Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Экспрессия генов гуанилспецифичных рибонуклеаз бацилл в условиях фосфатного голодания

Диссертация: Экспрессия генов гуанилспецифичных рибонуклеаз бацилл в условиях фосфатного голодания
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы. Ферменты нуклеинового обмена в течение многих лет привлекают к себе внимание исследователей в связи с их исключительной ролью в жизни организмов и практической значимостью для человека. Рибонуклеазы выполняют важные функции в метаболизме бактериальных клеток: они не только необходимы для извлечения рибонуклеотидов из окружающей среды и элиминации ненужных внутриклеточных… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Гуанилспецифичные рибонуклеазы бацилл: биологическая активность и практическое применение
      • 1. 1. 1. Краткая характеристика белков. Биосинтез рибонуклеаз
      • 1. 1. 2. Биологическая активность рибонуклеаз
      • 1. 1. 3. Практическое использование рибонуклеаз
    • 1. 2. Специфический Pho ответ бацилл
      • 1. 2. 1. Фосфатное голодание
      • 1. 2. 2. Pho регулон
      • 1. 2. 3. Регуляторная сеть, контролирующая Pho ответ
    • 1. 3. Двухкомпонентные системы трансдукции Pho сигнала
      • 1. 3. 1. Двухкомпонентная система PhoP-PhoR
      • 1. 3. 2. Двухкомпонентная система ResD-ResE
      • 1. 3. 3. Система SpoOA-фосфопередачи

Экспрессия генов гуанилспецифичных рибонуклеаз бацилл в условиях фосфатного голодания (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Ферменты нуклеинового обмена в течение многих лет привлекают к себе внимание исследователей в связи с их исключительной ролью в жизни организмов и практической значимостью для человека. Рибонуклеазы выполняют важные функции в метаболизме бактериальных клеток: они не только необходимы для извлечения рибонуклеотидов из окружающей среды и элиминации ненужных внутриклеточных РНК, но и участвуют в контроле экспрессии генов путем изменения стабильности различных видов РНК. Кроме того, секретируемые рибонуклеазы могут являться для их продуцентов эффективным средством в конкурентной борьбе с другими микроорганизмами за экологическую нишу.

Рибонуклеазы применяются в генной инженерии, молекулярной биологии и биотехнологии для удаления РНК из биологического материала, структурно-функциональных исследований нуклеиновых кислот и их комплексов с белками, разработке векторов для позитивной селекции рекомбинантов, получения стерильных трансгенных растений. Перспективным прикладным аспектом использования микробных РНКаз является медицинский. Области их возможного применения связаны с лечением опухолей и вирусных инфекций.

Внеклеточные гуанилспецифичные рибонуклеазы обнаружены у многих видов бацилл, в том числе у Bacillus amyloliquefaciens, B. circulans (барназоподобные РНКазы), B. intermedius, B. pumilus, B. thuringiensis (биназоподобные РНКазы). Ферменты сходны по первичной структуре, близки по физико-химическим и каталитическим свойствам. Однако исследование биосинтеза рибонуклеаз выявило значительные различия в условиях, при которых происходит их накопление в среде, что оставляет открытым вопрос о назначении этих ферментов.

Клонирование и секвенирование генов гуанилспецифичных РНКаз открыло возможность для изучения регуляции их синтеза на уровне транскрипции. Выявление регуляторных механизмов, отвечающих за экспрессию генов в тех или иных условиях, является одной из глобальных проблем молекулярной биологии. Бактерии способны активировать синтез определенных продуктов только в специфической экологической обстановке, либо репрессировать его, если образуемые белки препятствуют другим процессам, протекающим в данный момент в клетке. Регуляция экспрессии генов может также осуществляться как часть процесса дифференцировки и развития клеточной популяции. Информация о путях контроля экспрессии гена важна не только для установления функции кодируемого им белка, но и необходима для осуществления направленного воздействия на геном микроорганизма с целью увеличения выхода желаемого продукта.

Таким образом, знание молекулярных механизмов регуляции синтеза рибонуклеаз позволит создать фундамент для их эффективного использования в прикладных сферах и будет способствовать решению ряда общебиологических проблем, связанных с ролью этих ферментов в основных физиологических процессах клетки.

Целью настоящего исследования явилось выяснение механизмов регуляции экспрессии генов гуанилспецифичных рибонуклеаз бацилл в условиях фосфатного голодания.

В работе решались следующие задачи:

1. Провести поиск у различных видов бацилл ортологов phoP, spoOA и resD генов B. subtilis, продукты которых контролируют специфический ответ на фосфатное голодание.

2. Исследовать взаимодействие фактора транскрипции PhoP B. subtilis с регуляторными областями генов гуанилспецифичных рибонуклеаз бацилл.

3. Определить потенциальные сайты связывания SpoOA и ResD белков в промоторах генов бациллярных рибонуклеаз.

4. Изучить экспрессию генов гуанилспецифичных рибонуклеаз в нативных и дефектных по регуляторным белкам Pho регулона штаммах B.subtilis.

Положения, выносимые на защиту:

1. Регулятор транскрипции PhoP B. subtilis — типичный представитель семейства гомологичных белков, контролирующих Pho ответ у различных видов бацилл, может быть использован в качестве модельного белка для изучения связывания с промоторами генов гуанилспецифичных рибонуклеаз.

2. Специфическое взаимодействие белка PhoP с промоторами генов рибонуклеаз В. intermedins, B. pumilus, B. thuringiensis позволяет отнести их к новым членам Pho регулона, функционирующего у бацилл в условиях фосфатного голодания.

3. Наличие в промоторах генов гуанилспецифичных рибонуклеаз бацилл потенциальных сайтов связывания регуляторных белков ResD и SpoOA и изменение уровня ферментативной активности в соответствующих мутантных штаммах свидетельствует о роли этих белков в экспрессии генов исследуемых РНКаз.

Научная новизна работы. Анализ распространенности среди бацилл двухкомпонентных систем трансдукции сигнала PhoP-PhoR, ResD-ResE и многокомпонентной системы SpoOA-фосфопередачи, контролирующих Pho ответ B. subtilis, выявил высокую консервативность регуляторов ответа и видовые особенности, присущие гистидин киназам. Впервые показано непосредственное связывание основного регулятора Pho ответа бацилл — белка PhoP с промоторами генов рибонуклеаз В. intermedins, B. pumilus, B. thuringiensis, что на молекулярном уровне подтверждает его участие в контроле транскрипции их генов. Кроме того, в регуляторных областях генов рибонуклеаз охарактеризованы потенциальные сайты связывания для SpoOA и ResD белков и получены приоритетные данные об участии данных факторов транскрипции в регуляции экспрессии генов гуанилспецифичных РНКаз бацилл.

Практическая ценность работы. Полученные в работе данные о механизмах контроля синтеза внеклеточных рибонуклеаз бацилл могут быть использованы при конструировании экспрессионных систем с целью получения высокоэффективных промышленных штаммов-продуцентов целевых белков. Подобные системы должны включать ген целевого белка под контролем промотора биназоподобной рибонуклеазы и бациллярный штамм-хозяина для его экспрессии, дефектный по негативному регулятору SpoOA. В частности этот подход позволил нам получить суперпродуцент рибонуклеазы В. intermedins, обладающей противоопухолевой и противовирусной активностью. Кроме того, выявленные в работе закономерности важны для общего понимания механизмов функционирования регуляторных систем бациллярной клетки и могут быть использованы в учебном процессе в соответствующих курсах лекций и семинарах для студентов-биологов.

Связь работы с научными программами. Исследования проводились в соответствии с планом НИР КГУ (№ гос. регистрации 01.2.006.09683 «Механизмы функциональной активности клетки») и были выполнены при финансовой поддержке ФЦНТП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития науки и техники» (Госконтракты 02.434.11.3020, 02.512.11.2050 и 02.512.12.2014), гранта РФФИ 05−04−48 182, гранта Правительства Республики Татарстан (2008 г.), программы Международного союза микробиологических сообществ «UNESCO-IUMS-SGM Fellowship».

Апробация работы. Основные положения диссертации представлены на XIII Международной научной конференции «Ферменты микроорганизмов: структура, функции, применение» (Казань, 2005) — V Республиканской научно-практической конференции молодых ученых и специалистов «Наука. Инновации. Бизнес» (Казань, 2005) — Всероссийской молодежной школе-конференции «Актуальные аспекты современной микробиологии» (Москва, 2005) — 10-ой Пущинской школе-конференции молодых ученых, посвященной 50-летию Пущинского научного центра РАН, «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2006) — I Международной научно-практической конференции.

Микробная биотехнология — новые подходы и решения" (Казань, 2007) — XIV Международной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (Москва, 2007) — I Всероссийском, с международным участием, конгрессе студентов и аспирантов биологов «Симбиоз Россия 2008» (Казань, 2008) — Первой межуниверситетской конференции по современной биологии «Bionews» (Kazan, 2008) — XIV Международной конференции, посвященной 20-летию партнерства между Казанским государственным университетом и Гиссенским университетом им. Ю. Либиха, «Microbial enzymes in biotechnology and medicine» (Kazan, 2009).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 11 работ.

Благодарности. Автор выражает глубокую признательность профессору Колину Харвуду (Университет Ньюкасла, Великобритания) за предоставленную возможность проведения на базе его лаборатории экспериментов по изучению взаимодействия PhoP белка B. subtilis с регуляторными областями генов гуанилспецифичных рибонуклеаз бациллпрофессору Мичико Накано (Университет здоровья и науки Орегона, США) за предоставленные для работы resD-resE мутантные штаммы, а также сердечно благодарит научного руководителя к.б.н., доцента Вершинину Валентину Ивановну за внимательное отношение к работе и всех коллег НИЛ биосинтеза и биоинженерии ферментов кафедры микробиологии КГУ.

выводы.

1. Анализ секвенированных геномов бактерий рода Bacillus показал, что ортологи phoP, spoOA и resD генов B. subtilis, продукты которых контролируют специфический Pho ответ, представлены у всех бацилл, что позволило нам использовать B. subtilis в качестве модельного организма для изучения регуляции экспрессии генов гуанилспецифичных рибонуклеаз.

2. Основной регулятор Pho ответа — фактор транскрипции PhoP B. subtilis образует специфический комплекс с промоторами генов рибонуклеаз B. intermedius, B. pumilus и B. thuringiensis и не взаимодействует с промоторами РНКаз B. circulans и B.amyloliquefaciens.

3. В регуляторных областях генов гуанилспецифичных рибонуклеаз выявлены нуклеотидные последовательности, гомологичные сайтам связывания других регуляторных белков Pho регулона: ResD сайты — у всех исследуемых РНКаз, a SpoOA боксы — только у рибонуклеаз B. circulans и В. amyloliquefaciens.

4. В условиях фосфатного голодания экспрессия генов рибонуклеаз B. intermedius, B. pumilus и B. thuringiensis в рекомбинантных штаммах B. subtilis позитивно регулируется белком ResD, и негативно — белком SpoOA. Синтез рибонуклеазы B. circulans не зависит от этих регуляторов, в то время как экспрессия гена РНКазы B. amyloliquefaciens находится под позитивным контролем белка SpoOA.

5. Полученные результаты дают основание считать внеклеточные рибонуклеазы B. intermedius, B. pumilus и B. thuringiensis новыми членами фосфатного регулона, а рибонуклеазу B. circulans, в отличие от близкого структурного гомолога — фосфат-независимой РНКазы B. amyloliquefaciens, следует отнести к участникам неспецифического Pho ответа.

Заключение

.

Гуанилспецифичные рибонуклеазы B. amyloliquefaciens, B. intermedius, B. pumilus, B. thuringiensis, B. circulans хорошо изучены: охарактеризованы их физико-химические свойства, установлена первичная структура, исследована биологическая активность. Показано, что внеклеточные бациллярные рибонуклеазы имеют важное практическое значение. Гены этих РНКаз клонированы и секвенированы, что создает предпосылки для изучения механизмов регуляции биосинтеза ферментов на молекулярном уровне. Поскольку синтез большинства гуанилспецифичных рибонуклеаз осуществляется в условиях фосфатного голодания и является PhoP-PhoR-зависимым, мы предположили, что его регуляция может осуществляться по типу белков Pho регулона, которые не только усиливают поглощение фосфата из окружающей среды, но и способствуют его извлечению из альтернативных источников, позволяя клетке быстро адаптироваться к условиям фосфорного голодания. Известно, что Pho регулон помимо двухкомпонентной системы трансдукции сигнала PhoP-PhoR находится под контролем других регуляторных систем, а именно двухкомпонентной системы ResD-ResE, отвечающей за регуляцию процессов дыхания у бацилл, и многокомпонентной системы SpoOA-фосфопередачи, от активности которой зависит инициация процесса спорообразования. Настоящая работа посвящена установлению роли регуляторных белков, вовлеченных в специфический Pho ответ, в контроле экспрессии генов гуанилспецифичных рибонуклеаз бацилл. Знание механизмов регуляции синтеза РНКаз имеет не только теоретическую значимость, но и важно для решения практических задач, направленных на получение суперпродуцентов рибонуклеаз.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

2.1. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ 2.1.1. Штаммы бактерий и плазмиды.

Штаммы бактерий, использованные в работе, и их краткое описание приведены в таблице 3.

Плазмиды pET-PhoP и pET-PhoR231 предназначены соответственно для экспрессии белка PhoP и цитоплазматического фрагмента (с 231 а.о. по С-конец) белка PhoR B. subtilis в клетках E. coli [Pragai et al., 2004]. ГеныphoP (722 п.о.) и phoR (1049 п.о.) находятся в них под контролем сильных сигналов транскрипции и трансляции бактериофага Т7, а образуемые белки содержат 6 остатков гистидина на своем С-конце (рис. 3). Ген устойчивости к ампициллину в данных конструкциях является маркерным. Плазмиды любезно предоставлены для работы проф. Харвудом (Университет Ньюкасла, Великобритания).

Плазмиды pMZ55, pMZ56, pMZ58, pMZ59 необходимы для экспрессии генов гуанилспецифичных рибонуклеаз В. intermedins, B. pumilus B.thuringiensis и B. circulans в штаммах B.subtilis. Полные гены РНКаз в данных конструкциях состыкованы с геном внутриклеточного ингибитора барстара, требующегося для защиты клеток от токсического действия рибонуклеаз. Плазмиды серии pMZ были сконструированы ранее в лаборатории биосинтеза и биоинженерии ферментов КГУ Л. В. Знаменской с использованием вектора pUBllO, детерминирующего устойчивость к канамицину [Знаменская с соавт., 1999]. Схема плазмиды pMZ55 представлена на рисунке 4, другие плазмиды этой серии имеют аналогичное строение.

Плазмида-шатл рМТ420 отличается от pMZ плазмид лишь тем, что при ее создании гены рибонуклеазы B. amyloliquefaciens и ее ингибитора были клонированы в вектор рС194, несущий ген устойчивости к хлорамфениколу [Hartley, 1988].

Показать весь текст

Список литературы

  1. , И. И. Сравнительное изучение противовирусной активности панкреатических и микробных рибонуклеаз / И. И. Алексеева, Б. М. Куриненко, Г. И. Клейнер и др. // Антибиотики. 1981. — Т. 26, № 7. — С. 527−532.
  2. , Г. А. Первичная структура рибонуклеазы Bacillus intermedius 7Р / Г. А. Афанасенко, С. М. Дудкин, Л. Б. Каминир и др. // Биоорганическая химия. 1979, — Т. 5, № 2. — С. 187−202.
  3. , Н. П. Устойчивые к антибиотикам мутанты Bacillus intermedius продуценты ряда ферментов / Н. П. Балабан, В. И. Вершинина, Л. В. Знаменская, Е. Б. Чернокальская // Биологические науки. — 1992. — вып. 2.-С. 139−143.
  4. , Г. Е. Выделение внутриклеточных ингибиторов бактериальных РНКаз на колонке с иммобилизованной РНКазой Bacillus intermedius / Г. Е. Банникова, В. П. Варламов // Прикл. биохимия и микробиология. 1994. — Т. 30, № 3. — С. 379−383.
  5. , О. А. Регуляция экспрессии генов гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus intermedius и Bacillus pumilus : автореф. дис.канд. биол. наук: 03.00.07 / Вершинина Ольга Анатольевна. Казань, 1999. — 23 с.
  6. , С. В. Защитная активность РНКазы Bacillus intermedius у морских свинок и кроликов, зараженных уличным вирусом бешенства / С. В. Грибенча, Л. А. Поцелуева, И. Ф. Баринский и др. II Вопросы вирусологии. -2006.-Т. 51, № 5.-Р. 41−46.
  7. , А. А. Полная первичная структура рибонуклеазы бактерии Bacillus thuringiensis / А. А. Дементьев, В. М. Орлов, С. В. Шляпников // Биоорганическая химия. 1993а. — Т. 19, № 9. — С. 853−861.
  8. , А. А. Первичная структура и каталитические свойства внеклеточной рибонуклеазы Bacillus circulans / А. А. Дементьев, Г. П. Моисеев, С. В. Шляпников // Биоорганическая химия. 19 936. — Т. 19, № 11.1. С. 1065−1072.
  9. , А. А. Выделение, структурная характеристика и функциональные свойства внеклеточной рибонуклеазы Bacillus polymyxa / А.
  10. A. Дементьев, М. П. Кирпичников, О. А. Миргородская и др. // Молекулярная биология. 1996. — Т. 30. — С. 1193−1202.
  11. , С. Ю. Влияние РНКазы на продукцию вторичных метаболитов / С. Ю. Егоров, Р. П. Наумова, Н. Г. Захарова и др. // Микробиология. -1995. Т. 64, № 5. — С. 543−546.
  12. , П. В. Индукция апоптоза опухолевых клеток биназой / П.
  13. B. Зеленихин, А. И. Колпаков, Г. В. Черепнев, О. Н. Ильинская // Мол. Биол. (Моек). 2005. — Т. 39, № 3. — С. 457−463.
  14. , Л. В. Оптимизация условий культивирования Bacillus intermedins для повышения биосинтеза щелочной внеклкточной РНКазы / JI. В. Знаменская, Г. И. Клейнер, Б. Я. Паэгле и др. // Микробиология. 1980. -Т. 49, Вып. 5. — С. 722−726.
  15. , Л. В. Биосинтез внеклеточной рибонуклеазы Bacillus pumilus / JT. В. Знаменская, В. Л. Ивайловский, Е. И. Иванова и др. // Микробиология. 1994. — Т. 63, № 6. — С. 986−992.
  16. , Л. В. Биосинтез внеклеточной гуанилепецифичной рибонуклеазы из Bacillus circulans / Л. В. Знаменская, О. В. Морозова, В. И. Вершинина и др. // Микробиология. 1998. — Т. 67, № 5. — С. 619−625.
  17. , О. Н. Почему рибонуклеазы вызывают гибель раковых клеток / О. Н. Ильинская, А. А. Макаров // Мол. Биол. (Моск.). 2005. — Т. 39, № 1. — С. 3−13.
  18. , Н. В. Влияние рибонуклеаз и их модифицированных производных на функциональную активность перитонеальных макрофагов крысы / Н. В. Калачева, Б. М. Куриненко // Биомед. Химия. — 2005. — Т. 51, № 3. — С. 303−310.
  19. , А. И. Изменение некоторых биологических свойств лактобацилл под влиянием экзогенной рибонуклеазы / А. И. Колпаков, Ф. Г. Куприянова-Ашина, Е. М. Горская // Антибиотики и химиотерапия. -1996. -Т. 41, № 10.-С. 16−18.
  20. , А. И. Зависимость влияния РНКазы B.intermedius на рост дрожжей от концентрации внеклеточного фермента / А. И. Колпаков, Ф. Г. Куприянова-Ашина, И. Б. Лещинская // Микробиология. 2000. — Т. 69. — Р. 478−482.
  21. , А. И. Эффект термальной обработки рибонуклеазы Bacillus intermedius на ее каталитические и биологические свойства / А. И. Колпаков, О. Н. Ильинская, О. Б. Иванченко, Н. С. Карамова // Микробиология. — 2001. -Т. 70,1. 1.-Р. 24−28.
  22. , Б. М. Механизм противоопухолевого действия рибонуклеазы Bacillus intermedius / Б. М. Куриненко, JI. И. Собчук, Е. В. Сергеева // Антибиотики и химиотерапия. — 1995а. Т. 40, № 5. — Р. 12−15.
  23. , Б. М. Антивирусные свойства модифицированной рибонуклеазы B.intermedius / Б. М. Куриненко, Н. В. Калачева, П. И. Муратов // Антибиотики и химиотерапия. 19 956. — Т. 40. — С. 17−19.
  24. , Е. Н. Визуализация раковых клеток с помощью флуоресцентного белка EGFP-барназа / Е. Н. Лебеденко, Т. Г. Баландин, Э. Ф. Эдельвейс и др. // Доклады Академии наук. 2007. — Т. 414, № 3. — Р. 408 411.
  25. , И. Б. Современные методы изучения нуклеиновых кислоти нуклеаз микроорганизмов / И. Б. Лещинская с соавт. Казань: Изд. КГУ. -1980.- 118 с.
  26. , О. В. Регуляция биосинтеза внеклеточных гуанилспецифичных рибонуклеаз Bacillus circulans и Bacillus thuringiensis : автореф. дис.канд. биол. наук: 03.00.07 / Морозова Ольга Владимировна. -Казань, 2000. 23 с.
  27. , О. В. Регуляция биосинтеза внеклеточных фосфогидролаз у бацилл / О. В. Морозова, О. А. Вершинина, В. И. Вершинина и др. // Мол. Ген. Микробиол. Вирусол. 2001. Т. 2. — С. 13−19.
  28. , Н. К. Внеклеточная рибонуклеаза из Bacillus pumilus / Н. К. Струминская, В. Л. Ивайловский, А. А. Дементьев и др. // Биологические науки. 1992. — № 2. — С. 41−44.
  29. , М. А. Биосинтез секретируемых рибонуклеаз Bacillus intermedius и Bacillus circulans в условиях азотного голодания / М. А. Харитонова, В. И. Вершинина // Микробиология. 2009. — Т. 78, № 2. — С. 220−225.
  30. , С. В. Аминокислотная последовательность и каталитические свойства внеклеточной рибонуклеазы Bacillus coagulans / С. В. Шляпников, А. А. Дементьев // ДАН РАН. 1993. — Т. 332, № 3. — С. 382 384.
  31. , А. А. Рибонуклеаза из Bacillus thuringiensis var. subtoxicus. Структура гена и регуляция биосинтеза / А. А. Шульга, Л. В. Знаменская, О. В. Морозова и др. // Биоорг. хим. 2000. — Т. 26, № 9. — С. 672−678.
  32. Abdel-Fattah, W. R. Bacillus subtilis phosphorylated PhoP: direct activation of the Ecta- and repression of the EoE-responsive phoB-Ps+V promoters during Pho response / W. R. Abdel-Fattah, Y. Chen, A. Eldakak, F. M. Hulett // J.
  33. Bacteriol. 2005. — Vol. 187,1. 15. — P. 5166−5178.
  34. Allenby, N. E. Genome-wide transcriptional analysis of the phosphate starvation stimulon of Bacillus subtilis / N. E. Allenby, N. E. O’Connor, Z. Pragai et al. II J. Bacteriol. 2005. — Vol. 187, № 23. — P. 8063−8080.
  35. Allenby, N. E. E. Phosphate starvation induces the sporulation killing factor of Bacillus subtilis / N. E. E. Allenby, C. A. Watts, G. Homuth, Z. Pragai, A. Wipat, A. C. Ward, C. R. Harwood // J. Bacteriol. 2006. — Vol. 188, № 14. — P. 5299−5303.
  36. Antelman, H. Phosphate starvation-inducible proteins of B.subtilis. Proteomics and transcriptional analysis / H. Antelman, C. Scharf, M. Hecker // J. Bacteriol. 2000. — Vol. 182, № 16. — P. 4478−4490.
  37. Atalla, A. The pst operon of Bacillus subtilis is specifically induced by alkali stress / A. Atalla, W. Schumann // J. Bacteriol. 2003. — Vol. 185,1. 16. — P. 5019−5022.
  38. Baek, J. H. Transcriptome analysis of phosphate starvation response in Escherichia coli /, J. H. Baek, S. Y. Lee // J. Microbiol. Biotechnol. 2007. — Vol. 17.-P. 244−252.
  39. Baruah, A. Mutational analysis of the signal-sensing domain of ResE histidine kinase from Bacillus subtilis / A. Baruah, B. Lindsey, Y. Zhu, M. M. Nakano //J. Bacteriol. 2004. — Vol. 186,1. 6. — P. 1694−1704.
  40. Ben-Yehuda, S. RacA, a bacterial protein that anchors chromosomes to the cell poles / S. Ben-Yehuda, D. Z. Rudner, R. Losick // Science. 2003. — Vol. 299. -P. 532−536.
  41. Bi, Y. A novel strategy for regulated expression of a cytotoxic gene / Y. Bi, S. J. Rothstein, A. G. Wildeman // Gene. 2001. — Vol. 279. — P. 175−179.
  42. Birck, C. The crystal structure of the phosphorylation domain in PhoP reveals a functional tandem association mediated by an asymmetric interface / C. Birck, Y. Chen, F. M. Hulett, J. P. Samama // J. Bacteriol. 2003. — Vol. 185. — P. 254−261.
  43. Borneman, A. R. Divergence of transcription factor binding sites across related yeast species / A. R. Borneman, T. A. Gianoulis, Z. D. Zhang et al. // Science. 2007. — Vol. 317. — P. 815−819.
  44. Britton, R. A. Genome-wide analysis of the stationary-phase sigma factor (sigma-H) regulon of Bacillus subtilis / R. A. Britton, P. Eichenberger, J. E. Gonzalez-Pastor etal. II J. Bacteriol. 2002. Vol. 184. — P. 4881−4890.
  45. Buckle, A. M. Protein-protein recognition: crystal structural analysis of a barnase-barstar complex at 2.0-A resolution / A. M. Buckle, G. Schreiber, A. R. Fersht // J. Biochem. 1994. — Vol. 33. — P. 8878−8889.
  46. Burbulys, D. Initiation of sporulation in B. subtilis is controlled by a multicomponent phosphorelay / D. Burbulys, K. A. Trach, J. A. Hoch // Cell. -1991.-Vol. 64.-P. 545−552.
  47. Bycroft, M. Determination of the three-dimensional solution structure of barnase using nuclear magnetic resonance spectroscopy / M. Bycroft, S. Ludvigsen, A. R. Fersht, F. M. Poulsen // Biochemistry. 1991. — Vol. 30. — P. 8697−8701.
  48. Cao, B. The pTA29-barnase chimeric gene transformation of Brassica campestris L. subsp. chinensis Makino var. parachinensis mediated by agrobacterium / B. Cao, C. Meng, J. Lei, G. Chen // Sheng Wu Gong Cheng Xue Bao. 2008. — Vol. 24, № 5. — P. 881−886.
  49. Castilla-LIorente, V. SpoOA, the key transcriptional regulator for entrance into sporulation, is an inhibitor of DNA replication / V. Castilla-LIorente, D.
  50. Munoz-Espin, L. Villar et al. // EMBO J. 2006. — Vol. 25. — P. 3890−3899.
  51. Cervin, M. A. The SpoOA sof mutations reveal regions of the regulatory domain that interact with a sensor kinase and RNA polymerase / M. A. Cervin, G. В Spiegelman //Mol. Microbiol. 1999. — Vol. 31. — P. 597−607.
  52. Chen, G. SpoOA-dependent activation of an extended -10 region promoter in Bacillus subtilis / G. Chen, A. Kumar, Т. H. Wyman, C. P. Moran // J. Bacteriol. -2006.-Vol. 188, № 4.-P. 1411−1418.
  53. Chu, F. A novel regulatory protein governing biofilm formation in Bacillus subtilis / F. Chu, D. B. Kearns, A. McLoon et al. II Mol. Microbiol. 2008. -Vol. 68. — P. 1117−1127.
  54. Condon, C. The phylogenetic distribution of bacterial ribonucleases / C. Condon, H. Putzer // Nucleic Acids Res. 2002. — Vol. 30. — P. 5339−5346.
  55. Cruz Ramos, H. Fermentative metabolism of Bacillus subtilis: physiology and regulation of gene expression / H. Cruz Ramos, T. Hoffmann, M. Marino et al. II J. Bacteriol. 2000. — Vol. 182. — P. 3072−3080.
  56. De Block, M. The development of a nuclear sterility system in wheat. Expression of the barnase gene under the control of tapetum specific promoters / M. De Block, D. Debrower, T. Moens // Theor. Appl. Genet. 1997. — Vol. 95. -P. 125−131.
  57. Deyev, S. M. Design of multivalent complexes using the barnase-barstar module / S. M. Deyev, R. Waibel, E. N. Lebedenko et al. II Nat. Biotechnol. -2003.-Vol. 21.-P. 1486−1492.
  58. Edelweiss, E. Barnase as a new therapeutic agent triggering apoptosis in human cancer cells / E. Edelweiss, T. G. Balandin, J. L. Ivanova et al. II PLoS ONE. 2008. — Vol. 3, № 6. — P. e2434.
  59. Eder, S. A Bacillus subtilis secreted phosphodiesterase/alkaline phosphataseis the product of a Pho regulon gene, phoD / S. Eder, L. Shi, K. Jensen et al. II Microbiol. 1996. — Vol. 142. — P. 2041−2047.
  60. Eder, S. Mutational analysis of the phoD promoter in Bacillus subtilis: implications for PhoP binding and promoter activation of Pho regulon promoters / S. Eder, W. Liu, F. M. Hulett // J. Bacteriol. 1999. — Vol. 181. — P. 2017−2025.
  61. Engelberg-Kulka, H. Cannibals defy starvation and avoid sporulation / H. Engelberg-Kulka, R. Hazan // Science. 2003. Vol. 301. P. 467−468.
  62. Errington, J. Regulation of endospore formation in Bacillus subtilis / J. Errington // Nature Reviews Microbiology. 2003. — Vol. 1. — P. 117−126.
  63. Fawcett, P. The trancriptional profile of early to middle sporulation in Bacillus subtilis / P. Fawcett, P. Eichenberger, R. Losick, P. Youngman // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — Vol. 97. — P. 8063−8068.
  64. Ferrari, E. Effect of stage 0 sporulation mutations on subtilisin expression / E. Ferrari, S. M. H. Howard, J. A. Hoch // J. Bacteriol. 1986. — Vol. 166. — P. 173−179.
  65. Fersht, A. Protein folding and stability: the pathway of folding of barnase / A. Fersht//FEBS Lett. 1993. — Vol. 325.-P. 5−16.
  66. Fitch, W. M. Homology a personal view on some of the problems / W. M. Fitch // Trends Genet. 2000. — Vol. 16. — P. 227−231.
  67. Frisch, C. Thermodynamics of the interaction of barnase and barstar: changes in free energy versus changes in enthalpy on mutation / C. Frisch, G. Schreiber, С. M. Johnson, A. R. Fersht // J. Mol. Biol. 1997. — Vol. 267. — P. 696−706.
  68. Fujita, M. Feedback loops involving SpoOA and AbrB in in vitro transcription of the genes involved in the initiation of sporulation in Bacillus subtilis / M. Fujita, Y. Sadaie // J. Biochem. (Tokyo). 1998. — Vol. 124. — P. 98 104.
  69. Fujita, M. The master regulator for entry into sporulation in Bacillus subtilis becomes a cell-specific transcription factor after asymmetric division / M. Fujita, R. Losick // Genes Dev. 2003. — Vol. 17. — P. 1166−1174.
  70. Fujita, M. High- and low-threshold genes in the SpoOA regulon of Bacillus subtilis / M. Fujita, J. E. Gonzalez-Pastor, R. Losick // J. Bacteriol. 2005. — Vol. 187.-P. 1357−1368.
  71. Fujita, M. Evidence that entry into sporulation in Bacillus subtilis is governed by a gradual increase in the level and activity of the master regulator SpoOA / M. Fujita, R. Losick // Genes Dev. 2005. — Vol. 19. — P. 2236−2244.
  72. Gardner, N. Production of male-and female-sterile plants through reproductive tissue ablation / N. Gardner, R. Felsheim, A. G. Smith // J. Plant Physiol. 2009. — Vol. 166.-P. 871−881.
  73. Gelfand, M. S. Evolution of transcriptional regulatory networks in microbial genomes / M. S. Gelfand // Curr. Opin. Struct. Biol. 2006. — Vol. 16. -P. 420429.
  74. Geng, H. Regulation of respiratory genes by ResD-ResE signal transduction system in Bacillus subtilis / H. Geng, P. Zuber, M. M. Nakano // Methods in Enzymology. 2007a. — Vol. 422. — P. 448−464.
  75. Geng, H. Characterization of ResDE-Dependent fnr Transcription in Bacillus subtilis / H. Geng, Y. Zhu, K. Mullen et al. II J. Bacteriol. 2007b. -Vol. 189, № 5. — P. 1745−1755.
  76. Goldman, M. H. Female sterile tobacco plants are produced by stigma-specific cell ablation / M. H. Goldman, R. B. Goldberg, C. Mariani // EMBO J. -1994.-Vol. 13.-P. 2976−2984.
  77. Gonzalez-Pastor, J. E. Cannibalism by sporulating bacteria / J. E. Gonzalez-Pastor, E. C. Hobbs, R. Losick. // Science. 2003. — Vol. 301. — P. 510 513.
  78. Hahn, J. The major role of SpoOA in genetic competence is to downregulate abrB, an essential competence gene / J. Hahn, M. Roggiani, D. Dubnau // J.
  79. Bacteriol. 1995. — Vol. 177, № 12. — P. 3601−3605.
  80. Hamon, M. A. The sporulation transcription factor SpoOA is required for biofilm development in Bacillus subtilis / M. A. Hamon, B. A. Lazazzera // Mol. Microbiol.-2001.-Vol. 42.-P. 1199−1209.
  81. Hamon, M. A. Identification of AbrB-regulated genes involved in biofilm formation by Bacillus subtilis / M. A. Hamon, N. R. Stanley, R.A. Britton et al. II Mol. Microbiol. 2004. — Vol. 52. — P. 847−860.
  82. Hartig, E. Bacillus subtilis ResD induces expression of the potential regulatory genes yclJK upon oxygen limitation / E. Hartig, H. Geng, A. Hartmann et al. И J. Bacteriol. 2004. — Vol. 186, №. 19. — P.6477−6484.
  83. Hartley, R. W. Amino-acid sequence of extracellular ribonuclease (barnase) of Bacillus amyloliquefaciens / R. W. Hartley, E. A. Barker // Nature: New biology.-1972.-Vol. 235,1. 53.-P. 15−16.
  84. Hartley, R. W. Production and purification of the extracellular ribonuclease of Bacillus amyloquefaciens (barnase) and its inhibitor (barstar) / R. W. Hartley, D. L. Rogerson // Preparatine Biochem. 1972. — Vol. 2. — P. 229−242.
  85. Hartley, R. W. Barnase and Barstar. Expression of its cloned inhibitor permits expression of clones ribonuclease / R. W. Hartley // Journal of Molecular Biology. 1988. — Vol. 202. — P. 913−915.
  86. Hartley, R. W. Barnase and barstar: two small proteins to fold and fit together / R. W. Hartley // Trends Biochem. Sci. 1989. — Vol. 14. — P. 450−454.
  87. Hartley, R. W. Barnase and Barstar / R. W. Hartley // Ribonucleases: structures and Functions / G. D’Alessio, J. F. Riordan. Eds. Academic Press, 1997.-P. 51−100.
  88. Hoch, J. A. Two-component and phosphorelay signal transduction / J. A. Hoch // Curr. Opin. Microbiol. 2000. — Vol. 3. — P. 165−170.
  89. Hoch, J. A. Keeping signals straight in phosphorelay signal transduction / J. A. Hoch, К. I. Varughese // J. Bacteriol. 2001. — Vol. 183, № 17. — P. 4941−4949.
  90. Hoffmann, T. Ammonification in Bacillus subtilis utilizing dissimilatory nitrite reductase is dependent on resDE / T. Hoffmann, N. Frankenberg, M. Marino, D. Jahn // J. Bacteriol. 1998. — Vol. 180, № 1. — P. 186−189.
  91. Homuth, G. Transcriptional control of Bacillus subtilis hemN and hemZ / G. Homuth, A. Rompf, W. Schumann, D. Jahn // J. Bacteriol. 1999. — Vol. 181. — P. 5922−5929.
  92. Hulett, F. M. Sequential action of two-component genetic switches regulates the pho regulon in Bacillus subtilis / F. M. Hulett, J. K. Lee, L. Shi et al. III. Bacteriol. 1994. — Vol. 176. -P.l348−1358.
  93. Hulett, F. M. The signal transduction network for PHO regulation in Bacillus subtilis / F. M. Hulett // Mol. Microbiol. — 1996. — Vol. 19. — P. 933−939.
  94. Ilinskaya, O. N. Bacterial ribonuclease: mutagenic effect in microbial test-systems / O. N. Ilinskaya, О. B. Ivanchenko, N. S. Karamova // Mutagenesis. — 1995.-Vol. 10,1.3.-P. 165−170.
  95. Ilinskaya, O. Bacillus intermedius ribonuclease as inhibitor of cell proliferation and membrane current / O. Ilinskaya, K. Decker, A. Koschinski et al. И Toxicology. 2001. — Vol. 156,1. 2/3.-P. 101−107.
  96. Ilinskaya, O. N. Cytotoxicity of RNases is increased by cationization and counteracted by K (Ca) channels / O. N. Ilinskaya, A. Koschinski, V. A. Mitkevich et al. II Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. — Vol. 314, I. 2. -P. 550−554.
  97. Ilinskaya, O. N. Binase induces apoptosis of transformed myeloid cells and does not induce T-cell immune response / O. N. Ilinskaya, P. V. Zelenikhin, I. Yu. Petrushanko et al. II Biochemical and Biophysical Research
  98. Communications. -2007. Vol. 361. — P. 1000−1005.
  99. Ilinskaya, O. N. RNase-induced apoptosis: Fate of calcium-activated potassium channels / O. N. Ilinskayaa, A. Koschinski, H. Repp et al. // Biochimie. 2008. — Vol. 90,1. 5. — P. 717−725.
  100. Ireton, K. spoOJ is required for normal chromosome segregation as well as the initiation of sporulation in Bacillus subtilis / K. Ireton, N. W. Gunther, A. D. Grossman // J. Bacteriol. -1994. Vol. 176. — P. 5320−5329.
  101. Ireton, K. Krebs cycle function is required for activation of the SpoOA transcription factor in Bacillus subtilis / K. Ireton, S. F. Jin, A. L. Sonenshein, A. D. Grossman // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — Vol. 92. — P. 2845−2849.
  102. Jeffris, G. D. Rapid method for determining the activity of microorganisms on nucleic acids / G. D. Jeffris, W. F. Holtman, D. Guse // J. Bacteriol. 1957. — Vol. 73. — P. 61−79.
  103. Jiang, M. Multiple histidine kinases regulate entry into stationary phase and sporulation in Bacillus subtilis / M. Jiang, W. Shao, M. Perego, J. A. Hoch. // Mol. Microbiol. 2000. — Vol. 38. — P.535−542.
  104. Jongbloed, J. D. TatC is a specificity determinant for protein secretion via the twin-arginine translocation pathway / J. D. Jongbloed, U. Martin, H. Antelmann etal. //J. Biol. Chem. 2000. — Vol. 275.-P. 41 350−41 357.
  105. Kearns, D. B. A master regulator for biofilm formation by Bacillus subtilis / D. B. Kearns, F. Chu, S. S. Branda et al. II Mol. Microbiol. 2005. -Vol. 55.-P. 739−749.
  106. Kempe, K. Intein-mediated protein assembly in transgenic wheat: production of active barnase and acetolactate synthase from split genes / K. Kempe, M. Rubtsova, M. Gils // Plant Biotechnology Journal. 2009. — Vol. 7.1. P. 283−297.
  107. Kodama, T. Effect of Bacillus subtilis spoOA mutation on cell wall lytic enzymes and extracellular proteases, and prevention of cell lysis / T. Kodama, K. Endo, K. Ara et al. //J. Biosci. Bioeng. 2007. — Vol. 103, No. 1. — P. 13−21.
  108. Koonin, E. V. Orthologs, paralogs, and evolutionary genomics / E. V. Koonin II Annu. Rev. Genet. 2005. — Vol. 39. — P. 309−338.
  109. Korbel, J. O. Analysis of genomic context: Prediction of functional associations from conserved bidirectionally transcribed gene pairs / J. O. Korbel, L. J. Jensen, C. von Mering, P. Bork // Nat. Biotechnol. 2004. — Vol. 22. — P. 911−917.
  110. Kumar, A. Surfaces of SpoOA and RNA polymerase sigma factor A that interact at the spoIIG promoter in Bacillus subtilis / A. Kumar, C. Buckner Starke, M. DeZalia, C. P. Moran // J. Bacteriol. 2004. — Vol. 186. — P. 200−206.
  111. Kunin, V. The net of life: Reconstructing the microbial phylogenetic network / V. Kunin, L. Goldovsky, N. Darzentas, C. A. Ouzounis // Genome Res. 2005. — Vol. 15. — P. 954−959.
  112. Kurinenko, В. M. Effect of ribonuclease from Bacillus intermedius on human blood lymphocytes / В. M. Kurinenko, R. Sh. Bulgakova, R. E. Davydov // FEMS Immunol. Med. Microbiol. 1998. — Vol. 21. — P. 117−122.
  113. LaCelle, M. Oxygen-controlled regulation of flavohemoglobin gene in Bacillus subtilis / M. LaCelle, M. Kumano, K. Kurita et al. II J. Bacteriol. — 1996.-Vol. 178.-P. 3803−3808.
  114. Ladds, J. C. The response regulator SpoOA from Bacillus subtilis is efficiently phosphorylated in Escherichia coli / J. C. Ladds, K. Muchova, D. Blaskovic et al. II FEMS Microbiol. Lett. 2003. — Vol. 223. — P. 153−157.
  115. Laemmli, U. K. Cleavage of structural proteins during the assemblyof the head of bacteriophage T4 / U. K. Laemmli // Nature. 1970. — Vol. 227. — P. 680−685.
  116. Lannenpaa, M. Prevention of flower development in birch and other plants using a BpFULLl: BARNASE construct / M. Lannenpaa, M. Hassinen, A. Ranki et al. II Plant Cell Rep. 2005. — Vol. 24. — P. 69−78.
  117. Laub, M. T. Specificity in two-component signal transduction pathways / M. T. Laub, M. Goulian // Annu. Rev. Genet. 2007. — Vol. 41. — P. 121−145.
  118. Lazazzera, B. A. An exported peptide functions intracellularly to contribute to cell density signaling in B. subtilis / B. A. Lazazzera, J. M. Solomon, A. D. Grossman // Cell. 1997. — Vol. 89. — P. 917−925.
  119. LeDeaux, J. R. Different roles for KinA, KinB, and KinC in the initiation of sporulation in Bacillus subtilis / J. R. LeDeaux, N. Yu, A. D. Grossman // J. Bacteriol. 1995. — Vol. 177. — P. 861−863.
  120. Leich, F. Endocytotic internalization as a crucial factor for the cytotoxicity of ribonucleases / F. Leich, N. Stohr, A. Rietz et al. 11 J. Biol. Chem. 2007. — Vol. 282, № 38. — P. 27 640−27 646.
  121. Lerat, E. Evolutionary origins of genomic repertoires in bacteria / E. Lerat, V. Daubin, H. Ochman, N. A. Moran // PLoS Biol. 2005. — Vol. 3. — P. el30.
  122. Leuchtenberger, S. Conditional cell ablation by stringent tetracycline-dependent regulation of barnase in mammalian cells / S. Leuchtenberger, A. Perz, C. Gatz, J. W. Bartsch // Nucleic Acids Res. 2001. -Vol. 29.-P. 1−6.
  123. Lewis, R. J. Domain swapping in the sporulation response regulator SpoOA / R. J. Lewis, K. Muchova, J. A. Brannigan et al. II J. Mol. Biol. 2000. -Vol. 297.-P. 151-HQ.
  124. Lewis, R. J. Dimer formation and transcription activation in the sporulation response regulator SpoOA / R. J. Lewis, D. J. Scott, J. A. Brannigan et al. II J. Mol. Biol. 2002. — Vol. 316. — P. 235−245.
  125. Liu, W. Analysis of Bacillus subtilis tagAB and tagDEF expression during phosphate starvation identifies a repressor role for PhoP-P / W. Liu, S. Eder, F. M. Hulett // J. Bacteriol. 1998. — V. 180. — P. 753−758.
  126. Liu, W. Comparison of PhoP binding to the tuaA promoter with PhoP binding to other Pho regulon promoters establishes a Bacillus subtilis Pho core binding site / W. Liu, F. M. Hulett // Microbiology. 1998. — Vol. 144. — P. 14 431 450
  127. Liu, X. Catabolite regulation of the Bacillus subtilis ctaBCDEF gene cluster / X. Liu, H. W. Taber // J. Bacteriol. 1998. — Vol. 180. — P. 6154−6163.
  128. Lozada-Chavez, I. Bacterial regulatory networks are extremely flexible in evolution / I. Lozada-Chavez, S. C. Janga, J. Collado-Vides // Nucleic Acids Res. 2006. — Vol. 34. — P. 3434−3445.
  129. Makarov, A. A. Cytotoxic ribonucleases: molecular weapons and their targets / A. A. Makarov, O. N. Ilinskaya // FEBS Lett. 2003. — Vol. 540,1. 1/3.-P. 15−20.
  130. Makarov, A. A. Binase and other microbial RNases as potential anticancer agents / A. A. Makarov, A. Kolchinsky, O. N. Ilinskaya // BioEssays. -2008. Vol. 30. — P. 781−790.
  131. Mariani, C. A chimaeric ribonuclease- inhibitor gene restores fertility to male sterile plants / C. Mariani, V. Gossele, M. De Beuckeleer et al. II Nature. 1992. — Vol. 357. — P. 384−387.
  132. Marino, M. Changes in protein synthesis during the adaptation of
  133. Bacillus subtilis to anaerobic growth conditions / M. Marino, T. Hoffmann, R. Schmid et al. И Microbiology. 2000. — Vol. 146. — P. 97−105.
  134. Molle, V. The SpoOA regulon of Bacillus subtilis / V. Molle, M. Fujita, S.T. Jensen et al. II Mol. Microbiol. 2003. — Vol. 50. — P. 1683−1701.
  135. Muchova, K. Dimer-induced signal propagation in SpoOA / K. Muchova, R.J. Lewis, D. Perecko et al. II Mol. Microbiol. 2004. — Vol. 53. — P. 829−842.
  136. Nakano, M. M. Two-component regulatory proteins ResD-ResE are required for transcriptional activation of fnr upon oxygen limitation in Bacillus subtilis / M. M. Nakano, P. Zuber, P. Glaser et al. II J. Bacteriol. 1996. — Vol. 178.-P. 3796−3802.
  137. Nakano, M. M. A mutation in the 3-phosphoglycerate kinase gene allows anaerobic growth of Bacillus subtilis in the absence of ResE kinase / M. M. Nakano, Y. Zhu, K. Haga et al. II J. Bacteriol. 1999. — Vol. 181. — P. 70 877 097.
  138. Nakano, M. M. Dual control of sbo-alb operon expression by the SpoO and ResDE systems of signal transduction under anaerobic conditions in Bacillus subtilis /М. M. Nakano, G. Zheng, P. Zuber // J. Bacteriol. 2000. — Vol. 182.-P. 3274−3277.
  139. Nakano, M. M. Involvement of the ResE phosphatase activity in down-regulation of ResD-controlled genes in Bacillus subtilis during aerobic growth / M. M. Nakano, Y. Zhu // J. Bacteriol. 2001. — Vol. 183. — P. 1938−1944.
  140. Nakano, M. M. Induction of ResDE-dependent gene expression in Bacillus subtilis in response to nitric oxide and nitrosative stress / M. M. Nakano // J. Bacteriol. 2002. — Vol. 184,1. 6.-P. 1783−1787.
  141. Nanamiya, H. Deficiency of the initiation events of sporulation in
  142. Bacillus subtilis clpP mutant can be suppressed by a lack of the SpoOE protein phosphatase / H. Nanamiya, K. Takahashi, M. Fujita, F. Kawamura // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. — Vol. 279, № 1. — P. 229−233.
  143. Niemann, H. H. Barnase Fusion as a tool to determine the crystal structure of the small disulfide-rich protein McoEeTI / H. H. Niemann, H.-U. Schmoldt, A. Wentzel et al. I/ J. Mol. Biol. 2006. — Vol. 356. — P. 1−8.
  144. Oh, M. K. Importance of spore mutants for fed-batch and continuous fermentation of Bacillus subtilis / M. K. Oh, B. G. Kim, S. H. Park // Biotechnol. Bioeng. 1995. — Vol. 47. — P. 696−702.
  145. Ozanne, P. G. Phosphate nutrition of plants—a general treatise / P. G. Ozanne // The role of phosphorus in agriculture / E. Khasswenh ed. American Society of Agronomy, Madison, WI, 1980. — P. 559−585.
  146. Paddon, C. J. Cloning, sequensing and transcription of an inactivated copy of Bacillus amyloliquefaciens extracellular ribonuclease (barnase) / C. J. Paddon, R. W. Hartley // Gene. 1986. — Vol. 40. — P. 231−239.
  147. Perego, M. A peptide export-import control circuit modulating bacterial development regulates protein phosphatases of the phosphorelay / M. Perego // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — Vol. 94. — P. 8612−8617.
  148. Perego, M. A new family of aspartyl-phosphate phosphatases targeting the sporulation transcription factor SpoOA of Bacillus subtilis / M. Perego // J. Mol. Microbiol. 2001. — Vol. 42. — P. 133−144.
  149. Phillips, Z. E. Bacillus subtilis sporulation and stationary phase geneexpression / Z. E. Phillips, M. A. Strauch // Cell Mol. Life Sci. 2002. — Vol. 59. -P. 392−402.
  150. Pogliano, J. Partitioning of chromosomal DNA during establishment of cellular asymmetry in Bacillus subtilis / J. Pogliano, M. D. Sharp, K. Pogliano // J. Bacteriol. 2002. — Vol. 184.-P. 1743−1749.
  151. Polyakov, К. M. The structure of substrate-free microbial ribonuclease binase and of its complexes with 3'GMP and sulfate ions / К. M. Polyakov, A. A. Lebedev, A. L. Okorokov et al. II Acta Cryst. Section D. 2002. -Vol. 58.-P. 744−750.
  152. Pragai, Z. Bacillus subtilis NhaC, an Na+/H+ antiporter, influences expression of the phoPR operon and production of alkaline phosphatases / Z. Pragai, C. Eschevins, S. Bron, C. R. Harwood // J. Bacteriol. 2001. — Vol. 183. -P. 2505−2515.
  153. Pragai, Z. Regulatory interactions between the Pho and sigma B-dependent general stress regulons of Bacillus subtilis / Z. Pragai, C. R. Harwood // Microbiology. 2002. — Vol. 148. — P. 1593−1602.
  154. Pragai, Z. Transcriptional regulation of the phoPR operon in Bacillus subtilis / Z. Pragai, N. E. Allenby, N. O’Connor et al. II J. Bacteriol. -2004.-Vol. 186,1. 4.-P. 1182−1190.
  155. Price, M. N. Orthologous transcription factors in bacteria have different functions and regulate different genes / M. N. Price, P. S. Dehal, A. P. Arkin // PLoS Comput. Biol. 2007. — Vol. 3, № 9. — P. 1739−1750.
  156. Puri-Taneja, A. CcpA causes repression of the phoPR promoter through a novel transcription start site, P (A6) / A. Puri-Taneja, S. Paul, Y. Chen, F. M. Hulett // J. Bacteriol. 2006. — Vol. 188,1. 4.-P. 1266−1278.
  157. Puri-Taneja, A. Regulators of the Bacillus subtilis cydABCD Operon: Identification of a Negative Regulator, CcpA, and a Positive Regulator, ResD / A. Puri-Taneja, M. Schau, Y. Chen, F. M. Hulett // J. Bacteriol. 2007. — Vol. 189, № 9.-P. 3348−3358.
  158. Qi, Y. The pst operon of Bacillus subtilis has a phosphate regulatedpromoter and is involved in phosphate transport but not in regulation of the PHO regulon / Y. Qi, Y. Kobayashi, F. M. Hulett // J. Bacteriol. 1997. — Vol. 179. — P. 2534−2539.
  159. Qin, Q. Construction of a transposon mediated baculovirus vector Hanpvid and a new cell line for expressing barnase / Q. Qin, Y. L. Liu, Y. Zhu et al. II J. Biochem. Mol. Biol. 2005. — Vol. 38. — P. 41−48.
  160. Quisel, J. D. In vivo effects of sporulation kinases on mutant SpoOA proteins in Bacillus subtilis / J. D. Quisel, W. F. Burkholder, A. D. Grossman // Journal of Bacteriology. 2001. — Vol. 183, № 22. — P. 6573−6578.
  161. Robichon, D. Expression of a new operon from Bacillus subtilis, ykzB-ykoL, under the control of the TnrA and PhoP-PhoR global regulators / D. Robichon, M. Arnaud, R. Gardan et al. И J. Bacteriol. 2000. — Vol. 182. — P. 1226−1231.
  162. Sambrook, J. Molecular cloning: a laboratory manual / J. Sambrook, D. W. Russell 3rd ed. — New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2001. -2222 p.
  163. Schau, M. Terminal oxidases are essential to bypass the requirement for ResD for full Pho induction in Bacillus subtilis / M. Schau, A. Eldakak, F. M. Hulett // J. Bacteriol. 2004. — Vol. 186,1. 24. — P. 8424−8432.
  164. Schreiber, G. Energetics of protein-protein interactions: analysis of the barnase-barstar interface by single mutations and double mutant cycles / G. Schreiber, A. R. Fersht // J. Mol. Biol. 1995. — Vol. 248. — P. 478−486.
  165. Semenyuk, E. G. Expression of single-chain antibody-barstar fusion in plants / E. G. Semenyuk, O. A. Stremovskiy, E. F. Edelweiss et al. II Biochimie. 2007. — Vol. 89. — P. 31−38.
  166. Seredick, S. D. Lessons and questions from the structure of the SpoOA activation domain / S. Seredick, G. B. Spiegelman // Trends Microbiol. -2001.-Vol. 9.-P. 148−151.
  167. Seredick, S. D. Bacillus subtilis RNA polymerase recruits the transcription factor Spo0A-P to stabilize a closed complex during transcription initiation / S. D. Seredick, G. B. Spiegelman // J. Mol. Biol. 2007. — Vol. 366. -P. 19−35.
  168. Shafikhani, S. H. Postexponential regulation of sin operon expression in Bacillus subtilis / S. H. Shafikhani, I. Mandic-Mulec, M. A. Strauch et al. I I J. Bacteriol. 2002. — Vol. 184. — P. 564−571.
  169. Shi, L. Decay of activated Bacillus subtilis Pho response regulator, PhoP-P, involved the PhoR-P intermediate / L. Shi, W. Liu, F. M. Hulett // Biochemistry. 1999.-Vol. 38.-P. 10 119−10 125.
  170. Shi, L. The cytoplasmic kinase domain of PhoR is sufficient for thelow phosphate-inducible expression of PHO regulon genes in Bacillus subtilis / L. Shi, F. M. Hulett // Mol. Microbiol. 1999. — Vol. 31. — P. 211−222.
  171. Shulga, A. A. Cloning of the gene encoding RNase binase from Bacillus intermedius / A. A. Shulga, К. M. Nurkiyanova, V. M. Zakharyev et al. // Nucl. Acids Res. 1992. — Vol. 20. — P. 23−25.
  172. Sonenshein A. L. Control of sporulation initiation in Bacillus subtilis / A. L. Sonenshein // Current Opinion in Microbiology. 2000. — Vol. 3. — P. 561 566.
  173. Stanislaus, M. A. Genetically engineered self- destruction: an alternative to herbicides for cover crop systems / M. A. Stanislaus, C. L. Cheng // Weed Sci. 2002. — Vol. 50. — P. 794−801.
  174. Stephenson, K. Evolution of signalling in the sporulation phosphorelay / K. Stephenson, J. A. Hoch // Mol. Microbiol. 2002. — Vol. 46. -P. 297−304.
  175. Stock, A. M. Two-component signal transduction / A. M. Stock, V. L. Robinson, P. N. Goudreau // Annu. Rev. Biochem. 2000. — Vol. 69. — P. 183−215.
  176. Strauch, M. A. SpoOA activates and represses its own synthesis by binding at its dual promoters / M. A. Strauch, K. A. Trach, J. Day, J. A. Hoch // Biochimie. 1992. — № 7. — P. 619−26.
  177. Strauch, M. A. Abh and AbrB control of Bacillus subtilis antimicrobial gene expression / M. A. Strauch, B. G. Bobay, J. Cavanagh et al. II J. Bacteriol. 2007. — Vol. 189. — P. 7720−7732.
  178. Strauch, M. A. Regulation of Bacillus subtilis gene expression during the transition from exponential growth to stationary phase / M. A. Strauch 11 Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol. 1993. — Vol. 46. — P. 121−153.
  179. Strittmatter, G. Inhibition of fungal disease development in plants by engineering controlled cell death / G. Strittmatter, J. Jansses, C. Opsomer, J. Botterma//Bio Technology.- 1995.-Vol. 13.-P. 1085−1089.
  180. Sun, G. Regulators of aerobic and anaerobic respiration in Bacillus subtilis / G. Sun, E. Sharkova, R. Chesnut et al. II J. Bacteriol. 1996a. — Vol.178.-P. 1374−1385.
  181. Sun, G. Three two-component signal transduction systems interact for pho regulation in Bacillus subtilis / G. Sun, M. Birkey, F. M. Hulett // Mol. Microbiol. — 1996b. — Vol. 19. — P. 941−948.
  182. Thi Hoi, L. The phosphate-starvation response of Bacillus licheniformis / L. Thi Hoi, B. Voigt, B. Jurgen et al.~ //Proteomics. 2006. Vol. 6.-P. 3582−3601.
  183. Tzeng, Y. L. Phosphorylation of the SpoOB Response Regulator Phosphotransferase of the Phosphorelay Initiating Development in Bacillus subtilis / Y. L. Tzeng, X. Z. Zhou, J. A. Hoch // J. Biol. Che. 1998. — Vol. 273. — 1.37. -P. 23 849−23 855.
  184. Van Poucke, K. Analysis of nematode-responsive promoters in sugar beet hairy roots / K. Van Poucke, M. Karimi, G. Gheysen // Meded Rijksuniv Gent Fak Landbouwkd Toegep Biol Wet. 2001. — Vol. 66. — P. 591−598.
  185. Vaughn J. L. Novel DNA binding domain and genetic regulation model of Bacillus subtilis transition state regulator abrB / J. L. Vaughn, V. Feher, S. Naylor et al. II Nat. Struct. Biol. 2000. — Vol. 7. — P. 1139−1146.
  186. Verhamme, D. T. DegU and SpoOA jointly control transcription of two loci required for complex colony development by Bacillus subtilis / D. T. Verhamme, E. J. Murray, N. R. Stanley-Wall // J. Bacteriol. 2009. — Vol. 191, № 1. — P. 100−108.
  187. Vidwans, S. J. Possible role for the essential GTP-binding protein Obg in regulating the initiation of sporulation in Bacillus subtilis / S. J. Vidwans, K. Ireton, A. D. Grossman // J. Bacteriol. 1995. — Vol. 177. — P. 3308−3311.
  188. Voss, C. Production of recombinant RNase Ba and its application in downstream processing of plasmid DNA for pharmaceutical use / C. Voss, D.1.ndau, E. Flaschel // Biotechnol. Prog. 2006. — Vol. 22. — P. 737−744.
  189. Wang, H.-Z. Application of Arabidopsis AGAMOUS second intron for the engineered ablation of flower development in transgenic tobacco / H.-Z. Wang, B. Hu, G.-P. Chen et al. II Plant Cell Rep. 2008. — Vol. 27. — P. 251 259.
  190. Wang, L. A novel histidine kinase inhibitor regulating development in Bacillus subtilis / L. Wang, R. Grau, M. Perego, J. A. Hoch // Genes Dev. — 1997. Vol. 11. — P. 2569−2579.
  191. Westand, A. H. Histidine kinases and response regulator proteins in two-component signaling systems / A. H. Westand, A. M. Stock // Trends in Biochemical Sciences. 2001. — Vol. 26, № 6. — P. 369−376.
  192. Winstedt, L. Terminal oxidases of Bacillus subtilis strain 168: one quinol oxidase, cytochrome aa3aa3 or cytochrome bd, is required for aerobic growth / L. Winstedt, C. von Wachenfeldt // J. Bacteriol. 2000. — Vol. 182. — P. 6557−6564.
  193. Wu, H. Accurate prediction of orthologous gene groups in microbes / H. Wu, F. Мао, V. Olman, Y. Xu // Proc. IEEE Comput. Syst. Bioinform. Conf. -2005. P. 73−79
  194. Xu, K. In vitro selection of optimal AbrB binding sites: comparison to known in vivo sites indicates exibility in AbrB binding and recognition of three-dimensional DNA structures / K. Xu, M. A. Strauch // Mol. Microbiol. 1996. -Vol. 19.-P. 145−158.
  195. Yakovlev, G. I. Mutational analyses of the active site of RNase of Bacillus intermedius (binase) / G. I. Yakovlev, G. P. Moiseyev, N. K. Struminskaya et al. IIFEBS Letters. 1994. — Vol. 354. — P. 305−306.
  196. Yakovlev, G. I. Contribution of arginine-82 and arginine -86 tocatalysis of Rnases from Bacillus intermedius (binase) / G. I. Yakovlev, N. K. Struminskaya, L. V. Znamenskaya et al. H FEBS Lett. 1998. — Vol. 428. — P. 57−58.
  197. Yamamoto, K. Functional characterization in vitro of all two-component signal transduction systems from Escherichia coli / K. Yamamoto, K. Hirao, T. Oshima et al. II J. Biol. Chem. 2005. — Vol. 280. — P. 1448−1456.
  198. Yazynin, S. A new phagemid vector for positive selection of recombinants based on a conditionally lethal barnase gene / S. Yazynin, H. Lange, T. Mokros etal. //FEBS Lett. 1999. — Vol. 452. — P. 351−354.
  199. You, L. A novel vector for direct cloning PCR fragments by positive selection based on the lethal barnase / L. You, H. Weng, Z. Chen et al. II Mol. Biol. Rep. 2009. — Vol. 36, № 7. — P. — 1793−1798.
  200. Zhang, X. ResD signal transduction regulator of aerobic respiration in Bacillus subtilis: ctaA promoter regulation / X. Zhang, F. M. Hulett // Molecular Microbiology. 2000. — Vol. 37,1. 5. — P. 1208−1219.
  201. Zhao, H. DNA complexed structure of the key transcription factor initiating development in sporulating bacteria / H. Zhao, T. Msadek, J. Zapf et al. //Structure.-2002.-Vol. 10.-P. 1041−1050.
  202. Znamenskaya, L. V. Phosphate regulation of biosynthesis of extracellular RNases of endospore-forming bacteria / L. V. Znamenskaya, L. A. Gabdrakhmanova, E. B. Chernokalskaya et al. II FEBS Letters. 1995. — Vol. 375. -P. 16−18.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!