Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Натрий-проводящие каналы клеток миелоидной лейкемии человека: Биофизические характеристики и функциональная связь с микрофиламентами

Диссертация: Натрий-проводящие каналы клеток миелоидной лейкемии человека: Биофизические характеристики и функциональная связь с микрофиламентами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Описание характеристик каналов клеток хронической миелоидной лейкемии человека К562, приведенное в работе, несомненно, необходимо для понимания их молекулярной организации и места в филогенетическом древе семейства потенциал-независимых натриевых каналов. Клетки К562 имеют свойства стволовых клеток-предшественников миелоидного ряда, поэтому результаты, полученные в работе, могут быть полезными… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Обзор литературы
  • Глава1. Потенциал-управляемые натриевые каналы
    • 1. 1. Краткие сведения о физиологической роли и 8 функциональных характеристиках потенциалуправляемых натриевых каналов
    • 1. 2. Блокаторы и модификаторы потенциал-управляемых 9 натриевых каналов
    • 1. 3. Молекулярная организация потенциал-управляемых 12 натриевых каналов
  • Глава 2. Потенциал-независимые натриевые каналы
    • 2. 1. Физиологическая роль и характеристики потенциал- 16 независимых натриевых каналов эпителиальных тканей
    • 2. 2. Регуляция эпителиальных натриевых каналов
    • 2. 3. Потенциал-независимые натриевые каналы 20 мышечных клеток, клеток крови и клеток эпидермальной карциномы человека А
    • 2. 4. Молекулярная организация потенциал-независимых 21 натриевых каналов
  • Глава 3. Роль цитоскелета в регуляции ионных 31 каналов плазматических мембран
  • Глава 4. Материалы и методы исследования
    • 4. 1. Клетки
    • 4. 2. Электрофизиология
    • 4. 3. Растворы
    • 4. 4. Математическая обработка данных
  • Глава 5. Результаты исследования
    • 5. 1. Характеристики натрий-проводящих каналов клеток 40 К
    • 5. 2. Цитохалазин-Д вызывает активацию Na каналов в 44 cell-attached экспериментах
    • 5. 3. Влияние цитохалазина-Д на интегральную прово- 46 димость плазматической мембраны клеток К
    • 5. 4. Экзогенный гельзолин активирует натриевые каналы 48 в inside-out экспериментах
    • 5. 5. Повышение уровня свободного внутриклеточного 50 кальция приводит к активации натриевых каналов в cellattached экспериментах
    • 5. 6. Проводимость и селективность натриевых каналов не 52 изменяется при модификациях микрофиламентов
    • 5. 7. Анализ кинетических характеристик Na+ каналов при 54 модификации микрофиламентов
    • 5. 8. Доказательства в пользу кластерной организации 57 натриевых каналов в плазматической мембране
    • 5. 9. Механочувствительные каналы клеток К
  • Глава 6. Обсуждение результатов
    • 6. 1. Характеристики натрий-проводящих каналов клеток 63 К562 и их место в семействе потенциал-независимых катионных каналов
    • 6. 2. Регуляция натриевых каналов клеток К562: роль 66 микрофиламентов
    • 6. 3. Кластерная организация натриевых каналов в 70 плазматической мембране клеток К
    • 6. 4. Механочуствительные каналы плазматической 71 мембраны клеток К
  • Выводы

Натрий-проводящие каналы клеток миелоидной лейкемии человека: Биофизические характеристики и функциональная связь с микрофиламентами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Вход ионов натрия (Na+) в цитозоль из наружной среды играет ключевую роль в передаче нервного импульса (Hille, 1992), регуляции водно-солевого баланса (Palmer, 1992), и приводит к запуску ряда сигнальных процессов, сопряженных с изменением активности ферментов и обменников (Basudev et al., 1995), выходом кальция из внутриклеточных депо (Lipp et al., 1994). Пассивный транспорт Na+ по градиенту электрохимического потенциала происходит при участии специализированных белков плазматической мембраны — ионных каналов. В настоящее время известно два семейства ионных каналов, селективных для натрия — потенциал-управляемые натриевые каналы, экспрессирующиеся, преимущественно, в нервных тканях (Hille, 1992) и амилорид-чувствительные Na+ каналы, обнаруженные в эпителиях (Palmer, 1986), нейронах (Waldmann et al., 1997), мышечных клетках (Van Renterghem et al., 1991), макрофагах (Negulyaev et al., 1994) и лимфоцитах (Bubien et al., 1993). В то время как физиологическое значение и молекулярная организация потен циал-управляемых Na+ каналов достаточно подробно изучены, семейство амилорид-чувствительных каналов быстро расширяется, что порождает массу вопросов о функциях, выполняемых этими каналами в специализированных тканях, взаимосвязи между различиями в молекулярной структуре отдельных представителей семейства и такими их характеристиками как кинетическое поведение, селективность, проводимость и чувствительность к блокирующим агентам и, наконец, механизмах регуляции активности каналов. Исследование. биофизических свойств Na+ каналов с использованием электрофизиологических методов, а также, идентификация вторичных посредников и белков, связывающихся с субъединицами каналов и модулирующих их активность, необходимы для ответа на перечисленные вопросы.

В последние годы возрос интерес к роли примембранного цитоскелета в регуляции транспорта ионов. Взаимодействуя с различными интегральными белками плазматических мембран, в том числе и с ионными каналами, элементы цитоскелета препятствуют их латеральной диффузии, определяя, таким образом, пространственную локализацию в специализированных участках мембраны (Levina et al., 1994). Неоднократно было показано что транспорт синтезированных de novo белков из примембранных пулов также зависит от цитоскелета (Garty et al, 1983). Особенно интересными представляются последние результаты, свидетельствующие о функциональной связи между состоянием актиновых микрофиламентов и активностью различных ионных каналов, в частности потенциал-зависимых Na+ каналов (Undrovinas et al., 1995), калиевых и хлорных каналов в бронхиальных эпителиях (Hug et al., 1994), АТР-чувствительных каналов в кардиомиоцитах (Terzic et al., 1996).

Идентификация молекулярной организации и мембранной топологии нескольких субъединиц амилорид-чувствительных Na+ каналов (Canessa et al., 1994, Waldmann et al., 1995) создала теоретические предпосылки для детального исследования роли цитоскелета в регуляции белков этого семейства.

Цели и задачи исследования.

Цель настоящей работы заключалась в изучении функциональных свойств натриевых каналов плазматической мембраны клеток хронической миелоидной лейкемии человека К562 и оценке роли актиновых филаментов в регуляции активности этих каналов.

Были поставлены следующие задачи:

1) Идентифицировать каналы плазматической мембраны клеток К562 и охарактеризовать их проводящие и селективные свойства, а также кинетическое поведение.

2) Изучить влияние агентов, модифицирующих сеть микрофиламентов, на активность натриевых каналов.

3) Проверить гипотезу о возможности кальций-зависимой регуляции Ыа+ каналов клеток К562 и участия актина в этом процессе.

4) Установить механизмы изменения активности каналов при модификации микрофиламентов.

Научная новизна полученных результатов.

В результате настоящей работы впервые были описаны натриевые каналы клеток хронической миелоидной лейкемии человека К562, охарактеризованы их проводящие свойства, кинетическое поведение и селективность для одновалентных и двухвалентных катионов. С помощью цитохалазина-Д, актина и актин-связывающего белка гельзолина впервые доказан функциональный эффект микрофиламентов на активность Ка+ каналов, а также, показана роль свободного внутриклеточного кальция в этом процессе. Путем анализа кинетических характеристик каналов выяснен механизм изменения вероятности их открытого состояния при модификациях актиновой сети.

Теоретическое и практическое значение работы.

Описание характеристик каналов клеток хронической миелоидной лейкемии человека К562, приведенное в работе, несомненно, необходимо для понимания их молекулярной организации и места в филогенетическом древе семейства потенциал-независимых натриевых каналов. Клетки К562 имеют свойства стволовых клеток-предшественников миелоидного ряда, поэтому результаты, полученные в работе, могут быть полезными для выяснения общих механизмов регуляции натриевых каналов в широком спектре невозбудимых клеток, в частности — в клетках крови. Доказательства существования функциональной связи между активностью натриевых каналов и состоянием микрофиламентов подтверждают участие цитоскелета в регуляции транспорта ионов и, безусловно, представляют теоретический интерес как механизм активации ионных каналов. Наконец, данные о функциональных характеристиках натриевых каналов могут применяться при разработке и тестировании фармакологических препаратов.

Обзор литературы.

выводы.

1) С помощью метода локальной фиксации потенциала в плазматической мембране клеток хронической миелоидной лейкемии человека К562 обнаружены — проводящие каналы, которые характеризуются проводимостью 12 пСм, отношением Р]уа:Рк=:3:1 и слабой зависимостью вероятности открытого состояния от потенциала. В физиологических условиях эти каналы могут принимать участие в пассивном транспорте натрия в цитозоль.

2) Активность каналов клеток К562 зависит от состояния примембранного актина — каналы активируются при деполимеризации. микрофиламентов и инактивируются при их полимеризации.

3) В физиологических условиях активация каналов может быть вызвана повышением уровня свободного внутриклеточного кальция.

4) Перестройки в системе микрофиламентов приводят к изменению времен жизни каналов в открытом и закрытом состояниях в то время как их проводимость и селективность остаются неизмененными.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е. А., Максимов А. В., Негуляев Ю. А. Функциональные свойства и цито скелет-зависимая регуляция натриевых каналов в плазматической мембране лейкозных клеток. Цитология, 1997, том 39, N12, стр. 1142−1151.
  2. Ю.А., Ведерникова Е. А., Максимов А. В. Влияние альдостерона на уровень активности натрий-селективных каналов в клетках миелоидной лейкемии человека К562. Цитология, 1996, том 38, N2, стр. 228−229.
  3. Achard J.M., Bubien J.К., Benos D.J., Warnock D.G. Stretch modulates amiloride sensitivity and cation selectivity of sodium channels in human В lymphocytes. Am J Physiol. 1996 Jan-270(l Pt l):C224−34.
  4. Akaike N, Krishtal O.A., M aruy am a T. Proton-induced sodium current in frog isolated dorsal root ganglion cells. J Neurophysiol. 1990 Apr-63(4):805−13.
  5. Albuquerque EX., Daly J.W., Witkop B. Batrachotoxin: chemistry and pharmacology. Science. 1971 Jun 4- 172(987):995−1002.
  6. Armstrong C.M. Bezanilla F. Currents related to movement of the gating particles of the sodium channels. Nature. 1973 Apr 13−242(5398):459−61.
  7. Armstrong C.M. Sodium channels and gating currents. Physiol Rev. 1981 Jul-61(3):644−83
  8. Barchi R.L. Probing the molecular structure of the voltage-dependent sodium channel. Annu Rev Neurosci. 1988−11:455−95.
  9. Basudev, H., Romano-Silva, M.A., Brammar, M.J. and Campbell, L.C. Effects of sodium on PKC translocation- relationship to neurotransmitter release. NeuroReport 6:809−812, 1995.
  10. Benos, D.J., Awayda, M.S., Ismailov, I.I. and Johnson, J.P. Structure and function of amiloride-sensitive Na+ channels. J. Membrane Biol. 143:1−18, 1995.
  11. Botero-Velez M., Curtis J.J., Warnock D.G. Brief report: Liddle’s syndrome revisited—a disorder of sodium reabsorption in the distal tubule. N Engl J Med. 1994 Jan 20−330(3): 178−81.
  12. Bubien J.K., Jope R.S., Warnock D.G. G-proteins modulate amiloride-sensitive sodium channels. J Biol Chem. 1994 Jul 8−269(27): 17 780−3.
  13. Bubien J.K., Warnock D.G. Amiloride-sensitive sodium conductance in human B lymphoid cells. Am J Physiol. 1993 Oct-265(4 Pt 1):C1175−83.
  14. Cahalan M.D., Aimers W. Block of sodium conductance and gating current in squid giant axons poisoned with quaternary strychnine. Biophys J. 1979 Jul-27(l):57−73. (a)
  15. Cahalan M.D., Aimers W. Interactions between quaternary lidocaine, the sodium channel gates, and tetrodotoxin. Biophys J. 1979 Jul-27(l):39−55. (b)
  16. Canessa C.M., Horisberger J.D., Rossier B.C. Epithelial sodium channel related to proteins involved in neurodegeneration. Nature. 1993 Feb 4−361(6411):467−70.
  17. Canessa C.M., Merillat A.M., Rossier B.C. Membrane topology of the epithelial sodium channel in intact cells. Am J Physiol 1994 Dec-267(6 Pt l):C1682−90
  18. Canessa C.M., Schild L., Buell G., Thorens B., Gautschi I., Horisberger J.D., Rossier B.C. Amiloride-sensitive epithelial Na+ channel is made of three homologous subunits Nature. 1994 Feb 3−367(6462):463−7.
  19. Cantiello, H.F., Patenaude, C.R. and Ausiello, D.A. G-protein subunit, ai-3, activates a pertussis toxin-sensitive Na+ channel from the epithelial cell line, A6J.Biol.Chem. 264:20 867−20 870, 1989.
  20. Cantiello, H.F., Patenaude, C.R., Codina, J., Birnbaumer, L., and Ausiello, D.A. Gai-3 regulates epithelial Na channels by activation of phospholipase A2 and lipoxygenase pathways. J. Biol. Chem. 265:21 624−21 628, 1990.
  21. Cantiello, H.F., Stow, J.L., Prat, A.G. and Ausiello, D.A. Actin filaments regulate epithelial Na+ channel activity. Am.J.Physiol. 261: C882-C888, 1991.
  22. Catterall .W.A. Structure and function of voltage-sensitive ion channels. Science. 1988 Oct 7−242(4875):50−61.
  23. Chalfie M., Driscoll M., Huang M. Degenerin similarities. Nature. 1993 Feb 11−361(6412):504.
  24. Chandler W.K., Meves H. Voltage clamp experiments on internally perfused giant axons J. Physiol. (Lond.) 1965 180: 788−820
  25. Coscoy S., Lingueglia E., Lazdunski M., Barbry P. The Phe-Met-Arg-Phe-amide-activated sodium channel is a tetramer. J Biol Chem. 1998 Apr 3−273(14):8317−22.
  26. Courtney K.R. Mechanism of frequency-dependent inhibition of sodium currents in frog myelinated nerve by the lidocaine derivative GEA. J Pharmacol Exp Ther. 1975 Nov- 195(2):225−36.
  27. Day N.C., Wood S.J., Ince P.G., Volsen S.G., Smith W., Slater C.R., Shaw PJ. Differential localization of voltage-dependent calcium channel alpha 1 subunits at the human and rat neuromuscular junction. J Neurosci. 1997 Aug 15−17(16):6226−35.
  28. Downey, G.P., Chan, C.K., Trudel, S. and Grinstein, S. Actin assembly in electropermeabilized neutrophils: role of intracellular calcium. J. Cell Biol 110:1975−1982, 1990.
  29. Doyle D.A., Lee A., Lewis J., Kim E., Sheng M., MacKinnon R. Crystal structures of a complexed and peptide-free membrane protein-binding domain: molecular basis of peptide recognition by PDZ. Cell. 1996 Jun 28−85(7): 1067−76.
  30. Eaton D.C., Hamilton K.L. The amiloride-blockable sodium channel of epithelial tissue. Ion Channels. 1988−1:251−82.
  31. Eberle W., Sander C., Klaus W., Schmidt B., von Figura K., Peters C. The essential tyrosine of the internalization signal in lysosomal acid phosphatase is part of a beta turn. Cell. 1991 Dec 20−67(6): 1203−9.
  32. Els, W.J. and Helman, S.I. Regulation of epithelial sodium channel densities by vasopressin signalling. Cellular Signalling 1:533−539, 1989.
  33. Erdahl, W.L., Chapman, C.J., Taylor, R.W. and Pfeiffer, D.R. Ca2+ transport properties of ionophores A23187, ionomycin, and 4-BrA23187 in a well defined model system. Biophys.J. 66:1678−1693, 1994.
  34. Erlij, D., De Smet, P. and Van Driessche, W. Effect of insulin on area and Na+ channel density of apical membrane of cultured toad kidney cell. J.Physiol. 481.3:533−542, 1994.
  35. Fabiato A., Fabiato F. Calculator programs for computing the composition of the solutions containing multiple metals and ligands used for experiments in skinned muscle cells. J Physiol (Paris). 1979−75(5):463−505.
  36. Firsov D., Gautschi I., Merillat A.M., Rossier B.C., Schild L. The heterotetrameric architecture of the epithelial sodium channel (ENaC). EMBO J. 1998 Jan 15−17(2):344−52.
  37. Firsov D., Schild L., Gautschi I., Merillat A.M., Schneeberger E., Rossier B.C. Cell surface expression of the epithelial Na channel and a mutant causing Liddle syndrome: a quantitative approach. Proc Natl Acad Sci USA. 1996 Dec 24−93(26): 15 370−5.
  38. Frazier D.T., Narahashi T., Yamada M. The site of action and active form of local anesthetics. II. Experiments with quaternary compounds. J Pharmacol Exp Ther. 1970 Jan-171(l):45−51.
  39. Galli A., DeFelice L.J. nactivation of L-type Ca channels in embryonic chick ventricle cells: dependence on the cytoskeletal agents colchicine and taxol. Biophys J. 1994 Dec-67(6):2296−304.
  40. Garty H. Regulation of Na+ permeability by aldosterone. Semin Nephrol. 1992 Jan-12(l):24−9.
  41. Garty, H., Edelman, I.S. Amiloride-sensitive tripsinization of apical sodium channels. J. Gen. Physiol. 81:785−803, 1983.
  42. Goddette, D.W. and Frieden, C. Actin polymerization The mechnism of action of cytochalasin D. J.Biol.Chem. 261:15 974−15 980, 1986.
  43. Greenberg M.J., Price D.A. Relationships among the FMRFamide-like peptides. Prog Brain Res. 1992−92:25−37.
  44. Guo X.T., Uehara A., Ravindran A., Bryant S.H., Hall S., Moczydlowski E. Kinetic basis for insensitivity to tetrodotoxin and saxitoxin in sodium channels of canine heart and denervated rat skeletal muscle. Biochemistry. 1987 Dec l-26(24):7546−56.
  45. Hamill, O.P., Marty, A., Neher, E" Sakmann, B., and Sigworth, F.J. (1981). Improved patch-clamp technique for high-resolution current recording from cells and cell-free membrane patches. Pfltiegers. Arch. 391, 85−100.
  46. Hartwig, J., Chambers, K. A and Stossel, T. Associatiod of Gelsolin with Actin Filaments and Cell Membranes of Macrophages and Plateles. J. Cell Biol 108:467−479, 1989.
  47. Henderson R., Wang J.H. Solubilization of a specific tetrodotoxin-binding component from garfish olfactory nerve membrane. Biochemistry. 1972 Nov 21-ll (24):4565−9.
  48. Hille B. Common mode of action of three agents that decrease the transient change in sodium permeability in nerves. Nature. 1966 Jun 18−210(42): 1220−2.
  49. Hille B. Pharmacological modifications of the sodium channels of frog nerves. J. Gen Physiol 1968 51: 199−219
  50. Hille B. The permeability of the sodium channel to metal cations in myelinated nerve. J Gen Physiol. 1972 Jun-59(6):637−58
  51. Hille B. The permeability of the sodium channels to organic cations in myelinated nerve. J.Gen.Physiology 1971 58: 599−619
  52. Hille, B. Ionic channels of excitable membranes. Sinauer Associates, Sunderland, MA, USA, 1992
  53. Hodgkin A. L, Katz, B. The effect of sodium ions on the electrical activity of the giant axons of the squid J. Physiol. (Lond.) 1949 108: 37−77
  54. Hodgkin A.L., Huxley, A.F. A quantitative description of membrane current and its application to conduction and excitation in nerve J. Physiol. (Lond.) 1952 117:500−544 (b)
  55. Hodgkin A.L., Huxley, A.F. Currents carried by sodium and potassium ions through the membrane of the giant axon of Loligo J. Physiol. (Lond.) 1952 116: 449−472 (a)
  56. Hong K., Driscoll M. A. transmembrane domain of the putative channel subunit MEC-4 influences mechanotransduction and neurodegeneration in C. elegans. Nature. 1994 Feb 3−367(6462):470−3.
  57. Hoshi T., Zagotta W.N., Aldrich R.W. Biophysical and molecular mechanisms of Shaker potassium channel inactivation. Science. 1990 Oct 26−250(4980):533−8.
  58. Huang M., Chalfie M. Gene interactions affecting mechanosensory transduction in Caenorhabditis elegans. Nature. 1994 Feb 3−367(6462):467−70.
  59. Hug, T., Koslowsky, T., Ecke, D., Greger, R., and Kunzelmann, K. Actin-dependend activation of ion conductances in bronchial epithelial cells. Plug. Arch Eur. J. Physiol. 429:682−690, 1994.
  60. Human chronic myelogenous leukemia cell-line with positive philadelphia chromosome. Blood, 45:321−334, 1975.
  61. Johnson B.D., Byerly L. A cytoskeletal mechanism for Ca2+ channel metabolic dependence and inactivation by intracellular Ca2+. Neuron. 1993 May- 10(5):797−804.
  62. Kannenberg K., Baur R., Sigel E. Proteins associated with alpha 1-subunit-containing GABAA receptors from bovine brain. J Neurochem. 1997 Apr-68(4): 1352−60.
  63. Kayano T., Noda M., Flockerzi V., Takahashi H., Numa S. Primary structure of rat brain sodium channel III deduced from the cDNA sequence. FEBS Lett. 1988 Feb 8−228(1): 187−94.
  64. Kemendy, A.E., Kleyman, T.R. and Eaton, D.C. Aldosterone alters the open probability of amiloride-blockable sodium channels in A6 epithelia. Am.J.Physiol. 263: C825-C837, 1992.
  65. Khodorov B.I. Batrachotoxin as a tool to study voltage-sensitive sodium channels of excitable membranes. Prog Biophys Mol Biol. 1985−45(2):57−148
  66. Kim E., Niethammer M., Rothschild A., Jan Y.N., Sheng M. Clustering of Shaker-type K+ channels by interaction with a family of membrane-associated guanylate kinases. Nature. 1995 Nov 2−378(6552):85−8.
  67. Kizer N., Guo X.L., Hruska K. Reconstitution of stretch-activated cation channels by expression of the alpha-subunit of the epithelial sodium channel cloned from osteoblasts. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997 Feb 4−94(3): 1013−8.
  68. Kornau H.C., Schenker L.T., Kennedy M.B., Seeburg P.H. Domain interaction between NMDA receptor subunits and the postsynaptic density protein PSD-95. Science. 1995 Sep 22−269(5231): 1737−40.
  69. Krishtal O.A., Pidoplichko V.I.A receptor for protons in the membrane of sensory neurons may participate in nociception". Neuroscience. 1981−6(12):2599−601.
  70. Kuhse J., Betz H., Kirsch J. The inhibitory glycine receptor: architecture, synaptic localization and molecular pathology of a postsynaptic ion-channel complex. Cuit Opin Neurobiol. 1995 Jun-5(3):318−23.
  71. Lai C.C., Hong K., Kinnell M., Chalfie M., Driscoll M. Sequence and transmembrane topology of MEC-4, an ion channel subunit required formechano transduction in Caenorhabditis elegans. J Cell Biol. 1996 Jun-133(5):1071−81.
  72. Lee S., Miledi R., Ruzzier F. The development of tetrodotoxin-resistant action potentials in long-term organ culture of rat muscle. Q J Exp Physiol. 1987 ()ct-72(4):601−8.
  73. Levina, N.N., Lew, R.R. and Heath, LB. Cytoskeletal regulation of ion channel distribution in the tip-growing organism Saprolegnia ferax. J. Cell Sci 107:127−134, 1994.
  74. Levinson S.R., Ellory J.C. Molecular size of the tetrodotoxin binding site estimated by irradiation inactivation. Nat New Biol. 1973 Sep 26−245(143):1223.
  75. Levinson S.R., Thornhill W.B., Duch D.S., Recio-Pinto E, Urban B.W. The role of nonprotein domains in the function and synthesis of voltage-gated sodium channels. Ion Channels. 1990−2:33−64.
  76. Lew R.R. Mapping Fungal Ion Channel Locations. Fungal Genet Biol. 1998 Jun-24(l/2):69−76.
  77. Liang J., Chen J.K., Schreiber S.T., Clardy J. Crystal structure of P13K SH3 domain at 20 angstroms resolution. Mol Biol. 1996 Apr 5−257(3):632−43.
  78. Lingueglla E., Champigny G., Lazdunski M., Barbry P. Cloning of the amiloride-sensitive FMRFamide peptide-gated sodium channel. NATURE 1995−378:730−733.
  79. Lipp, P. and Niggli, E. Sodium current-induced calcium signals in isolated guinea-pig ventricular myocytes. J.Physiol. 474:439−446, 1994.
  80. Maguire G., Connaughton V., Prat A.G., Jackson G.R.Jr., Cantiello H.F. Actin cytoskeleton regulates ion channel activity in retinal neurons. Neuroreport. 1998 Mar 9−9(4):665−70.
  81. Martinac, B., Adler, J. and Kung, C. Mechanosensitive ion channels of E. coli activated by amphipaths. NATURE 348:261−263, 1990.
  82. Marunaka, Y. and Eaton, D.C. Effect of vasopressin and cAMP on single amiloride-blockable Na channels. Am.J.Physiol. 260: C1071-C1084, 1991.
  83. Maximov A.V., Vedernikova E.A., Hinssen H., Khaitlina S.Y., Negulyaev Y.A. Ca-dependent regulation of Na±selective channels via actin cytoskeleton modification in leukemia cells. FEBS Lett. 1997 Jul 21−412(l):94−6.
  84. Maximov, A.V., Vedernikova E.A. and Negulyaev, Yu.A. Actin filaments regulate the activity of Na±selective channels in human myeloid leukemia cells. Progress in Biophysics & Molecular Biology, 1996, V 65, Suppl. 1, p. 96.
  85. McDonald F.J., Welsh M.J. Binding of the proline-rich region of the epithelial Na+ channel to SH3 domains and its association with specific cellular proteins. Biochem J. 1995 Dec 1−312 (Pt 2):491−7.
  86. McDonald, F.J., Snyder, P.M., McCray, P.B. Jr. and Welsh, M.J.Cloning, expression, and tissue distribution of a human amiloride-sensitive Na+ channel Am J Physiol. 1994 Jun-266(6 Pt l):L728−34.
  87. McDonald, F.J., Price, M.P., Snyder, P.M. and Welsh, M.J.Cloning and expression of the beta- and gamma-subunits of the human epithelial sodium channel. Am J Physiol. 1995 May-268(5 Pt 1):C1157−63.
  88. Mozhaeva G.N., Naumov A.P., Khodorov B.I. Selectivity and sensitivity to blocking by hydrogen ions of batrachotoxin-modified sodium channels in nerve fiber membranes.Neirofiziologiia. 1983−15(6):571−9.
  89. Mozhayeva G.N., Naumov A.P., Negulyaev Y.A., Nosyreva ED. The permeability of aconitine-modified sodium channels to univalent cations in myelinated nerve. Biochim Biophys Acta. 1977 May 2−466(3):461−73.
  90. Nakamura Y., Nakajima S., Grundfest H. The action of tetrodotoxin on electrogenic components of squid giant axons. J. Gen Physiol. 1965 Jul-48(6):985−96.
  91. Narahashi T., Frazier T., Yamada M. The site of action and active form of local anesthetics. I. Theory and pH experiments with tertiary compounds. J. Pharmacol Exp Ther. 1970 Jan-171(l):32−44.
  92. Narahashi T., Haas H.G., Therrien E.F. Saxitoxin and tetrodotoxin: comparison of nerve blocking mechanism. Science. 1967 Sep 22−157(795):1441−2.
  93. Narahashi T., Moore J.W., Scott R.W. Tettodotoxin blockage of sodium conductance in lobster giant axons. J. Gen Physiol. 1964 47:965−974
  94. Naumov A.P., Kaznacheyeva E.V., Kiselyov K.I., Kuryshev Y.A., Mamin A.G., Mozhayeva G.N. ATP-activated inward current and calcium-permeable channels in rat macrophage plasma membranes. J Physiol (Lond). 1995 Jul 15−486(Pt 2):323−37.
  95. Negulyaev Y.A., Vedernikova E.A., Maximov A.V. Disruption of actin filaments increases the activity of sodium-conducting channels in human myeloid leukemia cells. Mol Biol Cell. 1996 Dec-7(12): 1857−64.
  96. Negulyaev Y.A., Vedernikova E.A. Sodium-selective channels in membranes of rat macrophages". J Membr Biol. 1994 Feb-138(l):37−45.
  97. Negulyaev Yu. A, Maximov A.V., Vedernikova E.A., Katina I.E. Voltage-insensitive Na channels of different selectivity in human leukemic cells. Gen Physiol Biophys. 1997 Jun-16(2):163−73.
  98. Negulyaev Yu.A., Vedernikova E.A., Mozhayeva G.N. Several types of sodium-conducting channel in human carcinoma A-431 cells. Biochim Biophys Acta. 1994 Aug 24- 1194(1): 171−5.
  99. Noda M., Suzuki H., Numa S., Stuhmer W. A. single point mutation confers tetrodotoxin and saxitoxin insensitivity on the sodium channel II. FEBS Lett. 1989 Dec 18−259(l):213−6.
  100. О Нага, A., Matsunaga, H., Eaton, D.C. G-protein activation inhibits amiloride-blockable highly selective sodium channels in A6 cells. Am. J. Physiol. 264: C352−360, 1993.
  101. O’Brien R.J., Lau L.F., Huganir R.L. Molecular mechanisms of glutamate receptor clustering at excitatory synapses. Curr Opin Neurobiol. 1998 Jun-8(3):364−9.
  102. Palmer L.G., Frindt G. Gating of Na channels in the rat cortical collecting tubule: effects of voltage and membrane stretch. J Gen Physiol. 1996 Jan-107(l):35−45.
  103. Palmer L.G., Sackin H., Frindt G. Regulation of Na+ channels by luminal Na+ in rat cortical collecting tubule. J Physiol (Lond) 1998−509:151−162. Palmer, L.G., Epithelial Na channels: function and diversity. Annu. Rev. Physiol. 96:51−66, 1992.
  104. Pardee, D., Spudich, J. A., Purification of muscle actin. Methods in Cell bioligy, 24:271−290, 1982
  105. Patlak J.B. Horn R. Effect of N-bromacetamide on single sodium channel currents in excised membrane patches J. Gen. Physiol. 1982 79:333−351
  106. Perez-Reyes E., Cribbs L.L., Daud A., Lacerda A.E., Barclay J., Williamson M.P., Fox M., Rees ML, Lee J.H. Molecular characterization of a neuronal low-voltage-activated T-type calcium channel. Nature. 1998 Feb 26−391(6670):896−900.
  107. Prat, A.G., Ausiello, D.A. and Cantiello, H.F. Vasopressin and protein kinase A activate G protein-sensitive epithelial Na+ channels. Am.J.Physiol. 265: C218-C223, 1993.
  108. Pacha, J., Frindt, G., Antonian, L., Silver, R.B. and Palmer, L.G. Regulation of Na channels of the rat cortical collecting tubule by aldosterone. J.Gen.Physiol. 102:25−42, 1993.
  109. Renard S., Lingueglia E., Voilley N., Lazdunski M., Barbry P. Biochemical analisis of the membrane topology of the amiloride-sensitive Na+ channel. J Biol Chem 1994−269:12 981−12 986.
  110. Rokaw M.D., Benos D.J., Palevsky P.M., Cunningham S.A., West M.E., Johnson JP Regulation of a sodium channel-associated G-protein by aldosterone. J Biol Chem. 1996 Feb 23−271(8):4491−6.
  111. Rossier B.C., Canessa C.M., Schild L., Horisberger J.D. Epithelial sodium channels. Curr Opin Nephrol Hypertens 1994 Sep-3(5):487−96
  112. Sakmann, B. and Neher, E. Single-channel recording, New York: PLENUM PRESS, 1983. pp. 1−503.
  113. Sariban-Sohiaby, S., Fisher, R.S. and Abramow, M. Aldosterone-induced and GTP-stimulated methylation of 90-kDa polypeptide in the apical membrane of A6 epithelia. J.Biol.Chem. 268:26 613−26 617, 1993.
  114. Scannevin R.H., Murakoshi H., Rhodes K.J., Trimmer J.S. Identification of a cytoplasmic domain important in the polarized expression and clustering of the Kv2.1 K+ channel. J Cell Biol. 1996 Dec-135(6 Pt l):1619−32.
  115. Schwiebert, E.M., Mills, J.W. and Stanton, B.A. Actin-based cytoskeleton regulates a chloride channel and cell volume in renal cortical collecting duct cell line. J.Biol.Chem. 269:7081−7089, 1994
  116. , J. A. 1993 Homer W. Smith Award. Salt and water homeostasis~is it just a matter of good bookkeeping? J Am Soc Nephrol. 1994 Jun-4(12): 1929−50.
  117. Sheng M., Wyszynski M. Ion channel targeting in neurons. Bioessays. 1997 Oct- 19(10): 847−53.
  118. Smith P.R., Saccomani G., Joe E.H., Angelides K.J., Benos D.J. Amiloride-sensitive sodium channel is linked to the cytoskeleton in renal epithelial cells. Proc Natl Acad Sci USA. 1991 Aug 15−88(16):6971−5.
  119. Snyder P.M., McDonald F.J., Stokes J.B., Welsh M.J. Membrane topology of the amiloride-sensitive epithelial sodium channel. J Biol Chem 1994−269:24 379−24 383.
  120. Snyder P.M., Price M.P., McDonald F.J., et al. Mechanism by which Liddle’s syndrome mutations increase activity of a human epithelial NaT channel. CELL 1995−83:969−978.
  121. Songyang Z" Fanning A.S., Fu C, Xu. J., Marfatia S.M., Chishti A.H., Crompton A., Chan A.C., Anderson J.M., Cantley L.C. Science. 1997 Jan 3−275(5296):73−7. PMID: 8 974 395- UI: 97 130 098.
  122. Spitzer N.C. Ion channels in development. Annu. Rev. Neurosci. 1979 2: 363−397
  123. Staub 0., Dho S" Henry P., Correa J., Ishikawa T., McGlade J., Rotin D. WW domains of Nedd4 bind to the proline-rich PY motifs in the epithelial Na+ channel deleted in Liddle’s syndrome. EMBO J. 1996 May 15−15(10):2371−80.
  124. Strichartz G., Rando T., Wang G.K. An integrated view of the molecular toxinology of sodium channel gating in excitable cells. Annu Rev Neurosci. • 1987−10:237−67.
  125. Strichartz G.R. The inhibition of sodium currents in myelinated nerve by quaternary derivatives of lidocaine. J Gen Physiol. 1973 Jul-62(l):37−57
  126. Stuhmer W., Conti F" Suzuki H" Wang X.D., Noda M., Yahagi N., Kubo H., Numa S. Structural paits involved in activation and inactivation of the sodium channel. Nature. 1989 Jun 22−339(6226):597−603.
  127. Suzuki, M., Miyazaki, K., Ikeda, M., Kawaguchi, Y. and Sakai, O. F-actin network may regulate a CI- channel in renal proximal tubule cells. J. Membrane Biol. 134:31−39, 1993.
  128. Taylor R.E. Effect of procaine on electrical properties of squid axon membrane Am. J. Physiol. 1959 196: 1071−1078
  129. Tenzic, A., and Kurachi., Y. Actin microfilament disrupters enhance KAtp channel opening in patches from guinea-pig cardiomyocytes. J. Physiol. 492.2:395−404, 1996
  130. Tousson, A., Alley, C., Sorscher, E.J., Brinkley, B., and Benos, D.J. Immunocytochemical localization of amiloride-sensitive sodium channels in sodium-transporting epithelia. J. Cell Sci. 93:349−362, 1989.
  131. Undrovinas, A .I., Shander, G.S. and Makielski, J.C. Cytoskeleton modulates gating of voltage-dependent sodium channel in heart. Am.J.Physiol. 269: H203-H214, 1995.
  132. Van Renterghem C, Lazdunski M. A new non-voltage-dependent, epithelial-like Na+ channel in vascular smooth muscle cells. Pfliigers Arch 1991−419:401−408.
  133. Vedernikova E.A., Maximov, A.V. & Negulyaev, Yu.A. Two types of Na+ -selective channels in human leukemia cells. XXXIII International Congress of Physiological Sciences, St. Petersburg, 1997, P002.43 (Abstracts).
  134. Verrey F. Aldosterone induces a rapid increase in the rate of Na, K-ATPase gene transcription in cultured kidney cells. Mol Endocrinol. 1989 Sep-3(9):
  135. Verrey F. Transcriptional control of sodium transport in tight epithelial by adrenal steroids. J Membr Biol. 1995 Mar-144(2):93−110
  136. Waldmann R., Champigny G., Bassilana F., Heurteaux G., Lazdunski M. A proton-gated cation channel involved in acid-sensing. Nature. 1997 Mar 13−386(6621): 173−7.
  137. Waldmann R, Champigny G., Bassilana F., Voilley N., Lazdunski M. Molecular cloning and functional expression of a novel amiloride-sensitive Na+ channel. J Biol Chem 1995−270:27 411−27 414
  138. Wang Y., Rose B. Clustering of Cx43 cell-to-cell channels into gap junction, plaques: regulation by cAMP and microfilaments. J Cell Sci. 1995 Nov- 108 (Pt ll):3501−8.
  139. Weidmann S. The effects of calcium ions and local anesthetics on electrical properties of Purkinje fibers J. Physiol. (Lond.) 1955 129: 658−682
  140. Weiss R.E., Roberts W.M., Stuhmer W" Aimers W. Mobility of voltage-dependent ion channels and lectin receptors in the sarcolemma of frog skeletal muscle. J Gen Physiol. 1986 Jun-87(6):955−83.
  141. Wood S.J., Slater C.R. beta-Spectrin is colocalized with both voltage-gated sodium channels and ankyrinG at the adult rat neuromuscular junction. J Cell Biol. 1998 Feb 9−140(3):675−84.
  142. Wyszynski M., Lin J., Rao A., Nigh E., Beggs A.H., Craig A.M., Sheng M. Competitive binding of alpha-actinin and calmodulin to the NMDA receptor. Nature. 1997 Jan 30−385(6615):439−42.
  143. Yin, H.L.Gelsolin: calcium- and polyphosphoinositide-regulated actin-modulating protein. Bioessays. 1987 Oct-7(4): 176−9. Review.
  144. Yorio, T., Bentley, P.J. Phospholipase A2 and the mechanisms of action of aldosteron. Nature. 271:79−81, 1978.
  145. Yu H" Chen J.K., Feng S., Dalgarno D.C., Brauer A.W., Schreiber S.L. Structural basis for the binding of proline-rich peptides to SH3 domains. Cell. 1994 Mar 11−76(5):933−45.
  146. Zhang, F., Lee, G.M. and Jacobson, K. Protein lateral mobility as a reflection of membrane microstructure. BioEssays 15:579−588, 1993.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!