Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Механизмы защитного действия гепарина при отравлении некоторыми зоотоксинами

Диссертация: Механизмы защитного действия гепарина при отравлении некоторыми зоотоксинами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В настоящее время не возникает сомнений, что печень является центральным органом, ответственным за детоксикацию чужеродных веществ (Ляхович, Цырлов, 1981; Тиунов, 1981). Основное внимание современные исследователи уделяют изучению ферментных систем, отвечающих за превращение ксенобиотиков (главным образом, системе микросомальных монооксигеназ) (Korzekwa, Jones, 1993; Bachmann, 1994; Lipp… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. Современные представления о детоксицирующей функции печени
    • 1. 1. Основные гистологические элементы печени, участвующие в обезвреживании чужеродных веществ
    • 1. 2. Биохимические механизмы детоксикации ксенобиотиков
  • Глава 2. Химический состав и физиологическое действие зоотоксинов
    • 2. 1. Пчелиный яд
    • 2. 2. Яд кобры
    • 2. 3. Яд гюрзы
    • 2. 4. Яд эфы
    • 2. 5. Яд щитомордника
    • 2. 6. Жабий яд
  • СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 3. Материал и методы исследования
  • РЕЗУЛЬТАТЫ ОПЫТОВ
  • Глава 4. Защитная роль гепарина при действии зоотоксинов на организм
    • 4. 1. Пчелиный яд
    • 4. 2. Яд кобры
    • 4. 3. Яд гюрзы
    • 4. 4. Яд эфы
    • 4. 5. Яд щитомордника
    • 4. 6. Жабий яд
  • Глава 5. Сравнительная характеристика внутрифеморального и интрапортального введения зоотоксинов
    • 5. 1. Сравнение кардиотоксического действия ядов животных при введении в бедренную и воротную вены
    • 5. 2. Кардиотоксическое действие зоотоксинов в условиях гипергепаринемии
    • 5. 3. Кардиотоксическое действие зоотоксинов в условиях гипогепаринемии
  • Глава 6. Сравнительная характеристика токсического действия ядов животных при внутриартериальном и внутривенном введениях
    • 6. 1. Пчелиный яд
    • 6. 2. Жабий яд
  • Глава 7. Взаимодействие гепарина с зоотоксинами in vitro
    • 7. 1. Фотоэлектроколориметрия
    • 7. 2. Исследование спектров поглощения в УФ диапазоне длин волн
    • 7. 3. Исследование спектров поглощения в видимом диапазоне
  • Глава 8. Действие протеолитических ферментов на комплекс пчелиный яд-гепарин
  • ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Механизмы защитного действия гепарина при отравлении некоторыми зоотоксинами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

В последние годы на повестку дня настоятельно выдвигаются вопросы охраны внутренней среды человека. На первое место начинают выходить болезни, обусловленные острыми и хроническими интоксикациями, воздействием ксенобиотиков и других токсинов на жизненно важные органы. В процессе эволюции в организме человека сформировалась мощная, многокомпонентная система защиты от воздействия внешних факторов. Компоненты этой системы, расположенные практически во всех частях организма, осуществляют основные этапы детоксикации: связывание токсина, его транспорт, трансформацию, удаление и утилизацию (Сергиенко, 1991; Bachmann, 1994). Расшифровка отдельных механизмов детоксикации ксенобиотиков необходима для понимания их работы в системе целого организма.

В настоящее время не возникает сомнений, что печень является центральным органом, ответственным за детоксикацию чужеродных веществ (Ляхович, Цырлов, 1981; Тиунов, 1981). Основное внимание современные исследователи уделяют изучению ферментных систем, отвечающих за превращение ксенобиотиков (главным образом, системе микросомальных монооксигеназ) (Korzekwa, Jones, 1993; Bachmann, 1994; Lipp, Schuler, 1995; Smith, 1995) и процессам транспорта веществ из крови в гепатоциты (Torego, Borges, 1992; Ishii, Wolkoff, 1994; Kan et al., 1994; Moseley, Dyke, 1995), а также их регуляции при различных изменениях гомеостаза (Власова и др., 1993; Матюшин и др., 1994; Грек и др., 1998; Гичев, Гусева, 1998; Мишнев и др., 1999; Schenkman et al., 1991; Berthou et al., 1995). Множество работ посвящено изучению путей метаболических превращений лекарственных веществ (Ohara et al., 1995; Pichard et al.,.

1995). В то же время известны лишь единичные данные о деятельности печени в условиях воздействия на организм ядов животных (Bhattacharyya et al., 1990; Aniya et al., 1998). Между тем, зоотоксины и их отдельные компоненты находят все более широкое применение в клинике и эксперименте в качестве лекарственных и диагностических средств (Крылов, 1995; Платонова и др., 2000; Petrovan et al., 1999). В связи с этим актуальным является изучение процессов метаболизма и обезвреживания ядов животных в организме.

Печень представляет собой одно из основных депо гепарина (Подымова, 1984), который служит регулятором многих физиологических функций (Лукашин, 1982, Ляпина, 1987, Tyrrell et al., 1995). Помимо общеизвестного действия на свертывающую систему крови, гепарин образует комплексы со многими биологически активными веществами (гормонами, ферментами и т. п.) и модулирует их активность (Кудряшов, 1975; Алекперов, Алиев, 1987; Ляпина и др., 1999). В работах А. Е. Хомутова (1983) показана способность гепарина уменьшать токсичность некоторых животных ядов. В последние годы было выявлено нейтрализующее действие гепарина на токсины из яда змей родов Bothrops (Lomonte et al., 1994; Oschima-Franco et al., 2001) и Crotalus (Melo, Ownby, 1999), на фактор активации комплемента из яда кобры (Edens et al., 1994). Кроме того, выяснили, что связывание гепарина с кардиотоксином и фосфолипазой Аг из яда кобры модулирует их токсичность (Patel et al., 1997; Lin et al., 1999). Поэтому вполне обоснованным является предположение о том, что гепарин принимает непосредственное участие в реализации детоксицирующей функции печени.

Цель исследования — изучение механизмов защитного действия гепарина при действии некоторых зоотоксинов.

Задачи исследования:

1. Выяснить влияние эндогенного и экзогенного гепарина на физиологическую активность ядов животных, в том числе при разных способах введения.

2. Провести сравнительный анализ физиологического действия этих зоотоксинов при введении в бедренную и воротную вены.

3. Провести сравнительный анализ физиологического действия животных ядов при введении в бедренную вену и хвостовую артерию.

4. Исследовать возможности химического взаимодействия гепарина с зоотоксинами и их компонентами in vitro.

5. Изучить влияние гепарина на скорость деструкции животных ядов в организме, на примере пчелиного яда.

Научная новизна.

Впервые в экспериментах на животных установлено, что активность различных ядов животных по-разному изменяется при их поступлении в воротную систему печени. Сравнительное исследование двух способов введения ядов четырех видов среднеазиатских змей, а также токсинов пчелы и жабы в бедренную или воротную вены позволило выявить отличия в поведении этих веществ. Для большей части зоотоксинов (пчелиный яд, а также яды змей: кобры, гюрзы и эфы) характерно заметное ослабление токсичности при введении в воротную вену по сравнению с инъекцией в бедренную вену. Другие же яды (яд щитомордника и жабий яд) отличаются неизменностью физиологического действия при этих двух способах введения.

Установлено, что экзогенный гепарин уменьшает активность ядов из первой группы (пчелиного яда, ядов кобры, гюрзы и эфы), а блокада эндогенного гепарина протамин сульфатом, напротив, вызывает увеличение их токсичности. В то же время ни гепарин, ни протамин сульфат не влияют на летальность животных, интоксицированных ядом щитомордника и жабьим ядом.

В работе впервые показано, что пчелиный яд и яд жабы характеризуются одинаковым ослаблением токсического действия при инъекции в хвостовую артерию по сравнению с введением их в бедренную вену.

Получены данные, свидетельствующие о возможности химического взаимодействия гепарина с компонентами зоотоксинов с образованием комплексов. В опытах in vitro выявлены признаки химического взаимодействия гепарина с пчелиным ядом и его главным компонентом мелиттином. Исследование спектров поглощения гепарина и жабьего яда в УФ и видимой области указывают на отсутствие реакции между ними.

Впервые показано, что добавление гепарина к пчелиному яду существенно изменяет скорость расщепления последнего протеолитическими ферментами крыс. Наибольшее увеличение скорости расщепления пчелиного яда в присутствии гепарина наблюдается в печени крыс. В то же время не выявлено стимулирующего либо ингибирующего влияния гепарина на активность протеиназ печени мышей по отношению к другим субстратам.

Теоретическая и практическая значимость.

Полученные результаты необходимы для более полного понимания деятельности детоксицирующих систем организма. Взаимодействие с гепарином может быть одним из важных механизмов регуляции физиологической активности многих, в том числе и токсичных, веществ.

Наши опыты еще раз подтверждают, что при использовании зоотоксинов и их компонентов в качестве лекарственных средств в клинике и эксперименте следует учитывать не только физиологический статус организма на данный момент, но и способ введения вещества в организм.

Результаты экспериментов показывают, что связывание компонентов животных ядов с эндогенным гепарином может не только модулировать их действие, но и служить первым этапом на пути деградации зоотоксинов ферментами печени.

Установленные закономерности защитного действия эндогенного и экзогенного гепарина при действии зоотоксинов могут быть использованы при разработке лечебно-профилактических мероприятий.

Апробация работы.

Основные положения диссертации доложены на Международной конференции студентов и аспирантов по фундаментальным наукам «Ломоносов-2000: молодежь и наука на рубеже XXI века» (Москва, 2000), 5-й и 7-й Нижегородской сессии молодых ученых (Нижний Новгород, 2000, 2002), Международной научной конференции «Пчеловодство-ХХ1 век» (Москва, 2000), Международной научно-практической конференции «Апитерапия сегодня» (Уфа, 2000), Международной научной конференции, посвященной 75-летию со дня рождения А. М. Угблева «Механизмы функционирования висцеральных систем» (Санкт-Петербург, 2001), Пироговской студенческой научной конференции (Москва, 2001), Международной научной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Молодая наука — XXI веку» (Иваново, 2001), 2-ой конференции Украинского общества нейронаук (Донецк, 2001), 2-й Международной научно-практической конференции «Интермед-2001» (Москва, 2001), 2-й Международной конференции молодых ученых и студентов «Актуальные 9 проблемы современной науки» (Самара, 2001), 3-ей Международной конференции по пчеловодству и апитерапии (Саратов, 2001), XVIII съезде Физиологического общества им. И. П. Павлова (Казань, 2001), Международной научно-практической конференции молодых ученых «Современные проблемы естествознания» (Владимир, 2001), X Международной научно-практической конференции по апитерапии (Рязань, 2002).

По теме диссертации опубликовано 22 работы.

Структура и объем диссертации

.

Материалы диссертации изложены на 143 страницах машинописного текста, иллюстрированы 4 таблицами и 32 рисунками. Работа состоит из введения, обзора литературы, материала и методов исследования, результатов исследования и их обсуждения, выводов и списка литературы, включающего 226 источников.

ВЫВОДЫ.

1. Выявлено, что введение ядов животных в воротную систему печени по-разному отражается на их токсичности. Пчелиный яд, яды змей кобры, гюрзы и эфы характеризуются значительным снижением токсичности, в 1.5−4 раза, при инъекции в воротную вену по сравнению с введением в бедренную вену. Яд щитомордника и жабий яд не изменяли своей физиологической активности в зависимости от этих двух способов введения.

2. Установлено, что токсичность пчелиного яда и ядов змей (кроме щитомордника) зависит от дозы предварительно введенного гепарина (0.5−5000 МЕ/кг). Гипогепаринемия, вызванная протамин сульфатом (10 мг/кг), усиливает токсичность зоотоксинов. Эндогенный и экзогенный гепарин не оказывает влияния на токсические свойства яда щитомордника и жабьего яда.

3. Показано, что пчелиный яд при разных способах введения характеризуется различной степенью токсичности. Максимальная токсичность отмечена при введении пчелиного яда в бедренную вену (3.3−5.7 мг/кг). При введении токсина в воротную вену и хвостовую артерию летальная доза возрастала до 13.3−14.3 мг/кг.

4. Установлено, что жабий яд при введениях в бедренную и воротную вены характеризуется одинаковой токсичностью (8.6±1.2 мг/кг). При введении в хвостовую артерию токсичность жабьего яда снижалась (12.9±1.6 мг/кг).

Показать весь текст

Список литературы

  1. А. Ф., Алиев А. М. Комплексообразование гепарина с органическими катионами // Фармация. 1987. Т. 36, № 1. С. 80−85.
  2. Н. М. О физиологическом действии пчелиного яда // Нейропатология и психиатрия, 1939. Т. 8, № 5. С. 20−35.
  3. Н. М. Пчелиный яд. М.: Изд. АН СССР, 1947. 223 с.
  4. Н. М., Зевеке А. В. Физиологический анализ гипотензивного действия пчелиного яда // Яды пчел и змей в биологии и медицине. Горький, 1967. Вып. 82. С. 25−49.
  5. Н. М., Образцов И. М., Побережская Т. И., Сергеева J1. И. Холинолитические свойства животных ядов // Матер. II Поволжской конференции биохим. и физиол. Казань, 1961. С. 39−40.
  6. Н. М., Орлов Б. Н. Физиологический анализ нейротоксикологического действия пчелиного яда // Матер. XIX Межд. конгресса по пчеловодству «Апимондия». 1963. С. 285−294.
  7. Н. М., Образцов И. В., Побережская Т. И., Сергеева Л. И., Степанов А. С. Сравнительное исследование холинолитического действия пчелиного и других ядов // Уч. зап. Горьк. ун-та. Сер. биол. Горький, 1967. Вып. 82. С. 7−25.
  8. . К. О возможности нейтрализации гепарином свертывающего действия яда гюрзы на кровь. // Тезисы докл. XII сессии научн. студ. об-ва Сталинабад. мед. ин-та. 1956. С. 7−8.
  9. Г. А., Романова Е. Б., Суслова Н. А. Влияние мелиттина на морфологический состав крови // Механизмы действия зоотоксинов. Межвуз. сб. Горький, 1976. С. 70.
  10. А. В., Жолос А. В. Апамин высокоспецифичный блокатор некоторых кальцийзависимых калиевых проводимостей // Нейрофизиология, 1988. Т. 20, № 6. С. 843−846.
  11. Баркаган 3. С., Полушкин Б. В. О значении гемокоагуляции в механизме интоксикации змеиным ядом // Патол. физиол. и эксперим. терапия, 1960. Т. 4, № 2. С. 48−54.
  12. Ю. А., Персидский Ю. В., Грутман М. И. Ультраструктурные изменения гистогематического барьера в печени в ранние сроки после введения эндотоксина // Бюлл. эксперим. биол. и мед., 1989. № 9. С. 365 369.
  13. М. JI. Элементы количественной оценки фармакологического эффекта. М.:Медгиз, 1963. 152 с.
  14. А. Т. Змеиные яды, их токсическое действие и меры оказания помощи при укусах змей. Ашхабад: Ылым, 1974. 214 с.
  15. А. Т. К патогенезу интоксикации ядами среднеазиатских змей гюрзы и кобры. Ашхабад: Ылым, 1972. 142 с.
  16. А. Т. Особенности токсического действия ядов змей гюрзы и кобры на стенку кровеносных сосудов. // Механизмы действия зоотоксинов. Межвуз. сб. Горький, 1976. С. 53−58.
  17. Н. О., Цетлин В. И., Уткин Ю. Н., Апонина В. А., Макарова О. Д. Влияние ацетилхолинирования остатков лизина нейротоксина II на нейротоксическую активность // Биоорганическая химия, 1982. Т. 8, № 2. С. 165−178.
  18. В. М. Транспорт органических кислот через плазматические мембраны. JL, 1982. 272 с.
  19. И. А. Патофизиологические особенности действия ядов змей, обитающих на территории СССР и некоторые вопросы экспериментальной терапии. М.: Медицина, 1969. 193 с.
  20. И. А., Крылов В. Н., Егоров В. В., Шешина Н. П. Сравнительный анализ действия некоторых зоотоксинов на изолированное сердце // Биологические науки, 1991. № 4. С. 47−53.
  21. С. Н., Переслегина И. А., Шабунина Е. И. Монооксигеназная система печени при хроническом гепатите по данным антипиринового теста // Клин. лаб. диагност., 1993. № 4. С. 41−43.
  22. Э. И., Семендяева М. И., Неклюдова Е. А. Недостаточность печени. М., 1978. 328 с.
  23. Гепатоцит: Функционально-метаболические свойства. Гулак П. В., Дудченко А. М., Зайцев В. В. и др. П/ред. JI. Д. Лукьяновой. М.: Наука, 1985. 272 с.
  24. Ю. П. Роль печени в стрессорных реакциях организма // Успехи физиол. наук, 1990. Т. 21, № 1. С. 45−52.
  25. Ю. П., Гусева Э. О. Сравнительная оценка биотрансформационной и фармакокинетической активности печени у жителей тропиков и средних широт при адаптации в Заполярье // Физиология человека, 1998. Т. 24, № 6. С. 103−107.
  26. С. Медико-биологическая статистика. М.: Практика, 1999. 459 с.
  27. П. Д., Протасова Т. Н. Детоксикация как один из механизмов гомеостаза и резистентности // Гомеостаз. П/ред. П. Д. Горизонтова. М.: Медицина, 1981. С. 366−397.
  28. О. Р., Гичев Ю. П., Гусева Э. О., Шарапов В. И. Биотрансформация ксенобиотиков в печени при холодовом воздействии у крыс с различной устойчивостью к гипоксии // Бюлл. эксп. биол. и мед., 1998. Т. 126, № 12. С. 631−633.
  29. А. Д. Исследование ядов различных видов щитомордников. // Механизмы действия зоотоксинов. Межвуз. сб. Горький, 1984. С. 10−15.
  30. А. Н. Об изменениях тканевого дыхания при тяжелых ожогах и их лечение в эксперименте. Кишинев, 1962.
  31. В. И. Жабий яд. Кишинев, 1960. 134 с.
  32. В. И., Кузнецова В. С., Симонова В. Ф. и др. Антибиотические свойства секрета надлопаточных желез жаб. Кишинев, 1973. 142 с.
  33. Земноводные и пресмыкающиеся. Энциклопедия природы России / Ананьева Н. Б., Боркин Л. Я. и др. М.: ABF, 1998. 576 с.
  34. И. К. Морфологические изменения эндокринных желез животных после введения яда гюрзы. // Механизмы действия зоотоксинов Межвуз. сб. Горький, 1984. С. 10−15.
  35. Я. К. Изменения окислительно-восстановительных процессов в тканях организма после введения различных доз и фракций секрета надлопаточных желез жаб /СНЖЖ/. Автореф. дис.. канд. биол. наук. Кишинев, 1968.
  36. К. У. Влияние змеиных ядов на содержание иммунокомпетентных клеток. // Механизмы действия зоотоксинов. Межвуз. сб. Горький, 1977. С. 143−147.
  37. В. Ф. Морфологическая характеристика крови при действии некоторых зоотоксинов // Механизмы действия зоотоксинов. Горький, 1985. С. 95−99.
  38. А., Розенфельд М., Бурлакова Е., Зенков Ю., Шведова А., Смирнов JI. Влияние антиоксиданта ОП-6 на некоторые модельные реакции системы свертывания крови // Вопр. мед. химии, 1983. Т. 29, вып. 1.С. 33−37.
  39. Н. В., Романова Е. Б., Когтев А. Б. Изменение агрегационных свойств эритроцитов при воздействии ядовитых секретов членистоногих // Механизмы действия зоотоксинов. Горький, 1985. С. 29−33.
  40. Г. В. О влиянии блуждающего нерва на уровень гепарина крови // Гепарин: физиология, биохимия, фармакология и клиническое применение. Л., 1969. С. 29−31.
  41. М. Э., Аширметов А. X. Основные патогенетические механизмы нарушения детоксикационной функции печени при эндогенных интоксикациях различного генеза // Вестн. Академии мед. наук СССР, 1989. № 12. С. 70−76.
  42. В. Н. Физиологический анализ кардиотропного действия некоторых животных ядов. Автореф. дисс.. канд. биол. наук. Горький, 1972.
  43. В. Н. Пчелиный яд. Н. Новгород, 1995. 222 с.
  44. В. Н., Бояринов Г. А., Смирнов В. П., Снопова Л. Б. Влияние препарата жабьего яда на некоторые показатели гемодинамики собак в условиях кранио-церебральной гипотермии // Механизмы действия зоотоксинов. Горький, 1978. С. 91−96.
  45. В. Н., Орлов Б. Н., Егоров В. В. Действие некоторых животных ядов на изолированное сердце кошки // Механизмы действия зоотоксинов. Горький, 1971. С. 134−137.
  46. В. Н., Ошевенский Л. В. Сравнительный анализ кардиотропного действия некоторых зоотоксинов // Механизмы действия зоотоксинов. Горький, 1985. С. 29−33.
  47. В. Н., Парин С. Б., Кузьмин Е. Г., Сабурцев С. А. Буфотин и налорфин в экспериментальной терапии геморрагического шока // Тез. X Всеросс. пленума правл. анестез. и реаниматол. Н. Новгород, 1995. С. 95.
  48. В. Н., Юнина Л. В., Лысова И. И. К анализу кардиотропных свойств жабьего яда и некоторых его фракций // Механизмы действия зоотоксинов. Горький, 1982. С. 65−71.
  49. О. С., Гевод В. С., Айанян А. Е., Мирошников А. И. Фосфолипаза А2 из яда кобры. Поверхностная активность и взаимодейтвие с фосфолипидными монослоями // Биоорганическая химия, 1981. Т. 7, № 11. С. 1680−1688.
  50. О. С., Гевод В. С. Взаимодействие дискретных зарядов на границе раздела фаз причина аномально высокой поверхностной активности мелиттина // Докл. АН СССР., 1985. Т. 6, № 3. С. 72−75.
  51. . А. Биологические проблемы регуляции жидкого состояния крови и ее свертывания. М.: Медицина, 1975. 488 с.
  52. ., Ляпина Л., Житникова Е., Образцов В. Образование вторичного комплекса адреналин-гепарин-фибриноген и его свойства // Вопр. мед. химии, 1975. Т. 21, вып. 1. С. 65−69.
  53. . А., Ляпина Л. А. Комплекс гепарин-аспирин, его физико-химические и физиологические свойства // Вопр. мед. химии, 1977. Т. 23, вып. 1.С. 44−51.
  54. . И., Мищенко В. П. Свертываемость крови при раздражении блуждающего нерва у кошек // Бюлл. эксперим. биологии и медицины, 1974. Т. 78, № 7. С. 7−9.
  55. Г. Я., Шереметьев Ю. А. Действие фосфолипазы, А на агрегацию эритроцитов и тромбоцитов // Бюлл. эксперим. биол. и мед., 1976. № 12. С. 212.
  56. А. С., Матюшин Б. Н., Ашуева Л. X., Бедников Э. А. Сравнительное изучение зиксорина и фенобарбитала как индукторов ферментов монооксигеназной системы печени // Бюлл. эксперим. биол. и мед., 1985. № 4. С. 437−440.
  57. . П. Роль гепарина в повышении неспецифической резистентности организма // Патофизиология и эксперим. терапия, 1982. № 5. С. 81−87.
  58. Л. А. Физиологические функции гепарина // Успехи современной биологии, 1987. Т. 103, вып. 1. С. 66−80.
  59. Л. А., Аммосова Я. М. Комплексообразование гепарина с ингибитором неферментативного фибринолиза, выделенным из ткани селезенки // Вопр. мед. химии, 1987. Т. 33, вып. 3. С. 88 -91.
  60. Л. А., Пасторова В. Е., Зиадетдинова Г. А. Комплекс гепарина с метионином и его противосвертывающий эффект // Вестник Московск. ун-та. Сер. 16. Биология. 1999. № 2. С. 3−6.
  61. В. В., Цырлов И. Б. Индукция ферментов метаболизма ксенобиотиков. Новосибирск, 1981.
  62. И. Д. Роль печени в обмене лекарственных препаратов // Совр. медицина, 1973. № 11. С. 83−87.
  63. Р. Введение в биофизическую химию. М.: Мир, 1966. 270 с.
  64. . Н., Логинов А. С., Ткачев В. Д. Особенности цитохром Р450-зависимого гидроксилирования в ткани печени больных гепатобилиарной патологией // Клин. лаб. диагност., 1994. № 1. С. 25−27.
  65. Н. Н., Щербаков В. И., Панин Л. Е., Маянский Д. Н. Изменение состояния лизосом в изолированных купферовских клетках и гепатоцитах в процессе репаративной регенерации печени // Цитология, 1978. Т. 20, вып. 9. С. 1046−1051.
  66. Д. Н. Клетка Купфера и система мононуклеарных фагоцитов. Новосибирск: Наука, 1981. 172 с.
  67. Е. А. О структуре Са -связывающего центра фосфолипазы А2 из яда среднеазиатской кобры // Биоорганическая химия, 1982. Т. 8, № З.С. 349−368.
  68. О. Д., Щеголев А. И., Яволов С. П., Карпова В. В., Лысова Н. Л. Количественное изучение активности дегидрогеназ гепатоцитов при массивной эмболии легочных артерий // Бюлл. эксп. биол. и мед., 1999. Т. 127, № 6. С. 635−637.
  69. А. Л. Болезни печени и желчных путей. М.: Медгиз, 1949. 507 с.
  70. В. Н., Вотяков В. И., Наумович С. А., Воробьева Г. В., Цыманович С. Г., Янковская Г. С. Исследование образования комплексов стрептокиназы и гепарина и их свойств // Вопр. мед. химии, 1987. Т. 33, вып. 2. С. 54−58.
  71. А. П., Логинов А. С., Бендиков Э. А. Влияние трофопара, айка-фосфата и эссенциале на детоксицирующую функцию и кровообращение печени у человека // Фармакол. и токсикол., 1991. Т. 54, № 3. С. 56−59.
  72. Ю. А. Природные токсины в изучении молекулярных основ нервной проводимости // Фундаментальные науки медицине. !980. С. 60−69.
  73. Ш. М. Патофизиологические аспекты антикоагулирующего действия зоотоксинов и их ингредиентов. Автореф. дисс.. докт. мед. наук. М., 1980. 32 с.
  74. Ш. М. Патофизиологические аспекты антикоагулирующего действия пчелиного яда и его ингредиентов // Механизмы действия зоотоксинов. Горький, 1986. С. 54−61.
  75. Ш. М. Патофизиологические аспекты антикоагулирующего действия зоотоксинов и их ингридиентов. Автореф. дисс.. докт. мед. наук. М., 1980. 32 с.
  76. . Н. Биоэлектрическая активность коры головного мозга при отравлении некоторыми животными ядами // Докл. АН СССР. 1964. Т. 53. № 1.С. 233−235.
  77. . Н. Действие жабьего яда на центральную нервную систему // Уч. зап. Горьк. ун-та. Горький. 1963. С. 89−92.
  78. . Н. О нетоксических свойствах яда жабы // Уч. зап. Горьк. ун-та. Вып. 101. Горький. 1970. С. 105−113.
  79. . Н. Современные аспекты экспериментального изучения змеиных ядов. // Механизмы действия зоотоксинов. Межвуз. сб. Горький, 1976. С. 5−53.
  80. . Н., Аратен С. М. Изменение аккомодационной способности нервной ткани при действии некоторых животных ядов // Уч. зап. Горьк. ун-та. Вып. 101. Горький. 1970. С. 138−145.
  81. . Н., Гелашвили Д. Б. Зоотоксинология ядовитые животные и их яды: Учебное пособие. М.: Высш. шк., 1985. 280 с.
  82. . Н., Корнева Н. В. Зоотоксины и проблемы рака // Механизмы действия зоотоксинов. Межвуз. сб. Горький, 1982. С. 52−55.
  83. . Н., Корнева Н. В., Омаров Ш. М., Крылов В. Н. Биологические основы действия яда жабы на организм // Успехи совр. биол., 1980. Т. 80. Вып. 2. С. 302−315.
  84. . Н., Крылов В. Н. Влияние яда жабы Bufo viridis Laur. на кардиогемодинамику собак // Биологические науки, 1986. № 4. С. 54−58.
  85. . Н., Крылов В. Н. Кардиотропное действие яда зеленой жабы (Bufo viridis Laur.) // Биологические науки, 1980. № 9. С. 62−66.
  86. С. В. Ядовитые животные. JL: Медицина, 1975. 375 с.
  87. Т. М., Чернищенко Т. М., Горницкая О. В., Савчук О. М., Соколовская JI. И., Хамисония М. Ш., Макохоненко Е. М. Лабораторная диагностика состояния системы гемостаза // Укр. биохим. журн., 2000. Т. 72, № 6. С. 67−73.
  88. К. Ф., Карелин А. А., Уткин Ю. П., Цетлин В. И. Получение фотоактивных монопроизводных нейротоксина II и их взаимодействие с ацетилхолиновым рецептором // Биоорганическая химия, 1982. Т. 8, № 7. С. 905−913.
  89. Т. И., Сергеева Л. И., Малышева Г. И. Ганглиоблокиорующее действие жабьего яда // Матер, науч. конф. «Функциональные взаимоотношения между различными системами органов в норме и патологии». Иваново, 1962. С. 874−876.
  90. С. Д. Болезни печени. М., 1984. 479 с.
  91. Д. Н., Сорокин В. М., Юкельсон Л. Я. Химия и биохимия змеиных ядов. Ташкент, 1972. 186 с.
  92. Л. И. Угнетение гепарином гемолитической активности пчелиного яда // Механизмы действия биологически активных веществ. Горький. 1974. Т. 3. Вып. 175. С. 130−135.
  93. Л. И., Конькова Л. Г. Изменение кислотной резистентности эритроцитов при действии пчелиного яда // Механизмы действия зоотоксинов. Горький, 1976. С. 85−89.
  94. В. И. Физико-химические методы детоксикации организма. // Физико-химическая медицина: проблемы атеросклероза, детоксикации и иммунокоррекции. М., 1991. С. 18−33.
  95. Э. П., Сийгур Ю. Р., Аавиксаар А. А., Кибирев В. К., Федоряк Д. М. Выделение брадикининобразующего фермента из протеолитического комплекса яда гюрзы // Биохимия, 1982. Т. 47, вып. 10. С. 1730−1737.
  96. Ф. Ф., Вальцева И. А., Васильченко В. В. Кардиотропное действие яда зеленой жабы // Труды I Всесоюзн. конф. ЦНИЛ мед. вузов СССР. М., 1967. Ч. 3. С. 198−199.
  97. Л. А. Основные механизмы метаболизма ксенобиотиков в организме человека и животных // Итоги науки и техники. Сер. Токсикология. Т. 12. М., 1981. 156 с.
  98. Я. X., Сорокин В. М., Нишан-Ходжаева С. А., Юкельсон Л. Я. Токсины яда среднеазиатской кобры // Биохимия, 1971. Т. 36, № 6. С. 1282−1286.
  99. А., Аммосова Я., Кудряшов Б. Комплекс фактор XIII-гепарин и его физико-химические свойства // Вопр. мед. химии, 1974. Т. 20, вып. 6. С. 611−616.
  100. Л., Физер М. Стероиды. М., 1964. 982 с.
  101. А. Физиолдогия и экспериментальная патология печени. Будапешт, 1961. 216 с.
  102. А. И. Функциональные пробы в диагностике заболеваний печени. М., 1968
  103. Хакимов 3. 3., Краковский М. Э. Коррекция нарушений микросомальной окислительной системы печени при экспериментальной острой почечной недостаточности // Патол. физиол. и эксперим. терапия, 1990. № 1.С. 21−23.
  104. Хмудханова III. М., Сахибов Д. Н. О фосфодиэстеразной активности ядов среднеазиатских змей // Узб. биол. журнал, 1980. № 1. С. 67−69.
  105. А. Е. Действие пчелиного яда на синаптические структуры вегетативных ганглиев // Матер. VII Всероссийского съезда неврологов. Н. Новгород, 1995. С. 453−454.
  106. А. Е. Физиологический анализ защитных свойств гепарина при действии на организм зоотоксинов. Дисс.. канд. биол. наук. Горький, 1983.168 с.
  107. С., Иванов И. Пчелиные продукты. София, 1985. 225 с.
  108. В. С., Ананян А. А., Милютина Н. П., Чин Ким Тхий Тхоа. Регуляция аргинином активности цитохрома Р-450 и перекисного окисления липидов в печени и семенниках крыс при гипоксии // Вопр. мед. химии, 1991. Т. 37, № 4. С. 51−54.
  109. Ahuja М. L., Brooks A. G. A note of the action of heparin on Russel’s viper venom // Jud. Jour. Med. Res, 1946. V. 34, № 2. P. 317−322.
  110. Almeida О. P, Bohm G. M, Bonta I. L. Morphological study of lesions induced by snake venoms (Naja naja and Agkistrodon piscivorus) in the lung and cremaster vessels of rats // J. Pathol, 1977. V. 121, № 3. P. 169−176.
  111. Aniya Y, Terukina R, Minamitake Y, Shiohira S. Effect of the spine venom from the crown-of-thorns starfish, Acanthaster planci, on drug-metabolizing enzyme in rat liver // J. Toxicol. Sci, 1998. V. 23, № 5. P. 419−423.
  112. Anzenbacher P, Anzenbacherova E. Cytochrome P450 and metabolism of xenobiotics // Cell. Mol. Life Sci, 2001. V. 58, № 5−6. P. 737−747.
  113. Bachmann K. A. Cytochrome P450 isoforms: Clinical significance and methods for their assessment in vivo // G. ital. chim. clin. 1994. 19, № 2. P. 7596.
  114. Banks В., Brown C., Burgess G., Burnstok G., Claret M., Cooks Т., Jenkinson D., Parsons H. Some peripheral activities of Apamin // Toxicon, 1979. V. 17 (1), № l.P. 4.
  115. Banks В., Dempsey C., Gorman A. Structure-activity studies on bee venom polipeptides // Nature Toxins, 1980. P. 623−629.
  116. Barbouche R., Marrakchi N., Mansuelle P., Krifi M. N., Fenouillet E., Rochat
  117. H., el Ayeb M. Novel anti-platelet aggregation polypeptides from Vipera lebetina venom: isolation and characterization // FEBS Lett., 1996. V. 392, № 1.P. 6−10.
  118. Barker S. A., Banyuk S. Y., Brimacembe S. S., Palmer D. I. Characterization of the products of the action of bee venom hyaluronidase // Nature, 1968. Suppl. 4894. P. 693−694.
  119. Bauer M., Sun Y., Degenhardt C., Kozikowski B. Assignment of all four disulfide bridges in echistatin // J. Protein Chem., 1993. V. 12, № 6. P. 759 764.
  120. Benaceraff B. Function of the Kupffer cells. // The Liver, Morphology, Biochemistry, Physiology. Ed. By Rouiller Ch., Acad. Press. N. Y. L., 1963. V. 2. P. 37−62.
  121. Berg Т., Boman D. Distribution of lysosomal enzymes between parenchymal and Kupffer cells of rat // Biochim. et biophys. acta, 1973. V. 321. P. 585−595.
  122. Berthou F., Goasduff Т., Dreaho Y., Menez J. F. Caffeine increases its own metabolism through cytochrome P450 1A induction in rats // Life Sci., 1995. V. 57, № 6. P. 541−549.
  123. Bhattacharyya A., Sahu J. K., Majumdar G., Maity C. R. Biochemical studies of liver and liver microsomes in envenomated rats // Indian J. Med. Res., 1990. V. 92. P. 374−377.
  124. Bian R., Tian K., Yang R. Fractionation of bee venom by chromatography and its anticoagulant action // J. Toxicol. Toxin Rev., 1990. V. 9, № 1. P. 63.
  125. Bloomer J. C., Clarke S. E., Chenery R. J. determination of P-450 1A2 activity in human liver microsomes using 3−14C-metyl.caffeine // Xenobiotica, 1995. V. 25, № 9. P. 917−927.
  126. Breithaupt H., Habermann E. Mastzell degranulierendes peptid (MSD-peptid) ans Bienengift: Isolierung, biochemische und pharmacologische Eigenschaften // Arch. Pharmacjl., 1968. V. 261, № 5. P. 252−258.
  127. Brigge M. N. The chemistry of animal venoms // Sci. Progr., 1960. V.48, № 191. P. 456−562.
  128. Calvete J. J., Wang Y., Mann K., Schafer W., Niewiarowski S., Stewart G. J. The disulfide bridge pattern of snake venom disintegrins, flavoridin and echistatin // FEBS Lett, 1992. V. 309, № 3. P. 316−320.
  129. Chen Y. L, Tsai I. H. Functional and sequence characterization of coagulation factor IX/factor X-binding protein from the venom of Echis carinatus leucogaster//Biochemistry, 1996. V. 35, № 16. P. 5264−5271.
  130. Cho S. Y., Hanh B. S., Yang K. Y., Kim Y. S. Purification and characterization of calobin II, a second type of thrombin-like enzyme from Agkistrodon caliginosus (Korean viper) // Toxicon, 2001. V. 39, № 4. P. 499 506.
  131. Dan Phyllis, Dagan A, Krimsky M, Pruzanski W, Vadas P, Yedgar S. Inhibition of type I and type II phospholipase A2 by phosphatidyl-ethanolaminelinked to polymeric carriers // Biochemistry. 1998. V. 37, № 17. P. 619 961 204.
  132. Domitas E. M., Hider R. C. Honey bee venom // Bee Wored., 1987. V. 68, № 2. P. 51−70.
  133. Edens R. E., Linhardt R. J., Bell C. S., Weiler J. M. Heparin and derivatized heparin inhibit zymozan and cobra venom factor activation of complement in serum // Immunopharmacology, 1994. V. 27, № 2. P. 145−153.
  134. Ferreira L. A., Mollring Т., Lebrun F. L., Raida M., Znottka R., Habermehl G. G. Structure and effects of a kinin potentiating fraction F (AppF) isolated from Agkistrodon piscivorus piscivorus venum // Toxicon, 1995. V. 33, № 10. P. 1313−1319.
  135. Florianczyk B. Function of metallothionein in the body // Postepy Hig. Med. Dosw., 1996. V. 50, № 4. P. 375−382.
  136. Freitas M. A., Geno P. W., Sumner L. W., Cooke M. E., Hudiburg s. A., Ownby C. L., Kaiser I. I., Odell G. V. Citrate is a major component of snake venoms // Toxicon, 1992. V. 30, № 4. P. 461−464.
  137. Frerejacque M. Venins de crapauds // Rev. Gen. Sci. Pures et appl., 1958. V. 65. № 5−6. P. 145−149.
  138. Frimmer M. The role of plasma membranes in hepatotoxic effects // Naunyn-Schmiedebergs Arch. Pharmacol., 1977. Bd. 297. S. 515−519.
  139. Gasmi A., Chabchoub A., Guermazi S., Karoui H., Elayeb M., Dellagi K. Further characterization and thrombolytic activity in a rat model of a fibrinogenase from Vipera lebetina venom // Thromb. Res., 1997. V. 86, № 3. P. 233−242.
  140. Gasmi A., Karoui M., Benlasfar Z, Karoui H., el Ayeb m., Dellagi K. Purification and characterization of a fibrinogenase from Vipera lebetina (desert adder) venom // Toxicon, 1991. V. 29, № 7. P. 827−836.
  141. Gasmi A., Louzir H., Karoui H., el Ayeb M., Dellagi K. Purification from Vipera lebetina (desert adder) venom of a protein that depletes human complement // Nat. Toxins, 1994. V. 2, № 1. P. 44−48.
  142. Gasmi A., Srairi N., Guermazi S., Dkhil H., Karoui H., el Ayeb M. Amino acid structure and characterization of a heterodimeric disintegrin from Vipera lebetina venom // Biochim. Biophys. Acta, 2001. V. 1547, № 1. P. 51−56.
  143. Habermann E. Bee and wasp venoms // Science, 1972. V. 177, № 4046. P. 314−322.
  144. Habermann E. Eigenschaften und Anrei cherung der Hialurinidase von Bienengift // Biochem. Zeitsch., 1957. V. 322, № 1. S. 1−10.
  145. Habermann E. Uber die wirkung teirscher Gifte auf Erytrocyten // J. ges. expte. Med., 1958. V. 129, № 5. S. 436−464.
  146. Habermann E., Jentsch J. Sequential analis of melittin from tryptic and peptic fragments // Biochem., 1967. V. 348, № 37. P. 1−10.
  147. Habermann E., Jentsch J. Uber die struktur des toxischen Bienengiftpeptids Melittin und deren Bezeichung rur pharmacjlogischen Wirkung // Arch. exp. Path. u. Pharmacol, 1966. V. 253. S. 40−41.
  148. Hahn B. S, Chang I. M, Kim Y. S. Purification and characterization of piscivorase I and II, the fibrinolytic enzymes from easten cottonmouth mocassin venom (Agkistrodon piscivorus piscivorus) // Toxicon, 1995. V. 33, № 7. P. 929−941.
  149. Hahn В. S., Yang К. Y., Park E. M., Chang I. M., Kim Y. S. Purification and molecular cloning of calobin, a thrombin-like enzyme from Agkistrodon caliginosus (Korean viper) // J. Biochem., 1996. V. 119. P. 835−843.
  150. Iga Т., Klaasen C. D. Uptake of the bile acids by isolated rat hepatocytes // Biochem. Pharmacol., 1982. V. 31., № 2. P. 211−216.
  151. Ishii K., Wolkoff A. M. Ingibition of rat hepatocyte organic anion transport by bile acids // Amer. J. Physiol., 1994. V. 267, № 3, Pt. 1. P. 458−464.
  152. Jiao Q. C., Liu Q., Sun С., He H. Investigation on the binding site in heparin by spectrophotometry // Talanta, 1999. V. 48. P. 1095−1101.
  153. Karlsson E. Chemistry of some potent animal toxins // Experientia, 1973. V. 105, № 11. P. 1319−1327.
  154. Kemparaju K., Prasad B. N., Gowda V. T. Purification of a basic phospholipase A2 from Indian saw-scaled viper (Echis carinatus) venom: characterization of antigenic, catalytic and pharmacological properties // Toxicon, 1994. V. 32, № 10. P. 1187−1196.
  155. Kind L. S., Allaway E. Enchanced IgE and IgG anti-melittin antibody formation induced by heparin-melittin complexes in mice // Allergy, 1982. V. 37, № 4. P. 225−229.
  156. Knowles R. The poison toad and the canine // Veterin. Med. 1964. V. 59. № 1. P.39−42.
  157. Komori Y., Nikai Т., Tohkai Т., Sugihara H. Primary structure and biological activity of snake venom lectin (APL) from Agkistrodon p. piscivorus (Easten cottonmouth) // Toxicon, 1999. V. 37, № 7. P. 1053−1064.
  158. Korzekwa K. R., Jones J. P. Predicting the cytochrome P450 mediated metabolism of xenobiotics // Pharmacogenetics. 1993. 3, № 1. P. 1−18.
  159. Krylov V, Oshevensky L. Prevention of hemolytic effect of bee venom by heparin // Apimondia'99. Congress XXXVI Vancouver, Canada. 1999. Proceedings. P. 223.
  160. Kucinshi V, Kafirau R. Disporitive si tehnologii ou о eficieata sporlfa in obtinerea renfnuem die albie // Apicult. Rom, 1978. V. 53, № 12. S. 16−19.
  161. Kudo K, Tu A. T. Characterization of hyaluronidase isolated from Agkistrodon contortrix contortrix (Southern Copperhead) venom // Arch. Biochem. Biophys, 2001. V. 386, № 2. P. 154−162.
  162. Kumar V, Rejent T. A, Elliot W. B. Anticholinesterase action of elapid venoms // Toxicon, 1973. V. 11, № 2. P. 131−138.
  163. Lang D, Bocker R. Highly sensitive and specific high-perfomance liquid chromatographic analysis of 7-hydroxywarfain, a marker for human cytochrome Р-450 2C9 activity // J. Chromatogr. Biomed. Appl, 1995. V. 672, № 2. P. 305−309.
  164. LecureurV, Courtois A, Payen L, Verhnet L, Guillouzo A, Fardel O. Expression and regulation of hepatic drug and bile transporters // Toxicology, 2000. V. 153, № 1−3. P. 203−219.
  165. Lee C. J, Ho C. L. Mechanisms of neurotoxicity and myotoxicity of phospholipases A2 from snake venoms // Toxicol. Lett, 1980. N 6. P. 125.
  166. Licht L. E. Death following possible ingestion of toad eggs // Toxicon. 1967. V. 5. № 2. P. 141−142.
  167. Lin Y. H" Lee S. C, Chang P. Y" Rajan P. K" Sue S. C" Wu W. G. Heparin binding to cobra basic phospholipase Al depends on heparin chain length and amino acid specificity //FEBS Lett, 1999. V. 453, № 3. P. 395−399.
  168. Lipp H.-P, Schuler U. Die menschlichen Cytochrom-P450-Izoenzyme. Bedeutung fue die Klinische Praxis // Arzneimittel-therapie. 1995. 13, № 9. P. 272−280.
  169. Lowy P. H., Sarmiento L., Mitchel H. K. Polipeptides minimine and melittin from bee venom: effects on drosophila // Arch. Biochem. Biophys., 1971. V. 145, № l.P. 338−343.
  170. Maraganore J. M., Heinrikson R. L. The lysine-49 phospholipase A2 from the venom of Agkistrodon piscivorus piscivorus. Relation of structure and function to other phospholipases A2 // J. Biol. Chem., 1986. V. 261, № 11. P. 47 974 804.
  171. Melo P. A., Ownby C. L. Ability of wedelolactone, heparin and para-bromophenacyl bromide to antagonize the myotoxic effects of two crotaline venoms and their PLA2 myotoxins // Toxicon, 1999. V. 37, № 1. P. 199−215.
  172. Meyer K., Lind H. Venomous vertebrates // Venomous animals and their venoms. Acad. Press. N.-Y. and London. 1971. V. 2.
  173. Meyer U. A. Overview of enzymes of drug metabolism // J. Pharmacokinet. Biopharm., 1996. V. 24, № 5. P. 449−459.
  174. Moseley R. H., Dyke R. W. Organic cation transport by rat liver lysosomes // Amer. J. Physiol, 1995. V. 268, № 3, Pt. 1. P. 480−486.
  175. Motta P. A scanning electron microscopic study of the rat liver sinusoid: endothelial and Kupffer cells // Cell. Tissue Res., 1975. V. 164, № 3. P. 371 385.
  176. Nikai Т., Katano E., Komori Y., Sugihara H. Beta-fibrinogenase from the venom of Agkistrodon p. piscivorus // Сотр. Biochem. Physiol. В., 1988. V. 89, № 3. P. 509−515.
  177. Ohara H., Miyabe Y., Deyashiki Y., Matsuura К., Hara A. Reduction of drug ketones by dihydrodiol dehydrogenases, carbonyl reductase and aldehyde reductase of human liver // Biochem. Pharmacol., 1995. V. 50, № 2. P. 221 227.
  178. Ouyang С. H., Ma Y. H., Jih H. C., Teng С. M. Characterization of the platelet aggregation inducer and inhibitor from Echis carinatus snake venom // Biochim. Biophys. Acta, 1985. V. 841, № 1. P. 1−7.
  179. Ownby C. L., Colberg T. R., Li. Q. Presence of heat-stable hemorrhagic toxins in snake venoms // Toxicon, 1994. V. 32, № 8. P. 945−954.
  180. Pejler G., Sadler J. E. Mechanism by which heparin proteoglycan modulates mast cell chymase activity // Biochemistry. 1999. V. 38, № 37. P. 12 187— 12 195.
  181. Peng M, Lu W, Beviglia L, Niewiarowski S., Kirby E. P. Echicetin: a snake venom protein that inhibits binding of von Willebrand factor and alboaggregins to platelet glycoprotein lb // Blood, 1993. V. 81. P. 2321−2328.
  182. Petrovan R. J, Rapaport S. I, Le D. T. A novel clotting assay for quantitation of plasma prothrombin (factor II) using Echis multisquamatus venom // Am. J. Clin. Pathol, 1999. V. 112, № 5. P. 705−711.
  183. Pichard L, Curi-Pedrosa R, Bonfils C, Jacqz-Aigrain E, Domergue J, Joyeux H, Cosme J, Guengerich F. P, Mauret P. Oxidative metabolism of lansoprazole by human liver cytochromes P-450 // Mol. Pharmacol, 1995. V. 47, № 2. P. 410−418.
  184. Polgar J, Magnenat E. M, Peitsch M. C, Wells T. N, Sadi M. S, Clemetson K. J. Amino acid sequence of the alpha and beta subunits of echicetin from the venom of Echis carinatus (saw-scaled viper) // Biochem. J, 1997. V. 323. Pt. 2. P. 533−537.
  185. Pugh R. N, Theakston R. D. A clinical study of viper bite poisoning // Ann. Trop. Med. Parasitol, 1987. V. 81, № 2. P. 135−149.
  186. Rollins D. E, Freston J. W, Woodbury D. M. Transport of organic anions info liver cells and bile // Biochem. Pharmacol, 1980. V. 29. P. 1023−1028.
  187. Saidi N, Samel M, Siigur J, Jensen P. E. Lebetase, an alpha (beta)-fibrin (ogen)olytic metalloproteinase of Vipera lebetina snake venom, is inhibited by human alpha-macroglobulins // Biochim. Biophys. Acta, 1999. V. 1434, № 1. P. 94−102.
  188. Samel M, Subbi J, Siigur J, Siigur E. Biochemical characterization of fibrinigenolytic serine proteinases from Vipera lebetina snake venom // Toxicon, 2002. V. 40, № 1. P. 51−54.
  189. Schaeffer R. C. Heterogeneity of Echis venoms from different sources // Toxicon, 1987. V. 25, № 12. P. 1343−1346.
  190. Schaeffer R. C, Briston C, Chilton S. M, Carlson R. W. Disseminated intravascular coagulation following Echis carinatus venom in dogs: effects of a synthetic thrombin inhibitor // J. Lab. Clin. Med, 1986. V. 107, № 6. P. 488 497.
  191. Schenkman J. B. Cytochrom P450-dependent monooxigenases: An overview // Mol. Aspects Monooxigenases and Bioactiv. Toxic. Compaunds: Proc. NATO Adv. Study Inst, Cesme, Aug. 27-Sept. 7, 1989. New York- London, 1991. P. 1−10.
  192. Shipolini R, Brodbury A, Callewaert G, Vernon C. The structure of apamin // Chem. Communs, 1967. V. 14. P. 679−680.
  193. Shkenderov S. Further purification, inhibitory spectaum and some kinetic properties of the protease in bee venom // Animal, plant and microbial toxin, 1976. V. l.P. 263−272.
  194. Siigur E, Mahar A, Siigur J. Beta-fibrinogenase from the venom of Vipera lebetina // Toxicon, 1991. V. 29, № 1. P. 107−118.
  195. Siigur E, Newman T, Jarve V, Тага A, Siigur J. Isolation and characterization of nerv growth factor from Vipera lebetina (snake) venom // Сотр. Biochem. Physiol. B, 1985. V. 81, № 1. P. 211−215:
  196. Siigur E., Siigur J. Purification and characterization of lebetase, a fibrinolitic enzyme from Vipera lebetina (snake) venom // Biochim. Biophys. Acta, 1991. V. 1074, № 2. P. 223−229.
  197. Siigur J., Samel M., Tonismagi K., Subbi J., Siigur E., Tu A. T. Biochemical characterization of lebetase, a direct-acting fibrinolytic enzyme from Vipera lebetina snake venom // Thromb. Res., 1998. № 90. P. 39−49.
  198. Smith D. A. Studies with cytochrome P450 subtypes: Clues to human metabolism: Abstr. Key Stone Symp. Discov. Ther. Agents, Lake Tahoe, Calif., March 9−15, 1995 // J. Cell. Biochem., 1995. Suppl. 19b. P. 350.
  199. Smyth R. The toxic toad // Veterin. Res. 1963. V. 65. № 30. P. 468.
  200. Sun L. G., Hao W. X., Shih J. C. Effect of snake venom of Agkistrodon halys on atherosclerosis and blood characteristics in Japanese quail // Atherosclerosis, 1990. V. 84, № 2−3. P. 129−134.
  201. Tan N. H., Ponnudurai G. A comparative study of the biological activities of venoms from snakes of the genus Agkistrodon (moccasins and copperheads) // Сотр. Biochem. Physiol. В., 1990. V. 95, № 3. P. 577−582.
  202. Teng С. M., Ma Y. H., Ouyang С. H. Action mechanism of the platelet aggregation inducer and inhibitor from Echis carinatus snake venom // Biochim. Biophys. Acta, 1985. V. 841, № 1. P. 8−14.
  203. Torego C. F., Borges D. R. Plasma kallikrein clearance by the liver of paracetamol-intoxicated rats // Bienn. Sci. Meet, and Postgrad. Course, Brighton, June 3−6, 1992: Programme and Abstr. / Int. Assoc. Study Liver. Brighton, 1992. P. 72.
  204. Viclc J. A, Shipman W. H, Brooks R. J. Beta adrenergic and antiarrhythmic effects of cardiopep, a newly isolated substance from whole bee venom // Toxicon, 1974. V. 12, № 2. P. 139−144.
  205. Warrell D. A, Pope H. M, Prentice C. R. Disseminated intravascular coagulation caused by the carpet viper (Echis carinatus): trial of heparin // Br. J. Haematol, 1976. V. 33, № 3. P. 335−342.
  206. Wittliff J. F. Separation of toad venom constituens on silicael impregnated glass filter paper // Toxicon. 1968. V. 6. № 1. P. 73−75.
  207. Yamada D, Sekiya F, Morita T. Isolation and characterization of carinactivase, a novel prothrombin activator in Echis carinatus venom with a unique catalytic mechanism // J. Biol. Chem, 1996. V. 271, № 9. P. 52 005 207.
  208. Yamazaki H. Roles of human cytochrome P450 enzymes involved in drug metabolism and toxicological studies // Yakugaku Zasshi, 2000. V. 120, № 12. P. 1347−1357.
  209. Yoshida S, Sakai T. Effect of bufalin on acetil choline levers in rat brain: relation to its CNS-stimulating actions // Chem. and Pharm. Bull. 1977. V. 25, № 1. P. 64−68.
  210. Zelnic R, Ziti L. M. Thin-Iyer chromatography. Analysis of the bufadienolides isolated from toad venoms // J. Chromatogr. 1962. V. 9, № 3. P. 371−373.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!