Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Биология и особенности распространения морских бактерий — продуцентов ?-галактозидаз и ?-N-ацетилгалактозаминидаз

Диссертация: Биология и особенности распространения морских бактерий — продуцентов ?-галактозидаз и ?-N-ацетилгалактозаминидаз
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Морская биота существенно отличается от наземной, поэтому высока вероятность обнаружения в морской среде отличных от наземных бактерий продуцентов ферментов с уникальной специфичностью и активностью, для потребностей современной биотехнологии. Поиск продуцентов а-галактозидаз и а-№цетилгалактозаминидаз и изучение методов консервации, фенотипических, генотипических, филотипических и экологических… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Литературный обзор
    • 1. 1. Особенности океанических экосистем как среды обитания морских микроорганизмов
    • 1. 2. Важнейшие таксономические группы морских гетеротрофных микроорганизмов
    • 1. 3. Биологически активные вещества, синтезируемые морскими микроорганизмами
      • 1. 3. 1. Протеолитические и литические ферменты
      • 1. 3. 2. Ферменты, гидролизующие сложные полисахариды морской среды
        • 1. 3. 2. 1. Целлю л о литические ферменты
        • 1. 3. 2. 2. Агаразы
        • 1. 3. 2. 3. Ламинараназы
        • 1. 3. 2. 4. Хитиназы
        • 1. 3. 2. 5. Липолитические ферменты
        • 1. 3. 2. 6. Другие гидролазы
        • 1. 3. 2. 7. Тирозиназы
    • 1. 4. а-Галактозидазы и а-Кацетилгалактозаминидазы как перспективный объект медицинской и сельскохозяйственной биотехнологии
      • 1. 4. 1. Распространение и функции а-галактозидаз
      • 1. 4. 2. Механизм действия а-галактозидаз
      • 1. 4. 3. Физико-химические свойства а-галактозидаз
      • 1. 4. 4. Локализация а-галактозидаз в клетках эу- и прокариот
      • 1. 4. 5. Применение а-галактозидаз
      • 1. 4. 6. а-Галактозидазы, модифицирующие эритроциты человека
      • 1. 4. 7. Механизм действия а^ацетилгалактозаминидаз
      • 1. 4. 8. Распространение а-Кацетилгалактозаминидаз
      • 1. 4. 9. а-Кацетилгалактозаминидазы, участвующие в ферментативной конверсии эритроцитов человека
        • 1. 4. 9. 1. а-1Чацетилгалактозаминидазь1 эукариот
        • 1. 4. 9. 2. а-Кацетилгалактозаминидазы прокариот
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 2. Объекты и методы исследования
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Условия выделения. Среды культивирования и консервации
    • 2. 3. Методы изучения биологических свойств
      • 2. 3. 1. Физиолого-биохимические признаки
      • 2. 3. 2. Изучение ферментативной активности
      • 2. 3. 3. Изучение действия ферментов на эритроциты
      • 2. 3. 4. Чувствительность к антибиотикам
      • 2. 3. 5. Электронная микроскопия
      • 2. 4. 6. Анализ жирных кислот
      • 2. 4. 7. Методы геносистематики
  • Глава 3. Особенности распространения штаммов-продуцентов гликозидаз в различных районах Мирового Океана и их таксономический состав
    • 3. 1. Соотношение штаммов — продуцентов а-галактозидаз и а-Кацетил-галактозаминидаз среди свободноживущих и ассоциированных с морскими животными и растениями микроорганизмов
    • 3. 2. Распространение штаммов — продуцентов а-галактозидаз и а-Кацетилгалактозаминидазразличных раонах Мирового океана
    • 3. 3. Таксономический состав штаммов, показавших а-галактозидазную и а-Кацетилгалактозаминидазную активности
      • 3. 3. 1. Встречаемость штаммов-продуцентов а-галактозидаз и а-Кацетилгалактозаминидаз среди бактерий рода Pseudoalteromonas
      • 3. 3. 2. Встречаемость штаммов-продуцентов а-галактозидаз и а-Кацетилгалактозаминидаз среди бактерий родов Vibrio, Bacillus и Corynebacterium
    • 3. 4. Некоторые особенности таксономического состава микробных ассоциаций
  • Глава 4. Таксономическая и филогенетическая характеристика штамма КММ
    • 4. 1. Физиолого-биохимические свойства штамма
    • 4. 2. Некоторые хемо-таксономические характеристики
    • 4. 3. Установление таксономического положения
    • 4. 4. Описание рода Arenariobacter
    • 4. 5. Диагноз вида Arenariobacter latericius
  • Глава 5. Штамм КММ 426 — продуцент уникальной а-Иацетилгал актоз аминид азы
    • 5. 1. Схема очистки фермента
    • 5. 2. Некоторые характеристики фермента
  • Глава 6. Штамм аэробных гетеротрофных бактерий Pseudoalteromonassp.~ КММ 701 — продуцент"а-галактозидазы
    • 6. 1. Фенотипические признаки штамма КММ
    • 6. 2. Некоторые характеристики фермента
    • 6. 3. Сравнительный анализ а-галактозидазы штамма КММ 701 и а-галактозидаз других морских бактерий.,
  • Выводы

Биология и особенности распространения морских бактерий — продуцентов ?-галактозидаз и ?-N-ацетилгалактозаминидаз (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

Морская биота существенно отличается от наземной, поэтому высока вероятность обнаружения в морской среде отличных от наземных бактерий продуцентов ферментов с уникальной специфичностью и активностью, для потребностей современной биотехнологии. Поиск продуцентов а-галактозидаз и а-№цетилгалактозаминидаз и изучение методов консервации, фенотипических, генотипических, филотипических и экологических свойств и признаков этих — продуцентов-предстаетяютсж важной задачей. Актуальность таких работ связана и с прикладными аспектами, среди которых можно выделить получение ферментов с новыми свойствами и специфичностью. Нельзя не учитывать и экологическое значение таких работ. Изучение связей в фундаментальной цепочке биоразнообразия-биотехнология также представляет значительный интерес.

Место проведения работы и цель.

Основная часть исследований проведена в лаборатории микробиологии Тихоокеанского института биоорганической химии Дальневосточного отделения Российской академии наук (ТИБОХ ДВО РАН), г. Владивосток. Исследования начаты в 1988 году.

Целью настоящей работы явилось изучение таксономической структуры и особенностей распространения морских бактерий — потенциальных продуцентов а-галактозидаз и а-№цетилгалактозаминидаз, выделенных из разных источников и обитающих в различных акваториях Мирового океана, а также поиск продуцентов гликозидаз, инактивирующих антигенную специфичность, А и В эритроцитов, удовлетворяющих требованиям биотехнологии.

Для выполнения поставленной цели решали следующие задачи:

1) Определение таксономического состава морских микроорганизмов потенциальных продуцентов ферментов.

2) Изучение особенностей распространения бактерий-продуцентов а-галактозидаз и а-Мацетилгалактозаминидаз, принадлежащих к различным таксономическим группам, в различных районах Мирового Океана.

3) Проведение отбора перспективных для биотехнологии штаммов бактерий, синтезирующих гликозидазы.

4) Фенотипическая и филогенетическая характеристика штамма бактерий КММ 426 — продуцента уникальной а-1Ч-ацетилгалактозаминидазы.

Научная новизна и теоретическая значимость работы.

Впервые на основании изучения штаммов микроорганизмов, выделенных из морской воды, донных осадков, а также анализа микробных ассоциаций морских растений и животных собранных в заливе Петра Великого на морской экспериментальной станции Тихоокеанского института биоорганической химии ДВО РАН, во время экспедиционных рейсов НИС «Академик Опарин» в Охотском море и в тропических районах Тихого океана, установлено таксономическое положение бактерий, синтезирующих а-галактозидазы (а-Гал) и а-№цетилгалактозидазы (а-ГалМАц) и выявлены особенности их распространения в различных районах Мирового Океана. Так, бактерии, синтезирующие а-Гал, чаще встречались в северо-западных водах Тихого океана, в южных районах Тихого и Индийского океанов преобладали продуценты а-ГалКАд. Показано, что штаммы-продуценты более многочислены среди симбиотрофов животных, чем среди свободноживущих микроорганизмов. Впервые получены штаммы морских микроорганизмов, продуцирующие ферменты, обладающие специфичностью к групповым веществам крови человека и удовлетворяющие требованиям биотехнологии. Из штамма Pseudoalteromonas sp. КММ 701, выделенного из морской воды, получена а-Гал, модифицирующая эритроциты В группы крови человека в эритроциты О группы. Охарактеризован изолированный из пробы донных осадков штамм бактерий КММ 426 — продуцент уникальной а-ГалИАц, которая инактивирует иммунодетерминанты эритроцитов, А группы крови, превращая их в эритроциты О группы.

Дано описание нового рода бактерий семейства FlavobacteriaceaeArenariobacter, представляющего собой отдельную филогенетическую ветвь в группе Flavobacterium-Cytophaga-Bacteroides. Описан новый вид Arenariobacter latericius.

Практическая значимость.

Изучение таксономической структуры морских микроорганизмов, как свободноживущих, так и ассоциированных с макрогидробионтами, их способности синтезировать физиологически активные вещества может дать новые знания о роли ассоциативной микрофлоры в жизнедеятельности населяющих Океан организмов и, в конечном счете, функционировании морских экосистем. Выявление особенностей распространения бактериальных продуцентов гликозидаз может способствовать более успешному поиску данных ферментов. Фундаментальное значение имеет описание нового для ситематики морских микроорганизмов рода бактерий Arenariobacter, отнесенного нами к семейству Flavobacteriaceae, и нового вида A. latericius. Полученные, охарактеризованные и запатентованные гликозидазы используются в структурных и биохимических исследованиях и могут быть основой для биотехнологического производства ферментов с заданной субстратной специфичностью. Изучение энзиматического воздействия на клеточные антигены открывает возможность направленного изменения антигенной структуры биологических материалов при условии применения ферментов с точно установленной субстратной специфичностью, а-Гал также могут быть использованы для гидролиза а-галактозидных связей, присутствующих в раффинозе, мелибиозе и стахиозе. Эти сахара, обычно встречающиеся в сое, не метаболизируются человеческим организмом в связи сотсутствием а-Гал в желудочно-кишечном тракте, что вызывает дискомфорт пищеварения и является главным ограничением потребления продуктов из семян бобовых растений.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Таксономическая структура морских микроорганизмов — продуцентов, а-галактозидаз и а-Мацетилгалактозаминидаз отражает доминирование грамотрицательных бактерий родов Pseudoalteromonas и Vibrio, среди грамположительных бактерий — представителей родов Bacillus и Corynebacterium.

2. Продуцентов а-галактозидаз и а-Кацетилгалактозаминидаз следует искать среди микроорганизмов-ассоциантов морских животных.

3. Микроорганизмы-продуценты а-галактозидаз преобладают в бореальных областях, бактерии, синтезирующие высоко активные а-1Чацетилгалактозаминидазы — в тропических районах Мирового Океана.

4. Характеристика штамма морских бактерий Pseudoalteromonas sp. КММ 701 -продуцента а-галактозидазы (К.Ф. 3.2.1.22).

5. Описание представителя нового рода Arenariobacter gen. nov. и нового вида Arenariobacter latericius sp. nov. КММ 426 т — продуцента a-N-ацетилгалактозаминидазы (К.Ф. 3.2.1.49).

Апробация работы.

Основные положения работы доложены на International Science Conf. «Bridges of Sience between North America and the Russian Far East» (Ancorage, Alaska, U.S.A., Aug. 25−27, Vladivostok, Russia, Aug.29 — Sept.2, 1994), International Conf. of theNorth Pacific Marine Science Organization (PICES) «Workshop on the Okhotsk Sea and Adjacent Areas» (Vladivostok, Russia, June 19−24, 1995), II Дальневосточной региональной конференции с всероссийским участием «Новые медицинские технологии на Дальнем Востоке (27−29 апреля, Владивосток, 1998), научной конференции ТИБОХ ДВО РАН «Исследования в области физико-химической биологии и биотехнологии» (Владивосток, 1998), Eighth International Symposium on Microbial Ecology (ISME-8) (Halifax, Canada, Aug. 9−14, 1998).

Публикации.

Материалы диссертации изложены в 11 печатных работах, получено положительное решение на выдачу патента РФ «Штамм морской бактерии Pseudoalteromonas sp. КММ 701 — продуцент а-галактозидазы».

Автор выражает глубокую признательность своим руководителям д.б.н. В. В. Михайлову и к.б.н. Е. П. Ивановой, а также академику Г. Б. Елякову. Автор благодарит своих соавторов: сотрудников лаборатории микробиологии, лаборатории химии ферментов ТИБОХ ДВО РАН к.х.н. Бакунину И. Ю. и Сову В. В., Гематологического научного центра РАМН (г. Москва) Кульмана P.A., Института органической химии РАН (г. Москва) Лихошерстова Л. М. и Мартынову М. Д., лаборатории сравнительной биохимии Института биологии моря ДВО РАН д.б.н. В. И. Светашева и к.х.н. М. В. Высоцкого, а также зарубежных коллег.

Выводы.

1. Установлена таксономическая структура морских микроорганизмов, синтезирующих а-галактозидазы и а-1Чацетилгалактозаминидазы, на основании изучения 2008 бактериальных штаммов, выделенных из морской воды, донных осадков, морских растений, двустворчатых моллюсков, губок, иглокожих, ракообразных, рыб, морских червей и мягких кораллов, собранных в различных акваториях Мирового Океана. В результате проведенных исследований было обнаружено, что доминирующими группами микроорганизмов, продуцирующими гликозидазы, были грамотрицательные бактерии родов Pseudoalteromonas и Vibrioсреди грамположительных бактерий — представители родов Bacillus и Corvnebacterium. .

2. Выявлены особенности распространения морских микроорганизмовпродуцентов гликозидаз в различных акваториях Мирового Океана: бактерии, синтезирующие а-галактозидазы, чаще встречались в северо-западных районах Тихого океана, а продуценты а-ТЧацетилгалактозаминидаз — в тропических областяхпродуценты изучаемых ферментов преобладали среди бактерий — ассоциантов, но не среди свободноживущих микроорганизмов.

3. Получены штаммы морских микроорганизмов, продуцирующие уникальные ферменты, обладающие специфичностью к групповым веществам крови человека и удовлетворяющие требованиям биотехнологии: а-галактозидаза (К.Ф. 3.2.1.22) из штамма Pseudoalter omonas sp. КММ 701, модифицирующая эритроциты В группы крови человека в эритроциты универсальной группы О, и a-N-ацетилгалактозаминидаза (К.Ф. 3.2.1.49) из штамма бактерий КММ 426, которая инактивирует иммунодетерминанты эритроцитов, А группы крови, превращая их в эритроциты группы О.

4.0писан новый род бактерий семейства ПауоЬаМепасеае, АгепапоЬаМег, представляющий отдельный филогенетический кластер в группе Р1ауоЬаШгшт-Cytophaga-Bacteroides. Описан новый вид АгепапоЬаМег Ыепсшз КММ 426 Т.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И.Ю., Иванова Е. П., Михайлов В. В., Недашковская О. И., Горшкова Н. М., Парфенова В.В.// Микробиология. 1994. Т. 63. Вып. 5. С. 847 853.
  2. И.Ю., Иванова Е. П., Недашковская О. И., Горшкова Н. М., Елякова JI.A., Михайлов В.В.// Прикл. Биохим. Микробиол. 1996. Т. 32. № 6. С. 624−628.
  3. A.M., Родионова H.A., Тиунова H.A.// Прикл. Биохим. Микробиол. 1982. Т. 18. С. 806−813.
  4. A.M., Улезло И. В., Запрометова О. М., Приезжалова A.C., Климова К.И.//Докл. АН СССР. 1985. Т. 285. С. 475−477.
  5. Гаузе Г. Ф.// Вестник АМН СССР. 1958. № 1. С. 37−41.
  6. Горбенко Ю.А.//Микробиология. 1961. Т. 25. Вып. 1. С.168−178.
  7. И.Я., Павлова И. Н. Литические ферменты микроорганизмов. Киев: Наукова думка. 1985. 213 с.
  8. Е.П., Бакунина И. Ю., Горшкова Н. М., Романенко Л. А., Михайлов В. В., Елякова Л. А., Парфенова В.В.// Биология моря. 1992. Т. 18. № 3−4. С. 69−75.
  9. Е.П., Михайлов В.В.// Микробиология. 1992. Т. 61. Вып. 3. С. 514 519.
  10. Ю.Иванова Е. П., Михайлов В. В., Плисова Е. Ю., Балабанова Л. А., СветашевВ.И., Высоцкий М. В., Степаненко В. И., Рассказов В.А.// Биология моря. 1994. Т. 20. № 5. С. 340−345.
  11. Е.П., Михайлов В. В., Киприанова Е. А., Леванова Г. Ф., Гарагуля А. Д., Фролова Г. М., Светашев В.И.// Биология моря.1996. Т. 22. № 4. С. 231−237.
  12. A.M., Неустроев К. Н., Голубев A.M., Ибатуллин Ф.М.// Биохимия. 1993. Т. 58. Вып. 4. С. 550−560.
  13. С.А. Биосинтез ферментов микроорганизмами М.: Пищевая промышленность. 1972. 269 с.
  14. А.Е. Микробиологическая океанография. М.: Наука. 1976. 269 с.
  15. Методы общей бактериологии. Ред. Ф. Герхардт и др. М.: «Мир». 19 831 984. Т 1−3.
  16. В.В., Кочкин A.B., Иванова Е.П.// Микробиология. 1988. Т. 57. Вып. 1.С. 158.
  17. К.Н., Крылов A.C., Аброскина О. Н., Фирсов JI.H., Насонов В. В., Хорлин А.Я.// Биохимия. 1991. Т. 56. Вып. 3. С. 447−456.
  18. Е.Ю., Романенко Л. А., Федосов Ю. В., Михайлов В.В., Рассказов
  19. B.А.// Биология моря. 1996. Т. 22. № 2. С. 110−113.
  20. Ф. Внекекточные ферменты микроорганизмов. М.: Мир. 1987. 117 с.
  21. С.Ю., Бойко О. И., Киприанова Е. А., Старовойтов И.И.// Микробиология. 1982. Т. 51. Вып. 2. С. 272−274.
  22. Родионова H.A.// Итоги науки и техники, сер. Биотехнология. 1989. Т. 19.1. C.108.
  23. Л.А., Зелепуга Е. А., Козловская Э. П., Михайлов В.В.// Биология моря. 1994. Т. 20. № 4. С. 260−263.
  24. Л.А., Лысенко A.M., Михайлов В. В., Курика A.B.// Микробиология. 1994. Т. 63. Вып. 6. С. 1081−1087.
  25. Е.Л. Микробные липиды и липазы. М.: Наука. 1977. 256 с.
  26. Е.Л., Лях С.П. Микробные меланины. М.: Наука. 1972. 185 с.
  27. П.Л. Технология сахара. М., Пищевая промышленность. 1967. 74 с.
  28. В.В., Елякова Л. А., Иванова Е. П., Федосов Ю. В., Михайлов В.В.// Биохимия. 1994. Т. 59.Вып. 9. С. 1369−1377.
  29. И.В., Запрометова О.М.// Прикл. Биохим. Микробиол. 1982. Т. 18. № 1.С. 3−15.
  30. И.В., Запрометова О.М.// Прикл. Биохим. Микробиол. 1985. Т. 21. № 6. С. 732−735.
  31. УлезлоИ.В., Трошина И. В., Запрометова О. М., Безбородова A.M.// Микробиология. 1991. Т. 60. Вып. 5. С. 847−852.
  32. Федосов Ю. В, Михайлов В. В., Жигалина И. И., Докл. АН СССР. 1992. Т. 320. № 2. С. 485−487.
  33. Хорлин А.Я.// В кн.: Структура и функции активных центров ферментов под ред. Ю. М. Торчинского. М., Наука. 1974. 142 с.
  34. .Х. Ферментативный лизис дрожжей. Минск: Наука и техника. 1977. 35 с.
  35. Acosta P. B, Gross К.С.// Eur. J. Pediatrics. 1995. V. 154. No. 7. P. S87-S92.
  36. Adya S. and Elbein A.E.// J. Bacteriol. 1977. V. 129. P. 850−856.
  37. Akagawa-Matsuahita M., Matsuo M., Koga Y., Yamasato K. // Int. J.Syst. Bacteriol. 1992. V. 42. No. 4. P. 621−627.
  38. Akiba T., Horikoshi K.//Agr. Biol. Chem. 1978. V. 42. No. 11. P. 2089−2093.
  39. Alang Z.C., Moir G.F.J., Jones L.H.// Ann. Bot. 1988. Y. 661. No. 2. P. 261−268.
  40. Aoki T., Araki T., Kitamikado M.// Nippon Suisan Gakkaishi. 1988. V. 52. No. 2. P. 277−288.
  41. Aoki T., Araki T., Kitamikado MM Eur. J. Biochem. 1990. V. 187. P. 461−465.
  42. Asano N., Kato A., Oseki K, Kizu H., Matsui K.// Europ. J. Biochem. 1995. V. 229. No. 2. P. 369−376.
  43. Austin B. Marine Microbiology. 1988. Cambridge: Univ. Press.
  44. Bahl O.P. and Agrawal KM.// J. Biol. Chem. 1969. V. 244. P.2970−2978.
  45. Baldini V.L.S., Draetta I.S. and Yong K.P.// J. Food Sci. 1985. V. 50. P. 17 661 767.
  46. Bailey R.W.// Biochem. J. 1963. V. 86. P. 509−514.
  47. Bassler B.L., Yu C., Lee Y.C., Roseman S.// J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 24 276−24 286.
  48. Baumann L., Baumann P., Mandel M., Allen R.D.// J. Bacteriol. 1972. Y. 110. P. 402.
  49. Bengis-Garber C.// Can. J. Microbiol. 1985. V. 31. P. 543−548.
  50. Bergey’s manual of systematic bacteriology. 1984. Baltimore- Lond.: Williams and Wilkins. V. 1−2. 1600 p.
  51. Berdy J.// In Bioactive metabolites from microorganisms, progress in microbiology. Eds.: Bushel M.E., Grafe U. Elsevier: Amsterdam, 1989. V. 27. P. 3−25.
  52. Bernardet J.-F., Segaers P., Vancanneyt M., Berthe F., Kersters K, Vandamme P.// Int. J. Syst. Bacteriol. 1996. V. 46. P. 128−148.
  53. Betina V. The chemistry and biology of antibiotics. Elsevier: Amsterdam. 1983. 227 p.
  54. Bhavanandan V.P., Umemoto J., Davidson E.A.// Biochem Biophys. Res. Commun. 1976. V. 7. No. 3. P.738−745.
  55. Blazevic D.J., Ederer G.M. Principles of biochemical tests in diagnostic microbiology. New-York, London-Sidney Toronto: Golin Wiley. 1975. 136 p.
  56. Boetius A., Lochte K.// Mar. Ecol. Prog. Ser. 1996. V. 140. P. 239−250.
  57. Botha W.C., Jooste P.J., Britz T.J.// J. Appl. Bacteriol. 1989. V. 67. P. 551−559.
  58. Bowman J.P.//Int. J. Syst. Bacterol. 1998. V. 48. No. 10. P. 1037−1041.
  59. Bowman J.P., McCammon S.A., Brown J. L, Nichols P.D., McMeekin T.K.II Int J. Syst. Bacteriol. 1997. No. 3. P. 670−677.
  60. Bozal N, Tudela E, Rossello-Mora R, Lalucat J, Guinea J.// Int. J. Syst. Bacteriol. 1997. V. 47. No. 2. P. 345−351.
  61. Brenes A, Marquardt R. R, Guenter W, Rotter B.A./I Poultry Sei. 1993. V. 72. No. 12. P.2281−2293.
  62. Brockerhoff H, Jensen R. Lipolitic enzymes. New York-London: Acad. Press. 1974. 123 c.
  63. Buckholz R. G, Adams B.G.// Mol. Gen. Genet. 1981. V. 182. P. 77−81.
  64. Burchard R. P, Sorogon M.L.// Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64. No.10. P. 4079−4083.
  65. Burns J.K., Baldwin E.A.//Physiol. Plant. 1994. V. 90. No. 1. P. 37−44.
  66. Cabib EM Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 1987. V. 57. No. 1. P. 59−95.
  67. Cadance L. A, Tsung K.M.// Crop. Sei. 1989. V. 29.No. 2. P. 459−465.
  68. Chabas A, Coll M. J, Aparicio M, Diaz E.R.// J. Inherted Metabol. Disease. 1994. V. 17. No. 6. P. 724−731.
  69. Chandra S.K.N, Darleen D.A./I Planta. 1990. V. 181. No. 1. P. 53−61.
  70. Chang A. Y, Perry C.S.II Compar. Biochem. Physiol. 1979. V. 69. No. 4. P.557.
  71. Chester C.G.C, Bull A.T.II J/ Biochem. 1963. V. 86. P. 28−38.
  72. Chien S. F, Lin-Chu M./l Carbohydr. Res. 1991. V. 217. P. 191−200.
  73. Chiura H, Noro Y, Kanayama S, Ueda Y, Simidu U, Takagi J.// Agric. Biol. Chem. 1988. V. 52. No. 8. P. 2107−2109.
  74. Choo D.-W, Kurihara T, Suzuki T, Soda K, Esaki N.// Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64. No. 2. P. 486−491.
  75. Chun J, Goodfellow M./l Int. J. Syst. Bacteriol. 1995. V. 45. No. 1. P. 240−245.
  76. Church F. C, Meyers S.P. and Srinivasan V.R.// In Developments in Industrial Microbiology. Ed. Underkofler L.A. and Wulf M.L.1980. V. 21. Ch. 35. P. 339 348.
  77. Clarke V. A, Platt N, Butters T.D.//J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 8805−8814.
  78. Coyne V. E, Pilidge C. J, Sledjeski D. D, Hori H, Ortiz-Conde B. A, Muir D. G, Weiner R. M, Colwell R.R.// Syst. Appl. Bacteriol. 1989. V. 12. P. 275−279.
  79. Day D. F, Gomersall M, Yaphe W.// Can. J. Microbiol. 1975. V. 21. No. 10. P. 1475−1477.
  80. DePaola A, Motes M. L, Chan A.M., Suttle C.A.//Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64. P. 346−351.
  81. Dey P.M., Dixon MM Biochim. et Biophys. Acta. 1974. V. 370. P. 269−275.
  82. Dey P.M., Pridman J.B. Biochemistry of a-galactosidase. Adv. Enzymol. 1972. V. 36. P. 91−130.
  83. Dey P.M., Pridham J.B.// Biochem. J. 1969. V. 113. P. 49−55.
  84. Dhar M., Mitra M., Hata J., Butnariu O., Smith D.// Biochem. Molecular Biol. Int. 1994. V. 34. No. 5. P. 1055−1062.
  85. DigheA.S., Souche Y.S., Ranade D.R.// Int. J. Syst. Bacteriol. 1998. V. 48. No. 3. P. 783−791.
  86. Droniuk R., Wong T.S., Wisse Y., Mcleod R.A.// Appl. Environ. Microbiol.1987. V. 53. No. 7. P. 1487−1495.
  87. Duffaud G.D., McCutchen C.M., Leduc P., Parker K.N., Kelly R.M.// Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63. No. 1. P. 169−177.
  88. Emiliani C., Martino S., Orlacchio A., Yezza R., Nenci G.G., Gresele P.// Cell Biochem. Function. 1995. V. 13. No. 1. P. 31−39.
  89. Endo Y., Kobata A.// J. Biochem. 1976. V. 80. No. 1. P. 1−8.
  90. Y., Yamamoto H., Kimura T. // Nippon Suisan Gakkaishi. 1988. V. 54. P. 665−672.
  91. Fabiano M., Danovaro R.// Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64. No. 10. P.3838−3845.
  92. Fan J.-Q., Yamamoto K, Kumagai H., Tochikura T.// J. Ferm. Bioeng. 1991. V. 72. No, 2. P. 92−95.
  93. Fan J.-Q., Yamamoto K, Kumagai H., Tochikura T.// Agric. Biol. Chem. 1990. V. 54. P. 233−234.
  94. Faulkner D.J., Unson M.D., Bewley C.A.// Pure Appl. Chem. 1994. V. 66. No.10−11. P. 1983−1990.
  95. Fenical W.// Chem. Rev. 1993. V. 93. P. 1673−1683.
  96. Fernandezbolanos J., Rodriguez R., Guillen R., Jimenez A., Heredia A.// Physiol. Plant. 1995. V. 93. No. 4. P. 651−658.
  97. Fitch W.M., Margoliash E.// Science. 1967. Y. 155. P. 279−284.
  98. Finne J.//J. Biol. Chem. 1982. V. 257. P. 11 966−11 970.
  99. Fridman Y., Higgins E. AM Analytic. Biochem. 1995. V. 228. No. 2. P. 221−225.
  100. Friis J., Ottolenghi P.// Comp. Rend. Trav. Lab. 1959. V. 31. No. 18−19. P. 269 275.
  101. Fukasawa S., Nakamura K, Miyahira M., Kirata M.// Agric. Biol. Chem.1988. V. 52. No. 12. P. 3009−3014.
  102. Fukui H, Shichi H.// Arch. Biochem. Biophys. 1981. V. 272. P. 78−87.
  103. Fyfe L, Coleman G, Munro A.L.// Appl. Environ. Microbiol. 1987. V. 53. No. 4. P. 722−726.
  104. Garro M.S., de Giori G. S, de Valdez G.F. and Oliver G. I I J. Appl. Bacteriol. 1993. V. 75. P.485−488.
  105. Garro M.S., de Giori G. S, de Valdez G.F. and Oliver G./l Lett. Appl. Microbiol. 1994. V. 19. P. 16−19.
  106. Garro M.S., Devaldes G. F, Oliver G, Degiori G.S.// J. Biotechnol. 1996. V. 45. No. 2. P. 103−109.
  107. Gauthier G, Gauthier M, Christen R.// Int. J. Syst. Bacteriol. 1995. V. 45. No. 3. P. 755−761.
  108. Gherardini F, Babcock M, Salyers A.A.// J.Bacteriol. 1985. V.161. P.500−506.
  109. Gherna R, Woese C.R.// Syst. Apl. Microbiol. 1992. V. 15. P. 513−521.
  110. Glazebrook P. W, Moriarty D.J.W, Hayward A.C., MacRae I.C.// Microb Ecol. 1996. No. l.P. 1−13.
  111. Goldstein J. US Pat, 51 8990b 01.08.83. «Enzymatic conversion of certain subtype A and AB erytrocytes».
  112. Goldstein J.//The Red Cells. 1984. P. 130−157.
  113. Goldstein J.// Transfus. Med. Rev. 1989. V. 3. P. 206−212.
  114. Goldstein J, Hurst R, Lenny L. L, Reich R, Siviglia G. H Science. 1982. V. 215. P. 168−170.
  115. Gonzalez J. M, Mayer F, Moran M. A, Hodson R. E, WhitmanW.B.// Int. J. Syst. Bacteriol. 1997. V. 47. No. 2. P. 369−376.
  116. Gonzalez J. M, Moran M.A.// Appl. Environ Microbiol 1997. V. 63. No. 11. P. 4237−4242.
  117. Gray J. P, Herwig R.P.// Appl.Environ. Microbiol. 1996. V. 62. No. 11. P. 4049−4059.
  118. Hara K, Fujita K, Kuwahara N, Tanimoto T, Hashimoto H, Koizumi K, Kitahata S.// Biosci. Biotech. Biochem. 1994. V. 58. No. 4. P. 652−659.
  119. Hashimoto H, Goto M, Katayama C, and Kitahata S.// Agric. Biol. Chem. 1991. V. 55. No. 11. P. 2831−2838.
  120. Hashimoto H, Katayama C, Goto M, Kitahata S.// Biosci. Biotech. Biochem. 1993. V. 57. P. 372−378.
  121. Hashimoto H, Katayama C, Goto M, Okinaga T, Kitahata S.// Biosci. Biotech. Biochem. 1995a. V. 59. No. 2. P. 179−183.
  122. Hashimoto H., Katayama C., Goto M., Okinaga T., Kitahata S.// Biosci. Biotech. Biochem. 1995b. V. 59. No. 4. P. 619−623.
  123. Hata J., Dhar M., Mitra M., Harmata m., Haibach F., Sun P., Smith D.//Biochem.Int. 1992. V. 28. P. 77−86.
  124. Holmes B.// In: Adv. In the taxonomy and significance of Flavobacterium, Cytophaga and related bacteria. Ed. Jooste P.J. Bloemfontein, South Africa: Univ. Orange Free State Press. 1993. P. 6−15.
  125. Holmes B., Owen R.J., McMeekin.// In Bergey’s Manual of Syst. Bacteriol. Ed. Krieg N.R. Baltimore: Williams & Wilkins Co. P. 353−361.
  126. Hoskins L.C., Boulding E.T., and Larson GM J. Biol. Chem.1997. V. 272. No. 12. P. 7932−7939.
  127. Huang D.Q., Prevost H., Divies CM J. Basic.Microbiol. 1994. V. 34. No.2. P. 87−95.
  128. Iizura H., Komagata KM J. Gen. Appl. Microbiol. 1963. V. 9. No. 1. P 83−84.
  129. Irish G.G., Barbour G.W., Classen H.L., Tyler R.T., Bedford M.R.// Poultry Sei. 1995. V. 74. No. 9. P. 1484−1494.
  130. Ishii S., Kase R., Sakuraba H., Suzuki Y. II Biochem. Biophis. Acta-Molec. Basis of Disease. 1995. V. 1270. No. 2−3. P. 163−167.
  131. Ivanova E.P., Kiprianova E.A., Mikhailov V.V., Levanova g.F., Garagulya A.D., Gorshkova N.M., Vysotskii M.V., Nicolau D.V., Yumoto N., Taguchi T., Yoshikawa S.// Int. J. Syst. Bacteriol. 1998. V. 48. No. 1. P. 247−256.
  132. Jensen P.R., Fenical W.// Microb. Ecol. 1995. V. 29. P. 249−257.
  133. Judd A.L., Schneider M., Sadowsky M.J., de Bruijn F.J.// Appl. Environ. Microbiol. 1993. V. 59. P. 1702−1708.
  134. Jukes T.H., Cantor C.R.// In Mamalian Protein Metabolism. Ed. N.M. Munro. N.-Y.: Acad. Press. 1969. P. 21−132.
  135. Kachurin A.M., Golubev A.M., Geisow M.M., Veselkina O.S., Isaeva-Ivanova L.S., Neustroev K.N.// Biochem J. 1995. V. 308. No. 6. P. 955−964.
  136. Kadowaki S., Ueda T., Yamamoto K, Kumagai H., Tochikura T. II Agric. Biol. Chem. 1989. V 53. No.l. P. 111−120.
  137. Kameyama T., Takahashi A., Kurasawa S., Ishizuka M., Akami Y., Takeuchi T" Umezawa H.// J. Antibiot. 1987. V. XL. No. 12. P. 1664−1667.
  138. Kaneko R., Kusakabe I., Ida E. and Murakami K.// Agric. Biol. Chem. 1991. V. 55. P. 109−115.
  139. Kaneko R, Kusakabe I, Sakai Y. and Murakami K.// Agric. Biol. Chem. 1990. V. 54. P. 237−238.
  140. Kano I, Yamakawa T.// J. Biochem. 1974. V. 75. P. 347−354.
  141. Kasamo K, Kusakabe I.// Biosci. Biotech. Biochem. 1995. V. 59. P. 2333−2335.
  142. Kelley S. K, Coyne V.E., Sledjeski D. D, Fuqua W. C, Weiner R. M.// FEMS Microbiol. Lett. 1990. V. 67. No. 3. P. 275−280.
  143. Kenne L, Lindberg B.// The Polysaccharides. Acad. Press. 1983. V. 2. P. 287 353.
  144. Khanna Y, DeVoe L, Brown L, Niven D. F, Mcleod R.A.// J. Bacteriol. 1984. V. 157. P. 59−63.
  145. King E. O, Ward M. K, Raney D.E.// J. Lab. Clin. 1954. V. 44. P. 301−307.
  146. Kint J.// Science. 1970. V. 167. P. 1267−1273.
  147. Kobori H" Sullivan C. W, Shizuya H.// proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1984. V. 81. No. 2. P. 6691−6695.
  148. Koizumi K, Tanimoto T, Okada Y, Hara K, Fujita K, Hashimoto H, Kitahara S.// Carbohydr. Res. 1995. V. 278. No. 1. P. 129−142.
  149. Kontos F, Spyropoulos C.G.// J. Exp. Botany. 1995. V. 46. No. 286. P. 577 583.
  150. Kotwal S. M, Khan M.I., Khire J.M.//J. Industr. Microbiol. 1995. V. 15. No.2. P. 116−120.
  151. Kristufek D, Hodits R. and Kubicek C.P.// Microbiol. Lett. 1994. Vol. 115. PP. 259−264.
  152. Krulwich T.A.II Bioch. Biophys. Acta. 1983. V. 726. P. 245−246.
  153. Kusakabe I, Kaneko R, Takada N, Zamora A. F, Fernandez W. L, Murakami K.// Agric. Biol. Chem. 1990. V. 54. No. 4. P. 1081−1083.
  154. Kusiak J. W, Quirk J. M, Brady R.O.// J. Biol. Chem. 1978. V. 253. No.l. P. 184−190.
  155. Laemmli U.K.// Nature. 1970. V. 227. No. 5259. P. 680−685.
  156. Lazo P, Ochoa A, Gascon P.// Europ. J. Biochem. 1977. No. 2. P. 374−379.
  157. Lee Y.C. and Wacek V.// Arch. Biochem. Biophys. 1970. V. 138. P. 264−271.
  158. Lemos M. L, Toranzo A. E, Barja J.L.// Appl. Environ. Microbiol. 1985. V. 49. No. 6. P. 1541−1543.
  159. Lenny L. L, Hurst R, Goldstein J, Galbraith R.A.// Transfusion. 1995. V. 35. P. 899−902.
  160. Lenny L.L., Hurst R., Goldstein J., Benjamin L.J., Jones R.L.// Blood. 1991. V. 77. No. 6. P. 1383−1388.
  161. Leung D.W.M., Bewley J.D.//Planta. 1983. V. 157. P. 274−277.
  162. Li Y.T., Shetiar M.R.//Arch. Biochem. Biophys. 1964. V.108. P. 523−530.
  163. Lizzaraga-Partida M.L., Bianchi A. I/ J. Res. Oceanogr. 1987. V. 3. No. 4. P. 912.
  164. Lovelace T.E., Tubiashi H., Colwell R.R.// Proc Nat. Acad. Sci. USA. V. 81. No. 21. P. 6691−6695.
  165. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L. and Randal R.J.// J. Biol. Chem. 1951. V. 193. P. 265−275.
  166. MarmurJ.//J.Mol. Biol. 1961. V. 3. No.2. P. 585−594.
  167. Marmur J., Doty P.//J. Mol. Biol. 1962. V. 5. P. 109−118.
  168. Marty D.G./I Biotechnol. Lett. 1985. Y. 7. No. 12. P. 895−899.
  169. McCleary B.V.// Methods Enzymol. 1988. V. 160. P. 627−632.
  170. McDonald M.J., Bahl O.P.// Methods in Enzymol. N.Y.: Acad. Press Inc. 1972. P. 737.
  171. McGhee J.E., Silman R., Bagley E.B.// J. Amer. Oil Chem. Society. 1978. V. 55. P.244−247.
  172. McGuire A. J, Franzmann P.D., McMeekin T.A.II J. Appl. Bacteriol. 1987. V. 9. P. 265−272.
  173. McHugh D.J.// FAO Fish. Tech. Pap. 1987. V. 288. P. 189.
  174. Medin J.A., Tudor M., Simovitch R., Quirk J.M., Jacobson S., Murray G.J., Brady R.O.// Proceed. National. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93.No.15. P. 79 177 922.
  175. Meyer-Reil L.A., Koster M./l Mar.Ecol. Prog. Ser. 1992. V. 81. P. 65−72.
  176. Mital B.K., Shallenberger R.S. and Steinkraus K.H.// Appl. Microbiol. 1973. V. 26. P. 783−788.
  177. Miyachi T., Muramatsu H., Ozawa H., Mizuta T., Suzuki T., Muramatsu T.// Gann. 1982. V. 73. P. 581−587.
  178. Motes M. L, DePaola A.//Appl. Environ. Microbiol. 1996. V. 62. No.10. P. 3875−3877.
  179. Mudarris M., Austin B., Segers P., Vancanneyt M., Hoste B., Bernardet J.E.// Int. J. Syst. Bacterol. 1994. V. 44. P. 447−453.
  180. Mulimani V.H., Ramalingam.// Biochem. Molecul. Biol. Int. 1995. V. 36. No. 4. P. 897−905.
  181. Murali R., Ioannou Y. A, Desnick R.I., Burnett R.M.// J. Mol. Biol. 1994. V. 239. No.4. P. 578−580.
  182. Nair S, Tsukamoto K, Simidi V. II Bull. Jpn. Soc. Sei. Fish. 1985. V. 51. P. 1469−1473.
  183. Nakagawa Y, Hamana K, Sakane T, Yamasato K.// Int. J. Syst. Bacteriol. 1997. V. 47. No. l.P. 220−223.
  184. Nelson N.J.//J. Biol Chem. 1944. V. 153. P. 375−381.
  185. Obara J, Hashimoto SM Sugar Technol. Rev. 1976. V. 4. P. 209−258.
  186. Oda Y, Tonomura K.// J. Appl. Bact. 1996. V. 80. No. 2. P. 203−208.
  187. Ohtakara A, Mitsutomi M, Uchida Y. II Agric. Biol. Chem. 1984. V. 49. P. 1319−1327.
  188. Oishi K" Aida K. ll Agric.Biol. Chem. 1971. V. 36. P. 578−587.
  189. Pederson D.M. and Goodman R.E. Isozymes of a-galactosidase from Bacillus stearothermophilus. Can. J. Microbiol. 1980. V. 26. P. 978−984.
  190. Pel R, Gottshai J .CM FEMS Microbiol. Ecol. 1986. V. 38. P. 39−49.
  191. Pomerantz S. H, Murthy V.V.II Arch. Biochem. Biophys. 1974. V. 160. No. 1. P. 73−82.
  192. Rios S, Pedregosa A.M., Monistroi I.F. and Laborda F.// FEMS Microbiol.1993. V. 112. P. 35−42.
  193. Rios S, Fernandez-Monistrol I. and Laborda F. II FEMS Microbiol. Lett.1994. V. 120. P. 169−176.
  194. Romeo T, Preston J.F.// Carbohydr. Res. 1986. V. «153. P. 181−193.
  195. Roy D, Blanchette L, Savoie L. and Ward P.// Milchwisseschaft. 1992. V. 47. P. 18−21.
  196. Shah V, Parekh L.J.// Ind. J. Biochem. 1990. V. 27. P. 103−107.
  197. Salvayre R., Negre A, Maret A, Lenoir G, Deuste-Blazy L.// Biochim. et Biophys. Acta. 1981. V. 659. P. 445−456.
  198. Sanni I.A., Ahme S, Onilude A.A.// J. Basic Microb. 1995. Y. 35. No. 6. P. 427−432.
  199. Sarnaik S, Godbole S.H., Kanekar P.// J. Food Sei. 1989. V. 26. P. 337−340.
  200. Sawabe T, Makino H, Tatsumi M, Nakano K, Tajima K, Iqbal M. M, Yumoto I, Ezura Y, Christen R.// Int. J. Syst. Bacteriol. 1998. V. 48. No. 10. P. 769−774.
  201. Schmid K. and Schmitt R. II Eur. J. Biochem. 1976. V. 67. P. 95
  202. Shah V., Parekh L.J.11 Ind. J. Biochem. 1990. V. 27. No.2. P. 103−107.
  203. Shibuya H., Kobayashi H., Park G.G., Komatsu Y., Sato T., Kaneko R., Nagasaki H., Yoshida S., Kasamo K., Kusakabe 1.1/ Biosci. Biotech. Biochem.1995. V. 59. No. 12. P. 2333−2335.
  204. Shimoda N., Muramatsu H., Ozawa T., Yamada T., Adachi H., Muramatsu T.// J. Biol. Chem 1987. V. 102. P. 657−664.
  205. P.B., Hancock G.A., Rhoden D.L. // Appl. Microbiol. 1969. V. 18. P. 991−993.
  206. Somiary R.I., Balogh EM Enz. Microb Technol. 1995. V. 17. No. 4. P. 311−316.
  207. Sova V.V., Elyakova L.A., Vaskovsky Y. EM Biochim. Biophys. Acta. 1970. V. 212. P. 111−115.
  208. Springer G. FM Science. 1984. V. 224. P. 1198−1206.
  209. Stano J., Bezakova L., Kovacs P., Kakoniova D., Liskova D.// Pharmazie.1996. V. 51. No. 4. P. 245−247.
  210. Sugahara I., Haysaki K., Kimura T., Jinno C., Higashiora N.// Bull. Jpn. Soc. Sci. Fish. 1986. V. 52. No. 3. P. 506−509.
  211. Sugano Y., Matsumoto T., Kodama H., Noma M.// Appl. Environ. Microbiol. 1993. V. 59. No.ll. P. 3750−3756.
  212. Sugasaki H.// Gene. 1978. V. 3. P. 15−17.
  213. Suzuki H., Li Y.T., Li S.C.//J. Biol. Chem. 1970. V. 245. No. 2. P. 779−784.
  214. Svetashev V.I., Vysotskii M.V., Ivanova E.P., Mikhailov V.V.// Syst. Appl. Microbiol. 1995. V. 18. P. 37−43.
  215. Svitil A.L., Chadchain S.M.N., Moore J.A., Kizchman D.L.// Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63. No. 2. P. 408−413.
  216. S., Yamada K., Ezura Y. // J. Gen. Appl. Microbiol. 1994. Y. 40. P. 499−508.
  217. Talbot G. and Sygusch J.// Appl. Environ. Microbiol. 1990. V. 56. P. 35 053 510.
  218. Techkarnjianaruk S., Pongpattanakitshote S, Goodman A.E.// Appl. Environ. Microbiol, 1997. V. 63. No. 8. P. 2989−2996.
  219. Tokuda H» Sugasawa M, Unemoto T.//J. Bol. Chem. 1982. V. 257. P. 778−794.
  220. M.B. //Rev. Pure Appl. Chem. 1957. V. 7. No. 1. P. 1−14.
  221. Tsuji A., Oda R., Sakiyama K., Nagamune H., Itoh K., Kase R., Sakuraba H., Suzuki Y., Matsuda Y. ll J. Biochem. 1994. V. 115. No. 5. P. 937−940.
  222. Tsuijibo H., Fujimoto K., Kimura Y., Miyamoto K, Imada C., Okami Y., Inamori Y. ll Biosci. Biotech. Biochem. 1995a. V. 59. No. 6. P. 1135−1136.
  223. Tsuijibo H, Fujimoto K, Tanno H, Miyamoto K, Kimura Y, Imada C, Okami Y, Inamori Y. H Appl. Environ. Microbiol. 1995b. V. 61. No. 2. P. 804 806.
  224. Tsujibo H, Orikoshi H, Imada C, Okami Y, Mijamoto K, and Yamada Y. Site directed mutagenesis of chitinase from Alteromonas sp. Strain 0−7. Biosci. Biotech. Biochem. 1993. V. 57. No. 8. P. 1396−1397.
  225. Tsujibo H, Orikoshi H, Shiotani K, Hayashi M, UmedaJ, Mijamoto K, Imada C, Okami Y, Inamori Y. H Appl. Environ Microbiol. 1998. V. 64. No. 2. P. 472−478.
  226. Uda Y, Li S.-C, Li Y.-T, McKibbins J.M.// J. Biol. Chem. 1977. V. 252. P. 5194−5200.
  227. Vandamme P, Bernardet J.-F, Segers P, Kesters K, Holmes B.// Int. J. Syst. Bacteriol 1994. V. 44. P. 827−831.
  228. Versalovich J, KoeuthT, Lupski J.R.//Nucl. Acids. 1991. V. 19. P. 6823−6831.
  229. Vetter Y. A, Deming J.W.// Mar. Ecol. Prog. Ser. 1994. V. 114. P. 23−34.
  230. Wallenfels K, Malhorta O.P.// Adv. Carbohydr. Chem. 1961. V. 16. P. 290 299.
  231. Weiner R. M, Fuqua W. C, Coon S. L// Abstr. Int. Mar. Biotechnol. Conf. Baltimor. Maryland, USA. P. 66.
  232. Wiesmann U. N, Rosebeutler B, Schluchter R.// Eur. J. Pediatr. 1995. V. 154. No. 7. P. S93-S96.
  233. Williams J, Villarroya H, Petek F.// Biochem. J. 1978. V. 175. P. 1069−1077.
  234. Wirsen C. O, Jannasch H. W, Wakeham S. G, Cannel E.A.// Current Microbiol. 1987. V. 14. P. 319−322.
  235. Wolfe D.E., Schindler D, Desnick R.J.// J. Neurol. Sei. 1995. V. 132. No. 1. p. 44−56.
  236. Wright A.C., Hill R. T, Johnson J. A, Roghman M. C, Colwell R. R, Morris J.G.// Apl. Environ. Microbiol. 1996. V. 62. No. 2. P. 717−724.
  237. Yamamoto S, Miyagi M, Nagasaki S.//Carbohydr. Res. 1983. V. 114. P. 135 137.
  238. Yamamoto N, Naraparaji V.R., Srinivasula S.M.// AIDS Res. Hum. Retrovir. 1995. V. 11. P. 1373−1378.
  239. Yamaura I, Matsumoto T, Funatsu M, Shigeiri H. and Shibata T./l Agric. Biol. Chem. 1991. V. 55. No. 10. P. 2531−2536.120 ^
  240. Yates A.D., Morgan W.Y.J., Watkins W.M.// FEBS Lett. 1975. V. 60. P. 281 285.
  241. Yoshida H., Tanaka Y., Nakayama K.// Agr. Biol. Chem. V. 38. No. 3. P. 637−632.
  242. Youshimizu M., Kimura T.// Fish. Pathol. 1976. V. 10. No. 2. P. 243−259.
  243. Zapater I.G., Ullah A H. and Wodzinski R.J.// Prep. Biochem. 1990. V. 20. P. 263−296.
  244. Zarmitz M.L., Kabat L.A.// J. Amer. Chem. Soc.1960. V. 82. P. 3953−3957.
  245. Zeikus J .G.I I Ann. Rev. Microbiol. 1980. V. 34. P. 423−464.
  246. Zeilinger S., Kristufek A.-A., Hodits D., Kubichek A.P.// Appl. Environ. Microbiol. 1993. V. 59. P. 1347−1353.
  247. Zevy G.N., Aminoff DM J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 1737.
  248. Zobell C.E. Marine microbiology. Chronica Botanica. 1946. Waltham, Mass. 240 c.
  249. Zhu A., Goldstein 3.11 Gene. 1994. V. 140. No. 2. P. 227−231.
  250. Zhu A., Monahan C., Wang Z.K.// Biochim Biophys. Acta. 1996. V. 1297. No.l. P. 99−104.
  251. Zhu A., Wang Z.-K., Goldstein J.// Biochem. Biophys. Acta. 1995. V. 1247. No. 2. P. 260−264.
  252. Zhukova N.V., Kharlamenko V.I., Svetashev V.I., Rodionov I.A.// J. Exp. Biol. Ecol. 1992. V. 162. No. 2. P. 253−263.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!