Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Структурные и функциональные свойства цитокинин-связывающих белков растений Arabidopsis thaliana L., Hordeum vulgare L., Oryza sativa L

Диссертация: Структурные и функциональные свойства цитокинин-связывающих белков растений Arabidopsis thaliana L., Hordeum vulgare L., Oryza sativa L
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Изучено сродство белков АДК из цитозоли листьев Hordeum vulgare L. к некоторым производным цитокининов и гомологичным им молекулам. Показано, что количество белка АДК, вытесненного со смолы лигандом, прямо пропорционально двум факторам: количеству добавленного в элюат лиганда, а также степени сродства лиганда к белку. Согласно полученным нами результатам, АДК связывает ш/?а"с-зеатин с большей… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ЦЕЛЬ РАБОТЫ
  • НАУЧНАЯ НОВИЗНА
  • ПРАКТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ РАБОТЫ
  • АПРОБАЦИЯ РАБОТЫ
  • ПУБЛИКАЦИИ
  • ОБЪЕМ И СТРУКТУРА ДИССЕРТАЦИИ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Современные представления о роли группы гормонов цитокининов в жизнедеятельности растений
    • 1. 2. Современные представления о передаче сигнала цитокининов с помощью мембранного рецептора. Участие двухкомпонентной системы в восприятии и передаче цитокининового сигнала
    • 1. 3. Регуляция транскрипции цитокинином генов АЯЯ

    1.4. Другие возможные пути трансдукции цитокининового сигнала. Существование для стероидных гормонов животных двух рецепторов: мембранного и ядерного растворимого, а также научные факты, указывающие на существование растворимого рецептора цитокинина.

    1.5. Свойства ЦСБ67 как возможного кандидата на растворимый рецептор к цитокинину.

    1.6. Влияние ферментов метаболизма цитокининов (синтеза, распада и модификации) на ответ клеток на гормон. Возможная роль ферментов АДК и тиаминаз в метаболизме цитокининов и жизнедеятельности растительной клетки.

    1.7. ЦСБ: их изучение, выделение и функции.

    1.8. Гормон-связывающие глютатион-трансферазы и их роль в растении.

    ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

    2.1. Объекты исследований.

    2.2. Синтез аффинных матриц.

    2.2.1. Синтез глютатион-сефарозы.

    2.2.2. Синтез зеатинрибозид-сефарозы.

    2.3. Синтез белок-содержащей аффинной матрицы АТтз-сефарозы для выделения АТа.иТЗ.

    2.4. Синтез конъюгатов транс-зеатина с белком.

    2.5. Получение АТа.и.

    2.5.1. Получение иммунной сыворотки против зеатинрибозида

    2.5.2. Определение специфичности антисыворотки против зеатинрибозида и очищенных АТтз.

    2.5.3. Выделение АТтз.

    2.5.4. Получение АТа.иТЗ.

    2.5.5. Выделение АТа. иТЗ с помощью хроматографии на АТтз-сефарозе.

    2.5.6. Выявление присутствия АТаиТЗ в системе твердофазного ИФА с иммобилизованными АТтз.

    2.6. Выделение ЦСБ.

    2.6.1. Выделение из листьев Hordeum vulgare L. и Arabidopsis thaliana L. растворимой цитозольной фракции белков.

    2.6.2. Гель-фильтрация цитозольной растворимой фракции на сефадексе G-50.

    2.6.3. Гидрофобная хроматография на фенил-сефарозе.

    2.6.4. Аффинная хроматография белков на зеатинрибозид-сефарозе.

    2.6.5. Выделение ядер.

    2.6.6. Очистка ядерного ЦСБ67 с помощью глютатион-сефарозы и зеатинрибозид-сефарозы.

    2.6.7. Очистка АСБ65 по методу А. М. Джонса, с использованием Q-сефарозы.

    2.6.8. Очистка АСБ65 по методу А. М. Джонса, с использованием глютатион-сефарозы.

    2.6.9. Идентификация ЦСБ методом твердофазного ИФА.

    2.6.11. Определение концентрации белка.

    2.7. Электрофорез белков в ДДС-Ма-ПААГ белков.

    2.8. Электроперенос белков.

    2.9. Иммуноблотинг.

    2.10. Окрашивание электрофоретических гелей серебром.

    2.11. Реакция транскрипции in vitro.

    2.12. Определение глютатион-трансферазной активности ЦСБ67.

    2.13. Определение количества сульфгидрильных групп с реактивом Эллмана.

    2.14. Подготовка препаратов для масс спектрометрии.

    ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

    3.1. Взаимодействие ЦСБ67 с антителами к консервативной последовательности гистидинкиназ.

    3.2. Изучение сходства цитокинин-связывающего белка ЦСБ67 и ауксин-связывающего белка АСБ65 Джонса.

    3.3. Изучение активации транскрипции in vitro ЦСБ67.

    3.4. Поиск и идентификация ЦСБ Arabidopsis thaliana L. и Oryza sativa L.

    3.5. Вытеснение АДК с зеатинрибозид-сефарозы различными производными цитокининов и гомологичными им молекулами.

Структурные и функциональные свойства цитокинин-связывающих белков растений Arabidopsis thaliana L., Hordeum vulgare L., Oryza sativa L (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Исследование гормональной регуляции жизни растений является одной из центральных задач биохимии, физиологии и молекулярной биологии растений. Это объясняется тем, что вся жизнь растительных организмов, начиная от оплодотворенной яйцеклетки и кончая отмиранием и смертью, происходит под контролем фитогормонов. Фитогормоны играют важную роль в реакции растений на внешние воздействия и в формировании устойчивости растений к экстремальным условиям. Так как растения ведут «сидячий образ жизни» и привязаны к своему ареалу, — они вынуждены приспосабливаться к изменяющимся условиям окружающей среды, например, ксенобиотикам и различным стрессам. Для раскрытия природы чувствительности клеток к гормональным сигналам исследуются свойства и структура рецепторов гормонов. Согласно современным представлениям специфический гормональный эффект обусловлен рядом событий, происходящих в результате взаимодействия гормона со специфическим белком-рецептором. Изучение механизма действия гормонов заключается в исследовании их рецепторов и процессов, приводящих к проявлению специфического гормонального эффекта. Кроме того, необходимый для воздействия уровень гормона и состав его форм поддерживается в клетке белками метаболизма гормона (ферменты синтеза, распада, модификации, которые могут преобразовать активную форму гормона в неактивную), и с помощью такого механизма также регулируется жизнедеятельность клеток и органов. Пять основных групп растительных гормонов — это ауксины, цитокинины, гиббереллины, этилен и абсцизовая кислота. Цитокининам принадлежит важная роль в течение всей жизни растений. Они участвуют в регуляции деления клеток, дифференцировке хлоропластов, индуцируют стеблевой морфогенез, задерживают старение листьев, участвуют в регуляции углеводного метаболизма в растении, с их помощью корневая система б регулирует функциональную активность в надземных органах, в частности, в листьях. Для цитокининов к настоящему времени известны мембранный рецептор гистидинкиназа CRE1/AHK4/WOL (Inoue et al., 2001; Ueguchi et al., 2001), воспринимающий внешний по отношению к клетке гормон. Он участвует в активации ядерных генов первичного ответа (ARR типа А) цитокинином (Sakakibara et al., 1998; D’Agostino et al., 2000). Кроме того, известны факты, которые говорят о существовании другого пути передачи цитокининового сигнала. В связи с этим были обнаружены ядерные цитокинин-связывающие белки, способные в присутствии цитокинина активировать транскрипцию in vitro в транскрипционных системах, содержащих выделенные ядра или препараты хроматина (Каравайко и др., 1995; Kulaeva et al., 1995; Kulaeva et al., 2000), и сделано предположение, что эти белки — возможные кандидаты на роль внутриклеточных рецепторов цитокинина, подобно ядерным рецепторам стероидных гормонов животных (Hall et al., 2001).Обнаружение как мембранного, так и кандидата в ядерные растворимые рецепторы цитокинина, говорит о сложности системы восприятия цитокининового сигнала и приводит к вопросу о разделении функций между этими рецепторами. Так как мембранный рецептор цитокинина в основном локализован в корне, возможно, что в надземной части рецепция цитокинина происходит с помощью других белков. Возможно также, что мембранный и растворимый рецепторы цитокинина необходимы одновременно в клетке, как это показано для стероидных гормонов животных. Мембранные рецепторы стероидных гормонов животных индуцируют быстрые ответы (синтез вторичных передатчиков (мессенджеров) и активация сигнальных каскадов), ядерные рецепторы — более медленные (усиление или ослабление транскрипции определенных генов). Ядерные рецепторы стероидных гормонов млекопитающих контролируют экспрессию генов-мишеней через образование гормон-рецепторного комплекса, который связывается с промоторами генов. В некоторых случаях показано взаимодействие между мембранными и ядерными рецепторами. Для растений на настоящий момент такие данные отсутствуют. На примере наиболее изученных стероидных гормонов животных показано, что характер, направленность, длительность действия гормона на клетки и ткани определяется: 1. типом и количеством рецепторных белков в клетках и тканях, а также балансом белков коактиваторов и корепрессоров в данном типе клеток и тканей, с помощью которых растворимые рецепторы стероидных гормонов действуют на промоторы- 2. посттрансляционными модификациями рецепторов гормонов, коактиваторов и корепрессоров гормонов- 3. взаимодействием рецепторов различных гормонов между собой, активацией или репрессией друг друга. На растениях данные о механизмах взаимодействия различных сигналов пока ограничены, но на уровне физиологических эффектов хорошо известно взаимодействие цитокинина и ауксина, цитокинина и АБК и т. д.- 4. количеством и составом форм гормона (различных по активности), что определяется ферментами синтеза, распада и модификации гормона. Разнообразие перечисленных параметров объясняет существование таких явлений, как: полифункциональность гормонов, компетентность клеток к гормону, различие ответов на гормон разными тканями (Розен, 1994).Для понимания того, как гормональный цитокининовый сигнал регулирует рост и развитие растительного организма, проводится изучение белков-рецепторов цитокинина, а также цитокинин-связывающих белков с другими функциями. В связи с этим ЦЕЛЬЮ РАБОТЫ было дать комплексную оценку структурных и функциональных свойств цитокинин-связывающих белков растений Arabidopsis thaliana L., Hordeum vulgare L., Oryza sativa L. В соответствии с поставленной целью решались следующие задачи: 1. Оценить структурное сродство цитокинин-связывающего белка ЦСБ67 Hordeum vulgare L. и мембранного рецептора цитокининовгистидинкиназы CRE1/WOL/AHK4 Arabidopsis thaliana L.2. Сравнить структурные и функциональные свойства цитокининсвязывающего белка ЦСБ67 Hordeum vulgare L. и ауксин-связывающего белка Джонса АСБ65 Vigna radiata L.3. Оценить функциональную идентичность ЦСБ67 и транскрипционных систем, выделенных из растений, относящихся к разным таксономическим группам: Классу Однодольных (Hordeum vulgare L.) и Классу Двудольных (Arabidopsis thaliana L.).4. Определить структуру новых обнаруженных цитокининсвязывающих белков растений Arabidopsis thaliana L. n Oryza sativa L.5. Сравнить степень сродства цитокинин-связывающего белка аденозинкиназы Hordeum vulgare L. к природному цитокинину транс-зехтну со сродством к природному цитокинину зеатинрибозиду, синтетическому цитокинину 6-БАП, производным аденина и нуклеотидам: аденину, аденозину, АТФ, ГТФ, УТФ. Научная новизна. В результате проведения данной работы впервые было показано, что ЦСБ67 не имеет структурного сродства с мембранным рецептором цитокининов — гистидинкиназой CRE1/WOL/AHK4. Впервые сделано предположение о возможной идентичности цитокинин-связывающего белка ЦСБ67 и ауксин-связывающего белка АСБ65 на основании сходных структурных, иммунохимических и функциональных свойств. Показана высокая консервативность белка ЦСБ67 и транскрипционных систем, выделенных из растений Класса Однодольных {Hordeum vulgare L.) и Класса Двудольных (Arabidopsis thaliana L.). Показано сходство структурных и функциональных свойств двух изоформ аденозинкиназы Arabidopsis thaliana L. (At3g09820 и At5g03300). Изучена степень сродства белков аденозинкиназ Hordeum vulgare L. к различным производным цитокининов и гомологичным им молекулам in vitro. В частности, обнаружено, что аденозинкиназа Hordeum vulgare L. не связывает синтетический цитокинин 6-БАП. Впервые показано, что тиаминаза Arabidopsis thaliana L. связывает цитокинин транс-зеашн in vitro. Практическое значение работы. Метаболизм фитогормонов и механизм их действия исследуется для понимания того, как реализуется онтогенетическая программа растения и как растение реагирует на внешние воздействия. Эти знания крайне важны для решения практических задач биотехнологии и сельского хозяйства, то есть для получения полезных продуктов растительного происхождения в поле, в лаборатории и в заводских условиях. В ходе проведения данной работы были разработаны и утверждены методические указания для определения индивидуальной чувствительности к пищевым продуктам (в частности, растительного происхождения) мелких домашних и сельскохозяйственных животных. Апробация работы. Результаты работы были представлены на V Съезде Общества физиологов растений, Пенза, 15−21 сент. 2003 г, на Международной научной конференции «Ломоносов-2008», Москва, 7−11 апр. 2008 г, а также на III Всероссийской конференции-школе «Высокореакционные интермедиаты химических реакций и биологических процессов», Астрахань, 14−17 авг. 2008 г.Публикации. По материалам диссертации опубликовано 3 статьи, 3 тезиса докладов, а также 1 методические указания. Объем и структура диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания объектов и методов исследования, результатов и.

выводы.

1. Установлено, что ЦСБ67 Hordeum vulgare L. не имеет структурного сродства с мембранным рецептором цитокининов гистидинкиназой CRE1 /WOL/AHK4 Arabidopsis thaliana L.

2. Установлено, что цитокинин-связывающий белок ЦСБ67 Hordeum vulgare L. и ауксин-связывающий белок Джонса Vigna radiata L. имеют сходные структурные и функциональные свойства, а именно: молекулярную массу, три общие иммунодетерминанты, связывание глютатиона, отсутствие глютатион-трансферазной активности.

3. Обнаружено сродство и возможная идентичность ЦСБ67 Hordeum vulgare L. и АСБ65 Vigna radiata L., а также способность ЦСБ67 связывать гормон ауксин.

4. Установлена функциональная идентичность ЦСБ67 и транскрипционных систем, выделенных из растений, относящихся к разным таксономическим группам: Классу Однодольных {Hordeum vulgare L.) и Классу Двудольных {Arabidopsis thaliana L.).

5. Определена первичная структура цитокинин-связывающих белков Arabidopsis thaliana L. АДК1 (At3g09820), АДК2 (At5g03300), тиаминазы (At3gl6990) и предположительно протеинкиназы НТ1 (Atlg62400) — а также цитокинин-связывающего белка Oryza sativa L.: АДК (0s02g0625500).

6. Определена степень сродства цитокинин-связывающего белка аденозинкиназы Hordeum vulgare L. к природному цитокинину: зеатинрибозиду, синтетическому цитокинину: 6-БАП, а также к производным аденина и нуклеотидам: аденину, аденозину, АТФ, ГТФУТФ, по сравнению со сродством к природному шрш/с-зеатину.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

К настоящему времени описаны десятки ЦСБ растений с различными функциями, в частности мембранный рецептор гистидинкиназа CRE1/WOL/AHK4, воспринимающий внешний по отношению к клетке гормон, который участвует в активации ядерных генов первичного ответа цитокинином. Кроме того, накопились факты, говорящие о существовании альтернативного пути передачи цитокининового сигнала и существовании ещё одного рецептора цитокининов. Одним из возможных кандидатов на роль такого рецептора цитокинина является растворимый ядерный белок ЦСБ67, который в присутствии цитокинина активирует транскрипцию in vitro в транскрипционных системах, содержащих выделенные ядра или препараты хроматина. При этом в ходе данной работы доказано, что ЦСБ67 не имеет сродства с мембранным рецептором цитокининов гистидинкиназой CRE1/WOL/AHK4, так как не взаимодействует с антителами на консервативный домен гистидинкиназ.

Обнаружение как мембранного, так и кандидата ядерного растворимого рецептора цитокинина говорит о сложности системы восприятия цитокининового сигнала и приводит к вопросу о разделении функций между этими рецепторами. Возможно, мембранный и растворимый рецепторы цитокинина необходимы одновременно в клетке, как это известно для стероидных гормонов животных. Мембранные рецепторы стероидных гормонов животных индуцируют быстрые ответы (активация сигнальных каскадов), ядерные рецепторы — более медленные (контроль экспрессии генов).

В ходе данной работы была установлена консервативность транскрипционных систем и ЦСБ67, выделенных из растений Класса Однодольных {Hordeum vulgare L.) и Класса Двудольных (Arabidopsis thaliana L.). Показано, что ЦСБ67 из ядер 6-тинедельных растений Arabidopsis thaliana L. в совокупности с транс-зеатином усиливает синтез РНК in vitro в транскрипционной системе, содержащей хроматин и связанную с ним РНК-полимеразу I из листьев Hordeum vulgare L., т. е. транскрипционные системы и ЦСБ67 из разных растений высоко консервативны.

Кроме того, цитокинин-связывающий белок ЦСБ67 и ауксин-евязывающий белок Джонса АСБ65 имеют целый ряд общих свойств, на основе чего сделано предположение о сродстве и возможной идентичности ЦСБ67 и АСБ65, а также о способности ЦСБ67 связывать гормон ауксин. Таким образом, ЦСБ67 связывает in vitro цитокинин транс-зеатин и, возможно, ауксин ИУК. С помощью конкурентного твердофазного ИФА было показано, что связывание транс-зеатина и ИУК осуществляется разными сайтами белка.

Также была проведена работа по поиску новых ЦСБ растений для для выявления новых аспектов метаболизма и передачи сигнала гормонов растений цитокининов. В результате были идентифицированы гены следующих ЦСБ Arabidopsis thaliana L. АДК1 (At3g09820) и АДК2 (At5g03300), тиаминаза (At3gl6990) и, предположительно, протеинкиназа НТ1 (Atlg62400). Кроме того, идентифицирован ген белка Oryza sativa L. АДК, связывающегося с зеатинрибозид-сефарозой (0s02g0625500).

Изучено сродство белков АДК из цитозоли листьев Hordeum vulgare L. к некоторым производным цитокининов и гомологичным им молекулам. Показано, что количество белка АДК, вытесненного со смолы лигандом, прямо пропорционально двум факторам: количеству добавленного в элюат лиганда, а также степени сродства лиганда к белку. Согласно полученным нами результатам, АДК связывает ш/?а"с-зеатин с большей степенью сродства, чем аденозин. 6-БАП вытесняет со смолы зеатинрибозид-сефарозы количество белка АДК, сравномое с контролем, что коррелирует с известными данными о том, что этот синтетический цитокинин не метаболизируется растением.

Полученные знания о метаболизме фитогормонов и механизме их действия важны для понимания новых аспектов реализации онтогенетической программы растения и того, как растение реагирует на внешние воздействия. Это необходимо для решения практических задач биотехнологии и сельского хозяйства, для получения полезных продуктов растительного происхождения в поле, в лаборатории и в заводских условиях.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Д., Алленмарк С., Араме С. Аффинная хроматография /М.: Мир, 1988. 278с.
  2. A.A., Калинин Ф. Л., Сарнацкая В. В. Выделение и исследование функций цитокинин-связывающих белков из культуры ткани табака // Физиология и биохимия культурных растений. 1986. Т. 18 С. 333−337.
  3. Я.О., Селиванкина С. Ю., Ямбуренко М. Б., Зубкова Н. К., Кулаева О. Н., Кузнецов В. В. Цитокинины активируют транскрипцию хлоропластных генов // Доклады Академии Наук. 2005. Т. 400. С. 396−399.
  4. H.H., Земляченко Я. В., Кулаева О. Н. Выделение из цитозоля листьев ячменя зеатин-связывающего белка, учавствующего в активации транс-зеатином синтеза РНК in vitro // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 547−554.
  5. О.Н. Цитокинины, их структура и функция // М.: Наука, 1973.-264с.
  6. О.Н., Кузнецов В. В. Новейшие достижения и перспективы в области изучения цитокининов // Физиология растений. 2002. Т. 49. С. 626−640.
  7. О.Н., Прокопцева О. С. Новейшие достижения в изучении механизма действия фитогормонов // Биохимия. 2004. Т. 69 С. 293−310.
  8. О.Н., Селиванкина С. Ю., Романко Е. Г., Николаева М. К., Ничипорович A.A. Активация цитокинином РНК-полимеразной активности в изолированных ядрах и хлоропластах // Физиология растений. 1979. Т. 26. С. 1016−1028.
  9. A.JI., Кулаева О. Н., Свешникова И. Н., Попова Э. А., Болякина Ю. П., Клячко Н. Л., Воробьева И. П. Восстановление клеточных структур и обмена веществ в желтых листьях под действием 6-бензиламинопурина// Физиология растений. 1964. Т. 11. С. 838.
  10. Т.П., Хохлова В. А., Кулаева О. Н., Свешникова И. Н. Влияние 6-бензиламинопурина на изолированные семядоли тыквы // Физиология растений. 1971. Т.18. С. 98.
  11. В.Г. Структурно-функциональные исследования РНК-полимеразы (1962−2001) //Молекулярная биология. 2002. Т. 36. С. 197−207.
  12. В.Б. Основы эндокринологии // М: Издательство Московского университета, 1994. 384с.
  13. С.Ю., Романко Е. Г., Овчаров А. К., Харченко В. И. Участие цитокинин-связывающих белков из листьев ячменя в активации цитокинином связанной с хроматином РНК-полимеразы // Физиология растений. 1982. Т. 29. С. 274−281.
  14. А.Н. Ядерные рецепторы мелатонина // Биохимия. 2001. Т. 66. С. 28−36.
  15. Abramovitz М., Homma Н., Ishigaki S., Tansey F., Cammer W., Listowsky I. Characterization and localization of glutathione-S-transferases in rat brain and binding of hormones, neurotransmitters, and drugs // J. Neurochem. 1988. V. 50. pp. 50−57.
  16. Adler V., Yin Z., Fuchs S.Y., Benezra M., Rosario L., Tew K.D., Pincus M. R, Sardana M., Henderson C.J., Wolf C.R. Regulation of JNK signaling by GSTp // EMBO J. 1999. V. 18. pp. 1321−1334.
  17. Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W., Lipman, D.J. Basic local alignment search tool // J. Mol. Biol. 1990. V. 215 pp. 403−410.
  18. Anantharaman V., Aravind L. The CHASE domain: a predicted ligand-binding module in plant cytokinin receptors and other eukaryotic and bacterial receptors // Trends Biochem. Sci. 2001. V. 26 pp. 579−582.
  19. Bassil N.V., Mok D., Mok M.C. Partial purification of a cis-trans-isomerase of zeatin from immature seed of Phaseolus vulgaris L. ll Plant Physiol. 1993. V. 102. pp. 867−872.
  20. Bers G., Garfin D. Protein and nucleic acid blotting and immunobiochemical detection // BioTechniques. 1985. V. 3. pp. 276−288.
  21. Bilang J., Macdonald H., King P.J., Striim A. A soluble auxin-binding protein from Hyoscyamus muticus is a glutathione S-transferase // Plant Physiol. 1993. V. 102. pp. 29−34.
  22. Bilang J., Strum A. Cloning and characterization of a glutathione S-transferase that can be photolabeled with 5-azido-indole-3-acetic acid // Plant Physiol. 1995. V. 109. pp. 253−260.
  23. Bleecker A.B. Ethylene perception and signaling: an evolutionary perspective // Trends Plant Sci., (1999) 4, 269−274.
  24. Bleecker A.B., Kende H. Ethylene: a gaseous signal molecule in plant // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2000. V. 16. pp. 1−18.
  25. Blommel P.G., Smith D.W., Bingman C.A., Dyer D.H., Rayment I., Holden H.M., Fox B.G., Phillips G.N.J. Crystal structure of gene locus from Arabidopsis thaliana II Proteins. 2004. V. 57. pp. 221−222.
  26. Brandstatter I., Kieber J. Two genes with similarity to bacterial response regulators are rapidly and specifically induced by cytokinin in Arabidopsis II Plant Cell. 1998. V. 10. pp. 1009−1020.
  27. Brault M., Caiveau O., Pedron J., Maldiney R., Sotta B., Miginiac E. Detection of membrane-bound cytokinin-binding proteins in Arabidopsis cells // Eur. J. Biochem. 1999. V. 260. pp. 512−519.
  28. Brinegar A.C., Stevens A., Fox J.E. Resolution of subunit composition of a cytokinin-binding protein from wheat embryos // Biol. Plantarum. 1985. V. 27. pp. 100−104.
  29. Brown J.C., Prasad P., Wu M.J., Irzyk G.P., Jones A.M. Purification of a 65-kiloDalton nuclear protein with structural homology to glutathione S-transferase // Plant Sci. 1998. V. 136. pp. 227−236.
  30. Buchanan-Wollaston V. The molecular biology of leaf senescence // J. Exp. Bot. 1997. V. 48. pp. 181−199.
  31. Cato A.T., Nestl A., Mink S. Rapid actions of steroid receptors in cellular signaling pathways II Sci. STKE. 2002. V. 138. P. 9.
  32. Chen C. and Eckert R.L. Phosphorylation of cytokinin by adenosine kinase from wheat germ II Plant Physiol. 1977. V. 59. pp. 443−447.
  33. Chen C., Melitz D., Petschow B., Eckert R.L. Isolation of cytokinin-binding protein from plant tissues by affinity chromatiography // Eur. J. Biochem. 1980. V. 108. pp. 379−387.
  34. Chen C.M., Jin G., Andersen B.R., Ertl I. Modulation of plant gene expression by cytokinins II J. Plant Physiol. 1993. V. 20. pp. 609−619.
  35. Chen J.G., Ullah H., Young J.C., Sussman M.R., Jones A.M. ABP1 is required for organized cell elongation and division in Arabidopsis embryogenesis // Genes Dev. 2001. V. 15. pp. 902−911.
  36. Chen P., Juchau M.R. Recombinant human glutathione ?"-transferases catalyse enzymic isomerization of 13-cw-retinoic acid to all-/ram-retinoic acid // Biochem. J. 1998. V. 336. pp. 223−226.
  37. Chuang C.C., Wu S.H., Chiou S.H., Chang G.G. Homology modeling of cephalopod lens S-crystallin: A natural mutant of sigma-class glutathione transferase with diminished endogenous activity //Biophys J. 1999. V. 76. pp. 679−690.
  38. Coleman J.O.D. Detoxification of xenobiotics by plants: chemical modification and vacuolar compartmentation // Trends Plant Sci. 1997. V. 2. pp. 144 151.
  39. D’Agostino I.B., Deruere J., Kieber J.J. Characterization of the response of the Arabidopsis response regulator gene family to cytokinin // Plant Physiol. 2000. V. 124. pp.1706−1717.
  40. Deruere J., Kieber J. Molecular mechanisms of cytokinin signaling // J. Plant Growth Regul. 2002. V. 21. pp. 32−39.
  41. Divekar A.Y., Slocum H.K., Hakala M.T. N6-(delta2-isopentenyl)adenosine 5'-monophosphate: formation and effect on purine metabolism in cellular and enzymatic systems // Mol. Pharmacol. 1974. V. 10. pp. 529−543.
  42. Dorion S., Lambert H., Landry J. Activation of the p38 signaling pathway by heat shock involves the dissociation of glutathione ?"-transferase Mu from Askl // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. pp. 30 792−30 797.
  43. Earnshaw B.A., Johnson M.A. The effect of glutathione on development in wild carrot suspension cultures // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1985. V. 133. pp. 988−993.
  44. Ellman G.L. Tissue sulfhydryl groups // Arch. Biochem. Biophys. 1959. V. 82. pp. 70−77.
  45. Engvall E. Enzyme immunoassay ELISA and EMIT // Methods Enzymol. 1980. V. 70. pp. 419−439.
  46. Erion J.L., Fox J.E. Purification and properties of a protein which binds cytokinin-active 6-substituted purines // Plant Physiol. 1981. V. 67. pp. 156−162.
  47. Estelle M. Cytokinin action: two receptors better than one? // Curr. Biol. 1998. V. 8. pp. 539−541.
  48. Farid N.R. Anti-idiotypic antibodies as probes of hormone receptor structure and function //Methods Enzymol. 1989. V. 178. pp. 191−212.
  49. Favaloro B., Tambinro A., Angelucci S., De Luca A., Melino S., Di Ilio C., Rotilio D. Molecular cloning, expression and site-directed mutagenesis of glutathione ?"-transferase from Ochrobacterum anthropi // Biochem. J. 1998. V. 335. pp. 573−579.
  50. Fox J.E., Erion J.L. Cytokinin binding proteins in higher plants. In: Plant Growth Regulation (Pilet P.E., ed.) — Berlin: Springer-Verlag. 1977. pp.139−146.
  51. Fujimoto Y., Nagata R., Fukasawa H., Yano K., Azuma M., Iida A., Sugimoto S., Shudo K., Hashimoto Y. Purification and cDNA cloning of cytokinin-specific binding protein from mung bean (Vigna radiata) // Eur. J. Biochem. 1998. V. 258. pp. 794−802.
  52. Fukai F., Ohtaki H., Ueda T., Katayama T. A possible role of glutathione iS-transferase in rat ovary and testis // J. Clin. Biochem. Nutr. 1992. V. 12. pp. 93−107.
  53. Glass C.K. Same new twists in the regulation of gene expression by thyroid hormone and retinoic acid receptors // J. Endocrinology. 1996. V. 150. pp. 349−357.
  54. Gonneau M., Mornet R., Laloue M. A Nicotiana plumbaginifolia protein labeled with an azido cytokinin agonist is a glutathione ?"-transferase // Physiologia Plantarum. 1998. V. 103. pp. 114−124.
  55. Goodman C.D., Casati P., Walbot V. A multidrug resistance-associated protein involved in anthocyanin transport in Zea mays II Plant Cell. 2004. V. 16. pp. 1812−1826.
  56. Goto S., Kamada K., Soh Y., Ihara Y., Kondo T. Significance of nuclear glutathione ?"-transferase pi in resistance to anticancer drugs // Jpn J. Cancer Res. 2002. V. 93. pp. 1047−1056.
  57. Haas A.L., Laun N.P., Begley T.P. Thi20, a remarkable enzyme from Saccharomyces cerevisiae with dual thiamin biosynthetic and degradation activities // Bioorg Chem. 2005. V. 33. pp. 338−344.
  58. Haberer G., Kieber J.J. Cytokinins. New insights into a classic phytohormone // Plant Physiol. 2002 V. 128. pp. 354−362.
  59. Habig W.H., Jakoby W.B. Assays for differentiation of GST // Methods Enzymol. 1981. V. 77. pp. 735−740.
  60. Hahn K., Strittmatter G. Pathogen-defence gene prpl-1 from potato encodes an auxin-responsive glutathione ?"-transferase // Eur. J. Biochem. 1994. V. 226. pp 619−626.
  61. Hall J.M., Couse J.F., Korach K.S. The multifaceted mechanisms of estradiol and estrogen receptor signaling // J. Biol. Chem. 2001 V. 276. pp. 3 686 936 872.
  62. Hamilton R.H., Kunsch U., Temperli A. Simple rapid procedures for isolation of tobacco leaf nuclei // Anal. Biochem. 1972. V. 49. pp. 48−57.
  63. Hare P., Staden J. The molecular basis of cytokinin action // Plant Growth Regul. 1997. V. 23. pp. 41−78.
  64. Hermanson O., Glass C.K. and Rosenfeld M.G. Nuclear receptor coregulators: multiple modes of modification // Trends Endocrinol. Metab. 2002. V. 13. pp. 55−60.
  65. Homma H., Listowsky I. Identification of Yb-glutathione-S-transferase as a major rat liver protein labeled with dexamethasone 21-methanesulfonate // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. V. 82. pp. 7165−7169.
  66. Hua J., Meyerowitz E.M. Ethylene responses are negatively regulated by a receptor gene family in Arabidopsis II Cell. 1998. V. 94. pp. 261−271.
  67. Hwang I., Sheen J. Two-component circuitry in Arabidopsis cytokinin signal transduction // Nature. 2001. V. 413 pp. 383−389.
  68. Inoue T., Higuchi M., Hashimoto Y., Seki M., Kobayashi M., Kato T., Tabata S., Shinozaki K., Kakimoto T. Identification of CRE1 as a cytokinin receptor from Arabidopsis //Nature. 2001. V. 409. pp. 1060−1063.
  69. Ishigaki S., Abramovitz M., Listowsky I. Glutathiones-transferases are major cytosolic thyroid hormone binding proteins // Arch. Biochem. Biophys. 1989. V. 273. pp. 265−271.
  70. Jayabaskaran C. Isolation and characterization of a cytokinin-binding protein from cucumber cotyledons. Plant Growth Regulation. 1990. V. 9. pp. 9−17.
  71. Jeffery C.J. Multifunctional proteins: examples of gene sharing // Annals of Medicine. 2003. V. 35. pp. 28−35.
  72. Kakimoto T. CKI1, a histidin kinase homolog implicated in cytokinin signal transduction // Science. 1996. V. 274. pp. 982−985.
  73. Kakimoto T. Identification of plant cytokinin biosynthetic enzymes as dimethylallyl diphosphate: ATP/ADP isopentenyltransferases // Plant Cell Physiol. 2001. V. 42. pp. 677−685.
  74. T. (2003) Perception and signal transduction of cytokinins // Annu Rev Plant Biol. V. 54. pp. 605−627.
  75. Katzenellenbogen B.S. Mechanisms of action and cross-tolk between estrogen receptor and progesteron receptor pathways // J. Soc. Gynecol. Investig. 2000. V. 7. 33−37.
  76. Ketley J.N., Habig W.H., Jakoby W.B. Binding of nonsubstrate ligands to the glutathione S-transferases // J. Biol. Chem. 1975. V. 250. pp. 8670−8673.
  77. Kim Y., Kim D., H., Jung J. Isolation of a novel auxin receptor from soluble fraction of rise (Oryza sativa L.) shoots // FEBS Lett. 1998 V. 438. pp. 241 244.
  78. Kim Y.S., Kim D.H., Jung J. Two isoforms of soluble auxin receptor in rice (Oryza sativa L.) Plants: Binding property for auxin and interaction with plasma membrane H±ATPase // Plant Growth Regul. 2000. V. 32. pp. 143−150.
  79. Kobayashi K., Fukuda M., Igarashi D., Sunaoshi M. Cytokinin-binding proteins from Tobacco callus share homology with osmotin-like protein and an endochitinase // Plant. Cell Physiol. 2000. V. 41. pp. 148−157.
  80. Kobayashi K., Zbell B., ReinertJ. A high affinity binding site for cytokinin to a particulate fraction in carrot suspension cells // Protoplasma. 1981. V. 106. pp. 145−155.
  81. Kulaeva O.N., Karavaiko N.N. Selivankina C.Yu., Zemlyachenko Ya.V., Shipilova S.V. Receptor of fnms-zeatin involved in transcription activation by cytokinin II FEBS Lett. 1995. V. 366. pp. 26−28.
  82. Kulaeva O.N., Karavaiko N.N., Selivankina S.Yu., Moshkov I.E., Novikova G.V., Zemlyachenko Y.V., Shipilova S.V., Orudgev E.M. Cytokinin signaling systems // Plant Growth Regul. 1996 V. 18. pp. 29−37.
  83. Kulaeva O.N., Karavaiko N.N., Selivankina S.Yu., Zemlyachenko Ya.V., Shipilova S.V. Receptor of trans-zeatin involved in transcription activation by cytokinin // FEBS Lett. 1995. V. 366. pp. 26−28.
  84. Kulaeva O.N., Zagranichnaya T.K., Brovko F.A., Karavaiko N.N., Selivankina S.Yu., Zemlyachenko Y.V., Hall M., Lipkin V.M., Boziev K.M. A new family of cytokinin receptors from Cereales II FEBS Lett. 1998. V. 423. pp. 239−242.
  85. Kulaeva O.N., Prokoptseva O.S. Recent advances in the study of mechanisms of action of phytohormones // Biochemistry. 2004. V. 69. pp. 233−247.
  86. Kusnetsov V.V., Oelmuller R., Sarwat .1., Porfirova S.A., Cherepneva
  87. G.N., Herrmann R.G., Kulaeva O.N. Cytokinins, abscisic acid in Lupinus luteus cotyledons without notable effect on stady-state mRNA levels // Planta. 1994. V. 194. pp. 318−327.
  88. Kwade Z., Swiatek A., Azmi A., Goossens A., Inze D., Van Onckelen
  89. H., Roef L. Identification of four adenosine kinase isoforms in tobacco By-2 cells and their putative role in the cell cycle-regulated cytokinin metabolism // J. Biol. Chem. 2005. V. 29. pp. 17 512−17 519.
  90. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during assembly of head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. V. 227. pp. 680−685.
  91. Laukens K., Lenobel R., Strnad M., Van Onckelen H., Witters E. Cytokinin affinity purification and identification of a tobacco BY-2 adenosine kinase // FEBS Lett. 2003. V. 533. pp. 63−66.
  92. Listowsky I., Abramovitz H., Homma H., Niitzu Y. Intracellular binding and transport of hormones and xenobiotics by glutathione-transferases // Drug Metab. Rev. 1988. V. 19. pp. 305−318.
  93. Lohrman J., Buchholz G., Keitel C., Sweere U., Kircher S., Baurle I., Kudla J., Scafer E., Harter K. Differential expression and nuclear localization of response regulator-like proteins from Arabidopsis thaliana II Plant Biol. 1999. V. 1, pp. 495−505.
  94. Lohrmann J, Harter K. Plant two-component signaling systems and the role of response regulators // Plant Physiol. 2002. V. 128. pp. 363−369.
  95. Macdonald H., Jones A.M., King PJ. Photoaffinity labeling of soluble auxin-binding proteins // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. pp. 7393−7399.
  96. Marrs K.A. The functions and regulation of glutathione S-transferases in plants // Annu. Rev. Plant Mol. Biol. 1996. V. 47. pp. 127−158.
  97. Marx J.L. Making antibodies without the antigens // Science. 1985. V. 228. pp. 162−165.
  98. Maruyama H., Listowsky I. Preferential binding of steroids by anionic forms of rat glutathione-transferase // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. pp. 12 449−12 454.
  99. Merezhinskaya N., Kuijpers G.A.J., Raviv Y. Reversible penetration of alpha-glutathione 5-transferase into biological membranes revealed by photosensitized labelling in situ II Biochem. J. 1998. V. 335. pp. 597−604.
  100. Mitsui S., Sugiura M. Purification and properties of cytokinin-binding proteins from tobacco leaves // Plant Cell Physiol. 1993a. V. 34. pp. 543−547.
  101. Mitsui S., Sugiura M. A cDNA encoding the 57 kDa subunit of a cytokinin-binding protein complex from tobacco: the subunit has high homology to S-adenosyl-Z,-homocysteine hydrolase // Plant Cell Physiol. 1993b. V. 34. pp. 10 891 096.
  102. Moffat B.A., E. McWhinnie E. Burkhart JJ. Pasternak, Rothstein SJ. A complete cDNA for adenine phosphoribosyltransferase from Arabidopsis thaliana II Plant Mol. Biol. 1992. V. 18 pp. 653−662.
  103. Moffat B.A., Wang L., Allen M.S., Stevens Y.Y., Wensheng Q., Snider J., von Schwartzenberg K. Adenosine kinase of Arabidopsis. Kinetic properties and gene expression // Plant Physiol. 2000. V. 124. pp. 1775−1785.
  104. Mok D.W., Mok M.C. Cytokinin metabolism and action // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 2001. V. 52. pp. 89−118.1992. V. 33. pp. 407−412.
  105. Moore III F.H. A cytokinin binding proteins from wheat germ // Plant Physiol. 1979. V. 64. pp. 594−599.
  106. Morris R.O., Bilyeu K.D., Laskey J.G., Cheikh N.N. Isolation of a gene encoding a glycosylated cytokinin oxidase from maize // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V. 16. pp. 328−33.
  107. Moshkov I.E., Novikova G.V., Mur L.A., Smith A.R., Hall M.A. Ethylene rapidly up-regulates the activities of both monomeric GTP-binding proteins and protein kinase (s) in epicotyls of pea// Plant Physiol. 2003. V. 131. pp. 1718−1726.
  108. Mueller L.A., Goodman C.D., Silady R.A., Walbot V. AN9, a petunia glutathione-transferase required for anthocyanin sequestration, is a flavonoid-binding protein//Plant Physiol. 2000. V. 123. pp. 1561−1570.
  109. Nagata R., Kawachchi E., Hashimoto Y., Shudo K. Cytokinin-specific binding protein in ethyolated mung bean seedlings // Biochem. Biophys. Res. Comm.1993. V. 191. pp. 543−549.
  110. Nogue F., Mornet R., Laloue M. Specific photoafflnity of a thylakoid membrane protein with azido-cytokinin agonist // Plant Growth Regul. 1995. V. 18. pp. 51−58.
  111. Oakley B.R., Kirsch D.K., Morris N.R. A simplified ultrasensitive silver stain for detecting proteins in Polyacrylamide gels // Anal. Biochem. 1980. V. 105. pp. 361−363.
  112. Ouzounis C.A., Kyrpides N.C. ThiD-TenA: a gene pair fusion in eukaryotes // J. Mol. Evol. 1997. V. 45. pp. 708−711.
  113. Pang A.S., Nathoo S., Wong S.L. Cloning and characterization of a pair of novel genes that regulate production of extracellular enzymes in Bacillus subtilis II J. Bacteriol. 1991. V. 173. pp. 46−54.
  114. Perkins D.N., Pappin D.J.C., Creasy D.M., Cottrell J.S. Probability-based protein identification by searching sequence databases using mass spectrometry data//Electrophoresis. 1999. V. 20. pp. 3551−3567.
  115. Pettersson P.L., Mannervik B. The role of glutathione in the isomerization of delta 5-androstene-3,17-dione catalyzed by human glutathione transferase Al-1 //J.Biol. Chem. 2001. V. 276. pp. 11 698−11 704.
  116. Polya G.M., Davis A.W. Properties of high-affinity cytokinin-binding protein from wheat germ // Planta. 1978. V. 139. pp 139−147.
  117. Prasad P.V., Jones A.M. Putative receptor for the plant growth hormone auxin identified and characterized by anti-idiotypic antibodies // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. pp. 5479−5483.
  118. Rashotte A., Carson S., To J., Kieber J. Expression profiling of cytokinin action in Arabidopsis. Plant Physiology. 2003. V. 132. pp. 1998−2011.
  119. Reinemer P., Dirr H.W., Ladenstein R., Schaffer J., Gallay O., Huber R. The three-dimensional structure of class iz glutathione S-transferase in complex with glutathione sulfate at 2.3 A resolution // EMBO J. 1991. V. 10. pp. 1997−2005.
  120. Remoue F., Mani J.C., Pugniere M., Schacht A.M., Capron A., Riveau G. Functional specific binding of testosterone to Schistosoma haematobium 28-kilodalton glutathione S-transferase // Infection and Immunity. 2002. V. 70. pp. 601 605.
  121. Romanov G.A., Kieber J.J., Schmulling T. A rapid cytokinin-response assay in Arabidopsis indicates a role for phospholipase D in cytokinin signaling // FEBS Lett. 2002. V. 515. pp. 39−43.
  122. Romanov G.A., Taran V. Ya., Chvojka L., Kulaeva O.N. Receptor-like cytokinin-binding protein (s) from barley leaves // J. Plant Growth Regul. 1988. V. 7. pp. 1−17.
  123. Sakai H., Honma T., Aoyama T., Sato S., Kato T., Tabata S., Oka A. ARR1, a transcription factor for genes immediately responsive to cytokinins // Science. 2001. V. 294. pp. 1519−1521.
  124. Sakakibara H., Suzuki M., Takei K., Deji A., Taniguchi M., Sugiyama T. A response-regulator homologue possibly involved in nitrogen signal transduction mediated by cytokinin in maize // Plant J. 1998. V. 14. pp. 337−344.
  125. Schmulling T. CREam of cytokinin signalling: receptor identified // Trends Plant Sci. 2001. V. 6. pp. 281−284.
  126. Schmulling T., Schafer S., Romanov G. Cytokinin as regulators of gene expression//Physiologia Plantarum. 1997. V. 100. pp. 505−519.
  127. Sheehan D., Meade G., Foley V.M., Dowd C.A. Structure, function and evolution of glutathione transferases: implication for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily // Biochem. J. 2001. V. 360. pp. 1−16.
  128. Sheen J. Phosphoreay and transcription control in cytokinin signal transduction// Science. 2002. V. 296. pp. 1650−1652.
  129. Smale S. Core promoters: active contributors to combinatorial gene regulation // Genes and Development. 2001. V. 15. pp. 2503−2508.
  130. Takegami E.T., Yoshida K. Isolation and purification of cytokinin binding protein from tobacco leaves by affynity column chromatiography // Biochem. Biophys. Res. Com. 1975. V. 67. pp. 782−789.
  131. Takei, K., Sakakibara, H., Sugiyama, T. Identification of genes encoding adenylate isopentenyltransferase, a cytokinin biosynthesis enzyme, in Arabidopsis II Biol.Chem. 2001. V. 276. pp. 26 405−26 410.
  132. Tan K.H., Meyer D.J., Gillies N. Ketterer B. Detoxification of DNA hydroperoxide by glutathione transferases and the purification and characterization of glutathione transferases of the rat liver nucleus // Biochem. J. 1988. V. 254. pp. 841 845.
  133. The Arabidopsis Initiative. Analysis of the genome sequence of the flowering plant Arabidopsis II Nature. 2000. V. 408. pp. 796 815.
  134. Tsai M.J., O’Malley B.W. Molecular mechanisms of action of steroid. Thyroid receptor superfamily members // Annu. Rev. Biochem. 1994. V. 63. pp. 451 486.
  135. Tun N. N., Hoik, A. & Scherer, G. F. E. Rapid increase of NO release in plant cell cultures induced by cytokinin // FEBS Lett. 2001. V. 509. pp. 174−176.
  136. Urao T., Miyata S., Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. Possible His-to-Asp phosphorelay signaling in an Arabidopsis two-component system // FEBS Lett. 2000. V. 478. pp. 227−232.
  137. Urao T., Yakubov B., Satoh R., Yamaguchi-Shinozaki K., Seki M., Hirayama T., Shinozaki K. A transmembrane hybrid-type histidine kinase in Arabidopsis functions as an osmosensor// Plant Cell. 1999. V. 11. pp. 1743−1754.
  138. Urao, T., Yakubov, B., Yamaguchi-Shiniozaki, K., Shinozaki, K. Stress-responsive expression of genes for two-component response regulator-like proteins in Arabidopsis II FEBS Lett. 1998. V. 427. pp. 175−178.
  139. Vicente M., Chater K., Lorenzo V. Bacterial transcription factors involved in global regulation // Molecular Microbiology. 1999. V. 33. pp. 8.
  140. Watahiki M.K., Mori H., Yamamoto K.T. Inhibitory effects of auxins and related substances on the activity of an Arabidopsis glutathione-transferase isozyme expressed in Escherichia coli II Physiologia Plantarum. 1995. V. 94. pp. 566 575.
  141. Watson C.S., Gametchu B. Proteins of multiple classes may participate in nongenomic steroid action // Experimental biology and medicine. 2003. V. 228 pp. 1272−1281.
  142. Werner E., Motyka V., Strand M., Schmulling T. Regulation of plant growth by cytokinin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. pp. 10 487−10 492.
  143. Woo E.J., Bauly J., Chen J.G., Marshall J., MacDonald H. Crystallization and preliminary X-ray analysis of the auxin receptor ABP1 // Acta Crystallogr. 2000. V. 56. pp. 1476−1478.
  144. Woo E.J., Marshall J., Bauly J., Chen J.G., Venis M., Napier R.M., Pickersgill R.W. Crystal structure of auxin-binding protein 1 in complex with auxin // EMBO J. 2002. V. 21. pp. 2877−2885.
  145. Xiang C., Werner B.L., Christensen E.M., Oliver D.J. The biological functions of glutathione revisited in Arabidopsis transgenic plants with altered glutathione levels // Plant Physiol. 2001. V. 126. pp. 564−574.
  146. Yoshida K., Tagami E.T. Isolation of cytokinin binding protein from tobacco leaves by bioaffinity chromatiography and its partial characterization // J. Biochem. 1977. V. 1. pp.791−799.
  147. Zettl R., Schell J., Palme K. Photoaffinity labeling of Arabidopsis plasma membrane vesicles by 5-azido-7−3H.indole-3-acetic acid: identification of a glutathione-transferase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. pp. 689−693.
  148. Zhang D.P., Wu Z.Y., Li X.Y., Zhao Z.X. Purification and identification of 42-kilodalton abscisic acid-specific-binding protein from epidermis of broad bean leaves // Plant Physiol. 2002. V. 128. pp. 714−725.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!