Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Оксидоредуктазы и фитогормоны в регуляции устойчивости пшеницы к фитопатогенным грибам

Диссертация: Оксидоредуктазы и фитогормоны в регуляции устойчивости пшеницы к фитопатогенным грибам
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Впервые среди многообразия пероксидаз нами выделены изоферменты, сорбирующиеся на хитин и поверхность мицелия фитопатогенных грибов. Они активно накапливаются в зоне клеточной стенки растений, инфицированных и обработанных ХОС и СК. Полученные данные о большем предпочтении анионными пероксидазами хитина предполагают, что появление патогенного агента, содержащего в своем составе хитин, может… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О МОЛЕКУЛЯРНЫХ МЕХАНИЗМАХ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ МЕЖДУ РАСТЕНИЯМИ И ФИТОПАТОГЕНАМИ С УЧАСТИЕМ СИГНАЛЬНЫХ МОЛЕКУЛ (обзор литературы)
    • 1. 1. Формирование системы хозяин — патоген и развитие реакции устойчивости растений к фитопатогенным грибам
    • 1. 2. Современные представления о генетических основах природной устойчивости растений к фитопатогенам
    • 1. 3. Элиситоры, вторичные мессенджеры и сигнальная регуляция устойчивости растений к фитопатогенам
      • 1. 3. 1. Стрессовые гормоны растений
      • 1. 3. 2. Олигосахарины как важный компонент сигнальной системы
    • 1. 4. Белки, вовлеченные в систему защиты растения от фитопатогенов
      • 1. 4. 1. Хитин-связывающие белки
      • 1. 4. 2. Ферменты, участвующие в синтезе активных форм кислорода и вовлеченные в лигнификацию клеточной стенки
    • 1. 5. Активные формы кислорода и их роль в устойчивости растений к фитопатогенам
    • 1. 6. Лигнификация как способ утилизации активных форм кислорода и формирования защитных барьеров, на пути развития патогена
    • 1. 7. Подходы к снижению вредоносности патогенных грибов
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Объекты исследований
    • 2. 2. Постановка опытов
    • 2. 3. Определение качественных показателей зерна
    • 2. 4. Фитопатогены и методы работы с ними
      • 2. 4. 1. Характеристика использованных в работе грибов
      • 2. 4. 2. Получение и размножение инфекционного материала
      • 2. 4. 3. Инфицирование растений
    • V. 2.4.4. Получение совместной культуры пшеницы и гриба Т. caries
      • 2. 4. 5. Визуальная оценка пораженности растений фитопатогенами
      • 2. 4. 6. Выявление внутренней зараженности семян грибами
      • 2. 4. 7. Иммуноферментное определение развития гриба S. nodorum в тканях растения
      • 2. 5. Методы микроскопии
      • 2. 6. Материалы и методы биохимических исследований
      • 2. 6. 1. Получение ферментных экстрактов свободной, ионно- и ковалентно связанной с клеточными стенками пероксидазы
      • 2. 6. 2. Определение активности пероксидазы. т 2.6.3. Определение активности оксалатоксидазы
      • 2. 6. 4. Определение продукции Н2О2 отрезками колеоптилей пшеницы
      • 2. 6. 5. Определение активности окисления фенольных соединений
      • 2. 6. 6. Выделение лигнина из проростков пшеницы
      • 2. 6. 7. Количественный анализ белков
      • 2. 6. 8. Выделение цитокининов, индолил 3-уксусной и абсцизовой кислот и их подготовка для ИФА
      • 2. 6. 9. ИФА фитогормонов
      • 2. 6. 10. Методы электрофореза белков
      • 2. 6. 11. Метод определения содержания хлорофилла
  • Л 2.6.12. Выделение пероксидазы из грубого экстракта
    • 2. 6. 13. Подготовка хроматографических матриц
      • 2. 6. 14. Выделение «хитин-специфичной» анионной пероксидазы и оксалатоксидазы
      • 2. 6. 15. Характеристика полученных препаратов пероксидазы и оксалатоксидазы
      • 2. 6. 16. Характеристика иммуноспецифичности антител против анионной пероксидазы и «хитин-специфичных» белков пшеницы
      • 2. 7. Средства защиты растений и иммунизаторы использованные для обработки растений
      • 2. 8. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 3. МОРФО-ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАСТЕНИЙ И КАЛЛУСОВ ПШЕНИЦЫ ПРИ ИНФИЦИРОВАНИИ ФИТОПАТОГЕННЫМИ ГРИБАМИ
    • 3. 1. Уровень пораженности зерна пшеницы фитопатогенами в природных условиях и их влияние на его качественные характеристики
    • 3. 2. Распространенность Tilletia caries в Республике Башкортостан
    • 3. 3. Влияние Т. caries на рост и продуктивность пшеницы
    • 3. 4. Использование культуры клеток для решения задач в области фитопатологии
      • 3. 4. 1. Цитологический анализ взаимоотношений Т. caries в совместной культуре с каллусами различных видов пшеницы
      • 3. 4. 2. Взаимоотношения пшеницы с грибом Т. caries в совместной суспензионной культуре клеток
      • 3. 4. 3. Морфологические различия патотипов Т. caries, растущих на растениях и каллусах мягкой или твердой пшенице
      • 3. 4. 4. Особенности взаимоотношения гриба Т. caries в совместной культуре с неэмбриогенными и эмбриогенными каллусами пшеницы
      • 3. 4. 5. Влияние возбудителя твердой головни нарост каллусов пшеницы Т. щ aestivum
      • 3. 4. 6. Особенности развития возбудителей корневых гнилей и септориоза на клетках каллуса растений пшеницы
  • ГЛАВА 4. ФИТОГОРМОНАЛЬНЫЙ АСПЕКТ В РАЗВИТИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ РАСТЕНИЙ И ПАТОГЕНЫХ ГРИБОВ С РАЗЛИЧНЫМ ТИПОМ ПИТАНИЯ
    • 4. 1. Ауксины в системе хозяин-патоген
    • 4. 2. Абсцизовая кислота в системе хозяин-патоген
    • 4. 3. Цитокинины в системе хозяин-патоген
    • 4. 4. Баланс гормонов в растениях при грибном патогенезе
    • 4. 5. Влияние гормонов на активность окисления фенольных соединений и предположительная их роль в развитии инфекционного процесса
  • ГЛАВА. 5. УЧАСТИЕ ОКСИДОРЕДУКТАЗ В ОТВЕТНЫХ РЕАКЦИЯХ ПШЕНИЦЫ НА ГРИБНУЮ ИНФЕКЦИЮ
    • 5. 1. Пероксидазы в защитных реакциях растений пшеницы против грибной инфекции
    • 5. 2. Изменение активности оксалатоксидазы в больных растениях
    • 5. 3. Влияние патогенных грибов на уровень лигнина в тканях пшеницы
    • 5. 4. Влияние Байтана и Бисола-2 на лигнификацию в растениях пшеницы, с различной устойчивостью к корневым гнил ям
    • 5. 5. Влияние ингибиторов оксалатоксидазы на устойчивость каллусов пшеницы к фитопатогенному грибу Т. caries
    • 5. 6. Сорбция пероксидазы пшеницы на мицелий патогенных грибов
    • 5. 7. Роль молекулярной структуры пероксидазы в ее сорбции на хитин
  • ГЛАВА 6. РЕГУЛЯЦИЯ ОТВЕТНЫХ РЕАКЦИЙ РАСТЕНИЙ ПШЕНИЦЫ НА ГРИБНОЙ ПАТОГЕНЕЗ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ХИТООЛИГОСАХАРИДОВ И САЛИЦИЛОВОЙ КИСЛОТЫ
    • 6. 1. Влияние хитоолигосахаридов на активность оксалатоксидазы и пероксидазы в растениях пшеницы, инфицированных фитопатогенами. ф
    • 6. 2. Использование совместной культуры каллусов пшеницы для оценки защитного эффекта соединений против Т. caries
      • 6. 2. 1. Рост и развитие совместной культуры каллусов пшеницы и гриба Т. caries питательных средах, содержащих фунгициды
      • 6. 2. 2. Использование хитоолигосахаридов в совместной культуре пшеницы и Т. caries, для изучения их антигрибной активности
      • 6. 2. 3. Участие салициловой кислоты в защите клеток пшеницы от возбудителя твердой головни Т. caries

Оксидоредуктазы и фитогормоны в регуляции устойчивости пшеницы к фитопатогенным грибам (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность исследований. Формирование совместимых/несовместимых взаимоотношений между хозяевами и их патогенами является одним из наиболее активно изучаемых направлений современной физиологии и биохимии растений. Оно всегда привлекало внимание как отечественных [Вавилов, 1918; Сухоруков, 1958; Дьяков, 1967, 1994, 2001; Горленко, 1968; Метлицкий и др., 1986; Аверьянов, 1991; Тарчевский, 1993, 2001, 2002; Одинцова, 1994; Озерецковская, 1994, 2002; Кораблева, Платонова, 1995; Тютерев, 2002], так и зарубежных исследователей [Ван дер План к, 1981; Tomiyama, 1983; Van Loon, 1999; Ashby, 2000; Veronese, et al., 2003].

Эффективному управлению фитоиммунитетом способствует выяснение механизмов функционирования защитных растительных соединений при контакте с патогеном и расшифровка путей включения ответных реакций растений на появление сигнальных молекул. Среди них активно изучается физиологическая роль биогенных элиситоров (хитин, глюкан и их олигомеры) [Озерецковская, 1994; Doares et al., 1995], фитогормонов и салициловой кислоты (СК) [Шакирова, 2001]. К сожалению, остается еще много белых пятен в определении характера их воздействия на растительные клетки. Например, не достаточно изучена роль гормональной системы в формировании взаимоотношении растений с различными по трофности патогенами. Остается загадочным эффект развития защитных реакций растений в зоне проникновения патогена, связанных с генерацией активных форм кислорода (АФК) и лигнификацией, способствующих локализации патогена в месте инфицирования.

Ответственность за оперативную и слаженную систему противодействия растений стрессовым факторам, в частности инфицированию фитопатогенами, и последующее восстановление целостности растительной клетки отводится защитным белкам [Van Loon, 1999]. Эти белки участвуют также в эффективной регуляции интенсивности поступления и в эстафетной передаче сигналов в ткани и клетки растения (различные протеин-киназы, фосфатазы, лектины, ацетилазы), в синтезе конечного защитного продукта (фенилаланинаммиак-лиаза, ферменты синтеза АФК, фитоалексинов, лигнина) или нарушении нормальной жизнедеятельности патогена (хитиназы, глюканазы, ингибиторы протеиназ, инактивирующие рибосомы белки) [Дьяков и др., 2001; Conrath et al., 2002; Тарчевский, 2002; Veronese et al., 2003]. В связи с открытием сигнальной роли АФК в растениях особое внимание стали уделять оксидоредуктазам, регулирующим уровень АФК [Hippeli et al., 1999; Droge, 2002] и, таким образом, поддерживающим их содержание в клетке на относительно безопасном уровне [Аверьянов, 1991]. Интерес к оксидоредуктазам вызван их участием в формировании устойчивости к фитопатогенам [Hammerschmidt, Кис, 1982; Blokhina et al., 2003]. Следует отметить, что эти белки представлены разнообразием изоформ, функциональная активность которых во многом остается не изученной. Получение ответа на поставленные вопросы является важным шагом в познании молекулярных механизмов устойчивости растений к болезням и поиске путей ее повышения.

Основная цель данной работы состояла в комплексном изучении роли гормональной системы, оксидоредуктаз (оксалатоксидаза и пероксидаза) и индукторов устойчивости в развитии защитных реакций пшеницы от фитопатогенных грибов с различным типом трофности.

Задачи исследований.

1. Определить характер влияния регуляторов роста, грибных фитопатогенов, различающихся по типу питания и их элиситоров на морфофизиологические показатели контрастных по устойчивости растений пшеницы.

2. Выявить механизмы участия оксалатоксидазы и пероксидазы в развитии защитных реакций пшеницы против фитопатогенов с формированием АФК и лигнина.

3. Изучить природу локального накопления оксидоредуктаз пшеницы в зоне инфицирования фитопатогенами.

4. Оценить роль фитогормонов в формировании устойчивости пшеницы к фитопатогенным грибам с различным типом трофности.

5. Создать in vitro тест-систему для оценки устойчивости пшеницы к головневым болезням и эффективности новых средств защиты растений.

6. Выявить пути регуляции салициловой кислотой и хитоолигосахаридами устойчивости растений с участием оксидоредуктаз и АФК к фитопатогенным грибам с различным типом питания.

Основные положения, выносимые на защиту.

Свойство некоторых оксидоредуктаз (анионной пероксидазы, оксалатоксидазы) ионообменно взаимодействовать с хитином и клеточными стенками фитопатогенных грибов демонстрирует возможность существования в растениях пути направленной генерации АФК, создающей локальную зону окислительного стресса и концентрирования синтеза лигнина в точках проникновения фитопатогенов.

Гормональная система играет важную роль в формировании взаимоотношений растений с фитопатогенами, состояние которой связано с трофностью грибов и уровнем устойчивости пшеницы.

Иммунность пшеницы Тимофеева регулируется на уровне целого организма, что подтверждено в модельной системе in vitro.

Защитный эффект хитоолигосахаридов и салициловой кислоты обусловлен их воздействием на про/антиоксидантную и гормональную системы растений пшеницы.

Научная новизна. Впервые в растениях пшеницы обнаружены белкиоксидоредуктазы, специфически взаимодействующие с хитином и мицелием патогенных грибов Tilletia caries Tul., Bipolaris sorokiniana (Sacc.) Shoenaker. и Septoria nodorum Berk, и выявлена их роль в локальном развитии систем защиты растений, связанная с генерацией АФК и активизацией лигнификации в зоне инфицирования. Изучена динамика активности этих белков в растениях и каллусах пшеницы при их инфицировании фитопатогенами, а также под влиянием фитогормонов и элиситоров. Обнаружена зависимость сродства пероксидазы и оксалатоксидазы к хитину от степени его ацетилирования, что выявляет значение грибных хитин-дезацетилаз в проявлении патогенами свойств вирулентности.

Впервые проведено длительное совместное культивирование гриба Т. caries до новообразования на каллусах различных видов пшеницы спор, сохраняющих вирулентность. Показано, что иммунность к твердой головне пшеницы Тимофеева контролируется на уровне целого организма, однако не исключено наличие клеточного уровня контроля устойчивости, проявляющейся в развитии локальной сверхчувствительной гибели клеток, а также интенсивной генерации перекиси водорода клетками проэмбриогенных структур и ризоидов.

Практическая значимость работы. Разработан способ выделения и очистки оксалатоксидазы и отдельных изоформ пероксидазы растений с использованием хитина и хитозана. Активация «хитин-специфичной» пероксидазы в ответ на инфицирование может служить в качестве маркера при селекции устойчивых к фитопатогенным грибам форм пшеницы и для эффективного отбора препаратов с иммуностимулирующей активностью. Создана in vitro модель системы растение-хозяин — патоген (пшеница — Т. caries), позволяющая выделять популяции головневых грибов, изучать механизмы устойчивости и проводить скрининг защитных препаратов.

Апробация работы. Основные результаты работы докладывались на Всероссийских съездах общества физиологов растений (С.-Петербург, 1993; Москва, 1999; Пенза, 2003), общества биохимиков (Москва, 1997, 2004; С. Петербург, 2002), общества генетиков и селекционеров (Москва, 1994, 2004; С. Петербург, 2000), конференциях по защите и иммунитету растений (С.Петербург — Пушкин, 1995, 2002), «Регуляторы роста и развития растений» (Москва, 1993, 1999, 2001), «Иммуноанализ регуляторов роста (Уфа, 1992;

2000), «Стрессовые белки растений» (Иркутск, 2004), на международных конгрессах FESSP (Флоренция, 1996; Варна, 1998; Будапешт, 2000; Крит, 2002; Краков, 2004), «INTERLECT» (Калькутта, 1992; Сцегед, 1993; Вюрцбург, 1997), симпозиумах «Biostress» (Москва, 1996), «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования» (Пущино, 1999, 2003), «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана», (Москва, 2001; С.-Петербург, 2003), «Signaling systems of Plant cell» (Москва, 2001), «Molecular Plant — Microbe Interactions» (С.- Петербург, 2003), «The biology of plant cells in vitro and biotechnology» (Москва, 1997; Саранск, 2001; Саратов, 2003), «Молекулярные механизмы генетических процессов и биотехнология» (Москва, 2001), «Plant Growth Substances» (Брно, 2001), «Геном растений» (Одесса, 2003), «Plant Molecular Biology» (Барселона, 2003), «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2003).

Связь с планами НИР. Работа осуществлялась в соответствии с планами научных исследований по темам: «Устойчивость пшеницы к грибным заболеваниям и пути ее повышения» (№ Гос. регистрации 01.92. 18 387), «Молекулярные механизмы узнавания и проявления основных защитных реакций в системе пшеница — грибной патоген» (№ Гос. регистрации 01.96. 1 034), «Молекулярные механизмы развития ранних защитных реакций растительной клетки при повреждении фитопатогенными грибами» (№ Гос. регистрации 01.99. 8 298), «Эндогенная регуляция сигнальных молекул при грибных инфекциях растений» (№ Гос. Регистрации 01.2002.5 309).

Конкурсная поддержка работы. Исследования были поддержаны фантами РФФИ (№ 01−04−48 495) «Хитин-специфичные» пероксидазы как регуляторы интенсивности элиситорных сигналов при грибном патогенезе", РФФИ-Агидель (№ 02−04−97 923) «Совместные культуры клеток пшеницы с фитопатогенами как модель для скрининга средств защиты растений с иммуностимулирующими свойствами» и грантом № 207 6-го конкурса экспертизы молодых ученых РАН «Активация анионных пероксидаз как показатель неспецифической ответной реакции пшеницы против фитопатогенных грибов» .

Публикации. Список основных публикаций по материалам диссертации включает 53 работы, включающий 32 статьи в рецензируемых журналах.

Благодарности. Выражаю благодарность д.б.н., профессору Ф. М. Шакировой, д.б.н., профессору P.M. Хайруллину за постоянную и неоценимую помощь, поддержку и внимание при выполнении этой работы. Благодарю сотрудников нашей лаборатории — к.б.н. Н. Б. Трошину, к.б.н. Р. Ф. Исаева, к.б.н. Л. Г. Яруллину, к.б.н. З. Р. Юсупову, к.б.н. О. Б. Сурину и м.н.с. Е. А. Черепанову. Выражаю глубокую признательность сотрудникам ВНИИ фитопатологии (Москва) и ВНИИ защиты растений (С-Петербург) за консультации при работе с фитопатогенным материалом. Благодарю моих родных и близких за душевную поддержку.

ВЫВОДЫ.

1. Впервые у растений выявлены белки с пероксидазной и оксапатоксидазной активностью, обладающие свойством сорбироваться на мицелий фитопатогенных грибов, а также на высоко ацетилированный хитин, но не на хитозан. Это указывает на важную роль степени ацетилирования хитина клеточной стенки фитопатогенных грибов в процессах межмолекулярного взаимодействия в системе растение-хозяингриб-патоген.

2. Способность оксалатоксидазы и некоторых изоформ пероксидазы растений (анионной с р/ ~ 3.5 у злаковых) ионообменно связываться с хитином, а также с клетками фитопатогенных грибов демонстрирует возможность существования в растениях направленной генерации активных форм кислорода, создающей локальную зону окислительного стресса в точках проникновения фитопатогенов и обеспечивающей усиление синтеза лигнина.

3. Баланс между процессами генерации и утилизации активных форм кислорода с участием «хитин-специфичных» оксалатоксидазы и пероксидазы играет важную роль в устойчивости растительных клеток к фитопатогенным грибам.

4. Высокая активность «хитин-специфичной» анионной пероксидазы с рI ~ 3.5 и оксалатоксидазы в клеточных стенках устойчивой пшеницы, их активация под влиянием фитопатогенов и их элиситоров, а также наличие в цитоплазматической фракции белка изопероксидазы с р/ ~ 7.5 указывает на защитную функцию этих оксидоредуктаз и позволяет использовать их в качестве маркеров устойчивости.

5. Впервые показана возможность длительного совместного культивирования гриба Tilletia caries с каллусами и суспензионными культурами клеток пшеницы и получения вирулентных спор нового поколения. Данная система может использоваться для генетических работ с головневыми грибами, изучения физиологии взаимоотношений клеток растений с биотрофным грибом и скрининга индукторов устойчивости пшеницы к твердой головне.

6. Обнаружено, что клеточные культуры иммунной к твердой головне пшеницы Т. timopheevii проявляют восприимчивость к Т. caries, что указывает на принципиальное значение целостности организма в развитии устойчивости растения к головневым, хотя в каллусах из пшеницы Тимофеева наблюдается торможение роста гриба в сравнении с каллусами из мягкой пшеницы, что свидетельствует о сохранении механизмов сопротивления к грибу на клеточном уровне у Т. timopheevii.

7. Выявлено, что салициловая кислота и хитоолигосахариды в культуре каллусов пшеницы с грибом Т. caries повышают устойчивость клеток к патогену, что связано с инициацией морфогенеза. К спектру защитных реакций, индуцируемых СК и ХОС, относятся активация оксалатокидазы и патоген-специфичных пероксидаз (рI ~ 3.5 и р/ ~ 9.7), их экскреция в клеточную стенку и во внеклеточное пространство, сверхчувствительная гибель клеток.

8. Впервые проведен комплексный анализ баланса гормонов при становлении системы растение-хозяин — гриб-патоген на примере взаимоотношений пшеницы с фитопатогенными грибами различной трофности. Показано, что поддержание в ходе болезни высоких концентраций ИУК отражает восприимчивость растений к биотрифному и гемибиотрофному патогенам, а АБК — к некротрофному. Эти гормоны снижают интенсивность окисления фенольных соединений путем негативного действия на активность «хитин-специфичных» пероксидаз. Поддержание повышенного уровня цитокининов, наряду с обратимым многократным возрастанием содержания ИУК и АБК в начальный период патогенеза, сопровождает развитие устойчивости.

Совокупность полученных данных указывает на ключевую роль про/антиоксидантной системы, находящейся под контролем фитогормонов, в формировании устойчивости растений к фитопатогенным грибам различной трофности.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Значительным резервом увеличения урожая сельскохозяйственных культур и повышения его качества является грамотная и хорошо организованная защита растений. В связи с использованием широкого спектра высокотоксичных и экологически небезопасных пестицидов, альтернативы которым пока нет, нарушается баланс агроценозов. Кроме этого, они крайне негативно влияют на окружающую среду. Внедрение препаратов нового поколения, которые могут воздействовать на сигнальные механизмы растений и формировать у них устойчивость к неблагоприятным условиям среды, является одним из наиболее актуальных направлений современного растениеводства [Дьяков, 2001; Озерецковская, 2002].

На первом этапе исследований был проведен анализ влияния фитопатогенов на урожайные и технологические качества зерна пшеницы. Подтвержден их негативный эффект. Особенно высокая отрицательная связь обнаружена между качеством муки и степенью заселенности зерна S. nodorum. Показано, что это отрицательное воздействие фитопатогенов связано с нарушениями в накоплении питательных веществ зерновкой под влиянием патогена во время ее созревания.

При проведении полевых опытов мы столкнулись с проблемой различий в степени инфицирования твердой головней восприимчивых сортов в зависимости от года и даже микрорельефа. Эта разница сохраняется даже при создании относительно благоприятных для развития инфекции условий, что не позволяет адекватно оценить физиологические ответные реакции растений на инфицирование возбудителем этой болезни. С этим, вероятно, связано и относительно малое количество публикаций с использованием в качестве объекта исследований возбудителей головни. В связи с этим перед нами встала задача по созданию лабораторной модельной тест-системы для изучения физиологического воздействия головневых на клетки растений. Особый интерес представлял вопрос, будет ли в этой модели проявляться специфическая устойчивость пшеницы Тимофеева [Ярошенко, 1981]. Длительное (до 60−100 дней) совместное культивирование каллусов различных видов пшеницы с этим фитопатогеном показало, что и растительные клетки, и мицелий гриба в этой культуре сохраняют свою жизнеспособность. При этом примерно в два раза сокращается период репродукции гриба. Кроме этого, мы смогли на созданной модели отселектировать популяции Т. caries, специализированные к разным видам пшеницы.

Полученные нами данные по восприимчивой реакции клеток иммунной к Т. caries вида пшеницы Тимофеева в совместной культуре предполагают, что устойчивость растений к этому патогену связана с организменным уровнем ее регуляции, который требует дополнительных факторов, не имеющихся в культуре in vitro. Эти факторы проявлялись при формировании проэмбриогенных комплексов, клетки обкладки которых, активно синтезировали активные формы кислорода. В таких каллусах клетки, подобные клеткам паренхиматических тканей, генерирующие АФК, некротизировались, что похоже на сверхчувствительную реакцию [Allen, Tresini, 2000; Drew et al., 2000], формирующую вокруг мицелия патогена неблагоприятные условия, нарушающие целостность гриба.

Значительное место в регуляции взаимоотношений растений с патогенами отводится гормонам, которые, обладая действенным регуляторным потенциалом не только на растения, но и на грибы, оказываются необходимыми для запуска каскада защитных реакций растений, направленных против патогенеза или способствующими их преодолению грибом. Поэтому выявить вклад того или иного гормона в развитие реакции устойчивости или восприимчивости растений к фитопатогенам, из-за невозможности идентификации их происхождения (растительного или грибного) в измеряемом уровне фитогормонов в инфицированном растении, довольно сложно. Решению задачи разграничения патогенных гормонов от растительных нам помогли работы, в которых мы определяли концентрацию разных гормонов в отдаленных от места инфицирования органах хозяина. Долговременно поддерживаемый высокий уровень ИУК и АБК отражает развитие восприимчивости растений к фитопатогенным грибам, а транзитные изменения в их содержании способствуют запуску системы устойчивости. Полученные результаты позволяют с высокой уверенностью говорить о том, что цитокинины в растениях выполняют протекторную роль, возможно, защищая растительные клетки от чрезмерного накопления АФК [Мерзляк, Жиров, 1990] и поддерживая растения в функционально-активном состоянии [Кулаева, Кузнецов, 2002]. Цитокинины могут быть соединениями, поддерживающими у растений ювенильную реакцию и тем самым способствующими регулировке активности germin-белков, среди которых, как известно, немало оксидоредуктаз (оксалатоксидазы, супероксиддисмутазы) [Dumas et al., 1995; Woo et al., 2000; Druka et al., 2002]. Они могут участвовать в локальном окислительном взрыве зоны, подвергшейся инфицированию и ее изоляции от здоровых тканей, в кооперации с пероксидазами [Tournaire et al., 1996; Yahia et al., 1998; Schafer et al., 2000; Blee et al., 2001; Rakwal et al., 2001; Agrawal et al., 2002; Lee et al., 2002]. Позитивная регуляция активности анионной пероксидазы под влиянием цитокининов (рис. 53) и снижение ее активности в старых органах пшеницы (рис. 8) также являются наглядным подтверждением их функциональной близости этой группе белков.

Полученные нами данные о модулировании активности анионной пероксидазы пшеницы под влиянием ИУК, АБК, кинетина, СК, ХОС и АЗП позволяют отнести их к регулирующим ее активность в растении. Несомненно, роль фитогормонов в системе хозяин — патоген необходимо обсуждать во взаимозависимости их концентраций друг от друга и их происхождения.

Впервые среди многообразия пероксидаз нами выделены изоферменты, сорбирующиеся на хитин и поверхность мицелия фитопатогенных грибов. Они активно накапливаются в зоне клеточной стенки растений, инфицированных и обработанных ХОС и СК. Полученные данные о большем предпочтении анионными пероксидазами хитина предполагают, что появление патогенного агента, содержащего в своем составе хитин, может многократно усилить скорость полимеризации фенольных соединений в непосредственной близости от точки инфицирования. Действительно, на цитохимических срезах каллусов инфицированных Т. caries мы обнаружили окрашивание мицелия гриба полимером фенольных соединений с участием эндогенных оксалатоксидазы и пероксидазы. Кроме этого, вероятно, наличие ацетилированных производных других полисахаридов также могут быть активными инициаторами реакции лигнификации с участием пероксидазы и оксалатоксидазы. В связи с этим, их локальная активация в зоне инфицирования и непосредственно на поверхности хитина пероксидазы и оксалатоксидазы предполагает развитие защитных реакции именно «в том месте» и именно «в то время», когда с появлением в растительных тканях микроорганизмов, содержащих хитин, автоматически появляется мишень для их «атаки» этими ферментами. Кроме этого, патоген привлекает в зону инфицирования другие PR-белки, характеризующиеся высокими антифунгальными свойствами [Veronese et al., 2003], что может синергически отражаться на эффективности защитных мероприятий.

Одним из путей образования АФК в ответ на действие элиситоров является продукция супероксид-аниона О" «и активация NADPH-оксидазной сигнальной системы [Тарчевский, 2001]. Однако, как показано, есть и другие альтернативные пути их синтеза. Например, уровень АФК может повышаться за счет ингибирования активности оксидоредуктаз СК [Chen, 1996] или за счет их синтеза оксалатоксидазой и апопластной пероксидазой [Минибаева, Гордон, 2003; Kawano, 2003]. Их продукция может иметь собственно защитный эффект [Pennel, Lamb, 1996]. Кроме того, АФК могут служить вторичными мессенджерами в передаче сигналов в клетке [Low, Merida, 1996; Gechev et al., 2002]. Отрицательное влияние высоких доз ХОС (100 мг/л) на клетки растений и на рост мицелия гриба, показанный на каллусах, позволяет считать, что элиситоры либо сами, либо через индуцируемые ими реакции несут для растительного организма определенную опасность. На наш взгляд, одной из них является гиперпродукция АФК, поскольку они способны быстро, значительно и не селективно повреждать самые различные биологические структуры, дополнительно вызывая окислительный стресс [Саприн, Калинина, 1999]. Это предположение подтверждается стимуляцией ХОС развития микронекрозов в листьях пшеницы [Vander et al., 1998], а также повышением под влиянием ХОС уровня АБК, как стрессового гормона [Ахметова, 2000]. В связи с этим становится очевидным, что, несмотря на способность хитоолигосахаридов выступать в роли элиситоров в растениях, необходим строгий контроль за их действующими концентрациями и еще более строгий за ответными реакциями на их действие. Можно полагать, что одними из наиболее эффективных компонентов растений, непосредственно взаимодействующих с хитином и его олигомерами, способными контролировать и смягчать воздействие хитоолигосахаридов на растительную клетку, являются оксалатоксидазы и пероксидазы.

Регуляция уровня хитоолигосахаридов в клетках растений может происходить разнообразными путями. В первую очередь само формирование олигосахаринов в растениях, подвергшихся инфицированию, связано с экспрессией хитиназ [Ramonell et al., 2002; Zhang et al., 2002]. Хитоолигосахариды могут неспецифически взаимодействовать с отрицательно зараженной плазмалеммой [Shibuya, Minami, 2001]. Показано, что это приводит к нарушению структуры мембраны и к последующей активации липоксигеназ, участвующих в синтезе ЖК [Rakwal et al., 2002]. Вероятно с повышением проницаемости плазмалеммы [Shibuya, Minami, 2001] связано и обнаруженное нами усиление выхода белков (пероксидазы и оксалатоксидазы) в культуральную среду под влиянием элиситора. Очевидно, что растения с высоким содержанием апопластных защитных белков способны сдерживать действие высоких концентраций метаболитов гриба, нарушающих морфологическую и физиологическую целостность клеток. При этом, повышение уровня антиоксидантных ферментов предотвращает избыточную продукцию АФК и может быть весьма необходимым для растения не только из-за опасности самоповреждения, но и потому что низкие, а не высокие концентрации перекиси водорода наиболее эффективно экспрессируют гены защитных белков растений [Cheong et al., 2000].

Положительный заряд, который характерен хитину и его олигомерам предполагает возможность их взаимодействия с растительной ДНК или с гистоновыми белками [Евдокимов, 2002]. Отметим, что это может приводить к разрушению ДНК и гибели растительной клетки, подобно апоптическим реакциям, проявляющихся у животных [Allen, Tresini, 2000]. Кроме этого, высокие концентрации АФК, индуцируемые ХОС при некротрофной инфекции, могут способствовать развитию некрозов у растений, что собственно и является основным показателем развития некротрофной болезни [Von Tiedemann, 1997]. Этот негативный фактор у устойчивых растений, вероятно, инактивируется повышенным уровнем цитокининов и антиоксидантных ферментов, которые, к тому же способствуют укреплению целостности растительной клетки и ускоряют репарационные процессы в ней.

Вероятно, регулированию опосредованного ХОС сингалинга способствует и наличие специфических мембранных рецепторов, связывающих N-ацетилированные олигомеры хитина [Inui et al., 1997]. Обнаруженное нами свойство пероксидазы и оксалатоксидазы связываться с хитином и его олигосахаридами позволяет считать это еще одним способом иммобилизации элиситоров в тканях растений.

Полученные данные позволили нам схематически представить цепь событий, происходящих в приклеточно-стеночной зоне при инфицировании растений фитопатогенами. Поскольку и оксалатоксидаза, и анионная пероксидаза свободно сорбируются на хитин, можно предположить, что они на поверхности фитопатогенного гриба могут функционировать совместно. При этом оксалатоксидаза, способствуя разрушению фактора вирулентности гриба щавелевой кислоты [Dunwell et al., 2000; Cessna et al., 2000], вырабатывает относительно токсичную перекись водорода, что позволяет создавать локальное «облако» перекисных соединений в зоне, непосредственно.

• контактирующей с мицелием гриба. Перекись водорода быстро утилизируется анионными пероксидазами через перокисление фенольных соединений, «кирпичиков» лигнина. Часть перекиси проникает в клетку, и, являясь вторичным мессенджером, участвует в экспрессии защитных белков, в том числе хитиназ, глюканаз, пероксидаз [Costet et al., 2002], а зона инфицирования оказывается изолированной от растительных тканей непроницаемым для воды и других соединений лигнином. Это, вероятно, позволяет организовывать локальный окислительный взрыв, приводящий к снижению роста и развития патогена. В то же время, растительная клетка, изолируя зону окислительного взрыва лигниновым экраном от своих клеточных компонентов, защищает их от.

• высокотоксичных АФК. Они, как известно, в высоких концентрациях, могут повредить целостность растительной клетки [Mehdy, 1994].

ХОС и СК способствуют усилению защитного эффекта, увеличивая выход изопероксидаз во внеклеточную фазу. Таким образом, вероятно, процесс лигнификации может происходить специфически концентрированно в месте инфекции, что приводит к изоляции соседних растительных тканей от инфицированной зоны. Эффективность лигнификации, опосредованной активацией синтеза фенольных соединений и АФК, а также их окислением пероксидазы, может многократно возрастать в связи с появлением в зоне инфицирования патогенных [Peltonen et al., 1997], а также, вероятно, и ф растительных полисахаридов [Трошина и др., 1995] в виде грибного мицелия и каллозы, соответственно.

Защитные свойства растений, согласно нашей гипотезе, проявляются в случае, если в зоне инфицирования будет достаточно щавелевой кислоты, необходимой для функционирования оксалатоксидазы и фенольных кислот, необходимых для функционирования пероксидазы. При их отсутствии или при инактивации их поступления, например супресцинами и импединами [Wada et al., 1995; Дьяков и др., 2001], развивается восприимчивость. Однако, это положение не исключает наличия и других, альтернативных путей формирования защитных свойств растений связанных, например, с синтезом фитоалексинов, ингибиторов протеиназ и т. д.

Понятно, что для успешного питания патогену необходимо, каким то образом, нейтрализовать накопление разнообразных по функциям защитных соединений растения. Известны факты подавления активности фенилаланинаммиак-лиазы под влиянием токсичных соединений патогена [Wada, 1995]. Патогены могут снизить интенсивность формирования защитных барьеров посредством ингибирования активности, например, пероксидазы, что четко показано нами в системе пшеница — Т. caries. Кроме этого обращает внимание и на то, что этот гриб может уменьшать интенсивность выделения оксалатоксидазы в ионно-связанную с клеточными стенками фракцию белка. В то же время ХОС и СК предотвращают такого рода проявления повреждающего эффекта инфицирования.

Относительно уязвимым у ферментов является и узкий диапазон рН, при которых они эффективны. Так, анионные пероксидазы в кислой среде снижают свою активность, что может заметно снижать их защитный эффект. Подкислению среды может способствовать и освобождение ацетильных групп в растениях под влиянием грибных дезацетилаз [Tsigos et al., 2000]. При инфицировании некротрофом это может способствовать обильному развитию некрозов и, тем самым, прогрессу болезни.

Полученные нами данные о большем «предпочтении» анионной пероксидазой пшеницы хитина, нежели хитозана, предполагает, что гриб также может «отключать» системы сорбции оксидоредуктаз на поверхность мицелия. Это может происходить за счет модификации ее структуры путем, например, дезацетилирования хитина. Известно и то, что наличие у грибов механизма модификации структуры своей клеточной стенки дезацетилазами [Coca et al.,.

2000; Tsigos, 2000] может даже способствовать восстановлению вирулентности ранее авирулентного патогена [Deising, Siegrist, 1995; Hadwiger, 1999; El Gueddari et al., 2001; Narasimhan et al., 2003]. Следовательно, от структуры хитина зависит, будет ли клеточная стенка фитопатогена подвергаться лигнификации, а гриб — воздействию защитных компонентов растения. Таким образом, патоген формирует свои защитные системы, задействованные в препятствии сорбции «хитин-специфичных» оксидоредуктаз хозяина. Полученные нами данные согласуются с результатами других авторов, показывающих, что более высокой элиситорной активностью на злаковых культурах обладают ацетилированные ХОС [Yamada et al., 1993]. Так, к примеру, в клетках ячменя олигомеры хитина со степенью полимеризации 6−8 и степенью ацетилирования 100% активировали синтез (1−3)-р-глюканазы, тогда как не ацетилированные хитоолигосахариды такого же размера не оказывали какого-либо эффекта [Kaku et al., 1998]. Вместе с тем, роль ацетильных остатков хитина в сигнальной трансдукции в растениях неоднозначна и, как предполагается, зависит от таксономического положения растения-хозяина.

Интересным, на наш взгляд, способом защиты мицелия гриба от сорбции на его поверхность хитиназ может служить свойство продуктов гена avr 4 гриба Cladosporium fulvum связываться с хитином и защищать его поверхность от деградации хитиназами [van den Burg et al., 2003]. He исключено, что этот путь может способствовать предотвращению связывания с хитином и других «хитин-специфичных» ферментов, к которым относятся, в том числе, оксалатоксидаза и анионная пероксидаза. Наличие разных по свойствам белков — модуляторов активности одних и тех же элиситоров позволяет говорить о множестве путей реализации защитного ответа растений против грибной инфекции. О важности последних этапов лигнификации говорят результаты, где показано одинаковое накопление фенольных соединений в зоне инфекции и у восприимчивых, и у устойчивых растений, но различна скорость их утилизации [Rengel et al., 1994; Шеин и др., 2003].

Итак, нами выявлен механизм накопления и деградации АФК как один из важнейших сложно-регулируемых факторов многокомпонентной неспецифической защиты, который, к тому же, позволяет растению контролировать активность поступления элиситоров и вторичных мессенджеров в растительную клетку и снижать степень ее повреждения микроорганизмами. К числу первоочередных систем регуляции активности оксидоредуктаз в растениях относятся фитогормоны, соотношение которых регулирует развитие или восприимчивости, или устойчивости.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.А. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Усп. совр. биол. 1991. Т. 111. С. 722−738.
  2. Т.С., Евдотиенко В. Ю., Кудзина Л. Ю. Выделение, очистка и кинетические свойства оксалатоксидазы (ЕС 1.2.3.4.) из листьев свеклы // Физиол. раст. 1996. Т. 43. С. 196−200.
  3. З.М., Каратыгин И. В. Семейство Тиллетиевые (Определитель грибов России. Порядок Головневые. Вып.2). С-Пб: Наука, 1995. 288 с.
  4. Л.Н., Плотникова Ю. М. Ржавчина пшеницы: цитология и физиология. М.: Наука, 1989. 304 с.
  5. Л.Н., Талиева М. Н. Физиология взаимоотношения растения-хозяина и патогена: Роль физиологически активных веществ // Бюлл. ГБС. 1995. Вып. 171. С. 161−167.
  6. Л. П., Игнатов В. В. О роли агглютинина зародышей пшеницы в растительно-бактериальном взаимодействии: гипотеза и экспериментальные данные в ее поддержку // Физиол. раст. 2001. Т. 48. С. 427−433.
  7. И.Э. Физиологические особенности формирования защитных реакций пшеницы при действии хитоолигосахаридов. Автореф. дисс. на соискание уч. степени к.б.н. Уфа. 2000. 24 с.
  8. Т.С., Бегляров Г. А., Бешанов А. В., и др. Системы защиты растений / под ред. Бондаренко Н. В. Л.: Агропромиздат. Ленинградское отделение, 1988. 367 с.
  9. Э.М., Ричардсон П. Дж., Лузио Дж. П. Иммунологические методы исследования мембран // Биологические мембраны. Методы. / Под ред. Финдлея Дж. Б. и Эванса У. Г. М.: Мир, 1990. С. 109−149.
  10. А.А., Гришечкина С. Д., Хацкевич Л. К. Упрощенный способ диагностики гельминтоспориозной корневой гнили злаковых колосовых культур //Микол. и фитопатол. 1988. Т.22. С. 153−156.
  11. И.В., Савин Ю. В. Основы биохимии. М.: Изд-во МГУ, 1990.254 с.
  12. Р.Г. Биология культивируемых клеток и биотехнология растений. М.: Наука, 1991. 280 с.
  13. Н.И. Иммунитет растений к инфекционным болезням // Изв. Петровской с.-х. академии. 1918, вып.1 4. 244 с. Цит. по изд.: Вавилов Н. И. Иммунитет растений к инфекционным болезням. М.: Наука. 1986. 520 с.
  14. Ван дер Планк Я. Генетические и молекулярные основы патогенеза у растений. М.: Мир. 1981. 236 с.
  15. Г. Г., Глянько А. К., Миронова Н. В. О содержании перекиси водорода в проростках гороха на ранних стадиях бобово-ризобиального симбиоза// С.-х. биология. 2004. № 3. С. 101−105.
  16. В.А., Андрианова Т. В., Мусатенко Л. И. Индолилуксусная кислота фитопатогенных грибов Septoria tritici Rob ex Desm и Stangospora nodorum (Berk) Cast et Desm {Septoria nodorum Berk.) // Укр. ботан. журнал. 1996. Т. 53. С. 215−218.
  17. В.А., Андрианова Т. В., Мусатенко Л. И. Цитокинины фитопатогенных грибов Septoria tritici Rob ex Desm и Stangospora nodorum (Berk) Cast et Desm {Septoria nodorum Berk.) // Укр. ботан. журнал. 1996. Т. 53. С. 717−721.
  18. Н.И., Озерецковская О. Л. Биохимические механизмы специализации фитопатогена к растению-хозяину // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Защита растений. М.: ВИНИТИ, 1991. Т. 7. С. 103−191.
  19. А.П., Кароза С. Э., Сухова Л. С. Абсцизовая кислота каквозможный фактор защиты ячменя при грибной инфекции //ДАН. 1993а. Т. 329. С. 380−382.
  20. А.П., Пшеничная Л. А., Кароза С. Э., Манжелесова Н. Е. О природе нарушения ауксинового обмена растений ячменя гельминтоспориозной инфекцией //Докл. АН Беларуси. 19 936. Т. 39. С. 166−168.
  21. И.Г. Пероксидазы растений //Биотехнология пероксидаз растений и грибов. Итоги науки и техники. Сер. биотехнология. М.: ВИНИТИ, 1992. Т.36. 328 с
  22. И.Г., Упоров И. В., Чубарь Т. А. и др., Влияние рН на стабильность анионной пероксидазы табака и ее взаимодействие с перекисью водорода//Биохимия. 1998. Т.63. С. 708−715.
  23. К.З., Рекославская Н. И., Швецов С. Г. Ауксины в культурах тканей и клеток растений. Новосибирск: Наука. 1990. 243 с.
  24. М. М., Недорезков В. Д., Ганиев P.M. Защита полевых культур. Часть 1. Защита зерновых злаковых культур. Уфа: Изд. БГАУ. 2002. 365 с.
  25. М.В. Н.И. Вавилов и некоторые проблемы фитопатологии. К 80-летию со дня рождения (1887−1943) // Микол. и фитопатол. 1968. Т.2, вып. 3. С.263−265.
  26. Л.А., Дударева Н. А., Салганик Р. И. Молекулярные механизмы устойчивости растений к патогенам // Усп. совр. биол. 1991. Т. 111. С. 122−136.
  27. Громова Б.Б.-О. Иммунологические основы паразитизма и болезнеустойчивости растений. Автореф. дисс. на соискание уч. степени д.б.н. С.-Петербург, 1992. 43 с.
  28. А.В. Метаболизм ауксинов в растениях и его регуляция // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Физиол. раст. М.: ВИНИТИ, 1991. Т.8. 151 с.
  29. У.М., Ямалеев A.M. Шакирова Ф. М. и др., О механизмедействия бисола 2//Агрохимия. 1990. N.9. С. 121−128.
  30. А.П. Природа и эволюция типов устойчивости растений к облигатным паразитам как теоретическая основа прогнозирования и оценки стабильности признака // С.-х. биология. 1986. № 3. С. 36−45.
  31. А.П. Сигнальные молекулы растений для активации защитных реакций в ответ на биотический стресс // Физиол. раст. 2003. Т. 50. С. 465−474.
  32. Ю.Т. Генетическое регулирование сверхчувствительности растений // Цитология и генетика. 1967. Т.1, № 3. С. 81−90.
  33. Ю.Т. Молекулярно-генетические основы взаимоотношений растений с грибными и бактериальными инфекциями // Усп. совр. генетики. М.: Наука, 1994. Т.24. С.25−48.
  34. Ю.Т. Популяционная биология фитопатогенных грибов. -М: Изд. Муравей, 1998. 384 с.
  35. Ю.Т., Озерецковская O.JL, Джавахия В. Г., Багирова С. Ф. Общая и молекулярная фитопатология. М.: Из-во Общества фитопатологов, 2001.302 с.
  36. Ю.М. Нуклеиновые кислоты и хитозан // Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение. Под ред акад. Скрябина К. Г., д.х.н. Вихоревой, д.х.н. Варламова В. П. М.: Наука. 2002. С. 178−200
  37. A.M. Стрессовые белки растений: PR (b) белки // Физиол. раст. 1991. Т. 38. С. 788−799.
  38. А. И. Арасимович В.В., Яраш Н.П, Методы биохимического исследования растений .- JI.: Агропромиздат, Ленинградское отделение, 1987. 400 с.
  39. А.А. Адаптивная система селекции растений (эколого-генетические основы): Т. II. М.: Изд-во РУДН., 2001. 708 с.
  40. М.Н. Фенольные соединения: Распространение, метаболизм и функции в растениях. М.: Наука, 1993. 272 с.
  41. М.И., Могилева Г. А. Сравнительная оценка фотосинтетической способности с/х растений по фотохимической активности хлоропластов. Методические указания. Л., 1980. 36 с.
  42. С.В., Васюкова Н. И., Озерецковская О. Л. Биохимические аспекты взаимодействия растений с паразитическими нематодами // Прикл. биохимия и микробиология. 2004. Т.40. С. 133−142.
  43. Р.И. Белковые ингибиторы протеолитических ферментов и их роль в формировании гомеостатических реакций у растений. Автореферат дисс. на соискание уч. степени д.б.н. Уфа, 1999. 43 с.
  44. С.А. Биотехнологические основы получения гаплоидов, отдаленных гибридов и соматических регенерантов зерновых и бобовых культур в различных системах in vitro. Автореф дисс. на соискание уч. степени д.б.н. Ялта. 2004. 45 с.
  45. Л.И., Озерецковская О. Л. Биохимические аспекты индуцированной устойчивости и восприимчивости растений // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Защита растений. М.: ВИНИТИ, 1991. Т.7. С. 4−102.
  46. Р.Ф. Специфичность взаимодействия геномов пшеницы и эгилопса с возбудителем твердой головни. Автореф дисс. канд. биол. наук. Москва. 1988. 182 с.
  47. К.Я. Головневые зерновых культур. М.: Сельхозиздат, 1962. 88 с.
  48. В.Е., Кузовкина И. Н., Георге Э., Машнер X. Совместное культивирование арбускулярных микоризных грибов и генетически трансформированных корней растений in vitro II Физиол. раст. 1999. Т. 46. С. 102−108.
  49. И.В. Головневые грибы. Онтогенез и филогенез. JL: Наука, 1981.216 с.
  50. Е. Р. Руденская Г. Н., Юрина Е. В. Полифункциональность растительных пероксидаз и их практическое использование // С.-х. биология. 2000. № 5. С.63−70.
  51. В.И., Поликарпова Ф. Я., Борисова А. А. и др. Оценка эффективности лактата хитозана при размножении садовых растений зелеными черенками // Труды 6-й межд. конф. «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана. М. Изд. ВНИИРО, 2001, с. 82−83.
  52. В.А., Чайлахян М. Х., Турецкая Р. Х. и др., Комплексный метод определения природных регуляторов роста: биотесты // Физиол. раст. 1975. Т. 22. С. 1291−1298.
  53. В.И. Физиологические основы конструирования габитуса растений. М.: Наука, 1994. 269 с.
  54. В.И. Природные ингибиторы роста // Физиол. раст. 1997. Т. 44. С.471−480.
  55. И. С. Сычева Н.М., Каминская О. А., Михалева О. С. Взаимосвязь роста колоса ячменя и поглощения ассимилятов с содержанием фитогормонов // Физиол. раст. 1998. Т.45. С. 549−556.
  56. Г. И., Алипеков О. А., Герцог Н. М. Биосинтез индолилуксусной кислоты фитопатогенным грибом Septoria nodorum Berk. // Вестник с.-х. науки Казахстана. 1990. № 3. С. 37−39.
  57. JI.B. Синтез и возможные функции белков растений при сверхчувствительной реакции. (Обзор). // Физиол. раст. 1991. Т.38. С.1005−1013.
  58. В.Г., Гаврилюк И. П., Губарева Н. К. и др. Молекулярно-биологические аспекты прикладной ботаники, генетики и селекции. М.: Колос, 1993.447 с.
  59. Н.П., Платонова П. А. Биохимические аспекты гормональной регуляции покоя и иммунитета растений (обзор) // Прикл.биохим. и микробиол. 1995. Т.31. С 103−114.
  60. Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Физико-химическая биология. М.: ВИНИТИ, 1984. Т. 1. 351 с.
  61. Е.А. Головня: опасная тенденция сохраняется. // Защита и карантин растений. 1999. № 4. С. 10−11.
  62. М.С., Малышенко С. И., Ралдугина Г. Н. и др., Может ли салициловая кислота влиять на межклеточный транспорт вируса табачной мозаики через изменение проводимости плазмодесм // Физиол. раст. 2002. Т. 49. С. 71−77.
  63. В.И. Устойчивость зерновых колосовых к возбудителям головнёвых болезней. М.: Колос, 1984. 304 с.
  64. Н.Н. Морфогенез в культуре пыльников пшеницы: эмбриологический подход. Уфа: Гилем, 2001. 203 с.
  65. Г. Р., Веселов С. Ю., Еркеев М. И. и др. Иммуноферментное определение содержания индолилуксусной кислоты в семенах кукурузы с использованием меченых антител // Физиол. раст. 1986. Т. 33. С.1221−1227.
  66. И.Н., Альтерман И. Е., Карандашов В. Е. Генетически трансформированные корни растений как модель для изучения специфики метаболизма и симбиотических контактов корневой системы // Изв. АН. Сер. Биол. 2004. № 3. С.310−318.
  67. О.Н. Физиологическая роль абсцизовой кислоты // Физиол. раст. 1994. Т.41. С. 645−646.
  68. О.Н., Кузнецов В. В. Новейшие достижения и перспективы в области изучения цитокининов // Физиол. раст. 2002. Т.49. С. 626−640.
  69. О.Н., Прокопцева О. С. Новейшие достижения в изучении механизма действия фитогормонов // Биохимия. 2004. Т.69. С.293−310.
  70. Е.М., Попов В. И. Метод инокуляции всходов пшеницы Helminthosporium sativum Р.К. et В. // Бюлл. ВИЗР. 1976. №.39. С. 73−75.
  71. Т.А. Развитие представлений о природе иммунитета растений. М.: Наука, 1988. 100 с.
  72. М.В. Септориоз яровой пшеницы: Методы определения семенной инфекции // Микол. и фитопатол. 1987. Т.21. С. 171−173
  73. Э.П., Проценко М. А. Биохимические механизмы передачи внешних сигналов через плазмалемму растительной клетки при регуляции покоя и устойчивости // Биохимия. 2002. Т. 67. С. 181−193.
  74. В.П., Гайворонская Л. М., Аверьянов А. А. Возможное участие активных форм кислорода в двойной индукции противо-инфекционных реакций растения //Физиол. раст. 2000. Т.47. С. 160−162.
  75. В.М. Молекулярная организация лектинов // Мол. биол. 1994. Т. 28. С.245−273.
  76. В.М., Яковлева З. М. Связывание лектина из зародышей пшеницы с поверхностью мицелия и спор Helminthosporium sativum II Изв. АН СССР. Сер. биол. 1987. № 5. С. 792−795.
  77. О.В., Ежова Т. А., Мусин С. М., и др. Ген PXD контролирует образование трех изоформ анионных пероксидаз Arabidopsis thailiana II Изв АН. Сер. биол. 2003. № 2. С. 159−168.
  78. С.Н., Волкова В. Т. Восприимчивость видов злаков к Puccinia graminis Pers. и внутривидовая дифференциация гриба // Матер. X Московского совещания по филогении растений. М., 1999. С. 99 101.
  79. А.Н., Шарикадзе О. Г., Чикин Ю.А, Лекомцева С. Н. Патогенность видов и штаммов грибов рода Botrytis {Deuteromycota, Hyphomycetales), выделенных с различных растений-хозяев //Микол. и фитопатол. 2000. Т.34. С. 60−67.
  80. О.Н., Мелентьев А. И., Силищев Н. Н., и др., Роль бактерий антагонистов фитопатогенов в защите сельскохозяйственных растений от болезней. Уфа: Изд-во „Гилем“, 2001. 65 с.
  81. М.Д., Панасюк Е. Н., Луцик А. Д. Лектины. Львов: Вищашкола, Изд-во при Львовском ун-те, 1981. 256 с.
  82. Э., Кайн Я. Прикрепление Rhizobiaceae к растительным клеткам // Rhizobiaceae. Молекулярная биология бактерий взаимодействующих с растениями. Под ред. Спайнк Г., и др. / перевод Тихоновича И. А., Проворова Н. А. С-Пб, 2002. С. 259−274.
  83. Н.И., Мяцкявичене Е. В., Гужова Н. В., и др., Взаимоотношения гриба Phytophtora infestans и клеток картофеля в суспензионной культуре при совместном выращивании // Физиол. раст. 1996. Т.43. С. 285−290.
  84. Т.С., Тихонова Т. В. К вопросу об изучении взаимоотношений растения-хозяина и патогена in vitro II Генетика. 1994. № 30. С. 96−97.
  85. А.А., Нёттевич Э. Д., Тушинский Т. Ю. Устойчивость яровой пшеницы к септориозу // Вест. с.-х. науки. 1991. № 7. С. 110−115.
  86. С.С. Физиология растений. СПб.: Изд-во С-Пб. ун-та, 2004. 336 с.
  87. А.И., Ямалеев A.M., Ибрагимов Р. И., Исаев Р. Ф. Сродство к углеводам и лектиноподобная активность ингибиторов трипсина из семян пшеницы в связи с устойчивостью к фитопатогенным грибам // С.-х. биология. 1986. № 12. С. 52−54.
  88. М.Н., Жиров В. К. Свободно-радикальное окисление в хлоропластах при старении растений // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Биофизика. Т. 40. М.:ВИНИТИ. 1990. С. 101−135.
  89. Л.В., Дьяков Ю. Т., Озерецковская О. Л. Индукторно-супрессорная гипотеза фитоиммунитета // Журнал общей биологии. 1986. Т. XLVII, № 6. С.748−758.
  90. Ф.В., Гордон Л. Х. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиол. раст. 2003. Т. 50. С. 459−464.
  91. С.М., Комарова Э. П. О биохимических механизмах индуцированной триазоловыми фунгицидами устойчивости растений ржи к ржавчине // С.-х. биология. 1987. № 2. С. 70−74.
  92. В.В., Григорьева Л. И., Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ из растений как полифункциональные белки // Прикл. биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. С. 643−650.
  93. Ю.М. Цитологические аспекты взаимоотношений растений и фитопатогенных грибов // Микол. и фитопатол. 1992. Т. 26. С. 67−75.
  94. И.Е. Рецепция этилена и роль мономерных G-белков в передаче этиленового сигнала // Автореф. дисс. на соискание уч. степени д.б.н. Москва, 2003. 52 с.
  95. Е.Н., Креславский В. Д., Назарова Т. Н. Световая и гормональная регуляция фотосинтеза и роста растений. Под ред. В. И. Кефели. Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН, 1995. 140 с.
  96. И.Р., Галиаскарова Г. Г., Монаков Ю. Б. О деструкции хитозана под действием перекиси водорода // Доклады АН. 1995. Т. 345. С. 199 204.
  97. Г. С., Чкаников Д. И., Кулаева О. Н., Гамбург К. З. Основы химической регуляции роста и продуктивности растений. М.: ВО Агропромиздат, 1987. 383 с.
  98. Н.А. Анализ семян на грибную и бактериальную инфекцию. Л: Колос, 1970. 208 с.
  99. В.Е., Аленькина С. А., Пономарева Е. Г., Савенкова Н. Н. Изучение роли лектинов клеточной поверхности азоспирил во взаимодействии с корнями пшеницы //Микробиология. 1996. Т.65. С.169−170.
  100. А.В., Талиева М. Н. Эндогенная абсцизовая кислота в растениях пшеницы при заражении возбудителем мучнистой росы (Erisiphe graminis f. sp. tritici) //Известия АН. Сер. Биол. 2001. № 3. С. 318−322.
  101. О.Н., Аверьянов А. А. Участие супероксидного радикала вмеханизме фунгицидного действия фталида и пробеназола // Физиол. раст. 1991. Т.38. С. 512−520.
  102. Т.Ф., Чканников Д. И. Токсины фитопатогенных грибов и их роль в развитии болезней растений. М: Колос, 1987. 60 с
  103. К.В., Тютерев C.JI. Проблемы обработки семян фунгицидами и другими биологически активными веществами в свете современных тенденций защиты растений // Агрохимия. 1993. № 6. С. 69−81.
  104. A.M. Культура клеток высших растений уникальная система, модель, инструмент//Физиол. раст. 1999. Т.46. С. 837−844.
  105. Одинцова И. Г Генетика устойчивости к фитопатогенам // Усп. совр. ген. 1994. Т. 19. С.119−132.
  106. О.Л. Индуцирование устойчивости растений биогенными элиситорами фитопатогенов // Прикл. биохим. и микробиол. 1994. Т.30. С.325−339.
  107. О.Л., Леонтьева Г. В., Роменская Г. И. и др. Фрагменты ксилоглюкана регуляторы иммунных эффектов в картофеле // Физиол. раст. 1995. Т. 42. С. 773−779.
  108. О.Л. Проблемы специфического иммунитета // Физиол. раст. 2002. Т.49. С. 148−154.
  109. Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: Наука, 1981. 218 с.
  110. Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопным методами. М.: Наука, 1983.304 с.
  111. Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1985. 536 с.
  112. Е.А., Чаленко Г. И., Герасимов Н. Г. и др. Хитозан -регулятор фитофтороустойчивости картофеля //ДАН. 1997. Т. 355. С. 120−122.
  113. А.В. О регуляторной роли активных форм кислорода //
  114. Биохимия. 1998. Т.63. С.1307−1308.
  115. A.M., Туряница А. П., Козеровская Н. А. Влияние бактерий рода Klebsiella на регенерационные процессы культуры ткани табака и пшеницы. // Физиол. и биохим. культ, растений. 1996. Т.28. С.240−245.
  116. В.В., Саламатова Т. С. Физиология роста и развития растений. Л.: Изд-во ЛГУ, 1991.- 240 с.
  117. Г. Г., Ветрова В. П., Патенова В. П. и др. Участие проантоцианидинов и лигнина в защитной реакции пихты на инфицирование микромицетами // Физиол. раст. 1995. Т. 42. С.622−628.
  118. Е.А., Лутова Л. А. Молекулярно-генетические механизмы устойчивости высших растений к патогенам // С.-х. биол. 2000. № 5. С.20−30.
  119. Н.А. Генетико-эволюционные основы учения о симбиозе // Журнал общей биологии. 2001. Т.62. № 6. С.472−495.
  120. М.А. Тестирование растений на устойчивость к поражению фитопатогенными грибами: Проблемы и перспективы // Биохимия хранения картофеля, овощей и плодов. Под ред. Кретович В. Л., Сальковой Е. Г. М.: Наука. 1990. С.71−76.
  121. М.А. Молекулярные механизмы узнавания, функционирующие на поверхности контакта Phytophthora infestans и цитоплазматической мембраны картофеля // Биохимия. 1995. Т.60. С. 58−65.
  122. Г. В. Септориозы зерновых культур. М.: Колос, 1984.54 с.
  123. Г. В., Карасева Е. В. Методика изучения возбудителей септориоза на изолированных листьях пшеницы // С.-х. биология. 1985. №.12. С.112−114.
  124. Ю.В. Химические регуляторы жизнедеятельности растений: Избранные труды. М.: Наука, 1983. 264 с.
  125. А. Основные болезни зерновых (септориоз) // Интенсивное производство зерна. М.: Агропромиздат, 1985. С. 213−232.
  126. В.В., Муравьев Р. А., Фомина В. А., Муштакова В. М. Пероксидазосомы клеток растений //Изв. РАН. Сер. Биол. 1996. № 7. С. 16−22.
  127. В.В., Рогожина Т. В., Влияние индолил-3-уксусной кислоты на окисление о-дианизитдина и гидрохинона в присутствии пероксидазы // Исследовано в России. Эл. журнал, http://zhurnal.ape.relarn.ru /articles/2003/08l.pdf. С. 918−933.
  128. М.Н. Химические методы иммунизации растений // Иммунитет сельскохозяйственных растений к болезням и вредителям. М.: Колос, 1975. С.151−158.
  129. В.В., Мельникова Е. В. Реакция на хемосигнал при взаимодействии пыльца-пестик// Физиол. раст. 1998. Т.45. С. 678−685.
  130. И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений // Усп. совр. биол. 1989. Т. 107. вып.З. С.406−417.
  131. А.А., Анциферова Л. В. Способы выделения и хранения возбудителей септориоза пшеницы //Микол. и фитопатол. 1989. Т. 23. С. 172−175.
  132. А.Н., Калинина Е. В. Окислительный стресс и его роль в механизмах апоптоза и развития патологических процессов // Усп. биол. химии. 1999. Т.39. С.289−326.
  133. Г. В., Трошина Н. Б., Ямалеев A.M., Селимов Ф. А. Влияние базурана на морфологию здоровых и пораженных стеблевой ржавчиной растений пшеницы // Облигатный паразитизм. Цитологические аспекты. 1991. С.93−104.
  134. З.Я., Юшко Л. С., Подчуфарова Г. М. Функции белков в фитопатогенезе. Минск: Наука и техника, 1992. 270 с.
  135. В.П., Вовчук С. В., Гаврилов А. А. Препаративное выделениеиндуктора устойчивости пшеницы к Fusarium graminearum scwabe из культуральной жидкости штамма гриба Aspergillus II Агрохимия. 1997. № 10. С. 59−61.
  136. В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло // Соросовский образовательный журнал. 1996. № 3. С. 4−10.
  137. И.Э. Целлюлолитические бактерии в защите сельскохозяйственных растений от фитопатогенных грибов // Микол. и фитопатол. 2004. Т. 38. С. 89−93.
  138. Т.В. Взаимодействие ржавчинных грибов с клеточными культурами растений. Автореф дисс. на соискание уч. степени к.б.н. 2000. 23 с.
  139. М.И., Логинов И. В. Статистическая характеристика маркеров морфогенеза в каллусных культурах яровой мягкой пшеницы // Физиол. раст. 2004. Т.51. С. 287−296.
  140. К.Т. Физиология иммунитета растений. М.: Изд-во АН СССР, 1958. 147 с.
  141. M.H., Рункова Л. В., Андреев Л. Н. Влияние абсцизовой кислоты и картолина на устойчивость растений к мучнистой росе // Изв. АН. Сер. биол. 1999 б. № 5. С. 534−538.
  142. И.А. Катаболизм и стресс у растений: 52-е Тимирязевское чтение. М.: Наука, 1993. 80 с.
  143. И.А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: ФЭН, 2001.448 с
  144. И.А. Сигнальные системы растений. М.: Наука, 2002.294 с.
  145. И.А., Проворов Н. А. Генетика симбиотической азотфиксации с основами селекции. С.-Петербург: Наука, 1998. 194 с.
  146. Н.Б., Исаев Р. Ф., Ямалеев A.M. Влияние байтана на развитие грибов Helminthosporium sativum и Fusarium graminearum паразитирующих на растениях пшеницы // Изв РАН. Сер. биол. 1992 а. № 1. С.148−152.
  147. Н.Б., Юмагужин М. С., Ямалеев A.M. Грибы Helminthosporium sativum и Fusarium graminearum на тканях растений пшеницы //Биол. науки. 1992б. № 3. С. 115−121.
  148. Н.Б., Ямалеев A.M., Функциональная активность ДНК ядер клеток растений пшеницы при поражении корневыми гнилями // С.-х. биол. 1991. № 5. С. 110−113.
  149. Н.Б., Максимов И. В., Исаев Р. Ф., Ямалеев A.M. Влияние возбудителей грибных болезней на функциональную активность ядер пшеницы //Микол. и фитопатол. 1992. Т.26. С.148−152.
  150. Г. А. Вопросы природы иммунитета к твердой головне. Гистология и морфология взаимосвязей Tilletia tritici Wint. с питающим растением // Труды. Харьковского с.-х. института им. В. В. Докучаева. 1962. № 38 (75). С.47−86.
  151. C.JI. Научные основы индуцирования болезнеустойчивости растений. С-Пб. 2002. — ООО „Инновационный центр защиты растений“ ВИЗР. 328 с.
  152. М.Т., Гуськов А. В. Салициловая кислота как регулятор ризогенеза у плодовых и ягодных культур in vitro // С.-х. биология. 1998. № 5. С.63−68.
  153. Г. Г. Методы анатомо-гистохимического исследования растений. М.: Наука, 1979. 155 с.
  154. Э., Кеглер X. Методы обнаружения и диагностики фитопатогенных вирусов и микоплазмоподобных организмов // Методы определения болезней и вредителей сельскохозяйственных растений. М.: Агропромиздат, 1987. с. 26−54.
  155. Э.Е., Забродина М. В. Органоспецифичные спектры пероксидаз у кукурузы // Физиол. раст. 1995. Т.42. С.281−289.
  156. .А. Методы дифференциации пятнистостей по симптомам и микроскопическим признакам возбудителей // Изв ТСХА. Биол. науки. № 2. С.153−159.
  157. P.M., Яруллина Л. Г., Трошина Н. Б., Ахметова И. Э. Активация хитолигосахаридами окисления ортофенилендиамина проростками пшеницы в присутствии щавелевой кислоты//Биохимия. 2001. Т.66. № 6. С.354−358.
  158. П.С., Шкаликов В. А., Орехов Д. А. Химические индукторы в защите сельскохозяйственных растений от грибных, бактериальных и вирусных болезней // Агрохимия. 2004. № 4. С.86−96.
  159. М.К., Доброзракова Т. Л., Степанов К. М., Летова М. Ф. Определитель болезней растений. СПб.: Изд. „Лань“, 2003. 592 с.
  160. М.Х. Регуляция цветения высших растений. М.: Наука, 1988. 500 с.
  161. А.В. Генерация супероксид-иона и активность пероксидазы при модификации проводимости плазмалеммы корневых клеток пшеницы. Автореф. дисс. на соискание уч. степени к.б.н. Казань, 2002. 23 с.
  162. С.Н. Противовирусные свойства хитозана // Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение. Под ред. Скрябина К. Г. и др., М.:1. Наука, 2002. С. 327−338.
  163. С.Н., Ильина А. В., Сургучева Н. А., и др. Влияние хитозана на системную вирусную инфекцию и некоторые защитные реакции в растениях картофеля // Физиол. раст.- 2001. Т. 48. С. 890−896.
  164. С.Н., Сургучева Н. А., Атабеков И. Г. Стимуляция синтеза клеточных белков и ингибирования вирусной инфекции хитозаном в изолированных протопластах табака //Докл. РАН. 1995. Т. 341. С. 836−838.
  165. В.А. Корневые гнили хлебных злаков. Новосибирск: Наука, Сибирское отд-ние, 1985. 189 с.
  166. Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа: Гилем, 2001. 160 с.
  167. Ф.М., Авальбаев A.M., Чемерис А. В., Вахитов В. А. Гормональная регуляция транскрипции у растений // Мол. биология. 2002. Т. 36. С. 585−592.
  168. Ф.М., Сахабутдинова А. Р., Сигнальная регуляция устойчивости растений к патогенам // Усп. совр. биол. 2003. Т. 123. С. 563−572.
  169. И.Ф. Соматический эмбриогенез и селекция злаковых культур. Уфа: Изд-во БГУ, 1999. 166 с.
  170. И.Ф., Шакирова Ф. М. Формирование соматических эмбриоидов в суспензионной культуре клеток пшеницы в присутствии АБК // Физиол. раст. 1996. Т.43. С. 101−103.
  171. B.C., Рогинская В. А., Хижняк С. В. Перспективы использования токсинов возбудителя обыкновенной корневой гнили зерновых в клеточной селекции. // С.-х. биология. 1992. № 3. С.45−51.
  172. И.В., Андреева О. Н., Полякова Г. Г., Зражевская Г. К. Изменения содержания фенольных соединений в каллусе сосны в ответ на элиситацию Fusarium различной степени патогенности. // Физиол. раст. 2003. Т. 50. С. 710−715.
  173. А.А. Шкалы для оценки поражения болезнямисельскохозяйственных культур (методические рекомендации). Воронеж. 1981. 83 с.
  174. Е.В., Киямова Р. Г., Тюленева Н. М., и др., Состав клеточных стенок каллусных культур земляники с различной способностью к морфогенезу // Биополимеры и клетки. 1996. Т. 24. С. 56−61.
  175. Т.В. Закономерности регрессивных изменений головневых грибов в тканях питающих растений // Микол. и фитопатол. 1981. Т.2. С.133−140.
  176. Л.Г., Ибрагимов Р. И., Ахметов P.P. Гормональный баланс у пшеницы, пораженной возбудителем корневой гнили Helminthosporium sativum II Изв. РАН. Сер. биол. 2001. № 4. С.499−502.
  177. Л.Г., Трошина Н. Б., Исаев Р. Ф. и др. Новые аспекты в изучении механизмов действия индукторов устойчивости пшеницы к твердой головне // Агрохимия. 2001. № 5. С.66−63.
  178. Е.Г., Булгаков В. П., Горбач В. Ш. и др. Этефон и жасмонат зависимая индукция внутриклеточных патоген-индуцируемых рибонуклеаз в культуре клеток женьшеня //Физиол. раст. 2003. Т.50. С. 554−560.
  179. Ahmed H.U., Mundt C.C., Coakley S.M. Host-pathogen relationship of geographically diverse isolates of Septpria tritici and wheat cultivars // Plant Pathol. 1995. V.44. P. 838−847.
  180. Albersheim P., Anderson-Prouty A.J. Carbohydrates, proteins, cell-surfaces, and the biochemistry of pathogenesis // Ann. Rev. Plant Physiol. 1975. V. 26. P. 31−52.
  181. Allen R.G., Tresini M. Oxidative burst and gene regulation // Free Radical Biol. Med. 2000. V. 28. P. 463−499.
  182. Aloni R., Tollier M.T., Monties B. The role of auxin and gibberellin incontrolling lignin formation in primary phloem fibers and in xylem of Coleus blumei stems // Plant Physiol. 1990. V. 94. P. 1743−1747.
  183. Alvarez M.E. Salicylic acid in the machinery of hypersensitive cell death and disease resistance // Plant Mol. Biol. 2000. V. 44. P. 429−442.
  184. Amthor J.S., Efficiency of lignin biosynthesis: a quantitative analysis // Annals of Botany. 2003. V.91. P.673−695.
  185. Andrade J.L., Arruda S., Barbosa T. et al. Lectin-Induced Nitric Oxide Production // Cellular Immunology. 1999. V. 194. P. 98−102.
  186. Ashby A.M. Biotrophy and the cytokinin conundrum // Phys. Mol. Plant Pathol. 2000. V.57. P. 147−158.
  187. Audenaert K., Meyer G.B.D., Hofte M.M. Abscisic acid determines basal susceptibility of tomato to Botrytis cinerea and Suppresses Salicylic Acid-dependent signaling mechanisms // Plant Physiol. 2002. V.128. P.491−501.
  188. Ayers A.R., Ebel J., Valent В., Alberscheim P. Fractionation and biological activity of an elicitor isolated from the mycelial walls of Phytophthora megasperma var. sojae II Plant Physiol. 1976. V. 57. P. 760−765
  189. Baga M., Chibbar R.N., Kartha K.K. Molecular cloning and expression analysis of peroxidase genes from wheat // Plant Mol. Biol. 1995. V. 29. P.647−662
  190. Baker В., Zambrysky P., Staskawicz В., Dinesh-Kymar S.P. Signaling in plant-microbe interaction // Science. 1997. V. 276. P. 726−733.
  191. Barcelo A. The generation of H2O2 in the xylem of Zinnia elegans is mediated by an NADPH-oxidase-like enzyme // Planta. 1998. V. 207. P. 207−216
  192. Beckman С. H. Phenolic-storing cells: keys to programmed cell death and periderm formation in wilt disease resistance and in general defense responses in plants? // Phys. Mol. Plant Pathol. 2000. V. 57. P. 101−110.
  193. Ben-Shalom N., Ardi R., Pinto R. et al. Controlling gray mould caused by Botrytis cinerea in cucumber plants by means of chitosan // Crop Protect. 2003. V.22. P.285−290.
  194. Berna A. Bernier F. Regulation by biotic and abiotic stress of a wheat germin gene encoding oxalate oxidase, a F^CVproducing enzyme // Plant Mol. Biol. 1999. V.39. P.539−549.
  195. Bernards M.A., Fleming W.D., Llewellyn D.B. et al. Biochemical Ф characterization of the suberization-associated anionic peroxidase of potato // Plantphysiol. 1999. V.121. P.135−145.
  196. Bestwick C.S., Brown I.R., Bennett M.H.R., Mansfield J.W. Localization of hydrogen peroxide accumulation during the hypersensitive reaction of lettuce cells to Pseudomonas syringae pv phaseolicola II Plant Cell. 1997. V.9. P. 209−221.
  197. Bindschedler L.V., Minibayeva F., Gardner SL. et al. Early signaling events in the apoplastic oxidative burst in suspension cultured french bean cells involve cAMP andCa2+//New Phytologist. 2001. V. 151. P. 185−194.
  198. Biondi S., Scocciani V., Scaramagli S., et al. Auxin and cytokinin modify jasmonate effect on polyamine metabolism and ethylene biosynthesis in tobacco leaf discs// Plant Sci. 2003. V. 165. P.95−101.
  199. Birecka H., Miller A. Cell wall and protoplast isoperoxidases in relation injury, indoleacetic acid and ethylene effects // Plant Physiol. 1974. V.53. P. 569−574.
  200. Bishop J. G., Dean A. M., Mitchell-Olds T. Rapid evolution in plant chitinases: Molecular targets of selection in plant-pathogen со evolution // Proc. Natl.
  201. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 5322−5327.
  202. Bliffeld M., Mundy J., Potrykus I., Futterer J. Genetic engineering of wheat for increased resistance to powdery mildew disease // Theor Appl Genet. 1999. V. 98. P. 1079−1086.
  203. Blokhina O., Virolainen E., Fagerstedt K.V. Antioxidants, oxidative damage and oxygen deprivation stress: a Review // Ann of Botany. 2003. V.91. P. 179−194.
  204. Bolwell G.P., Blee K.A., Butt V.S. et al. Recent advances in understanding the origin of the Apoplastic Oxidative Burst in plant Cells // Free Radical Res. 1999. V. 31. P. 131−145.
  205. Boudet A.M. Lignins and lignification: Selected issues // Plant Physiol. Biochem. 2000. V. 38. P. 81−96.
  206. Bourque S., Ponchet M., Binet M.N. et al. Comparison of binding properties and early biological effects of elicitins in tobacco cells // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1317−1326.
  207. Bousquet J.F., Touraud G., Piollat M.T., Bosch U. ABA accumulation in wheat heads inoculated with Septoria nodorum in the field condition // J. Agron. Crop. Sci. 1990. V.165. P. 297−300.
  208. Bowler C., Fluhr R. The role of calcium and activated oxygen’s as signals for controlling cross-tolerance // Trends in Plant Sci. 2000. V. 5. P. 241−246.
  209. Bowles D.J. Defense-related proteins in higher plants // Ann. Rev. Biochem. 1990. V.59. P.873−907.
  210. Brechtel R., Watzig H., Rudiger H., The lectin from the mushroom Pleurotus ostreatus: a phosphatase -activating protein that is closely associated with an a-galactosidase activity // Plant sci. 2001. V. 160. P. 1025−1033.
  211. Broekaert W.F., Marien W., Terras F.R. et al. Antimicrobial peptides from Amaranthus caudatus seeds with sequence homology to the cystein/glycine rich domain of chitin-binding proteins//Biochem. 1991. V. 31. P. 4308−4314.
  212. Brownleader M.D., Hopkins J., Mobasheri A. et al. Role of extension peroxidase in tomato (Lycopercicon esculentum Mill.) seedling growth // Planta. 2002. V. 210. P. 668−676.
  213. Brundrett M.C. Coevolution of roots and mycorrhizas of land plants // New Phytol. 2002. V. 154. P. 275−304.
  214. Buntemeyer K., Luthen H., Bottger M., Auxin-induced changes in cell wall extensibility of maize roots // Planta. 1998. V. 204. P. 505−509.
  215. Buta J.G., Spaulding D.W. Effect of Pactobutrazol on Abscisic acid levels in wheat seedlings // J. Plant Growth Regul. 1991. V. 10. P.59−61.
  216. Calderon A.A., Pedreno M.A., Ros Barcelo A., Munoz R. A spectrophotometric assay for quantitative analysis of the oxidation of 4-hydroxystilbene by peroxidase-^Cb systems // J. Biochem. Biophys. Methods. 1990. V. 20. P. 171.
  217. Caliskan M., Cuming A.C. Spatial specificity of H202-generating oxalate oxidase gene expression during wheat embryo germination // Plant J. 1998. V. 15. P.165.171.
  218. Caliskan M., Ge Turet M., Cuming A. C. Formation of wheat (Triticum aestivum L.) embryogenic callus involves peroxide-generating germin-like oxalate oxidase // Planta. 2004. V.219. P. 132−140
  219. Campos R., Nonodaki H., Suslow Т., Saltveit M.E. Isolation and characterization of wound inducible phenylalanine ammonia lyase (LsPALl) from Romanie lettuce leaves //Physiol Plant. 2004. V. 121. P. 429−438.
  220. Cano-Delgado A., Penfield S., Smith C. et al. Reduced cellulose synthesis invokes lignification and defense responses in Arabidopsis thaliana II Plant J. 2003. V. 34. P.351−362.
  221. Cardinale F., Jonak C., Ligternik W., et al. Differential activation of four specific МАРК pathways by distinct elicitors // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 36 734−36 740.
  222. Carpin S., Grevecoeur M., Greppin H., Penel C. Molecular cloning and tissue-specific expression of an anionic peroxidase in zucchini // Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 799−810.
  223. Carrera E., Prat S., Expression of the Arabidopsis abil-1 mutant allele inhibits proteinase inhibitor wound-induction in tomato // Plant J. 1998. V.15. P. 765 771.
  224. Caruso C., Chilosi G., Caporale C., et al. Induction of pathogenesis-related proteins in germinating wheat seeds infected with Fusarium culmorum II Plant Sci. 1999. V.140. P.87−97.
  225. Caruso C., Chilosi G., Leonardi L. et al. A basic peroxidase from wheat kernel with antifungal activity// Phytochem. 2001. V.58. P. 743−750.
  226. Carver T.L., Anderson-Moris S.M. Effect of inoculum density on germling development by Erisiphe graminis in relation induction of resistance to pathogens//Phytopath. 1989. V.79. P.721−730.
  227. Cessna S.G., Sears V.E., Dickman M.B., Low P. S. Oxalic Acid, a Pathogenicity Factor for Sclerotinia sclerotiorum, Suppresses the Oxidative Burst ofthe Host Plant // Plant Cell. 2000. V. 12. P. 2191−2199.
  228. Chai В., Maqbool S.B., Hajela R. K, et al. Cloning of a chitinase-like cDNA (hs2), its transfer to creeping bentgrass (Agrostis palustris Huds.) anddevelopment of brown patch (Rhizoctonia solani) disease resistant transgenic lines //
  229. Plant Sci. 2002. V. 163. P. 183 193
  230. Chakravarty T.N., Sopory S.K. Blue light stimulation of cell proliferation and glyoxalase I activity in callus cultures of Amaranthus paniculatus II Plant Sci. 1998. V. 132. P. 63−69.
  231. Chan B.Y.-S., Thrower L.B. The host parasitic relationship between Liziana caduciflora Tucz. and Ustilago esculenta P. Henn // New Phytol. 1980. V.85. P. 201−216.
  232. Chandra S., Low P. S. Role of phosphorylation in elicitation of the oxidative burst in cultured soybean cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92.1. P. 120−4123.
  233. Chang C., Meyerovitz E.M., The ethylene hormone response in Arabidopsis: A eukaryotic two-component signaling system // Proc. Natl. Acad Sci. USA. 1995. V. 92. P. 4129−4133.
  234. Che P., Ginderich D.J., Lall S., Howell S.H., Global and hormone induced gene expression changes during shoot development in Arabidopsis II Plant Cell. V. 14. P. 2771−2785.
  235. Chen C., Baucher M., Christensen J.H., Boerjan W. Biotechnology in trees: towards improved paper pulping by lignin engineering. // Euphytica. 2001. V. 118. P. 185−195.
  236. Chen S., Schopfer P. Hydroxyl-radical production in physiological reactions A novel function of peroxidase // Eur. J. Biochem. 1999. V.260. P. 726−735.
  237. Chen W.P., Punja Z.K. Agrobacterium-mediated transformation of American ginseng with a rice chitinase gene //Plant Cell Rep. 2002. V.20. P. 1039 1045
  238. Chen Z., Silva H., Klessig D.F. Active oxygen species in the induction of plant systemic acquired resistance by salicylic acid // Science. 1993. V. 263. P.1883−1886.
  239. Chen Z., Lyer S., Caplan A., et al. Differential accumulation of salicylic acid -sensitive catalase in different rice tissues//Plant Physiol. 1997. V.114. P.193−201.
  240. Cheong Y.H., Kim C.Y., Chun H.J. et al. Molecular cloning of a soybean class III P-l, 3-glucanase gene that is regulated both developmentally and in response to pathogen infection // Plant Sci. 2000. V. 154. P. 71 -81.
  241. Chittoor J.M., Leach J.E., White F.F., Differential induction of a peroxidase gene family during infection of rice by Xanthomonas oryzae pv. Oryzae II Mol. Plant-Microbe Inter. 1997. V. 10. P. 861−871.
  242. Chong J., Baltz R., Fritig В., Saindrenan P. An early salicylic acid-, pathogen- and elicitor-inducible tobacco glucosyltransferase: role in compartmentalization of phenolic and H202 metabolism // FEBS Letters. 1999. V. 458. P. 204−208.
  243. Christensen J.H., Overney S., Rohde A., et al. The syringaldazine-oxidizing peroxidase PXP 3−4 from poplar xylem: cDNA isolation, characterization and expression. // Plant Mol Biol. 2001. V. 47. P. 581−593.
  244. Ciopraga J., Gozia O., Tudor R. et al. Fusarium sp. growth inhibition by wheat germ agglutinin // Bioch. Bioph. Acta. 1999. V.1428. P.424−432.
  245. D., Enright S., Traw M. В., Bergelson J. Salicylic acid inhibits jasmonic acid-induced resistance of Arabidopsis thaliana to Spodoptera exigua II Mol. Ecology. 2004. V.13. P. 1643−1653
  246. Clark D., Durner J., Navarre D.A., Klessing D.F., Nitric Oxide inhibition of tobacco catalase and ascorbate peroxidase // Mol. Plant-Microbe Inter. 2000. V. 13. P. 1380- 1384.
  247. Conrath U., Pieterse C.M., Mauch-Mani B. Priming in plant -pathogen interaction // Trends in Plant Sci. 2002. V.7. P.210−216.
  248. Costet L., Dorey S., Friting В., Kauffmann S., A pharmacological approach to test the diffusible signal activity of reactive oxygen intermediates in elicitor -treated tobacco leaves // Plant Cell Physiol. 2002. V. 43. P. 91−98.
  249. Coutos-Thevenot P., Poinssot В., Bonomelli A. et al. In vitro tolerance to Botritis cinerea of grapevine 41B rootstock in transgenic plants expressing thestilbene syntase Vst 1 gene under the control of a pathogen-inducible PR 10 promoter
  250. J. Exp. Bot. 2001. V. 52. P. 901 -910.
  251. Creelman R.A., Mullet J.E. Oligosaccharides, brassinolides, and jasmonates: nontraditional regulators of plant growth, development, and gene expression // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 1211−1223.
  252. Czaninski Y., Sachot R.M., Catesson A.M. Cytochemical localization of hydrogen peroxide in lignifying cell walls // Ann. of Botany. 1993. V. 72. P. 547−550.
  253. D’Agostino I.В., Kieber J.J. Molecular mechanisms of cytokinin action
  254. Cur. Opin. Plant Biol. 1999. N.2. 359−364.
  255. Dalisay R.F. Enhanced peroxidase and its persistence in cucumber plants immunized against anthracnose by foliar inoculation with Colletotrichun lagenarium // Phytopath. 1989. V. 79. P. 1150−1155.
  256. Dam Т.К., Bachhawat K., Raini P.G., Surolia A., Garlic {Allium sativum) lectins bind to high manose oligosaccharide chains // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 5528−5535.
  257. Danna C.H., Bartoli C.G., Sacco F. et al. Thylakoid-Bound Ascorbate Peroxidase Mutant Exhibits Impaired Electron Transport and Photosynthetic Activity // Plant Physiol. 2003. V. 132. P. 2116−2125.
  258. Dangl J.L., Dietrich R., Richberg M. Death don’t have no mercury: cell death programs in plant-microbe interactions //Plant Cell. 1996. V.8. P. 1793−1807.
  259. Dat J.F., Lopez-Delgado H., Foyer C.H., Scott I.M. Parallel changes in H2O2 and catalase during thermo tolerance induced by salicylic acid or heat acclimation in mustard seedlings // Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 1351−1357.
  260. Dat J.F., Pellinen R., Beeckman Т., et al. Changes in hydrogen peroxide homeostasis trigger an active cell death process in tobacco // Plant J. 2003. V. 33. P. 621−632
  261. Datta K., Tu J., Oliva N., et al. Enhanced resistance to sheath blight by constitutive expression of infection-related rice chitinase in transgenic elite indica rice cultivars // Plant Sci. 2001. V.160. P.405−414.
  262. Davoine C. Le Deunff E., Ledger N., et al. Specific and constitutive expression of oxalate oxidase during the ageing of leaf sheaths of ryegrass stubble // Plant Cell and Environment. 2001. V. 24. P. 1033−1043.
  263. Day R. В., Okada M, Ito Y., et al. Binding site for chitin oligosaccharides in the soybean plasma membrane // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1162−1173.
  264. De Boer W., Gunnewiek P.J., Lafeber P. et al. Anti-fungal properties of chitinolytic dune soil bacteria// Soil Biol. Biochem. 1998. V. 30. P. 193−203.
  265. De Gara L., Pinto M., Tomasi F., The antioxidant system vis-a-vis reactive oxygen species during plant pathogen interaction // Plant Physiol, and Biochem. 2003. V.41. P.863−870.
  266. De Jong A.J., Yakimova E.T., Kapchina V.M., Woltering E.J., A critical role for ethylene in hydrogen peroxide release during programmed cell death in tomato suspension cells // Planta. 2002. V. 214. P. 537−545.
  267. De Leonardis S., Dipierro N., Dipierro S. Purification and characterization of an ascorbate peroxidase from potato tubers mitochondria // Plant Physiol. Biochem. 2000. V. 38. P.773−779.
  268. De Wit P., Joosten M. Avirulence and resistance genes in the Cladosporium fulvum-tomato interaction //Curr. Opin. Microbiol. 1999. V.2. P.368−373.
  269. Deising H., Siegrist J. Chitin deacetylase activity of the rust Uromyces viceae-fabae is controlled by fungal morphogenesis // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V.127. P.207−212.
  270. Desikan R., Neill S.J., Hancock J.T. Generation of active oxygen in Arabidopsis thaliana II Phyton. Ann. Rei. Botanical. 1997. V. 37. P. 65−70.
  271. Deunff E. L., Davione C., Dantec C.L., et al. Oxidative burst and expression of germin/oxo genes during wounding of ryegrass leaf blades: comparison with senescence of leaf sheaths // Plant J. 2004. V.38. P.421−431.
  272. Dionissio-Sese M.L., Tobita S. Antioxidant responses of rice seedlings to salinity stress //Plant Sci. 1998. V.135. P. 1−9.
  273. Dixon R.A., Palva N.L. Stress-Induced Phenylpropanoid Metabolism // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1085−1097.
  274. DMaz C.L., Spaink H.P., Kijne J.W. Heterilogous rhizobial lipochitin oligosaccharides and chitin oligomers induce cortical cell division in red clover roots // Mol Plant-Microbe Interaction. 2000. V. 13. P. 268−276.
  275. Doares S.H., Syrovets Т., Weiler E.W. Oligogalacturonides and chitosan activate plant defensive genes through the octadecanoid pathway // Proc. Natl. Acad.
  276. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 4095−4098.
  277. Dong X. Finding the missing pieses in the pulse of plant disease resistance // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V. 92. — P. 7137−7139.
  278. Douglas C.J. Phenylpropanoid metabolism and lignin biosynthesis: from weeds to trees //Trends in plant sci. 1996. V. l.P. 171−178.
  279. Dowd P.F., Lagrimini L.M., Herms D.A. Tobacco anionic peroxidase often increases resistance to insects in different dicotyledonous species // Pesticide Sci. 1999. V. 55. P. 633−634.
  280. Drew M.C., He C.-J., Morgan P.W. Programmed cell death and aerenchyma formation in roots // Trends in Plant Sci. 2000. V. 5. P. 123−127.
  281. Droge W. Free Radicals in the Physiological Control of Cell Function // Physiol Rev. 2002. V. 82. P.47−95.
  282. Druka A., Kudrna D., Kannangara C.G. et al. Physical and genetic mapping of barley (Hordeum vulgare) germin-like cDNAs // Proc. Natl. Acad Sci. USA. 2002. V. 99. P. 2850−2855.
  283. Dubery I.A., Teodorczuk L.G., Louw A.E. Early responses in methyljasmonate-preconditioned cells toward pathogen-derived elicitors // Mol. Cell Biol. Res. Comm. 2000. V. 3. P. 105−110.
  284. Dumas В., Freyssinet G., Pallet K. Tissue-specific expression of germin-» like oxalate oxidase development and fungal infection of barley seedlings // Plant
  285. Physiol. 1995. V. 107. P.1091−1096.
  286. Dunand C., Tognolli M., Overney S. et al. Identification and•у Icharacterisation of Ca -pectate binding peroxidase in Arabidopsis thailiana II J. Plant Physiol. 2002. V. 159. P. 1165−1171.
  287. Dunand C., De Meyer M., Crevecoeur M., Penel C. Expression of a peroxidase gene in zucchini in relation with hypocotyls growth // Plant Physiol. Biochem. 2003. V.41. P.805−811.
  288. Durner J., Klessig D.F. Inhibition of ascorbate peroxidase by salicylic acid and 2,6-dichloroisonicotinic acid, two inducers of plant defense // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 11 312−11 316.
  289. Durner J., Wendehenne D., Klessing D.F. Defence gene induction in tobacco by nitric oxide, cyclic GMF and cyclic ADF ribose // Proc Natl. Acad Sci USA. 1998. V. 95. P. 10 328−10 333.
  290. Duroux L., Welinder K.L. The peroxidase gene family in plants // J. Mol. Evol. 2003. V.57. P.397 407.
  291. Dyachok J.V., Tobin A.E., Price N.P.J., von Arnold S. Rhizobial Nod factors stimulate somatic embryo development in Picea abies II Plant Cell Reports.2000. V. 19. P. 290−297.
  292. Ebel J., Mithofer A. Early events in the elicitation of plant defense //
  293. Planta. 1998. V.206. P.335−348.
  294. El Gueddari N. E., Rauchhaus U., Moerschbacher B.M., Deising H. B. Developmentally regulated conversion of surface-exposed chitin to chitosan in cell• walls of plant pathogenic fungi // New Phytologist. 2002. V. 156. P. 103−112.
  295. El-Zahaby H.M., Gullner G., Kiraly Z., Effects of powdery mildew infection of barley on the acrobat glutathione cycle and other antioxidants in different host-pathogen interaction//Phytopath. 1995. V. 85. P. 1225−1230.
  296. Elad Y. Responses of plants to infection by Botrytis cinerea and novel means involved in reducing their susceptibility to infection // Biol. Rev. Cambridge Phil. Soc. 1997. V. 72. P. 381−422.
  297. Ellis J., Dodds P., Pryor T. Structure, function and evolution of plant disease resistance genes // Cur. Opin. Plant Biol. 2000. N. 3. P. 278−284.
  298. Enyedi A.J. Induction of salicylic acid biosynthesis and systemic # acquired resistance using the active oxygen species generator rose bengal // J. Plant
  299. Physiol. 1999. V. 154. P. 106−112.
  300. Epple P., Appel K., Bohlmann H. EST reveal multigene family for plant defensins in Arabidopsis thailiana IIFEBS lett. 1997. V.400. P. 168−172.
  301. Espelie K.E., Kolattukudy P.E. Purification and characterization of an abscisic acid-inducible anionic peroxidase associated with suberization in potato (Solarium tuberosum) II Arch. Biochem. Biophys. 1985. V. 240. P. 539−545.
  302. Etzler M.E., Kalsi G., Ewing N.N. et al. A nod factor binding lectin with apyrase activity from legume roots // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P.5856−5861
  303. Eyal Z. The Septoria tritici and Stagonospora nodorum blotch diseasesof wheat // Eur. J. Plant Pathol. 1999. V. 105. P. 629−641.
  304. Fauth M., Schweizer P., Buchala A. et al. Cutin monomers and surface wax constituents elicit H2O2 in conditioned cucumber hypocotyl segments and enhance the activity of other H202 elicitors //Plant Physiol. 1998. V.117. P. 13 731 380
  305. Faivre-Rampant O., Kevers C., Gaspar T. IAA-oxidase activity and auxin protectors in nonrooting, rac, mutant shoots of tobacco in vitro // Plant Sci. 2000. V. 153. P. 73−80.
  306. Felle H.H., Kondorosi E.A., Kondorosi A.A., Schultze M. Nod factors modulate the concentration of cytosolic free calcium differently in growing and non-growing root hairs of Medicago sativa L. //Planta. 1999. V.209. P.207−212.
  307. Fernandez M.R., Heath M.C. Interaction of the nonhost french bean plant (Phaseolus vulgaris) with parasitic and saprophytic fungi // Can. J. Botany. 1991. V. 69. P. 1642−1646.• 325. Flor H.H. Current status of the Gene-for Gene Concept // Annu. Rev.
  308. Phytopathol. 1971. V.9. P.275−296.
  309. Foyer C.H., Delgado L.H., Dat J.F., Scott I.M. Hydrogen peroxide- and glutathione-associated mechanisms of acclimatery stress tolerance and signaling // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 241−254.
  310. Foyer C.H., Noctor G. Redox sensing and signaling associated with reactive oxygen in chloroplasts, peroxiosomes and mitochondria // Physiol. Plant. 2003. V.119. P.355−364.
  311. Frahry G., Schopfer P. Hydrogen peroxide production by roots and its stimulation by exogenous NADH // Physiol. Plant. 1998. V. 103. P. 395−404.
  312. Frankowski J., Lorito M., Scala F. et al. Purification and properties of two chitinolytic enzymes of Serratia plymuthica HRO-C48 // Arch Microbiol. 2001. V. 176. P. 421−426.
  313. Friedli J., Bacher S. Mutualistic interaction between a weevil and a rust fungus, two parasites of the weed Cirsium arvense II Oecologia. 2001. V. 129. P. 571−576
  314. Fry S.C., Willis S.C., Paterson A.E.J. Intraptoplasmic and wall-localized formation of arabinoxylan-bound diferulates and larger ferulate coupling-products in maise cell suspension cultures // Planta. 2000. V. 211. P. 679−692.
  315. Fukamizo Т., Honda Y., Toyoda H. et al. Chitinous component of the cell wall Fusarium oxysporum, its structure deduced from chitosanase digestion // Biosci. Biotech. Biochem. 1996. V. 60. P. 1705−1708.
  316. Fukuda Y. Characterization of matrix attachment sites in the upstream region of a tobacco chitinase gene // Plant Mol. Biol. 1999. V.39. P. 1051−1062.
  317. Fukuda H., Komamine A. Lignin synthesis and its related enzymes as markers of tracheary-element differentiation in single cells isolated from the mesophyll of Zinnia elegans II Planta. 1982. V. 155. P. 423−430.
  318. Fukusaki E., Kato Т., Maeda H. et al. DNA Aptamers that bind to chitin // Bioorganic & Medicinal Chemistiy Letters. 2000. V.10. P.423−425.
  319. Gabriel D.W., Rolf B.G. Working models of specific recognition in plant-microbe interactions // Ann. Rev. Phytopathol. 1990. V. 28. P. 365−391.
  320. Gaffney Т., Freidrich L., Vernioij B. et al. Requirement of salicylic acid for the induction systemic acquired resistance // Science. 1993. V.261. P.745−756.
  321. Ganesan V., Thomas G. Salicylic acid response in rice: influence of salicylic acid on Н2Ог accumulation and oxidative stress // Plant Sci. 2001. V. 160. P. 1095−1106.
  322. Gavnholt В., Larsen K. Molecular biology of plant laccases in relation to lignin formation // Physiol. Plant. 2002. V. 116. P. 273−280.
  323. Gay G., Normand L., Marmeisse R. et al. Auxin overproduces mutants of Hebeloma cylindrosporum Romagnesi have increased mycorrhizal activity // New Phytologist. 1994. V. 128. P.645−657.
  324. Gazarian G.I., Lagrimini L.M., George S.J., Thorneley R.N.F. Anionic tobacco peroxidase is active at extremely low pH: veratryl alcohol oxidation with a pH optimum of 1.8 // Biochem. J. 1996. V. 320. P. 369−372.
  325. Gechev Т., Gadiev I., Van Breusegem F. et al. Hydrogen peroxideprotect tobacco from oxidative stress by inducing a set of antioxidant enzymes // Cell. Mol. Life Sci. 2002. V.59. P.708−714.
  326. Geiger O., Glushka J., Lugtenberg B.J.J, et al. NodFE-dependent fatty acids that lack an alpha-beta instauration are subject to differential transfer, Leading to novel phospholipids // Mol Plant-Microbe Interaction. 1997. V. 11. P. 33−44.
  327. Genoud Т., Metraux J.-P. Crosstalk in plant cell signaling: structure and function of the genetic network // Trends in plant sci. 1999. V. 4. P. 503−507.
  328. Godoy, G., Steadman, J.R., Dickman, M.B., Dam R. Use of mutants to demonstrate the role of oxalic acid in pathogenicity of Sclerotinia sclerotiorum on Phaseolus vulgaris II Physiol. Mol. Plant Pathol. 1990. V. 37. P. 179−191.
  329. Gonzalez L. F., Perez F., Rojas M. C. Indole-3-acetic acid control on acidic oat cell wall peroxidases // J. Plant Growth Regul. 1999. V. l 8. P. 25−31.
  330. Gorfer M., Traka M., Hanif M. et al. Characterization of small GTFases Cdc42 and Rac and the relationship between Cdc42 and actin cytoskeleton in vegetative and ectomycorrhizal hyphae of Suilulus bovionus II Mol plant-Pathol. 2001. V. 14. P. 135−144.
  331. Goyal L., Thakur M., Pundir C. S. Purification and properties of a membrane bound oxalate oxidase from Amaranthus leaves // Plant Sci. 1999. V. 142. P. 21−28.
  332. Graham L.S., Sticlem M.B. Plant Chitinases // Can J. Botany. 1994. V.72. C.1057−1083.
  333. Grant M., Mansfield J. Early events in host-pathogen interactions // Cur. Opin. Plant Biol. 1999. N. 2. P. 312−319.
  334. Grima-Pattenati J., Goffner D. Lignin genetic engineering revised // Plant Sci. 1999. V. 145. P. 51−65.
  335. Grossmann K., Hansen H. Ethylene triggered abscisic acid: a principle in plant growth regulation? // Physiol Plant. 2001. V. 113. P. 9−14.
  336. Guan L., Scandalios J. Developmentally related responses of maise cata-lase gene to salicylic acid // Proc Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 5930−5954.
  337. Hadwiger L.A. Host — parasite interaction: elicitation of defense responses in plants with chitosan // EXS. 1999. V. 87. P. 185−200.
  338. Hagen G., Guilfoyle T. Auxin-responsive gene expression: genes, promoters and regulatory factors // Plant Mol. Biol. 2002. V. 49. P. 373−385.
  339. Hammerschmidt R. Determination of natural and wound-induced potato tuber suberin phenolics by thioglycolic acid derivatization and cupric oxide oxidation // Potato Res. 1985. V. 28. P. 123−127.
  340. Hammerschmidt R., Kuc J. Lignification as a mechanism for induced systemic resistance of cucumber // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1982. V.20. P.61−70.
  341. Hamilton R.H., Meyer H.E., Bupke R.E., et al. Metabolism of Indole-3-acetic acid // Plant Physiol. 1976. V. 58. P. 77−81.
  342. Hammond-Kosak K.E., Jones J.D.G. Resistance gene-dependent plantdefense response // Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1773−1791.
  343. Hardham A.R., Mitchell H.J. Use of molecular cytology to study the structure and biology of phytopathogenic and mycorrhizal fungi // Fungal Gen. Biol. 1998. V. 24. P. 252−284.
  344. Harding S.A., Smigocki A.C. Cytokinin modulate stress response genesin isopentenyltransferase-transformed Nicotiana plumbaginifolia plants // Physiol. Plantarum. 1994. V. 90. P. 327−333.
  345. Hare M.C., Parry D.W., Baker M.D. The relationship between wheat seed weight, infection by Fusarium culmorum or Microdochium nivale, germination and seedling disease // Europ. J. Plant Pathol. 1999. V.105. P. 859 866.
  346. Harpster M. H., Brummell D.A., Dunsmuir P. Expression Analysis of Ripening-Specific, Auxin-Repressed Endo-l, 4-Glucanase Gene in Strawberry // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1307−1316.
  347. Hatcher P.E., Paul N.D. On integrating molecular and ecological studies of plant resistance: variety of mechanisms and breadth of antagonists // J. Ecol. 2000. V. 88. P.702−706.
  348. Hawkins S., Boudet A. Defense lignin and hydroxycinnamyl alcohol dehydrogenase activities in wounded Eucalyptus gunnii II Forest Path. 2003. V. 33. P. 91−104.
  349. Heath M.C. Involvement of reactive oxygen species in the response of resistant (hypersensitive) or susceptible cowpeas to the cowpea rust fungus // New Phytologist. 1998. V. 138. P. 251−263.
  350. Heil M., Bostok R.M. Induced systemic resistance (ISR) against pathogens in the contex of induced plant defences // Annal. Botany. 2002. V.89. P. 503−512.
  351. Heitefuss R. Defense reactions of plants to fungal pathogens: principles and perspectives, using powdery mildew on cereals as an example // Naturwissenschaften. 2001. V. 88. P.273−283.
  352. Henriksen A., Mirza O., Indiani C. et al. Structure of soybean seed coat peroxidase: a plant peroxidase with unusal stability and haem-apoprotein interaction
  353. Protein sci. 2001. V. 10. P. 108−115.
  354. Hess J.R., Carman J.G. Embriogenic competence of immature wheat embryos: genotype, donor plant environment and endogenous hormone levels // Crop sci. 1998. V. 38. P. 249.253.
  355. Hilder V.A., Boulter D. Genetic engineering of crop plants for insect resistance a critical review//Crop Protection. 1999. V.18. P. 177−191.
  356. Hippeli S., Heiser I., Elstner E. F. Activated oxygen and free oxygen radicals in pathology: New insights and analogies between animals and plants // Plant Physiol. Biochem. 1999. V. 37. P. 167−178.
  357. Hiraga S., Yamamoto K., Ito H. et al. Diverse expression profiles of 21 rice peroxidase genes // FEBS Letters. 2000. V. 471. P. 245−250.
  358. Hiraga S., Sasaki K., Ito H. et al. A large family of Class III Plant Peroxidases // Plant Cell Physiol. V.42. P.462−468.
  359. Hirano S., Yamamoto Т., Hayashi M. et al. Chitinase activity in seeds coated with chitosan derivates // Agric. Biol. Chem. 1990. V. 4. P. 2719−2720.
  360. Hirsch A., Role of lectins (and rhizobial exopolisaccharides) in legume nodulation // Cur. Opin. Plant Biol. 1999. N. 2. P. 320−326.
  361. Hong J.K., Jung H.W., Kim Y.J., Hwang B.K. Pepper gene encoding a basic class II chitinase is inducible by pathogen and ethephon // Plant Sci. 2000. V.159. P. 39−49
  362. Horoshi I., Yasuhiro Y., Yoshitsugu I., et al. Tree extracellular chitinases in suspension cultured rice cells elicited by N-acetyl chitooligosaccharides // Biosci. Biotechnol. and Biochem. 1996. V. 60. P. 1956−1961.
  363. Horsten J., Fehrmann H. Fungicide resistance of Septoria nodorum and Pseudocercosporella herpostricoides: Characterization of resistant strains // Z.
  364. Phlanzenschutz. 1980. V. 87. P. 513−522.
  365. Houot V., Etienne P., Petitot A.S. et al. Hydrogen peroxide induces programmed cell death features in cultured tobacco BY-2 cells, in a dose-dependent manner//J. Exp. Botany. 2001. V. 52. P. 1721−1731.
  366. Hrubkova M., Cvikrova M., Meravy L. et al. Phenolic accumulation and peroxidase activity in in vitro selected alfalfa callus cultures resistant to filtrate of Fusarium spp. // Biologia plant. 1992. V. 34. P. 203−211.
  367. Hu G.G., Rijkenberg F.H. Ultrastructural localization of cytokinins in Puccinia recondita f. sp. tr/Y/'c/'-infected wheat leaves // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1998. V. 52. P. 79−94.
  368. Hughes R.K. Dickerson A.G. Auxin Regulation of the response of Phaseolus vulgaris to a fungal Elicitor // Plant Cell Physiol. 1990. V. 31. P. 667−675.
  369. Hughes R.K., Dickerson A.G. Auxin regulation of Phaseolus vulgaris to a fungal elicitor // Plant J. Cell Physiol. 1990. V. 31. P. 667−675.
  370. Hurkman W.J., Tanaka C.K. Germin gene expression is induced in wheat leaves by powdery mildew infection // Plant Physiol. 1996. V. 11. P. 735−739.
  371. Hutchinson M.J., Saxena P.K. Acetylsalicylic acid enhances and synchronizes thidiazuron-induced somatic embryogenesis in geranium (Pelargonium hortorum Bailey) tissue cultures // Plant Cell Rep. 1996. V. 15. P. 512−515.
  372. Ibeas J.I., Lee H., Damsz В., et al. Resistance to the plant PR-5 protein osmotin in the model fungus Saccharomyces cerevisiae is mediated by the regulatory effect of SSD1 on cell wall composition // Plant J. 2001. V. 25. P. 271−280.
  373. Imaly J.A. Linn S. DNA damage and oxygen radical toxicity // Science. 1988. V. 240. N. 4857. P. 1302−1309.
  374. Ingram D.S., MacDonald M.V. In vitro selection of mutants. In: Nuclear techniques and in vitro culture for plant improvement. Vienna: IAEA, 1986. P. 241−257.
  375. Innes R.W. Plant-parasite interactions: Has the gen-for gene model become outdated? //Trends Microbiol. 1995. V.3. P. 483−485.
  376. Inoue S., Aist J.R., Marko V. Earlier papilla formation and resistance to
  377. Barley powdery mildew induced by a papilla-regulating extract // Phys. Mol. Plant Pathol. 1994. V. 44. P. 433−440.
  378. Inui H., Yamaguchi Y., Hirano S. Elicitor actions of N-acetyl chitooligosaccharides and laminarinoligosaccharides for chitinase and L-phenylalanine ammonia-lyase induction in rice suspension culture // Biosci. Biotech. Bioch. 1997. V. 61. P. 975−978.
  379. Ito H., Higara S., Tsugava H. et al. Xylem-specific expression of wound inducible rice peroxidase genes in transgenic plants // Plan Sci. 2000. V. 155. P. 85 100.
  380. Ito Y., Kaku H., Shibuya N. Identification of a high-affinity binding protein for N-acetylchitooligosaccharide elicitor in the plasma membrane of suspension-cultured rice cells by affinity labeling // Plant J. 1997. V. 12. P. 347−356.
  381. Jackson P.A.P., Galinha C.I.R., Periera C.S. et al. Rapid deposition of extension during the elicitation of grapevine callus cultures is specifically catalyzed by a 40-kilodalton peroxidase// Plant physol. 2001. V. 127. P. 1065−1076.
  382. Jacob Т., Ritchie S., Assmann S. M., Gilroy S. Abscisic acid signal transduction in guard cells ismediated by phospholipase D activity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 12 192−12 197
  383. James W.S. An illustrated series of assessment for diseases preparation and usage // Can. Plant Disease Survivey. 1971. V. 51. P. 39−65.
  384. Jansen M.A.K., Van den Noort R.E., Tan M.Y. et al. Phenol-oxidizing peroxidases contribute to the protection of plants from ultraviolet radiation stress // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1012−1023.
  385. Jiang M., Zhang J. Effect of Abscisic Acid on Active Oxygen Species, Antioxidative Defence System and Oxidative Damage in Leaves of Maize //
  386. Seedlings Plant and Cell Physiol. 2001. V. 42. P. 1265−1273.
  387. Jiang M., Zhang J. Involvement of plasma-membrane NADPH oxidase in abscisic acid- and water stress-induced antioxidant defense in leaves of maize• seedlings // Planta. 2002. V. 215. P. 1022−1030.
  388. Johansson M.W. Peroxinectin, a cell-adhesive peroxidase // Plant Peroxidase Newsletter. 1997. N. 9. P. 3−5.
  389. Jong A.J.D., Cordewener J., Lo Schiavo F. et al. A carrot somatic embryo mutant is rescued by chitinase // Plant Cell. 1992. V. 4. P. 25−433.
  390. Joo J.H., Bae Y.S., Lee J.S. Role of auxin-induced reactive oxygen species in • root gravitropism // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1055−1060.
  391. Joseleau J.-P., Cortelasso A.L., Chambat G., Ruel K. Activation of peroxidases from plant cell suspensions by xyloglucan oligosaccharide elicitors // Plant Peroxidase Newsletter. 1996. N 8. P. 8−12.
  392. Kaku H., Shibuya N., Xu P. et al. N-acetylchitooligosaccharides elicit expression of a single (l-3)P-glucanase gene in suspension-cultured cells from barley (Hordeum vulgare) I I Physiol. Plant. 1998. V. 100. P. 111 -118.
  393. Kamoun S., Huitema E., Vleeshouwers G. Resistance to oomycetes: a general role for the hypersensitive response/ATrends in Plant Sci. 1999.V.5. P. 196−200.
  394. Kaothien P., Shimokawatoko Y., Kawaoka A. et al. A c/s-elementcontaining PAL-box functions in the expression of the wound-inducible peroxidase gene of horseradish // Plant Cell Reports. 2000. V. 19. P. 558−562.
  395. Karjalainen R. Host pathogen interaction between spring wheat and Septoria nodorum //J. Agric. Sci. in Finland. 1985. V. 57. P. 11−65.
  396. Kato Т., Shiraishi Т., Toyoda K. et al. Inhibition of ATPase activity in pea plasma membrane by fungal suppressor from Micosherella pinodes and their peptide moieties // Plant Cell Physiol. 1993. V. 34. P. 439−445.
  397. Kauss H., Jeblik W. Pretreatment of parsley suspension cultures with salicilyc acid enhances spontaneous and elicited production of H2O2 // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 1171−1178.
  398. Kawano T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth induction. // Plant Cell Rep. 2003. V. 21. P. 829−837.
  399. Kazan K., Goulter K.C., Way H.M., Manners J.M. Expression of a pathogenesis related peroxidase of Stylosanthes humilis in transgenic tobacco and canola and its effect on disease development//Plant Sci. 1998 a. V. 136. P. 207−217.
  400. Kearney J.F., Parrott W.A., Hill N.S. Infection of somatic embryos of tall fescue with Acremonium coenophialum II Crop Sci. 1991. V 31. P.979−984.
  401. Keith R. Potential awareness of plants // Nature. 1992. V.360. N. 6399. P. 14−15.
  402. Kemp G., Botha A.-M., Kloppers F. J., Pretorius Z. A. Disease development and b-l, 3-glucanase expression following leaf rust infection in resistant and susceptible near-isogenic wheat seedlings // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1999. V. 55. P. 45−52.
  403. Keon J., Bailey A., Hardreaves J. A group of expressed cDNA sequences from the wheat leaf blotch pathogen, Mycosphaeria graminicola {Septoria tritici) II Fungal Genet. Biol. 2000. V.29. P. 118−133.
  404. Keren-Keizerman A., Tanami Z., Shoseyov O., Ginzberg I. Peroxidase activity associated with suberization processes of the muskmelon (Cucumus meld) rind//Physiol. Plantarum. 2004. V. 121. P. 141−148.
  405. Kikuyama M., Kuchitsu K., Shibuya N. Membrane depolarization induced by N-acetylchitooligosaccharide elicitor in suspension-cultured rice cells // Plant and Cell Physiol. 1997. V. 38. P. 902−909.
  406. Kim J., Han I., Kim Y. et al. C-terminal heparin-binding domain of fibronectin regulates integrin-mediated cell spreading but not the activation of mitogen-activated protein kinase // Biochem. J. 2001. V. 360. P. 239−245.
  407. Kim Y., Lee J.H., Yoon G.M. et al. CHRK1, a chitinase-related receptorlike kinase in tobacco // Plant Physiol. 2000. V. 123. P.905−915.
  408. Kiraly Z., Erzek Т., Barna B. et al. Pathophysiological aspects of plant disease resistance // Acta Phytopathol. et Entomol. Hung. 1991. V. 26. P. 233−250.
  409. Kistner C., Parniske M. Evolution of signal transduction in intracellular symbiosis // Trends in Plant Sci. 2002. V. 7. P.511−518.
  410. Klessig D.F., Dumer J., Noad R. et al. Nitric oxide and salicylic acid signaling in plant defense // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 8849−8855.
  411. Klotz KL, Lagrimini LM Phytohormone control of the tobacco anionic peroxidase promoter// Plant Mol. Biol. 1996. V. 31. P. 565−573.
  412. Klusener В., Young J.J., Murata Y., et al. Convergence of calcium signaling pathways of pathogenic elicitors and abscisic acid in Arabidopsis Guard Cells // Plant Physiol. 2002. V. 130. P. 2152−2163.
  413. Kolattukudy P.E., Mohan R., Bajar M.A., Sherf B.A. Plant peroxidase gene expression and function // Bioch. Soc. Trans. 1992. V. 20. P. 333−337.
  414. Kolattukudy P.E., Rogers L.M., Li D., et al. Surface signaling in pathogenesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 4080−4087.
  415. Kovats K., Binder A., Hohl H. Cytology of induced systemic resistanceof cucumber to Coletotrichum lagenariumll Planta. 1991. V.183. P.484−490.
  416. Kunz C., Schob H., Leubner-Metzder G. et al. (3−1,3 Glucanase and chitinase transgenes in hybrids show distinctive and independent pattern of posttranscriptional gene silencing//Planta. 2001. V. 212. P. 243−249.
  417. Kuwabara C., Takezava D., Shimada T. et al. Abscisic acid and cold-induced thaumatin-like protein in winter wheat has an antifungal activity against snow mould, Microdochium nivale II Physiol Plant. 2002. V. 115. P. 101−110.
  418. Kwon S.-I., Anderson A. J. Laccase isozymes: production by an • opportunistic pathogen, a Fusarium proliferatum isolate from wheat // Physiol. Mol. Plant
  419. Pathol. 2001. V. 59. P. 235−242.
  420. Laflamme P., Benhamou N, Bussieres G., Dessureault M. Differential effect of chitosan on root rot fungal pathogens in forest nurseries // Can. J. Bot. 1999. V. 77. P. 1460−1468.
  421. Lagrimini M.L., Gingas V., Finger T. et al. Characterization of antisense transformed plant deficient in the tobacco anionic peroxidase //Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 1187−1196.
  422. Lane B.G., Dunwell J.M., Ray J.A. et al. Germin a protein marker of early plant development, is an oxalate oxidase // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 12 239−12 242.
  423. Lange M., Lapierre C., Sandermann H. Elicitor-induced spruce stress lignin//Plant physiol. 1995. V. 108. P. 1277−1287.
  424. Lee D.J., Kim S.S., Kim S.S. The regulation of Korean radish cationic peroxidase promoter by phytohormones and other reagent // J. Biochem. Mol. Biology. 1999. V. 32. P. 51−59.
  425. Lee D.J., Kim S.S., Kim S.S. The regulation of Korean radish cationic peroxidase a low ratio of cationic peroxidase promoter by a low ratio of cytokinin to auxin // Plant Sci. 2002. V. 162. P. 345−353.
  426. Lee K.O., Jang H.H., Jung B.G. et al. Rice 1 Cys-peroxiredoxin overexpressed in transgenic tobacco does not maintain dormancy but enhances antioxidant activity//FEBS Lett. 2000. V.486. P. 103−106.
  427. Lee S., Choi H., Suh S., et al. Oligogalacturonic acid and chitosan reduce stomatal aperture by inducing the evolution of reactive oxygen species from guard cells of tomato and Commelina communi II Plant Physiol. 1999. V. 121. P. 147−152.
  428. Lee T.-M., Lin Y.-H. Changes in soluble and cell-wall bound peroxidases activation with growth in anoxia-treated rice (Oryza sativa L.) coleoptiles and roots// Plant Sci. 1995. V. 106. P. 1−7.
  429. Leon J., Lawton M.A. Raskin I., Hydrogen peroxide stimulates salicylic acid biosynthesis in tobacco // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 1673−1678.
  430. Leung J., Giraudat J. Abscisic acid signal transduction // Annu. Rev. Plant Mol. Biol. 1998. V. 49. P. 199−222.
  431. Li A., Heath C. Effect of plant growth regulators on the interactions between bean plants and rust fungi nonpathogenic on beans // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1990. V. 37. P. 245−254.
  432. Li S., Claeson P. Cys/Gly-rich proteins with a putative single chitin-bin-ding domain from oat (Avena sativa) seeds// Phytochemistry. 2003. V.63. P. 249−255
  433. Li Y., Kajita S., Kawai S., Katayama Y., Morohoshi N. Down-regulation of an anionic peroxidase in transgenic aspen and its effect on lignin characteristics // J. Plant Res. 2003. V. 116. P. 175−182.
  434. Lienart Y., Driguez H., Domard A. Chitosan as elicitor of P-D glucanase from Rubus cell // Chitin and chitosan: Sources- Chem., Biochem. Phys. Prop, and Appl.: Proc. 4-th Int. conf., Trondheim Aug. 22−24. 1988. London- New York, 1989. P. 225−231.
  435. Limam F., Chahed K., Ouelhazi N. et al. Phytohormone regulation ofisoperoxidases in Catharanthus roseus suspension cultures // Phytochemistry. 1998. V. 49. P. 1219−1225.
  436. Link V.L., Hoffman M.G., Sinha A.K., et al. Biochemical evidence for the activation of distinct subsets of mithogen-activated protein kinases by voltage and defense-related stimuli // Plant Physiol. 2002. V.128. P.271−281.
  437. Liszkay A., Kenk В., Schopfer P. Evidence for the involvement of cell wall peroxidase in the generation of hydroxyl radicals mediating extension growth // Planta. 2002. V. 217. P.658−667.
  438. Liu M.-X.- Kolattukudy P.E. Expression of an anionic peroxidase and oxidative burst in tomato cells induced by the elicitor from Verticillium albo-atrim I I Acta phytophysiol. Sin. 1997. V. 23. P. 220−226
  439. Lorteau M.-A., Ferguson B.J., Guinel F.C. Effects of cytokinin on ethylene production and nodulation in pea (Pisum sativum) cv. Sparkle // Physiol. Plant. 2001. V. 12. P. 42128.
  440. Low P. S., Merida J.R. The oxidative burst in plant defense: Function and signal transduction // Physiol. Plant. 1996. V. 96. P. 533−542.
  441. Lozovaya V., Gorshkova Т., Jablokova E. et al. Callus cell wall phenolic and plant regeneration ability // J. Plant Physiol. 1996. V. 148. P.711−717.
  442. Lu H., Zou W. X., Meng J. C., et al. New bioactive metabolites produced by Colletotrichum sp., an endophytic fungus in Artemisia annua II Plant Sci. 2000. V. 151. P. 67−73.
  443. Lucena M.A., Romero-Alanda R., Mecardo J.A. et al. Structural and physiological changes in the roots of tomato plants over-expressing a basic peroxidase // Physiol. Plant. 2003. V. l 18. P.422−429.
  444. Luo J.-P., Jiang S.-T., Pan L.J. Enhanced somatic embryogenesis by salicylic acid of Astragalus adsurgens Pall.: relationship with H2O2 production and H202-metabolizing enzyme activities // Plant Sci. -2001. V. 161. P. 125−132.
  445. Lyon G.D., Reglinski Т., Newton A.C. Novel disease control compounds: the potential to «immunize» plants against infection // Plant Pathol. 1995.у. 44. P. 407−427.
  446. Mahalingam R., Fedoroff N. Stress response, cell death and signaling: the many faces of reactive oxygen species //Physiol. Plant. 2003. V. l 19. P. 56−68.
  447. Malamud D, Drysdale J.W. Isoelectric points of proteins: A Table // Anal. Biochem. 1978. V. 86. P.620−647.
  448. Malley D.M., Whetten R., Bao W., Chen C.-L., Sederoff R. The role of laccase in lignification // Plant J. 1993. V. 4. P. 751−757.
  449. Maltais K., Houde M. A new biochemical marker for aluminum tolerance in plants //Phys. Plantarum. 2002. V. l 15. P.81−86.
  450. Margalit H., Fisher N., Ben-Sasson S.A. Comparative analysis of structurally defined heparin binding sequences reveals a distinct spatial distribution of basic residues//J. Biol. Chem. 1993. V.268. P. 19 228−19 231.
  451. Martin F., Duplessis S., Ditengou F. et al. Developmental cross talking in the ectomycorrhizal symbiosis: signals and communication genes // New Phytol. 2001. V.151.P. 145−154.
  452. Martinez C., Blanc F., Le Clarie E. et al. Salicylic acid and ethylene pathways are differentially activated in melon cotyledons by active of heat-denaturedcellulase from Trichoderma longibrachiatumllVXani Physiol. 2001. V.127. P.334−344.
  453. Mathieu Y., Lapous D., Thomine S. et al. Cytoplasmic acidification as an early phosphorylation-depend response of tobacco cells to elicitors // Planta. 1996. V.199. P.416−424.
  454. Mayda E., Marques C., Conejero V., Vera P. Expression of pathogen -induced gene can be mimicked by auxin insensitivity // Mol Plant-Microbe interact. 2000. V.13.P. 23−31.
  455. McConn M., Crellman R., Bell E. et al. Jasmonate is essential for insect defence in Arabidopsis //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V.94. P.5473- 5477.
  456. McDougall G.J. Cell-wall proteins from Sitka spruce xylem are selectively insolubilised during formation of dehydrogenation polymers of coniferyl alcohol //Phytochem. 2001. V. 57. P. 157−163.
  457. McDowell J.M., Dangl J.L. Signal transduction in the plant immune response // Trends Biochem. Sci. 2000. V. 25. P. 79−82.
  458. Medina M.I., Quesada M.A., Pliego F. et al. Expression of the tomato peroxidase gene tpxl in NaCl-adapted and unadapted suspension cells // Plant Cell Rep. 1999. V. 18. P. 680−683.
  459. Mehdy M.C. Active oxygen species in plant defense against pathogens // Plant Physiol. 1994. V.105. P.467−472.
  460. Mensen R., Hager A., Salzer P. Elicitor induced changes of wall-bound and secreted peroxidase activities in suspension-cultured spruce (Picea albes) cells are alternated by auxins // Physiol Plant. 1998. V. 102. P.539−546.
  461. Merpner В., Boll M. Elicitor-mediated induction of enzymes of lignin biosynthesis and formation of lignin-like material in a cell suspension culture of spruce {Picea abies)// Plant Cell Tissue Organ Cult. 1993. V. 34. P. 261−269.
  462. Metraux J.-P. Systemic acquired resistance and salicylic acid: current state of knowledge // Eur. J. of Plant Pathol. 2001. V. 107. P. 13−18.
  463. Michalczuk L., Cooke T.J., Cohen J.D. Auxin levels at different stages of carrot somatic embryogenesis // Phytochem. 1992. V.31. P. l097−1103.
  464. Michelmore R. Genomic approaches to plant disease resistance // Cur. Opinion in Plant Biol. 2000. V. 3. P. 125−131.
  465. Michniewicz M., Czerwinska E., Rezej B. Interaction of abscisic acid and ethylene in relation to disease development in wheat seedlings infected by Fusarium culmorum (W.G.) Sacc. // Acta Physiol. Plant. 1990. V.12. P.41−48.
  466. Minibayeva F., Gorgon L.K., Kolesnokov O.P., Chasov A.V. Role of extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells // Protoplasma. 2001. V.217. P.125−128.
  467. Minibayeva F., Mika A., Luthje S. Salicylic acid changes the properties of extracellular peroxidase activity secreted from wounded wheat (Triticum aestivum L.) roots // Protoplasma. 2003. V. 221. P. 67−72.
  468. Mithofer A., Muller В., Wanner G., Eichacker L.A. Identification of defence-related cell wall proteins in Phytophthora sojae -infected soybean roots by ESI-MS/MS //Mol. Plant Pathol. 2002. V. 3. P. 163−166.
  469. Mithofer A., Suppression of plant defense in rhizobia-legume symbiosis // Trends in Plant Sci. 2002. V.7. P.440−444.
  470. Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance // Trends in Plant Sci. 2002. V.7. P. 405−410.
  471. Miyake C., Cao W.-H., Asada K. Purification and molecular properties of the thylakoid-bound ascorbate peroxidase in spinach chloroplasts // Plant Cell Physiol. 1993. V. 34. P.881−889.
  472. Mohr P.G., Cahill D.M. Relative roles of glyceollin, lignin and the hypersensitive response and the influence of ABA in compatible and incompatible interactions of soybeans with Phytophthora sojae И Physiol. Mol. Plant Pathol. 2001. V. 58. P. 31−41.
  473. Montesano M., Barder G., Tapio Palva E. Pathogen derived elicitors: searching for receptors in plants // Mol. Plant Pathol. 2003. V. 4. P. 71−79.
  474. Moons A., Prinsen E., Van Montagu M. Antagonistic effect of abscisic acid and jasmonates on salt stress-inducible transcripts in the rise roots // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 2243−2259.
  475. Moore J.P., Paul N.D., Whittaker J.B., Taylor J.E. Exogenous Jasmonic acid mimics herbivore-induced systemic increase in cell wall bound peroxidase activity and reduction in leaf expansion // Functional ecology. 2003. V.17. P.549−554.
  476. Mora A., Earle E.D. Combination of Trichoderma harzianum endochitinase and membrane -affecting fungicide on control of Altemaria leaf spot in transgenic broccoli plants //Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V.55. P. 306−310.
  477. Mori 1С, Pinontoan R, Kawano T, Muto S. Involvement of superoxide generation in salicylic acid-induced stomatal closure in Vicia faba И Plant Cell Physiol. 2001. V. 42. P. 1383−1388.
  478. Morimura Y., Iwamoto K., Ohya T. et al. Light-enhanced induction of ascorbate peroxidase in Japanese radish roots during postgerminative growth // Plant Sci. 1999. V. 142. P. 123−132.
  479. Morimoto S., Tateishi N., Inuyama M. et al. Identification and Molecular Characterization of novel peroxidase with structural protein-like properties // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 26 192−26 198.
  480. Morita S., Azuma M., Aoba T. et al. Induced systemic resistance of Chinese cabbage to bacterial leaf spot and Altemaria leaf spot by the root endophytic fungus, Heteroconium chaetospira II J. Gen. Plant Pathol. 2003. V. 69. P. 71−75.
  481. Morris R.O. Genes specifying auxin and cytokinin biosynthesis in -phytopathogenesis//Annu. Rev. Plant. Physiol. 1986. V. 37. P. 509−538.
  482. Murashige Т., Scoog F.A. A revised medium for rapid growth and bioassay with tobacco cultures // Physiol. Plant. 1962. V. 15. P. 473−497.
  483. Murphy A.M., Carr J.P. Salicylic acid has cell-specific effect on Tobacco mosaic virus replication and Cell-to-Cell Movement // Plant Physiol. 2002. V.128. P.552−563.
  484. Muthukrishnan S., Liang G. H., Trick H. N., Gill B. S. Pathogenesis-related proteins and their genes in cereals J J Plant Cell, Tissue and Organ Culture. 2001. V.64. P.93−114.
  485. Mwenje E., Ride J. P. Purification and characterization of an endo-polygalacturonase (PG1) from a Zimbabwean species of Armillaria II Physiol. Mol. Plant Pathol. 1999. V.55. P. 131−139.
  486. Nagy N. E., Fossdal C.G., Dalen L.S. et al. Effects of Rhisoctonia infection and drought on peroxidase and chitinase activity in Norway spruce (Picea abies) II Physiol. Plant. 2004. V. 120. P. 465−473.
  487. Napier R. Plant Hormone Binding Sites // Annals of Botany. 2004. V.93. P.227−233.
  488. Napier R.M., David K.M., Perrot-Rechenmann C. A short history of auxin-binding proteins II Plant Mol. Biol. 2002. V. 49. P. 339−348.
  489. Narasinhan M.L., Lee H., Dansz B. et al. Overexpression of a cell wall glycoprotein in Fusarium oxysporum increases virulence and resistance to a plant PR-5 protein II Plant J. 2003. V.36. P.390−400.
  490. Naton В., Hahlbrock K., Schmelzer E. Correlation of rapid cell death with metabolic changes in fungus-infected, cultered parsley cells // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 433−444.
  491. Neill S.J., Desikan R., Clarke A. Hydrogen peroxide and nitric oxide assignaling molecules in plants // J. Exper. Botany. 2002. V.53. P.1237−1247.
  492. Neill S.J. Nitric oxide signaling in plants // New Phytologist. 2003. V. 159. P. 11−35.
  493. Neumann D., Nover L., Parthier B. et al. Heat shock and other stress response systems of plants // Biol. Zentralblatt. 1989. V.108. S. l-156.
  494. Newton A.C., Catten C.E. Characteristics of strains of Septoria nodorum adapted to wheat or to barley // Plant Pathology. 1991. V.40. P. 546−553.
  495. Nobre J., Keith D.J., Dunwell J.M. Morphogenesis and regeneration from stomatal guard cell complexes of cotton (Gossypium hirsutum L.) // Plant Cell Reports. 2001. V. 20. P. 8−15.
  496. Nojiri H., Sugimori M., Yaname H. et al. Involvement of jasmonic acid in elicitor-induced phytoalexin production in suspension-cultured rice cells // Plant Physiol. 1996. V. 110. P.387−392.
  497. Nolan S., Cooke B.M. Control of Stagonospora nodorum and Septoria tritici in wheat by pre-treatment with Drechslera teres, a non-host pathogen // Europ. J. Plant Pathol. 2000. V. 106. P.' 203−207.
  498. Novikova G.V., Moshkov I.E., Smith A.R. The effect of ethylene and cytokinin on guanisine 5'-triphosphate binding and protein phosphorilation in leaves of Arabidopsis thailiana И Planta. 1999. V.208. P.239−246.
  499. Nurnberger Т., Scheel D. Signal transmission in the plant immune response // Trends in Plant Sci. 2001. V. 6. P.372−378.
  500. Oda Т., Nakamura A., Okamoto T. et al. Lectin-induced enhancement of superoxide anion production by red tide phytoplankton // Marine Biol. 1998. V. 131. P. 383−390.
  501. O’Donnelll J.P., Jones J.B., Antoine F.R. et al. Ethylene-dependentsalicylic acid regulates an expanded cell death response to a plant pathogen // Plant J. 2001. V.25. P. 315−323.
  502. Oita S, Kameyama M, Nagata T. Binding of barley and wheat alpha-thionins to polysaccharides//Biosci Biotechnol Biochem. 2000. V.64. P.958−964.
  503. Oka Y., Chet I., Spiegel Y. Accumulation of lectins in cereal roots invaded by the cereal cyst nematode Heterodera avenae II Physiol. Mol. Plant Pathol. 1997. V. 51. P. 333−345.
  504. Okushima Y., Koizumi N., Kusano Т., Sano H. Secreted proteins of tobacco cultured BY2 cells: identification of a new member of pathogenesis-related proteins // Plant Mol. Biol. 2000. V. 42. P. 479−488.
  505. Olmos E., Piqueras A., Martinez-Solano J.R., Hellin E. The subcellular localization of peroxidase and the implication of oxidative stress in hyperhydrated leaves of regenerated carnation plants // Plant Sci. 1997. V. 130. P. 97−105.
  506. Orozco-Cardenas M.L., Narvaez-Vasques J, Ryan C.A. Hydrogen peroxide acts as a second messenger for the induction of defense genes in tomato plants in response to wounding, systemin and metyljasmonate // Plant Cell. 2001. V. 13. P. 179−191.
  507. Osmond R.I.W., Hrmoval M., Fontaine F. et al. Binding interactions between barley thaumatin-like proteins and (l, 3)-b-D-glucans. Kinetics, specificity, structural analysis and biological implications // Eur. J. Biochem. 2001. V. 268. P.4190−4199.
  508. Ostergaard L., Teilum K., Mirza O. et al. Arabidopsis ATP A2 peroxidase. Expression and high-resolution structure of a plant peroxidase with implications for lignification // Plant Molecular Biology. 2000. V. 44. P. 231−243.
  509. Otte O., Barz W. Characterization and oxidative in vitro cross-linking ofan extensin-like protein and a proline-rich protein purified from chickpea cell walls // Phytochem. 2000. V. 53. P. 1−5.
  510. Otterbein L., Record E., Chereau D. et al. Isolation of a new laccase isoform from the whiterot fungi Pycnoporus cinnabarinus strain ss3 // Can. J. Microbiol. 2000. V. 46. P. 759−763
  511. Palmer C.L., Skinner W. Mycoshaerella graminicola: Latent infection, crop devastation and genomics // Mol. Plant Pathol. 2002. V.3. P.63−70.
  512. Pappinen A., Degefu Y., Syrjala L., et al. Transgenic silver birch (Betula pendula) expressing sugar beet chitinase 4 shows enhanced resistance to Pyrenopeziza betulicola II Plant Cell Rep. 2002. V. 20. P. 1046−1051
  513. Parbery D.G. Trophism and the ecology of fungi associated with plants // Biol. Rev. 1996. V.71. P. 473−527.
  514. Park C.J., Kim K.J., Shin R. Pathogenesis-related protein 10 isolated from HOT pepper function as a ribonuclease in an antiviral pathway // Plant J. 2004. V.37.P. 186−198.
  515. Park J., Choi H.T., Lee S. et al. Rac-related GTP-binding protein in elicitor induced reactive oxygen generation by suspension-cultured soybean cells // Plant Physiol. 2000. V. 124. P. 725−732.
  516. Park S.Y., Ryu S.H., Kwon S.Y. et al. Differential expression of six novel peroxidase cDNAs from cell cultures of sweetpotato in response to stress // Mol Gen Genomics. 2003. V. 269. P. 542−552.
  517. Parker J.E., Coleman M.J. Molecular intimacy between proteins specifying plant-pathogen recognition // Trends Biochem Sci. 1997. V.22. P. 291−296.
  518. Pastori G.M., Del Rio L.A. Natural senescence of pea leaves An activated oxygen-mediated function for peroxisomes // Plant Physiol. 1997. V. 113. P. 411−418.
  519. Peberdy J.F. Fungal cell walls A review. In: Biochemistiy of Cell Walls and Membranes in Fungi. Ed.-s Kuhn P.J., Trinci A.P.J., Jung M.J. et al. -Springer-Verlag: Berlin ets., 1988. P. 5−22.
  520. Peck S.C., Nuhse T.S., Hess D. et al. Directed proteomic identifies a plant-specific protein rapidly phosporylated in response to bacterial and fungal elicitor//Plant cell. 2002. V. 13. P. 1467−1475.
  521. Peltonen S., Mannonen L., Karjalainen R. Elicitor-induced changes phenylalanine ammonia -lyase activity in barley cell suspension cultures // Plant Cell, Tiss. Organ Cult. 1997. V.50. P.185−193.
  522. Pennel R.I., Lamb C. Programmed cell death in plants // Plant Cell. 1997. V.9. P. 1157−1168.
  523. Penninckx I.A., Thimma B.P., Buchala A. et al. Concomitant activation of jasmonate and ethylene response pathways is required for induction of plant defensin gene in Arabidopsis II Plant Cell. 1998. V.10. P.2103−2113.
  524. Perrone S., Bui F., Sutherland M., Guest D. Gene-for-gene specificity expressed in planta is preserved in cell cultures of Nicotiana tabacum inoculated with zoospores of Phytophthora nicotianae II Physiol. Mol. Plant Pathol. 2000. V. 57. P. 235−242.
  525. Peumans W.J., Van Damme E.J.M. Lectins as plant defense proteins // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 347−352.
  526. Peumans W.J., Smeets K., Van Nerum K. et al. Lectin and alliinase are the predominant proteins in nectar from leek {Allium porrum L.) Oowers // Planta. 1997. V. 201. P. 298−302.
  527. Pieterse C.M.J., Van Loon L.C. Salicylic acid-independent plant defence pathways // Trends Plant Sci. 1999. V. 4. P. 52−58.
  528. Piffanelli P., Devoto A., Schulze-Lefert P. Defence signaling pathways in cereals // Cur. Opin. Plant Biol. 1999. N.2. P.295−300.
  529. Pozo M.J., Azcon-Aguilar C., Dumas-Gaudot E., Barea J.M. Chitosanaseand chitinase in tomato roots during interaction with arbuskular michorrhizae fungi or Phytophthoraparasitical/}. Experimental Bot. 1998. V.49. P. 1729−1739.
  530. Prithiviraj В., Zhou X., Souleimanov A., et al. A host-specific bacteria-to-plant signal molecule (Nod factor) enhances germination and early growth of diverse crop plants // Planta. 2002. V. 216. P. 347−445.
  531. Pirttila A.M., Laukkanen H., Hohtola A. Chitinase production in pine callus (Pinus sylvestris L.): a defense reaction against endophytes? // Planta. 2002. V. 214. P. 848−852
  532. Quiroga M., Consuelo G., Botella M.A. et al. A Tomato peroxidase involved in the synthesis of lignin and suberin // Plant Physiology. 2000. V. 122. P. l 119−1127.
  533. Quiroz-Figueroa F., Mendez-Zeel M., Larque-Saavedra A., Loyola-Vargas V. M. Picomolar concentrations of salicylates induce cellular growth and enhance somatic embryogenesis in Cojfea arabica tissue culture // Plant Cell Rep. 2001. V. 20. P. 679−684.
  534. Rairdan G.J., Delaney T.P. Role of Salicylic Acid and NIM1/NPR1 in Race-Specific Resistance in Arabidopsis II Genetics. 2002. V.161. P. 803−811.
  535. Rakwal R., Agrawal G., Yonekura M. Light-dependent induction of OsPR 10 in rice seedlings by the global stress signaling molecule jasmonic acid and protein phosphatase 2A inhibitors //Plant Sci. 2001. V.161. P.469−479.
  536. Ralph J., Helm R.F., Quideau S., Hatfield R.D. Lignin-feruloyl ester crosslinks in grasses. Part 1. Incorporation of feruloyl esters into coniferyl alcohol dehydrogenation polymers // J. Chem. Soc., Perkin Trans. 1992. V. 1. P. 2961−2969.
  537. Ramonell K.M., Zhang В., Ewing R. M. et al. Microarray analysis of chitin elicitation in Arabidopsis thaliana I/ Mol. Plant Pathol. 2002. V.3. P. 301−311.
  538. Rashotte A., Carson S., To J., Kieber J.J. Expression profiling of cytokinin action in Arabidopsis //Plant Physiol. 2003. V. 132. P. 1998−2011.
  539. Rasmussen J., Smith J., Williams S. et al. cDNA cloning and systemic expression of acidic peroxidases associated with systemic acquired resistance to disease in cucumber//Physiol. Mol. Plant Pathol. 1995. V. 46. P. 389−400.
  540. Ray H., Douches D. S., Hammershmidt R. Transformation of potato with cucumber peroxidase: expression and disease response // Physiol Mol Plant• Pathology. 1998. V. 53. P. 93−103.
  541. Rayle L.D., Cleand R.E. The acid growth of auxin induced cell elongation is alive and well // Plant Physiol. 1992. V. 99. P. 1271−1274.
  542. Readay M.N., Strzlezyk E. Influence of plant growth and virulence of Rhisoctonia solani (Kuhn.) pathogenic to groundnut seedling (Arahis hipogea L. var TMV 2)//J. Phytopathol. 1989. V. 125. P.187−191.
  543. Rebmann G., Hertig C., Bull J. et al. Cloning and sequencing of cDNAs encoding a pathogen-induced putative peroxidase of wheat (Triticum aestivum L.) // Plant Mol. Biol. 1991. V. 16. P. 329−331.
  544. Renelt A., Colling C., Hahlbrock K. et al. Studies on elicitor recognition• and signal transduction in plant defense // J. Exp. Bot. 1993. V.44. P. 257−268.
  545. Rengel Z., Graham R.D., Pedler J.F. Tine-course of Biosynthesis of phenolic and lignin in roots of wheat genotypes differing in manganese efficiently and resistance to take-all fungus // Annals of Botany. 1994. V.74. P. 471−477.
  546. Repka V., Jung M. Organ-specific expression of the stress-related anionic peroxidases in cucumber flowers // Biol. Plantarum. 1995. V. 37. P. 523−531.
  547. Repka V. Differential sensitivity of purified isoforms of cucumber anionic virus-inducible peroxidase to exogenous proteases // Acta Virologia. 1999. V.43. P.313−319.
  548. Rey P., Leucart S., Desilets H. et al. Production of indole-3-acetic acid and tryptophol by Pythium ultimum and Pythium group F: Possible role in pathogenesis // Eur. J. Plant Pathol. 2001. V. 107. P. 895−904.
  549. Reymond P., Grunberger S., Paul K. et al. Oligogalacturonude defense signals in plants: Large fragments interact with the plasma membrane in vitro II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 4145−4149.
  550. Reymond F., Farmer E.E. Jasmonate and Salicylate as Global Signals for Defense Gene Expression // Cur. Opin. Plant Biol. 1998. V. 1. P. 404−411.
  551. Reynolds T.L. Effects of calcium on embriogenic induction and the accumulation -of abscisic acid, and an early cysteine-labeled metallothionein gene in androgenic microspores of Triticum aestivum II Plant Sci. 2000. V. 150 P. 201−207.
  552. Ribnicky D.M., Shulaev V., Raskin I. Intermediates of salicylic acid biosynthesis in tobacco // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 565−572.
  553. Ride J.R. The effect of induced lignification on the resistance of wheat cell walls to fungal degradation // Physiol. Plant Pathol. 1980. V. l6. P. 187−196.
  554. Rini J.M. Lectin structure // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1995. V. 24. P. 551−577.
  555. Riperti В., Cattivelli L., Pagni S., Ramina A. Ethylene-responsive genes are differentially regulated during abscission, organ senescence and wounding in peach (Prunispercica) II J. Exp. Botany. 2002. V.53. P.429−437.
  556. Rizhsky L., Mittler R. Inducible expression of bacteriorodopsin in transgenic tobacco and tomato plants // Plant Mol. Biol. 2001. V. 46. P.313−321.
  557. Roberts N.J., Brigham J., Wu В., et al. A Nod factor-binding lectin is a member of a distinct class of ару rases that may be unique to the legumes // Mol. Gen. Genet. 1999. V.262. P.261−267.
  558. Rock C. Pathways to Abscisic Acid Regulated Gene Expression // New Phytol. 2000. V. 148. P. 357−396.
  559. Roger D., Gallusci P., Meyer Y. et al. Basic chitinases are correlated with the morphogenic response of flax cells // Physiol. Plantarum. 1998. V.103. P.271−279.
  560. Rogers L.M., Kim Y.-K., Guo W. et al. Requirement for either a host or pectin-induced pectate lyase for infection of Pisum sativum by Nectria hematococca II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 9813−9818.
  561. Rohrig H., Schimdt J., Walden R. et al. Convergent pathway for lipo-chitooligosaccharides and auxin signaling in tobacco cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V.93. P.13 389−13 392.
  562. Rojo E., Titarenko E., Leon J. et al. Reversible protein phosphorylation regulates JA-depend and -independ wound signal transduction pathways in Arabidopsis thailiana H The Plant Cell. 1998. V.13. P.153−165.
  563. Romani R.J., Hess B.M., Leslie C. A Salicylic acid inhibition of ethylene production by apple disks and other plant tissues // Plant Growth Reg. 1989. V.8. P. 63−69.
  564. Rommens C.M., Kishore G.M. Exploiting the full potential of disease-resistance genes for agricultural use // Cur. Opin. Biotech. 2000. N. 11. P. 120−125.
  565. Ronchi A., Farina G., Gozzo F., Tonelli C., Effect of a triazolic fungicide on maize plant metabolism: modification of transcript abundance in resistance-related pathways // Plant Science. 1997. V.130. P.51−62.
  566. Roney J.M., Hoad G.V. Compensation in growth and photosynthesis of wheat (Triticum aestivum L.) following early inoculation with Septoria nodorum (Berk.)//New Phytol. 1989. V. 113. P. 513−521.
  567. Roustan J.P., Latche A., Fallot J. Inhibition of ethylene production andstimulation of carrot somatic embryogenesis by salicylic acid // Biol. Plant. 1990. V. 32. P. 273−276.
  568. Roxas V.P., Lodhi S.A., Garrett D.K., Mahan J.R., Allen R.D. Stress tolerance in transgenic tobacco seedlings that overexpress glutation S-transferase/ glutation peroxidase // Plant Cell. Physiol. 2000. V. 41. P. 1229−1234.
  569. Rudiger H. Structure and function of plant lectins. In: Glycoscience. Status and Perspectives. Gabius. H-J., Gabius S. London ets.: Chapman & Hall, 1997. P.414−438.
  570. Rudiger H., Gabius H-J. Plant lectins: Occurrence, biochemistry, functions and applications // Glycoconjugate J. 2001. V. 18. P. 589−613.
  571. Ryan A.C., Farmer E.E. Oligosaccharide signals in plants: a current assessment//Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1991. V. 42. P. 651−674.
  572. Saito M, Chikazawa T, Matsuoka H. et al. Elicitor action via cell membrane of a cultured rice cell demonstrated by the single-cell transient assay // J. Biotechnol. 2000. V. 76. P. 227−232.
  573. Salzer P., Hubner В., Sirrenberg A., Hager A. Differential effect of purified spruce chitinase and p~l, 3-glucanases on the activity of elicitor from ectomycorrhizal fungi // Plant Physiol. 1997. V. 114. P.957−968.
  574. Sanchez L.M., Doke N., Ban Y., Kawqakita K. Involvement of suppressor-glucans and epidermal cells in host selective pathogenesis of Phytophthora capsici // J. Phytopathol. V.140. P. 153−164.
  575. Sano H., Youssefian S. Light and nutritional regulation of transcripts encoding a wheat protein kinase homolog is mediated by cytokinins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 2582−2586.
  576. Santiago A. P., Saavedra E., Camposa E. P., Cordoba F. Effect of plant lectins on Ustilago maydis in vitro // Cell. Mol. Life Sci. 2000. V. 57. P. 1986−1989.
  577. Sasaki K., Hiraga S., Ito H. et al. A wound-inducible tobacco peroxidase gene expressed preferentially in the vascular system // Plant Cell Physiol. 2002. V.43. P. 108−117.
  578. Sathiyambama M., Balasubramanian R. Chitosan inducts resistance components in Arachis hypogaea against leaf rust caused by Puccinia arachidis Speg. // Crop Protection. 1998. V. 17. P. 307−313.
  579. Savitsky P.A., Gazaryan I.G., Tishkov V.I. et al. Oxidation of indole-3-acetic acid by dioxygen catalyzed by plant peroxidases: specificity for theenzyme structure // Biochem J. 1999. V.340. P. 579−583.
  580. Schafer S., Krolzik S., Romanov G.A., Schmulling Т., Cytokinin-regulated transcripts in tobacco cell culture // Plant Growth Regul. 2000. V. 32. P. 307−313.
  581. Schnabelrauch L., Kieliszewski M., Upharin B.L. et al. Isolation of pl~ 4 extensine peroxidase from tomato cell suspension culture and identification of Val-Tyr-Lys as putative intermolecular cross-link site // Plant J. 1996. V.9. P.477−489.
  582. Schoffelmeer E. A., Klis F. M., Sietsma J. H., Cornelissen B. J. The cell wall of Fusarium oxysporum II Fungal Gen. Biol. 1999. V. 27. P. 275−282.
  583. Schopfer P, Liszkay A, Bechtold M. et al. Evidence that hydroxyl radicals mediate auxin-induced extension growth // Planta. 2002. V. 214. P. 821−828.
  584. Schweizer P., Buchala A., Silverman P. et al. Jasmonate-inducible genes are activated in the rise by pathogen attack without a concominant increase in endogenous jasmonic acid levels // Plant Physiol. 1997. V. l 14. P.79−88.
  585. Schweizer P., Christoffel A., Dudler R. Transient expression of membes of the germine like gene family in epidermal cells of wheat confers disease resistance // Plant J. 1999. V.20. P. 541−552.
  586. Schweikert C., Liszkay A., Schopher P. Polysaccharide degradation by Fentton reaction or peroxidase-generated hydroxyl radicals in isolated plant cell walls // Phytochemystry. 2002. V.61. P. 31−35.
  587. Schweikert C., Liszkay A., Schopher P. Scisson of polysaccharides by peroxidase generated hydroxyl radicals // Phytochemistry. 1994. V.53. P.565−570.
  588. Selman-Housein G., Lopez M., Hernandez D. et al. Molecular cloning of cDNAs coding for three sugarcane enzymes involved in lignification // Plant Sci. 1999. V. 143. P. 163−171.
  589. Sequeira L. Lectins and their role in host-pathogen specifity // Ann. Rev. Phytopathol. 1978. V. 16. P. 453−481.
  590. Shakirova F.M., Sakhabutdinova A.R., Bezrukova M.V. et al. Changes in Hormonal Status of Wheat Seedlings Induced by Salicylic Acid and Salinity // Plant Sci. 2003. V. 164. P. 317−322.
  591. Sharma P.T.R., Singh B.M. Salicylic acid induced insensitivity to culture filtrate of Fusarium oxysporum f.sp. zingiberi in the calli of Zingiber officinale Roscoe // Eur. J. Plant Pathol. 2002. V.108. P.31−39.
  592. Shen Q., Gomez-Cadenas A., Zhang P. et al. Dissection of abscisic acid signal transduction pathways in barley aleurone layers // Plant Mol. Biol. 2001. V. 47. P. 437−448.
  593. Shibel W., Pelissier Т., Reidel L. et al. Isolation of an RNA -directed RNA polymerase -specific cDNA clone from tomato // Plant Cell. 1998. V. 10. P. 20 872 102.
  594. Shibuya N., Minami E. Oligosaccharide signalling for defence responses in plant // Physiol. Mol. Plant Pathol. 2001. V. 59. P. 223−233.
  595. Shinishi H., Mohnen D., Meins F. Regulation of plant pathogenesis related enzyme: inhibition of chitinase and chitinase mRNA accumulation in cultural tobacco tissues by auxin and cytokinin //Proc. Nat. Ac. Sci. USA. 1987. V.84. P. 89−99.
  596. Showalter A.M. Structure and function of plant cell wall proteins // Plant
  597. Cell. 1993. V. 5. P. 9−23.
  598. Shteinberg D. Effect of foliar diseases of wheat on physiological processes affecting yield under semi-arid conditions // Plant Pathol. 1991. V. 40. P. 533−541.
  599. Siegel S.M. Non enzymic macromolecules as matrices in biological synthesis. The role of polysaccharides in peroxidase catalyzed lignin polymer formation from eugenol //J. Amer. Chem. Soc. 1957. V.79. P. 1628−1632.
  600. Simon-Plas F., Rusterucci C., Milat M.L. et al. Active oxygen species production in tobacco cells elicited by cryptogein //.Plant Cell and Environ. 1997. V. 20. P. 1573−1579.
  601. Simmonds N.W. Genetics of horizontal resistance to diseases of crops // Biol. Rev. 1991. V. 66. P. 189−241.
  602. Skalamera D., Heath M. Cellular mechanisms of callose deposition in response to fungal infection or chemical damage //Can. J. Bot. 1996. V. 74. P. 1236−1242.
  603. Skiner W., Keon J., Hardreaves J. Gene information for fungal plant pathogens from expressed sequences // Curr Opin. Microbiol. 2001. V.4. P.381−386.
  604. Slezack S., Nergel J., Beastel-Corre G., et al. Purification and partial aminoacid seqencing of a mycorrhiza related chitinase isoform from Glomus mossea — inoculated roots of Pisum sativum L. // Planta. 2001. V. 213. P.781−787.
  605. Smigocki A., Neal J.W., McCanna I., Douglass L. Cytokinin -mediated insect resistance in Nicotiana plants transformed with the ipt gene // Plant mol. Biol.1993. V.23. Р.325−335.
  606. Sneh B. Use of pathogenic or hypovirulent fungal strains to protect plants against closely related fungal pathogens // Bioteh. Adv. 1998. V. l6. P. 1−32.
  607. Spoel S.H., Koornneef A., Claessens S.M.C. NPR1 Modulates CrossTalk between Salicylate- and Jasmonate-Dependent Defense Pathways through a Novel Function in the Cytosol // Plant Cell. 2003. V. 15. P. 760−770
  608. Stohr C., Ulrich W.R. Generation and possible roles of NO in plant roots and their apoiplastic space // J. Exp. Botany. 2002. V.53. P.2293−2303.
  609. Su J., Shen Q., Ho D., Wu R. Dehydration-stress-regulated transgene expression in stably transformed rice plants // Plant Physiol. 1998. V. l 17. P. 913−922.
  610. Sugaya S., Sakai S. Identification of a soluble auxin-binding protein as a glutathione-dependent formaldehyde dehydrogenase //Plant Sci. 1996. V. 114. P. 1−9.
  611. Sukalovic V., Vuletic M., Vucinic Z. Plasma membrane-bound phenolic peroxidase of maise roots: in vitro regulation of activity with NADH and ascorbate // Plant Sci. 2003. V. 165. V. 1429−1435.
  612. Swart S., Logman T.J.J., Smit G. et al. Purification and partial characterization of a glycoprotein from pea (Pisum sativum) with receptor activity from rhicadhesin, an attachment protein of Rhizobiacea II Plant Mol. Biol. 1994. V. 24. P. 171−184.
  613. Swarup R., Parry G., Graham N. et al. Auxin cross-talk: integration of signaling pathways to control plant development // Plant Mol. Biol. 2002. V.49. P.411−426.
  614. Tabaeizadeh Z., Agharbaoui Z., Harrak H., Poysa V. Transgenic tomato plants expressing a Lycopersicon chilense chitinase gene demonstrate improved resistance to Verticillium dahliae race 2 // Plant Cell Rep. 1999. V. 19. P. 197−202.
  615. Taggart P.J., Cooke L.R., Mercer P.C., Shaw M.W. Effect of fungicides used to control Rinchosporium secalis were benzimidazole resistance is present // Crop Protect. 1998. V.17. P.727−731.
  616. Takahashi A., Kawasaki Т., Henmi K. et al. Lesion mimic mutants of rice with alterations in early signaling events of defense // Plant J. 1999. V. 17. P. 535−545.
  617. Takenaka S. Dynamics of fungal pathogens in host plant tissues // Can. J. Bot. 1995. V.73. P. l275−1283.
  618. Tamogami S., Rakwal R., Kodama O. Phytoalexin production elicited by exogenously applied jasmonic acid in rice leaves (Oryza sativa L.) is under the control of cytokinins and ascorbic acid // FEBS Letter. 1997. V. 412. P.61−64.
  619. Tanaka E., Tanaka C., Ishihara A., et al. Indole-3-acetic acid biosynthesis in Aciculosporium take, a causal agent of witches' broom of bamboo // J. Gen. Plant Pathol. 2003. V.69. P. 1−6.
  620. Teichmann Т., Guan C., Kristoffersen P., Muster G., Tietz O., Palme K. Cloning and biochemical characterization of an anionic peroxidase from Zea mays II Eur. J. Biochem. 1997. V.247. P.826−832.
  621. Tenhaken R., Levine A., Brisson L.F. et al. Function of the oxidative burst in hypersensitive disease resistance // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 4158−4163.
  622. Tenhaken R., Rubel C. Cloning of putative subunits of the soybean plasma membrane NADPH-oxidase involved in the oxidative burst by antibody expression screening//Protoplasma. 1998. V.205. P.21−28.
  623. Terras F.R.G., Penninckx I.A., Goderis I.J., Broekaerert W.F. Evidence that the role of plant defenses in radish defense responses is independent of salicylic acid // Planta. 1998. V.206. P. 117−124.
  624. Tezuka Т., Tsuruhara A., Suzuki H., Takahashi S.Y. A connectionbetween the self-incompatibility mechanism and the stress response in lily // Plant Cell Physiol. 1997. V. 38. P. 107−112.
  625. Thompson C., Dunwell J.M., Jonstone C.E. Degradation of oxalic acid by • transgenic oilseed rape expressing oxalate oxidase // Euphytica. 1995. V.58. P. 169−172.
  626. Thordal-Christinsen H., Zang Z., Wei Y., Collinge D. Subsellular localization of H2O2 in plants. H2O2 accumulation in papillae and hypersensitive response during the barley powdery mildew interaction //Plant J. 1997. V. l 1. P. 1187−1194.
  627. Thulke O., Conrath U. Salicylic acid has a dual role in the activation of defence-related genes in parsley // Plant J. 1998. V.14. P. 35−42.
  628. Timpte C. Auxin binding protein: curiouser and curiouser // Trends Plant Sci. 2001. V. 6. P.586−590.
  629. Toedt J.M., Braswell E. H., Schuster T.M. et al. Biophysical characterization of designed TMV coat protein mutant, R46G, that elicits a moderate• hypersensitive response in Nicotiana silvestris I I Protein Sci. 1999. V. 8. P. 261−270.
  630. Tognolli M., Penel C., Greppin H., Simon P. Analysis and expression of the class III peroxidase large gene family in Arabidopsis thaliana // Gene. 2002. V.28. P.129−138.
  631. Tolaimate A., Desbrieres J., Rhazi M. et al.// Polymer. 2000. V. 41. P. 2463−2469.
  632. Tomiyama K. Research on the hypersensitive response // Ann. Rev. Phytopathology. 1983. V. 21. P. 1−12.
  633. Tournaire C., Kushnir S., Bauw G. et al. A thiol protease and an anionic peroxidase are induced by lowering cytokinins during callus growth in Petunia //
  634. Plant Physiol. 1996. V. 111. P. 159−168.
  635. Trakka M., Developmental regulated proteins in Pinus silvestris roots and ectomycorrhiza// Academic Dissertation, Helsinki, 2000. 61 p.
  636. Trione E.J., Sayaverda-Soto L.A. Wheat development enhanced by hormone syndrome// Bot. Gaz. 1988. V. l49. P.317−324.
  637. Trudel J., Grenier J., Potvin C., Asselin A., Several taumatin-likeproteins bind to 0−1,3-glucans // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1431−1438.
  638. Turner J.G., Ellis C., Devoto A. The Jasmonate Signal Pathway // Plant Cell. 2002. Suppl. P. 153−164.684. van den Burg H.A., Westerink N., Francoijs K.-J. et al. Natural disulfide
  639. Ь bond-disrupted mutants of AVR4 of the tomato pathogen Cladosporium fulvum aresensitive to proteolysis, circumvent Cf-4-mediated resistance, but retain their chitin binding ability//J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 27 340−27 346.
  640. Vander P., Varum K.M., Domard A. et al. Comparison of the ability of partially N-Acetylated chitosans and chitooligosaccharides to elicit resistance in wheat leaves // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1353−1359.
  641. Van Loon L.C. Occurrence and properties of plant pathogenesis-related proteins. In Pathogenesis-related Proteins in Plants, Eds Datta S.K., Muthukrishnan S. CRC Press, Boca Raton, FL. 1999. P. 1−19.
  642. Both plant sentinels and foot solders need to know the enemy // Plant Physiol. 2003. V.131.P.1580−1590.
  643. Verma D.P.S., Hong Z., Plant callose synthase complexes // Plant Mol. Biol. 2001. V. 47. P. 693−701.
  644. Visser E. J.W., Cohen J.D., Barendse W.M. et al. An ethylene-mediated increase in sensitivity to auxin induces adventitious root formation in flooded Rumex palustris Sm. // Plant Physiol. 1996. V. l 12. P. 1687−1692.
  645. Von Tiedemann A. Evidence for a primary role of active oxygen species in induction of host cell deaths during infectiion of bean leaves with Botrytis cinerea• // Physiol, and Mol. Plant Pathol. 1997. V. 50. P. 151−166.
  646. Vuletic M., Sukalovich V. H. Characterization of cell wall oxalate oxidase from maize roots // Plant Sci. 2000. V. 157. P. 257−263.
  647. Wada M., Kato H., Malik K. et al.A suppresscin from pathogenic fungus deactivates transcription of a plant defense gene encoding phenylalanine ammonia liase//J. Mol. Biol. 1995. V.24. P.513−519.
  648. Wagner V., Matthysse A.G., Involvement of a vitronectin-like protein in attachment of Agrobacterium tumefaciens to carrot suspension culture cells // J. Bacteriol. 1992. V. 174. P. 5999−6003.
  649. Wallace G., Fry S.C. Action of diverse peroxidases and laccases on six ф wall-related phenolic compounds // Phytochemistry. 1999. V.52. N.5. P.769−773.
  650. Walker L., Estelle M. Molecular mechanisms of auxin action // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. N.l. P.434−439.
  651. Walters D., Polyamines and plant disease // Phytochemistry. 2003. V. 64 P. 97−107
  652. Walton J. D. Host-selective toxins: agents of compatibilyty // Plant Cell.1996. V.8. P. 1723−1733.
  653. Wan J., Zhang S., Stacey G. Activation of a mithogen-activated protein kinase pathway in Arabidopsis by chitin // Mol. Plant Pathol. 2004. V.5. P. 125−135.
  654. Wang C., Jarlfors U., Hilderbrand D.F. Regulation and subsellular localization of auxin-induced lipoxigenases//Plant Sci. 1999. V. l 48. P. 147−153.
  655. Wang H., Ng Т. B. Ribosome Inactivating Protein and Lectin from Bitter Melon (Momordica charantia) Seeds: Sequence Comparison with Related Proteins // Biochem. Biophys. Res. Com. 1998. V. 253. P. 143−146.
  656. Wang X. The role of phospolipase D in signaling cascades // Plant Physiol. 1999. V. l20. P.645−651.
  657. Wang Y., Mopper S., Hasenstein K.H. Effects of salinity on endogenous ABA, IAA, JA, and SA in Iris hexagona II J. Chem. Ecol. 2001. V. 27. P.327−342.
  658. Ward E.W.B., Cahill D.M., Bhattacharayya M.K. Abscisic acid suppression of phenylalanine ammonia-lyase activity and mRNA, and resistance of soybeans to Phytophthhora megasperma f.sp. glycinea II Plant Physiol. 1989. V. 91. P. 23−27.
  659. Wei Y., Zhang Z., Andersen C.H. et al. An epidermis/papilla-specific oxalate oxidase-like protein in the defence response of barley attacked by the powdery mildew fungus // Plant Mol. Biol. 1998. V. 36. P. 101−112.
  660. Weiss S. L., Sunde R.A. Cis-acting elements are required for selenium regulation of glutathione peroxidase-1 mRNA levels // RNA. 1998. V. 4. P. 816−827.
  661. Welinder K.G. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases // Curr. Opin. Struct. Biol. 1992. V. 2. P. 388−393.
  662. Welinder K.G., Justesen A.F., Kjasrsgard I.V. et al. Structural diversity and transcription of class III peroxidases from Arabidopsis thaliana // Eur. J Biochem. 2002. V.269. P.6063−6081.
  663. Whetten R., Sederoff R. Lignin biosynthesis // Plant Cell. 1995. V.7. P. 1001−1013.
  664. White N.H. A Case for the antiquity of fungal parasitism in plants //Advin Plant Pathol. 1992. V.8. P. 31−37
  665. Willats W.G.T, McCartney L., Mackie W., Knox J. P. Pectin: cell biology and prospects for functional analysis // Plant Mol. Biol. 2001. V. 47. P. 9−27.
  666. Ф 714. Wojtaszek P., Bolwell G.P. Secondary cell-wall-specific glycoprotein (s)from French bean (Phaseolus vulgaris L.) //Plant Physiol. 1995. V. l08. P. 1001−1012.
  667. Woloshuk C.P., Meulenhoff J.S., Sela-Buurlage M. et al. Pathogen -induced proteins with inhibitory activity toward Phytophthora infestans II Plant Cell. 1991. V.3. 619−628.
  668. Woo E.J., Dunwell J. M., Goodenough P. W. et al. Germin is a manganese containing homohexamer with oxalateoxidase and superoxide dismutase activites//Nat. Struct Biol. 2000. V.7. P. 1036−1040.
  669. Wu G., Shortt B.J., Lawrence E.B. et al. Activation of host defense mechanisms by elevated production of H2O2 in transgenic plants // Plant Physiol.• 1997. V. l 15. P.427−435.
  670. Wu G., Shortt B.J., Lawrence E.B. et al. Disease resistance conferred by expression of a gene encoding H202-generating glucose oxidase in transgenic potato plants//Plant Cell. 1995. V.7. P. 1357−1368.
  671. Wu S.C., Blumer J.M., Darvill A.G., Albersheim P. Characterization of an endo -P- 1, 4- glucanase gene in elongating pea epicotyls // Plant Physiol. 1996. V. l 10. P. 163−170.
  672. Xing Т., Higgins V.J., Blumwald E. Race-specific elicitors of Cladosporium fulvum promote translocation of cytosolic components of NADPH oxidase to the plasma membrane of tomato cells // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 249−259.
  673. Xu J.F., Sun Y., Su Z G. Enhanced peroxidase production by suspensionculture of carrot compact callus aggregates // J. of Biotech. 1998. V. 65. P. 203−208.
  674. Yabuta Y., Motoki Т., Yoshimura K. et al. Thylakoid membrane-bound ascorbate peroxidase is a limiting factor of antioxidative systems under photo-oxidative stress // Plant J. 2002. V. 32. P. 915−925.
  675. Yahia A, Kevers C.B., Gaspar T.B. et al. Cytokinins and Ethylene
  676. Stimulate Indole Alkaloid Accumulation in Cell Suspension Cultures of Catharanthus roseus by Two Distinct Mechanisms // Plant Sci. 1998. V.133. P. 9−15.
  677. Yamada A., Shibuya N., Kodama O., Akatsuka T. Induction of phytoalexin formation in suspension-cultured rice by N-acetylchitosaccharides // Biosci. Biotech. Biochem. 1993. V.57. P.405−409.
  678. Yamaguchi, Т., Ito Y., Shibuya N. Oligosaccharide elicitors and their receptors for plant defense responses// Trends in Glycosci. Glycotech. 2000. V. 12. P. 113−120.
  679. Yamaguchi Т., Minami E., Shibuya N. Activation of phospholipases by N-acetylchitooligosaccharide elicitor in suspension-cultured rice cells mediates reactive oxygen generation // Physiol, plant. 2003. V. l 18. P. 361−370.
  680. Yamamoto Т., Iketani H., Ieki H. et al. Transgenic grapevine plants expressing a rice chitinase with enhanced resistance to fungal pathogens // Plant Cell Rep. 2000. V. 19. P. 639−646.
  681. Yang J.C., Zhang J.H., Wang Z.O. et al. Involvement of abscisic acid and cytokinins in the senescence and remobilization of carbon reserves in wheat subjected to water stress during grain filling // Plant, Cell and Environ. 2003. V.26. P. l 621−1631.
  682. Yao K., De Luca V., Brisson N. Creation of a metabolic sink for tryptofan alters the phenylpropanoid pathway and the susceptibility of potato to Phytophthora infestans II Plant cell. 1995. V. 7. P. 1787−1799.
  683. Yen H. E., Yen S. K. Effect of high salinity on tracheary element differentiation in light-grown callus of Mesembryanthemum crystallinum II Plant Cell, Tissue and Organ Cul. 1999. V. 58. P. 59−65.
  684. Yi-min D., Jian-hua X., Ji-fang G. The changes of some enzymes activities from cucumber leaves after inoculation with cucumber powder mildew // Acta Bot. Sin. 1990. V.32. P. 160−164.
  685. Yoshimura К., Mayao K., Gaber A. et al. Enhancement of stress tolerance in transgenic tobacco plants overexpressing Chlamydomonas glutathioneperoxidase in chloroplast or cytosol // Plant J. 2004. V.37. P.21−33.
  686. Young D.H., Konle H., Kauss H. Effect of chitosan on membrane permeability of suspension cultured Glycine max and Phaseolus vulgaris cell // Plant Physiol. 1982. V. 70. P. 1449−1454.
  687. Young S.A., Guo A., Guikema I.A. et al. Rice cationic peroxidase accumulates in xylem vessels during incompatible interactions with Xanthomonas oryzae pv oryzae II Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 1333−1341.
  688. Zabotina O.A., Gurjanov OP., Ibragimova N.N. et al. Rhizogenesis in buckwheat tin-cell-layer explants: effect of plant oligosaccharides // Plant Sci. 1998. V.135. P.195−201.
  689. Zhang В., Ramonell K., Sommervile S., Staccey G. Characterization of early, chitin-induced gene expression in Arabidopsis II Mol. Plant-Microbe Interact. 2002. V. 15. P. 963−970.
  690. Zhang D.P., Wu Z.Y., Li X.Y., Zhao Z.X. Purification and identification of a 42-kDa Abscisic acid specific binding protein from epidermis of broad bean leaves // Plant phys. 2002. V. 128. P. 714−725.
  691. Zhang Z., Collinge D.B., Thordal-Christensen H. Germin-like oxalate oxidase, a H202~producing enzyme, accumulates in barley attacked by the powdery mildew fungus // Plant J. 1995. V. 8. P. 139−145.
  692. Zhang Z., Yuen G.Y. Effects of culture fluids and preinduction of chitinase broduction on biocontrol of bipolaris leaf spot by Stenotrophomonas maltophilia C3 // Biol. Control. 2000. V. 18. P. 277−286.
  693. Zhou F., Andersen C.H., Burhene K. et al. Proton extrusion is an essential signaling components in the HR of epidermal single cells in the barley-powdery mildew interaction // Plant J. 2000. V.23. P.245−254.
  694. Zhou S., Sauve R. J., Howard E. F. Identification of a cell wall peroxidase in red calli of Prunus incisa Thunb. // Plant Cell Rep. 2002. V. 21. P. 380−384.
  695. Zhu J.K., Damsz В., Kononowicz A.K., et al. A higher plant extracellular vitronectin-like adhesion protein is related to the translational elongationfactor -la // Plant Cell. 1994. V. 6. P. 393−404.
  696. Zhu Q., Lamb C.J. Isolation and characterization of rice gene encoding a basic chitinase // Mol. Gen Genet. 1991. V. 226. P. 289−296.
  697. Zimmerman S., Nurnberger Т., Frachisse J.-M. et al. Receptor mediated activation of a plant Ca2±permeable ion channel involved in pathogen defense // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 2751−2755.
  698. Zuppini A. Baldan В., Millioni R. et al. Chitosan induced Ca -mediated programmed cell death in soybean cells//New Phytologist. 2003. V.161. P. 557−568.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!