Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Показатели усвоения азота у виноградной лозы и кукурузы

Диссертация: Показатели усвоения азота у виноградной лозы и кукурузы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

При изучении причин этих различий, к сожалению, недостаточное внимание уделялось внутренним, физиолого-биохимическим причинам. Между тем, этим причинам принадлежит важная, а возможно, и главная роль в определении потенциальной способности растений к использованию минеральных удобрений. При создании новых сортов и подборе исходных форм для скрещивания необходимо в первую очередь учитывать… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • НИТРАТРВДУКТАЗА, ЕЕ РЕГУЛЯЦИЯ И СВЯЗЬ С ПРОДУКТИВНОСТЬЮ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ
    • 1. 1. Общая характеристика ферментов ассимиляции азота
    • 1. 2. Нитратредуктаза и ее регуляция в высших растениях
    • 1. 3. Активность нитратредуктазы как показатель эффективности превращения азота у растений

Показатели усвоения азота у виноградной лозы и кукурузы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Уникальная способность растений усваивать неорганические форды азота и строить из них аминокислоты и белки привлекла особое внимание ученых мира в связи с ощущаемым в настоящее время недостатком белка. Поскольку необходимым условием для синтеза белка является обеспечение растений азотом, вопросы, связанные с азотным обменом, приобретают не только теоретическое, но и практическое значение.

Важность исследования азотного обмена заключается в том, что оно создает основу для решения таких проблем как повышение урожайности и белковости сельскохозяйственных культур, ставших особенно актуальными после принятия майским (1982 года) пленумом ЦК КПСС Продовольственной программы.

Успешному решению задачи повышения эффективности сельскохозяйственного производства, поставленной пленумом, способствует широкое внедрение в практику достижений биологической и сельскохозяйственной наук, в частности, в области применения удобрений и роста механизации.

Однако современное растеневодство нуждается в принципиально новых подходах к повышению продуктивности растений. Одним из них является создание сортов, способных наиболее активно поглощать и метаболизировать минеральные азотистые вещества, в наибольшей степени используя их для создания высоких урожаев. Хорошей предпосылкой в этом отношении служат данные о различиях в отзывчивости на минеральные удобрения существующих сортов сельскохозяйственных культур.

При изучении причин этих различий, к сожалению, недостаточное внимание уделялось внутренним, физиолого-биохимическим причинам. Между тем, этим причинам принадлежит важная, а возможно, и главная роль в определении потенциальной способности растений к использованию минеральных удобрений. При создании новых сортов и подборе исходных форм для скрещивания необходимо в первую очередь учитывать их способность к поглощению азота и включению его в обмен веществ, поскольку азот имеет решающее значение в повышении продуктивности растений.

Для эффективного отбора форм, наиболее активно усваивающих и метаболизирующих минеральный азот, необходимо установление показателей для ранней диагностики этих свойств. Считают, что одним из таких показателей может служить активность нитратредукта-зы — фермента, ответственного за восстановление в растении поглощенных нитратов. Отсюда понятна важность исследования нитрат-редуктазы — ключевого фермента азотного обмена.

Однако задачи, поставленные перед селекционерами, требуют новых, дополнительных критериев интенсивности превращения азота в растениях.

Следует отметить, что исследования по выявлению потенциальных возможностей растений к использованию азота удобрений и путей повышения их урожайности, в основном, ведутся на однолетних культурах и мало касаются многолетних культур.

Одной из ведущих многолетних культур сельского хозяйства Грузинской ССР является виноградная лоза, азотный обмен которой недостаточно хорошо изучен в этом аспекте. Между тем, выяснение характера первичного усвоения и превращения неорганического азота виноградной лозой и на этой основе отбор исходных форм для создания высокопродуктивных сортов, способствовали бы поднятию урожайности этой культуры.

Важнейшей зерновой культурой в Грузинской ССР и за ее пределами является кукуруза. Вместе с другими злаковыми она служит источником растительного белка для человека и животных. Поэтому работы по выявлению и созданию высокоурожайных и высокобелковых сортов кукурузы являются весьма актуальными.

Кроме того, однолетняя культура кукурузы служит удобным объектом для поисков новых критериев интенсивности азотоусвое-ния зерновыми.

ВЫВОДЫ.

1. Исследована нитратредуктаза виноградной лозы. Изучены некоторые свойства и кинетическое поведение фермента. Обнаружено сходство свойств нитратредуктазы виноградной лозы с ферментами других высших растений.

2. Нитратредуктаза корней и листьев винограда индуцируется нитратом. Аммоний и гидроксиламин ингибируют ее активность. Сорта и гибриды виноградной лозы различаются как уровнями, так и динамикой нитратредуктазной активности.

3. На примере кукурузы показано, что одними из причин сортовой специфики в усвоении азота являются интенсивность его поступления в органы растений и степень сродства нитратредуктазы к нитрату.

4. Активность нитратредуктазы высокозначимо коррелирует с накоплением белкового азота листьями кукурузы в период вегетации.

5. Высокий уровень нитратредуктазной активности после цветения отражает способность растений к активному усвоению азота на поздних стадиях вегетации и способствует накоплению белка в зерне кукурузы.

6. Нитрат с различной интенсивностью усиливает синтез водорастворимых белков с flf 0,22 и 0,34 в листьях проростков кукурузы, что может служить одним из показателей усвоения азота.

7. Гибриды в различной степени наследуют интенсивность усвоения азота родительскими формами. Сходство гибридов и родителей по этому показателю обусловливает характер наследования водорастворимых белков зерна гибридами кукурузы.

Полученные результаты позволяют дать некоторые практические рекомендации сельскохозяйственному производству.

Для повышения эффективности использования азотных удобрений виноградной лозой целесообразно подбирать подвойный и привойный материал с высокой нитратредуктазной активностью.

С целью повышения продуктивности и белковости растений кукурузы необходимо вносить азотные удобрения с учетом индивидуальности динамики нитратредуктазной активности в период вегетации. Подкормку растений с высокой активностью нитратредуктазы в более поздние фазы развития можно использовать как важный рычаг повышения содержания белка в зерне.

Метод электрофоретического исследования белков листьев проростков кукурузы можно рекомендовать селекционерам для ранней диагностики интенсивности превращения азота и степени ее наследования гибридами.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В связи с неуклонным ростом производства и применения минеральных, особенно, азотных удобрений, избыточные количества которых вызывают загрязнение окружающей среды, в настоящее время стоит задача возделывания сортов, способных в наибольшей мере поглощать и усваивать азотистые минеральные удобрения, наиболее продуктивно используя их для образования органического вещества.

Поскольку основным источником азота для большинства сельскохозяйственных культур является нитрат, который восстанавливается при участии нитратредуктазы, активность этого фермента играет ключевую роль в азотном обмене.

Однако нитратредуктаза многолетних растений мало изучена и практически не исследована в такой важной культуре как виноградная лоза.

Результаты проведенных исследований показали, что активность этого фермента значительно отличается у различных видов и гибридов виноградной лозы. Исследованы основные свойства и оптимальные условия для проявления активности этого фермента. Показано, что нитрат в различной степени влияет на нитратредуктазу растений винограда, а ее активность может служить отражением восприимчивости виноградной лозы к нитратной форме удобрений.

Хорошими показателями в этом отношении выделяются сорт Ркацители, гибриды Берландиери х Рипария 5 ББ, Берландиери х Рипария 420 А и Ркацители, привитый на Рипария х Рупестрис 3309.

Исследована также нитратредуктаза корней и листьев кукурузы — важнейшей зерновой культуры не только в Грузии, но и за ее пределами.

Сравнительное изучение показало, что свойства нитратредуктазы различных сортов и гибридов кукурузы практически одинаковы. Растения несколько различаются значениями насыщающих концентраций нитрата, что говорит о различной физиологической активности процесса усвоения азота в них.

С помощью меченого азота (/к) показано, что возможными причинами межсортовых различий по нитратредуктазной активности являются также особенности поглощения нитратов и их поступления в органы растений. Отражением этих особенностей служит уровень нитратредуктазной активности в корнях и листьях кукурузы.

Активность нитратредуктазы определяет количество белкового азота, образующегося в процессе ассимиляции нитратов. Между активностью фермента и приростом белкового азота на стадии проростков отмечается тесная корреляция (= 0,938, tl = 5).

Межсортовые различия по нитратредуктазной активности практически сохраняются при вегетации в полевых условиях. Наблюдения за растениями в течении трех вегетационных периодов подтвердили существование тесной связи между накоплением азотистых веществ в вегетативной массе и уровнем нитратредуктазы.

Полученные результаты свидетельствуют о том, что активность нитратвосстанавливающего фермента можно использовать в качестве показателя интенсивности превращения азота у кукурузы.

Высокий уровень нитратредуктазной активности в листьях сортов Абашури квители и Имерули гибриди после цветения свидетельствует о способности растений к активному поглощению азота на поздней стадии вегетации. Повышенное содержание белка в зерне этих растений указывает на то, что накопление белка в них происходит за счет непосредственного использования азота почв этими сортами. Это наводит на мысль, что дополнительная подкормка в период цветения позволит повысить белковость зерна вышеназванных сортов.

Сорта с низкой нитратредуктазной активностью рано заканчивают поглощение азота и синтез белка в их зерне, очевидно, определяется количеством накопленных азотистых соединений и их оттоком в зерно. Вполне вероятно, что для таких растений необходимо достаточное азотное питание с ранних фаз вегетации. Нам кажется, что изучение динамики нитратредуктазной активности в течении вегетации открывает перспективы регуляции урожая и белковости за счет своевременной коррекции питания растений.

Работы последних лет демонстрируют коррелятивную связь активности нитратредуктазы не только с отзывчивостью на азотные удобрения, но с урожайностью и содержанием белка в зерне. Это дает большие возможности для ранней диагностики высокопродуктивных сортов и отбора исходных форм для скрещивания, поскольку селекционно-генетическим преобразованиям растений принадлежит решающая роль в повышении продуктивности сельскохозяйственных культур.

Проведенные исследования с помощью диск-электрофореза показали, что нитратная подкормка вызывает количественное увеличение водорастворимых белков листьев проростков с Я/ 0,22 и 0,34, причем у различных растений с разной скоростью. Гибриды определенным образом наследуют интенсивность синтеза этих белков. Гибрид Картули 9 обнаруживает сходство с материнской линией ВИР 44, у гибрида Картули 52 количество этих белков при 20-часовой подкормке нитратом несколько выше, чем у каждой из родительских форм.

Интересно отметить, что степень сходства реакции гибридов и родительских линий на нитратную подкормку обусловливает наследование водорастворимых белков в зерне. Так, по характеру электрофореграмм Картули 9 был сходен с материнской линией, а Картули 52 сочетал белки обоих родителей, в результате чего число белковых компонентов в его зерне было выше, чем у каждого родителя.

Результаты этих исследований позволяют рекомендовать электро-форетическое исследование скорости увеличения количества белковых компонентов с Rf 0,22 и 0,34 в качестве дополнительного, визуального показателя интенсивности превращения азота у кукурузы.

Мы полагаем, что учет наследования этого показателя окажет помощь селекционерам в прогнозировании будущего урожая.

Таким образом, проведенные исследования свидетельствуют о том, что на основе знания специфики азотного питания растений виноградной лозы и кукурузы можно повысить эффективное использование удобрений и продуктивность растений, а в селекции целенаправленно создавать сорта, наиболее рационально поглощающие и утилизирующие азот удобрений.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В.В., Быков И. П. Влияние Мо на активность нитратредуктазы ячменя. Физиол. и биох.культ.раст., 1973, т.5, в. З, с.252−256.
  2. Дж. Современная масс-спектрометрия. М., 1957, с. 123−126.
  3. А.Н., Проскуряков Н. И. Практическое руководство по биохимии растений. Изд. Советская наука, М., 1951, 388с.
  4. К.К., Климашевский Э. Н. О влиянии подшжного А1+3 на ассимилящю неорганического азота корнями гороха. В сб.:Сорт и удобрение. Иркутск, 1974, с.259−268.
  5. Л.И., Пешкова А. А., Реймерс Ф. Э., Фауст X., ХаЕКИН Э.Е.
  6. Соотношение потенциальной и реальной активности нитратредуктазы у проростков кукурузы. Докл. АН СССР, 1978, т.241, $ 5, C. I2I0-I2I3.
  7. Воронова Л, Н., Реймерс Ф. Э., Хавкин Э. Е. Активность нитратредуктазы у линий и гибридов кукурузы. Докл. АН СССР, 1978, т.240, JS I, с.203−206.
  8. ВънкоЕа Р., Павлова А. Нитратредуктаза и ее регуляция. Природа (НЕБ), 1980, т.29, № 4, с.52−58.
  9. В.А., Шумный В. К., Токарев Б. И. Поглощение нитратов растениями ячменя, мутантными по активности нитратредуктазы. Изв.Сиб.отд.АН СССР, сер.биол.наук, 1984, JS6, в.1, с.3−7.
  10. А.Г. Компонентный состав водорастворимых белков зернагибридов и их родительских сортов озимой пшеницы. Бюлл. ВНР, 1973, в.36, с. 10−13.
  11. К.Н. Практикум по биохимии растений. Изд. Цодна, 1964, 547с.
  12. .А. Методика полевого опыта. Изд. Колос, М., 1968, 416с.
  13. А.П., ЮнускановШ., Омельченко B.C., СадыковС.С. Исследование белковых маркеров хлопчатника G. hixsutuni ь. и G. barbadetise .Сообщение I. Докл. Ш Узб.ССР, 1977, 15 9, с.61−69.
  14. Е.И. Накопление сухого вещества и сырого белка растениями низко- и высокобелковых форм кукурузы. Физиол. и биохим.культ.раст., 1978, т. 10, J* I, с.44−47.
  15. Е.И., Семенюк В. Ф., Сысоев А. Ф. Качество белков зерна низко- и высокобелковых форм кукурузы. Физиол. и биох. культ.раст., 1971, т.9, J"4, с.370−376.
  16. Е.И., Сысоев А. Ф. О некоторых биохимических различиях растений низко- и высоко б ежовых форм кукурузы. Докл. ВАСХНИЕ, 1976, J,-" 3, с. 16−19.
  17. В.Г. Методы белкового и аминокислотного анализа растений (Методические указания). Ленинград, 1973, с. 8.
  18. В.Г. Принципы белковых маркеров в геномном анализе и сортовой идентификации пшеницы. Тр. по прикл. ботанике, генетике и селекции-, 1973, $ 49, в. З, с.46−58.
  19. .Г., Павлов А. Н., Шаяхметов И. Ф., Колесник Т. Н. Растворимые белки зерновки пшеницы в процессе ее развития. Физ.раст., 1974, т.21, в.5, с.931−938.
  20. М.Н., Бровкина Н.Р, Взаимосвязь мевду азотным обменом растений и их обеспеченностью магнием.
  21. B.JI. Обмен азота в растениях, М., изд. Наука, 1972, с. 527.
  22. .Л., Бундель A.JI., Фрашери М. Р., Боровикова H.B. Влияние гидроксиламина на рост пшеницы. Физиол.раст., I960, т.7, с.401−404.
  23. В .Л., Карякина Т. И., Языкова В. В., Флоренская Т. Г. Индукция аммонием глутаматдегидрогеназы в приростках люпина. Физиол.раст., 1974, т.21, № 2, с.247−251.
  24. В.Л., ТомоваН.Г., Евстигнеева 3.Г. Влияние источника азота на глутаматдегидрогеназу хлореллы. Биохимия, 1970, т.35, В 2, с.278−282.
  25. Т.А. Нитратредуцирующая система растений. Физ. и биох. культ.раст., 1974, т.6, в.4, с.376−385.
  26. В.В., Кузнецов В. В., Кулаева О. Н. Влияние цитоксининаи нитрата на синтез РНК и нитратредуктазную активность в изолированных зародышах куколя. Физиол.раст., 1979, т.26, в.2, с.309−317.
  27. О.Н., Кузнецов В. В., Кузнецов В. В. Индукция цитокинином активности HP в изолированных зародышах Agrostemma Githago. Физиол.раст., 1876, т.236, й 6, с.1255−1263.
  28. А.Н., Чергинец Б. И., Грабовская М. И., Кирнос С. Б. О способности репродуктивных органов пшеницы к первичному усвоению минерального азота. Физиол.раст., 198I, т.28, й 3, с.526−536.
  29. Н.В., Нижко Б. Ф. Влияние одно- и двухвалентных ионов1. Павлов1. Павдов1. Павлов1. Павлов Павлов1. Павловна активность нитратредуктазы корней гороха. Физиол. и биох.культ.раст., 1973, т.5, в.5, с.504−507.
  30. Н.М., Клышев JI.K., Касымбеков Б. К. Влияние солей /Уа на активность ферментов азотного обмена, выделенных из растений, различающихся по солеустойчиЕости. Физиол. раст., 1978, т.25, № 4, с.751−755.
  31. В.И., Сафонова М. П. Исследование белков и ферментов растений методом электрофореза в полиакриламидном геле. Ъ кн. :Биохимические методы и физиология растений. М., 1974, с. I13−136,
  32. А.А., Попереля Ф. А. Вертикальный электрофорез спиртораст-воримого белка эндосперма в крахмальном геле как метод изучения генетических особенностей пшеницы. Докл. ВАС ШИЛ, 1971, J5 2, с.9−11.
  33. А.А., Попереля Ф. А., Парфентьев М. Г. 0 наследовании некоторых фракций спирторастворимых белков при гибридизации пшениц. Научно-технический бюллетень Всес.сел.-ген. ин-та, 1970, й 13, с.4−8.
  34. К.Д., Бадър А. Особенности в транслокации на азота и някои минеральна вещества в лозата. Градин, и лозар. наука, 1978, т.15, JS 3, с.95−109.
  35. А.Ф., Имшенецкий Е. И. Динамика активности нитратредуктазы и азота в проростках кукурузы различающейся по содержанию белка. Физ. и биох.культ.раст., 1974, т.6, # 3, с.244−247.
  36. А.Ф., Имшенецкий Е. И. Активность нитратредуктазы в проростках и содержание белка в зерне кукурузы. Научно-технич.бюлл.Всесоюзн.сел.-ген.института, 1976, в.26, с.41−43.
  37. Г. Включение и превращение экзогенного азота в почве и винограде. Автореф.канд.дисс., Тбилиси, 198I, с. 25.
  38. .И., Пеккер Е. Г. Субстратный фонд нитрата как показатель обеспеченности растений азотом. Физиол. и биох. культ, раст., 1983, т.15, й 5, с.441−446.
  39. .И., Шумный В. К. Сортовая специфичность нитратредуктазной активности у ячменя. Изв.Сиб.отд.АН СССР, сер. биол. наук, 1976, в.1, 5, с.91−95.
  40. .М., Шумный В. К. Генетический контроль и механизмы регуляции нитратредуктазной активности. Генетика, 1976, т.12, ."3, с.141−152.
  41. .И., Шумный В. К. Два локуса, контролирующих нитраредук-тазную активность у ячменя. Генетика, 1981, т. 17, I,? 5, с.852−857.
  42. Н.Г., Евстигнеева З. Г., Кретович В. Л. Ассимиляция нитратного и аммонийного азота у Chlorella pyrenoidosa Ering-sheim 82T. Физиол.раст., 1964, т. II, й 6, с.988−997.
  43. Н.Г., Евстигнеева З. Г., Кретович БД. Ассимиляция азотанитрата и мочевины Chlorella pyrenoidnsa. Изв. АН СССР, серия биол., 1968, т. З, с.431−435.
  44. Н.Г., Евстигнеева 3.Г., Кретович БД. Влияние нитратного и аммонийного азота на нитратредуктазу и некоторые де-гидрогеназы хлореллы. Биохимия, 1969, т.34, в.2, с.249−256.
  45. Э.Е., Пешкова А. А., Реймерс Ф. Э. Влияние экзогенного азота на активность нитратредуктазы и глутаматдегидрогеназы в корнях проростков кукурузы.Докл.АН ГССР, 1973, т.208, #3, с.745−748.
  46. Э.Е., Лоликарпочкина Р. Т., Бабурина О. М., Токарева Э.В.
  47. Активноеть нитратредуктазы, глутаматдегидрогеназы и. аминотрансфераз в зоне роста корня кукурузы. Докл. АН ССОР, 1968, т.178, J5 3, с.737−740е
  48. .И., Кулик Л. А. Изменчивость фракционного состава белка в зерне озимой пшеницы. Физ. и биох.культ.раст., 1982, т.14, JS 2, с.127−133.
  49. Ь.Р., Евстигнеева З. Г., Кретович Б .Л. Очистка ферментных экстрактов хлореллы. Прикл.биохим. и микробиол., 1966, т.2, JS6, с.667−669.
  50. .Р., Евстигнеева З. Г., Кретович В. Л. Глутаматдегидроге-наза хлореллы. Биохимия, 1969, т.34, 15 2, с.409−416.
  51. В.К., Токарев Б. И. Сортовая специфичность нитратредуктазной активности у пшеницы. Сибирск.вест.с.х.науки, 1976, й 2, с.33−38.
  52. В.И., Кретович В. Л., Гильманов М. К. О локализации глутаматдегидрогеназы в корнях кукурузы. Биохимия, 1964а, т.29, в. З, с.463−469.
  53. В.И., Кретович В. Л., Горетов В. П. Очистка и свойстваглутаматдегидрогеназы растений. Биохимия, 1966, т.31, в.5, с.587−592.
  54. Adamowicz S. Mise en evidence dea «pools» de nitrates par la tne-thode de mesure in vivo de la nitrate reductase. Physiol. vegetale, 1980, v.18, N 3, p.453−46I.
  55. Amindari S., Dirr Michael A., Splittstoesser W.E. Induction of nitrate Reductase in pumpkin seedlings. Plant and Cell physiol., 1978, v. I9, N 2, p.299−302.
  56. Amy N.K., Garett R.H. Immunoelectrqphoretic determination of nitrate reductase in Neurospora crassa. Anal. Bio chem., 1979, v.95, N I, p.97-Ю7.
  57. Aslam M., Oaks A., Boesel I. Effect of I>-canavanine on nitrate reductase in corn roots. Plant Physiol., 1978, v.62, N 5, p.693−698.
  58. Austin R.B., Rossi L., Blackwell R.D. Relationships between nitrate reductase activity, plant weight and nitrogen content in seedlings of Triticum, Aegilops and Triti-cale • Ann. Bo t., 1978, v.42, N 178, p.429−4-38.
  59. Bahns M., Gaurett R.H. Demonstration of de novo synthesis of Neu-rospora crassa nitrate reductase during induction. J.Biol.Chem., 1980, v.255, N 2, p.690−693.
  60. Bakshi I.S., Abad Farooqi A.H., Maheshwari S.G. Circadian rhythm in nitrate reductase activity in the duckweed Wolffia microscqpica Griff L.Pflanzenphysiol., 1978,^ v.90, N 2, p.165−169.
  61. Bakshi I.S., Farooqi A.H., Abad, Maheshwari S.C. Control of cir-cadium rhythm in nitrate reductase activity in Wolffia microscopica G? i??. Plant and Cell Physiol., 1979, v.20, N 5, p.957−963.
  62. Bar-Akiva A., Sagiv J., Leshem J. Nitrate reductase activity as13×948 an indicator for assessing the nitrogen requirement 1971 of grass crops. J.Sci.Food and Agr., 1970, v.2I, N 8, p.405−407.
  63. Bassiri A. Barley cultiver identification by use of isozymeelectrqphoretic patterns. Canad.J.Plant Sci., 1976, N I, p.1−6.
  64. Beevers L., Flesher D., Hageman R.H. Studies on the pyridine nucleotide specificity of nitrate reductase iji higher plants and its relationship to sulfhydryl level.
  65. BtiLochim .Biqphys.Acta, 1964, v.89, N 3, p .45 3−4-64.
  66. Beevers L., Hageman R.H. Nitrate reduction in higher plants. Ann.Rev.of Physiol., 1969, v.20, p.495−522.
  67. Blevins D.G., Barnett N.M., Frost W.B. Role of potassium and malate in nitrate uptake and translocation by wheat seedlings. Plant Physiol., 1978, v.62, N 5″ p.784−788.
  68. Boyat A., Robin P. Relations entre productivite, qtialite du11×382 grain et activite nitrate reductase chez les cereales 1978. Ann. amelies?.plant, 1977, v.27, N 4, p. 389−4-Ю.
  69. Breteler H., H&nis'fch Jen Cate Charlotte H., Nissen Pep, Timecourse of nitrate uptake and nitrate reductase activity in nitrogen-depleted dwarf bean. Physiol. plant, 1979, v.47, N I, p.49−55.
  70. Brunetti N., Rossi L., Terrandi L. Attivita nitratcureduttasica e proteasica in dieci varieta di frumento duro durante la fase di maturazione della granella. Genet.agr., 1975, v.29, N 1−2, p.79−94.
  71. Buczek J., The role of light in the inducation of nitrate reductase and nitrite reductase in cucumber seedlings. Acta Soc.bot.pol., 1976, v.45, N 1−2, p.77−92.
  72. Buczek J., Burzynski M. Nitrate reductase activity and yield ofdry mass and protein content in cucumber seedlings supplied with nitrates and ammonium. Acta Soc.bot.pol., 1979, v.48, N 3, p.465−471.
  73. Blitz R.C., Jackson W.A. A mechanism for nitrate transport andreduction. Phytochemistry, 1977, v.16, N 4, p.409−417.
  74. Cale M.I., Figliolia A., Pagliara S. Attivita nitrato reductasica come indice di carenza azotata delle colture. Ann.1st.sper.nutec .piante, I978-rI979, v.9, p. I-13.
  75. Campbell W.H. Separation of soybean leaf nitrate reductases by affinity chromatography. Plant Sci.Lett., 1976, v.7, IT 4, p.239−247.
  76. Canpbell W.H., Smarrelli J. Purification and kinetics of higher plant NADHs nitrate reductase. Plant Physiol., 1978, v.6I, N 4, p.611−616.
  77. Carelli M.L.C., Magalhaes A.C. Development of nitrate reductaseactivity in green tissues of soybean seedlings (Glycine max L.Merr.)• Z. Pf lanzenphysiol., I9SE, v.104, N I, p.17−24.
  78. Chang N.K., Vines H.M., Black C.C. Nitrate assimilation and cras-sulacean acid metabolism in leaves of KalanchoS fedt-shenkoi variety Marginata. Plant.Physiol., 1981, v.68, v.68, N 2, p.464−468.
  79. W., -Huffaker R.C., Miller B. L, Granstedt R.C.1. vivo nitrate reduction in relation to nitrate uptake nitrate content and in vitro nitrate reductase in intact barley seedlings. Plant Physiol., 1976, v.57, N 4, p .519−522,
  80. Choudary V.- Prabhakara, Rao G. Ramanandra, Molecular bases iofnitrate reductase induction in Candida utilis. Biochem. and Biophys.Res.Communs, 1976, v.72, N 2, p.598−602.
  81. Croy L.I., Hageman R.H. Relationship of nitrate reductase activity to grain protein production in wheat. Crop.Sci., 1970, v. IO, N 3, p.280−285.
  82. Dalling H.J., Ha11oran G.M., Hucklesby R.H. Level of activity of nitrate reductase at the seedling stage as a predictor of grain nitrogen yield in wheat. Plant Physiol., 197?" v.5I, N 3, p.461−484.
  83. Dalling M.J., Halloran G.M., Wilson J.H. The relation betweennitrate reductase activity and grain nitrogen productivity in wheat. Austral.J.Agr.Bes., 1975, v.26, N I, p. I-IO.
  84. Davis B.G. Disc elecrcphoresis .II. Method and application to human serum proteins. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1964, v.121, N 2, p.404−427.
  85. Deckard E.L., Lambert R.I., Hageman R.H. Nitrate reductase activity in corn leaves as related to yield of grain and protein. Crop.Sci., 1973, v. I3, N 3, p.34−3-^0.
  86. Dirr Michael A. Nitrogen form and growth and nitrate reductase activity of the cranbery. Нотt. Science, I974-, v.9, N 4, p. 34−7-348.
  87. DuffieId R.H., Croy L. A, Smith E.L. Inheritance of nitrate reductase activity grain protein and straw protein in a hard red winter wheat cross. Agron. J, 1972, v.64, N 2, p.249−251.
  88. Duke S.H., Eriedrich J.W., Schrader L.E., Koukkari W.L. Oscilleu-tiojns in the activities of enzymes of, nitrate reductase and ammonia assimilation in Glycine max and Zea mays. Physiol. Plant, 1978, v.42, N 3, p.269−276.
  89. Dusky J.A., Galitz D.S. Nitrate reduction in different grass species. Physiol. plant, 1977, v.39, N 3, p.215−220.
  90. Eck H, V., Hageman R.H. Nitrate reductase activity in sudangrass cultivars, Crop.Sci., 1974, v, I4, N 2, p.285−287.
  91. Ernes M.J., Fowler M. W, The intracellular location of the enzymes c? nitrate assimilation in the apices of seedling pea roots, Planta, 1979, v.144, N 3, p.249−253″
  92. Franco A.A., Pereira J. C, Neyra C. A, Seasonal patterns of nitrate reductase and nitrogenase activities in Phaseolus vulgaris L, Plant Physiol, 1979, v.63, N 3, p, 42I-424,
  93. Funkhouser E. A, Ramadoss C, S, Post-translational control of nitrate reductase synthesis* Eur, J.Cell.Biol., 1980, v.22, N I, p.161.
  94. Funknoser E. A, Ramadoss C. Synthesis of nitrate reductase in Chlorella. II, Evidence far synthesis in atmionia grown cells. Plant Physiol., 1980, v. 65, N 5″ p.944−948.
  95. Funkhouser E. A, Shen T. C, Ackermann R, Synthesis of nitratetreductase in Chlorella. I, Evidence for an inactive protein precursor. Plant Physiol., 1980, v, 5, N 5, p.939−943.
  96. Gallagher L. W, Soliman K.M., Qualset C, 0, Huffaker R.C., Rains Bx558 D.W. Major gene control of nitrate reductase activity 1981 in common wheat, Crop. Sci, 1980, v, 20, N 6, p.717−721,
  97. Gasparikova 0, Psenakova Т., Niznanska A, Influence of various nitrogen sources on the activity of nitrate and nitrite reductases and glutamate dehydrogenase in Zea mays roots. Biologia (CSSR), 1976, v.51, N 7, P.5 27−5 35.
  98. Gasparikova О", Psenakova I., Niznanska A. Location c? nitratereductase, nitrite reductase and glutamate dehydrogenase in Zea mays root. BLologia (CSSR), 1978, v. 33, N I, p. 35-^-2.
  99. Gaudinova A. The effect of leaf insertion on nitrate reductaseand glutamine synthetase activity and NOj-N content in Pisum sativum L. Biol. plant, 1982, v.24, MN 6, p.468−470.
  100. Givan C.V. Metabolic detoxification of ammonia in tissues c? higher plants. Phyt о chemistry, 1979, v.18, N 3, p. 37382.
  101. Gupta P., Shloran I.S. Effect of water stress on the enzymes4x367 of nitrate metabolism in two Brassica spercies 1979 (80). Phytochemis try, 1979, v. I8, N II, p.1881−1882.
  102. Hageman R.H., Flesher D. Nitrate reductase activity in corn seedlings as affected by light and nitrate content of nutrient media. Plant physiol., I960, v.35, p.?00−708.
  103. Hageman R.H., Liezerl J.E., Leng E.R. Nitrate reductase activity levels in inbred lines and Fj of corn hybrides. Nature, 1963, v.197, N 4, p.263−271.
  104. Hallmark W.B., Huffaker R.C. The influence of ambient nitrate, temperature and light on nitrate assimilation insudangrass seedlings, Physiol. plant, 1978, v.44, N 3, p.147−152.
  105. Harel E, Lea P, J, Miflin B. J, The localization of enzymes of. nitrogen assimilation in maize leaves and their activities during greening. Planta, 1977, v.134, N 2, p.195−200.
  106. Harper J, E, Nicholas J, C, Hageman R. H, Seasonal and canopyvariation in nitrate reductase activity of soybean (Glycine max L.Merr.) varieties, Crqp, Sci., 1972, v.12, N 3, p, 382−386.
  107. Harper J.E., Hageman R.H. Canopy and seasonal profiles of nitrate reductase in soybeans (Glycine max L. Merr,), Plant Physiol., 1972, v.49, N 2, p. I46-I54,
  108. Hatam Mir. Seasonal and duirnal variations in nitrate reductase activity of soybean (Glycine max (L.) Merr.), Plant and Soil, 1980, v.56, N I, p, 27−32.
  109. Heenan D.P., Campbell L, C, Soybean nitrate reductase activity influenced by manganese nutrition. Plant and Cell Physiol., 1980, v, 2I, N 4, p.73I-736.
  110. Hirschberg K, Hubner G, Borriss H. Cytokinin-induzierte denovou-synthese der Nitratreductase in Embryonen von Agrostemma githago, Planta, 1972, v, I08, N 4, P.335−337.
  111. Hucklesby D. P, Hewitt E, J, Nitrite and Hydroxylamine Reduction in higher plants. Biochem. J, 1970, v.119″ N 4, p, 615−627.
  112. Jawali Narendra, Sainis Jayashree Krishna, Sans Prafullachandra Vishnu. Hydr oxylamine inhibition on the 24 440 nitrate reductase complex from Amaranthus 1978, Phytcu. chemistry, 1978, v. I7, N 9, p.1527−15 30.
  113. Johnson C.B., Whittingten W.J., Blackwood G.C. Nitrate reductase as a possible predictive test of crop yield. Nature, 1976, v.262, N 5564, p.133−134.
  114. Jones R.W., Abbott A.J., Hewitt E.J., Best G.R., Watson E.F.
  115. Nitrate reductase activity in paul’s scarlet rose suspension cultures and the differential role of nitrate and molybdenum in induction. Planta, 1978, v, I4I, N 2, p.183−189.
  116. Kaplan D, Mayer A.M., Lips S.H. Nitrate activation ¦ of nitratereductase in higher plants. Planta, 1978, v#I38, N 3, p.205−209.
  117. Kaplan D., Roth-Bejerano N., Lips’H. Nitrate reductase as aproduct inducible enzyme. Eur.J.Biochem., I974-, v.49, N 2, p.393−398.
  118. Mac Gregor C.H. Biosynthesis of membrane-bound nitrate reductase in Escherichia coli: evidence far a soluble precursor. J.Bacteriol., 1976, v.126, N I, p .122−13E.
  119. Magalhaes A"C., Peters D.B., Hageman R.H. Influence on temperature on nitrate metabolism and leaf expansion in soybean (Glycine max L.Merr.) seedlings. Plant Physiol., 1976, v.58, N I, p.12−16.
  120. Mann A.P., Hucklesby D.P., Hewitt E.J. Sources cf reducing power for nitrate reduction in spinach leaves. Planta, 1978, v. 140, N 3, p.261−263.
  121. Martin P., Chemardin M., Gadal P. Nitrate assimilation and nitrogen circulation in Austrian pine (Pinus nigra). Phy-siol.Plant, I981, v.53, N 2, p. I05-II0.
  122. Mehta P., Srivastava H.S. Comparative stability of ammonium and nitrate induced nitrate reductase activity in maize leaves. Phytochemistry, 1980, v. I9, N 12, p.2527−2530.
  123. HUflin B.J., Lea P.J. The path of ammonia assimilation in theplant kingdom. Trends in Biochemical Sciences, 1976a, v. I, N 2, p.103−106.
  124. Mirhadi I.J., Yoshida S., Kobayashi Y. Protein fractions in scr-dum g^ain under various levels of nitrogen application. J.Crop.Sci., 1980, v.49, N 3, p.502−503.
  125. Moreno C.G., Aparicio P.J., Palacian Е", Losada M. Interconver-sion of the active and inactive forms of Chlorella nitrate reductase. FEBS Lett., 1972, v.26, N I, p. II-14.
  126. Morgan M.A., Jackson W.A., Volk R.J. Nitrate absorption and assimilation in ryegrass as influenced by calcium and magnesium. Plant Physiol., 1972, v.50, N 4, p.485−490.
  127. Mulder E.G., Boxma E., Van Vien W. The effect of Molybdenum and nitrogen defficience on nitrate reduction in plant tissues. Plant and Soil, 1959, v. IO, p.325-^5.
  128. Ngambi J.M., Amblard P., Bismuth E., Chanpigny M.L. Etude desactivites enzymatiques nitrate reductase et glutamine synthetase liees a l’assimilation des nitrates chez un Mil, Pennisetum americanum 23DB. Can.J.Bot., 1981, v.§ 9, N 6, p.1050−1055.
  129. Oji Yoshikiyo Izawa Goro. Flavine nucleotide nitrate reductase from broad bean leaves. Plant and Cell Physiol., 1969, v. IO, N 4, p .745−749.
  130. Qrnstein L. Disc electrophoresis. I. Background and theory.1. Oaks A., 1. Oaks A., 1. Oaks A., 1. Oaks A.,
  131. Ann.N.Y.Acad.Sci., 1964, v.121, N 2, p.321−549.
  132. Paneque A, Canrpo P.P. Del., Ramirez J.M., Losada M. Flavin nucleotide nitrate reductase from spinach. Biochim. et biophys.acta, 1965, v.109, N I, p.79−85.
  133. Paneque A., Ramirez J.M., Del Campо F.F., Losada M. Light anddark reduction of nitrite in a reconstituted enzymic system. J.Biol.Chem., 1964, v.239, n 6, p. I737-I74I.
  134. Pearson C.J., Steer B.T. Daily changes in nitrate uptake and metabolism in Capsicum annuum. Planta, 1977, v.17, N 2, p.107−112.
  135. Peshek G.A. Nitrate and nitrite reductase and hydrogenase in anacystis nidulans grown in Fe- and Mo-defficient media. FEMS Microbiol .Lett., 1979, v.6, N 6, p. 371 374.
  136. Polisetty R., Hageman R. H, Variation in nitrate accumulation NR Activity and nitrite reductase activity along primary and nodal roots of corn (Lea mays L.) seedlings. Plant and Cell Physiol., 1985, v.24, N 6, p. II65-II68.
  137. Poulle de Michel, Rambour Serge. Mise en evidence de l’induction de la nitrate reductase dans une suspension cellulaire de Silene alba. C.r.Acad.Sci., 1979, D289, N 14, p. II05−1108.
  138. Ramarao C.S., Naik S.M.S. Reversal of fluoride inhibition of in vivo nitrate reduction by pyruvate: further evidencefor citric acid cycle origin of HAD. H for nitrate reduction. Indian J.Biochem.and Biophys., 1980, v. I7, N 6'* p.475−4-76.
  139. Ramirez R., Vicente C. Photocontrol of nitrite reductase in cotyledons of Citrullus vulgaris L, Pyton, 1979, v. 37, N I, p.25−28.
  140. Rao K.P., Rains D.W. Nitrate absorption by Barley. I. Kinetics and energetics. Plant Physiol., 1976, v.57, N I, p.55−59.
  141. Redinbaugh. M.6., Campbell W.H. Purification and characterization of NAD (P)H: nitrate reductase and NAD. Hsnitrate reductase from corn roots. Plant Physiol., 1981, v.6 $, N I, p.115−120.
  142. Reed A.I., Hageman R. Relationship and the accumulation of reduced nitrogen in maize (Zea mays L.). Effect of nutrient nitrate concentration. Plant Physiol., 1980, v.66, N 6, p .1184—1189.
  143. Ritenour G.L., Joy K.W., Banning J., Hageman R. H, Intracellular localization of nitrate reductase, nitrite reductase and glutamic acid dehydrogenase in green leaf tissue. Plant Physiol., 1967, v.42, N 2, p.233−237.
  144. Roth-Bejerano N., Lips H. Seasonal characteristics of the daily fluctuation in nitrate reductase activity. Physiol. Plantarum, 1970, v.23, N 3, p.530−5^.
  145. Sahulka J., Lisa L. The influence of sugars on nitrate reductase induction by exogenous nitrate on nitrite in excised Pisum sativum roots. Biol. plant, 1978, v.20, N 5, P.359−367.
  146. Sanderson G.W., Cocking E.C. Enzymic assimilation of nitrate intomato plants. II, Reduction of nitrite to ammonia. Plant Physiol, 1964, v, 39, N 3, р, 423−43Г.
  147. Sawhney S.K., Naik M, S, Effect of chloramphenicol and cyclohexim-ide on the synthesis of nitrate reductase and nitrite reductase in rice leaves, Biochem. and BLophys.Res.Cota-muns, 1973, v.5I, N I, p.67−73.
  148. Scott B.D., Neyra C.A. Glutamine synthetase and nitrate assimilation in sorghum (Sorghum vulgare) leaves. Can.J.Bot., 1979, v.57, N 7, p.754−758,
  149. Shaked A, Bar-Akiva A., Mendel K. L*activite de la nitratereductase: une indication de l’etafc nutritionnel et des besoins en azote d’agrumes en vergers. Fruits, 1975, v.30, N 2, p.125−128,
  150. SihagR.K., Guha-Mukher jec S, Sopory S. K, Regulation cf nitrate reductase level in pea: in vivo stability by ammonium, Biochem. and Biophys.Res.Commuti, 1978, v.85, N 3, p. I017−1024.
  151. Sihag R.K., Gutoa-Mukher jec Sipra, Sopory Sudhlr K, Effect ofammonium, sucrose and ligjht on the regulation of nitrate reductase level in Pisum sativum. Plant Physiol., 1979, v.45, N 2, p.281−287.
  152. Singh B, Sapra V.T., Patel J.A. Nitrate reductase and its relationship to protein and yield characteristic of triti-cale, Euphytica, 1976, v.25, N I, p. I93-I99.
  153. Singh O.S., Vijayakumar K. R, Changes in soluble amino nitrogen, protein, nitrate reductase activity and abscisic acid during development of wheat grain.
  154. Sinha S. K, Rajagqpal V. Photosynthetic characteristics andnitrate reductase activity during development of theflag leaf of wheat. Photosynthetica (CSSR), I960, v.14, N 2, p.189−192.
  155. T.A., Wolk C.P., (Thomas J., Meeks J.C., Shaffer P.W.,
  156. Ghien W. S, Initial organic products of assimilation of ammonium and % nitrate by tobacco cells cultured on different sources of nitrogen* Plant Physiol, 1978, v.62, N 2, p.299−304.
  157. Smarrelli J., Canpbell W. H, HAD. H dehydrogenase activity of higher plant nitrate reductase (NAD.H)-Plant Sci.. Lett., 1979, v. I6, N 2−3, p. II3-№.
  158. Smith F.W., Thonpson J.F. Regulation of nitrate reductase in
  159. Chlorella vulgaris. Plant Physiol., 1971, v.48, N 2, p.224−227.
  160. Srivastava H. S* In vivo activity erf nitrate reductase in maize seedlings. Indian J, Biochem.BLophys., 1974, v#II$: N 3, p.230.
  161. Srivastava H.S. Regulation of nitrate reductase in higher plants.
  162. Phytochemistry, 1980, v. I9, N 5, p.725−733.
  163. Srivastava H.S., Asthana J.S., Jain A, Induction of nitrate reductase and peroxidase activity in the seedlings of normal and high lysine maize. Physiol.plant., 1979, v.47, N 2, p.119−123. .
  164. Stulen I., Jones K., Winspear M, J., Enzymes cf nitrogen assimilation in maize roots. Planta, 1980, v.148, N 5, p.477−4-84.
  165. Suzuki A., Gadal P., Oaks A. Intracellular distribution of enzymes associated with nitrogen assimilation in roots. Planta, I981, v.151, N 5, p.457−461.
  166. Upcroft J.A., Done J. Starch gel electrophoresis of plant NAD. Hnitrate reductase and nitrite reductase, J.Esqp.Bot., 1974, V.25, N 86, p .503−508.
  167. Up croft J, A., Done J. Circadian rhythm of nitrate reductase
  168. NAD.H) activity in wheat seedlings grown in continious light. Austral.J.Plant Physiol., 1976, v"3, N 4, p.421−428.
  169. Vaishnaw P.P., Hiatt Krishna, Sin$i Y.D., Chinoy J.J. Nitratereductase activity in relation to dwarfism in Sorghum bicolor (L.) Moench. AustraU. Plant Physiol., 1978, v.5, N I, p.39−4-3.
  170. Vaughn K.C., Duke S.O. Histochemical localization of nitrate reductase, Histochemistry, I981, v.72, N 2, p. I9I-I98.
  171. Yed Parkash. Current status of nitrate reduction in higher plants and nitrate toxicities and pollution. J.Sci.and Ind. Res., 1973, v.32, N 2, p.85−90.
  172. Veen B.W. The uptake of potassium nitrate water and oxygen by amaize root system in relation to its size. J. Exp .Bot", 1977, v.28, N 107, p.1389−1398.
  173. Vega J.M., Herrera J., Aparicio P.J., Paneque A., Losada M. Role of molybdenum in nitrate reduction by Chlorella. Plant Physiol., 1971, v#48, N 3, p.294−299.
  174. Vijayapaghavan S.J., Scpory S.K., Guha M.S. Role of li$it in the regulation of nitrate reductase level in wheat (Triti-cum aestivum). Plant and Cell Physi ol1979, v.20, N 7, p.1251−1261.
  175. Wallsgrove R.M., Lea P.J., Miflin B.J. Distribution of the enzymes of nitrogen assimilation within the pea leaf cell. Plant Physiol., 1979, v.69, N 2, p.232−236.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!