Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Новый тип диссимиляторных нитратредуктаз, не содержащих молибден и молибденовый кофактор

Диссертация: Новый тип диссимиляторных нитратредуктаз, не содержащих молибден и молибденовый кофактор
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Из клеток ванадатвосстанавливающих бактерий выделены и очищены до гомогенного состояния две нитратредуктазы (периплазматическая и мембраносвязанная), не содержащие молибден и молибденовый кофактор. В составе периплазматической нитратредуктазы обнаружен ванадий. Обнаружены необычные свойства выделенных нитратредуктаз, отличающие их от описанных ранее: высокий температурный оптимум… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Литературный обзор
    • 1. 1. «Классические» нитратредуктазы
      • 1. 1. 1. Ассимиляторные нитратредуктазы
      • 1. 1. 2. Диссимиляторные нитратредуктазы
    • 1. 2. Возможность замены молибдена в активном центре на другие металлы
    • 1. 3. Общие сведения о ванадии
    • 1. 4. Биологическая роль ванадия
      • 1. 4. 1. Роль ванадия у растений, животных и человека
      • 1. 4. 2. Концентраторы ванадия
      • 1. 4. 3. Ванадий в составе ферментов и белков
      • 1. 4. 4. Ванадий — белковое взаимодействие
    • 1. 5. Восстановление микроорганизмами металлов с переменной валентностью и возможное участие нитратредуктаз в этих процессах
      • 1. 5. 1. Восстановление железа и марганца
      • 1. 5. 2. Восстановление хрома
      • 1. 5. 3. Восстановление селена и теллура
      • 1. 5. 4. Восстановление технеция
      • 1. 5. 5. Микроорганизмы, обладающие полиредуктазными свойствами
  • Глава 2. Материалы и методы исследований
    • 2. 1. Объект исследований
    • 2. 2. Получение биомассы
    • 2. 3. Приготовление клеточного экстракта
    • 2. 4. Определение наличия молибдокофактора (Moco)
    • 2. 5. Определение активности NADH — зависимой нитратредуктазы
    • 2. 6. Определение активности метилвиологензависимой нитратредуктазы
    • 2. 7. Определение нитратредуктазной активности в ПААГ
    • 2. 8. Определение галопероксидазной активности in vitro
    • 2. 9. Определение галопероксидазной активности в ПААГ
    • 2. 10. Физико-химические методы определения строения веществ
    • 2. 11. Определение изоэлектрической точки нитратредуктаз
    • 2. 12. Определение молекулярных масс белков
    • 2. 13. Определение субъединичного состава ферментов
    • 2. 14. Определение ванадия каталитическим методом
    • 2. 15. Определение содержания негеминового железа
    • 2. 16. Другие методы, использованные в работе
    • 2. 17. Реактивы, используемые в работе
  • Глава 3. Экспериментальная часть
    • 3. 1. Очистка периплазматической нитратредуктазы
    • 3. 2. Очистка мембраносвязанной нитратредуктазы
    • 3. 3. Структура ферментов
    • 3. 4. Анализ активного центра
    • 3. 5. Некоторые свойства нитратредуктаз
    • 3. 6. Участие нитратредуктаз в восстановлении ванадата
    • 3. 7. Каталитические свойства нитратредуктаз
    • 3. 8. Ванадийсвязывающий белок
    • 3. 9. Возможные пути поиска альтернативных нитратредуктаз
  • Выводы

Новый тип диссимиляторных нитратредуктаз, не содержащих молибден и молибденовый кофактор (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Механизм восстановления нитратов с участием нитратредуктаз (HP) изучается более 50 лет. Его универсальность для прои эукариот, несмотря на разнообразие форм HP, определяется наличием общего молибденового кофактора (Moco) у всех выделенных до сих пор НР-з. Уникальность Мо в азотном обмене (нитрогеназа и нитратредуктаза) была поставлена под сомнение в начале 80-х годов, когда американским и английским ученым удалось выделить ванадийи железосодержащие нитрогеназы. Возможность существования «альтернативных», т. е. не содержащих Мо и Moco НР-з до недавнего времени не обсуждалась, хотя в 70 — 80-х годах была опубликована серия работ H.H. Ивановой, показавших наличие нитратредуктазной активности у растительных пероксидаз. Единственными работами, указывающими на существование ванадийсодержащей HP, были данные индийских исследователей под руководством профессора Сингха (Хайдарабадский университет), показавших, что у вольфрамустойчивого мутанта Nostoc muscorum, HP активность стимулировалась ванадием, а не молибденом.

В основу данной работы легло предположение о том, что ванадат-восстанавливающие бактерии, выделенные в 80-х годах д.б.н. Ляликовой из источников, обогащенных ванадием (сточные воды завода по переработке ванадиевых руд, кишечник ванадий-концентрирующего морского животногоасцидии), содержат ванадийсодержащую HP вместо обычной молибденсодержащей.

Цель и задачи исследования

Главной целью работы была проверка предположения о наличии ванадийсодержащей нитратредуктазы у ванадатвосстанавливающих бактерий. В задачу исследования входили следующие вопросы:

1. Выделение нитратредуктаз из клеток ванадатвосстанавливающих бактерий и изучение их свойств.

2. Выявление механизма устойчивости ванадатвосстанавливающих бактерий к токсичному ванадату.

3. Изучение возможного участия нитратредуктаз в восстановлении (диссимиляции) ванадата у ванадатвосстанавливающих бактерий.

Научная новизна работы.

1. Впервые выделены и очищены две нитратредуктазы (периплазматическая и мембраносвязанная), не содержащие молибден и молибденовый кофактор, одна из которых содержит ванадий.

2. Обнаружены необычные свойства выделенных нитратредуктаз, отличающие их от описанных ранее: высокий температурный оптимум, термостабильность, собственная каталитическая активность субъединиц, способность синтезироваться в присутствии высоких концентраций аммония.

3. Впервые показана возможность участия нитратредуктаз в диссимиляции ванадата.

4. Определена стратегия поиска альтернативных нитратредуктаз.

5. Из культуральной жидкости ванадатвосстанавливающих бактерий выделен ванадийсвязывающий белок, содержащий около 20 атомов ванадия.

Практическая ценность работы. Полученные результаты расширяют представления о диссимиляции оксоанионов, структуре и свойствах ферментов, участвующих в этом процессе. Изученные свойства выделенных нитратредуктаз позволяют вести поиск других альтернативных форм этого типа ферментов. Данные о возможности восстановления ванадата нитратредуктазами можно использовать при разработке способа детоксикации оксоанионов (например, пертехнетата, ванадата, селената, теллурата и др.).

Апробация. Материалы диссертации докладывались на 5-м Международном симпозиуме «Ассимиляция неорганического азота» (Лусо, Португалия 1998), на VI създе Общества физиологов растений России «Физиология растений — наука III тысячелетия» (Москва 1999). На конкурсе лучших научных работ Института биохимии им. А. Н. Баха РАН 1998 года работа получила первую премию. На конкурсе лучших научных работ Института микробиологии РАН 1998 года работа получила третью премию. Автор удостоен именной стипендии имени чл.-кор. РАН В. Л. Кретовича в 1998 году.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 4 печатные работы и 2 сданы в печать.

Структура и объем диссертации

Диссертационная работа изложена на 100 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов исследований, экспериментальной части и выводов. Работа содержит 30 рисунков и 2 таблицы. Список цитируемой литературы включает 113 публикаций.

ВЫВОДЫ.

1. Из клеток ванадатвосстанавливающих бактерий выделены и очищены до гомогенного состояния две нитратредуктазы (периплазматическая и мембраносвязанная), не содержащие молибден и молибденовый кофактор. В составе периплазматической нитратредуктазы обнаружен ванадий.

2. Выделенные нитратредуктазы обладают рядом необычных свойств, отличающих их от описанных в литературе молибденсодержащих нитратредуктаз: а) наличие каталитической активности как у олигомерных комплексов ферментов, так и у отдельных субъединиц: большая субъединица 130 кДа у мембраносвязанной и мономер 55 кДа — у периплазматическойб) высокий температурный оптимум (70 — 80 °С), необычный для ферментов, выделенных из мезофильных организмовв) способность синтезироваться в присутствии высоких концентраций аммония.

3. Получены доказательства наличия ванадатвосстанавливающей активности у выделенных нитратредуктаз.

4. Из культуральной жидкости Р. ¡-БасЬепкоуЦ выделен и очищен до гомогенного состояния ванадийсвязывающий белок с молекулярной массой 20 «Да и содержанием около 20 атомов ванадия на моль.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Л. Ванадий и его соединения // В кн.: Вредные химические вещества, Л., 1989, с. 116−140.
  2. H.H., Дробышева Н. И. Исследование сульфитзависимого восстановления нитратов, катализируемого пероксидазой растений // Физиол. растений, 1976, т. 23, с. 1141−1148.
  3. H.H., Овчаренко Г. А., Худякова Е. М., Рощупкина Т. Г. Антагонизм нитратредуктазы и пероксидазы в проявлении их нитратвосстанавливающих активностей // Физиол. растений, 1979, т. 26, с. 302−308.
  4. H.H., Дробышева Н. И. Участие анион-радикала кислорода в энзиматических реакциях восстановления нитрата // Физиол. растений, 1985, т. 32, с.488−493.
  5. А.Н. // Микробиологические превращения металлов, Алма-Ата, 1984, 268 с.
  6. А.Н., Абдрашитова С. А., Айткельдиева С. А. Роль микроорганизмов рода Pseudomonas в редукции некоторых переменновалентных элементов // Изв. АН КазССР, сер. биол., 1983, вып. 2, с. 41−44.
  7. И.И., Фролов В. К. Определение ванадия в стекле методами оксидометрии // Зав. лаб., 1960, т. 26, с. 418−422.
  8. С.И., Дубинина Г. А. // Методы изучения водных микроорганизмов, М., 1989, с. 194−209.
  9. Е.В., Ляликова H.H. Восстановление крокоита культурой Pseudomonas chromatophilla sp.nov. II Микробиология, 1979, т. 48, с. 517 552.
  10. Н.П., Кильдибеков H.A., Миронов Е. А., Москалева И. В., Вольпин М. Е., Кретович В. Л. Молибдокофакторы ксантиноксидазы и нитратредуктазы и возможные продукты их окисления //ДАН СССР, 1983, т. 272, с. 1264−1267.
  11. Н.П. Молибден в ассимиляции азота у растений и микроорганизмов // М.: Наука, 1989, 85 с.
  12. H.H., Хижняк Т. В. Восстановление семивалентного технеция под действием ацидофильных бактерий рода Thiobacillus II Микробиология, 1996, т. 65, с. 533−539.
  13. В.Н., Хамзин Л. Б., Золотавин В. Л., Безруков И. Я. // Аналитическая химия элементов. Ванадий, М., 1981, 216 с.
  14. Я.В., Иванова H.H., Овчаренко Г. А., Ширинская М. Г. О возможном участии пероксидазы в восстановлении нитратов в растениях // Физиол. растений, 1975, т. 22, с. 527−535.
  15. Я.В., Воронкова М. Г., Иванова H.H. // Докл. АН СССР, 1967, т. 174, с. 986−988.
  16. A.B., Тормосова Е. Е. //Докл. ТСХА, 1969, т. 149, с. 27−30.
  17. П. // Изоэлектрическое фокусирование. Теория, методы и применение. М. Мир. 1986, с. 98.
  18. В.И., Кореньков В. Н. Чистая культура бактерий, использующих хроматы и бихроматы в качестве акцептора водорода при развитии в анаэробных условиях // Микробиология, 1977, т. 46, с. 414−417.
  19. Т.В. Биоаккумулирование некоторых долгоживущих радионуклидов из природных и техногенных вод микроорганизмами // Дисс. канд. биол. Наук, Москва, 1997.
  20. В.Н. // Ванадий: геохимия, минералогия и генетические типы месторождений в осадочных породах. М., Наука, 1968, 268 с.
  21. Н.А., Ляликова Н. Н. Новые факультативно-хемолитотрофные бактерии, восстанавливающие ванадат // Микробиология, 1990, т. 59, с. 968−975.
  22. Н.А., Савельева Н. Д., Ляликова Н. Н. Окисление молекулярного водорода и окиси углерода факультативно-хемолитотрофными ванадат-восстанавливающими бактериями // Микробиология, 1993, т. 62, с. 597 603.
  23. Almeida М., Humanes М., Melo R., Silva J.A., Silva J.R., Frausto Da., Vilter H., Wever R. Saccorhiza polischides (Phaeophyceae- Phyllariaceae) a new source for vanadium-dependent haloperoxidases // Phytochemistry, 1998, v. 48, p. 229−239.
  24. Anand-Srivastava M.B., McNeill J.H., Yang X.P. Reversal of defective G-proteins and adenylyl cyclase/cAMP signal transduction in diabetic rats by vanadyl sulphate therapy // Molecular and cellular Biochemistry, 1995, v. 153, p. 113−119.
  25. Avazeri C., Turner R.J., Pommier J., Weiner J.H., Giordano G., Vermeglio A. Tellurite reductase activity of nitrate reductase is responsible for the basal resistance of E coll to tellurite//Microbiology, 1997, v. 143, p. 1181−1189.
  26. Bagchi S.N., Rai A.N., Singh H.N. Regulation of nitrate reductase in cyanobacteria. Repression-derepression control of nitrate reductase apoprotein in the cyanobacterium Nostoc muscorum // Biochim. Biophys. Acta, 1985, v. 838, p. 370−373.
  27. Bickel-Sandkotter S. and Ufer M. Properties of a dissimilatory nitrate reductase from the halophilic archaeon Haloferax volcariii // Z. Naturforsch., 1995, v. 50, p. 365−372.
  28. Bishop P.E. and Premakumar R. // In: Biological Nitrogen Fixation, (Stacey G., Burris, R.H. and Evans H.J., Eds.), Chapman and Hall, New York, 1988, p.736−762.
  29. L.O. // Vital and various atoms. About the chemical elements in the living world. Department of Plant Physiology University of Lund, Sweden, 1989.
  30. Bopp L.H., Ehrlich H.L. Chromate resistance and reduction in Pseudorhonas fluoresceins stam LB300// Arch. Microbiol., 1988, v. 150, p. 426−431.
  31. Bradford M. A rapid sensitive method for quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding // Anal.Biochem., 1976, v. 72, p. 248−254.
  32. Brown T.A., Smith D.G. The reduction of tellurate and tellurite by Cryptococcus albidus// Microbios. Lett., 1978, v. 7, p. 121−125.
  33. Bursakov S., Liu M.Y., Payne W.J., Legall J., Moura I., Moura J.J.G. Isolation and preliminary characterization of a soluble nitrate reductase from sulfate reducing organism Desulfovibrio desulfuricaris ATCC 27 774 II Anaerobe, 1995, v. 1, p. 55−60.
  34. Campbell W.H. Nitrate reductase structure, function and regulation: bridging the gap between biochemistry and physiology // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 1999, v. 50, p. 277−303.
  35. Cantley L.C. Structure and mechanism of the (Na, K)-ATPase // Curr. Top. Bioenerg., 1981, v. 11, p. 201 -237.
  36. Cataldo D.A., Haroon M., Shrader L.E., and Youngs V.L. // Comm. Soil. Sci. Plant Anal., 1975, v. 6, p. 71−80.
  37. Chasteen N.D. Vanadium-protein interactions // Metal Ions in Biological Systems, 1995, v. 31, p. 231−247,
  38. Eady R.R. Vanadium Nitrogenases of Azotobacter // Metal Ions in Biological Systems, 1995, v. 31, p. 363−478.
  39. Ehrlich H.L. Manganese oxide reduction as a form of anaerobic respiration // Geomicrobiol. J., 1987, v. 5, p. 423−431.
  40. Evans H.T., White J.S. The colorful vanadium minerals: a brief review and a new classification//The Microbiological Record., 1987, v. 18, p. 333−340.
  41. Fishman M.J. and Skougstad M.W. Catalytic determination of vanadium in water//Anal.Biochem., 1964, v. 36, p. 1643−1646.
  42. Frausto da Silva J.J.R., Williams R.J.P. Molybdenum, vanadium and tungsten //The Biological Chemistry of the Elements, Clarendon Press, Oxford, 1991, p. 432−441.
  43. Furuyoshi S., Okuyama K., Nagatsuka M., Kawabata N. Stannum (IV) chloride stimulates vanadium (IV) catalyzed oxidation of NADH // J. Biochem., v. 113, p. 508−512.
  44. Gillard R.D., Lancashire R.J. Electron spin resonance of vanadium in Amanita muscaria II Phytochem., 1984, v. 23, p. 179−180.
  45. Hewitt E.J., Hcklesby D.P., Mann A.F., Notion B.A., Rucklidge G.J. In: Nitrogen assimilation of plants. (Eds. Hewitt E.J. and Cutting C.V.), Academic Press, London, New York, San Francisco, 1979, p. 708.
  46. Jones J.G., Gardner D.S. Iron reduction by bacteria: range of organisms involved and metals reduced// FEMS Microbiol. Lett., 1984, v. 21, p. 133−136.
  47. Jonson J.L., Rajagopalan K.V., Mukund S., Adams M.W. Identification of molybdopterin as the organic component of the tungsten cofactor in four enzymes from hyperthermophilic Archaea II J.Biol.Chem., 1993, v. 268, p. 4848−4852.
  48. Kanda, T., Nose, Y., Wuchiyama, J., Uyama, T., Moriyama, Y, Michibata, H Identification of a vanadium-associated protein from the vanadium-rich ascidian, Ascidia sydneiensis samea//Zoolog.Sci., 1997, v. 14, p. 37−42.
  49. Kildibekov N.A., Omarov R.T., Antipov A.N., Shvetsov A.A., Mironov E.A. and L’vov N.P. Purification of a molybdocofactor-containing protein from pea seeds and identification of molybdopterin // Plant Physiol. Biochem., 1996, v. 34, p. 677−682.
  50. Kisker C., Schindelin H., Rees D.C. Molybdenum-cofactor containing enzymes: structure and mechanism //Annual Reviews, 1997, p. 233−267.
  51. Knuttel K., Muller A., Rehder D., Vilter H., Wittneben V. Model studies on vanadate-dependent bromo/iodoperoxidase from Ascophyllum nodosum II FEBS Lett., 1992, v 302, p. 11−14.
  52. Kordowiak A.M., Trzos R., Grybos R. Insuline-like effects on liver Golgi membrane preparations of bis (oxalato) oxovanadate (IV) complex ion, a new vanadate compound // Hormone and Metabolic Research, 1997, v. 29, p. 1 011 055.
  53. Kramer H.J., Krampitz G., Meyer-Lehnert H. Ouabain-like factors in human urine: Identification of a Na-K-ATPase inhibitor as vanadium-diascorbate adduct//Clinical and Experimental Hypertension, 1998, v. 20, p. 557−571.
  54. Krenn B.E., Izumi Y., Yamada H., Wever R. A comparison of different (vanadium) bromoperoxidases: the bromoperoxidase from Corallina pilulifera is also a vanadium enzyme // Biochim. Biophys. Acta, 1989, v. 998, p. 63−68.
  55. Krenn B.E., Plat H., Wever R. The bromoperoxidase from the red alga Ceratium rubrum also contains vanadium as a prostetic group // Biochim Biophys. Acta, 1987, v. 912, p. 287−291.
  56. Laemmli, U.K. Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T-4 // Nature (London), 1970, v. 227, p. 680−685.
  57. Legrum W. The mode of reduction of vanadate (V5+) to oxovanadium (V4+) by glutatione and cysteine//Toxicology, 1986, v. 42, p. 281−289.
  58. Losada M. In: Reflections on Biochemistry (Eds. A. Kornberg, B.L. Horecker, L. Cornudella, J. Oro), Pergamon Press, Oxford, 1976, p. 73−84.
  59. Luli G.W., Talnagi J.W., Strohl W.R., Pfister R.M. Hexavalent chromium-resistant bacteria isolated from river sediments // Appl. and Envriron. Microbiol., 1983, v. 46, p. 846−854.
  60. Lyalikova N.N. and Yurkova N.A. Role of microorganisms in vanadium concentration and dispersion// Geomicrob. J., 1992, v. 10, p. 15−26.
  61. Lylikova N.N., Solozjenkin P.M., Lyubavina L.L., Gosteva O.V., Kabanova L.K. The treatment of tellurium-containing solution by fungi // In: Biohydrometallurgy, Proceed. Of the Intern. Symp. (Ed. By Norris P.R., Kelly D.P.), Warwick, 1987, p. 554−555.
  62. Macara J.G. Vanadium an element in search of a role // Trends Biochem. Sci., 1980, v. 5, p. 92−94.
  63. Macaskie L.E. Reduction and removal of heptavalent technetium from solution by E. coli // J. Bacterid., 1997, v. 179, p. 2014−2021.
  64. Maganadze G.G. and Shutyaev T.Yu. (1993) in: Laser ionization mass analysis. A. Vertes, R. Gijbels and F. Adams, eds. J. Waley and sons. Inc. USA, Chemical Analysis Series, v. 124, pp.505 -549
  65. McKeehan W.L., McKeehan K.A., Hammond S.L., Ham R.G. Improved medium for clonal growth of human diploidfibroblasts at low concentrations of serum protein // In: Vitro, 1977, v. 13, p. 399−416.
  66. Mearns A.J., Oshida P. S., Sherwood M.J., Young D.R., Reish D.J. Chromium effects on coastal organisms // J. Water Poll. Control Fed., 1976, v. 48, p. 1929−1939.
  67. Messerschmidt A., Wever R. X-ray structure of a vanadium- containing enzyme: Chloroperoxidase from the fungus Curvularia inaequalis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1996, v. 93, p. 392−396.
  68. Michibata, H., Iwata Y., Hirata J. Isolation of highly acidic and vanadium-containing blood cells from among several types of blood cell from Ascididae species by density-gradient centrifugation // J. Exp. Zool., 1991, v. 257, p. 306 313.
  69. Mondaca M.A., Gonzales C.L., Zaror C.A. Isolation, characterization and expression of plasmid encoding chromate resistance in Pseudomonas putida KT2441 //Lett, in Appl. Microbiol., 1998, v. 26, p. 367−371.
  70. Mukund S., Adams M.W.W. Characterization of tungsten-iron sulfur exhibiting novel spectroscopic and redox properties from the hypertermophilic archaebacterium Pyrococcus furiosus // J. Biol. Chem., 1990, v. 265, p. 1 150 811 516.
  71. Mukund S. and Adams M.W.W. Molybdenum and vanadium do not replace tungsten in the catalytically active forms of the three tungstoenzymes in the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus // J. Bacteriol., 1996, v. 178, p. 163−167.
  72. Myers C.R., Nealson K.H. Bacterial Mn reduction and growth with Mn02 as the sole electron acceptor // Science, 1988, v. 240, p. 1319−1322.
  73. Nason A., Antoine A.D., Ketchum P.A., Frazier W.A., Lee D.K. Formation of assimilatory nitrate reductase by in vitro inter cistronic complementation in Neurospora crassall Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1970, v. 65, p. 137−144.
  74. Nealson K.H. Microbial oxidation and reduction of manganese and iron // In: P. Westbroek and E.W. de Jong (eds.), Biomineralization and Biological Metal Accumulation, P. Reidel Publishing Co., Dordrecht, Holland, 1983, p. 459−479.
  75. Nechay B.R., Nanninga L.B., Nechay P. S.E., Post R.L., Grantham J.J., Macara J.G., Kubena L.F., Phillips T.D., Nielsen F.H. Role of vanadium in biology// Fed. Proc., 1986, v. 45, p. 123−132.
  76. Nechay B.R., Norcross-Nechay K., Nechay P. S.E. Novel Biological Actions of Vanadium // In: 6th Int. Trace element Symp. (M.Anke, W. Baumann, H. Braunlich, Ch. Bruckner, B. Groppel and M. Grun, Eds.), Leipzig, 1989, v. 1, p. 10−16.
  77. M.V. (1994) Biochim.Biophys.Methods., 28, 231−242.
  78. Neyrolles N., Blickle J.F., Brogard J.M. New terapeutic agents of on-insulin dependent diabetes // Annales d’Endocrinologie, 1998, v. 59, p.67−77.
  79. North P., Post R.L. Inhibition of (Na, K) ATPase by tetravalent vanadium // J. Biol. Chem., 1984, v. 259, p. 4971−4978.
  80. Notton B.A. and Hewitt E.J. Comparative aspects of incorporation of vanadium, tungsten or molybdenum into protein of nitrate reductase of Spinacea oieracea L. leaves // Biochim. Biophys. Acta, 1972, v. 275, p. 355 357.
  81. Oh Y.S., Choi S.C. Reduction of hexavalent chromium by Pseudomonas aerugenosa II J. Microbiol., 1997, v. 35, p. 25−29.
  82. Parra-Diaz D., Echegoyen L., Zot H.L., Puett D. Vanadiun (IV) inhibits calmodulin-stimulated skeletal muscle myosin light chain kinase activity // Biofactors, 1995, v. 5, p. 25−28.
  83. Parsadanian H.K., Marchenko S.N., Parsadanian K.H., Barilyak I.R. Vanadium as a factor that disturbs phosphorous metabolism in nervous tissue // Neurotoxicology Little Rock, 1998, v. 19, p. 561−564.
  84. Plat H., Krenn B.E., Wever R. The bromoperoxidase from the lichen Xanthoria parietina is a novel vanadium enzyme // Biochem. J., 1987, v. 248, p. 277−279.
  85. Pluskey S., Mahroof-Tahir M., Crans D.C., Lawrence D.S. Vanadium oxoanions and cAMP-dependent protein kinase: An anti-substrate inhibitor // Biochem. J., 1997, v. 321, p. 333−339.
  86. Ramsay W.N.M. The determination of iron in blood plasma on serum // Biochem. J., 1953, v. 58, p. 20.
  87. Reif D.W. Vanadate-dependent NAD (P)H oxidation by microsomal enzymes // Arch. Biochem. And Biophys., 1989, v. 270, p. 137−143.
  88. Robson R.L., Eady R.R., Richardson T.H., Miller R.W., Hawkis M. and Postgate J.R. The alternative nitrogenase of Azotobacter chroococcum is a vanadium enzyme// Nature, 1986, v. 322, p. 388−390.
  89. Sheffield D.J., Harry T., Smith A.J., Rogers L.J. Purification and characterization of the vanadium bromoperoxidase from the macroalga Corallina officinalis// Phytochemistry, 1993, v. 32, p. 21−26.
  90. Shi X., Sun X., Datal N.S. Reduction of vanadium (V) with thiols generates vanadium (IV) and thiol radicals // FEBS Lett., 1989, v. 221, p. 123−130.
  91. Shimonishi M., Kuwamoto S., Inoue H., Wever R., Ohshiro T., Izumi Y., Tanabe T. Cloning and expression of the gene for a vanadium-dependentbromoperoxidase from a marine macro-alga, Corallina pilulifera II FEBS Lett., 1998, v. 428, p. 105−110.
  92. Singh H.M., Chakravarty D., Srinivasa Rao. K. and Sing, A.K. Vanadium requirement for growth on N2 or nitrate as nitrogen source in a tungsten-resistant mutant of the cyanobacterium Nostoc muscorum II J.Basic.Microbiol., 1993, v. 33, p, 201−205.
  93. Singh S., Chakravarty, D. and Singh, H.M. Mutational replacement of molybdenum by vanadium in assimilation of N2 or N03″ as nitrogen source in the cyanobacterium Nostoc muscorum II Biochem.Mol.Biol.Internal, 1993, v. 29, p. 1083−1093.
  94. M. // Handbook of toxic and hazardous chemicals and carcinogens. Noys Publications. Park Ridge. N.Y., 1985, p. 243−248.
  95. Smith D.G. Tellurite reduction in Shcizosaccharomyces pombe II J. Gen. Microbiol., 1974, v. 83, p. 389−392.
  96. Smith M.J. Vanadium biochemistry: the unknow role of vanadium-containing cells in ascidians (sea squirts) // Experimentia, 1989, v. 45, p. 452−457.
  97. Solomonson L.P. Structure of Chlorella nitrate reductase, glutamate dehydrogenase and nitrogen constituents of plant parts // Agron. J., 1972, v. 64, p. 315−319.
  98. Tromp M., Van T.T., Wever R. Reactivation of vanadium bromoperoxidase- inhibition by metallofluoric compounds // Biochim. Biophys. Acta, 1991, v. 1079, p. 53−56.
  99. Tsiani E., Fantus I.G. Vanadium compounds: Biological actions and potential as pharmacological agents // Trends in Endocrinology and Metabolism, 1997, v. 8, p. 51−58.
  100. Vilter H. Peroxidases from Phaeophyceae: a vanadium (V)-dependent peroxidase from Ascophyllum nodosum II Phytochemistry, 1984, v. 23, p. 1387−1390.
  101. Vilter H. Vanadium-dependent haloperoxidases // Metal Ions in Biological Systems, 1995, v. 31, p. 325−362.
  102. Wever R., Plat H., de Boer E. Isolation procedure and some properties of the bromoperoxidase from the saeweed Ascophyllum nodosum II Biochim. Biophys. Acta, 1985, v. 830, p. 181−186.
  103. Wildung R.E., McFadden K.M., Garland T.R. Technetium sources and behaviour in the environment // J. Environ. Qual., 1979, v. 3.
  104. Woolfolk C.A., Whiteley H.R. Reduction of inorganic compounds with molecular hydrogen by Micrococcus lactilycus II J. Bacterid., 1962, v. 84, p. 647−668.
  105. Yu H. Whittaker J.W. Vanadate activation of bromoperoxidase from Corallina officinalisII Biochem. Biophis. Res. Com., 1989, v. 160, p. 87−92.
  106. Zumft W.G. Cell biology and molecular basis of denitrification // Microbiol.Mol.Biol.Rev., 1997, v. 61, p. 533−616.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!