Генетическая гетерогенность аномальных гемоглобинов человека: Прикладные и теоретические аспекты

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Предложен иерархический подход к рассмотрению явления нейтральности белковых вариантов — в соответствии с уровнями организации биологических объектов. Основанный на иерархическом подходе комплексный анализ нейтральности мутантных гемоглобинов, выполненный с привлечением собственных результатов и литературных данных, свидетельствует об отсутствии молекулярной и/или клинической нейтральности… Читать ещё >

Содержание

ГЛАВА 1. ГЕМОГЛОБИН ЧЕЛОВЕКА: НОРМА И АНОМАЛЬНЫЕ ФОРМЫ по литературным данным)
Гемоглобин человека (основные сведения) 13 Глобиновые гены и биосинтез гемоглобина человека основные сведения)
Появление аномальных гемоглобинов
Мутации ДНК и типы аномальных гемоглобинов 27 Влияние аминокислотных замен на некоторые свойства аномальных гемоглобинов
Молекулярная диагностика аномальных гемоглобинов

ГЛАВА 2. АНАЛИЗ ФЕНОТШШЧЕСКИХ ПРОЯВЛЕНИЙ НОСИТЕЛЬСТВА АНОМАЛЬНЫХ ГЕМОГЛОБИНОВ ЧЕЛОВЕКА Первичные фенотипические проявления молекулярного дефекта Состояние компенсации дефекта в организме Проявление стрессовых воздействий

Заключение

ГЛАВА 3. ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ГЕТЕРОГЕННОСТЬ АНОМАЛЬНЫХ ГЕМОГЛОБИНОВ ЧЕЛОВЕКА: ПОЛИМОРФИЗМ ГЕМОГЛОБИНА. И ОБЩИЙ АНАЛИЗ ЯВЛЕНИЯ НЕЙТРАЛЬНОСТИ ВАРИАНТОВ Полиморфизм гемоглобина человека 60 Иерархия уровней нейтральности белковых вариантов феноменологическое рассмотрение)

Общий анализ нейтральности вариантов гемоглобина

Генетическая гетерогенность аномальных гемоглобинов человека: Прикладные и теоретические аспекты (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Генетическая гетерогенность аномальных гемоглобинов обусловлена, как известно, существованием в популяциях вариантов глобиновых генов, дающих при их экспрессии глобины с отличающейся первичной структурой, чаще всего — содержащие единичную аминокислотную замену. Генетическая гетерогенность аномальных гемоглобинов человека является причиной группы наследственных заболеваний системы кровиструктурных гемоглобинопатий. Установление характера и локализации аминокислотной замены в молекуле мутантного гемоглобина, т. е. его молекулярная диагностика, в каждом конкретном случае гемоглобинопатии позволяет ставить больному точный диагноз заболевания. Поэтому структурный анализ аномальных гемоглобинов — основная прикладная задача в изучении генетической гетерогенности этого белка — важен и всегда актуален для практического здравоохранения.

Исследование генетической гетерогенности аномальных гемоглобинов в популяциях позволяет получить важные для медицинской генетики данные, необходимые для организации медицинской помощи больным гемоглобинопатиями в районах, эндемичных по этим заболеваниям. Такие исследования проводятся в соответствии с комплексной программой «Изучение распространенности и гетерогенности гемоглобинопатий», утвержденной Президиумом АМН СССР в 1975 году. Некоторые мутантные гемоглобины могут быть использованы в качестве удобных маркеров, помогающих исследовать перемещение и смешение популяций. Поэтому данные о генетической гетерогенности аномальных гемоглобинов, обнаруженных на территории СССР и ряда других стран, представляют интерес для популяционной генетики.

Изучение свойств мутантных гемоглобинов проливает свет на один из основных вопросов современной биохимии и химии белка — о соотношении структуры белка и его функции и об изменении последней в результате небольших локальных нарушений уникальной структуры белка. Сопоставление структуры и свойств аномальных гемоглобинов с клинической картиной заболевания имеет фундаментальное значение для современной медицины и гематологии в частности, поскольку позволяет выявлять взаимосвязь мевду характером молекулярного дефекта, ответственного за вознивновение наследственной патологии (на примере гемоглобинопатий$ и особенностями клинического проявления заболевания, вносит вклад в изучение патогенеза молекулярных болезней. Эта часть исследования генетической гетерогенности анпмальных гемогло-бинов человека проводилась в соответствии с Госпрограммой 0,69.07 по иммунологии и медицинской генетике.

Генетическая гетерогенность семейств мутантных белков вообще и гемоглобина в частности лежит в основе явления белкового полиморфизма, который, как всякий наследственный полиморфизм, может служить мерой генетической изменчивости популяции. В свою очередь изменчивость лежит в основе таких фундаментальных биологических процессов как адаптация и эволюция. В процессе эволюции белки должны с необходимостью проходить стадию полиморфизма, поэтому очевидна важность явления полиморфизма белков (и, следовательно, изучения их генетической гетерогенности) для разделов теоретической и молекулярной биологии, занимающихся проблемами молекулярной эволюции «.

Цель исследования.

Целью экспериментальных исследований явилась структурная идентификация аномальных гемоглобинов человека, выявленных на территории СССР и ряда других стран, а также разработка новых подходов к таким исследованиям. Идентификация аномальных гемоглобинов была положена в основу молекулярной диагностики структурных гемоглобинопатий, выявленных у гематологических больных.

Целью теоретического исследования явился комплексный анализ генетической гетерогенности семейства аномальных гемоглобинов человека, основанный на современных данных генетики, гематологии, физиологии, белковой химии и молекулярной биологии, а также собственных экспериментальных результатах".

Задачи исследования:

— Исследовать гемоглобинопатии неясной этиологии, выявленные на территории СССР и ряда других стран. Провести идентификацию и изучить некоторые свойства аномальных гемоглобинов, обнаруженных у больных структурными гемоглобинопатиями и тем самым поставить точный молекулярный диагноз заболевания,.

— Получить данные о наличии и гетерогенности мутантных гемоглобинов в ряде популяций СССР и некоторых других стран.

— Разработать новый подход в структурной идентификации аномальных гемоглобинов человека, основанный на использовании отечественного оборудования и имеющий преимущества перед классической схемой определения первичной структуры мутантных гемоглобинов в основных характеристиках — экономичности, экспрессности и чувствительности.

— Разработать новые и усовершенствовать и оптимизировать ряд известных методов, используемых в молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов. Доказать применимость комплекса ручных ультра-микрочурствительных методов структурной пептидной химии в молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов и с их помощью провести идентификацию ряда вариантов гемоглобина на микроуровне.

— На основе полученных экспериментальных и литературных данных провести комплексный анализ гипотезы нейтральности вариантов гемоглобина человека. Оценить применимость концепций селекционизма и нейтрализма для объяснения существующей картины полиморфизма гемоглобина человека.

Научная новизна.

Проведена структурная идентификация около ста образцов аномальных гемоглобинов человека, обнаруженных у жителей СССР, а также Болгарии, Венгрии, Гвинеи,. Йемена, Кипра, Кубы, Лаоса, Мали, Монголии и Сирии. Открыты аномальные гемоглобины НЬ Дагестан о (60 Лиз-^Глу, НЬ Можайск р92Гис-*Арг и НЬ Никосия ^&7Лиз-*Глн. Идентифицированы редкие мутантные гемоглобины: НЬ йЬгаЬот UncНЬ Age-no^ НЬ Buenos, Aires, HbDetroi.^ HИ Saskatoon, НЬ Setij и НЬТцсотл.

Доказано наличие распространенных на земном шаре аномальных гемоглобинов 5, Е, С и Ъ Punjab в популяциях, населяющих СССР. Изучены некоторые свойства новых и редких мутантных гемоглобинов.

Разработаны и использованы в исследованиях методы микропрепаративного выделения глобинов после электрофоретического разделения гемолизатов или глобиновых цепей на пленке целлогель, позволяющие быстро и просто получать из одной стандартной пленки 10 — 40 нмоль чистой, обессоленной глобиновой цепи, а также метод количественного анализа аминокислот в форме их флуоресцирующих дансильных производных чувствительностью 0,01 нмоль.

Разработанные методы микропрепаративного выделения глобиновых цепей положены в основу развитого в работе нового подхода в молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов, характеризующегося относительными простотой, экспрессностью и чувствительностью. Новый подход использован для идентификации ряда аномальных гемоглобинов .

Изучены возможности пептидных карт в тонком слое целлюлозы в качестве микропрепаративного метода выделения пептидов при структурной идентификации аномальных гемоглобинов. Известные ручные ме~ тоды изучения первичной структуры пептидов в улътрамикромасштабе адаптированы для целей молекулярной диагностики аномальных гемоглобинов.

Комплексный анализ генетической гетерогенности аномальных гемоглобинов человека с использованием собственных экспериментальных результатов, а также данных генетики, гематологии, физиологии, белковой химии и молекулярной биологии свидетельствует об отсутствии нейтральности многих вариантов гемоглобина. Выдвинута гипотеза о возможной роли повышенной локальной конформационной подвижности белка в создании нейтральных белковых вариантов.

Сформулирована концепция генетической гетерогенности аномальных гемоглобинов человека, в основу которой положено введенное в работе понятие о псевдо-нейтральных белковых вариантах, численно преобладающих в семействе мутантных гемоглобинов. Такие варианты, в отличие от истинно нейтральных, могут подпадать под действие отбора при возможных изменениях средовых и генетических факторов. В компенсированном гетерозиготном состоянии псевдо-нейтральные варианты являются потенциальным источником появления у белка новых функций и адаптивно ценных форм.

Высказана и обоснована гипотеза, согласно которой эволюция белков протекает от стадии, удовлетворяющей концепции нейтральности белкового полиморфизма, к стадии, удовлетворяющей концепции се-лекционизма. Уровень полиморфизма гемоглобина человека соответствует стадии молекулярной эволюции, на которой находится этот белок, и требованиям адаптации популяций к текущим условиям окружающей среды.

Практическое значение.

Основное значение проведенного исследования для отечественного здравоохранения состоит в воспроизведении и разработке на базе.

Всесоюзного гематологического научного центра совокупности методов структурной белковой химии, позволяющей проводить работы по молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов в нашей стране, а также в создании методических основ для постановки аналогичных работ в других исследовательских центрах страны.

Установление характера и локализации дефекта первичной структуры белка в каждом конкретном случае гемоглобинопатии является необходимым этапом постановки правильного диагноза, лечения и прогноза заболевания.

Данные по гетерогенности мутантных форм гемоглобина в различных регионах страны необходимы для организации практической медицинской помощи населению на местах (создание медико-генетических консультаций и диагностических лабораторий, подготовка медицинских кадров).

Новый экспериментальный подход, основанный на микропрепаративном выделении глобинов после их электрофореза на целлогеле, делает молекулярную диагностику аномальных гемоглобинов более экономичной, доступной, требующей меньших временных затратэтот подход может найти применение при идентификации различных аномальных гемоглобинов.

Система ультрамикрометодов белковой химии, развитая и адаптированная применительно к задачам определения первичной структуры аномальных гемоглобинов, может оказаться полезной при изучении молекулярных основ других наследственных болезней, вызванных наличием аномальных белков, при типировании различных мутантных белков, анализе белкового полиморфизма, решении других задач структурной белковой химии.

Тема и содержание диссертационной работы отвечают заданиям комплексной программы АМН СССР «Изучение распространенности и гетерогенности гемоглобинопатий», Госпрограмме по физико-химической биологии ж биотехнологии, Госпрограмме 0.69.07 по иммунологии и медицинской генетике и Госпрограмме 0.69.05 «Лейкозы» .

Внедрение в практику.

Работы по структурной идентификации аномальных гемоглобинов человека внедрены в практику и проводятся во Всесоюзном гематологическом научном центре МЗ СССР.

Развитые в представленном исследовании методы молекулярной диагностики аномальных гемоглобинов, основанные на использовании отечественного оборудования, внедрены в практику работы гематологических центров Азербайджанской ССР (АзНЙИ гематологии и переливания крови, Республиканская станция переливания крови, г. Баку) и Узбекской ССР (УзНИИ гематологии и переливания крови, г. Ташкент),.

В соответствии с Планами меадународного сотрудничества и в порядке оказания научно-технической помощи гематологическим службам Болгарии, Венгрии, Гвинеи, Йемена, Кипра и Монголии проведены работы по молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов, обнаруженных в этих странах.

Фрагменты работы дважды — в 1982 и в 1984 годах были экспонированы на ВДНХ СССР, а в 1982 году удостоены Дипломов 2й и степени ВДНХ СССР.

По материалам диссертации опубликовано более 50 печатных работ в отечественных и международных изданиях. Материалы диссертации доложены на 1 и 2 Всесоюзных съездах гематологов и трансфузиологов (Баку, 1979; Львов, 1985), Международном Конгрессе общества гематологов (Будапешт, 1982), 1 Всесоюзной конференции «Хроматография в биологии и медицине» (Москва, 1983), 6 и 7 Всесоюзных симпозиумах по химии белков и пептидов (Рига, 1983; Таллин, 1987), 1 Всесоюзном съезде медицинских генетиков (Киев, 1984), Всесоюзной школе «Биолюминесценция и хемилюминесцентный анализ» (Красноярск, 1985),.

6 Всесоюзном симпозиуме «Молекулярные механизмы генетических процессов» (Москва, 1987), 5 съезде Всесоюзного общества генетиков и селекционеров им, Н. И. Вавилова (Москва, 1987), 2 Международной конференции по методам разделения в биохимии (Кестхеи, 1988) — 52, 53, 55, 56 и 59 научных сессиях ЦНИИПЗК.

Развитая в диссертации концепция генетической гетерогенности аномальных гемоглобинов человека доложена и обсуждена на Московском городском семинаре по молекулярной биофизике, Московском городском семинаре по эволюционной биохимии, научных семинарах Института молекулярной генетики АН СССР и Института медицинской генетики АМН СССР.

На защиту выносятся:

— Результаты экспериментальных исследований генетической гетерогенности аномальных гемоглобинов человека, выявленных на территории СССР и ряда других стран, позволившие открыть новые варианты гемоглобина, идентифицировать распространенные и редкие варианты.

— Методические разработки, включающие создание нового экспериментального подхода к молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов, новых методов исследования, модификации и адаптации известных методов с целью повышения эффективности структурной идентификации аномальных гемоглобинов.

— Концепция генетической гетерогенности аномальных гемоглобинов человека, основанная на понятии псевдо-нейтральности белковых вариантов и иерархическом подходе к рассмотрению явления нейтральности белковых вариантов и их фенотипических проявлений.

ВЫВОДЫ.

1. Разработан и внедрен в практику новый подход к молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов человека, основанный на использовании известных методов анализа гемолизата, глобиновых цепей и триптических гидролизатов в качестве микропрепаративных методов. Новый подход характеризуют относительные экономичность, простота, экспрессность, снижение необходимого для структурного исследования количества крови до 0,1 млего реализация рассчитана на использование дешевого и доступного отечественного оборудования.

2. Разработаны и использованы в исследованиях методы микропрепаративного выделения глобинов после электрофоретического разделения гемолизатов или глобиновых цепей на целлогеле, позволяющие быстро, просто и количественно выделять из одной стандартной пленки 10−40 нмоль чистой, обессоленной цепи.

3. Оптимизированы условия извлечения пептидов из тонкого слоя целлюлозыпоказано, что используя пептидные карты в тонком слое в качестве микропрепаративного метода, можно выделить для последующего структурного исследования в среднем 1−1,5 нмоль пептида из одной карты. Комплекс микрометодов сравнительного изучения первичной структуры наномольных количеств пептидов адаптирован для целей молекулярной диагностики аномальных гемоглобинов.

4. Молекулярная диагностика аномальных гемоглобинов позволила поставить точный диагноз структурной гемоглобинопатии у гематологических больных, выявленных как в СССР, так и в ряде других стран. Доказано наличие в популяциях СССР и ряда других стран как распространенных на земном шаре аномальных гемоглобинов Hb S ?6Глу-*Вал,.

Hb E р26Глу-н-Лиз, Hb С рбГлу—Лиз, Hb D Punjab р121Тлу-*.Глн, Hb 0 Arab р121Глу-*-Лиз, Hb Lepore Boston, так и редких вариантов.

5. Открыты новые варианты гемоглобина: НЬ Дагестан ос60Лиз-*Глу, НЬ Можайск ?92Гис-*Арг и НЬ Никосия р17Лиз-*-Глн. Идентифицированы редкие формы аномальных гемоглобинов, в том числе Hb Set if ot94Acn-* Тир, Hb Tacoma >30Арг-*Сер, Hb Abraham Lincoln р32Лей-*Про, Hb М SasKatoon рбЗГис-^Тир, Hb Buenos Aires р85Фен-*-Сер, Hb Acjeno^i р90Глу-*Лиз и Hb Detroit р95Лиз-*-Асн. Проведено сопоставление изученных свойств новых и редких вариантов с клиническими проявлениями гемоглобинопатий у носителей.

6. Предложено различать фенотипические проявления носительства аномальных гемоглобинов человека, характеризующие первичный молекулярный дефект (а именно, свойства мутантного белка и их выражение на молекулярном и клеточном уровнях) — проявления, характеризующие состояние равновесия первичного дефекта и компенсаторных возможностей организма и, наконец, неравновесное состояние, когда компенсаторные возможности организма исчерпаны.

7. Предложен иерархический подход к рассмотрению явления нейтральности белковых вариантов — в соответствии с уровнями организации биологических объектов. Основанный на иерархическом подходе комплексный анализ нейтральности мутантных гемоглобинов, выполненный с привлечением собственных результатов и литературных данных, свидетельствует об отсутствии молекулярной и/или клинической нейтральности большинства аномальных гемоглобинов, для которых накоплен достаточный экспериментальный материал. Из исследованных только Hb D Punjab и — в меньшей степени — НЬ 0 Arab могут рассматриваться как относительно нейтральные на молекулярном и клиническом уровнях. Выдвинута гипотеза о возможной роли повышенной локальной конформационной подвижности белка в формировании молекулярно-нейтральных вариантов.

8. Сформулирована концепция полиморфизма гемоглобина человека, в основу которой положено введенное в работе понятие о псевдо-ней-тральных белковых вариантах, не приводящих к клиническим нарушениям у гетерозиготных носителей в обычных условиях их существования, но способных подпадать под действие отбора при возможных изменениях средовых и генетических факторов. Псевдо-нейтральные варианты численно значительно преобладают в семействе аномальных гемоглобинов человека. В компенсированном гетерозиготном состоянии псевдонейтральные варианты являются потенциальным источником появления у белка новых функций и адаптивно ценных форм.

9. Высказана и обоснована гипотеза, согласно которой эволюция белков протекает от стадии, удовлетворяющей концепции нейтральности белкового полиморфизма, к стадии, удовлетворяющей концепции се-лекционизма. Полиморфизм гемоглобина в популяциях человека представляет собой стационарную, а не переходную фазу молекулярной эволюции и соответствует требованиям адаптации популяций к текущим условиям окружающей среды.

Выражаю признательность всем коллегам, принимавшим участие в экспериментальной работе по структурной идентификации аномальных гемоглобинов на разных ее этапах, а также коллективу ВГНЦ МЗ СССР за помощь при выполнении исследований.

Автор благодарит проф., д.б.н. Ю. П. Алтухова, к.б.н. Е. А. Асееву, д.б.н. Р. Ф. Гарькавцеву, к.х.н. М. Г. Дмитриеву, к.б.н. Ю. Е. Луброву, д.б.н. Л. А. Животовского, проф., д.м.н. Л. И. Идельсона, к.х.н. Е. А. Лесник, проф., д.б.н. С. А. Лимборскую, И. Н. Луценко, д.б.н. А. А. Ревазова, проф., д.б.н. Д. М. Спитковского, д.б.н. В. А. Спицына, проф., д.м.н. Ю. Н. Токарева, д.б.н. В. М. Шяимака за обсуждение диссертационной работы и ценные замечания.

Заключение

В результате описанных в этой главе исследований разработаны новые методы микропрепаративного выделения глобинов после электро-форетического разделения гемолизатов или глобиновых цепей на пленке целлогель. Методы позволяют быстро (в течение одного рабочего дня), просто и количественно выделить из одной стандартной пленки порядка 10 — 40 нмоль чистой, обессоленной глобиновой цепи, готовой для последующего ее расщепления трипсином. Эти препаративные методы хорошо согласуются с требованиями последующих этапов структурного исследования — разделения пептидов методом пептидных карт в тонком слое целлюлозы и изучения первичной структуры пептидов после их извлечения из целлюлозы. Оба метода расчитаны на широкое использование для диагностики наследственных патологий, вызванных различными мутантными белками, изучения белкового полиморфизма, решения других задач структурной белковой химии.

Разработанные методы положены в основу нового подхода к молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов человека. Новый подход характеризуют следующие достоинства: 1) возможность проведения всего структурного исследования за исключением завершающего аминокислотного анализа на доступном, дешевом оборудовании отечественного производства- 2) перевод структурного исследования на микроуровень, что позволяет снизить необходимое для проведения молекулярной диагностики количество крови до ОД мл — в случае распространенных и многих других аномальных гемоглобинов- 3) время молекулярной диагностики распространенных вариантов гемоглобина сокращается с двух до одной рабочей недели- 4) унификация аналитических и препаративных стадий разделения на всех этапах, включая разделение пептидов, что значительно упрощает исследование в целом.

С помощью нового подхода была проведена молекулярная диагностика не только наиболее распространенных вариантов гемоглобинаHb S р6Глу->Вал, Hb Е р>26Глу-*-Лиз, НЬ С р6Глу-*1из, Hb D Punjab ?121Глу-*Глн, но также редкого варианта Hb Abraham Lincoln f>32 ~ Лей-*Про, идентификация которого включала секвенирование аномального пептида.

Разработанный подход внедрен в практику работы гематологических центров Азербайджанской и Узбекской ССР, в результате чего создана возможность проведения структурных работ по молекулярной диагностике распространенных форм аномальных гемоглобинвв в головных учреждениях службы крови обеих республик.

Показать весь текст

Список литературы

Braunitzer G., Gehring-Mailer R., Hilschmanri N., Hilse K., Hobom G., Rudloff V., Wittmann-Liebold B. Die Konstitution des normallen adulten Human-Hamoglobins//Hoppe Seyler’s Z.Physiol. Chem.-1961.-V.325. -P.283−286.
Perutz M.F. X-Ray analysis of hemoglobin//Science.-1963.~ V.140.-P.863−869.
Arnone A. X-Ray diffraction study of binding of 2,3-di-phosphoglycerate to human deoxyhaemoglobin//Nature.-1972.-V.237.-P. 146−149.
Perutz M.F. Structure and mechanism of haemoglobin//Br.Med. Bull.-1976.-V.32.-P.195−208.
Kilmartin J.V. Interaction of haemoglobin with protons, С0г and 2,3-diphosphoglycerate//Br.Med.Bull.-1976.-V.32.-P.209−212.
Fermi G., Perutz M. F. Atlas of molecular structures in biology. 2. Haemoglobin and myoglobin.-Oxford: Clarendon Press, 1981.-P.1−104.
Shaanan Boaz Structure of human oxyhaemoglobin at 2.1A resolution//J.Mol.Biol.-1983.-V.171-P.31−59.
Fermi G., Perutz M. F., Shaanan В., Fourbe R. The crystal structure of human deoxyhaemoglobin at 1.74A resolution//J.Mol. Biol.-1984.-V.175.-P.159−174.
BunnH.F., Forget B.G. Hemoglobin function//Hemoglobin: molecular, genetic and clinical aspects.-Philadelphia-London-Toronto: Saunders Co.-1986.-P.37−60.
Deisseroth A., Nienhuis A., Lawrence’J., Giles R., Turner P., Ruddle F.H. Chromosomal localization of human^-globin gene on human chromosome 11 in somatic cell hybrids//Proc.Natl.Acad.Sci. USA.-1978.-V.75.-P.1456−1460.
Grzeschik K.H., Kazazian H.H. Report of the committee on the genetic constitution of chromosomes 10, 11 and 12//Cytigenet.Cell Genet.-1985.-V.40.-P.179−205.
Cox D.R., Gedde-Dahl Т. Report of the committee on the genetic constitution of chromosorres 13, 14/15 and 16//Cytogenet.Cell Genet.-1985.-V.40.-P.206−241.
Honig G.R., Adams J.G. Human hemoglobin genetics-VierrNew York: Springer Verlag.-1986.-P.1−452.
Liebhaber S.A., Goossens M., Kan Y.V. Cloning and complete nucleotide sequence of human 5'-oC-globin gene//Pros.Natl.Acad.Sci USA.-1980.-V.77.-P.7054−705B.
Michelson M.S., Orkin S.H. The 3'-untranslated regions of the duplicated human oc-globin genes are unexpectedly divergent// Cel1.-1980.-V.22.-P.371−377.
Michelson A.M., Orkin S.H. Boundaries of gene conversion within the duplicated human o (.-globin genes//J.Biol.Chem.-1983.-V.258.-P.15 245−15 254.
Proudfoot N.J., Gil A., Maniatis T. The structure of the human zeta-globin gene and a closely linked, nearly identical pseudogene//Cel1.-1982. -V.31.-P.553−563.
Lawn R. M., Efstratiadis A., 0'Cornell C., Maniatis T. The nucleotide sequence of the human jb-globin gene//Cell.-1980.1. V.21.-P.647−651.
Spritz R. A., DeRiel J.K., Forget B.G., WeissmanS.M. Corrr plete nucleotide sequence of the human 3-globin gene//Cell.-1980. V.21.-P.639−646.
Slightom J.L., Blechl A.E., Smithies 0. Human fetal and1. A u-globin genes: complete nucleotide sequences suggest that DNA can be exchanged between these duplicated genes//Cell.-1980.-V.21. P.627−638.
Baralle F.E., Shoulders C.C., Proudfoot N.J. The primary structure of the human ?-globin gene//Cell.-1980.-V.21.-P.621−626
Hardison R.C., Sawada I., Cheng J.F., Shen C.K.J., Schmid С A previously undetected pseudogene in the human alpha globin gene с1uster//Nuc1.Ac ids Res.-1986.-V.14.-P.1903−1911.
Lewin R. New alpha-globin gene discovered//Science.-1986.-V.233.-P.158−159.
Burn H.F., Forget B.G. Molecular genetics and biosynthesis of hemoglobin//Hemoglobin: molecular, genetic and clinical aspects.-Philadelphia-London-Toronto: Saunders Co.-1986.-P.169−222.
Wiborg 0., Jorgen J., Nielsen H., Jensen E., Paludan K., Marcker K. The nucleotide sequences of two leghemoglobin genes from soybean//Nuc1.Ac ids Res.-1982.-V.10.-P.3487−3494.
Antoine M., Niessing J. Intron-less genes in the insect Chironomus thummi thummi//Nature.-1984.-V.310.-P.795−798.
Спивак В.А., Селеньи Ю. Аномальные гемоглобины и их молекулярная диагностикам/Наследственные анемии и гемоглобинопатии.-Москва: Медицина. -1983. С. 69−91.
Дубинин Н.П. Потенциальные изменения в ДНК и мутации.-Москва: Наука. -1978. -С. 1−38.
Лыоин Б. CLewinB.) Гены Спер, с англ.).-Москва: Мир.-1987.-С. 37−42.
Vogel F., Motulsky A. Human genetics.-Berlin-Неidelberg-New York: Springer Verlag.-1982.-P.311−315, P.400−404.
Маккьюсик В. CMcKusick V.) Генетика человека Спер, с англ.).-Москва: Мир. -1967. -С.
Blouquit Y., Braconnier F., Galacteros F., Arous N., Soria J., Zittoun R., Rosa J. Hemoglobin Hotel-Dieup99Asp—>Gly CGI). A new abnormal hemoglobin with high oxygen affinity//Hemoglobin.1981.-V.5.-P.19−31.
Popp R.A., Bailiff E.G., Hirsch G.P., Conrad R.A. Errors in human hemoglobin as a function of age//Interdiscipl.Topics Geront.-1976.-V.9.-P.209−218.
International Hemoglobin Information Centre//Hemoglobin.-1987.-V.11.-P.241−308.
Boissel J.P., Kasper T.J., ShahS.C., Malone J.I., Burn H.F. Amino-terminal processing of proteins: hemoglobin South Florida, a variant with retention of initiator methionine and N*-acetylation// Proc.Natl.Acad.Sci. USA.-1985.-V.82.-P.8448−8452.
Kamel K., El-Najjar A., Webber B.B.- Chen S.S., Wilson J.В., Kutlar A., Huisman T.H.J. Hb Doha of EX-N-Met-1 CNA1) Val—>Gln. a new j?>-chain abnormal hemoglobin observed in a Qatari female// Biochem.Biophys.Acta.-1985.-V.831.-P.257−260.
Prchal J.Т., Cashman D.P., Kan Y.W. Hemoglobin Long Island is caused by a single mutation (adenine to cytosine) resulting in a failure to cleave amino-terminal methionine//Pros.Nat.Acad. Sci. USA. -1986.-V. 83.-P. 24−27.
BunnH.F., Forget B.G. Hemoglobin structure//Hemoglobin: molecular, genetic and clinical aspects.-Philadelphia-London-Toronto: Saunders Co.-1986.-P.13−36.
Sack J.S., Andrews L.C., Magnus K.A., Hanson J.C., Rubin J., Love W. E. Location of amino acid residues in human deoxy hemoglobin// Hemoglobin.-1978. -V.2.-P.153−169.
Bunn H.F., Forget B.G. Unstable hemoglobin variants//Hemoglo-bin: molecular, genetic and clinical aspects.-Philadelphia-London-Toronto: Saunders Co. -1986.-P.565−594.
Bunn H.F., Forget B.G. Hemoglobinopathy due to abnormal 0 binding//Hemoglobin: molecular, genetic and clinical aspects.-Philadelphia-London-Toronto: Saunders Co.-1986.-P.595−622.
Graham J.L., Grundbaum B.W. A rapid method for microelectrophoresis and quantitation of hemoglobins on cellulose acetate//Am.J. Clin. Pathol. -1963. -V. 39. -P. 567−578.
Bartlett R.C. Rapid cellulose acetate electrophoresis. 2. Qualitative and quantitative hemoglobin fractionation//Clin. Chem.-1963.-V. 9.-P. 325−329.
Schneider R.G. Differentiation of electrophoretically similar hemoglobins such as S, D, G and P- or Az, E and 0 — by electrophoresis of the globin chains//Clin.Chem.-1974.-V. 20.-P. 1111−1115.
Drysdale J.W., Righetti P., Bunn H.F. The separation of human and animal hemoglobins by isoelectric focusing in polyacryl-amide gel//Biochem. Biophys.Acta.-1971.-V.229.-P.42−50.
Monte M., Beuzard Y., Rosa J. Mapping of several abnormal hemoglobins by horizontal polyacrylamide gel isoelectric focusing// Amer. J. Clin. Path. -1976. -V. 66. -P. 753−759. •
Basset P., Beuzard Y., Garel M.O., Rosa J. Isoelectric focusing of human hemoglobin: its application to screening to the characterization of 70 variants, and to the study of modified fractions of normal hemoglobins//Blood.-1978.-V.51.-P.971−982.
Basset P., Braconnier F., Rosa J. An update on electro-phoretic and chromatographic methods in the diagnosis of hemoglobinopathies//J.Chromat.-1982.-V.227.-P.267−304.
Vogel F., Rathenberg R. Spontaneous mutation in man// Advances in human genetics.-New York-London: Plenum Press.-1975. -V.5.-P.223−318.
Дуброва Ю.E. Статистический анализ аномальных ex.- и j2>-глобинов человека//Генетика.-1986.-Т.22.-С.1040−1046.
Schneides R.G., Hightower В., Hosty T.S., Ryder Н., Tomlin G., Atkins R., Brimhall В., Jones R.T. Abnormal hemoglpbins in a quarter million people//Blood.-1976.-V.48.-P.629−637.
Schneider R.G., Barwick R.C. Measuring relative electro-phoretic mobilities of mutant hemoglobins and globin chains// Hemog1obin.-1978.-V.2.-P.417−435.
Barwick R.C., Schneider R.G. The computer-assisted differentiation of hemoglobin variants//Tex.Repts Biol. Med.-1981.-P.l43−156.
Alter B.P., Goff S.C., Efremov G.D., Gravely M.E., Huisman T.H.J. Globin chain electrophoresis: a new approach to the determination of the^y^ration in fetal haemoglobin and to studies of globin synthesis//Brit.J.Haematol.-1980.-V.44.-P.527−534.
Grimes A.J., Meisler A., Dacie J.V. Congenital Heinz-body anaemia: Further evidence on the cause of Heinz-body production in red cells//Br.J.Haematol.-1964.-V10.-P.281−290.
Dacie J.V., Grimes A.J., Meisler A., Steingold L., Hemstead E.H., Beaven G.H., White J.C. Hereditary Heinz body anaemia//Brit. J.Haemat.-1964.-V.10.-P.388−402.
Ockelford P.A., Liang A.Y., Wells R.M., Vissers M., Brennan S.0., Williamson D., Carrell R.W. Hemoglobin Volga j527Ala-→Asp: functional and clinical correlations of an unstable hemoglobin// Hemoglobin.-1980.-V.4.-P.295−306.
Carrell R.W., Kay R. A simple method for the detection of unstable haemoglobins//Br it. J. Haemat.-1972.-V.23.-P.615−619.
Rieder R.F., Oski F.A., Clegg J.B. Hemoglobin Philly (p>35Tyrosine-→Phenylalanine): Studies in the molecular pathology of hemoglobin//J.CI in.Invest.-1969.-V.48.-P.1628−1636.
Huisman Т.Н.J., Brown А.К., Efremov G.D., Wilson J.В., Reynolds C. A., Vy R., Smith L.L. Hemoglobin Savannah p>24Glycine —>Valine: an unstable variant causing anemia with inclusion bodies//J.Clin. Invest.-1971.-V.50.-P.650−659.
Carrell R.V., Lehmann H. Zinc acetate as a precipitant of unstable haemoglobins//J.Clin.Pathol.-1981.-V.34.-P.796−799.
Asakura Т., Adachi K., Shapiro M., Friedman S., Schwartz E. Mechanical precipitation of hemoglobin Koln//Biochem.Biophys.Acta.-1975.-V.412.-P.197−201.
Vella F. Mechanical stability of human haemoglobins//Acta Haematol.-1975.- V.54.-P.257−260.
North M.L., Thillet J., Rosa J. Effect of some physical features and of amino acid substitution on the mechanical precipitation of hemoglobin//Hemoglobin.-1981.-V.5.-P.379−390.
Schroeder W. A., Huisman T.H.J. The chromatography of hemoglobin.-New York-Basel: Marcel Dekker Inc.-1980.-P.1−255.
Huisman T.H.J., Wilson J.B. The use of HPLC procedures in the study of human hemoglobin variants//Protides Biol. Fluids Proc. 32 Colloq. 1984.-Oxford.-1985.-P.1029−1036.
Felice A.E. The W.A.Schroeder symposium on the application of HPLC in hemoglobin analysis//Hemoglobin.-1986.-V.10.-P.561−571.
BunnH.F., Forget B.G. M-Hemoglobins//Hemoglobin: Molecular, genetic and clinical aspects.-Philadelphia-London-Toronto: Saunders Co.-1986.-P.623−633.
Nagai M., Takama S., Yoneyama Y. Hemoglobin M: Effect of the proximal or distal histidine replacement on circular dichroism in the visible region//BBRC.-1985.-V.128.-P.689−694.
Ingram V.M. A specific chemical difference between the globins of normal human and sickle-cell anaemia haemoglobin//Nature.-1956.-V.178.-P.792−794.
Ingram V.M. Gene mutations in human haemoglobin: The chemical difference between normal and sickle cell haemoglobin//Natu-re.-1957.-V.180.-P.326−328.
Ingram V.M. Abnormal human haemoglobins. 1. The comparison of normal and sickle-cell haemoglobins by «fingerprinting"// Biochem.Biophys.Acta.-1958.-V. 28.-P.539−545.
Ingram V.M. Abnormal human haemoglobins. 3. The chemical difference between normal and sickle cell haemoglobins//Biochem. Biophys.Acta.-1959.-V.36.-P.4o2−411.t Jt JO
Petrakis N.L., Doherty M.A., Grunbaum В. V., Atchley V.A. Cellulose acetate membranes for electrophoretic demonstration of Hb A^/Acta Haematol.-1962.-V.27.-P.96−103.
Briere R.O., Golias Т., Batsakis J.G. Rapid qualitative and quantitative hemoglobin fractionation: Cellulose acetate electrophoresis// Amer .J.CIin.Pathol.-1965.-V.14.-P.695−701.
Hamilton S.R., Miller M.E., Jessop M., Charache S. Comparison of microchromatography and electrophoresis with elution for hemoglobin hz CHb Аг) quantitation//Amer.J.CI in.Pathol.-1979.-V.71.-P.388−396.
Rich S., Ziegler F.D., Grimley P.M. An analysis of electrophoretic and microcolumn methods for the separation of hemoglobins A and Ая//С1in.Chim.Acta.-1979.-V.96.-P.113−123.
Williard R.F., Lovell W.J., Dreiling B.J., Steinberg M.H. Electrophoresis of hemoglobin on polyacrylamide gels. Precise method for measurement of hemoglobin Az//Clin.Chem.-1973.-V.19.-P.1082−1084.
Matuonto V., Cappellini M.D., Fiorelli G. Comparison between electrophoresis and DEAE-microchromatography in quantitation of hemoglobin A^//J.Chromatog.-1974.-V.92.-P.174−176.
Pietschmann H., Singer F., Vormittag V. Hamoglobinuntersu-chungen mittels Disk-Elektrophorese//Wien.Z.inn.Med.-1971.-V.52.-P. 83−89.
Righetti P.G., Gianazza E., Gianni A.M., Comi P., Giglioni S., Ottolenghi S., Secchi C., Rossi-Bernardi L. Human globin chain separation by isoelectric focusing//J.Biochem.Biophys.Meth.-1979.-V.1.-P.45−57.
Valkonen K., Gianazza E., Righetti P.G. Human globin chain separation by isoelectric focusing in ultrathin polyacrylamide gels//Clin.Chim.Acta.-1980.-V.107.-P.223−229.
Petrides P.E., Jones R.T., Bohlen P. Reverse-phase high-performance liquid chromatography of proteins: The separation of hemoglobin chain variants//Anal.Biochem.-1980.-V.105.-P.383−388.
Leone L., Monteleone M., Gabutti V., Amione C. Reversedphase high-performance liquid chromatography//J.Chromatogr.-1985.-V.321.-P.407−419.
Kutlar F. Separation of normal and abnormal hemoglobin chains by reversed-phase high-performance liquid chromatography// J.Chromatogr.-1986.-V.357.-P.147−153.
Clegg J. В., Naught on. M. A., Weatherall D.J. Abnormal human hemoglobins. Separation and characterization of the ol and p>-chains by chromatography and determination of two new variants Hb Chesapeake and Hb J Bangkok//J.Mol.Biol.-1966.-V.19.-P.91−108.
Clegg J.B., Naughton M.A., Weatherall D.J. Separation of the ос and ?>-chains of human haemoglobin//Nature.-1968,-V.219.-P.69−70.
Shibata S. Separation of hemoglobin chains//Hemoglobin.-1980.-V.4.-P. 561−566.
Turci S.M., McDonald M. Isolation of normal and variant human hemoglobin subunits//J.Chromatogr.-1985.-V.343.-P.168−174.
Lehmann H., Huntsman R.G. Man’s haemoglobins.-Amsterdam-Oxford: North Holland Publ.Co.-1974.-P.55, 222, 444.
Beuzard Y., Courvalin J.C., Cohen-Solal M. Structural studies of hemoglobin Saint Etiennef.92CF8)His—>Gln: A new abnormal hemoglobin with loss ofpproximal histidine and absence of the-chains//FEBS Let. -1972.-V.27.-P.76−80.
Cohen-Solal M. Haemoglobin Lyon С jbl7−18(A14−15)Lys-Val-→0.: Determination by sequenator analysis//Biochim.Biophys.Acta.-1974.-V. 351.-P. 306−316.
Harano K., Harano Т., Ueda S., Shibata S. Mapping and amino acid analysis of tryptic peptides of globin by use of cellulose thin 1ayer//Kawasaki Med.J.-1978.-V.4.-P.323−326.
Спивак В.А., Молчанова Т. П., Токарев Ю.Н. Экспрессный и высокочувствительный метод идентификации аномальных гемоглобинов
S, Е и D PunjаЬ//Пр$ 5л.гемат.перелив.крови.-1980, — 5.-С.55−59.
Wilson В., LamH., Pravatmuang P., Huisman T.H.J. Separation of tryptic peptides of normal and abnormal ot, ji, ^ and $ hemoglobin chains by high-performance liquid chromatography// J.Cromatogr.-1979.-V.179.-P.271−290.
Schroeder W.A., Shelton J.B., Shelton J.R. Separation of hemoglobin peptides by high performance liquid chromatography// Hemoglobin. -1980.-V.4.-P.551−559.
Bishop C.A., Hancock W.S., Brennan S.O., Carrell R.W.,
Hearn M.T.W. Peptide mapping by hydrophylic ion-paired, reversed-phase high performance liquid chromatography for the characterization of the tryptic digest of haemoglobin variants//J.Liquid Chrom.-1981.-V.4.-P.599−612.
Minasian E., Sharma R.S., Leach S.J., Grego B., Hearn M. T.W. A comparative study of thechain of normal and abnormal hemoglobins by reversed phase high performance liquid chromatography// J. Liquid Chrom.-1983.-V.6.-P.199−213.
Imamura T., Sugihara J., Yokota E., Kagimoto M., Naito Y., Yanase T. Analytical peptide mapping by ion-exchange high-performance liquid chromatography: application to haemoglobin variants// J.Chromat.-1984.-V.305.-P.456−460.
Jones R.T. Structural studies of aminoethylated hemoglobins by automatic peptide chromatography//Cold Spring Harb.Symp. Quant.Biol. -1965.-V.19.-P.297−308.
Chin C.C.Q., Wold F. A convenient method for preparative pept ide separat ion//l972.-V.46.-P.585−593.
Benson J.R. Fluorescent peptide mapping with microgram quantities of protein//Analyt.Biochem.-1976.-V.71.-P.459−470. .
Fishbein J.C., Place A.R., Ropson I.J., Powers D.A., Sofer W. Thin-layer peptide mapping: quantitative analysis and sequen-sing at the nanomole level//Analyt. Biochem.'-1980.-V. 108.-P. 193 201.
Moore S., Stein W.H. Procedures for the chromatographic determination of amino acids on four percent cross-linked sulfonated polystyrene resins//J.Biol.Chem.-1954.-V.211.-P.893−902.
Gray W. R., Hartley B.S. A fluorescent end-group reagent for protein and peptides//Bichem.J.-1963.-V.89.-P.59p.
Gray V.R. End-group analysis using dansyl chloride//Meth. Enzymol.-1972.-V.25.-P.121−138. r
Seyler N., Wiechmann J. Zum Nachweis von Aminosauten in-4010 -mol Mastab. Trennung von l-dimethylamino-naphtalin-5-sulfonyl-aminosauren auf Dunnschichtchrorriatograinrnen//Experientia.-1964.-V.20.-P.559−560.
Беленький Б.Г., ГанкинаЭ.С., Нестеров В. В. Экспрессный ультрамикрочувствительный метод идентификации N-концевых аминокислот в белках и пептидах с помощью тонкослойной хроматографии// Докл. АН СССР.-1967.-Т.172.-С.91−95.
Spivak V.A., Fedoseev V.A., Orlov V.M., Varshavsky Ja.M. Quantitative ultramicroanalysis of amino acids in the form of their DNS-derivatives. 3. Analysis of natural amino acids. Characteristics of the method//Analyt.Biochem.-l971.-V.44.-P.12−31.
Woods K.R., Wang K.T. Separation of dansyl-amino acids by polyamide layer chromatography//Biochim.Biophys.Acta.-1967.1. V.133.-P.369−372.
Ambler R.P. Enzymatic hydrolysis with carboxypeptidases// Meth.Enzymol.-1972.-V.25B.-P.143−154.
Edman P. Method for determination of the amino acid sequence in peptides//Acta Chem.Scand.-1950.-V.4.-P.283−293.
Edman P., Henschen A. Sequence determination//Protein sequence determination.-Berlin-Heidelberg-New York.-1975.-P.232−279.
Schroeder W.A. Degradation of peptides by the Edman method with direct identification of the phenylthiohydantoin-amino acids//Kfeth.Enzymol.-1972.-V.25B.-P.298−313.
Gray W.R. Sequence analysis with dansyl chloride//Meth. Enzymo1.-1972.-V.25B.-P.333−344.
Chang J.Y., Brauer D., Wittmann-Liebold B. Micro-sequence analysis of peptides and proteins using 4-N, N'-dimethylaminoazo-benzene-4'-isothiocyanate/phenylisothiocyanate double coupling method//FEBS Lett.-1978.-V.93.-P.205−214.
Huisman T.H.J., Jonxis J.H.P. The hemoglobinopathies: Techniques of identification.-New York: Marcel Dekker Inc.-1977,-P.65−266.
Спивак В.А. Фенотипические проявления носительства аномальных гемоглобинов человека//5 с’езд Всесоюзного общества генетиков и селекционеров им. Н. И. Вавилова.-Москва.-1987.-тезисы.-Т.6.-С.193.
Спивак В.А. Анализ фенотипических проявлений носительства аномальных гемоглобинов человека//Мол.генетика.-1989.- З.-С.З
OrkinS.H., Kazazian Н. Н., Antonarakis S.E., OstrerH., Goff S.С., Sexten J.P. Abnormal RNA processing due to the exon mutation of J2>e globin gene//Nature.-1982.-V.300.-P.768−769.
OrkinS.H., Antonarakis S. E., Loukopoulos D. Abnormal processing of -Knossos RNA//Blood.-1984.-V.64.-P.311−313.
Traeger J., Wood W.G., Clegg J.В., Weatherall D.J. Defective synthesis of Hb E is due to reduced levels of E mRNA// Nature.-1980.-V.288.-P.497−499.
Hunt D.M., Higgs D.R., Vinichagoon P., Clegg J.В., Weatherall D.J. Haemoglobin Constant Spring has an unstable ос-chain messenger RNA//Brit.J.Haematol.-1982.-V.51.-P.405−413.
Goldberg A.L., St. John A.C. Intracellular protein degradation in mammalian and bacterial cells//Ann.Rev.Biochem.-1976.-V.45.-P.747−803.
Carrell R.W., Winterbourn C.C. The unstable hemoglobins// Tex. Repts Biol.Med.-1981.-V.40.-P.431−445.
Ogunmola G.B., EsanG.J.F., Falusi A.G. Hemoglobin chain recombination and the pattern of composition of hemoglobin S and D in heterozygotes//Acta Haematol.-1980.-V.63.-P.94−100.
Shaeffer J.R., Kingston R.E., McDonald M.J., Bunn H.F. Competition of normal f*> chains and sickle haemoglobin p> chains for ol chains as a post-translational control mechanism//Nature.-1978.-V.276.-P.631−632.
Bunn H.F., McDonald M.J. Electrostatic interactions in the assembly of haemoglobin//Nature.-1983.-V.306.-P.498−500.
Bunn H.F. Subunit assembly of hemoglobin: an important determinant of hematologic phenotype//Blood.-1987.-V.69.-P.l-6.
Pace C.N., Fisher L.M., Cupo J.F. Globular protein stability: aspects of interest in protein turnover//Acta biol. et med.germ.-1981.-V.40.-P.1385−1392.
Шульц Г., Ширмер P. Принципы структурной организации белков Спер, с англ.).-Москва: Мир.-1982.-С. 354.
Grutter М. G., Hawkes R.B. Mutations and the conformational stability of globular proteins//Naturwissenschaften.-1983.-V.70.-P.434−438.
Clark M.R., Shohet S.B. The effect of abnormal hemoglobins on the membrane regulation of cell hydration//Tex.Repts Biol. Med.-1981.-V.40.-P.417−429.
Delaunay J., Alloisio H., Morle L., Dorleac E. Unstable hemoglobins and thalassemias generate proteolysis and protein cross-links within the red cell//Cienc.Biol.Mol.and Cell Biol.1985.-V.10.-P.85−93.
Reinhart W.H., Sung L.A., Chien S. Quantitative relationship between Heinz body formation and red blood cell deformabili-ty//Blood.-1986.-V. 68.-P.1376−1383.
Fagan J.M., Waxman L., Goldberg A.L. Red blood cells contain a parthway for the degradation of oxidant-damaged hemoglobin that does not require ATP or ubiquitin//J.Biol.Chem.1986.-V.261.-P.5705−5713.
Flynn T.P., Allen D.V., Johnson G.J., White J.G. Oxidant damage of the lipids and proteins of the erythrocyte membranes in unstable hemoglobin disease//J.Clin.Invest.-1983.-V.71.-P.1215−1223.
Niazi G.A., Shibata S. Instability of hemoglobin molecule: clinical and laboratory manifestation//Kawasaki Med.J.-1984.1. V.10.-P.17−20.
Гомеостаз.-Москва: Медицина.-1981.-С.1−573.
Шмальгаузен И.И. Пути и закономерности эволюционного процесса.-Москва: Наука.-1983.-С.55.
Wasi Р., Winichagoon Р., Baramee Т., Fucharoean S. Globin chain synthesis in heterozygous and homozygous hemoglobin E// Hemog1obin.-1982.-V.6.-P.75−78.
Sciarratta G.V., Sansone G., Ivaldi G., Felice A.E., Huisman T.H.J. Alternate organization of"Б-Philadelphia globin genes among U.S. black and italian Caucasian heterozygotes// Hemoglobin.-1984.-V.8.-P.537−547.
Liebhaber S.A., Cash F.E., Main D.M. Compensatory increase in ocl-globin gene expression in individuals heterozygous for the oc-thalassemia-2 deletion//J. CI in.Invest.-1985.-V.76.-P.1057−1064.
Winterbourn C.C., McGrath В. M., Carrell R.W. Reactions involving superoxide and normal and unstable haemoglobins// Biochem.J.-1976.-V.155.-P.503−510.
Tillmann W. Verminderte Verformbarkeit der Erythrozyten als gemeinsamer Nenner hamolytischer Anamien//Wien.med.Wochensch.-1986.-V.136.-P.14−16.
Butler W.M., Spratling L., Kark J.A., Schoomaker E.B. hemoglobin Osier: report of a new family with exercise studies before and after. phlebotomy//Amer.J.Hematol.-1982.-V.13.-P.293−301.
Wranne B. Berlin G., Jorfeldt L., Lund N. Tissue oxygenation and muscular substrate turnover in two subjects with high hemoglobin oxygen affinity//J.Clin.Invest.-1983.-V.72.-P.1376−1384.
Burn H.F., Forget B.G. О and CO transport in health and disease//Hemoglobin: Molecular, genetic and clinical aspects.-Philadelphia-London-Toronto: Saunders Co.-1986.-P.91−125.
Char ache S. Measurement of homeostatic responses to altered Psoin patients with abnormal hemoglobins//Biochemical and clinical aspects of hemoglobin abnormalities.-New York-San Francisco-London: Academic Press.-1978.-P.577−581.
Charache S. Structure-function relationships in hemoglobins: clinical aspects//Tex.Repts Biol.Med.-1981.-V.40.-P.199−206.
Берпггейн С. А. Гуревич M. И., Соловьёв А. И. Дефицит кислорода и сосудистый тонус.-Киев- Hayкова Думка.-1984.-С.221−227.
Спивак В. А. Гемоглобин человека: полиморфизм, нейтральность вариантов, эволюционный аспект//Молек.биол.-1986.-Т.20.-С.789−797.
Honig C.R., Green D., Shamsuddin М., VidaL.N., Mason R.G., Gnarra D.J., Maurer H.S. Hemoglobin Abraham Lincoln p32CB14) Leu—> Pro. An unstable variant producing severe hemolytic disease//J.
CI in. Invest.-1973.-V.52.-P.1746−1755.
Jackson J.M., Yates A., Huehns E.R. Haemoglobin Perth: 32CB14) Leu— >Pro, an unstable haemoglobin causing haemolysis//
Brit.J.Haematol.-1973.-V. 25.-P.607−610.
Grove S.S., Jenkins Т., Kamuzora H.J., Lehmann H. Congenital Heinz body haemolytic anaemia due to haemoglobin Perth in a Nama child seemingly aggravated by the high nitrate content of the water supply//Acta Haematol.-1977.-V.57.-P.143−151.
Rousseaux J., Nuyts J.P., Demouveau G., Dantrevaux J.
A severe hemolytic anemia related to a new case of hemoglobin Perth
CAbraham Lincoln) in a French patient//Hemoglobin.-1980.-V.4.-P.89−93.
Frick P.G., Hitzig W.H., Betke K. Hemoglobin Zurich.
A new hemoglobin anomaly associated with acute hemolytic episodes with inclusion bodies after sulfonamide therapy//Blood.-1962.-V.20.-P.261−271.
Dickerman J.D., Holtzman N. A., Zinkham W.H. Hemoglobin Zurich. A third family presenting with hemolytic reactions to sulfonamides//Amer. J.Med.-1973.-V.55.-P.638.
Adams J.G., Heller P., Abramson R.K., Vaithiatham T. Sulfonamide-induced hemolytic anemia and hemoglobin Hasharon// Arch.Intern.Med.-1977.-V.137.-P.1449−1451.
Winterbourn C.C., Williamson D., Vissers M.C.M., Carrell R.W. Unstable haemoglobin haemolytic crises: contributions of pyrexia and neutrophil oxidants//Brit.J.Haematol.-1981.-V.49.-P.111−116.
Айала Ф. Введение в популяционную и эволюционную генетику Спер, с англ.). -Москва: Мир. -1984. -С. 1−230.
Алтухов Ю.П. Генетические процессы в популяциях.-Москва: Наука. -1983. -С. 44−45, 174.
Северцов А.С. Основы теории эволюции.-Москва: МГУ.-1987.-С.121.
Левонтин Р. Генетические основы эволюции (пер. с англ.).-Москва: Мир.-1978.-С. 1−338.
Goodman М., Moore G.W., Matsuda G. Darwinian evolution in the geneology of haemoglobin//Nature.-1975.-V.253.-P.603−608.
Goodman M. Decoding the pattern of protein evolution// Progr.Biophys.Mol.Biol.-1981.-V.37.-P.105−164.
Kimura M. The neutral theory of molecular evolution// Sci.Amer.-1979.-V.241.-P.94−104.
Jukes Т.Н. Neutral changes during divergent evolution of hemoglobins//J.Mol.Evol.-1978.-V.11.-P.267−269.
Кимура M. Молекулярная эволюция: теория нейтральности (пер. с англ.).-Москва: Мир.-1985.-С.1−398.
Perutz М.F. Species adaptation in a protein molecule// Mol.Biol.Evol.-1983.-V.l.-P.1−28.
Ptitsyn O.B., Volkenstein M.V. Protein structures and neutral theory of evolution//J.Biomol.Struct.Dynam.-1986.-V.4.-P.137−156.
Fairbanks V.F. Hemoglobinopathies and thalassemias.-New York: Brian C. Dekker Publ.-1980.-P.10−14, 38−46.
HuntsmanR.G. Sickle-cell anemia and thalassemia.-Ontario, Canada: The Canadian Sickle Cell Society.-1987.-P.
Allison A.C. Polymorphism and natural selection in human population//Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol.-1964.-V. 29.-P. 137 149.
Nagel R.L., Raventos-Suatez C., Fabry M. E., Tanowitz H., Sicard D., Labie D. Impairment of the growth of Plasmodium falciparum in Hb EE erythrocytes//J.Clin.Invest.-1981,-Y.68.-P.303−305.
Livingstone F.B. The malaria hypothesis//Distribution and evolution of hemoglobin and globin loci.-New York-Amsterdam-Oxford: Elsevier Sci.Publ.Co.-1983.-P.15−37.
Olson J.A. Nagel R.L. Synchronized cultures of P. falciparum in abnormal red cells: The mechanism of the inhibition of growth in Hb CC cells//Blod.-1986.-V.67.-P.997−1001.
Bunyaratvej A., Putthep P., Yuthavong Y., Fucharoen S., Khusmith S., Yoksan S., Wasi P. Increased phagocytosis of Plasmodium falciparum infected erythrocytes with haemoglobin E by peripheral blood monocytes//Acta Haematol.-1986.-Y.76.-P.155−158.
Politis-Tsegos C., Lang A., Stathopoulous R., Lehmann H. Is haemoglobin G Philadelphia linked to -thalassemia? Further ev idence//Hum.Genet.-1976.-V.31.-P.67−74.
Sciarratta G.V., Sansone G., Ivaldi G., Felice A.E., Huismann T.H.J. Alternate organization of o<.G-Philadelphia globin genes among U.S. black and Italian caucasian heterozygotes//Hemo-globin.-1984.-V.8.-P.537−547.
Liebhaber S.A., Rappaport E.F., Cach F.E., Ballas S.K., Schwartz E., Surrey S. Hemoglobin I mutation encoded at both o (.-globin loci on the same chromosome: concerted evolution in the human genome.-1984.-V.226.-P.1449−1451.
Marinucci M., Schiliro G., Russo G., Tentori L. Hemoglobinopathies in Italy//Hemoglobin.-1982.-V.6.-P.247−255.
Harano K. Harano Т. Shibata S. Mori H. Ueda S. Imai
К., Ohba Y., Irimajiri К. Hb J Oxford Cocl5Gly—>Asp) in Japan// Hemoglobin. -1984.-V.8.-P.197−198.
LehmannH., Vella F. Hemoglobin Hasharon//Hum.Genet.-1974.-V.25.-P.237−240.
Eliakim R., Rachmilewitz E.A. Hemoglobinopathies in Israel//Hemoglobin.-1983.-V.7.-P.479−485.
Bender J.W., Reilly M.P., Asakura T. Molecular stability and function of hemoglobin Hasharon c<47Asp—>His//Hemoglobin. -1984.-V.8.-P.61−73.
Maccioni L., Galanello R., Mel is M.A., Cao A. Hemoglobin constitution of double heterozygotes for a or thalassemia and Hb J Sardegna//Hemoglobin.-1984.-V.8.-P.497−507.
Trabuchet G., Benabadji M., Labie D. Genetic and biosyn-thetic studies of families carrying haemoglobin J Mexico: association ofot-thalassemia with Hb J//Hum.Genet.-1978.-V.42.1. P.189−199.
Weatherall D.J., Clegg J.B. The thalassaemia syndromes. -Blackwell Sci.Publ.Co.-1981.-P.366−623.
Gadjusek D.C., Guiart J., Kirk R.L., Carrell R.W., Irvine D., Kynoch P.A.M., Lehmann H. Haemoglobin J Tongariki//J.Med. Genet.-1967.-V.4.-P.1−6.
Abramson R.K., Rucknagel D.L., Schreffler D.C., Saave J.J. Homozygous Hb J Tongariki: evidence for only one alpha chain structural locus in Melanesians//Science.-1970.-V.69.-P.194−196.
Beaven G.H., Hornabrook R.W., Fox R.H. Occurence of heterozygotes for alpha chain haemoglobin variant Hb J (Tongariki) in New Guinea//Nature.-1972.-V.235.-P.46−47.
Beaven G.H., Fox R.H., Hornabrock R.W. The occurence of haemoglobin-J (Tongariki) and of thalassaemia on Karkar Island and the Papua New Guinea mainland//Philos.Trans.R.Soc.Lond.-1974.1. V.268.-P.269−278.
Old J.M., Clegg J.B., Weatherall D.J., Booth P.B. Hemoglobin J Tongariki is associated with alpha-thalassemia//Nature.1978.-V.273.-P.319−320.
Bowden O.K. ot-Globin gene deletions associated with Hb J Tongariki//Brit.J.Haematol.-1982.-V.51.-P.243−249.
Lie-Injo L.E., Sadono K. Haemoglobin 0 (Buginese X) in Su 1 awas i / / Br i t. hfed. J. -1958. V. 1. — P. 1461 -1462.
Vasi P. Hemoglobinopathies in Southeast Asia//Distribution and evolution of hemoglobin and globin loci.-New York-Amsterdam-Oxford: Elsevier Sci.Publ.Co.-1983.-P.179−208.
Weatherall D.J., Clegg J.B. The
Derry S., Wood W.G., Pippard M., Clegg J.B., Weatherall D.J. Hematologic and biosynthetic studies in homozygous hemoglobin Constant Spring//J.Clin.Invest.-1984.-V.73.-P.1673−1682.
Pootrakul P., Winichagoon P., Fucharoen S., Pravatmuang P., Piankijagum A., Wasi P. Homozygous haemoglobin Constant Spring: a need for revision of concept//Hum.Genet.-1981.-V.59.-P.250−255.
Schiliro G., Li Volti S., Musumeci S., Molleca F., Mari-nucci M., Mavilio L., Tentori L. Sicily: a cluster of Hb G San Jose//Hemoglobin. -1981. -V. 5.-P.725−730.
Schiliro G., Li Volti S. Did the Hb G San Jose gene arise in Sicily?//J.Msd.Genet.-1986.-V.23.-P.281.
Tondo C.V. Hemoglobin Porto Alegre: an assymetric tetramer with only one abnormal beta chain in the aged hemolysate of erythrocytes from the heterozygous carrier Cys//An. Acad.Brasil.Cienc.-1972.-V.44.-P.337−348.
Martinez G., Lima F., Wade M., Estrada M., Colombo В., Heredero L., Granda H. Hemoglobin Porto Alegre in a Cuban family// J.Med.Genet.-1977.-V.14.-P.422−425.
Salzano F.M., Tondo C.V. Hemoglobin types in Brazilian populat ions//Hemoglobin.-1982.-V.6.-P.85−97.
Baglioni C., Weatherall D.J. Abnormal human hemoglobins. 9. Chemistry of hemoglobin J Baltimore//Biochim.Biophys.Acta.-1963.-V.78.-P.637−643.
Schneider R.G. Review of hemoglobin variants studied in Southwestern USA//Hemoglobin. -1980.-V.4.-P.363−372.
Romero C., Munoz A., Fernandez Fuertes I., Hernandez-Jodra M., Navarro J.L. First association in Spain of Hb J Baltimore Asp and beta thalassemia//Hemoglobin.-1982.-V.6.1. P.607−612.
Blackwell R.Q., Ro J.H., Liu C.S., Yang H.J., Vang C.C., Huang J.Т.Н. Hemoglobin variant found in Koreans, Chinese and North American Indians: 22Glu— >Ala//Amer. J.Phys. Anthropol.-1967.-V.30.-P.389−391.
Chen S.S. Studies on abnormal hemoglobin variants in China. Two cases with Hb G Coushatta and the primary structure of the hemoglobin variant//Clin.Med.J.-1981.-V.94.-P.13−20.
Boissel J.P., Wajcman H., Labie D., Dahmane M., Benabadji M. Hemoglobine G Coushatta Cf>22Glu—>Ala) en Algerie description d’un cas homozygote//Nouv.Rev.Franc.Hemat.-1979.-V.21.-P.225−230.
Zeng Y.-T. Hemoglobinopathies in China mainland//Hemo-globin.-1981.-V.5.-P.517−524.
Bunn H.F., Forget B.G. Human hemoglobin variants//Hemo-globin: molecular, genetic and clinical aspects.-Philadelphia-London-Toronto: Saunders Co.-1986.-P.381−452.
AhernE., Ahern V., Serjeant G.R., Serjeant B.E., Seakins M., Darbre P., Middleton A., Lehmann H. jb-Chain variants in Jamaican newborns//Hemoglobin.-1978.-V.2.-P.495−502.
Fabritius H. Hemoglobin N Baltimore: 28 cases in one Guadeloupe family//Nouv.Rev. Fr.Hemat.-1980.-V.22.-P.405−410.
Jones Vaughan R., Grimes A.J., Carrell R.W., Lehmann H. Koln Haemoglobinopathy. Further data and a comparison with other hereditary Heinz body anaemias//Brit.J.Haematol.-1976.-V.13.1. P. 394−408.
Ricco G. Koln hemoglobinopathy in Italy//Panminerva Med.-1981.-V.23.-P.227−233.
Blackwell R.Q., Liu C.S., Wang C. L: Hemoglobin New York in Chinese subjects in Taiwan//Amer.J.Phys.Anthrop.-1971.-V.34.-P.329−334.
Saenz G.F., Elizondo J., Arroyo G., Jimenez J., Montero G., Lima F., Martinez G. Two cases of hemoglobin New York in Costa Rica//Hemoglobin.-1980.-V.4.-P.101−105.
Zeng Y.-T. Hemoglobinopathies in China Mainland//Hemoglobin.-198.1.-V. 5.-P. 517−524.
Zeng Y.-T., Huang S.-Z. Hemoglobin New York «.2^a113Val—> Glu in China//Hemoglobin.-1982.-V.6.-P.61−67.
Efremov G.D. Hemoglobin Lepore and anti-Lepore//Hemoglo-bin.-1978.-V.2.-P.197−233.
Marinucci M. Hb Lepore trait in Italy: hematological and structural studies on the Italian population//Brit.J.Haematol.1979.-V.42.-P.557−565.
Quattrin N., Luzzatto L., Quattrin S. New clinical and biochemical findings from 235 patiens with hemoglobin Lepore// Ann.NY.Acad.Sci.-1980.-V.344.-P.364−374.
Li W.-H. Maintenance of genetic variability under the joint effect of mutation, selection and random drift//Genetics.-1978.-V.90.-P.349−382.
Deka R. Fertility and haemoglobin genotypes: a population study in Upper Assam С India)//Hum.Genet.-1981.-V.59.-P.172−174.
Das N.K., Sarkar J.M., Bhattacharya K.K., Ghosh A.K.
A note on fitness of haemoglobin genotypes in the Bengali-speaking populat ion//Hum. Hered. -1983.-V.33.-P.307−310.
Lesk A.M., Chothia G. How different amino acid sequences determine similar protein structure: the structure and evolutionary dinamics of the globins//J.Mol.Biol.-1980.-V.136.-P.225−270.
Sears D.A. The morbidity of sickle cell trait//Amer.J. Med.-1978.-V.64.-P.1021−1036.
Vichinsky E.P., Lubin B.H. Sickle cell anemia and related hemoglobinopathies//Pediatr.Clin.North.Amer. -1980. -V. 27.-P.429.
Koepke J.F. Laboratory aspects of sickle cell anemia// Labmedica.-1986.-V.3.-P.39−43.
Heath D., Williams D.R. Man at high altitude.-Churchhi11 Livingstone Publ.-1981.-P. 1−440.
Nagel R. Distribution and evolution of hemoglobin and globin loci.- New York-Amsterdam-Oxford: Elsevier Sci.Publ.Co.-1983.-P.158.
Cameron B.F., Smith D.B., Cody B. Hemoglobin С in heterozygote carriers//Amer.J.Hematol.-1984.-V.17.-P.437−438.
Fabry M.E., Kaul D.K., Raventos C., Baez S., Rieder R., Nagel R.L. Some aspects of the pathophysiology of homozygous Hb CC erythrocytes//J.Clin.Invest.-1981.-V.67.-P.1284−1291.
Fairbanks V.F., Gilchrist G.S., Brimhall В., Jereb J.A., Goldston E.C. Hemoglobin E. trait reexamined: a cause of microcy-tosis and erythrocytosis//Blood.-1979.-V.53.-P.109−115.
Ockelford P.A., Liang A.Y., Veils R.M., Vissers M., Brennan S.O., Williamson D., Carrell R.W. Hemoglobin Volga ?>27 CB9) Ala-→Asp: functional and clinical correlations of an unstable hemoglobin//Hemoglobin.-1980.-V.4.-P.295−306.
Dorleac E., Morle L., Gentilhomme 0., Jaccound P., Bandonnet C., Delaunay J. Thalassemia-like abnormalities of the red cell membrane in hemoglobin E trait and desease//Amer.J. Hematol. -1984. -V. 16. -P. 207−217.
Спивак В.А., Молчанова Т. П., Ермаков Н. В., Токарев Ю. Н., Гарькавцева Р. Ф., Асанов А. Ю. Установление первичной структуры аномального D-подобного гемоглобина, выявленного в крови донора// Биохимия.-1978. -Т.43.-С.1175−1183.
Dyce B.J., Bessman S.P. A rapid nonenzymatic assay for 2,3-DPG in multiple specimens of blood//Arch.Environ.Health. -1973.-V.27.-P.112−115.
Spivak V.A., Molchanova T.P., Postnikov Yu.V., Aseeva E. A., Lutsenko I.N., Tokarev Yu.N. A new abnormal hemoglobin:
Hb Mozhaisk p>92(F8) His— >Arg//Hemoglobin.-1982.-V. 6.-P. 169−181.
Луценко И.Н., Спивак В. А., Токарев Ю.H. Использование протеолиза глобиновых цепей на ацетат-целлюлозной плёнке в молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов//Гематол.Трансфузи-ол.-1985.- 2.-С.47−50.
Anson M.L., Mirsky А.Е. Protein coagulation and its reversal. The preparation of insoluble globin and heme//J.Gen. Physiol.-1930.-V. 13.-P. 469−476.
Спивак В. А. Молчанова Т.П., Ермаков Н. В., Токарев Ю. Н., Гарькавцева Р.Ф. Установление первичной структуры аномального
Е-подобного гемоглобинаУ/Биохимия.-1979.-Т.44.-С.816−821.
Cole R.D. S-Aminoethylation//Meth.Enzymol.-1967.-V.11.-P.315−316.
Smith D.G. Techniques in enzymic hydrolysis//Meth.Enzymol.-1967.-V.11.-P.214−230.
Спивак В.А., Асеева E.A., Луценко И.H. Микропрепаративные тонкослойные пептидные карты в молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов человека//Мол.генетика.-1988.- 4.-С.29−36.
Спивак В.А. Количественный ультрамикроанализ аминокислот в форме их ДНС-производных и пути его применения в белковой химии// диссертация на соиск.уч.ст.канд.хим.наук.-Москва.-ИМБ АН СССР.-1971.
Беленький Б.Г., Ганкина Э. С., Прянишникова С. А., Эрастов Д. П. Микротонкослойная хроматография динитрофенильных и фенилтио-гидантоиновых производных аминокислот//Молек.биол.-1967.-Т.11. С.184−189.
Spivak V.A., Orlov V.M., Shcherbukhin V.V., Varshavsky Ja.M. Quantitative ultramicroanalysis of amino acids in the form of their DNS-derivatives. 1. An apparatus for ultramicroanalysis of DNS-amino acids//Analyt.Biochem.-1970.-V.35.-P.227−234.
Афанасенко Г. А., Нисанов В. Я., Шляпников С. В., Каминир Л. Б., Северин Е. С. Количественный дансильный микрометод анализа аминокислот. Исследование пептидных карт триптического гидролизата рибонуклеаз ы//Биохимия.-1977.-Т.42.-С.2178−2185.
Gross C., Labouesse B. Dansylation of amino acids, peptides and proteins//Eur.J.Biochem.-1969.-V.7.-P.463−470.
Gray W. R., Hartley B.S. The structure of chymotriptic peptide from Pseudomonas cytochrome C-551//Biochem.J.-1963.-V.89.-P.379−380.
Асеева E.A. Структурный микроанализ пептидов в молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов.-диссертация на соиск.уч.ст. канд.биол.наук.-Москва.-ВГНЦ МЗ СССР.-1988.
Sumrrers M.R., Smythes V.W., Oroszlan S. Thin-layer chromatography of sub-nanomole amounts of PTH-amino acids on polyamide sheets//Analyt.Biochem.-1973.-V.53.-P.624−628.
Kasper C.B. Fragmentation of proteins for sequence studies and separation of peptide mixture//Protein sequence determination: Springer-Verlag.-1975.-P.114−161.
Heinrikson R.L. Applications of thermolysin in protein structural analysis//Meth.Enzymol.-1977.-V.47.-P.175−189.
Луценко И.H., Спивак В. А. Использование методов электрофореза при молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов//
Всесоюзная конф. «Хроматография в биологии и медицине».-Москва.-1983.-тезисы.-С.124−125.
Смирнов Ю. И. Электрофорез в блоках ацетатцеллюлозы// Злектрофоретические методы анализа белков.-Новосибирск: Наука.-1981.-С.63−68.
Молчанова Т.П., Спивак В. А. Применение ионообменной хроматографии при исследовании аномальных гемоглобинов человека//
Всесоюзная конф. «Хроматография в биологии и медицине».-Москва.-1983.-тезисы.-С.129.
Ермаков Н.В., Спивак В. А. Анализ злектрофореграмм субъединиц глобина и молекулярная диагностика некоторых наследственных гемоглобинопатий//1 Всесоюзный съезд гематологов и трансфуэмоло-гов.-Баку.-1979.-тезисы.-С.217−218.
Спивак В.А., Молчанова Т. П., Асеева Е. А., Луценко И. Н., Постников Ю. В., Санникова О. А., Токарев Ю. Р. Молекулярная диагностика аномальных гемоглобинов в микромасштабе//56 научн. сессия ЦНИИГПК.-Москва.-1984.-тезисы.-С.106−107.
Спивак В.А., Асеева Е. А., Крынецкий Е. Ю., Луценко И. Н., Кудрявцева Е. В. Токарев Ю.Н. Новый аномальный гемоглобин Никосия ?17Лиз—>Глн//7 Всесоюзный симп. по химии белков и пептидов.-Таллин.-1987.-тезисы. С.114−115.
Спивак В.А., Асеева Е. А., Крынецкий Е. Ю., Луценко И. Н., Кудрявцева Е. В., Токарев Ю. Н. Новый аномальный гемоглобин Никосия р.17Лиз—> Глн//59 научн. сессия ЦНИИГПК. -Москва.-1987. -тезисы.1. С.104−105.
Maekava М., MaekavaT., Fuj iwara N., Tabara К., Matsuda G. Hemoglobin Nagasaki ?17Glu: a new abnormal human hemoglobin found in one family in Nagasaki//Int.J.Prot.Res.-1970.-V.11.-P.147−156.
Chen R. The sequence determination of a protein in a micro scale: the sequence analysis of ribosomal protein L34 of E. coli// Hoppe-Seyler's Z.Physiol.Chem.-1976.-V.357.-P.873−886.
Bodenmuller H. Micro-sequencing of peptides with dansyla-ted amino acids//Z.Anal.Chem.-1984.-V.317.-P.618−620.
Асеева E.А., Спивак В. А., Апахов Ю. Б. Ультрамикроанализ первичной структуры пептидов при идентификации аномальных гемоглобинов//6 Всесоюзный симп. по химии белков и пептидов.-Рига.-1983.-тезисы.-С.59−61.
Асеева Е.А., Спивак В. А. Методы тонкослойной хроматографии в структурном исследовании пептидов при молекулярной диагностике аномальных гемоглобинов//1 Всесоюзная конф. «Хроматография в биологии и медицине».-Москва.-1983.-тезисы.-С.88.
Itano Н.А. Solubilities of naturally occurring mixtures of human hemoglobins//Arch.Biochem.Biophys.-1953.-V.47.-P. 148−159.
Спивак В.А., Молчанова Т. П., Постников Ю. В., Асеева Е. А., Луценко И. Н., Токарев Ю. Н., Ермаков Н. В. Молекулярная диагностика аномальных гемоглобинов//53 научн. сессия ЦНИИГПК.-Москва.-1981.-тезисы.-С7115−116.
Рустамов Р.Ш., Гаджиев Э. Г., Луценко И. Н., Асеева Е. А., Спивак В. А., Токарев Ю. Н. Две родственные семьи носители НЬ С6Глу-→Лиз в азербайджанской популяции//Гематол.трансфузиол.-1987, — 1.-С.55−57.
Хасаев А.Ш., Шамов И. А., Кулагин М. Н., Колодей С. В., Спивак В. А., Мэлчанова Т. П., Ермаков Н. В. Гемоглобин D Punjab в Дагестане//Гематол.трансфузиол.-1983.- 6.-С.47−49.
Спивак В.А., Ташева Е. С., Асеева Е. А., Токарев Ю. Н. Редкие варианты Hb D Punjab и Hb 0 Arab и полиморфизм гемоглобина человека//Генетика.-1986.-Т.22.-С.511−518.
Спивак В.А., Молчанова Т. П., Ермаков Н. В., Постников Ю. В., Токарев Ю. Н., Рашков Р. Г., Томалева 3.3. Молекулярная диагностика трех случаев носительства гемоглобина О Араб в Болгарии//Гематол. трансфузиол.-1983.- 5.-С.37−40.
Спивак В.А., Молчанова Т. П., Ермаков Н. В., Постников Ю. В., Токарев Ю. В., Рашков Р. Г., Томалева 3.3. Гемоглобин Лепоре Бостон в Болгарии//Пробл.гематол.перелив.крови.-1982.- 5.-С.27−30.
Cheblonne Y., Verdier G. The delta-beta-crossing-over site in the fusion gene of the Lepore-Boston disease might be localized in a preferential recombination region//Acta Haematol.-1983.1. V.69.-P.294−302.
Молчанова Т.П., Абатуров Л. В., Спивак В. А., Ермаков Н. В., Токарев Ю. Н. Гемоглобин М Saskatoon^63CE7)His-→Tyr. Структурная идентификация, образование гемихрома и протеолитическая деграда-ция//Мол.биол.-1980.-Т.14.-С.1253−1266.
Молчанова Т.П., Спивак В. А., Абатуров Л. В., Ермаков Н.В.
Гемоглобин М Саскатун: молекулярная диагностика, образование гемихрома и протеолитическая деградация//1 Всесоюзный съезд гематологов и трансфуаиологов.-Баку.-1979.-тезисы.-С.218.
Спивак В.А., Молчанова Т. П., Постников Ю. В., Асеева Е. А., Луценко И. Н., Токарев Ю. Н., Евдокимова А. И. Молекулярная диагностика НЬ Буэнос-Айрес ^85(П)Фен—>Сер и изучение его свойств//55 научн. сессия ЦНИИГПК.-Москва.-1983.-тезисы.-С.76−78.
Идельсон Л.И., Молчанова Т. П., Асеева Е. А., Спивак В. А., Токарев Ю. Н. Второй случай носительства НЬ Такома в Москве// гематол.трансфузиол.-1987.- 9.-С.45−46.
Foldi J., Horanyi М., Szelenyi J., Hollan S.R., Kiss A., SpivakV.A., AseevaE.A., TashevaE.S., Tokarev Yu.N. Hemoglobin Agenogi in Hungary//Hemoglobin.-1988.-V.12.-P.395−398.
Moo-Penn W.F., Schneider R.G., Andrian S., Das D.K. Hemoglobin Detroit: ?95(FG2)Lysine-→Asparagine//Biochim.Biophys. Acta.-1978.-V.536.-P.283−288.
Spivak V.A., Molchanova Т. P., Ermakov N.V., Tokarev Yu.N., Martinez G., Szelenyi Ju., Horanyi M., Foldi Ja., Hollan S.R., Kazieva H., Shairiov I.A. A new hemoglobin variant: Hb Dagestan oc60(E9)Lys—>Glu//Hemoglobin.-1981.-V.5.-P.133−138.
Spivak Y.A. Letter to editor//Hemoglobin.-1989.-V.13.-P.186.
Tokarev Yu.N., Spivak V.A. Heterogeneity and distribution of hemoglobinopathies in some parts of the USSR//Intern.Congr. ISH-ISBT.-Budapest.-1982.-theses.-P.46.
Tokarev Yu.N., Spivak V.A. Heterogeneity and distribution of hemoglobinopathies in some parts of the USSR//Hemoglobin.-1982.-V.6.-P.653−660.
Гаврилов O.K., Токарев Ю.H., Спивак*В.А. Достижения в области молекулярной гематологии и гематологической генетики// Вестн. АМН СССР.-1982, — 6.-С.57−61.
Токарев Ю.Н., Спивак В. А. Молекулярная диагностика и изучение аномальных гемоглобинов в СССР//Сов.мед.-1983.- 11.-С761−64.
Токарев Ю.Н., Спивак В. А., Постников Ю. В. Важнейшиенаследственные гемоглобинопатии//Наследственные анемии и гемоглобинопатии. -Москва: Медицина.-1983.-С.137−148.
Гинтер Е.К., Гарькавцева Р. Ф. Распространение и гетерогенность гемоглобинопатий//Прогресс в медицинской генетике.-Москва: Медицина.-1978.-С.10−36.
Местиашвили И.Г., Нацвлишвили В. М. Гемоглобинопатии в Грузинской ССР//1 Всесоюзный съезд гематологов и трансфузиологов.-Баку.-1979.-тезисы.-С.211−213.
Kantchev K.N., Tcholakov B.N., Casey R., Lehmann H.,
Hazmi M. E. Twelve families with Hb 0 Arab in the Burgas district of Bulgaria//Humangenetic.-1975.-V.26.-P.93−97.
Penev M.N., Panova D.Y., Ivanov B.N. Three cases of hemoglobin 0 Arab//Folia Haematol.-1977.-V.104.-P.271−276.
Цонева M., Тончева Д., Маврудиева M., Рашков Р. Г., Томалева 3., Донов М. Популяционно-генетические данные о распространенности гемоглобинопатий в некоторых округах Болгарии//Современная медицина (БНР).-1978.-Т.7.-С.13.
Чолаков В., Нейчев П. Распространение гемоглобинопатии О среди школьников Бургаского округа//ПедиатрияСБолгария).-1982.-Т.2.-С.167.
Адамовская И.И., Идельсон Л. И., Матрагун С., Леманн Г. Гемоглобин О Араб р-талассемия у болгарина, жителя Одессы// Пробл.гематол.перелив.крови.-1978.- 11.-С.51−53.
Spivak V.A., Lutsenko I.N., Aseeva Е.А. A new approach to structural identification of abnormal human hemoglobins//Proc.of the 2 ICBS. -Keszthely (Hungary).-1988.-P.79−88.
WajcmanH., BelkhodjaO., Labie D. Hb Setif: Gl (94)Asp—>? Tyr. A newol-chain hemoglobin variant with substitution of theresidue involved in a hydrogen bond between unlike subunits// FEBS Lett.-1972.-V.27.-P.298−300.
Nozari G., Rahbar S., Darbre P., Lehmann H. Hemoglobin Setif (oc94Asp—>Tyr) in Iran. A report of 9 cases//Hemoglobin. -1977.-V.l.-P.292−298.
Wilkinson T. Hemoglobinopathies in Australia and New Zealand//Hemoglobin.-1981.-V.5.-P. 525−530.
IdelsonL.I., Didkovsky N. A., Casey R., LorkinP.A., Lehmann H. Structure and function of Hb Tacomap30Arg—>Ser, found in a second family//Acta Haematol.-1974.-V.52.-P.2−6.
Brimhall В., Jones R.T., Baur E.W., Motulsky A.C. Structural characterization of hemoglobin Tacoma//Biochemistry.-1969.-V.8.-P.2125−2129.
Deacon-Smith R.A., Lee-Potter J.P. An unstable haemoglobin. Hb TacomajJ30CB12) Arg-→Ser, detected at birth by the demonstration of red cell inclusions//J.Clin.Path.-1978.-V.31.-P.883−886.
Спивак В. А. Молекулярная диагностика и изучение свойств аномальных гемоглобинов человека//1 Всесоюзный съезд мед.генетиков. -Киев.-1984.-тезисы. -С. 318.
Спивак В.А., Молчанова Т. П., Асеева Е. А., Луценко И. Н., Постников Ю. В. Молекулярная диагностика и изучение свойств аномальных гемоглобинов//2 Всесоюзный съезд гематологов и транс-фузиологов.-Львов.-1985. тезисы.-С.357−358.
Brimhall В., Jones R.T., Baur E.W., Motulsky A.C. Structural characterization of hemoglobin Tacoma//Biochemistry.-1969.-V.8.-P.2125−2129.
Pulsinelli P.D., Perutz M.F., Nagel R.L. Structure of hemoglobin M Boston, a variant with a five coordinated ferric heme//Ргoc.Nat1.Acad.Sc i.USA.-1973.-V.70.-P.3870−3874.
MullerC.J., Kingma S. Haemoglobin -Zurich 63Arg//Biochim. Biophys.Acta.-1961.-V.50.-P.595.
Bird G.W.G., Lehmann H. Hb D in India//Brit. Med. J. -^бб.-УЛ.-Р.б^.
Deliyannis G.A., Ballas A., Christakis J. Haemoglobin D in Greek family//Acta Haematol.-1969.-V. 41.-P.121−125.
Ungar В., Symons H.S., Anderson G.R., Stubbs A.E.,
Wiltshire B.G., Lehmann H. Hemoglobin D Punjab in an European family in Australia//Med.J.Austral.-1973.-V.l.-P.354−356.
Vella F., Lehmann H. Haemoglobin D Punjab CD Los Angeles)// J.Med.Genet.-1974.-Y.il.-P.341−348.
Baiget M., del Rio E., Gimferrer E. Hemoglobin D Punjab in a Spanish family//Hemoglobin.-1982.-V.6.-P.193−198.
Efremov G.D., Sadikario A., Stoyancov A., Dojcinov D., Huisman T.H.J. Homozygous hemoglobin 0 Arab in a Gypsy family in Yugoslavia//Hemoglobin.-1977.-V.1.-P.389−394.
Altay C.A., Gurgey A., Huisman T.H.J. Homozygosity for hemoglobin 0 Arab//Turk.J.Pediatr.-1986.-V.28.-P.67−72.
Politis-Tsegos C., Kynoch P., Lang A., Lehmann H., Lorkin P.A., Stamathoupoulous R., Wakefield G. Homozygous haemoglobin
D Punjab//J.Med.Genet.-1975.-V. 12.- P.269−374.
Bellingham A.J., Huehns E.R. Compensation in haemolytic anemia caused by abnormal hemoglobins//Nature.-1968.-V.218.1. P.924−926.
Ringelhann В., Lewis R.A., Lorkin P.A., Kynoch P.A., Lehmann H. Sickle cell haemoglobin D Punjab disease: S from Ghana and D from England//Acta haematol.-1967.-V.38.-P.324−331.
Milner P. F., Miller C., Grey R., Seakins M., Dejong W.W., Went L.N. Hemoglobin 0 Arab in four Negro families and its interaction with hemoglobin S and hemoglobin C//N.Engl. J.Med.-1970. -V.283.-P.1417−1425.
Gilman P.A., Abel A.S. Acute splenic sequestration in hemoglobin sickle-0 Arab disease//Johns Hopkins Med.J.-1980.-V.146.-P.285−288.
Haji F., Chadle A., Fattoum S., Souilem J., Hassine L. Double heterozygotie Hb 0 Arab/j2>-thalassemie chez un enfant tunis ien//Arch.Inst.Pasteur.Tunis.-1986.-V.62.-P.341−353.
Идельсон Л.И. Гипохромные анемии.-Москва: Медицина.-1981.-С.177.
Westhof Е., Altschuh D., Moras D., Bloomer А.С., Mondragon A., Klug A., Van Regenmortel//Correlation between segmental mobility and the location of antigenic determinants in proteins// Nature.-1984.-V.311.-P.123−126.
Спивак В.А. Полиморфизм гемоглобина человека//6 Всесоюзный симп."Молекулярные механизмы генетических процессов».-Москва.-1987.-тезисы.-С.99.
Petschow D., Wurdinger I., Baumann R., Duhm J., Braunitzer Q G., Bauer C. Causes of high blood 0Zaffinity of animals living athigh altitude//J:Appl.Physiol.-1977.-V.42.-P.139−143. t 353. Braunitzer G., Schrank В., Stangl A., Bauer C., Phosphat/
Protein-Wechselwirkung und die Altmung des Lamas, des menschlichen Fotus und die des Pferdes//Hoppe-Seyler*s Z.Physiol.Chem.-1978.-B.359.-S.547−558.
Bauer C., Rollema H.S., Till H.W., Braunitzer G. Phosphate binding by llama and camel hemoglobin//J.Сотр.Physiol.-1980.-V.136.-P.67−70.
Samaja M., Veicsteinas A., Cerretelli P. Oxygen affinity ofblood in altitude Sherpas//J.Appl. Physiol.-1979.-V.47.-P.337−341.
Hebbel R.P., Eaton J.W., Kronenberg R.S., Zanjani E.D., Moore L.G., Berger E.M. Human llamas: adaptation to altitude in subjects with high hemoglobin oxygen affinity//J.Clin.Invest.-1978.-V.62.-P.593−600.
Gilbert W. Why genes in pieces?//Nature.-1978.-V.271.-P.501.
Gilbert W. Genes-in-pieces revisited//Science.-1985,-V.228.-P.823−824.
Sudhof Т.О., Goldstein J.L., Brown M.S., Russel D.W. The LDL receptor gene: a mosaic of exons shared with different proteins//Science.-1985.-V.228.-P.815−822.
Runnegar B. Derivation of the globin from type b cytochromes// J .Mol.Evol.-1984.-V.21.-P.33−41.
Птицын О.Б. Белок как отредактированный статистический сополимер//Мол, биол.-1984.-Т.18.-С.574−590.
Volkenstein М.V. Mutations and value of information// J.Theor.Biol.-1979.-V.80.-P.155−169.
Conrad M., Volkenstein M.V. Replaceability of amino acids and the self-facilitation of evolution//J.Theor.Biol.-1981.-V.92.-P.293−299.
Spivak V.A., Lutsenko I.N. Micropreparative electrophoresis of globin chains on cellulose acetate films in structural identification of abnormal human hemoglobins//Aanalyt.Biochem.-19BB.-V.171.-P.108−112.
Спивак В.А., Луценко И. Н., Асеева E.A. Новая стратегияструктурной идентификации аномальных гемоглобинов человека//Мол. генетика.-1988.- 8.-С.46−48.
Беленький Б.Г., ГанкинаЭ.С., КеверЕ.Е., КостюкИ.О., Саминский А. Е., Илларионова Н. Г. Высокоэффективная эксклюзионная микроколоночная хроматография белков и пептидов//Биоорг.химия.-1987.-Т.13.-С.894−897.
Guevara J., ChioccaE.A., Clayton F. С., von Eschenbach A.C., Edwards J.J. A simple method of eluting proteins from two-dimensional gels//Clin.Chem.-1982.-V.28.-P.756−758.
Stralfors P., Belfrage P. Electrophoretic elution of proteins from polyacrylamide gel si ices//Analyt.Biochem.-1983.-V.128.-P.7−10.
Christopherson R.I. Desalting protein solutions in a centrifuge column//Meth.Enzymol.-1983.-V.91.-P.278−281.
Helmerhorst E., Stokes G.B. Microcentrifuge desalting: a rapid, quantitative method for desalting small amounts of protein//Analyt.Biochem.-1980.-V.104.-P.130−135.
Stokke B.T., Mikkelsen A., Elgsaeter A. An electrophoretic device concentrating charged macromolecules to a predetermined final solution volume//Analyt.Biochem.-1985.-V.148.-P.527−532.
Rhodes D., Yphantis D.A. A small-volurre electrophoretic concentrator//Analyt.Biochem.-1981.-V.116.-P.379−382.
Mahuran D., Clerrents P., Carrella M., Strasberg P.M.
A high recovery method for concentrating microgram quantities of protein from large volumes of solution//Analyt.Biochem.-1983.-V.129.-P.513−516.
Hashizume S., Rashid M., Shoji M., Kuroda K. Electrophoretic extract ion-concentration of proteins from polyacrylamide gels under alkaline, neutral and acidic conditions//Electrophoresis.-1984.-V.5.-P.30−34.
Saul A., Don M. A rapid method of concentrating proteins in small volumes with high recovery using Sephadex G-25//Analyt. Biochem.-1984.-V.138.-P.451−453.о о*о

Заполнить форму текущей работой