Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Теоретическое описание трансмембранного переноса протонов и его сопряжение с различными этапами электронного переноса в реакционном центре фотосистемы II высших растений и сине-зеленых водорослей

Диссертация: Теоретическое описание трансмембранного переноса протонов и его сопряжение с различными этапами электронного переноса в реакционном центре фотосистемы II высших растений и сине-зеленых водорослей
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Фотосинтез — важнейший процесс, имеющий планетарное значение, с помощью которого происходит улавливание солнечной энергии живыми организмами и ее запасание. Появившийся у первых организмов около 2-х млрд. лет назад, прямо или косвенно этот процесс обеспечивает доступной химической энергией все живые существа на Земле, за исключением некоторых хемолитотрофных бактерий (например, Thiobacillus… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ И ТЕРМИНОВ
  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Роль фотосистемы II в фотосинтезе
    • 1. 2. Структура фотосистемы II
    • 1. 3. Электрон-транспортная цепь реакционного центра ФС II
    • 1. 4. Сопряжение транспорта электронов и протонов около вторичного пластохинона Qb
    • 1. 5. Протонный транспорт в бактериородопсине
    • 1. 6. Работа водорасщепляющего комплекса
  • ГЛАВА II. МЕТОДИКА ТЕОРЕТИЧЕСКОГО ОПИСАНИЯ И МАТЕМАТИЧЕСКИХ РАСЧЕТОВ
    • 11. 1. Перенос протона по протонному каналу
    • 11. 2. Квантово-химические методы. Метод молекулярных орбиталей Хартри-Фока
    • 11. 3. Решение системы уравнений Хартри-Фока- уравнения Рутана
    • 11. 4. Приближение нулевого дифференциального перекрывания
    • 11. 5. Метод модифицированного пренебрежения двухатомным перекрыванием (MNDO)
    • 11. 6. Численные методы решения уравнения Шредингера
  • ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • III. 1. Квантово-химические характеристики системы гистидин — пластохинон Qb
    • 111. 2. Сопряжение протонного и электронного транспорта в комплексе расщепления воды
    • 111. 3. Внешний протонный полуканал бактериородопсина

Теоретическое описание трансмембранного переноса протонов и его сопряжение с различными этапами электронного переноса в реакционном центре фотосистемы II высших растений и сине-зеленых водорослей (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Фотосинтез — важнейший процесс, имеющий планетарное значение, с помощью которого происходит улавливание солнечной энергии живыми организмами и ее запасание. Появившийся у первых организмов около 2-х млрд. лет назад, прямо или косвенно этот процесс обеспечивает доступной химической энергией все живые существа на Земле, за исключением некоторых хемолитотрофных бактерий (например, Thiobacillus ferrooxidans, Pseudomonas carboxydovorans) [1]. В течение многих веков основным источником энергии на планете остаются продукты распада фотосинтезирующих организмов — каменный уголь, нефть и газ. Несмотря на попытки использования энергии ветров и водных течений, а в последнее столетие и атомного ядра, эти источники и на сегодняшний день составляют лишь небольшую часть общей потребляемой энергии. Кроме того, использование запасенной солнечной энергии в виде углеводородов — нефти и угля — само по себе сопряжено с рядом нерешенных проблем.

Во-первых, утилизация запасенной в них химической энергии в настоящее время осуществляется путем кислородного сжигания — процесса, не обладающего сколько-нибудь существенным коэффициентом полезного действия. Известно, что живые организмы в результате эволюции выработали тонкие механизмы утилизации химической энергии самых разных соединений с максимальной эффективностью. Это относится как к органическим, так и к неорганическим субстратам. Так например, известны водородные бактерии, использующие в качестве донора электрона для дыхательной цепи молекулу водорода [1]. Эти механизмы сопряжены с процессами электронного и протонного транспорта либо в специальных органеллах эукариотических организмов (митохондриях), либо во внешних мембранах прокариотов, с последующим синтезом АТФ.

Во-вторых, избыточное выделение продуктов горения создает угрозу загрязнения биосферы и нарушения экологического равновесия с непредсказуемыми последствиями. В этой связи, а также учитывая, что ископаемых источников энергии, по некоторым оценкам, хватит не более, чем на 100 лет, задача эффективного использования солнечной энергии оказывается особенно актуальной. Нам представляется, что первым шагом иа пути к ее решению должно стать детальное изучение уже существующих механизмов — эволюционно выработанных механизмов протонного и электронного транспорта в различных фотосинтезирующих организмах.

Выяснение механизмов расщепления воды и генерирования кислорода является ключевой проблемой фотосинтеза. Детальное изучение этих процессов может позволить в будущем создавать искусственные молекулярные структуры, которые, несомненно, найдут применение на космических кораблях, орбитальных станциях, а также на других объектах солнечной системы. В последнее время делаются попытки генетической модификации Mn-кластера для выделения из воды не только кислорода, но и водорода под действием солнечного излучения. Возможно, таким путем удастся получать водород в достаточных количествах для использования его в качестве экологически чистого топлива. Изучение работы фотосистемы II позволит понять механизмы работы многих гербицидов, применяемых в сельском хозяйстве. Кроме того, делаются попытки использовать молекулярные комплексы фотосистемы II в качестве биосенсоров для регистрации наличия некоторых токсичных соединений, тяжелых металлов и радиационного излучения [2].

Целью настоящей работы является теоретическое исследование и математическое описание процессов сопряжения протонного и электронного транспорта в комплексе разложения воды и на вторичном пластохиноне Qb фотосистемы II сине-зеленых водорослей, а также переноса протона в бактериородопсине пурпурных мембран галобактерий. Для объяснения экспериментальных данных предложена собственная пошаговая схема сопряжения этих процессов на молекулярном уровне. На основе разработанной схемы проведен квантовохимический анализ кинетики движения протона и оценена скорость его переноса исходя из квантовомеханического подхода.

Основные результаты и выводы:

1. В системе MATLAB реализован метод оценки скорости переноса протона через потенциальный барьер между двумя фиксированными центрами с учетом заселенности возбужденных уровней;

2. Произведен анализ различных численных методов и разработаны собственные программы в системе MATLAB реализации универсального разностного метода решения уравнения Шредингера для произвольного потенциала;

3. С использованием полуэмпирического квантово-химического метода MNDO построены поверхности (в нашем случае одномерные) потенциальной энергии протона в системах пластохинон QB — His L-190, тирозин Yz — His Dl-190 и во внешнем протонном полуканале бактериородопсина;

4. На основе результатов расчетов нами предложена схема сопряжения протонного и электронного транспорта на пластохиноне Qb, учитывающая экспериментальные данные, в том числе, объясняющая вращение кольца пластохинона, которое было с достоверностью установлено экспериментально;

5. Отток протонов от комплекса расщепления воды в люмен осуществляется через протонный канал. Роль первого звена, инициирующего перенос протона от тирозина Yz по каналу, по-видимому, играет остаток гистидина His Dl-190. Отметим, однако, что в литературе имеются гипотезы о наличии специальной молекулы-переносчика протона;

6. Поскольку согласно предложенной нами схеме от Мп-кластера отрывается как электрон, так и протон, после каждого акта возбуждения система в целом, на уровне комплекса расщепления воды, остается нейтральной. Возможно, именно это позволяет Mn-кластеру из четырех атомов Мп удерживать четыре окислительных эквивалента до момента образования молекулы кислорода Ог из двух молекул воды Н2О;

7. Оценено время переноса протона с шиффова основания на Asp 85, которое оказалось равным ~ 1.44 мкс. На порядок большее время в 40 мкс., полученное из спектроскопических данных, позволяет предположить, что лимитирующей скорость переноса протона стадией является стадия структурных перестроек белка, а не сам акт переноса протона;

8. Исходя из анализа данных по направленным мутационным изменениям, предложена структура внешнего протонного полуканала бактериородопсина. Полуканал состоит из пяти аминокислот Asp85, Asp 212, Н20, Туг 57, Arg 82, Glu 204 и одной молекулы воды, протон по нему переносится на расстояние около 15 А.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Настоящая работа посвящена теоретическому описанию процессов транспорта протонов по протонным каналам в белках различных фотосинтезирующих организмов, а также его сопряжения с электронным переносом. В работе отдельно рассматривается перенос протона наиболее простым фотосинтетическим белковым комплексом — бактериородопсином. На примере сине-зеленых водорослей рассматриваются более сложные механизмы транспорта протонов, сопряженные с электронным переносом по электрон-транспортной цепи реакционного центра фотосистемы II. Математическая часть работы посвящена рассмотрению различных методов численного решения уравнения Шредингера и применению универсального разностного метода. Для построения поверхности потенциальной энергии протона в рассматриваемых системах обосновывается возможность использования полуэмпирического квантво-химического метода MNDO. На базе полученных потенциальных поверхностей и численных решений уравнения Шредингера в них для протона предлагается метод оценки скорости переноса протона между двумя фиксированными центрами. Разработанный подход и написанные программы могут быть по аналогии применены ко многим другим биологическим системам транспорта протона, в первую очередь, митохондриальным мембранным ферментам и ионным каналам возбудимых клеток.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М.В. Гусев, Л. А. Минаев, «Микробиология». Издательство МГУ, 1992, Глава 16.
  2. М.Т., Koblizek М., Masojidek J. (2001) Photosystem II-based biosensors for the detection of pollutants. // Biosensor&Bioelectronics, V. 16, PP. 1027−1033.
  3. B.B. Климов. ОКИСЛЕНИЕ ВОДЫ И ВЫДЕЛЕНИЕ МОЛЕКУЛЯРНОГО КИСЛОРОДА ПРИ ФОТОСИНТЕЗЕ. // Соросовский образовательный журнал (1996). Биология.
  4. Фотосинтез // Под ред. Говинджи. М.: Мир, 1987. Т. 1−2.
  5. В.А. Первичное преобразование световой энергии при фотосинтезе. М.: Наука, 1990.
  6. K.N.Ferreira, T.M.Iverson et al. (2004) Architecture of the photosynthetic oxygen-evolving center. // Science, Vol. 303, PP. 1831−1838.
  7. A. Zouni, H-T. Witt, J. Kern, P. Fromme, N. Krauss, W. Saenger, P. Orth. (2001) Crystal structure of photosystem II from Synechococcus longatus at 3.8 resolution. // Nature. V.409. 8 February 2001. P. 739−743.
  8. В. Kok, B. Forbush, M. McGloin // Photochem. Photobiol. (1970), V. 11, 457.
  9. R.Heinerwadel, R. Berthomieu (1995) // Biochemistry. V. 34, P.16 288.
  10. Deisenhofer J., Epp O., Sinning I., Michel H. // J.Mol. Biol. 1995. V. 246 P. 429 457.
  11. A.W., Faller P. // Trends in Bioch. Sci. 2001. V. 26. P. 341 344.
  12. F. Reifarth, G. Renger. (1998) Indirect evidence for structural changes coupled with Qb formation in photosystem II. // FEBS Letters 428 PP. 123−126.
  13. H. Kirchho, S. Horstmann, E. Weis. (2000) Control of the photosynthetic electron transport by PQ diffusion microdomains in thylakoids of higher plants. // Biochimica et Biophysica Acta 1459 (2000) 148−168.
  14. J. Miksovska, L. Kalman, M. Schiffer, P. Maroti, P. Sebban, D. K. Hanson. (1997) In Bacterial Reaction Centers Rapid Delivery of the Second Proton to QB Can Be Achieved in the Absence of L212Glu. // Biochemistry V. 36, 12 216−12 226.
  15. Rinyu L., Nagy L., Kortvelyesi Т. II J. Molec. Structure (Theochem). 2001. V. 571. P. 163 170.
  16. Datta S., Mallik В. I I Int. J. of Quant. Chem. 1997. V. 61 P. 865−879.
  17. L.A., Himo F., Siegbahn P., Babcock G. // J. Phys. Chem. 1997. V. 101 P. 94 969 504.
  18. O’Malley P. // Bioch. Bioph. Acta. 1999. V. 1411. P 101−113.
  19. Peluso A., Di Donato M., Saracino G. // J.Phys. Chem. 2000. V.113 P. 3112−3128.
  20. P., Procenko N., Krasnogolovets V. // Bioch. Bioph. Acta. 1985. V. 807. P. 272 277.
  21. U., Lancaster C. // Bioch. Bioph. Acta. 2001. V. 1505. P. 280−290.
  22. P., Fredkin D., Okamura M., Feher G. // Bioph. Journal. 1995. V. 68. P 2233−2250.
  23. Stowell M., McPhillips Т., Rees D., Soltis S., Albtesch E., Feher G. // Science. 1997. V.276. P. 812−816.
  24. M., Feher G., Okamura M. // Proc. Natl. Acad.Sci. USA. 1998. V. 95. P. 1 167 911 684.
  25. M., Paddoch M., Graige M., Feher G. // Bioch. Bioph. Acta. 2000 V. 1458. P. 148−163.
  26. Jack van Rensen. «Role of bicarbonate at the acceptor side of Photosystem II"// Photosynthesis Research (2002). V. 73, PP. 185−192.
  27. R.H. Lozier, W. Niederberger, R.A. Bogomolni, S. Hwang, W. Stoeckenius, Biochim. Biophys. Acta 440 (1976) 545−556
  28. D. Oesterhelt, C. Brauchle, N. Hampp (1991) // Q. Rev. Biophys. 24, 425−478.
  29. R.R. Birge // Ашш. Rev. Phys. Chem. 41 (1990) 683−733.
  30. Miyasaka T, Koyama K, Itoh I (1992) Quantum conversion and image detection by a bacteriorhodopsin-based artificial photoreceptor// Science 255: 342−344.
  31. N.A. (2000) Bacteriorhodopsin: mutating a biomaterial into an optoelectronic material. // Appl Microbiol Biotechnol 53, PP. 633−639.
  32. Vsevolodov NN, Dyukova TV (1994) Retinal-protein complexes as optoelectronic components. Trends Biotechnol 12: 81−88.
  33. Havelka WA, Henderson R, Oesterhelt D (1995) Three-dimensional structure of halorhodopsin at 7 A resolution // J Mol Biol 247: 726−738.
  34. Skulachev VP (1993) Interrelations of bioenergetic and sensory functions of the retinal proteins.// Q Rev Biophys 26: 177−199.
  35. W. Stoeckenius, R.H. Lozier, R.A. Bogomolni, Biochim.Biophys. Acta 505 (1978) 215 278.
  36. S.I. Bibikov, R.N. Grishanin, A.D. Kaulen, W. Marwan, D. Oesterhelt, V.P. Skulachev, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90 (1993) 9446−9450.
  37. А.Б. «Биофизика» T.2 M.: Книжный дом «Университет», 2000 г.
  38. P.J. Booth, A.R. Curran // Curr. Opin. Struct. Biol. 9 (1999) 115−121.
  39. Mitsuoka K. et al. (1999) The structure of bacteriorhodopsin at 3.0 A resolution based on electron crystallography: implication of the charge distribution. // J. Mol. Biol. 286:861 882.
  40. E.M. Landau, J.P. Rosenbusch, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93 (1996) 14 532−14 535.
  41. G. Rummel, A. Hardmeyer, C. Widmer, M.L. Chiu, P. Nollert, K.P. Locher, I. Pedruzzi, E.M. Landau, J.P. Rosenbusch, J. Struct. Biol. 121 (1998) 82−91.
  42. Henderson, R., and P. N. T. Unwin. (1975) Three dimensional model of purple membrane obtained by electron microscopy. // Nature. 257:28−32.
  43. H. Luecke, H.T. Richter, J.K. Lanyi, Science 280 (1998) 1934−1937.
  44. Sanz C., Lazarova T. et al. (1999) Opening the Schiff base moiety of bacteriorhodopsin by mutation of the four extracellular Glu side chains. //FEBS Letters 456, 191−195.
  45. A., Bamadas R., Sabes M., Querol E., Padros E. (2001) Thr90 is a key residue of the bacteriorhodopsin proton pumping mechanism. // FEBS Letters 508, 399−402.
  46. J.K. Lanyi, G. Varo, Isr. J. Chem. 35 (1995) 365−386.
  47. R.H. Lozier, R.A. Bogomolni, W. Stoeckenius, Biophys. J. 15 (1975) 955−962.
  48. R.H. Lozier, W. Niederberger, R.A. Bogomolni, S. Hwang, W. Stoeckenius, Biochim. Biophys. Acta 440 (1976) 545−556.
  49. L.A. Drachev, A.D. Kaulen, V.P. Skulachev, FEBS Lett.209 (1986) 316−320.
  50. G. Varo, J.K. Lanyi, Biochemistry 29 (1990) 6858−6865.
  51. , W. В., S. Sonar, T. Marti, H. G. Khorana, and K. J. Rothschild. 1994. Detection of a water molecule in the active-site of bacteriorhodopsin: hydrogen bonding changes during the primary photoreaction. Biochemistry. 33:12 757−12 762.
  52. L.S. Brown, J. Sasaki, H. Kandori, A. Maeda, R. Needleman, J.K. Lanyi, J. Biol. Chem. 270 (1995) 27 122−27 126.
  53. S.P. Balashov, E.S. Imasheva, T.G. Ebrey, N. Chen, D.R.Menick, R.K. Crouch, Biochemistry 36 (1997) 8671−8676.
  54. A.K. Dioumaev, H.T. Richter, L.S. Brown, M. Tanio, S. Tuzi, H. Saito, Y. Kimura, R. Needleman, J.K. Lanyi, Biochemistry 37 (1998) 2496−2506.
  55. J.K. Lanyi, J. Biol. Chem. 272 (1997) 31 209−31 212.
  56. M.C. Nuss, W. Zinth, W. Kaiser, E. Koelling, D. Oesterhelt, Chem. Phys. Lett. 117 (1985) 1−7.
  57. G.H. Atkinson, D. Blanchard, H. Lemaire, T.L. Brack, H. Hayashi, Biophys. J. 55 (1989) 263−274.
  58. O. Weidlich, F. Siebert, Appl. Spectrosc. 47 (1993) 1394−1400.
  59. J. Sasaki, A. Maeda, C. Kato, H. Hamaguchi, Biochemistry 32 (1993) 867−871.
  60. O. Weidlich, L. Ujj, F. Jager, G.H. Atkinson, Biophys. J. 72 (1997) 2329−2341.
  61. C. Zscherp, R. Schlesinger, J. Tittor, D. Oesterhelt, J. Heberle, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96 (1999) 5498−5503.
  62. S. Szaraz, D. Oesterhelt, P. Ormos, Biophys. J. 67 (1994) 1706−1712.
  63. C. Tommos, G.T. Babcock. (2000) Proton and hydrogen currents in photosynthetic water oxidation. // Biochimica et Biophysica Acta V.1458 PP. 199−219.
  64. G. Renger. Photosynthetic water oxidation to molecular oxygen: apparatus and mechanism. // Bioch. Bioph. Acta 1503 (2001) P. 210−228.
  65. J.H. Robblee, R.M.Cinco, V.K. Yachandra. X-ray spectroscopy-based structure of the Mn-cluster and mechanism of photosynthetic oxygen evolution. // Bioch. Bioph. Acta 1503 (2001) P. 7−23.
  66. G.M. Ananyev, L. Zaltsman, C. Vasko, G.C. Dismukes. The inorganic biochemistry of photosynthetic oxygen evolution/water oxidation. // Bioch. Bioph. Acta, 1503(2001). 5268.
  67. J. Nugent, A. Rich, M. Evans. Photosynthetic water oxidation: towards a mechanism.// Bioch. Bioph. Acta, 1503(2001). 138−146.
  68. C. G. Chen and G. M. Cheniae, Plant Physiol, 1995,108, 87.
  69. J. S. Vrettos, D. A. Stone, and G. W. Brudvig, Biochemistry,.2001, 40, 7937.
  70. G. M. Ananyev, L. Zaltsman, C. Vasko, and G. C. Dismukes^/oc///w. Biophys. Acta Bioenergetics, 2001,1503, 52.
  71. K. Olesen and L. E. Andreasson, Biochemistry, 2003, 42, 2025.
  72. D. Kuzek, R.J. Pace. Probing the Mn oxidation states in the OEC. Insights from spectroscopic, computational and kinetic data. // Bioch. Bioph. Acta, 1503(2001). 123−137.
  73. J. Peloquin, R.Britt. EPR/ENDOR characterization of the physical and electronic structure of the OEC Mn cluster. //Bioch. Bioph. Acta, 1503(2001). 96−111.
  74. J. Vrettos, J. Limburg, G. Brudvig. Mechanism of photosynthetic water oxidation: combining biophysical studies of photosystem II with inorganic model chemistry.// Bioch. Bioph. Acta, 1503(2001). 229−245.
  75. H.A. Chu, W. Hillier, N.A. Law, G.T. Babcock. Vibrational spectroscopy of the oxygen-evolving complex and of manganese model compounds.// Bioch. Bioph. Acta, 1503(2001). 69−82.
  76. R. Debus, Biochim. Biophys. Acta Bioenergetics, 2001,1503,164.
  77. T. Ono. Metallo-radical hypothesis for photoassembly of (Mn)4-cluster of photosynthetic oxygen evolving complex. // Bioch. Bioph. Acta, 1503(2001). 40−51.
  78. P. Brzezinski. Proton-transfer reactions in bioenergetics // Biochimica et Biophysica Acta 1458 (2000) PP. 1−5.
  79. J. Heberle. Proton transfer reactions across bacteriorhodopsin and along the membrane. // Biochimica et Biophysica Acta 1458 (2000) 135−147.
  80. S.B. Hladky, D.A. Haydon, (1972) // Biochim. Biophys. Acta V. 274 PP.294−312.
  81. Э.Г. «Физика переноса зарядов в биосистемах» // Киев: «Наукова Думка», 1984.
  82. A., Klinman J. (1999) Hydrogen tunneling in biology. // Chemistry & Biology, Vol 6, No 7, PP. 191−198.
  83. D. (2000) Marcus rate theory applied to enzymatic proton transfer. // Biochimica et Biophysica Acta 1458, 88−103.
  84. Dewar M.J.S., Thiel W. 1977 Ground States of Molecules. 38. The MNDO Method. Approximations and Parameters. // J. Am. Chem. Soc. 99, 4899−4907.
  85. A. Rauk. Orbital Interaction Theory of Organic Chemistry. // 2001 John Wiley & Sons, Inc.
  86. H.C. Бахвалов, Н. П. Жидков, Г. М. Кобельников. Численные методы.// Москва, «НАУКА», 1987.
  87. N.KAMIYA, J.-R.SHEN (2003) CRYSTAL STRUCTURE OF OXYGEN-EVOLVING PHOTOSYSTEM II FROM THERMOSYNECHOCOCCUS VULCANUS AT 3.7-A // PROC.NAT.ACAD.SCI.USA, V. 100 98 2003.
  88. L. // Bioch. Bioph. Acta. 2000. V. 1458. P. 6−27.
  89. C.B., Белов А. А., Кузнецова С. А., Кукушкин A.K. // Биофизика. 2001. Т. 46, вып. l.C. 136−140.
  90. JI. Электроны в химических реакциях. М.: Мир, 1985. стр. 285.
  91. C.R., Michel Н. // Structure. 1997. V. 5. P. 1339−1359.
  92. Stowell M., McPhillips Т., Rees D., Soltis S., Albtesch E., Feher G. // Science. 1997. V.276. P. 812−816.
  93. M., Paddoch M., Graige M., Feher G. // Bioch. Bioph. Acta. 2000 V. 1458. P. 148−163.
  94. А.А., Стефанов B.E., Скалецкий E.K. // Биофизика. 2001. Т. 46, вып. 4. С. 581−588.
  95. S. Hayashi, Е. Tajkhorshid, K.Schulten. (2002) Structural Changes during the Formation of Early Intermediates in the Bacteriorhodopsin Photocycle. // Bioph. J. V.83, PP. 12 811 297.
  96. E. Tajkhorshid, J. Baudry, K. Schulten, S. Suhai. (2000) Molecular Dynamics Study of the Nature and Origin of Retinal’s Twisted Structure in Bacteriorhodopsin. // Bioph. J. V. 78, PP. 683−693.
  97. Edman, K., P. Nollert, A. Royant, H. Belrhali, E. Pebay-Peyroula, J. Hajdu, R. Neutze, and E. M. Landau. (1999) High-resolution X-ray structure of an early intermediate in the bacteriorhodopsin photocycle. I I Nature. 401 PP. 822−826.
  98. А.С. «Квантовая механика» M. Физматгиз, 1963 г.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!