Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Взаимодействие твитчина запирательных мышц моллюсков с фибриллярным актином

Диссертация: Взаимодействие твитчина запирательных мышц моллюсков с фибриллярным актином
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Впервые показано, что гигантский белок твитчин способен взаимодействовать с фибриллярным актином, и это взаимодействие зависит от степени фосфорилирования твитчина. Взамен общепринятой «мостиковой» гипотезы запирательного тонуса (Ьоуу & а1., 1964) предложена гипотеза «твитчин-актиновых сшивок», согласно которой дефосфорилированный твитчин образует са^Ь-сшивки между толстыми и тонкими нитями… Читать ещё >

Содержание

  • Список основных сокращений и условных обозначений
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. СОКРАТИТЕЛЬНЫЙ АППАРАТ ЗАПИРАТЕЛЬНЫХ МЫШЦ МОЛЛЮСКОВ
      • 1. 1. 1. Структурно-функциональные особенности мышц двустворчатых моллюсков
      • 1. 1. 2. Толстые нити запирательных мышц моллюсков
      • 1. 1. 3. Тонкие нити запирательных мышц моллюсков
      • 1. 1. 4. Взаимодействие толстых и тонких нитей в мышцах моллюсков
    • 1. 2. ТВИТЧИН ГЛАДКИХ МЫШЦ МОЛЛЮСКОВ
      • 1. 2. 1. Гигантские белки иммуноглобулинового суперсемейства
      • 1. 2. 2. Взаимодействие Ф-актина с белками титанового семейства
      • 1. 2. 3. Твитчин — регуляторный белок гладких мышц моллюсков
      • 1. 2. 4. и ~ участки фосфорилирования в молекуле твитчина
    • 1. 3. МЕХАНИЗМ ЗАПИРАТЕЛЬНОГО СОКРАЩЕНИЯ
      • 1. 3. 1. Физиологические и биохимические аспекты запирательного тонуса моллюсков
      • 1. 3. 2. «Парамиозиновая гипотеза»
      • 1. 3. 3. «Мостиковая гипотеза»
      • 1. 3. 4. Гипотеза «твитчин-актиновых мостиков»
  • Глава 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Выделение сократительных белков из запирательных мышц моллюсков
      • 2. 1. 1. Выделение толстых нитей
      • 2. 1. 2. Экстракция поверхностных белков толстой нити
      • 2. 1. 3. Фракция, содержащая «природный» Ф-актин
      • 2. 1. 4. Фракция, содержащая твитчин и миород
      • 2. 1. 5. Фракция, содержащая миозин и тропомиозин
      • 2. 1. 6. Получение синтетического актомиозина
    • 2. 2. Выделение миозина из скелетных мышц кролика
    • 2. 3. Выделение актина из скелетных мышц кролика
    • 2. 4. ДСН-электрофорез в полиакриламидном геле
    • 2. 5. Фосфорилирование твитчина
    • 2. 6. Использование лазерного дифракционного анализатора
    • 2. 7. Низкоскоростное и высокоскоростное центрифугирование
    • 2. 8. Измерение вязкости
    • 2. 9. Измерение АТФ-азной активности
    • 2. 10. Вспомогательные методы
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 3. 1. Тестирование взаимодействия твитчина и Ф-актина оптическими методами
    • 3. 2. Измерения вязкости твитчин-актинового комплекса
    • 3. 3. Тестирование взаимодействия твитчина и Ф-актина низкоскоростным центрифугированием
    • 3. 4. Тестирование взаимодействия твитчина и Ф-актина высокоскоростным центрифугированием
    • 3. 5. Влияние твитчина на механохимическую активность актомиозина
  • Глава 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
    • 4. 1. Взаимодействие твитчина с фибриллярным актином
    • 4. 2. Регуляция твитчин-актинового взаимодействия
    • 4. 3. Влияние твитчина на свойства актомиозина
    • 4. 4. «Парамиозиновая» и «мостиковая» гипотезы запирательного сокращения в свете современных экспериментальных данных
    • 4. 5. Гипотеза «твитчин-актиновых мостиков»
    • 4. 6. Предполагаемый молекулярный механизм запирательного сокращения
  • ВЫВОДЫ

Взаимодействие твитчина запирательных мышц моллюсков с фибриллярным актином (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Мышцы являются специализированными структурными элементами, способными трансформировать химическую энергию в механическую работу. Несмотря на то, что строение и функция мышц разнообразны, общие принципы их работы одинаковы. Согласно теории скользящих нитей, мышечное сокращение обусловлено активным скольжением тонких актиновых нитей относительно толстых миозиновых нитей без изменения их длины. Работа мышцы заключается в циклической смене двух ее состояний: сокращения в результате повышения концентрации Са2+ в саркоплазме и расслабления при ее понижении. Это правило имеет лишь одно исключение — гладкие мышцы двустворчатых моллюсков способны поддерживать еще одно состояниезапирательный тонус, или catch-состояние, при котором мышца при низкой концентрации Са2+ остается сокращенной в течение длительного времени. При этом высокое значение поддерживаемой силы сочетается с низким расходом энергии. Это явление, описанное более ста лет назад, хотя и свойственно ограниченному кругу мышц, тем не менее, вызывает повышенный интерес исследователей, поскольку его механизм трудно объяснить в рамках современных представлений о механизмах биологической подвижности.

Механические свойства нативных и демембранизированных волокон запирательных мышц моллюсков свидетельствуют о том, что в основе catch лежит образование поперечных сшивок между элементами сократительного аппарата. Выдвинуты две гипотезы, конкретизирующие это положение: «мостиковая», постулирующая в качестве искомых сшивок особое ригороподобное состояние актомиозиновых мостиков (Lowy et al., 1964), и «независимая», или «парамиозиновая» гипотеза, которая постулирует наличие независимой системы поперечных связей. Предполагается, что такими связями являются сшивки между толстыми нитями (Johnson et al., 1959).

Мышцы, способные к запирательному тонусу, обладают необычными толстыми нитями, которые имеют большие размеры (10−20 мкм), и в их основе лежит парамиозиновый стержень, составляющий около 60% от массы толстых нитей. На поверхности парамиозинового стержня располагается миозин (Szent-Gyorgyi et al., 1971), твитчин (Vibert et al, 1993) и миород (Shelud'ko et al., 1999). Выход из состояния запирательного тонуса стимулируется серотонинэргическим нервом, что приводит к фосфорилированию твитчина (Siegman et al., 1997). В связи с этим открытием «мостиковая» гипотеза была уточнена. Предполагается, что дефосфорилированный твитчин, взаимодействуя с миозином, придает миозиновым мостикам свойства catoh-сшивок, в то время как фосфорилированный твитчин не меняет цикл работы миозиновых мостиков (Butler et al., 2001; Funabara et al, 2001; Yamada et al, 2001, 2004).

Хотя «мостиковая» гипотеза catch является общепринятой и тестируется длительное время, убедительных доказательств ее правильности не получено. Более того, накапливаются экспериментальные данные, которые не согласуются с этой гипотезой (Siegman et al., 1997; Sugi et al., 1999; Galler et al., 1999; Takahashi et al, 2003).

В данной работе предложена новая «независимая» гипотеза запирательного сокращения — гипотеза «твитчин-актиновых сшивок» («twitchin-actin linkage hypothesis»). Она основана на полученных нами данных о способности твитчина непосредственно взаимодействовать с фибриллярным актином, причем это взаимодействие регулируется фосфорилированием твитчина таким же образом, как распад и образование catch-сшивок in vivo. Согласно этой гипотезе, твитчин является одновременно и регуляторным и исполнительным белком, образуя в дефосфорилированном состоянии catch-сшивки между толстыми и тонкими нитями запирательных мышц моллюсков.

Наши данные о способности твитчина взаимодействовать с фибриллярным актином противоречат ранее опубликованным данным Ямада и сотр. (Yamada et al, 2001), однако подтверждены Фунабарой и сотр. (Funabara etal., 2005).

Цель и задачи исследования

.

Целью работы было выяснение роли твитчина в механизме запирательного тонуса гладких мышц двустворчатых моллюсков. Были сформулированы следующие задачи:

1. Разработать методы препаративного выделения твитчина, миозина и актина из гладких мышц мидии СгепотуШт ауапт.

2. Провести поиск условий взаимодействия твитчина с фибриллярным актином.

3. Исследовать физико-химические свойства твитчин-актинового комплекса и влияние твитчина на механохимическую активность актомиозина.

Положения, выносимые на защиту.

1. Твитчин из запирательных мышц двустворчатых моллюсков взаимодействует с фибриллярным актином.

2. Взаимодействие твитчина и актина регулируется фосфорилированием твитчина.

3. Твитчин-актиновое взаимодействие может быть основой запирательного сокращения мышц двустворчатых моллюсков, обеспечивая поперечные са1сЬ-сшивки между толстыми и тонкими нитями.

Научная новизна полученных результатов.

Впервые показано, что гигантский белок твитчин способен взаимодействовать с фибриллярным актином, и это взаимодействие зависит от степени фосфорилирования твитчина. Взамен общепринятой «мостиковой» гипотезы запирательного тонуса (Ьоуу & а1., 1964) предложена гипотеза «твитчин-актиновых сшивок», согласно которой дефосфорилированный твитчин образует са^Ь-сшивки между толстыми и тонкими нитями запирательных мышц моллюсков.

Теоретическое и практическое значение работы.

Предложенная гипотеза «твитчин-актиновых сшивок» открывает новые возможности экспериментального исследования механизма запирательного сокращения и стимулирует поиски аналогичных систем в других мышцах, обладающих тоническими свойствами.

В работе детально описаны методы выделения и очистки сократительных белков, а также способы образования синтетических сократительных моделей, которые могут быть использованы в других исследованиях в области биологической подвижности.

Апробация работы и публикации.

Основные результаты диссертационной работы были представлены на международных симпозиумах «Биологическая подвижность» (Пущино, 2001, 2004, 2006), VIII Международной школе-конференции молодых ученых (Пущино, 2004) и ежегодной научной конференции Института биологии моря им. А. В. Жирмунского (Владивосток, 2005). По материалам диссертации опубликовано 9 работ, в том числе — 5 работ в рецензируемых изданиях из списка ВАК.

Финансовая поддержка работы.

Данная работа выполнена при финансовой поддержке Программы фундаментальных исследований Президиума РАН «Молекулярная и клеточная биология», Российского фонда фундаментальных исследований (грант № 05−449 895) и Конкурса проектов ДВО РАН (грант № 06-III-B-06−206).

Структура и объем работы.

ВЫВОДЫ.

1. Показано, что гигантский белок твитчин из запирательных мышц двустворчатых моллюсков способен взаимодействовать с фибриллярным актином.

2. Обнаружено, что твитчин-актиновое взаимодействие in vitro регулируется фосфорилированием твитчина таким же образом, как фосфорилирование твитчина in vivo регулирует запирательный тонус мышц.

3. Предложена гипотеза «твитчин-актиновых сшивок», согласно которой в основе запирательного тонуса мышц двустворчатых моллюсков лежит образование твитчиновых сшивок между толстыми и тонкими нитями.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , В. Клетки, молекулы и температура // Л.: Наука. 1975. С. 329.
  2. , Т.В. Зависимость свойств синтетического актомиозина от условий его реконструкции // Автореф. канд. дис., Владивосток. 1997.
  3. , А.Д. Методы выделения и характеристика миозина и его субьединиц из поперечно полосатых мышц. В кн. Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков // Л.: Наука. 1978. С. 55−76.
  4. А. Н. Молекулярные моторы. Часть 2. Молекулярные основы биологической подвижности // Соросовский Образовательный Журнал. 1999. № 6. С. 17−24.
  5. , Н.С. Белковый состав миофибрилл кролика, определенный методом электрофореза в присутствии додецилсульфата натрия // Цитология. 1975. Т. 17. С. 1148−1152.
  6. , Н. С. и Пинаев, Г. П. Активный компонент препаратов актинина // ДАН СССР. Т. 224, № з. 1975. С. 725−727.
  7. , С. Методы выделения и очистки актина. Оценка чистоты и нативности. В кн. Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков // Л.: Наука. 1978. С. 122−141.
  8. Achazi, R.K., Dolling, В., Haakshorst, R. 5-ht-induced relaxation and cyclic AMP in a molluscan smooth muscle // Pflugers Arch. 1974. Vol. 349 № 1. P. 19−27.
  9. Achazi, R.K. Phosphorylation of molluscan paramyosin // Pflugers Arch. 1979. Vol. 379, № 2. P. 197−201.
  10. Astier, C., Raynaud, F., Lebart, M.C., Roustan, C., and Benyamin, Y. Binding of a native titin fragment to actin is regulated by PIP2 // FEBS Lett. 1998. Vol. 429, № LP. 95−98.
  11. Bartegi, A., Fattoum, A., Derancourt, J., and Kassab, R. Characterization of the carboxyl-terminated 10-kDa cyanogen bromide fragment of caldesmon as an actin-calmodulin-binding region //J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265, № 25. P. 15 231−15 238.
  12. Bear, R. S and Selby, C.C. The structure of paramyosin fibrils according to X-ray diffraction // J: Biophys. Biochem. Cytol. 1956. Vol. 2, P. 55−69
  13. Benian, G.M., Kiff, J.E., Neckelmann, N., Moerman, D.G., Waterston, R.H. Sequence of an unusually large protein implicated in regulation of myosin activity in Caenorhabditis elegans //Nature. 1989. Vol. 342. P. 45−50.
  14. Benian, G.M., Tang, X., and Tinley, T.L. Twitchin and related giant Ig superfamily members of Caenorhabditis elegans and other invertebrates // Adv. Biophys. 1996a. Vol. 33. P. 183−198.
  15. Bennett, P.M., Elliott, A. The structure of the paramyosin core in molluscan thick filaments // J. Muscle Res. Cell Motil. 1981. Vol. 2, № 1. P. 65−81.
  16. Bennett, P.M., Marston, S.B. Calcium regulated thin-filaments from molluscan catch muscles contain a caldesmon-like regulatory protein // Journal of Muscle Research and Cell Motility. 1990. Vol. 11, № 4. P. 302−312.
  17. Bobkov, A.A., Bobkova, E.A., Homsher, E., and Reisler, E. Activation of regulated actin by SHl-modified myosin subfragment 1 // Biochemistry. 1997. Vol. 36, № 25. P. 7733−7738.
  18. Bremel, R.D., Murray, J.M., and Weber, A. Manifestations of cooperative behavior in the regulated actin filament during actin-activated ATP hydrolysis in the presence of calcium // Cold Spring Harbor. Symp. Quant. Biol. 1973. Vol. 37. P. 267 275.
  19. Butler, T.M., Mooers, S.U., Li, C.Q., Narayan, S., and Siegman, M. l Regulation of catch muscle by twitchin phosphorylation: Effects on force, ATPase, and shortening // Biophys J. 1998. Vol. 75, № 4. P. 1904−1914.
  20. Butler, T.M., Narayan, S.R., Mooers, S.U., Hartshorne, D.J., and Siegman, M.J. The myosin cross-bridge cycle and its control by twitchin phosphorylation in catch muscle // Biophys J. 2001. Vol. 80, № 1. P. 415−426.
  21. Butler, T.M., Mooers, S.U., and Siegman, M.J. Catch force links and the low to high force transition of myosin // Biophys. J. 2006. Vol. 90, № 9. P. 3193−3202.
  22. Castellani, L. and Cohen, C. Myosin rod phosphorylation and the catch state of molluscan muscles // Science. 1987. Vol. 235, № 4786. P. 334−337.
  23. Castellani, L. and Cohen, C. A calcineurin-like phosphotase is required for catch contraction // FEBS Letters. 1992. Vol. 309, № 3. P. 321−326.
  24. Cohen, C., Szent-Gyorgyi, A.G., and Kendrick-Jones, J. Paramyosin and the filaments of molluscan catch muscles. I. Paramyosin: sructure and assembly //J. Mol. Biol. 1971. Vol. 56. P. 223−237.
  25. Cohen, C. Matching molecules in the catch mechanism // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. Vol. 79, № 10. P. 3176−3178.
  26. Cohen, C. and Parry, D.A.D. A conserved C-terminal assembly region in paramyosin and myosin rods // J. Struct. Biol. 1998. Vol. 122, № 1−2. P. 180−187.
  27. Cole, R.A. and Twarog, B.M. Relaxation of catch in a molluscan smooth muscle. I. Effects of drugs of which act on the adenyl cyclase system // Comp. Biochem. Physiol. 1972. Vol. 43A, № 1. P. 321−330.
  28. Cornelius, F. The regulation of tension in a chemically skinned molluscan smooth muscle: effect of Mg2+ on the Ca2±activated tension generation // J. Gen. Physiol. 1980. Vol. 75, № 6. P. 709−725.
  29. Cornelius, F. Tonic contraction and the control of relaxation in a chemically skinned molluscan smooth muscle // J. Gen. Physiol. 1982. Vol. 79, № 5. P. 821−834.
  30. Csizmadia, A.M., Bonetkerrache, A., Nyitray, L., and Mornet, D. Purification and properties of caldesmon-like protein from molluscan smooth muscle // Comp. Biochem. Physiol. B. 1994. Vol. 108, № 1. P. 59−63.
  31. Ebashi, S., Mikawa, T., Hirata, M., Nonomura, Y. The regulatory role of calcium in muscle //Ann. NY Acad. Sci. 1978. V. 307. P. 451−461.
  32. Ebashi S, Nonomura Y, Nakamura S, Nakasone H, Kohama K. Regulatory mechanism in smooth muscle: actin-linked regulation // Fed. Proc. 1982. Vol. 41, № 12. P. 2863−2867.
  33. Elliott, A., Bennett, P.M. Structure of the thick filaments in molluscan adductor muscle // In: Basic Biology of muscle: a comparative approach, ed. by B. Twarog, R. Levine, M. Dewey, Raven Press, N.-Y. 1982. P. 11−27.
  34. Fiske, C.H., Subbarow, Y. The colorimetric determination of phosphorus // J. Biol. Chem. 1925. Vol. 66. P. 375−400.
  35. Franke, A.S., Mooers, S.U., Narayan, S.R., Siegman, M.J., Butler, T.M. Myosin cross-bridge kinetics and the mechanism of catch // Biophys J. 2007. Vol. 93, № 2. P. 554−565.
  36. Fromherz, S. and Szent-Gyorgyi, A.G. Role of essential light chain EF hand domains in calcium binding and regulation of scallop myosin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. Vol. 92, № 17. P. 7652−7656.
  37. Fukuda, N., Wu, Y., Nair, P., and Granzier, H.L. Phosphorylation of titin modulates passive stiffness of cardiac muscle in a titin isoform-dependent manner // J. Gen. Physiol. 2005. Vol. 125, № 3. P. 257−271.
  38. Funabara, D., Kinoshita, S., Watabe, S., Siegman, M.J., Butler, T.M., and Hartshorne, D.J. Phosphorylation of molluscan twitchin by the cAMP-dependent protein kinase // Biochemistry USA. 2001. Vol. 40, № 7. P. 2087−2095.
  39. Funabara, D., Butler, T.M., Siegman, M.J., Hartshorne, D.J., and Watabe, S. Structure of twitchin from molluscan catch muscle and its phosphorylation sites // Biophys. J. 2002. Vol. 82, № 12. P. 420A.
  40. Funabara, D., Kanoh, S., Siegman, M. J., Butler, T. M., Hartshorne, D. J., and Watabe, S. Twitehin as a regulator of catch contraction in molluscan smooth muscle // J. Muscle Res. Cell Motil. 2005. Vol. 26, № 6−8. P. 455−460.
  41. Funatsu, T., Kono, B., Tsukita, S. Time-resolved electron microscopic analysis of the behavior of myosin heads on actin filaments after photolysis of cages ATP // J. Cell Biol. 1993. Vol. 121, № 5. P. 1053−1064.
  42. Gafurov, B., Chen, Y.D., Chalovich, J.M. Ca2+ and ionic strength dependencies of Sl-ADP binding to actin-tropomyosin-troponin: regulatory implications // Biophys. J. 2004. Vol. 87, № 3. P. 1825−1835.
  43. Gallagher, P.J. and Herring, B.P. The carboxyl terminus of the smooth muscle myosin light chain kinase is expressed as an independent protein, telokin // J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266, № 35. P. 23 945−23 952.
  44. Galler, S.,.Kogler, H., Ivemeyer, M., Ruegg, J.C. Force responses of skinned molluscan catch muscle following photoliberation of ATP // Pflugers Arch. 1999. Vol. 438, № 4. P. 525−530.
  45. Galler, S., Hopflinger, M.C., Andruchov, O., Andruchova, O., Grassberger, H. Effects of vanadate, phosphate and 2,3-butanedione monoxime (BDM) on skinned molluscan catch muscle // Pflugers Arch. 2005. Vol. 449, № 4. P. 372−383.
  46. Graceffa, P. and Mazurkie, A. Effect of caldesmon on the position and myosin-induced movement of smooth muscle tropomyosin bound to actin // J. Biol. Chem. 2005. Vol. 280, № 6. P. 4135−4143.
  47. Granzier, H., Kellermayer, M., Helmes, M., Trombitas, K. Titin elasticity and mechanism of passive force development in rat cardiac myocytes probed by thin-filament extraction // Biophys. J. 1997. Vol. 73, № 4. P. 2043−2053.
  48. Granzier, H. and Labeit, S. Cardiac titin: an adjustable multi-functional spring // Journal of Physiology. 2002. Vol. 541, № 2. P. 335−342.
  49. Gratecos, D., Fischer, E.H. Adenosine 5'-0(3-thiotriphosphate) in the control of phosphorylase activity // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1974. Vol. 58, № 4. P. 960−967.
  50. Greaser, M. Identification of new repeating motifs in titin // Proteins. 2001. Vol. 43, № 2. P. 145−149.
  51. Gutierrez-Cruz, G., VanHeerden, A.H., and Wang, K. Modular motif, structural folds and affinity profiles of the PEVK segment of human fetal skeletal muscle titin // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276, № 10. P. 7442−7449
  52. Huxley, H.E., Hanson, J. Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation // Nature. 1954. Vol. 173, № 4412. P. 973−976.
  53. Jancso, A., Szent-Gyorgyi, A.G. Regulation of the scallop myosin by the regulatory light chain depends on a single glycine residue // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. Vol. 91. P. 8762−8766.
  54. Johnson, W.H., Kahn, J., Szent-Gyorgyi, A.G. Paramyosin and contraction of «catch muscles» // Science. 1959. Vol. 130. P. 160−161.
  55. Kalabokis, V.N., Neall, H., and Szent-Gyorgyi, A.G. Regulatory domains of myosins: influence of heavy chain on Ca2±binding // J. Muscle Res. Cell Motil. 1994. Vol. 15, № 5. P. 547−553.
  56. Kamm, K.E., Stull, J.T. Dedicated myosin light chain kinases with diverse cellular functions // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276, № 7. P. 4527−4530.
  57. Kellermayer, M.S. and Granzier, H.L. Elastic properties of single titin molecules made visible through fluorescent F-actin binding // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. Vol. 221, № 3. P. 491−497.
  58. Kimura, S., Maruyama, K. Interaction of native connectin wit myosin and actin // Biomedical Research. 1983. Vol. 4. P. 607−610.
  59. Kimura, S., Maruyama, K., and Huang, Y.P. Interactions of muscle connectin with myosin, actin, and actomyosin at low ionic strengths // J. Biochem. 1984. Vol. 96. P. 499−506.
  60. Klee, C.B., Draetta, G.F., Hubbard, MJ. Calcineurin // Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 1988. Vol. 61. P. 149−200.
  61. Kondo, S., and Morita, F. Smooth muscle of scallop adductor contains at least two kinds of myosin // J. Biochem. (Tokyo). 1981. Vol. 90, № 3. P. 673−681.
  62. Kruger, M., and Linke, W.A. Protein kinase-A phosphorylates titin in human heart muscle and reduces myofibrillar passive tension // J. Muscle Res. Cell Motil. 2006. Vol. 27, № 5−7. P. 435−444.
  63. Kulke, M., Neagoe, C., Kolmerer, B., Minajeva, A., Hinssen, H., Bullard, B., Linke, W. A. Kettin, a major source of myofibrillar stiffness in Drosophila indirect flight muscle // J. Cell Biol. 2001b. Vol. 154, № 5. P. 1045−1057.
  64. Ma, K. and Wang, K. Interaction of nebulin SH3 domain with titin PEVK and myopalladin: implications for the signaling and assembly role of titin and nebulin // FEBS Lett. 2002. Vol. 532, № 3. P. 273−278.
  65. Ma, K. and Wang, K. Malleable conformation of the elastic PEVK segment of titin: non-cooperative interconversion of polyproline II helix, beta turn and unordered structures // Biochem. J. 2003. Vol. 374. P. 687−695.
  66. Marchand, D. and Baguet, F. The control mechanism of relaxation in molluscan catch-muscle (ABRM) // Pflugers Arch. 1975. Vol. 354, № 1. P. 87−100
  67. Maruyama, K. and Watanabe, S. The role of magnesium in the superprecipitation of myosin B // J. Biol. Chem. 1962. Vol. 237. P. 3437−3442.
  68. Maruyama, K. and Gergely, J. Interaction of actomyosin with adenosin triphoshate at low ionic strength 1. Dissociation of actomyosin during the clear phase // J. Biol. Chem. 1962. Vol. 237, № 4. P. 1095−1099.
  69. Maruyama, K. Connectin, an elastic filamentous protein of striated muscle // International Review of Cytology, Vol. 104. 1986. P. 81−114.
  70. Maruyama, K., Hu, D.H., Suzuki, T., Kimura, S. Binding of actin filaments to connectin // J. Biochem. 1987. Vol. 101, № 6. P. 1339−1346
  71. Moerman, D.G., Benian, G.M., Barstead, R. J., Schriefer, L. A., Waterston, R.H. Identification and intracellular localization of the unc-22 gene product of Caenorhabditis elegans II Genes Dev. 1988. Vol. 2, № 1. P. 93−105.
  72. Niederlander, N., Raynaud, F., Astier, C., Chaussepied, P. Regulation of the actin-myosin interaction by titin // Eur. J. Biochem. 2004. Vol. 271, № 22. P. 45 724 581.
  73. Nishita, K., Ojima, T., Takahashi, A., Inoue, A. Troponin from smooth adductor muscle of Ezo-giant scallop // J. Biochem. (Tokyo). 1997. Vol. 121, № 3. P. 419−424.
  74. Nonomura, Y. and Ebashi, S. Electron microscopic studies of superprecipitation with special reference to its optical properties // J. Mechanochem. Cell Motil. 1974. Vol. 3. P. 1−8.
  75. Ohtsuki, I., Maruyama, K., Ebashi, S. Regulatory and cytoskeletal proteins of vertebrate skeletal muscle // Adv. Protein Chem. 1986. V. 38. P. 1−67.
  76. Ojima, T. and Nishita, K. Isolation of troponins from striated and smooth adductor muscles of Akazara scallop // J. Biochem. (Tokyo). 1986. Vol. 100, № 3. P. 821−824.
  77. Oshino, T., Shimamura, J., Fukuzawa, A., Maruyama, K., Kimura, S. The entire cDNA sequences of projectin isoforms of crayfish claw closer and flexor muscles and their localization // J. Muscle Res. Cell Motil. 2003. Vol. 24, № 7. P. 431−438.
  78. Pemrick, S. and Weber, A. Mechanism of inhibition of relaxation by N-ehylmaleimide treatment of myosin // Biochemistry. 1976. Vol. 15, № 23. P. 51 935 198.
  79. Perreault-Micale, C.L., Jancso, A., Szent-Gyorgyi, A.G. Essential and regulatory light chains of Placopecten striated and catch muscle myosins // J. Muscle Res. Cell Motil. 1996b. Vol. 17, № 5. P. 533−542.
  80. Perry, S.V. Proteins in muscular contraction // Lect. Sci. Basis Med. 19 551 956. Vol. 5. P. 314−332.
  81. Pfitzer, G. and Ruegg, J.C. Molluscan catch muscle: regulation and mechanics in living and skinned anterior byssus retractor muscle of Mytilus edulis II J. Comp. Physiol. 1982. Vol. 147. P. 137−142.
  82. Pollard, T.D. and Cooper, J.A. Methods to characterize actin filament networks // Methods Enzymol. 1982. Vol. 85. P. 211−233.
  83. Pollard, T.D., Cooper, J.A. Actin and actin-binding proteins. A critical evaluation of mechanisms and functions // Ann. Rev. Biochem. 1986. Vol. 55. P. 987−1035.
  84. Rayment, I. and Holden, H.M. Myosin subfragment-1 structure and function of a molecular motor // Curr. Opin. Struct. Biol. 1993. Vol. 3, № 6. P. 944−952.
  85. Rees, M.K., Young, Y.M. Studies of the isolation and molecular properties of homogeneous globular actin: Evidence for a single polypeptide chain structure // J. Biol. Chem. 1967. Vol. 242. P. 4449.
  86. Root, D. D. and Reisler, E. Cooperativity of thiol-modified myosin filaments -ATPase and motility assays of myosin function // Biophys. J. 1992. Vol. 63, № 3. P. 730−740.
  87. Ruegg, J.C. The proteins associated with contraction in lamellibranch 'catch' muscle. Proc. Roy. Lond. Ser.B. 1961a. Vol. 154. P. 209.
  88. Ruegg, J.C. On the effect of inhibiting the actin-myosin interaction on the viscous tone of a lamellibranch catch muscle // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1961b. Vol. 6. P. 24−28.
  89. Ruegg, J.C. Tropomyosin-paramyosin system and «prolonged contraction» in a molluscan smooth muscle // Proc. Roy. Soc. 1964. Vol. 160. P. 536−542. Ruegg, J.C. Smooth muscle tone // Physiol. Rev. 1971. Vol. 51, № 1. P. 201−248.
  90. Shelud’ko, N.S., Dultsev, A.V. Interrelated effect of ATP and ionic strength upon Ca2±sensitivity of isolated myofibrils // Biofizika. 1987. Vol. 31, № 1. 1987. P. 166−167.
  91. Shelud’ko, N.S. and Stadnikov, V.L. Heat resistance of MgATPase and contractility in muscle models // J.Therm. Biol. 1989. Vol. 14, P. 325−532.
  92. Shelud’ko, N.S. and Kropacheva, I.V. Turbidity of myofibril and actomyosin suspensions and its change by ATP // J. Colloid Interface Sci. 1996. Vol. 179. P. 194 200.
  93. Shelud’ko, N.S., Tuturova, K.F., Permyakova, T.V., Plotnikov, S.V., Orlova, A. A. A novel thick filament protein in smooth muscles of bivalve molluscs // Comp. Biochem. Physiol. Part B. 1999. Vol. 122. P. 277−285.
  94. Shelud’ko, N.S., Permyakova, T.V., Tuturova, K.F., Neverkina, O.V., Drozdov, A.L. Myorod, a thick filament protein in molluscan smooth muscles: isolation, polymerization and interaction with myosin // J. Muscle Res. Cell Motil. 2001. Vol.22. P. 91−100.
  95. Smith, S.H. and Fuchs, F. Effect of ionic strength on length-dependent Ca2+ activation in skinned cardiac muscle // J. Mol. Cell. Cardiol. 1999. Vol. 31, № 12. P. 2115−2125.
  96. Smith, L., Stull, J.T.JVIyosin light chain kinase binding to actin filaments // FEBS Lett. 2000. Vol. 480, № 2−3. P. 298−300.
  97. Sobieszek, A. The fine structure of the contractile apparatus of the anterior byssus retraction muscle of Mytilus edulis II J. Ultrastructure Res. 1973. Vol. 43. P. 313−343.
  98. Sohma, H., Yazawa, M., Morita, F. Phosphorylation of regulatory light chain a (RLC-a) in smooth muscle myosin of scallop, Patinopecten yessoensis II J. Biochem. (Tokyo). 1985. Vol. 98, № 2. P. 569−572.
  99. Sohma, H., Inoue, K., Morita, F. A cAMP-dependent regulatory protein for RLC-a myosin kinase catalyzing the phosphorylation of scallop smooth muscle myosin light chain II J. Biochem. 1988a. Vol. 103, № 3. P. 431−435.
  100. Sohma, H., Sasada, H., Inoue, K., Morita, F. Regulatory light chain-a myosin kinase (aMK) catalyzes phosphorylation of smooth muscle myosin heavy chains of scallop, Patinopecten yessoensis II J. Biochem. 1988b. Vol. 104, № 6. P. 889−893.
  101. Soteriou, A., Gamage, M., Trinick, J. A survey of interactions made by the giant protein titin // J. Cell Sci. 1993. Vol. 104, № Part 1. P. 119−123.
  102. Spicer, S.S. The clearing responce of actomyosin to adenosinetriphosphate // J. Biol. Chem. 1952. Vol. 199. P. 289−300.
  103. Squire, J.M. Muscle regulation: a decade of the blocking model // Nature. 1981. Vol. 291. P. 614−615.
  104. Squire, J.M., Luther, P.K., Knup, C. Structural evidence for the interaction of C-protein (MyBP-C) with actin and sequence identification of a possible actin-binding domain // J. Mol. Biol. 2003. Vol. 331, № 3. P. 713−724.
  105. Stewart, M., McLachlan, A.D.Fourteen actin-binding sites on tropomyosin? // Nature. 1975. Vol. 257. P. 331−333.
  106. Strzelecka-Golaszewska, H., Piwowar, U., Pliszka, B. Changes in the ultrastructure of actomyosin gel during hydrolysis of ATP under various ionic conditions // Eur. J. Cell Biol. 1981. Vol. 24. P. 116−123.
  107. Sugi, H., Iwamoto, H., Shimo, M., Shirakawa, I. Evidence for load-bearing structures specialized for the catch state in Mytilus smooth muscle // Comp. Biochem. Physiol. Part A. 1999. Vol. 122, № 3. P. 347−353.
  108. Szent-Gyorgyi, A.G. Nature of the contraction of muscle // Nature. 1951. V. 167. P. 380−381.
  109. Szent-Gyorgyi, A.G., Cohen, C., Kendrick-Jones, J. Paramyosin and the filaments of molluscan 'catch' muscles- 2. Native filaments: Isolation and characterization//J. Mol. Biol. 1971. Vol. 56. P. 239−258.
  110. Szent-Gyorgyi, A.G., Chantler, P.D. Control of contraction by calcium binding to myosin // In: A. Engel, C. Franzini-Annstrong, C. (eds). Myology, McGraw-Hill, N.-Y. 1994. P. 506−528.
  111. Szent-Gyorgyi, A.G., Kalabokis, V.N., and Perreault-Micale, C.L. Regulation by molluscan myosins // Mol. Cell. Biochem. 1999. Vol. 190, № 1−2. P. 55−62.
  112. Tobacman L.S. Thin filament-mediated regulation of cardiac contraction // Ann. Rev. Physiol. 1996. Vol. 58. P. 447−481.
  113. Trombitas, K., Greaser, M.L., Pollack, G.H. Interaction between titin and thin filaments in intact cardiac muscle // J. Muscle Res. Cell Motil. 1997. Vol. 18, № 3. P. 345−351.
  114. Trombitas, K., Greaser, M., French, G., Granzier, H. PEVK extension of human soleus muscle titin revealed by immunolabeling with the anti-titin antibody 9D10 // J. Struct. Biol. 1998. Vol. 122, № 1−2. P. 188−196. ,
  115. Tsutsui, Y., Yoshio, M., Oiwa, K., Yamada, A. Striated muscle twitchin of bivalves has «catchability», the ability to bind thick filaments tightly to thin filaments, representing the catch state // J. Mol. Biol. 2007. Vol. 365, № 2. P. 325−332.
  116. Twarog, B.M. Aspects of smooth muscle function in molluscan catch muscle // Physiol. Rev. 1976. Vol. 56, № 4. P. 829−838.
  117. Vibert, P., Edelstein, S.M., Castellani, L., Elliott, B.W. Mini-titins in striated and smooth molluscan muscles structure, location and immunological cross-reactivity // J. Muscle Res. Cell Motil. 1993. Vol. 14, № 6. P. 598−607.
  118. Vigoreaux, J.O., Saide, J.D., Pardue, M.L. Structurally different Drosophila striated muscles utilize distinct variants of Z-band-associated proteins // J. Muscle Res. Cell Motil. 1991. Vol. 12, № 4. P. 340−354.
  119. Wang, F., Martin, B.M., Sellers, J.R. Regulation of actomyosin interactions in Limulus muscle proteins // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268, № 5. P. 3776−3780.
  120. Watabe, S., Tsuchiya, T., Hartshorne, D.J. Phosphorylation of paramyosin // Comp. Biochem. Physiol. Part B. 1989. Vol. 94, № 4. P. 813−821.
  121. Watabe, S. and Hartshorne, D.J. Paramyosin and the catch mechanism // Comp. Biochem. Physiol. Part B. 1990. Vol. 96, № 4. P. 639−646.
  122. Waterston, R.H., Thomson, J.N., Brenner, S. Mutants with altered muscle structure of Caenorhabditis elegans II Dev. Biol. 1980. Vol. 77, № 2. P. 271−302.
  123. Weitkamp, B., Jurk, K., Beinbrech, G. Projectin-thin filament interactions and modulation of the sensitivity of the actomyosin ATPase to calcium by projectin kinase // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273, № 31. P. 19 802−19 808.
  124. Xie, X., Harrison, D.H., Schlichtling, I., Sweet, R.M., Kalabokis, V.N., Szent-Gyorgyi, A.G., Cohen, C. Structure of the regulatory domain of scallop myosin at 2.8 angstrom resolution //Nature. 1994. Vol. 368, № 6469. P. 306−312.
  125. Yamada, A., Yoshio, M., Oiwa, K., Nyitray, L. Catchin, a novel protein in molluscan catch muscles, is produced by alternative splicing from the myosin heavy chain gene // J. Mol. Biol. 2000. Vol. 295, № 2. P. 169−178.
  126. Yamada, A., Yoshio, M., Kojima, H., Oiwa, K. An in vitro assay reveals essential protein components for the «catch» state of invertebrate smooth muscle // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2001. Vol. 98, № 12. P. 6635−6640.
  127. Yamada, A., Yoshio, M., Nakamura, A., Kohama, K., and Oiwa, K. Protein phosphatase 2B dephosphorylates twitchin, initiating the catch state of invertebrate smooth muscle // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279, № 39. P. 40 762−40 768.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!