Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Технология переработки восковой моли, изучение противотуберкулезных свойств хитозана и взаимодействия с липолитическими ферментами

Диссертация: Технология переработки восковой моли, изучение противотуберкулезных свойств хитозана и взаимодействия с липолитическими ферментами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Научная новизна работы. Обосновано использование личинок восковой моли для получения различных биологически активных веществ. Впервые разработана комплексная технологическая схема переработки кутикулы личинок восковой моли с получением хитин-меланинового комплекса и хитозана. Определены основные оптимальные параметры переработки кутикулы восковой моли на каждой стадии обработки. Учитывая… Читать ещё >

Содержание

  • Список используемых сокращений
  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Природные полисахариды хитин и хитозан: строение, 10 физико-химические свойства
    • 1. 2. Области применения
    • 1. 3. Основные источники хитина и хитозана
      • 1. 3. 1. Ракообразные (Crustacea)
      • 1. 3. 2. Грибы (Fungi)
      • 1. 3. 3. Насекомые {Insecto)
      • 1. 3. 4. Нетрадиционные источники
    • 1. 4. Получение хитина и хитозана из насекомых
    • 1. 5. Антимикробные пептиды насекомых
      • 1. 5. 1. Перспективы применения антимикобных пептидов насекомых
      • 1. 5. 2. «Липазная концепция» лечения туберкулеза
    • 1. 6. Антибактериальная активность хитозана
    • 1. 7. Липолитические ферменты
      • 1. 7. 1. Области применения липолитических ферментов
  • 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Материалы и методы
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Получение хитина и низкомолекулярного хитозана из кутикулы восковой моли Galleria mellonella L
      • 3. 1. 1. Депротеинирование
      • 3. 1. 2. Обесцвечивание
      • 3. 1. 3. Деацетилирование
      • 3. 1. 4. Ферментативный гидролиз
    • 3. 2. Изучение противотуберкулезных свойств хитозана
      • 3. 2. 1. Подбор концентрации хитозана
      • 3. 2. 2. Изучение зависимости гибели клеток М. smegmatis от Мг| хитозана
      • 3. 2. 3. Изучение зависимости гибели клеток М. smegmatis от времени взаимодействия с хитозаном
      • 3. 2. 4. Определение прочности связывания хитозана с клетками М. smegmatis
      • 3. 2. 5. Определение МИК хитозана
      • 3. 2. 6. Изучение антибактериальных свойств производных хитозана
      • 3. 2. 7. Противотуберкулезная активность хитозана
    • 3. 3. Изучение свойств экстракта выделенного из восковой моли Galleria mellonella
      • 3. 3. 1. Изучение зависимости гибели клеток М. smegmatis от времени взаимодействия с экстрактом
      • 3. 3. 2. Фракционирование экстракта выделенного из восковой моли
    • 3. 4. Изучение взаимодействия хитозана с липолитическими ферментами
      • 3. 4. 1. Ингибирование активности липолитических ферментов хитозаном в гомогенных водных растворах
      • 3. 4. 2. Ингибирование активности липолитических ферментов хитозаном в гетерогенных растворах, на границе раздела фаз
  • ВЫВОДЫ

Технология переработки восковой моли, изучение противотуберкулезных свойств хитозана и взаимодействия с липолитическими ферментами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Одним из важнейших достижений мирового биотехнологического прогресса в области изыскания новых перспективных веществ за последние годы стало получение, изучение и внедрение в практику биополимеров хитина, хитозана и их производных. Уникальная структура хитозана обуславливают проявление целого ряда привлекательных свойств этого поликатиона, основными из которых являются — гипоаллергенность, биодеградируемость, биосовместимость, а также широкие антимикробные свойства.

Актуальность темы

На сегодняшний день основными источниками для получения хитина и хитозана являются панцири ракообразных (крабы, креветки, криль). Технология переработки включает постадийное удаление сопутствующих веществ с использованием химических и ферментативных способов обработки. Расширение областей применения данных биополимеров обуславливает поиск новых перспективных источников хитина. Как известно, в покровах насекомых до 50% занимает полимер хитин, наряду с белками придающий прочность экзоскелету. Таким образом, кутикулу насекомых можно рассматривать как источник различных биологически активных веществ, в том числе и хитина, с возможностью выделения в отдельном виде или в виде комплексов. Благодаря традиционно развитому пчеловодству в нашей стране в качестве источника биологически активных веществ можно предложить кутикулу личинок восковой моли — Galleria mellonella L, в большом количестве паразитирующих в пчелиных ульях.

Принимая во внимание уникальные свойства хитина и хитозана, в последние годы значительно возросло изучение этих природных полимеров. На сегодняшний день известно более 200 областей применения хитина и хитозана, в том числе и в медицине. Нарушение липидного метаболизма в организме человека может привести к развитию таких заболеваний как атеросклероз, диабет, ожирение и др. Это определило интерес к изучению молекулярного механизма действия липолитических ферментов и поиску соединений, влияющих на липидный обмен. Хитозан благодаря уникальной структуре и положительному заряду является полифункциональным соединением, обладающим целым рядом уникальных свойств: высокой совместимостью с животными тканями, биодеградируемостью, отсутствием токсичности и др. что открывает перспективы его использования в качестве ингибитора липолитических ферментов.

По данным многих исследователей хитозан обладает антимикробным эффектом в отношении многих патогенных микроорганизмов. Однако данных о чувствительности к хитозану возбудителей туберкулеза на сегодняшний день нет. Изучение противотуберкулезных свойств ферментативно полученных препаратов с низкой молекулярной массой и сравнение их с действием высокомолекулярных хитозанов на клетках микобактерий позволит провести сравнительный анализ и сделать некоторые обобщения практического характера связанного с использованием хитозана в медицине и ветеринарии для борьбы с туберкулезом.

Целью настоящей работы разработка биотехнологической схемы переработки личинок восковой моли с получением таких биологически активных веществ, как экстракт, хитин-меланиновой комплекс и хитозан. Изучение противотуберкулезных свойств хитозана и его взаимодействия с липолитическими ферментами.

Для достижения поставленной цели были определены следующие основные задачи:

1. Разработать технологию переработки восковой моли с учетом особенностей сырья и определить оптимальные параметры на каждой стадии обработки;

2. Согласно выбранным оптимальным параметрам осуществить комплексную переработку кутикулы личинок восковой моли с получением интересующих биологически активных веществ;

3. Исследовать противотуберкулезные свойства хитозана с различной молекулярной массой;

4. Изучить взаимодействие хитозана с липолитическими ферментами;

Научная новизна работы. Обосновано использование личинок восковой моли для получения различных биологически активных веществ. Впервые разработана комплексная технологическая схема переработки кутикулы личинок восковой моли с получением хитин-меланинового комплекса и хитозана. Определены основные оптимальные параметры переработки кутикулы восковой моли на каждой стадии обработки. Учитывая особенность сырья, обоснована необходимость включения стадии обесцвечивания в технологию переработки с целью более полного удаления пигмента.

Показано, что хитозан обладает антибактериальной активностью в отношении микроорганизмов рода Mycobacterium. Хитозан с низкой молекулярной массой обладает наибольшей антибактериальной активностью. С увеличением молекулярной массы антибактериальный эффект хитозана снижается. Установлена прямая зависимость гибели клеток микобактерий от времени взаимодействия с хитозаном.

Впервые показано, что хитозан является конкурентным ингибитором липолитических ферментов. Найдены кинетические константы ингибирования липаз. Ингибирование липолитической активности происходит за счет гидрофобных взаимодействий между хитозаном и липазами, вклад электростатических взаимодействий в комплексообразование ингибитора с липолитическими ферментами незначителен.

Практическая значимость работы. Разработана комплексная схема переработки кутикулы личинок восковой моли с получением таких биологически активных веществ как экстракт, хитин и низкомолекулярный хитозан-меланиновый комплекс. Предложены оптимальные параметры для осуществления каждой стадии переработки кутикулы.

Показано, что хитозан обладает, как минимум, бактериостатическим действием по отношению к возбудителям туберкулеза М. bovis и М. avium и может быть рекомендован для профилактики туберкулеза в промышленных птицеводческих и животноводческих хозяйствах.

Показано, что низкомолекулярный хитозан является конкурентным ингибитором липаз, в том числе, и панкреатической липазы. Данный результат может иметь практическое значение при создании препаратов для лечения и профилактики нарушений липидного метаболизма приводящего к развитию таких заболеваний как атеросклероз, диабет, ожирение в организме человека.

Апробация результатов работы. Материалы диссертации доложены и обсуждены на 8-й Международной научной конференции «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана» (Казань, 2006), Международной научно-практической конференции «Разработка противотуберкулезных терапевтических агентов нового поколения. Проблемы, подходы, перспективы» (Химки, 2006), Международной школеконференции «Генетика микроорганизмов и биотехнология» (Москва-Пущино, 2006), 4-м съезде биотехнологов России (Пущино, 2006), 6-й Международной научной конференции «Фитотерапия, биологически активные вещества естественного происхождения в современной медицине» (Черноголовка, 2006), Международной научно-практической конференции «Научные основы производства ветеринарных биологических препаратов» (Щелково, 2006), 3-м Международном симпозиуме «Проблемы биохимии, радиационной и космической биологии» (Дубна, 2007), Международной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов — 2007» (Москва, 2007), VIII International Conference of the European Chitin Society.

Antalya, Turkey, 2007).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 14 печатных работ, в том числе 3 статьи.

Структура и объем диссертации

Диссертация содержит введение, обзор литературы, методическую часть, раздел с обсуждением экспериментальных результатов, выводы, список литературы и приложение. Работа изложена на 142 страницах машинописного текста, содержит 21 таблицу и 17 рисунков, библиографию из 250 наименований, из них 203 на иностранном языке.

выводы.

1. Разработана технологическая схема переработки кутикулы личинок восковой моли Galleria mellonella с получением хитин-меланинового комплекса и хитозана различной молекулярной массы. Определены оптимальные условия для каждой стадии схемы переработки.

2. Показано, что хитозан обладает противотуберкулезной активностью. Низкомолекулярные образцы хитозана проявляют максимальную антибактериальную активность. С увеличением молекулярной массы противотуберкулезный эффект хитозана снижается. Установлено, что достаточно 10 минут взаимодействия клеток микобактерий с хитозаном, чтобы наблюдался антибактериальный эффект.

Введение

отрицательно заряженных групп в молекулу хитозана ведет к утрате противотуберкулезных свойств.

3. Проведено последовательное фракционирование экстракта выделенного из восковой моли. После двух хроматографических стадий очисткигидрофобной и металл-хелат аффинной удельная липолитическая активность возрастает в 29 раз. С увеличением липолитической активности в результате последовательного фракционирования экстракта возрастает и антибактериальная активность, в отношении атипичного штамма М. smegmatis.

4. Установлено, что хитозан является эффективным конкурентным ингибитором липолитических ферментов, как в гомогенных водных растворах, так и на границе раздела фаз. Кинетические константы ингибирования липаз хитозаном составили 70−160 мкМ.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Muzzarelli R.A.A. Chitin. Oxford: Pergamon Press., 1977. P.309.
  2. Cauchie H-M. Chitin production by arthropods in the hydrosphere // Hydrobiologia. 2002. — V.470. — № 1/3. — P.63−95.
  3. Majeti N.V., Kumar R. A review of chitin and chitosan applications // Reactive & Functional Polymers. 2000. — V.46. — № 1. — P. 1−27.
  4. Tolaimate A., Desbrie’res J., Rhazi M., Alagui A., Vincendon M., Vottero P. On the influence of deacetylation process on the physicochemical characteristics of chitosan from squid chitin // Polymer. 2001. — V.4. — № 7. -P.2463−2469.
  5. Zhang M., Haga A., Sekiguchi H., Hirano S. Structure of insect chitin isolated from beetle larva cuticle and silkworm (Bombyx mori) pupa exuvia // Int. J. Biological Macromolecules. 2000.-V.27. — №.1. — P.99−105.
  6. Muzzarelli R.A.A. The discovery of chitin a > 570 Mega year old polymer // In: Chitosan in pharmacy and chemistry / Ed. R.A.A Muzzarelli, C. Muzzarelli. Atec, Italy, 2002. P. 1−8.
  7. H.A. Хитинолитические ферменты микроорганизмов // Успехи биологической химии. 1989. — Т.30. — № 4 — С. 199−219
  8. Kumar G., Bristowa J.F., Smith P.J., Payne G.F. Enzymatic gelation of the natural polymer chitosan // Polymer. 2000. — V.41. — № 6. — P.2157−2168.
  9. Juang R-S., Shao H-J. A simplified equilibrium model for sorption of heavy metal ions from aqueous solutions on chitosan // Water Research -2002. V.36. — № 12. — P.2999−3008.
  10. Lim S.H., Hudson S.M. Application of a fiber-reactive chitosan derivative to cotton fabric as a zero-salt dyeing auxiliary // Color. Technol. -2004. V.120. — № 8 — P.108−113.
  11. Smith J., Wood E., Dornish M. Effect of chitosan on epithelial cell tight junctions // Pharmaceutical Research. 2004. — V.21. — № 1. — P.43−49.
  12. Hejazi R., Amiji M. Chitosan based gastrointestinal delivery systems
  13. J. Control Release. 2003. — V.89. — № 2. — P. 151−165.
  14. Sarasam A. R, Krishnaswamy R. K, Madihally S.V. Blending chitosan with polycaprolactone: effects on physicochemical and antibacterial properties // Biomacromolecules. 2006. — V.7. — № 4. p. i 131—1138.
  15. Chen R., Okamoto H., Danjo K. Particale design using a 4-fluid-nozzle spray-drying technique for sustained release of acetaminophen // Chem. Pharm. Bull. 2006. V. 54. № 7. P. 948 953
  16. Okamoto H., Danjo K. Local and systemic delivery of high-molecular weight drugs by powder inhalation // Yakugaku Zasshi. 2007. — V.127. — № 4. — P.643−653.
  17. Kato Y., Onishi H., Machida Y. Application of chitin and chitosan derivatives in the pharmaceutical field // Curr. Pharm. Biotechnol. 2003. — V.4. — № 5. -P.303−309.
  18. Smith J., Wood E., Dornish M. Effect of chitosan on epithelial cell tight junctions // Pharmaceutical Reseach. 2004. — V.21. — № 1. — P.43−49.
  19. Xie W., Xu P., Wang W., Liu Q. Preparation of water-soluble chitosan derivatives and their antibacterial activity // J. Appl. Polym. Sci. 2002. — V.85. -№ 8. — P.1357−1361.
  20. Cho Y-W., Cho Y-N., Chung S-H., Yoo G., Ko S-W. Water-soluble chitin as a wound healing accelerator // Biomaterials. 1999. — V.20. — № 22. — P.2139−2145.
  21. Liu H., Mao J., Yao K., Yang G., Cui L., Cao Y. A study on a chitosan gelatin-hyaluronic acid scaffold as artificial skin in vitro and its tissue engineering applications // J. Biomater. Sci. Polym. Ed. 2003. — V.14. — № 1. -P.25−40.
  22. Ishak R.A., Awad G.A., Mortada N.D., Nour S.A. Preparation, in vitro and in vivo evaluation of stomach-apecific metronidozol-loaded alginate beads as local anti-Helicobacterpylori therapy // J. Control Release. 2007. — V.3. — № 1. — P. 134 140.
  23. Jagur-Grodzinski J. Biomedical application of functional polymers // Reactive & Functional Polymers. 1999. — V.39. — № 2. — P.99−138.
  24. Ikinci G., Senel S., Akincibay H., Kas S., Ercis S., Wilson C.G., Hincal A.A. Effect of chitosan on a periodontal pathogen Porphyromonas gingivalis II Int. J. Pharm. 2007. — V.253. — № 1−2. — P. 121−127.
  25. Vongchan P., Sajomsang W., Subyen D., Kongtawelerta P. Anticoagulant activity of a sulfated chitosan // Carbohydrate Research. -2002. V.337. — № 3. — P.1233−1236.
  26. Ilium L. Chitosan and its use as a pharmaceutical excipient // Pharmaceutical Pesearch. 1998. — V.15. — № 9. — P. 1326−1331.
  27. Furda I. Multifunctional fat absorption and blood cholesterol reducing formulation comprising chitosan. US Patent 5 736 532, 1998.
  28. Sumiyoshi M., Kimura Y. Low molecular weight chitosan inhibits obesity induced by feeding a high-fat diet long-term in mice // J. Pharm. Pharmacol. -2006. V.58. — № 2. — P.201−207.
  29. Ni Mhurchu C., Dunshea-Mooij C.A., Bennett D., Rodgers A. Chitosan for overweight or obesity // Cochrane Database Syst. Rev. 2005. — V.20. — № 3. — P.93−99.
  30. Rhoades J., Roller S. Antimicrobial actions of degraded and native chitosan against spoilage organisms in laboratory media and foods // Applied and environmental microbiology. 2000. — V.66. — № 1. — P.80−86.
  31. Gil G., del Monaco S., Cerrutti P., Galvagno M. Selective antimicrobial activity of chitosan on beer spoilage bacteria and brewing yeasts // Biotechnol Lett. 2004. — V.26. — № 7. — P.569−574.
  32. Tsai G.J., Tsai M.T., Lee J.M., Zhong M.Z. Effects of chitosan and a low-molecular-weight chitosan on Bacillus cereus and application in the preservation ofcooked rice. // J. Food Prot. 2006. — V.69. — № 9. — P.2168−2175.
  33. В.Д., Сафронова Т. М. Структурообразователи и рыбные композиции. М.: ВНИРО, 1993. 177с.
  34. Т.М. Применение хитозана в производстве пищевых продуктов приведено в «Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение» / Под. ред. Скрябина К. Г., Вихоревой Г. А., Варламова В. П. -М: Наука, 2002. С. 346−359.
  35. А.И., Самуйленко А. Я., Фролова M.A. «Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение» / Под. ред. Скрябина К. Г., Вихоревой Г. А., Варламова В. П. М: Наука, 2002. — С. 360−363.
  36. Gain В. Natural products gain flavor // Chemical week. 1996. — V.158. -№ 48. — P.35−36.
  37. Zechendorf B. Sustainable development: how can biotechnology contribute? // Trends in Biotechnology. 1999. — V. I7. — № 6. — P.219−225.
  38. K. «Plant growth regulators derived from chitin». US Patent 4 964 894,2006.
  39. Surguchova N.A., Varitsev Yu.A., Chirkov S.N. The inhibition of systemic viral infections in potato and tomato plants by chitosan treatment // J. Russ. Phytopathol. Soc. 2000. — V.47. — № 3. — P.59−62.
  40. Pospieszny H. Antiviroid activity of chitosan // Crop Protection. 1997. -V.16. — № 2. — P. 105−106.
  41. C.B. Комплексная технология хитина и хитозана из панциря ракообразных. М.: ВНИРО, 2006. 134с.
  42. Vincent J.V. Arthropod cuticle: a natural composite shell system // Composites: Part A. 2002. — V.33. — № 10. — P.1311−1315.
  43. Stankiewicz В., Mastalerz M., Hof C. J., Bierstedt A., Flannery M.B., Derek E. G., Evershed B. Biodegradation of the chitin-protein complex in crustacean cuticle // Org. Geochem. 1998. — V.28. -№ 2. — P.67−76.
  44. Антарктический криль: Справочник. / Под. ред. В. М. Быковой. М: ВНИРО, 2001.-207с.
  45. О.Я., Лысова А. С., Григорьева Е. В. Гаммарус балтийский -потенциальный источник получения хитина и хитозана // Мат. VII Международной конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана». М.: ВНИРО, 2003. — С.32−33.
  46. Е.П. Применение хитозана в производстве пищевых продуктов приведено в «Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение» / Под. ред. Скрябина К. Г., Вихоревой Г. А., Варламова В. П. -М: Наука, 2002. С.91−110.
  47. Lipke P. N., Ovalle R. Cell Wall Architecture in Yeast: New Structure and New Challenges // Journal of Bacteriology. 1998. — V.180. — № 15. — P.3735−3740.
  48. В.И., Солодовник T.B. Хитин- и хитозансодержащиекомплексы из мицелиальных грибов: получение, свойства, применение // Биополимеры и клетка. 2001. — Т. 17. — № 6. — С.526−533.
  49. А.Я., Воеводина И. Н., Галкин А. В., Львова Е. Б., Никифорова Т. А., Николаев СВ., Михайлов Б. В., Козлов В. П. Патент № 2 043 995. Россия, 1995.
  50. Pochanavanich P., Suntornsuk W. Fungal chitosan production and its characterization // Letters in Applied Microbiology. 2002. — V.35. — № 1. -P.17−21.
  51. Hamodrakas S.J., Willis J.H., Iconomidou V.A. A structural model of the chitin-binding domain of cuticle proteins // Insect biochemistry and molecular biology. 2002. — V.32. — № 11. — P.1577−1583.
  52. Tellam R.L., Eisemann C. Chitin is only a minor component of the peritrophic matrix from larvae of Lucilia cuprina // Insect biochemistry and molecular biology. 2000. — V.30. — № 12. — P. l 189−1201.
  53. P. Физиология насекомых. Перевод с фран. В. В. Хвостовой / Под. ред. Е. Н. Павловского.-М: Ин. Лит-ры, 1953. 494с.
  54. В.П. Физиология насекомых. Уч. Пособие.-М: Высш. шк, 1986.- 303с.
  55. А.И. Биохимия насекомых. Кишинев: Карта, 1976. С.170−181.
  56. В.П., Кукулянская Т. А., Новиков Д. А. Физико-химические и биологические свойства меланиновых пигментов // Мат. VII Международной конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана». М.: ВНИРО, 2003. — С.23−31.
  57. Г. Биохимия природных пигментов. М: Мир, 1986. 436с.
  58. Riley P.A. Melanin // Int. Biochem. Cell Biol. 1997. — V.29. — № 11. -P.1235−1239.
  59. Kayser H., Palivan C.G. Stable free radicals in insect cuticles: electron spin resonance spectroscopy reveals differences between melanization and sclerotization // Arch. Biochem. Biophys. 2006. — V.453. — № 2. — P. l79−187.
  60. Л.Н., Сенчук В. В. Влияние меланинов на перекисноеокисление липидов // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. -Т.37. — № 1. — С.105−109.
  61. В.А. Структура, биосинтез меланинов, их биологическая роль и перспективы применения // Успехи современной биологии. 2001. -Т.121. — № 1. — С.36−46.
  62. Н.П. Альгология: Уч. пособие для вузов по спец. «Ботаника» М.: Высш.шк., 1991. — 256с.
  63. В.А., Харвуд Д. М. Морфология, таксономия и система классификации центрических диатомовых водорослей. СПб.: Наука, 2002.- 118с.
  64. Н.С. Основы биологии дробянок, водорослей, грибов и лишайников: Уч. пособие. Саранск: Из-во Мордов. ун-та, 2001. — 172с.
  65. Place A.R. The biochemical basis and ecological significance of chitin digestion // In: Chitin Enzymology / Ed. R.A.A. Muzzarelli. Atec, Italy, 1996. -V.2. P.39−54.
  66. СВ., Зуева О. Ю., Исмаилов В .Я., Варламов В. П. Кутикула жуков станет новым источником хитина и хитозана // Мат. VII конф. «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана». -М: ВНИРО, 2003. С.36−42.
  67. C.B., Зуева О. Ю., Хисматуллин Р. Г., Хисматуллин М. Р., Лариков В. В., Варламов В. П. Хитозан из подмора пчел новый продукт пчел // Пчеловодство. — 2001. — № 5. — С.50−51.
  68. C.B., Зуева О. Ю., Хисматуллин М. Р., Албулов А. И., Варламов В. П. Получение хитина и хитозана из медоносных пчел // Прикладная биохимия и микробиология. 2004. — Т.40. — № 1. — С.46−50.
  69. В.П., Быкова В. М., Головкова Г. Н. Хитин и хитозан из биомассы личинок мух. // Тез. 4-ой Всерос. конф. «Производство и применение хитина и хитозана». М: ВНИРО, 1995.- С. 10−12.
  70. Шыш С.И., Винокурова Г. В. Способ получения хитина и способ получения хитозана. Патент № 2 139 887. Россия, 1996.
  71. .А., Бабиевский К. К., Прохоренко Г. К., Кузин А. Б. Способ получения хитозана. Патент № 2 067 588. Россия, 1996.
  72. Struszczyk М.Н., Hahlweg R., Peter M.G. Comparative analysis of chitosans from Insects and Crustacean // In: Advan. Chitin Sci. / Ed. M.G. Peter, A. Domard, R.A.A. Muzzarelli. Potsdam. Germany, 2000. V4. — P.40−49.
  73. Boman H.G. Peptide antibiotics: holy or heretic grails of innate immunity? // Scand. J Immunol. 1996. — V.43. — № 5. — P.475−482.
  74. Holak T.A., Engstrom A., Kraulis P.J., Lindeberg G. The solution conformation of the antibacterial peptide cecropin A: a nuclear magnetic resonance and dynamical simulated annealing study // Biochemistry. 1988. — V.27. — № 20. -P.7620−7629.
  75. Boman H.G., Hultmark D. Cell-free immunity in insects // Annu. Rev. Microbiol. 1987. — V.41. — P.103−126.
  76. Boman H.G., Faye I., Gudmundsson G.H., Lee J.Y., Lidholm D.A. Cell-free immunity in Cecropia. A model system for antibacterial proteins // Eur. J. Biochem. -1991. V.201. -№ 1. — P.23−31.
  77. Vizioli J., Salzet M. Antimicrobial peptides versus parasitic infections? // Trends Parasitol. 2002. — V.18. — № 11. — P.475−486.
  78. Cociancich S., Dupont A., Hegy G., Lanot R. Novel inducible antibacterial peptides from a hemipteran insect, the sap-sucking bug Pyrrhocoris apterus II Biochem. J. 1994. — V.300. — № 2. — 561−515.
  79. Fehlbaum P., Bulet P. Structure-activity analysis of thanatin, a 21-residue inducible insect defense peptide with sequence homology to frog skin antimicrobial peptides // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1996. V.93. — № 3. — P.1221−1225.
  80. Bulet P., Stocklin R. Insect antimicrobial peptides: structures, properties and gene regulation // Protein Pept. Lett. 2005. — V.12. — № 1. — P.3−11.
  81. Hultmark D. Insect immunology. Ancient relationships // Nature- 1994. -V.367.-№ 6459.-P.l 16−127.
  82. Otvos L. Antibacterial peptides isolated from insects // J. Pept. Sci. -2000. V.6.-№ 10.-P.497−511.
  83. Jovanovic D., Skodric-Trifunovic V., Markovic-Denic L., Stevic R. Clinical and epidemiological evaluation of tuberculosis // Int. J Tuberc. Lung Dis. 2007. -V. 11. -№ 6. — P.647−651.
  84. Goicoechea H.C., Olivieri A.C. Simultaneous determination of rifampicin, isoniazid and pyrazinamide in tablet preparations by multivariate spectrophotometric calibration // J. Pharm. Biomedical Analysis. 1999. — V.20. -№ 4. — P.681−686.
  85. Andries K., Verhasselt P, Guillemont J, Gohlmann HW. A diaiylquinoline drug active on the ATP synthase of Mycobacterium tuberculosis II Science. 2005. — V.307. — № 5707. — P.223−227.
  86. Jarosz J. Simultaneous induction of protective immunity and selective synthesis of hemolymph lysozyme protein in larvae of Galleria mellonella И Biol. Zbl. 1979. — V.98. — № 4 — P.459−471.
  87. Dunphy G.B. Virulence of Candida albicans mytants toward larval Galleria mellonella// Can. J. Microbiol. 2003. — V.49. — № 8. — P.514−524.
  88. Д. Метаболизм насекомых. М: Мир, 1968. 229с.
  89. А.Г., Авербах М. М., Александрова А. В. Туберкулез органов дыхания. М.: Медицина. 1998. 189с.
  90. Г. А. «Липазная концепция» лечения туберкулеза человека. М.: Адамант.- 2006. 52с.
  91. Mankiewicz Е. The action of lipidolytic enzymes of larvae of Galleria mellonella on virulent Mycobacterium tuberculosis II Canad. J. Med. Sciences. -1952. V.76. — P.295−329.
  92. Wlodawer P., Branska J. Lipolytic activity of the fat body of the waxmoth larvae // Acta Bioch. Polonica. 1965.-V.12.-№l.-P.23−47.
  93. Wlodawer P., Lagwinska E., Baranska J. Esterification of fatty acids in the wax moth haemolymph and its possible role in lipid transport. // J. Insect Physiol. 1966. V.12. — № 5. — P.547−560.
  94. Г. А., Клепиков H.H., Мартынова Л. П., Пузанов В. А. О возможности применения природных липаз и эстераз для ингибирования Mycobacterium tuberculosis II Проблемы туберкулеза и болезней легких. -2004. № 6. — С.52−56.
  95. Raetz C.R., Reynolds С.М., Trent M.S., Bishop R.E. Lipid A Modification Systems in Gram-negative bacteria. // Annu. Rev. Biochem. 2007. — V.76. -P.295−329.
  96. Ehrt S, Schnappinger D. Mycobacterium tuberculosis virulence: lipids inside and out // Nat. Med. 2007. — V.13. — №.3. — P.284−295.
  97. Lim S.H., Hudson S.M. Review of chitosan and its derivatives as antimicrobial agents and their uses as textile chemicals // J. Macromol. Sci. 2003. -V.43. — № 2. — P.223−269.
  98. Liu X.F., Guan Y.L., Yang D.Z., Li Z., Yao K.D. Antibacterial action of chitosan and carboxymethylated chitosan // J. Appl. Polym. Sci. 2001. — V.79. — № 9. -P. 1324−1335.
  99. Smith J., Wood E., Dornish M. Effect of chitosan on epithelial cell tightjunctions // Pharmaceutical Research. 2004. — V.21. — № 1. — P.43−49.
  100. Muzzarelli R.A.A., Muzzarelli C, Tarsi R., Miliani M., Gabbanelli F., Cartolari M. Fungistatic activity of modified chitosans against Saprolegnia parasitica II Biomacromolecules. 2001. — V.2. — № 1. — P. 165−169.
  101. Senel S., Ikinci G., Kas S., Yousefi-Rad A., Sargon M.F., Hincal A.A. Chitosan films and hydrogels of chlorhexidine gluconate for oral mucosal delivery // Int. J. Pharm. 2000. — V.193. — № 2. — P.197−203.
  102. Sosa M.A., Fazely F., Koch J.A., Vercellotti S.V., Ruprecht R. M N-carboxymethylchitosan-N, O-sulfate as an anti-HIV-1 agent // Biochem. Biophys.Res. Commun. -1991. V. 174. — № 2. — P.489−496.
  103. Roller S., Covill N. The antifungal properties of chitosan in laboratory media and apple juice // Int. J. Food. Microbiol. 1999. — V.47. — № 1−2. — P.67−77.
  104. Rabea E.I., Badawy M. E.-T., Stevens C.V., Smagghe G., Steurbaut W. Chitosan as antimicrobial agent: applications and mode of action // Biomacromolecules. 2003. — V.4. — № 6. — P.1457−1465.
  105. Chung Y.C., Wang H.L., Chen Y.M., Li S.L. Effect of abiotic factors on the antibacterial activity of chitosan against waterborne pathogens // Bioresour. Technol. 2003. — V.88. — № 3. — P.179−184.
  106. No H.K., Park N.Y., Lee S.H., Meyers S.P. Antibacterial activity of chitosans and chitosan oligomers with different molecular weights // Int. J. Food. Microbiol.-2002.-V.74.-№l-2.-P.65−72.
  107. Alsarra I.A., Betigeri S.S., Zhang H., Evans B.A., Neau S.H. Molecular weight and degree of deacetylation effects on lipase-loaded chitosan bead characteristics // Biomaterials. 2002. — V.23. — № 17. — P.3637−3644.
  108. Sano H., Shibasaki K., Matsukubo T., Takaesu Y. Effect of molecular mass and degree of deacetylation of chitosan on adsorption of Streptococcus sobrinus 6715 to saliva treated hydroxyapatite // Bull. Tokyo Dent. Coll. 2002. — V.43. — № 2. -P.75−82.
  109. Kumar A.B.V., Varadaraj M.C., Lalitha R.G., Tharanathan R.N. Low molecular weight chitosans: preparation with the aid of papain and characterization //
  110. Biochim. Biophys. Acta. 2004. — V.1670. — № 1. — P.137−146.
  111. Feofilova E.P., Mar’in A.P., Tereshina V.M., Nemsev D.M., Kozlov V.P. Role of components of cell walls in metal uptake by Aspergillus niger II Res. Environ. Biotech.-2000.-V.3.-P.61−69
  112. Cuero R.G. Antimicrobial action of exogenous chitosan // EXS. 1999. -V.87.-P.315−333.
  113. Sorlier P., Denuziere A., Viton C, Domard A. Relation between the degree of acetylation and electrostatic properties of chitin and chitosan // Biomacromolecules. 2001. — V.2. — № 3. — P.765−772.
  114. Tsai G.-J., Hwang S.-P. In vitro and in vivo antibacterial activity of shrimp chitosan against some intestinal bacteria // Fisheries Sci. 2004. — V.70. — № 5 — P.675−681.
  115. MacLaughlin F.C., Mumper R.J., Wang J., Tagliaferri J.M., Gill I., Hinchcliffe M., Rolland A.P. Chitosan and depolimerized chitosan oligomers as condensing carriers for in vivo plasmid delivery // J. Control. Release. 1998. -V.56. — № 1−3. — P.259−272.
  116. Tang Z.H., Hou C.L., Chen Q.Q. Experimental study on bacteriostatic of chitosan and sodium hyaluronate // Zhongguo. Xiu. Fu. Chong. Jian. Wai. Ke. Za.
  117. Zhi. 2002. — V. l 6. — № 4. — P.259−261.
  118. Felt O., Carrel A., Baehni P., Buri P., Gurny R. Chitosan as tear substitute: a wetting agent endowed with antimicrobial efficacy // J. Ocul. Pharmacol. Ther. -2000. V.16. — № 3. — P.261−270.
  119. Jia Z., Shen D., Xu W. Synthesis and antibacterial activities of quaternary ammonium salt of chitosan // Carbohydr. Res. 2001. — V.333. — № 1. — P. 1−6.
  120. Meyer H., Butte W., Schlaak M. Influence of chitosan on bacterial growth// Chitosan in Pharmacy and Chemistry. Eds.: R.A.A. Muzzarelli, C. Muzzarelli. Atec.Italy.2002.-P. 157−163.
  121. Vaara M. Agents that increase the permeability of the outer membrane // Microbiol. Rev. 1992. — V.56. — № 3. — P.395−411.
  122. Savard Т., Beaulieu C, Boucher Г, Champagne C.P. Antimicrobial action of hydrolyzed chitosan against spoilage yeasts and lactic acid bacteria of fermented vegetables //J. Food Prot. 2002. — V.65. — № 5. — P.828−833.
  123. Kaambre Т., Tougu V., Kaambre P., Vija H., Sikk P. Hydrolysis of emulsified mixtures of triacylglycerols by pancreatic lipase // Biochim Biophys Acta. 1999. — V.12. — № 1. — P. 97−106.
  124. Hostacka A. Characteristics of strains of Acinetobacter spp. after culture in various media //.Epidemiol Mikrobiol Imunol. 2003. — V.52. — № 2. — P.72−75.
  125. Wang T., Chen T. Lipase prodaction by Acinetobacter radioresistens in a batch fill-and-draw culture // Appl. Biochem. Biotechnol. 2005. — V.73. — № 2−3. -P. 183−194.
  126. Dupuis C., Corre C. Lipase and Esterase Activities of Propionibacterium freudenreichii subsp. Freudenreichii II Appl Environ Microbiol. 1993. — V.59. -№ 12. — P.4004−4009.
  127. Allen D.K., Tao B.Y. Kinetic characterization of enhanced lipase activity on oil bodies // Bioprocess Biosyst Eng. 2007. — V.30. — № 2. — P. 1344−1350.
  128. Hasan F., Shah A., Hameed A. Purification and characterization of a mesophilic lipase from Bacillus subtilis FH5 stable at high temperature and pH // Acta Biol. Hung. 2007. — V.58. — № 1. — P. l 15−132.
  129. Shu Z.Y., Yang J.K., Yan J.K. Purification and characterization of a lipase from Aspergillus niger F044 // Sheng Wu Gong Cheng Xue Bao. 2007. — V.23. -№ 1. — P.96−100.
  130. Aloulou A, Rodriguez J A, Puccinelli D, Mouz N, Leclaire J, Leblond Y, Carriere F. Purification and biochemical characterization of the LIP2 lipase from Yarrowia lipolytica II Biochim. Biophys. Acta. 2007. — V. 1771. — № 2. — P.28−37.
  131. Nawani N, Khurana J, Kaur J. A thermostable lipolytic enzyme from a thermophilic Bacillus sp.: purification and characterization I I Mol. Cell Biochem. -2006. -V.290.- № 1−2. -P.17−22.
  132. Fujino S, Akiyama D, Akaboshi S, Fujita T, Watanabe Y, Tamai Y. Purification and characterization of phospholipase B from Candida utilis. II Biosci. Biotechnol. Biochem. 2006. — V.70. — № 2. — P.377−386.
  133. Sarda L, Desnuelle P. Action of pancreatic lipase on emulsified esters. //
  134. Biochim.Biophys. Acta. 1993. — V.37. — № 7. — P. 1608−1633.
  135. Brady L., Brzozowski A.M., Derewenda L.S., Dodson E., Dodson G. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. // Nature. 1990. — V.343. — № 34. — P.767−770.
  136. Van Tilbeurgh H., Sarda L., Verger R., Cambillau C. Structure of the pancreatic lipase-procolipase complex. // Nature. 1992. — V.359. — № 6. — P. 159 162.
  137. Derewenda U., Brzozowski A.M., Lawson D.M., Derewenda Z.S. Catalysis at the Interface: The anatomy of a conformational change in a triglyceride lipase. //Biochemistry. 1992. — V.31. — № 5. — P.1532−1541.
  138. Brzozowski A.M., Derewenda U., Derewenda Z.S., Dodson G.G. A model for interfacial activation in lipases from the structure of a fungal lipase-inhibitor complex. //Nature. 1991. — V.351. — № 6326. — P.491−494.
  139. Noble M.E., Cleasby A., Johnson L.N., Frenken L.G.J., Egmond M.R. The crystal structure of triacylglycerol lipase from Pseudomonas glumae reveals a partially redundant catalytic aspartate. // FEBS Lett. 1993. — V.331.- № 1−2. P.123−128.
  140. Uppenberg J., Patkar S., Bergfors T., Jones T.A. Crystallization and preliminary X-ray studies of lipase from Candida Antarctica II Mol. Biol. 1994.- V.235. № 2. — P.790−792.
  141. Jaeger K.E. Ransac S., Koch H.B., Ferrato F. Dijkstra B.W. Topological characterization and modeling of the 3D structure of lipase from Pseudomonas aeruginosa II FEBS Lett. 1993. — V.332. — № 1−2. — P.143−149.
  142. Nardini M., Lang D.A., Liebeton K., Jaeger K.E., Dijkstr B.W. Crystal structure of Pseudomonas aeruginosa lipase in the open conformation. // J. Biol. Chem. 2000. — V.275. -№ 40. — P.31 219−31 225.
  143. Hjorth A., Carriere F., Cudrey C., Woldike H., Boel E., Lawson D.M., Verger R. A structural domain (the lid) found in pancreatic lipases is absent in the guinea pig (phospho) lipase // Biochemistry. 1993. — V.32. -№ 18. — P.4702−4707.
  144. Jennens M.L., Lowe M.E. A surface loop covering the active site of human pancreatic lipase influences interfacial activation and lipid binding // J. Biol., Chem. 1994. — V.269. — № 41. — P.25 470−25 474.
  145. Mensink R.P., Katan M.B. Effect of dietary trans fatty acids on the high-density and low-density lipoprotein cholesterol levels in healthy subjects // Eng. J. Merd. 1990. — V.323. — № 7. — P.439−445.
  146. Rousseau D., Marangoni A.G. Tailoring the textural attributes of butter fat/canola oil blends via Rhizopus arrhizus lipase-calalyzed iterification. I. Compositional modification 11 J. Agric. Food. Chem. 1998. — V.46. — № 12. -P.2368−2374.
  147. Forssell P., Kervinen R., Lappi M., Linko P. Effect of enzymatic iterefication on the melting point of tallow-rapeseed oil (LEAR) mixture // J. Am. Oil. Chem. Soc. 1992. — V.69. — № 1. — P.126−129.
  148. Basheer S., Mogi K., Nakajima M. Interesterification kinetics of triglycerides and fatty acids with modified lipase in n-hexane // J.Am. Oil. Chem. Soc. 1995. — V.72. — № 3. — P.511−518.
  149. Mohamed H.M., Bloomer S., Hammadi K. Modification of fats by lipase interesterification. Changes in triglyceride structure // Fat. Sci. Technol. 1993. -V.95. — № 2. — P.428−431.
  150. Bracco U. Effect of triglyceride structure on fat absorption // J. Am. Clin. Nutr. 1994. — V.60. — № 6. — P. 1002−1009.
  151. Kennedy J.P. Srtructured lipids: fats for the future // Food Technol. 1991. -V.45. — № 2. — P.76−83.
  152. Schmid U. Highly selective synthesis of l, 3-olcoyl-2 palmitoylglycerol by lipase catalysis // Biotechnol. Bioeng. 1999. — V.64. — № 6. — P.678−684.
  153. Quinlan P., Moore S. Modification of triglycerides by lipases: processtechnology and its application to the production of nutritionally improved fats // INFORM 1990. — V.4. — P.580−585.
  154. Haraldsson G.G. Using biotechnology to modify marine lipids // INFORM. 1992. — V.3. — P.626−629.
  155. Sridhar R., Lakshminarayana G., Incorporation of eicosapentaenoic and docosahexacnoic acids into groundnut oil by lipase-catalyzed ester interchange // J.Am. Oil. Chem. Soc. 1992. — V.69. -№ 11.- P. 1041−1044.
  156. Diks R.M.M., Lee M.J. Production of very low saturate oil based on the specificity of Geotrichum candidum lipase // J. Am. Oil. Chem. Soc. 1999. -V.76. — P.455−462.
  157. Valfson. E.N. Lipases: their structure, biochemistry and application. Cambridge: Cambridge University Press. 1994, P. 271−286.
  158. A.B., Лебедева В. И., Мельников Б. Н. Исследование деструкции воскообразных веществ хлопка под действием ферментов // Химия и химическая технология. 1995.- Т.38. — Вып. 4−5. — с.91−93.
  159. Tanaka Y., Hirano J% Funada Т. Concentration of docosahexaenoic acid by gliceride by hydrolysis of fish oil with Candida cylindracea lipase // J. Am. Oil. Chem. Soc. 1992. — V.69. — P.1210−1214.
  160. Shimada Y., Sugihaira A., Nakano H., Xuramoto Т., Nagao T. Purification of docosahexaenoic acid by selective esterification of fatty acids from tuna oil with Rhizopus delemar lipase // J. Am. Oil. Chem. Soc. 1997. — V.74. — P.97−101.
  161. Monteiro J.B., Nascimento M.G., Ninow J.L. Lipase-catalyzed synthesis of monoacylglycerol in homogeneous system // Biotechnol. Lett. 2003. — V.25. -№ 8. — P.641−644.
  162. Bomscheuer U., Stamatis H., Xenakis A.T., Yamane T. A comparison of different strategies for lipase-catalyzed synthesis of partial glycerides //
  163. Biotechnol. Lett. 1994. — V.16. — P.679−702.
  164. Van Ee J.H., Misset O., Baas E.J. Enzymes in detergency. New York: Marcel Dekker press. 1997. P.93−106.
  165. Boel R., Christensen T. Novo Nordisk AS, USA Patent 5 536 661,1996
  166. Fujita Y., Awaji H., Matsukura M., Hata K., Shimoto H. Recent advances in enzymic pitch control // Tappi J. 1992. — V.75. — P. 117−122.
  167. Lankisch P.G. Enzyme treatment of exocrine pancreatic insufficiency in chronic pancreatitis // Digestion. 1993. — V.54. — № 2. — P.21−29.
  168. Wickler-Planquart C., Canaan S., Riviere M., Dupuis L. Expression in insect cells and purification of a catalytically active recombinant human gastric lipase // Protein Eng. 1996.-V.9. — № 12. — P. 1225−1232.
  169. Suzuki A., Mizumoto A., Sarr M.G., Dimagno E.P. Bacterial lipase and high-fat diets in canine exocrine pancreatic insufficiency: a new therapy of steatorrhea. // Gastroenterology. 1997. — V. l 12. № 6. — P.2048−2055.
  170. Zhi J., Melia G., Kosstwardy S.G., Min B. The influence of orlistat on the pharmacokinetics and pharmacodynamics of glyburidc in healthy volunteers // J. Clin. Pharmacol. 1995. — V.35. — № 5. — P.521−525.
  171. Schwizer W., Asal K., Kreiss C., Mettraux C., Burovicka J. Role of lipase in the regulation of upper gastrointestinal function in humans // Am. J. Physiol.1997. V.273. — № 3. — P.612−620.
  172. Hildebrand P., Petrig C., Burckhardt P., Ketterer S. Hydrolysis of dietary fat by pancreatic lipase stimulates cholecystokinin release // Gastroenterology.1998. V. l 14. — № 1. — P. l 123−1129.
  173. Finer N. Drug treatments for obesity // Lancet. 2007. — V.6. — № 369. — P.71−77.
  174. Souri E., Jalalizadeh H., Kebriaee-Zadeh A., Zadehvakili B. HPLC analysis of orlistat and its application to drug quality control studies // Chem. Pharm. Bull. -2007. V.55. — № 2. — P.251−254.
  175. Singh A, Sarkar SR, Gaber LW, Perazella MA. Acute oxalate nephropathy associated with orlistat, a gastrointestinal lipase inhibitor. // Am. J, Kidney Dis.2007.-V.49.-№ 1.- 153−157.
  176. Padwal R.S., Majumdar S.R. Drug treatments for obesity: orlistat, sibutramine, and rimonabant. // Lancet. 2007. — V.6. — № 369. — P.71−77.
  177. Gao C, Whitcombe M.J., Vulfson E.N. Enzymatic synthesis of dimeric and trimeric sugar-fatty acid esters // Enzym. Microb. Technol. 1999. — V.25. -№ 2. — P.264−270.
  178. Riva S. Enzymatic modification of sugar moieties of natural glycosides // J. Mol. Cat. B- Enzymatic. 2002. — V. 19. — № 3. — P.43−54
  179. Colombo D., Ronchetii F., Seala A., Toma L. Bioactive glycoglycerolipid analogues: an expeditious enzymatic approach to mono- and diesters of 2−0-(3-D-galactosylglycerol // Tetrahedron: Asymmetry. 1998. — V.9. — P.2113−2119.
  180. Nishino H., Colombo D., Ronchetii F., Scala A., Toma L. Chemoenzymatic synthesis and antitumor promoting activity of 6- and 3-esters of 2−0- P -D-Glycosylglycerol // Bioorg. Med. Chem. 1999. — V.7. — P. 18 671 871.
  181. Bousquet M.P., Willemot R.M., Monsan P., Boures E. Lipase-catalyzed a-butylglucoside lactate synthesis in organic solvent for dermo-cosmetic application // J. Biotechnol. 1999. — V.68. — P.61−69.
  182. Manjon A., lborra J.L., Arocas A. Short chain flavour ester synthesis by immobilized lipase in organic media // Biotechnol. Lett. 1991. — V.13. — № 3 -P.339−344.
  183. Claon P.A., Akoh C.C. Effect of reaction parameters on sp435 lipase-catalyzed synthesis of citronellyl acetate in organic solvent // Enzyme Microb. Technol. 1994. — V.16. — P.835−838.
  184. Buchalska E., Plenkicwiez J. Synthesis of optically active aminooxy alcohols. // J. Mol.Cat. B.: Enzymatic.-2001.-V.l 1. № 3. — P.255−263.
  185. Hegemann K., Schimanski H., Haweler U., Haufe G. Selectivity of C. rugosa lipase in. simultaneous separation of skeletal isomers, dcsymmetrization, and kinetic racemate cleavage of 9 oxobicyclononanediols // Telrahedron Lett. 2003.- V.44. Р.2225−2229.
  186. Ghanem A., Aboul-Enein H.Y. Application of lipase in kinetic resolution! of racemates // Chirality. 2005. — V. l7. — № 1. — P. 1−15.
  187. Dordick J.S. Enzymatic and chemoenzymatic approaches to polymer synthesis //Trends. Biotechnol. 1992. — V.10. — P.287−293.
  188. Martin B.D., Ampofo S.A., Linhardt R.J., Dordick F.S. Biocatalytic synthesis of sugar containing poly (acrylate)-based hydrogeles // Macromolecules.- 1992.-V.25.-P.7081−7085.
  189. A.B., Татаринова Н. Ю., Тихонов B.E., Варламов В. П. // Прикл. биохимия и микробиология. 2000. — Т.36. — № 2. — С. 173−177.
  190. Ilyina А.V., Tatarinova N.Yu., Varlamov V.P. The preparation of low-molecular-weight chitosan using chitinolytic complex from Streptomyces kurssanoviill Process Biochemistry. 1999. — V.34. — № 9. — P.875−878.
  191. A.B., Ткачева Ю. В., Варламов В. П. Деполимеризация высокомолекулярного хитозана ферментным препаратом Целловиридин Г20х. //Прикл. биохимия и микробиология. -2002. -Т.37. -№ 1. -С.132−135.
  192. Hung Т.Н., Giridhaz R., Chiou S.H., Wen-Teng W. Binary immobilization of Candida rugosa lipase on chitosan // J. Mol. Cat. B: Enzymatic. 2003. — V.26. -№ 1. — P.69−78.
  193. Kido Y., Hiramoto S., Murao M., Horio Y., Miyazaki Т., Kodama Т., Nakabou Y. Epsilon-polylysine inhibits pancreatic lipase activity and suppresses postprandial hypertriacylglyceridemia in rats // J. Nutr. 2003 — V.133. — № 1. -P.l 887−1891.
  194. Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1994 С.183−188.
  195. G.I., Mitkevich V.A., Struminskaya N. К., Varlamov V.P., Makarov A.A. Low molecular weigh chitosan is an efficient inhibitor of ribonucleases.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007 — V.357. — № 3. -P.584−588.
  196. Spector T. Refinement of the coomassie blue method of protein quantitation. // Anal. Biochem. 1978. — V.86. — № 1. — P. 141−146.
  197. Wang W., Bo S., Li S., Qin W. Determination of the Mark-Houwink equation for chitosans with different degree of deacetylation // Int. J. Biol. Macromol. -1991. V.13. — № 5. — P.281−285.
  198. И.И. Конформация макромолекул (вискозиметрический метод оценки). М.: Химия, 1981. — 281с.
  199. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. // Nature. 1970. — V.227. -№ 7. — P.680−685.
  200. B.M., Немцев C.B. «Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение» / Под. ред. Скрябина К. Г., Вихоревой Г. А., Варламова В.П.-М: Наука, 2002. С.7−23.
  201. Percot A., Viton С, Domard A. Optimization of chitin extraction from shrimp shells // Biomacromolecules. 2003. — V.4. — № 1. — P. 12−18.
  202. А.Д., Иванкин A.H., Бердутина A.B. Свойства и применение белковых гидролизатов // Прикладная биохимия и микробиология. 2000. -Т.36. — № 5 — С.525−534.
  203. Лях СП. Микробный меланиногенез и его функции. М.: Наука. 1981. 274с.
  204. Brooks R.E., Moore S.B. Alkaline hydrogen peroxide bleaching of cellulose // Cellulose. 2000. — V.7. — № 3. — P.263−286.
  205. С.В., Ильина С. М., Шинкарев С. М., Албулов А. И., Варламов В. П. Получение низкомолекулярного водорастворимого хитозана // Биотехнология.- 2001.- № 6.-С.37−42.
  206. Vachoud L., Zydowicz N., Domard A. Physicochemical behaviour of chitin gels // Carbohydrate Research. 2000. — V.326. — № 4. — P.295−304.
  207. Chatelet C, Damour O., Domard A. Influence of the degree of acetylation on some biological properties of chitosan films // Biomaterials. 2001. — V.22.-№ 3.-Р.261−268.
  208. Chang К. L., Tsai G., Lee J., Fu W.-R. Heterogeneous N-deacetylation of chitin in alkaline solution // Carbohydrate Research. 1997. — V.303. — № 3. -P.327−332.
  209. Yang B.Y., Montgomery R. Degree of acetylation of heteropolysaccharides // Carbohydrate Research. 2000. — V.323. — № 4. -P.156−162.
  210. И.А., Варламов В. П. Очистка и некоторые свойства хитиназ из Streptomyces kurssanovii II Биотехнология. 1993. — № 2. — С.29−36.
  211. В.Ю., Мухин В. А. Деполимеризация хитозана под действием ферментов гепатопакреаса камчатского краба Paralithodes camtschaticus // Прикладная биохимия и микробиология. 2003. — Т.39. — № 5. — С.530−535.
  212. Azarkan М., Moussaoui A., Wuytswinkel D., Dehon G., Looze Y. Fractionation and purification of the enzymes stored in the latex of Carica papaya II Journal of Chromatography B. 2003. — V.790. — № 1. — P.229−238.
  213. Cox R.A., Cook G.M. Growth regulation in the mycobacterial cell // Curr. Mol. Med. 2007. — V.7. — № 3. — P.231−245.
  214. Chung Y.C., Su Y.P., Chen C.C., Jia G., Wang H.L., Wu J.C., Lin J.G.Relationship between antibacterial activity of chitosan and surface characteristics ofcell wall // Acta. Pharmacol. Sin. 2004. — V.25. — № 7. — P.932−939.
  215. Кочкина 3.M., Поспешный Г., Чирков С. Н. // Прикладная биохимия и микробиология. 1996. — Т.32. — №.2. — С.247−250.
  216. I. // Chitin Handbook / Ed. R.A.A. Muzzarelli, M.G. Grottammare: Atec, 1997. P. l03—108.
  217. Mak P., Chmiel D., Gasek G.J. Antibacterial peptides of the moth Galleriamellonella // Acta Biohim. Pol. 2001. — V.48. — № 4. — P. l 191−1195.
  218. Hoffmann D., Hultmark D., Boman H.G. Insect immunity: Galleria mellonella and other Lepidoptera have cecropin-p9-like factors active against gram negative bacteria// Insect Biochem. -1981. V. l 1. — № 5. — P.537−548.
  219. Frobius A.C., Kanost M.R., Gotz P., Vilcinskas A. Isolation and characterization of novel inducible serine protease inhibitors from larval hemolymph of the greater wax moth Galleria mellonella // Eur. J. Biochem. 2000.- V.267. № 7. — P.2046−2053.
  220. Arias M.A., Sanchez A.M., Alonso-Fernandez A., Garcia-Rio F. Atrial fibrillation, obesity, and obstructive sleep apnea // Arch. Intern. Med. 2007. -V.23. — № 167. — P.1552−1553.
  221. Sumiyoshi M., Kimura Y. Low molecular weight chitosan inhibits obesity induced by feeding a high-fat diet long-term in mice // J Pharm. Pharmacol. 2006.- V.58. №.2. — P.201−207.
  222. Ni Mhurchu C., Dunshea-Mooij C.A., Bennett D., Rodgers A. Chitosan for overweight or obesity // Cochrane Database Syst. Rev. 2005. — V.20. — № 3. -P.5563−5669.
  223. Kotsovolou S., Chiou A., Vergu R. Bis-2-oxo amide triacylglycerol analogues: a novel class of potent human gastric lipase inhibitors. // J. Org. Chem.- 2001. V.66. — № 3. — P.962−967.
  224. Zhao H.L., Kim Y.S. Determination of the kinetic properties of platycodin D for the inhibition of pancreatic lipase using a 1,2-diglyceride-based colorimetric assay. // Arch. Pharm. Res. 2004. — V.27. — № 3. — P.968−972.
  225. Han L., Kimura Y., Kawashima M. Anti-obesity effects in rodents of dietary teasaponin, a lipase inhibitor // Int. J. Obes. Relat. Metab. Disord. 2001. — V.25. -№ 3. — P. 1459−1464.
  226. Eisenreich W., Kupfer E., Stohler P. Biosynthetic origin of a branched chain analogue of the lipase inhibitor, lipstatin // J. Med. Chem. 2001. — V.46. — № 19. -P.4209−4212.
  227. Drent M.L. Larsson I., William-Olsson T. Orlistat a lipase inhibitor, in thetreatment of human obesity: a multiple dose study I I Int. J. Obes. Relat. Metab. Disord. 1995.-V.19. — № 4. — P.221−226.
  228. Tsujita T., Takaichi H., Takaku T., Hiraki J. Inhibition of lipase activities by basic polysaccharide // J Lipid Res. 2007. — V.48. — №.2. — P.358−365.
  229. Pernas M.A., Lopez C., Rua M.L. Influence of the conformational flexibility on the kinetics and dimerisation process of two Candida rugosa lipase isoenzymes //FEBS Letters. 2001. — V.501. — № 1. — P.87−91.
  230. Pereira E.B., Castro H.F., De Moraes F.F. Kinetic studies of lipase from Candida rugosa: a comparative study between free and immobilized enzyme onto porous chitosan beads // Appl. Biochem. Biotechnol. 2001. — V.93. — № 3. -P.739−752.
  231. Grochulski P., Li Y., Schrag I. Two conformational states of Candida rugosa lipase // Protein Science. 1994. — V.3. — № 1. — P.82−91.
  232. Rossner S., Sjostrom L., Noack R. Weight loss, weight maintenance, and improved cardiovascular risk factors after 2 years treatment with orlistat for obesity // Obesity Reseach. 2000. — V. — 8. — № 1. — P.49−61.
  233. Pace D., Blother S., Guerciolini R. Short-term orlistat treatment does not affect mineral balance and bone turnover in obese men // J. Nutr. 2001. — V.131. -№ 6. — P. 1694−1699.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!