Фотолиз зрительного пигмента и темновая адаптация фоторецепторов

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Содержание

Актуальность проблемы
Цель и задачи исследования
Научная новизна результатов исследования
Основные положения, выносимые на защиту
Теоретическая и практическая значимость работы
Апробация работы и публикации результатов исследования
Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 111. Строение фоторецепторов: палочки и колбочки
  - 1. 2. Структура и свойства зрительных пигментов
  - 1. 3. Фотолиз родопсина палочек
    - 1. 3. 1. Быстрые стадии фотолиза родопсина
      - 1. 3. 1. 1. Фотородопсин
      - 1. 3. 1. 2. Батородопсин
      - 1. 3. 1. 3. В81-родопсин
      - 1. 3. 1. 4. Люмиродопсин
      - 1. 3. 1. 5. Метародопсин
    - 1. 3. 2. Медленные стадии фотолиза родопсина
      - 1. 3. 2. 1. Метародопсин II
      - 1. 3. 2. 2. Метародопсин III
      - 1. 3. 2. 3. Транс-ретиналь и опсин
  - 1. 4. Фотолиз колбочковых зрительных пигментов
  - 1. 5. Методы исследования процессов фотолиза в интактных клеткахЗ!
  - 1. 6. Электрический ответ фоторецептора на свет
  - 1. 7. Каскад фототрансдукции
    - 1. 7. 1. Активация и выключение каскада фототрансдукции
    - 1. 7. 2. Регуляция каскада фототрансдукции
  - 1. 8. Темновая адаптация и цикл зрительного пигмента
    - 1. 8. 1. Понятие темновой адаптации
    - 1. 8. 2. Роль медленных стадий фотолиза и других этапов зрительного цикла в темновой адаптации
    - 1. 8. 3. Реакции зрительного цикла в палочках
      - 1. 8. 3. 1. Образование в фоторецепторе транс-ретинола
      - 1. 8. 3. 2. Транспорт транс-ретинола в пигментный эпителий
      - 1. 8. 3. 3. Образование в пигментном эпителии 11-цис-ретиналя
      - 1. 8. 3. 4. Транспорт 11-цис-ретиналя в фоторецептор
      - 1. 8. 3. 5. Рекомбинация 11-цис-ретиналя с опсином
    - 1. 8. 4. Реакции зрительного цикла в колбочках
Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
- 2. 1. Экспериментальные животные
- 2. 2. Микроспектрофотометрия
  - 2. 2. 1. Приготовление препарата
  - 2. 2. 2. Процедура измерения
  - 2. 2. 3. Обработка экспериментальных данных
- 2. 3. Электрофизиологические исследования
  - 2. 3. 1. Приготовление препарата
  - 2. 3. 2. Метод всасывающей микропипетки
  - 2. 3. 3. Процедура измерения
  - 2. 3. 4. Обработка данных и математическое моделирование
Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
- 5. 7. Фотолиз зрительных пигментов палочек
  - 3. 1. 1. Медленные стадии фотолиза родопсина палочек амфибий: пример подхода к исследованию
    - 3. 1. 1. 1. Спектры поглощения наружных сегментов родопсиновых палочек
    - 3. 1. 1. 2. Конечные продукты фотолиза родопсина
    - 3. 1. 1. 3. Временной ход изменения концентраций фотопродуктов
    - 3. 1. 1. 4. Кинетическая схема медленных стадий фотолиза родопсина
  - 3. 1. 2. Медленные стадии фотолиза порфиропсина палочек карася
    - 3. 1. 2. 1. Спектры поглощения наружных сегментов порфиропсиновых палочек
    - 3. 1. 2. 2. Временной ход изменения концентраций фотопродуктов и кинетическая схема медленных стадий фотолиза порфиропсина
- 3. 2. Фотолиз колбочкоподобных и колбочковых зрительных пигментов
  - 3. 2. 1. Медленные стадии фотолиза зрительного пигмента зеленых палочек лягушки
    - 3. 2. 1. 1. Спектры поглощения наружных сегментов зеленых палочек
    - 3. 2. 1. 2. Спектры поглощения метапигментов 1 и IIзеленых палочек
    - 3. 2. 1. 3. Образование в зеленых палочках метапигмента III
    - 3. 2. 1. 4. Конечные продукты фотолиза пигмента зеленых палочек
    - 3. 2. 1. 5. Временной ход изменения концентраций фотопродуктов
    - 3. 2. 1. 6. Кинетическая схема медленных стадий фотолиза зрительного пигмента зеленых палочек
  - 3. 2. 2. Медленные стадии фотолиза зрительного пигмента красных колбочек карася
    - 3. 2. 2. 1. Спектры поглощения наружных сегментов красных колбочек
    - 3. 2. 2. 2. Временной ход изменения концентраций фотопродуктов
    - 3. 2. 2. 3. Кинетическая схема медленных стадий фотолиза зрительного пигмента красных колбочек
- 3. 3. Продукты фотолиза зрительных пигментов и темновая адаптация фоторецепторов
  - 3. 3. 1. Восстановление чувствительности палочек после значительного обесцвечивания
    - 3. 3. 1. 1. Свойства фотоответов палочек
    - 3. 3. 1. 2. Математическое моделирование сигнальной активности каскада фототрансдукции в палочках
  - 3. 3. 2. Восстановление чувствительности колбочек после значительного обесцвечивания
    - 3. 3. 2. 1. Свойства фотоответов колбочек
    - 3. 3. 2. 2. Математическое моделирование сигнальной активности каскада фототрансдукции в колбочках
Глава 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
- 4. 1. Поляризационная микроспектрофотометрия как метод исследования процессов фотолиза in situ
- 4. 2. Отличие между процессами фотолиза in vitro и in vivo
- 4. 3. Особенности фотолиза палочковых и колбочковых зрительных пигментов in vivo
- 4. 4. Образование транс-ретинола в интактных фоторецепторах: лимитирующая стадия
- 4. 5. Роль долгоживущих продуктов фотолиза в темновой адаптации фоторецепторов
ВЫВОДЫ

Фотолиз зрительного пигмента и темновая адаптация фоторецепторов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Зрительная система человека и животных способна функционировать в чрезвычайно широком диапазоне интенсивностей света и обеспечивать восприятие объектов в разное время суток, от ночи со слабым светом звезд до яркого солнечного дня. Одним из проявлений этой способности является феномен темновой адаптации — восстановление чувствительности зрительной системы к слабому свету после пребывания под действием высоких освещенностей, характерных для дневного времени. Темновая адаптация происходит как на уровне фоторецепторов и нейронных сетей сетчатки, так и на уровне центральных структур нервной системы. Однако именно изменения свойств фоторецепторов определяют поведение последующих звеньев обработки сигнала. Таким образом, адаптация на уровне фоторецепторных клеток (палочек и колбочек) является ключевым моментом для всего процесса.

Возбуждение фоторецепторов начинается с поглощения квантов света молекулами зрительного пигмента, которые находятся в наружных сегментах этих клеток. Зрительные пигменты принадлежат к классу семиспиральных трансмембранных рецепторных белков, передающих сигнал через ГТФ-связывающие белки (в-белки), к которым также относятся рецепторные белки обонятельной системы и некоторые рецепторы гормонов и нейромедиаторов. Из всех систем сигнализации через О-белки наиболее изучен механизм фототрансдукции — процесса, путем которого квант света, поглощенный зрительным пигментом, приводит к генерации электрического ответа фоторецепторной клетки. Поглощение кванта вызывает переход хромофорной группы пигмента (11-г/мс-ретиналя) в транс-форму и инициирует серию конформационных переходов, приводящих к появлению активной конформации — метапигмента II, который связывается с в-белком.

Последующие превращения приводят к фотолизу зрительного пигментаотделению транс-хромофора от апобелка опсина. При этом хромофорное место на опсине делается доступным для связывания новой молекулы 11 -цис-ретиналя, что обеспечивает восстановление исходной (темновой) структуры зрительного пигмента.

Фотолиз зрительного пигмента палочек — фоторецепторов сумеречного зрения — исследован достаточно хорошо как в детергентных экстрактах, так и в интактных фоторецепторах. Процессы фотолиза зрительных пигментов колбочек — фоторецепторов дневного зрения — исследованы значительно меньше, поскольку экспериментальные возможности ограничены трудностью получения достаточного количества колбочковых пигментов для исследований in vitro. При этом данных о фотолизе колбочковых пигментов в интактных фоторецепторах (in situ) почти нет, а имеющиеся в этом отношении немногочисленные работы выполнены с использованием методик, которые не позволяют надежно идентифицировать все продукты фотолиза в колбочках.

В настоящее время предполагается, что в палочках процесс темновой адаптации определяется течением медленных реакций, связанных с распадом долгоживущих продуктов фотолиза и регенерацией темнового зрительного пигмента (родопсина). Известно, что метародопсин II инактивируется за несколько секунд путем множественного фосфорилирования родопсинкиназой и последующего связывания с белком аррестином. Однако предполагается, что остаточная каталитическая активность инактивированного метародопсина II и других фосфорилированных и связанных с аррестином метапигментов (метародопсинов I и III) может стимулировать постоянное возбуждение каскада и снижать чувствительность фоторецептора. В таком случае для устранения следовой сигнальной активности, окончательного выключения каскада и достижения темноадаптированного состояния фоторецептора необходим полный распад накопившихся на свету метародопсинов на ретиналь и опсин. Из психофизических экспериментов известно, что в колбочках темновая адаптация происходит как минимум на порядок быстрее, чем в палочках. Возможно, что такое различие в скоростях адаптации связано с разными скоростями фотопревращений, палочкового и колбочкового пигментов, но прямое подтверждение этого при анализе in vivo пока отсутствует.

Наследственные или приобретенные дефекты зрительного цикла, включающего фотолиз и восстановление зрительного пигмента, приводят к нарушениям процесса темновой адаптации и являются причиной многих заболеваний сетчатки. Среди них болезнь Штаргардта — одна из распространенных причин потери зрения, в том числе и в молодом возрасте, стационарная ночная слепота, палочко-колбочковая дегенерация, различные формы возрастной макулярной дегенерации и некоторые формы пигментного ретинита [обзоры: Baehr et al., 2003; Thompson^ & Gal, 2003]. Поскольку сложные нарушения зрения на системном уровне могут вызываться одиночным молекулярным дефектом, необходимо исследовать превращения зрительного пигмента на уровне отдельных реакций в условиях in vivo. Это позволит выяснить, какие стадии определяют ход темновой адаптации фоторецепторов ночного и дневного зрения в нормальных условиях и при различных патологических состояниях.

Цель и задачи исследования

Процессы фотолиза, играющие ключевую роль в регенерации зрительного пигмента и, как предполагается, в темновой адаптации фоторецепторов, относительно хорошо изучены лишь для родопсина палочек и совершенно не исследованы в интактных колбочках. Соответственно, целью данной работы было сравнение фотолиза палочковых и колбочковых зрительных пигментов in vivo и анализ роли долгоживущих фотопродуктов в темновой адаптации палочек и колбочек.

Использованные в данной работе методы микроспектрофотометрии и электрофизиологических отведений от одиночных фоторецепторов в сочетании с математическим моделированием позволили решить следующие задачи:

1. Исследовать последовательность и кинетику взаимопревращений долгоживущих продуктов фотолиза в интактных палочках и колбочках сетчатки.

2. Исследовать ход процесса темновой адаптации палочек и колбочек после контролируемого обесцвечивания зрительного пигмента.

3. Сопоставить отличия? процессов фотолиза палочковых и колбочковых зрительных пигментов? с особенностями временного хода темновой адаптации палочек и колбочек.

4. На основе проведенного анализа установить роль медленных стадий фотолиза в процессе темновой адаптации для разных типов фоторецепторов.

Научная новизна результатов исследования.

Применение скоростной поляризационной микроспектрофотометрии впервые позволило надежно идентифицировать долгоживущие продукты фотолиза колбочковых зрительных пигментов in vivo и представить кинетическую схему взаимопревращений между ними.

Исследование кинетики фото превращений зрительного пигмента позволило установить, что впалочках генерация конечного продукта фотолиза (ретинола) лимитируется образованием ретиналя в результате распада метапродуктов, а в колбочках — реакцией восстановления ретиналя в ретинол, катализируемой ферментом ретинолдегидрогеназой.

Проведено сопоставление временного хода выключения каскада фототрансдукции в палочках и колбочках с кинетикой распада долгоживущих продуктов фотолиза в этих фоторецепторах. При этом впервые показано, что распад метапродуктов является основным фактором, контролирующим процесс темновой адаптации как в палочках, так и в колбочках, а его более быстрое течение в колбочках обеспечивает высокую скорость темновой адаптации этих фоторецепторов.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Схема медленных стадий фотолиза, установленная ранее для родопсина быка и лягушки, не является универсальной, поскольку образующиеся продукты фотолиза зависят как от вида зрительного пигмента, так и от вида животного.

2. Скорость распада колбочкового зрительного пигмента в процессе фотолиза на один-два порядка выше по сравнению с палочковыми пигментами.

3. Лимитирующей стадией в генерации одного из ключевых продуктов зрительного цикла — транс-ретинола — в палочках является образование ретиналя в результате распада метапродуктов, а в колбочкахретинолдегидрогеназная реакция.

4. Выход фоторецепторов из насыщения после действия ярких стимулов, контролирующий временной ход темновой адаптации, определяется кинетикой распада фотопродуктов.

5. Быстрый распад колбочковых зрительных пигментов по сравнению с палочковыми является одним из основных факторов, лежащих в основе быстрой темновой адаптации колбочек.

Теоретическая и практическая значимость работы.

Выполненное в данной работе сравнительное исследование фотолиза зрительных пигментов и процессов темновой адаптации разных типов, фоторецепторов из сетчаток рыб и амфибий? позволило прояснить молекулярные механизмы, лежащие в основе темновой адаптации зрения. Кроме того, оно позволило объяснить различия в скорости восстановления чувствительности палочек и колбочек после воздействия света высокой интенсивности и, следовательно, различия скоростей адаптации дневного и ночного зрения.

Весьма вероятно,. что полученные выводы также справедливы и для фоторецепторов млекопитающих, включая человека, поскольку принципиальное отличие между палочками и колбочками, заключающееся в более высокойскорости фотолиза зрительного пигмента и темновой адаптации последних, согласуется с физиологическимотличием дневного зрения от ночного как у холоднокровных, так и у теплокровных позвоночных. Эти результаты могут оказаться г полезными и при изучении других клеточных систем передачи сигнала через в-белки,. о которых известно значительно меньше, чемо передаче сигнала в каскаде фототрансдукции.

Связь, установленная между определенными, стадиями: фотолиза ш этапами темновой адаптации, позволила определить те критические стадии фотолиза, которые могут быть мишенью приразличных заболеваниях сетчатки, связанных с нарушениями темновой адаптации.

Апробация работы и публикации результатов исследования.

Основные материалы диссертации доложены и обсуждены на следующих научных конференциях:

XII Международном совещании и V школе по эволюционной: физиологии (Санкт-Петербург, 2001);

V Всероссийской медико-биологической конференции молодых исследователей (Санкт-Петербург, 2002);

VI Пущинской конференции молодых ученых (Пущино, 2002);

VII Пущинской конференции молодых ученых (Пущино, 2003);

II Международном симпозиуме '^эшпаиит" (Твярминне, Финляндия,.

2003);

VII Всероссийской медико-биологической конференции молодых исследователей (Санкт-Петербург, 2004);

III Съезде биофизиков России (Воронеж, 2004);

III Международном симпозиуме «Х^юпаНит» (Твярминне, Финляндия, 2004);

Международном симпозиуме по физиологии клетки (Санкт-Петербург, 2004);

XXVIII Европейской конференции по зрительному восприятию (Ла Корунья, Испания, 2005);

IV Международном симпозиуме '^Бюпагшт" (Твярминне, Финляндия, 2005).

По материалам диссертации опубликовано 11 тезисов докладов на российских и международных конференциях и 4 научные статьи в рецензируемых журналах, 2 из которых — в международных изданиях.

выводы.

1. При помощи скоростного дихроичного микроспектрофотометра исследованы медленные реакции фотолиза зрительного пигмента в интактных палочках и колбочках амфибий и рыб, и установлены кинетические схемы взаимопревращений метапродуктов I, II, III, ретиналя и ретинола.

2. Схема медленных стадий фотолиза, установленная ранее для родопсинов быка и лягушки, не является универсальной, поскольку образующиеся продукты фотолиза зависят как от вида зрительного пигмента, так и от вида животного.

3. В зависимости от вида животного, скорость распада колбочковых метапигментов в 10−70 раз выше, чем у палочковых метародопсинов/ метапорфиропсинов.

4. Лимитирующей стадией в генерации одного из ключевых продуктов зрительного цикла — транс-ретинола — в палочках является образование ретиналя в результате распада метародопсинов, а в колбочках — превращение ретиналя в ретинол, катализируемое ферментом ретинолдегидрогеназой.

5. При электрофизиологическом исследовании одиночных палочек и колбочек показано, что выход фоторецепторов из насыщения после действия ярких стимулов происходит в две временные фазы. Первая фаза определяется быстрой инактивацией метапигмента II, а вторая — медленным распадом метапигментов на опсин и ретиналь и последующей регенерацией темнового пигмента.

6. Каталитические активности различных промежуточных продуктов распада зрительного пигмента по отношению к полностью активному метапигменту II у палочек и колбочек близки и составляют для фосфорилированного мета II ~ 10″, фосфорилированных и связанных с аррестином метапродуктов ~ 10'5, свободного опсина ~ 10″ 6.

7. Быстрый распад колбочковых зрительных пигментов по сравнению с палочковыми является одним из основных факторов, лежащих в основе более быстрой темновой адаптации колбочек.

Показать весь текст

Список литературы

Говардовский В.И. Фоторецепторы и зрительные пигменты сетчатки позвоночных: сравнительный и эволюционный аспект // Руководство по физиологии. Эволюционная физиология. Л.: Наука. — 1983. — Ч. 2. — С. 229−261.
Говардовский В.И., Голованевский Э. И., Зуева Л. В., Васильева И. Л. Роль клеточных органоидов в оптике фоторецепторов (исследование на СВЧ-моделях) // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1981. — Т. 17. -С.492−497.
Говардовский В.И., Зуева Л. В. Скоростной микроспектрофотометр для исследования фотолиза зрительных пигментов in situ Н Сенсорные системы. 2000. — Т. 14. — С. 288−296.
Каламкаров Г. Р., Островский М. А. Молекулярные механизмы зрительной рецепции // М.: Наука. 2002. — С. 279.
Кравков C.B. Глаз и его работа // М.: Медгиз. 1945. — С. 355.
Омельяненко В.Г., Михайлов А. И., Каламкаров Г. Р., Островский М. А., Гольданский В. И. Исследование динамических характеристик фоторецепторной мембраны рекомбинационно-кинетическим методом // ДАН СССР. 1977. — Т. 273. — С. 1498−1501.
Островский М.А., Говардовский В. И. Механизмы фоторецепции позвоночных // Руководство по физиологии. Физиология зрения. М.: Наука. — 1992. — С. 5−58.
Фельдман Т.Б., Федорович И. Б., Островский М. А. Особенности фотопревращения родопсина на ранних стадиях фотолиза // Российский физиологический журнал им. И. М. Сеченова. 2003. — Т. 89. — С. 113−122.
Фирсов М.Л., Говардовский В. И. Кинетика перехода метародопсин I -метародопсин II при фотолизе палочковых и колбочковых зрительных пигментов холоднокровных и теплокровных животных // Сенсорныесистемы. 1988. — Т. 2. — С. 10−16.
Фирсов M. JL, Говард овский В. И. Световая адаптация фоторецепторов: смысл и механизмы // Сенсорные системы. 2001. — Т. 15. -С. 102−115.
Шуколюков С.А. Ключевые реакции зрительного цикла позвоночных и беспозвоночных: активация и регенерация родопсина // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1999. — Т. 35. — С. 441−452.
Abrahamson E.W., Marquisee J., Gavuzzi P., Roubie J. Flash photolysis of visual pigments // Z. Electrochem. 1960. — V. 64. — P. 177−180.
Abrahamson E.W., Ostroy S.E. The photochemical and macromolecular aspects of vision // Review. Progress in Biophysics and Molecular Biology.-1967.-V. 17.-P. 179−215.
Abrahamson E.W., Wiesenfeld J. The structure, spectra and photochemistry of visual pigments // Experimental Eye Research. 1969. — V. 8. -P. 242−243.
Abrahamson E.W., Wiesenfeld J. The structure, spectra and reactivity of visual pigments // In Handbook of Sensory Physiology, eds. Jameson D., Hurvich L.M. Berlin: Springer-Verlag. — 1972. — V. 7/2. — Chapter 1. — P. 567−607.
Applebury M.L., Zuckerman D.M., Lamola A.A., Jovin T.M. Rhodopsin. Purification and recombination with phospholipids assayed by the metarhodopsin I leads to metarhodopsin II transition // Biochemistry. 1974. — V. 13. — P. 3448−3458.
Arshavsky V. Like night and day: rods and cones have different pigment regeneration pathways // Review. Neuron. — 2002. — V. 36. — P. 1−3.
Arshavsky V.Y., Lamb T.D., Pugh E.N. Jr. G proteins and phototransduction // Review. Annual Review of Physiology. — 2002. — V. 64.1. P. 153−187.to
Azuma K., Azuma M., Sickel W. Regeneration of rhodopsin in frog rod outer segments // Journal of Physiology (Lond.). 1977. — V. 271. — P. 747−759.
Baehr W., Morita E.A., Swanson R.J., Applebury M.L. Characterization of bovine rod outer segment G-protein // The Journal of Biological Chemistry. -1982. V. 257. — P. 6452−6460.
Baehr W., Wu S.M., Bird A.C., Palczewski K. The retinoid cycle and retina disease // Vision Research. 2003. — V. 43. — P. 2957−2958.
Barlow H.B. Dark and light adaptation: psychophysics // In Handbook of Sensory Physiology, eds. Jameson D., Hurvich L.M. Berlin: Springer-Verlag. -1972.-V. 7/4.-P. 1−28.9 24. Baumann C. Flash photolysis of rhodopsin in the isolated frog retina //
Vision Research. 1970. — V. 10. — P. 789−798.
Baumann C. Kinetics of slow thermal reactions during the bleaching of rhodopsin in the perfused frog retina // Journal of Physiology. 1972. — V. 222. -P. 643−663.
Baumann C. The equilibrium between metarhodopsin I and metarhodopsin II in the isolated frog retina // Journal of Physiology. 1978. — V. 279.-P. 71−80.
Baumann C. The formation of metarhodospin380 in the retinal rods of the frog // Journal of Physiology. 1976. — V. 259. — P. 357−366.
Baumann C., Bender S. Kinetics of rhodopsin bleaching in the isolated human retina // Journal of Physiology. 1973. — V. 235. — P. 761−773.
Baylor D.A., Lamb T.D., Yau K.W. Responses of retinal rods to single photons // Journal of Physiology (Lond.). 1979. — V. 288. — P. 613−634.
Baylor D.A., Matthews G., Yau K.W. Two components of electrical dark noise in toad retinal rod outer segments // Journal of Physiology. 1980. — V. 309. -P. 591−621.
Becker R.S. The visual process: photophysics and photoisomerization of model visual pigments and the primary reaction // Review. Photochemistry and Photobiology. — 1988. — V. 48. — P. 369−399.
Bennett N. Light-induced interactions between rhodopsin and the GTP-binding protein. Relation with phosphodiesterase activation // European Journal of Biochemistry. 1982. — V. 123. — P. 133−139.
Bennett N., Michel-Villaz M., Kiihn H. Light-induced interaction between rhodopsin and the GTP-binding protein. Metarhodopsin II is the major photoproduct involved // European Journal of Biochemistry. 1982. — V. 127. — P. 97−103.
Bennett N., Sitaramayya A. Inactivation of photoexcited rhodopsin in retinal rods: the roles of rhodopsin kinase and 48-kDa protein (arrestin) // Biochemistry. 1988.-V. 27.-P. 1710−1715.
Bernstein P. S., Law W.C., Rando R.R. Biochemical characterization of the retinoid isomerase system of the eye // The Journal of Biological Chemistry. -1987. V. 262. — P. 16 848−16 857.
Bonting S.L., Rotmans J.P., Daemen F.J.M. Chromophore migration after illumination of rhodopsin // In Biochemistry and Physiology of Visual Pigments, ed. Langer H. Berlin: Springer-Verlag. — 1973. — P. 39−44.
Bowmaker J.K. Long-lived photoproducts of the green-rod pigment of the frog, Rana temporaria II Vision Research. 1977. — V. 17. — P. 17−23.
Bowmaker J.K. Microspectrophotometry of vertebrate photoreceptors // Vision Research. 1984. — V. 24. — P. 1641−1650.
Bridges C.D.B. Studies on the flash photolysis of visual pigments. IV. Dark reactions following the flash-irradiation of frog rhodopsin in suspensions of isolated photoreceptors // Vision Research. 1962. — V. 2. — P. 215−232.
Bridges C.D., Alvarez R.A. The visual cycle operates via an isomerase acting on all-trans retinol in the pigment epithelium I I Science. 1987. — V. 236. -P. 1678−1680.
Brown P.K. Rhodopsin rotates in the visual receptor membrane // Nature «New Biology. — 1972.- V. 236. -P. 35−38.
Brown P.K., Wald G. Visual pigments in human and monkey retina // Nature (Lond.). 1963. — V. 200. — P. 37−43.
Burns M.E., Baylor D.A. Activation, deactivation and adaptation in vertebrate photoreceptor cells // Annual Review of Neuroscience. 2001. — V. 24. -P. 779−805.
Burns M.E., Lamb T.D. Visual transduction by rod and cone photoreceptors // In The Visual Neurosciences, eds. Chalupa L. M-, Werner L.S. Cambridge, MA: MIT Press. 2003. — Chapter 16. — P. 215−233.
Burns M.E., Mendez A., Chen J., Baylor D.A. Dynamics of cyclic GMP • synthesis in retinal rods // Neuron. 2002. — V. 36. — P. 81−91.
Calvert P.D., Govardovskii V.I., Arshavsky V.Y., Makino C.L. Two temporal phases of light adaptation in retinal rods // The Journal of General Physiology. 2002. — V. 119. — P. 129−145.
Calvert P.D., Govardovskii V.I., Krasnoperova N., Anderson R.E., Lem J., Makino C.L. Membrane protein diffusion sets the speed of rod phototransduction //Nature. 2001. — V. 411. — P. 90−94.
Calvert P.D., Makino C.L. The time course of light adaptation in vertebrate retinal rods // Review. Advances in Experimental Medicine and Biology. — 2002. — V. 514. — P. 37−60.
Chabre M., Breton J. The orientation of the chromophore of vertebrate rhodopsin in the «meta» intermediate states and the reversibility of the meta II -meta III transition // Vision Research. 1979. — V. 19. — P. 1005−1018.
Chen C.K., Burns M.E., He W., Wensel T.G., Baylor D.A., Simon M.I. Slowed recovery of rod photoresponse in mice lacking the GTPase accelerating protein RGS9−1 // Nature. 2000. — V. 403. — P. 557−560.
Chen Y., Noy N. Retinoid specificity of interphotoreceptor retinoid-binding protein // Biochemistry. 1994. — V. 33. — P. 10 658−10 665.
Cobbs W.H., Pugh E.N. Jr. Kinetics and components of the flash photocurrent of isolated retinal rods of the larval salamander, Ambystoma tigrinum // Journal of Physiology. 1987. — V. 394. — P. 529−572.
Cone R.A., Cobbs W.H. Rhodopsin cycle in the living eye of the rat // Nature (Lond.). 1969. — V. 221. — P. 820−822.
Cooper A. Energy uptake in the first step of visual excitation // Nature. -1979.-V. 282.-P. 531−533.
Cornwall M.C., Fain G.L. Bleached pigment activates transduction in isolated rods of the salamander retina // Journal of Physiology (Lond.). 1994. -V. 480/2.-P. 261−279.
Dartnall H.J. The visual pigment of the green rods // Vision Research. -1967.-V. 7.-P. 1−16.
DeGrip W.J., Daemen F.J., Bonting S.L. Enrichment of rhodopsin in rod outer segment membrane preparations. Biochemical aspects of the visual process // Vision Research. 1972. — V. 12. — P. 1697−1707.
DeGrip W.J., Rothschild K.J. Structure and mechanisms of vertebrate visual pigments // In Handbook of Biological Physics, eds. Stavenga D.G., DeGrip W.J., Pugh E.N. Jr. Elsevier Science B.V. — 2000. — V. 3. — Chapter 1. — P. 1−54.
Denton E.J. The contribution of oriented photosensitive and other molecules to the absorption of whole retina // Proceedings of the Royal Society B. 1959.-V. 150.-P. 78−94.
Dizhoor A.M., Olshevskaya E.V., Henzel W.J., Wong S.C., Stults J.T.,
Ankoudinova I., Hurley J.B. Cloning, sequencing, and expression of a 24-kDa Ca -binding protein activating photoreceptor guanylyl cyclase // The Journal of Biological Chemistry. 1995. — V. 270. — P. 25 200−25 206.
Donner K.O. Rod dark-adaptation and visual pigment photoproducts // In Biochemistry and Physiology of Visual Pigments, ed. Langer H. Berlin: Springer-Verlag. — 1973. — P. 205−209.
Donner K.O., Hemila S. Kinetics of long-lived rhodopsin photoproducts in the frog retina as a function of the amount bleached // Vision Research. 1975. -V. 15.-P. 985−995.
Donner K.O., Hemila S., Hongell K., Reuter T. Long-lived photoproducts of porphyropsin in the retina of the crucian carp (Carassius carassius) // Vision Research. 1974. — V. 14. — P. 1359−1370.
Donner K.O., Reuter T. Dark-adaptation processes in the rhodopsin rods of the frog’s retina // Vision Research. 1967. — V. 7. — P. 17−41.
Donner K.O., Reuter T. The photoproducts of rhodopsin in the isolated retina of the frog // Vision Research. 1969. — V. 9. — P. 815−847.
Donner K.O., Reuter T. Visual pigments and photoreceptor function // In Frog Neurobiology, eds. Llinas L., Precht W. Berlin-Heidelberg: SpringerVerlag. — 1976. — Chapter 8. — P. 251−277.
Ebrey T.G., Yoshizawa T. The circular dichroism of rhodopsin and lumirhodopsin // Experimental Eye Research. 1973. — V. 17. — P. 545−556.
Edwards R.B., Adler A.J. Exchange of retinol between IRBP and CRBP // Experimental Eye Research. 1994. — V. 59. — P. 161−170.
Einterz C.M., Hug S.J., Lewis J.W., Kliger D.S. Early photolysis intermediates of the artificial visual pigment 13-demethylrhodopsin //
Biochemistry. 1990. — V. 29. — P. 1485−1491.
Emeis D., Kiihn H., Reichert J., Hofmann K.P. Complex formation between metarhodopsin II and GTP-binding protein in bovine photoreceptor membranes leads to a shift of the photoproduct equilibrium // FEBS Letters. -1982.-V. 143.-P. 29−34.
Ernst W., Kemp C.M. Studies on the effects of bleaching amphibian rod pigments in situ. III. Linear dichroism in axolotl red rods before and during bleaching // Experimental Eye Research. 1978. — V. 27. — P. 101−116.
Ernst W., Kemp C.M., White H.A. Studies of the effects of bleaching amphibian rod pigments in situ. II. The kinetics of slow bleaching reactions in axolotl red rods // Experimental Eye Research. 1978. — V. 26. — P. 337−350.
Fain G.L., Matthews H.R., Cornwall M.C. Dark adaptation in vertebrate photoreceptors // Review. Trends in Neurosciences. — 1996. — V. 19. — P. 502−507.
Fain G.L., Matthews H.R., Cornwall M.C., Koutalos Y. Adaptation in vertebrate photoreceptors // Physiological Review. 2001. — V. 81. — P. 117−151.
Fesenko E.E., Kolesnikov S.S., Lyubarsky A.L. Induction by cyclic GMP of cationic conductance in plasma membrane of retinal rod outer segment // Nature. 1985. — V. 313. — P. 310−313.
Fung B.B.K., Stryer L. Photolyzed rhodopsin catalyzed the exchange of GTP for bound GDP in retinal rod outer segments // Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA. 1980. — V. 77. — P. 2500−2504.
Futterman S., Hendrickson A., Bishop P.E., Rollins M.H., Vacano E. Metabolism of glucose and reduction of retinaldehyde in retinal photoreceptors // J. Neurochem. 1970. -V. 17. — P. 149−156.
Godchaux W., Zimmerman W.F. Membrane-dependent guanine nucleotide binding and GTPase activities of soluble protein from bovine rod cell outer segments // The Journal of Biological Chemistry. 1979. — V. 254. — P. 7874−7884.
Goldstein E.B. Cone pigment regeneration in the isolated frog retina // Vision Research. 1970.-V. 10.-P. 1065−1068.
Goldstein E.B., Wolf B.M. Regeneration of the green-rod pigment in the isolated frog retina // Vision Research. 1973. — V. 13. — P. 527−534.
Gollapalli D.R., Maiti P., Rando R.R. RPE65 operates in the vertebrate visual cycle by stereospecifically binding all-trans retinyl esters // Biochemistry. — 2003. V. 42. — P. 11 824−11 830.
Gollapalli D.R., Rando R.R. All-fraws-retinyl esters are the substrates for isomerization in the vertebrate visual cycle // Biochemistry. 2003. — V. 42. — P. 5809−5818.
Gonzalez-Fernandez F. Evolution of the visual cycle: the role of retinoid-binding proteins // J. Endocrinol. 2002. — V. 175. — P. 75−88.
Govardovskii V.I., Fyhrquist N., Reuter T., Kuzmin D.G., Donner K. In search of the visual pigment template // Visual Neuroscience. 2000. — V. 17. — P. 509−528.
Gyllenberg G., Reuter T., Sippel H. Long-lived photoproducts of rhodopsin in the retina of the frog // Vision Research. 1974. — V. 14. — P. 1349−1357.
Hamdorf K., Schwemer J., Gogala M. Insect visual pigment sensitive to ultraviolet light//Nature. 1971. -V. 231. -P. 458−459-
Harosi F.I. Absorption spectra and linear dichroism of some amphibian photoreceptors // The Journal of General Physiology. 1975. — V. 66. — P. 357−382.
Harosi F.I. Polarized microspectrophotometry for pigment orientation and concentration // Methods in Enzymology. 1982. — V. 81. — P. 642−647.
Harosi F.I., MacNichol E.F. Jr. Dichroic microspectrophotometer: a computer-assisted, rapid, wavelength-scanning photometer for measuring linear dichroism in single cells // Journal of the Optical Society of America. —1974. V. 64.-P. 903−918.
Harosi F.I., Malerba F.E. Plane-polarized light in microspectrophotometry //Vision Research. 1975.-V. 15. — P. 379−388.
Hecht S., Haig C., Chase A.M. The influence of light adaptation on subsequent dark adaptation of the eye // The Journal of General Physiology. -1937.-V. 20.-P. 831−850.
Heck M., Schadel S.A., Maretzki D., Hofmann K.P. Secondary binding sites of retinoids in opsin: characterization and role in regeneration // Vision Research. 20 036. — V. 43. — P. 3003−3010.
Henselman R.A., Cusanovich M.A. Characterization of the recombination reaction of rhodopsin // Biochemistry. 1976. — V. 15. — P. 5321−5325.
Hodgkin A.L., McNaughton P.A., Nunn B.J. Measurement of sodium-calcium exchange in salamander rods // Journal of Physiology. 1987. — V. 391. -P. 347−370.
Hofmann K.P. Late photoproducts and signaling states of bovine rhodopsin // In Handbook of Biological Physics, eds. Stavenga D.G., DeGrip W.J., Pugh, E.N. Jr. Elsevier Science B.V. — 2000. — V. 3. — Chapter 3. — P. 91−142.
Hofmann K.P. Photoproducts of rhodopsin in the disk membrane // Photobiochemistry and Photobiophysics. 1986. — V. 13. — P. 309−327.
Hofmann K.P., Jager S., Ernst O.P. Structure and function of activated rhodopsin //Israel Journal of Chemistry. 1995. — V. 35. — P. 339−355.
Hofmann K.P., Pulvermuller A., Buczylko J., Van Hooser P., Palczewski
K. The role of arrestin and retinoids in the regeneration pathway of rhodopsin // The Journal of Biological Chemistry. 1992. — V. 267. — P. 15 701−15 706.
Hsu Y.T., Molday R.S. Modulation of the cGMP-gated channel of rod photoreceptor cells by calmodulin //Nature. 1993. — V. 361. — P. 76−79.
Hubbard R., Brown P.K., Bownds D. Methodology of vitamin A and visual pigments // Methods in Enzymology. 1971. — V. 18. — P. 615−653.
Hug S.J., Lewis J.W., Einterz C.M., Thorgeirsson T.E., Kliger D.S. Nanosecond photolysis of rhodopsin: evidence for a new, blue-shifted intermediate // Biochemistry. 1990. — V. 29. — P. 1475−1485.
Imai H., Imamoto Y., Yoshizawa T., Shichida Y. Difference in molecular properties between chicken green and rhodopsin as related to the functional difference between cone and rod photoreceptor cells // Biochemistry. -1995. V. 34. — P. 10 525−10 531.
Imai H., Kojima D., Oura T., Tachibanaki S., Terakita A., Shichida Y. Single amino acid residue as a functional determinant of rod and cone visual pigments // Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA. 1997. -V. 94.-P. 2322−2326.
Imamoto Y., Imai H., Yoshizawa T., Shichida Y. Thermal recovery of iodopsin from its meta I-intermediate // FEBS Letters. 1994. — V. 354. — P. 165−168.
Kandori H., Shichida Y., Yoshizawa T. Absolute absorption spectra ofbatho- and photorhodopsins at room temperature. Picosecond laser photolysis of rhodopsin in polyacrylamide // Biophysical Journal. 1989. — V. 56. — P. 453−457.
Kawamura S. Rhodopsin phosphorylation as a mechanism of cyclic GMP phosphodiesterase regulation by S-modulin // Nature. 1993. — V. 362. — P. 855−857.
Kito Y., Seki T., Suzuki T., Uchiyama I. 3-Dehydroretinal in the eye of a bioluminescent squid Watasenia scintillans II Vision Research. 1986. — V. 26. -P. 275−279.
Klenchin V.A., Calvert P.D., Bownds M.D. Inhibition of rhodopsin kinase by recoverin. Further evidence for a negative feedback system in phototransduction // The Journal of Biological Chemistry. 1995. — V. 270. — P. 16 147−16 152.
Kliger D.S., Lewis J.W. Spectral and kinetic characterization of visual pigment photointermediates // Israel Journal of Chemistry. 1995. — V. 35., — P. 289−307.
Knowles A., Dartnall H.J.A. The photobiology of vision // In The Eye, ed. Davson H. London-New York: Academic Press. — 1977. — V. 2B. — P. 53−101.
Knowles A., Pepe I.M. Can metarhodopsin I activate rod outer segment phosphodiesterase? //Cell Biophysics. 1988. — V. 13. — P. 43−53.
Kojima D., Oura T., Hisatomi O., Tokunaga F., Fukada Y., Yoshizawa T., Shichida Y. Molecular properties of chimerical mutants of gecko blue and bovine rhodopsin // Biochemistry. 1996. — V. 35. — P. 2625−2629.
Kolesnikov A.V., Golobokova E.Yu., Govardovskii V.I. The identity ofmetarhodopsin III I I Visual Neuroscience. 2003. — V. 20. — P. 249−265.
Kuhn H., Hall S.W., Wilden U. Light-induced binding of 48-kDa protein to photoreceptor membranes is highly enhanced by phosphorylation of rhodopsin // FEBS Letters. 1984. — V. 176. — P. 473−478.
Kuksa V., Imanishi Y. f Batten M., Palczewski K., Moise A.R. Retinoid cycle in the vertebrate retina: experimental approaches and mechanisms of isomerization. // Vision Research. 2003. — V. 43. — P. 2959−2981.
Kuwayama S., Imai H., Hirano T., Terakita A., Shichida Y. Conserved proline residue at position 189 in cone visual pigments as a determinant of molecular properties different from rhodopsins // Biochemistry. 2002. — V. 41. m P. 15 245−15 252.
Kuwayama S., Imai H., Morizumi T., Shichida Y. Amino acid residues responsible for the meta-III decay rates in rod and cone visual pigments // Biochemistry. 2005. — V. 44. — P. 2208−2215.
Lagnado L., Cervetto L., McNaughton P.A. Calcium homeostasis in the outer segments of retinal rods from the tiger salamander // Journal of Physiology. -1992.-V. 455.-P. 111−142.
Lamb T.D. The involvement of rod photoreceptors in dark adaptation // Vision Research. 1981. -V. 21. — P. 1771−1782.
Lamb T.D., Pugh E.N. Jr. Dark adaptation and the retinoid cycle of vision // Progress in Retinal and Eye Research. 2004. — V. 23. — P. 307−380.
Leibrock C.S., Lamb T.D. Effect of hydroxylamine on photon-like events during dark adaptation in toad rod photoreceptors // Journal of Physiology. 1997. — V. 501.-P. 97−109.
Leibrock C.S., Reuter T., Lamb T.D. Dark adaptation of toad rod photoreceptors following small bleaches // Vision Research. 1994. — V. 34. — P. 2787−2800.
Leibrock C.S., Reuter T., Lamb T.D. Molecular basis of dark adaptationin rod photoreceptors // Eye. 1998. — V. 12. — P. 511−520.
Lewis J.W., Kliger D.S. Photointermediates of visual pigments // Review. Journal of Bioenergetics and Biomembranes. — 1992. — V. 24. — P. 201−210.
Lewis J.W., Liang J., Ebrey T.G., Sheves M., Livnah N., Kuwata O., Jager S., Kliger D.S. Early photolysis intermediates of gecko and bovine artificial visual pigments // Biochemistry. 1997a. — V. 36. — P. 14 593−14 600.
Lewis J.W., Van Kuijk F.J.G.M., Carruthers J.A., Kliger D.S. Metarhodopsin III formation and decay kinetics: comparison of human and bovine rhodopsin // Vision Research. 19 976. — V. 37. — P. 1−8.
Liebman P.A. Microspectrophotometry of photoreceptors // Handbook of Sensory Physiology. Photochemistry of Vision, ed. Dartnall H.J.A. Berlin-Heidelberg-New York: Springer-Verlag. -1972. — V. 7/1. — P. 481−528.
Liebman P.A., Parker K.R., Dratz E.A. The molecular mechanism of visual excitation and its relation to the structure and composition of the rod outer segment // Review. Annual Review of Physiology. — 1987. — V. 49. — P. 765−791.
Lin S.W., Han M., Sakmar T.P. Analysis of functional microdomains of rhodopsin // Methods in Enzymology. 2000. — V. 315. — P. 116−130.
Liou G.I., Geng L., Baehr W. Interphotoreceptor retinoid-binding protein: biochemistry and molecular biology // Review. Progress in Clinical and Biological Research. — 1991. — V. 362. — P. 115−137.
Lolley R.N., Racz E. Calcium modulation of cyclic GMP synthesis in rat visual cells // Vision Research. 1982. — V. 22. — P. 1481−1486.
Longstaff C., Calhoon R.D., Rando R.R. Deprotonation of the Schiff base of rhodopsin is obligate in the activation of the G protein //Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA. 1986. — V. 83. — P. 4209−4213.
Lythgoe R.G., Quilliam J.P. The relation of transient orange to visual purple and indicator yellow // Journal of Physiology. 1938. — V. 93. — P. 399−410.
Lyubarsky A.L., Pugh E.N. Jr. Recovery phase of the murine rod photoresponse reconstructed from electroretinographic recordings // The Journal of Neuroscience. 1996. — V. 76. — P. 563−571.
Makino C.L., Dodd R.L., Burns M.E., Roca A., Simon M.I., Baylor D.A. Recoverin regulates light-dependent phosphodiesterase activity in retinal rods // The Journal of General Physiology. 2004. — V. 123. — P. 729−741.
Marks W.B., Dobelle W.H., MacNichol E.F. Jr. Visual pigments of single primate cones // Science. 1964. — V. 143. — P. 1181−1183.
Mata N.L., Radu R. A, Clemmons R.S., Travis G.H. Isomerization and oxidation of vitamin A in cone-dominant retinas: a novel pathway for visual pigment regeneration in daylight // Neuron. 2002. — V. 36. — P. 69−80.
Matthews H.R., Murphy R.L., Fain G.L., Lamb T.D. Photoreceptor light adaptation is mediated by cytoplasmic calcium concentration // Nature. 1988. -V. 334.-P. 67−69.
Matthews R.G., Hubbard R., Brown P.K., Wald G. Tautomeric forms of metarhodopsin // The Journal of General Physiology. 1963. — V. 47. — P. 215−240.
McBee J.K., Palczewski K., Baehr W., Pepperberg D.R. Confronting complexity: the interlink of phototransduction and retinoid metabolism in the vertebrate retina // Progress in Retinal and Eye Research. 2001. — V. 20. — P. 469−529.
Melia T.J., Cowan C.W., Angleson J.K., Wensel T.G. A comparison of the efficiency of G-protein activation by ligand-free and light-activated forms of rhodopsin // Biophysical Journal. 1997. — V. 73. — P. 3182−3191.
Mendez A., Burns M.E., Roca A., Lem J., Wu L.W., Simon M.I., Baylor D.A., Chen J. Rapid and reproducible deactivation of rhodopsin requires multiple phosphorylation sites // Neuron. 2000. — V. 28. — P. 153−164.
Nakatani K., Yau K.W. Calcium and light adaptation in retinal rods and cones //Nature. 1988. — V. 334. — P. 69−71.
Nathans J. The evolution and physiology of human color vision: insights from molecular genetic studies of visual pigments // Neuron. 1999. — V. 24. — P. 299−312.
Nikonov S., Engheta H., Pugh E.N. Jr. Kinetics of recovery of the dark-adapted salamander rod photoresponse // The Journal of General Physiology. -1998.-V. 111.-P. 7−37.
Okada T., Matsuda T., Kandori H., Fukada Y., Yoshizawa T., Shichida
Y. Circular dichroism of metaiodopsin II and its binding to transducin: a comparative study between meta II intermediates of iodopsin and rhodopsin // Biochemistry. 1994. — V. 33. — P. 4940−4946.
Ono T., Shichida Y., Yoshizawa T. Low temperature spectrophotometric study of cattle bathorhodopsins produced from rhodopsin and isorhodopsin in transparent medium without cracks // Photochemistry and Photobiology. 1986. -V. 43.-P. 285−289.
Ostroy S.E., Erhardt F., Abrahamson E.W. Protein configuration changes in the photolysis of rhodopsin. II. The sequence of intermediates in thermal decay of cattle metarhodopsin in vitro II Biochemica and Biophysica Acta. 1966. — V. 112. -P. 265−277.
Pepperberg D.R., Birch D.G., Hofmann K.P., Hood D.C. Recovery kinetics of human rod phototransduction inferred from the two-branched a-wave saturation function // Journal of the Optical Society of America. 1996. — V. 13. -P. 586−600.
Pepperberg D.R., Cornwall M.C., Kahlert M., Hofmann K.P., Jin J., Jones G.J., Ripps H. Light-dependent delay in the falling phase of the retinal rod photoresponse // Visual Neuroscience. 1992. — V. 8. — P. 9−18.
Pepperberg D.R., Kahlert M., Krause A., Hofmann K.P. Photic modulation of a highly sensitive, near-infrared light-scattering signal recorded from intact retinal photoreceptors // Proceedings of the National Academy of
Sciences of the USA. 1988. — V. 85.-P. 5531−5535.
Poo M., Cone R.A. Lateral diffusion of rhodopsin in the photoreceptor membrane // Nature. 1974. — V. 247. — P. 438−441.
Protasova T.B., Fedorovich I.B., Ostrovsky M.A. Retinal isomers in photo- and electro-induced rhodopsin intermediates // Light in Biol, and Med. -1991.-V. 2.- P. 545−556.
Rando R.R. The biochemistry of the visual cycle // Chemical Reviews. -2001.-V. 101.-P. 1881−1896.
Rebrik T.I., Kotelnikova E.A., Korenbrot J.I. Time course and Ca (2+) dependence of sensitivity modulation in cyclic GMP-gated currents of intact cone photoreceptors // The Journal of General Physiology. 2000. — V. 116. — P. 521−534.
Reuter T. Long-lived photoproducts in the retina of the frog and the crucian carp // In Biochemistry and Physiology of Visual Pigments, ed. Langer H. Berlin: Springer-Verlag. — 1973. — P. 83−88.
Reuter T. Photoregeneration of rhodopsin and isorhodopsin from metarhodopsin III in the frog retina // Vision Research. 1976. — V. 16. — P. 909 917.
Reuter T. The synthesis of photosensitive pigments in the rods of the frog’s retina // Vision Research. 1966. — V. 6. — P. 15−38.
Reuter T., Donner K.O. Observations on metarhodopsin I and II in theretina of the frog // Experimental Eye Research. 1969. — V. 8. — P. 245.
Sagoo M.S., Lagnado L. The action of cytoplasmic calcium on the cGMP-activated channel in salamander rod photoreceptors // Journal of Physiology. 1996. — V. 497. — P. 309−319.
Schadel S.A., Heck, M., Maretzki D., Filipek S., Teller D.C., Palczewski K., Hofmann K.P. Ligand channeling with a G protein-coupled receptor // The Journal of Biological Chemistry. 2003. — V. 278. — P. 24 896−24 903.
Schoenlein R.W., Peteanu L.A., Mathies R.A., Shank C.V. The first step in vision: femtosecond isomerization of rhodopsin // Science. 1991. — V. 254. -P. 412−415.
Shichida Y., Kropf A., Yoshizawa T. Photochemical reactions of 13-demethyl visual pigment analogues at low temperatures // Biochemistry. — 1981. — V. 20.-P. 1962−1968.
Shichida Y., Okada T., Kandori H., Fukada Y., Yoshizawa T. Nanosecond laser photolysis of iodopsin, a chicken red-sensitive cone visual pigment//Biochemistry. 1993.-V. 32.-P. 10 832−10 838.
Tang L., Ebrey T.G., Subramaniam S. Sequences and structures of retinal proteins // Israel Journal of Chemistry. 1995. — V. 35. — P. 193−209.
Thompson D.A., Gal A. Vitamin A metabolism in the retinal pigment epithelium: genes, mutations and diseases // Progress in Retinal and Eye Research. 2003. — V. 22. — P. 683−703.
Vogel R., Ludeke S., Radu I., Siebert F., Sheves M. Photoreactions of metarhodopsin III // Biochemistry. 20 046. — V. 43. — P. 10 255−10 264.
Wald G. The molecular basis of visual excitation // Nature. 1968. — V. 219.-P. 800−807.
Wald G. Vision // Federation Proceedings. 1953. — V. 12. — P. 606 611.
Wald G. Visual excitation and blood clotting // Science. 1965. — V. 150.-P. 1028−1030.
Wald G., Brown P.K., Gibbons I.R. The problem of visual excitation // Journal of the Optical Society of America. 1963. — V. 53. — P. 20−35.
Wald G., Brown P.K., Smith P.H. Iodopsin // The Journal of Biological Chemistry. 1955. -V. 38. — P. 623−681.
Wald G., Hubbard R. The reduction of retinenel to vitamin A1 in vitro II The Journal of General Physiology. 1949. — V. 32. — P. 367−389.
Weng J., Mata N.L., Azarian S.M., Tzekov R.T., Birch D.G., Travis G.H. Insights into the function of Rim protein in photoreceptors and etiology of Stargardt’s disease from the phenotype in Abcr knockout mice // Cell. 1999. — V. 98.-P. 13−23.
Yau K.W., Nakatani K. Electrogenic Na-Ca exchange in retinal rod outer segment // Nature. 1984. — V. 311. — P. 661−663.
Yokoyama S., Yokoyama R. Comparative molecular biology of visual pigments // In Handbook of Biological Physics, eds. Stavenga D.G., DeGrip W.J., Pugh E.N. Jr. Elsevier Science B.V. — 2000. — V. 3. — Chapter 6. — P. 257−296.
Yoshizawa T. Molecular basis for color vision // Review. Biophysical Chemistry. — 1994. — V. 50. — P. 17−24.
Yoshizawa T. The road to color vision: structure, evolution and function of chicken and gecko visual pigments // Review. Photochemistry and Photobiology. — 1992. — V. 56. — P. 859−867.
Yoshizawa T., Imamoto Y. Structure and photobleaching process of chicken iodopsin // Biophysical Chemistry. 1995. — V. 56. — P. 57−62.
Yoshizawa T., Kuwata O. Iodopsin, a red-sensitive cone visual pigment in the chicken retina // Review. Photochemistry and Photobiology. — 1991. — V. 54.-P. 1061−1070.
Yoshizawa T., Shichida Y. Low-temperature circular dichroism of intermediates of rhodopsin // Methods in Enzymology. 1982. — V. 81. — 634—641.
Yoshizawa T., Shichida Y., Matuoka S. Primary intermediates of rhodopsin studied by low temperature spectrophotometry and laser photolysis. Bathorhodopsin, hypsorhodopsin and photorhodopsin // Vision Research. 1984. -V. 24.-1455−1463.
Yoshizawa T., Wald G. Photochemistry of iodopsin // Nature. 1967. -V. 214.-P. 566−571.
Yoshizawa T., Wald G. Pre-lumirhodopsin and the bleaching of visual pigments // Nature. 1963. — V. 197. — P. 1279−1286.

Заполнить форму текущей работой