Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Электрофоретические и антигенные свойства полипептидов различных штаммов бруцелл

Диссертация: Электрофоретические и антигенные свойства полипептидов различных штаммов бруцелл
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Ученые и специалисты сходятся во мнении, что бруцеллез, как зоо-нозное заболевание относится к числу управляемых инфекций, и степень надежности оздоровительных мероприятий во многом зависит от результатов эпизоотического надзора, обуславливающего четкость прогнозирования характера бруцеллезных эпизоотий. Все это определяет необходимость оптимизации системы эпизоотологического надзора… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Характеристика основных биологических свойств бруцелл
    • 1. 2. Биохимическая структура клеточной стенки грамотрицательных бактерий и бруцелл
    • 1. 3. Антигенная структура бруцелл
    • 1. 4. Методы электрофореза и иммуноблотинга в изучении микробных антигенов
    • 1. 5. Способы консервации сывороток крови
  • 2. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Материалы и методы
    • 2. 2. Результаты собственных исследований
      • 2. 2. 1. Анализ белковых компонентов различных штаммов и видов возбудителей бруцеллеза фракционированием в ПААГ
      • 2. 2. 2. определение молекулярной массы и процентного содержания наиболее значимых полипептидов бруцелл
      • 2. 2. 3. Определение серологической активности фракций лизатов разных видов бруцелл
      • 2. 2. 4. Изыскание способа консервирования сыворотки крови животных
  • 3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ
  • ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ

Электрофоретические и антигенные свойства полипептидов различных штаммов бруцелл (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Бруцеллез сельскохозяйственных животных является одной из самых актуальных проблем мировой ветеринарной науки. Эта болезнь причиняет огромный экономический ущерб животноводческим хозяйствам в зонах ее распространения, в особенности среди крупного рогатого скота, овец и свиней. Бруцеллез относится к зооно-зам, передающимся от больных животных человеку, и поэтому принадлежит к особо опасным инфекционным заболеваниям. На территории России за последние годы наметилось тенденция к снижению заболеваемости животных бруцеллезом. Тем не менее наблюдается неравномерность распространения этой болезни и выделились отдельные регионы с выраженной стационарностью бруцеллеза (Косилов И.А., 1992; Авилов В. М., 1997; Авилов В. М., Салмаков К. М., Новицкий А. А., 2000).

Ученые и специалисты сходятся во мнении, что бруцеллез, как зоо-нозное заболевание относится к числу управляемых инфекций, и степень надежности оздоровительных мероприятий во многом зависит от результатов эпизоотического надзора, обуславливающего четкость прогнозирования характера бруцеллезных эпизоотий. Все это определяет необходимость оптимизации системы эпизоотологического надзора и эпизоото-логического контроля при бруцеллезе животных и особенно при бруцеллезе крупного рогатого скота. В отдельных районах эпизоотическая ситуация требует более энергичных усилий, направленных на достижение оздоровления неблагополучных хозяйств от бруцеллеза КРС.

Несмотря на очевидные успехи в борьбе с этой инфекцией, угроза возникновения распостранения бруцеллеза сохраняется. Поэтому совершенствование методов диагностики, средств профилактики и мероприятий по ликвидации бруцеллеза, остается в центре внимания научного поиска (Сочнев В.В., Григорьева Г. И., 1977; Алимов A.M., Равилов А. З., Коксин В. П и др., Равилов А. З., Алимов A.M., Фаизов Т. Х., 1995). Современные представления о структуре клетки бруцелл, ее антигенном составе, способах связи антигенных комплексов позволяют определить выбор правильного методического подхода к процессу выделения и очистки определенных субклеточных структур, необходимых для конструирования эффективных диагностических препаратов, а также подойти к решению вопроса создания «идеальной» бруцеллезной вакцины, обладающей такими основными качествами, как высокая протективность при отсутствии агг-лютиногенности и сенсибилизирующей активности. Хорошо известно, что используемые в настоящее время антигены и вакцины, несмотря на очевидный положительный эффект от их широкого применения, выразившийся в ликвидации и снижения уровня некоторых заболеваний, обладают рядом недостатков и ограничений, вызванных как наличием в их составе нежелательных биологически активных и балластных компонентов, так и неполноценным свойством самих антигенов.

В этой связи, одним из путей совершенствования диагностических средств вакцинных препаратов с заданными иммунологическими свойствами может быть снижение концентрации общеродовых антигенов в диагностических препаратах при максимальном сохранении их специфичности, и активности (Алимов A.M., 1994).

С этой целью, использование самых современных разработок и методик в научно-исследовательской работе, таких как гель-электрофорез, изоэлек-трофокусирование, ультрацентрифугирование, иммуноблотинг, радиоиммунный и иммуноферментный анализ могут внести существенный вклад в решение самых сложных проблем.

Цель и задачи исследований. Целью работы являлось сравнительное изучение электрофоретических и антигенных свойств полипептидов бруцелл в зависимости от их видовых, антигенных и вирулентных особенностей.

Для достижения поставленной цели решали следующие основные задачи:

— определить электрофоретические профили белков клеток бруцелл разных видов и штаммов;

— изучить молекулярные массы отдельных полипептидов бруцелл и их процентное соотношение;

— установить антигенные свойства полипептидов бруцелл методом имму-ноблотинга;

— изыскать щадящий способ консервирования гипериммунных бруцел-пезных сывороток.

Научная новизна. Впервые сравнительным изучением злектрофо-эетических и антигенных свойств полипептидов бруцелл выявлены определенные сходства и различия в качественном и количественном содержании отдельных полипептидов и их антигенных свойств в зависимости 6 тодическйе рекомендации по консервации гипериммунных сывороток нитратом лантана".

Основные положения диссертационной работы, выдвигаемые на защиту: сравнительная оценка электрофоретических свойств полипептидов в зависимости от видовых, антигенных и вирулентных свойств штаммов бруцеллхарактеристика методом иммуноблотинга антигенных свойств полипептидов у разных видов и штаммов бруцелл;

Объем и структура диссертационной работы. Диссертация изложена на .153 страницах машинописного текста, включает: введение, обзор литературы, материалы и методы исследований, выводы, практические предложения и приложения. Список использованной литературы состоит из 260 работ, в том числе 134 иностранных авторов. Диссертация иллюстрирована 24 таблицами и 10 рисунками.

ВЫВОДЫ

1. Методом электрофореза в однородной системе и в градиентной концентрации ПААГ, дана характеристика полипептидов клеточных лизатов разных видов и штаммов возбудителей бруцеллеза. Разделение полипептидов в градиентной концентрации ПААГ 15−20% обладает более высокой разрешающей способностью по сравнению с однородной системой (концентрация ПААГ 10,15,20% и градиентной концентрацией 10−20).

2. Количество белковых фракций в лизатах клеток различных видов и штамов возбудителей бруцеллеза достигает 70 и интенсивно окрашенные фракции располагаются по всей длине электрофоретических треков, причем основное количество полипептидов распределено в пределах молекулярных масс от 12,3 кД до 80 кД.

3. Метод окраски серебром, являясь более чувствительным по сравнению с окраской кумасси голубым R- 250, позволяет выявлять дополнительные компоненты (до двадцати пяти фракций) у бруцелл.

4. Методом электрофореза лизатов клеток бруцелл в ПААГ установлены межвидовые и штаммовые отличия бруцелл в качественном и количественном составет полипептидов. Для представителей вида Br. melitensis, в отличие от других видов бруцелл, характерным является отсутствие полипептидной фракции с молекулярный массой 49,5 кД. У представителей Br. suis выявлялась фракция с молекулярной массой 28 кД, которая не обнаруживалась у Br. cam’s и Br.melitensis. У Br. melitensis, Br. abortus, выявлялись полипептиды с молекулярной массой 41,8 и 88,5 кД отсутствующие у представителей Br. ovis, Br.canis.

У вирулентных штаммов и культур, находящихся в S форме, обнаруживалось больше полипептидных фракций по сравнению с вакцинными штаммами и SR формой бруцелл.

5. Методом иммуноблоттинга с гипериммунной S бруцеллезной сывороткой выявлено до 17 антигенных фракций, из которых полипептиды с молекулярной массой 16,8 кД, 24 кД, 27 кД, 30 кД, 34 кД, 36 кД, 43 кД, 50 кД проявляли высокий уровень серологической активности. С гипериммунной Rсывороткой реагировали 12 фракций из которых 6 поли

116 пептидов (М.м. 12 кД, 21 кД, 31 кД, 43 кД, 51 кД, 67 кД) обладали выраженными антигенными свойствами.

6. Выявляемые в иммуноблотинге с R и S антисывороткой шесть антигенных фракций, имеющие М.м. 12 кД, 21−26 кД, 31−36 кД, 43 кД, 5355 кД, 69−74 кД присутствуют у бруцелл, находящихся как в S, так и в SR — формах.

7. При анализе результатов иммуноблотинга фракционированных в ПААГ лизатов бруцелл с S антибруцеллезной сывороткой установлены наличие определенных качественных различий между отдельными штаммами Br.abortus. У штамма 19 выявлялись серологически активные полипептиды с молекулярной массой 43,3 кД и 38 кД, отсутствующие у штамма УФ-1. В тоже время у штамма УФ-1 присутствовал серологически активный компонент с молекулярной массой 22,9 кД, не обнаруживающийся у штаммов 19 и 54.

8. С Rантибруцеллезной сывороткой у Br. ovis выявлялись серологически активные фракции имеющие молекулярную массу 64, 50,8, 45, 41, 38 кД, которые не регистрировались у Br. suis. У видов Br. canis, Br. suis и Br. melitensis REV- 1 отсутствовала серологически активная фракция с молекулярной массой 21,9 кД, которая присутствовала у вида Br. ovis.

У Br. abortus УФ-1 (SRформа) выявлялись серологически активные фракции с молекулярными массами 74,5, 55, 35, 31, 26,7 кД, которые не обнаруживались у штаммов 19, 54 и 544 (Sформа).

Вакцинные штаммы Br. abortus (82, 19, УФ-1) имели антигенную фракцию с молекулярной массой 21,2 кД, которая не выявлялась у вирулентных штаммов Br. abortus (54, 544).

9. Для консервирования гипериммунных сывороток эффективным является использование нитрата лантана в концентрации 0,025%, который, наряду с. фенолом, обеспечивает сохранность активности специфической сыворотки длительное время и в отличие от последнего не вызывает изменения её белкового состава.

ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ

По результатам проведенных исследований подготовлены методические рекомендации:

1. «Методические рекомендации по разделению полипептидов бруцелл методом электрофореза в ПААГ», одобренные НМС и утвержденные директором ВНИВИ г. Казань, протокол № 11 от 24.11.2000 г.

2. «Методические рекомендации по определению антигенных свойств бруцелл методом иммуноблотинга», одобренные НМС и утвержденные директором ВНИВИ г. Казань, протокол № 11 от 24.11,2000 г.

3. «Методические рекомендации по консервации гипериммунной сыворотки нитратом’лантана», одобренные НМС и утвержденные директором ВНИВИ г. Казань, протокол № 11 от 24.11,2000 г.

Заканчивая работу, выражаю благодарность дирекции Всероссийского научно-исследовательского ветеринарного института (г. Казань) за предоставленную возможность выполнения диссертации.

Приношу искреннюю благодарность моим научным руководителям доктору ветеринарных наук, профессору Азату Миргасимовичу Алимову, доктору билогических наук Юрию Андреевичу Зимакову, а также доктору биологических наук Владимиру Петровичу Коксину и кадидату ветеринарных наук Рафаэлю Мазитовичу Ахмадееву за помощь при работе над дисертационной темой.

Выражаю признательность сотрудникам лаборатории биохимии за чуткое отношение и помощь при выполнении экспериментальной работы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.А., Кац Л.И., Павлова И. В. Атлас анатомии бактерий, патогенных для человека и животных- М: Медицина, 1972-С.182
  2. A.M. Оценка методом иммунопереноса серологической активности белков бруцелла абортус. // Межвузовский сб. научных трудов, г. Казань 1994, С.18−21
  3. A.M., Коксин В. П. и др. Изучение электрофоретических профилей и антигенности полипептидов бруцелл. // Матер. 2-го съезда биохим. общ. Росс. Акад. наук Москва, 19−23 мая 1997 г., с. 300−301
  4. АлимоБ A.M., Корунов В. П. Обмен аминокислот у бактерий родов Brucella и Lysteria // Тез. Докл. 7 конф. Молод. Ученых. -Рига 1977, С. 30−31
  5. A.M., Сазонова Т. Я., Зайниев Н. Ш. Биохимические свойства различных вакцинных штаммов бруцелл. // Научные основы технологии пром. пр-ва вет. биол. препаратов. Тезисы докладов 3 всесоюзной конференции, г. Москва, 1987 С .83−84
  6. A.M., Сазонова Т. Я., Габидуллина Р. Г. Мутагенное действие на бруцеллы физических и химических факторов // Тезисы докладов всесоюзной конференции. Актуальные вопросы профилактики бруцеллеза и организации мед. помощи. Новосибирск, 1989 С .74−76
  7. A.M., Фаизов Т. Х., Шилова В. И. Идентификация возбудителей зооаптропонозов методом молекулярной гибридизации. // Материалы научной конференции ВНИИВВиМ вопросы ветеринарной вирусологии, микробиологии и эпизотологии г. Покров 1992 ч.11 с. 218
  8. Д., Джонс А. Методы лабораторных исследований по бруцеллезу Женева, 1968-С.84
  9. Анина-Радченко Е. Д. Материалы по бактериологии и патогенезу бруцеллеза. // Автореф. дисс. на соиск. докт. мед. наук- Одесса. 1954−24 с.
  10. Анина-Радченко Е. Д. Факторы, распространения и гиалоронидаза у возбудителей бруцеллеза. // ММЭИ -1956, № 10 С. 69−74
  11. В.К. К вопросу изменчивости бруцелл и перспективы получения вакцинных штаммов .Тр. инст. краевой патол. АН. Казахе. ССР, 1958, 6(14), 1,3
  12. М.А., Колесов С. Г. Физико-химические методы контроля ингредиентов питательных сред и биопрепаратов М, 1970- с. 210
  13. А.А., Таран И. Ф. Иммуногенные свойства клеточных компонентов бруцелл // ЖМЭИ 1975-Т.8 с. 71−76.
  14. В.И. и др. Результаты изучения иммунологических свойств вакцин из штамма Рев-1.// Проблемы ветеринарной иммунологии-М. Агропромиздат, 1985-е.76−78
  15. В.И. Ферментативный процесс сероводообразования у бруцелл // Вестник с.х. науки- Алма-Ата, 1969- № 11
  16. С.С., Домбровская A.M. Электрофорез бактериальных белков в ПААГ как метод идентификации бактерий кишечной группы // Тр. Московского мед. института М. 1974−32 № 2 с. 16−18
  17. В. Основы иммунологии // 1969,648 с.
  18. Н.Ф., Волчкевич Ж. А. Белов Т.И. Белки наружной мембраны различного происхождения // Журнал микробиол., эпидеми-ол., иМмунобиол.-1988- № 8 с. 10−13
  19. А.Х. изучение содержания свободных аминокислот в бруцеллах шт. Br. bovis-19 и Невский -12, Br. melitensis // Тр. Уз.
  20. ВНИВИ 1979- 29.42.-с. 48−50
  21. П.А. Бруцеллез-М. Медицина 1961, 413 с.
  22. П.А. Бруцеллез-М: Медицина, 1972, 380 с.
  23. .А. Белковые спектры рода Pseudomonas в таксономическом аспекте : Автореф., дисс., канд., биолог., наук М, 1990, с. 28
  24. Вуд В. Физические методы // В кн. Методы общей бактериологии. М.:-1984- т. 2 -С.166−282
  25. В.В. Ультраструктура бруцелл. Сообщение 5. Процесс диссоциации. Микроб. 1968 .8,42
  26. О.Е. Лабораторные методы исследований неинфекционной иммунологии.//Москва 1967, с.282
  27. Р. Г. Алимов A.M. Использование гидролизата казеина для глубинного культивирования бруцелл // Научно производственная конференция. Тезисы докладов. Казань 1992 с. 17
  28. Гребиножко Э. И<, Николаенко А. И., Иванов Ф. П. Простой метод обнаружения белков в полиакриламидном геле с помощью ампрегна-ции их серебром // Украине.биохим.журнал 1986 — т. 58,№ 5.- С. 6265
  29. Г. И. Мембраны и мембранные белки в сравнительной характеристике стафилококков: Автореф. дисс. канд. биол. наук -Пущино- на- Оке -1980−24 с.
  30. Г. И., Горьчакова Н. Г. Сочнев В.В. Бактериологическая экспресс- диагностика как фактор экологического благополучия при зонозных инфекциях.// Ветер, биологические науки с/х про-во. Н. Новгород, 1997, с.277−280
  31. Г. И., Дегтев Г. К. Изучение мембранных белковых спектров стафилококков в сравнительно-физиологическом аспекте // Ж. микроб., эпидем. и иммуноб.- 1979 -№ 4- с. 71−75
  32. Г. И., Дегтев Г. К. Мембранные белки стафилококков: сопоставление спектров, полученных изоэлектрическим фокусированием //Ж. Микроб, эпидемиол. и имунолог. -1980 № 7 с. 47−50
  33. Г. И., Игнатов П. Е. Антигенная структура бруцелл. // Успехи совр. биолог. 1991 Т. 101 В.6 с.890−904.
  34. Г. И., Сочнев В. В., Бацанов И. П., Филиппов И. В. «Бру-целлы и бруцеллез»(микробиология, иммунология, биотехнология, 1998, Нижегородская с.х. академия., 244 с.
  35. Е.А., Маликов В. Е. Некоторые проблемы эпидемиологии и профилактики бруцеллеза в СССР// Актуальные вопросы профилактики и организации медицинской помощи больным: Тезисы докладов Всесоюзной конференции -Новосибирск, 1989 М., с.5−7
  36. И.И. К изучению бруцеллеза у северных оленей (Ветеринария- 1961 № 5, с. 48−54)
  37. И.М., Коструба М. Ф. Электрофоретическое исследование белков пропионовокислых бактерий при разных условиях культивирования // Микробиологический журнал- 1975-№ 6-с. 688−692
  38. Г. К., Беляев Е. И. Калина А.И. Некоторые данные сравнительно-физиологического изучения стафилококков различного происхождения с использованием характеристик их белковых спектров // журнал микроб., эпидем, и имунологии 1971, № 8 С. 112−116
  39. Г. К., Григорьева Г. И., Голубева С. А. Сопоставление белковых спектров типичных и атипичных микобактерий методом диск-электрофореза в полиакриламидном геле// Ж. микроб., эпидемиол., и иммунол. 1971 № 3 с. 23−26
  40. Г. К., Карякина Л. А., Лозовская А. Л. Белки и липиды водных экстрактов некоторых штаммов микобактерий // Лабораторное дело -1972-№ 11-е. 688−691
  41. Г. К., Любимова А. В., Зуева Л. П. и др. Возможности применения комбинированных методов титрования С. Abicans для установления эпидемиологических связей// Журнал микроб, эпидем. и иммунологии 1987 № 1-с. 27−30
  42. Г. К., Носова Т. В., Григорьева Г. И. и др. Способ идентификации стафилококков // А.С. 1 013 976 СССР 05.08.81 опубл. 21.12.82
  43. Г. К., Пылаева С. И. Мусонова И.В. и др. Наблюдение за циркуляцией госпитальной микрофлоры в ожоговом стационаре с помощью электрофоретического анализа белков // Ж. микроб., эпидем. и иммунолог, -1994- № 6- с. 11−12
  44. Г. К., Урюпина Н. В. Никитина Г. П. Сравнительное изучение белковых спектров вибрионов методом диск- электрофореза в по-лиакриламидном геле // Проблемы особо опасных инфекций- 1974-Вып1 (35) С.60−63
  45. Г. К., Носова Т. В., Казанская Г. М. Расследование пищевых токсикоинфекций стафилококковой этиологии с использованием сопоставления спектра внеклеточных белков выделенных возбудителей // Журнал микроб., эпидем. и иммунологии 1990 № 3 с. 31−34
  46. Дегтяр’енко В. И. Новицкая Г. Г. О сходстве аминокислотного состава аллергенов из бруцелл и микобактерий // Аллергия и реактивность организма. Мат. 1 Всесоюзной конф .- М, Львов -1969- с. 24−32
  47. Е.А. Таксономия возбудителей бруцеллеза // Актуальные вопросы профилактики бруцелл и организация медицинской помощи больным: тезисы докладов Всесоюзной конференции Новосибирск, 24−25 октября 1989 -М, с. 53−55
  48. Е.А., Дубровская И.И Дегидрогеназная активность Br. abortus 19-ВА // ММЭИ-1965 ,№ 5, с.149
  49. И.И. Иммунохимическое исследование бруцелл разной степени вирулентности. Материалы конференции. Биохимия микробов и иммунохимия. Горький, 1966, е. 96
  50. И.И. Особенности химического состава антигенных комплексов R- форма бруцелл, Биохимия, 1964., В.5., 29 е. 846
  51. И.И., Драновская Е. А. Состав специфических полисахаридов одного варианта бруцелл типа abortus.// Биохимия, 1967, т. 32, 1, с.31
  52. И.И., Курдина Д. С. Химический состав и токсические свойства антигена, полученного из бруцелл водно-эфирной экстракцией.// Вопр. Мед. химии, 1968, выпуск 14 № 6, С. 560−563
  53. И. И. Островская И.Н. Изменение антигенных комплексов бруцелл под влиянием фага // Биохимия., 1958, т.23,Вып. 4 С. 523−526
  54. Ю.В. Патогенность как функция биомолекул М, 1985, С.240
  55. Г. И. Сравнительная характеристика общеклеточных белков гонококков как возможный эпидемиологический маркер: Автореф., дисс., канд. мед. наук Киев, 1988−26 с.
  56. Н. Ш. Алимов A.M. Биохимические свойства бруцелл различной вирулентности и антигенности // Сборник научных трудов НИВИ г. Казань 1982 С. 10−13
  57. П.Ф. Бруцеллез-М. «Медгиз», 1953- с. 244
  58. Ю.А., Зимакова И. Е. Фармакология редкоземельных элементов // Обзор литер., Ж. Фарм. и токсикол., М. Мед., № 6, 1982, С.89−97
  59. А.В., Скрипаль И. Г., Малиновская И. П. Электрофорез белков как средство таксономического анализа фитопатогенных микоплазм // Вирусные болезни с.х. культур 1980 С. 50−56
  60. Н.К. Электрофорез белков клеточных фракций бруцелл в ПААГ как метод дифференциации бруцелл различной вирулентности . Методы проф. и леч. инф. забол. с. х жив-х в Нечерноземье. Горький, 1984 С. 18−20
  61. И.К. Антигенная активность клеточных стенок и цитоплаз-матических функций бруцелл // Науч. тр. КГВИ 1979- Т.132-С. 52−55
  62. И.К. Характеристика химического состава отдельных клеточных компонентов некоторых штаммов бруцелл в зависимости от их вирулентности // Уч. записки КГВИ- Казань, 1978 -т. 129 С. 44−47
  63. О.В., Степанов В. М. К изучению питательных потребностей бруцелл . Сообщение 1 // Микробиология и иммунология особо опасных инфекций. Саратов 1968-Вып.-3- С. 335−336
  64. В.П. Аминокислотный обмен у аминокислот у бруцелл // Уч. Записки КГВИ- Казань, 1974, т. 115, С.183−190
  65. В.П. Глубиннее культивирование бруцелл в 1% растворе гидролизата лактоальбумина // Конф. Мол. Ученых и студентов, посвященная 50-летию СССР-Казань, 1973, С.241−243
  66. В.П., Крашенинкова Л. Л., Салмаков К. М. Изыскание оптимальных доз аминокислот для выращивания бруцелл //Конф. Молод. Ученых и студентов: Тез. Докл. Казань, 1973, С. 241−243
  67. И.А., Тягунина Е. А. Соотношение, А и М антигенов у Br.abortus шестого биотипа // сб. Науч. Работ Сиб. НИВИ 1974, т.21 с. 314 .
  68. И.А. Бруцеллез сельскохозяйственных животных //Новосибирск, 1992 С. 34−38
  69. И.А. Изменчивость бруцелл и ее значение в проблеме бруцеллеза с/х животных // Сб. науч. тр. сиб. НИВИ- Омск, 1974- Вып. 21 -с. 3
  70. К.Б., Грушина Т. А., Ременцова М. М. «Значение биоваров Br.melitensis в клинико-иммунологических проявлениях бруцелл (Журнал микроб., эпидимиолог., и иммунобиологии 1991, № 4, с. 7677)
  71. Г. Ф. Основные принципы геносистематики в приложении к решению практических задач таксономических бактерий (Автореф. дисс. доктор, биол. наук, М., 1987, с.24)
  72. А.П. К вопросу об антигенных взаимосвязях микобактерий тубкрколеза бычьего и человеческого вида. Современные проблемы лечения занозных заболеваний и лейкозов. // Тез. к докладу. Минск 1982, С. 75−76
  73. А.П. К вопросу об антигенных взаимосвязях микобактерий тубкрколеза бычьего и человеческого вида. Современные проблемы лечения занозных заболеваний и лейкозов. // Тез. к докладу. Минск 1982 С. 75−76
  74. В.Е. Роль липополисахарида бруцелл в формировании ги-перчувсвительности замедленного типа// Журнал микроб. Эпидем. иммунобиол, 1986 ,№ 2,С.112−114
  75. М.В. Материалы по изучению уреазы, некоторых дегидро-геназ и сахаролитических свойств бруцелл // Тр. Одесского НИИ эпидемиологии и микробиологии -1960- Т.И. -С. 69−93
  76. В.И. Нуклеотидный состав и степень подобия нуклео-тидных последовательностей ДНК у бруцелл разных видов //Бюллетень ВИЭВ 1987, Вып. 51, С.53−56
  77. С.П., Широков В. А. Обмен аминокислот у бруцелл // 3 Всесоюзный Биохим. Съезд: тез. Докл. -Рига, 1977-Т.2 с. 9
  78. Н.А., Иванов М. М. Способ глубинного культивирования вакцинного штамма 19 в жидкой среде и использование его для получения сухой живой бруцеллезной вакцины // Науч. произ. конф. ГНКИ: Тез. докл- 1972-С. 69−70
  79. А.И. Альбумин-стимулятор роста бруцелл // тр. Ставропольской краевой НИВС- 1971- вып. 5- с. 21
  80. Н. И. Князева Э.Н. Изменчивость бруцелл при воздействии бактериофага // изменчивость микроорганизмов -М, 1957 С.12−14
  81. Н.Н. Морфология бруцелл // Бруцеллез -М, 1972 С.43−104
  82. Ощепков В.Г. R, L- формы бруцелл и значение их в эпизоотологии и диагностике бруцеллеза животных: Автореф. дисс. докт. вет. наук -Л. 1991, с.35
  83. И.И. Аминокислотный состав и вирулентность бактерий рода Brucella// Дисс. На соиск. Уч. ст. доктора биологических наук-М., 1973, с.419
  84. Н.А. Перспективы использования инааглютинабельных культур в качестве вакцинных .// Тр. Ставропольского филиала ВНИИ «Микроб» 1967-С. 67−68
  85. В. Я. Акатов А.К., Горшкова В. И. и др. Электрофорез белков микробной клетки в полиакриламидном геле как тест дифференциации патогенных и непатогенных стафилококков // Стафилококковые инфекции-Л, 1972-С. 14−15
  86. А.З., Алимов A.M., Фаизов Т. Х., Экономические аспекты охраны людей и животных от заражения зооантропонозами.// Актуальные экологические проблемы Республики Татарстан. Казань, 1995, с.137
  87. М.М. Бруцеллез диких животных- Алма-Ата, 1962, с.124 с.
  88. А.И., Штепа О. С. Изучение растворимых белков клеточных гомогенатов коринебактерий методом диск- электрофореза // Труды Крымского мед., института- 1974 С. 32−34
  89. Роуз Э. Химическая микробиология -М, 1974
  90. О.Л., Медведев А. П. Использования реванола в качестве консерванта для специфических сывороток // 1991 с.67−68
  91. Т. Я. Алимов A.M. Эффективность различных питательных сред для культивирования бруцелл // Научно производственная конференция КГВИ. Тезисы докладов 1992 с. 41
  92. К.И. Ветеринарная энциклопедия // Москва 1976 т. № 5 с.97
  93. К.И. Ветеринарная энциклопедия II Москва 1976 т. № 6 с.293
  94. Т.Ф., Оводов Ю. С. Липополисахаридно- белковые комплексы внешней мембраны грамотрицательных бактерий // Биоорганическая химия- 1983. Т.9 № 6- С.725−735
  95. В.В., Григорьева Г. И., Горьчакова Н. Г. и др. Нетрадиционные методы исследования при дифференциальной диагностике бруцеллеза животных. // Учебно методическое пособие. Новгород 1977, с. 96
  96. Л.В. Эколого-биологические параллели при изучении бактерий рода Psudomonas выделенные в регионе Западной Сибири: Автореф., дисс. канд., мед., наук- Нижний Новгород, 1994, с. 22
  97. Е.С. Бактериальные структуры и их антигенность. Монография- М: Медицина, 1971 с. 220
  98. Е.С. Бактериальные структуры и их антигенность. Монография-М: Медицина, 1971, с. 220
  99. Е.С., Жванецкая М. И. Антигенные свойства клеточных структур E.coli// ЖМЭН, 1963,№ 1, С. 32−38
  100. К.П. Бруцеллез животных Изд. Кайнар, Алма-Ата 1975
  101. Н. И. Алимов М.А. Биохимические свойства бруцелл // Материалы научно- производственной конференции по актуальным проблемам ветеринарии и зоотехнии Казань 1996 с. 46
  102. Ю.И., Шитов В. П., Соловьев Н. В., Рубекина О. Л. Глубинное культивирование Br.abortus 19 на бульоне Хоттингера // Микробиология промышленности реф. сб.-1973, Вып. 3(99) — С. 51−53
  103. Таран И. Ф, Лямкин Г. И. Бруцеллез (микробиология, иммунология, эпидемиология, профилактика- Ставрополь, 1996, с.176
  104. И.Ф. и др. О трансформации бруцелл II Проблемы особо опасных инфекций Саратов 1976 — Вып. 4(50) С. 72−75
  105. И.В., Плорина Е. А. Критерии вида у риккетсий и таксономия // Биохимия и биофизика микроорганизмов- Горький- 1982, С. 72−82
  106. З.В. Ультраструктура клеток вакцинных штаммов Вг. Abortus 19 в динамике роста // Вестник с.х. наук -Алма-Ата, 1970 -Вып. 3 С.55−56
  107. Н.А. Бруцеллез сельскохозяйственных животных-Л: Колос-1976, с. 280
  108. Р.В. Туберкулез с/х животных. // Минск, Урожай 1983, с.263
  109. Р.В. Туберкулез с/х животных. // Минск, Урожай 1983, с. 263
  110. Л.А. Диффузионный фактор у бруцеллезных культур// Тр. Института микробиологии, -Саратов, 1951, С. 48−52
  111. Финеан Д, Колмэн Р., Митчел Р Мембраны и их функции в клетке -М: Мир-1977, с.224
  112. A.M., Салмаков К. М. Разработка средств и методов борьбы с бруцеллезом // Сб.науч.тр.Казань., 1984., т.2, С.166−282
  113. Н. З. Кирилов Н.К. Биохимическая характеристика клеточных фракций бруцелл различной плотности // Н. тр. КГВИ -Казань 1980, т. 135-, С. 21−27
  114. Т.И. Новые данные о поверхностно соматическом антигене бруцелл S -антигене // Специфическая профилактика особо опасных инфекций: Сб. науч. раб. противочумных учреждений М. 1964, С. 205−211
  115. Харитонова Т. И, Реакция пассивной гемагглютинации для диагностики бруцеллеза. Диагностика особо опасных инфекций. Ростов-на- Дону, 1968., с.143
  116. Хузин Л.A. L- формы бруцелл и их свойства// Разработка средств и методов борьбы с бруцеллезом: Сб. науч. тр. -Казань, 1984-С. 54−60
  117. Шин Н.Г., Нифантьев В. М., Студенцов В. К., и др. К изучению химического состава белковолипополисахаридноного комплекса бруцелл //Тр. Казах НИИ эпидемиол. микробиологии, и инф. болезней -1976, т. 15, С. 80−84.
  118. В.П. Ветеринарный энциклопедический словарь 1981 с.286
  119. В.П. Ветеринарный энциклопедический словарь 1981 с.64
  120. Aldrent Servent A., Boury G., Ramus M. DNA polimorphism in strains of the genus Brucella//J. Bacteriol. — 1989, № 10 — P. 4603−4607.
  121. Ames G. F., Nikaido H. Two-dimensional gela electrophoresis of membrane proteins // Biochemistry- 1976№ 3 P 616−623
  122. Aubertin A. M. Tondre L. Lopes C., Obert Y., Kirn A. Sodium dodecyl sulfate-mediated transfer of electrophoreticaly separated DNA binding proteins//Anal. Biochem. 1983. -V, — 131 P. 127−134
  123. Badcoul S., Paraldi M., Marine A., Lacave C. Stimulating activity of Brucella fraction in a human lymphocyte transformation test // Immunol. 1976 — V. 31 P. 717−722
  124. Baldi P.C., Wanke M.M., et.al. Brucella abortus cytoplasmic proteins used as antigens in an. ELISA potentially usefull for the diagnosis of canine brucellosis // Vet. Microbiol. -1994.V. 41 № 1 -2 P.127−134
  125. Baldwin C.L., Anterak D.F., Winter A.G. Evaluation of lymphocyte blastogenesis for diagnosis of bovine brucellosis // 3rd Inter. Symp. On Brucellosis. Algiers., Algeria., 1983 Develop. Biol. Standard — 1984 -V. 56 — P. 357−370
  126. Benedek L. Verleichende untersuchungen uber antigenstructur von Brucella abortus und Brucella suis mit neuen metoden und die daranz zuzichenden folgerungen //Acta Vet. Acad. Sci. Hung 1954 V. 4 — P. 231−237
  127. Bentler В., Cerami A., Cachectin and factor as two sides of the same biological coin // Nature 1986 — 320- P. 584−588
  128. Bergh D.A. Pattyn S.R. Comparison of proteins from Mycobacterium fortuctum, M nonchromogenicum and Mycobacterium terrae using flat bed electrhoresis// J. Gen. microbiol -1979 ,№ 2 P. 283−291
  129. Вегктэип Y., Luderrits 0., Westphal O. Zuz immunochemical der somatischen antigene von Entero bacteriaceae // Biochem. Zeitsch. 1964 V 339 P 401−415
  130. Berman D.T., kurte R.S. Relationship of biological activities to structures of brucella abortus endotoxin and LPS // Ann. Inst. Pasteur Microbiol 1987 — 138 -№ 1 P. 98−101
  131. Bosseray N. Infection du placenta de la souris par Brucella pathogenic et immunite// 3rd Inter. Symp. On Brucellosis // AlgierSj Algeria, 1983
  132. Develop Biol. Standart 1984 156 — P 283−293
  133. Burnette W.N., Western Blotting- Electrophoretic transfer of proteins from sodium dodecyl sulfate- polyacrylamide gels to unmodified nitrocellulose and radiographic detection with antibody and radiodinatedprotein//A, Biochem, 1981, 112, P.195−203
  134. COIIet В., Martin A., Herve N., Toujas L. Activite antitumolal de produits de brucella abortus // 3rd inter. On Brucellosis, Algiers, Algeria, 1983 -develop, biol Standart-1984, V.56 P .151−157
  135. Caroff M., Bundle D. R., Perry M.B., Cherwonogrodky J.W. Antigenic S- type typopoly-sacca haride of Brucella abortus 1119−3 // Infec. Immun 1984, -46 -P — 384−388
  136. Caroff' M., Bundle D.R., Permy M.B. et. Al. Antigenic S- typepolysaccharide of brucella abortus 119−3 // Infect Immun 1984 № 2 -P 384−388
  137. Chukwn C.C. Comparison of the brucella skin test with the lymphocyte transformation test in bovine brucellosis // J.Hyg. 1986 — 96 № 3 P.403−413
  138. Cloeckaert A., lacques I, et. al. Immunogenia properties of Brucella melitensis cell-wall fraction in BALB/c mice // I., Med Microbiol 1995- V-42 ,№ 3, P.200−208
  139. Corbel M. J. Brucella phages: advances in the development of A reliable, phage- typing, system for smooth and non- smoath brucella isolated // 2-nd Forum in Microbiology Brucella and brucellosis: Ann. Inst. Pasteur Microbiol. 1987-V-138- № 1 P. 70−75
  140. M.I., Stuart F.A., Brewer R.A. // Develop. Biol. Stand. -1984. -V. 56 P .341
  141. Coulton I.W., Wan D.T., The outer membrane of haemophilus influenzae type b — cell envelope associations of major proteins // Canad i. Microbiol. 1983-V- 29- P. 280−287
  142. Davis B.J., Dice electroforesic Method and application for determination to human cereum proteiins // Amen N. Y. Acad Sci 1964-V- 12 P. 404−447
  143. Diaz K'., lones L., Wilson I Antigenic relationship of Brucella ovis and Brucella melitensis // I., Bacterid 1967 — V 93 — P. 1262−1268
  144. Diaz R., Jones L., Leong D., Wilson J. Surface antigens of smooth Brucella// J. Bact., 1968, 96, 4,618
  145. Dubray G Le peptidoglicone des Brucella mice en evidence d une structure a triple fenilled // C.R. Acad. Sci. (Paris) (Ser O) 1973 V 277 № 20 P 2281−2283
  146. Dubray G. Progres recent sur la biochimic et les proprietes des antigeries de brucella // 3rd Inter. Symp. On Brucellosis, Algiers, Algeria, 1983, Develop. Biol. Standart 1984 V 56 P 131−150
  147. Dubray G. Protective antigens in brucellosis // Ann Ynst Paster Microbiol.-1987.-V. 135.-№ 1.-P 84−87
  148. Dubray G., Berard G A highly sensitive periodic acid silver strain for 1,2 did group of glycoproteins and polysaccharides in polyaccrylamide gels // Analit Biochem 1982.- V 119.-P 325−329
  149. Dubray G., Berard G., Isolation of three Brucella abortus cell-wall antigens protective in murine experimental brucellosis // Ann. Vet 1980 V 11 4 P.367−373
  150. Dubray, G., Charriant C. Evidens of three major polypeptide species and two major polysaccharide species in the Brucella outer membrane // Ann. Reach. Vet. 1983 14- P. 311−318
  151. Dubray G., Plomment M. Structure et constituants des Brucella. Charactersation des Fraction et proprietes bioloques // Immun. Symp on Brucellosis (ii). Rabat, 1975 Develop Biol. Stand. 1976 — V 31 — P 68−91
  152. Dubray G., Plommet M. Structure et constituants des Brucella Caracterisation des fraction et proprietes biologiques // Develop. Biol Standart -1976 V, 31 P. 68−91
  153. Dubray G., Serard G. Isolation of three Brucella abortus cell-wall antigenes protective in murine experimental Brucellosis// Ann. Rech. Vet.-1980 11-P 367−373
  154. Dubray G. Progres reunis sur la biochimie et les proprietes biologiques des antigenus de brucella // 3rd Inter. Symp. On Brucellosis. Algiers, Algeria, 1983, Develop. Biol. Standart — 1984. V. 56 — P 131−150
  155. Felley I. C. Somatic О antigen relationship of Brucella and Vibriocholerae II I. Bact 1969 — V 99 — P 645−649
  156. Fish A.J., Lockwood M.C., Wong M., Price R, G. Detection of Goodpasture antigen in fractions preparted from collagenase digests of human glomerular basement membrane// Clin Exp., Immunol. -1984,-55.-P. 58−66
  157. Gersoni J. M., Palade G. E., Palade G.E. Protein blotting Principles and application// Anal Biochem, 1983 V115 — P219−224
  158. Glenchur H., Sear U., Zinneman H., Hall W. Antigenicity of some Brucella melitensis cell fractions // I. Bacteriol 1963 V- 85 — P 363−368
  159. Gross C.S. Ferguson D.A., Cummins C.S. Electrophoretic protein patterns and enzyme mobilities in anaerobic coryneforms // Appl. Environ. microbiol-1978, — 35.-№ 6,-P. 1102−1108
  160. Hadson B. W., Quan T.J., Bailey .R.E. Electrophoretic studies of geographic distribution of lersinia pestis protein variants// Intern J. System Bacter 1976- 26- № 1 P 1−16
  161. Hamoda H., Miruno J. Isoelectric towsing in polyacrylamide of the membrane proteins of streptococcus mutants and Streptococcus // J. Dent. Res. 1974 — 53- № 3 — P. 547−553
  162. Helenins A., Simons K. Solubilization of membranes by detergents // Biochim Biophys. Acta 1975- V 415 № 1 P 29−79
  163. Hemmen F., Weynants V., Scarces Т., et.al.Cloning and sequence analysis of a newly identified Brucella abortus gene and serological evaluation of the 17- kilodalton antigen that it encodes // Clin. Diagn. Lab. Immunol. 1995 — V. 2 № 3 — P 263−267
  164. Hersh L.B., Wwainer B.H., Andrews L.P. Multiple isoelectric and molecular weight variants of choline acetyltransferanse. Artifact or read//J Biiol. Chem. 1984, — 259,-P.1253−1258
  165. Hinsdacl K.D. Berman D.T. Antigens of Brucella abortus 1 Chemical and immunoelectrophoretic characterization// I. Bacteriol 1967 -V 98 -P 544−549
  166. Huddleson J. F., Ichanson H. W. A study of the opsone cytophagic power of the blood and allergic skin reactions in Brucella infection and immunity in man // Amer. J.Publ. Health 1933 23 — P — 917−922.
  167. Huddleson et al The dissosiation pattern in the Species of the genus Brucella // In. Studies о Brucellosis Michi gan Agr. Exp. Sta. Met. 1952 № 6 P 63
  168. Jarvis A.M., Wolff J.M. Grouping of lactic Streptococce by gel electrophoresis of soluble cell extracts // Appland. Environ. Microbiol -1979 37 P 391−398
  169. Koneene I., Ihnson D., Anderson R., Pie D., Kinetics of in bovine lymphocytes immunostimulation with a Brucella abortus antigen // Veterinari Res. 1978 — V. 39 № 2 P 235−239
  170. Kreuter D. L, Buller C.S., Robertson D. C Chemical Characteri sation and biological properties of lipopolisaccharide isolated from smooth and rough strains of Brucella abortus // Infect. Immun.- 1979 V. 13 P. 811−818
  171. Laemli U.K., Cleavage of structural proteins during the assembly of the bread of bacteriophage T4 // Nature London 1970, V.227 P. 680−685
  172. Larson S.A., Bickhams T., Buchanow T.M. Polyacrylamide gel electrophoresis of Corynebacterium diphtherica- a possible epidemiological aid // J Appl Microbiol -1974 22 -P 885−890
  173. Lindberg A.A., Haeggman S., Karison K., Carison H.E., Mais N.S. Enzyme immunoassay of the antibodi response to Brucella and lersinia enterocolitica 09 infections in humans // J. Hyg. (Comb) 1982−88 № 2 -P 295−307
  174. Loeb M.R., Smithe D.H. Outer membrane protein composition in disease isolates of Haemophilus influenza pathogenic and epidemiological implications // Infect and Immun 1980 30 № 3 — P 709 717
  175. Lugtenberg R. Structure and function of outer membrane proteins // Enterobact. Surface Antigens: Meth. Mol. Characterist Amsterdam e.a. — 1985- P 3−16.
  176. Lugtenbery В., Peter R., Berheimer., Influence of cultural conditions and mutations on the composition of the outer membrane proteins of E. Coli // Mol. And Genet 1976- 147 № 3 — P 251−262
  177. Lugtenbery R. Structure and function of outer membrane proteins // Enterobact. Surface Antigens Meth. Mol. Characterist Amsterdam e.a. — 1985 — P. 3−16
  178. Marx A. Joneson J., Pop A. Immunochemical studies on Brucella abortus lipopolysaccarides // Zbl. Bact. I. Abt. Orig. 1983 253 P. 544 553
  179. Marx A., Sandulache R., et.al. Biochemical basis of the serological cross- reactions between Brucella abortus and lersinia enterocolitica serotype 0: 9 //Ann. Microbiol, (inst. Pasteur) — В 126 P 435−445
  180. Meyer M.E. Inter and intra-strains variants in the genus Brucella // 3rd Inter. Symp. On Brucellosis, Algiers, Algeria, 1983, Develop. Biol. Standart- 1984- V. 56 P.79−83.
  181. Mirsa D.S., Sethi M.S. Effect of erythritol and sexhormones on growth of Brucella // Indian J. Exp. Biol. 1976 № 1 — P 65−66
  182. Montar’ax J. A., Winter A.J., Hunter D.M. Protection against Brucella abortus in mice with O-polysaccharide-specific monoclonal antibodies // Infect. Immun. 1986 — 51- p 961−963
  183. Moreno E., Berman D. Brucella abortus lipolyccharide is mitogenic for spleen cells of endotoxin-resistant С 3H/Hei mice/ / J. Immunol., 1979 -V.123 P. 2915−2919
  184. Moreno E., Borowiak D.M., Mayer H. Brucella lipopolysaccharidies and polysaccharide // 2rd Forum in Microbiology Brucella and brucellosis. Ann. Inst. Pasteur. Microbiol 1987 — V. 138. № 1 P. 102−105
  185. Moreno E., Jones L. M., Berman D.I. Immunochemical characterisation of rough Brucella lipopolycharides //Infect and Immun -1984 43 № 3 P 779−782
  186. Moreno E., Pitt M., Jones L.M., Schurig G.G., Berman D.T. Purification and characterization of rough lipopolysaccharides from Brucella abortus // J. Bacterid -1979 138 — P 361−369
  187. Moreno E.M., Pitt M.W., et.al. Purification and characterization of smooth and lipopolysaccharides from Brucella abortus // I. Bacterid. -1979 V 138 № 2 — P 356−369
  188. Morgan W.j. B. Brucella classification and regional distribution // 3rd Inter. Symp. On, Brucellosis, Algiers, 1983- Develop. Biol. Standart-1984. V. 56 -P. 45−53.
  189. Morijori I, Berman D. T, Effect of non-ionic, ionic and dipolar ionicdetergents and EDTA on the Brucella cell envelope // J. Bact. 1982 -152, P.822−828
  190. Moriyon i., Gemaron C., Diaz R. Properties of the outer membrane of Brucella // 2rd Forum in Microbiology Brucella and brucellosis: Ann. Inst. Pasteur. Microbiol. 1988- V. 138 № 1 — P 89−97
  191. Moriyon, Gamero C, Diaz R. Properties of the outer membrane of Brucella // 2nd Forum in Microbiology Brucella and brucellosis: Ann/ Inst. Pasteur Microbid 1987 -V. 138 № 1 — P 89−97.
  192. Nelson E.Z. et. Al. The recovery of L- form of Brucella and Thtrir relation to Brucella phage // J. Bact. Dis1951 V 89 № 3 -P 226−232
  193. Nielsen P.J., Mancluster R. L., Monbin, Gordons., Thomas Y The phosphorylation of ribosomal protein in rat tissues following cycloheximide infection in diabetes // J Biol Chem 1982 V, — 257 P 12 316−12 321
  194. Olitzki A., Sulotzeami D., Arnon A., Rasooly L. Observations on men vaccinated with a streptomycin dependent Brucella strain // J Inf. Dis ., 1960, 106., 1, 77.
  195. Oliverira S.C., Zhu G., Splitter G.A. Recombinant L/7 L12 Ribosomal protein and gamma-irradiated Brucella abortus induce a T- Helper 6 subset reponse from murine CD 4 Tcell // Immunol 1994 V. 43 № 3 P 659−664
  196. Oristein L. Disck electroforetic I Barky round and theory // Amm. N.Y. Acad Sci 1964 V. 121 P 321−349
  197. Parnas j. Ambrotry St. Uber den E influss der Brucella phagen auf die variabilitat der Brucella- vaccinestamm S 19, 19 BA und 44 Arch. Exp. Vet. Med 1966, 20,5, 889
  198. Parnos J., Bractly D. Characteristic of Brucella phages negative colonies and morphology // Bull. Acad. Polon. Ser. Sci. Biol. 1964, 12,1,13
  199. M0. Partanen P., Tuunen H.J., Paasivuo R.A., Leinikki P.P. Immunoblot analisis of Toxoplasma geni antigens by human immunolobulins G, M, and A antibodies at different stages of infection, J Clin Microbiol. 1984, 20, 133−135
  200. Parton R., Euvelope proteins in Salmonella Minesota mutans // J. Gen Microboil 1975 -89 № 2 P 113−123
  201. Raamsdonk W.V., Pool C.W. Heyting С (1977) Detection of antigensand antibodiesb by an immuno-peroxidase method applied on thin longitudinal sections of SDS -polyacrylamide gels // J. Immunol Method 1977,17 317−348
  202. Raymond S., Weintrant, Scium, 1959, V 130 P 74−198
  203. Reaveley D.A., Burge R.E. Walls and membranes in bacteria // Alv. Microbiol. Physiol- 1972 V7 P 2−71
  204. Reich M Affronti L.f. Wright Y. L. Isolation and partial characterisation of the most inmunologically reactive antigen from Mycobacterium tuberculosis culture filtrate // Tubercule 1982 V-63 № 2 P 99−106
  205. Renart J., Reiser J., Stark G.R. Transfer of proteins from gels to diasobensyloxymethyl-paper and detection with antisera — A method for studing antibody specifity and antigen structure // Proc Natl Acad Sci 1979 V 76 — P 3116−3120
  206. Renoux G. .Philippon A., Plammet M. Brucellose bovine experimentale // Ann. Reck vet -1971 № 2 — P 173
  207. Renoux G., Suire A. Spontaneous and phage carrier state in brucella cultures//J. Bact., 1962, 86,1,642
  208. Ross H.M., G orbel M. J. Isolation of a cell-wall-defective strain of Brucella abortus from brain tissue // Vet. Rec. 1980 — V. 106 — № 11 -P247.
  209. Russel R.R. Clasif. ication of streptococcus mutants strains by SDS gel electrophoresis // Microbiol Lett 1976 -2 № 5 P 55−59
  210. Santos J.M., Vertreat D.R., Perera V.V., Winter A.J. Outer membrane proteins from rough strains of four Brucella species // Infect. Immun. -1984 -46-P. 188−194.
  211. Sato Т., Ito K., Yura T. Membrane proteins of E. Coli K-12, two -dimensional polyacrylamide gel electrophoresis in inner and outer membrane // Europ. J Biochem. 1977 -78 № 2 P 557−567
  212. Sayderman R., Pike M.C. Interaction of complex polysaccharides mith the complement system effect of calcium depletion of terminal component consupmetia// infect. Immun 1975 — 11 P. 273−279
  213. Schuaitman С A. Outer membrane proteins of Ehcherichia coli IV Differences in outer membrane proteins due to strain and cultur differences // J Bacteriol 1974 118 № 2 — P 454−469
  214. Sharma S. D M ullenax J. Araujo F. G., Erlich H. A/Remington J. S Western blot analysis of the antigens of Toxoplasme gonlii recognizedby human IgM and IgE antibodies J. Immunol 1983, 131, P. 977−983
  215. Simmons G.G., Hall V.T. Epididimitis in rams. Preliminary studies on the occurence and pathogenicity of a Brucella-like organism // Austral. Vet. J. 1953 -29 № 2 P.33−40
  216. Singer S., Nicolson L. The fluid mosaic of the structure of cell membrane // Scince 1972, 175 — P 720−731
  217. Smith L.D. Ficht T.A. Pathogenesis of Brucella И Crift. Rev. In microbiology 1990 — 17 — № 3 — P, 209−230
  218. Southern E.M. Detection of specific sequences among DNA fragments separated by gel electroforesis J. Mol Biol 98 1975 503−517
  219. Stewart-Tull D.E. The immunological Activities of Bacterial Peptidoglycans//Ann. Rev. Microbiol 1980 -34 P 311−340
  220. Stiller I.M., nielsen K.H. Affinity purification of bovin antibodies to Brucella abortus lipopolisaccharide // I. Cliri/ microbiol. 1983 — V17 № 2P 323−326
  221. Stoenner H.G., Lashman D.B. A preliminary report on a Brucella isolation from the desert woodrat Neotoma lepiida Thomas S. (am. Vet. Assoc., 1957−38. P-28−22.
  222. D.F., Maisel J.V., Darnell J.B. // Proc. Nabl. Acad Sci USA 1965, V. 505−513
  223. Swangon J. Cell outer membrane variants of Neisseria gonorrhoeae // Immunobiol Neisseria gonorrhoeae — Proc. Conf. San Franisco., Cal ., 1978-wach (D C.) 1988-P. 130−137
  224. Tabotabai L.B., Pugh G.W., Modulation of immural responses in Bacb/c mice vaccined with Brucella abortus Cu-Zu superoxide dismutase synthetic peptide vaccine// Vaccine 1999 — V 12 P. 919−924
  225. L.B., Deyoe B.L. // i Clin., Microbiol. 1984 V. 20- № 2 -P209
  226. Thedore T.S., King J.K., Cole P.M. Identification of L-forms by polyaccrylamide gel electrophoresis // J. Bacteriol 1969 97 № 2 — P 455−495
  227. Towbin H., Gordons Immumoblotting and dot-immunobinding-current status and outlook// J. Immunol Methods 1984 V. 72 — P 313−340
  228. Towbin H., Staechelin Т., Gordon J. Electrophoretic tronsfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets- Procedure and same applications// Proc. Naif. Aaed Sci USA 1979 V. 76 P. 4350−4354
  229. Towbin H., Staehelin Т., Gordon J, Electrophoretic transfer of proteinsfrom polyacrylamide gels to nitrocelulosa sheets- Procedure and some applications Proc Natl. Aoad Sci. USA, 76, 1979,4350−4354
  230. Tsang V.C., Hancock K., Calibration of prestained protein molecular weight straned for use in the «Western o"-enzyme-linked immunoelectrotransfer blot techniques // Anal Biochem 1985 V 143 — P 142−148
  231. Van-Aphen L., Verkleij A., et.al. Architecture of the outer membrane of escherichia coli. Protein-lipopolysacharide complexes in intramembraneous partieles // I Bacterioi 1978 V. 134 — P 1089−1098
  232. Van Alplhen L., Verkleiy A., et.al. 31 P nuclear magnetic resonance and freeze-fracture electron microscopy studies on Escherichia coli N Lipopolysaccharide- phospholipid complexed // Biochim. Biophys. Acta. 1−980-V 597 № 3 P. 502−517.
  233. Varx A., Sonesen J., Pop A. Immunochemical studies on Brucella abortus lipolysaccarides // Zbi/ Bart. I. Abt. Orig 1983 — 253 P 544−553
  234. Venger J.M., Grimont F., Grimont P.A., Grason M. Brucella a monospecific genus as shown by desoxyribonucleic acid hydridization // Int. J. Syst. Bacter. 1985, 35- № 3 P. 292−295
  235. Vergetr J. M. In Disscussion 12 rd Forum in Microbiology Brucella and brucellosis: Ann. Inst. Pasteur Microbiol. 1987 V. 138 № 1 P 131−132
  236. Verstreate D.R., Winter A. J. Comparison of sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electroforesic profiliies and antigenic related among outer membrane proteins of 49 Brucella abortus Strains // Infect. And Immun. 46 P. 182−187
  237. Weber K, Osborn M. The reliability of molecula weight determination by dodecylsylfatepolyacrylamide gel electrophoresis // J. Biol Chem 1969 — 244 — № 16 P. 4906−4912
  238. Wegnants U., Godfroid I., Limbourg В., et.al. Specific bovine brucellosis based on in vitro antigen-specific gamma interferon production // I Clin. Microbiol 1995 V 33 № 3 P. 706 712
  239. Westphal O., Jan K. Methods Carbohydr. Chem., 1965,5, 83−91
  240. Williams R.A., Bowden E. The starch-gel electrophoresis of glucose-6-phosphate dehydrogenase and gluteralabehayde-3- phosphate dehydrogenase of streptococues taecoles. S. Taecium, S, duran S// J. Clin. Microbiol. 1968, 50'-P. 329−336
  241. Wilson C. S, Miles AA The serological differenentiaton of smooth strainsof the Brucella group // Bvit. J. Exp. Phath 1932 № 13 P 1−13
  242. Wober W., Alaupovic P. Studies on the protein moiety of endotoxin from gram-negative bacteria. Characteriration of the protein moiety isolated by acetic hydrolysis of endotoxin from Serratia morcescens // Eur. I. Biochem.- 1971 V. 19 № 3 — 3 357−387
  243. Wreghiit T.G., Windsor G. D., Batter M. Flat gel polyacrylamide electrophoresis of porcine mycoplasmas // J. Appl. Microbiol -1974 -28- P. 530−533
  244. Wundt W. Die Biochemic and serologic der Brucellen // Ergllen Microbiol. Immunitatsforsh und experim. Therap. -1961 № 34 — P 120
  245. Yu F., Mizushima S. Stimulation by lipopolysaccharide of the binding of outer membrane proteins 0−8 and 0−9 the peptidoglycan layer of Escherichic coli K-12 // Biochem and Biophys. Res. Communs. 1977-V. 74 № 4 — P 1397−1402
  246. Zinneman H., Seal V., Hall W. Some molecular characteristics of blocking antibodies in human brucellosis // J. Immunol, 1963, 93, 6,993
  247. Zlotuir, H., Diez J. L. m, Estrada J.C. Comparison of cytoplasmic proteins from two difference species of Nocardia // Abstr Imun. Meet. Amer. Soc Microbiol 1986 86 Amun Test Washington D.C. 23−28 March 1986 Washigton 1986 P 69−77
  248. Zygmant M.S., Claeckaert A., Dubray G. Brucella melitensis cell envelope protein and lipopolysaccharide de epitopes involved in humoral immune responses of naturally and experimentally infected sheep // I. Clin Microbiol 1994 V.32 № 32 P 2514−2522
Заполнить форму текущей работой

На отлично!