Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Влияние иммобилизационного стресса и внутримышечного введения неостигмина на активность ацетилхолинэстеразы и Na, K-АТФазы эритроцитов и головного мозга крыс

Диссертация: Влияние иммобилизационного стресса и внутримышечного введения неостигмина на активность ацетилхолинэстеразы и Na, K-АТФазы эритроцитов и головного мозга крыс
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В результате изучения влияния иммобилизационного стресса и введения неостигмина на активность №, К-АТФазы крыс обнаружено, что острый иммобилизационный стресс приводил к снижению активности эритроцитарного фермента, а однократное внутримышечное введение животным препарата в дозе 0,08 мг/кг массы тела не отражалось на активности фермента эритроцитов. Однако, многократное введение неостигмина… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Современные представления о стрессе
      • 1. 1. 1. Стресс, вызванный токсическими соединениями
    • 1. 2. Холинергическая система и антихолинэстеразные средства
      • 1. 2. 1. Характеристика компонентов холинергической системы
      • 1. 2. 2. Молекулярная структура и локализация ацетилхолинэстеразы
      • 1. 2. 3. Строение активного центра и реакционный цикл
      • 1. 2. 4. Некаталитические функции ацетилхолинэстеразы
      • 1. 2. 5. Антихолинэстеразные средства. Неостигмин
    • 1. 3. Характеристика Na, К-АТФазы
      • 1. 3. 1. Молекулярная структура Na, К-АТФазы
      • 1. 3. 2. Изоформы
      • 1. 3. 3. Реакционный цикл
      • 1. 3. 4. Регуляция активности
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Определение маркеров стресс-реакции у животных после иммобилизационного стресса и внутримышечного введения неостигмина
      • 3. 1. 1. Определение маркеров стресс-реакции у крыс после иммобилизационного стресса различной продолжительности
      • 3. 1. 2. Определение маркеров стресс-реакции после внутримышечного введения животным различных доз неостигмина
      • 3. 1. 3. Обсуждение результатов исследования
    • 3. 2. Исследование активности АХЭ и Na, К-АТФазы в эритроцитах и головном мозге крыс после иммобилизационного стресса
      • 3. 2. 1. Исследование активности ацетилхолинэстеразы у крыс после иммобилизационного стресса различной продолжительности
      • 3. 2. 2. Исследование активности Na, K-ATOa3bi у крыс после иммобилизационного стресса различной продолжительности
      • 3. 2. 3. Обсуждение результатов исследования
    • 3. 3. Исследование активности Na, K-ATOa3bi и АХЭ в эритроцитах и головном мозге крыс после введения различных доз неостигмина
      • 3. 3. 1. Исследование активности ацетилхолинэстеразы у крыс после введения различных доз неостигмина
      • 3. 3. 2. Исследование активности Ыа, К-АТФазы у крыс после введения различных доз антихолинэстеразного препарата
      • 3. 3. 3. Обсуждение результатов исследования

Влияние иммобилизационного стресса и внутримышечного введения неостигмина на активность ацетилхолинэстеразы и Na, K-АТФазы эритроцитов и головного мозга крыс (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Ацетилхолинэстераза (АХЭ) — фермент гидролиза нейромедиатора ацетилхолина — играет ведущую роль в механизме трансдукции нервного импульса в холинергических синапсах животных (Голиков, 1964; Маралев, 1999; Taylor, 1991). Необратимое ингибирование АХЭ нервной системы животных блокирует проведение нервного импульса и вызывает нарушение нормального функционирования организма, приводя в конечном итоге к его гибели (Голиков, Розенгарт, 1964; Голиков и соавт., 1986). Однако роль холинергической системы в организме не ограничивается только медиаторными функциями (Silman et al., 2005). Так, показано участие центральных и периферических холинергических систем в высвобождении АКТГ из гипофиза человека (Rich et al., 1981). Высказывались также предположения о дополнительных некаталитических функциях АХЭ, среди которых указывалось на её участие в развитии и функционировании нейронов благодаря способности влиять на транспорт аминокислот и гидролиз пептидов (Appleyard, 1992; Grisaru, 1999; Day, 2002). Весьма вероятным является участие холинергических систем в развитии стресс-реакции (Фурдуй и соавт., 1985; Хайдарлиу, 1984, 1989).

Ыа, К-АТФаза — фермент плазматических клеточных мембран, осуществляющий сопряженный с гидролизом АТФ перенос ионов натрия и калия через мембраны против электрохимического градиента (Болдырев, 2001; Skou et al., 1992; Scheiner-Bobis, 2002). Благодаря градиенту ионов возбудимые клетки способны кодировать и передавать сигналы, что необходимо для нормального функционирования нервной системы и организма в целом. Таким образом, Ыа, К-АТФаза играет важную роль в реализации клеточных функций, в связи с чем активность этого фермента подвержена тонкой регуляции со стороны эндокринной и нервной систем.

В связи с вышеизложенным изучение регуляции активности Na, K-АТФазы в условиях стресса и оценка возможного вовлечения холинергических систем в этот процесс может дать дополнительную информацию о механизмах стресс-реакции на молекулярном уровне.

Изучению функциональной связи компонентов холинергической системы и Na, K-ATOa3bi было посвящено большое количество исследований (Елаев, 1980; Елаев и соавт., 1983; Кривой и соавт., 2003; Кривой и соавт., 2004; Stewart, 1981; Busch, 2004), в которых демонстрировались эффекты ацетилхолина и н-холинорецептора на №, К-АТФазу. Регуляторная роль компонентов холинергических систем на №, К-АТФазу может реализовываться также путем их участия в стимуляции выработки эндогенных дигиталис-подобных факторов (ЭДПФ), снижающих активность Na, K-АТФазы (Кривой и соавт., 2003). Концентрация стероидных соединений, обладающих дигиталис-подобной иммунореактивностью, согласно ряду исследований может возрастать в тканях животных в стрессовых условиях (Kelly et al., 1985; Lichtstein et al., 1985; Hamlyn et al., 1989; Doris, 1994; Buckalew et al., 1998; Grambert et al., 1998; Hamlyn et al., 1998 et al.).

Цель и задачи исследования

Цель настоящей работы состояла в исследовании влияния иммобилизации как классического стрессорного раздражителя и внутримышечного введения неостигмина на активность ацетилхолинэстеразы и ЫаД-АТФазы.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

1. Изучить маркеры стресс-реакции у крыс после иммобилизационного стресса различной продолжительности и после введения различных доз неостигмина.

2. Оценить состояние периферических и центральных холинреактивных систем у контрольных и опытных животных.

3. Изучить влияние иммобилизационного стресса различной продолжительности на активность Ыа, К-АТФазы эритроцитов и головного мозга крыс.

4. Изучить активность Ыа, К-АТФазы эритроцитов и головного мозга крыс после внутримышечного введения различных доз неостигмина.

Положения, выносимые на защиту.

— Острый иммобилизационный стресс и однократное введение неостигмина вызывают сходные изменения маркеров стресс-реакции, однако в случае применения антихолинэстеразного соединения эти изменения более значительны.

— В процессе адаптации животных к иммобилизационному стрессу и после однократного внутримышечного введения животным неостигмина происходит усиление секреторной деятельности надпочечников.

— Острый иммобилизационный стресс приводит к снижению активности №, К-АТФазы в эритроцитах животных, что связано с присутствием в крови стрессированных животных эндогенных ингибиторов фермента.

— Влияние неостигмина в экспериментах in vivo на активность Na, K-АТФазы в эритроцитах и в микросомально-митохондриальных фракциях гомогенатов различных структур головного мозга животных зависит от дозы и режима введения соединения.

Научная новизна и научно-практическая значимость работы. Установлено, что однократное внутримышечное введение животным антихолинэстеразного соединения в дозах 0,08 мг/кг и 0,25 мг/кг массы тела приводит к более значительному снижению концентрации аскорбиновой кислоты в гомогенате надпочечников по сравнению с действием иммобилизационного стресса. Впервые выявлено увеличение концентрации аскорбиновой кислоты в гомогенате надпочечников после многократного внутримышечного введения животным неостигмина в дозе 0,08 мг/кг массы тела.

Выявлено, что у животных, адаптированных к иммобилизационному стрессу, снижена активность ацетилхолинэстеразы в гомогенате надпочечников и хвостатого тела. При этом обнаружены однонаправленные изменения активности ацетилхолинэстеразы и №, К-АТФазы в хвостатом теле после адаптации к иммобилизации.

Впервые показано, что внутримышечное введение антихолинэстеразного препарата периферического действия в дозе 0,25 мг/кг массы тела животного вызывает снижение активности №, К-АТФазы в различных структурах головного мозга. Многократное введение небольшой дозы неостигмина (0,08 мг/кг массы тела) приводит к активации Na, K-АТФазы эритроцитов животных.

Полученные результаты расширяют представление об участии холинергических систем в изменениях, происходящих в организме животных в ходе развития стресс-реакции и адаптации к действию экстремальных факторов.

Результаты исследования используются при проведении спецпрактикума «Кинетика ферментативных реакций» и при чтении спецкурса «Механизмы биохимической адаптации» для студентов, специализирующихся по кафедре анатомии и физиологии человека и животных Тюменского государственного университета.

Апробация диссертации. Основные положения диссертации доложены на V Общероссийской научной конференции «Успехи современного естествознания» (Сочи, 2004), V Общероссийской конференции «Гомеостаз и инфекционный процесс» (Кисловодск, 2004), Всероссийской конференции молодых исследователей «Физиология и медицина» (С.-Петербург, 2005), IX Международной Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология-наука XXI века» (Пущино, 2005), Всероссийской конференции «Менделеевские чтения» (Тюмень, 2005).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 7 печатных работ.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания методов и результатов исследований, обсуждения полученных данных, заключения и выводов.

Список литературы

включает 193 источников, в том числе 114 на иностранных языках. Работа изложена на 126 страницах машинописного текста, иллюстрирована 19 рисунками и 11 таблицами.

выводы.

1. Обнаружены сходные изменения в содержании аскорбиновой кислоты в надпочечниках крыс после острого иммобилизационного стресса и адаптации к повторным иммобилизационным воздействиям и после однократного внутримышечного введения неостигмина в дозах 0,08 мг/кг и 0,25 мг/кг массы тела. После многократных внутримышечных введений животным неостигмина в дозе 0,08 мг/кг массы тела выявлено увеличение концентрации восстановленной формы аскорбиновой кислоты в надпочечниках на 32,0% по сравнению с контролем.

2. Показано, что многократные иммобилизационные воздействия и однократное внутримышечное введение животным неостигмина в дозах 0,08 мг/кг и 0,25 мг/кг массы тела вызывали снижение активности АХЭ в микросомально-митохондриальной фракции гомогената надпочечников крыс, что совместно с результатами по изучению содержания аскорбиновой кислоты в надпочечниках свидетельствует об усилении секреторной деятельности исследованных желез внутренней секреции в процессе адаптации животных к иммобилизационному стрессу и при специфической активации холинергической системы надпочечников.

3. Выявлено снижение активности Ыа, К-АТФазы в эритроцитах крыс, подвергнутых острому иммобилизационному стрессу, на 20% по сравнению с контролем, при этом плазма крови стрессированных животных ингибировала №, К-АТФазу микросомально-митохондриальной фракции коры головного мозга контрольных крыс на 22,8%. Адаптация к повторным иммобилизационным воздействиям приводила к снижению активности Na, K-АТФазы в микросомально-митохондриальной фракции хвостатого тела животных.

4. После однократного внутримышечного введения животным неостигмина в дозе 0,25 мг/кг массы тела обнаружено достоверное снижение активности Ка, К-АТФазы в микросомально-митохондриальной фракции гомогенатов хвостатого тела, мозжечка и коры головного мозга на 20,5%,.

32,9% и 27,6% соответственно по сравнению с контролем.

5. Совокупность полученных результатов позволяет предположить присутствие в крови животных после острого иммобилизационного стресса и в головном мозге животных после введения неостигмина в дозе 0,25 мг/кг массы тела факторов, ингибирующих Na, K-ATOa3y.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Со времени своего открытия в 1957 г. Ыа, К-АТФаза была объектом интенсивных исследований. На сегодняшний день установлена первичная структура субъединиц фермента, их топография в мембране, открыто семейство изоформ для субъединиц, выявлено участие №, К-АТФазы в реализации межклеточных контактов и её связь с цитоскелетом (Модянов и соавт., 1987; Капля, 1997; Болдырев, 2001; Лопина, 1999; Драбкина и соавт., 2004; Shyjan et al., 1989; Devarajan et al., 1994; Hebert et al., 2001; Segall et al., 2001; Taniguchi et al., 2001; Pierre et al., 2002; Xie et al., 2002; Xie et al., 2003; Laughery et al., 2004). Проведенные в последние годы исследования свидетельствуют о том, что Na, K-ATOa3a является не только насосом, обеспечивающим создание градиентов Na+ и К+, но и рецептором, связывающим дигиталис-подобные факторы и передающим сигнал внутрь клетки вплоть до митохондрий и ядра с использованием разнообразных путей (Favre et al., 1987; Haas et al., 2000; Xie et al., 2002; Schoner, 2002; Xie et al., 2003). Показано, что данный фермент способен взаимодействовать с большим количеством клеточных белков (Кравцов, 2001; Акимова и соавт., 2003; Батоцыренова, 2005; Kraemer et al., 1990; Mercer et al., 1993; Cheng et al., 1999; Therien et al., 2000; Pu et al., 2002; Geering et al., 2003; Flemming, 2003; Zouzoulas et al., 2003). В частности, имеющиеся литературные данные позволяют предполагать наличие функциональной и молекулярной связи между компонентами холинергической системы и №, К-АТФазой в различных тканях животных (Кривой и соавт., 2004; Stewart et al., 1981; Busch et al., 2004). Так, было обнаружено взаимодействие между никотиновым холинорецептором и №, К-АТфазой в изолированной диафрагме крысы и в мембранном препарате электрического органа Torpedo californica (Кривой и соавт, 2003, 2004, 2006). Авторы на основании собственных данных предполагают, что это взаимодействие опосредуется связываением лигандов с их специфическими сайтами на этих белках.

В настоящее время у млекопитающих обнаружены стероиды, родственные уабаину (уабаин, дигидроуабаин, дигоксин-подобный ингибитор и др.) и буфалину (маринобуфагенин, просциларидин-подобный ингибитор и др.) (Федорова и соавт, 2005; Lichtstein, 1985; Goto et al, 1991; Kolbel et al, 1996; Buckalew et al, 1998; Goto et al, 1998; Hamlyn et al, 1998). Содержание эндогенных дигиталис-подобных факторов в организме повышается в условиях действия экстремальных факторов и при патологии (Hamlyn et al, 1996). Поскольку местом синтеза некоторых ЭДПФ являются надпочечники (Doris et al, 1989; Shaikh et al, 1991; Lichtstein et al, 1998), иннервируемые посредством холинергической системы (Ажипа, 1981; Akiyama et al, 2003), можно предположить, что данная медиаторная система участвует в нервной регуляции синтеза или секреции ЭДПФ. В связи с этим специфическая активация холинреактивных систем с помощью холинотропных препаратов могла бы приводить к изменению выработки или секреции ЭДПФ.

Известно, что введение токсических веществ сопровождается развитием стресс-реакции (Голиков и соавт, 1986), поэтому сложно однозначно определить, чем вызвано повышение содержания ЭДПФ: специфической активацией холинреактивных систем или самим фактом введения препарата. Согласно результатам настоящего исследования при однократном введении антихолинэстеразного препарата в организме животных происходят изменения, аналогичные тем, которые наблюдаются в условиях стресса, однако выраженность этих изменений иная. Более того, эффект многократного введения неостигмина на содержание аскорбиновой кислоты в надпочечниках опытных животных как одного из маркеров стресс-реакции оказался противоположным изменениям, обнаруженным при адаптации животных к иммобилизационному стрессу. Согласно Голикову и соавт. (1986) в условиях острого токсического стресса общий адаптационный синдром участвует в формировании устойчивости организма, однако в случае хронической химической патологии роль общего адаптационного синдрома не кажется столь определенной, что может быть связано с трудностями дифференцирования этого синдрома из цепи многочисленных функциональных, морфологических и биохимических изменений при хронических интоксикациях.

Полученные нами данные позволяют предположить, что введение антихолинэстеразного препарата как стресс-фактор обладает особенностями, которые накладывают определенный отпечаток на механизмы реализации стресса и могут иметь место не только в условиях длительного воздействия препарата, но и при его однократном введении.

В результате изучения влияния иммобилизационного стресса и введения неостигмина на активность №, К-АТФазы крыс обнаружено, что острый иммобилизационный стресс приводил к снижению активности эритроцитарного фермента, а однократное внутримышечное введение животным препарата в дозе 0,08 мг/кг массы тела не отражалось на активности фермента эритроцитов. Однако, многократное введение неостигмина в такой же дозе приводилось к повышению активности Na, K-АТФазы эритроцитов, в то время как при адаптации к иммобилизационному стрессу активность фермента не изменялась. Также было выявлено, что при адаптации к иммобилизационному стрессу происходило снижение активности №, К-АТФазы и АХЭ хвостатого тела опытных животных по сравнению с контролем, а в случае многократного введения антихолинэстеразного препарата в дозе 0,08 мг/кг массы тела таких изменений обнаружено не было. Эти результаты подтверждают предположение о том, что состояние организма животных при специфической активации холинреактивных систем малыми дозами холинотропного препарата имеет особенности по сравнению с состоянием, развивающемся при классическом стрессе.

При введении животным неостигмина в дозе 0,25 мг/кг массы тела обнаружено снижение активности №, К-АТФазы всех исследованных структур головного мозга, что может быть вызвано неспецифическими механизмами действия антихолинэстеразных веществ на организм млекопитающих (Голиков и соавт., 1986). Согласно Голикову и соавт. (1986) при отравлении антихолинэстеразными препаратами часто выраженные клинические проявления интоксикации являются не следствием повсеместного ингибирования АХЭ, а обусловлены чрезмерным развитием компенсаторных механизмов, направленных на устранение эффектов действия яда. По мнению ряда авторов, увеличение концентрации в тканях животных эндогенных факторов, снижающих активность Ыа, К-АТФазы, является одним из адаптационных механизмов, направленных на сохранение гомеостаза (Маслова, 2005).

Необходимо отметить, что снижение активности фермента при действии неостигмина в дозе 0,25 мг/кг отмечено нами на фоне ингибирования АХЭ периферических холинреактивных структур, проявившейся в снижении активности АХЭ надпочечников опытных животных. Учитывая регуляторную роль эндогенного АХ (концентрация которого существенно возрастает при введении антихолинэстеразных препаратов) по отношению к процессам высвобождения некоторых физиологически активных веществ (Ажипа, 1981), можно предполагать, что его действие у животных, получавших большую дозу антихолиэстеразного препарата, сводится, прежде всего, к активации синтеза катехоламинов, на что указывает резкое убывание восстановленной формы аскорбиновой кислоты в надпочечниках животных этой группы. Предполагают, что метаболические пути синтеза гормонов надпочечников и ЭДПФ тесно взаимосвязаны (Hamlyn et al., 1998; Lichtstein et al., 1998; et al.). He стоит исключать, что ингибирование ацетилхолинэстеразы периферических желез напрямую стимулирует выработку ЭДПФ. Снижение чувствительности №, К-АТФазы эритроцитов к повышенным концентрациям ионов магния в среде инкубации при действии неостигмина в дозе 0,25 мг/кг массы тела также может являться скрытым проявлением действия ЭДПФ.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.А. Антиферментное действие и детоксикация фосфорорганических ингибиторов холинэстераз / Абдувахабов А. А., Михайлов С. С., Садыков А. С. и др. Ташкент: Фан, 1989. — 184 с.
  2. Я.И. Нервы желез внутренней секреции и медиаторы в регуляции эндокринных функций / Я. И. Ажипа. М.: Наука, 1981. — 153 с.
  3. О.А. Выявление белков, взаимодействующих с Na, K-АТРазой / О. А. Акимова, Н. В. Долгова, Н. В. Мает, A.M. Рубцов, О. Д. Лопина // Биохимия. 2003. — Т. 68, вып. 9. — С. 1271−1279.
  4. В.П. Регуляция норадреналином биосинтеза №, К-АТФазы и её низкомолекулярного ингибитора / В. П. Андреев, Н. Р. Елаев, А. Р. Унжаков // Нейрохимия. 1984. — Т. 3, № 4. — С. 443−448.
  5. А. Регуляция Na-Hacoca липопротеидами: механизм и физиологическое значение / А. Аскари // Биологические науки. 1990. — № 6. -С.7−15.
  6. И.П. Биохимия мозга / И. П. Ашмарин // СПб: Изд-во С.-Петербургского ун-та. 1999. — С. 169−231.
  7. Е.Г. Влияние эндогенных и экзогенных модификаторов на активность №+, К±АТФазы Электронный ресурс.: дис.. канд. биол. наук: 03.00.04. СПб., 2005 (Из фондов Российской государственной библиотеки). — Полный текст: http//diss.rsl.ru.
  8. А.А. Роль структуры субстрата в функционировании Na, K-АТРазы / А. А. Болдырев, О. Д. Лопина, И. А. Свинухова // Биохимия. 1989. -Т. 54, вып. 6. — С. 895−907.
  9. Ю.Болдырев А. А. Введение в мембранологию / А. А. Болдырев, С. В. Котельцев, М. Ланио, К. Альварес, П. Перес. М.:МГУ, 1990. — 208с.
  10. П.Болдырев А. А. Влияние лигандов на вращательную подвижность Na, K-ATPa3bi / А. А. Болдырев, A.M. Рубцов, О. Д. Лопина, Д. Макстей, Личунь Янг, П. Дж. Куинн // Биохимия. 1995. — Т. 60, вып. 7. — С. 11 711 178.
  11. Болдырев А.А. Na/K-АТРаза как олигомерный ансамбль / А.А. Болдырев//Биохимия.-2001.-Т. 66, вып. 8.-С. 1013−1025.
  12. М.Владимирова Н. М. Изоферменты Na+, K±ATPa3bi серого вещества и ствола мозга теленка / Н. М. Владимирова, Т. Н. Муравьева, Т. В. Овчинникова, Н. А. Потапенко, О. М. Ходова // Биологические мембраны. -1998. Т. 15, № 3. — С. 349−352.
  13. Н.М. Анализ сульфгидрильных групп и дисульфидных связей Ка+, К±АТфазы / Н. М. Гевондян, B.C. Гевондян, Е. Е. Гаврильева, Н. Н. Модянов // Биологические мембраны. 1989. — Т.6, № 9. — С.939−946.
  14. М.И. Эритрограммы как метод клинического исследования крови / М. И. Гительзон, И. А. Терсков // Красноярск. 1954.
  15. С.Н. Холинэстеразы и антихолинэстеразные вещества / С. Н. Голиков, В. И. Розенгарт. Л.: Медицина, Ленинградское отделение, 1964. -382 с.
  16. С.Н. Общие механизмы токсического действия / С. Н. Голиков, И. В. Саноцкий, JI.A. Тиунов. JL: Медицина, 1986. — 279 с.
  17. Долго-Сабуров В. Б. Роль мускариновых холинорецепторов в регуляции функциональной активности клетки / В.Б. Долго-Сабуров // Фармакология и токсикология. 1989. — Т. 52, № 2. — С. 100−105.
  18. Т.М. От разнообразия молекулярных форм к функциональной специализации олигомерных белков. Никотиновый холинорецептор, ацетилхолинэстераза и Ма+, К±АТФаза / Т. М. Драбкина, И. И. Кривой // Цитология. 2004. — Т. 46, № 2. — С. 89−104.
  19. Н.Р. Активация Na, K-ATPa3bi микросом нервных клеток ацетилхолином в модельной системе / Н. Р. Елаев // Биохимия. 1980. — Т. 45, вып. 10.-С. 1749−1754.
  20. Н.Р. Эндогенные активаторы и ингибиторы ИаД-АТФ-азы, индуцируемые ацетилхолином / Н. Р. Елаев, В. П. Андреев, Н. В. Шаврина // Бюлл.экспер.биол. и мед. 1983. — Т. 95, № 2. — С. 40−42.
  21. Н.Р. Ингибитор Na, K-ATPa3bi мембран нервных клеток. Выделение и общая характеристика / Н. Р. Елаев, А. А. Байгильдина // Биохимия. 1994. — Т. 59, вып. 3. — С. 389−394.
  22. Н.Д. Ингибирование ацетилхолинэстеразы бесчетвертичными аммониевыми солями, содержащими гидрофобные радикалы / Н. Д. Игумнова // Хим. фармац. журн. 1988. — Т. 22, № 9. — С. 1070−1073.
  23. A.M. Влияние отравления крыс фосфорорганическим ингибитором ацетилхолинэстеразы на активность Na+, K±ATPa3bi головного мозга / A.M. Казеннов, М. Н. Маслова, Г. В. Савина, А. Д. Шалабодов // Нейрохимия. 1983. — Т.2, № 3. — С. 256−262.
  24. A.M. Влияние стресса и ингибирования ацетилхолинэстеразы in vivo на свойства №, К-АТФазы эритроцитов у крыс / A.M. Казеннов, М. Н. Маслова, В. Н. Дубровский, Е. А. Скверчинская, Ф.А.
  25. , Т.В. Тавровская // Журн. эволюц. биохимии и физиологии. 1999. -Т. 35, № 1.-С. 29−32.
  26. М.В. Ацетилохинэстераза при старении эритроцитов человека / М. В. Камышенцев, М. Н. Блинов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1976. — № 10. — С. 1198−1200.
  27. А.А. Чувствительность изоформ каталитической субъединицы Na+, K±ATPa3bi мозга крысы к Ds-Na / А. А. Капля, А. В. Кравцов, В. В. Кравцова // Биохимия. 1995. — Т. 60, вып. 6. — С. 970−975.
  28. А.А. Инактивация Na+, K±ATP-a3bi мозга крыс додецилсульфатом натрия: влияние рН, ионов магния, температуры / А. А. Капля, А. В. Кравцов // Украинский биохимический журнал. 1997. — Т. 69, № 4.-С. 3−8.
  29. А.А. Структурная организация изоферментов Na+, K±ATP-a3bi в плазматической мембране / А. А. Капля // Украинский биохимический журнал. 1997. — Т. 69, № 5−6. — С. 12−23.
  30. А.А. Физиологическая и адаптационная значимость изоферментов Na+, K±ATP-a3bi / А. А. Капля // Украинский биохимический журнал. 1998. — Т. 70, № 3. — С. 3−11.
  31. Катюхин J1.H. Динамика изменений красной крови у крыс при острой иммобилизации / J1.H. Катюхин, М. Н. Маслова // Космическая биология и авиакосмическая медицина. 1984. — Т. 18, № 3. — С. 43−47.
  32. Е.А. Справочник по клиническим лабораторным методам исследования / Е. А. Кост // М.: Медицинаю 1975. — 383 с.
  33. А.В. Регуляция Na+, K±ATP-a3bi: эффекты ионов Mg и Са / А. В. Кравцов, В. В. Кравцова // Украинский биохимический журнал. 2001. — Т. 73,№ 2.-С. 5−27.
  34. И.И. Нервно-мышечный синапс и антихолинэстеразные вещества / И. И. Кривой. В. И. Кулешов, Д. П. Матюшкин. JL: Изд-во Ленинградского ун-та, 1987. — 240 с.
  35. И.И. Анализ взаимодействия никотинового холинорецептора и №+, К±АТФазы в скелетной мышце крысы и мембранном препарате электрического органа Torpedo / Кривой И. И., Т. М. Драбкина, А. Н. Васильев,
  36. B.В. Кравцова, Ф. Мендел // Российский физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 2006. — Т.92, № 2. — С. 191−203.
  37. Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. М: Высшая школа, 1990. — С. 255−274.
  38. О.Д. №+, К±АТФаза: структура, механизм и регуляция активности / О. Д. Лопина // Биологические мембраны. 1999. — Т. 16, № 6.1. C.584−603.
  39. О.Д. Взаимодействие каталитической субъединицы Na, K-АТРазы с клеточными белками и другими эндогенными регуляторами / О. Д. Лопина // Биохимия. 2001. — Т. 66, вып. 10.-С. 1389−1400.
  40. В.В. Адаптация к высотной гипоксии позволяет ограничить активацию ПОЛ при воспалении и стрессе / В. В. Малышев, Л. С. Васильева,
  41. С.Б. Белогоров, Т. В. Нефедова // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1995. — Т. 119, № 6. — С. 590−592.
  42. С.М. Современные представления о структуре и каталитических свойствах холинэстеразы позвоночных и беспозвоночных / С. М. Маралев, Е.В. Розенгарт// Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1999. — Т. 35, № 1,-С. 3−14.
  43. М.Н. Активность мембранных ферментов эритроцитов при различных стрессовых воздействиях / М. Н. Маслова // Физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 1994. — Т.70, № 7. — С.76−80.
  44. М.Н. Молекулярные механизмы стресса / М. Н. Маслова // Российский физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 2005. — Т. 91, № 11. -С. 1320−1328.
  45. М.Д. Лекарственные средства: Справочник / М. Д. Машковский. Вильнюс, 1993.-4.1.-С. 187−202.
  46. И.А. Активность №, К-АТфазы эритроцитов при иммобилизационном стрессе у крыс с различной двигательной активностью / И. А. Медведева, М. Н. Маслова // Физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 1993. — Т.79, № 10. — С. 17−22.
  47. Ф.З. Основные закономерности индивидуальной адаптации. Физиология адаптационных процессов / Ф. З. Меерсон. М. Наука, 1986. -270 с.
  48. Ф.З. Адаптация к стрессовым ситуациям и физическим нагрузкам / Ф. З. Меерсон. М.: Медицина, 1988. — 256 с.
  49. А.Л. Метод комплексной регистрации поведенческих и вегетативных реакций у крыс при проведении теста «открытого поля» / А. Л. Меркель, Р. А. Хусаинов // Журнал высшей нервной деятельности. 1976. -Т.26, вып. 6.-С. 1314−1318.
  50. Н.Н. Трансмембранная организация Na+, K±АТфазы: анализ вторичной структуры гидрофильных и гидрофобных участков а- и р-субъединиц методами оптической спектроскопии / Н. Н. Модянов, Е.А.
  51. , H.M. Арзамазова, К.Н. Джанджугазян, Р. Г. Ефремов, И. Р. Набиев, Ю. А. Овчинников // Биологические мембраны. 1987. — Т. 4, № 12. -С. 1244−1253.
  52. К.В. Электрогенный транспорт ионов Иа+, К±АТРазой / К. В. Павлов, B.C. Соколов // Биологические мембраны. 1999. — Т. 16, № 6. — С. 604−638.
  53. Е.А. Эндогенный Са2±зависимый ингибитор Na+, K±АТРазы эритроцитов изменяет чувствительность фермента к уабаину, калию и фурасемиду / Е. А. Панюшкина, В. В. Петруняка // Биологические мембраны. 1994. — Т.11, № 1. — С.7−11.
  54. В.Б. Неантихолинэстеразные механизмы действия антихолинэстеразных средств / В. Б. Прозоровский, Н. В. Саватеев. Л.: Медицина, Ленинградское отделение, 1976. — 160 с.
  55. М.Г. Соотношение содержания катехоламинов и простагландинов в крови у крыс при остром стрессорном воздействии и адаптации к стрессу / М. Г. Пшенникова, Кузнецова Б. А., Шимкович М. В.,
  56. Сапрыгин Д. Б, Меерсон Ф. З. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1990. — Т. 109, № 6. — С. 534−535.
  57. Я.В. Активность маркерных ферментов и состояние липидного матрикса мембран эритроцитов при стрессе и его медикаментозная коррекция / Я. В. Рожковский, В. И. Кресюк // Украинский биохимический журнал, 1991.-Т.63,№ 4.-С. 74−80.
  58. В. Б. Основы эндокринологии / В. Б. Розен. М.: Изд-во МГУ, 1994.-384 с.
  59. Г. Очерки об адаптационном синдроме / Г. Селье. М.: Медгиз, 1960.- 181с.
  60. П.В. Стресс как индикатор индивидуально-типологических различий / П. В. Симонов // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 1992. — № 4. — С. 83−86.
  61. В.В. Определение аскорбиновой, дегидроаскорбиновой и дикетогулоновой кислот в биологических тканях / В. В. Соколовский, JI.B. Лебедева, Т. Б. Лиэлуп // Лабораторное дело. 1967. — № 12. — С. 160−161.
  62. К.В. Стресс: постулаты, анализ с позиций общей теории функциональных систем / К. В. Судаков // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 1992. — № 4. — С. 86−93.
  63. Ф.Т. Влияние сердечных гликозидов на внутримолекулярную динамику №+, К±АТфазы / Ф. Т. Умарова, О. В. Белоногова, Г. И. Лихтенштейн // Биологические мембраны. 1995. — Т. 12, № 1.-С. 39−49.
  64. О.В. Эндогенные дигиталисподобные ингибиторы Na+/K±АТФазы в патогенезе солечувствительной артериальной гипертензии / О. В. Федорова, А. Я. Багров // Артериальная гипертензия. 2005. — Т. 11, № 2. — С. 27−32.
  65. Ф.И. Комбинированные воздействия на организм экстремальных факторов / Ф. И. Фурдуй, С. Х. Хайдарлиу, J1.M. Мамалыга. -Кишенев: Штиинца, 1985. 144 с.
  66. С.Х. Функциональная биохимия адаптации / С. Х. Хайдарлиу. Кишинев: Штиинца, 1984. — 270 с.
  67. С.Х. Нейромедиаторные механизмы адаптации / С. Х. Хайдарлиу. Кишинев: Штиинца, 1989. — 177 с.
  68. Ф. Нейрохимия: Основы и принципы / Ф. Хухо. М.: Мир, 1990. -384 с. — пер. с англ.
  69. П. Биохимическая адаптация: пер. с англ. / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, 1988. — 568 с.
  70. Л.Г. Регуляция Ыа, К-АТФазной системы нейротрансмиттерами / Л. Г. Цакадзе, З. П. Кометинани // Биологические науки. 1990. — № 6. — С. 16−26.
  71. В.Э. Формирование толерантности системы крови крыс к повторному действию стрессорного раздражителя / В. Э. Цейликман, И. А. Волчегорский, О. Л. Колесников, И. А. Гиенко, И. А. Вязовский, Р.И. Лифшиц
  72. Физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 1995. — Т. 81, № 12. — С. 8894.
  73. И.А. Гистохимия холинэстераз коры головного мозга / И. А. Чернышевская. М.: Наука, 1983. — 104 с.
  74. Akera Т. Digitalis sensitivity of Na+, K±ATPase, myocytes and the Heapt / T. Akera, Ng. Yuk-Chow // Life Sciences. 1991. — Vol. 48, № 2. — P. 97−106.
  75. Akiyama T. Inhibition of cholinesterase elicits muscarinic receptor-mediated synaptic transmission in the rat adrenal medulla / T. Akiyama, et al. // Auton Neurosci. 2003. — Vol.107, № 2. -65−73.
  76. Appleyard M.E. Secreted acetylcholinesterase: non-classical aspects of a classical enzyme / M.E. Appleyard // Trends Neurosci. 1992. — Vol.15, № 12. — P. 485−490.
  77. Arystarkhova E. The y-subunit modulates Na+ and K+ affinity of the renal Na, K-ATPase / E. Arystarkhova, R.K. Wetzel, N.K. Asinovski, and K.J. Sweadner // J Biol Chem. 1999. — Vol. 274. — P. 33 183−33 185.
  78. Azuma K.K. Thyroid hormone specifically regulates skeletal muscule Na+, K±ATPase alpha2-beta2 isoformes / K.K. Azuma, C.B. Hensley, M.J. Tang, A.A. McDonough // Am.J.Physiol. — 1993. — Vol. 265, № 3. — P. C680-C687.
  79. Balzan S. Selective inhibition of human erythrocyte Na+/K±ATPase by cardiac glycosides and by a mammalian digitalis like factor / S. Balzan, G. D’Urso, S. Ghione, A. Martinelli, U. Montali // Life Sciences. 2000. — № 67. — P. 19 211 928.
  80. Barnard M.L. Dopamine stimulates sodium transport and liquid clearance in rat lung epithelium / M.L. Barnard, W.G. Olivera, D.M. Rutschman, A.M. Bertorello, A.I. Katz, and J.I. Sznajder // Am J Respir Crit Care Med. 1997. -Vol. 156.-P. 709−714.
  81. Beguin P. The y-subunit is a specific component of the Na, K-ATPase and modulates its transport function / P. Beguin, X. Wang, D. Firsov, A. Puoti, D. Claeys, J.D. Horisberger & K. Geering // EMBO J. 1997. — Vol. 16. — P. 42 504 260.
  82. Bertorello A.M. Phosphorylation of the catalytic subunit of Na+, K±ATPase inhibits the activity of the enzyme / A.M. Bertorello, A. Aperia, S.I. Walaas, A.C. Nairn, and P. Greengard // Proc Natl Acad Sci USA. 1991. -Vol. 88.-P. 11 359−11 362.
  83. Blanco G. Isozymes of the Na, K-ATPase: heterogeneity in structure, diversity in function / G. Blanco and R.W. Mercer // Am J Physiol Renal Physiol. 1998.-Vol. 275.-F633-F650.
  84. Blaustein M.P. Endogenous ouabain: role in the pathogenesis of hypertension / M.P. Blaustein // Kidney Int. 1996. — Vol. 49. — P. 1748−1753.
  85. Borin M.L. Roles of PKA and PKC in regulation of Na+ pump activity in vascular smooth muscle cells / M.L. Borin // Ann NY Acad Sci. 1997. — Vol. 834.-P. 576−578.
  86. Boulanger B.R. Ouabain is secreted by the adrenal gland of the awake dogs / B.R. Boulanger, M.P. Lilly, J.M. Hamlyn et al. // Am.J.Physiol. 1993. -Vol. 264.-P. E413−419.
  87. Brimijoin S. Cholinesterases in neural development: new findings and toxicologic implications / S. Brimijoin, C. Koenigsberger // Environ Health Perspect. 1999. — Vol. 107, Suppl 1. — P. 59−64.
  88. Buckalew V.M. Summary of a symposium on natriuretic and digitalis-like factors / V.M. Buckalew, H.C. Gonick // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. -Vol. 20, № 5−6.-P. 481−488.
  89. Bulygina E. Activation of glutamate receptors inhibits Na+, K±ATPase of cerebellum granule cells / E. Bulygina // Biochemistry. 2002. — Vol. 67. — P. 1209−1214.
  90. Busch L. Cholinergic regulation of Na±K±ATPase activity in rat parotid gland: changes after castration / L. Busch, L. Sterin-Borda, E. Borda // Eur J Pharmacol.-2004.-Vol. 486, № l.-P. 99−106.
  91. Chen P. S. Microdetermination of phosphorus / P. S. Chen, T.Y. Toribara, H. Warner//Analyt. Chem. 1957. — V.28. — P. 1756−1758.1. У A
  92. Cheng S.X.J. Ca .i determines the effects of protein kinases A and С on activity of rat renal Na+, K±ATPase / S.X.J. Cheng, O. Aizman, A.C. Nairn, P. Greengard and A. Aperia // The Journal of Physiology. 1999. — Vol. 518, № 1. — P. 37−46.
  93. Cho Y. Differential inhibition of soluble and membrane-bound acetylcholinesterase forms from mouse brain by choline esters with an acyl moiety of an intermediate size / Y. Cho, S.H. Cha, D.E. Sok // Neurochem Res. 1994. -Vol. 19, № 7.-P. 799−803.
  94. Cook L.S. Digitalis-sensitive Na+, K±ATPase: lack of a direct catecholamine-mediated stimulation in bovine myocardial tissue / L.S. Cook, K.D. Straub, J.E. Doherty, J.L. Whittle, and B.J. Baker // J Cardiovasc Pharmacol. -1983.-Vol. 5.-P. 446−449.
  95. Day Т. A non-cholinergic, trophic action of acetylcholinesterase on hippocampal neurones in vitro: molecular mechanisms / T. Day, S.A. Greenfield // Neuroscience. 2002. — Vol. 111, № 3. — P. 649−656.
  96. Devarajan P. Ankyrin binds two distinct cytoplasmic domains of Na, K-ATPase a-subunit / P. Devarajan, D.A. Scaramuzzino, and J.S. Morrow // Proc Natl Acad Sci USA. 1994. — Vol.91. — P.2965−2969.
  97. Donnet C. Thermal denaturation of the Na+, K±ATPase provides evidence for a-a oligomeric interaction and y-subunit association with the c-terminal domain / C. Donnet, E. Arystarkova, K.J. Sweadner // J.Biol.Chem. -2001.-Vol. 276.-P. 7357−7365.
  98. Doris P.A. An endogenous digitalis-like factor derived from the adrenal gland: studies of adrenal tissue from various sources / P.A. Doris, D.M. Stocco // Endocrinology. 1989. — Vol. 125, № 5. — P.2573−2579.
  99. Doris P.A. Ouabain in plasma from spontaneously hypertensive rats / P.A. Doris // Am. J. Physiology. 1994. — Vol. 266, № 1, part 2. — P. H360-H364.
  100. Dorup I. Effects of adrenal steroids on the concentration of Na±K+ pumps in rat skeletal muscle / I. Dorup, and T. Clausen // J Endocrinol. 1997. -Vol. 152. -P.49−57.
  101. Ellman G.L. A new and rapid colorimetric determination of acetylcholynesterase activity / G.L. Ellman, K.D. Courtney, V. Andress, R.M. Featherstone // Biochem. Pharmacol. 1961. — Vol. 7, № 2. — P. 88−95.
  102. Favre H. Receptor-assay for endogenous inhibitors of a Na-K ATPase / H. Favre, G. Siegenthaler, B. Martin, D. Roth, G. Granger, F. Louis // Klin. Wochenschr. 1987. — Vol. 65 (Suppl VIII). — P.49−52.
  103. Fedorova O.V. Marinobufogenin an endogenous a-1-sodium pump ligand in hypertensive Dahl salf-sensitive rats / O.V. Fedorova, N.I. Kolodkin, N.I. Agalakova et al. // Hypertension. 2001. — Vol. 37. — P. 462−466.
  104. Feschenko M.S. Phosphorylation of Na, K-ATPase by Protein Kinase С at Serl8 Occurs in Intact Cells but Does Not Result in Direct Inhibition of ATP
  105. Hydrolysis / Marina S. Feschenko and Kathleen J. Sweadner // JBC. 1997. — V. 272,№ 28.-P. 17 726−17 733.
  106. Flemming С Functional Modulation of the Sodium Pump: The Regulatory Proteins «Fixit» / Flemming C. and Yasser A. Mahmmoud // News in Physiological Sciences.-2003. Vol. 18, № 3.-P. 119−124.
  107. Geering K. FXYD proteins: new tissue- and isoform-specific regulators Na, K-ATPase / K. Geering, P. Beguin, H. Garty, S. Karlish, M. Fuzesi, J.-D. Horisberge, G. Gambert // Ann. NY Acad. Sci. 2003. — Vol. 986. — P. 388 394.
  108. Goto A Endogenous digitalis: reality or myth? / A. Goto, K. Yamada, T. Sugimoto // Life Sciences. 1991. — Vol. 48, № 22. — P. 2109−2118.
  109. Goto A. Purification of endogenous digitalis-like factors from normal human urin / A. Goto, K. Yamada // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. — Vol. 20, № 5−6. — P. 551−556.
  110. Grisaru D. Structural roles of acetylcholinesterase variants in biology and pathology / D. Grisaru, M. Sternfeld, A. Eldor, D. Glich, H. Soreq // Eur. J. Biochem. 1999. — Vol. 264. — P. 672−686.
  111. Guennoun S. Cystein-scanning mutagenesis study of the sizth transmembrane segment of the Na+, K±ATPase a-subunit / S. Guennoun, J-D. Hosisberger// FEBS Letters. 2002. — Vol. 513. — P. 277−281.
  112. Gusev G.P. Activation of the Na±K+ pump in frog erythrocytes by catecholamines and phosphodiesterase blockers / G.P. Gusev, N.I. Agalakova, and A.V. Lapin//Biochem Pharmacol. 1996. -Vol. 52.-P. 1347−1353.
  113. Haas M. Involvement of Src and epidermal growth factor receptor in the signal-transducing function of Na+/K±ATPase / M. Haas, A. Askari, Z. Xie // J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275. — P. 27 832−27 837.
  114. Haber E. The search for a hypothalamic Na+, K±ATPase inhibitor / E. Haber, G.T. Haupert // Hypertension. 1987. — Vol. 9, № 4. — P. 315−324.
  115. Hamlyn J.M. Digitalis-like activity in human plasma / J.M. Hamlyn, D.W. Harris, J.H. Ludens // J. Biol. Chem. 1989. — Vol. 264, № 13. — P. 73 957 404.
  116. Hamlyn J.M. Endogenous ouabain, sodium balance and blood pressure: a review and a hypothesis / J.M. Hamlyn, B.P. Hamilton, and P.J. Manunta//Hypertens. 1996.-Vol. 14.-P. 169−171.
  117. Hebert H. Three-dimensional structure of renal Na, K-ATPase from cryo-electron microscopy of two-dimensional crystals / H. Hebert, P. Purhonen, H. Vorum, K. Thomsen, A.B. Maunsbach // J. Mol. Biol. 2001. — Vol. 314, № 3. p. 479−494.
  118. Hernandez R.J. Na+/K±ATPase regulation by neurotransmitters / R.J. Hernandez // Neurochem. 1992. — Int. 20. — P. 1−10.
  119. Herrera V. Development cell-spesific regulation of ab a2, аз Na+, K±ATPase gene expression / V. Herrera, T. Cova, D. Sasson, N. Ruiz-Oparo // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 1994. — Vol. 266. — P. C1301-C1312.
  120. Hosoi R. Isoform-specific up-regulation by ouabain of Na+, K±ATPase in cultured rat astrocytes / R. Hosoi, T. Matsuda, S. Asano, H. Nakamura, H. Hashimoto, K. Takuma, and A. Baba // J Neurochem. 1997. — Vol. 69. — P. 2189−2196.
  121. Huang W. Different sensitivities of the Na+, K±ATPase isoforms to oxidants / W. Huang // Biochim Biophys Acta. 1994. — Vol. 190. — P. 108−114.
  122. Ivanov A.V. Role of the self-association of {3 subunits in the oligomeric structure of Na+/K±ATPase / A.V. Ivanov, N.N. Modyanov, A. Askari // Biochem. J. 2002.- Vol. 364, № 1. — P. 293−299.
  123. Jarishvili T. Some aspects of regulation of Na+, K±ATPase by neurotransmitters / T. Jarishvili // Bull. Georg. Acad. Sci. 2001. — Vol. 163, № 2. -P. 343−345.
  124. Kassir S. Abnormal sensitivity of erythrocyte Na/K ATPase of bipolar subjects to inhibition by calmodulin and calcium / S. Kassir, H.L. Meltzer // Biol. Psychiatry. 1991. — Vol. 30, № 6. — P. 631 -634.
  125. Kelly R.A. Characterization of digitalis-like factors in human plasma / R.A. Kelly, D.S. O’Hara, M.L. Canessa, W.E. Mitch, T.W. Smith // J. Biol. Chem. 1985. — Vol. 260, № 21. — P. 11 396−11 405.
  126. Kolbel F. The endogenous digitalis-like factor / F. Kolbel, V. Schreiber//Mol. Cell. Biochem. 1996. — Vol. Ill, № 5. — P.160−161.
  127. Komiyama Y. Purification and characterization of ouabain-binding protein in human plasma // Y. Komiyama, N. Nishimura, N. Nishino et al. // Clin.Exp.Hypertens. 1998. — Vol. 20. — P. 683−690.
  128. Koob R. Association of kidney and parotid Na+, K±ATPase microsomes with actin and analogs of spectrin and ankyrin / R. Koob, D. Kraemer, G. Trippe, U. Aebi, and D. Drenckhahn // Eur J Cell Biol. 1990. — Vol. 53. — P. 93−100.
  129. Kraemer D. Two novel peripheral membrane proteins, pasin 1 and pasin 2, associated with Na+, K±ATPase in various cells and tissues / D. Kraemer, R. Koob, B. Friedrichs, and D. Drenckhahn // J Cell Biol. 1990. — Vol. 111.-P. 2375−2383.
  130. Laughery M. Oligomerization of the Na, K-ATPase in Cell Membranes / M. Laughery, M. Todd, and J. H. Kaplan //J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279. Issue 35. — P. 36 339−36 348.
  131. Lichtstein D. Demonstration of a ouabainlike plasma compound in hypertension prone and hypertension resistant rats / D. Lichtstein, D. Mine, Y. Shimoni, J. Deutsch, J. Mekler, D. Ben-Ishay // Hypertension. 1985. — Vol. 7, № 5.-P. 729−733.
  132. Lichtstein D. The ouabain receptor in animal tissues and its endogenous ligand / D. Lichtstein, S. Samuelov, J. Deutsch, H. Xu, R.A. Lutz, S.S. Chernick // Klin. Wochenschr. 1987. — Vol. 65 (Suppl VIII). — P.40−48.
  133. Lichtstein D. Bufodienolides as endogenous Na+, K±ATPase inhibitors: biosynthesis in bovin and rat adrenals / D. Lichtstein, M. Steinitz, I. Gati, S. Samuelov, J. Deutsch, J. Orly // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. -Vol. 20, № 5−6.-P. 573−579.
  134. Lichtstein D. Endogenous digitalis-like Na+, K±ATpase inhibitors, and brain function / D. Lichststein, H. Rosen // Neurochem. Res. 2001. — Vol. 26, № 8/9.-P. 971−978.
  135. Lowry O.H. Protein measurement with the Folin phenol reagent / O.H. Lowry, H.J. Rosebrough, A.K. Farr, P.L. Pandall // J.Biol.Chem. 1951. — Vol. 193.-P. 265−273.
  136. Mahaney J.E. Effects of melittin on lipid-protein interactions in sarcoplasmic reticulum membranes / J.E. Mahaney, J. Kleinschmidt, D. Marsh and D.D. Thomas // Biophysical Journal. 1992. — Vol. 63. — P. 1513−1522.
  137. Meyer E.M. Correlations between Na±K±ATPase activity and acetulcholine release in rat cortical synaptosomes / E.M. Meyer, J.R. Cooper // J. Neurochem. 1981. — Vol.36, № 2. — P. 467−475.
  138. Munzer J.S. Tissue- and isoform-specific kinetic behavior of the Na, K-ATPase / J.S. Munzer, S.E. Daly, R. Blostein // J. Biol. Chem. 1994. -Vol.269, № 4.-P.16 668−16 676.
  139. Nathanson J.A. The cellular Na+ pump as a site of action for carbon monoxide and glutamate: a mechanism for long-term modulation of cellular activity / J.A. Nathanson, C. Scavone, C. Scanlon, and M. McKee // Neuron. -1994.-Vol.14.-P. 781−794.
  140. Paller M.S. Lateral mobility of Na, K-ATPase and membrane lipids in renal cells. Importance of cytoskeletal integrity / M.S. Paller // J Membr Biol. -1994.-Vol. 142.-P. 127−135.
  141. Peines A. Kinetics of Na+, K±ATPase inhibition by an endogenous modulator (II-A) / A. Peines, С. Pena, G. R. de Lores Arnaiz // Neurochem. Res. -2000.-Vol. 25, № l.-P. 121−127.
  142. Perrin A. Bovin adrenocorticale cells in culture synthesize an ouabain-like compound / A. Perrin, B. Brasmes, E.M. Chambaz, G. Defayer // Mol.Cell. Endocrinol. 1997. — Vol. 126. — P. 7−15.
  143. Pierre S.V. Structure/function analysis of Na±K±ATPase central isoform-specific region: involvement in PKC regulation / S.V. Pierre, M.-J. Duran, D.L. Carr, and Th.A. Pressley // Am J Physiol Renal Physiol. 2002. — V.283. -F1066-F1074.
  144. Pu H.X. Functional role and immunocytochemical localization of the ya and yb forms of the Na, K-ATPase у subunit / H.X. Pu, F. Cluzeaud, R. Goldshleger, S. J.D. Karlish, N. Farman, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. 2001. -Vol. 276, № 23. — P. 20 370−20 378.
  145. Pu H.X. Distinct regulatory effects of the Na, K-ATPase y subunit / H.X. Pu, R. Scanzano, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. 2002. — Vol. 277, № 23. -P. 20 270−20 276.
  146. Rich S.C. Muskarinic cholinergic influances on ACTH and (3-endorphin release mechanism in human subjects / S.C. Rich, N.H. Kalin, R.M. Cohen // Peptides. 1981. — Vol. 2. — P.95−97.
  147. Sancho J.M. A non-ouabain Na/K ATPase inhibitor isolated from bovin hypothalamus. Its relation to hypothalamic ouabain / J.M. Sancho // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. — Vol. 20, № 5−6. — P. 535−542.
  148. Scheiner-Bobis G. The sodium pump / G. Scheiner-Bobis // Eur. J. Biochem. 2002. — Vol. 269, № 10. — P. 2424−2433.
  149. Schoner W. Sodium pump and steroid hormone receptor Na+/K±ATPase / W. Schoner // Eur. J. Biochem. 2002. — Vol. 269, № 10. — P. 2423.
  150. Schoner W. Endogenous glycosides, a new class of steroid hormones / W. Schoner // Eur. J. Biochem. 2002. — Vol. 269, № 10. — P. 2440−2448.
  151. Segall L. Mechanistic basis for kinetic differences between the rat al, a2 and a3 isoforms of the Na, K-ATPase / L. Segall, S. E. Daly, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. 2001. — Vol. 276, № 34. — P.31 535−31 541.
  152. Shaikh I.M. Isolation of digoxin-like immunoreactive factors from mammalian adrenal cortex / I.M. Shaikh, W.C. Lau Brad, B.A. Siegfried, R.Jr. Valdes // J. Biol. Chem. 1991. — Vol. 266, № 21. — P. 13 672−13 678.
  153. Shi H. G. Functional role cysteine residues in the (Na, K)-ATPase, а subunit / H.G. Shi, L. Mikhaylova, A.E. Zichittella, J.M. Argiiello // Biochem. et biophys. acta. Biomembranes. -2000. Vol. 1464, № 2.-P. 177−187.
  154. Shyjan A.W. Antisera specific for the al, a2, a3 and p subunits of the Na, K-ATPase: differential expression of a and P subunits in rat tissue membranes / A.W. Shyjan, R. Levenson // Biochemistry. 1989. — Vol. 28. — P. 4531−4535.
  155. Silman I. Acetylcholinesterase: 'classical' and 'non-classical' functions and pharmacology /1. Silman, J.L. Sussman // Curr Opin Pharmacol. 2005. -Vol. 5, № 3.-P. 293−302.
  156. Skou J.C. Effect of ATP on the intermediary steps of the reaction of• 2+ •the Na, K-dependet enzyme system. II Effect of a variation in the ATP/Mg ratio / J.C. Skou // Biochim. Biophys. Acta. — 1974. — Vol.339, № 2. — P.246−257.
  157. Skou J.C. The Na, K-ATPase / J.C. Skou, M. Esmann // Bioenerg. Biomembr. 1992. — Vol.24, № 3. — P.249−261.
  158. Stewart D.J. Role of cyclic GMP in cholinergic activation of Na-K pump in duck salt gland / D.J. Stewart and A.K. Sen // Am J Physiol Cell Physiol. 1981. — Vol. 240. — P. C207-C214.
  159. Stojanovic T. The effect of physostigmine on (Na±K+)-ATPase activity in different rat brain regions / T. Stojanovic, B.M. Djuricic, B.B. Mrsulja // Experientia. 1980. — Vol.36, № 12. — P. 1348−1350.
  160. Sweander K.J. Isosymes of the Na+, K±ATPase / K.J. Sweadner // Biochim Biophys Acta. 1989. — Vol. 988. — P. 185−220.
  161. Sweeney G. Regulation of the Na+/K±ATPase by insulin: why and how? / G. Sweeney, and A. Klip // Mol Cell Biochem. 1998. — Vol. 182. — P. 121−133.
  162. Takeda K. The functional unit of Na+, K±ATPase is a monomeric a (3 protomer / K. Takeda, M. Kawamura // Biochem. And Biophis. Res. Commun. -2001.-Vol. 280, № 5.-P. 1364−1366.
  163. Taniguchi K. The oligomeric nature of Na/K-Transport ATPase / K. Taniguchi, Sh. Kaya, K. Abe, S. Mardh // J. Biochem. 2001. — Vol. 129, № 3. -P. 335−342.
  164. Taylor P. The Cholinesterases / P. Taylor // Journal of Biol. Chemistry. 1991. — Vol.266, № 7. — P.4025−4028.
  165. Therien A.G. Expression and functional role of the у subunit of the Na, K-ATPase in mammalian cells / A.G. Therien, S.J. Karlish, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. 1999. — Vol. 274. — P.12 252−12 256.
  166. Therien A.G. Mechanisms of sodium pump regulation / Alex G. Therien and Rhoda Blostein // Am J Physiol Cell Physiol. 2000. — Vol. 279. — P. 541−566.
  167. Thomas R. Digitalis: its mode of action, receptor, and structure-activity relationships / R. Thomas, P. Gray and J. Andrews // Adv. Drug. Res. -1990.-Vol. 19.-P. 311−362.
  168. Van Huysse J. W. Role of endogenous brain «ouabain» in the sympathoexcitatory and pressor effects of sodium / J.W. Van Huysse, F.H.H. Leenen // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. — Vol. 20, № 5−6. — P. 657−667.
  169. Xie Z. Na+/K±ATPase as a signal transducer / Z. Xie, A. Askari // Eur. J. Biochem. 2002. — Vol. 269, № 10. — P. 2434−2439.
  170. Xie Z. Na±K±ATPase-Mediated Signal Transduction: From Protein Interaction to Cellular Function / Z. Xie and Ting Cai // Molecular Interventions. -2003.'-№ 3.-P. 157−168.
  171. Yingst D.R. Sensitivity and reversibility of Ca2±dependent inhibition of the Na+, K±ATPase of human red blood cells / D.R. Yingst, P.M. Polasek // Biochim.Biophys.Acta.- 1985.-Vol. 813, № 2.-P. 282−286.
  172. Yingst D.R. Modulation of the Na, K-ATPase by Ca and intracellular proteins / D.R. Yingst // Annu Rev Physiol. 1988. — Vol.50. — P.291−303.
  173. Yingst D.R. Insights into the mechanism by which inhibition ofNa, K-ATPase stimulates aldosterone production / D.R. Yingst, J. Davis, S. Krenz, R.J. Schiebinger // Metabolism. 1999. — № 9. — P. 1167−1171.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!