Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Молекулярно-генетическая характеристика супрессорных мутантов по гену SUP35 дрожжей Saccharomyces cerevisiae

Диссертация: Молекулярно-генетическая характеристика супрессорных мутантов по гену SUP35 дрожжей Saccharomyces cerevisiae
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Мутанты по генам БИРЗЗ и ЗиР45 активно используются при анализе механизмов терминации трансляции у дрожжей Я. сегеу1'яше. Мутации в этих генах приводят к понижению точности терминации трансляции и к омнипотентной нонсенс-супрессии, а также к различным плейотропным эффектам. Данное свойство позволяет использовать мутации Бир45 и $ир35 в изучении не только механизма терминации трансляции и явления… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. ФАКТОРЫ ТЕРМИНАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ
    • 1. 1. Факторы терминации трансляции у прокариот
    • 1. 2. Эукариотические факторы терминации трансляции
      • 1. 2. 1. Факторы терминации трансляции первого класса (еШ7!)
      • 1. 2. 2. Факторы терминации трансляции второго класса (еКРЗ)
      • 1. 2. 3. Белок БирЗб — дрожжевой фактор еКРЗ
      • 1. 2. 4. [РбТ4"] - прионная форма еЯРЗ? сегеушде
    • 1. 3. Супрессия нонсенс-кодонов или принцип неоднозначности терминации трансляции
      • 1. 3. 1. Факторы, влияющие на эффективность нонсенс-супрессии
      • 1. 3. 2. Частичная инактивация факторов терминации трансляции
    • 1. 4. Белки, взаимодействующие с факторами терминации трансляции
      • 1. 4. 1. Комплекс еШЛ и еЯРЗ
      • 1. 4. 2. Взаимодействие факторов терминации трансляции с белками ирП, 1даиирВ
      • 1. 4. 3. Взаимодействие еИРЗ с РаЫ
      • 1. 4. 4. Взаимодействие еЯР1 и еЯРЗ с другими белками

Молекулярно-генетическая характеристика супрессорных мутантов по гену SUP35 дрожжей Saccharomyces cerevisiae (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Трансляция мРНК включает три стадии: инициацию, элонгацию и терминацию. Нормальное течение процесса элонгации прекращается, когда один из стоп-кодонов иАА, ИАС или 1ЮА попадает в А-сайт рибосомы, в результате чего происходит гидролиз связи между тРНК и полипептидом и освобождение белка. На сегодняшний день изучение процесса терминации трансляции представляет собой одну из сложных и интересных задач современной генетики. В течение последних сорока лет делались попытки описать данный процесс, но, несмотря на это, основные механизмы его до настоящего времени остаются неясными.

Удобной моделью для изучения терминации трансляции у эукариот являются дрожжи ЗасскаготусеБ сегеУ1 $ 1ае. Изучение нонсенс-супрессии у данного организма позволило выявить гены БиР45 и 311Р35 (Инге-Вечтомов, 1964; Инге-Вечтомов, Андрианова, 1970), которые, как выяснилось позже, кодируют факторы терминации трансляции еШЧ и еКРЗ (Рго1оуа е/ а1., 1994; Е1юигау1еуа е/ а1, 1995). еШЛ ответственен за узнавание всех трех стоп-кодонов иАА, V. АО и 1ЮА. Известно, что еИРЗ — ГТФ-связывающий белок, влияющий на эффективность трансляции, однако его роль в терминации трансляции остается до конца не выясненной. Открытия последних лет заставляют посмотреть на факторы семейств еШЛ и еИРЗ как на многофункциональные белки, принимающие участие в различных процессах, протекающих в клетке. Это подтверждается также тем, что факторы еШЛ и еКРЗ задействованы в ряде белок-белковых взаимодействий. Кроме того, в последнее время исследования, связанные с геном 5С/Р35, вызывают пристальный интерес, поскольку ген 5С/Р35 необходим для поддержания одного из наиболее изученных на сегодня дрожжевых прионовдетерминанта.

Мутанты по генам БИРЗЗ и ЗиР45 активно используются при анализе механизмов терминации трансляции у дрожжей Я. сегеу1'яше. Мутации в этих генах приводят к понижению точности терминации трансляции и к омнипотентной нонсенс-супрессии, а также к различным плейотропным эффектам. Данное свойство позволяет использовать мутации Бир45 и $ир35 в изучении не только механизма терминации трансляции и явления неоднозначности трансляции, но и исследовать связь между трансляцией и другими клеточными процессами. В настоящей работе была проведена молекулярно-генетическая характеристика мутаций в гене БиР35 дрожжей & сегеу1Я1ае, кодирующем фактор терминации трансляции еКРЗ.

выводы.

Охарактеризованы супрессорные мутации в гене SUP35 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, среди которых были выявлены нонсенс и миссенс-мутации sup35 (а также в случае мутации sup35−217 — повтор 18 нуклеотидов).

Штаммы, несущие нонсенс-мутации sup35, содержат полноразмерный белок eRF3, однако его содержание снижено по сравнению со штаммом дикого типа. Нонсенс-мутации в гене SUP35 не приводят к снижению количества белка eRFl.

Нонсенс-мутации sup35 локализованы в «слабом» нуклеотидном контексте. Такие мутации способны поддерживать жизнеспособность клеток дрожжей на различном генотипическом фоне в отсутствие мутантных супрессорных тРНК.

Миссенс-мутации sup35 (а также в случае мутации sup35−217 — повтор 18 нуклеотидов) локализованы в С-домене белка eRF3 и не нарушают взаимодействие белков eRF3 и eRFl. В отличие от нонсенс-мутаций, миссенс-мутации sup35 не влияют на содержание белка eRF3 в клетке.

Штаммы, несущие нонсенси миссенс-мутации в гене SUP35, характеризуются повышенным содержанием некоторых тРНК по сравнению со штаммом, несущим аллель дикого типа гена SUP35.

Определена молекулярная природа нонсенс-мутаций his7-l, Iys9-A21 и trp1−289. Показано, что мРНК his7-l является субстратом для деградации при помощи процесса NMD.

Процесс деградации мРНК, содержащих нонсенс-мутации (NMD), нарушен в штаммах, несущих мутации в генах SUP35 и SUP45.

Заключение

.

Таким образом, факторы eRFl и eRF3 являются белками, играющими основную роль в процессе терминации трансляции и контролирующими точность данного процесса. В то время как функция eRFl в данном процессе в настоящий момент определена, роль фактора eRF3 остается неопределенной. Кроме того, исследования последних лет позволяют рассматривать белки семейств eRFl и eRF3 как на многофункциональные факторы, принимающие участие в различных процессах, протекающих в клетке.

Одним из возможных подходов, использующихся для характеристики структурно-функциональной организации гена SUP35 и кодируемого им белка, является изучение мутаций sup35. Мутации в этом гене приводят к понижению точности терминации трансляции и к омнипотентной нонсенс-супрессии, а также к различным плейотропным эффектам. Поэтому мутации sup35 позволяют изучать не только роль eRF3 в процессе терминации трансляции, но и исследовать функциональные связи между трансляцией и другими клеточными процессами.

Данная работа посвящена получению и молекулярно-генетической характеристике мутаций в гене SUP35 дрожжей S. cerevisiae и изучению эффектов, вызываемых этими мутациями.

В ходе работы решались следующие задачи:

1. Получение штаммов дрожжей S. cerevisiae, несущих супрессорные мутации в гене SUP35, и выяснение молекулярной природы полученных мутаций.

2. Изучение влияния миссенс и нонсенс-мутаций в гене SUP35 на содержание белков eRF3 и eRFl в клетке и на уровень мРНК SUP35.

3. Изучение возможных механизмов, обеспечивающих жизнеспособность штаммов, несущих нонсенс-мутации в жизненно-важном гене SUP35.

4. Изучение влияния миссенс и нонсенс-мутаций в гене SUP35 на процесс NMD, обеспечивающий деградацию аберрантных мРНК.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Штаммы.

В работе использовали штаммы дрожжей Saccharomyces cerevisiae Петергофских генетических линий (ПГЛ), а также сегреганты диплоидовпродуктов гибридизации штаммов ПГЛ со штаммами, полученными из других лабораторий. Генотипы штаммов дрожжей, использованных в работе, приведены в таблице 1.

Штамм 1Б-Д1606 является сегрегантом диплоида, полученного при скрещивании штаммов ЗЭГ-Д373 и 42Б-П3990. Штамм 5Б-Д1645 получен в результате тетрадного анализа диплоида, полученного при скрещивании штаммов Y06214 и 16А-Д1608. Все использованные в работе штаммы не содержат эпигенетического наследственного детерминанта [PSI*]. Производные штамма 1Б-Д1606, несущие мутации в гене SUP45, были описаны ранее (Moskalenko et al., 2003; Москаленко и др., 2004).

Также был использован штамм Е. coli JM109 {г ее А1 supE44 endAl hsdRl7 gyrA96 relAl thi Aflac-proAB) F'[traD36proAB+ lacF lacZAM15]). Для экспрессии и выделения белка eRF3 был использован штамм Е. coli BL21(DE3)pLyS (F ompThsdSB (rB" mB) gal dem (DE3) pLysS (CmR)) (Novagen).

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.C., С.Г. Инге-Вечтомов. О роли генов SUP35 и SUP45 в контроле клеточного цикла дрожжей-сахаромицетов (1997) Молекул, биология, Т.353, С.553−556.
  2. И.А., С.А. Кожин, Т. Н. Кожина, И. В. Федорова. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов. JL: Наука, 1984, 143С.
  3. Инге-Вечтомов С. Г. Реверсии к прототрофности у дрожжей, нуждающихся в аденине (1964) Вестник ЛГУ, Сер. 2, Вып. 9, С. 112 117.
  4. Инге-Вечтомов С. Г. Точность реализации генетической информации (1969) Вестник АН СССР, Т.8, С.25−30.
  5. Инге-Вечтомов С.Г., В. М. Андрианова. Рецессивные супер-супрессоры у дрожжей (1970) Генетика, Т.6, С.103−115.
  6. Инге-Вечтомов С.Г., О. Н. Тиходеев, Т. С. Карпова. Селективная система для получения рецессивных рибосомных супрессоров у дрожжей Saccharomyces cerevisiae (1988) Генетика, Т.24, С.1159−1165.
  7. Инге-Вечтомов С.Г., JI.H. Миронова, М.Д. Тер-Аванесян. Неоднозначность трансляции: версия эукариот? (1994) Генетика, Т.30, С.1022−1035.
  8. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. Методы генетической инженерии. Пер. с англ. Мир. -1984.
  9. JI.H. Генетический и эпигенетический контроль считывания стоп-кодонов у дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Автореферат докт. дисс., Санкт-Петербург, 2002. f
  10. С.Е. Нонсенс- и миссенс-мутации в жизненно-важном гене SUP45 дрожжей S. cerevisiae. Автореферат канд. дисс., Санкт-Петербург, 2003.
  11. В.Ю. Статистический анализ в биологических и медицинских исследованиях. М.: Медицина, 1975, 296С.
  12. Amrani N., R. Ganesan, S. Kervestin, D. A. Mangus, S. Ghosh and A. Jacobson. A faux 3-UTR promotes aberrant termination and triggers nonsense-mediated mRNA decay (2004) Nature, V.432, P. 112−8.
  13. Andjelkovic N., S. Zolnierowicz, C. Van Hoof, J. Goris and B. A. Hemmings. The catalytic subunit of protein phosphatase 2A associates with the translation termination factor eRFl (1996) EMBO J, V.15, P.7156−67.
  14. Atkin A. L., L. R. Schenkman, M. Eastham, J. N. Dahlseid, M. J. Lelivelt and M. R. Culbertson. Relationship between yeast polyribosomes and Upf proteins required for nonsense mRNA decay (1997) J Biol Chem, V.272, P.22 163−72.
  15. Baker К. E. and R. Parker. Nonsense-mediated mRNA decay: terminating erroneous gene expression (2004) Curr Opin Cell Biol, V.16, P.293−9.
  16. J., В. C. Williams, Z. Li, E. V. Williams and M. L. Goldberg. Depletion of a Drosophila homolog of yeast Sup35p disrupts spindleassembly, chromosome segregation, and cytokinesis during male meiosis (1998) Cell Motil Cytoskeleton, V.39, P.286−302.
  17. Beier H. and M. Grimm. Misreading of termination codons in eukaryotes by natural nonsense suppressor tRNAs (2001) Nucleic Acids Res, V.29, P.4767−82.
  18. Benzer S. and S. P. Champe. A change from nonsense to sense in the genetic code (1962) Proc Natl Acad Sci USA, V.48, P. l 114−21.
  19. Bernstein P. and J. Ross. Poly (A), poly (A) binding protein and the regulation ofmRNA stability (1989) Trends Biochem Sci, V.14, P.373−7.
  20. Bertram G., S. Innes, O. Minella, J. Richardson and I. Stansfield. Endless possibilities: translation termination and stop codon recognition (2001) Microbiology, V.147, P.255−69.
  21. Bjornsson A., S. Mottagui-Tabar, L.A. Isaksson. Structure of the C-terminal end of the nascent peptide influences translation termination (1996) EMBO J. V.15, P.1696−1704.
  22. Boeck R., B. Lapeyre, C. E. Brown and A. B. Sachs. Capped mRNA degradation intermediates accumulate in the yeast spb8−2 mutant (1998) Mol Cell Biol, V.18, P.5062−72.
  23. Bonetti B., L. Fu, J. Moon and D. M. Bedwell. The efficiency of translation termination is determined by a synergistic interplay between upstream and downstream sequences in Saccharomyces cerevisiae (1995) J Mol Biol, V.251, P.334−45.
  24. Borchsenius A. S., A. A. Tchourikova and S. G. Inge-Vechtomov. Recessive mutations in SUP35 and SUP45 genes coding for translation release factors affect chromosome stability in Saccharomyces cerevisiae (2000) Curr Genet, V.37, P.285−91.
  25. Bradley M. E., S. Bagriantsev, N. Vishveshwara and S. W. Liebman. Guanidine reduces stop codon read-through caused by missense mutations in SUP35 or SUP45 (2003) Yeast, V.20, P.625−32.
  26. Buckingham R.H., G. Grentzmann, L. Kisselev. Polypeptide chain release factors (1997) Mol. Microbiol., V.24, P.449−456.
  27. Cai T., T. R. Reilly, M. Cerio and M. E. Schmitt. Mutagenesis of SNM1, which encodes a protein component of the yeast RNase MRP, reveals a role for this ribonucleoprotein endoribonuclease in plasmid segregation (1999) Mol Cell Biol, V.19, P.7857−69.
  28. Capecchi M.R., G.N. Gussin. Supression in vitro: Identification of a serin s-RNA as a «nonsense» suppressor (1965) Science, V.149, P.417−422.
  29. Carnes J., M. Jacobson, L. Leinwand and M. Yarns. Stop codon suppression via inhibition of eRFl expression (2003) RNA, V.9, P.648−53.
  30. Carr-Schmid A, Durko N, Cavallius J, Merrick WC, Kinzy TG. Mutations in a GTP-binding motif of eukaryotic elongation factor 1A reduce both translational. delity and the requirement for nucleotide exchange (1999) J Biol Chem, V.274,P.30 297−30 302.
  31. Caskey C.T., W.C. Forrester, W. Tate, C.D. Ward. Cloning of the Escherichia coli release factor 2 gene (1984) J. Bacteriol., V.158, P.365−368.
  32. Chao A. T., H. A. Dierick, T. M. Addy and A. Bejsovec. Mutations in eukaryotic release factors 1 and 3 act as general nonsense suppressors in Drosophila (2003) Genetics, V.165, P.601−12.
  33. Chavatte L., A. Seit-Nebi, V. Dubovaya and A. Favre. The invariant uridine of stop codons contacts the conserved NIKSR loop of human eRFl in the ribosome (2002) EMBO J, V.21, P.5302−11.
  34. Chernoff Y. O., I. L. Derkach and S. G. Inge-Vechtomov. Multicopy SUP35 gene induces de novo appearance of psi-like factors in the yeast Saccharomyces cerevisiae (1993) Curr Genet, V.24, P.268−70.
  35. Cosson B., A. Couturier, R. Le Guellec, J. Moreau, S. Chabelskaya, G. Zhouravleva and M. Philippe. Characterization of the poly (A) binding proteins expressed during oogenesis and early development of Xenopus laevis (2002c) Biol Cell, V.94, P.217−31.
  36. Cosson B., N. Berkova, A. Couturier, S. Chabelskaya, M. Philippe and G. Zhouravleva. Poly (A)-binding protein and eRF3 are associated in vivo in human and Xenopus cells (2002a) Biol Cell, V.94, P.205−16.
  37. Cox B.S. Psi, a cytoplasmic supperssor of supersuppressors in yeast (1965) Heredity, V.20, P.505−521.
  38. Craig A. W., A. Haghighat, A. T. Yu and N. Sonenberg. Interaction of polyadenylate-binding protein with the eIF4G homologue PAIP enhances translation (1998) Nature, V.392, P.520−3.
  39. Cui Y., K. W. Hagan, S. Zhang and S. W. Peltz. Identification and characterization of genes that are required for the accelerated degradation of mRNAs containing a premature translational termination codon (1995) Genes Dev, V.9, P.423−36.
  40. Culbertson M. R., K. M. Underbrink and G. R. Fink. Frameshift suppression Saccharomyces cerevisiae. II. Genetic properties of group II suppressors (1980) Genetics, V.95, P.833−53.
  41. Czaplinski K., Y. Weng, K. W. Hagan and S. W. Peltz. Purification and characterization of the Upfl protein: a factor involved in translation and mRNA degradation (1995) RNA, V. l, P.610−23.
  42. Czaplinski K., N. Majlesi, T. Banerjee and S. W. Peltz. Mttl is a Upfl-like helicase that interacts with the translation termination factors and whose overexpression can modulate termination efficiency (2000) RNA, V.6, P.730−43.
  43. Dagkesamanskaia A. R., Ter-Avanesian, M. D., Mager W.H. Nranscriptional regulation of SUP35 and SUP45 in Saccharomyces cerevisiae (1997) Yeast, V.13, P.1265−12 745.
  44. Dayhoff, M. O., R. V. Eck, M. A. Chang & M. R. Sochard (1965) Atlas of Protein Sequence and Structure, National Biomedical Research Foundation, Silver Spring, Maryland.
  45. Deo R. C., J. B. Bonanno, N. Sonenberg and S. K. Burley. Recognition of polyadenylate RNA by the poly (A)-binding protein (1999) Cell, V.98, P.835−45.
  46. DePace A., Santoso A., Hillner P., Weissman J. S. A Critical Role for Amino-Terminal Glutamine/AsparagineRepeatrs in the Formation and Propagation of a Yeast Prion. (1998) Cell, V.93, P. 1241−1252.
  47. Derkatch I.L., Chernoff Y.O., Kushnirov V.V., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Genesis and variability of PS/*. prion factors in Saccharomyces cerevisiae (1996) Genetics, V.144, P.1375−1386.
  48. Doel S.M., McCready S.J., Nierras C.R., Cox B.S. The dominant PNM2-mutation which eliminates the PSI*. factor of Saccharomyces cerevisiae is the result of a missense mutation in the SUP35 gene (1994) Genetics, V.137, P.659−670.
  49. Dontsova M., L. Frolova, J. Vassilieva, W. Piendl, L. Kisselev and M. Garber. Translation termination factor aRFl from the archaeon Methanococcus jannaschii is active with eukaryotic ribosomes (2000) FEBS Lett, V.472, P.213−6.
  50. Ebihara K. and Y. Nakamura. C-terminal interaction of translational release factors eRFl and eRF3 of fission yeast: G-domain uncoupled binding and the role of conserved amino acids (1999) RNA, V.5, P.739−50.
  51. Eurwilaichitr L., F. M. Graves, I. Stansfield and M. F. Tuite. The C-terminus of eRFl defines a functionally important domain for translation termination in Saccharomyces cerevisiae (1999) Mol Microbiol, V.32, P.485−96.
  52. Farabaugh P. J. and G. R. Bjork. How translational accuracy influences reading frame maintenance (1999) EMBO J, V.18, P. 1427−34.
  53. Feral C., M. G. Mattei, A. Pawlak and G. Guellaen. Chromosomallocalization of three human poly (A)-binding protein genes and four related pseudogenes (1999) Hum Genet, V.105, P.347−53.
  54. Fortes P., T. Inada, T. Preiss, M. W. Hentze, I. W. Mattaj, A. B. Sachs. The yeast nuclear cap binding complex can interact with translation factor eIF4G and mediate translation initiation (2000) Mol Cell, V.6, P. 191−196.
  55. Freistroffer D.V., M.Y. Pavlov, J. McDougall, R.H. Buckingham, M. Ehrenberg. Release factor RF3 in E. coli accelerates the dissociation of release factors RF1 and RF2 from the ribosome in a GTP-dependent manner (1997) EMBO J., V.16, P.4126−4133.
  56. Frolova L., X. Le Goff, G. Zhouravleva, E. Davydova, M. Philippe and L. Kisselev. Eukaryotic polypeptide chain release factor eRF3 is an eRFl- and ribosome-dependent guanosine triphosphatase (1996) RNA, V.2, P.334−41.
  57. Frolova L. Y., J. L. Simonsen, T. I. Merkulova, D. Y. Litvinov, P. M.
  58. Frolova L., A. Seit-Nebi and L. Kisselev. Highly conserved NIKS tetrapeptide is functionally essential in eukaiyotic translation termination factor eRFl (2002) RNA, V.8, P.129−36.
  59. Gietz D., A. St Jean, R. A. Woods and R. H. Schiestl. Improved method for high efficiency transformation of intact yeast cells (1992) Nucleic Acids Res, V.20, P. 1425.
  60. Goldstein J., Caskey C. Peptide chain termination: effect of proteins S on ribosome binding of release factors (1970) NAS, V.67, P.537−543.
  61. Guthrie, C. and G. R. Fink, Guide to yeast genetics and molecular biology. San Diego etc., Academic Press, 1991.
  62. Gonzalez C. I., M. J. Ruiz-Echevarria, S. Vasudevan, M. F. Henry and S. W. Peltz. The yeast hnRNP-like protein Hrpl/Nab4 marks a transcript for nonsense-mediated mRNA decay (2000) Mol Cell, V.5, P.489−99.
  63. Grenett H. E., P. Bounelis and G. M. Fuller. Identification of a human cDNA with high homology to yeast omnipotent suppressor 45 (1992) Gene, V.110, P.239−43.
  64. Grentzmann G., D. Brechemier-Baey, V. Heurgue, L. Mora and R. H Buckingham. Localization and characterization of the gene encoding release factor RF3 in Escherichia (1994) PNAS, V.91, P.5848−58−52.
  65. Grentzmann G., P.J. Kelly, S. Laalami, M. Shuda, M.A. Firpo, Y. Cenatiempo, A. Kaji. Release factor RF-3 GTPase activity acts in disassembly of the ribosome termination complex (1998) RNA, V.8, P.973−983.
  66. Hagan, K. W., M. J. Ruiz-Echevarria, Y. Quan, S. W.Peltz. Characterization of cis-acting sequences and decay intermediates involved in nonsensemediated mRNA turnover (1995) Mol Cell Biol, V.15, P. 809−23.
  67. Harger J. W. and J. D. Dinman. Evidence against a direct role for the Upf # proteins in frameshifting or nonsense codon readthrough (2004) RNA, V. 10,1. P.1721−9.
  68. Harrison P., A. Kumar, N. Lan, N. Echols, M. Snyder, M. Gerstein. A small reservoir of disabled ORFs in the yeast genome and its implications for the dynamics of proteome evolution (2002) J. Mol. Biol., V.316. P. 409−419.
  69. He F., S. W. Peltz, J. L. Donahue, M. Rosbash and A. Jacobson. Stabilization and ribosome association of unspliced pre-mRNAs in a yeast upfl- mutant (1993) Proc Natl Acad Sci USA, V.90, P.7034−8.
  70. He F. and A. Jacobson. Identification of a novel component of the nonsensemediated mRNA decay pathway by use of an interacting protein screen (1995) Genes Dev, V.9, P.437−54.
  71. He F. and A. Jacobson. Upflp, Nmd2p, and Upf3p regulate the decapping and exonucleolytic degradation of both nonsense-containing mRNAs and wild-type mRNAs (2001) Mol Cell Biol, V.21, P. 1515−30.
  72. He F., X. Li, P. Spatrick, R. Casillo, S. Dong and A. Jacobson. Genome-wide analysis of mRNAs regulated by the nonsense-mediated and 5' to 3' mRNA decay pathways in yeast (2003) Mol Cell, V.12, P.1439−52.
  73. Himmelfarb H.J., E. Maicas, J.D. Friesen. Isolation of the SUP45 omnipotent suppressor gene of Saccharomyces cerevisiae and characterization of its gene product (1985) Mol. Cell. Biol., V.5, P.816−822.
  74. Hoshino S., Imai M., Kobayashi T., Uchida N., Katada T. The eukaryotic polypeptide chain Releasing factor (eRF3/GSPT) carrying the translation signal to the 3'-poly (A) tail of mRNA (1999) The Journal of Biological Chemistry, V.274, P.16 677−16 680.
  75. Hosoda N., T. Kobayashi, N. Uchida, Y. Funakoshi, Y. Kikuchi, S. Hoshino and T. Katada. Translation termination factor eRF3 mediates mRNA decay through the regulation of deadenylation (2003) J Biol Chem, V.278, P.38 287−91.
  76. Inge-Vechtomov S., G. Zhouravleva and M. Philippe. Eukaryotic release factors (eRFs) history (2003) Biol Cell, V.95, P. 195−209.
  77. Inoue H., Nojima H., Okayama H. High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids (1990) Gene, V.96, P.23−28.
  78. Ito K., K. Ebihara, M. Uno, M. Nakamura. Conserved motifs in prokaryiotic and eukaryiotic polypeptide release factors: tRNA-protein mimicry hypothesis (1996) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, V.93, P.5453−5448.
  79. Ito K., K. Ebihara and Y. Nakamura. The stretch of C-terminal acidic amino acids of translational release factor eRFl is a primary binding site for eRF3 of fission yeast (1998) RNA, V.4, P.958−72.
  80. Ito-Harashima S., P. E. Hartzog, H. Sinha and J. H. McCusker. The tRNA-Tyr gene family of Saccharomyces cerevisiae: agents of phenotypicvariation and position effects on mutation frequency (2002) Genetics, V.161, P.1395−410.
  81. Jacobson A. and S. W. Peltz. Interrelationships of the pathways of mRNA decay and translation in eukaryotic cells (1996) Annu Rev Biochem, V.65, P.693−739.
  82. Jakobsen C. G., T. M. Segaard, O. Jean-Jean, L. Frolova and J. Justesen. Identification of a novel termination release factor eRF3b expressing the eRF3 activity in vitro and in vivo (2001) Mol Biol (Mosk), V.35, P.672−81.
  83. Janosi L., R. Ricker and A. Kaji. Dual functions of ribosome recycling factor in protein biosynthesis: disassembling the termination complex and preventing translational errors (1996) Biochimie, V.78, P.959−69.
  84. Janzen D. M. and A. P. Geballe. The effect of eukaryotic release factor depletion on translation termination in human cell lines (2004) Nucleic Acids Res, V.32, P.4491−502.
  85. Jean-Jean O., X. Le Goff and M. Philippe. Is there a human psiY> (1996) C R Acad Sci III, V.319, P.487−92.
  86. Kaiser C., S. Michaelis, A. Mitchell. Methods in yeast genetics. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1994,234P.
  87. Keeling K. M., J. Lanier, M. Du, J. Salas-Marco, L. Gao, A. Kaenjak-Angeletti and D. M. Bedwell. Leaky termination at premature stop codons antagonizes nonsense-mediated mRNA decay in S. cerevisiae (2004) RNA, V.10, P.691−703.
  88. Khaleghpour K., A. Kahvejian, G. De Crescenzo, G. Roy, Y. V. Svitkin, H. Imataka, M. O’Connor-McCourt and N. Sonenberg. Dual interactions of the translational repressor Paip2 with poly (A) binding protein (2001) Mol Cell Biol, V.21, P.5200−13.
  89. Kikuchi Y., K. Shimatake, A. Kikuchi. A yeast gene required for the Gl-to-S transition encodes a protein containing an A-kinase target site and GTPase domain (1988) EMBO J., V.7, P. 1175−1182.
  90. King C.-Y. Supporting the Structural Basis of Prion Starins: Induction and Identification on of P. S7+. Variants (2001) J. Mol. Biol., V. 307, P.1247−1260.
  91. Kisselev L. L. and R. H. Buckingham. Translational termination comes of age (2000) Trends Biochem Sci, V.25, P.561−6.
  92. Kisselev L., M. Ehrenberg and L. Frolova. Termination of translation: interplay of mRNA, rRNAs and release factors? (2003) EMBO J, V.22, P.175−82.
  93. Klaholz B.P., T. Pape, A.V. Zavialov, A.G. Myasnikov, E.V. Orlova, B. Vestergaard, M. Ehrenberg, M. van Heel. Structure of the E. coli ribosomal termination complex with release factor 2 (2003) Nature, V.421, P.90−94.
  94. Kobayashi T., Y. Funakoshi, S. I. Hoshino and T. Katada. The GTP-binding release factor eRF3 as a key mediator coupling translation termination to mRNA decay (2004) J Biol Chem.
  95. Kokoska R. J., L. Stefanovic, A. B. Buermeyer, R. M. Liskay and T. D. Petes. A mutation of the yeast gene encoding PCNA destabilizes bothmicrosatellite and minisatellite DNA sequences (1999) Genetics, V.151, P.511−9.
  96. Konecki D., K. Aune, W. Tate, C Caskei. Characterisation of reticulocyte release factor (1977) J. Biol. Chem., V.252, P.4514−4520.
  97. Kong C., K. I to, M. A. Walsh, M. Wada, Y. Liu, S. Kumar, D. Barford, Y. Nakamura and H. Song. Crystal Structure and Functional Analysis of the Eukaryotic Class II Release Factor eRF3 from S. pombe (2004) Mol Cell, V.14, P.233−45.
  98. Kopczynski J. B., A. C. Raff and J. J. Bonner. Translational readthrough at nonsense mutations in the HSF1 gene of Saccharomyces cerevisiae (1992) Mol Gen Genet, V.234, P.369−78.
  99. Kozak, M, Context effects and inefficient initiation at non-AUG codons in eucaryotic cell-free translation systems (1989) Mol Cell Biol, V. 9, P. 507 380.
  100. Kozlov G., Trempe J.-F., Khaleghpour K., Kahvejian A., Ekiel I., Gehring K. Structure and function of the C-terminal PABC domain of human poly (A)-binding protein (2001) PNAS, V.98, P.4409−4413.
  101. Kushnirov V. V., M. D. Ter-Avanesyan, M. V. Telckov, A. P. Surguchov, V. N. Smirnov and S. G. Inge-Vechtomov. Nucleotide sequence of the SUP2 (iSUP35) gene of Saccharomyces cerevisiae (1988) Gene, V.66, P.45−54.
  102. Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 (1970) Nature, V.227, P.680−5.
  103. Le Goff C., O. Zemlyanko, S. Moskalenko, N. Berkova, S. Inge-Vechtomov, M. Philippe and G. Zhouravleva. Mouse GSPT2, but not GSPT1, can substitute for yeast eRF3 in vivo (2002) Genes Cells, V.7, P.1043−57.
  104. Le Goff X., M. Philippe and O. Jean-Jean. Overexpression of human release factor 1 alone has an antisuppressor effect in human cells (1997) Mol Cell Biol, V. 17, P.3164−72.
  105. Lee B. S. and M. R. Culbertson. Identification of an additional gene required for eukaryotic nonsense mRNA turnover (1995) Proc Natl Acad Sci USA, V.92, P. 10 354−8.
  106. Leeds P., J. M. Wood, B. S. Lee and M. R. Culbertson. Gene products that promote mRNA turnover in Saccharomyces cerevisiae (1992) Mol Cell Biol, V.12, P.2165−77.
  107. Leeds P., S. W. Peltz, A. Jacobson and M. R. Culbertson. The product of the yeast UPF1 gene is required for rapid turnover of mRNAs containing a premature translational termination codon (1991) Genes Dev, V.5, P.2303−14.
  108. Liu J.J., Lindquist S. Oligopeptide-repeat expansions modulate 'protein-only' inheritance in yeast (1999) Nature, V.400, P.573−576.
  109. Loftfield R. B. and D. Vanderjagt. The frequency of errors in protein biosynthesis (1972) Biochem J, V.128, P.1353−6.
  110. Lykke-Andersen J., M. D. Shu and J. A. Steitz. Human Upf proteins target an mRNA for nonsense-mediated decay when bound downstream of a termination codon (2000) Cell, V. 103, P. 1121 -31.
  111. Ma B. and R. Nussinov. Release factors eRFl and RF2: a universal mechanism controls the large conformational changes (2004) J Biol Chem, V.279, P.53 875−85.
  112. Maderazo A. B., F. He, D. A. Mangus and A. Jacobson. Upflp control of nonsense mRNA translation is regulated by Nmd2p and Upf3p (2000) Mol Cell Biol, V.20, P.4591−603.
  113. Mangus D. A., N. Amrani and A. Jacobson. Pbplp, a factor interacting with Saccharomyces cerevisiae poly (A)-binding protein, regulates polyadenylation (1998) Mol Cell Biol, V.18, P.73 83−96.
  114. Mendell J. T., S. M. Medghalchi, R. G. Lake, E. N. Noensie and H. C. Dietz. Novel Upf2p orthologues suggest a functional link between translation initiation and nonsense surveillance complexes (2000) Mol Cell Biol, V.20, P.8944−57.
  115. Mikuni O., K. Ito, J. Moffat, K. Matsumura, K. McCaughan, T. Nobukuni, W. Tate, Y. Nakamura. Identification of the prfC gene of Escherichia coli (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, V.91, P.5798−5802.
  116. Mitchell P. and D. Tollervey. An NMD pathway in yeast involving accelerated deadenylation and exosome-mediated 3'→5' degradation (2003) Mol Cell, V. ll, P.1405−13.
  117. Mori N., Y. Funatsu, K. Hiruta and S. Goto. Analysis of translational fidelity of ribosomes with protamine messenger RNA as a template (1985) Biochemistry, V.24, P. 1231−9.
  118. Moskalenko S. E., S. V. Chabelskaya, S. G. Inge-Vechtomov, M. Philippe and G. A. Zhouravleva. Viable nonsense mutants for the essential gene SUP45 of Saccharomyces cerevisiae (2003) BMC Mol Biol, V.4, P.2.
  119. Mottagui-Tabar S., M.F. Tuite, L.A. Isaksson. The influence of 5' codon context on translation termination in Saccharomyces cerevisiae (1998) Eur. J. Biochem., V.257, P.249−254.
  120. Murgola E.J. tRNA, suppression, and the code (1985) Annu. Rev. Genet., V.19., P. 57−80.
  121. Nagy E. and L. E. Maquat. A rule for termination-codon position within intron-containing genes: when nonsense affects RNA abundance (1998) Trends Biochem Sci, V.23, P. 198−9.
  122. Nakamura Y., K. Ito, L.A. Isaksson. Emerging understanding of translation termination (1996) Cell, V.87, P.147−150.
  123. Nakamura Y., K. Ito and M. Ehrenberg. Mimicry grasps reality in translation termination (2000) Cell, V.101, P.349−52.
  124. Namy O., I. Hatin, G. Stahl, H. Liu, S. Barnay, L. Bidou and J. P. Rousset. Gene overexpression as a tool for identifying new trans-acting factors involved in translation termination in Saccharomyces cerevisiae (2002) Genetics, V.161, P.585−94.
  125. Namy O., G. Duchateau-Nguyen, I. Hatin, S. Hermann-Le Denmat, M. Termier and J. P. Rousset. Identification of stop codon readthrough genes in Saccharomyces cerevisiae (2003) Nucleic Acids Res, V.31, P.2289−96.
  126. Nissen P., M. Kjeldgaard, S. Thirup, G. Polekhina, L. Reshetnikova, B.F. Clark, J. Nyborg. Crystal structure of the ternary complex of Phe-tRNA, EF-Tu, and a GTP analog (1995) Science, V.270. P.1464−1472.
  127. Olaffson O., J.U. Ericson, R. VanBogelen, G.R. Bjork. Mutation in the structural gene for release factor 1 (RF-1) of Salmonella typhimurium inhibits cell division (1996) J.Bacteriol., V.178, P.3829−3839.
  128. Parham S., Resende C., Tuite M. Oligopeptide repeats in the yeast protein Sup35p stabilize intermolecular prion interactions (2001) EMBO J, V.20, P.2111−2119.
  129. Paris J. and M. Philippe. Poly (A) metabolism and polysomal recruitment of maternal mRNAs during early Xenopus development (1990) Dev Biol, V.140, P.221−4.
  130. Patino M.M., J.J. Liu, J.R. Glover, S. Lindquist. Support for the prion hypothesis for inheritance of a phenotypic trait in yeast (1996) Science, V.273. P.622−626.
  131. Paushkin S.V., V.V. Kushnirov, V.N. Smirnov, M.D. Ter-Avanesyan. Propagation of the yeast prion-like p. si+. determinant is mediated by oligomerization of the SUP35-Qncoded polypeptide chain release factor (1996) EMBO J., V.15. P.3127−3134.
  132. Paushkin S. V., V. V. Kushnirov, V. N. Smirnov and M. D. Ter-Avanesyan. Interaction between yeast Sup45p (eRFl) and Sup35p (eRF3) polypeptide chain release factors: implications for prion-dependent regulation (1997) Mol Cell Biol, V.17, P.2798−805.
  133. Pavlov M.Y., D.V. Freistriffer, J. MacDougall, R.H. Buckingham, M. Ehrenberg. Fast recycling of Escherichia coli ribosomes requires both ribosome recycling factor (RRF) and release factor RF3 (1997) EMBO J., V.16, P.4134−4141.
  134. Pel H.J. Escherichia coli release factor 3: resolving of a typical G protein structure and atypical function with guanine nucleotides (1998) RNA, V.4, P.47−54.
  135. Peltz S. W., A. H. Brown and A. Jacobson. mRNA destabilization triggered by premature translational termination depends on at least three cis-acting sequence elements and one trans-acting factor (1993) Genes Dev, V.7, P. 1737−54.
  136. Pluta K., O. Lefebvre, N.C. Martin, W.J. Smagowicz, D.R. Stanford, S.R. Ellis, A.K. Hopper, A. Sentenac, M. Bogute. Maflp, a negative effector of
  137. RNA polymerase III in Saccharomyces cerevisiae (2001) Mol. Cell. Biol., V.21, P.5031−5040.
  138. Poole E.S., R. Brimacombe, W.P. Tate. Decoding the translational termination signal: the polypeptide chain release factor in Escherichia coli crosslinks to the base following the stop codon (1997) RNA, V.3, P.974−982.
  139. Poole E. S, W.P. Tate. Release factors and their role as decoding proteins: specificity and fidelity for termination of protein synthesis (2000) Bioch. Bioph. Acta, V.1493, P. l-11.
  140. Pulak R. and P. Anderson. mRNA surveillance by the Caenorhabditis elegans smg genes (1993) Genes Dev, V.7, P.1885−97.
  141. Pure G.A., G.W. Robinson, L. Naumovski, E.C. Friedberg. Partial suppression of an ochre mutation in Saccharomyces cerevisiae by multicopy plasmids containing a normal yeast transfer RNA-Gln gene (1985) J. Mol. Biol., V.183,P.31−42.
  142. Resende C. G., T. F. Outeiro, L. Sands, S. Lindquist and M. F. Tuite. Prion protein gene polymorphisms in Saccharomyces cerevisiae (2003) Mol Microbiol, V.49, P. 1005−17.
  143. Riles L. and M. V. Olson. Nonsense mutations in essential genes of Saccharomyces cerevisiae (1988) Genetics, V. l 18, P.601−7.
  144. Ruiz-Echevarria M. J., C. I. Gonzalez and S. W. Peltz. Identifying the right stop: determining how the surveillance complex recognizes and degrades an aberrant mRNA (1998) EMBO J, V.17, P.575−89.
  145. Sachs A. B., M. W. Bond and R. D. Kornberg. A single gene from yeast for both nuclear and cytoplasmic polyadenylate-binding proteins: domain structure and expression (1986) Cell, V.45, P.827−35.
  146. Salas-Marco J. and D. M. Bedwell. GTP hydrolysis by eRF3 facilitates stop codon decoding during eukaryotic translation termination (2004) Mol Cell Biol, V.24, P.7769−78.
  147. Sambrook J., E.F. Fritsch, T. Maniatis. Molecular cloning: a laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989, 723P.
  148. Santoso A., Chien P., Osherovich L.Z., Weissman J.S. Molecular basis of a yeast prion species barrier (2000) Cell, V.100, P.277−288.
  149. Scolnick E., R. Tompkins, T. Caskey, M. Nirenberg. Release factors differing in specificity for terminator codons (1968) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, V.61, P.768−774.
  150. Seit-Nebi A., L. Frolova and L. Kisselev. Conversion of omnipotent translation termination factor eRFl into ciliate-like UGA-only unipotent eRFl (2002) EMBO Rep, V.3, P.881−6.
  151. Serin G., A. Gersappe, J. D. Black, R. Aronoff and L. E. Maquat. Identification and characterization of human orthologues to Saccharomyces cerevisiae Upf2 protein and Upf3 protein (Caenorhabditis elegans SMG-4) (2001) Mol Cell Biol, V.21, P.209−23.
  152. Serio T. R. and S. L. Lindquist. PSI+.: an epigenetic modulator of translation termination efficiency (1999) Annu Rev Cell Dev Biol, V.15, P.661−703.
  153. Sherman F. Suppression in yeast Saccharomyces cerevisiae II In: Molecular Biology of the yeast Saccharomyces'. Metabolism and Gene Expression. Ed. by J.N. Strathern et al., Cold Spring Harbor Laboratories, New York, 1982, P.463 -486.
  154. Sherman, F., G. R. Fink, B. Hicks. Laboratory course manual for methods in yeast genetics. Cold Spring Harbor, Cold Spring Harbor Laboratory, 1986, 186P.
  155. Sikorski R. S. and P. Hieter. A system of shuttle vectors and yeast host strains designed for efficient manipulation of DNA in Saccharomyces cerevisiae (1989) Genetics, V.122, P. 19−27.
  156. Song H., P. Mugnier, A.K. Das, H.M. Webb, D.R. Evans, M.F. Tuite, B.A. Hemmings, D. Barford. The crystal structure of human eukaryotic release factor eRFl-mechanism of stop codon recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis (2000) Cell, V.100, P.311−321.
  157. Stansfield I. and M. F. Tuite. Polypeptide chain termination in Saccharomyces cerevisiae (1994) Curr Genet, V.25, P.385−95.
  158. Stansfield I., L. Eurwilaichitr, Akhmaloka and M. F. Tuite. Depletion in the levels of the release factor eRFl causes a reduction in the efficiency of translation termination in yeast (1996) Mol Microbiol, V.20, P. 1135−43.
  159. Stansfield I., K. M. Jones, P. Herbert, A. Lewendon, W. V. Shaw and M. F. Tuite. Missense translation errors in Saccharomyces cerevisiae (1998) J Mol Biol, V.282, P. 13−24.
  160. Stretton A. O. and S. Brenner. Molecular Consequences of the Amber Mutation and Its Suppression (1965) J Mol Biol, V.12, P.456−65.
  161. Thompson J. D., T. J. Gibson, F. Plewniak, F. Jeanmougin and D. G. Higgins. The CLUSTALX windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools (1997) Nucleic Acids Res, V.25, P.4876−82.
  162. Tikhomirova V. L. and S. G. Inge-Vechtomov. Sensitivity of sup35 and sup45 suppressor mutants in Saccharomyces cerevisiae to the anti-microtubule drug benomyl (1996) Curr Genet, V.30, P.44−9.
  163. Tuite M. F. Yeast prions and their prion-forming domain (2000) Cell, V. 100, P.289−292.
  164. Uchida N., S. Hoshino, H. Imataka, N. Sonenberg and T. Katada. A novel role of the mammalian GSPT/eRF3 associating with poly (A)-binding protein in Cap/Poly (A)-dependent translation (2002) J Biol Chem, V.277, P.50 286−92.
  165. Urakov V. N., I. A. Valouev, E. I. Lewitin, S. V. Paushkin, V. S. Kosorukov, V. V. Kushnirov, V. N. Smirnov and M. D. Ter-Avanesyan. Ittlp, a novel protein inhibiting translation termination in Saccharomyces cerevisiae (2001) BMC Mol Biol, V.2, P.9.
  166. Valente L. and T. G. Kinzy. Yeast as a sensor of factors affecting the accuracy of protein synthesis (2003) Cell Mol Life Sci, V.60, P.2115−30.
  167. Valouev I. A., V. V. Kushnirov and M. D. Ter-Avanesyan. Yeast polypeptide chain release factors eRFl and eRF3 are involved in cytoskeleton organization and cell cycle regulation (2002) Cell Motil Cytoskeleton, V.52, P. 161−73.
  168. Vestergaard B., L.B. Van, G.R. Andersen, J. Nyborg, R.H. Buckingham, M. Kjeldgaard. Bacterial polypeptide release factor RF2 is structurally distinct from eukaryotic eRFl (2001) Mol. Cell, V.8, P.1375−1382.
  169. Waldron C., B.S. Cox, N. Wills, R.F. Gesteland, P.W. Piper, D. Colby, C. Guthrie. Yeast ochre suppressor SUQ5−0 is an altered tRNAUCASer (1981) Nucl. Acids Res., V.9, P.3077−3088.
  170. Wang W., K. Czaplinski, Y. Rao and S. W. Peltz. The role of Upf proteins in modulating the translation read-through of nonsense-containing transcripts (2001) EMBO J, V.20, P.880−90.
  171. Weiss W.A., I. Edelman, M.R. Culbertson, E.C. Friedberg. Physiological levels of normal tRNA (CAGGln) can effect partial suppression of amber mutations in the yeast S. cerevisiae (1987) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, V.84,P.8031−8034.
  172. Wells S. E., P. E. Hillner, R. D. Vale and A. B. Sachs. Circularization of mRNA by eukaryotic translation initiation factors (1998) Mol Cell, V.2, P.135−40.
  173. Weng Y., K. Czaplinski and S. W. Peltz. Identification and characterization of mutations in the UPF1 gene that affect nonsense suppression and the formation of the Upf protein complex but not mRNA turnover (1996 a) Mol Cell Biol, V.16, P.5491−506.
  174. Weng Y., K. Czaplinski and S. W. Peltz. Genetic and biochemical characterization of mutations in the ATPase and helicase regions of the Upfl protein (1996 6) Mol Cell Biol, V.16, P.5477−90.
  175. Wickner R. B., D. C. Masison and H. K. Edskes. PSI. and [URE3] as yeast prions (1995) Yeast, V. l 1, P.1671−85.
  176. Wilson P. G. and M. R. Culbertson. SUFI2 suppressor protein of yeast. A fusion protein related to the EF-1 family of elongation factors (1988) J Mol Biol, V.199, P.559−73.
  177. Woods A., T. Sherwin, R. Sasse, T. H. MacRae, A. J. Baines and K. Gull. Definition of individual components within the cytoskeleton of Trypanosoma brucei by a library of monoclonal antibodies (1989) J Cell Sci, V.93 (Pt 3), P.491−500.
  178. Zavialov A.V., R.H. Buckingham, M. Ehrenberg. A post-termination ribosomal complex is the guanine nucleotide exchange factor for peptide factor RF3 (2001) Cell, V.107, P. l 15−124.
  179. Zhang S., M. J. Ruiz-Echevarria, Y. Quan and S. W. Peltz. Identification and characterization of a sequence motif involved in nonsense-mediated mRNA decay (1995) Mol Cell Biol, V.15, P.2231−44.
  180. Zhang S., M. Ryden-Aulin, Isaksson L.A. Functional interaction between release factor one and P-site peptidil-tRNA on the ribosome (1996) J.Mol.Biol., V.261, P.98−107.
  181. Zhao J., Hyman L., Moore C. Formation of mRNA 3' Ends in eukaryotes: mecanism, regulation, and Interrelationship with other step in mRNA synthesis (1999) Microbiology and Molecular biology Reviews, June, P.405−445.
  182. Zhou P., I. L. Derkatch, S. M. Uptain, M. M. Patino, S. Lindquist and S. W. Liebman. The yeast non-Mendelian factor ETA+ is a variant of [P57+., a prion-like form of release factor eRF3 (1999) EMBO J, V.18, P. 1182−91.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!