Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Влияние различных доменов белка Mod (mdg4) на образование «инсуляторных телец» в ядрах клеток Drosophila melanogaster

Диссертация: Влияние различных доменов белка Mod (mdg4) на образование «инсуляторных телец» в ядрах клеток Drosophila melanogaster
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Drosophila melanogaster2. 1. 2. Среды для выращивания бактерий, дрожжей и культуры клеток Drosophila melanogaster. Олигонулеотидные праймеры. 16. Иммунопреципитация. Тестирование мутантных форм белка Mod in vivo. 8. Определение нуклеотидной последовательности. Десомулирование. 5. Расщепление ДНК эндонуклеазами рестрикции. Список литературы. Инсуляторные белки сумолируются in vitro и in vivo… Читать ещё >

Содержание

  • Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. РЕГУЛЯЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ. ИНСУЛЯТОРЫ
      • 1. 1. Геном эукариот организован в домены
      • 1. 2. «Молчащие» домены
      • 1. 3. Активные домены
      • 1. 4. Границы доменов
      • 1. 5. Инсуляторы
        • 1. 5. 1. Инсулятор Su (Hw)
        • 1. 5. 2. Эндогенные инсуляторы Su (Hw) и инсуляторные тельца
        • 1. 5. 3. Нейтрализация инсуляторов
        • 1. 5. 4. Модели действия инсулятора Su (Hw)
        • 1. 5. 5. Модификация белков Su (Hw) инсулятора белком SUMO
    • 2. SUMO: НОВЫЙ УЧАСТНИК ПОСТТРАНСЛЯЦИОННОЙ МОДИФИКАЦИИ
      • 2. 1. Путь конъюгации белка SUMO
      • 2. 2. Строение белка SUMO и ферментов-участников пути сумолирования
        • 2. 2. 1. Фермент El
        • 2. 2. 2. Фермент Е
        • 2. 2. 3. Фермент ЕЗ
      • 2. 3. Десомулирование
      • 2. 4. Сумолирование регуляторов транскрипции
      • 2. 5. Сумолирование белков, ассоциированных с репарацией ДНК
      • 2. 6. Инсуляторные белки сумолируются in vitro и in vivo
      • 2. 7. Протеолитический убиквитин-зависимый контроль конъюгации SUMO
      • 2. 8. Формирование ядерных телец PML
  • Глава II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. МАТЕРИАЛЫ
      • 2. 1. 1. Штаммы бактерий, дрожжей и линия культуты клеток
  • Drosophila melanogaster
    • 2. 1. 2. Среды для выращивания бактерий, дрожжей и культуры клеток Drosophila melanogaster
    • 2. 1. 3. Ферменты и реактивы
    • 2. 1. 4. Олигонулеотидные праймеры
    • 2. 2. МЕТОДЫ 57 2.2.1. Биохимические методы
      • 2. 2. 1. 1. Приготовление компетентных клеток для трансформации плазмидной ДНК
      • 2. 2. 1. 2. Трансформация компетентных клеток плазмидами
      • 2. 2. 1. 3. Выделение плазмидной ДНК методом щелочного лизиса
      • 2. 2. 1. 4. Полимеразная цепная реакция
      • 2. 2. 1. 5. Расщепление ДНК эндонуклеазами рестрикции
      • 2. 2. 1. 6. Агарозный гель-электрофорез
      • 2. 2. 1. 7. Выделение фрагментов ДНК из геля и очистка ДНК от продуктов ферментативных реакций
      • 2. 2. 1. 8. Определение нуклеотидной последовательности
      • 2. 2. 1. 9. Электрофорез в полиакриламидном геле
      • 2. 2. 1. 10. Культивирование дрожжей
      • 2. 2. 1. 11. Трансформация дрожжевых клеток
      • 2. 2. 1. 12. Анализ взаимодействий в двугибридной системе
      • 2. 2. 1. 13. Трансфекция S2 клеток
      • 2. 2. 1. 14. Получение клеточного лизата из S2 клеток
      • 2. 2. 1. 15. Получение ядерного лизата из S2 клеток
      • 2. 2. 1. 16. Иммунопреципитация
      • 2. 2. 1. 17. Иммунопреципитация хроматина
      • 2. 2. 1. 18. Western-гибридизация
      • 2. 2. 1. 18. Окрашивание клеточных препаратов
      • 2. 2. 1. 19. РНК-интерфереция
      • 2. 2. 1. 20. Детекция белков на политенных хромосомах дрозофилы
      • 2. 2. 1. 21. Детекция белков в клетках имагинальных дисков дрозофилы
      • 2. 2. 1. 22. Получение конструкций, экспрсссирющих белки CP 190, Mod (mdg4)-67.2 и его варианты в 82-клетках Drosophila
      • 2. 2. 1. 23. Получение конструкций для дрожжевой двугибридной системы
      • 2. 2. 1. 24. Получение конструкций для трансформации в личинки мух 72 2.2.1. Генетические методы
      • 2. 2. 1. Линии Drosophila melanogaster, использованные в работе
      • 2. 2. 2. Фенотипический анализ экспрессии генов
      • 2. 2. 3. Трансформация эмбрионов Drosophila melanogaster и получение трансгенных линий
  • Глава III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ 76 ЧАСТЬ I. ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОСВЯЗИ МЕЖДУ ОБРАЗОВАНИЕМ ИНСУЛЯТОРНЫХ ТЕЛЕЦ" И ИНСУЛЯЦИЕЙ
    • 1. Мутантные варианты белка Mod (mdg4), используемые в работе
    • 2. Локализация Mod (mdg4) производных в 82-клстках
    • 3. Распределение мутантных вариантов белка Mod в цитоплазматической и ядерной белковых фракциях S2 клеток
    • X. -ChIP анализ
    • 4. Тестирование мутантных форм белка Mod in vivo
    • 5. Локализация призводных белка Mod (mdg4) в личинках 86 ЧАСТЬ II. ВЫЯВЛЕНИЕ ФАКТОРА, ОТВЕТСТВЕННОГО ЗА ОБРАЗОВАНИЕ «ИНСУЛЯТОРНЫХ ТЕЛЕЦ» БЕЛКА MOD (MDG4)
    • 1. Удаление сигналов ядерной локализации белка Mod (mdg4) влияет на распределение белка в клетке и не влияет на его инсуляторные свойства
    • 2. Процесс сумолирования играет ключевую роль в образовании спеклов белка Mod (mdg4)
    • 3. Уникальные С-концевые домены белка Mod (mdg4) не нужны для образования «инсуляторных телец»
    • 4. Нефункциональный белок Su (Hw) способен образовывать спеклы
    • 5. Выявление спеклообразующего компонента инсуляторных телец
  • Глава IV. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Влияние различных доменов белка Mod (mdg4) на образование «инсуляторных телец» в ядрах клеток Drosophila melanogaster (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Около десяти лет назад было показано, что белки Su (Hw) и Mod (mdg4) колокализуются в дискретных скоплениях в ядрах интерфазиых клеток Drosophila. Основываясь на том, что исчезновение этих иммунофлюоресцирующих скоплений при мутации белка Mod (mdg4) соответствовало ослаблению Su (Hw) инсулятора, такие ядерные образования были названы «инсуляторными тельцами».

Предполагается, что эти тельца представляют собой зафиксированные на ядерном матриксе скопления многих разнесенных по геному комплексов ДНК инсулятора Su (Hw). По какой-то причине инсуляторы объединяются друг с другом и держатся вместе благодаря взаимодействию между белками Mod (mdg4) и CP 190, таким образом образуя «отдельные хроматиновые петли-домены» и контролируя высокоупорядоченную организацию и функционирование генома. Основываясь на этом предположении, была выдвинута структурная модель работы инсулятора, постулирующая, что энхансер, находящийся в одном функциональном домене, не может активировать промотор, находящийся в другом домене.

К сожалению, предполагаемое сосредоточение удаленных последовательностей ДНК инсуляторов внутри «инсуляторных телец» не было подтверждено в течение многих лет. Поэтому в работе были поставлены следующие задачи:

1. Проанализировать связь функционирования 8и (Нш)-зависимых инсуляторов и образования внутриядерных «инсуляторных телец».

2. Изучить роль сумолирования в образовании «инсуляторных телец».

3. Понять роль отдельных белков инсуляторного комплекса в образовании «инсуляторных телец».

выводы.

Доказано отсутствие прямой взаимосвязи между образованием внутриядерных «инсуляторных телец» и активностью 8и (Нлу)-зависимых инсуляторов у Ого. чорИНа те1апо%а$Хег.

Впервые показано, что вовлечение инсуляторного белка Мос1(тс4) в состав «инсуляторных телец» полностью зависит от процесса его сумолирования Продемонстрировано, что инсуляторный белок СР190 играет ключевую роль в образовании «инсуляторных телец».

Выдвинута гипотеза о роли «инсуляторных телец» как «фабрики» по быстрой сборке инсуляторного комплекса и хранения его компонентов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И.Ф. Общая и молекулярная генетика. Новосибирск: Сиб.унив.изд-во, 2006 г. стр 254
  2. И.Ф., Беляева Е. С., Колесникова Т. Д., Волкова Е. И. Интеркалярный гетерохроматин и проблема сайленсинга. Вестник ВОГиС. 2004, Т. 8, № 2
  3. И.Ф. Молекулярная и генетическая организация гетерохроматина в хромосомах дрозофилы. Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6 № 2
  4. И.Ф. Гетерохроматин и эффект положения гена. Новосибирск, Наука, 1993
  5. Л.И., Экспрессия генов. М.: Наука, 2000.Стр. 289
  6. М., Берг П., Гены и геномы: в 2-х т. М.: Мир, 1998.- 391 с.
  7. Л., Биохимия: в 3-х т. Т. З М.: Мир, 1985.Стр.128
  8. Apionishev S, Malhotra D, Raghavachari S, Tanda S, Rasooly RS. The Drosophila UBC9 homologuc lesswright mediates the disjunction of homologues in meiosis I. // Genes Cells 2001. V.6.P.215−224.
  9. Azuma Y, Tan SH, Cavenagh MM, Ainsztein AM, Saitoh H, Dasso M. Expression and regulation of the mammalian SUMO-1 El enzyme. // FASEB J. 2001. V.15. P.1825−1827.
  10. Bayer P, Arndt A, Metzger S, Mahajan R, Melchior F, et a). Structure determination of the small ubiquitin-related modifier SUMO-1. // J. Mol. Biol. 1998. V.280. P.275−286.
  11. Bencsath KP, Podgorski MS, Pagala VR, Slaughter CA, Schulman BA. Identification of a multifunctional binding site on Ubc9p required for Smt3p conjugation. // J. Biol. Chem. 2002. V.277. P.47 938—47 945.
  12. Bernier-Villamor V, Sampson DA, Matunis MJ, Lima CD. Structural basis for E2-mediated SUMO conjugation revealed by a complex between ubiquitin-conjugating enzyme Ubc9 and RanGAPl. // Cell. 2002. V.108. P.345−356.
  13. Blackwood E, Kadonaga J. Going the distance: a current view of enhancer action. // Science. 1998. V.281 P.60−63.
  14. Blackwood EM, Kadonaga JT. Going the distance: a current view of enhancer action. // Science. 1998. V.281. P.60−63.
  15. Boddy MN, Howe K, Etkin LD, Solomon E, Freemont PS. PIC 1, a novel ubiquitin-like protein which interacts with the PML component of a multiprotein complex that is disrupted in acute promyelocytic leukaemia. // Oncogene 1996. V.13. P.971−982.
  16. Bondarenko VA, Liu YV, Jiang YI, Studitsky VM. Communication over a large distance: enhancers and insulators. // Biochem. Cell Biol. 2003 Vol.81. P.241−251.
  17. Breathnach R, Chambon P. Organization and expression of eucaryotic split genes coding for proteins. // Annu Rev Biochem. 1981. V.50. P.349−383.
  18. Buchner K, Roth P, Schotta G, Krauss V, Saumweber H, Reuter G, Dorn R. Genetic and molecular complexity of the position effect variegation modifier mod (mdg4) in Drosophila. //Genctics. 2000. V.155. P. 141−157.
  19. Bulger M, Groudine M. Looping versus linking: toward a model for long-distance gene activation. // Genes Dev. 1999. V.13. P.2465−2477.
  20. Bulger M, Groudine M. Looping versus linking: toward a model for long-distance
  21. Burke T, Kadonaga J. Drosophila TFIID binds to a conserved downstream basal promoter element that is present in many TATA-box-deficient promoters. // Genes Dev. 1996. V.10.P.711−724.
  22. Burley S, Roeder G. Biochemistry and structural biology of transcription factor IID (TFIID). // Annu Rev Biochem. 1996. V.65. P.769−799.
  23. Bylebyl GR, Belichenko I, Johnson ES. The SUMO isopeptidase Ulp2 prevents accumulation of SUMO chains in yeast. // J. Biol. Chem. 2003. V.278. P.44 113−44 120.
  24. Cai HN, Shen P. Effects of cis arrangement of chromatin insulators on enhancer-blocking activity. // Science. 2001. V.291. P.49395.
  25. Cai HN, Zhang Z, Adams JR, Shen P. Genomic context modulates insulator activity through promoter competition. // Development. 2001. V.128. P.4339−4347.
  26. Cajiao I, Zhang A, Yoo EJ, Cooke NE, Liebhaber SA. Bystander gene activation by a locus control region. // EMBO J. 2004 V.23(19). P.3854−3863.
  27. Campuzano S, Carramolino L, Cabrera CV, Ruiz-Gomez M, Villares R, Boronat A, Modolell J. Molecular genetics of the achaete-scute gene complex of D. melanogaster. // Cell. 1985. V.40(2) P.327−338.
  28. Capelson M, Corces VG. Boundary elements and nuclear organization. // Biol. Cell 2004. V.96. P.617−629.
  29. Capelson M, Corces VG. The ubiquitin ligase dTopors directs the nuclear organization of a chromatin insulator. // Mol. Cell. 2005. V.20. P.105−116.
  30. Capelson M. and Corces VG. SUMO conjugation attenuates the activity of the gypsy chromatin insulator // The EMBO Journal. 2006.
  31. Carey M. Ordered recruitment: gene-specific mechanism of transcription activation. // Mol. Cell. 1998. V.10. P.227−236.
  32. Carey M. The enhanceosome and transcriptional synergy. // Cell. 1998. V.92. P.5−8.
  33. Carter D, Chakalova L, Osborne CS, Dai YF, Fraser P. Long-range chromatin regulatory interactions in vivo. //Nat. Genet. 2002. V.32. P.623−626.
  34. Chakalova L, Carter D, Debrand E, Goyenechea B, Horton A, et al. Developmental regulation of the beta-globin gene locus. // Prog Mol Subcell Biol. 2005−38:183−206.
  35. Chen A, Mannen H, Li SS. Characterization of mouse ubiquitin-like SMT3A and SMT3B cDNAs and gene/pseudogenes. // Biochem. Mol. Biol. Int. 1998. V.46. P.1161−1174.
  36. Courey A, Jia S. Transcriptional repression: the long and the short of it. // Genes Dev. 2001. V.15. P.2786−2796.
  37. Desterro JM, Rodriguez MS, Hay RT. SUMO-1 modification of IkappaBalpha inhibits NF-kappaB activation. // Mol. Cell. 1998. V.2. P.233−239.
  38. Desterro JM, Rodriguez MS, Kemp GD, Hay RT. Identification of the enzyme required for activation of the small ubiquitin-like protein SUMO-1. // J. Biol. Chem. 1999. V.274. P. 10 618−10 624.
  39. Desterro JM, Thomson J, Hay RT. Ubch9 conjugates SUMO but not ubiquitin. // FEBS Lett. 1997. V.417. P.297−300.
  40. Dillon N, Grosveld F. Chromatin domains as potential units of eukaryotic gene function. // Curr. Opin. Genet. Dev. 1994. V.4. P.260−264.
  41. Donze D, Kamakaka R. RNA polymerase III and RNA polymerase II promoter complexes are heterochromatin barriers in Saccharomyces cerevisiae. // EMBO J. 2001. V.20. P.520−531.
  42. Dorsett D. Distant liaisons: long-range enhancer-promoter interactions in Drosophila. // Curr. Opin. Genet. Dev. 1999. V.9. P.505−514.
  43. Dvir A, Conaway J, Conaway R. Mechanism of transcription initiation and promoter escape by RNA polymerase II. // Curr.Opin.Genet.Dev. 2001. V.ll. P.209−214.
  44. Emerson B. Specificity of gene regulation. // Cell. 2002. V.109. P.267−270.
  45. Epner E, Reik A, Cimbora D, Telling A, Bender MA, et al. The beta-globin LCR is not necessary for an open chromatin structure or developmentally regulated transcription of the native mouse beta-globin locus. // Mol. Cell. 1998. V.2. P.447−455.
  46. Epps JL, Tanda S. The Drosophila semushi mutation blocks nuclear import of bicoid during embryogenesis. //Curr. Biol. 1998. V.8. P. 1277−1280.
  47. Espinas M, Jimenez-Garcia E, Vaquero A, Canudas S, Bernues J, Azorin F. The N-terminal POZ domain of GAGA mediates the formation of oligomers that bind DNA with high affinity and specificity. // J.Biol.Chem. 1999. V.274. P.16 461−16 469.
  48. Fiering S, Whitelaw E, Martin DI. To be or not to be active: the stochastic nature fly: different paths, same destinations. // Mol. Cell. 2005. V.18. P.395−398.
  49. Fraser AG, Kamath RS, Zipperlen P, Martinez-Campos M, Sohrmann M, Ahringer J. Functional genomic analysis of C. elegans chromosome I by systematic RNA interference. //Nature. 2000. V.408. P.325−330.
  50. Gaszner M., Vazquez J., Schedl P. The Zw5 protein, a component of the ses chromatin domain boundary, is able to block enhancer-promoter interaction. // Genes Dev. 1999. V.13. P.2098−2107.
  51. Gdula DA, Corces VG. Characterization of functional domains of the Su (Hw) protein that mediate the silencing effect of mod (mdg4) mutations. // Genetics. 1997. V.145. P.153−161.
  52. Georgiev P, Kozycina M. Interaction between mutations in the suppressor of Hairy wing and modifier of mdg4 genes of Drosophila melanogaster affecting the phenotype of gypsy-induced mutations. // Genetics. 1996. V.142. P.425−436.
  53. Georgiev P., Kozycina M. Interaction between mutations in the suppressor of Hairy wing and modifier of mdg4 genes of Drosophila melanogaster affecting the phenotype of gypsy-induced mutations. // Genetics. 1996. V.142. P.425136.
  54. Gerasimova TI, Byrd K, Corces VG. A chromatin insulator determines the nuclear localization of DNA. // Mol. Cell. 2006. P.1025−1035.
  55. Gerasimova TI, Byrd K, Corces VG. A chromatin insulator determines the nuclear localization of DNA. // Mol. Cell. 2000. V.6. P.1025−1035.
  56. Gerasimova TI, Corces VG. Chromatin insulators and boundaries: effects on transcription and nuclear organization. // Annu. Rev. Genet. 2001. V.35. P. 193−208.
  57. Gerasimova TI, Corces VG. Polycomb and trithorax group proteins mediate the function of a chromatin insulator. // Cell. 1998. V.92. P.511−521.
  58. Geyer PK, Clark I. Protecting against promiscuity: the regulatory role of insulators. // Cell. Mol. Life Sci. 2002. V.59. P.2112−2127.
  59. Geyer PK. The role of insulator elements in defining domains of gene expression. // Curr. Opin. Genet. Dev. 1997. V.7. P.242−248.
  60. Ghosh D, Gerasimova T, Corces V. Interactions between the Su (Hw) and Mod (mdg4) proteins required for gypsy insulator function. // EMBO J. 2001. V.20. P.2518−2527.
  61. Ghosh D, Gerasimova TI, Corces VG. Interactions between the Su (Hw) and Mod (mdg4) proteins required for gypsy insulator function. // EMBO J. 2001. V.20. P.2518−2527.
  62. Gill, G. Something aboutSUMOinhibits transcription. // Curr. Opin. Genet. Dev. 2005. V.15. P.536 541.
  63. Glass C, Rosenfeld M. The coregulator exchange in transcriptional functions of nuclear receptors. // Genes Dev. 2000. V.14 P.121−141.
  64. Golovnin A, Birukova I, Romanova O, Silicheva M, Parshikov A, et al. An endogenous Su (Hw) insulator separates the yellow gene from the Achaete-scute gene complex in Drosophila. // Development 2003. V.130. P.3249−3258.
  65. Golovnin A, Mazur A, Kopantseva M, Kurshakova M, Gulak P, Gilmore B, Whitfield W, Geyer P, Pirrotta V, Georgiev P. Integrity of the Mod (mdg4)-67.2 BTB domain is critical to insulator function in Drosophila. // Mol. Cell Biol. 2007. V.27. P.963−974.
  66. Guasconi V, Souidi M, Ait-Si-Ali S. Nuclear Positioning, Gene Activity and Cancer. // Cancer Biology & Therapy. 2005. V.4. P.134−138.
  67. Hampsey M. Molecular genetics of the RNA polymerase II general transcription machinery. // Microbiology and Molecular Biology Reviews. 1998. V.62. P.465−503.
  68. Hardeland U, Steinacher R, Jiricny J, S char P. Modification of the human thymine-DNA glycosylase by ubiquitin-like proteins facilitates enzymatic turnover. // EMBO J. 2002. V.21. P.1456−1464.
  69. Harrison D. A., Gdula D. A., Coyne R.S., Corces V. G. A leucine zipper domain of the suppressor of Hairy-wing protein mediates its repressive effect on enhancer function. // Genes Dev. 1993. V.7. P.1966−1978.
  70. Hatzis P, Talianidis I. Dynamics of enhancer-promoter communication during differentiation-induced gene activation. // Mol Cell. 2002. V.10(6). P. 1467−1477.
  71. Hay, R. T. Role of ubiquitin-like proteins in transcriptional regulation. // Ernst Schering Res. Found. Workshop, 2006. P. 173 192.
  72. Hayashi T, Seki M, Maeda D, Wang W, Kawabe Y, et al. Ubc9 is essential for viability of higher eukaryotic cells. // Exp. Cell Res. 2002. V.280. P.212−221.
  73. Hershko A, Ciechanover A. The ubiquitin system. // Annu.Rev. Biochem. 1998. V.67. P.425−479.
  74. Hochstrasser M. SP-RING for SUMO: new functions bloom for a ubiquitin-like protein. //Cell 2001. V. 107. P.5−8.
  75. Hoege C, Pfander B, Moldovan GL, Pyrowolakis G, Jentsch S. RAD6-dependent DNA repair is linked to modification of PCNA by ubiquitin and SUMO. // Nature 2002.
  76. Hofmann H, Floss S, Stamminger T. Covalent modification of the transactivator protein IE2-p86 of human cytomegalovirus by conjugation to the ubiquitin-homologous proteins SUMO-1 and hSMT3b. // J. Virol. 2000. V.74. P.2510−2524.
  77. Hofmann, T.G., Will, H. Body language: the function of PML nuclear bodies in apoptosis regulation. // Cell Death Differ. 2003. V.10. P.1290−1299.
  78. Howe K, Williamson J, Boddy N, Sheer D, Freemont P, Solomon E. The ubiquitin-homology gene PIC1: characterization of mouse (Picl) and human (UBL1) genes and pseudogenes. //Genomics 1998.V.47. P.92−100.
  79. HoY, Elefant F, Cooke N, Liebhaber S. A defined locus control region determinant links chromatin domain acetylation with long-range gene activation. // Mol. Cell. 2002. V.9. P.291−302.
  80. Jackson PK. A new RING for SUMO: wrestling transcriptional responses into nuclear bodies with PIAS family E3 SUMO ligases. // Genes Dev.2001. V.15. P.3053−3058.
  81. Jensen, K., Shiels, C., Freemont, P. S. PML protein isoforms and the RBCC/TRIM motif. // Oncogene. 2001. V.20. P.7223−7233.
  82. Johnson Erica S. Protein modification by sumo 2004. // Annu. Rev. Biochem. V.73. P.355−382.
  83. Johnson ES, Blobel G. Ubc9p is the conjugating enzyme for the ubiquitin-like protein Smt3p. // J. Biol. Chem. 1997. V.272. P.26 799−26 802.
  84. Johnson ES, Blobel G. Cell cycle-regulated attachment of the ubiquitin-related protein SUMO to the yeast septins. // J. Cell Biol. 1999. V.147. P.981−994.
  85. Johnson ES, Gupta AA. An E3-like factor that promotes SUMO conjugation to the yeast septins. // Cell 2001. V.106. P. 735−744.
  86. Johnson ES, Schwienhorst I, Dohmen RJ, Blobel G. The ubiquitin-like protein Smt3p is activated for conjugation to other proteins by an Aoslp/Uba2p heterodimer. // EMBO J. 1997. V.16. P.5509−5519.
  87. Jones D, Crowe E, Stevens TA, Candido EP. Functional and phylogenetic analysis of the ubiquitylation system in Caenorhabditis elegans: ubiquitin-conjugating enzymes, ubiquitin-activating enzymes, and ubiquitin-like proteins. // Genome Biol. 2002.
  88. Kagey MH, Melhuish TA, Wotton D. The polycomb protein Pc2 is a SUMO E3. //Cell 2003. V.113. P. 127−137.
  89. Kahyo T, Nishida T, Yasuda H. Involvement of PIAS1 in the sumoylation of tumor suppressor p53. //Mol. Cell. 2001. V.8. P.713−718.
  90. Kamitani T, Kito K, Nguyen HP, Fukuda-Kamitani T, Yeh ET. Characterization of a second member of the sentrin family of ubiquitin-like proteins. // J. Biol. Chem. 1998. V.273. P. 11 349−11 353.
  91. Kamitani T, Nguyen HP, Yeh ET. Characterization of NEDD8, a developmentally down-regulated ubiquitin-like protein. // J. Biol. Chem. 1997. V.272. P. 1 400 114 004.
  92. Katsani K, Hajibagheri M, Verrijzer C. Co-operative DNA binding by GAGA transcription factor requires the conserved BTB/POZ domain and reorganizes promoter topology. // EMBO J. 1999. V.18. P.698−708.
  93. Kellum R, Schedl P. A group of scs elements function as domain boundaries in an enhancer-blocking assay. // Mol. Cell Biol. 1992. V.12. P.2424−2431.
  94. Kellum R, Schedl P. A position-effect assay for boundaries of higher order chromosomal domains. // Cell. 1991. V.64. P.941−950.
  95. Kellum R., Schedl P. A group of scs elements function as domain boundaries in an enhancer-blocking assay. // Mol. Cel. Biol. 1992. V.12. P.2424−2431.
  96. Kim A, Dean A. Developmental stage differences in chromatin subdomains of thebeta-globin locus. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. V.101. P.7028−7033
  97. Kim J., Shen B., Rosen C., Dorsett D. The DNA-binding and enhancer-blocking domains of the Drosophila suppressor of Hairy-wing protein. // Mol. Cel. Biol. 1996. V.16. P.3381−3392.
  98. Kim KI, Baek SH, Chung CH. Versatile protein tag, SUMO: its enzymology and biological function. // J. Cell Physiol. 2002. V.191. P.257−268.
  99. Kosak ST, Groudine M. Form follows function: the genomic organization of cellular differentiation. // Genes Dev. 2004. V.18. P.1371−1384.
  100. Krebs, J.E., Fry, C.J., Samuels, M.L., and Peterson, C.L. Global role for chromatin remodeling enzymes in mitotic gene expression. // Cell. 2000. V.102. P.587−598.
  101. Kuhn EJ, Viering MM, Rhodes KM, Geyer PK. A test of insulator interactions in Drosophila. // EMBO J. 2003. V.22. P.2463−2471.
  102. Kurepa J, Walker JM, Smalle J, Gosink MM, Davis SJ, et al. The small ubiquitin-like modifier (SUMO) protein modification system in Arabidopsis. Accumulation of SUMOl and -2 conjugates is increased by stress. // J. Biol. Chem. 2003. V.278. P.6862−6872.
  103. Laemmli UK, Kas E, Poljak L, Adachi Y. Scaffold-associated regions: cis-acting
  104. Lee PS, Chang C, Liu D, Derynck R. Sumoylation of Smad4, the common Smad mediator of transforming growth factor-beta family signaling. // J. Biol. Chem. 2003. V.278. P.27 853−27 863.
  105. Lee T, Young R. Transcription of eukaryotic protein-coding genes. // Annu Rev Genet. 2000. V.34. P.77−137.
  106. Lefstin J, Yamamoto K. Allosteric effects of DNA on transcriptional regulators. // Nature. 1998. V.392 P.885−888.
  107. Lemon B, Tjian R. Orchestrated response: a symphony of transcription factors for gene control. // Genes Dev. 2000. V.14. P.2551−2569.
  108. Li Y, Wang H, Wang S, Quon D, Liu YW, Cordell B. Positive and negative regulation of APP amyloidogenesis by sumoylation. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V.100. P.259−264.
  109. Lim C, Santoso B, Boulay T, Dong E, Ohler U, Kadonaga J. The MTE, a new core promoter element for transcription by RNA polymerase II. // Genes Dev. 2004. V.18. P.1606−1617.
  110. Lin X, Liang M, Liang YY, Brunicardi FC, Feng XH. SUMO-l/Ubc9 promotes nuclear accumulation and metabolic stability of tumor suppressor Smad4. // J. Biol. Chem. 2003. V.278. P.31 043−31 048.
  111. Lois LM, Lima CD, Chua NIL Small ubiquitin-like modifier modulates abscisic acid signaling in Arabidopsis. // Plant Cell. 2003. V.15. P.1347−1359.
  112. Mahajan R, Delphin C, Guan T, Gerace L, Melchior F. A small ubiquitin-related polypeptide involved in targeting RanGAPl to nuclear pore complex protein RanBP2. // Cell. 1997. V.88. P.97−107.
  113. Mahajan R, Gerace L, Melchior F. Molecular characterization of the SUMO-1 modification of RanGAPl and its role in nuclear envelope association. // J. Cell Biol. 1998. V.140. P.259−270.
  114. Majumder P, Cai HN. The functional analysis of insulator interactions in the Drosophila embryo. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V.100. P.5223.
  115. Mannen H, Tseng HM, Cho CL, Li SS. Cloning and expression of human homolog FISMT3 to yeast SMT3 suppressor of MIF2 mutations in a centromere protein gene. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. V.222. P. 178−180.
  116. Matunis MJ, Coutavas E, Blobel G. A novel ubiquitin-like modification modulates the partitioning of the Ran-GTPase-activating protein RanGAPlbetween the cytosol and the nuclear pore complex. // J. Cell Biol. 1996. V.135. P.1457−1470.
  117. McKenna N, O’Malley B. Combinatorial control of gene expression by nuclear receptors and coregulators. // Cell. 2002. V.108. P.465−474. Melchior F. SUMO nonclassical ubiquitin.// Annu. Rev. Cell Dev.Biol. 2000. V.16. P.591−626.
  118. Meulmeester E. and Melchior F. SUMO // Nature 2008 V.452.
  119. Mongelard F, Corces VG. Two insulators are not better than one. // Nat. Struct.
  120. Biol. 2001. V.8. P.192−194.
  121. Muller S, Hoege C, Pyrowolakis G, Jentsch S. SUMO, ubiquitin’s mysterious cousin. //Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2001. V.2. P.202−210.
  122. Muravyova E, Golovnin A, Gracheva E, Parshikov A, Belenkaya T, et al. Loss of insulator activity by paired Su (Hw) chromatin insulators. // Science. 2001. V.291. P.49598.
  123. Myer VE, Young RA. RNA polymerase II holoenzymes and subcomplexes. // J Biol Chem. 1998. V.273. P.27 757−27 760.
  124. Narlikar G, Fan H, Kingston R. Cooperation between complexes that regulate chromatin structure and transcription. // Cell. 2002. V.108. P.475−487.
  125. Okuma T, Honda R, Ichikawa G, Tsumagari N, Yasuda H. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V.254. P.693−698.
  126. Orphanides G, Lagrange T, Reinberg D. The general transcription factors of RNA polymerase II. // Genes Dev. 1996. V.10 P.2657−2683.
  127. Orphanides G, Reinberg D. A unified theory of gene expression // Cell. 2002. V.108 P.439−451.
  128. Pagans S, Ortiz-Lombardia M, Espinas M, Bernues J, Azorin F. The Drosophila transcription factor tramtrack (TTK) interacts with Trithorax-like (GAGA) and represses GAGA-mediated activation. //NAR. 2002. V.30. P.4406−4413.
  129. Pai CY, Lei EP, Ghosh D, Corces VG. The centrosomal protein CP 190 is a component of the gypsy chromatin insulator. // Mol. Cell. 2004. V.16. P.737−748.
  130. Palstra RJ, Tolhuis B, Splinter E, Nijmeijer R, Grosveld F, de Laat W. The betaglobin nuclear compartment in development and erythroid differentiation. // Nat. Genet. 2003. V.35. P.190−194.
  131. Pandolfi PP, Tian Huai Shen, Hui-Kuan Lin, Scaglioni PP, Yung MT. The Mechanisms of PML-Nuclear Body Formation // Molecular Cell. 2006. V.24. P.331−339.
  132. Parkhurst S.M., Harrison D.A., Remington M.P., Spana C., Kelley R.L., et al. //Genes Dev. 1988. V.2. P.1205−1215.
  133. Parnell TJ, Geyer PK. Differences in insulator properties revealed by enhancer blocking assays on episomes. // EMBO J. 2000. V.19. P.5864−5874.
  134. Parnell TJ, Viering MM, Skjesol A, Helou C, Kuhn EJ, Geyer PK. An endogenous suppressor of hairy-wing insulator separates regulatory domains in Drosophila. //Proc. Natl. Acad. Sei. USA 2003. V.100. P. 13 436−13 441.
  135. Parnell TJ, Kuhn EJ, Gilmore BL, Helou C, Wold MS, Geyer PK. Identification of genomic sites that bind the Drosophila suppressor of Hairy-wing insulator protein // Mol Cell Biol. 2006. V.26(16). P.5983−5993.
  136. Perrod S, Gasser SM. Long-range silencing and position effects at telomeres and centromeres: parallels and differences.// Cell Mol. Life Sei. 2003. V.60. P.2303−2318.
  137. Pichler A, Gast A, Seeler JS, Dejean A, Melchior F. The nucleoporin RanBP2 has SUMOl E3 ligase activity. // Cell 2002. V.108. P.109−120.
  138. Pickart CM. Mechanisms underlying ubiquitination. // Annu. Rev. Biochem. 2001. V.70. P.503−533.
  139. Pimpinelli S, Berloco M, Fanti L, Dimitri P, Bonaccorsi S, et al. Transposable elements are stable structural components of Drosophila melanogaster heterochromatin. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA 1995. V.92. P.3804−3808.
  140. Pirrotta V, Gross DS. Epigenetic silencing mechanisms in budding yeast and fruit fly: different paths, same destinations. // Mol. Cell. 2005. V.18. P.395−398.
  141. Razin SV, FarrellCM, Recillas-Targa F. Genomic domains and regulatory elements operating at the domain level. // Int. Rev. Cytol. 2003. V.226. P.63−125.
  142. Reynaud CA, Imaizumi-Scherrer MT, Scherrer K. The size of the transcriptional units of the avian globin genes defined at the premessenger RNA level. // J. Mol. Biol. 1980.
  143. Roeder R. Role of general and gene-specific cofactors in the regulation of eukaryotic transcription. // Cold Spring Harbor Symp Quant Biol. 1998. V.58. P.201−218.
  144. Rusche LN, Kirchmaier AL, Rine J. The establishment, inheritance, and function of silenced chromatin in Saccharomyces cerevisiae. // Annu Rev Biochem. 2003. V.72. P.481−516.
  145. Rusche LN, Rine J. Conversion of a gene-specific repressor to a regional silencer. // Genes Dev. 2001. V.15. P.955−967.
  146. Sachdev S, Bruhn L, Sieber H, Pichler A, Melchior F, Grosschedl R. PIASy, a nuclear matrix-associatcd SUMO E3 ligase, represses LEF1 activity by sequestration into nuclear bodies. // Genes Dev. 2001. V.15. P.3088−3103.
  147. Saitoh H, Hinchey J. Functional heterogeneity of small ubiquitin-related protein modifiers SUMO-1 versus SUMO-2/3. // J. Biol. Chem. 2000. V.275. P.6252−6258.
  148. Schmidt, D. and Muller, S. PIAS/SUMO: new partners in transcriptional regulation. // Cell. Mol. Life Sci. 2003. V.60. P.2561 -2574.
  149. Schubeler D, Francastel C, CimboraDM, Reik A, Martin DI, Groudine M. Nuclear localization and histone acetylation: a pathway for chromatin opening and transcriptional activation of the human beta-globin locus. // Genes Dev. 2000. V.14. P.940−950
  150. Schubeler D, Groudine M, Bender MA. The murine beta-globin locus control region regulates the rate of transcription but not the hyperacetylation of histones at the active genes. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V.98. P. 11 432−11 437
  151. Schwartz DC, Hochstrasser M. A superfamily of protein tags: ubiquitin, SUMO and related modifiers. // Trends Biochem. Sci. 2003. V.28. P.321−328.
  152. Scott K.S., Geyer P.K. Effects of the su (Hw) insulator protein on the expression of the divergently transcribed Drosophila yolk protein genes. // EMBO J. 1995. V.14. P.6258−6279.
  153. Scott KC, Taubman AD, Geyer PK. Enhancer blocking by the Drosophila gypsy insulator depends upon insulator anatomy and enhancer strength. // Genetics 1999. V.15. P.787−798.
  154. Seeler JS, Dejean A. Nuclear and unclear functions of SUMO. // Nat. Rev.Mol. Cell Biol. 2003. V.4. P.690−699.
  155. Seufert W, Futcher B, Jentsch S. Role of a ubiquitin-conjugating enzyme in degradation of S- and M-phase cyclins. //Nature 1995. V.373. P.78−81.
  156. Sharrocks, A. D. PIAS proteins and transcriptional regulation more than just SUMO E3 ligases? // Genes Dev. 2006. V.20. P.754 — 758.
  157. Shayeghi M, Doe CL, Tavassoli M, Watts FZ. Characterisation of Schizosaccharomyces pombe rad31, a UBA-related gene required for DNA damage tolerance. //Nucleic Acids Res. 1997. V.25. P. 1162−1169.
  158. Shen Z, Pardington-Purtymun PE, Comeaux JC, Moyzis RK, Chen DJ. UBL1, a human ubiquitin-like protein associating with human RAD51/RAD52 proteins. // Genomics. 1996. V.36. P.271−279.
  159. Shuai K. Modulation of STAT signaling by STAT-interacting proteins. // Oncogene 2000. V.19. P.2638−2644.
  160. Smale S. Core promoters: active contributors to combinatorial gene regulation. // Genes Dev. 2001. V.15. P.2503−2508.
  161. Smale S. Transcription initiation from TATA-less promoters within eukaryotic protein-coding genes. // Biochim Biophys Acta. 1997. V.1351 P.73−88.
  162. Sproul D, Gilbert N, BickmoreWA. The role of chromatin structure in regulating the expression of clustered genes. //Nat Rev Genet. 2005. V.6(10) P.775−781.
  163. Strahl B, Allis C. The language of eovalent histone modifications. // Nature. 2000. V.403. P.41−45.
  164. Struhl K. Promoters, activator proteins, and the mechanism of transcriptional initiation in yeast. // Cell. 1987. V.49. P.295−297.
  165. Struhl, K. Fundamentally different logic of gene regulation in eukaryotes and prokaryotes. // Cell. 1999. V.98. P. l-4.
  166. Takahashi Y, Toh-e A, Kikuchi Y. A novel factor required for the SUM01/Smt3 conjugation of yeast septins. // Gene 2001. V.275. P.223−231.
  167. Takahashi Y, Toh-e A, Kikuchi Y. Comparative analysis of yeast PIAS-type SUMO ligases in vivo and in vitro. // J. Biochem. 2003. V.133. P.415122.
  168. Tatham MH, Chen Y, Hay RT. Role of two residues proximal to the active site of Ubc9 in substrate recognition by the Ubc9. SUMO-1 thiolester complex. // Biochemistry 2003. V.42. P.3168−3179.
  169. Tatham MH, Jaffray E, Vaughan OA, Desterro JM, Botting CH, et al. Polymeric chains of SUMO-2 and SUMO-3 are conjugated to protein substrates by SAE1/SAE2 and Ubc9. // J. Biol. Chem. 2001. V.276. P.35 368−35 374.
  170. Tatham MH, Kim S, Yu B, Jaffray E, Song J, et al. Role of an N-terminal site of Ubc9 in SUMO-1, -2, and -3 binding and conjugation. // Biochemistry 2003. V.42. P.9959−9969.
  171. Tolhuis B, Palstra RJ, Splinter E, Grosveld F, de Laat W. Looping and interaction between hypersensitive sites in the active beta-globin locus. // Mol Cell. 2002. V.10(6) P.1453−1465.
  172. Tong H, Hateboer G, Perrakis A, Bernards R, Sixma TK. Crystal structure of murine/human Ubc9 provides insight into the variability of the ubiquitin-conjugating system. // J. Biol. Chem. 1997.
  173. Turner B.M. Histone acetylation and an epigenetic code // BioEssays. 2000. V. 22. P.836−845
  174. Udvardy A, Maine E, Schedl P. The 87A7 chromomere. Identification of novel chromatin structures flanking the heat shock locus that may define the boundaries of higher order domains. Hi Mol Biol. 1985. V.185(2) P.341−358.
  175. Vakoc CR, Letting DL, Gheldof N, Sawado T, Bender MA, et al. Proximity among distant regulatory elements at the beta-globin locus requires GATA-1 and FOG-1. // Mol. Cell. 2005. V.17. P.453−462.
  176. Valenzuela L, Gangadharan S, KamakakaRT. Analyses of SUM1−1-mediated longrange repression. // Genetics. 2006. V.172. P.99−112.
  177. Valenzuela L. and Kamakaka R.T. Chromatin Insulators. // Annu. Rev. Genet. 2006. Vol.40. P. 107−38
  178. Verdel A, Moazed D. RNAi-directed assembly of heterochromatin in fission yeast. //FEBS Lett. 2005. V.579. P.5872−5878.
  179. Verger A, Perdomo J, Crossley M. Modification with SUMO. A role in transcriptional regulation. // EMBO Rep.2003.V.4. P.137−142.
  180. Vijay-Kumar S, Bugg CE, Cook WJ. //J. Mol. Biol. 1987. V.194. P.531−544.
  181. Walden H, Podgorski MS, Schulman BA. Insights into the ubiquitin transfer cascade from the structure of the activating enzyme for NEDD8. // Nature. 2003. V.422. P.330−334.
  182. Wei W, Brennan MD. The gypsy insulator can act as a promoter-specific transcriptional stimulator. //Mol. Cell Biol. 2001. V.21. P.7714−7720.
  183. Weis L, Reinberg D. Transcription by RNA polymerase II: initiator-directed formation of transcription-competent complexes. // FASEB J. 1992 V.6. P.3300−3309.
  184. West A, Gaszner M, Felsenfeld G. Insulators: many functions, many mechanisms. // Genes Dev. 2002. V.16. P.271−288.
  185. West AG, Fraser P. Remote control of gene transcription. // Hum. Mol. Genet. 2005. V.14(Spec. No 1). P.101−111.
  186. West AG, Gaszner M, Felsenfeld G. Insulators: many functions, many mechanisms. // Genes Dev. 2002. V.16. P.271−288.
  187. Wijgerde M, Grosveld F, Fraser P. Transcription complex stability and chromatin dynamics in vivo. //Nature. 1995. V.377(6546) P.209−213.
  188. Xu Q, Li M, Adams J, Cai HN. Nuclear location of a chromatin insulator in Drosophila melanogaster. // J Cell Sci. 2004. V. l 17(Pt 7) P. 1025−1032.
  189. Yamaguchi, T., Sharma, P., Athanasiou, M., Kumar, A., Yamada, S. and Kuehn, M. R. Mutation of SENPl/SuPr-2 reveals an essential role for dcsumoylation in mouse development. // Mol. Cell. Biol. 2005. V.25. P.5171 5182.
  190. Zhang Y, Reinberg D. Transcription regulation by histone methylation: interplay between different covalent modifications of the core histone tails. // Genes Dev. 2001. V.15. P.2343−2360.
  191. Zhao K., Hart C.M., Laemmli U.K. Visualization of chromosomal domains with boundary element-associated factor BEAF-32. // Cell. 1995. V.81. P.879−889.
  192. Zhong, S., Salomoni, P., Pandolfi, P.P. The transcriptional role of PML and the nuclear body. // Nat. Cell Biol. 2000. V.2. P.85−90.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!