Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Медь в гепатоцитах каракульских овец в норме и при нарушениях ее обмена

Диссертация: Медь в гепатоцитах каракульских овец в норме и при нарушениях ее обмена
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Третий компартмент представляет собой лизосомы (6), поглощающие металлотионеин из цитозоля. Накопление полимерной формы медьтионеина в лизосомах доказано гистохимически (204) и биохимически (103,Ь|0). Освобождение содержимого лизосом через мембрану гепатоцита путем екзоцитоза является вторым путем перехода меди в желчь (7). Цепной характер математичесV кой модели обмена меди дает основание… Читать ещё >

Содержание

  • ВВВДЕНИЕ
  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Биологическая роль меди в организме животных
    • 1. 2. Содержание и обмен меди в животном организме
    • 1. 3. Роль печени в метаболизме меди
    • 1. 4. Нарушения обмена меди у овец
  • 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 2. 1. Экспериментальные животные и краткая характеристика пастбищно-кормовых условий
    • 2. 2. Методика, выделения субклеточных фракций
    • 2. 3. Гель-фильтрация цитозоля печени каракульских овец
    • 2. 4. Атомно-абсорбционный анализ содержания меди и цинка
    • 2. 5. Определение активности ферментов и содержание металлотионеина
    • 2. 6. Статистическая обработка
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 3. 1. Содержание меди в печени каракульских овец в условиях физиологической нормы
      • 3. 1. 1. Распределение меди в субклеточных фракциях печени
      • 3. 1. 2. Медь в митохондриях и ядерной фракции
      • 3. 1. 3. Распределение меди в субмитохондриальных фракциях.'
      • 3. 1. 4. Медь в белковых фракциях цитозоля
    • 3. 2. Содержание меди в печени каракульских овец при медной недостаточности
      • 3. 2. 1. Энзоотическая атаксия
      • 3. 2. 2. Содержание меди в субклеточных фракциях гепа-тоцитов при медной недостаточности
      • 3. 2. 3. Содержание меди и активность некоторых маркерных энзимов в субмитохондриальных фракциях
      • 3. 2. 4. Медь в белковых фракциях цитозоля
      • 3. 2. 5. Цинк в белковых фракциях цитозоля
      • 3. 2. 6. Изменение активности ферментов в крови овец при дефиците меди
    • 3. 3. Содержание меди в печени каракульских овец при эндемической иктерогемоглобинурии
      • 3. 3. 1. Эндемическая иктерогемоглобинурия
      • 3. 3. 2. Содержание меди в субклеточных фракциях ге-патоцитов
      • 3. 3. 3. Содержание меди в белках цитозоля
      • 3. 3. 4. Содержание меди и нуклеиновых кислот в органах и тканях

Медь в гепатоцитах каракульских овец в норме и при нарушениях ее обмена (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Директивами ХХУ1 съезда КПСС, Продовольственной программой СССР на период до 1990 года поставлена задача всемерного повышения продуктивности животноводства. Немалый вклад в реализацию этой общенародной задачи призвано осуществить каракулеводство, являющееся важной сельскохозяйственной отраслью республик Средней Азии и Казахстана. Его дальнейшее развитие самым тесным образом связано с совершенствованием технологии производства, разработкой научных основ полноценного кормления каракульских овец, максимального использования биологического потенциала их продуктивности на основе достижений совеременной науки, предот вращенжм пот ерь, вызываемых различными заболеваниями. Перечисленные аспекты повышения эффективности каракулеводства особенно актуальны для Узбекской ССР, значительная часть территории которой характеризуется несбалансированностью пастбищного рациона по ряду макрои микроэлементов, обусловливающей снижение продуктивности животных и поражение их эпидемическими заболеваниями. Особый интерес в этой связи по прежнему представляют вопросы, связанные с обменом меди у каракульских овец, которые, как известно, нередко все еще страдают от недостатка или избытка этого микроэлемента в организме.

Роль меди в кормлении каракульских овец в значительной степени раскрыта в работах Риша (42), Махмудова (31), Егорова ц с.

21), Даминова (18), Абдуллаева (I) и др. Эти исследования касались установления биогеохимических провинций, сбалансированности рациона по меди, физиологических параметров и особенностей распределения металла между органами и тканями в норме, а также при нарушениях его обмена. В меньшей степени расшифрованы интимные механизмы внутриклеточного метаболизма меди в печени — основном органе, регулирующем обмен этого элемента во всем организме. В то же время широкое распространение на территории Узбекистана явлений медной недостаточности и гепатогенного медного отравления каракульских овец настоятельно требует проведения таких исследований.

Это обстоятельство, на наш взгляд, определяет актуальность изучения распределения меди и медьсодержащих белков и ферментов в субклеточных компонентах печеночной ткани, их роль в метаболизме меди в норме, при гипои гиперкупрозе. Решение этих вопросов позволит более детально понять патогенетические механизмы, лежащие в основе развития нарушений обмена меди у каракульских овец, будет способствовать разработке надежных методов их диагностики и профилактики.

В настоящей работе излагаются особенности распределения меди в субклеточных фракциях печени, функциональная обособленность и взаимосвязь внутриклеточных компонентов гепатоцита в метаболизме медиучастие каждой из субмитохондриальных фракций, белков цитозоля и некоторых медьсодержащих ферментов в обмене меди в организме каракульских овец в условиях физиологической нормы, при гипои гиперкупрозерассматриваются некоторые аспекты механизма нарушения гепатоцитарного гомеоста-за меди.

На защиту выносится следующее:

I. Особенности распределения меди в субклеточных фракциях печени каракульских овец в условиях физиологической нормы, при медной недостаточности и при избытке меди в их организме.

2. Роль фракций гепатоцита в гомеостазе меди в печени каракульских овец.

3. Характеристика белков гиалодлазш печени каракульских овец в условиях физиологической нормы и при нарушениях медного обмена и их связь с обменом меди в организме,.

4. Активность медьсодержащих ферментов-церулоплазмина, цитохромоксидазы и супероксиддисмутазы в сыворотке крови, эритроцитах, цитозоле печени и их коррелятивная взаимосвязь с содержанием меди в крови и печени,.

5. Особенности обмена нуклеиновых кислот при эндемической интерогемоглобинурии каракульских овец. б «.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

ВЫВОДЫ.

I.Основным местом концентрации меди в гепатоците для здоровых каракульских овец являются лизосомы, присутствующие во фракции крупных гранул (около 50% меди гепатоцита) и в ядрах с клеточными о б ложами (около 1/3). Цитозоль и микро-сомная фракция содержат соответственно 10−17 и 4,0−9,5% меди гепатоцита.

2. При медной недостаточности общее содержание меди в печени овец снижается в 6,5−15 раз. Наибольшее снижение происходит во фракции крупных гранул и в ядрах с обломками (в 6,515 и 12,4−30 раз соответственно) в основном за счет лизосом.

3. Избыточное накопление меди в печени ((гиперкупроз) каракульских овец при эндемической иктерогемоглобин, урии обусловлено увеличением ее содержания во всех фракциях гепатоцитов.

В крупных гранулах концентрация меди увеличивается в 2,3 раза, в микросомной — в 2,9 раз, в цитозоле — в 2,5 раза, в ядрах с обломками — в 3,4 раза, достигая в среднем 695,1 мкг/г, что составляет соответственно 26,1, 2,1, 6,3 и 64,1 $ гепатоцитар-ной меди.

4. Микроскопическое исследование и определение активности лизосомного фермента кислой фосфатазы в крупных гранулах и в ядрах с обломками гепатоцитов здоровых и больных эндемической иктерогемоглобинурией овец показали, что эти фракции содержат лизосомы, поэтому на долю чистых митохондрий и ядер приходится 13−29% и 3−8% меди гепатоцита соответственно. Это медь цитохромоксидазы митохондрий и хроматина ядер. До концентрации меди в печени 400 мкг/г лизосомы оседают больше с митохондриями, а при более высоких концентрациях — в ядрами.

5. Эндемическая иктерогемоглобинурия каракульских овец отличается от хронического отравления овец медью тем, что при первом заболевании гемолитический криз наступает пои значительно меньших концентрациях меди в печени (350−600 мкг/г), чем во втором (1270 мкг/г), и доля меди, седиментирующая с крупными гранулами, в 1,5−2 раза выше, чем при медном токсикозе. Это показывает, что медный токсикоз вызывает быстрое накопление меди в печени, а при эндемической иктерогемоглобянурии процесс идет медленнее, позволяя печеночной клетке продуцировать большее количество лизосом.

6. В цитозоле печени каракульских овец, независимо от состояния обмена меди, присутствуют три типа медьсодержащих белков с молекулярной массой около 150 000, 30 000 и 10 000, идентифицированные нами как церулоплазмин, супероксидцисмутаза и металлотионеин.

7. У здоровых каракульских овец церулоплазминовая и су-пероксиддисмутазная белковые фракции содержат соответственно 25 и 22% меди цитозоля печени, а металлотионеиновая — 53%. Медная недостаточность вызывает уменьшение содержания меди в этих белковых фракциях в 1,3, 2,0 и 3,0 раза соответственно, а при эндемической иктерогемоглобинурия возрастает ее количество в супероксиддисмутазной и металлотионеиновой белковых фракциях (в 4,5 раза), в церулоплазминовой фракции (в 4 раза).

8. При выраженной медной недостаточности отмечено смещение максимума поглощения объединенных элюатов металлотионеиновой фракции цитозоля от 255 нм до 215 нм, что доказывает присутствие во фракции цинк-тиолатной хромофорной группы цинк-тионеина.

9. В условиях физиологической нормы цинк присутствует во всех пяти белковых фракциях цитозоля: Ш — 42, П — 27, 1У — 12.

У — П и 1 — 8 1 Б металлотионеиновой фракции (У пик) обнаружено 1,35 мкг меди и около 1,3 мкг цинка" что свидетельствует о равном содержании в ней медь — и цинктионеина.

10. Медная недостаточность сопровождается увеличением содержания цинка как в цитозоле (в 2,4 раза), так и в его белковых фракциях (в 1 и У фракциях — в 4 раза, вШи 1У — в 2 и во П в 1,6 раза).

11. Активность церулоплазмина и супероксиддисмутазы в цитозоле печени и крови хорошо коррелирует с содержанием меди в печени, Уравнения регрессии между этими показателями могут служить удобным тестом для определения состояния медного статуса животного организма, который апробирован в совхозе «Кызыл чарводар» и в отделе иммунологии и токсикологии. УзНИЕИ им. акадеК. И, Скрябина.

ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

В качестве биохимического теста оценки обеспеченности овец (каракульской породы) медью рекомендуется определять активность церулоплазмина и супероксиддисмутазы крови;

Для профилактики недостаточности меди у овец в природнохозяйственной зоне Голодной степи Узбекской ССР,(где находится 17 каракулеводческих совхозов) необходимо организовать подкормку (свободный доступ) солевой смесью содержащей хлориетый натрий и сернокислую медь из расчета 0,2 кг на 100 кг соли.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В животном мире существует в основном два типа обмена меди, отражающихся на концентрации этого элемента в печени. Первый встречается у животных, накапливающих в печени 100 и более мг/кг меди без каких-либо проявлений токсикоза, а второй — у видов, содержащих в печени во взрослом состоянии не более 30 мг/кг меди на сухое вещество. Более высокие концентрации меди у этих видов отмечаются только у новорожденных животных и при отравлении медью.

Типичными представителями первой группы являются овцы, а второй — крысы. Математическое моделирование данных, полученных с радиактивнай медью Си, выявило принципиальную разницу между характером медного обмена у крыс и овец. У первых удается постулировать существование трех более или менее независимых компартментов гепатоцита, осуществляющих процессы: а) подготовки меди к выделению с желчью, б) временного депонирования меди и г) включения меди в состав церулоплазмина (122), (рис.13). Описание кинетики радиоактивной меди в организме животных второй группы дает возможность представить модель ее.

Желчь.

Церулоплазмин.

Рис. 13. Схема обмена меди в печени крыс (122). обмена, в которой три указанных компартмента представляют собой звенья одной цепи (228).

Поступающая Си,.

Кишечник.

Фекальная Си.

Ткань.

Кровь.

Моча.

Печень Печень Печень.

А Б Б.

Желчь.

Рис. 14. Схема обмена меди в печени овец (228),.

Данная модель (рис.14) предполагает, что медь преимущественно поступает на депонирование и в меньшей степени — в желчь и на синтез церулоплазмина. Так, если у крыс вторичный подъем радиоактивности крови, вызванный секрецией в кровь вновь синтезированного церулоплазмина, наблюдается через 14 часов после введения Си^ (150,151), то у овец он появляется в крови только спустя 70 часов, ч после инъекции (152). Другим важным межвидовым различием является наличие корреляции между содержанием меди в рационе и ее концентрацией в печени у овец и отсутствием подобной корреляции у крыс. С другой стороны, выделение желчи у крыс является основным путем удаления меди из организма, и концентрация в ней меди прямо пропорциональна содержанию этого элемента в печени (105), тогда как у овец с желчью выделяется лишь незначительная часть меди (201,228). Причем низкий уровень выделения меди с желчью сохраняется и при хроническом медном отравлении, когда содержание меди в плазме крови составляет 5−15 мкг/мл, а в желчи — всего 2−4 мкг/мл. Значительная часть меди у овец выделяется через желудочно-кишечный тракт. Эти данные свидетельствуют о более прочном удержании меди в печени овец, чем у крыс.

Основываясь на приведенных выше данных и результатах собственных исследований, можно попытаться отождествить перечисленные выше компартмены с определенными компонентами гепатоцита (рис.15).

Первый компартмент представляет собой, по-видимому, цитозоль, в котором медь, поступившая в составе комплексов с аминокислотами (I) вступает в соединение с апометаллотионеином (2) и частично секретируется в форме комплексов с аминокислотами и желчными кислотами (3) в желчь.

Вторым компартментом являются рибосомы и эндоплазматический ретикулум, где происходит синтез церулоплазмина, супероксиддисму-тазы и некоторых других медьсодержащих ферментов.

Поступающая Си.

Кишечник йщш^СЩЖ ТЕ ЦП Iферменты ^. и др. I.

I 5.

••-." «•''Л.

Д. гщхуЖ Цитохромоксидаза -—;

Гепатоцит ф.

17** Желчь.

Фекальная Си.

Рис. 15. Схема обмена меди в гепатоците овец (объяснение в тексте).

При математическом моделировании обмена радиоактивной меди основное внимание уделяется синтезу церулоплазмина, поскольку значительная часть его секретируется в кровяное русло, тогда как остальные ферменты не покидают гепатоцит. По этой же причине математическая модель не рассматривает включение меди в состав митохондрий (4) и хроматина (5). > - ч,.

Третий компартмент представляет собой лизосомы (6), поглощающие металлотионеин из цитозоля. Накопление полимерной формы медьтионеина в лизосомах доказано гистохимически (204) и биохимически (103,Ь|0). Освобождение содержимого лизосом через мембрану гепатоцита путем екзоцитоза является вторым путем перехода меди в желчь (7). Цепной характер математичесV кой модели обмена меди дает основание полагать, что во всех трех компартментах преобладает медь, связанная с металлотионе-ином, из которого она поступает в прочие биохимические структуры. Способность металлотионеина служить донором меди для медьсодержащих ферментов было показано в опытах in vitro с-медь-тионеином нейроспоры, переносящим медь на апофермент тирозиназы со скоростью в десять раз большей, чем в случае с ионной медью (140). Допускается, что медь-тионеин может выполнять аналогичную функцию и в организме животных (227) .

Имеющиеся в настоящее время данные, свидетельствуют, что металлотионеин является белком, участвующим в регуляции обмена меди в фетальный и ранний постнатальный периоды, после чего синтез его у большинства видов животных репрессируется. У взрослых животных он может индуцироваться поступлением повышенных количеств ионов тяжелых металлов (227), под влиянием стресса, а также под действием глюкокортикоидов, из которых наиболее эффективен дексаметазон (101, 227).

Для объяснения наблюдаемых у овец особенностей обмена меди можно предположить, что у них репрессвд синтеза металлотионеина, наступающая у других видов животных вскоре после рождения, происходит лишь частично или отсутствует совсем. Такая возможность подтверждается присутствием цинк-тионеина в печени овец при медной недостаточности, наблюдавшимся в наших исследованиях.

Поскольку металлотионеин связывает медь прочнее других, нуждающихся в ней белков, то при его избытке их синтез встречает определенные трудности. Не случайно во всех случаях повышенного синтеза металлотионеина отмечается угнетение синтеза церулоплазмина, как например, в детском возрасте, при болезнях Мевкеса и Вильсона. У овец его концентрация в крови по сравнению с человеком, крысами и свиньями снижена в 2−4 раза и синтез этого белка у овец происходит в 3 раза медленнее, чем у крыс.

Возможно также, что медь-тионеин овец более прочно удерживает этот металл, чем аналогичный белок человека или крцс.

Известно, например, что металлотионеин может существовать в нескольких изоформах. Так у свиней и крыс в печени найдены три медь-тионеина с равным содержанием цинка (140), поддающиеся раздельному радиоиммунологическому определению (160). Это допускает мысль о возможных различиях между отдельными изоформами медь-тионеина в отношении прочности связывания меди не только в пределах одного, но и у различных видов животных. 0 существовании видовых различий в строении металлотионе-ина свидетельствует также тот факт, что введение металлотионе-ина крыс в организм кролика (145) и овец (160) вызывает у них образование антител к данному белку. Все же пока существенные видовые различия в константе связывания меди металлотионе-ином не будут доказаны экспериментально, это объяснение особенностей обмена меди у овец менее вероятна, чем конститутивный синтез металлотионеина, прямо следующий из наших исследований.

Описанные выше два типа обмена меди, по-видимому, могут переходить один в другой. При этом существенную роль играет относительное содержание в гепатоцитах металлотионеина. При введении в организм крыс повышенных количеств тяжелых металлов, таких как цинк, кадмий, золото и других (199,226), индуцируется повышенный синтез металлотионеина, который приводит к накоплению в их печени таких же концентраций меди, как.

— но у овец в условиях физиологической нормы.

Наши данные не согласуются с мнением Сейлора и сотр. (193) о том, что у взрослых овец понижена способность к синтезу металлосвязывающих белков. Напротив, если учесть, что большая часть меди лизосом поступает в них в виде металлотионеина, т<" синтез у них этого белка в условиях физиологической нормы должен быть значительно выше, чем у крыс. С этих позиций особенности обмена меди у овец, а также других накопителей медисобак, жаб, лебедей можно было бы объяснить конститутивным синтезом металлотионеина.

Металлотионеин является, по-видимому, не единственным соединением меди, включаемым в лизосомы. В них поступает также церулоплазмин, лишенный углеводной части, продукты распада СОД и других медь-протеидов, но в количественном отношении преобладает металлотионеин.

Пирролизидиновые алкалоиды, содержащиеся в растениях семейства бурачниковых (гелиотроп, триходесма и др.), также сложноцветных (крестовник, кротолария) вызывают отравление л поедающих их животных. Связанные с этими алкалоидами токсикозы широко распространены в Узбекистане, на Тихоокеанском побережье США, в Западной Европе, Южной Африке, Австралии и Южной Зеландии. Особенно восприимчивы к этим алкалоидам крупный рогатый скот и лошади (80). Эти алкалоиды являются причиной триходесмотоксикоза у людей, суйлюка у лошадей и эндемической иктерогемоглобинурии у каракульских овец в Юго-Западных Кызылкумах.

Актив.ным действующим началом пирролизидиновых алкалоидов являются метаболиты пиррола, образуемые локализованной в микросомах цитохром Р-450 монооксигеназной ферментной системой и обладающие сильным алкилирующим действием. Пирролизиди-новые алкалоиды вызывают нарушения минерального обмена, особенно меди и железа, приводящие к накоплению меди в печени и последующему гемолизу (218). Накопление меди отмечено также у лабораторных животных — кролики, морские свинки и крысы (217).

Механизм воздействия алкалоидов на обмен меди недостаточно изучен. Высказывались предположения о повышенном усвоении меди, задержке ее выделения с желчью и повышенном связывании ее металлотионеином под влиянием данных алкалоидов (216). Повышенное усвоение меди моясет быть связано с поражением кишечника, угнетением клеточного митоза в криптах и атрофией ворсинок, наблюдаемых у крыс, овец и мышей при отравлении пирролизи-диновыми алкалоидами. Снижение синтеза металлотионеина в слизистой кишечника в результате антимитотического действия пирроли-зидиновых алка-Ридов может быть одной из причин повышенного поступления меди в организм животного (218).

Механизм действия пирролизиновых алкалоидов может быть и другим. Во-первых, они могут усиливать синтез металлотионеина путем дерепрессии соответствующего гена, аналогично действию тяжелых металлов. Этот процесс может осуществляться путем алкилирования соответствующих репрессорных белков, о чем упоминалось вразделе 3.2.Усиление синтеза металлотионеина может наступать и в результате стресса, вызываемого токсикозом, и под влиянием. регенеративных процессов также усиливающих синтез данного белка (227). Во-вторых, метаболиты пиррола вызывают повреждение плазматических мембран (137), что может нарушить способность лизосом выделять. накопленную медь из гепатоцитов и удалять ее с желчью (165,216). Известно, что повышенное содержание меди само по себе также способно вызывать нарушение мембран лизосом путем образования перекисей (143). После того, как началось накопление меди, этот элемент сам может нарушать выделительную функцию лизосом, препятствуя синтезу тубулина и разрушая микротрубочки, необходимые для перемещения этих органелл (204). В этом случае возникает порочный круг, при котором действие пирролизиновых алкалоидов ведет к накоплению в лизосомах меди и нарушению строения их мембран, а накопленная медь, в свою очередь, вызывает дальнейшее усугубление этого процесса.

Раскрытие механизма действия алкалоидов позволит разработать эффективные методы профилактики и лечения эндемической иктерогемоглобинурии овец. В частности, нам представляется перспективным включение в рацион животных из неблагополучных по иктерогемоглобинурии хозяйств повышенных доз цинка, как нрекомендуют Бремнер и сотр. (71), снижающего всасывание меди в желудочно-кишечном тракте и стабилизирующего цитоплазмати-ческие мембраны. Аналогичным действием обладает и витамин А. Вполне возможно, что именно эти факторы играют роль в прекращении вспышек эндемической иктерогемоглобинурии в Юго-Западных Кызылкумах в весенний период при выпасе овец на зеленых пастбищах. С другой стороны, связь пирролизинового токсикоза с накоплением меди в печени овец позволяет использовать этот признак в диагностических целях, поскольку иктерогемоглобинурия каракульских овец протекает без видимых симптомов до наступления гемолитического криза. Предложенный недавно метод прижизненного определения содержания меди в печени (222) с помощью.

— из радиоактивного изотопа цинка 652п основанный на принципе ядерного резонансного рассеяния, позволил бы при некоторой доработке выделить животных с повышенным уровнем меди в печени еще до наступления криза и направить их на убой предупреждая тем самым экономический ущерб, наносимый этим заболеванием.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Д.Б. Медь в организме каракульских овец и еевзаимосвязь с цинком и витамином С в условиях нормы и медной недостаточности. Автореф.Дисс.канд.биол. наук.-Самарканд, 1967.-24с.
  2. И.Ф., Даминов P.A., Хачатурян Ю. С. О гемолитической желтухе каракульских овец. Ветеринария, 1965, II, с.66−68.
  3. A.A., Гиреев Г. И., Рахматуллин А. Ф., Гиреева Г.М.
  4. Значение меди в заболевании животных энзоотической атаксией. В кн.: «Биологическая роль меди».М.:Наука, 1970, с.325−329.
  5. B.C. Ферментные методы анализа. М.:Наука, 1969.-739с.
  6. К.А. Физиолого-биохимические основы применения фенотиазино-солеаых смесей в сочетании с микроэлементами (Си, Мб) в каракулеводстве. Автореф.Дисс. канд.биол.наук.-Самарканд, 1969.-33с.
  7. Г. А. Обмен и роль меди в организме человека. В кн.:
  8. Биологическая роль меди. М.:Наука, 1970, с.239−258.
  9. Н.В., Нехотяев М. В., Риш М.А., Пташкин A.A., Егоров
  10. И.А. Дифенилкарбазон-экстракционный реагент для экстракционно-атомно-абсорбционного определения кадмия, кобальта, меди, марганца, никеля, цинка. Анал. химия, 1980, II, т. ХХХУ, с.2095−2100.
  11. В.И., Анненков Б. Н., Самохин В. Т. Минеральное питание животных. М.:Колос, 1979.-471с.
  12. А.Д. Биогеохимические провинции, обогащенные никелем и медью. Тр. биогеохимической лаборатории АН СССР, i960, т. XI, с.178−188
  13. В.З., Гриднева Л. И., Романова Л. А. Определение активности моноаминоксида: ы митохондрий спектрофотометри-чеким-методом. -Биохимия, 1962, т.27,в.6, с.1004−1015.
  14. В.З. Аминоксидазы и их значение в медицине.Акад. мед.наук. М.?Медицина, 1981, -335с.
  15. P.A., Риш М.А. Нарушение обмена меди при гемолитической желтухе каракульских овец в центральных и юго-западных Кызыл-Кумах. Тр. ВНИИК, Самарканд, 1966, т. ХУ1,с.78−94.
  16. P.A. Роль меди в возникновении эндомической икте-рогемоглобинурии каракульских овец в юго-западных Кызылкумах. Автореф.Дисс. канд.биол.наук. Фрунзе, 1967, -18с.
  17. P.A., Риш М.А. Роль нарушения обмена меди в патогенезе иктерогемоглобинурии каракульских овец. В кн.: Микроэлементы в сельском хозяйстве и медицине. Улан-Удэ, 1968, с.520−524.
  18. М., Уэбб Э. Ферменты. М.:Мир, 1966,-816с.
  19. Е.А. Обмен меди у каракульских овец в голодностеп-ской биогеохимической провинции. Автореф. Дисс. канд.биол.наук. Фрунзе, 1963,-18с.
  20. Х.З., Сытдыков А. К., Шатохин Н. Г., Шутяев А. А. Заболевание овец желтухой в откормочных хозяйствах Бухарской области. Тр.УзНИВИ. Самарканд, 1964, т. ХУ1, с.335−340.
  21. Д.В. Фосфатазы сыворотки крови свиней, их наследуемость и связь с хозяйственно-полезными признаками. Автореф. Дисс. канд.биол.наук. Дубро-вицы, 1968.-17с.
  22. В.В. Биогеохимические провинции СССР и методы их изучения. Тр. биогеохимической лаборатории АН СССР. М.:АН СССР, 1960, т. Х1,с.8−34.
  23. В.В., Риш М.А. Биологическая роль меди в организме животных. В кн.:Биологическая роль меди.М.: Наука, 1970, с.113−143.
  24. В.В. Геохимическая экология. М.:Наука, 1974.--237 с.
  25. Н.В. Гепато-церебральная дистрофия. М.:Медгиз, 1960.-556с.
  26. П.В. Зоотехнические исследования ягнят в биогеохимической провшции Терско-Сулакско-Кумской низменности. В кн.: Т. биогеохимической лаборатории. М.:АН СССР, т. XI, 1960, с.143−149.
  27. Г. Ф. Биометрия. М.:Высшая школа, 1980.-293с.
  28. М.М. Влияние микроэлемента меди на продуктивность каракульских овец в зоне медной недостаточности. Автореф.Дисс. канд.сельхоз.наук. Ташкент, 1964,--22с.
  29. Меркурьева Е. К. Биометрия в селекции сельскохозяйственных животных. М.:Колос, 1970.-24с.
  30. Д.Ш. Гелиотропный токсикоз каракульских овец, вызванный НеИо^ор1ит йа8усагрит(1Л)В) .Автореф. Дисс. канд.вет.наук.-Фрунзе, 1970,-21с.
  31. Г. Н., Нарзикулов Ф. М., Муратов Д. Ш. Заболевание овец с признаками желтухи в хозяйствах Бухарской области. Тр. УзНИВИ, т. ХУП, часть П, Болезни сельскохозяйственных животных. Ташкент: Фан, 1966, с.200−205.
  32. С.А., Гайцхоки B.C., Львов В. М., Шварцман А. Л., Киселев Л. Л., Фролова Л. Ю., Скоблева H.A. Информационная РНК, кодирующая церулоплазмин. Матер. 1У Всесоюзн.биохим.съезда. Тез.науч.сообщ.М.:Наука, 1979,0.155−160.
  33. Зб.Одынец Р. Н., Нигматуллина Н. К. Влияние солей свинца на обмен некоторых элементов у овец. Матер. первой научной конф. биохимиков республик Средней Азии и Казахстана. Алма-Ата, 1966, с.94−95.
  34. A.M., Каратун Т. М., Риш М.А. Микроэлементы. Влияние меди и молибдена на кератинизацию волоса у каракульских овец. Тр. ВНИИК, Самарканд, 1964, т.14,с.357−365.
  35. С.Д., Исаков Х.й., Маваева Э. Н. Влияние избытка меди и цинка на обмен нуклеиновых кислот в органах кролика. Узб.биол.жур., 1979, № 1,с.32−34.
  36. ЗЭ.Плохшский H.A. Биометрия. М. :М1У, 1970,-368с.
  37. Риш М.А., Бен-Утяева Г. С., Шиманов В. Г. Содержание меди, кобальта в органах и тканях каракульских оЕец. Тр. ВНИИ каракулеводства. Самарканд, 1958, т. УП, с.249−261.
  38. Риш М.А., Егоров Е. А. Недостаточность меди у каракульскиховец и методы ее изучения. В кн.:Микроэлементы в животноводстве. М.:Сельхозиздат, 1962, с.62−68.
  39. Рит М. А. Биогеохшические провинции Западного Узбекистана. А? тореф. Дйсс. -q. докт. био д. наук. -Москва, 1964. -40с •
  40. Риш М.А., Щербакова Л. И. Биохимические механизмы меднойнедостаточности. Докл.Всесоюзн.акад.сельхоз.наук, 1965, & 2, с.33−36.
  41. Риш М.А., Щербакова Л. И. Сульфидоксидазная активность печени каракульских ягнят. Тр. ВНИИК, Самарканд, 1966, т. Ш, с. 95−104.
  42. Риш М.А., Бакаев Ф. Б. Аквтивность моноаминоксидазы примедной недостаточности. В кн.: Материалы ХХ1У научной конференции профессорско-преподавательского состава биологического факультета СамГУ. Самарканд, I967, c. I3I-I34.
  43. Риш М.А., Бакаев Ф. Б., Аскаров К. А. Влияние геохршических условий на уровень меди и активность некоторых медьсодержащих ферментов в организме каракульских овец. П Всесоюзный биохимический съезд, 13 секция. Ташкент:Фан, I969, c. I5I.
  44. Риш М.А., Даминов P.A., Абдуллаев Д. В. Биогеохимическоерайонирование и эндемические заболевания сельскохозяйственных животных Узбекистана. Ташкент: Фан, 1980,-151с.
  45. Л.Я. Супероксиддисмутаза каракульских овец и ее наследование.Автореф.Дисс.канд.биол.наук.Ереван, 1980, -23с.
  46. Современные методы в биохимии (Под ред.Б. Н. Орсковича. М.?Медицина, 1968,-372с.
  47. Я.В. Горизонты биохимии.М.:Мир, 1964,-234с.
  48. Ю.П. Физико-химические свойства церулоплазмина каракульских овец и его наследование. Авторе®-, дисс. канд.биол.наук. -Самарканд, 1973,-21с.
  49. А.М. Биогеохимическое проявление генетической гетерогенности наследственных энзимопатий человека. Автореф.ДисС. докт.биол.наук. Ленинград, 1975, -37с.
  50. Н.У. Конформационные состояния, биологическая активность и фармакокинетика к- в -хлорэтил производных некоторых алкалоидов и гетероциклических оснований, Автореф.Дисс., канд.хим.наук. Ташкент, 1983,-19с.
  51. Beck A.B. Observations on the copper metabolism of the domestic fowl and duck. Austr.J.Agric.Res., 1961, 12, p.745−750.
  52. Austral.Veter.J. 1937, 13, p.138−149.
  53. Berger N.A., Eichhorn G.L. interaction of metal ionswith polynucleotides and related compounds. XV. Nuclear magnetic resonance studies of the binding of copper (II) to nucleotides and polynucleotides. Biochem., 1971, N 10, p. 1857j:>364.
  54. Bowland J.P., Brande R., Chamberlain A.G., Glascock R.F.,
  55. Mitchell K.G. The absorption, distribution and excretion of labelled copper in young pigs given different quantities as sulfate a® sulfide, orally or intravenously. Brit.J.Mutr. 1961, 15, p.59−72.
  56. Brady F.O., Monaco M.E., Forman H.J., Schultz G., Feigelson P., On the role of copper in activation of catalysis by tryptophane -2, 3-dioxygenase. J.Biol.Chem., 1972, 247, p.7915−7922.
  57. Bremner I., Davies N.T. Studies onthe appearance of a hepatic copper-binding protein in normal and zinc-deficient rat. Br.J.Nutr., 1976, 36, p.101−112.
  58. Bremner I., Young B.W., Mills C.F. Protective effect ofzinc supplementation against copper toxicosis in sheep. Br.j.Nutr., 1976, 36, p.551−561.
  59. Bull L.B. The histological Biridence of liver damage frompyrrolyzidine alkaloids. Austral.Veter.J., 1955, 51, p.35−58.
  60. Bull L.B., Dick A.T., Keast J.G., Edgar G. An experimental investigation of the hepatotoxic and other effects on sheep of consumption of heliotropium europeum L. Heliotrope poisoning of sheep. Austral.J.Agric.Res., 1956, IT 7, p.281−284.
  61. Bull L.B., Dick A.T., McKenzie J.S. The acute toxic doseof heliotrine and lasiocarpine and their N-oxides on the rat. J .Path.Bacterid., 1953, 75, p.17−21.
  62. Bull L.B., Dick A.T. The chronic pathological effects onthe liver of the pyrrolizidine alkaloids heliotrine, lasiocarpine and their N-oxides. J.Path.Bact., 1959, 78, p.483−486.
  63. Bull L.B., Gulvenor C.C.J., Dick A.T. The pyrrolizidinealkaloids. John Wiley and Sons, Inc., New York, 1968, 186 p.
  64. Burch R.E., Hahn H.K. SullivanJ. lew aspects of the rolesof zinc, manganese and copper in human nutrition. Glin. Ghem., 1975, 21, 1T4, p.501−520.
  65. Games W.H., Shields G.S., Cartwright G.S., Wintrobe M.M.
  66. Garrico R.J., Deutsch H.E. Isolation of human hematocupreinand cerebrocuprein. Their indentity with erythrocuprein. J.Biol.Ghem., 1969, 244, p.6087−6093.
  67. Gartwright G.E., Hodges R.E., Gubler G.J., Mahoney J.P.,
  68. Daum K., Wintrobe M.M., Bean W.B. Syudies on copper metabolism. XIII. Hepatolenticular degeneration. J.Glin.Invest. 1954, 55, p.1487−1501.
  69. Gartwright G.E., Wintrobe M.M. Copper metabolism in normalsubjects. Am.J.Clin.Hutr., 1964, 14, p.224−252.
  70. Chou T.P., Adolph W.H. Copper metabolism in man. Biochem.1. J., 1955, 29, p.47^-479.
  71. Consolazio 0.1?., Nelson R.A., Matoush L.O., Hughes E.G.,
  72. Urone P. The trace mineral loses in sweat. US Army Med. Res. If utr. Lab. Report, 1964, 284, p. 1−14.
  73. Corbett W.S., Saylor W.W., Long A.A., Leach R.M. Intracellular distribution of hepatic copper in normal and copper loaded sheep. Anim.Sci., 1978, 47, M5, p. 11 741 179.
  74. Day F.A., Panemangalore M., Brady P.O. In vivo and exvivo effects of copper on rat liver metallothionein. Exp.Biol.and Med., 1981, 168, p.306−510.
  75. Deiss A., Lee G.R., Cartv? right G.E. Hemolytic anemia in
  76. Wilson’s disease. Ann.Intern.Med., 1970, 73, p.413−418.
  77. Dick A.T., Bull L.B. Some preliminary observations on theeffect of molybdenum on copper metabolism in herbivorous animals. Austral.Veterin.J., 1945, 21, p.70−72.
  78. Dick A.T. The control of copper storage in the liver ofsheep by inorganic sulphate and molybdenum. Austral. Veterin.J., 1953, 29, p.233−239″
  79. Dick A.T. Studies on the assimilation and storage of copperin crossbred sheep. Austr.J.Agric.Res., 1934, 3, p.311−544.
  80. Dick A.T. Molybdenum in animal nutrition. Soil.Soi. 1956,81, p.229−236.
  81. A.T. • Inj Inorganic nitrogen metabolism. McBlroy W.D., and Glass B. eds. jT «Hopkins Press Baltimore, Maryland, 1956 a, p.445−453.
  82. Evans G.W., Majors P.F., Gornatzer W.E. Mechanism forcadmium and zinc antagonism of copper metabolism. Biochem. Biophys.Res.Commun., 1970, 40, p.1142−1148.
  83. Evans G.W. Gopper homeostasis in the mammalian system.
  84. Physiol.Rev., 1973, 53, H 3, p.535−570.
  85. Gallagher G.H., Judah J.D., Rees K.R. The biochemistryof copper deficiency. I. Enzymological disturbances, blood chemistry and excretion of amino acids. Proc.Roy.Soc. 1956, 145, p.134−150.
  86. Gitlin D., Hughes W.L., Janeway C.A. Absorption and excretion of copper in mice. Hat., 1960, 188, p.150−151.
  87. Goldfischer 3., Sternlieb J. Changes in the distributionof hepatic copper in relation to the progression of WilsonSs disease (hepatolenticular degeneration) Am.J. Pathol., 1968, 55, p.885−902.
  88. Gregoriadis Gr., Sourkes T.L. Intracellular distributionof copper in the liver of the rat. Can.J.Biochem., 1967, 45, p.1841−1851.
  89. Gubler G.J., Oartwright G. E., tfintrobe M.M. Studies oncopper metabolism. XX Enzyme activities and iron metabolism in iron and copper deficiencies. J.Biol.Chem., 1957, 224, p.533−546.
  90. Hambidge K.M., Walravens P. Trace elements in nutrition.1.: Practice of Pediatrics, Harper and Rowe, Hagerstown, Maryland, 1975, 1, N29, p.1−10.
  91. Hart E.B., Steenbock H., Waddell J., Elvehjem O.A.1.on in nutrition. VII Copper as a supplement to iron for hemoglobin building in the rat. J, Biol.Chem., 128, 77, p.797−812.
  92. Hill C.H., Matrone G., Payne W.L., Barber P.W., In vivointeractions of cadmium with copper, zinc and iron. J.lTutr., 1963, 80, p.227−235.
  93. Hill C.H., Starcher B., Matrone G. Mercury and silverinterrelationship with copper. J.Nutr., 1964, 83, p.107−110.12b. Hill C.H., Starcher B. Effect of reducing agents on copperdeficiency in the chick. J.Iiutr., 1965, 85, p.271−274.
  94. Hill O.H., Starcher В., Kim C. Role of copper in theformation of elastin. Fed.Proc., 1967, 26, p.129−155.
  95. Hill C.H., Matrone G. Chemical parameters in the studyof in vivo and in vitro interaction of transition elements. Fed.Proc., 1970, 29, p.1474−1481.
  96. Holmberg G.G., Laurell G.B. Investigations in serum copper. II. Isolation of the copper-containing proteinand the description of some of its properties. Acta Chem.
  97. Scand., 1948, 2, p.550−556.
  98. Holmberg C.G., Laurell G.B. Oxidase reactions in humanplasma caused by coeruloplasmin. Scand.J.Chem.Lab. Invest., 1951, 5, p.105−107.
  99. Hsie H.3., Frieden iS. Evidence fo® ceruloplasmin as acopper transport protein. Biochem. Biophys .Res .Comm., 1975, 67, p.1526−1551.
  100. Hwang K.M., Scott К.Ы., Brierley G.P. Ion transport byheart mitochondria. The effects of Gu^+ on membrane permeability. Arch.Biochem.Biophys., 1972, 150, p.746−756.
  101. Ichichara A. Oxidation of sulfide in beef liver.
  102. Memoirs Inst. Protein Research.Osaka Univ., 1959> >r p.177−182.
  103. Learch K. The chemistry and biology of copper metallothioneins. In: Metal ions in biologycal System$, liew York, Basel, M. Dekker, 1982, 14, p.299−518.
  104. Lerner A.B., Fitzpatrick T.B. Biochemistry of melaninformation. Physiol.Rev., 1950, 50, p.91−126.
  105. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J.
  106. Protein measurements with the Folin phenol reagent. J.Biol.Ohem., 1951, 193, p.265−267.
  107. Madapallimatam G-. and Riordan Antibodies to the lowmolecular weight copper binding protein from liver. Biochem. and Biophys.Res.Comm., 1977, 77, N4, p.1286−1295.
  108. Magdoff-Fairchild B., Lowell F.M., Low B.W. An X-raycrystallographic study of ceruloplasmin. Determination of molecular weight. J.Biol.Ghem., 1968, 244, p.3497−3499.
  109. Mahler H.R., Hiibscher G., Baum H. Studies on uricase.
  110. Preparation, purification and properties of a cupro-protein. J.Biol.Chem., 1955, 216, p.625−641.
  111. Mahoney J.P., Bush J.A., Gubler C.J., Moretz W.H., Cartwright G.B., Wintrobe M.M. Studies on copper metabolism. XV. Excretion of copper by animals.J.Lab.Clin.Med., 1955, 46, p.702−708.
  112. Mann T., Keilin D. Haemocuprein and hepatocuprein, copperprotein compaunds of blood and liver in mammals. Proc. Roy.Soc.Lond., Series B., 1939, 126, p.303−315.
  113. Marcilese N.A., Figueiras H.D., Valseccni R.M. llucleartechniques in animal production and health. Proc.Symp. Vienna-76, International atomic energy commission, 1976, p.117−121.
  114. Markowitz H., Gartwright G.E., Wintrobe M.M. Studies oncopper metabolism. XXVII. Isolation and properties of erythrocyte cuproprotein (erythrocuprein-. J.Biol.Chem., 1959, 234, p.40−45.
  115. Mehra R.K. and Bremner J. Development of a radioimmunoassay for rat liver metallothionein-I and its application to the analysis of rat plasma and kidneys. Bio-chem, J., 1983, 213, p.459−465.
  116. Mills C.F. Availability of copper in freeze-driedherbage and herbage extracts to copper-deficient rats. Brit.J.Eutr., 1955, 9, p.398−409.
  117. Mills C.F. Metabolic interrelationship in the utilizationof trace elements. Pri>c.Mutr.Soc. (Engl, and Scand-), 1964, 23, N 1, p.38−44.
  118. Mills C.F. Trace element interactions- effects of dietarycomposition on the development of imbalance and toxity.1.: Trace Element Metabolism in Animals-2, Hoekstra W.
  119. G., Suttie J.W., Ganther> H.B., Mertz W. eds., University
  120. Park Press, Baltimore 1974, p.79−90.
  121. Milne D.B., Weswig P.H. Effect of supplementary copperon blood and liver copper-containing fraction in rats. j.Hutr., 1968, 95, p.429−435.165» Miranda O.L., Henderson M.C., Burler Dietary copperenhances the hepatotoxicity of Senecio Jacobaea in rats.
  122. Toxic, and Appl.Pharm., 1981, 60, p.418−422.
  123. Mondovi B., Rotilio G., Costa M.T., Finazzi-Agro F.A.,
  124. Chiancone E., Hansen R.E., Beinert H. Diamine oxidasefrom pig kidney. Improved purification and properties.
  125. J.Biol.Chem., 1967, 242, N6, p.1160−1167.167″ Morell A.G., Shapiro J.R., Scheinberg I.H. Copper bindinghuman liver. In: Wilson’s DDiseaee. Some current concepts
  126. Horberg G.F., iforberg M., Piscator M., Vesterberg 0.
  127. Separation of two forms of rabbit metallothionein by isoelectric focusing. Biochem.J., 1972, 126, p.491−498.
  128. Horstrand I.F., Glantz M.D., Purification and propertiesof human liver monoamine oxidase. Arch.Biochem.Biophys., 1973, 158, p.4−11.
  129. O’Dell B.L., Bird D.W., Ruggles D.L., Savade J.E. Composition of aortic tissue from copper deficient chicks.
  130. J.Jfutr., 1966, 88, p.9−14.
  131. O’Dell B.L. Biochemistry of copper. Med.Glin.H.Am., 1?76, 60, p.687−705.
  132. O’Dell B.L. Copper. In: Nutrition Reviews. Present Knowledge in nutrition, 4th ed., The nutrition Foundation, Sew York, 1976a, p.302−309.
  133. Ogilivie D.D. Chronic copper poisoning of sheep. Veter.Rec., 1954, 66, p.279−282.
  134. Ohlaon M.A., Daum K. A study of the iron metabolism of normal women. J.Nutr., 1935, 9, p.73−89.
  135. Owen G.A. Distribution of copper in the rat. Am.J.Physiol.1964, 207, ?2, p.446−351* 177″ Pierson R.E., Aanes W.A. Treatment of copper poisoning in sheep. J.Amer.Veterin.Med.Assoc., 1958, 133, p.307−311.
  136. Porter H., Weiner W., Berker M. Intracellular distributionof copper in immature liver. Biochem.Biophys.Acta, 1961, 52, p.419−423.
  137. Porter H., Johnston J., Pi>rter S.M. Heonatal hepatic mitochondrocuprein. I. Isolation of a protein fraction containing more than 4% copper from mitochondria of immature bovine liver. Biochim. et Biophys.Acta, 1962, 65, p.66−73″
  138. Porter H. Tissue copper proteins in Wilson’s disease. Intracellular distribution and chromatographic fractionation. Arch. of Meurol., 1964, 11, p.341−349.
  139. Porter H., Sweeney M., Porter? S.M. He^atal hepatic mitochondrocuprein. II. Isolation of the copper-containing subtraction from mitochondria of newborn human liver. Arch.Biochem.Biophys., 1964a, 104, p.97−101.
  140. Porter H., Sweeney M., Porter E.M. Human hepatocuprein.1.olation of a copper protein from? he subcellular solublefraction of adult human liver. Arch.Biochem.Biophys., 1964b, 106, p.519−525.
  141. Porter H. The tissue copper proteins: cerebrocuprein, erythrocuprein, hepatocuprein and neonatal hepatic mito-chondrocuprein. In- The Biochemistry of Copper. Peisach J., Aisen P., Blumbsrg ff.B. eds, Academic Press, New York, 1966, p, 159−174.
  142. Ravin H.A. An improved colorimetric enzymatic assay of ceruloplasmin. J.Lab.Clin.Med., 1961, 58, p.161−165″
  143. Ross D.B. Chronic copper poisoning in lambs. Yeter.Rec., 1964, 76, p.875−876.•189• Roth L.E., Shigenaka T. Microtubules in the heliozoan axopo&ium. II. Rapide degradation by cupric nickelous ions. J.Ultrastruct.Res., 1970, 31, p.356−374.
  144. Roussos G.G., Morrow B.H. Bovine intestinal xantineoxidase: a metalloflavoprotein containing copper, iron and FAD. Arch.Biochim.Biophys., 1966, 114(3), p.599−601.
  145. Ryden L., Bjork J. Reinvestigation of some physicochemical and chemical properties of human ceruloplasmin (ferroxidase). Biochem., 1976, 15, p.3411−3417.
  146. Sacks A., Levine W.?., Hill F.O., Hughes R.G. Copper andiron in human blood. Arch.Intern.Med., 1943, 71, p.489−501.
  147. Saylor W.W., Roland M., Leach J.R. Intracellular distribution of copper and zinc in sheep. Effect of age and dietary levels of the metals.J.liutr. 1980,110,N3, p.448−459.
  148. Scheinberg I.H., Sternlieb I. The pathogenesis and clinical significance of the liver diaease in hepatolenticular degeneration (Wilson's disease) Med.Clin.H.Amer., 1960, 44, p.665−679″
  149. Scheinberg I.H. The effect of heredity and environment oncopper metabolism. Med.Clin.K.Amer., 1976, 60, p.705−712.
  150. Schnaitman C., Erwin V.G., Greenvalt J.W. The submitochondrial localization of monoamine oxidase. J.Cell.Biol., 1967, 32, p.719−733.
  151. Schnaitman C., Greendvalt J.W. Enzymatic properties of theinner and outer memranes of the rat liver mitochondria. J.Cell.Biol., 1968, 38, p.158−175.
  152. Sjollema B. Kufermangel als Ursache von Krankheiten bei
  153. Pflanzen und Tieren. Biochem.J., 1955, 26?, S.151−156.
  154. Soli M.E., Uafstad I. Chronic copper poisoning in sheep.
  155. Structural chamges in erythrocytes and organs. Acta Vet. Scand. 1976, 17, p.516−527.
  156. Sternlieb J. Copper and the liver. Gastroenterology, 1980,78, p.1615−1628.
  157. Suttk"li.F., Mills G.F. Studies of the toxifcy of copper topigs. I. Effects of oral supplements of zinc and iron salts on the development of copper toxicosis. Brit.J.Mutr., 1966, 20, p.155−157.
  158. Suttle H.F., Mills C.ff. Studies of th© toxicity of copperto pigs. 2. Effect of protein source and other dietary components on the response to high and moderate intakes of copper. Br.J.liutr., 1966a, 20, p.149−161.
  159. Svrick H.A., Cheek P.R., Goeger D.E., Buhler D.R. Effect ofdietary Senecio Jacobaea and injected Senecio alkaloids and monocrotaline on ginea pigs. J.Anim.Sci. 1982, 55, 16, p.1411−1416,
  160. Tabor G.W., Tabor H., Rosenthal S. Purification of aminooxidase from beef plasma. J.Biol.Ghem., 1954, 208, p.645−650.
  161. Thiers R.E., Valee B.L. Distribution of metals in subcellular fraction of rat liver. J.Biol.Ghem., 1957, 226, p.911−920.
  162. ThompsetfcG.E. Factor influencing the absorption of iron and copper from the alimentary tract. Biochem.J., 1940, 54, p.961−973.
  163. Todd J.R. Ghronic copper poisoning in farm animals. Vet.Bulllond.), 1962, 52, 3*9″ p.573−576.
  164. Todd J.R., Thomson R.H. Studies on chronic copper poisoning
  165. Brit.Veter.J., 1963, 119, p.161−165.
  166. Todd J.R., Thompson R.I. Studies on chronic copper poisoning. IV. Biochemistry of the toxic syndrome in the calf. Brit.Veterin.J., 1965, 121, p.90−97.
  167. R.W., Frieden E. — Identification and purificationof non-ceruloplasmin ferroxidase of human serum. J.Biol. Ghem., 1970, 245, p.6698−6705.
  168. Tzagwloff A., McLennan D.H. The copper protein componentof cytochrome-Q-oxidase. In: Biochemistry of Copper. Peisach J., Aisen P., Blumberg W. eds. A.P., Mew-York London, 1966, p.253−360.
  169. Uderwood E.J. Trace Elements in Human and Animal Nutrition, 4th ed.Acad.Press, Hew York, 1977, p545.
  170. Uzman L.L., Iber P.I., Chalmers T.C., Knowlton M. The mechanism of copper deposition in the liver in hepatolenticular degeneration (Wilson's disease) J.Med.Sci., 1956, 231, p.511−518.
  171. Uzman L.L. The intrahepatic distribution of copper in relation to the pathogenesis of hepatolenticular degeneration A. M.A.Arch.Path., 1957, 64, p.464−479.
  172. Van Campen D.E. Effect of zinc, cadmium, silver and mercury on the absorption and distribution of copper-64 in rats. J.Nutr., 1966, 88, p.125−130.
  173. Vartsky D., Thomas B.J., Hawkes D.J., Fremlin J.H. A preliminary investigation of nuclear resonance scattering as a new technique for the in vivo measurement of hepatic copper. Phjrs. Med. Biol., 1976, 21, 16, p.970−975.
  174. Verity M.A., Gambell J.K., Keith A.H., Brown W.J. Subcellu-lar distribution and enzyme chnges following subacute copper intoxication. Lab.Invest., 1967, 16, p.580−590.
  175. Waldman T.A., Morell A.G., Strober H.D., SternliebW.J.,
  176. Measurement of gastrointestinal protein loss using cerulo67plasmin labeled with 'copper. J.Clin.Invest., 1967, 46, p.10−20.
  177. Wallin M., Larsson H., Edstrom A. Tubulin sulfhydryl groupsand polimerization in vitro. Exp .Cell.Kes., 1977, 107, p.219−225.
  178. Webb M. The metallothioneins. In: The chemistry, biochemistry and. biology of cadmium. M. Webb ed., Elsevier (North Holland), 1979, p.193−266.
  179. Webb M., Gain K. Commentary. Eunctiore of metallothionein.
  180. Biochem.Pharmacol., 1982, 51, H2, p.152−142.
  181. Weser U., Kirchgessner M.Z. Tierphysiol. Tierernahr, und
  182. Whanger P.D., Weswig P.H. Effect of some copper antagonists on induction of ceruloplasmin in the rat. J.lTutr. 1970, 100, p.541−548.
  183. Whanger P.D., Weswig P.H. Effect of supplementary zincon the intracellular distribution of hepatic copper in rats. J.liutr.1971, 191, p.1095−1098. 255. Wiederanders R.E. Copper loading in the turkey. Proc.Soc.
  184. Yamada H., Kumagai H., Kawasaki H., Matsui H., Ogata K. Crystallization and properties of diamine oxidase from pig kidney. Biochem.Biophys.Res.Gommun.1967, 29, p.723−727.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!