Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Значение системы глутатиона для толерантности к полной ишемии головного мозга

Диссертация: Значение системы глутатиона для толерантности к полной ишемии головного мозга
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Эфиры глутатиона — GPE, GiPE, GBE и GDEE (2,5−2,6 ммоль/кг, подкожно) увеличивают концентрацию GSH в печени (в среднем на 2440%), несколько снижают температуру тела (на 1,1−1,8 °С) и в большинстве серий не влияют на уровень GSH в мозге, активность ФМГ и толерантность к ИГМ. Только GiPE несколько повышает активность ГР в мозге и ГТ в печени, a GDEE снижает активность ГТ в мозге и слегка (на 16… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ВВЕДЕНИЕ
  • 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Система глутатиона
    • 2. 1. Л. Глутатион
      • 2. 1. 2. Глутатионпероксидаза
      • 2. 1. 3. Глутатионредуктаза
      • 2. 1. 4. Глутатионтрансфераза
    • 2. 2. Ишемия головного мозга и система глутатиона
      • 2. 2. 1. Патохимия ишемии головного мозга
      • 2. 2. 2. Система глутатиона при ишемии
    • 2. 3. Методологические подходы к исследованию значения глутатиона при ишемии
      • 2. 3. 1. Влияние нейропротекторов рецепторного действия на систему глутатиона при ишемии головного мозга.:.&bdquo
        • 2. 3. 1. 1. Нейропротекторный эффект агонистов аденозиновых рецепторов
        • 2. 3. 1. 2. Нейропротекторный эффект агонистов ГАМК-рецепторов
      • 2. 3. 2. Целенаправленное изменение концентрации глутатиона

Значение системы глутатиона для толерантности к полной ишемии головного мозга (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность.

В последние годы обнаружено, что, кроме ряда ранее известных фундаментальных функций [Кулинский В.И., Колесниченко JI.C., 1990; Dringen R., 2000], глутатион необходим для редокс-регуляции многих важных процессов [Moran L.K. et al., 2001], он обладает нейромодуляторной и нейротрансмиттерной активностью [Janaky R. et al., 1999; Oja S.S. et al., 2000]. Однако совершенно недостаточно изучены функциональные эффекты GSH, в том числе в головном мозге. Значение GSH для терморегуляции почти не исследовалось. Остается спорной гипотеза о важной и исключительно защитной роли системы глутатиона при ишемии головного мозга (ИГМ) [Болдырев А.А., 1995; Dringen R., 2000].

Антиоксидативная функция GSH позволила предположить, что он предотвращает деструктивное воздействие на мозг активных форм кислорода (АФК), которые образуются в условиях ишемии/реперфузии [Juurlink В.Н. et al., 1998; Cuzzocrea S. et al., 2001; Anderson M.F., Sims N.R., 2002]. Так, истощение уровня GSH усиливает ишемические повреждения [Mizui Т. et al., 1992], а повышение, напротив, снижает [Shikama Н. et al., 1995]. У трансгенных мышей со сверхэкспрессией глутатионпероксидазы (ГПО) умеренное увеличение ее активности может предотвращать необратимые функциональные повреждения, вызываемые временной гипоксией [Furling D. et al., 2000; Crack P.J. et al., 2003]. Однако глутатион может быть дополнительным источником главного возбуждающего медиатора мозга — глутамата, массивное освобождение которого при ишемии повреждает нейроны и глию [Yang С. et al., 1995; Lipton, 1999]. Установлено также, что увеличение уровня глутатиона его предшественниками усиливает морфологические повреждения в почках, вызванные ишемией [Scaduto R.C. et al., 1988], а введение деплеторов (веществ, снижающих уровень GSH) напротив защищает [Vanella A. et al., 1993; Martinez G. et al., 1998]. Все это дает основания для гипотезы о важной роли системы глутатиона для толерантности к ИГМ, однако наличие и направленность такого влияния нуждаются в специальном изучении.

Для комплексного исследования роли системы глутатиона при ишемии головного мозга мы применили два методологических подхода. Первый — это изучение влияния нейропротекторов рецепторного действия на систему глутатиона при полной ишемии головного мозга. В настоящее время концепция о протекторах рецепторного действия успешно и плодотворно развивается при самых различных экстремальных состояниях организма: облучении, охлаждении, перегревании и различных видах общей гипоксии и ишемии [Кулинский В.И. и др., 1993;2000]. Ранее было установлено, что агонисты аденозиновых (А-) и ГАМК-рецепторов повышают устойчивость мозга к полной глобальной ишемии на 100−500% и снижают температуру тела [Кулинский В.И., 2000]. Однако биохимические сдвиги, возникающие при этом, изучены недостаточно для А-агонистов и совершенно не исследованы для ГАМК-агонистов. Эти сдвиги представляют интерес для понимания механизма действия нейропротекторов. Неэффективность многих применяемых методов лечения ишемии в значительной мере связана с неполнотой существующих представлений о механизмах устойчивости головного мозга к ишемии, с их отставанием от достижений современной биохимии [Koroshetz W.J., Moskowitz М.А., 1996; De Keyser J. et al., 1999]. Один из недостаточно разработанных аспектов — состояние и значение системы глутатиона. Исследование эффектов Аи ГАМК агонистов имеет также самостоятельный интерес для изучения регуляции системы глутатиона.

Второй методологический подход — это исследование влияния целенаправленного изменения концентрации глутатиона на толерантность к ишемии головного мозга. Многочисленные работы в этом направлении не дают четкого представления о роли системы глутатиона в условиях ишемии/реперфузии. Исследования часто противоречивы. Есть работы, как подтверждающие, так и опровергающие защитную роль глутатиона [Vanella A. et al., 1993; Dringen R., 2000; Cuzzocrea S. et al., 2001]. В большинстве случаев изучали ишемию с последующей реперфузией. Нами же была использована модель полной глобальной ишемии без последующей реперфузии. Отдельный интерес также представляет влияние веществ, изменяющих уровень GSH, на ферменты его метаболизма и температуру тела.

Таким образом, гипотеза о важной роли системы глутатиона для толерантности к ИГМ имеет литературное обоснование. Однако наличие и направленность влияния GSH нуждается в специальном исследовании. Кроме того, обычно изучались отдельные показатели состояния системы глутатиона, а целостную и непротиворечивую картину может дать только комплексное исследование.

Цель работы.

Исследование роли системы глутатиона в развитии толерантности к полной глобальной ишемии головного мозга и в механизме нейропротекторного эффекта Аи ГАМК-агонистов.

Задачи исследования:

— изучить сдвиги в системе глутатиона при введении агонистов аденозиновых и ГАМК-рецепторов;

— исследовать влияние деплеторов и метаболических предшественников GSH на систему глутатиона, температуру тела и толерантность к ИГМ;

— провести корреляционный анализ сдвигов, возникающих в системе глутатиона, с толерантностью к ишемии головного мозга и температурой тела и определить их биологическое значение.

Научная новизна:

— обнаружено влияние селективных агонистов аденозиновых и ГАМК-рецепторов на концентрацию глутатиона и ферменты его метаболизма;

— впервые проведено комплексное исследование влияния веществ, целенаправленно изменяющих уровень GSH, на ферменты его метаболизма, толерантность к полной глобальной ишемии головного мозга и температуру тела;

— впервые установлена корреляция снижения концентрации GSH с увеличением толерантности к ИГМ;

— выявлено участие системы глутатиона в терморегуляции;

— впервые показано, что сдвиги уровня GSH в мозге влияют на систему глутатиона печени.

Научно-практическая значимость и внедрение в практику. Полученные результаты расширяют представления о регуляции системы глутатиона и ее роли для толерантности к ишемии головного мозга и терморегуляции. Установлено, что увеличение толерантности к полной глобальной ишемии головного мозга зависит от снижения уровня глутатиона, а не от его аккумуляции. Выявлено, что система глутатиона участвует в терморегуляции и в нейропротекторном эффекте ГАМКи А-агонистов. Работа выполнялась при поддержке РФФИ № 97−04−49 139 (1997;1999). Материалы диссертации включены в курсы лекций по биохимии для студентов Иркутского государственного медицинского университета и Иркутского государственного университета. Апробация работы.

Материалы диссертации представлены и обсуждены на конференции молодых ученых России «Фундаментальные науки и прогресс клинической медицины» с международным участием (г. Москва, 1998, 2001), на II и III всероссийской конференции «Гипоксия: механизмы, адаптация, коррекция» (г. Москва, 1999, 2002), Российско-Монгольской конференции (г. Иркутск, 2001), итоговых научных конференциях Иркутского государственного медицинского университета (1998, 1999), итоговой научной конференции Иркутского государственного университета (1998), международном симпозиуме по сигнал-трансдукции (Брюссель, 2003). Публикации.

По теме диссертации опубликовано 14 работ, из них 12 в центральной печати, в том числе 6 работ в отечественных журналах и 2 международные публикации.

Объем и структура диссертации.

Диссертация изложена на 174 страницах машинописного текста и состоит из введения, 5 разделов и выводов. Работа иллюстрирована 38 таблицей и 16 рисунками.

Список литературы

содержит 338 источников, из них 52 отечественных и 286 зарубежных. Положения, выносимые на защиту.

выгоды.

1. Агонисты аденозиновых рецепторов участвуют в регуляции системы глутатиона. Aj-агонисты повышают, а Агд-агонисты, напротив, снижают GSH, глутатионтрансферазу (кроме DPMA) и глутатионпероксидазу в печени. Активность глутатионредуктазы в f печени понижают Ai-агонисты и CGS 21 680. В мозге концентрацию глутатиона уменьшают все А-агонисты. Неселективный агонист NECA вызывает сдвиги, характерные для Агагонистов: он снижает GSH мозга, глутатионредуктазу мозга и печени, повышает глутатионпероксидазу мозга и глутатионтрансферазу печени.

2. Агонисты рецепторов у-аминомасляной кислоты участвуют в регуляции системы глутатиона. ГАМКд-агонист мусцимол уменьшает глутатионредуктазу печени и повышает глутатионтрансферазу мозга. ГАМКв-агонист баклофен понижает GSH печени. Оба ГАМК-агониста снижают активности глутатионпероксидазы, глутатионредуктазы в мозге и глутатионтрансферазы в печени.

3. При введении ГАМКи А-агонистов активности глутатионпероксидазы и глутатионредуктазы коррелируют с толерантностью к ишемии головного мозга и температурой тела. Система глутатиона включается в нейропротекторные эффекты агонистов аденозиновых и ГАМК-рецепторов, но это не основной механизм их действия.

4. Вещества, снижающие концентрацию GSH, увеличивают толерантность к ишемии головного мозга на 88−188%, а метаболические предшественники GSH, как правило, не влияют или повышают на 1015%. Установлена отрицательная корреляция между уменьшением GSH и повышением толерантности к ишемии. Толерантность к полной глобальной ишемии головного мозга связана со снижением концентрации глутатиона, а не с его аккумуляцией.

5. Система глутатиона участвует в терморегуляции. Вещества, снижающие GSH, уменьшают температуру тела на 6−9 °С, метаболические предшественники GSH — не более, чем на 2 °C. Установлена отрицательная корреляция между температурой тела и снижением концентрации GSH.

6. Диэтилмалеат повышает активность глутатионтрансферазы и глутатионредуктазы в мозге и печени через 48 ч после введения.

7. Изменение концентрации GSH в головном мозге влияет на систему глутатиона печени. L-бутионинсульфоксимин, диэтиловый эфир GSH и Ь-2-оксотиазолидин-4-карбокс:шат при введении в желудочек мозга вызывают сдвиги в системе глутатиона печени при дозах в 29−150 раз меньших, чем при инъекции подкожно.

4.2.6.

Заключение

.

Введение

BSO (0,54 ммоль/кг, в/ж) и особенно DEM (4 ммоль/кг, в/б) выраженно снижает концентрацию GSH (в среднем соответственно на 32 и 61% в головном мозге и на 56 и 70% в печени) при отсутствии изменений всех трех ФМГ. Лишь BSO в дозе 0,25 ммоль/кг через 12 ч слегка понижает активность ГПО в головном мозге. Оба вещества резко снижают температуру тела (на 9 °С) и увеличивают толерантность к ИГМ (в 2,2−2,9 раза).

Введение

в желудочек мозга малой дозы BSO дает близкие эффекты, включая снижение GSH в печени (в среднем на 49%). В то же время внутрибрюшинное введение в 2 раза большей дозы BSO намного меньше снижает температуру тела и не влияет ни на концентрацию GSH в исследованных органах, ни на толерантность к ишемии головного мозга. Очевидно, изученные эффекты BSO, включая снижение уровня GSH в печени, являются не периферическими, а центральными, т. е. они реализуются головным мозгом. У DEM обнаружен и поздний эффект: через 2 суток после инъекции, когда концентрация GSH почти возвращается к норме, развивается выраженное увеличение активности ГТ и ГР в мозге и печени.

Эфиры глутатиона — GPE, GiPE, GBE и GDEE (2,5−2,6 ммоль/кг, подкожно) увеличивают концентрацию GSH в печени (в среднем на 2440%), несколько снижают температуру тела (на 1,1−1,8 °С) и в большинстве серий не влияют на уровень GSH в мозге, активность ФМГ и толерантность к ИГМ. Только GiPE несколько повышает активность ГР в мозге и ГТ в печени, a GDEE снижает активность ГТ в мозге и слегка (на 16%) увеличивает толерантность к ИГМ. Высокая доза GDEE (8,4 ммоль/кг, подкожно) повышает концентрацию глутатиона в мозге (на 12%) и в печени (на 35%), значительно активирует ГПО, ГР, ГТ в обоих исследованных органах, снижает температуру тела (на 5 °С) и резко увеличивает толерантность к ИГМ (на 88%). Интрацеребровентрикулярное введение GDEE повышает уровень GSH в головном мозге.

Введение

в желудочек мозга малых доз GDEE увеличивает активность ГПО (в 1,5 раза) в мозге и печени, в то время как при введении подкожно ГПО повышается только при дозе GDEE в 150 раз большей. Эти факты показывают, что GSH мозга регулирует систему глутатиона печени.

При последовательном введении в желудочек мозга В SO и GDEE концентрация GSH нормализуется в головном мозге, но не в печени, где GSH остается сниженным, как и температура тела, при этом сохраняется увеличенной толерантность к ИГМ. Подкожное введение GDEE на фоне BSO не влияет на уровень глутатиона и температуру (они остается пониженными), а также увеличивает устойчивость к ишемии головного мозга. Данная комбинация повышает ГПО в обоих исследованных органах.

ОТС (подкожно) слегка увеличивает GSH и снижает активность всех трех исследованных ферментов в головном мозге, а ГР и в печени. Этот предшественник цистеина вызывает небольшую гипотермию и немного увеличивает толерантность к ишемии головного мозга. Влияние ОТС на печень реализуется головным мозгом, т.к. при введении ОТС в желудочек мозга концентрация GSH в печени возрастает в 1,4 раз больше, чем при введении подкожно в 29 раз большей дозы.

Введение

ОТС в желудочек снижает ГПО уже через 20 мин, в то время как при подкожном введении ГПО понижается только через 2 часа. Интрацеребровентрикулярное, но не подкожное введение ОТС изменяет активность ГПО и ГТ в печени.

Введение

самого GSH в желудочек мозга вызывает сдвиги, характерные для интрацеребровентрикулярной инъекции GDEE: он немного увеличивает концентрацию GSH в мозге и повышает активность ГПО в обоих исследованных органах и не влияет на остальные параметры.

Корреляционный анализ (табл. 38) эффектов деплеторов показал наличие тесных взаимосвязей как между средними величинами серий р<0,05−0,01), так и индивидуальными значениями (в большинстве случаев р<0,001) всех четырех изученных показателей: положительных между концентрациями GSH в мозге и в печени и температурой тела и отрицательных корреляций между этими тремя показателями и толерантностью к ишемии. По индивидуальным данным толерантность к ишемии головного мозга наиболее тесно коррелирует с температурой тела. Коэффициент множественной корреляции R, характеризующий зависимость толерантности к ишемии от совместного влияния концентрации GSH в мозге и температуры, по средним серий равен 0,867 (сила влияния В=0,752), по индивидуальным данным — 0,791 (В=0,626).

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.П. Участие ГАМК-ергического компонента в механизмах регуляции мозгового кровообращения./ В. П. Акопян, Л. С. Балян, К. В. Мелконян.// Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. Фармакология. — М., 1991. — Т.26. — С.46−62.
  2. В.П. Влияние ГАМК и пирацетама на качественный и количественный состав фосфолипидов головного мозга крыс в условиях гипокинезии./ В. П. Акопян, О. П. Соцкий, Г. А. Овеян.// Эксперим. и клин, фармакол. 1996. — Т.59, N3. — С.40−43.
  3. М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов (молекулярные механизмы, пути предупреждения и лечения)./ М. В. Биленко. М: Медицина.-1989.- С. 368.
  4. Ю.Г. Методологические подходы к поиску фармакологических средств, эффективных при гипоксии и ишемии мозга./ Ю. Г. Бобков, А. И. Иванова.// Патол. физиол. 1987. — N6. — С. 13−19.
  5. А.А. Парадоксы окислительного метаболизма мозга.// Биохимия. 1995. -Т.60, вып.9. — С.1536−1542.
  6. А.А. Окислительный стресс и мозг.// Соросовский образовательный журнал. 2001. — Т.7, N4. — С.21−28.
  7. Е.Р. Активация глутаматных рецепторов ингибирует Na /К -АТФазу гранулярных клеток мозжечка./ Е. Р. Булыгина, Л. Ю. Ляпина, А. Л. Болдырев.// Биохимия. 2002. — Т.67, вып.9. — С. 1209−1214.
  8. А.Г. Увеличение содержания цАМФ в клетках головного мозга мышей при ишемии и торможение этого эффекта под влиянием некотрых биологически активных соединений./ А. К. Булычев, А. Д. Броун.// Цитол. — 1981. -Nl. -С.98−101.
  9. Ю.А. Свободные радикалы и антиоксиданты.// Вестник РАМН. 1998.-N7.-C.43−51.
  10. A.M. Глутатион: дегидроаскорбат-оксидоредуктазная активность тканей крыс./ А. М. Герасимов, Л. А. Королева, Л. И. Иванова.// Вопр. Мед. Химии. 1975. — Т.25, N4. — С.447−451.
  11. Е.В. Применение непараметрических критериев статистики в медико-биологических исследованиях./ Е. В. Гублер, Л. А. Генкин Л.: Медицина. — 1973. — 347 С.
  12. В.А. Современные концепции свободнорадикальной теории старения./ В. А. Гусев, Л. Ф. Пачченко.// Нейрохимия. 1997. — Т. 14, вып.1.-С. 14−29.
  13. Е.Е. Роль активных форм кислорода в качестве сигнальных молекул в метаболизме тканей при состояниях окислительного стресса.// Вопросы медицинской химии. 2001. — Т.47, N6. — С.561−581.
  14. Л. Статистическое оценивание./ Л. Закс — М.: Статистика. — 1976. -598 С.
  15. И.А. Изучение механизма антигипоксического действия оксибутирата лития на модели ишемии мозга./ И. А. Иванова, Ю. Г. Бобков, А. С. Лосев.// Бюл. эксперим. биол. и мед. 1985. — N9. — С.319−322.
  16. .Ф. Особенности конъюгации глутатиона диэтилмалеатом в разных структурах мозга.// Укр. биохим. журн. 1993. — Т.65, N2. — С.30−35.
  17. Д.Р. Аминокислотные нейромедиаторы.// Фармакол. и токсикол. 1989.-Т. 52, N6.-С.4−18.
  18. Г. В. ГАМК-ергическая система и регуляция кровообращения./ Г. В. Ковалёв, И. Н. Тюренков.// Фармакол. и Токсикол. 1986. — N3. — С.11−22.
  19. Г. В. Поиск веществ, активирующих ГАМК-ергическую систему, новое направление в создании антигипотензивных средств./
  20. Г. В.Ковалёв, И. Н. Тюренков.// Фармакол. и токсикол. 1989. — Т. LII, N1. — С.5−11.
  21. А.Х. Фагоцитзависимые кислородные-свободнорадикапьные механизмы аутоагрессии в патогенезе внутренних болезней.// Вестник РАМН. 1999.-N2.-С.З-10.
  22. JI.C. Глутатионтрансферазы./ Л. С. Колесниченко, В. И. Кулинский.// Успехи соврем, биол. 1989. — Т. 107, вып.2. — С. 179−194.
  23. JI.C. Физиологическое значение -регуляции катехоламинами, вторыми посредниками и индукторами ферментов метаболизма глутатиона./ Л. С. Колесниченко, В. И. Кулинский.// Физиол. Журнал СССР. 1990. -Т.76, вып. 10. — С. 1418−1425.
  24. Л.С. Влияние фенобарбитала, ионола и сАМФ на активность ферментов метаболизма глутатиона у грызунов./ Л. С. Колесниченко, В. И. Кулинский, Н. С. Манторова, Л. А. Шапиро.// Укр. Биохим. журнал. 1990. — Т.62, N4. — С.60−66.
  25. Л.С. Исследование регуляции катехоламинами и цАМФ ферментов обмена тиолов и дисульфидов./ Л. С. Колесниченко, Н. С. Манторова, Л. А. Шапиро.// Биохимия. 1987. — Т.52, вып.5. — С.743−748.
  26. В.И. Протекторы рецепторного действия при экстремальных состояниях.// Вопросы мед. химии. 1994. — N6. — С.13−17.
  27. В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита.// Соросовский образовательный журнал. 1999. — N1. — С.2−7.
  28. В.И. Агонисты рецепторов — перспективные нейропротекторы.// Вестник РАМН. 2000. — N9. — С.39−43.
  29. В.И. Биологическая роль глутатиона./ В. И. Кулинский, Л. С. Колесниченко.// Успехи современной биологии. — 1990. — Том 51. вып. 1(4) — С.20−33.
  30. В.И. Обмен глутатиона./ В. И. Кулинский, Л. С. Колесниченко.// Успехи современной биологии. — 1993. — Т.113, вып.1. -С. 107−122.
  31. В.И. Значение аденозиновых А2л-рецепторов для устойчивости к полной глобальной ишемии головного./ В. И. Кулинский, Л. Н. Минакина, Л. А. Усов.// Эксперим. и клин. фарм. 2000. — Т.63, N6. — С.9−11.
  32. В.И. Сравнительная характеристика агонистов аденозиновых Агрецепторов как нейропротекторов./ В. И. Кулинский, Л. Н. Минакина, Л. А. Усов.// Экспериментальная и клиническая фармакология. 2001а. — Т.64, N5, С. 19−22.
  33. В.И. Участие аденозиновых рецепторов в нейропротекторном эффекте при полной глобальной ишемии головного мозга./ В. И. Кулинский, Л. Н. Минакина, Л. А. Усов.// Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 20 016. — Т. 131, N5. — С.536−538.
  34. В.И. Нейропротекторный эффект (НПФ) ГАМК-ергических веществ при ишемии головного мозга./ В. И. Кулинский, Г. В. Михельсон.// Экспериментальная клиническая фармакология. 1997. — Т.60, N1. — С.56−58.
  35. В.И. Две адаптационные стратегии млекопитающих в неблагоприятных условиях — резистентная и толерантная. Роль гормонов и рецепторов./ В. И. Кулинский, И. А. Ольховский.// Успехи соврем, биол. — 1992. Т.112, N5−6. — С.697−714.
  36. В.И. Протекторы рецепторного действия при полной ишемии головного мозга./ В. И. Кулинский, Г. З. Суфианова, Т. Н. Медведева, Г. В. Михельсон.// Сибирский медицинский журнал 1994. — N1−2. — С.29−32.
  37. А.Г. Дыхательная активность синтез нафтохинона в грибах представленных оксидативному стрессу./ А. Г. Меденцев, А. Ю. Аринбасарова, В. К. Акименко.// Микробиология. 2002. — Т.71, N2. -С.176−182.
  38. С.А. Механизмы цереброваскулярных и церебропротекторных эффектов ГАМК и её метаболитов./ С. А. Мирзоян, А. Г. Екавян, М. Г. Баласанян, А. В. Топчян.// Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. Фармакология. М., 1991. — Т.27. — С.60−71.
  39. М. Новые болгарские антиишемические атидотные комбинации на базе пирацетама./ М. Николова, Й.Йорданов.// Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Сер. фармакология. М., 1991. — Т.26. — С. 145−156.
  40. В.Е. Влияние фенибута на ультраструктуру митохондрий мозга при травматическом отеке-набухании./ В. Е. Новиков,
  41. B.В.Наперстников.// Эксперим. и клин, фармакол. — 1994. Т.57, N2. —1. C.13−16.
  42. К.С. Медиаторные аминокислоты./ К. С. Раевский,
  43. B.П.Георгиев М.: Медицина, 1986. — 239 С.
  44. В.П. Цикл оксида азота в организме млекопитающих и принцип цикличности.// Биохимия. — 2002. Т.67, вып.З. — С.353−376.
  45. Сергеев J1.B. ГАМК-рецеторы и сердечно-сосудистая система./ Л. В. Сергеев, Л. А. Валеева, НЛ.Шимановский.// Эксперим. и клин, фармакол. 1998. — Т.61, N3. — С.81−85.
  46. К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов.// Биохимия. 2002. — Т.67, вып.З. — С.339−352.
  47. М. Непараметрические методы статистики./ М. Холлендер, Д. А. Вулф. М.: Финансы и статистика, 1983. — 518 С.
  48. А.П. Роль процессов свободнорадикального окисления в патогенезе инфекционных болезней./ А. П. Шепелев, И. В. Корниенко,
  49. A.В.Шестопалов, А. Ю. Антипов.// Вопр. Мед. Химии. 2000. — Т.46, N2.1. C.110−116.
  50. В.В. Коррекция ноотропами нарушений процессов обучения и памяти, вызванный некоторыми экстремальными воздействиями./
  51. B.ВЛсенцов, И. Н. Крымова, В. М. Попов.// Эксперим. и клин, фармакол. -1996. -Т.59, N3. С.20−23.
  52. Abe К. The possible role of endogenous glutathione as an anticonvulsant in mice./ K. Abe, K. Nakanishi, H.Saito.// Brain Res. 2000. — Vol.854, N1−2. -P.235−238.
  53. Adachi N. Dexamethasone reduces energy utilization in ischemic gerbil brain./ N. Adachi, C. Namba, T. Nagaro, T.Arai.// Eur. J. Pharmacol. 2001. — Vol.427, N2.-P.l 19−123.
  54. Almeida A. Glutamate neurotoxicity is associated with nitric oxide-mediated mitochondrial dysfunction and glutathione depletion./ A. Almeida, S.J.Heales, J.P.Bolanos., J.M.Medina.// Brain Res. 1998. — Vol.790, N1−2. — P.209−216.
  55. Anderson M.E. Enzymatic and chemical methods for the determination of glutathione.// Glutathione. 1989. — P. 339−365.
  56. Anderson M.E. Glutathione Monoethyl Ester: Preparation, Uptake by Tissues, and Conversion to Glutathione./ M.E.Anderson, F. Powrie, R.N.Puri, A.Meister.// Archives of Biochemistry and Biophysics. 1985. — Vol. 239, N2. — P.538−548.
  57. Anderson M.E. Glutathione monoesters./ M.E.Anderson, A.Meister.// Annual. Biochem. 1989. — Vol.183, N1. — P.16−20.
  58. Anderson M.E. Glutathione: an overview of biosynthesis and modulation.// Chem. Biol. Interact. 1998. — Vol.111−112. — P. l-14.
  59. Anderson M.F. The effects of focal ischemia and reperfusion on the glutathione content of mitochondria from rat brain subregions./ M.F.Anderson, N.R.Sims.// J. Neurochem. 2002. — Vol.81, N3. — P.541−549.
  60. Aniya Y. Activation of hepatic microsomal glutathione S-transferase of rats by a glutathione depletor, diethylmaleate./ Y. Aniya, M.Teruya.// J. Pharmacobiodyn. 1992. — Vol.15, N9. — P.473−479.
  61. Araki H. Effect of various classes of drugs on complete ischemia induced by decapitation and cyanide intoxication in mice./ H. Araki, Y. Karasawa, M. Nojiri, H. Aigara.// Meth. and Find Exp. Clin. Pharmacol. 1988. — Vol.10, N6. — P.349−356.
  62. Armstrong R.N. Structure, catalytic mechanism, and evolution of the glutathione transferases.// Chem. Res. Toxicol. 1997. — Vol.10, N1. — P.2−18.
  63. Arthur J.R. The glutathione peroxidases.// Cell Mol. Life Sci. 2000. -Vol.57, N13−14 — P.1825−1835.
  64. Babe E. Reversible inhibition of adenylate cyclase activity of rat brain caudate nucleus by oxidized glutathione./ E. Babe, T. Lee, T.Matsuda.// Biochem. Biophys. Res. Comm. 1978. — Vol.85, N3. — P.1204−1210.
  65. Back S.A. Maturation-dependent vulnerability of oligodendrocytes to oxidative stress-induced death caused by glutathione depletion./ S.A.Back, X. Gan, Y. Li, P.A.Rosenberg, J.J.Volpe.// J. Neurosci. 1998. — Vol.18, N16. -P.6241−6253.
  66. Bains J.S. Neurodegenerative disorders in humans: the role of glutathione in oxidative stress-mediated neuronal death./ J.S.Bains, C.A.Shaw.// Brain Res. Brain Res. Rev. 1997. — Vol.3. — P.335−358.
  67. Behne D. Subcellular distribution of selenoproteins in the liver of the rat./ D. Behne, S. Scheid, A. Kyriakoponlos, H.Hilmert.// Biochem. et biophys. Acta. Gen. Lubj. 1990. — Vol. l033,N3. — P.219−225.
  68. Benson A.M. Effects of disulfiram, diethyldithiocarbamate, bisethylxanthogen, and benzyl isothiocyanate on glutathione transferase activities in mouse organs./ A.M.Benson, P.B.Barretto.// Cancer. Res. — 1985. — Vol.45, N9.-P.4219−4223.
  69. Boggaram V. Characterization of glutathione reductase from porcine erythrocytes./ V. Boggaram, K. Larson, B.Mannervik.// Biochem. Biophys. Acta. 1978. — Vol.527. — P.337−347.
  70. Bowery N.G. GABA receptors inside and outside the brain.// GABA outside the CNS./ Eds. Erdo S. 1992. -P.215−232.
  71. Bowery N.G. GABAB receptor pharmacology.// Anny. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1993.-Vol.33.-P. 109−147.
  72. Bowery N.G. GABA-receptor multiplicity. Visualization of different receptor types in the mammalian CNS./ N.G.Bowery, G.W.Price, A.L.Hygson.// Neuropharmacol. 1984. — Vol. 23, N28. — P.219−231.
  73. Bowery N.G. Pharmacology of mammalian GABAB receptors.// The GABA receptors./ Eds. Enna S.J., Bowery N.G. 1997. — P.209−227.
  74. Bowery N.G. The cloning of GABAB receptors./ N.G.Bowery, D.A.Brown.// Nature. 1997. — Vol.386. — P.223−224.
  75. Boyland E. Glutathione S-aralkyltransferase./ E. Boyland, L.F.Chasseaud.// Biochem. J. 1969a. — Vol.115, N5. — P.985−991.
  76. Boyland E., Chasseaud L.F. The role of glutathione and glutathione S-transferases in mercapturic acid biosynthesis./ E. Boyland, L.F.Chasseaud.// Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 19 696. — Vol.32. — P.173−219.
  77. Brigelius-Flohe R. Tissue-specific functions of individual glutathione peroxidases.// Free Radic. Biol. Med. 1999. — Vol.27, N9−10. — P.951−965.
  78. Broquist H.P. Buthionine Sulfoximine, an Experimental Tool to Induce Glutathione Deficiency: Elucidation of Glutathione and Ascorbate in Their Role as Antioxidants.// Nutrition Reviews. 1994. — Vol.50, N4. — P. 110−111.
  79. Cardozo-Pelaez F. Effects of diethylmaleate on DNA damage and repair in the mouse brain./ F. Cardozo-Pelaez, T.J.Stedeford, P.J.Brooks, S. Song, R. Sanchez-Ramos.// Free Radic. Biol. Med. 2002. — Vol.33, N2. — P.292−298.
  80. Carlberg I. Glutathione reductase./ I. Carlberg, B.Mannervik.// Methods Enzymol. 1985. — Vol.113. — P.484−490.
  81. Casey W. Transcriptional and physiological responses of HepG2 cells exposed to diethyl maleate: time course analysis./ W. Casey, S. Anderson, T. Fox, K. Dold, H. Colton, K.Morgan.// Physiol. Genomics. 2002. — Vol.8, N2. -P. 115−122.
  82. Chang Y.C. Mechanisms of cytotoxicity of nicotine in human periodontal ligament fibroblast cultures in vitro./ Y.C.Chang, F.M.Huang, K.W.Tai, L.C.Yang, M.Y.Chou.// J. Periodontal Res. 2002. — Vol.37, N4. — P.279−285.
  83. Chapman R.W. GABAB receptors in the lung./ R.W.Chapman, J.A.Hey, C.A.Rizzo, D.C.Bolser.// TiPS. 1993. — Vol. 14, N1. -P.26−29.
  84. Chen X. Potential for selective modulation of glutathione in cancer chemotherapy./ X. Chen, G.D.Carystinos, G.Batist.// Chem. Biol. Interact. — 1998. Vol. 111−112. — P.263−275.
  85. Cohen G. Oxidative stress in the nervous system.// Oxidative stress./ Ed. Sies H.L.: Acad Press. 1985. — P.383−402.
  86. Colton C.A. Production of superoxide anions by a CNS macrophage, the microglia./ C.A.Colton, D.L.Gilbert.// FEBS Lett. 1987. — Vol.223 — P.284−288.
  87. Commandeur J.N.M. Enzymes and Transport Systems Involved in the Formation and Disposition of Glutathione S-Conjugates. Role in Bioactivation and Detoxication Mechanisms of Xenobiotics./ J.N.M.Commandeur,
  88. G.J.Stijntjes, N.P.E.Vermeulen.// Pharmacological reviews. 1995. — Vol.47, N2. -P.271−330.
  89. Cooper A.J. Multiple roles of glutathione in the central nervous system./ A.J.Cooper, B.S.Kristal.// Biol. Chem. 1997. — Vol.378, N8. — P.793−802.
  90. Cotton S.C. Glutathione S-transferase polymorphisms and colorectal cancer: a HuGE review./ S.C.Cotton, L. Sharp, J. Little, N.Brockton.// Am. J. Epidemiology. 2000. — Vol.151, N1. — P.7−32.
  91. Cunningham M. Cellular and biochemical responses to GABAB receptor activation./ M. Cunningham, S.J.Enna.// The GABA receptors./ Eds. Enna S.J., Bowery N.G. 1997. — P.237−249.
  92. Cuzzocrea S. Antioxidant Therapy: A New Pharmacological approach in shock, inflammation, and ischemia/reperfusion injury.// S. Cuzzocrea, D.P.Riley, A.P.Caputi, D.Salvemini.// Pharmacol. Rev. 2001. — Vol.53, N1. — P. 135−159.
  93. Dalton T.P. Regulation of gene expression by reactive oxygen./ T.P.Dalton,
  94. H.G.Shertzer, A.Puga.// Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1999. — Vol.39. -P.67−101.
  95. De Keyser J. Clinical trials with neuroproctive drugs in acute ischaemic stroke: are we doing the right things?/ J. De Keyser, G. Sulter, P.G.Luiten.// Trends Neurosci. 1999. — Vol.22, N12. — P.535−540.
  96. Dierickx PJ. Cystathionine pathway-dependent cytotoxicities of diethyl maleate and diamide in rat and human hepatoma-derived cell cultures./ P.J.Dierickx, J.O. De Beer, E.M.Scheers.// Altern. Lab. Anim. 2002. — Vol.30, N1. — P.61−68.
  97. Dixon A.K. Tissue distribution of adenosine receptor mRNAs in the rat./ A.K.Dixon, A.K.Gubitz, D.J.S.Sirinathsinghji, P.J.Richardson, T.C.Freeman.// Br. J. Pharmacol. 1996. — Vol.118. — P. 1461−1468.
  98. Drake J. Elevation of brain glutathione by gamma-glutamylcysteine ethyl ester protects against peroxynitrite-induced oxidative stress./ J. Drake, J. Kanski, S. Varadarajan, M. Tsoras, D.A.Butterfield.// J. Neurosci. Res. 2002. — Vol.68, N6. — P.776−784.
  99. Dringen R. Metabolism and function of glutathione in brain.// Progress in Neurobiology. 2000. — Vol.62, N6. — P.649−671.
  100. Durmaz R. The effects of MK 801 and U-83836E on post-ischemic reperfusion injury in rat brain./ R. Durmaz, M. Inal, K. Angin, M.F.Atasoy, M. Altinisik, E.Tel.// Acta. Neurobiol. — 1999 — Vol.59, N2. — P.99−104.
  101. Egbuta J.O. Binding of 3H. muscimol to calf cerebrocortical synaptic membranes and the effects of sulphur-containing convulsant and non-convulsant compounds./ J.O.Egbuta, R.Griffiths.// Neurochem. Res. 1987. — Vol.12, N7 -P.589−595.
  102. Fahey R.C. Evolution of glutathione metabolism./ R.C.Fahey, A.R.Sundquist.// Adv. In Enzymology and Related Areas of Molecular Biology.- 1991.-Vol.64.-P.l-53.
  103. Finkel T. Redox — dependent signal transduction.// FEBS Letters. — 2000. — Vol.476.-P.52−54.
  104. Firth S. Activity and electrophoretic mobility of glutathione reductase allozymes in different tissue of the mouse./ S. Firth, J. Peters, J.Bulfield.// Biochem. Genetics. 1979. — Vol.17, N3. — P.229−232.
  105. Flohe L. The selenoprotein glutathione peroxidase.// Glutathione: chemical, biochemical and medical aspects. Part A. Coenzymes and cofactors. V.3./ Eds. Dolphin D. et al. N.Y.: J. Wiley and Sons. — 1989. — P.643−731.
  106. Fredholm B.B. Purinoreceptors in the nervous system.// Pharmacol. Toxicol.- 1995. Vol.76. — P.228−239.
  107. Fredholm B.B. Adenosine and neuroprotection.// Neuroactive agents and cerebral ischemia, Acad. Press., 1997. P.259−280.
  108. Fredholm B.B. International union of pharmacology. XXV. Nomenclature and classification of adenosine receptors.// B.B.Fredholm, A.B.Igzerman, K.A.Jacobson, K.-N.Klotz, J.Linder.// Pharmacol. Rev. 2001. — Vol.53, Issue 4. -P.227−552.
  109. Fridovich I. Superoxide Anion Radical, Superoxide Dismutases, and Related Matters.// The Journal of Biological Chemistry. 1997. — Vol.272, N30. -P-l 8515−18 517.
  110. Fujiyama J. Mechanism of methylmercury efflux from cultured astrocytes./ J. Fujiyama, K. Hirayama, A.Yasutake.// Biochem. Pharmacol. 1994. — Vol.47, N9. — P.1525−1530.
  111. Fukagawa N.K. L-2-(13)C.oxothiazolidine-4-carboxylic acid: a probe for precursor mobilization for glutathione synthesis./ N.K.Fukagawa, E. Hercules, A.M.Ajami.// Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2000. — Vol.278, N1. -P.E171-E176.
  112. Furling D. Impairment of synaptic transport by transient hypoxia in hippocampal slices: Improved recovery in glutathione peroxidase transgenic mice./ D. Furling, O. Ghribi, A. Lahsaini, M. Mirault, G.Massicotte.// PNAS. — 2000. Vol.97, N8. — P.4351−4356.
  113. Gajewska J. Role of pi form 1,1H[24−18H of glutathione S-transferase (GST-pi) in cancer: minireview./ J. Gajewska, M.Szczypka.// Materia Medica Polona. 1992. — Vol.24, N1. P.45−49.
  114. Garber S.L. Effect of acute and chronic glutathione depletion on renal function in the rat./ S.L.Garber, J.A.Arruda, G.Dunea.// Сотр. Biochem. Physiol. C. Pharmacol. Toxicol. Endocrinol. 1995. — Vol.111, N2. — P.237−241.
  115. Gerard-Monnier D. Partial prevention of glutathione depletion in rats following acute intoxication with diethylmaleate./ D. Gerard-Monnier, S. Fougeat, J.F.Gourvest, J. Chaudiere // Clin. Physiol. Biochem. 1993. — Vol.10, N1.-P.36−42.
  116. Gerasimov V.D. Preconditioning by motor activity protects rat hippocampal CA1 neurons against prolonged ischemia./ V.D.Gerasimov, D.P.Artemenko, O.A.Krishtal.// Brain Res. 2001. — Vol.888, N2. — P.326−329
  117. Geret F. Effect of cadmium on antioxidant enzyme activities and lipid peroxidation in the gills of the clam Ruditapes decussates./ F. Geret, A. Serafim, L. Barreira, M.J.Bebianno.// Biomarkers. 2002. — Vol.7, N3. — P.242−256.
  118. Giblin F. Stimulation of the hexose monophoshate shunt in rabbit lens in response to the oxidation of glutathione./ F. Giblin, D. Wies, V.Redd.// Exp. Eye. Res. 1981. — Vol.33, N3. — P. 289−298.
  119. Gilbert H.F. Biological disulphides: the third messenger. Modulation of phosphofructokinase activity by thiol-disulphide exchange.// J. Biol.Chem. — 1982. Vol.257, N20. — P. 12 086−12 091.
  120. Granger D.N. Physiologic mechanisms of postischemic tissue injury./ D.N.Granger, R.J.Korthuis // Annu. Rev. Physiol. 1995. — Vol.57. — 311−332.
  121. Grattagliano I. Reperfusion injury of the liver: role of mitochondria and protection by glutathione ester./ I. Grattagliano, G. Vendemiale, B.H.Lauterburg.// J. Surg. Res. 1999. — Vol.86, N1. — P.2−8
  122. Griffith O.W. Depletion of Glutathione by Inhibition of Biosynthesis.// Methods in Enzymology. 1981. — Vol.77. — P.59−63.
  123. Gross C.L. L-oxothiazolidine 4-carboxylate pretreatment of isolated human peripheral blood lymphocytes reduces sulfur mustard cytotoxicity./ C.L.Gross, K.C.Giles, WJ.Smith.// Cell. Biol. Toxicol. 1997. — Vol.13, N3. — P. 167−173.
  124. Grubben M.J. The glutathione biotransformation system and colorectal cancer risk in humans./ M.J.Grubben, F.M.Nagengast, M.B.Katan, W.H.Peters.// Scand. J. Gastroenterol. Suppl. 2001. — Vol.234. — P.68−76.
  125. Guo N. Glutathione — new candidate neuropeptide in the central nervous system./ N. Guo, C. Mcintosh, C.Shaw.// Neuroscience. 1992. — Vol.51, N4. -P.835−842.
  126. Habig W.H. Glutathione-S-transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation./ W.H.Habig, M.J.Pabst, W.B.Jakoby.// J. Biol. Chem.- 1974. -Vol.249, N22. -P. 7130−7139.
  127. Haddock P. S. Cardiac Na+/K+ ATPase activity and its relation to myocardial glutathione status: studies in the rat./ P. S.Haddock, B. Woodward, D.J.Hearse.// J. Mol. Cell Cardiol. 1995. — Vol.27, N5. — P. 1185−1194.
  128. Haidara K. Metallothionein induction attenuates the effects of glutathione depletors in rat hepatocytes./ K. Haidara, P. Moffatt, F.Denizeau.// Toxicol. Sci. — 1999. Vol.49, N2. — P.297−305.
  129. Hall A.G. Review: The role of glutathione in the regulation of apoptosis.// ^ Eur. J. Clin. Invest. 1999. — Vol.29, N3. — P.238−245.
  130. Halliwell B. Free radicals, proteins and DNA: oxidative damage versus redox regulation.// В ST. -1996. Vol.24, N4. -P.1023 — 1027.
  131. Halliwell B. Properties and physiological function of glutathione reductase purified from spinach leaves by affinity chromatography./ B. Halliwell, C.H.Foyer.// Planta. 1978. — V.139, N1. — P.9−17.
  132. Hansen J.M. Altered differentiation in rat and rabbit limb bud micromass cultures by glutathione modulating agents./ J.M.Hansen, E.W.Carney, C.Harris.// Free Radic. Biol. Med. 2001. — Vol.31, N12. — P. 1582−1592.
  133. Нага H. Protective effect of KB2796 a new calcium antagonist in cerebral hypoxia and ischemia./ H. Hara, A. Ozaki, M. Yoshidomi, T.Sukamoto.// Arch. Int. Pharmacodun. et ther. 1990. — N304. — P.206−218.
  134. Harris A.L. Mechanisms of multidrug resistance in cancer treatment./ A.L.Harris, D.Hochhauser.// Acta Oncologica. 1992. — Vol.31, N2. — P.205−213.
  135. Hayes J.D., Mantle T.J. Anomalous electrophoretic behavior of the glutathione S-transferase Ya and Yk subunits isolated from man and rodents. A potential pitfall for nomenclature./ J.D.Hayes, T.J.Mantle.// Biochem J. — 1986. Vol.237, N3. — P.731 -740.
  136. Henderson C.J. Pi-class glutathione S-transferase: regulation and function./ C.J.Henderson, A.W.McLaren, G.J.Moffat, E.J.Bacon, C.R.Wolf.// Chem. Biol. Interact. 1998. — Vol. 111 -112. — P.69−82.
  137. Heurteaux C. Essential role of adenosine, adenosine Aj receptors, and ATP-sensitive K+ channels in cerebral ischemic preconditioning./ C. Heurteaux, I. Lauritzen, C. Widmann, M.Lazdunski.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1995. -Vol.92.-P.4666−4670.
  138. Hill T.D. Role of glutathione and glutathione peroxidase in human platelet arachidonic acid metabolism./ T.D.Hill, J.G.White, G.H.Rao.// Prostaglandins. — 1989. Vol.38, N1. — P.21−32.
  139. Holmgren A. Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases.// Dehydrogenase requiring nicotinamide coenzyme./ Ed. JeffensJ. Basel. -1980.-P. 149−180.
  140. Holub Z. Laparoscopic pelvic lymphadenectomy in the surgical treatment of endometrial cancer: results of a multicenter study./ Z. Holub, A. Jabor, P. Bartos, J. Eim, L.Kliment.// JSLS. 2002. — Vol.6, N2. — P. l25−131.
  141. Honda K. Oxidized glutathione regulates physiological sleep in unrestrained rats./ K. Honda, Y. Komoda, S.lnoue.// Brain Res. 1994. — Vol.636, N2. -P.253−258.
  142. Hosford D.A. The role of GABAB receptor activation in absence seizures of lethargic (lh/lh) mice./ D.A.Hosford, S. Clark, Z.Gao.// Science. 1992. -Vol.257.-P.398−401.
  143. Hurst R.D. Decreased endothelial cell glutathione and increased sensitivity to oxidative stress in an in vitro blood-brain barrier model system./ R.D.Hurst, S.J.Heales, M.S.Dobbie, J.E.Barker, J.B.Clark // Brain Res. 1998. — Vol.802, N1−2. -P.232−240.
  144. Iantomasi T. Glutathione involvement on the intestinal Na±dependent D-glucose active transporter./ T. Iantomasi, F. Favilli, P. Marraccini, M.T.Vincenzini.// Mol. Cell. Biochem. 1998. — Vol.178, N1−2. — P.387−392.
  145. Imai H. Antioxidant ebselen reduces oxidative damage in focal cerebral ischemia./ H. Imai, D.I.Graham, H. Masayasu, I.M.Macrae.// Free radic. biol. Med. 2003. — Vol.34, N1. — P.56−63.
  146. Iredale P.A. Coupling of a transfected human brain Al adenosine receptor in CHO-K1 cells to calcium mobilization via a pertussis toxin-sensitive mechanism./ P.A.Iredale, S.P.H.Alexander, S J.Hill.// Br. J. Pharmacol. 1994. -Vol.111.-P.1252−1256.
  147. Islekel S. Alterations in superoxidase dismutase, glutathione peroxidase and catalase activities in experimental cerebral ischemia reperfusion./ S. Islekel, H. Islekel, G. Guner, Ozdamar.// Res. Exp. Med. 1999. — Vol.199, N3 — P. 167 176.
  148. Ito H. Acetylcholine and adenosine activate the G protein-gated muscarinic K+ channel in ferret ventricular myocytes./ H. Ito, Y. Hosoya, A. Inanobe, H. Tomoike, M.Endoh.// Naunyn Schmiedeberg’s Arch. Pharmacol. — 1995. — Vol.351. -P.610−617.
  149. Jakoby W.B. Glutathione transferases: an overview.// Methods Enzymol. — 1985. Vol. 113. — P.495−499.
  150. Janaky R. Glutathione and signal transduction in the mammalian CNS./ R. Janaky, K. Ogita, B.A.Pasqualotto, J.S.Bains, S.S.Oja, Y. Yoneda, C.A.Shaw.// J. Neurochem. 1999. — Vol.73, N3. — P.889−902.
  151. Jenei Z. Interference of S-alkyl derivatives of glutathione with brain ionotropic glutamate receptors./ ZJenei, R. Janaky, V. Varga, P. Saransaari, S.S.Oja.// Neurochem. Res. 1998. — Vol.23, N8. — P. 1085−1091.
  152. Jones S.P. Role of intracellular antioxidant enzymes after in vivo myocardial ischemia and reperfusion./ S.P.Jones, M.R.Hoffmeyer, B.R.Sharp, Y.S.Ho, D.J.Lefer // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2003. — Vol.284, N1. -P.H277-H82.
  153. Juurlink B.H. Response of glial cells to ischemia: roles of reactive oxygen species and glutathione.// Neurosci. Biobehav. Rev. 1997. — Vol.21, N2. — P.151−166.
  154. Juurlink B.H. Review of oxidative stress in brain and spinal cord injury: suggestions for pharmacological and nutritional management strategies./ B.H.Juurlink, P.G.Paterson.// J. Spinal Cord Med. 1998. — Vol.21, N4. -P.309−334.
  155. Kaupmann K. Expression cloning of GABAb receptors uncovers similarity to metabotropic glutamate receptors./ K. Kaupmann, K. Huggel, J.Heid.// Nature. -1997. Vol.386. — P.239−246.
  156. Kiely P.D. Diethylmaleate, a prc-oxidant, attenuates experimental ischemia-reperfusion-induced lung injury./ P.D.Kiely, J.C.Wang, C.J.Kelly, C. Condron, R.G.Watson, D.J.Bouchier-Hayes // Br. J. Surg. 2002. — Vol.89, N4. — P.482−485.
  157. Kim D. Extracellular and intracellular glutathione protects astrocytes from Zn2±induced cell death./ D. Kim, C.O.Joe, P.L.Han.// Neuroreport. 2003. -Vol.14, N2. — P. 187−190.
  158. Klatt P. Regulation of protein function by S-glutathiolation in response to oxidative and nitrosative stress./ P. Klatt, S.Lamas.// European Journal of Biochemistry. 2000. — Vol.267, N16. — P.4928−4944
  159. Kondoh S. Effects of ebselen on cerebral ischemia and reperfusion evaluated by microdialysis./ S. Kondoh, S. Nagasawa, M. Kawanishi, K. Yamaguchi, S. Kajimoto, T.Ogita.// Neurol. Res. 1999. — Vol.21, N7. — P.682−686.
  160. Koroshetz W.J. Emerging treatment for stroke in humans./ W.J.Koroshetz, M.A.Moskowitz.// TiPS. 1996. — Vol. l7. — P.227−234.
  161. Kosower N.S. Membrane thiol-disulphide status in glucose-6-phosphate dehydrogenase deficient red cells. Relationship to cellular glutathione./ N.S.Kosower, I. Zipser, Z.Faltin.// Biochem. Biophys. Acta. 1982. — Vol.691, N2.-P.345−352.
  162. Kosower N.S. The glutathione status of cells./ N.S.Kosower, E.M.Kosower.// Intern. Rev. Cytol. 1978. — Vol.54. — P. l09−160.
  163. Kranich O. Utilization of cysteine and cysteine precursors for the synthesis of glutathione in astroglial cultures: preference for cystine./ O. Kranich, R. Dringen, M. Sandberg, B. Hamprecht // Glia. 1998. — Vol.22, N1. — P. l 1−18.
  164. Kuhn H. Regulation of enzymatic lipid peroxidation: the interplay of peroxidizing and peroxide reducing enzymes./ H. Kuhn, A.Borchert.// Free Radic. Biol. Med. 2002. — Vol.33, N2. — P. 154−172.
  165. Kuriyama K. Glycoprotein as a constituent of purified gamma-aminobutyric acid/benzodiazepinereceptor complex: structures and physiological roles of its carbohydrate chain./ K. Kuriyama, J.Taguchi.// J. Neurochem. 1987. — Vol.48, N6. — P. l897−1903.
  166. Kuschinsky W. Physiology of cerebral blood flow and metabolism.// Arzneim.-Forsch./Drug Res. 1991. — Vol.41, N1. — P.284−288.
  167. Lanius R.A. Characterization, distribution, and protein kinase C-mediated regulation of 35S. glutathione binding sites in mouse and human spinal cord./ R.A.Lanius, C.A.Shaw, R. Wagey, C.Krieger.// J. Neurochem. 1994. — Vol.63, N1. — P. 155−160.
  168. Laughlin L.T. Mechanistic imperative for the evolution of a metalloglutathione transferase of the vicinal oxygen chelate superfamily./ L.T.Laughlin, B.A.Bernat, R.N.Armstrong.// Chem. Biol. Interact. 1998. -Vol.111−112. —P.41−50.
  169. Lawrence R. Species, tissue and subcellular distribution of non-Se-dependent glutathione peroxidase activity./ R. Lawrence, R.F.Burk.// J. Nutrit. 1978. -Vol.108, N1.-P.211−215.
  170. Lee H. Genomic cloning and characterization of glutathione reductase gene from Brassica campestris var Pekinensis./ H. Lee, S.H.Won, B.H.Lee, H.D.Park, W.I.Chung, J.Jo.// Mol. Cells. 2002. — Vol.13, N2. — P.245−251.
  171. Lee J.-M. The changing landscape of ischemic brain injury mechanisms./ J.M.Lee, G.J.Zipfel, D.W.Choi.// Nature. 1999. — Vol.399. — P. A7-A14.
  172. Leeuwenburgh C. Glutathione depletion in rested and exercised mice: biochemical consequence and adaptation./ C. Leeuwenburgh, L.L.Ji.// Arch. Biochem. Biophys. 1995. — Vol.316, N2. — P.941−949.
  173. Li M. Arsenic induces oxidative stress and activates stress gene expressions in cultured lung epithelial cells./ M. Li, J.F.Cai, J.F.Chiu.// J. Cell. Biochem. -2002. Vol.87, N1. — P.29−38.
  174. Lipton P. Ischemic cell death in brain neurons.// Physiol. Rev. — 1999. — Vol.79, N4. — P.1431−1568.
  175. Liu X. Effect of basic fibroblast growth factor on fecal ischemic injury and antioxidant enzyme activities./ X. Liu, X.Z.Zhu, X.Q.Ji // Chung Kuo Yao Li Hsuch Pao. 1999. — Vol.20, N3. — P.227−231.
  176. Liu X.D. Cyclosporin A enhanced protection of nimodipine against brain damage induced by hypoxia-ischemia in mice and rats./ X.D.Liu, G.Y.Pan, L. Xie, Y.Y.Hou, W. Lan, Q. Su, G.Q.Liu.// Acta. Pharmacol. Sin. 2002. -Vol.23, N3.-P.225−229.
  177. Londos C. Subclasses of external adenosine receptors./ C. Londos, D.M.F.Cooper, J.Wolff.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. — Vol.77. -P.2551−2554.
  178. Lord-Fontaine S. Enhancement of cytotoxicity of hydrogen peroxide by hyperthermia in Chinese hamster ovary cells: role of antioxidant defenses./ S. Lord-Fontaine, D.A.Averill.// Arch. Biochem. Biophys. 1999. — Vol.363, N2. -P.283−295.
  179. Lowry O.H. Effect of ischemia on known substrates and cofactors of the glycolytic pathway in brain./ O.H.Lowry, J.V.Passonneau, F.X.Hasselberger, D.W.Schulz.// J. Biol. Chem. 1964. — Vol.239. — P.18−30.
  180. Lowry O.H. Protein measurement with the Folin phenol reagent./ O.H.Lowry, N.J.Rosenbrough, A.L.Farr, RJ.Randall.// J. Biol. Chem. — 1951. — Vol.193, N1. -P.265−275.
  181. Lu S.C. Regulation of hepatic glutathione synthesis: current concepts and controversies.// FASEB. J. 1999. — Vol.13. — P. 1169−1183.
  182. Lu S.C. Regulation of gamma-glutamylcysteine synthetase subunit gene expression in retinal Muller cells by oxidative stress./ S.C.Lu, Y. Bao, Z.Z.Huang, V.P.Sarthy, R.Kannan.// Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1999. -Vol.40, N8.— P. 1776−1782.
  183. Luthen R. Beneficial effects of L-2-oxothiazolidine-4-carboxylate on cerulein pancreatitis in mice./ R. Luthen, J.H.Grendell, D. Haussinger, C.Niederau.// Gastroenterology. 1997. — Vol.112, N5. — P. 1681−1691.
  184. Lutz W. Genetic polymorphism of glutathione S-transferase as a factor predisposing to allergic dermatitis./ W. Lutz, M. Tarkowski, E.Nowakowska.// Med. Pr. 2001. — Vol.52, N1. — P.45−51.
  185. Maellaro E. Lipid peroxidation and antioxidant systems in the liver injury produced by glutathione depleting agents./ E. Maellaro, A.F.Casini, B. Del Bello, M.Comporti.// Biochem. Pharmacol. 1990. — Vol.39, N10. — P. 1513−1521.
  186. Maggirwar S.B. Adenosine acts as an endogenous activator of the cellular antioxidant defense system./ S.B.Maggirwar, D.N.Dhanraj, S.M.Somani, V.Ramkumar.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994. — Vol.201. — P.508−515.
  187. Maher J. Hypothermia as a potential treatment for cerebral ischemia./ J. Maher, V.Hachinski.// Cerebrovasc. Brain Metab. Rev. 1993. — Vol.5, N4. -P.277−300.
  188. Malcangio M. GABA and its receptors in the spinal cord./ M. Malcangio, N.G.Bowery.// TiPS. 1996. — Vol.17. — P. 457−462.
  189. Malcangio M. Possible therapeutic application of GABAB receptor agonists and antagonists./ M. Malcangio, N.G.Bowery.// Clin. Neuropharmacol. — 1995. — Vol.18, N4. -P.285−305.
  190. Malhotra J. Effect of adenosine receptor modulation on pentylenetetrazole-induced seizures in rats./ J. Malhotra, Y.K.Gupta.// Br. J. Pharmacol. — 1997. — Vol.120. -P.282−288.
  191. Mandal M. A study on the activities of a few free radicals scavenging enzymes present in five roadside plants./ M. Mandal, S.Mukherji.// J. Environ. Biol. 2001. — Vol.22, N4. — P.301−305.
  192. Mannervik B. Glutathione peroxidase.// Methods Enzymol. 1985a. — Vol.113. — P.490−495.
  193. Mannervik B. The isoenzymes of glutathione S-transferase.// Adv. Enzymol. 19 856.-Vol.57.-P.357−417.
  194. Mannervik B. Evolution of glutathione transferases and related enzymes for the protection of cells against electrophiles.// Biochemical society transactions. — 1997. Vol.24, N3. — P.878−880.
  195. Marcos M.A. Glutathione-related enzymes activity during vitrectomy. Effect of BSS Plus® in retinal tissue./ M.A.Marcos, Y. Cordero, L. Manzanas, M.J.Nozal, J.C.Pastor.// Arch. Soc. Esp. Oftalmol. 2002. — Vol.77, N3. -P.133−138.
  196. Martinez G. Effects of glutathione depletors on post-ischemic reperfusion in rat brain./ G. Martinez, M.L.Carnazza, A. Campisi, V. Sorrenti, C. Di Giacomo, J.R.Perez-Polo, A.Vanella.// Neurochem. Res. 1998. — Vol.23, N7. — P.961−968.
  197. Masukawa T. Methods for depleting brain glutathione./ T. Masukawa, M. Sai, Y.Tochino.// Life Sci. 1989. — Vol.44, N6. — P.417−424.
  198. Matherne G.P. Transgenic Ai adenosine receptor overexpression increases myocardial resistance to ischemia./ G.P.Matherne, J. Linden, A.M.Byford, N.S.Gauthier, J.P.Headrick.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — Vol.94.1. Р.6541−6546.
  199. Matsuda T. Apoptosis of astroglial cells./ T. Matsuda, K. Takuma, E. Lee, Y. Kimura, T. Fujita, A.Baba.// Nippon Yakurigaku. Zasshi. 1998. — Vol.1. — P.24P-27P.
  200. Matsumura T. Effect of efonidipine hydrochloride, a calcium channel blocker, of the experimental cerebral ischemia/anoxia./ T. Matsumura, H. Furuichi, J. Izumi et al.// Nippon Yakurigaku Zasshi. 1995. — Vol.105, N6. — P.437−446.
  201. Meister A. The Fall and Rise of Cellular Glutathione Levels: Enzyme-Based Approaches.// Current topic in cellular regulation. 1985. — Vol. 26. — P. 383 394.
  202. Meister A. Glutathione biosynthesis and its inhibition.// Methods in enzymology. 1995a. — Vol.252. — P.26−30.
  203. Meister A. Glutathione metabolism.// Methods in Enzymol. 19 956. — V. 251.-P.3−7.
  204. Meister A. Mitochondrial changes associated with glutathione deficiency.// Biochem. Biophys. Acta. 1995b. — Vol.1271, N1. — P.35−42.
  205. Meister A. Glutathione./ A. Meister, M.E.Anderson // Annual Rev. Biochem. 1983.-V.52.-P.711−760.
  206. Meno J.R. Changes in pial arteriolar diameter and CSF adenosine concentration during hypoxia./ J.R.Meno, A.C.Ngai, H.R.Winn.// J. Cereb. Blood Flow Metab. 1993. — Vol.13. — P.214−220.
  207. Meyer D.J. Purification of Soluble Human Glutathione S-transferases./ D.J.Meyer, B.Ketterer.// Methods in enzymology. 1995. — Vol.77. — P.57−66.
  208. Michiels C. Importance of Se-glutathione peroxidase, catalase, and Cu/Zn-SOD for cell survival against oxidative stress./ C. Michiels, M. Raes, O. Toussaint, J.Remoele.// Free. Radic. Biol. Med. 1994. — Vol.17, N7. -P.235−248.
  209. Mize Ch.E. Hepatic glutathione reductase. 1. Purification and general kinetic properties./ Ch.E.Mize, R.G.Langdon.// J. Biol. Chem. 1962. — Vol.237, N5. -P. 1589−1595.
  210. Mizui T. Depletion of brain glutathione by buthionine sulfoximine enhances cerebral ischemic injury in rats./ T. Mizui, H. Kinouchi, P.H.Chan.// Am. J. Physiol. 1992. — Vol.262, N2. — P. H313−317.
  211. Mizutani T. Metabolism-dependent hepatotoxicity of methimazole in mice depleted of glutathione./ T. Mizutani, M. Murakami, M. Shirai, M. Tanaka, K.Nakanishi.// J. Appl. Toxicol. 1999. — Vol.19, N3. — P. 193−198.
  212. Mochizuki К. Purification and characterization of 5-oxo-L-prolinase from Paecilomyces variety F-l, an ATP-dependent hydrolase active with L-2-oxothiazolidine-4-carboxylic acid.// Arch. Microbiol. 1999. — Vol.172, N3. — P. 182−185.
  213. Mohandas G. Differential distribution of glutathione-related enzymes in rabbit kidney./ G. Mohandas, G.G.Marshall, G.J.Duggin.// Biochem. Pharmacol. 1984. — Vol.33, N11. — P. l801 -1807.
  214. Moran L.K. Thiols in cellular redox signaling and control./ L.K.Moran, J.M.Gutteridge, G.J.Quinlan.// Curr. Med. Chem. 2001. — Vol.8, N7. — P.763−772.
  215. Morgenstern R. Microsomal glutathione transferase. Primary structure./ R. Morgenstern, J.W.DePierre, H.Jornvall.// J. Biol. Chem. 1985. — Vol.260, N26.-P. 13 976−13 983.
  216. Nagai H. Reduced glutathione depletion causes necrosis and sensitization to tumor necrosis factor-alpha-induced apoptosis in cultured mouse hepatocytes./ H. Nagai, K. Matsumaru, G. Feng, N.Kaplowitz.// Hepatology. 2002. — Vol.36, N1. -P.55−64
  217. Nagel E. Antioxidative vitamins in prevention of ischemia/reperfusion injury./ E. Nagel, A. Meyer zu Vilsendorf, M. Bartels, R.Pichlmayr.// Int. J. Vitam. Nutr. Res. 1997. — Vol.67, N5. — P.298−306.
  218. Nair S. Anthracycline resistance in murine leukemic P 388 cells. Role of drug efflux and glutathione related enzymes./ S. Nair, Sh. V. Singh, T.S.A.Sammy, A.Krishan.// Biochem. Pharmacol. 1990. — Vol.39, N4. -P.723−728.
  219. Nakagawa I. Enhancement of paraquat toxicity by glutathione depletion in mice in vivo and in vitro./ I. Nakagawa, M. Suzuki, N. Imura, A.Naganuma.// J. Toxicol. Sci. 1995. — Vol.20, N5. — P.557−564.
  220. Nikolova M. Anti-hypoxic effect of piracetam and interaction with prostacyclin./ M. Nikolova, R. Nikolov, D. Milanova.// Meth. Find exp. Clin. Pharmacol. 1984. — Vol.6. — P.367−371.
  221. Nita D.A. Oxidative damage following cerebral ischemia depends on reperfusion a biochemical study in rat./ D.A.Nita, V. Nita, S. Spulber, M. Moldovan, D.P.Popa, A.M.Zagrean, L.Zagrean.// J. Cell Mol. Med. — 2001. -Vol.5, N2. — P.163−170.
  222. Nonaka M. Changes in brain organic osmolytes in experimental cerebral ischemia./ M. Nonaka, T. Yoshimine, E. Kohmura et. al.// J. Neuronal. Sci. — 1998. Vol. 157, N1. — P.25−30.
  223. Ogita K. A possible role of glutathione as an endogenous agonist at the N-methyl-D-aspartate recognition domain in rat brain./ K. Ogita, R. Enomoto, F. Nakahara, N. Ishitsubo, Y.Yoneda.// J. Neurochem. 1995. — Vol.64, N3. -P. 1088−1096.
  224. Ohnishi S.T. A simplified method of quantitating protein using the biure and phenol reagent./ S.T.Ohnishi, G.K.Barr.// Anakyt. Biochem. 1978. — Vol.86. -P. 193−200.
  225. Oja S.S. Modulation of glutamate receptor functions by glutathione./ S.S.Oja, R. Janaky, V. Varga, P.Saransaari.// Neurochem. Int. 2000. — Vol.37, N2−3. -P.299−306.
  226. Pai E.F. The catalytic mechanism of glutathione reductase as derived from x-ray diffraction analyses of reaction intermediates./ E.F.Pai, G.E.Schulz.// J. Biol. Chem. 1983. — Vol.258, N3. — P.1752−1757.
  227. Palmer T.M. Adenosine receptors./ T.M.Palmer, G.L.Stiles.// Neuropharmacology. 1995. — Vol.34. — P.683−694.
  228. Panfili E. Distribution of glutathione peroxidases and glutathione reductase in rat brain mitochondria./ E. Panfili, G. Sandri, L.Ernster.// FEBS Lett. — 1991. — Vol.290, N1−2.-P.35−37.
  229. Park E.M. Measurement of glutathione oxidation and 8-hydroxy-2-deoxyguanosine accumulation in the gerbil hippocampus following global ischemia./ E.M.Park, J.H.Choi, J.S.Park, M.Y.Han, Y.M.Park.// Brain Res. Protoc. 2000. — Vol.6, N1−2. — P.25−32.
  230. Peterfreund R.A. Characterization and expression of the human A2a adenosine receptor gene./ R.A.Peterfreund, M. MacCollin, J. Gusella, J.S.Fink.// J. Neurochem. 1996. — Vol.66. — P.362−368.
  231. Pileblad E. Intracerebroventricular administration of L-buthionine sulfoximine: a method for depleting brain glutathione./ E. Pileblad, T.Magnusson.// J. Neurochem. 1989. — Vol.53, N6. — P. 1878−1882.
  232. Pileblad E. Effective depletion of glutathione in rat striatum and substantia nigra by L-buthionine sulfoximine in combination with 2-cyclohexene-l-one./ E. Pileblad, T.Magnusson.// Life Sci. 1990. — Vol.47, N25. — P.2333−2342.
  233. Plummer J.L. Chemical Depletion of Glutathione in Vivo./ J.L.Plummer, B.R.Smith, H. Sies, J.R.Bend.// Methods in Enzymology. 1981. — Vol.77. -P.50−59.
  234. Pritsos C.A. Antioxidant enzyme activities in the southern armyworm Spodoptera eridania./ C.A.Pritsos, S. Ahmad, S.M.Bowen, G.J.Blomquist, R.S.Pardini.// Compar. Biochem. And Physiol. C. 1988. — Vol.90, N2 — P.423−427.
  235. Pru J.K. Signaling mechanisms in tumor necrosis factor alpha — induced death of microvascular endothelial cells of the corpus luteum./ J.K.Pru, M.P.Lynch, J.S.Davis, B.R.Rueda.// Reprod. Biol. Endocrinol. 2003. — N1. -P. 17.
  236. Rabow L.E. From ion currents to genomic analysis: recent advances in GAGAa receptor research./ L.E.Rabow, S.J.Russek, D.Y.Farb.// Synapse. — 1995. Vol.21, N3. — P. 189−274.
  237. Racay P. Ischemia-induced inhibition of active calcium transport into gerbil brain microsomes: effect of anesthetics and models of ischemia./ P. Racay, P. Kaplan, J.Lehotsky.// Neurochem. Res. 2000. — Vol.25, N2. — P.285−292.
  238. Racker E. Glutathione reductase from bakers yeast and beef liver.// J. Biol. Chem. 1955. — Vol.217, N2. — P.855−866.
  239. Ralevic V. Receptors for Purines and Pyrimidines./ V. Ralevic, G.Burnstock.// Pharmacological reviews. 1998. — Vol.50, N3. — P.413−492.
  240. Ravindranath V. Animals Models and Molecular Markers for Cerebral Ischemia-Reperfusion injury in brain.// Methods in enzymology. 1994. — Vol.233.-P.610−619.
  241. Rebhun L.J. Cyclic nucleotides, thiol-disulphide status of proteins and cellular control processes./ L.J.Rebhun, M.M.Miller, T.Schnaitman.// J. Supramol. Structure. 1976. — Vol.b. -P.199−219.
  242. Reed D.J. Regulation of reductive processes by glutathione.// Biochem Pharmacol. 1986. — Vol.35, N1. — P.7−13.
  243. Reed J.D. Glutathione: toxicological implications.// Annu. Rev. Toxicol. — 1990.- Vol.30. -P.603−631.
  244. Regan R.F. Potentiation of excitotoxic injury by high concentrations of extracellular reduced glutathione./ R.F.Regan, Y.Guo.// Neuroscience. — 1999. — Vol.91, N2. -P.463−470.
  245. Reppert S.M. Molecular cloning and characterization of a rat Arreceptor that is widely expressed in brain and spinal cord./ S.M.Reppert, D.R.Weaver, J.H.Stehle, S.A.Rivkees.// Mol. Endocrinol. 1991. — Vol.5. — P.1037−1048.
  246. Richards G. Molecular neuroanatomy of receptors and enzymes targets for psychoactive drugs.// J. Histochem. 1992. — Vol.24, N8. — P.472.
  247. Romero F.J. Glutathione and protein kinase С in peripheral nervous tissue./ F.J.Romero, J.Roma.// Methods in enzymology. 1995. — Vol.252. — P.146−153.
  248. Rosenblat M. Macrophage glutathione content and glutathione peroxidase activity are inversely related to cell-mediated oxidation of LDL: in vitro and in vivo studies./ M. Rosenblat, M.Aviram.// Free. Radic. Biol. Med. 1998. -Vol.24, N2. — P.305−317.
  249. Rudolphi K.A. Adenosine and Brain Ischemia Minireview./ K.A.Rudolphi, P.Schubert.// Drug Dev. Res. — 1994. — Vol. 31, N4. — P.315.
  250. Rudolphi K.A. Neuroprotective role of adenosine in cerebral ischemia./ K.A.Rudolphi, P. Schubert, F.E.Parkinson, B.B.Fredholm.// TiPS. 1992. — Vol. 13, N12. — P.439−445.
  251. Sakurai T. A major human arsenic metabolite, dimethylarsinic acid, requires reduced glutathione to induce apoptosis./ T. Sakurai, W. Qu, M.H.Sakurai, M.P.Waalkes.// Chem. Res. Toxicol. 2002. — Vol.15, N5. — P.629−637.
  252. Salim S. Protective effect of Nardotachys jatamansi in rat cerebral ischemia./ S. Salim, M. Ahmad, K.S.Zafar A.S.Ahmad, F.Islam.// Pharmacol. Biochem. Behave. 2003. — Vol.74, N2. — P.481−486.
  253. Salinas A.E. Glutathione S-transferases a review./ A.E.Salinas, M.G.Wong.// Curr. Med. Chem. — 1999. — Vol.6, N4. — P.279−309.
  254. Sarvary E. Diagnostic value of glutathione-S-transferase./ E. Sarvary,
  255. A.Blazovics, M. Varga, B. Sulyok, J. Jaray, M. Lakatos, F.Perner.// Orv. Hetil. — 1998. Vol. 139, N25. — P. 1531−1537.
  256. Satoshi O. Protective effect of (T-588), a novel cerebral activator, against experimental cerebral anoxia./ O. Satoshi, K. Kazunori, M.Mutsuko.// Jap. J. Pharmacol. 1993. — Vol.62, N1. — P.81−86.
  257. Scaduto R.C.Jr. Effect of an altered glutathione content on renal ischemic injury./ R.C.Jr.Scaduto, V.H.2nd Gattone, L.W.Grotyohann, J. Wertz, L.F.Martin.// Am. J. Physiol. 1988. — Vol.255, N5. — P. F911-F921.
  258. Scheers E.M. Cytotoxicity of amino alcohols to rat hepatoma-derived Fa32 cells./ E.M.Scheers, A. Forsby, P.J.Dierickx.// Altern. Lab. Anim. 2002. — Vol.30, N3. — P.309−312.
  259. Seaton T.A. Mitochondrial respiratory enzyme function and superoxide dismutase activity following brain glutathione depletion in the rat./ T.A.Seaton, P. Jenner, C.D.Marsden.// Biochem. Pharmacol. 1996. — Vol.52, N11. -P. 1657−1663.
  260. Shaw C.A. Glutathione-induced sodium currents in neurocortex./ C.A.Shaw,
  261. B.A.Pasqualotto, K.Curry.// Neuroreport. 1996. — Vol.2647, N6. — P.1149−1152.
  262. Sheehan D. Structure, function and evolution of glutathione transferases: implications for classification of non-mammalian members of an ancientenzyme superfamily./ D. Sheehan, G. Meade, V.M.Foley, C.A.Dowd.// Biochem. J. -2001.- Vol.360 (Pt 1).-P.1−16.
  263. Shikama H. Transport and metabolism of glutathione isopropyl ester in cerebrospinal fluid./ H. Shikama, A. Ohta, A. Iwai, H. Koutoku, M. Umeda, K. Noguchi, M. Takeda, I.Ohhata.// Res. Commun. Mol. Pathol. Pharmacol. — 1995. Vol.88, N3. — P.349−357.
  264. Shivakumar B.R. Selective modulation of glutathione in mouse brain regions and its effect on acrylamide-induced neurotoxicity./ B.R.Shivakumar, V.Ravindranath.// Biochem. Pharmacol. 1992. — Vol.43, N2. — P.263−269.
  265. Sies H. Hepatic thiol and glutathione efflux under the influence of vasopressin, phenylephrine and adrenalin./ H. Sies, P.Graf.// Biochem. J. 1985. — Vol.226. -P.545−549.
  266. Sies H. Ebselen, a selenoorganic compound ad glutathione peroxidase mimic.// Free Radicals Biology and Medicine. 1993. — Vol. 14. — P.313−323.
  267. Sies H. Protein S-thiolation and redox regulation of membrane-bound glutathione transferase./ H. Sies, A.L.Dafre, Y. Ji, T.P.Akerboom.// Chem. Biol. Interact. 1998. — Vol.111−112. — P.177−185.
  268. Siesjo B.K. The biochemical basis of ischemic brain lesions./ B.K.Siesjo, M.L.Smith.// Arzneim.-Forsch./Drug Res. 1991. — Vol.41, N1. — P.288−292.
  269. Sim M.K. Effect of pentobarbital and chlordiazepoxide on the central presser action of angiotensins in normo- and hypertensive rats./ M.K.Sim, R.Radhakrishnan.// Eur. J. Pharmacol. 1994. — Vol. 253, N1−2. — P.171−174.
  270. Spector A. The synthesis of glutathione peroxidase analogs./ A. Spector, S.R.Wilson, P.A.Zucker, R.-R.C.Huang, P.R.Raghavan// Lens and Eye Toxicity Res. 1989. — Vol.6, N4. — P.773−380.
  271. Strange R.C. Glutathione S-transferase: genetics and role in toxicology./ R.C.Strange, P. WJones, A.A.Fryer.// Toxicol. Lett. 2000. — Vol.112−113. -P.357−363.
  272. Stults F.H. Rat liver glutathione peroxidase: purification and study of multiple forms./ F.H.Stults, J.W.Forstrom, T.Y.Chiu.// Arch. Biochem. Biophys. 1977. — Vol.183, N2. — P.490−497.
  273. Sullivan D.M. Identification of oxidant-sensitive proteins: TNF-alpha induces protein glutathiolation./ D.M.Sullivan, N.B.Wehr, M.M.Fergusson, R.L.Levine, T.Finkel.// Biochemistry. 2000. — Vol.39, N36. — P. 11 121−11 128.
  274. Sun A.Y. Oxidative stress and neurodegenerative disorders./ A.Y.Sun, Y.M.Chen.// J. Biomed. Sci. 1998. — Vol.5, N6. — P.401−414.
  275. Sweeney M.I. Neuroprotective effects of adenosine in cerebral ischemia: window of opportunity.// Neursci. And Biobehav. Rev. 1997. — Vol.21, N2. -P.207−217.
  276. Szatkowski M. Triggering and execution of neuronal death in brain ischemia: two phases of glutamate release by different mechanisms./ M. Szatkowski, D.Attwell.// TINS. 1994. — Vol.17, N9. — P.359−365.
  277. Taglialatela G. Induction of apoptosis in the CNS during development by the combination of hyperoxia and inhibition of glutathione synthesis./ G. Taglialatela, J.R.Perez-Polo, D.K.Rassin.// Free Radic. Biol. Med. 1998. -Vol.25, N8.-P.936−942.
  278. Tanaka T. Cellular balance of glutathione levels through the expression of gamma-glutamylcysteine synthetase and glutathione thiol transferase genes in human hepatic cells resistant to a glutathione poison./ T. Tanaka, T. Uchiumi,
  279. M.Nomoto, K. Kohno, T. Kondo, K. Nishio, N. Saijo, M.Kuwano.// Biochem. Biophys. Acta. 1999. — Vol.1427, N3. — P.367−377.
  280. Thanislass J. Buthionine sulfoximine — induced glutathione depletion. Its effect on antioxidants, lipid peroxidation and calcium homeostasis in the lung./ J. Thanislass, M.Raveendran.// Biochem. Pharmacol. 1995. — Vol.50, N2. — P.229−234.
  281. The GABA receptors./ Eds. Enna S.J., Bowery N.G.// Humana Press, Totowa, 1997.-P.330.
  282. Thompson D.C. Comparative toxicity of eugenol and its quinone methide metabolite in cultured liver cells using kinetic fluorescence bioassays./ D.C.Thompson, R. Barhoumi, R.C.Burghardt.// Toxicol. Appl. Pharmacol. — 1998. Vol. 149, N1. — P.55−63
  283. Tillakarantne N.J. Gamma-Aminobutyric acid (GABA) metabolism in mammalian neuronal and nonneural tissues./ N.J.Tillakarantne, K.L.Medina, K.M.Gibson.// Сотр. Biochem. Physiol. A. Physiol. 1995. — Vol. 112, N2. -P.247−263.
  284. Toffa S. Glutathione depletion in rat brain does not cause nigrostriatal pathway degeneration./ S. Toffa, G.M.Kunikowska, B.Y.Zeng, P. Jenner, C.D.Marsden.// J. Neural. Transm. 1997. — Vol.104, N1. — P.67−75.
  285. Upton N., Blackburn T. Pharmacology of mammalian GABAa receptors./ N. Upton, T.Blackburn.// The GABA receptors./ Eds. Enna S.J., Bowery N.G. -1997. P.83−103.
  286. Ursini F. Diversity of glutathione peroxidase./ F. Ursini, M. Maiorino, R. Brigelius-Flohe, K.D.Aumann, A. Roveri, D. Schomburg, L.Flohe.// Methods in enzymology. 1995. — Vol.252 — P.38−51.
  287. Van Bladeren P.J. The inhibition of glutathione S-transferases: mechanism, toxic conquences and therapeutic benefits./ PJ. Van Bladeren, B. Van Ommen.// Pharmacology & Therapeutics. 1991. — Vol.51, N1. -P.35−46.
  288. Vanella A. Free radical scavenger depletion in post-ischemic reperfusion brain damage./ A. Vanella, C. Di Giacomo, V. Sorrenti, A. Russo, C. Castorina, A. Campisi, M. Renis, J.R.Perez-Polo // Neurochem. Res. 1993. — Vol.18, N12. — P.1337−1340.
  289. Vannucci R.C. Cerebral mitochondrial redox state during metabolic stress in the immature rat ./ R.C.Vannucci, R.M.Brueklacher.// Brain Res. 1994. -Vol.653, N2. -P.141−147.
  290. Varga V. Endogenous gamma-L-glutamyl and beta-L-aspartyl peptides and excitatory aminoacidergic neurotransmission in the brain./ V. Varga, R. Janaky, P. Saransaari, S.S.Oja.//Neuropeptides. 1994. — Vol.27, N1. — P. 19−26.
  291. Von Lubitz T.K.G.E. Adenosine in the treatment of stroke: yes, maybe, or absolutely not?// Expert. Opin. Invest. Drugs. 2001. — Vol.10, N4. — P.619−632.
  292. Vornov J.J. Regional vulnerability to endogenous and exogenous oxidative stress in organotypic hippocampal culture./ J.J.Vornov, J. Park, A.G.Thomas.// Exp. Neurol. 1998. — Vol.149, N1. — P.109−122.
  293. Weber C.A. Depletion of tissue glutathione with diethyl maleate enhances hyperbaric oxygen toxicity./ C.A.Weber, C.A.Duncan, M.J.Lyons, S, G.Jenkinson.// Am. J. Physiol. 1990. — Vol.258, N6. — P. L308-L312.
  294. Wendel A. Glutathione Peroxidase.// Enzimatic basis of detoxication. Edit by Jakoby W.B. 1980. — Vol.1.-P.333−351.
  295. Wendel A. Glutathione Peroxidase.// Methods in enzymology. 1981. — Vol.77. -P.325−333.
  296. Whalen R. Human glutathione S-transferases./ R. Whalen, T.D.Boyer.// Semin. Liver Dis. 1998. — Vol. 18, N4. — P.345−358.
  297. Whitin J.C. Extracellular glutathione peroxidase is secreted basolaterally by human renal proximal tubule cells./ J.C.Whitin, S. Bhamre, D.M.Tham, H.J.Cohen.// Am. J. Renal. Physiol. 2002. — Vol.283, N1. — P. F20−28.
  298. Williams J.H. Flavin-contained dehydrogenases.// The enzymes / Ed. Boyer P.D. New York. — 1976. — Vol. 13, Part С. — P.89−174.
  299. Wingler K. Gastrointestinal glutathione peroxidase./ K. Wingler, R. Brigelius-Flohe.// Biofactors. 1999. — Vol.10, N2−3. — P.245−249.i
  300. Yang C. Lowered brain glutathione by diethylmaleate decreased the glutamate release induced by cerebral ischemia in anesthetized rats./ C. Yang, N. Lin, L. Liu, P. Tsai, J.Kuo.// Brain Research. 1995. — Vol.698. — P. 237−240.
  301. Arch. Biochem. Biophys. Acts. 1979. — Vol.198, N1. — P.241−246.
  302. Zangerle L. Screening of thiol compounds: depolarization-induced release of glutathione and cysteine from rat brain slices./ L. Zangerle, M. Cuenod, K.H.Winterhalter, K.Q.Do.// J. Neurochem. 1992. — Vol.59, N1. — P. 181−189.
  303. Zetterstrom T. Adenosine agonists can both inhibit and enhance in vivo striatal dopamine release./ T. Zetterstrom, M.Fillenz.// Eur. J. Pharmacol. 1990.- Vol.180. — P. 137−143.
  304. Zhao R. Ebselen: a substrate for human thioredoxin reductase stronglystimulating its hydroperoxide reductase activity and a superfast thioredoxin oxidant./ R. Zhao, H. Masayasu, A.Holmgren.// Proc. Natl. Acad. Sci. — 2002. — Vol.99, N13. P.8579−8584.
  305. Ziegler D.M. Role of reversible oxidation-reduction of enzyme thiol-disulfides in metabolism regulation.// Ann. Rev. Biochem. 1985. — Vol.54. -P.305−329.1. Утверждаю"
  306. Ректор Иркутскогогосударственногоуниверситета Майборода2003 г. 1. АКТвнедрения в учебный процесс кафедры биохимии результатов диссертационной работы Сотниковой Г. В. «Значение системы глутатиона для толерантности к полнойишемии головного мозга».
  307. Зав. каф. физико-химической биологии ИГУ, д.б.н., доц., Саловарова В. П. 9
Заполнить форму текущей работой

На отлично!