Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Цитокинин-связывающие белки хлоропластов листьев ячменя

Диссертация: Цитокинин-связывающие белки хлоропластов листьев ячменя
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Для изучения функциональных свойств хлЗСБ использовали белок, полученный с помощью многоступенчатой системы очистки, включающей аффинную хроматографию на зеатин-рибозид сефарозе. Белок выделяли из первого листа 3-, 10- и 14-дневных проростков ячменя. Было показано, что при использовании хлоропластного лизата из листьев 10-дневных растений, хлЗСБ из растений разного возраста отличаются… Читать ещё >

Содержание

  • ЦЕЛЬ РАБОТЫ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Молекулярные механизмы действия гормонов
    • 1. 2. Физиологические эффекты цитокинина
    • 1. 3. Элементы трансдукции цитокининового сигнала
      • 1. 3. 1. Цитокинин-связывающие белки
      • 1. 3. 2. Участие двухкомпонентной системы в восприятии и передаче цитокининового сигнала
      • 1. 3. 3. Другие возможные пути трансдукции цитокининового сигнала
    • 1. 4. Действие цитокинина на транскрипцию хлоропластных генов
    • 1. 5. Транскрипционная система хлоропластов
      • 1. 5. 1. Роль сигма-подобных факторов в дифференциальной экспрессии хлоропластных генов
      • 1. 5. 2. ДНК-связывающие белки хлоропластов
      • 1. 5. 3. Неспецифические ДНК-связывающие белки хлоропластов
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 2. 1. Объект исследований
    • 2. 2. Синтез коньюгата цитокинина с белком
    • 2. 3. Получение иммунной сыворотки против зеатинрибозида
    • 2. 4. Выделение моноспецифических антител к зеатину
    • 2. 5. Синтез иммуноаффинного сорбента (АТ2-сефарозы) для выделения АТа. и
    • 2. '6 Получение антиидиотипических антител к зеатину
      • 2. 6. 1. Иммунизация кроликов моноспецифическими антителами к зеатину
      • 2. 6. 2. Выделение АТа. и с помощью хроматографии на, А Т2 сефарозе
      • 2. 7. Выделение хлоропластов из листьев ячменя и экстракция из них белков
      • 2. 8. Хроматографическая очистка зеатин-связывающего белка
      • 2. 8. 1. Гель-фильтрация на сефадексе Г
      • 2. 8. 2. Гидрофобная хроматография на фенил-сефарозе
      • 2. 8. 3. Аффинная хроматография
      • 2. 9. Твердофазный иммуноферментный анализ
      • 2. 9. 1. Идентификация зеатин-связывающего белка
      • 2. 9. 2. Определение специфичности антисыворотки против зеатин-рибозида и очищенных антител к зеатину
      • 2. 9. 3. Выявление присутствия АТа. и в антисыворотке против Щ зеатинрибозида
      • 2. 10. Участие ЗСБ в цитокинин-зависимой регуляции транскрипции
      • 2. 11. Электрофорез белков в денатурирующих условиях
      • 2. 12. Электрофорез белков в неденатурирующих условиях
      • 2. 13. Электроперенос и иммуноблотинг белков
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Изучение чувствительности к цитокинину листьев первого яруса ячменя отделенных от растений разного возраста
    • 3. 2. Выделение хлЗСБ из первого листа растений ячменя разного возраста
      • 3. 2. 1. Экстракция зеатин-связывающего белка из хлоропластов
      • 3. 2. 2. Очистка хлоропластного зеатин-связывающего белка
    • 3. 3. Функциональные свойства выделенного хлЗСБ
      • 3. 3. 1. Сравнение транскрипционной активности хлЗСБ, выделенных из 3-, 10- и 14-дневных растений ячменя
    • 3. 4. Изучение хлЗСБ в условиях нативного электрофореза
      • 3. 4. 1. Сравнение хлЗСБ из листьев ячменя 3-, 10-и 14-дневных растений в условиях нативного электрофореза
    • 3. 5. Исследование видовой специфичности цитокинин-связывающего белка
      • 3. 5. 1. Исследование транскрипционной активности хлЗСБ из листьев ячменя в хлоропластном лизате из листьев риса и люпин
      • 3. 5. 2. Выделение ЗСБ из хлоропластов риса

Цитокинин-связывающие белки хлоропластов листьев ячменя (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В настоящее время установлено, что действие гормонов на клетки-мишени осуществляется через специфические клеточные рецепторы. Изучение механизма действия гормонов заключается в исследовании их рецепторов и процессов, приводящих к проявлению специфического гормонального эффекта (Розен, 1994).

Для цитокининов открыты мембранные рецепторы (Inoue et. al., 2001; Ueguchi et. al., 2001), воспринимающие внешний по отношению к клетке цитокинин. Эти рецепторы участвуют в активации ядерных генов первичного ответа (ARR типа А) цитокинином (Sakakibara et. al., 1998; D’Agastino et. al., 2000). Кроме того, обнаружены ядерные цитокинин-связывающие белки, способные в присутствии цитокинина активировать транскрипцию in vitro в гомологичных транскрипционных системах, содержащих выделенные ядра или препараты хроматина (Каравайко с соавт., 1995, Kulaeva et. al., 1995, 2000), Эти белки являются кандидатами на роль внутриклеточных рецепторов цитокинина, подобно ядерным рецепторам стероидных гормонов животных (Hall et. al., 2001).

Обнаружение как мембранного, так и ядерного рецепторов цитокинина говорит о сложности системы восприятия цитокининового сигнала и приводит к вопросу о разделении функций между этими рецепторами. Так как мембранный рецептор цитокинина в основном локализован в корне, возможно, что в надземной части рецепция цитокинина происходит с помощью других белков (Inoue et. al., 2001). Возможно также, что мембранный и растворимый рецепторы необходимы одновременно в клетке, как это показано на животных (Hall, 2001; Watson and Gametchu, 2003).

Множественность рецепторов обнаружена для стероидных гормонов животных. Восприятие стероидных гормонов у животных осуществляется не только ядерными, но также и мембранными рецепторами (Hall, 2001, Watson and Gametchu, 2003). Мембранные рецепторы индуцируют быстрые ответы на стероиды (синтез вторичных месенджеров и активация сигнальных каскадов), ядерные рецепторыболее медленные (синтез макромолекул). В настоящее время остается не решенным вопрос о роли различных рецепторов в ответе клетки на стероидные гормоны. В некоторых случаях показано взаимодействие между мембранными и ядерными рецепторами. Для растений пока такие данные отсутствуют.

Несмотря на значительный прогресс в изучении механизма действия цитокинина, практически ничего не известно о поступлении цитокининового сигнала в хлоропласты и о белках, которые участвуют в рецепции и передаче этого сигнала. Между тем известно, что хлоропласты являются одной из основных мишеней действия цитокининов в клетке листа (Хохлова с соавт., 1978, Kusnetsov et. al., 1994, Kulaeva et. al., 2002). Показано также, что хлоропласт содержит большой набор цитокининов (Benkova et. al., 1999). Несколько лет назад в нашей лаборатории был выделен из хлоропластов листьев ячменя цитокинин-связывающий белок (хлЗСБ), который, совместно с зеатином, регулировал тотальную хлоропластную транскрипцию в системе in vitro. До настоящего времени это единственный белок, который может претендовать на роль предполагаемого рецептора цитокинина в пластидах.

Известно, что уровень и состояние рецепторов в клетке изменяются под воздействием различных внешних и внутренних факторов (Розен, 1994). Так как хлЗСБ ранее выделялся только из проростков 10-дневных растений, не известно присутствует ли он в хлоропластах более молодых и старых листьев ячменя. Известно, что содержание цитокинина в первом листе ячменя достигает максимума в 3-дневных проростках и далее резко падает (Kulaeva, 1996). Возникает вопрос, что происходит при этом с зеатин-связывающим белком.

В связи с этим целью работы являлось изучение функциональных и некоторых структурных особенностей хлЗСБ в листьях ячменя разного возраста.

Для ее достижения были поставлены следующие задачи:

1) Исследовать чувствительность к цитокинину в онтогенезе первого листа растений ячменя, сравнив разные сорта для выбора оптимального для работы объекта.

2) Изучить присутствие хлЗСБ в первом листе ячменя в ходе его развития.

3) Проанализировать в условиях нативного электрофореза изменения хлЗСБ в листьях разного возраста, различающихся по чувствительности к цитокинину.

4) Сравнить функциональные свойства хлЗСБ из листьев ячменя разного возраста, а также из других видов растений.

5) Изучить активность ЗСБ в хлоропластных лизатах, полученных из первого листа ячменя разного возраста.

Выводы.

1. Показано, что хлЗСБ присутствует как в листьях молодых 3-дневных растений, так и в старых 14-дневных листьях ячменя первого яруса. Содержание хлЗСБ уменьшается с возрастом растений.

2. В нативных условиях при электрофорезе в 10% ПААГ хлЗСБ представлен двумя белками с молекулярными массами 67 ± 2 и 128 ± 2 кД. Белок 128 ± 2 кД, возможно, является димером белка 67+2 кД, так как в денатурирующих условиях он представлен единственным полипептидом 65 ±2 кД.

3. В градиентном геле 15−30% в нативных условиях в области мономерного хлЗСБ обнаруживаются два полипептида с молекулярными массами 67 ± 2 и 69 ± 2 кД. В условиях БОБ-НАЛГ оба полипептида обладают одинаковой молекулярной массой 65 ± 2 кД. Максимальное содержание полипептида 69 ± 2 кД обнаруживается в хлоропластах 10-дневных растений.

4. Обнаружены различия функциональной активности хлЗСБ из растений разного возраста. Активный без гормона ЗСБ преобладает в хлоропласт^молодых и старых листьев, а неактивный без гормона — в листе 10-дневных проростков.

5. Показано, что хлЗСБ из листьев ячменя способен активировать транскрипцию в хлоропластах растений люпина. А из хлоропластов растений риса по методике выделения ЗСБ из ячменя был выделен ЗСБ, обладающий транскрипционной активностью. Полученные данные говорят об отсутствии видовой специфичности в отношении данного белка.

Заключение

.

Как было сказано во введении, целью нашей работы было изучение свойств хлоропластного ЗСБ в листьях ячменя разного возраста, отличающихся чувствительностью к цитокинину.

Способность хлЗСБ из листьев 10-дневных растений ячменя активировать транскрипцию была показана ранее (Селиванкина и др., 1997). Так как изначально белок выделяли только из первых листьев 10-дневн^го проростов ячменя, было не известно, присутствует ли он в листьях более молодых и старых растений.

Проделанная работа показывает, что зеатин-связывающий белок, обнаруженный ранее в хлоропластах листьев ячменя (Селиванкина и др., 1997), присутствует в хлоропластах листьев ячменя всех изученных возрастов, но изменяет свои свойства в процессе развития листа.

Для изучения функциональных свойств хлЗСБ использовали белок, полученный с помощью многоступенчатой системы очистки, включающей аффинную хроматографию на зеатин-рибозид сефарозе. Белок выделяли из первого листа 3-, 10- и 14-дневных проростков ячменя. Было показано, что при использовании хлоропластного лизата из листьев 10-дневных растений, хлЗСБ из растений разного возраста отличаются по характеру действия и по-разному реагируют на добавление цитокинина. Так, белок из 10-дневных растений не активен без добавления гормона, тогда как белки из 3- и 14-дневных проростков могли активировать транскрипцию. Добавление гормона в реакционную среду не влияло на активность хлЗСБ из 3-дневных растений и подавляло действие белка из хлоропластов 14-дневных растений.

Изменение функциональной активности белка может быть вызвано различными посттрансляционными модификациями. Так как в результате такой модификации изменяется либо заряд, либо конформация белковой молекулы, то она может изменить подвижность белка в условиях нативного электрофореза. После электрофореза белков в 10% неденатурирующем ПААГ антителами идентифицировали два белка с молекулярной массой 67 ± 2 и 128 ± 2 кД. Взаимодействие с антителами данных полипептидов уменьшалось при старении первого листа ячменя. Возможно, это в какой-то степени обуславливает различную чувствительность листа к гормону.

Обнаружение двух полипептидов, связывающихся с АТаи в нативных условиях, ставило вопрос об их природе. При анализе белков 128 ± 2 и 67 ± 2 кД в условиях денатурирующего 10% ПААГ электрофореза был обнаружен единственный полипептид с молекулярной массой 65 ± 2 кД. Таким образом, полипептид с кажущейся молекулярной массой 128 кД, возможно, является димером состоящим из двух полипептидов 65 кД.

Исследование хлоропластных белков в нативных условиях в градиенте ПААГ 15−30% позволило выявить дополнительный зеатин-связывающий полипептид с кажущейся молекулярной массой 69 ± 2 кД. Анализ белков 67± 2 и 69 ± 2 кД в ПААГ в денатурирующих условиях показал, что оба полипептида обладают одинаковой молекулярной массой 65 ± 2 кД. Полученные данные позволяют предположить, что эти два полипептида отличаются зарядом или конформацией молекулы, что и приводит к изменению подвижности белка в геле. Для установления природы модификации, приводящей к появлению второй полосы, необходимы дополнительные исследования. Возможно также, что эти полипептиды являются продуктами разных генов. Полипептид 69 ± 2 кД преимущественно обнаруживается в листьях 10-дневных растений. Полученные результаты говорят о существовании системы модификации ЗСБ, которая, вероятно, влияет на его активность.

Чтобы изучить видоспецифичность хлЗСБ, его активность проверяли в хлоропластах из растений риса и люпина. Было показано, что белок из ячменя может активировать транскрипцию в этих видах. Из хлоропластов риса был выделен ЗСБ, который активировал транскрипцию в хлоропластах ячменя. Эти данные свидетельствуют об отсутствии строгой видовой специфичности хлЗСБ в листьях высших растений.

Показать весь текст

Список литературы

  1. D’Agostino IB, Deruere J, Kieber JJ. (2000) Characterization of the response of the Arabidopsis response regulator gene family to cytokinin.
  2. Plant Physiol, 124(4), 1706−17.
  3. L.A. (2000) The role of sigma factors in plastid transcription. Biochimie, 82, 537−548.
  4. Aranda A. and Pascual A. (2001) Nuclear hormone receptors and gene expression. Physiol. Rev., 81, 1269−1303.
  5. Baba K., Nakano Т., Yamagishi K. and Yoshida S. (2001) Involvement of a nuclear-encoded basic helix-loop-helix protein in transcription of the light-responsive promoter of psbD. Plant Physiol., 125, 595−603.
  6. Baeza L.(1991) Characterization of a protein binding sequence in the promoter region of the 16S rRNA gene of the spinach chloroplast genome. Nucleic Acids Res. V.19(13):3577−81.
  7. Baginsky S., Tiller K. and Link G. (1997) Transcription factor Phosphorylation by a protein kinase associated with chloroplast RNA polimerase from mustard (Sinapis alba). Plant Molicular biology, V.34, 181−189.
  8. B.J. (1989) Plastid transcription activity and DNA copy namber increase early in barley chloroplast development. Plant Physiol. 89, 1011 -1018.
  9. Baumgartner B.J., Rapp J.C. and Mullet J.E. (1993) Plastid genes encoding the transcription/translation apparatus are differentially transcribed early in barly (Hordeum vulgare) chloroplast development. Plant Physiol., 101, 781 -791.
  10. Benkova E, Witters E, Van Dongen W, Kolar J, Motyka V, Brzobohaty B, Van Onckelen HA, Machackova I. (1999) Cytokinins in tobacco and wheat chloroplasts. Occurrence and changes due to light/dark treatment. Plant Physiol. V. 121(l):245−52.
  11. A.B., Kende H., (2000) Ethylene: a gaseous signal molecule in plant. Annu.Rev. Cell Dev. Biol. V.16, 1−18.
  12. Bligny M, Courtois F, Thaminy S, Chang CC, Lagrange T, Baruah-Wolff J, Stern D, Lerbs-Mache S. (2000) Regulation of plastid rDNA transcription by interaction of CDF2 with two different RNA polymerases. EMBOJ., 19(8), 1851−60.
  13. Brandstatter I. And Kieber J.(1998) Two genes with similarity to bacterial response regulators are rapidly and specifically induced by cytokinin in Arabidopsis. The plant cell. V.10, 1009−1020.
  14. Brault M, Caiveau O, Pedron J, Maldiney R, Sotta B, Miginiac E. (1999) Detection of membrane-bound cytokinin-binding proteins in Arabidopsis thaliana cells. Eur J Biochem. V. 260(2), 5129.
  15. Brinegar A.C., Fox J.E. (1985) Resolution of subunit composition of a cytokinin-binding protein from wheat embryos. Biol. Plantarum. V.27, 100−104.
  16. Brownell J.E., Zhou J., Ranalli T., Kobayashi R., Edmondson D.G., Roth S.Y. and Allis C.D. (1996) Tetrahymenahistone acetyltransferase A: a homolog to yeast Gcn5p linking histone acetylation to gene activation. Cell, 84, 843−851.
  17. J.M., Matthews R.G. (1994) The leucine-responsive regulatory protein, a global regulator of metabolism in Escherichia coli. Microbiol. Rev., 32, 466−490.
  18. A.T., Nestl A., Mink S., 2002, Rapid actions of steroid receptors in cellular signaling pathways. Sci STKE, V.138, 9.
  19. C., Melitz D., Petschow B., Eckert R.L. (1980) Isolation of cytokinin-binding protein from plant tissues by affinity chromatiography. Eur. J. Biochem. V.108, 379−387.
  20. Cheng M.C., Wu S.P., Chen L.F.O., Chen S.C.G. (1997) Identification and Purification of a spinach chloroplast DNA-binding protein that interact specificaly with the plastid psaA-psaB-rpsl4 promotor region. Planta V.203, 373−380.
  21. Christopher D.A., Kim M. and Mullet J.E. (1992) A novel light-regulated promoter is conserved in cereal and dicot chloroplast. Plant Cell, 4, 785−798.
  22. CoIIand F., Barth M., Hengge-Arons R. and Kolb A. (2000) 5 factor selectivity of Escherichia coli RNA polymerase: role for CRP, IHF and Lrp transcription factor. EMBOJ., 19, 3028−3037.
  23. D’Agostino I., Deruere J. And Kieber J. (2000) Characterization of the response of the Arabidopsis response regulator gene family to cytokinin. Plant Physiology, V. 124, 1706−1717.
  24. B.D., Wagner R.L., Apriletti J.W., Stallcup M.R., Kushner P.J., Baxter J.D., Fletterick R.J., Yamamoto K.R. (1998) Structure and specificity of nuclear receptor-coactivator interactions. Genes Dev., 12(21), 3343−56.
  25. Doebley J, Lukens L. (1998) Transcriptional regulators and the evolution of plant form. Plant Cell., 10(7), 1075−82.
  26. E. (1980) Enzyme immunoassay ELISA and EMIT. Methods Enzymol., 70(A), 419−39.
  27. Erion J.L., Fox J.E. (1981) Purification and properties of a protein which binds cytokinin-active 6-substituted purines. Plant Physiol. V.67, 156−162.
  28. Estelle M. Cytokinin action: two receptors better than one? 1998, Current Biology, V.8, 539−541.
  29. Forman BM, Evans RM. (1995) Nuclear hormone receptors activate direct, inverted, and everted repeats. Ann N YAcad Sci., 761, 29−37.
  30. Fox J.E., Erion J.L. (1977) Cytokinin binding proteins in higher plants. In: Plant Growth Regulation (Pilet P.E., ed.) — Berlin: Springer-Verlag, pp. 139−146.
  31. C.K. (1994) Differential recognition of target genes by nuclear receptor monomers, dimers, and heteridimers. Endocr. Rev., 15,391−407.
  32. C.K. (1996) Same new twists in the regulation of gene expression by thyroid hormone and retinoic acid receptors. J. Endocrinology, V.150, 349−357.
  33. Glass S. K. and Rosenfeld M.G. (2000) The coregulator exchange in transcriptional functions of nuclear receptors. Genes Dev., 14, 121−141.
  34. Gu W, Roeder RG.(1997) Activation of p53 sequence-specific DNA binding by acetylation of the p53 C-terminal domain. Cell, 90(4):595−606.
  35. Gu W., Malik S., Ito M., Yuan C.X., Fondell J.D., Zang X., Martinez E., Oin J. and Roeder R.G. (1999) A novel human SRB/MED-containing cofactor complex, SMCC, involvd in transcription regulation. Mol. Cell, 3, 97−108.
  36. Haberer G, Kieber JJ Cytokinins. New insights into a classic phytohormone. (2002) Plant Physiol., 128(2), 354−62.
  37. Hammer GD, Krylova I, Zhang Y, Darimont BD, Simpson K, Weigel NL, Ingraham H.A. (1999) Phosphorylation of the nuclear receptor SF-1 modulates cofactor recruitment: integration of hormone signaling in reproduction and stress. Mol Cell., 3(4), 521−6.
  38. Hare P. And Staden J. (1997) The molecular basis of cytokinin action. Plant Growth Regulation. V. 23, 41−78.
  39. Hermanson O., Glass C.K. and Rosenfeld M.G.Nuclear receptor coregulators: multiple modes of modification. (2002) Trends in endocrinologyand metabolism, V. 13, 55−60.
  40. Hess W.R. and Borner T. (1999) Organellar RNA polimerases of higher plants. International review of cytology. V. 190, 1−59.
  41. Hua J. And Meyerowitz E.M. (1998) Ethylene responses are negativelyregulated by a receptor gene family in Arabidopsis Thaliana. Cell. V. 94, 261−271.
  42. C. (1988) Isolation of a cytokinin-binding protein from Cucumis sativus cotyledons. Proc. Indian Acad. Sci. (Plant Sci), 98(4), 269−276.
  43. C. (1990) Isolation and characterization of a cytokinin-binding protein from cucumber cotyledons. Plant Growth Regulation, 9, 9−17.
  44. Jervis L. and Pierpoint W.S. (1989) Purification technologies for plant ptroteins. J. Biotechnology, 14, 161−198.
  45. Jishage M and Ishihama A. (1998) A stationary phase protein in Escherichia coli with binding activity to the major 5 subunit of RNA polymerase. Biochemistry, 95, 4953−4958.
  46. T. (1996) CKI1, a histidin kinase homolog implicated in cytokinin signal transduction. Science, 274, 982−985.
  47. T. (2003) Perception and signal transduction of cytokinins., Annu Rev Plant Biol., 54, 605−27.
  48. B.S. (2000) Mechanisms of action and cross-tolk between estrogen receptor and progesteron receptor pathways. J.Soc. Gynecol. Investig, 7, 33−7.
  49. Kim J.W., Park J.K., Kim B.H., Lee J.S. and Sim W.S. (2002) Molecular analysis of the accumulation of the transcripts of the large subunit gene of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase by light. Mol. Cells, 14, 281−287.
  50. Kim M, Mullet JE. (1995) Identification of a sequence-specific DNA binding factor required for transcription of the barley chloroplast blue light-responsive psbD-psbC promoter. Plant Cell, 7(9), 1445−57.
  51. Kim M., Christopher D.A., Mullet J.E. (1999) ADF-Dependent phosphorylation regulates association of a DNA-binding complex with the barley chloroplast psbD blue-light-responsive promoter. Plant Physiol., 119(2), 663−70.
  52. Kim Y., S. Kim D., H., Jung J. (1998) Isolation of a novel auxin receptor from soluble fraction of rise (Oryza sativa L.) shoots. FEBS Lett., 438, 241−244.
  53. K., Fukuda M., Igarashi D., Sunaoshi M. (2000) Cytokinin-binding proteins from Tobacco callus Share Homologywith Osmotin-like protein and an endochitinase. Plant. Cell Physiol., 41, 148−157.
  54. Kobayashi K., Zbell B., ReinertJ. (1981) A high affinity binding site for cytokinin to a particulate fraction in carrot suspension cells. Protoplasma, 106, 145−155.
  55. T. (2000) Acetylation: a regulatory modification to rival phosphorylation? EMBO J., 19(6), 1176−9.
  56. Kulaeva O.N., Karavaiko N.N., Selivankina S.Yu., Moshkov I.E., Novikova G.V., Zemlyachenko Y.V., Shipilova S.V., Orudgev E.M.(1996) Cytokinin Signaling Systems. Plant Growth Regul. 18, 29−37.
  57. Kulaeva ON, Prokoptseva OS. (2004) Recent advances in the study of mechanisms of action of phytohormones. Biochemistry, 69(3), 233−47.
  58. O.N., Karavaiko N.N., Selivankina S.Yu., Zemlyachenko Ya.V., Shipilova S.V. (1995) Receptor of transe-zeatin involved in transcription activation by cytokinin. FEBS Lett., 366, 26−28.
  59. Kulaeva ON, Zagranichnaya TK, Brovko FA, Karavaiko NN, Selivankina SY, Zemlyachenko YV, Hall M, Lipkin VM, Boziev KM. A new family of cytokinin receptors from Cereales. (1998) FEBSLett., 423(2), 239−42.
  60. Kumar A., Grimes B., Fujita N., Makino K., Malloch R.A., Hayward R.S. and Ishihama A. (1994) Role of the sigma70 subunitof E. coli RNA polimerase in transcription activation. J. Mol. Biol., 235, 405−413.
  61. Kusnetsov V, Bolle C, Lubberstedt T, Sopory S, Herrmann RG, Oelmuller R. (1996) Evidence that the plastid signal and light operate via the same cis-acting elements in the promoters of nuclear genes for plastid proteins. Mol Gen Genet., 252(6), 631−9.
  62. Malik S, Baek HJ, Wu W, Roeder RG. (2005) Structural and Functional Characterization of PC2 and RNA Polymerase II-Associated Subpopulations of Metazoan Mediator. Mol Cell Biol., 25(6), 2117−29.
  63. P. (1998) Two plastid RNA polimerases of higher plants: an evolving story. Trends in plant science, 3(1), 4−6.
  64. S., Sugiura M. (1993a) Purification and properties of cytokinin-binding proteins from tobacco leaves. Plant Cell Physiol., 34(4), 543−547.
  65. S., Sugiura M. (1993b) A cDNA encoding the 57 kDa subunit of a cytokinin-binding protein complex from tobacco: the subunit has high homology to S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase. Plant Cell Physiol. 34(7), 1089−1096.
  66. MokDW, MokMC. (2001) Cp^NINMETABOLISM ' AND ACTION. Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol., 52, 89−118.
  67. E., Tsuji H. (1992) Isolation and characterization of cytokinin-binding protein from the water soluble fraction of tobacco leaves. Plant Cell Physiol., 33(4), 407−412.
  68. F.H. (1979) A cytokinin binding proteins from wheat germ. PlantPhysioIogy., 64, 594−599.
  69. K., Shiina T., Murakami S., Toyoshima Y. (2002) Novel nuclear-encoded proteins interacting with a plastid sigma factor, Sigl, in Arabidopsis thaliana. FEBSLett., 514, 300−4.
  70. Moshkov IE, Mur LA, Novikova GV, Smith AR, Hall MA. (2003) Ethylene regulates monomeric GTP-binding protein gene expression and activity in Arabidopsis. Plant Physiol., 131(4), 170 517.
  71. Moshkov IE, Novikova GV, Mur LA, Smith AR, Hall MA.2003) Ethylene rapidly up-regulates the activities of both monomeric GTP-binding proteins and protein kinase (s) in epicotyls of pea. Plant Physiol 131(4), 1718−26.
  72. Mustilli AC, Bowler C. (1997) Tuning in to the signals controlling photoregulated gene expression in plants. EMBOJ., 16(19), 5801−6.
  73. R., Kawachchi E., Hashimoto Y., Shudo K. (1993) Cytokinin-specific binding protein in ethyolated mung bean seedlings. Biochem. Biophys. Res. Comm., 191(2), 543−549.
  74. Nakae J, Barr V, Accili D. (2000) Differential regulation of gene expression by insulin and IGF-1 receptors correlates with phosphorylation of a single amino acid residue in the forkhead transcription factor FKHR. EMBOJ., 19(5), 989−96.
  75. Nakano T., Murakami S., Shoji T., Yoshida S., YamadaY., Sato F. (1997) A novel protein with DNA binding activity from tobacco chloroplast nucleoids. The Plant Cell, 9, 1673−1682.
  76. Nogue F., Mornet R. And Laloue M. (1995) Specific photoaffinity of a thylakoid membrane protein with a n azido-cytokinin agonist. Plant Growth. Regul., 18, 51−58.
  77. Ouelhazi, L., S. Hamdi, J.C. Chenieux, M. Rideau. (1994) Cytokinin and auxin-induced regulation of protein synthesis and poly (A)+ RNA accumulation in Catharanthus roseus cell cultures. J. Plant Physiol. 144, 167−174.
  78. Pego JV, Kortstee AJ, Huijser C, Smeekens SC. (2000) Photosynthesis, sugars and the regulation of gene expression. J Exp Bot., 407, 16.
  79. Pfannschmidt T, Nilsson A, Tullberg A, Link G, Allen JF.1999) Direct transcriptional control of the chloroplast genes psbAand psaAB adjusts photosynthesis to light energy distribution in plants. IUBMB Life, 48(3), 271−6.
  80. T., Ogrzewalla K., Baginsky S., Sickmann A., Meyer H.E., Link G. (2000) The multisubunit chloroplast RNA polimerase A from mustard (Sinapis alba L.) Eur. J. Biochem., 267, 253−261.
  81. G.M., Davis A.W. (1978) Properties of high-affinity cytokinin-binding protein from wheat germ. Planta, 139, 139−147.
  82. Puigserver P., Wu Z., Park C.W., Graves R., Wright M. and Spiegelman B.M. (1998) A cold inducibl coactivator of nuclear receptors linked to adaptiv thermogenesis. Cell, 92, 829−839.
  83. Rashotte A., Carson S., To J., Kieber J. (2003) Expression profiling of cytokinin action in Arabidopsis. Plant Physiology, 132, 1998−2011.
  84. G.A., Getman I.A., Schmulling T. (2000) Investigatin of early cytokinin effects in a rapid Amaranthus seedling test. Plant Growth Regulation, 32, 337−344.
  85. G.A., Taran V.Ya., Chvojka L., Kulaeva O.N. (1988) Receptor-like cytokinin-binding protein(s) from barley leaves. J.Plant. Groth.Regul., 7(4), 1−17.
  86. Salchert K, Bhalerao R, Koncz-Kalman Z, Koncz C. (1998) Control of cell elongation and stress responses by steroid hormones and carbon catabolic repression in plants. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 353(1374), 1517−20.
  87. Salchert K, Bhalerao R, Koncz-Kalman Z, Koncz C. (1998) Control of cell elongation and stress responses by steroid hormones and carbon catabolic repression in plants. Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci., 353(1374), 1517−20.
  88. Samochocki M, Strosznajder J.(1994) Age-related changes of GABA-activated chloride channel properties in brain cortex synaptic plasma membrane: evidence for phospholipase involvement. J. Neurochem, 63(4), 1522−8.
  89. Sato N., Misumi O., Shinada Y., Sasaki M., and Yoine M. (1997) Dynamics of localization and protein composition of plastid nucleoids in light-grown pea seedlings. Protoplasma, 200, 163−173.
  90. Sauer F, Jackie H. (1991) Concentration-dependent transcriptional activation or repression by Kruppel from a single binding site. Nature, 353(6344), 563−6.
  91. T., Schafer S., Romanov G. (1997) Cytokinin as regulators of gene expression. Physiologia Plantarum, 100, 505−519.
  92. Schmulling T. CREam of cytokinin signalling: receptor identified. Trends Plant Sci., 6(7), 281−4.
  93. Shao D, Lazar MA. (1999) Modulating nuclear receptor function: may the phos be with you. J Clin Invest., 103(12), 1617−8.
  94. J. (2002) Phosphoreay and transcription control in cytokinin signal transduction. Science, 296, 1650−1652.
  95. Shiine T., Allison L. and Maliga P. (1998) rbcL Transcript levels in tobacco plastids are independent of light: reduced darktranscription rate is compensated by increased mRNA stability. Plant Cell, 10, 1713−1722.
  96. Shin M., Kang S., Hyun S., Fujita N., Ishihama A., ValentinHansen P. and Choy H.E. (2001) Repression of deoP2 in Escherichia coli by CytR: conversion of a transcription activator into a repressor. EMBOJ20, 5392−5399.
  97. Shine T., Allison L. and Maliga P. (1998) rbcL Transcript levels in tobacco plastids are independent of light: reduced dark transcription rate is compensated by increased mRNA stability. Plant Cell, 10, 1713−1722.
  98. S. (2001) Core promoters: active contributors to combinatorial gene regulation., Genes and Development, 15, 25 032 508.
  99. S.T. (2001) Core promoters: active contributors to combinatorial gene regulation. Genes Dev., 15(19), 2503−8.
  100. A., Robinson V., Goudreau P. (2000) Two-component signal transduction. Annu Rev Biochem., 69, 183−215.
  101. Strosznajder J, Samochocki M, Duran M. (1994) Aging diminishes serotonin-stimulated arachidonic acid uptake and cholinergic receptor-activated arachidonic acid release in rat brain cortex membrane. JNeurochem., 62(3), 1048−54.
  102. Suzuki T, Miwa K, Ishikawa K, Yamada H, Aiba H, Mizuno T. (2001) The Arabidopsis sensor His-kinase, AHk4, can respond to cytokinins. Plant Cell Physiol., 42(2), 107−13.
  103. Sweere U., Eichenberg K., Lohrman J., Mira-Rodado V., Baurlel., Kudla J., Nagy F., Schafer E., Harter K. (2001) Interaction of response regulator ARR4 with phytochrome B in modulating red light signaling. Sciense, 294, 1108−1 111.
  104. E.T., Yoshida K. (1975) Isolation and purification of cytokinin binding protein from tobacco leaves by affynity column chromatiography. Biochem. Biophys. Res. Com., 67(2), 782−789.
  105. Tan S., TroxIer R.F. (1999) Characterization of two chloroplast RNA polimerase sigma factors from Zea mays: Photoregulation and differential expression. PNAS USA, 96, 5316−5321.
  106. Tiller K. and Link G. (1993) Phosphorylation and dephosphorylation affect functional characteristics of chloroplast and etioplast transcription systems from mustard (Sinapis alba L.) The EMBOJ., 12, 1745−1753.
  107. To K.Y., Cheng M.C., Suen D.F., Mon D.P., Chen L.F., Chen S.C. (1996) Characterization of the light-responsive promoter of rice chloroplast psbD-C operon and the sequence-specific DNA binding factor. P/an/ Cell Physiology, 37, 660−6.
  108. Trifa Y, Lerbs-Mache S. (2000) Extra-ribosomal function (s) of the plastid ribosomal protein L4 in the expression of ribosomal components in spinach. Mol Gen Genet. 263(4), 642−7.
  109. Trifa Y, Privat I, Gagnon J, Baeza L, Lerbs-Mache S. (1998) The nuclear RPL4 gene encodes a chloroplast protein that co-purifies with the T7-like transcription complex as well as plastid ribosomes. J Biol Chem., 273(7), 3980−5.
  110. Y., Morikawa K., Shiina T., Toyoshima Y. (2002) Blue light specific and differential expression of a plastid sigma factor, Sig 5 in Arabidopsis thaliana., 516, 225−8.
  111. Umesono K., Murakami K.K., Thompson C.C. and Evans R.M. (1991) Direct repeats as selective response elements for the thyroid hormon, retinoic acid, and vitamin D3 receptors. Cell, 65, 1255−1266.
  112. Urao T., Miyata S., Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K.2000) Possible His-to-Asp phosphorelay signaling in an Arabidopsis two-component system. FEBSLett., 478, 227−232.
  113. Urao T., Yakubov B., Satoh R., Yamaguchi-Shinozaki K., Seki M., Hirayama T., Shinozaki K. (1999) A transmembrane hybrid-type histidine kinase in Arabidopsis functions as an osmosensor. Plant Cell. 11, 1743−1754.
  114. M., Chater K., Lorenzo V. (1999) Bacterial transcription factors involved in global regulation. Molecular Microbiology, 33, 8.
  115. Waltzer L, Bienz M. (1998) Drosophila CBP represses the transcription factor TCF to antagonize Wingless signalling. Nature., 395(6701), 521−5.
  116. C.S., Gametchu B. (2003) Proteins of multiple classes may participate in nongenomic steroid action. Experimental biology and medicine, 228, 1272−1281.
  117. Weber H, Polen T, Heuveling J, Wendisch VF, Hengge R. (2005) Genome-wide analysis of the general stress response network in Escherichia coli: sigmaS-dependent genes, promoters, and sigma factor selectivity. JBacteriol., 187(5), 1591−603.
  118. Werner., Motyka V., StrandM., SchmullingT. (2001) Regulation of plant growth by cytokinin. PNAS, 98, 10 487−10 492.
  119. Williams R.M., Rhodius V.A., Bell A.I., Kolb A. and Busby S.J.W. (1996) Orientation of functional activating region in the Escherichia coli CRP protein during transcription activation at classll promoters. Nucleic Acids Res., 24, 1112−1118.
  120. Woo EJ, Marshall J, Bauly J, Chen JG, Venis M, Napier RM, Pickersgill RW. (2002) Crystal structure of auxin-binding protein 1 in complex with auxin. EMBO J., 21(12), 2877−85.
  121. Yen S. and Chang C. (1996) Cloning and haracterization of a specificcoactivator, ARA 70, for the androgen receptor in human prostatit cells. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 93, 5517−5521.
  122. K., Tagami E.T. (1977) Isolation of cytokinin binding protein from tobacco leaves by bioaffinity chromatiography and its partial characterization. J. Biochem., 1, 791−799.
  123. Yurina N.P., Belkina G.G., Karapetyan N.V., Odintsova
  124. M.S. (1995) Nucleoids of pea chloroplasts: microscopic and chemical characterization. Occurrence of histone-like proteins. Biochem. Mol. Biol. Internat. y 36, 145−154.
  125. Zhang D., P., Wu Z., Y., Li X., Y., Zhao Z., X., (2002) Purification and identification of 42-kilodalton abscisic acid-specific-binding protein from epidermis of broad bean leaves. Plant. Physiol, 128, 714−725.
  126. Zhi J., Mathew E. and Freundlich M. (1998) In vitro and in vivo characterization of three major dadAX promoters in Escherichia coli that are regulated by cyclic AMP-CRP and Lrp. MolGen. Genet., 32,442−447.
  127. Zhi J., Mathew E. and Freundlich M. (1999) Lrp binds to two regions in the dadAX promoter region of Escherichia coli to repress and activate transcription directly. Mol Microbiol., 32, 29.
  128. Я.О., Селиванкина С. Ю., Ямбуренко М. Б., Зубкова Н. К., Кулаева О. Н., Кузнецов В. В. (2005) Цитокинины активируют транскрипцию хлоропластных генов. Докл. Акад. Наук, 400(3), 396−399.
  129. A.A., Калинин Ф. Л., Сарнацкая В. В. (1986) Выделение и исследование функций цитокинин-связывающих белков из культуры ткани табака. Физиология и биохимия культурных растений, 18(4), 333−337.
  130. Я.В. (1996) Диссертация на соискание ученойстепени кандидата биологических наук.
  131. H.H., Земляченко Я. В ., Земляченко Я. В., Кулаева О. Н. (1995) Выделение из цитозоля листьев ячменя зеатин-связывающего белка, учавствующего в активации транс-зеатином синтеза РНК in vitro. Физиология растений., 42, 547 554.
  132. H.H., Мошков И. Е., Селиванкина С. Ю., Новикова Г. В., Кулаева О. Н. (1990) Выделение при помощи антиидиотипических антител белка со свойствами рецептора цитокининов.Докл. АН СССР., 310,165−161.
  133. О.Н. (1979) Цитокинины. В кн.: Регуляторы роста растениий., Под ред. Муромцева Г. С, М.: Колос, с.990−1008.
  134. О.Н. (1982) Гормональная регуляция физиологических процессов у растений на уровне синтеза РНК и белка. 41 Тимирязевское чтение. М., Наука, с. 83.
  135. О.Н. (1973) Цитокинины, их структура и функция. М: Наука, с. 264.
  136. О.Н., Кузнецов В. В. (2002) Новейшие достижения и перспективы в области изучения цитокининов. Физиология растений, 49(4), 626−640.
  137. А.Л., Кулаева О. Н., Свешникова И. Н., Попова Э. А., Болякина Ю. П., Клячко Н. Л., Воробьева И.П.(1964) Восстановление клеточных структур и обмена веществ в желтых листьях под действием 6-бензиламинопурина. Физиол.раст. т.11, с. 838.
  138. Т.П., Хохлова В. А., Кулаева О. Н., Свешникова И. Н. (1971) Влияние 6-бензиламинопурина на изолированные семядоли тыквы. Физиол^Раст. Т. 18, с. 98.
  139. В.Г. Структурно-функциональные исследования РНК-полимеразы (1962−2001). (2002) Молекулярная биология, 36(2), 197−207.
  140. В.Б. (1994) Основы эндокринологии. Издательство Московского университета.
  141. В.Б., Смирнов А. Н. Рецепторы и стероидные гормоны.М., 1981.
  142. Е.Г., Селиванкина С. Ю., Мошков И. Е., Новикова Г. В. (1986) Действие выделенных из хлоропластов цитокининсвязывающих белков на транскрипцию. Физиология растений. Т. ЗЗ, Вып.6, с. 1078−1083.
  143. Е.Г., Селиванкина С. Ю., Овчаров А. К. (1982) Участие цитокинин-связывающих белков из листьев ячменя в активации цитокинином синтеза РНК в изолированных ядрах и хлоропластах. Физиология растений. Т.29, № 3, с. 524−531.
  144. Е.Г., Селиванкина С. Ю., Овчаров А. К., Кулаева О. Н. Активация цитокинин-рецепторным комплексом из листьев ячменя синтеза РНК in vitro. (1980)Докл. А.Н. СССР, Т.255, № 4, с. 1009−1011.
  145. Г. А., Таран В. Я., Хвойка JL, Кулаева О.Н. (1986) Специфическое связывание зеатина белковой фракцией листьев ячменя и очистка цитокинин-связывающих белков. Физиология растений. Т. ЗЗ, с. 93−102.
  146. С.Ю., Каравайко H.H., Земляченко Я. В., Маслова Г. Г., Кулаева О. Н. (2001) Регуляция транскрипции рецептором цитокинина в системах in vitro. Физиология растений, 48(3), 434−440.
  147. С.Ю., Каравайко H.H., Черепнева Г. Н., Прищепова А. Е., Кузнецов В. В., Кулаева О. Н. (1997) Биологически активный зеатин-связывающий белок из хлоропластов листьев ячменя. Докл. Акад.наук. Т.356, с.830−832.
  148. С.Ю., Романко Е. Г., Овчаров А. К., Харчеико В. И. (1982) Участие цитокинин-связывающих белков из листьев ячменя в активации цитокинином связанной с хроматином РНК-полимеразы. Физиология растений. Т.29., в.2, с.274−281.
  149. А.Н. Ядерные рецепторы мелатонина. 2001, Биохимия, том 66, стр.28−36.
  150. В.М. (1996) Молекулярная биология. М.: Высш.шк.
  151. В.А., Свешникова И. Н., Кулаева О.Н.(1971)
  152. Влияние фитогормонов на формирование структуры хлоропластов в изолированных семядолях тыквы. Цитология. Т. 13, с. 1074.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!