Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Структура коровой части репликазы фага ??

Диссертация: Структура коровой части репликазы фага ??
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Qß—репликаза является РНК-зависимой РНК-полимеразой бактериофага Q?, паразитирующего на клетках Escherichia coli Qß—репликаза представляет из себя гетеротетрамерный белковый комплекс, состоящий из каталитической ß—субъединицы, кодируемой геномом фага, и трех белков Е. coliрибосомного белка S1 и факторов элонгации трансляции EF-Tu и EF-Ts. Такой комплекс способен экспоненциально… Читать ещё >

Содержание

  • Использованные сокращения
  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. РНК-содержащие вирусы
      • 1. 1. 1. Бактериофаг Q?
    • 1. 2. Qß--репликаза
      • 1. 2. 1. Матрицы Qß--репликазы
      • 1. 2. 2. Репликационный цикл Qß--репликазы
      • 1. 2. 3. Субъединичный состав Qß--репликазы
      • 1. 2. 4. Структура Qß--репликазы
    • 1. 3. Структура и функции РНК-зависимых РНК-полимераз
      • 1. 3. 1. Инициация синтеза РНК. г
      • 1. 3. 2. Элонгация полинуклеотидной цепи
      • 1. 3. 3. Образование комплекса вирусных РНК-зависимых РНК-полимераз с клеточными белками

Структура коровой части репликазы фага ?? (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Qß—репликаза является РНК-зависимой РНК-полимеразой бактериофага Q?, паразитирующего на клетках Escherichia coli Qß—репликаза представляет из себя гетеротетрамерный белковый комплекс, состоящий из каталитической ß—субъединицы, кодируемой геномом фага, и трех белков Е. coliрибосомного белка S1 и факторов элонгации трансляции EF-Tu и EF-Ts. Такой комплекс способен экспоненциально размножать геномную РНК бактериофага длиной 4200 нт и относительно короткие RQ РНК (от Replicable by Q?-replicase) длиной от нескольких десятков до нескольких сотен нуклеотидов, образующиеся путем случайных рекомбинаций РНК и присутствующие как в зараженных клетках, так и фаговых частицах До настоящего времени Qß—репликаза остается наиболее эффективной РНК-зависимой РНК-полимеразой, способной к экспоненциальному размножению РНК in vitro.

По отношению к РНК-матрицам Qß—репликаза проявляет высокую специфичность, что позволяет ей избирательно размножать геномную РНК при заражении клеток Е. coli. Механизм узнавания РНК-матриц Qß—репликазой до сих пор остается не известным, что ограничивает применение Qß—репликазы для размножения заданных молекул РНК in vitro. Для узнавания матриц Qß—репликаза не использует каких-либо праймеров или промоторных элементов, а последовательности реплицируемых молекул РНК не гомологичны, за исключением 5-концевого onnro (G) и З'-концевого олиго© кластеров. Однако из 1012 случайных последовательностей длиной 50−77 нт, содержащих 5-GGG. и .ССС-3' участки, с помощью процедуры SELEX удалось отобрать лишь единичные молекулы РНК, способные к размножению Qß—репликазой Отсюда следует, что высокая специфичность узнавания обусловлена вторичной и третичной структурой РНК.

Выявить важные для узнавания элементы структуры РНК можно было бы с помощью рентгеноструктурного анализа комплексов репликазы с РНК-матрицами, однако до сих пор не удавалось получить кристаллы ни таких комплексов, ни свободной Ор-репликазы.

В настоящей работе впервые получены кристаллы и определена пространственная структура коровой части ОР-репликазы (комплекса (3-субъединицы с факторами ЕЯ-Ти и ЕР-Тэ), способной к выполнению основных каталитических функций. Это помогает выяснить, как взаимодействуют вирусная и клеточные субъединицы при образовании репликазного комплекса, ответить на вопросы о роли хозяйских белков в составе вирусной репликазы, и, что наиболее интересно, открывает путь для выяснения механизма узнавания РНК-матриц 0(3-репликазой.

Работа по кристаллизации и определению структуры 0|3-репликазы была выполнена большим международным коллективом авторов из трех научных учреждений: Института белка РАН (Пущино, Россия), Института генетики и молекулярной и клеточной биологии (Страсбург, Франция) и Университета города Орхуса (Дания).

Автор искренне благодарит сотрудников лаборатории биохимии вирусных РНК (ИБ РАН) Е. В. Четверину, В. И. Угарова, З. К. Тнимова и технический персонал за помощь в планировании и проведении экспериментов, обучение и критическое обсуждение результатов.

Автор признателен М. М. Юсупову и сотрудникам его группы Г. З. Юсуповой и Л. Дженнеру (Институт генетики и молекулярной и клеточной биологии, Страсбург, Франция) за преподанные навыки работы в области кристаллизации белков и непосредственное участие в работе.

Автор благодарен Г. Андерсену, Ш. Кнудсен и Р. Кидмосу из Университета г. Орухус (Дания) за плодотворное сотрудничество и решающую роль в решении пространственной структуры Ор-репликазы.

Особую признательность автор выражает своему научному руководителю А. Б. Четверину за искренний интерес, постоянное внимание и прекрасную школу научной работы.

выводы.

1. Получены кристаллы коровой части 0(3-репликазы благодаря использованию двух способов повышения жесткости ее структуры: замене фактора элонгации ЕР-Тэ на его термофильный аналог и введению ковалентной связи между субъединицами ЕР-Тэ и ЕР-Ти.

2. Показано, что способные к кристаллизации формы способны узнавать и экспоненциально размножать реплицирующиеся РНК и, следовательно, адекватно отражают свойства Ор-репликазы дикого типа.

3. Решена структура коровой части 0(3-репликазы с разрешением 2,5 А. Таким образом, впервые определена структура РНК-зависимой РНК-полимеразы, содержащей вирусный и клеточные белки.

4. Предложена модель структуры элонгационного комплекса, объясняющая такие свойства 0(3-репликазы как способность расплетать дуплекс между матрицей и растущей цепью и неспособность использовать праймеры длиннее 7 нукпеотидов.

5. Показано, что введение ЕР-Тэ ТЬегтиэ №егторЫ1из в состав О0-репликазы приводит к повышению ее термостабильности и позволяет более чем вдвое повысить эффективность размножения РНК по сравнению с репликазой дикого типа.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И.В., Исаева Д. М. 1988. Локализация участков РНК бактериофагов Q (B, fr и MS2, вовлеченных во взаимодействие с рибосомным белком S1 при образовании комплексов с 30S рибосомной субчастицей. Доклады Академии Наук СССР 298: 1015−1018.
  2. И.В., Исаева Д. М., Будовский Э. И. 1986. Рибосомный белок S1 в составе комплекса 30S рибосомной субчастицы Е. coli с РНК фага MS2 взаимодействует с внутренним районом гена репликазы. Биоорганическая химия 12: 293−296.
  3. , З.К. 2007. Получение гибридной 0(3-репликазы, содержащей факторы элонгации EF-Tu и EF-Ts Т. thermophilus. Магистерская диссертация. Институт белка РАН. Пущино.
  4. , А.Б. 1998. Бактериофаг Q|3 как объект молекулярной биологии. Успехи биологической химии 38: 3−75.
  5. Agol, V.I., Paul, A.V., Wimmer, Е. 1999- Paradoxes of the replication of picornaviral genomes. Virus Res. 62: 129−147.
  6. Aposhian, H. V, Kornberg, A. 1962. Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. IX. The polymerase formed after T2 bacteriophage infection of Escherichia coli: a new enzyme. J. Biol. Chem. 237: 519−525.
  7. Arai, K., Arai, N., Nakamura, S., Oshima, Т., Kaziro, Y. 1978a. Studies on polypeptide-chain-elongation factors from an extreme thermophile, Thermus thermophilus HB8. 2. Catalytic properties. Eur. J. Biochem. 92: 521−531.
  8. Avota, E., Berzins, V., Grens, E., Vishnevsky, Y., Luce, R., Biebricher, C.K. 1998. The natural 6 S RNA found in Q?-infected cells is derived from host and phage RNA. J. Mol. Biol. 276: 7−17.
  9. Baltimore, D., Franklin, R.M. 1962. The effect of Mengovirus infection on the activity of the DNA-dependent RNA polymerase of L-cells. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A 48: 1383−1390.
  10. Banerjee, A.K., Eoyang, L., Hori, K., August, J.T. 1967. Replication of RNA viruses, IV. Initiation of RNA synthesis by the Q? RNA polymerase. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 57: 986−993.
  11. Banerjee, A.K., Kuo, C.H., August, J.T. 1969a. Replication of RNA viruses. 8. Direction of chain growth in the Q? RNA polymerase reaction. J. Mol. Biol. 40: 445−455.
  12. Banerjee, A.K., Rensing, U., August, J.T. 1969b. Replication ofjRNA viruses. X. Replication of a natural 6S RNA by the Q? RNA polymerase. J'. Mol. Biol. 45: 181−193.
  13. , I. 1993. Different mechanisms of recognition of bacteriophage Q? plus and minus strand RNAs by Q? replicase. J. Mol. Biol. 232: 512−521.
  14. Bausch, J.N., Kramer, F.R., Miele, E.A., Dobkin, C., Mills, D.R. 1983. Terminal adenylation in the synthesis of RNA by Q? replicase. J. Biol. Chem. 258: 1978 -1984.
  15. Beekwilder, J., Nieuwenhuizen, R., Poot, R., van Duin, J. 1996. Secondary structure model for the first three domains of Q? RNA. Control of A-protein synthesis. J. Mol. Biob256: 8−19.
  16. Behrens, S.E., Tomei, L., De Francesco, R. 1996. Identification and properties of the RNA-dependent RNA polymerase of hepatitis C virus. EMBO J. 15: 12−22.
  17. Berestowskaya, N.H., Vasiliev, V.D., Volkov, A.A., Chetverin, A.B. 1988. Electron microscopy study of Q? replicase. FEBS Lett. 228: 263−267.
  18. Bessman, M.J., Lehman, I.R., Simms, E.S., Kornberg, A. 1958. Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. J. Biol. Chem. 233: 171−177.
  19. , C.K. 1992. Quantitative analysis of mutation and selection in self-replicating RNA. Adv. Space Res. 12: 191−197.
  20. Biebricher, C.K., Diekmann, S., Luce, R. 1982. Structural analysis of self-replicating RNA synthesized by Q? replicase. J. Mol. Biol. 154: 629−648.
  21. Biebricher, C.K., Eigen, M., Gardiner, W.C. 1983. Kinetics of RNA replication. Biochemistry 22: 2544−2559.
  22. Biebricher, C.K., Eigen, M., Luce, R. 1981. Product analysis of RNA generated de novo by Q? replicase. J. Mol. Biol. 148: 369−390.
  23. Biebricher, C.K., Luce, R. 1992. In vitro recombination and terminal elongation of RNA by Q? replicase. EMBO J. 11: 5129−5135.
  24. Birnboim, H.C., Doly, J. 1979. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA. Nucleic Acids Res. 7: 1513−1523.
  25. Blank, J., Nock, S., Kreutzer, R,. Sprinzl, M. 1996. Elongation factor Ts from Thermus thermophilus overproduction in Escherichia coli, quaternary structure and interaction with elongation factor Tu. Eur. J. Biochem. 236: 222−227.
  26. , T. 1980. Q? replicase template specificity: different templates require different GTP concentrations for initiation. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 77: 2601−2605.
  27. Blumenthal, T., Carmichael, G.G. 1979. RNA replication: function and structure of Q?-replicase. Annu. Rev. Biochem. 48: 525−548.
  28. Blumenthal, T., Landers, T.A. 1973. The inhibition of nucleic acid-binding proteins by aurintricarboxylic acid. Biochem. Biophys. Res. Commun. 55: 680−688.
  29. Blumenthal, T., Landers, T.A. 1976. Renaturation of a multisubunit multiactivity enzyme complex: recovery of phage Q? RNA replicase, EF-Tu, and EF-Ts activities after denaturation in urea. Biochemistry 15: 422−425.
  30. Blumenthal, T., Landers, T.A., Weber, K. 1972. Bacteriophage Q? replicase contains the protein biosynthesis elongation factors EF Tu and EF Ts. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A 69: 1313−1317.
  31. Boni, I.V., Zlatkin, I.V., Budowsky, E.I. 1982. Ribosomal protein S1 associates with Escherichia coli ribosomal 30-S subunit by means of protein-protein interactions. Eur. J. Biochem. 121: 371−376.
  32. Brown, D., Gold, L. 1996. RNA replication by Q? replicase: a working model. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 93: 11 558−11 562.
  33. Brown, S., Blumenthal, T. 1976a. Function and structure in ribonucleic acid phage Q? ribonucleic acid replicase. Effect of inhibitors of EF-Tu on ribonucleic acid synthesis and renaturation of active enzyme. J. Biol. Chem. 251: 2749 -2753.
  34. Brown, S., Blumenthal, T. 1976b. Reconstituting of Q? RNA replicase from a covalently bonded elongation factor Tu-Ts complex. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 73: 1131−1135.
  35. , J.A. 2003. A structural and primary sequence comparison of the viral RNA-dependent RNA polymerases. Nucleic Acids Res. 31: 1821−1829.
  36. Butcher, S.J., Grimes, J.M., Makeyev, E.V. Bamford- D.H., Stuart, D.I. 2001. A mechanism for initiating RNA-dependent RNA polymerization. Nature 410: 235 240.
  37. Bycroft, M., Hubbard, T.J., Proctor, M., Freund, S.M., Murzin, A.G. 1997. The solution structure of the Sil RNA binding domain: a member of an ancient nucleic acid-binding fold. Cell 88: 235−242.
  38. Cameron, C.E., Moustafa, I.M., Arnold, J.J. 2009. Dynamics: The missingtlink between structure and function of the viral RNA-dependent RNA polymerase? Curr. Opin. Struct. Biol. 19: 768−774.
  39. Carmichael, G.G., Landers, T.A., Weber, K. 1976. Immunochemical analysis of the functions of the subunits of phage Q?> ribonucleic acid replicase. J. Biol. Chem. 251: 2744'-2748.
  40. Cate, J.H., Yusupov, M.M.', Yusupova, G.Z., Earnest, T.N., Noller, H.F. 1999. X-ray crystal structures of 70Sribosome functional complexes. Science 285: 20 952 104.
  41. Cheetham, G.M., Steitz, T.A. 1999. Structure of a transcribing T7 RNA polymerase initiation complex. Science 286: 2305−2309.
  42. Chetverin, A.B., Chetverina, H.V., Demidenko, A.A., Ugarov, V.l. 1997. Nonhomologous RNA Recombination in a Cell-Free System: Evidence for a Transesterification Mechanism Guided by Secondary Structure. Cell 88: 503−513.
  43. Chetverin, A.B., Chetverina, H.V., Munishkin, A.V. 1991. On the nature of spontaneous RNA synthesis by Q? replicase. J. Mol. Biol. 222: 3−9.
  44. Chetverin, A.B., Spirin, A.S. 1995. Replicable RNA Vectors: Prospects for Cellfree Gene Amplification, Expression, and Cloning. In: Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology. Academic Press, p 225−270.
  45. Choi, K.H., Rossmann, M.G. 2009. RNA-dependent RNA polymerases. from Flaviviridae. Curr. Opin. Struct. Biol. 19: 746−751.
  46. Chu, Y. G, Cantor, C. Rt 1979. Segmental flexibility in Escherichia coii ribosomal protein S1 as studied by fluorescence polarization. Nucleic Acids Res. 6: 23 632 379.
  47. Chu, Y.G., Cantor, C.R., Sawchyn, I., Cole, P.E. 1982. Segmental flexibility of ribosomal s protein S.1 bound to ribosomes and Qp-replicase: FEBS Lett. 145: 203−207.
  48. Dennison, S., Hedges, R.W. 1972. Host specificities of RNA phages. J. Hyg. 70: 55−61.
  49. Dobkin, C., Mills, D.R., Kramer, F.R., Spiegelman, S. 1979. RNA replication: required intermediates and the dissociation of template, product, and' Qp replicase. Biochemistry, 18: 2038−2044.
  50. Doublie, S., Tabor, S., Long, A.M., Richardson,* C.C., Ellenberger, T. 1998. Crystal structure of a bacteriophage T7 DNA replication complex at' 2.2 A resolution. Nature 391: 251−258.
  51. , T.W. 2009. Role of tRNA-like structures in controlling plant virus replication. Virus Res. 139: 217−229.
  52. Eigen, M., Biebricher, C.K., Gebinoga, M., Gardiner, W.C. 1991. The hypercycle. Coupling of RNA and protein biosynthesis in the infection cycle of an RNA bacteriophage. Biochemistry 30: 11 005−11 018.
  53. Engelberg-Kulka, H., Dekel, L., Israeli-Reches, M. 1977. Streptomycin-resistant Escherichia coii mutant temperature sensitive for the production of Qp-infective particles. J.Virol. 21: 1−6.
  54. Falk, M.M., Sobrino, F., Beck, E. 1992. VPg gene amplification correlates with infective particle formation in foot-and-mouth disease virus. J. Virol. 66: 22 512 260.
  55. Feix, G., Hake, H. 1975. Primer directed initiation of RNA synthesis catalysed by Q? replicase. Biochem. Biophy’s. Res. Commun. 65: 503−509.
  56. Feix, G., Sano, H. 1975. Initiation specificity of the poly (cytidylic acid)-dependent Q? replicase activity. Eur. J. Biochem. 58: 59−64.
  57. Feix, G., Slor, H., Weissmann, C. 1967. Replication of viral RNA. 13. The early product of phage RNA synthesis in vitro. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 57: 14 011 408.
  58. Ferrer-Orta, C., Agudo, R., Domingo, E., Verdaguer, N. 2009. Structural insights into replication initiation and elongation processes by the FMDV RNA-dependent RNA polymerase. Curr. Opin. Struct. Biol. 19: 752−758.
  59. Ferrer-Orta, C., Arias, A., Agudo, R., Perez-Luque, R., Escarmis- C., Domingo, E., Verdaguer, N. 2006a. The structure of a protein primer-polymerase complex in the initiation of genome replication. EMBO J. 25: 880−888.
  60. Ferrer-Orta, C., Arias, A., Escarmis, C., Verdaguer, N. 2006b. A comparison of viral RNA-dependent RNA polymerases. Curr. Opin. Struct. Biol. 16: 27−34.
  61. Ferrer-Orta, C., Arias, A., Perez-Luque, R., Escarmis, C., Domingo, E., Verdaguer, N. 2004. Structure of foot-and-mouth disease virus RNA-dependent RNA polymerase and its complex with a template-primer RNA. J. Biol. Chem. 279:47 212−47 221.
  62. Ferrer-Orta, C., Arias, A., Perez-Luque, R., Escarmis, C., Domingo- E., Verdaguer, N. 2007. Sequential structures provide insights into the fidelity of RNA replication. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 104: 9463−9468.
  63. Filomatori, C.V., Lodeiro, M.F., Alvarez, D.E., Samsa, M.M., Pietrasanta, L., Gamarnik, A.V. 2006. A 5' RNA element promotes dengue virus RNA synthesis on a circular genome. Genes Dev. 20: 2238−2249.
  64. Garrett, R.A., Wittmann, H.G. 1973. Structure of bacterial ribosomes. Adv. Protein Chem. 27: 277−347.
  65. Garwes, D., Sillero, A., Ochoa, S. 1969. Virus-specific proteins in Escherichia coliinfected with phage Q?. Biochim. Biophys. Acta 186: 166−172.122
  66. , A. 1957. Structure and biologicahfunction of ribonucleic acid from tobacco mosaic virus. Nature 179: 1297−1299.
  67. Gierer, A., Schramm, G. 1956. Infectivity of ribonucleic acid from tobacco mosaic virus. Nature 177: 702−703.
  68. Giorginis, S., Subramanian- A.R. 1980. The major ribosome binding site of Escherichia coli ribosomal protein S1 is located in its N-terminal segment. J. Mol. Biol. 141: 393−408.
  69. Goelz, S., Steitz, J.A. 1977. Escherichia coli ribosomal protein S1 recognizes two sites in bacteriophage Q (3 RNA. J. Biol. Chem. 252: 5177 -5179:
  70. Golmohammadh R., Fridborg, K., Bundule, M., Valegard, K., Liljas, L. 1996. The crystal structure of bacteriophage Q (3 at 3.5 A" resolution. Structure 4: 543−554!
  71. Guerrier-Takada, C., Johnson, A.E., Miller, D.L., Cole, P.E. 1981. Transfer RNA cross-linked to the elongation factor tu subunit of Q (B replicase does not inhibit QP RNAtreplication. J. Biol. Chem. 256: 5840 -5844.
  72. Guerrier-Takada, C., Subramanian, A.R., Cole- P.E. 1983. The activity of discrete fragments of ribosomal protein S1' in Q0 replicase function. J. Biol. Chem. 258: 13 649 -13 652.
  73. , E. 1975. Activities of guanosine triphosphate analogues in-reactions catalyzed, by elongation factor Tu and* initiation factor 2 of Escherichia coli. Biochim. Biophys. Acta 414: 326−340.
  74. Hansen- J.L., Long, A.M., Schultz, S. C*. 1997. Structure of the RNA-dependent RNA polymerase of poliovirus. Structure 5: 1109−1122.
  75. Haruna, I., Nozu, K., Ohtaka, Y., Spiegelman, S. 1963. An RNA replicase induced by and selective for a viral RNA: isolation and properties. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 50: 905−911.
  76. Haruna, I., Spiegelman, S. 1965a. Autocatalytic synthesis of a viral RNA in vitro. Science 150: 884−886.
  77. Haruna, I., Spiegelman, S. 1965b. Recognition of size and sequence by an RNA replicase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 54: 1189−1193.
  78. Haruna, I., Spiegelman, S. 1965c. Specific template requirments of RNA replicases. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 54: 579−587.
  79. Hershey, A. D,. Chase, M. 1952. Independent functions of viral protein and nucleic acid in growth of bacteriophage. J. Gen. Physiol. 36: 39−56.
  80. Hill, D., Blumenthal, T. 1983. Does Q (3 replicase synthesize RNA in the absence of template? Nature 301: 350−352.
  81. Hofstetter, H., Monstein, H.J., Weissmann, C. 1974. The readthrough protein A1 is essential for the formation of viable Qp particles. Biochim. Biophys. Acta 374: 238−251.
  82. Hori, K., Eoyang, L., Banerjee, A.K., August, J.T. 1967. Replication of RNA viruses. V. Template activity of synthetic ribopolymers in the Qp RNA polymerase reaction. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 57: 1790−1797.
  83. Ichihashi, N, Matsuura, T., Hosoda, K., Yomo, T. 2010. Identification of two* forms of Qp replicase with different thermal stabilities but identical RNA replication activity. J. Biol. Chem. 285: 37 210−37 217.
  84. Inokuchi, Y., Hirashima, A. 1987. Interference with viral infection by defective RNA replicase. J. Virol. 61: 3946−3949.
  85. Inokuchi, Y., Kajitani, M. 1997. Deletion Analysis of Qp Replicase. Participation of the carboxyl-terminal region of the p-subunit protein in template recognition. J. Biol. Chem. 272: 15 339−15 345.
  86. Johnson, C.M., Perez, D.R., French, R" Merrick, W.C., Donis, R.O. 2001. The NS5A protein of bovine viral diarrhoea virus interacts with the a subunit of translation elongation factor-1. J. Gen. Virol. 82: 2935 -2943.
  87. Jovanovic, M., Burrows, P.C., Bose, D., Camara, B., Wiesler, S., Zhang, X., Wigneshweraraj, S., Weinzierl, R.O.J., Buck, M. 2011. Activity map of the Escherichia coli RNA polymerase bridge helix. J. Biol. Chem. 286: 14 469−14 479.
  88. Jung, G.Y., Chetverin, A.B., Spirin, A.S., Morozov I.Yu. 1994. Expression and stability of recombinant RQ-mRNAs in cell-free translation systems. FEBS Lett. 341: 131−134.
  89. , R. 1970. Characterization of the Subunits of Q? Replicase. Nature 228: 527−533.
  90. , R. 1972. A new method for the purification of Q? RNA-dependent RNA polymerase. Biochim. Biophys. Acta 262: 88−100.
  91. Kamen, R., Kondo, M., Romer, W., Weissmann, C. 1972. ReConstitution>of Q? Replicase Lacking Subunit a. with Protein-Synthesis-Interference Factor i. Eur. J. Biochem. 31: 44−51.
  92. , R.I. 1975. Structure and function of the Q? RNA replicase. RNA Phages: 203−234.
  93. Kamer, G., Argos, P. 1984. Primary structural comparison of RNA-dependent1 polymerases from plant, animal and bacterial viruses. Nucleic Acids Res. 12: 7269−7282.
  94. Kao, C.C., Del? Vecchio, A.M., Zhong, W. 1999. De Novo Initiation of RNA Synthesis by a- Recombinant Flaviridae RNA-dependent RNA Polymerase. Virology'253: 1−7.
  95. Karring, H., Bjornsson, A., Thirup, S., Clark, B.F.C., Knudsen, C.R. 2003. Functional effects of deleting the coiled-coil motif in Escherichia coli elongation factor Ts. Eur. J. Biochem. 270: 4294−4305.
  96. Karring, H., Mathu, S.G.J., van Duin, J., Clark, B.F.C., Kraal, B., Knudsen, C.R. 2004. Q?-phage resistance by deletion of the coiled-coil motif in elongation factor Ts. J. Biol. Chem. 279: 1878−1884.
  97. Kashkina, E., Anikin, M., Tahirov, — T.H., Kochetkov, S.N., Vassylyev, D.G., Temiakov, D. 2006. Elongation complexes of Thermus thermophilus RNA polymerase that possess distinct translocation conformations. Nucleic Acids Res. 34: 4036−45.
  98. Kawashima, T., Berthet-Colominas, C., Wulff, M., Cusack, S., Leberman, R. 1996. The structure of the Escherichia coli EF-Tu.EF-Ts complex at 2.5 A resolution. Nature 379: 511−518.
  99. Kimura, M., Foulaki, K., Subramanian, A.R., Wittmann-Liebold, B. 1982. Primary structure of Escherichia coli ribosomal protein S1 and features of its functional domains. Eur. J. Biochem. 123: 37−53.
  100. Kita, H., Cho, J., Matsuura, T., Nakaishi, T., Taniguchi, I., Ichikawa, T., Shima, Y., Urabe, I., Yomo, T. 2006. Functional Q (3 replicase genetically fusing essential subunits EF-Ts and EF-Tu with (3-subunit. J. Biosci. Bioeng. 101: 421−426.
  101. Klovins, J., Berzins, V., van Duin, J. 1998. A long-range interaction in Q (3 RNA that bridges the thousand nucleotides between the M-site and the 3' end is required for replication. RNA 4: 948−957.
  102. Kolakofsky, D" Billeter, M.A., Weber, H., Weissmann, C. 1973. Resynchronization of RNA synthesis bycoliphage Q3 replicase at an internal site of the RNA template. J. Mol. Biol. 76: 271−284.
  103. Kolakofsky, D., Weissmann, C. 1971. Possible mechanism for transition of viral RNA from polysome to replication complex. Nature New Biol. 231: 42−46.
  104. Kondo, M: 1975. Structure and function of RNA replicase of bacteriophage Q (3. Arch. Int. Physiol. Biochim. 83: 909−948.
  105. Kondo, M.', Gallerani, R., Weissmann, C. 1970. Subunit Structure of Q (3 Replicase. Nature 228: 525−527.
  106. Kostyuk, D.A., Dragan, S.M., Lyakhov, D.L., Rechinsky, V.O., Tunitskaya, V.L., Chernov, B.K., Kochetkov, S.N. 1995. Mutants of T7 RNA polymerase that are able to synthesize both RNA and DNA. FEBS Lett. 369: 165−8.
  107. Kozak, M., Nathans, D. 1972. Translation of the genome of a ribonucleic acid bacteriophage. Bacteriol. Rev. 36: 109−134.
  108. Kramer, F.R., Mills, D.R. 1978. RNA sequencing with radioactive chain-terminating ribonucleotides. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 75: 5334−5338.
  109. Kuzmine, I., Gottlieb, P.A., Martin, C.T. 2001. Structure in nascent RNA leads to termination of slippage transcription by T7 RNA polymerase. Nucleic Acids Res. 29: 2601−6.
  110. Kyono, K., Miyashiro, M., Taguchi, I. 2002. Human eukaryotic initiation factor 4AII associates with hepatitis C virus NS5B protein in vitro. Biochem. Biophys. Res. Commun. 292: 659−666.
  111. Labischinski," H., Subramanian, A.R. 1979. Protein S1 from Escherichia coli ribosomes: an improved isolation procedure and shape determination by small-angle X-ray scattering. Eur. J. Biochem. 95: 359−366.
  112. , U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227: 680−685.
  113. Lai, M.M. 1998. Cellular factors in the transcription and replication of viral RNA genomes: a parallel to DNA-dependent RNA transcription. Virology 244: 1−12.
  114. Landers, T.A., Blumenthal, T., Weber, K. 1974. Function and Structure in Ribonucleic Acid Phage Q?, Ribonucleic Acid Replicase. J. Biol. Chem. 249: 5801 -5808.
  115. Laurila, M.R.L., Salgado, P. S., Stuart, D.I., Grimes, J.M., Bamford, D.H. 2005. Back-priming mode of cp6 RNA-dependent'RNA polymerase. J. Gen. Virol. 86: 521−526.
  116. Lehman, I.R., Bessman, M.J., Simms, E.S., Kornberg- A. 1958. Enzymatic Synthesis of Deoxyribonucleic Acid. J. Biol. Chem. 233: 163−170.
  117. Lescar, J., Canard, B. 2009. RNA-dependent RNA polymerases from flaviviruses and’Picornaviridae. Curr. Opin. Struct. Biol. 19: 759−767.
  118. Levisohn, R., Spiegelman, S. 1968. The cloning of a self-replicating RNA molecule. Proc. Natl. Acad. Sei: U.S.A. 60: 866−872.
  119. Li, Z., Pogany, J., Tupman, S., Esposito, A.M., Kinzy, T.G., Nagy, P.D. 2010. Translation elongation factor 1A facilitates the assembly of the tombusvirus replicase and stimulates minus-strand synthesis. PLoS Pathog. 6: e1001175.
  120. Lindner, A.J., Glaser, S.J., Biebricher, C.K., Hartmann, G.R. 1991. Self-catalysed affinity labeling of Q? replicase. Eur. J. Biochem. 202: 249−254.
  121. Lizardi, P.M., Kramer, F.R. 1991. Exponential amplification of nucleic acids: new diagnostics using DNA polymerases and RNA replicases. Trend. Biotech. 9: 5358.
  122. Lowry, O.H., Rosenbrough, N.J., Farr, A.L., Randall, R.J. 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193: 265−275.
  123. Lyle, J.M., Bullitt, E., Bienz, K., Kirkegaard, K. 2002. Visualization and functional analysis of RNA-dependent RNA polymerase lattices. Science 296: 2218−2222.
  124. Mans, R.M., Pleij, C.W., Bosch, L. 1991. tRNA-like structures. Structure, function and evolutionary significance. Eur. J. Biochem. 201: 303−324.
  125. McDonald, S.M., Tao, Y.J., Patton, J.T. 2009. The. ins and outs of four-tunneled Reoviridae RNA-dependent RNA polymerases. Curr. Opin. Struct. Biol. 19: 775 782.
  126. , P. 1981. Determination ofnucleotide sequences of the bacteriophage Q? genome: organization and1 evolution of anRNA virus. PhD thesis. University of Zurich.
  127. Miele, E.A., Mills, D.R., Kramer, F.R. 1983. Autocatalytic replication of a recombinant RNA. J. Mol. Biol. 171: 281−295.
  128. Milligan, J.F., Uhlenbeck, O.C. 1989. Determination of RNA-protein contacts using thiophosphate substitutions. Biochemistry 28: 2849−2855.
  129. Mills, D.R., Priano, C., DiMauro, P., Binderow, B.D. 1989. Q? replicase: mapping the functional domains of an RNA-dependent RNA polymerase. J. Mol. Biol. 205: 751−764.
  130. Moore, P.B., Laughrea, M. 1979. The conformational properties of ribosomal protein S1. Nucleic Acids Res. 6: 2355−2361.
  131. Morozov, I.Y., Ugarov, V.l., Chetverin, A.B., Spirin, A.S. 1993. Synergism in replication and translation of messenger RNA in a cell-free system. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 90: 9325 -9329.
  132. Munishkin, A.V., Voronin, L.A., Chetverin, A.B. 1988. An in vivo recombinant RNA capable of autocatalytic synthesis by Q? replicase. Nature 333: 473−475.
  133. Munishkin, A.V., Voronin, L.A., Ugarov, V.l., Bondareva, L.A., Chetverina, H.V., Chetverin, A.B. 1991. Efficient templates for Q? replicase are formed by recombination from heterologous sequences. J.' Mol. Biol. 221: 463−472.
  134. Murakami, K.S., Darst, S.A. 2003. Bacterial RNA polymerases: the wholo story. Curr. Opin. Struct. Biol. 13: 31−39.
  135. Mustaev, A., Zaychikov, E., Severinov, K., Kashlev, M., Polyakov, A., Nikiforov, V., Goldfarb, A. 1994. Topology of the RNA polymerase active center probed by chimeric rifampicin-nucleotide compounds. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91: 12 036−40.
  136. Nathans, D., Notani, G., Schwartz, J.H., Zinder, N.D. 1962. Biosynthesis of the coat protein of coliphage f2 by E. coli extracts. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 48: 1424−1431.
  137. Ng, K.K.-S., Arnold, J.J., Cameron, C.E. 2008. Structure-Function Relationships Among RNA-Dependent RNA Polymerases. Curr. Top. Microbiol. Immunol. 320: 137−156.
  138. Nishihara, T., Morisawa, H., Ohta, N., Atkins, J.F., Nishimura, Y. 2004. A cryptic lysis gene near the start of the Qp replicase gene in the +1 frame. Genes Cells 9: 877−889.
  139. , E. 2009. RNA polymerase active center: the molecular engine of transcription. Annu. Rev. Biochem. 78: 335−361.
  140. O’Reilly, E.K., Kao, C.C. 1998. Analysis of RNA-dependent RNA polymerase structure and function as guided by known polymerase structures and computer predictions of secondary structure. Virology 252: 287−303.
  141. Ortin, J., Parra, F. 2006. Structure and function of RNA replication. Annu. Rev. Microbiol. 60: 305−326.
  142. Overby, L.R., Barlow, G.H., Dpi, R.H., Jacob, M" Spiegelman, S. 1966. Comparison of two serologically distinct ribonucleic acid bacteriophages. I. Properties of the viral particles. J. Bacteriol. 91: 442−448.
  143. Pace, N.R., Spiegelman, S. 1966. In vitro synthesis of an infectious mutant RNA with a normal RNA replicase. Science 153: 64−67.
  144. Palmenberg, A., Kaesberg, P. 1974. Synthesis of Complementary Strands of Heterologous RNAs with Q (3 Replicase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 71: 13 711 375.
  145. Plagemann, P.G., Swim, H.E. 1966a. Replication of mengovirus. I. Effect onsynthesis of macromolecules by host cell. J. Bacteriol. 91: 2317−2326.129
  146. Plagemann, P.G., Swim, H.E. 1966b. Replication of mengovirus. II. General properties of the viral-induced ribonucleic acid polymerase. J. Bacterid. 91: 2327−2332.
  147. , J. 1980. Isolation of a foot-and-mouth disease polyuridylic acid polymerase and its inhibition by antibody. J. Virol. 33: 774−779.
  148. Quadt, R., Kao, C.C., Browning, K.S., Hershberger, R.P., Ahlquist, P. 1993. Characterization of a host protein associated with brome mosaic virus RNA-dependent RNA polymerase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90: 1498−1502.
  149. Ranjith-Kumar, C.T., Gutshall, L., Kim, M.-J., Sarisky, R.T., Kao, C.C. 2002. Requirements for de novo initiation of RNA synthesis by recombinant flaviviral RNA-dependent RNA polymerases. J. Virol: 76: 12 526−12 536.
  150. Robertson, H.D., Lodish, H.F. 1970. Messenger Characteristics of Nascent Bacteriophage RNA. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 67: 710−716.
  151. Salah, P., Bisaglia, M., Aliprandi, P., Uzan, M., Sizun, C., Bontems, F. 2009. Probing the relationship between Gram-negative and Gram-positive S1 proteins by sequence analysis. Nucleic Acids Res. 37: 5578−5588.
  152. , J. 2001. Molecular cloning: a laboratory manual, 3e. Cold Spring Harbor N.Y. Cold Spring Harbor Laboratory Press.
  153. Schnier, J., Kimura, M., Foulaki, K., Subramanian, A.R., Isono, K., Wittmann-Liebold, B. 1982. Primary structure of Escherichia coli ribosomal protein S1 and of its gene rpsA. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 79: 1008−1011.
  154. Schuwirth, B.S., Borovinskaya, M.A., Hau, C.W., Zhang, W., Vila-Sanjurjo, A., Holton, J.M., Cate, J.H.D. 2005. Structures of the bacterial ribosome at 3.5 A resolution. Science 310: 827−834.
  155. Selivanova, O.M., Shiryaev, V.M., Tiktopulo, E.I., Potekhin, S.A., Spirin, A.S. 2003. Compact globular structure of Thermus thermophilus ribosomal protein S1 in solution: sedimentation and calorimetric study. J. Biol. Chem. 278: 3 631 136 314.
  156. Senear, A.W., Steitz, J.A. 1976. Site-specific interaction of Q (3 host factor and ribosomal protein S1 with Q (3 and R17 bacteriophage RNAs. J. Biol. Chem. 251: 1902−1912.164,165 166 167 168 169 154 014 154 326 016,175176
  157. Sengupta, J., Agrawal, R.K., Frank, J. 2001. Visualization of protein S1 within the 30S ribosomal subunit and its interaction with messenger RNA. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98: 11 991−11 996.
  158. Shiryaev, V.M., Selivanova, O.M., Hartsch, T., Nazimov, I.V., Spirin, A.S. 2002. Ribosomal protein S1 from Thermus thermophilus: its detection, identification and overproduction. FEBS Lett. 525: 88.
  159. Sousa, R., Chung, Y.J., Rose, J.P., Wang, B.-C. 1993. Crystal, structure of bacteriophage T7 RNA polymerase at 3.3 A resolution. Nature 364: 593−599.
  160. Spiegelman, S., Haruna, I., Holland, I.B., Beaudreau, G., Mills, D. 1965. The synthesis of a self-propagating and infectious nucleic acid with a purified enzyme. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 54: 919−927.
  161. Spiegelman, S., Pace, N.R., Mills, D.R., Levisohn, R., Eikhom, T.S., Taylor, M.M., Peterson, R.L., Bishop, D.H. 1968. The mechanism of RNA replication. Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 33: 101−124.
  162. Steil, B.P., Barton, D.J. 2009. Cis-active RNA elements (CREs) and picornavirus RNA replication. Virus Res. 139: 240−252.
  163. , T.A. 1998. A mechanism for all polymerases. Nature 391: 231−232.
  164. , T.A. 2006. Visualizing polynucleotide polymerase machines at work. The EMBO J. 25: 3458−3468.
  165. , T.A. 2009. The structural changes of T7 RNA polymerase from transcription initiation to elongation. Curr. Opin. Struct. Biol. 19: 683−690.
  166. , A. 1960. Incorporation of the adenine ribonucleotide into RNA by cell fractions from E. coli B. Biochem. Biophys. Res. Comm. 3: 92−96.
  167. Stringfellow, L., Blumenthal, T. 1983. Q (B replicase containing a Bacillus stearothermophilus elongation factor. J. Bacteriol. 153: 1083−1087.
  168. Stringfellow, L.A., Douglass, J., Blumenthal, T. 1980. Protein synthesis elongation factors Tu and Tu. Ts from Caulobacter crescentus: sensitivity to kirromycin and activity in Q (3 replicase. J. Bacteriol. 143: 389−395.
  169. , F.W. 2005. Protein production by auto-induction in high density shaking cultures. Protein Expr. Purif. 41: 207−234.
  170. Subramanian, A.R., Mizushima, S. 1979. Characterization of a mutant form of ribosomal protein S1 from Escherichia coli. J. Biol. Chem. 254: 4309−4312.
  171. Sukhodolets, M.V., Garges, S., Adhya, S. 2006. Ribosomal protein S1 promotes transcriptional cycling. RNA 12: 1505−1513.
  172. Suryanarayana, T., Subramanian, A.R. 1979. Functional domains of Escherichia coli ribosomal protein S1 Formation and characterization of a fragment with* ribosome-binding properties. J. Mol. Biol. 127: 41−54.
  173. Tahirov, T.H., Temiakov, D., Anikin, M., Patlan, V., McAllister, W.T., Vassylyev, D.G., Yokoyama, S. 2002. Structure of a T7 RNA polymerase elongation complex at 2.9 A resolution. Nature 420: 43−50.
  174. Takeshita, D., Tomita, K. 2010. Assembly of Q? viral RNA polymerase with host translational elongation factors EF-Tu and -Ts. Proc. Natl. Acad. Sei. U.S.A. 107: 15 733−15 738.
  175. Tao, Y., Farsetta, D.L., Nibert, M.L., Harrison, S.C. 2002. RNA synthesis in a cage-structural studies of reovirus polymerase A3. Cell 111: 733−745.
  176. Thomas, J.O., Boublik, M., Szer, W., Subramanian, A.R. 1979. Nucleic acid binding and unfolding properties of ribosomal protein S1 and the derivatives. S1-F1 and m1-S1. Eur. J. Biochem. 102: 309−314.
  177. Tretheway, D.M., Yoshinari, S., Dreher, T.W. 2001. Autonomous role of 3'-terminal CCCA in directing transcription of RNAs by Q? replicase. J. Virol. 75: 11 373−11 383.
  178. Tsukada, K., Okazaki, M., Kita, H., Inokuchi, Y., Urabe,' I., Yomo, T. 2009. Quantitative analysis of the bacteriophage Q? infection cycle. Biochim. Biophys. Acta 1790: 65−70.
  179. Ugarov- V.l., Chetverin, A.B. 2008. Functional circularity of legitimate Q? replicase templates. J. Mol. Biol. 379: 414−427.
  180. Ugarov, V.l., Demidenko, A.A., Chetverin, A.B. 2003. Q? Replicase Discriminates between Legitimate and Illegitimate Templates by Having Different Mechanisms of Initiation. J. Biol. Chem. 278: 44 139 -44 146.
  181. Ugarov, V.l., Samatov, T.R., Chetverina* H.V., Chetverin, A.B. 1999., Plasmid purification? using hot Mg2+ treatment and no RNase. BioTechniques 26: 194−196−198
  182. Van Dieijen, G., Van Der Laken, C.J., Van Knippenberg, P.H., Van Duin, J. 1975. Function of Escherichia coli ribosomal proteini S1 in translation of naturali and synthetic messenger RNA. J. Mol: Biol: 93: 351−366.
  183. Van Dieijen, G., Van Knippenberg, P.H., Van Duin, J. 1976. The specific role of ribosomal protein S1 in the recognition of native phage RNA. Eur. J. Biochem. 64: 51.1−518!
  184. Van? Dijk, A.A., Makeyev- E.V., Bamford, D.H. 2004. Initiation of viraliRNA-dependent RNA polymerization. J. Gen. Virol. 85: 1077−1093.
  185. , D.G. 2009. Elongation by RNA polymerase: a race through> roadblocks. Curr. Opin. Struct. Biol. 19: 691−700.
  186. Vassylyev, D.G., Sekine, S.-l, Laptenko, O., Lee, J., Vassylyeva, MiN, Borukhov, S., Yokoyama, S. 2002. Crystal structure of a bacterial* RNA polymerase holoenzyme at 2.6 A resolution. Nature 417: 712−9.
  187. Vogt, D.A., Andino, R. 2010. An RNA Element at the 5'-End of* the Poliovirus, Genome Functions as a General-Promoter for RNA Synthesis. PLoS’Pathog: 6: e1000936.
  188. Vollenweider, H., Koller, T., Weber, H., Weissmann, C: 1976. Physical mapping- of Q? replicase binding sites on Q? RNA. J. Mol. Biol. 101: 367−377.
  189. , L.A. 1992. Structural consensus of RNA templates replicated by Q? replicase. Biochimie 74: 491−494.
  190. Wahba, A.J., Miller, M.J., Niveleau, A., Landers, T.A., Carmichael, G.G., Weber, K., Hawley, D.A., Slobin, L.I. 1974. Subunit I of Q? Replicase and 30 S Ribosomal Protein S1 of Escherichia coli. J. Biol. Chem. 249: 3314 -3316.
  191. , I. 1964. Persistent infection with an RNA bacteriophage. Nihon Rinsho 22:243−251.
  192. Weber, H., Billeter, M.A., Kahane, S., Weissmann, C., Hindley, J., Porter, A. 1972. Molecular basis for repressor activity of Q (3 replicase. Nature1 New Biol. 237: 166−170.
  193. Weber, H., Weissmann, C. 1970. The 3'-termini of bacteriophage Qp plus and. minus strands. J. Mol. Biol. 51: 215−224.
  194. Werner, A.M., Maizels, N. 1987. tRNA-like structures tag the 3' ends of genomic RNA molecules for replication: implications for the origin of protein synthesis. Proc. Natl. Acad: Sci. U.S.A. 84: 7383−7387.
  195. Weiner, A.M., Weber, K. 1971. Natural read-through at the UGA termination signal of Qp coat protein cistron. Nature New Biol. 234: 206−209.
  196. Wimmer, E., Nomoto, A. 1993. Molecular biology and cell-free synthesis of poliovirus. Biologicals 21: 349−356.
  197. Wittinghofer, A., Leberman, R. 1976. Elongation factor T from Bacillus stearothermophilus and Escherichia coli. Purification and some properties of EF-Tu and EF-Ts from Bacillus stearothermophilus. Eur. J. Biochem. 62: 373−382.
  198. Yamaji, Y., Kobayashi, T., Hamada, K., Sakurai, K., Yoshii, A., Suzuki, Ml, Namba, S., Hibi, T. 2006. In vivo interaction between Tobacco mosaic virus RNA-dependent RNA polymerase and host translation elongation factor 1A. Virology 347: 100−108.
  199. Yamaji, Y., Sakurai, K., Hamada, K., Komatsu, K., Ozeki, J., Yoshida, A., Yoshii, A., Shimizu, T., Namba, S., Hibi, T. 2010: Significance of eukaryotic translation• elongation factor 1A in tobacco mosaic virus infection. Arch. Virol. 155: 263−268.
  200. Ye, Y., Godzik, A.' 2003. Flexible structure alignment by chaining aligned fragment pairs allowing twists. Bioinformatics 19 Suppl 2: ??246−255.
  201. Yin, Y.W., Steitz, T.A. 2002. Structural basis for the transition from initiation to elongation transcription in T7 RNA polymerase. Science 298: 1387−1395.
  202. Yokota, T., Arai, K., Kaziro, Y. 1979. Studies on 30S ribosomal protein S1 from E. coli. I. Purification and physicochemical properties. J. Biochem. 86: 17 251 737.
  203. Yoshinari, S., Dreher, T.W. 2000. Internal and 3' RNA initiation by Qp replicase directed by CCA boxes. Virology 271: 363−370.213.214.215.216.217.218.
  204. Young, R.A., Blumenthal, T. 1975. Phage Q? ribonucleic acid replicase. Subunit relationships determined by intramolecular cross-linking. J. Biol. Chem. 250: 1829−1832.
  205. Zamyatkin, D.F., Parra, F., Alonso, J.M.M., Harki, D.A., Peterson, B.R., Grochulski, P., Ng, K.K.-S. 2008. Structural insights into mechanisms of catalysis and inhibition in Norwalk virus polymerase. J. Biol. Chem. 283: 7705−7712.
  206. Zhang, G., Campbell, E.A., Minakhin, L., Richter, C., Severinov, K., Darst, S.A. 1999. Crystal structure of Thermus aquaticus core RNA polymerase at 3.3 A resolution. Cell 98: 811−824.
  207. Zhong, W., Ferrari, E., Lesburg, C.A., Maag, D., Ghosh, S.K., Cameron- C.E., Lau, J.Y., Hong, Z. 2000a. Template/primer requirements and single nucleotide incorporation by, hepatitis C virus nonstructural protein 5B polymerase. J. Virol. 74: 9134−9143.
  208. Zhong, W., Gutshall, L.L., Del Vecchio, A.M. 1998. Identification and characterization of an RNA-dependent RNA polymerase activity within the nonstructural protein 5B region of bovine viral diarrhea virus. J. Virol. 72: 93 659 369.
  209. Zhong, W., Uss, A.S., Ferrari, E" Lau, J.Y.N., Hong, Z. 2000b. De Novo Initiation of RNA Synthesis by Hepatitis C Virus Nonstructural Protein 5B Polymerase. J Virol. 74: 2017−2022.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!