиповитаминозе// Вопросы мед.химии.- 1988.- т.34, N3.-С.30−34.
  53. Ю.А., Маденов Н. Н. Структура и функции ионных насосов биологических мембран// Вестник АМН СССР.-198?.- N12.- С.34−45.
  54. Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование.- М.: Наука, 1981.- 288 с.
  55. А.Д. Молекулярная структура регуляции эритро-на// Гематология и трансфузиология.- 1988.- Т.33, N5.-С. 12−14.
  56. Ю.П., Белова Е. В., Лильин Е. Т. Выявление факторов риска гемодинамической дезадаптации при физической нагрузке по данным генетических исследований (сообщение 1)/'/
  57. Кардиология.- 1993.- N 8.- С. 28−31.
  58. Ю.В., Орлов С. Н. Первичная гипертензия как патология клеточных мембран.- М.: Медицина, 1987.- 190с.
  59. П.Ф. Введение в статистическую генетику.- Минск: Вышейш.шк., 1978.- 448 с.
  60. Сим Э. Биохимия мембран.- М.: Мир, 1985.- С.74−77.
  61. С.А., Санников А. Г. Молекулярные дефекты белков мембраны эритроцита// Вопросы мед.химии.- 1996.-т.42.- С.103−110.
  62. М.Д., Ингевечтомов С. Г. Генетичесикй контроль синтеза белка.- Ленинград: ЛГУ, 1988.- 248 с.
  63. А.Ф., Колнер Т. Я. Эритрокариоцит, ретикуло-цит, нормоцит: их место в схеме эритропоэза// Лабораторное дело.- 1991.- Мб.- С.26−29.
  64. В.И., Агеев C.B. Место генеалогического и близнецового метода в современной аналитической генетике мультифакториалъных заболеваний//Труды IV съезда ВОГИС.-М.: Наука.- 1982.- С.222−223.
  65. В.И., Агеев C.B., Гиндилис В. М. Табличный метод компонентного разложения фенотипической дисперсии для идентификации Х-хромосомы на основе корреляций между родственниками// Генетика.- 1981.- N11.- С.2034−2043.
  66. В.И., Гиндилис В. М. Многомерный генетический анализ антропометрических показателей. Сообщение 1. Генетическая корреляция между признаками/ В кн.: Вопросы антропологии.- М.: Медицина, 1980.- Вып.64.- С.94−106.
  67. В.И., Гиндилис В. М. Табличный метод компонентного разложения фенотипической дисперсии на основе корреляций между родственниками// Генетика.- 1981.- N6.-С.-1107−1116.
  68. В.И., Москаленко В. Д. Проблема материнского эффекта в генетике мультифакториальных заболеваний//Тезисы 1 Всесоюзного съезда мед.генетиков.- М., 1983.- С.337−338.
  69. В.И. Прикладная генетика психических болезней./ Диссдокт.биол.наук.- Москва, 1992.- 233 с.
  70. Хоукинс Д.// Структура и экспрессия гена.-Киев.1992.
  71. В.Ю. Статистический анализ в биологических и медицинских исследованиях.- М.: Медицина, 1975.- 295 с.
  72. Ф., Мотульски А. Генетика человека: В 3-х т.: Пер. с англ.- М.: Мир, 1989.
  73. Т.П., ТуршеваД.А., Панахова Х. Г., Мовецн-заде К. М. Аномалии мембранных белков эритроцитов с дефицитом Г-6-ФД// Тезисы II Всесоюзного съезда мед.генетиков.- М.-1990.- С.470−471.
  74. Е.А., Воробей А. В. Структура и функции эритроцитарных мембран.- Минск: Наука и техника, 1981.- 215с.
  75. А.М., Захаров С. Ф., Громов П. С., Шишкин С. С. Белковый состав мембран эритроцитов человека, фракционированных в ступенчатом градиенте декстрана// Гематология и транс-фузиология.- 1987.- N10.- С.28−31.
  76. С.С. Проблема построения каталога мембранных белков эритроцитов человека// Вопросы мед.химии.- 1989.- N6.
  77. С.С., Калинин В. Н. Медицинские аспекты биохимической и молекулярной генетики.- М.: ВИНИТИ, 1992.- 215 с.
  78. Allard W.J., Lienhard G.E. Monoclonal antibodies to the glucose transporter from human erythrocytes. Identification of the transporter as a Mr=55.000 protein// J.Biol. Chem.- 1985.- Vol.260, N15.- P.8668−8675.
  79. AnX.L., Takakuwa Y., Nunomura W. et.al. Modulation of band 3-ankyrin interaction by protein 4.1. Functional implications in regulation of erythrocyte membrane mechanical properties// Biol.Chem.- 1996.- Vol.271, N52.- P.33 187−33 191.
  80. Anderson R.A., Lovrien R.E. Glucophorin is linked by band 4.1 protein to the human erythrocyte skeleton// Nature.-1984.- Vol.307, N5952.- P.655−658.
  81. Au K.S., Hsu L., Morrison M. Ca2±mediated catabo-1ism of human eruthrocyte band 3 protein// Biochim. Biop-hys.Acta.- 1988.- Vol.946, N1.- P.113−118.
  82. Au K.S., Lee M.F., Siu Y.L. Ca2±mediated activation of human erythrocyte membrane Ca2±ATPase// Biochim. Biop-hy.Acta.- 1989.- Vol.978, N2.- P.197−202.
  83. Baklouti F., Huang S.C., Vulliamy T.J. et.al. Organization of the human protein 4.1 genomic locus: new insights into the tissue-specific alternative splicing of the pre-mRNA// Genomics.- 1997.- Vol.39, N3.- P.289−302.
  84. Becker P. S., Lux S.E. Hereditary spherocytosis and related disorders// Clin. Haematol.- 1985.- V.14.- P.15−43.
  85. Becker P. S., Schwrtz M.A., Morrow J.S. et.al. Radiolabel- transfer cross-demonstrat.es that protein 4.1 bind to the N-terminal region of beta spectrin and to actin in binary interections// Eur.J.Biochem.- 1990.- Vol.193, N3.-P. 827−836.
  86. Benga G., Popescu 0., Borza V. et. al Water permeability in human erythrocytes: identification of membrane proteins involved in water transport.// Eur.J.Ce 11.Biol.- 1986.-Vol.41, N2. P.252−262.
  87. Bennett V. The human erythrocyte membrane, as a model system for understanding membrane cytoskeleton interaction in cell membranes// Cell membranes. Methods and reviews.-N.Y.- 1983.- V.2.- P.149−195.
  88. Bennett V. Spectrin based membranes skeleton: a multipotential adaptor between plasma membrane and cytoplasm// Physiological Reviews.- 1990.- V.70.- P.1029−1065.
  89. Beutler E., West C., Blume R.G. Removal of leukocytes and platelets from whole blood// J. Lab. Clin. Med.-1976.- V.88.- P.328−333.
  90. Boodhoo A., Reithmeier R.A. Characterization of matrix- bound band 3, the anion transport protein from human erythrocyte membranes// J.Biol.Chem.- 1984.- Vol.259, N2.-P. 785−790.
  91. Branton D., Cohen C., Tyler J. Interection of cytos-keletal proteins on the human erythrocyte membrane// Cell.-1981.- V.24.- P.24−32.
  92. Byers T.J., Branton D. Visualization of protein associations in the erythrocyte membrane skeleton// Proc.Natl.Acad.Sci.USA.-1985.- Vol.82, N18.- P.6153−6157.
  93. Capaldi R.A. Membrane proteins and their interactions with lipids// N.Y.- 1977.
  94. Carari P., Bozzi A., Malorni W. et.al. Junctional sites of erythrocyte skeletal proteins are specific targets of tert-butylhydroperoxide oxidative damage// Chem.Biol.Interection. -1995.-Vol.94,N3.- P.243−258.
  95. Casey J.R., Pirraglia C.A., Reithmeier R.A. Enzymatic deglycosylation of human band 3, the anion transport protein of the erythrocyte membrane. Effect on protein structure and tronsport properties// J.Biol.Chem.- 1992.- Vol.267, N17.- P.11 940−11 948.
  96. Chandra R., Joshi P.C., BaLipai V.K. et.al. Membrane phospholipid organization in calcium-loaded human erythrocytes// Biochim.Biophys.Acta.- 1987.- Vol.902, N2.- P.253−262.
  97. Che A., Cherry R.J. Loss of rotational mobility of band 3 proteins in human erythrocyte membranes induced by antibodies to glycophorin A// Biophys.J.- 1995.- Vol.68, N5.-P. 1881−1887.
  98. Che A., Morrison I.E., Pan R. et.al. Restriction by ankyrin of band 3 rotational mobility in human erythrocyte membranes and reconstituted lipid vesicles// Biochemistry.-'1997.- Vol.36, N31.- P.9588−9595.
  99. Chishti A.H. Function of p55 and its nonerythroid homologues// Curr.Opin.Hematol.- 1998.- Vol.5, N2.-P. 116−121.
  100. Cianci C.D., Giorgi M., Morrow J.S. Phosphorylation of ankyrin down-regulates its cooperarive interaction with spectrin and protein 3// J.Cell.Biochem.- 1988.- Vol.37, N3.-P.301−315.
  101. Ciriolo M.R., Paci M., Sette M. et.al. Transduction of reducing power across the plasma membrane by reduced glutathione // Eur.J.Biochem.-1993.- Vol.215, N3.- P.711 718.
  102. Clague M.J., Harrison J.P., Cherry R.J. Cytoskele-tal restraints of band 3 rotational mobility in human erythrocyte membranes// Biochim.Biophys.Acta.- 1989.- Vol.981, N1.- P.43−50.
  103. Cohen C.M., Foley S.F. Biochemical characterization of complex formation by human erythrocyte spectrin, protein 4.1 and actin// Biochemistry.- 1984.- Vol.23, N25.-P.6091−6098.
  104. Colin Y. Gerbich blood groups and minor glicophori-nes of human erythrocytes// Transfus.Clin.Biol.- 1995.-Vol.2, N4.- P.259−268.
  105. Conboy J. Molecular cloning and characterization of the gene coding for red cell membrane skeletal protein 4.1// Biorheology.- 1987.- Vol.24, N6.- P.673−87.
  106. Conboy J., Kan Y.W., Shohet S.B. et.al. Molecular cloning of protein 4.1, a major structural element of the human erythrocyte membrane skeleton// Proc.Natl.Acad.Sci.USA.-1986.- Vol.83, N24.- P.9512−9516.
  107. Correas I. Characterization of isoform of protein 4.1 present in the nucleus// Biochem.J.- 1991.- Vol.279, N2.-P.581−585.
  108. Corsi D., Galluzzi L., Lecomte M.C. et. al Identification of alpha-spectrin domains susceptible to ubiquitinati-on// Biol.Chem.- 1997.- Vol.272, N5.- P.2977−2983.
  109. Danilov Y.N., Fennell R., Ling E. et.al. Selectivemodulation of band 4.1 binding to erythrocyte membranes by protein kinase C// J.Biol.Chem.- 1990.- Vol.265, N5.-P.2556−2562.
  110. Delaunay J. Molecular pathology of the erythrocyte membrane// Rev.Prat.- 1993.- Vol.43, N11.- P.1392−1396.
  111. Dodge G.T., Mitchell C., Hariahan D.J. The preparation and chemical characteristics of hemoglobin free ghosts of human erythrocytes// Arch. Biochem. Biophys.- 1963.-V.100.- P.119−130.
  112. Dotimas E., Speicher D.W., GuptaRoy B. et.al. Structural domain mapping and phosphorylation of human erythrocyte pallidin (band 4.2)// Biochim.Biophys.Acta.- 1993.-Vol.1148, N1.- P.19−29.
  113. Fairbanks G., Steck T.L., Wallach D.F.H. Electrop-horetic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane// Biochemistry.- 1971.- V.10.-P.2607−2617.
  114. Fossel E.T., Solomon A.K. Relation between red cell membrane Na, K-ATPase and band 3// Curr.Top.Membr.Transport.-1983.- V.19.- P.481−484.
  115. Fowler V., Taylor D.L. Spectrin plus band 4.1 cross-link actin// J. Cell Biol.- 1980.- V.85, P.361−376.
  116. Fowler V.M., Davis J.Q., Bennett V. Human erythrocyte myosin: identification and purification// J.Cell.Biol.-1985.- Vol.100, N1.- P.47−55.
  117. Fowler V.M. Identification and purification of a novel Mr 43,000 tropomyosin-binding protein from human erythrocyte membranes// Biol.Chem.- 1987.- Vol.262, N26.1. P.12 792−12 800.
  118. Gallagher P.G., Forget B.G. Structure, organization, and expression of the human band 7.2b gene, a candidate for hereditary hydrocytosis// Biol.Chem.- 1995.- Vol.270, N44.- P.26 358−26 363.
  119. Gallagher P.G., Forget B.G. An alternate promoter directs expression of a truncated, muscle-specific isoform of the human ankyrin 1 gene// Biol.Chem.- 1998.- Vol.273, N3.-P.1339−1348.
  120. Gallagher P.G., TseW.T., Scarpa A.L. et.al. Structure and organization of the human ankyrin 1 gene. Basis for complexity of pre-mRNA processing// Biol.Chem.- 1997.-Vol.272, N31.- P.19 220−19 228.
  121. Gardner K., Bennett V. A new erythrocyte membrane-associated protein with calmodulin binding activity// J.Boil.Chem.- 1986.- Vol.261, N3.- P.1339−1348.
  122. Gascard P., Paelczyk T., Lowenstein J.M. et.al. The role of inositol phospholipids in the association of band 4.1 with the human erythrocyte membrane// Eur.J.Biochem.- 1993.-Vol.211, N3.- P.671−681.
  123. Gascard P., Sauvage M., Sulpice J.C. et.al. Characterization of structural and functional phoshoinositide domains in human erythrocyte membranes// Biochemistry.- 1993.-Vol.32, N.23.- P.5941−5948.
  124. Glaser T., Schwarz-Benmeir N., Barnoy S. et.al. Calpain in erythcytes of young and old individuals// Proc.Natl.Acad.Sci.USA.- 1994.- Vol.91, N17.- P.7879−7883.
  125. Glynn I.U. The Enzymes of Biological membranes//
  126. Ed.Martonosi A.N.- N.Y.- London: Plenum.Press.- 1985.- V.3.-P.35−114.
  127. Golan D.E., Corbett J.D., Korsgren C. et.ai. Control of band 3 lateral and rotational mobility by band 4.2 in intact erythrocyte: release of band 3 oligomers from low-affinity binding sites// Biophys.J.- 1996.- Vol.70, N3.-P.1534−1542.
  128. Gratzer W.B. The role cell membrane and its cytos-keleton// Biochem.J.- 1981.- V.198.- P.1−8.
  129. Hall T.G., Bennett V. Regulatory domains of erythrocyte ankyrin// J.Biol.Chem.- 1987.- V.262.- P.10 537−10 545.
  130. Hamasaki N. Band 3 protein, anion exchange of the erythrocyte membrane// Nippon.Rinsho.- 1992.- Vol.50, N9.-P.2069−2076.
  131. Hanicak A., Maretzki D., Reimann B. et.al. Erythrocyte band 3 protein strongly interacts with phosphoinositides// FEBS.Lett.- 1994.- Vol.348, N2.- P.169−172.
  132. Harris S.J., Winzor D.J. Interactions of glycolytic enzymes with erythrocyte membranes// Biochim.Biophys.Acta.-1990.- Vol.1038, N3.- P.306−314.
  133. Heard K.S., Diguette M., Heard A.C. et.al. Membrane-bound glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and multiphasic erythrocyte sugar transport// Exp.Physiol.- 1998.-Vol.83, N2.- P.195−202.
  134. Heel J.V., Strahler J.R., Nash S.M. et al. 2-D PAGE and genetics monitoring: progress, prospects and problems// Two-dimensional electrophoresis.- Eds. by Endler, Weinheim.-1989.- P.79−98.
  135. Hemming N.J., Anstee D.J., Mawby W.J. et.al. Localization of protein 4.1-binding site on human erythrocyte glycophorins C and D// Biochem.J.- 1994.- Vol.299, N1.-P. 191−196.
  136. Hemming N.J., Anstee D.J., Staricoff M.A. et.al. Identification of the membrane attachment sites for protein 4.1 in the human erythrosyte// J.Biol.Chem.- 1995.- Vol.270, N10.- P.5360−5366.
  137. Hensley K., Postlewaite J., Dobbs P. et.al. Alteration of the erythrocyte membrane via enzymatic degradation of ankyrin (band 2.1): subcellular surgery characterized dy EPR spectroscopy// Biochim.Biophys.Acta.- 1993.- Vol.1145, N2.-P.205−211.
  138. Hiebl-Dirschmied C.M., Entler B., Qlotzmann C. et.al. Cloning and nucleotide sequence of cDNA encoding human erythrocyte band 7 membrane protein// Biochim.Biophys.Acta.-1991.- Vol.1090, N1.- P.123−124.
  139. Home W.C., Miettinen H., Marchesi V.T. Erythrocyte membrane skeleton phosphoproteins: identification of two unrelated phosphoproteins in band 4.9// Biochim.Biophys.Acta.-1988.- Vol.944, N2.- P.135−143.
  140. HorneW.C., Huang S.C., Becker P. S. et.al. Tissue-specific alternative splicing of protein 4.1 inserts an exon necessary for formation of the ternary complex with erythrocyte spectrin and F-actin// Blood.- 1993.- Vol.82, N8.- P.2558−2563.
  141. Husain-Chishti A., Levin A., Branton D. Abolutions of actin-bindling by phosphorylation of human erythrocyteprotein 4.9// Nature.- 1988.- Vol.334, N6184.- P.718−721.
  142. Inaba M., Gupta K.C., Kuwabara M. et.al. Deamidati-on of human erythrocyte protein 4.1: possible role in aging// Blood.- 1992.- Vol.79, N12.- P.3355−3361.
  143. Inaba M., Maede Y. Correlation between protein 4. la/4.lb ratio and erythrocyte life span// Biochim. Bioh-pys.Acta.- 1988.- Vol.944, N2.- P.256−264.
  144. Janoshazi A., Solomon A.K. Interection among anion, cation and glucose transport proteins in the human red cell// J.Mebr.Biol.- 1989.- V.112.- P.25−37.
  145. Jennings M.L., Adame M.F. Characterization of oxalate transport by the human erythrocyte band 3 protein// J.Gen.Physiol.- 1996.- Vol.107, N1.- P.145−159.
  146. Jinbu Y., Sato S., Nakao T. et.al. The role of an-kyrin in shape and deformability change of human erythrocyte ghosts// Biochim.Biophys.Acta.- 1984.- Vol.773, N2.-P.237−245.
  147. Jons T., Drenckhahn D. Identification of the binding interfase involved in linkage of cytoskeletal protein 4.1 to the erythrocyte anion exchanger// EMBO.J.- 1992.-Vol.ll, N8.- P.2863−2867.
  148. Joshi R., Bennett V. Mapping the domain struture of human erythrocyte adducin// J.Biol.Chem.- 1990.- Vol.265,1. N22.- P.13 130−13 136.
  149. Kanzaki A., Inoue T., Wada H. et.al. The complete band 4.2 deficiency in human red cells// Nippon.Rinsho.-1996.- Vol.54, N9.- P. 2492−2501.
  150. Kawano Y., Okubo K., Tokunaga F. et.al. Localization of the pyridoxal phosphate binding site at the COOH-termi-nal region of erythrocyte band 3 protein// 1988.- Vol.263, N17.- P.8232−8238.
  151. Kay M.M., Bosman G.J., Lawrence C. Functional topography of band 3: specific structural alteration linked to functional aberrations in human erythrocytes// Pro.Natl.Acad.Sci.USA.- 1988.- V.85, N2.- P.492−496.
  152. Kelley G.E., Winzor D.J. Quantitative characterization of the interections of aldolase and glyceraldehy-de-3-phosphate dehydrogenase with erythrocyte membranes// Bi~ ochim.Biophys.Acta.- 1984.- Vol.778, N1.- P.67−73.
  153. Klonk 3., Deuticke B. Involvement of cytoskeletal proteins in the barrier function of the human erythrocyte membrane// Biochim.Biophys.Acta.- 1992.- Vol.1106, N1.-P.126−136, P.143−150.
  154. Korsgren C., Cohen C.M. Purification and properties erythrocyte band 4.2. Association with the cytoplasmic domain of band 3// J.Biol.Chem.- 1986.- Vol.261, N12.- P.5536−5543.
  155. Kudo S., Fukuda M. Contribution of gene conversion to the sequence for M blood group type determinant in glycop-horin E gene// J.Biol.Chem.- 1994.- Vol.269, N37.-P.22 969−22 974.
  156. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins duringthe assembly of the head of bacterophage T4// Nature.- 1970.1.227.- P.680.
  157. Lala A.K., Bhat S. Hydrophobic photo labeling- in membranes: the human eruthrocyte glucose transporter// Bio-technol.Appl.Biochem.- 1990.- Vol.12, N5.- P.586−594.'
  158. Lagdon R.G., Holman V.P. Immunological evidence that band 3 is the mad or glucose transporter of the human erythrocyte membrane// Biochim.Biophys.Acta.- 1988.- Vol.945, N1.- P.23−32.
  159. Learmonth R.P., Woodhouse A.G., Sawyer W.H. Rotational dynamics of erythrocyte spectrin// Biochim.Biophys.Acta.- 1989.- Vol.987, N1.- P.124−128.
  160. Lindenthal S., Schubert D. Monomeric erythrocyte band 3 protein transports anions// Proc.Natl.Acad.Sci.USA.-1991.- Vol.88, N15.- P.6540−6544.
  161. Lombardo C.R., Willardson B.M., Low P. S. et.al. Localization of the protein 4.1-binding site on the cytoplasmic domain of erythrocyte membrane band 3// J.Biol.Chem.- 1992.-Vol.267, N14.- P.9540−9546.
  162. Lombardo C.R., Low P. S. Calmodulin modulates protein 4.1 binding to human erythrocyte membranes// Biochim.Biophys. Acta.- 1994 Vol.1196, N2.- P.139−144.
  163. Low P. S. Structure and function of cytoplasmic domain of band 3: center of erythrocyte membrane peripheral protein interactions// Biochem.Biophys.Acta.- 1986.- V.864.-P. 145−167.
  164. Low P. S., Waugh S.M., Zinke K. et.al. The role of hemoglobin denaturation and band 3 clustering in red bloodcell aging// Science.- 1985.- Vol.22?, N4686.- P.531−533.
  165. Lu P.W., Soong C.J., Tao M. Phosphorylation of ankyrin decreases its affinity for spectrin tetramer// J.Biol. Chem.- 1985.- Vol.260, N28.- P.14 958−14 964.
  166. Lutz H.U. A cyclic AMP-dependent phosphorylation of spectrin dimer// FEBS Left.- 1984.- V.169.- P.323−329.
  167. Lux S.E., John K.M., Bennett V. Analysis of cDNA for human RBC ankyrin indicates a repeated structure with homology to tissue differentiation and cell-cycle control proteins// Nature.- 1990.- Vol.344.- P.36 042.
  168. Malik S., Sami M., Watts A. A role for band 4.2 in human erythrocyte band 3 mediated anion transport// Biochemistry.- 1993.- Vol.32, N38.- P. 10 078−10 084.
  169. Manno S., Takakuwa Y., Nagao K. et.al. Modulation of erythrocyte membrane mechanical function by beta-spectrin phosphorylation and dephosphorylation// Biol.Chem.- 1995.-Vol.270, N'10.- P.5659−5665.
  170. Maretzki D., Reimann B., Rapoport S.M. A reapraisal of the binding of cytosolic enzymes to erythrocyte membranes// Trends in Biochemical.- 1989.- V.14.- P.93−96.
  171. Matayoshi E.D., Jovin T.M. Rotational diffusion of band 3 in erythrocyte membranes// Biochemistry.- 1991.-Vol.30, N14.- P.3527−3538.
  172. Matsumoto M., Yamaguchi T., Terada S. et.al. Effects of intracellular pH on high pressure-induced hemolysis of anion trasport inhibitor-treated erythrocytes// Biochim. Biophys. Acta.- 1996.- Vol.1280, N2.- P.243−250.
  173. Mercer R.W., Dunhum P.B. Mebrane bound ATP fuelsthe Na/K pump. Studies on membrane bound glycolytic enzymes on inside out vesicle from human red cell membranes// J.Gen.Physiol.- 1981.- V.78.- P.547−568.
  174. Mercer R.W. Erythrocyte adducin: a calmodulin-regulated actin-bunding protein that, stimulates spectrin-actin binding// J.Cell.Biol.- 1987.- Vol.105, N1.- P.2837−2845.
  175. Mizukami H., Bartnicki D.E., Chaplin L. Band-8 protein of human erythrocyte membrane: another Ca2+ binding protein// Prog. CI in. Biol. Res.- 1984.- N'159.- P.47−55.
  176. Mohandas N., Rossi M., Bernstein S. et.al. The structural organization of skeletal proteins influences lipid translocation across erythrocyte membrane// Biol.Chem.-1985.- Vol.260, N26.- P.14 264−14 268.
  177. Molchanova T.P., Kolodei S.V., Tokarev Yu.N. Expression of human membrane proteins 4.1a and 4.1b in reticulocytes and mature erythrocytes// Biomed.Sci.- 1991.- Vol. 2, N4.- P.379−384.
  178. Moore R.B., Shriver S.K. Protein 7.2b of human erythrocyte membranes binds to calpromotin// Biochem. Biop-hys.Res.Commun.- 1997.- Vol.232, N2.- P.294−297.
  179. Moriyama R., Lombardo C.R., Workman R.F. et.al. Regulation of linkages between the erythrocyte membrane and its skeleton by 2,3-diphosphglycerate// Biol.Chem.- 1993.-Vol.268, N15.- P.'10 990−10 996.
  180. Morle L., Porthier B., Alloisio N. et.al. Reduction of membrane band 7 and activation of volume stimulated (K+, Cl~) cotransport. in a case of congenital stomatocytosis// Br.J.Haematol.- 1989.- Vol.71, N1.- P.141−146.
  181. Nehls V., Drenckhahn D., Joshi R. et.al. Adducin in precursor ceils of rats and humans: expression and compartment alization// Blood.- 1991.- Vol.78, N7.- P.'1692−1696.
  182. Nelson W.J., Veshnock P.J. Ankyrin binding to Na/K-ATPase and implications in polarized cells// Nature (London).- '1987.- V.328.- P.533−536.
  183. Parra M., Gascard P., Walensky L.D. et.al. Cloning and characterization of 4.1G (EPB41L2), a new member of the skeletal protein 4.1 (EPB41) gene family// Genomics.- 1998.-Vol.49, N2.- P.298−306.
  184. Pasternack G.R., Anderson R.A., Leto T.L. et.al. Interection between protein 4.1 and band 3// J.Biol.Chem.-1985.- Vol.260, N6.- P.3676−3683.
  185. Pasternack G. R., Racuseni R. H. Protein 4.1 as a myosin binding and modulating protein// J.Cell.Biochem.-1989.- Supp.llSB.- P.209.
  186. Proverbio F., Hoffman J.F. Membrane compartmentalized ATP and its preferetial use by the Na, K-ATPase of human red cell ghosts// J.Gen.Physiol.- 1977.- V.69.- P.605−632.
  187. Red Blood Cell Membranes. Structure, function, clinical implications.- ed. by Peter Agre, John C.Parker.- New York.- 1989, 733 p.
  188. Red Cell Membranes.- ed. by Stephen B. Shohet, Narla Mohandas.- New York.- 1988, 328. p.
  189. ReidM.E., Takakuwa Y., Conboy J. et.al. Glycopho-rin C content of human erythrocyte membrane is regulated by protein 4.1// Blood.- 1990.- Vol.75, N11.- P.2229−2234.
  190. Salamino F., Sparatore B., Melloni E. et.al. Theplasma membrane calcium pump is the preferred calpain substrate within the erythrocyte// Cell.Calcium.- 1994.- Vol.15, N1.- P.28−35.
  191. Saxton M.J. The membrane skeleton of erythrocytes. A percolation model// Biophys.- 1990.- Vol.57, N6.-P. 1167−1177.
  192. Schuck P., Schubert D. Band 3 hemoglobin associations. The band 3 tetramer is the oxyhemoglobin binding site// 1991.- Vol.293, N1.- P.81−84.
  193. Schwarz-Benmeir N., GlaserT., Barnoy S. et.al. Calpastatin in erythrocytes of young and old individuals// Biochem.J.- 1994.- Vol.304, N2.- P.365−370.
  194. Shatzmann H.J. The red cell calcium pump// Ann.Rev.Physiol.- 1983.- V.45.- P.303−312.
  195. Schwartz R.S., Rybicki A.C., Nagel R.L. Molecular cloning and expression of a chloride channel-associated protein pICIn in human young red blood cells: association with actin// Biochem.- 1997.- Vol.327, Pt.2.- P.609−616.
  196. Sheetz M.P. Membrane skeletal dynamics: role in modulation of red cell deformability, mobility of transmembrane proteins, and shape// Semin.Hematol.- N.20, P.175−188.
  197. Shen B.W., Josephs R., Steck T.L. Ultrastructure of unit fragment of the skeleton of the human erythrocyte membrane// Cell.Biol.- 1984.- Vol.99, N3.- P.810−21.
  198. Shiffer K.A., Goodman S.R. Protein 4.1: its association with the human erythrocyte membrane// Proc.Natl.Acad.Sci.USA.- 1984.- Vol.81, N14.- P.4404−4408.
  199. Siegel D.L., Branton D. Partial purification andcharacterization of an actin-bindling protein, band 4.9, from human erythrocytes// J.Cell.Biol.- 1985.- Vol.100, N3.-P.775−785.
  200. Smythe J., Gardner B., Anstee D.J. Quantitation of the number of molecules of glycophorins C and D on normal red blood cells using radioiodinated Fab fragments of monoclonal antibodies// Blood.- 1994.- Vol.83, N6.- P.1668−1672.
  201. Stibenz D. Structure of the erythrocyte membrane// Acta.Histochem.Suppl.- 1986.- N33.- P.99−106.
  202. StokkeB.T., Mikkelsen A., Elgaeter A. Spectrin, human erythrocyte shapes, and mechanochemical properties// Biophys. J.- 1986.- Vol.49, N1.- P.319−327.
  203. Stout A.L., Axelrod D. Reversible binding kinetics protein at the erythrocyte submembrane// Biophis.- 1994.-Vol.67, N3.- P.1324−1334.
  204. Sung L.A., Lin J.J. Erythrocyte tropomodulin binds to the N-terminus of hTM5, a tropomyosin isoform encoded by the gamma-tropomyosin gene// Biochem.Biophys.Res.Commun.-1994.- Vol.201, N2.- P.627−634.
  205. Sussman M.A., Fowler V.M. Tropomodulin binding to tropomyosins// Eur.J.Biochem.- 1992.- Vol.205, N1.-P.355−362.
  206. Takakuwa Y., Mohandas N. Modulation of erythrocyte membrane material properties by Ca2+ and calmodulin// J.Clin.Invest.- 1988.- Vol.82, N2.- P.394−400.
  207. Takakuwa Y., Manno S. Structure of erythrocyte membrane skeleton// Nippon.Rinsho.- 1996.- Vol.54, N9.-P.2341−2347.
  208. Tang Т.К., Leto T.L., Marchesi V.T. et.al. Expression of specific isoform of protein 4.1 in erythroid and non-erythroid tissues// Adv.Exp.Med.Biol.- 1988.- N241.-P.81−95.
  209. Tang X.B., Fujinaga J., Kopito R. Topology of the region surrounding Glu681 of human AE1 protein, the erythrocyte anion exchanger// Biol.Chem.- 1998.- Vol.273, N35.-P. 22 545−22 553.
  210. Tang C.J., Tang Т.К. The 30-kD domain of protein 4.1 mediates its binding to the carboxyl terminus of pICIn, a protein involved in cellular volume regulation// Blood.-1998.- Vol.92, N4.- P.1442−1447.
  211. Tanner M.J., Martin P.G., High S. The complete amino acid sequence of the human erythrocyte membrane anion- transport protein deduced from the cDNA sequence// Bioc-hem.J.- 1988.- Vol.256, N.3.- P.703−712.
  212. Telen M.J., Chasis J.A. Relationship of the human erythrocyte Wrb antigen to an interaction between glycophorin A and band 3// Blood.- 1990.- Vol.76, N4.- P.842−848.
  213. TeradaN., Fujii Y., Ohno S. Three-dimensional ultrastructure of in situ membrane skeletons in human erythrocytes by quick-frezing and deep-etching method// Histol. Histo-pathol.- 1996, — Vol.11, N3.- P.787−800.
  214. Tu Y.P., Feng C., Xu H. et.al. Transmembrane Ca2+ gradient is essential for high anion transport activity of hyman erythrocytes// Biosci.Rep.- 1996.- Vol.16, N4.-P.299−311.
  215. Unfried I., Entler В., Prohaska R. The organizationof gene (EPB72) encoding the human erythrocyte band 7 integral membrane protein (protein 7.2b)/'/ Genomics.- 1995.-Vol.30, N3.- P.521−528.
  216. Ursitti J.A., Fowler Y.M. Immunolocalization of tropomodulin, tropomyosin and actin in spread human erythrocyte skeletons// J.Cell.Sci.- 1994.- Vol.107, N6.-P.1633−1639.
  217. Walder J.A., Chatterjee R., Steck T.L. et.al. The interaction of hemoglobin with the cytoplasmic domain of band 3 of the human erythrocyte membrane// J.Biol.Chem.- 1984.-Vo1.259, N16.- P.10 238−10 246.
  218. Wang D.N. Band 3 protein: structure, flexibility and function// FEBS.Lett.- 1994.- Vol.346, N1.- P.26−31.
  219. Wang D.N., SarabiaV.E., Reithmeier R.A. et. al. Three-dimensional map of the dimeric membrane of the human erythrocyte anion exchanger, band 3// EMBO.J.- 1994.- Vol.13, N14.- P.3230−3235.
  220. White P.H., Plishker G.A. Calcium-dependent association of glutatione-S-transferase with the human erythrocyte membrane// Biochem.Biophys.Res.Commun.- 1983.- Vol.114, N2.-P.488−492.
  221. Whitfield C.F., Coleman D.B., Kay M.M. et.al. Human erythrocyte membrane proteins of zone 4.5 exist as families of related proteins// Am.J.Physiol.- 1985.- Vol.248, N1.-P.70−79.
  222. WickremaA., Koury S.T., Dai C.H. et.al. Changes in cytoskeletal proteins and their mRNAs during maturation of human erythroid progenitor cells// Cell.Physiol.- 1994.1. Vol.160, N3.- P.417−426.
  223. Wyatt K., Cherry R.J. Both ankyrin and band 4.1 are required to restrict the rotational mobility of band 3 in the human erythrocyte membrane// Biochim.Biophys.Acta.- 1992.-Vol.1103, N2.- P.327−330.
  224. Xu H., Xu Y., Zhang Z.H. The effect of wheat germ agglutinin on anion transport in the erythrocyte membranes// Shih.Yen.Sheng.Wu.Hsueh.Pao.- 1994.- Vol.2?, N4.- P.477−481.
  225. Yannoukakos D., Vasseur C., Piau J.P. et.al. Phosphorylation sites in human erythrocyte band 3 protein// Biochim.Biophys. Acta.- 1991.- Vol.1061, N2.- P.253−266.
  226. Yawata Y. Integral proteins of red cell membranes: their genetic and phetypic expressions// Nippon.Rinsho.-1996.- Vol.54, N9.- P.2348−2363.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!