Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Выделение и структурная характеристика белково-пептидных антибиотиков растительного происхождения

Диссертация: Выделение и структурная характеристика белково-пептидных антибиотиков растительного происхождения
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Интерес исследователей к РИР растений обусловлен возможностью их применения в сельскохозяйственной отрасли, которая несет огромные убытки из-за потери урожая культурных растений, поражаемых патогенными микроорганизмами, вирусами и насекомыми-вредителями. Традиционные методы борьбы, основанные на искусственной селекции растений, в последнее время становятся неэффективными вследствие опережающей… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Введение
  • 2. Белково-пептидные антибиотики как компоненты врожденного иммунитета растений (обзор литературы)
    • 2. 1. Механизмы распознавания фитопатогена
      • 2. 1. 1. РАМР-активируемый иммунитет растений
      • 2. 1. 2. Активируемый эффекторами иммунитет растений
      • 2. 1. 3. Передача сигнала
    • 2. 2. Основные защитные стратегии растений
    • 2. 3. Белково-пептидные антибиотики растений
      • 2. 3. 1. Общая характеристика
      • 2. 3. 2. Возможные механизмы антимикробного действия
      • 2. 3. 3. Растительные PRP
      • 2. 3. 4. Другие антимикробные белки
      • 2. 3. 5. Растительные АМП
    • 2. 4. Стратегии возможного применения растительных белково-пептидных антибиотиков
  • 3. Материалы и методы
    • 3. 1. Оборудование
    • 3. 2. Реактивы и расходные материалы
    • 3. 3. Методы
      • 3. 3. 1. Выделение PRP из семян чечевицы
      • 3. 3. 2. SDS-электрофорез
      • 3. 3. 3. Электроблоттинг
      • 3. 3. 4. Масс-спектрометрический анализ
      • 3. 3. 5. Определение N-концевой аминокислотной последовательности
      • 3. 3. 6. Определение С-концевых аминокислотных остатков
      • 3. 3. 7. Восстановление и алкилирование
      • 3. 3. 8. Триптический гидролиз
      • 3. 3. 9. Выделение суммарной РНК
      • 3. 3. 10. Обратная транскрипция и амплификация концов кДНК (RACE)
      • 3. 3. 11. Клонирование и секвенирование продуктов ПЦР
      • 3. 3. 12. Определение антимикробной активности
      • 3. 3. 13. Исследование влияния выделенных белков на активность протеолитических ферментов
      • 3. 3. 14. Исследование взаимодействия LTP чечевицы с IgE
  • 4. Результаты и обсуждение
    • 4. 1. Получение и фракционирование исходного препарата из проращенных семян чечевицы обыкновенной Lens culinaris
    • 4. 2. Выделение и структурно-функциональная характеристика нового дефенсина Lc-def
    • 4. 3. Выделение и структурно-функциональная характеристика ингибиторов протеаз
    • 4. 4. Выделение и структурно-функциональная характеристика новых липид-транспортирующих бежов Lc-LTP
  • 5. Выводы
  • 6. Благодарности

Выделение и структурная характеристика белково-пептидных антибиотиков растительного происхождения (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Повсеместное присутствие патогенных микроорганизмов является одним из основных неблагоприятных факторов окружающей среды, и способность противостоять их воздействию является ключевым моментом в жизни биологического вида. В ходе эволюции растения и животные выработали ряд эффективных защитных механизмов. Важнейшим компонентом защитной системы высших животных является адаптивный иммунный ответ, который характеризуется специфическим распознаванием микроорганизма и наличием иммунной памяти. Для растений описаны такие характерные только для них защитные стратегии как гиперчувствительный ответ, утолщение клеточной стенки, повышение концентрации фитогормонов, обеспечение локальной и системной резистентности, в том числе путем синтеза белков, связанных с патогенезом (Pathogenesis-Related Proteins или PRP), и вторичных метаболитов, обладающих антимикробным действием.

Среди всех имеющихся в арсенале растений защитных механизмов особый интерес у исследователей вызывает синтез PRP. В настоящее время выделены и охарактеризованы PRP представителей различных ботанических семейств. Эти стресс-индуцируемые белки растений подразделяются на 17 классов и синтезируются только в ответ на воздействие неблагоприятных факторов, таких как присутствие фитопатогенов, дефицит влаги, механическое повреждение, изменение температуры или обработка химическими агентами. Общим для PRP является относительно низкая молекулярная масса, устойчивость к воздействию протеаз и сред с низкими значениями рН, наличие сигнальной последовательности в структуре предшественника, преимущественно внеклеточная локализация и антимикробная активность. На сегодняшний день выделено и охарактеризовано большое число PRP из различных растений. Однако механизмы антимикробного действия большинства растительных антибиотиков до конца не исследованы и находятся в стадии изучения.

Интерес исследователей к РИР растений обусловлен возможностью их применения в сельскохозяйственной отрасли, которая несет огромные убытки из-за потери урожая культурных растений, поражаемых патогенными микроорганизмами, вирусами и насекомыми-вредителями. Традиционные методы борьбы, основанные на искусственной селекции растений, в последнее время становятся неэффективными вследствие опережающей автоселекции патогенных микроорганизмов. Применение пестицидов и инсектицидов имеет такие негативные последствия, как загрязнение окружающей среды, гибель непатогенной микрофлоры, насекомых и птиц, а также появление устойчивых патогенных микроорганизмов и насекомых. В этой ситуации перспективным представляется создание трансгенных растений, имеющих низкую себестоимость и повышенную устойчивость к фитопатогенам.

Второе направление для возможного применения растительных РЯР связано с их способностью наряду с фитопатогенами эффективно подавлять рост патогенных для человека микроорганизмов. Такие характеристики, как высокая специфичность действия и отсутствие токсического воздействия на животные клетки, также свидетельствуют в пользу того, что растительные антимикробные белки и пептиды могут стать альтернативой современных антибиотиков, эффективность использования которых постоянно снижается в связи со стремительно растущей резистентностью бактерий и грибов.

Многие РЫР растений имеют аллергенную природу и являются причиной развития аллергических реакций на пыльцу, растительные пищевые продукты и латекс. Обнаружение и изучение свойств новых растительных аллергенов является важным направлением экспериментальной медицины, которое не только способствует пониманию причин и механизмов развития аллергии, но и имеет важное прикладное значение. Широко используемые для проведения аллергодиагностики экстракты растительных тканей представляют собой многокомпонентные смеси, что осложняет их стандартизацию и зачастую является причиной ложно положительных или ложно отрицательных результатов. В то же время, для лечения аллергии используются различные фармацевтические препараты, направленные в основном на устранение аллергических симптомов. Природные и рекомбинантные белковые растительные аллергены могут стать основой для создания новых диагностических тест-систем, а также использоваться для специфической аллерговакцинации, направленной на снижение чувстсвительности организма к аллергенам.

Целью работы являлся поиск, выделение и структурно-функциональное исследование новых белково-пептидных антибиотиков растительного происхождения. В качестве объекта исследования была выбрана распространенная во многих странах, но малоизученная культура — чечевица обыкновенная Lens culinaris subsp. culinaris [семейство — бобовые (Leguminosae, Fabaceae), род — чечевица (Lens)]. В задачи работы входили поиск новых антимикробных белков и пептидов, разработка методик их выделения и очистки, определение полных аминокислотных последовательностей и структур кДНК, кодирующих предшественники антимикробных белков и пептидов, а также функциональная характеристика выделенных веществ.

5. Выводы.

1. В семенах чечевицы Lens culinaris обнаружено 9 новых PRP, выполняющих защитную функцию в растениях, а именно: новый растительный дефенсин Lc-def и подсемейство из 8 новых липид-транспортирующих белков Lc-LTPl-8. Разработаны методики выделения растительного дефенсина Lc-def и четырех липид-транспортирующих белков из проращённых семян чечевицы Lens culinaris. Определены полные аминокислотные последовательности выделенных PRP.

2. Установлены структуры полноразмерных к ДНК, кодирующих белки-предшественники дефенсина Lc-def и шести изоформ липид-транспортирующих белков из семян чечевицы Lens culinaris, и соответствующие им полные аминокислотные последовательности предшественников этих белков.

3. Проведено исследование функциональной активности выделенных PRP. Показано, что дефенсин чечевицы Lc-def обладает противогрибковой активностью и характеризуется специфичностью действия в отношении ряда фитопатогенных грибов. Показано, что липид-транспортирующие белки чечевицы обладают антибактериальной активностью и ингибируют рост фитопатогенных грибов.

4. Установлено, что липид-транспортирующий белок чечевицы Lc-LTP2 является новым пищевым аллергеном. Lc-LTP2 внесен в международную базу данных по аллергенам как Len с 3.

6. Благодарности.

Осуществление данной работы оказалось возможным благодаря помощи многих людей, которым автор выражает свою глубокую признательность.

Автор выражает огромную благодарность своему научному руководителю, кандидату химических наук, руководителю отдела «Учебно-научный центр» ИБХ РАН, Татьяне Владимировне Овчинниковой, за теплое отношение, поддержку, консультации и оценку результатов дисссертационных исследований.

Автор выражает особую благодарность Баландину Сергею Владимировичу и Шрамовой Елене Ивановне за непосредственное участие в исследованиях (определении структур кДНК предшественников антимикробных белков).

Автор выражает благодарность Потапенко Наталие Анатольевне, проводившей определение С-концевых аминокислотных остатковТагаеву Андрею Азисовичу и Юлии Федоровне Леоновой за секвенирование белковСерябриковой Марине Васильевне за проведение масс-спектрометрического анализаСветлане Владимировне Кузницовой за синтез олигонуклеотидов, использованных в работе.

Автор благодарен всем сотрудникам Учебно-научного центра ИБХ РАН и своим коллегам за обучение методам лабораторной работы, организационную помощь, критические замечания и советы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.А., Мосолов В. В. Роль ингибиторов протеолитических ферментов в защите растений //
  2. Успехи биологической химии. 2002. Т.42. — С. 193−216.
  3. Ю.Т., Озерецковская O.JL, Джавахия В. Г., Багирова С. Ф. Общая и молекулярнаяфитопатология. М.: Общество фитопатологов, 2001. — 302 с.
  4. Ю.Е. Кальций и стрессовые реакции растений // Вестник Харьковского национальногоаграрного университета. Серия биологическая. -2007. -№.1. С.24−41.
  5. Н.П., Аванесова А. В. О целесообразности применения ростков пророщеннойчечевицы при производстве мясных полуфабрикатов // Сборник научных трудов СевКавГТУ. Серия «Продовольствие». 2007. — № 3.- С.73−75.
  6. В.В., Григорьева Л. И., Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ растений какполифункциональные белки // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. — Т.37(6). -С.643−650.
  7. В.Л. Проращенные бобы чечевицы в технологии хлеба // Успехи современногоестествознания. 2006. -№ 12. — С.97−98.
  8. Е.С., Надеждина Е. С. Митоген-активируемые протеинкиназные каскады и участие в них81е20-подобных протеинкиназ // Успехи биологической химии. 2002. — Т.42. — С.235−256.
  9. Д.В., Голденков И. В. Антимикробные белки и пептиды, участвующие в защитерастений от грибных и бактериальных патогенов // Успехи современной биологии. 2003. -Т.123(4). — С.323−335.
  10. Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция.
  11. УФА.: Гилем, 2001, — 160 с.
  12. А.О. Хемосигнальные системы растений // Цитология. 2009. — Т.51(9). — С.721−734.
  13. Aerts A.M., Francois I.E., Cammue B.P., Thevissen K. The mode of antifungal action of plant, insect andhuman defensins // Cell Mol. Life Sci. 2008. — Vol.65(13). — P.2069−2079.
  14. Agizzioa A.P., Carvalhoa A., Ribeiroa S., Machadob O., Alvesb E.W., Okorokova L., Samaraoa S.S.,
  15. Bloch С., Pratesd M.V., GomesV.M. A 2S albumin-homologous protein from passion fruit seeds inhibits the fungal growth and acidification of the medium by Fusarium oxysporum // Arch. Biochem. Biophys. 2003. — Vol.416(2). — P. 188−195.
  16. Almeida M.S., Cabrai K.M., Zingali R.B., Kurtenbach E. Characterization of two novel defense peptidesfrom pea (Pisum sativum) seeds // Arch. Biochem. Biophys. 2000. — Vol.378(2). — P.278−286.
  17. Andrews J.M. Determination of minimum inhibitory concentrations // J. Antimicrob. Chemother.- 2001.- Vol.48(suppl. 1). P.5−16.
  18. Arilla M.C., Ibarrola I., Puente Y., Daza J.C., Martinez A., Asturias J.A. Cloning, expression andcharacterization of mugwort pollen allergen Art v 2, a pathogenesis-related protein from family group 1 // Mol. Immunol.-2007. -VoI.44(l5). -P.3653−3660.
  19. Armentia A., Sanchez-Monge R., Gomez L., Barber D., Salcedo G. In vivo allergenic activities of elevenpurified members of a major allergen family from wheat and barley flour // Clin. Exp. Allergy. 1993.- Vol.23(5). P.410−415.
  20. Armstrong W.B., Wan X.S., Kennedy A.R., Taylor Т.Н., Meyskens F.L. Development of the Bowman
  21. Birk inhibitor for oral cancer// Laryngoscope. 2003. — Vol.113(10). — P. l 687−1702.
  22. Asai T., Tena G., Plotnikova J., Willmann M.R., Chiu W.L., Gomez-Gomez L., Boiler T., Ausubel F.M.,
  23. Sheen J. MAP kinase signalling cascade in Arabidopsis innate immunity // Nature. 2002. -Vol.415(6875). — P.977−783.
  24. Asensio T., Crespo J.F., Sanchez-Monge R., Lopez-Torrejon G., Somoza M.L., Rodriguez J., Salcedo G.
  25. Novel plant pathogenesis-related protein family involved in food allergy // J. Allergy Clin. Immunol.2004. Vol. 114(4). — P.896−899.
  26. Aslam S.N., Newman M.A., Erbs G., Morrissey K.L., Chinchilla D., Boiler T., Jensen T.T., De Castro
  27. C., Ierano T., Molinaro A., Jackson R.W., Knight M.R., Cooper R.M. Bacterial polysaccharides suppress induced innate immunity by calcium chelation // Current. Biology. 2008. — Vol.18. -P.1078−1083.
  28. Ausubel F.M. Are innate immune signaling pathways in plants and animals conserved? // Nat. Immun.2005. Vol.6(10). — P.973−979.
  29. Avis T.J., Belanger R.R. Specificity and mode of action of the antifungal fatty acid cis-9-heptadecenoicacid produced by Pseudozyma flocculosa // Appl. Environ. Microbiol. 2001. — Vol.67. — P.956−960.
  30. Baker R.L., Brown R. L, Chen Z.Y., Cleveland T.E., Fakhoury A.M., A maize lectin-like protein withantifungal activity against Aspergillus flavus // J. Food Protect. 2009. — Vol.72(l). — P. 120−127.
  31. Barbieri L., Polito L., Bolognesi A., Ciani M., Pelosi E., Farini V., Jha A.K., Sharma N., Vivanco J.M.,
  32. Chambery A., Parente A., Stirpe F. Ribosome-inactivating proteins in edible plants and purification and characterization of a new ribosome-inactivating protein from Cucurbita moschata // Biochim. Biophys. Acta. 2006. — Vol.1760. -P.783−792.
  33. Barre A., Culerrier R., Granier C., Selman L., Peumans W.J., Van Damme E.J., Bienvenu F., Bienvenu
  34. J., Rouge P. Mapping of IgE-binding epitopes on the major latex allergen Hev b 2 and the cross-reacting l, 3p-glucanase fruit allergens as a molecular basis for the latex-fruit syndrome // Mol. Immunol. -2009. Vol.46(8−9). — P. 1595−1604.
  35. Beckers G.J., Conrath U. Priming for stress resistance: from the lab to the field // Curr. Opin. Plant Biol.-2007.-Vol.10.-P.425−431.
  36. Benko-Iseppon A.M., Galdino S.L., Calsa T., Kido E.A., Tossi A., Belarmino L.C., Crovella S.
  37. Overview on plant antimicrobial peptides // Curr. Protein Pept. Sci. -2010. Vol.11(3). — P. 181−188.
  38. Berrocal-Lobo M., Segura A., Moreno M., Lopez G., Garcia-Olmedo F., Molina A. Snakin-2, an
  39. Antimicrobial Peptide from Potato Whose Gene Is Locally Induced by Wounding and Responds to Pathogen Infection // Plant Physiol. 2002. — Vol.128. — P.951−961.
  40. Bhalla P.L., Singh M.B. Engineered allergens for immunotherapy // Curr. Opin. Allergy Clin. Immunol.- 2004. Vol.4(6). — P.569−573.
  41. Blein J., Thevenot P., Marion D., Ponchet M. From elicitins to lipid-transfer proteins: a new insight incell signaling involved in plant defence mechanisms // Trends Plant Sci. 2002. — Vol.7(7). — P.293−296.
  42. Bloch C., Richardson M. A new family of small (5 kDa) protein inhibitors of insect alpha-amylases fromseeds or sorghum (Sorghum bicolar (L) Moench) have sequence homologies with wheat gamma-purothionins // FEBS Lett. 1991. — Vol.279(1). — P. 101 -104.
  43. Boleti A.P., Freire M.G., Coelho M.B., Silva W., Baldasso P.A., Gomes V.M., Marangoni S., Novello
  44. J.C., Macedo M.L. Insecticidal and antifungal activity of a protein from Pouteria torta seeds with lectin-like properties II J. Agric. Food Chem. 2007. — Vol.55(7). — P.2653−2658.
  45. Boiler T., He S.Y. Innate Immunity in plants: an arms race between pattern recognition receptors inplants and effectors in microbial pathogens // Science. 2009. — Vol.324. — P.742−744.
  46. Boudsocq M., Willmann M.R., Mc. Cormack M., Lee H., Shan L., He P., Bush J., Cheng S.H., Sheen J.
  47. Differential innate immune signalling via Ca21 sensor protein kinases // Nature. 2010. -Vol.464(7287).-P.418−422.
  48. Bravo J.M., Campo S., Murillo I., Coca M., Segundo B. Fungus- and wound-induced accumulation ofmRNA containing a class II chitinase of the pathogenesis-related protein 4 (PR-4) family of maize // Plant Molecular Biology. 2003. — Vol.52. — P.745−759.
  49. Breiteneder H., Ebner C. Atopic allergens of plant foods // Curr. Opin. Allergy Clin. Immunol. 2001.1. Vol. 1(3). P.261−267.
  50. Breiteneder H., Ferreira F., Reikerstorfer A., Duchene M., Valenta R., Hoffmann-Sommergruber K.,
  51. Ebner C., Breitenbach M., Kraft D., Scheiner O. Complementary DNA cloning and expression in Escherichia coli of Aln g I, the major allergen in pollen of alder (Alnus glutinosa) // J. Allergy Clin. Immunol. 1992. — Vol.90(6 Pt 1). — P.909−917.
  52. Broekaert W., Terras F.R., Cammue B.P., Osborn R.W. Plant defensins: novel antimicrobial peptides ascomponent ofthe host defense systems // Plant Physiol. 1995. — Vol.108. — P.1353−1358.
  53. Broekaert W.F., Cammue B.P.A., De Bolle M.F.C., Thevissen K., De Samblanx G.W. and Osborn R.W.
  54. Antimicrobial peptides from plants // Critical Reviews in Plant Science. 1997. — V.16. — P.297−323.
  55. Broekaert W.F., Marien W., Terras F.R., De Bolle M.F., Proost P, Van Damme J., Dillen L" Claeys M.,
  56. Rees S.B., Vanderleyden J. et al. Antimicrobial peptides from Amaranthus caudatus seeds with sequence homology to the cysteine/glycine-rich domain of chitin-binding proteins // Biochemistry. -1992. Vol.31. — P.4308−4314.
  57. Broekaert W.F., Terras F.R., Cammue B.P., Vanderleyden J. An automated quantitative assay for fungalgrowth inhibition // FEMS Microbiology Letters. 1990. — Vol.69(l-2). — P.55−59.
  58. Brogden K.A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? // Nature
  59. Reviews Microbiology. 2005. — Vol.3. — P.238−250.
  60. Bufe A., Spangfort M.D., Kahlert H., Schlaak M., and Becker W.-M. The major birch pollen allergen,
  61. Bet v 1, shows ribonuclease activity // Planta. 1996. — Vol.199. — P.413−415.
  62. Buhot N., Gomes E., Milat M.L., Ponchet M., Marion D., Lequeu J., Delrot S., Coutos-Thevenot P.,
  63. Blein J.P. Modulation of the biological activity of a tobacco LTP1 by lipid complexation // Mol. Biol. Cell. 2004. — Vol.15(11). — P.5047−5052.
  64. Caaveiro J.M.M., Molina A., Gonzalez-Manas J.M., Rodrguez-Palenzuela P., Garca-Olmedo F., Goni
  65. F.M. Differential effects of five types of antipathogenic plant peptides on model membranes // FEBS Letters. 1997. -Vol.410(2). -P.338−342(5).
  66. Cammue B.P.A., De Bolle M.F., Terras F.R.G., Van Damme P.P.J., Rees S.B., Vanderleyden J.,
  67. Broekaert W.F. Isolation and characterization of a novel class of plant antimicrobial peptides from Mirabilis jalapa L. seeds // J. Biol. Chem. 1992. — Vol. 267. — P.2228−2233.
  68. Cammue B.P.A., Thevissen K., Hendriks M., Eggermont K., Goderis L.J., Proost P., Damme J.V.,
  69. Osborn R.W., Guerbette F., Kader J., Broekaert W.F. A potent antimicrobial protein from onion seeds showing sequence homology to plant lipid transfer proteins // Plant Physiol. 1995. — Vol.109. -P.445−455.
  70. Campos M., Silva M.S., Magalhaes C.P., Ribeiro S.G., Sarto R.P., Vieira E.A., Grossi de Sa M.F.
  71. Expression in Escherichia coli, purification, refolding and antifungal activity of an osmotin from Solanum nigrum //Mcrob. Cell Fact. 2008. — Vol.7. -P.7:7 doi: 10.1186/1475−2859−7-7.
  72. Carvalho A.O., Gomes V.M. Role of plant lipid transfer proteins in plant cell physiology a concisereview II Peptides. -2007. Vol.28. — P. 1144−1153.
  73. Century K., Reuber T.L., Ratcliffe O.J. Regulating the regulators: the future prospects for transcriptionfactor-based agricultural biotechnology products // Plant Physiol. 2008. — Vol.147. — P.20−29.
  74. Chae K., Gonong B.J., Kim S.C., Kieslich C.A., Morikis D., Balasubramanian S., Lord E.M. Amultifaceted study of stigma/style cysteine-rich adhesin (SCA)-like Arabidopsis lipid transfer proteins
  75. Ps) suggests diversified roles for these LTPs in plant growth and reproduction // J. Exp. Bot. -2010. Vol.61(15). — P.4277−4290.
  76. Chapman M.D., Pome’s A., Breiteneder H., Ferreira F. Nomenclature and structural biology of allergens
  77. J. Allergy Clin. Immunol. 2007. — Vol.119.(2). — P.412−420.
  78. Charungchitraka S., Petsoma A., Sangvanicha P., Karnchanatat A. Antifungal and antibacterial activitiesof lectin from the seeds of Archidendron jiringa Nielsen // Food Chemistry. 2011. Vol.126(3). -P.1025−1032.
  79. Chen G.H., Hsu M.P., Tan C.H., Sung H.Y., Kuo C.G., Fan M.J., Chen H.M., Chen S" Chen C.S.
  80. Cloning and characterization of a plant defensin VaDl from azuki bean // J. Agric. Food Chem. -2005. Vol.53(4). — P.982−988.
  81. Chen K.C., Lin C.Y., Kuan C.C., Sung H.Y., Chen C.S. A novel defensin encoded by a mungbean cDNAexhibits insecticidal activity against bruchid // J. Agric. Food. Chem. 2002. — Vol.50(25). — P.7258−7263.
  82. Chen Z.Y., Brown R.L., Lax A.R., Cleveland T.E. Inhibition of plant-pathogenic fungi by a corn trypsininhibitor overexpressed in Escherichia coli // Appl. Environ. Microbiol. 1999. — Vol.65(3). — P.1320−1324.
  83. Cheng C.S., Samuel D., Liu Y.J., Shyu J.C., Lai S.M., Lin K.F., Lyu P.C. Binding mechanism ofnonspecific lipid transfer proteins and their role in plant defense // Biochemistry. 2004. — Vol.43. -P.13 628−13 636.
  84. Chisholm S.T., Coaker G., Day B., Staskawicz B.J. Host-microbe interactions: shaping the evolution ofthe plant immune response // Cell. 2006. — Vol. 124(4). — P.803−814.
  85. Christensen A.B., Ho Cho B., Naesby M., Gregersen P.L., Brandt J., et al. The molecularcharacterization of two barley proteins establishes the novel PR-17 family of pathogenesis-related proteins // Mol. Plant Pathol. 2002. — Vol.3. — P.135−144.
  86. Clark A.M., Bohnert H.J. Cell-specific expression of genes of the lipid transfer protein family from
  87. Arabidopsis thaliana // Plant Cell Physiol. 1999. — Vol.40. — P.69−76.
  88. Cociancich S., Ghazi A., Hetru C., Hoffmann J.A., Letellier L. Insect defensin, an inducible antibacterialpeptide, forms voltage-dependent channels in Micrococcus luteus. // J. Biol. Chem. 1993. -Vol.268(26). — P.19 239−19 245.
  89. Collinge D.B., Kragh K.M., Nikkelsen J.D., Nielsen K.K., Rausmussen U., Vad K. Plant chitinases //
  90. J. 1993. — VoI.3(l). — P.31−40.
  91. Conrath U. Systemic acquired resistance // Plant Signal. Behav. 2006. — Vol. l (4). — P. 179−184.
  92. Cowan M.M. Plant Products as Antimicrobial Agents // Clinic. Microbiol. Reviews. 1999. — Vol. 12(4).-P.564−582.
  93. Craik D.J., Daly N. L., Mulvenna J., Plan M., Trabi M. Discovery, structure and biological activities ofthe cyclotides // Curr. Protein Pept. Sci. -2004. Vol.5(5). — P.297−315.
  94. Craik D.J., Daly N.L., Bond T., Waine C. Plant cyclotides: A unique family of cyclic and knottedproteins that defines the cyclic cystine knot structural motif // J. Mol. Biol. -1999. Vol.294. -P.1327−1336.
  95. Crimi M., Astegno A., Zoccatelli G., Esposti M.D. Pro-apoptotic effect of maize lipid transfer protein onmammalian mitochondria // Arch. Biochem. Biophys. 2006. — Vol.445(l). — P.65−71.
  96. Cui H., Xiang T., Zhou J.M. Plant immunity: a lesson from pathogenic bacterial effector proteins // Cell
  97. Microbiol. 2009. — Vol. 11 (10). — P. 1453−1461.
  98. D’Auteaux B., Toledano M.B. ROS as signalling molecules: mechanisms that generate specificity in
  99. ROS homeostasis // Mol. Cell Biol. 2007. — Vol.8. — P.813−824.
  100. De Bolle M.F., Eggermont K., Duncan R.E., Osborn R.W., Terras F.R., Broekaert W.F. Cloning andcharacterization of two cDNA clones encoding seed-specific antimicrobial peptides from Mirabilis jalapa L. // Plant Mol. Biol. 1995. — Vol.28(4). — P.713−721.
  101. De Samblanx G.W., A. Fernandez del Carmen, L. Sijtsma, H.H. Plasman, W.M.M. Schaaper, G.A.
  102. Posthuma, F. Fant, R.H. Meloen, Broekaert W.F., A. van Amerongen. Antifungal activity of synthetic 15-mer peptides based on the Rs-AFP2 (Raphanus sativus Antifungal Protein 2) sequence // Peptide Research. 1996. — Vol.9(6). — P.262−266.
  103. De Samblanx G.W., Goderis I.J., Thevissen K., Raemaekers R., Fant F., Borremans F., Acland D.P.,
  104. Osborn R.W., Patel S., Broekaert W.F. Mutational analysis of a plant defensin from radish (Raphanus sativus L.) reveals two adjacent sites important for antifungal activity // J. Biol. Chem. 1997. -Vol.272(2).-P.l 171−1179.
  105. De Zelicourt A., Letousey P., Thoiron S., Campion C., Simoneau P., Elmorjani K., Marion D., Simier P.,
  106. Delavault P. Ha-DEFl, a sunflower defensin, induces cell death in Orobanche parasitic plants // Planta. 2007. — Vol.226. — P.591−600.
  107. Degli Esposti M. Sequence and functional similarities between pro-apoptotic Bid and plant lipid transferproteins // Biochim. Biophys. Acta. 2002. — Vol. 1553(3). — P.331 -340.
  108. Dodds P.N., Rathjen J.P. Plant immunity: towards an integrated view of plant-pathogen interactions //
  109. Nature Reviews strikins. 2010. — Vol.11. — P. 539−548.
  110. S. (Ed.) Protein Purification Protocols, Methods in Molecular Biology. Vol.59. — Totowa, N.J.:1. Humana Press, 1996.
  111. Douliez J., Michon T., Elmorjani K., Marion D. Stucture, biological and technological functions of lipidtransfer proteins and indolines, the major lipid binding proteins from cereal kernels // J. Cereal Sci. -2000.-Vol.32. -P. 1−20.
  112. Douliez J., Michon T., Marion D. Steady-state tyrosine fluorescence to study the lipid-binding propertiesof a wheat non-specific lipid-transfer protein (nsLTPl) // Biochim. Biophys. Acta. 2000. — Vol.1467. — P.65−72.
  113. Douliez J., Pato C., Rabesona H., Molle D., Marion D. Disulfide bond assignment, lipid transfer activityand secondary structure of a 7-kDa plant lipid transfer protein, LTP2 // Eur. J. Biochem. 2001. -Vol.268.-P.1400−1403.
  114. Douliez N., Jacquemard A., Marion D., Tran V., Maume B., Milat M., Ponchet M., Mikes V., Kader J.,
  115. Blein J. A lipid transfer protein binds to a receptor involved in the control of plant defence responses // FEBS Letters. 2001. — Vol.509(l). — P.27−30.
  116. D’Ovidio R., Mattei B., Roberti S., Bellincampi D. Polygalacturonases, polygalacturonase-inhibitingproteins and pectic oligomers in plant-pathogen interactions // Biochim. Biophys. Acta. 2004. -Vol.1696(2). — P.237−244.
  117. Duvick J.P., Rood T., Rao A.G., Marshak D.R. Purification and characterization of a novel antimicrobialpeptide from maize (Zea mays L.) kernels // J. Biol. Chem. 1992. — Vol.267(26). — P. 18 814−18 820.
  118. Edreva A. Pathogenesis-related proteins: Research progress in the last 15 years // Gen. Appl. Plant
  119. Physiology. 2005. — Vol.31. — P. 105−124.
  120. Egger M., Hauser M., Mari A., Ferreira F., Gadermaier G. The role of lipid transfer proteins in allergicdiseases // Curr. Allergy Asthma Rep. 2010. — Vol. 10(5). — P.326−335.
  121. Egorov T.A., Odintsova T.I., Pukhalsky V.A., Grishin E.V. Diversity of wheat anti-microbial peptides //
  122. Peptides. 2005. — Vol.26(l 1). — P.2064−2073.
  123. Eulgem T., Rushton P.J., Robatzek S., Somssich I.E. The WRKY superfamily of plant transcriptionfactors // Trends Plant Sci. 2000. — Vol.5(5). — P. 199−206.
  124. Fant F., Vranken W.F., Borremans F. The three-dimensional solution structure of Aesculushippocastanum antimicrobial protein 1 determined by 1H Nuclear Magnetic Resonance // Proteins. -1999.-Vol.37.-P.388−403.
  125. Fant F., Vranken W.F., Broekaert W.F., Borremans F. Determination of the three-dimensional solutionstructure of Raphanus sativus antimicrobial protein 1 by 1H NMR // J. Mol. Biol. 1998. — Vol.279. -P.257−270.
  126. Felix G., Duran J.D., Volko S., Boiler T. Plants have a sensitive perception system for the mostconserved domain of bacterial flagellin // Plant J. 1999. — Vol.18. — P.265−276.
  127. Florack D.E.A., Stiekema W.J. Thionines: properties, possible biological roles and mechanisms of action
  128. Plant Mol. Biol. 1994. — Vol.26. — P.25−37.
  129. Flores T., Alape-Giron A., Flores-Diaz M., Flores H.E. Ocatin. A novel tuber storage protein from the
  130. Andean tuber crop oca with antibacterial and antifungal activities // Plant Physiol. 2002. — Vol.128.- P.1291—1302.
  131. Franco O., Rigden D., Melo F. and Grossi-de-Sa M. Plant a-amylase inhibitors and their interactionwith insect a-amylases: Structure, function and potential for crop protection // Eur. J. Biochem. -2002,-Vol.269.-P.397−412.
  132. Friedrich C.L., Moyles D., Beveridge T.J., Hancock R.E. Antibacterial action of structurally diversecationic peptides on gram-positive bacteria // Antimicrob. Agents Chemother. 2000. — Vol.44. -P.2086−2092.
  133. Fritig B., Heitz T., Legrand M. Antimicrobial proteins in induced plant defense // Current Opinion in1.mulogy. 1998. — Vol.10. — P. 16−22.
  134. Ganz T., Lehrer R. Antibiotic peptides from higher eukaryotes: biology and application // Mol. Med.
  135. Today. 1999. — Vol.5. — P.292−297.
  136. Gao A., Hakimi S.M., Mittanck C.A., Wu Y., Woerner B.M., Stark D.M., Shan D.M., Liang J.,
  137. Rommens C.M. Fungal pathogen protection in potato by expression of a plant defensin peptide // Nature Biotechnology. 2000. — Vol. 18. — P. 1307−1310.
  138. Gao G.H., Liu W., Dai J.X., Wang J.F., Hu Z., Zhang Y., Wang D.C. Solution structure of PAFP-S: anew knottin-type antifungal peptide from the seeds of Phytolacca Americana // Biochemistry. 2001.- Vol.40(37). P. 10 973−10 978.
  139. Garcia-Casado G., Armentia A., Sanchez-Monge R., Sanchez L.M., Lopez-Otin C., Salcedo G. A majorbaker’s asthma allergen from rye flour is considerably more active than its barley counterpart // FEBS Lett. 1995. — Vol.364(1). — P.36−40.
  140. Garcia-Casado G., Crespo J., Rodriguez J., Salcedo G. Isolation and characterization of barley lipidtransfer protein and protein Z as beer allergens // J. Allergy Clin. Immunol. 2001. — Vol. 108(4). -P.647−649.
  141. Garcia-Olmedo F., Molina A., Alamillo J.M., Rodriguez-Palenzuella P. Plant defense peptides // Biopolymers. 1999. — V.47. — P.479−491.
  142. Garcia-Olmedo F., Molina A., Segura A., Moreno M. The defensive role of nonspecific lipid-transferproteins in plants // Trends in Microbiology. 1995. — Vol.3(2). — P.72−74.
  143. Garcia-Olmedo F., Rodriguez-Palenzuela P., Molina A., Alamillo J.M., Alamillo J.M., Lopez-Solanilla
  144. E., Berrocal-Lobo M., Poza-Carrion C. Antibiotic activities of peptides, hydrogen peroxide and peroxynitrile in plant defense // FEBS Letters. 2001. — V.498. — P.219−222.
  145. Ge X., Chen J., Li N., Lin Y., Sun C., Cao K. Resistance function of rice lipid transfer protein LTP110
  146. J. Biochem. Mol. Biol. 2003. — Vol.36(6). — P.603−607.
  147. Ge X., Chen J., Sun C., Cao K. Preliminary study on the structural basis of the antifungal activity of arice lipid transfer protein // Prot. Eng. 2003. — Vol.16. — P.387−390.
  148. Ghosh M. Antifungal properties of haem peroxidase from acorus calamus // Annals of Botany. 2006.- Vol.98.-P.l 145−1153.
  149. Ghosh R., Chakrabarti C. Crystal structure analysis of NP24-I: a thaumatin-like protein // Planta.2008. Vol.228(5). — P.883−890.
  150. Gillon A.D., Saska I., Jennings R.F., Guarino R.F., Craik D.J., Anderson M.A. Biosynthesis of circularproteins in plants // Plant J. 2008. — Vol.53. — P.505−515.
  151. Gilmorel T.D. Introduction to NF-kB: players, pathways, perspectives // Oncogene. 2006. — Vol.25.1. P.6680−6684.
  152. Gimenez-Ibanez S., Hann D.R., Ntoukakis V., Petutschnig E., Lipka V., Rathjen J.P. AvrPtoB targetsthe LysM receptor kinase CERK1 to promote bacterial virulence on plants // Current Biology. 2009.- Vol. 19. P.423−429.
  153. Gomes E., Sagot E., Gaillard C., Laquitaine L., Poinssot B., Sanejouand Y.H., Delrot S., Coutos
  154. Thevenot P. Nonspecific lipid-transfer protein genes expression in grape (Vitis sp.) cells in response to fungal elicitor treatments // Mol. Plant Microbe Interact. 2003. — Vol. 16(5). — P.456−464.
  155. Goransson U., Svangard E., Claeson P., Bohlin L. Novel strategies for isolation and characterization ofcyclotides: the discovery of bioactive macrocyclic plant polypeptides in the Violaceae // Curr. Protein Pept. Sei. 2004. — Vol.5(5). — P.317−329.
  156. Gray W.R. End-group analysis using dansyl chloride // Methods in enzymology. 1972. — Vol.251. P.121−138.
  157. Green P.J. The ribonucleases of higher plants // Annu. Rev. Plant Mol. Biol. 1994. — Vol.45. — P.421 445.
  158. Groll A.H., De Lucca A.J., Walsh T.J. Emerging targets for the development of novel antifungaltherapeutics // Trends Microbiol. 1998. — Vol.6(3). — P. l 17−124.
  159. Guerbette F., Grosbois M., Jolliot-Croquin A., Kader J., Zachowski A. Lipid transfer proteins fromplants: structure and binding properties // Mol. Cellul. Biochem. 1999. — Vol.192. — P. 157−161.
  160. Gust A.A., Brunner F., Nurnberger T. Biotechnological concepts for improving plant innate immunity //
  161. Curr. Opin. Biotechnol. 2010. — Vol.21 (2). — P.204−210.
  162. Haas B.J. et al. Genome sequence and analysis of the Irish potato famine pathogen Phytophthorainfestans // Nature. 2009. — Vol.461. — P.393−398.
  163. Hammami R., Ben Hamida J., Vergoten G., Fliss I. PhytAMP: a database dedicated to antimicrobialplant peptides // Nucleic Acids Res. 2009. — Database issue: D963−968.
  164. Han G. W, Lee J.Y., Song H.K., Chang C., Min K., Moon J., et al. Structural basis of non-specific lipidbinding in maize lipid-transfer protein complexes revealed by high-resolution X-ray crystallography // J. Mol. Biol. 2001. — Vol.308. — P.263−278.
  165. Hayward A.P., Tsao J., Dinesh-Kumar S.P. Autophagy and plant innate immunity: defense throughdegradation // Semin. Cell Develop. Biol. 2009. — Vol.20(9). — P. 1041−1047.
  166. Helmerhorst E.J., Breeuwer P., van’t Hof W., Walgreen-Weterings E., Oomen L.C., Veerman E.C.,
  167. Amerongen A.V., Abee T. The cellular target of histatin 5 on Candida albicans is the energized mitochondrion // J. Biol. Chem. 1999. — Vol.274(11). — P.7286−7291.
  168. Hematy K., Cherk C., Somerville S. Host-pathogen warfare at the plant cell wall // Curr. Opin. Plant
  169. Biol. 2009. — Vol. 12(4). — P.406−413.
  170. Hilbers M.P., Rossi A., Finazzi-Agro A., Veldink G.A., Vliegenthart J.F. The primary structure of alipoxygenase from the shoots of etiolated lentil seedlings derived from its cDNA // Biochim. Biophys. Acta. 1994. — Vol.1211(2). — P.239−242.
  171. Himly M., Jahn-Schmid B., Dedic A., Kelemen P., Wopfner N., Altmann F., van Ree R., Briza P.,
  172. Richter K., Ebner C., Ferreira F. Art v 1, the major allergen of mugwort pollen, is a modular glycoprotein with a defensin-like and a hydroxyproline-rich domain // FASEB J. 2003. — Vol. 17(1).- P.106−108.
  173. Hincha D.K. Cryoprotectin: a plant lipid-transfer protein homologue that stabilizes membranes duringfreezing // Phil. Trans. R. Soc. Lond. 2002. -Vol.357. — P.909−916.
  174. Hoch G., Peterbauer T., Richter A. Purification and characterization of stachyose synthase from lentil1. ns culinaris) seeds: galactopinitol and stachyose synthesis // Arch. Biochem. Biophys. 1999. -Vol.366(1). -P.75−81.
  175. Hoffmann-Sommergruber K. Pathogenesis-Related (PR)-proteins identified as allergens // Biochemical
  176. Society Transactions. 2002. — V.30. — P.930−935.
  177. Hoffmann-Sommergruber K. Plant allergens and Pathogenesis-Related Proteins // Int. Arch. Allergy1.munol. 2000. — V. 122. — P. 155−166.
  178. Hoffmann-Sommergruber K., O’Riordain G., Ahorn H., Ebner C., Laimer Da Camara Machado M.,
  179. Puhringer H., Scheiner O., Breiteneder H. Molecular characterization of Dau c 1, the Bet v 1 homologous protein from carrot and its cross-reactivity with Bet v 1 and Api g 1 // Clin. Exp. Allergy.- 1999. Vol.29(6). — P.840−847.
  180. Hotson A., Mudgett M.B. Cysteine proteases in phytopathogenic bacteria: identification of 2 planttargets and activation of innate immunity // Curr. Opin. Plant Biol. 2004. — Vol.7. — P. 1−7.
  181. Huang S., Yamamoto H., Ide N., Mizuno S., Shiaishi N., Sato T., Nakagawa H., Sonoda M. Isolationand molecular characterization of a SoWRKYl transcription factor from spinach (Spinacia oleracea) // Plant Biotechnol. 2010. — Vol.27. — P.121−129.
  182. Huecas S., Villalba M., Rodn’guez R. Ole e 9, a major olive pollen allergen is a 1,3-b-glucanase // J.
  183. Biolog. Chem. 2001. — Vol.276(30). — P.27 959−27 966.
  184. Huffaker A., Pearce G., Ryan C.A. An endogenous peptide signal in Arabidopsis activates componentsof the innate immune response // PNAS. 2006. — Vol.103. — P. 10 098−10 103.
  185. Hughes M.A., Dunn M.A., Pearce R.S., White A.J., Zhang L. An abscisic-acid-responsive, low temperature barley gene has homology with a maize phospholipid transfer protein // Plant Cell Environ. 1992. — Vol.15. — P.861−865.
  186. Hugot K., Ponchet M., Marais A., Ricci P., Galiana E. A tobacco S-like RNase inhibits hyphal elongation of plant pathogens // Mol. Plant Microbe Interact. 2002. — Vol.15(3). — P.243−250.
  187. Huynh Q. K., Borgmeyer J.R., Smith C.E., Bell L.D., Shah D.M. Isolation and characterization of a 30kDa protein with antifungal activity from leaves of Engelmannia pinnatifida // Biochem. J. 1996. -Vol.316.-P.723−727.
  188. Jackson S.L., Heath I.B. Roles of calcium ions in hyphal tip growth // Microbiol. Rev. 1993.1. Vol.57(2). P.367−382.
  189. Jeworutzki E., Roelfsema M.R., Anschutz U., Krol E., Elzenga J.T., Felix G., Boiler T., Hedrich R.,
  190. Becker D. Early signaling through the Arabidopsis pattern recognition receptors FLS2 and EFR involves Ca-associated opening of plasma membrane anion channels // Plant J. 2010. — Vol.62(3). -P.367−378.
  191. Jord’a L., Conejero V., Vera P. Characterization of P69E and P69 °F, two differentially regulated genesencoding new members of the subtilisin-like proteinase family from tomato plants // Plant Physiol. -2000.- Vol.122. -P.67−73.
  192. Joseph L.M., Koo T.T., Man W.S. Antifungal effects of hydrogen peroxide and peroxidase on sporegermination and mycelial growth of Pseudocercospora species // Canadian Journal of Botany. 1998.- Vol.76.-P.2119−2124.
  193. Kader J. Lipid-transfer proteins in plant // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. — Vol.47.- P.627−654.
  194. Kader J. Lipid-transfer proteins: a puzzling family of plant proteins // Trends in Plant Science. 1997.1. Vol.2(2). P.66−70.
  195. Kaku H., Nishizawa Y., Ishii-Minami N., Akimoto-Tomiyama C., Dohmae N., Takio K., Minami E.,
  196. Shibuya N. Plant cells recognize chitin fragments for defense signaling through a plasma membrane receptor // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. — Vol.103. — P. 11 086−11 091.
  197. Kalogeromitros D., ArmenakaM., Galatas I., Capellou O., Katsarou A. Anaphylaxis induced by lentils
  198. Ann. Allergy Asthma Immunol. 1996. — Vol.77(6). — P.480−482.
  199. Kassel B. Bovine trypsin-kallikrein inhibitor // Methods Enzymol. 1970. — Vol.19. — P.844−853.
  200. Kaur N., Dhuna V., Kamboj S.S., Agrewala J.N., Singh J. A novel antiproliferative and antifungal lectinfrom Amaranthus viridis Linn seeds // Protein Pept. Lett. 2006. — Vol.13(9). — P.897−905.
  201. Kim J.-Y., Park S.-C., Hwang I., Cheong H., Nah J.-W., Hahm K.-S., Park Y. Protease inhibitors fromplants with antimicrobial activity // Int. J. Mol. Sci. 2009. — Vol. 10(6). — P.2860−2872.
  202. Kim J.-Y., Park S.-C., Kim M.H., Lim H.T., Park Y., Hahm K.-S. Antimicrobial activity studies on atrypsin-chymotrypsin protease inhibitor obtained from potato // Biochem. Biophys. Res. Commun. -2005,-Vol.330.-P.921−927.
  203. Kirubakaran S.I., Begum S.M., Ulaganathan K., Sakthivel N. Characterization of a new antifungal lipidtransfer protein from wheat// Plant Physiol. Biochem. 2008. — Vol.46(10). -P.918−927.
  204. Kobayashi Y., Takashima H., Tamaoki H., Kyogoku Y., Lambert P., Kuroda H., Chino N., Watanabe
  205. T.X., Kimura T., Sakakibara S., and Moroder L. The cystine-stabilized alpha-helix: a commonstructural motif of ion-channel blocking neurotoxic peptides. // Biopolymers. 1991. — Vol.31. -P.1213−1220.
  206. Koiwa H., Kato H., Nakatsu T., Oda .J, Yamada Y., Sato F. Purification and characterization of tobaccopathogenesis-related protein PR-5d, an antifungal thaumatin-like protein // Plant Cell Physiol. 1997. -Vol.38(7). — P.783−791.
  207. Kolmar H. Biological diversity and therapeutic potential of natural and engineered cystine knot miniproteins // Curr. Opin. Pharmacol. 2009. — Vol.9(5). — P.608−614.
  208. Koo J.C., Lee S.Y., Chun H.J., Cheong Y.H., Choi J.S., Kawabata S., Miyagi M" Tsunasawa S., Ha
  209. K.S., Bae D.W., Han C.-d., Lee B.L., Cho M.J. Two hevein homologs isolated from the seed of Pharbitis nil L. exhibit potent antifungal activity // Biochim. Biophys. Acta. 1998. — Vol.1382. -P.80−90.
  210. Kovalskaya N., Hammond R.W. Expression and functional characterization of the plant antimicrobialsnakin-1 and defensin recombinant proteins // Protein Exp. Purif. 2009. — Vol.63(1). — P.12−17.
  211. Kristensen A.K., Brunstedt J., Nielsen K.K., Roepstorff P., Mikkelsen J.D. Characterization of a newantifungal non-specific lipid transfer protein (nsLTP) from sugar beet leaves // Plant Science. 2000. -Vol.155.-P.31−40.
  212. Krol E., Mentzel T., Chinchilla D., Boiler T., Felix G., Kemmerling B., Postel S., Arents M., Jeworutzki
  213. E., Al-Rasheid K.A., Becker D., Hedrich R. Perception of the Arabidopsis danger signal peptide 1 involves the pattern recognition receptor AtPEPRl and its close homologue AtPEPR2 // J. Biol. Chem. 2010. -Vol.285(18). — P.13 471−13 479.
  214. Kushmerick C., de Souza Castro M., Santos Cruz J., Bloch C., Beirao P. S. Functional and structuralfeatures of gamma-zeathionins, a new class of sodium channel blockers // FEBS Lett. 1998. -Vol.440(3). — P.302−306.
  215. Laemmli U.K., Favre M. Gel electrophoresis of proteins // J. Mol. Biol. 1973. — Vol.80. — P.573−599.
  216. Lagaert S., Belien T., Volckaert G. Plant cell walls: protecting the barrier from degradation by microbial enzymes// Semin. Cell Dev. Biol.-2009.-Vol.20(9).-P.1064−1073.
  217. Laluk K., Mengiste T. Necrotroph attacks on plants: Wanton destruction or covert extortion? // The
  218. American Society of Plant Biologists: The Arabidopsis Book. 2010. — Vol.8(1). — P. l-34. -doi:10.1199/tab.0136.
  219. Lam S.K., Ng T.B. Isolation of a small chitinase-like antifungal protein from Panax notoginseng (sanchiginseng) roots // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 2001. — Vol.33(3). — P.287−292.
  220. Lamb C., Dixon R.A. The oxidative burst in plant disease resistance // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant
  221. Mol. Biol. 1997. — Vol.48. — P.251−275.
  222. Larsen J.N., Stroman P., Ipsen H. PCR based cloning and sequencing of isogenes encoding the treepollen major allergen Car b I from Carpinus betulus, hornbeam // Mol. Immunol. 1992. — Vol. 29(6). -P.703−711.
  223. Lay F.T., Anderson M.A. Defensins components of the innate system in plants // Current. Protein andpeptide science. 2005. — Vol.6. — P.85−101.
  224. Lay F.T., Brugliera F., Anderson M.A. Isolation and properties of floral defensins from ornamentaltobacco and petunia // Plant Physiol. -2003. Vol. l31(3). — P.1283−1293.
  225. Leah R., Tommerup H., Svendsen I., Mundy J. Biochemical and molecular characterization of threebarley seed proteins with antifungal properties // J. Biol. Chem.- 1991.-Vol.266(3).-P.1564−1573.
  226. Lee J.Y., Min K., Cha H., Shin D.H., Hwang K.Y., Suh S.W. Rice non-specific lipid transfer protein: the 1.6 A crystal structure in the unliganded state reveals a small hydrophobic cavity // J. Mol. Biol. -1998. Vol.276(2). — P.437−448.
  227. Lee S., Han S., Sririyanum M., Park C., Seo Y., Ronald P.C. A type I-secreted, sulfated peptide triggers
  228. XA21 -mediated innate immunity // Science. 2009. — Vol.326. — P.850−853.
  229. Lee S.B., Go Y.S., Bae H.J., Park J.H., Cho S.H., Cho H.J., Lee D.S., Park O.K., Hwang I., Suh M.C.
  230. Lee S.-W., Han S.-W., Sririyanum M., Park C.-J., Seo Y.-S., Ronald P.C. A type I-secreted, sulfatedpeptide triggers XA21-mediated innate immunity // Science. 2009. — Vol.326. — P.850−853.
  231. Li C., Xie W., Bai W., Li Z., Zhao Y., Liu H. Calmodulin binds to maize lipid transfer protein andmodulates its lipids binding ability // FEBS J. 2008. — Vol.275(21). — P.5298−5308.
  232. Lindholm P., Goransson U., Johansson S., Claeson P., Gullbo J., Larsson R., Bohlin L., Backlund A.
  233. Cyclotides: a novel type of cytotoxic agents // Molecular Cancer Therapeutics. 2002. — Vol.1 -P.365−369.
  234. Lindorff-Larsen K., Lerche M.H., Poulsen F.M., Roepstorff P., Winther J.R. Barley lipid transfer protein, LTP1, contains a new type of lipid-like post-translational modification // J. Biol. Chem. -2001. Vol.276. — P.33 547−33 553.
  235. Lindorff-Larsen K., Lerche M.H., Poulsen F.M., Roepstorff P., Winther J.R. Suprisingly high stabilityof barley lipid transfer protein, LTP1, towards denaturant, heat and proteases // J. Biol. Chem. 2001.- Vol.276.-P.33 547−33 553.
  236. Liu J.J., Ekramoddoullah A.K. Characterization, expression and evolution of two novel subfamilies of
  237. Pinus monticola cDNAs encoding pathogenesis-related (PR)-10 proteins // Tree Physiol. 2004. -Vol.24(12). — P.1377−1385.
  238. Liu L., Ganz T. The pro region of human neutrophil defensin contains a motif that is essential fornormal subcellular sorting // Blood. 1995. — Vol.85(4). -P.1095−1103.
  239. Liu Y., Zhang S. Phosphorylation of 1-aminocyclopropane-l-carboxylic acid synthase by MPK6, astress-responsive mitogen-activated protein kinase, induces ethylene biosynthesis in Arabidopsis // Plant Cell. 2004. — Vol. 16(12). — P.3386−3399.
  240. Liu Y.J., Cheng C.S., Lai S.M., Hsu M.P., Chen C.S., Lyu P.C. Solution structure of the plant defensin
  241. VrDl from mung bean and its possible role in insecticidal activity against bruchids // Proteins. 2006. -Vol.63.-P.777−786.
  242. Loffler J., Einsele H., Hebart H., Schumacher U., Hrastnik C., Daum G. Phospholipid and sterol analysis of plasma membranes of azole-resistant Candida albicans strains // FEMS Microbiol. Lett. -2000. Vol. 185(1). — P.59−63.
  243. Lorito M., Broadway R.M., Hayes C.K., Woo S.L., Noviello C., Williams D.L., Harman G.E. Proteinase inhibitors from plants as a novel class of fungicides // Mol. Plant Microbe Interact. 1994.- Vol.7.-P.525−527.
  244. Makandar R., Essig J.S., Schapaugh M.A., Trick H.N., Shah J. Genetically engineered resistance to
  245. Fusarium head blight in wheat by expression of Arabidopsis NPR1 // Mol. Plant Microbe Interact. -2006. Vol.19.123−129.
  246. Maldonado A.M., Doerner P., Dixon R.A., Lamb C.J., Cameron R.K. A putative lipid transfer proteininvolved in systemic resistance signalling in Arabidopsis // Nature. 2002. — Vol.419(6905). — P.399−403.
  247. Matsuzaki K., Murase O., Fujii N., Miyjima K. An antimicrobial peptide, magainin 2, induced rapidflip-flop of phospholipids coupled with pore formation and peptide translocation // Biochemistry. -1996,-Vol.35.-P.l 1361−11 368.
  248. Mattila K., Renkonen R. Modelling of Bet v 1 binding to lipids // Scand. J. Immunol. 2009.1. Vol.70(2).- P. l 16−124.
  249. Matz M., Shagin D., Bogdanova E., Britanova O., Lukyanov S., Diatchenko L., Chenchik A. Amplification of cDNA ends based on template-switching effect and step-out PCR // Nucleic Acids Research. 1999. — Vol.27(6). — P.1558−1560.
  250. Melo F.R., Rigden D.J., Franco O.L., Mello L.V., Ary M.B., Grossi de Sa M.F., Bloch C. Inhibition oftrypsin by cowpea thionin: characterization, molecular modeling, and docking // Proteins. 2002. -Vol.48(2). — P.311−319.
  251. Mendez E., Moreno A., Colilla F., Pelaez F., Limas G.G., Mendez R., Soriano F., Salinas M., de Haro
  252. C. Primary structure and inhibition of protein synthesis in eukaryotic cell-free system of a novel thionin, gamma-hordothionin, from barley endosperm // Eur. J. Biochem. 1990. — Vol. 194.(2). -P.533−539.
  253. Midoro-Horiuti T., Brooks E.G., Goldblum R.M. Pathogenesis-related proteins of plants as allergens //
  254. Ann. Allergy Asthma Immunol. 2001. — Vol.87. — P.261−271.
  255. Mitsunaga T., Iwase M., Ubhayasekera W., Mowbray S., Koga D. Molecular cloning of a genomic
  256. DNA encoding yam class IV chitinase // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2004. — Vol.68(7). — P. 15 081 517.
  257. Mittag D., Akkerdaas J., Ballmer-Weber B.K., Vogel L., Wensing M., Becker W.M., Koppelman S.J.,
  258. Knulst A.C., Helbling A., Hefle S.L., Van Ree R., Vieths S. Ara h 8, a Bet v 1-homologous allergen from peanut, is a major allergen in patients with combined birch pollen and peanut allergy // J. Allergy Clin. Immunol. 2004. — Vol.114(6). — P.1410−1417.
  259. Miya A., Albert P., Shinya T., Desaki Y., Ichimura K., Shirasu K., Narusaka Y., Kawakami N., Kaku
  260. H., Shibuya N. CERK1, a LysM receptor kinase, is essential for chitin elicitor signaling in Arabidopsis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. — Vol.104. — P. 19 613−19 618.
  261. Mogensen J.E., Wimmer R., Larsen J.N., Spangfort M.D., Otzen D.E. The major birch allergen, Bet v 1, shows affinity for a broad spectrum of physiological ligands // J. Biol. Chem. 2002. — Vol.277. -P.23 684−23 692.
  262. Moidrot-Tassin S., Caille A., Douliez N., Marion D., Vovelle F. The wide binding properties of a wheatnonspecific lipid transfer protein. Solution structure of a complex with prostaglandin B2 // Eur. J. Biolchem. 2000. — Vol.267. — P. 1−9.
  263. Molina A., Garcia-Olmedo F. Enhanced tolerance to bacterial pathogebs caused by the transgenicexpression of barley lipid transfer protein LTP2 // Plant J. 1997. — Vol. 12(3). — P.669−675.
  264. Molina A., Segura A., Garcia-Olmedo F. Lipid transfer protein (nsLTP) from barley and maize leavesare potent inhibitors of bacterial and fungal plant pathogens // FEBS. 1993. — Vol.316. — P. l 19−122.
  265. Moreno F.J., demente A. 2S albumin storage proteins: What makes them food allergens? // The Open
  266. Biochemistry Journal. 2008. — Vol.2. — P. 16−28.
  267. Moreno M., Segura A., Garcia-Olmedo F. Pseudothionin-Stl, a potato peptide active against potatopathogens//Eur. J. Biochem. 1994. — Vol.223(l). -P.135−139.
  268. Moura J.C., Bonine C.A., de Oliveira Fernandes V.J., Dornelas M.C., Mazzafera P. Abiotic and bioticstresses and changes in the lignin content and composition in plants // J. Integr. Plant Biol. 2010. -Vol.52(4). — P.360−376.
  269. Narcin Palavan-Unsal and Damla Arisan. Nitric oxide signalling in plants // Bot. Rev. 2009. — Vol.7.- P.203−229.
  270. Nathan C., Shiloh M.U. Reactive oxygen and nitrogen intermediates in the relationship between mammalian hosts and microbial pathogens // PNAS. 2000. — Vol.97(16). — P.8841−8848.
  271. Neudecker P., Schweimer K., Nerkamp J., Scheurer S., Vieths S., Sticht H., Rosch P. Allergic Crossreactivity made visible. Solution structure of the major cherry allergen Pru av 1 // J. Biol. Chem. -2001.- Vol.276. -P.22 756−22 763.
  272. Ng T.B., Wang H. Panaxagin, a new protein from Chinese ginseng possesses antifungal, antiviral, translation-inhibiting and ribonuclease activities // Life Sciences. 2001. — Vol.68(7). — P.739−749.
  273. Ngai P.H., Ng T.B. Phaseococcin, an antifungal protein with antiproliferative and anti-HIV-1 reversetranscriptase activities from small scarlet runner beans // Biochem. Cell Biol. 2005. — Vol.83(2). -P.212−220.
  274. Nieuwland J., Feron R., Huisman B.A., Fasolino A., Hilbers C.W., Derksen J., Mariani C. Lipidtransfer proteins enhance cell wall extension in tobacco // Plant Cell. 2005. — Vol.17. — P.2009−2019.
  275. Nurnberger T., Brunner F., Kemmerling B., Piater L. Innate immunity in plants and animals: strikingsimilarities and obvious differences // Immunol. Rev. 2004. — Vol.198. — P.249−266.
  276. Nurnberger T., Kemmerling B. Pathogen-associated molecular patterns (PAMP) and PAMP-triggeredimmunity// Annual Plant Reviews. 2009. — Vol.34. — P. 16−47.
  277. Odintsova T.I., Rogozhin E.A., Sklyar I.V., Musolyamov A.K., Kudryavtsev A.M., Pukhalsky V.A.,
  278. Smirnov A.N., Grishin E.V., Egorov T.A. Antifungal activity of storage 2S albumins from seeds of the invasive weed dandelion Taraxacum officinale Wigg. // Protein Pept Lett. 2010.- Vol. 17(4). — P.522−529.
  279. Odintsova T.I., Vassilevski A.A., Slavokhotova A.A., Musolyamov A.K., Finkina E.I., Khadeeva N.V.,
  280. Rogozhin E.A., Korostyleva T.V., Pukhalsky V.A., Grishin E.V., Egorov TA. A novel antifungal hevein-type peptide from Triticum kiharae seeds with a unique 10-cysteine motif // FEBS J. 2009. -Vol.276(15). — P.4266−4275.
  281. O’Leary S.J., Poulis B.A., von Aderkas P. Identification of two thaumatin-like proteins (TLPs) in thepollination drop of hybrid yew that may play a role in pathogen defence during pollen collection // Tree Physiol. 2007. — Vol.27(12). — P. 1649−1659.
  282. Osman H., Mikes V., Milat M.L., Ponchet M., Marion D., Prange T., Maume B.F., Vauthrin S., Blein
  283. J.P. Fatty acids bind to the fungal elicitor cryptogein and compete with sterols // FEBS Lett. 2001. -Vol.489. -P.55−58.
  284. Osman H., Vauthrin S., Mikes V., Milat M.L., Panabieres F., Marais A., Brunie S., Maume B., Ponchet
  285. M., Blein J.P. Mediation of elicitin activity on tobacco is assumed by elicitin-sterol complexes // Mol. Biol. Cell. 2001. — Vol. 12. — P.2825−2834.
  286. Palacin A., Tordesillas L., Gamboa P., Sanchez-Monge R., Cuesta-Herranz J., Sanz M.L., Barber D.,
  287. Salcedo G., Diaz-Perales A. Characterization of peach thaumatin-like proteins and their identification as major peach allergens // Clin. Exp. Allergy. 2010. — Vol.40(9). — P. 1422−1430.
  288. Park C.J., Kim K.J., Shin R., Park J.M., Shin Y.C., Paek K.H. Pathogenesis-related protein 10 isolatedfrom hot pepper functions as a ribonuclease in an antiviral pathway // Plant J. 2004. — Vol.37. -P. 186−198.
  289. Park S.Y., Jauh G.Y., Mollet J.C., Eckard K.J., Nothnagel E.A., Walling L.L., Lord E.M. A lipidtransfer-like protein is necessary for lily pollen tube adhesion to an in vitro stylar matrix // Plant Cell. -2000. -V. 12. P. 151−163.
  290. Pascual C.Y., Fernandez-Crespo J., Sanchez-Pastor S., Padial M.A., Diaz-Pena J.M., Martin-Munoz F.,
  291. Martin-Esteban M. Allergy to lentils in Mediterranean pediatric patients // J. Allergy Clin. Immunol. -1999.-Vol.103.-P.154−158.
  292. Passardi F., Penel C., Dunand C. Performing the paradoxical: How plant peroxidases modify the cellwall // Trends Plant Sci. 2004. — Vol.9. — P.534−540.
  293. Pastorello E.A., Robino A.M. Clinical role of lipid transfer proteins in food allergy // Mol. Nutr. Food
  294. Res. 2004. — Vol.48. — P.356 — 362.
  295. Pastorello E.A., Vieths S., Pravettoni V., Farioli L., Trambaioli C., Fortunato D., Luttkopf D., Calamari
  296. Patel S.U., Osborn R., Rees S., Thornton J.M. Structural studies of Impatiens balsamina antimicrobialprotein (Ib-AMP1) // Biochemistry. 1998. — Vol.37. — P.983−990.
  297. Pato C., Le Borgne M., Le Baut G., Le Pape P., Marion D., Douliez N. Potential application of plantlipid transfer proteins for drug delivery // Biochem. Pharmac.- 2001. Vol.62. — P.555−560.
  298. Petruzziello T.N., Mawji I.A., Khan M., Marsden P.A. Verotoxin biology: molecular events in vascularendothelial injury // Kidney Int. Suppl. 2009. — Vol. 112. — P. S17−9.
  299. Pieterse C.M., Leon-Reyes A., Van der Ent S., Van Wees S.C. Networking by small-molecule hormones in plant immunity // Nat. Chem. Biol. 2009. — Vol.5. — P.308−316.
  300. Pitzschke A., Forzani C., Hirt H. Reactive oxygen species signaling in plants // Antioxid. Redox Signal.-2006. Vol.8(9−10). — P.1757−1764.
  301. Pons J., De Lamotte F., Gautier M., Delsuc M. Refined solution structure of a liganded type 2 wheatnonspecific lipid transfer protein // J. Biol. Chem. 2003. — Vol.278(16). — P. 14 249−14 256.
  302. Puri M., Kaur I., Kanwar R.K., Gupta R.C., Chauhan A., Kanwar J.R. Ribosome inactivating proteins
  303. RIPs) from Momordica charantia for antiviral therapy // Curr. Mol. Med. 2009. — Vol.9(9). -P.1080−1094.
  304. Quillien L., Ferrasson E., Molle D., Gueguen J. Trypsin inhibitor polymorphism: multigene familyexpression and posttranslational modification // J. Protein Chem. 1997. — Vol. 16(3). — P. 195−203.
  305. Radauer C., Adhami F., Ftirtler I., Wagner S., Allwardt D., Scala E., Ebner C., Hafner C., Hemmer W.,
  306. Mari A., Breiteneder H. Latex-allergic patients sensitized to the major allergen hevein and hevein-like domains of class I chitinases show no increased frequency of latex-associated plant food allergy // Mol. Immunol. -2011, — Vol.48(4). P.600−609.
  307. Ramamoorthy V., Zhao X., Snyder A.K., Xu J.R., Shah D.M. Two mitogen-activated protein kinasesignaling cascadesmediate basal resistance to antifungal plant defensins in Fusarium graminearum // Cell. Microbiol. 2007. — Vol.9. — P.1491−1506.
  308. Ree R. Clinical importance of non-specific lipid transfer proteins as food allergens // Biochem. Society
  309. Transact. 2002. — Vol.30. — P.910−913.
  310. Regente M.C., Giudici A.M., Villalain J., de la Canal L. The cytotoxic properties of a plant lipidtransfer protein involve membrane permeabilization of target cells // Lett. Appl. Microbiol. 2005. -Vol.40(3). — P. 183−189.
  311. Regente M.C., Giudici A.M., Villalain J., de la Canal L. The cytotoxic properties of a plant lipidtransfer protein involve membrane permeabilization of target cells // Lett. Appl. Microbiol. 2005. -Vol.40.-P. 183−189.
  312. Reymond P., Farmer E. Jasmonate and salicylate as global signals for defense gene expression //
  313. Current Opinion in Plant Biology. 1998. — Vol.1. — P.404−411.
  314. Riascos J.J., Weissinger A.K., Weissinger S.M., Burks A.W. Hypoallergenic legume crops and foodallergy: factors affecting feasibility and risk // J. Agric. Food Chem. 2010. — Vol.58(l). — P.20−27.
  315. Rinaldi A., Giartosio A., Floris G., Medda R., Finazzi Agro A. Lentil seedlings amine oxidase: preparation and properties of the copper-free enzyme // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. -Vol.120(1). — P.242−249.
  316. Romano P.G.N., Horton P., Gray J.E. The Arabidopsis cyclophilin gene family // Plant Physiology.2004.-Vol.134.-P.1268−1282.
  317. Romero A., Alamillo J.M., Garcia-Olmedo F. Processing of thionin precursors in barley leaves by avacuolar proteinase // Eur. J. Biochem. 1997. — Vol.243(l-2). — P.202−208.
  318. Rudrappa T., Biedrzycki M.L., Kunjeti S.G., Donofrio N.M., Czymmek K.J., Pare P.W., Bais H.P. Therhizobacterial elicitor acetoin induces systemic resistance in Arabidopsis thaliana // Commun. Integr. Biol.-2010. Vol.3(2). — P.130−138.
  319. Salcedo G., Sanchez-Monge R., Diaz-Perales A., Garcia-Casado G., Barber D. Plant non-specific lipidtransfer proteins as food and pollen allergens // Clin. Exp. Allergy. 2004. — Vol.34(9). — P.1336−1341.
  320. Sambrook J., Fritsch E., Maniatis T. Molecular Cloning: a laboratory manuals. 2nd ed. — New York:
  321. Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989.
  322. Samuel D., Liu Y., Cheng C., Lyu P. Solution structure of plant nonspecific lipid transfer protein-2from rice (Oryza sativa) // J. Biol. Chem. 2002. — Vol.277(38). — P.35 267−35 273.
  323. Sanchez-Monge R., Garcia-Casado G., Lopez-Otin C., Armentia A., Salcedo G. Wheat flour peroxidaseis a prominent allergen associated with baker’s asthma // Clin. Exp. Allergy. 1997. — Vol.27(10). -P.1130−1137.
  324. Sanchez-Monge R., Pascual C.Y., Diaz-Perales A., Fernandez-Crespo J., Martin-Esteban M., Salcedo
  325. G. Isolation and characterization of relevant allergens from boiled lentils // J. Allergy Clin. Immunol. -2000. Vol. 106(5). -P.955−961.
  326. Sarowar S., Kim Y.J., Kim E.N., Kim K.D., Hwang B.K., et al. Overexpression of a pepper basicpathogenesis-related protein 1 gene in tobacco plants enhances resistance to heavy metal and pathogen stresses // Plant Cell Rep. 2005. — Vol.24. — P.216−224.
  327. Savchenko T., Walley J.W., Chehab E.W., Xiao Y., Kaspi R., Pye M.F., Mohamed M.E., Lazarus C.M.,
  328. Bostock R.M., Dehesh K. Arachidonic acid: an evolutionarily conserved signaling molecule modulates plant stress signaling networks // Plant Cell. 2010. — Vol.10. — P.3193−3205.
  329. Schagger H., von Jagow G. Tricine-sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis for theseparation of proteins in the range from 1 to 100 kDa // Anal. Biochem. 1987. — Vol. 166(2). — P.368−379.
  330. Schiefer S., Teifel W., Kindl H. Plant microbody proteins, I. Purification and characterization of catalase from leaves of Lens culinaris // Hoppe. Seylers. Z. Physiol. Chem. 1976. — Vol.357(2). -P.163−175.
  331. Schuler T.H., Poppy G.M., Kerry B.R., Denholm I. Insect-resistant transgenic plants // Trends Biotechnol. 1998. — Vol. 16(4). — P. 168−175.
  332. Segura A., Moreno M., Garcia-Olmedo F. Purification and antipathogenic activity of lipid transfer protein (LTPs) from the leaves of Arabidopsis and spinach // FEBS. 1993. — Vol.332. — P.243−246.
  333. Segura A., Moreno M., Madueno F., Molina A., Garcia-Olmedo F. Snakin-1, a peptide from potato thatis active against plant pathogens //Molec. Plant Microb. Inter. 1999. — Vol.12(1). — P.16−23.
  334. Segura A., Moreno M., Molina A., Garcia-Olmedo F. Novel defensin subfamily from spinach (Spinaciaoleracea) // FEBS Lett. 1998. — Vol.435(2−3). — P. 159−162.
  335. Selitrennikoff C.P. Antifungal proteins // Applied and Environmental Microbiology. 2001. -Vol.67(7). — P.2883−2894.284 285 286,287,288,289,290 291,292,293 294,295,296,297,298,299,300,301,302
  336. Seis J., Mathys J., De Coninek B.M., Cammue B.P., De Bolle M.F. Plant pathogenesis-related (PR) proteins: a focus on PR peptides // Plant Physiol. Biochem. 2008. — Vol.46(l 1). — P.941−950.
  337. Shao F., Golstein C., Ade J., Stoutemyer M., Dixon J.E., Innes R.W. Cleavage of Arabidopsis PBS1 by abacterial type III effector //Science. -2003. Vol.301. — P. 1230−1233.
  338. Shao F., Hu Z., Xiong Y.M., Huang Q.Z., Wang C.G., Zhu R.H., Wang D C. A new antifungal peptide from the seeds of Phytolacca americana: characterization, amino acid sequence and cDNA cloning // Biochim. Biophys. Acta. 1999.-Vol. 1430(2). -P.262−268.
  339. Sheoran I.S., Olson D.J., Ross A.R., Sawhney V.K. Proteome analysis of embryo and endosperm from germinating tomato seeds // Proteomics. 2005. — Vol.5(14). — P.3752−3764.
  340. Shewry P.R., Napier J.A., Tatham A.S. Seed storage proteins: structures 'and biosynthesis // The Plant Cell. 1995. — Vol.7. — P.945−956.
  341. Shin D.H., Lee J.Y., Hwang K.Y., Kim K.K., Suh S.W. High-resolution crystal structure of the nonspecific lipid transfer protein from maize seedlings // Structure. 1995. — Vol.3. — P. 189−199.
  342. Smits G.J., Kapteyn J.C., van den Ende H., Klis F.M. Cell wall dynamics in yeast // Current Opinion in Microbiology. 1999. — Vol.2(4). — P.348−352.
  343. Smole U., Bublin M., Radauer C., Ebner C., Breiteneder H. Mal d 2, the thaumatin-like allergen from apple, is highly resistant to gastrointestinal digestion and thermal processing // Int. Arch. Allergy Immunol. 2008. — Vol. 147(4). — P.289−298.
  344. Song X., Zhang M., Zhou Z., Gong W. Ultra-high resolution crystal structure of a dimeric defensin SPE10 // FEBS Lett. 2011. — Vol.585(2). — P.300−306.
  345. Speibrink R.G., Dilmac N., Allen A., Smith T.J., Shah D.M., Hockerman G.H. Differential antifungal and calcium channel-blocking activity among structurally related plant defensin // Plant Physiol. -2004.-Vol.135.-P.2055−2067.
  346. Stec B. Plant thionins~the structural perspective // Cell Mol. Life Sei. 2006. — Vol.63(12). — P. 13 701 385.
  347. Sterk P., Booij H., Schellekens G.A., Van Kammen A., De Vries S.C. Cell-specific expression of the carrot EP2 lipid transfer protein gene // Plant Cell. 1991. — Vol.3(9). — P.907−921.
  348. Stuiver M.H., Custers J.H. Engineering disease resistance in plants // Nature. 2001. — Vol.411. -P.865−868.
  349. Sun J.Y., Gaudet D.A., Lu Z.X., Frick M., Puchalski B., Laroche A. Characterization and antifungal properties of wheat nonspecific lipid transfer proteins // Mol. Plant Microbe Interact. 2008. -Vol.21(3). — P.346−360.
  350. Swoboda I., Scheiner O., Heberle-Bors E., Vicente O. cDNA cloning and characterization of three genes in the Bet v 1 gene family that encode pathogenesis-related proteins // Plant Cell Environ. -1995,-Vol.18.-P.865−874.
  351. Tang H-Y., Speicher D.W. Determination of disulfide bond linkages in proteins. In: Current Protocols in Protein Science. -New York: John Wiley & Sons, Inc., 2004.
  352. Taylor C.B. Defense responses in plants and animals more of the same // Plant Cell. — 1998. — Vol.10. — P.873−876.
  353. Terras F.R., Torrekens S., Leuven F.V., Osborn R.W., Vanderleyden J., Cammue B.P., Broekaert W. A new family of basic cysteine-rich plant antifungal proteins from Brassicaceae species // FEBS Lett. -1993.-Vol.316.-P.233−240.
  354. Theis T., Stahl U. Antifungal proteins: targets, mechanisms and prospective applications // Cell. Mol. Life Sci. 2004. — Vol.61. — P.437−455.
  355. Thevissen K., Ferket K.K.A., Francois I.E.J.A., Cammue B.P.A. Interactions of antifungal plant defensins with fungal membrane components // Peptides. -2003. Vol.24. — P. 1705−1712.
  356. Thevissen K., Francois I.E., Aerts A.M., Cammue B.P. Fungal sphingolipids as targets for the development of selective antifungal therapeutics // Curr. Drug Targets. 2005. — Vol.6(8). — P.923−928.
  357. Thevissen K., Ghazi A., De Samblanx G.W., Brownlee C., Osborn R.W., Broekaert W.F. Fungal Membrane responses induced by plant defensins and thionins // J. Biol. Chem. 1996. — Vol.271. -P.15 018−15 025.
  358. Thevissen K., Kristensen H.H., Thomma B.P., Cammue B.P., Francois I.E. Therapeutic potential of antifungal plant and insect defensins// DrugDiscov. Today. 2007. — Vol.12(21−22).-P.966−971.
  359. Thevissen K., Osborn R.W., Acland D.P., Broekaert W.F. Specific, high affinity binding sites for an antifungal plant defensin on Neurospora crassa hyphae and microsomal membranes // J. Biol. Chem. -1997. Vol.272(51). — P.32 176−32 181.
  360. Thevissen K., Terras F.R., Broekaert W.F. Permeabilization of fungal membranes by plant defensinsinhibits fungal growth // Appl. Environ. Microbiol. 1999. — Vol.65(12). — P.5451−5458.
  361. Thevissen K., Warnecke D.C., Francois I.E., Leipelt M., Heinz E., Ott C., Zahringer U., Thomma B.P.,
  362. Ferket K.K., Cammue B.P. Defensins from insects and plants interact with fungal glucosylceramides // J. Biol. Chem. 2004. — Vol.279(6). — P.3900−3905.
  363. Thomma B.P., Cammue B.P., Thevissen K. Mode of action of plant defensins suggests therapeuticpotential // Curr. Drug Targets Infect. Disord. 2003. — Vol.3(l). — P. l-8.
  364. Thomma B.P., Cammue B.P., Thevissen K. Plant defensins // Planta. -2002. Vol.216(2). — P. 193 202.
  365. Thomma B.P., Nelissen I., Eggermont K., Broekaert W. Deficiency in phytoalexin production causesenhanced susceptibility of Arabidopsis thaliana to the fungus Alternaria brassicicola // Plant J. 1999. — Vol. 19(2). — P. 163−171.
  366. Thordal-Christensen H. Fresh insights into processes of nonhost resistance // Curr. Opin. Plant Biol.2003. Vol.6(4). -P.351−357.
  367. Trevino M.B., ODConell M.A. Three drought-responsive members of the nonspecific lipid-transferprotein gene family in Lycopersicon pennellii show different developmental patterns of expression // Plant Physiol. 1998. — Vol.116. — P. 1461−1468.
  368. Tsuboi S., Osafune T., Tsugeki R., Nishimura M., Yamada M. Nonspecific lipid transfer protein incastor bean cotyledon cells: subcellular localization and a possible role in lipid metabolism // J. Biochem. 1992. — Vol.111(4). — P.500−508.
  369. Ussuf K.K., Laxmi N.H., Mitra R. Proteinase inhibitors: plant-derived genes of insecticidal protein fordeveloping insect-resistance transgenic plants // Current Sci. 2001. — Vol.80(7). — P.847−853.
  370. Valore E.V., Martin E., Harwig S.S., Ganz T. Intramolecular inhibition of human defensin HNP-1 by itspropiece // J. Clin. Invest. 1996. — Vol.97(7). — P.1624−1629.
  371. Valueva T.A., Mosolov V.V. Protein inhibitors of proteinases in seeds: 1. Classification, Distribution,
  372. Structure, and Properties // Russian Journal of Plant Physiology. 1999. — Vol.46(3). — P.362−378.
  373. Van Loon L.C., Rep M., Pieterse C.M. Significance of inducible defense-related proteins in infectedplants // Annu. Rev. Phytopathol. 2006. -Vol.44. — P.135−162.
  374. Van Loon L.C., Van Strien E.A. The families of pathogenesis-related proteins, their activities, andcomparative analysis of PR-1 type proteins// Physiol. Mol. Plant Pathol. 1999. — Vol.55. -P.85−97.
  375. Van Ree R. Indoor allergens: relevance of major allergen measurements and standardization // J.
  376. Allergy Clin. Immunol. 2007. — Vol. 119(2). — P.270−277.
  377. Vanek-Krebitz M., Hoffmann-Sommergruber K., Laimer da Camara Machado M., Susani M., Ebner C.,
  378. VanEtten H.D., Mansfield J.W., Bailey J.A., Farmer E.E. Two classes of plant antibiotics: Phytoalexinsversus «Phytoanticipins» // Plant Cell. 1994. — Vol.6(9). — P. 1191−1192.
  379. Veronese P., Ruiz M.T., Coca M.A., Hernandez-Lopez A., Lee H., Ibeas J.I., Damsz B., Pardo J.M.,
  380. Hasegawa P.M., Bressan R.A., Narasimhan M.L. In defense against pathogens. Both plant sentinels and foot soldiers need to know the enemy // Plant Physiol. -2003. Vol.131. — P. 1580−1590.
  381. Vigers A.J., Wiedemann S., Roberts W.K., Legrand M., Selitrennikoff C.P., Fritig B. Thaumatin-likepathogenesis-related proteins are antifungal // Plant Sci. 1992. — Vol.83. — P. 155−161.
  382. Wang G., Li X., Wang Z. APD2: the updated antimicrobial peptide and its application in peptide design
  383. Nucleic Acids Res. 2009. — Database issue: D933−937.165
  384. Wang H.X., Ng T.B. An antifungal peptide from baby lima bean // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2006.- Vol.73(3). P.576−581.
  385. Wang H.X., Ng T.B. An antifungal peptide from red lentil seeds // Peptides. 2007. — Vol.28(3).1. P.547−552.
  386. Wang H.X., Ng T.B. Isolation and characterization of an antifungal peptide with antiproliferative activity from seeds of Phaseolus vulgaris cv. 'Spotted Bean' // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2007. -Vol.74(1). — P.125−130.
  387. Wang P., Bang J.K., Kim H.J., Kim J.K., Kim Y., Shin S.Y. Antimicrobial specificity and mechanismof action of disulfide-removed linear analogs of the plant-derived Cys-rich antimicrobial peptide Ib-AMP1 // Peptides. 2009. — Vol.30(12). — P.2144−2149.
  388. Wang S., Shao B., Fu H., Rao P. Isolation of a thermostable legume chitinase and study on theantifungal activity // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2009. — Vol.85(2). — P.313−321.
  389. Wang S., Shao B., Fu H., Rao P. Isolation of a thermostable legume chitinase and study on the antifungal activity // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2009. — Vol.85(2). — P.313−321.
  390. Wang S.Y., Gong Y.S., Zhou J.J. Chromatographic isolation and characterization of a novel peroxidasefrom large lima legumes//J. Food Science. -2009. Vol.74(3). P. C193-C198.
  391. Wang S.Y., Wu J.H., Ng T.B., Ye X.Y., Rao P.F. A non-specific lipid transfer protein with antifungaland antibacterial activities from the mung bean // Peptides. 2004. — Vol.25(8). — P. 1235−1242.
  392. Wang X., Bunkers G.J., Walters M.R., Thoma R.S. Purification and characterization of three antifungalproteins from cheeseweed (Malva parviflora) // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. — Vol.282. -P.1224−1228.
  393. Wang X., Thoma R.S., Carroll J.A., Duffin K.L. Temporal generation of multiple antifungal proteins inprimed seeds // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 2002. Vol.292(l). — P.236−242.
  394. Wang X., Wang H., Cao K., Ge X. A rice lipid transfer protein binds to plasma membrane proteinaceous sites // Mol. Bio. Rep. 2009. — Vol. 36. — P. 745−750.
  395. Wang Z., Xie W., Chi F., Li C. Identification of non-specific lipid transfer protein-1 as a calmodulinbinding protein in Arabidopsis // FEBS Lett. 2005. — Vol.579(7). — P. 1683−1687.
  396. Weangsripanaval T., Nomura N., Moriyama T., Ohta N., Ogawa T. Identification of suberization-associated anionic peroxidase as a possible allergenic protein from tomato // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2003. — Vol.67(6). — P. 1299−1304.
  397. Weder J.K., Hinkers S.C. Complete amino acid sequence of the Lentil Trypsin-Chymotrypsin inhibitor
  398. I-1.7 and a discussion of atypical binding sites of Bowman-Birk inhibitors // J. Agric. Food Chem.- 2004. Vol.52. — P.4219−4226.
  399. Wijaya R., Neumann G., Condor R., Hughes A., Polya G. Defense proteins from seed of Cassia fistulainclude a lipid transfer protein homologous and a protease inhibitory plant defensin // Plant Sci. -2000.-Vol.159.-P.243−255.
  400. Wilson K.A. The proteolysis of trypsin inhibitors in legume seeds // Crit. Rev. Biotechnol. 1988.1. Vol.8(3). P.197−216.
  401. Wong J.H., Ng T.B. Limenin, a defensin-like peptide with multiple exploitable activities from shelfbeans // J. Pept.Sci. 2006. — Vol.12. — P.341−346.
  402. Wong J.H., Ng T.B. Sesquin, a potent defensin-like antimicrobial peptide from ground beans withinhibitory activities toward tumor cells and HIV-1 reverse transcriptase // Peptides. 2005. -Vol.26(7).-P.l 120−1126.
  403. Wong J.H., Ng T.B., Cheung R.C., Ye X.J., Wang H.X., Lam S.K., Lin P., Chan Y.S., Fang E.F., Ngai
  404. P.H., Xia L.X., Ye X.Y., Jiang Y., Liu F. Proteins with antifungal properties and other medicinal applications from plants and mushrooms // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2010. — Vol. 87(4). -P.1221−1235.
  405. Wu C., Leubner-Metzger G., Meins F., Bradford K.J. Class I .-l, 3-glucanase and chitinase are expressed in the micropylar endosperm of tomato seeds prior to radicle emergence // Plant Physiol. -2001. -Vol.126.-P.1299−1313.
  406. Wu F., Yan M., Li Y., Chang S., Song X., Zhou Z., Gong W. cDNA cloning, expression, and mutagenesis of a PR-10 protein SPE-16 from the seeds of Pachyrrhizus erosus // Biochem. Bioph. Res. Comm. 2003. — Vol.312(3). — P.761−766.
  407. Yamamizo C., Kuchimura K., Kobayashi A., Katou S., Kawakita K., Jones J.D., Doke N., Yoshioka H.
  408. Rewiring mitogen-activated protein kinase cascade by positive feedback confers potato blight resistance // Plant Physiol. 2006. — Vol.140. — P.681−692.
  409. Yan R., Hou J., Ding D., Guan W., Wang C., Wu Z., Li M. In vitro antifungal activity and mechanismof action of chitinase against four plant pathogenic fungi // J. Basic Microbiol. 2008. — Vol.48(4). -P.293−301.
  410. Ye X.Y., Ng T.B. Isolation of a new cyclophilin-like protein from chickpeas with mitogenic, antifungaland anti-HIV-1 reverse transcriptase activities // Life Sci. 2002. — Vol.70(10). — P. l 129−1138.
  411. Ye X.Y., Ng T.B., Rao P.F. A Bowman-Birk-Type Trypsin-Chymotrypsin inhibitor from broad beans //
  412. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. — Vol.289. — P.91−96.
  413. Yeaman M.R., Yount N.Y. Mechanisms of antimicrobial peptide action and resistance // Pharmacol.
  414. Rev. 2003. — Vol.55(1). — P.27−55.
  415. Yeasts T.H., Rose J.K.C. The biochemistry and biology of extracellular plant lipid-transfer proteins
  416. Ps) // Protein Science. 2007. — Vol.17. — P. 191−198.
  417. Ying Zhang, Kim Lewis. Fabatins: new antimicrobial plant peptides // FEMS Microb. Lett. 1997.1. Vol.149(1). P.59−64.
  418. Zamani A., Sturrock R.N., Ekramoddoullah A.K., Liu J.J., Yu X. Gene cloning and tissue expressionanalysis of a PR-5 thaumatin-like protein in Phellinus weirii-infected douglas-fir // Phytopathology. -2004. Vol.94(l 1). — P. 1235−1243.
  419. Zhang N., Jonnes B.L., Tao H.P. Purification and characterization of a new class of insect a-amylaseinhibitors from barley // Cereal Chemistry. 1997. — Vol.74(2). — P. l 19−122.
  420. Zhang H.P., Wang X.D., Shao M.Y., Yuan S.N., Mi Ni. Expression of alfalfa antifungal peptide geneand enhance of resistance to V. dahliae in upland cotton // Soil Plant Sci. 2008. — Vol. 1(60). -P.95−100.
  421. Zhang J., Zhou J.-M. Plant immunity triggered by microbial molecular signatures // Mol. Plant. 2010.- Vol.3(5). P.783−793.
  422. Zhou J.-M. Signal transduction and pathogenesis-induced PR gene expression. In: Pathogenesis-relatedproteins in plants. Eds. S.K. Datta, S. Muthukrishnan: CRC Press LLC, Boca Raton, 1999. — 195−207p.
  423. Zipfel C. Early molecular events in PAMP-triggered immunity // Curr. Opin. Plant Biol. 2009.1. Vol. 12(4).-P.414−420.
  424. Zipfel C., Kunze G., Chinchilla D., Caniard A., Jones J.D., Boiler T., Felix G. Perception of thebacterial PAMP EF-Tu by the receptor EFR restricts Agrobacterium-mediated transformation // Cell.- 2006. Vol. 125. — P.749−760.
  425. Zipfel C., Kunze G., Chinchilla D., Caniard A., Jones J.D., Boller T., Felix G. Perception of thebacterial PAMP EF-Tu by the receptor EFR restricts Agrobacterium-mediated transformation // Cell. -2006. Vol.125. — P.749−760.
  426. Zipfel C., Robatzek S. Pathogen-Associated Molecular Pattern-Triggered Immunity: Veni, Vidi. //
  427. Plant Physiology. 2010. — Vol.154. — P.551−554.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!