Генетический контроль гомеостаза ионов кальция у дрожжей рода Ogataea

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Содержание

Список сокращений

Обзор литературы. Кальций в секреторном пути дрожжей: поддержание баланса в органеллах и участие в процессе секреции белка.

1. Этапы секреции белков.

1.1. Транслокация белка из цитозоля в эндоплазматический ретикулум (ЭР).

1.2. Гликозилирование.

1.2.1. N-гликозилирование.

1.2.2. О-гликозилирование.

1.2.3. Присоединение гликозилфосфатидилинозитольного якоря.

1.3. Укладка белков и сборка белковых комплексов в ЭР.

1.4. Внутриклеточная система транспорта секреторных белков.

1.4.1. Комплексы окаймления СОРИ и СОРТ участвуют в транспорте белков между ЭР и аппаратом Гольджи.

1.4.2. Транспорт секретируемых белков через аппарат Гольджи.

1.4.3. Клатриновое окаймление участвует в транспорте белков из поздних компартментов аппарата Гольджи в лизосомы (вакуоль) и от плазматической мембраны в аппарат Гольджи или лизосому (вакуоль).

1.5. Протеолитический процессинг.

1.6. Деградация белков в секреторных путях.

1.6.1. Контроль качества укладки белков в ЭР.

1.6.2. Ответ клетки на накопление неправильно свернутых белков (UPR).

1.6.3. Деградация белков, ассоциированная с эндоплазматическим ретикулумом

ERAD).

1.6.4. Деградация белков в вакуоли.

2. Баланс ионов кальция и марганца в клетке и его влияние на физиологические процессы.

2.1. Гомеостаз ионов кальция.

2.1.1. Кальциевые АТФазы.

2.1.2. Кальциевые АТФазы дрожжей и проявления мутаций в генах, их кодирующих.

2.1.3. Каналы, проводящие ионы кальция, у дрожжей.

2.1.4. Роль ретроградного везикулярного СОРІ-транспорта в поддержании гомеостаза кальция в клетке.

2.1.5. Кальциневрин — ключевой эффектор кальций-зависимой регуляции различных физиологических процессов.

2.1.5.1. Роль кальциневрина в регуляции гомеостаза ионов кальция.

2.1.5.2. Роль сигнального пути кальциневрина в регуляции биогенеза клеточной стенки, формировании почки и клеточного цикла.

2.1.5.3. Роль кальциневрина в сигнальном пути запрограммированной смерти клетки.

2.2. Гомеостаз ионов марганца и его регуляция.

2.2.1. Общая характеристика транспортеров ионов металлов семейства Nramp.

2.2.2. Транспортеры Smflp и Smf2p ионов марганца у дрожжей S. cerevisiae.

2.2.2.1. Bsd2p контролирует транспортеры Smflp и Smf2p при физиологической концентрации ионов марганца.

2.2.2.2. Регуляция Smflp и Smf2p при дефиците ионов марганца.

2.2.2.3. Регуляция Smflp в условиях избытка ионов марганца.

2.2.2.4. Регуляция Smflp ионами кадмия.

2.2.3. Pmrlp как транспортер марганца.

2.2.4. Транспорт марганца в вакуоль.

2.3. Взаимозаменяемость ионов кальция и марганца.

Цели и задачи.

Материалы и методы.

1. Штаммы микроорганизмов.

1.1. Виды и штаммы дрожжей рода Ogataea.

1.1.1. Получение штамма 1В-Артс О. polymorpha.

1.1.2. Получение штамма lMA27/12GA

1.1.3. Получение шатаммов 64MA70Q и 64MA70U О. polymorpha.

1.1.4. Получение изогенных штаммов О. polymorpha, отличающихся аллелью гена RET1, и содержащих экспрессионные кассеты иРА и uPA-Q

1.1.5. Получение штаммов О. polymorpha для изучения совмещения мутацийpmcl-Л и г et 1−27.

1.1.6. Получение штаммов О. polymorpha с мутациями, супрессирующими рте J А.

1.2. Штаммы Escherichia coli.

2. Плазмиды.

3. Состав сред и условия для выращивания микроорганизмов.

3.1. Среды для выращивания Е. coli.

3.2. Среды для выращивания дрожжей.

3.3. Условия культивирования.

4. Методы.

4.1. Трансформация клеток Е. coli SEM (Inoue Н. et al., 1990) с модификациями.

4.2. Выделение плазмидной ДНК из клеток Е. coli методом щелочного лизиса (Sambrook J. et al., 1989) с модификациями.

4.3. Манипуляции с ДНК in vitro.

4.3.1. Проведение реакции ферментативного расщепления ДНК эндонуклеазами.

4.3.2. Переосаждение ДНК после рестрикции для очистки от эндонуклеаз и смены буфера.

4.3.3. Лигирование.

4.3.4. Электрофорез в агарозном геле.

4.3.5. Препаративный электрофорез и выделение ДНК из 1% агарозного геля.

4.3.6. Проведение полимеразной цепной реакции.

4.4. Выделение и анализ ДНК дрожжей рода Ogataea.

4.5. Трансформация дрожжей рода Ogataea.

4.6. Методы работы с белками.

4.6.1. Тестирование ферментативной активности иРА.

4.6.2. Индукция экспрессии иРА в штаммах дрожжей рода Ogataea.

4.6.3. Измерение суммарного клеточного белка.

4.6.4. Электрофорез и иммуноблоттинг.

4.6.5. Анализ иРА из культуральной среды.

4.6.6. Приготовление дрожжевых лизатов.

4.7. Анализ чувствительности дрожжей рода Ogataea к содержанию в среде ионов кальция, SDS, сорбитола и NaCl.

4.8. Изучение влияния Мп2+ на рост мутантов О. polymorpha с нарушением гомеостаза кальция.

4.9. Анализ чувствительности дрожжей рода Ogataea к содержанию в среде ЭТТА.

4.10. Измерение активности ß--галактозидазы.

4.11. Анализ механизма гибели двойного мутантаpmrlA ret 1−27 О. polymorpha.

4.12. Другие методы.

Результаты.

1. Проявление нарушений гена РМЯ1.

1.1. Нарушение гена РМШ приводит к снижению жизнеспособности у О. ро1утогрИа.

1.2. Секреция чужеродного белка иРА у мутантартг1 сильно снижена при наличии в индукционной среде аммоний-фосфатного буфера.

1.3. В клетках штаммартг1А в присутствии фосфата аммония происходит фрагментация

2. Проявление нарушений гена РМС1.

2.1. Нарушение генов ССН1 и #067, супрессирует чувствительность к БББ у рте]А.

2.1.1. Проявления мутации hoglA.

2.1.2. Проявления мутации ссЫА.

2.2. Нарушение гена VEE1, супрессирует чувствительность к БОБ уртс1А на фоне хромосомной перестройки.

2.2.1. У мутанта 8Э8116 произошло нарушение гена, кодирующего гомолог киназы ее1/8ше1.

2.2.2. Идентифицированный ген является ортологом гена 8ЖЕ1^ЕЕ1 Б. сегеу (з1ае.

2.2.3. Супрессия ртс! А в штамме БОБ 116 определяется мутацией в гене VEE1.

2.2.4. Направленное нарушение гена VEE1 не супрессирует мутациюртс1А и приводит к чувствительности к 8Б8 в штамме с интактным геном РМС1.

2.2.5. Генетический детерминант, определяющий супрессию мутацииртс1А, сцеплен с аллелью veel-l.

2.2.6. Аллели veel-l не достаточно для супрессии ртс1А.

2.3. Экспрессия химерного гена, содержащего Ы-концевой участок гена 1 у.е.Е1, в штамме с мутацией ртс1А вызывает изменения морфологии клеток.

3. Проявления взаимодействий между генами, вовлеченных в регуляцию гомеостаза ионов кальция.

3.1. Совмещение мутаций ге/7−27 иртг1А приводит к гибели клеток по механизму апоптоза.

3.2. Совмещение делеций в генах РМШ и УРТб приводит к кальций-зависимому синтетическому ухудшению роста.

3.3. Проявления совмещения мутацийртс1А и ге//-27.

3.3.1. Влияние мутаций ртс1 Д и геП-27 на секрецию иРА и иРА-О

3.3.1.1. Влияние нарушения гена РМС1 на секрецию урокиназы.

3.3.1.2. Влияние мутации геИ-27 на секрецию и процессинг иРА-С}

3.3.1.3. Влияние совмещения мутацийpmclA и ret 1−27 на секрецию uPA-Q

3.3.2. Мутация retl-27 не влияет на проявление нарушения гена РМС1 в условиях избытка ионов кальция в среде.

3.3.3. ДелецияpmclA не оказывает влияния на определяемую мутацией retlчувствительность клеток к ЭГТА.

3.4. Проявление совмещения делеции cchl, А с мутацией retl-27 и делециейpmrl А.

3.4.1. Проявление совмещения делеций cchlА иpmrl А.

3.4.2. Проявление совмещения делеции cchl, А с мутацией retl-27.

4. Влияние Мп2+ на жизнеспособность мутантов с нарушенным гомеостазом Са2+.

4.1. Добавление в среду МпСЬ положительно влияет на ростpmrlА условиях низкой концентрации ионов кальция.

4.2. Нарушение гена РМС1 вызывает устойчивость к высокой концентрации ионов марганца в среде.

2+ 2+

4.3. Добавление в среду Мп, или Са не восстанавливает рост двойного мутантаpmclА pmrl А.

4.4. Проявление совмещения мутаций cchl, А и pmrl, А при различных концентрациях ионов марганца в среде.

4.5. Влияние нарушения гена YPT6 на позитивный и негативный эффект Мп

4.6. Влияние ионов марганца на выживаемость штамма retl-27 в условиях низкой концентрации ионов кальция в среде.

4.7. Мутация retl-27 супрессирует устойчивость pmclA к Мп2+.

Обсуждение результатов.

1. Нарушение гена РМС1 приводит к паузе клеточного цикла в фазе G2.

2. Влияние мутации retl-27 на процессирование белка uPA-Q302 сходно с проявлениями мутаций, нарушающих вакуолярную сортировку.

3. Мутации, влияющие на чувствительность О. polymorpha к Мп

4. Роль везикулярного транспорта в поддержании гомеостаза кальция и источники этого иона для секреторного пути.

Выводы.

Генетический контроль гомеостаза ионов кальция у дрожжей рода Ogataea (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В живой клетке одновременно происходит огромное количество разнообразных реакций, обеспечивающих сбалансированность и согласованность клеточных процессов. И все эти реакции осуществляются ограниченным количеством белков. Например, в дрожжевой клетке синтезируется всего около 6000 белков. Возможность поддержания большого количества сложных процессов ограниченным количеством компонентов, по-видимому, объясняется их полифункциональностью. Более того, для идеальной согласованности всех клеточных процессов требуется их тесная взаимосвязь и взаимопроникновение. Как правило, исследователи изучают каждый из процессов отдельно, поскольку усложнение изучаемой системы приводит к невозможности ее анализа.

Данная работа была посвящена изучению проявлений нарушений гомеостаза ионов кальция. Кальций принимает участие и в координации работы клеточных систем, являясь вторичным мессенджером при прохождении сигнала, и в функционировании секреторных органелл. При этом нарушение функционирования секреторного пути само по себе может вызывать определенные клеточные ответы. В нашем исследовании мы предприняли попытку найти подходы для того, чтобы разделить функции кальция в секреции и в проведении сигналов, а также функции эндоплазматического ретикулума как секреторной органеллы и как органеллы, участвующей в кальций-зависимом сигналлинге.

Некоторые функции ионов кальция являются тесно связанными с гомеостазом ионов марганца. В этой связи часть данной работы посвящена изучению пересечений функций этих ионов.

В качестве модельного объекта в работе использовали дрожжи двух близкородственных видов: Ogataea ро1утогр1га и О. рагаро1утогрИа, которые до 2011 г. на основании гомологии геномов, сходств в морфологии, особенностях роста и условиях культиврования относились к одному виду — Натепи1а ро1утогрка. Для простоты изложения, в тех случаях, когда речь идет об общих для этих видов свойствах и закономерностях, оба вида объединены под родовым названием Ogataea.

Обзор литературы:

Кальций в секреторном пути дрожжей: поддержание баланса в органеллах и участие в процессе секреции белков.

Выводы.

1. Идентифицированы мутации, супрессирующие у дрожжей О. ро1утогрЪа и О. рагаро1утогрка чувствительность к 808, обусловленную нарушением вакуолярной кальциевой АТФазы Рте 1р. Анализ этих мутаций показал, что гиперчувствительность к 808 мутанта ртс1&обусловлена увеличением концентрации.

2+.

Са в цитозоле и связана с ингибированием перехода клеточного цикла от фазы в2 к М.

2. Снижение жизнеспособности у О. ро1утогрка при инактивации гена РМШ связано с уменьшением концентрации Са2+ и Мп2+ в секреторных органеллах. Этот эффект усиливается на фоне нарушений везикулярного транспорта, вызванных инактивацией Ур1бр и делецией С-концевого домена а-СОР.

3. Делеция С-концевого домена а-СОР приводит к усилению протеолитического процессинга модельного белка иРА-С)302, что указывает на участие а-СОР в формировании везикул, осуществляющих транспорт между аппаратом Гольджи и вакуолью.

4. Ионный канал СсЫр/М1с11р участвует в транспорте Мп2+ в клетку, а белки Ур1бр и а-СОР участвуют в контроле транспорта Мп2+ у О. ро1утогрка.

5. На основе полученных данных выдвинута гипотеза, предполагающая, что в клетках дрожжей Са2+ в ЭР может доставляться из эндосом при участии везикулярного транспорта.

Показать весь текст

Список литературы

Захаров И.А., Кожин С. А., Кожина Т. Н., Федорова И. В. Сборник методик по генетике ддрожжей-сахаромицетов. // Ленинград. Наука. 1984.
Чеченова М.Б. а-субъединица комплекса СОР1 дрожжей Hansenula polymorpha: Структурно-функциональная организация и роль в гомеостазе кальция// Автореферат диссертации на соискание степени кандидата биологических наук, Минздрав РФ РКНПК ИЭК Москва. 2004.
Agaphonov М.О., Beburov. M.Y., Ter-Avanesyan M.D., Smirnov V.N. A disruption-replacement approach for the targeted integration of foreign genes in Hansenula polymorpha. II Yeast. 1995. V. 11.№ 3:P. 1241−1247.
Agostinho P., Oliveira C.R. Involvement of calcineurin in the neurotoxic effects induced by amyloid-beta and prion peptides. // European Journal of Neuroscience. 2003. V. 17 № 6. P. 11 891 196.
Andrews N. C. Iron homeostasis: Insights from genetics and animal models. // Nature Reviews Genetics. 2000. V. 1. P. 208−217.
Antebi A. and Fink G.R. The yeast Ca (2+)-ATPase homologue, Pmrl, is required for normal Golgi function and localizes in a novel Golgi-like distribution. // Molecular Biology of the Cell. 1992. V. 3№ 6.P. 633−654.
Aragon T., van Anken E., Pincus D., Serafimova I.M., Korennykh A.V., Rubio C.A., and Walter P. mRNA targeting to ER stress signaling sites. //Nature. 2009. V. 457. № 7230. P. 736 740.
Aramburu J., Rao A., Klee C.B. Calcineurin: From structure to function. // Curr. Top. Cell. Regul. 2000. V. 36. P. 237−295.
Aridor M., Traub L.M. Cargo selection in vesicular transport: The making and breaking of a CoA. // Traffic. 2002. V. 3. № 8. P. 537−546.
Asai A., Qiu J., Narita Y., Chi S., Saito N., Shinoura N., Hamada H., Kuchino Y., Kirino T. High level calcineurin activity predisposes neuronal cells to apoptosis. // The Journal of Biological Chemistry. 1999. V. 274. № 48. P. 34 450−34 458.
Astrup T., Mullertz S. The fibrin plate method for estimating fibrinolytic activity. // Arch Biochem Biophys. 1952. V. 40. № 2. P. 346−351.
Axelsen K.B., Palmgren M.G. Evolution of substrate specificities in the P-type ATPase superfamily. //Journal of Molecular Evolution. 1998. V. 46. № 1. P. 84−101.
Axelsen K.B., Palmgren M.G. Inventory of the superfamily of P-type ion pumps in Arabidopsis. II Plant Physiology. 2001. V. 126. № 2. P. 696−706.
Baksh S., Burns K., Andrin C., Michalak M. Interaction of calreticulin with protein disulfide isomerase. // The Journal ofBiological Chemistry. 1995. V. 270 № 52. P. 31 344.
Balch W.E., McCaffery. J.M., Plutner H., Farquhar M.G. Vesicular stomatitis virus glycoprotein is sorted and concentrated during export from the endoplasmic reticulum. // Cell. 1994. V. 76. № 5. P. 841−852.
Ballou C. E. Isolation, characterization, and properties of Saccharomyces cerevisiae mnn mutants with nonconditional protein glycosylation defects. // Methods Enzymol. 1990. V. 185. P. 440−470.
Bankaitis V.A., Johnson L.M., Emr S.D. Isolation of yeast mutants defective in protein targeting to the vacuole. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. V. 83. № 23. P. 9075−9079.
Bays N.W., Gardner R.G., Seelig L.P., Joazeiro C.A., Hampton R.Y. Hrdlp/Der3p is a membrane-anchored ubiquitin ligase required for ER-associated degradation. // Nature Cell Biology. 2001. V. 3. № 1. P. 24−29.
Beck R., Sun Z., Adolf F" Rutz C., Bassler J, Wild K., Sinning I., Hurt E., BrUgger B., Bethune J., and Wieland F. Membrane curvature induced by Arfl-GTP is essential for vesicle formation. // Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A. 2008. V. 105. № 33. P. 11 731.
Belde P.J., Vossen J.H., Borst-Pauwels G.W., Theuvenet A.P. Inositol 1,4,5-trisphosphate releases Ca2+ from vacuolar membrane vesicles of Saccharomyces cerevisiae. II FEBS Letters. 1993. V. 323. № 1−2. P. 113−118.
Bertolotti A., Zhang Y., Hendershot L.M., Harding H.P., Ron D. Dynamic interaction of Bip and ER stress transducers in the unfolded-protein response. // Nature Cell Biology. 2000. V. 2. № 6. P. 326−332.
Bogdanova A.I., Agaphonov M.O., Ter-Avanesyan M.D. Plasmid reorganization during integrative transformation in Hansenulapolymorpha. II Yeast. 1995. V. 11. № 4. P. 343−353.
Bogdanova A.I., Kustikova O.S., Agaphonov M.O., Ter-Avanesyan M.D. Sequences of Saccharomyces cerevisiae 1 microns DNA improving plasmid partitioning in Hansenula polymorpha. II Yeast. 1998. V. 14. № 1. P. 1−9.
Bonifacino J.S., Wiessman A.M. Ubiquitin and the control of protein fate in the secretory and endocytic pathways. // Annual Review of Cell and Developmental Biology. 1998. V. 14. P. 19−57.
Bonilla M., Nastase K.K., Cunningham K.W. Essential role of calcineurin in response to endoplasmic reticulum stress. //The EMBO Journal. 2002. V. 21 № 10. P. 2343−2353.
Booher R.N., Deshaies R.J., Kirschner M.W. Properties of Saccharomyces cerevisiae Weel and its differential regulation of p34CDC28 in response to G1 and G2 cyclins. // The EMBO Journal. 1993. V. 12 № 9. P. 3417−3426.
Brewis I.A. Ferguson M.A., Mehlert A., Turner A.J., Hooper N.M. Structures of the glycosyl-phosphatidylinositol anchors of porcine and human renal membrane dipeptidase. // The Journal of Biological Chemistry. 1995. V. 270. P. 22 946−22 956.
Brodsky J.L., McCraccken A.A. ER protein quality control and proteasome-mediated protein degradation. // Seminars in Cell & Developmental Biology. 1999. V. 10. № 5. P. 507−513.
Brown D.A. and London E. Functions of lipid rafts in biological membranes. // Annual Review of Cell and Developmental Biology. 1998. V. 14. P. 111−136.
Bryant N.J., Stevens Т.Н. Vacuole biogenesis in Saccharomyces cerevisiae: Protein transport pathways to the yeast vacuole. // Microbiology and Molecular Biology Reviews. 1998. V. 62. № 1. P. 230−247.
Burk S.E., Lytton J., MacLennan D.H., Shull G.E. cDNA cloning, functional expression, and mRNA tissue distribution of a third organellar Ca2+ pump. // The Journal of Biological Chemistry. 1989. V. 264. № 31. P. 18 561−18 568.
Button D., Eidsath A. Aequorin targeted to the endoplasmic reticulum reveals heterogeneity in luminal Ca++ concentration and reports agonist- or IP3-induced release of Ca++. // Molecular Biology of the Cell. 1996. V. 7. № 3. P. 419−434.
Caldwell S.R., Hill K.J. and Cooper A.A. Degradation of endoplasmic reticulum (ER) quality control substrates requires transport between the ER and Golgi. // The Journal of Biological Chemistry. 2001. V. 276. P. 23 296−23 303.
Carafoli E., Brini M. Calcium pumps: Structural basis for and mechanism of calcium transmembrane transport. // Current Opinion in Chemical Biology. 2000. V. 4. № 2. P. 152−161.
Carvalho P., Stanley A.M., and Rapoport T.A. Retro-translocation of a misfolded luminal ER protein by the ubiquitin-ligase Hrdlp. //Cell. 2010. V. 143. № 4. P. 579−591.
Casadaban M.J., Martinez-Arias A., Shapira S.K., Chou J. Beta-galactosidase gene fusions for analyzing gene expression in Escherichia coli and yeast. // Methods Enzymol. 1983. V. 100. P. 293−308.
Ceccarelli B., Hurlbut W. P., Mauro A. Depletion of vesicles from frog neuromuscular junctions by prolonged tetanic stimulation. // The Journal of Cell Biology. 1972. V. 54. № l.P. 30−38.
Cellier M., Prive G., Belouchi A., Kwan T., Rodrigues V., Chia W., and Gros P. Nramp defines a family of membrane proteins. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. № 22. P. 10 089−10 093.
Chen X.-Z., Peng J.-B., Cohen A., Nelson H., Nelson N. and Hediger M.A. Yeast SMF1 mediates H±coupled iron uptake with concomitant uncoupled cation currents. // The Journal of Biological Chemistry. 1999. V. 274. № 49. P. 35 089−35 094.
Christianson J.C., Shaler T.A., Tyler R.E., and Kopito R.R. OS-9 and GRP94 deliver mutant a 1-antitrypsin to the Hrdl-SELIL ubiquitin ligase complex for ERAD. // Nature Cell Biology. 2009. V. 10. № 3. P. 272−282.
Clerc S., Hirsch C., Oggier D.M., Deprez P., Jakob C., Sommer T., and Aebi M. Html protein generates the N-glycan signal for glycoprotein degradation in the endoplasmic reticulum. //The Journal of Cell Biology. 2009. V. 184. № LP. 159−172.
Clotet J., Escote X., Adrover M.A., Yaakov G., Gari E., Aldea M., de Nadal E., and Posas F. Phosphorylation of Hsll by Hogl leads to a G2 arrest essential for cell survival at high osmolarity. // The EMBO Journal. 2006. V. 25. № 11. P. 2338−2346.
Clotet J., Posas F. Control of cell cycle in response to osmostress: Lessons from yeast. // Methods Enzymol. 2007. V. 428. P. 63−76.
Cohen A., Nelson H. and Nelson N. The family of SMF metal ion transporters in yeast cells. //The Journal of Biological Chemistry. 2000. V. 275. № 43. P. 33 388−33 394.
Courville P., Chaloupka R., Cellier M.F.M. Recent progress in structure-function analyses of Nramp proton-dependent metal-ion transporters. // Biochemistry and Cell Biology. 2006. V. 84. № 6. P. 960−978.
Cowles C.R., Snyder W.B., Burd C.G., Emr S.D. Novel Golgi to vacuole delivery pathway in yeast: Identification of a sorting determinant and required transport component. // The EMBO Journal. 1997. V. 16. № 10. P. 2769−2782.
Crabtree G.R. Calcium, calcineurin, and the control of transcription. // The Journal of Biological Chemistry. 2001. V. 276. № 4. P. 2313−2316.
Cunningham K.W. and Fink G.R. Ca2+ transport in Saccharomyces cerevisiae. II The Journal of Experimental Biology. 1994a. V. 196. P. 157−166.
Cunningham K.W. and Fink G.R. Calcineurin-dependent growth control in Saccharomyces2+ cerevisiae mutants lacking PMC1, a homolog of plasma membrane Ca ATPases. // The Journalof Cell Biology. 1994b. V. 124. № 3. P. 351−363.2+
Cunningham K.W. and Fink G.R. Calcineurin inhibits VCX1-dependent H /Ca exchange and induces Ca2+ ATPases in Saccharomyces cerevisiae. II Molecular Biology of the Cell. 1996. V. 16. № 5. P. 2226−2237.
Cyert M.S., Kunisawa R., Kaim D., Thorner J. Yeast has homologs (CNA1 and CNA2 gene products) of mammalian calcineurin, a calmodulin-regulated phosphoprotein phosphatase. Proc Natl Acad Sci USA. 1991. V. 88. № 16. P. 7376−7380.
Dedhar S. Novel functions for calreticulin: Interaction with integrins and modulation of gene expression?//Trends Biochem Sci. 1994. V. 19. № 7. 2669−2671.
Devasahayam G., Burke D.J., and Sturgill T.W. Golgi manganese transport is required for rapamycin signaling in Saccharomyces cerevisiae. II Genetics. 2007. V. 177. № 1. P. 231−238.
Devasahayam G., Ritz D., Helliwell S.B., Burke D.J., and Sturgill T.W. Pmrl, a Golgi Ca2+/Mn2±ATPase, is a regulator of the target of rapamycin (TOR) signaling pathway in yeast. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. № 47. P. 17 840−17 845.
Dill K.A., Chan H.S. From levinthal to pathways to funnels. // Nat Struct Biol. 1997. V. 4. № 1. P. 10−19.
Duden R., Kajkawa L., Wuestehube L., Schekman R. Epsilon-COP is a structural component of coatomer that functions to stabilize alpha-COP. // The EMBO Journal. 1998. V. 17. № 4. P.985.995.
Dunn T., Gable K., Beeler T. Regulation of cellular Ca2+ by yeast vacuoles. // The Journal of Biological Chemistry. 1994. V. 269. № 10. P. 7273−7278.
Eguez L., Chung Y.-S., Kuchibhatla A., Paidhungat M. and Garrett S. Yeast Mn2+ transporter, Smflp, is regulated by ubiquitin-dependent vacuolar protein sorting. // Genetics. 2004. V. 167. № 1. P. 107−117.
Eide D.J., Bridgham J.T., Zhao Z., Mattoon J.R. The vacuolar H (+)-ATPase of Saccharomyces cerevisiae is required for efficient copper detoxification, mitochondrial function, and iron metabolism. // Mol Gen Genet. 1993. V. 241. № 3−4. P. 447−456.
Farquhar R., Honey N., Murant S.J., Bossier P., Schultz L., Montgomery D., Ellis R.W., Freedman R.B., Tuite M.F. Protein disulfide isomerase is essential for viability in Saccharomyces cerevisiae. II Gene. 1991. V. 108. № 1. P. 81 -89.
Ferguson M.A., Homans S.W., DwekR.A., Rademacher T.W. Glycosyl-phosphatidylinositol moiety that anchors Trypanosoma brucei variant surface glycoprotein to the membrane. // Science. 1988. V. 239 № 4841. Pt. 1. P. 753−759.
Fischer M., Schnell N., Chattaway J., Davies P., Dixon G., Sanders D. The Saccharomyces cerevisiae CCH1 gene is involved in calcium influx and mating. // FEBS Letters. 1997. V. 419. № 2−3. P. 259−262.
Forbes J.R. and Gros P. Divalent-metal transport by Nramp proteins at the interface of host-pathogen interactions. // Trends in Microbiology. 2001. V. 9. № 8. P. 397−403
Friedlander R., Jarosch E., Urban J., Volkwein C., Sommer T. A regulatory link between ER-associated protein degradation and the unfolded-protein response. // Nature Cell Biology. 2000. V. 2. № 7. P. 379−384.
Gabriely G., Kama R., Gerst J.E. Involvement of specific COPI subunits in protein sorting from the late endosome to the vacuole in yeast. // Molecular and Cellular Biology. 2007. V. 27. № 2. P. 526−540.
Gaynor E.C. and Emr S.D. COPI-independent anterograde transport: Cargo-selective ER to Golgi protein transport in yeast COPI mutants. // The Journal of Cell Biology. 1997. V. 136. JV"4 789−802.
Gentzsch M. and Tanner W. Protein-O-glycosylation in yeast: Protein-specific mannosyltransferases. //Glycobiology. 1997. V. 7. № 4. P. 481−486.
Gething M.J. and Sambrook J. Protein folding in the cell. // Nature. 1992. V. 355. № 6355. P. 33−45.
Graham L.A., Hill K.J., Stevens T.H. Assembly of the yeast vacuolar H±ATPase occurs in the endoplasmic reticulum and requires a Vmal2p/Vma22p assembly complex. // The Journal of Cell Biology. 1998. V. 142. № 1. P. 39−49.
Griffiths G. Gut thoughts on the Ggolgi complex. // Traffic. 2000. V. 1. № 9. P. 738−745.
Groenendyk J., Lynch J., Michalak M. Calreticulin, Ca2+, and calcineurin signaling from the endoplasmic reticulum. //Molecular Cells. 2004. V. 17. № 3. P. 383−389.
Gunshin H., Mackenzie B., Berger U.V., Gunshin Y., Romero M.F., Boron W.F., Nussberger S., Gollan J.L. & Hediger M.A. Cloning and characterization of a mammalian proton-coupled metal-ion transporter. // Nature. 1997. V. 388. P. 482−488.
Gunteski-Hamblin A.M., Clarke D.M., Shull G.E. Molecular cloning and tissue distribution of alternatively spliced mRNAs encoding possible mammalian homologues of the yeast secretory pathway calcium pump. // Biochemistry. 1992. V. 31. № 33. P. 7600−7608.
Haas I.G. and Wable M. Immunoglobulin heavy chain binding protein. // Nature. 1983. V. 306. № 5941. P. 387−389.
Haynes C.M., Titus E.A., Cooper A.A. Degradation of misfolded proteins prevents ER-derived oxidative stress and cell death. //Molecular Cell. 2004. V. 15. № 5. P. 767−776.
Hebert D. N., Foellmer B., Helenius A. Calnexin and calreticulin promote folding, delay oligomerization and suppress degradation of influenza hemagglutinin in microsomes. II The EMBO Journal. 1996. V. 15. JV"12. 2961−2968.
Herbert D. Phipps P.J., and Strange R.E. Chemical analysis of microbial cells. // Methods microbial. 1971. V. 5. P. 244−249.
Hershko A., Ciechanover A. The ubiquitin system. // Annual Review of Biochemistry. 1998. V. 67. P. 425−479.
Hicke L. A new ticket for entry into budding vesicles-ubiquitin. // Cell. 2001. V. 106. № 5. P. 527−530.
Hille-Rehfeld A. Mannose 6-phosphate receptors in sorting and transport of lysosomal enzymes.//Biochim Biophys Acta. 1995. V. 1241. № 2. P. 177−194.
Hiller M.M., Finger A., Schweiger M., Wolf D.H. ER degradation of a misfolded luminal protein by the cytosolic ubiquitin-proteasome pathway. // Science. 1996. V. 273. № 5282. P. 1725−1728.
Hirsch C., Blom D., and Ploegh. A role for N-glycanase in the cytosolic turnover of glycoproteins. //The EMBO Journal. 2003. V. 22. № 5. P. 1036−1046.
Holkeri H., Makarow M. Different degradation pathways for heterologous glycoproteins in yeast. // FEBS Letters. 1998. V. 429. № 2. P. 162−166.
Hollander I.J. Plasminogen activators and their potential in therapy. // Crit. Rev. Biotechnol. 1987. V. 6.№ 3.P. 253−271.
Homans S.W., Ferguson M.A.J., Dwek R.A., Rademacher T.W., Anand R. and Williams A.F. Complete structure of the glycosyl phosphatidylinositol membrane anchor of rat brain Thy-1 glycoprotein. //Nature. 1988. V. 333. P. 269−272.
Hong E., Davidson A.R., Kaiser C.A. A pathway for targeting soluble misfolded proteins to the yeast vacuole. // The Journal of Cell Biology. 1996. V. 135. № 3. P. 623−633.
Hosokawa N., Wada I., Hasegawa K., Yorihuzi T., Tremblay L.O., Herscovics A., Nagata K. A novel ER alpha-mannosidase-like protein accelerates ER-associated degradation. // EMBO Reports. 2001. V. 2. № 5. P. 415−422.
Huibregtse J.M., Scheffner M., Beaudenon S., Howley P.M. A family of proteins structurally and functionally related to the E6-AP ubiquitin-protein ligase. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. № 7. P. 2563−2567.
Iida H., Nakamura H., Ono T., Okumura M.S., Anraku Y. MIDI, a novel Saccharomyces cerevisiae gene encoding a plasma membrane protein, is required for Ca2+ influx and mating. // Molecular and Cellular Biology. 1994. V 14. № 12. P. 8259−8271.
Inoue H., Nojima H., Okayama H. High efficiency transformation of Escherichia coli with plasmids. // Gene. 1990. V. 96. № 1. P. 23−28.
Iodice L., Sarnataro S., Bonatti S. The carboxyl-terminal valine is required for transport of glycoprotein CD8a from the endoplasmic reticulum to the intermediate compartment. // The Journal ofBiological Chemistry. 2001. V. 276. № 31. P. 28 920−28 926.
Ito H., Fukuda Y., Murata K., Kimura A. Transformation of intact yeast cells treated with alkali cations. //Journal of Bacteriology. 1983. V. 153. № 1. P. 163−168.
Jaiswal J.K., Rivera V.M., Simon S.M. Exocytosis of post-Golgi vesicles is regulated by components of the endocytic machinery. // Cell. 2009. V. 137. № 7. P. 1308−1319.
Jakob C.A., Bodmer D., Spirig U., Battig P., Marcil A., Dignard D., Bergeron J.J., Thomas D.Y., Aebi M. Htmlp, a mannosidase-like protein, is involved in glycoprotein degradation in yeast. // EMBO Reports. 2001. V. 2. № 5. P. 423−430.
Jakob C.A. Burda P., te Heesen S., Aebi M., Roth J. Genetic tailoring of N-linked oligosaccharides: The role of glucose residues in glycoprotein processing of Saccharomyces cerevisiae in vivo. II Glycobiology. 1998. V. 8. № 2. P. 155−164.
Jensen L.T., Carroll M.C., Hall M.D., Harvey C.J., Beese S.E., and Culotta V.C. Down-regulation of a manganese transporter in the face of metal toxicity. // Molecular Biology of the Cell. 2009. V. 20. № 12. P. 2810−2819.
Jiang B., Sheraton J., Ram A.F., Dijkgraaf G.J., Klis F.M., Bussey H. CWH41 encodes a novel endoplasmic reticulum membrane N-glycoprotein involved in beta 1,6-glucan assembly. // Journal of Bacteriology. 1996. V. 178. № 4. P. 1162−1171.
Johnson L.M., Bankaitis V.A., Emr S.D. Distinct sequence determinants direct intracellular sorting and modification of a yeast vacuolar protease. // Cell. 1987. V. 48. № 5. P. 875−885.
Jones E.W. Vacuolar proteases and proteolytic artifacts in Saccharomyces cerevisiae. Methods Enzymol. 2002. V. 351. P. 127−150.
Jones J.S. and Prakash L. Yeast Saccharomyces cerevisiae selectable markers in pUC18 polylinkers. // Yeast. 1990. V. 6. № 5. P. 363−366.
Kang H.A., Kim J.Y., Ko S.M., Park C.S., Ryu D.D., Sohn J.H., Choi E.S., Rhee S.K. Cloning and characterization of the Hansenula polymorpha homologue of the Saccharomyces cerevisiae PMR1 gene. //Yeast. 1998. V. 14. № 13. P. 1233−1240.
Kawaguchi S., Hsu C.-L., Ng D.T.W. Interplay of substrate retention and export signals in endoplasmic reticulum quality control. //PLoS ONE. 2010. V. 5. № 11. P. 1−14.
Kawasaki H., Kurosu Y., Kasai H., Isobe T. and Okuyama T. Limited digestion of calmodulin with trypsin in the presence or absence of various metal ions. // The Journal of Biochemistry. 1986. V. 99. № 5. P. 1409−1416.
Keller C.H., LaPorte D.C., Toscano W.A.Jr., Storm D.R., Westcott K.R. Ca2+ regulation of cyclic nucleotide metabolism. // Annals of the New York Academy of Sciences. 1980. V. 356. P. 205−219.
Kim M.W., Agaphonov M.O., Kim J.Y., Rhee S.K., Kang H.A. Sequencing and functional analysis of the Hansenula polymorpha genomic fragment containing the YPT1 and PMI40 genes. //Yeast. 2002. V. 19. № 10. 863−871.
Kimata Y., Oikawa D., Shimizu Y., Ishiwata-Kimata Y., Kohno K. A role for BiP as an adjustor for the endoplasmic reticulum stress-sensing protein Irel. // The Journal of Cell Biology. 2004. V. 167. № 3. P. 445−456.
Kirchhausen T. Clathrin. // Annual Review of Biochemistry. 2000. V. 69. P. 699−727.
Klionsky D.J., Erm S.D. A new class of lysosomal/vacuolar protein sorting signals. // The Journal of Biological Chemistry. 1990. V. 265. № 10. P. 5349−5352.
Knop M., Finger A., Braun T., Hellmuth K., Wolf D.H. Deri, a novel protein specifically required for endoplasmic reticulum degradation in yeast. // The EMBO Journal. 1996. V. 15. № 4. P. 753−763.
Knop M., Hauser N., Wolf D.H. N-glycosylation affects endoplasmic reticulum degradation of a mutated derivative of carboxypeptidase yscY in yeast. // Yeast. 1996. V. 12. № 12. P. 12 291 238.
Korennykh A.V., Egea P.F., Korostelev A.A., Finer-Moore J., Zhang C., Shokat K.M., Stroud R.M., and Walter P. The unfolded protein response signals through high-order assembly of Irel. //Nature. 2009. V. 457. № 7230. P. 687−693.
Kreis T.E., Lowe M., and Pepperkok R. COPs regulating membrane traffic. // Annual Review of Cell and Developmental Biology. 1995. V. 11. P. 677−706.
Kuehn M.J., Herrmann J.M., Schekman R. COPII-cargo interactions direct protein sorting into ER-derived transport vesicles. //Nature. 1998. V. 391. № 6663. P. 187−190.
Kurtzman C.P. A new methanol assimilating yeast, Ogataea parapolymorpha, the ascosporic state of Candida parapolymorpha. II Antonie Van Leeuwenhoek. 2011. V. 100. № 3. P. 455−462.
Kusakawa G., Saito T., Onuki R., Ishiguro K., Kishimoto T., Hisanaga S. Calpain-dependent proteolytic cleavage of the p35 cyclin-dependent kinase 5 activator to p25. // The Journal of Biological Chemistry. 2000. V. 275. № 22. P. 17 166−17 172.
Kushnirov V.V. Rapid and reliable protein extraction from yeast. // Yeast. 2000. V. 16. № 9. P. 857−860.
Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. //Nature. 1970. V. 227. № 5259. P. 680−685.
Lai M.M., Burnett P.E., Wolosker H., Blackshaw S., Snyder S.H. Cain, a novel physiologic protein inhibitor of calcineurin. // The Journal of Biological Chemistry. 1998. V. 273. № 29. P. 18 325−18 331.
Lapinskas P.J., Cunningham K.W., Liu X.F., Fink G.R., and Culotta V.C. Mutations in PMR1 suppress oxidative damage in yeast cells lacking superoxide dismutase. // Molecular and Cellular Biology. 1995. V. 15. № 3. 1382−1388.
Lee M.C.S., Orci L., Hamamoto S., Futai E., Ravazzola M. and Schekman R. Sarlp N-terminal helix initiates membrane curvature and completes the fission of a COPII vesicle. // Cell. 2005. V. 122. № 4. P. 605−617.
Li L., Chen O.S., Ward D.M. and Kaplan J. CCC1 is a transporter that mediates vacuolar iron storage in yeast. //The Journal ofBiological Chemistry. 2001. V. 26. № 31. P. 29 515−29 519.
Lijnen H. R. and Collen D. Strategies for the improvement of thrombolytic agents. // Thromb Haemost. 1991. V. 66. № 1. 88−110.
Lilley B.N. and Ploegh H.L. A membrane protein required for dislocation of misfolded proteins from the ER. // Nature. 2004. V. 42. P. 834−840.
Lilley B.N. and Ploegh H.L. Multiprotein complexes that link dislocation, ubiquitination, and extraction of misfolded proteins from the endoplasmic reticulum membrane. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2005. V. 102. № 40. P. 14 296−14 301.
Lin S.J. and Culotta V.C. Suppression of oxidative damage by Saccharomyces cerevisiae ATX2, which encodes a manganese-trafficking protein that localizes to Golgi-like vesicles. // Molecular and Cellular Biology. 1996. V. 16. № 11. P. 6303−6312.
Liu X.F., Supek F., Nelson N. and Culotta V.C. Negative control of heavy metal uptake by the Saccharomyces cerevisiae BSD2 gene. // The Journal ofBiological Chemistry. 1997. V. 272. № 18. P. 11 763−11 769.
Liu X.F. and Culotta V.C. Mutational analysis of Saccharomyces cerevisiae Smflp, a member of the Nramp family of metal transporters. // Journal of Molecular Biology. 1999a. V. 289. № 4. P. 885−891
Liu X.F. and Culotta V.C. Post-translation control of Nramp metal transport in yeast. Role of metal ions and the BSD2 gene. // The Journal ofBiological Chemistry. 1999b. V. 274 № 8. P. 4863−4868.
Locke E.G., Bonilla M., Liang L., Takita Y., and Cunningham K.W. A homolog of voltage-gated cachannels stimulated by depletion of secretory Ca in yeast. // Molecular and Cellular Biology. 2000. V. 20. № 18. P. 6686−6694.
Loukin S. and Kung C. Manganese effectively supports yeast cell-cycle progression in place of calcium. // The Journal of Cell Biology. 1995. V. 131. № 4. P. 1025−1037.
Love H.D., Lin C.-C., Short C.S., and Ostermann J. Isolation of functional Golgi-derived vesicles with a possible role in retrograde transport. // The Journal of Cell Biology. 1998. V. 140. № 3. P. 541−551.
Luk E.E. and Culotta V.C. Manganese superoxide dismutase in Saccharomyces cerevisiae acquires its metal co-factor through a pathway involving the Nramp metal transporter, Smf2p. The Journal of Biological Chemistry. 2001. V. 276. № 50. P. 47 556−47 562.
Luk E., Yang M., Jensen L. T., Bourbonnais Y. and Culotta V. C. Manganese activation of superoxide dismutase 2 in the mitochondria of Saccharomyces cerevisiae. II The Journal of Biological Chemistry. 2005. V. 280. № 24. P. 22 715−22 720.
Lundmark R., Doherty G.J., Vallis Y., Peter B. J., and McMahon H.T. Arf family GTP loading is activated by, and generates, positive membrane curvature. // Biochemical Journal. V. 414. Pt. 2. P. 189−194.
Luo Z. and Gallwitz D. Biochemical and genetic evidence for the involvement of yeast Ypt6-GTPase in protein retrieval to different Golgi compartments. The Journal of Biological Chemistry. V. 278. № 2. P. 791−799.
Ma X.-J., Lu Q., and Grunstein M. A search for proteins that interact genetically with histone H3 and H4 amino termini uncovers novel regulators of the Swel kinase in Saccharomyces cerevisiae. Genes & Development. 1996. V. 10. № 11. P. 1327−1340.
Marchi V., Sorin A., Wei Y., Rao R. Induction of vacuolar Ca2±ATPase and H+/Ca2+ exchange activity in yeast mutants lacking Pmrl, the Golgi Ca2±ATPase. // FEBS Letters. 1999. V. 454. № 3. P. 181−183.
Marcusson E.G., Horazdovsky B.F., Cereghino J.L., Gharakhanian E., Emr S.D. The sorting receptor for yeast vacuolar carboxypeptidase Y is encoded by the VPS10 gene. // Cell. 1994. V. 77. № 4. P. 579−586.
Marsh B.J., Volkmann N., Mcintosh J.R., and Howell K.E. Direct continuities between cisternae at different levels of the Golgi complex in glucose-stimulated mouse islet beta cells. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2004. V. 101. № 15. P. 5565−5570.
Matheos D.P., Kingsbury T.J., Ahsan U.S., and Cunningham K.W. Tcnlp/Crzlp, a calcineurin-dependent transcription factor that differentially regulates gene expression in Saccharomyces cerevisiae. Genes & Development. 1997. V. 11. № 24. P. 3445−3458.
McCracken A.A., Brodsky J.L. Assembly of ER-associated protein degradation in vitro: Dependence on cytosol, calnexin, and ATP. // The Journal of Cell Biology. 1996. V. 132. № 3. P. 291−298.
Medicherla B., Kostova Z., Schaefer A., and Wolf D.H. A genomic screen identifies Dsk2p and Rad23p as essential components of ER-associated degradation. // The EMBO Journal. 2004. V. 5. № 7. P. 692−697.
Meldolesi J. and Pozzan T. The endoplasmic reticulum Ca2+ store: A view from the lumen. //Trends in Biochemical Sciences. 1998. V. 23. № 1. P. 10−14.
Meyer C., Zizioli D., Lausmann S., Eskelinen E.L., Hamann J., Safitig P., von Figura K., Schu P. mul A-adaptin-deficient mice: Lethality, loss of AP-1 binding and rerouting of mannose 6-phosphate receptors. The EMBO Journal. 19. № 10. P. 2193−2203.
Micaroni M., Perinetti G., Di Giandomenico D., Bianchi, K., Spaar, A., Mironov, A. A. Synchronous intra-Golgi transport induces the release of Ca2+ from the Golgi apparatus. // Experimental Cell Research. 2010. V. 316. № 13. P. 2071−2086.
Mironov A.A., Weidman P., and Luini A. Variations on the intracellular transport theme: Maturing cisternae and trafficking tubules. // The Journal of Cell Biology. 1997. V. 138. № 3. P. 481−484.
Mironov A.Jr., Luinia A., and Mironov A. A synthetic model of intra-Golgi traffic. // The FASEB Journal. 1998. V. 12. P. 249−252.
Mironov A.A., Beznoussenko G. V, Polishchuk R.S., Trucco A. Intra-Golgi transport: A way to a new paradigm? // Biochimica et Biophysica Acta. 2005. V. 1744. № 3. P. 340−350.
Mironov A.A., Beznoussenko G.V., Polishchuk R.S., Trucco A. The Kiss-and-Run Model of Intra-Golgi Transport // Internationa Journal of Molecular Sciences. 2012. V. 13. № 6. P. 6800−6819.
Miyawaki A., Llopis J., Heim R., McCaffery J.M., Adams J.A., Ikura M., Tsien R.Y. Fluorescent indicators for Ca2+ based on green fluorescent proteins and calmodulin. // Nature. 1997. V. 388. № 6645. P. 882−887.
Mizunuma M., Hirata D., Miyahara K., Tsuchiya E. and Miyakawa T. Role of calcineurin and Mpkl in regulating the onset of mitosis in budding yeast. //Nature. 1998. V. 392. № 6673. P. 303−306.
Mizunuma M., Hirata D., Miyaoka R., and Miyakawa T. Gsk-3 kinase Mckl and calcineurin coordinately mediate Hsll down-regulation by Ca2+ in budding yeast. // The EMBO Journal. 2001. V. 20. № 5. P. 1074 1085.
Mizunuma M., Miyamura K., Hirata D., Yokoyama H., and Miyakawa T. Involvement of S-adenosylmethionine in G1 cell-cycle regulation in Saccharomyces cerevisiae. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2004. V. 101. № 16. P. 6086−6091.
Mizunuma M., Hirata D., and Miyakawa T. Implication of Pkclp protein kinase C in sustaining Cln2p level and polarized bud growth in response to calcium signaling in Saccharomyces cerevisiae. II Journal of Cell Science. 2005. V. 118. № 18. P. 4219−4229.
Mori K. Signalling pathways in the unfolded protein response: Development from yeast to mammals. // The Journal of Biochemistry. 2009. V. 46. № 6. P. 743−750.
Munro S. and Pelham H.R. An Hsp70-like protein in the ER: Identity with the 78 kd glucose-regulated protein and immunoglobulin heavy chain binding protein. // Cell. 1986. V. 46. № 2.291−300.
Nelson N. Metal ion transporters and homeostasis. // The EMBO Journal. 1999. V. 18. № 16. P. 4361 -4371.
Neufeld T.P. Tor regulation: Sorting out the answers. // Cell Metabolism. 2007. V. 5№ 1. P. 3−5.
Ng D.T., Brown J.D., Walter P. Signal sequences specify the targeting route to the endoplasmic reticulum membrane. // The Journal of Cell Biology. 1996. V. 134. № 2. P. 269−278.
Nie Z., Hirsch D.S., and Randazzo P.A. Arf and its many interactors. // Current Opinion in Cell Biology. 2003. V. 15. № 4. P. 396−404.
Nikko E., Sullivan J.A., Pelham H.R. Arrestin-like proteins mediate ubiquitination and endocytosis of the yeast metal transporter Smfl. // EMBO Reports. 2008. V. 9. № 12. P. 12 161 221.
Nufer O., Guldbrandsen S., Degen M., Kappeler F., Paccaud J.P., Tani K., Hauri H.P. Role of cytoplasmic C-terminal amino acids of membrane proteins in ER export. // Journal of Cell Science. 2002. V. 115. Pt. 3. P. 619−628.
O’Rourke S.M. and Herskowitz I. The Hogl MAPK prevents cross talk between the HOG and pheromone response MAPK pathways in Saccharomyces cerevisiae. Genes & Development. 1998. V. 12. № 18. P. 2874−2886.
Oliver J.D. Roderick H.L., Llewellyn D.H., High S. ERp57 functions as a subunit of specific complexes formed with the ER lectins calreticulin and calnexin. // Molecular Biology of the Cell. 1999. V. 10. № 8. P. 2573−2582.
Orci L., Glick B.S., Rothman J.E. A new type of coated vesicular carrier that appears not to contain clathrin: Its possible role in protein transport within the Golgi stack. // Cell. 1986. V. 46. № 2. P. 171−184.
Orci L., Stamnes M., Ravazzola M., Amherdt M., Perrelet A., Sollner T.H., Rothman J.E. Bidirectional transport by distinct populations of COPI-coated vesicles. // Cell. 1997. V. 90. № 2. P. 335−349.
Paidhungat M., and Garrett S. A homolog of mammalian, voltage-gated calcium channels mediates yeast pheromone-stimulated Ca2+ uptake and exacerbates the cdcl (ts) growth defect. // Molecular and Cellular Biology. V. 17. № 11. P. 6339−6347.
Palade G. Intracellular aspects of the process of protein synthesis. // Science. V. 189. № 4200. P. 347−358.
Palmer C.P., Zhou X.L., Lin J., Loukin S.H., Kung C., Saimi Y. A TRP homolog in Saccharomyces cerevisiae forms an intracellular Ca (2+)-permeable channel in the yeast vacuolar membrane. // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 2001. V. 98. № 14. P. 7801−7805.
Parodi A.J. Role of N-oligosaccharide endoplasmic reticulum processing reactions in glycoprotein folding and degradation. //Biochemical Journal. 2000. V. 348. № 1. P. 1−13.
Pelham H.R. Insights from yeast endosomes. //Current Opinion in Cell Biology. 2002. V. 14. № 4. P. 454−462.
Pilon M., Schekman R. and Romisch K. Secolp mediates export of a misfolded secretory protein from the endoplasmic reticulum to the cytosol for degradation. // The EMBO Journal. 1997. V. 16. № 15. P. 4540 -4548.
Pincus D., Chevalier M.W., Aragon T., van Anken E., Vidal S.E., El-Samad H., and Walter P. BiP binding to the ER-stress sensor Irel tunes the homeostatic behavior of the unfolded protein response. // PLoS Biology. 2010. V. 8. № 7. el000415.
Pinton P., Pozzan T., Rizzuto R. The Golgi apparatus is an inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive Ca2+ store, with functional properties distinct from those of the endoplasmic reticulum. //The EMBO Journal. 1998. V. 17№ 18. P. 5298−5308.
Piper R.C., Bryant N.J., Stevens T.H. The membrane protein alkaline phosphatase is delivered to the vacuole by a route that is distinct from the VPS-dependent pathway. // The Journal of Cell Biology. 1997. V. 138. № 3. P. 531−545.
Plemper R. K., Bohmler S., Bordallo J., Sommer T. and Wolf D.H. Mutant analysis links the translocon and BiP to retrograde protein transport for ER degradation. // Nature. 1997. V. 388. P. 891−895.
Portnoy M.E., Jensen L.T., and Culotta V.C. The distinct methods by which manganese and iron regulate the Nramp transporters in yeast. // Biochemical Journal. 2002. V. 362. № 1. P. 119 124.
Portnoy M.E., Liu X.F., and Culotta V.C. Saccharomyces cerevisiae expresses three functionally distinct homologues of the Nramp family of metal transporters. // Molecular and Cellular Biology. 2000. V. 20. № 21. P. 7893−7902.
Pozniakovsky A.I., Knorre D.A., Markova O.V., Hyman A.A., Skulachev V.P., Severin F.F. Role of mitochondria in the pheromone- and amiodarone-induced programmed death of yeast. // The Journal of Cell Biology. V. 168. № 2. P. 257−269.
Pozos T.C., Sekler I., Cyert M.S. The product of HUM1, a novel yeast gene, is required for vacuolar Ca2+/H+ exchange and is related to mammalian Na+/Ca2+ exchangers. // Molecular Biology of the Cell. 1996. V. 16. № 7. P. 3730−3741.
Ramsay L.M. and Gadd G.M. Mutants of Sacchciromyces cerevisiae defective in vacuolar function confirm a role for the vacuole in toxic metal ion detoxification. // FEMS Microbiol Lett 1997. V. 152. № 2. P. 293−298.
Ray M.K., Yang J., Sundaram S., Stanley P. A novel glycosylation phenotype expressed by Lec23, a Chinese hamster ovary mutant deficient in alpha-glucosidase I. // The Journal of Biological Chemistry. 1991. V. 266. № 34. P. 22 818−22 825.
Reddi A.R., Jensen L.T., and Culotta V.C. Manganese homeostasis in Saccharomyces cerevisiae. II Chemical Reviews. 2009a. V. 109. № 101. P. 4722−4732.
Reddi A.R. Jensen L.T., Naranuntarat A., Rosenfeld L., Leung E., Shah R., and Culotta V.C. The overlapping roles of manganese and Cu/Zn Sod in oxidative stress protection. // Free Radical Biology and Medicine. 2009b. V. 46. № 2. P. 154−162.
Reitman M.L. Trowbridge I.S., Kornfeld S. A lectin-resistant mouse lymphoma cell line is deficient in glucosidase II, a glycoprotein-processing enzyme. // The Journal of Biological Chemistry. V. 257. № 17. P. 10 357−10 363.
Rexach M.F., Latterich. M., Schekman R.W. Characteristics of endoplasmic reticulum-derived transport vesicles. // The Journal of Cell Biology. V. 126. № 5. P. 1133−1148.
Roberts R.L., Barbieri M.A., Pryse K.M., Chua M., Morisaki J.H., Stahl P.D. Endosome fusion in living cells overexpressing GFP-rab5. // The Journal of Cell Science. 1999. V. 112. № 21. P. 3667−3675.
Rohde J.R., Bastidas R., Puria R., and Cardenas M.E. Nutritional control via Tor signaling in Saccharomyces cerevisiae. II Current Opinion in Microbiology. 2008. V. 11. № 2. P. 153−160.
Romanos M.A., Scorer C.A., Clare J.J. Foreign gene expression in yeast: A review. // Yeast. 1992. V. 8. № 6. P. 423−488.
Romero P.A., Dijkgraaf G.J., Shahinian S., Herscovics A., Bussey H. The yeast CWH41 gene encodes glucosidase I. // Glycobiology. 1997. V. 7. № 7. P. 997−1004.
Ron D. and Walter P. Signal integration in the endoplasmic reticulum unfolded protein response. //Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2007. V. 8. № 7. P. 519−529.
Rose M.D., Misra. L.M., Vogel J.P. Kar2, a karyogamy gene, is the yeast homolog of the mammalian BiPIGRP78 gene. // Cell. 1989. V. 57. № 7. P. 1211−1221.
Rothman J.H. and Stevens T.H. Protein sorting in yeast: Mutants defective in vacuole biogenesis mislocalize vacuolar proteins into the late secretory pathway. // Cell. 1986. V. 47. № 6. P. 1041−1051.
Rothman J.H., Howald I., Stevens T.H. Characterization of genes required for protein sorting and vacuolar function in the yeast Saccharomyces cerevisiae. // The EMBO Journal. 1989. V. 8. № 7. P. 2057−2065.
Rothman J.E. and Wieland F.T. Protein sorting by transport vesicles. // Science. 1996. V. 272. № 5259. P. 227−234.
Rudolph H.K., Antebi A., Fink G.R., Buckley C.M., Dorman T.E., LeVitre J., Davidow L.S., Mao J. and Moir D.T. The yeast secretory pathway is perturbed by mutations in PMR1, a member of a Ca2+ATPase family. //Cell. 1989. V. 58. № 1. P. 133−145.
Rutkowski D.T. and Hegde R.S. Regulation of basal cellular physiology by the homeostatic unfolded protein response. // The Journal of Cell Biology. 2010. V. 189. № 5. P. 783−794.
Scarborough G. A. Structure and function of the P-type atpases. // Current Opinion in Cell Biology. 1999. V. 11 № 4. P. 517−522.
Schekman R., Orci L. Coat proteins and vesicle budding. // Science. 1996. V. 271. № 5255. P. 1526−1533.
Scott D.C. and Schekman R. Role of Sec61p in the ER-associated degradation of shortlived transmembrane proteins. // The Journal of Cell Biology. V. 181. № 7. P. 1095−1105.
Seeger M. and Payne G.S. A role for clathrin in the sorting of vacuolar proteins in the Golgi complex of yeast.// The EMBO Journal. 1992. V. 11. № 8. P. 2811−2818.
Simons K. and Toomre D. Lipid rafts and signal transduction. // Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2000. V. 1. № 1. P. 31−39.
Singh A., Kaur N. and Kosman D.J. The metalloreductase Fre6p in Fe-efflux from the yeast vacuole. //The Journal of Biological Chemistry. 2007. V. 282. № 39. P. 28 619−28 626.
Sipos G., Puoti A., Conzelmann A. Glycosylphosphatidylinositol membrane anchors in Saccharomyces cerevisiae: Absence of ceramides from complete precursor glycolipids. // The EMBO Journal. V. 13. № 12. P. 2789−2796.
Slepnev V.I. and De Camilli P. Accessory factors in clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis. // Nature Reviews Neuroscience. 2000. V. 1. P. 161−172.
Sohn J.H., Choi E.S., Kang H.A., Rhee J.S., Agaphonov M.O., Ter-Avanesyan M.D., Rhee S.K. A dominant selection system designed for copy-number-controlled gene integration in
Hansenula polymorpha DL-1. // Applied Microbiology and Biotechnology. 1999. V. 51. № 6 P 800−807.
Spang A., Matsuoka K., Hamamoto S., Schekman R., and Orci L. Coatomer, Arflp, and nucleotide are required to bud coat protein complex I-coated vesicles from large synthetic liposomes. //Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. № 19. P. 11 199−11 204.
Spang A. ARF1 regulatory factors and COPI vesicle formation. // Current Opinion in Cell Biology. 2002. V. 14. № 4. P. 423−427.
Spear E.D. and Ng D.T.W. Stress tolerance of misfolded carboxypeptidase Y requires maintenance of protein trafficking and degradative pathways. // Molecular Biology of the Cell. 2003. V. 14. № 7. P. 2756−2767.
Stathopoulos A.M. and Cyert M.S. Calcineurin acts through the CRZ1 /TCN1 -encoded transcription factor to regulate gene expression in yeast. // Genes & Development. 1997. V. 11. № 24. P. 3432−3444.
Stimpson H.E.M., Lewis M.J. and Pelham H.R.B. Transferrin receptor-like proteins control the degradation of a yeast metal transporter. // The EMBO Journal. 2006. V. 25. № 4. P. 662 -672.
Strahl-Bolsinger S., Gentzsch M., Tanner W. Protein O-mannosylation. // Biochimica et Biophysica Acta. V. 1426. № 2. P. 297−307.
Strayle J., Pozzan Т., Rudolph H.K. Steady-state free Ca (2+) in the yeast endoplasmic reticulum reaches only 10 microM and is mainly controlled by the secretory pathway pump Pmrl. The EMBO Journal. 1999. V. 18. №.17. P. 4733−4743.
Strom M., Vollmer P., Tan T. J, Gallwitz D. A yeast gtpase-activating protein that interacts specifically with a member ofthe Ypt/Rab family. //Nature. 1993. V. 361. № 6414. P. 736−739.
Sullivan J.A., Lewis M.J., Nikko E., and Pelham H.R.B. Multiple interactions drive adaptor-mediated recruitment of the ubiquitin ligase Rsp5 to membrane proteins in vivo and in vitro. II Molecular Biology ofthe Cell. 2007. V. 18. № 7. 2429−2440.
Suzuki Т., Park. H., Hollingsworth N.M., Sternglanz R., and Lennarz W.J. PNG1, a yeast gene encoding a highly conserved peptide: N-glycanase. // The Journal of Cell Biology. 2000. V. 149. № 5. P. 1039−1052.
Swanson R., Locher M., Hochstrasser M. A conserved ubiquitin ligase of the nuclear envelope/endoplasmic reticulum that functions in both ER-associated and matalpha2 repressor .
Tachibana C. and Stevens Т.Н. The yeast EUG1 gene encodes an endoplasmic reticulum protein that is functionally related to protein disulfide isomerase. // Molecular and Cellular Biology. 1992. V. 12. № 10. P. 4601−4611.
Tachikawa H., Miura Т., Katakura Y., Mizunaga T. Molecular structure of a yeast gene, PDI1, encoding protein disulfide isomerase that is essential for cell growth. // The Journal of Biochemistry. 1991. V. 110. № 2. P. 306−313.
Towbin H., Staehelin T., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: Procedure and some applications. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1979. V. 76. № 9. P. 4350−4354.
Trimble R.B. and Atkinson P.H. Structural heterogeneity in the Man8−13GlcNAc oligosaccharides from log-phase saccharomyces yeast: A one- and two-dimensional 1H NMR spectroscopic study. // Glycobiology. 1992. V. 2. № 1. 57−75.
Urbanowski J.L. and Piper R.C. The iron transporter Fthlp forms a complex with the Fet5 iron oxidase and resides on the vacuolar membrane. // The Journal of Biological Chemistry. 1999. V. 274. № 53. P. 38 061−38 070.
Vairo M.L.R. and Borzani W. Precise Adsorption Method for Measuring the Percentage of Dead Bacterial Cells. //Applied Microbiology. 1962. V. 10. № 6. P. 500−503.
Vails L.A., Winther J.R., Stevens T.H. Yeast carboxypeptidase Y vacuolar targeting signal is defined by four propeptide amino acids. // The Journal of Cell Biology. 1990. V. 111. № 2. P. 361−368.
Vashist S., Kim W., Belden W.J., Spear E.D., Barlowe C., and Ng D.T.W. Distinct retrieval and retention mechanisms are required for the quality control of endoplasmic reticulum protein folding. // The Journal of Cell Biology. V. 155. № 3. P. 355−368.
Veale R.A., Giuseppin M.L., van Eijk H.M., Sudbery P.E., Verrips C.T. Development of a strain of Hansenula polymorpha for the efficient expression of guar alpha-galactosidase. // Yeast. 1992. V. 8. № 5. P. 361−372.
Vidal S.M., Malo D., Vogan K., Skamene E. and Gros P. Natural resistance to infection with intracellular parasites: Isolation of a candidate for Beg. // Cell. 1993. V. 73. № 3. P. 469 485.
Walter P., Lingappa V.R. Mechanism of protein translocation across the endoplasmic reticulum membrane. // Annual Review of Cell Biology. 1986. V. 2. P. 499−516.
Wang C., Eufemi M., Turano C., Giartosio A. Influence of the carbohydrate moiety on the stability of glycoproteins. // Biochemistry. 1996. V. 35. № 23. P. 7299−7307.
Wei Y. M. V., Wang R., and Rao R. (1999). An n-terminal ef hand-like motif modulates ion transport by pmrl, the yeast golgi ca2+/mn2±atpase. Biochemistry 38(44): 14 534−14 541.
Werner E.D., Brodsky J.L., McCracken A.A. Proteasome-dependent endoplasmic reticulum-associated protein degradation: An unconventional route to a familiar fate. // Proc. Nat. Acad. Sei. USA. V. 93. № 24. P. 13 797−13 801.
Wiertz E., Tortorella D., Bogyo M., Yu J., Mothes W., Jones T.R., Rapoport T.A. & Ploegh H.L. Sec61-mediated transfer of a membrane protein from the endoplasmic reticulum to the proteasome for destruction. //Nature. 1996. V. 384. P. 432 438.
Williams R.J.P. Free manganese (II) and iron (II) cations can act as intracellular cell controls. //FEBS Letters. 1982. V. 140. № 1. P. 3−10.
Wilson S. P. and Kirshner N. Calcium-evoked secretion from digitonin-permeabilized adrenal medullary chromaffin cells. // The Journal of Biological Chemistry. 1983. V. 258. № 8. P. 4994−5000.
YaDeau J.T., Klein C., Blobel G. Yeast signal peptidase contains a glycoprotein and the Seel 1 gene product. Proc. Nat. Acad. Sei. USA. 1991. V. 88. № 2. P. 517−521.
Yamamoto K., Fujii R., Toyofuku Y., Saito T., Koseki H., Hsu V.W., and Aoe T. The KDEL receptor mediates a retrieval mechanism that contributes to quality control at the endoplasmic reticulum. //The EMBO Journal. 2001. V. 20. №.12. P. 3082−3091.
Yang M., Jensen L.T., Gardner A.J., and Culotta V.C. Manganese toxicity and Saccharomyces cerevisiae Mam3p, a member of the ACDP (ancient conserved domain protein) family. // Biochemical Journal. 2005. V. 386. P. 479⁸⁷.
Yokoyama H., Mizunuma M., Okamoto M., Yamamoto J., Hirata D., and Miyakawa T. Involvement of calcineurin-dependent degradation of Yaplp in Ca2±induced G2 cell-cycle regulation in Saccharomyces cerevisiae. II EMBO Reports. V. 7. № 5. P. 519−524.
Zhao C., Jung U.S., Garrett-Engele P., Roe T., Cyert M.S., and Levin D.E. Temperature-induced expression of yeast FKS2 is under the dual control of protein kinase C and calcineurin. // Molecular and Cellular Biology. 1998. V. 18. № 2. P. 1013−1022.
Ziegler F.D., Gemmil T.R., Trimble R.B. Glycoprotein synthesis in yeast. Early events in N-linked oligosaccharide processing in Schizosaccharomyces pombe. II The Journal of Biological Chemistry. 1994. V. 269. № 17. P. 12 527−12 535.1. Благодарности
Глубоко признательна заведующему лабораторией молекулярной генетики М.Д. Тер-Аванесяну за предоставленную возможность выполнения работы и советы.
Отдельная благодарность всем преподавателям Кафедры биохимии Биологического факультета МГУ им. М. В. Ломоносова за бесценные знания и опыт. То, что мне довелось учиться у заведующего кафедрой Н. В. Гусева, является предметом моей большой гордости.

Заполнить форму текущей работой