Диплом, курсовая, контрольная работа
Помощь в написании студенческих работ

Структура и свойства малого белка теплового шока с молекулярной массой 25 кДа (hsp25)

Диссертация: Структура и свойства малого белка теплового шока с молекулярной массой 25 кДа (hsp25)
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В 1974 году Тиссиерес и соавт. впервые отметили, что, в ответ па повышение температуры среды, у личинок дрозофилы происходит активация синтеза специфической группы белков. Эта группа белков получила название белков теплового шока (heat shock proteins, hsp). Позже было установлено, что индукция синтеза hsp в организмах вызывается не только повышением температуры окружающей среды, а также рядом… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Обзор литературы
  • 1. Малые белки теплового шока
    • 1. 1. Общая характеристика семейства малых белков теплового шока
    • 1. 2. Строение мономеров малых белков теплового шока
    • 1. 3. Механизм сборки олигомеров малых белков теплового шока
    • 1. 4. Строение олигомеров малых белков теплового шока
    • 1. 5. Фосфорилирование малых белков теплового шока
    • 1. 6. Шаперонная активность малых белков теплового шока
  • 2. Актин
    • 2. 1. Структурная организация молекулы G-актина
    • 2. 2. Полимеризация актина с образованием актиповых филаментов
  • 3. Участие hsp25/27 в формировании цитоскелета
    • 3. 1. В нугр и клеточная локализация и взаимодействие hsp25/27 с цитоскелстом
    • 3. 2. Влияние hsp25/27 па полимеризацию актина
    • 3. 3. Возможное участие hsp25/27 в регуляции мышечного сокращения
  • Материалы и методы
  • 1. Препаративные методы
    • 1. 1. Приготовление компетентных клеток
    • 1. 2. Экспрессия рскомбинантного hsp25 и его точечных мутантов
    • 1. 3. Выделение рскомбинантног о hsp25 и его точечных мутантов из клеток Е. col
    • 1. 4. Выделение актина из ацетонового порошка скелетных мышц кролика
  • 2. Методы, использованные при исследование структуры и свойств hsp
    • 2. 1. Определение содержания hsp25 в тканях угки
    • 2. 2. Определение олигомерной структуры hsp25 методом гсльфильтрации
    • 2. 3. Исследование свойств hsp25 методом ионообменной хроматографии
    • 2. 4. Исследование гидрофобных свойств hsp25 с помощью флуоресцентного зонда bis-ANS
      • 2. 4. 1. Определение параметров связывания bis-ANS с белком
      • 2. 4. 2. Флуоресцентный резонансный перенос энергии от остатков триптофана hsp25 на bis-ANS
    • 2. 5. Определение шаперонной активности hsp
      • 2. 5. 1. Определение шаперонной активности hsp25 с а-лактальбумином
      • 2. 5. 2. Определение шаперонной активности hsp25 с АДГ
  • 3. Методы, использованные при исследовании структуры и свойств актина
    • 3. 1. Определение нативности актина
    • 3. 2. Взаимодействие актина с ANS
    • 3. 3. Ограниченный протеолиз актина
    • 3. 4. Исследование агрегации нативного и денатурированного актина методом гсльфильтрации
    • 3. 5. Исследование агрегации актина методом светорассеяния
  • 4. Методы, использованные для изучения взаимодействия hsp25 с актином
    • 4. 1. Исследование влияния hsp25 на полимеризацию актина методом центрифугирования
    • 4. 2. Исследование влияния hsp25 на агрегацию актина методом центрифугирования
  • 5. Некоторые аналитические методы, использованные в работе
    • 5. 1. Определение концентрации белка
      • 5. 1. 1. Спектрофотомстричсский метод
      • 5. 1. 2. Метол Бредфорд
      • 5. 1. 3. Метод Шафнера и Вайсмаиа
    • 5. 2. Электрофоретические методы
      • 5. 2. 1. Электрофорез в ПААГ в присутствие ДС-Na
      • 5. 2. 2. Нативный электрофорез по методу Шаггера и соавт. [251]
      • 5. 2. 3. Изоэлектрофокусирование
    • 5. 3. Иммуноблоттинг
  • Результаты исследования
  • 1. Структура и некоторые свойства hsp
    • 1. 1. Определение содержания hsp25 в различных тканях птиц
    • 1. 2. Первичная структура hsp25 из тканей птиц
    • 1. 3. Сравнение некоторых свойств рекомбинаптного hsp25 и hsp25, выделенного из разных тканей птиц
    • 1. 4. Исследование олигомерной структуры hsp
      • 1. 4. 1. Влияние точечных мутаций на олигомерную структуру hsp
      • 1. 4. 2. Исследование олигомерного состояния hsp25 и его мутантов методом нативного электрофореза
      • 1. 4. 3. Влияние концентрации hsp25 на его олигомерное состояние
      • 1. 4. 4. Влияние рН среды на олигомерное состояние hsp
    • 1. 5. Влияние точечных мутаций на поверхностный заряд олигомеров hsp
    • 1. 6. Образование гстероолигомерных комплексов hsp
    • 1. 7. Исследование гидрофобных свойств hsp25 с помощью флуоресцентного зонда bis-ANS
      • 1. 7. 1. Определение параметров связывания bis-ANS с белком
      • 1. 7. 2. Флуоресцентный резонансный перенос энергии от остатков триптофана
  • hsp25 на bis-ANS
    • 1. 8. Шаперонная активность hsp
      • 1. 8. 1. Влияние hsp25 и а-кристаллина на агрегацию а-лактальбумина
        • 1. 8. 1. 1. Сравнение шаперопной активности hsp25 дикого типа, его мутантов, имитирующих фосфорилирование, и а-кристаллипа
        • 1. 8. 1. 2. Исследование влияния рН среды на шаперонную активность hsp
      • 1. 8. 2. Влияние hsp25 и а-кристаллина на агрегацию алкогольдегидрогеназы из дрожжей
        • 1. 8. 2. 1. Сравнение шаперопной активности hsp25 дикого типа, его мутантов, имитирующих фосфорилирование, и а-кристаллина
        • 1. 8. 2. 2. Исследование влияния рН среды на шаперонную активность hsp
  • 2. Структура и некоторые свойства актина
    • 2. 1. Изменение триптофановой флуоресценции актина при тепловой денатурации
    • 2. 2. Влияние термобработки на агрегацию G-актина
    • 2. 3. Влияние термобработки на гидрофобные свойства актина
    • 2. 4. Ограниченный протеолиз актина
    • 2. 5. Исследование агрегации актина методом светорассеяния
  • 3. Взаимодействие hsp25 с актином
    • 3. 1. Влияние hsp25 на полимеризацию актина
    • 3. 2. Влияние hsp25 на агрегацию термически денатурированного актина
  • Обсуждение
  • 1. Структура и некоторые свойства hsp
  • 2. Структура и некоторые свойства актина. Взаимодействие hsp25 с актином
  • Выводы
  • Список литератры

Список сокращений

F-актин фибриллярный актин

G-актин глобулярный актин

К<1 константа диссоциации

ЛЛ акриламид

ЛДГ алкогольдсгидрогеназа

Бис-трис бис-(2-гидроксиэтил)-амино-трис-(гидроксиметил)-метан

БСА бычий сывороточный альбумин

ДАБ 3,3'-диаминобспзидин

ДНК дсзокирибонуклеиновая кислота

ДС-Na додсцилсульфат натрия

МБЛ метиленбисакриламид

ПААГ иолиакриламидный гель

I1KG протеинкиназа G или cGMP-завиемая протсинкиназа

IIKA протеинкиназа, А или сАМР-зависимая протеинкиназа

ПКС протсинкиназа С или Са-фосфолипид зависимая протсинкииаза

IICA персульфат аммония

ТЕМЕД Ы, К, Ы', Ы',-тетраметил7гилсндиамин

Трис трис-(гидроксиметил)-метиламин

Трицип Ы-трис-(гидроксиметил)-метилглицин

ТХУ трихлоруксусная кислота

ФМСФ фенилметилсульфонилфторид

ЭГТА этилен гл и кол ьтетраацетат

ЭДТА этилеидиамиптетраацетат

ЭПР электронный парамагнитный резонанс

ADP аденозиндифосфат

ANS 1-анилино-8-нафталин-1-сульфоновая кислота

АТР аденозинтрифосфат bis-ANS 4,4-дианилин-1,1 -динафталин-5,5-дисульфоновая кислота сАМР циклический аденозинмонофосфат

1D мутант hsp25 с заменой Seris на остаток Asp

2D мутант hsp25 с заменой Ser7″ и Ser"i на остатки Asp

3D мутант hsp25 с заменой Sens, Ser78 и Scr"i па остатки Asp

ERK extracelluarly responsive kinase (внеклеточная киназа)

FAC focal adhesion kinase (киназа фокальных контактов)

GTP гуанозиптрифосфат

HEPES N-(2-i идроксиэтил) ниперазин-Ы'-(2-этансульфоновая кислота) hsp heat shock proteins (белки теплового шока) hsp25 малый белок теплового шока птиц с молекулярной массой 25 кДа

JNK c-jun N-terminal kinase (c-jun N-концсвая киназа)

МАРК mitogen-activated protein kinase (митоген-активируемая протеинкиназа)

МАРКАР киназа MAP kinase-activated protein kinase (протеинкиназа, активируемая

МАРК)

МЕКК МКК kinase (киназа МКК)

MKBP myosin distrophy kinase binding protein (белки-активаторы иротеипкиназы, характерной для скелетных мышц с миотонической дистрофией)

МКК МАРК kinase (киназа МАРК) р38МАРК р38 mitogen-activated protein kinase (р38 митоген-активируемая протеинкиназа)

РАК р21-activated kinase (кипаза активируемая белком р21)

Р1−3 киназа фосфоинозитид-3-киназа

SCM self-complementary motif (самокомплимснтарный мотив) shsp small heat shock proteins (малые белки теплового шока)

TBST 10 мМ трис-HCl, рН 7,5, 150 мМ №С1и0,1%Twccn

TNF tumor necrosis factor (фактора некроза опухоли)

Структура и свойства малого белка теплового шока с молекулярной массой 25 кДа (hsp25) (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В 1974 году Тиссиерес и соавт. [281] впервые отметили, что, в ответ па повышение температуры среды, у личинок дрозофилы происходит активация синтеза специфической группы белков. Эта группа белков получила название белков теплового шока (heat shock proteins, hsp). Позже было установлено, что индукция синтеза hsp в организмах вызывается не только повышением температуры окружающей среды, а также рядом других факторов, таких как радиация, осмотический шок, воздействие органических растворителей, сильных оксидантов, ионов металлов, аналогов аминокислот, гормонов и ростовых факторов. В нормальных условиях в клетках также синтезируется большое количество белков теплового шока. Это обусловлено тем, что белки теплового шока играют важную роль в процессах котрансляционного сворачивания полипептидных цепей, а также участвуют в процессах репарации частично денатурированных или элиминации неправильно свернутых белков. Вероятно, именно поэтому, белки теплового шока обнаружены во всех организмах от бактерий до человека и относятся к группе наиболее консервативных белков.

В основу современной классификации белков теплового шока положены различия в молекулярной массе, струюуре и функциях. Выделяют пять основных классов hsp: hsplOO, 90, 70, 60 и малые hsp (small hsp, shsp) [9−168−224]. Белки семейства hsp70 связываются с новосиптезированпой полипептидной цепью в процессе трансляции, предотвращают ее преждевременное неправильное сворачивание и участвуют в транспорте белков-субстратов к органеллам (митохондриям, эндоплазматическому рстикулуму) [207]. Белки семейства hsplOO являются близкими родственниками hsp70 и выполняют защитную функцию, предохраняя организм в условиях стресса [169−225]. Hsp90 образуют сложный комплекс с несколькими вспомогательными белками. Такой комплекс взаимодействует с рецепторами стероидных гормонов, обеспечивает эффективное связывание гормона с рецепторами и последующий перенос гормон-рецепторного комплекса в ядро. Помимо этого, hsp90 участвуют в направленном переносе нескольких типов протеинкипаз к участкам их функционирования [52]. Белки семейства hsp60 могуг участвовать в фолдипге сложно устроенных многодоменпых белков, таких как актин или тубулин, а также в АТР-зависимом исправлении структуры частично денатурированных белков [207]. К последней группе белков теплового шока относятся hsp с малыми молекулярными массами (shsp) [70−71−177−315].

Малые белки теплового шока выполняют множество важных функций в клетке: препятствуют агрегации денатурированных белков [48−98−158−159−165−167−254−262−263], защищают клетку от окислительного стресса [114−191−192−236], взаимодействуют с ДНК [259], участвуют во взаимодействии с нитоскелетом [104−117−154−155−164−197−198−208]. Кроме того, shsp вовлечены в ряд патологических процессов, протекающих в клетке [8−49−70], таких как миопатия [28−228−291 ], катаракта [8- I ТО], различные пейродегенеративпые заболевания [92−100−124−125−175], образование злокачественных опухолей [51−64−89−134−244−279]. Есть данные относительно антиапоптотической активности малых белков теплового шока [43−88−193]. Все эти данные свидетельствуют об исключительной важности малых белков теплового шока в процессах жизнедеятельности клетки.

Целью данной работы был анализ структуры и свойств hsp25 птиц и изучение его взаимодействия с актином. В соответствии с этой целью были поставлены следующие задачи:

1. Проанализировать содержание hsp25 в тканях птиц.

2. Исследовать влияние мугаций, имитирующих фосфорилировапие hsp25, и рН среды на олигомерпую струетуру, гидрофобные свойства и шаперонную активность этого белка.

3. Исследовать взаимодействие hsp25 и его мутантов, имитирующих фосфорилирование, с нативным и денатурированным актином.

Научная новизна и практическая значимость.

Определено содержание hsp25 в различных тканях птиц и установлено, что мышцы содержат наибольшее количество hsp25. Установлено, что мутации, имитирующие фосфорилирование, дестабилизируют четвертичную структуру hsp25. Изменение рН в интервале 5,5−7,5 влияет на олигомерную структуру hsp25 дикого типа и его 3D муганта, имитирующего фосфорилирование hsp25 по остаткам Serl5, 78, 81. Обнаружено, что hsp25 дикого типа и его 3D мутант способны образовывать гетероолигомерные комплексы, которые более стабильны, чем гомоолигомеры этих белков.

Используя флуоресцентный зонд bis-ANS, установили, что мутации, имитирующие фосфорилирование, влияют на гидрофобные свойства hsp25 и на структурные перестройки hsp25, вызываемые изменением рН. Это может сказываться па взаимодействии hsp25 с белками-субстратами. Для проверки этого предположения проведено сопоставление шаперонпых свойств hsp25 дикого типа и его мутантов, имитирующих фосфорилирование, с различными субстратами. Установлено, что, в зависимости от условий инкубации и природы используемого субстрата, мутации, имитирующие фосфорилирование, могут, как повышать, так и понижать шапероппую активность hsp25. Высказано предположение, что шаиеронная активность зависит от олигомерного состояния и доступности гидрофобных участков hsp25, а также определяется свойствами комплексов, образуемых hsp25 с белками-субстратами.

Проведено исследование тепловой денатурации G-актина. Установлено, что прогревание при 43 °C сопровождается незначительными изменениями структуры G-актина, увеличением устойчивости к трипсинолизу и ухудшением способности к полимеризации. Инкубация G-актина при температуре 60 °C сопровождается появлением гидрофобных участков, формированием высокомолекулярных агрегатов, резким повышением чувствительности к трипсинолизу и полной потерей способности к полимеризации. Обнаружено, что hsp25 незначительно уменьшает скорость полимеризации иптактного актина и эффективно препятствует агрегации денатурированного актина. Высказано предположение, что актин может быть одним из белков-субстратов hsp25 in vivo и, что взаимодействие hsp25 с актином может играть определенную роль в защите клеток от неблагоприятных воздействий.

Полученные данные расширяют и углубляют знания в области структуры и свойств shsp, а также механизма регуляции их шаперонной активности и могут быть использованы при чтении курса лекций по общей биохимии и биохимии мышц.

Обзор литературы.

Выводы.

1. Мугации, имитирующие фосфорилирование, а также уменьшение рН от 7,5 до 5,5 дестабилизируют четвертичную структуру hsp25 и влияют на его гидрофобные свойства.

2. Олигомеры hsp25 дикого типа и его муганта, имитирующего фосфорилирование, способны обмениваться субъедииицами с образованием гетероолигомеров.

3. Шаперонная активность зависит от олигомерного состояния и гидрофобности hsp25, а также определяется растворимостью комплексов, образованных hsp25 и белком-субстратом. Поэтому в зависимости от природы белка-субстрата, мугации, имитирующие фосфорилирование, могуг как уменьшать, так и увеличивать шаперонную активноегь hsp25.

4. Hsp25 не влияет на степень полимеризации иативиого актина. Hsp25 и особенно его мутанты, имитирующие фосфорилирование, эффективно предотвращают агрегацию денатурированного актина.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , А.P. (2001) Hsp27: novel regulator of intracellular redox state. IUBMB Life, 52, 303−7.
  2. Atomi, Y., Yamada, S., Strohman, R., Nonomura, Y. (1991) Alpha B-crystallin in skeletal muscle: purification and localization. J Biochem (Tokyo), 110, 812−22.
  3. Azuma, N., Akasaka, N., Kito, H., Ikeda, M., Gahtan, V., Sasajima, Т., Sumpio, B.E. (2001) Role of p38 MAP kinase in endothelial cell alignment induced by fluid shear stress. Am J Physiol Heart Circ Physiol, 280, HI 89−97.
  4. Bailly, M., Ichetovkin, I., Grant, W., Zebda, N., Machcsky, L.M., Segall, J.E., Condeclis, J. (2001) The F-actin side binding activity of the Arp2/3 complcx is essential for actin nucleation and lamcllipod extension. Curr Biol, 11, 620−5.
  5. , J.R. (1999) Proteins of the ADF/cofilin family: essential regulators of actin dynamics. Annu Rev Cell Dev Biol, 15, 185−230.
  6. Bcall, A.C., Kato, K., Goldenring, J.R., Rasmussen, H., Brophy, C.M. (1997) Cyclic nucleotidc-dcpcndent vasorelaxation is associated with the phosphorylation of a small heat shock-related protein. J Biol Chem, 111, 11 283−7.
  7. Ben-Levy, R., Leighton, I.A., Doza, Y.N., Attwood, P., Morricc, N., Marshall, C.J., Cohen, P. (1995) Identification of novel phosphorylation sites required for activation of MAPKAP kinasc-2. EMBOJ, 14, 5920−30.
  8. Benedek, G.B., Pande, J., Thurston, G.M., Clark, J.I. (1999) Theoretical and experimental basis for the inhibition of cataract. Prog Retin Eye Res, 18,391−402.
  9. Benjamin, I. J, McMillan, D.R. (1998) Stress (heat shock) proteins: molecular chaperones in cardiovascular biology and disease. Circ Res, 83, 117−32.
  10. Benndorf, R., Hayess, K., Stahl, J., Biclka, H. (1992) Cell-free phosphorylation of the murine small heat-shock protein hsp25 by an endogenous kinase from Ehrlich ascites tumor cells. Biochim Biophys Acta, 1136, 203−7.
  11. Benndorf, R., Sun, X., Gilmont, R.R., Biedcrman, K.J., Molloy, M.P., Goodmurphy,
  12. C.W., Cheng, H., Andrews, P.C., Welsh, M.J. (2001) HSP22, a new member of the small heat shock protein superfamily, interacts with mimic of phosphorylated HSP27 ((3D)HSP27). J Biol Chem, 276, 26 753−61.
  13. Berengian, A.R., Bova, M.P., Mchaourab, H.S. (1997) Structure and function of the conserved domain in alphaA-crystallin. Site-directed spin labeling identifies a beta-strand loeated near a subunit interface. Biochemistry, 36, 9951−7.
  14. Bernstein, B.W., Painter, W.B., Chen, H., Minamidc, L.S., Abe, H., Bamburg, J.R. (2000) Intracellular pH modulation of ADF/cofilin proteins. Cell Modi Cytoskeleton, 47,319−36.
  15. Bertazzon, A., Tian, G.H., Lamblin, A., Tsong, T.Y. (1990) Enthalpic and cntropic contributions to actin stability: calorimctry, circular dichroism, and fluorescence study and cffccts of calcium. Biochemistry, 29, 291−8.
  16. Bhattacharyya, J, Sharma, K.K. (2002) Interactions of chlorpromazinc with alpha-, beta- and gamma-crystallins. J Ocul Pharmacol Ther, 18, 571−9.
  17. Bio-Rad. Protein Blotting. A guaidc to transfer and detection. 2d edition, bulletin 1721 US/EG Rev В
  18. Bio-Rad. Ready gels application guide. Catalog number 161−0993.
  19. , K.N. (2002) HSP27 phosphorylation and interaction with actin-myosin in smooth muscle contraction. Am J Physiol Gaslroinlest Liver Physiol, 282, G894−903.
  20. , K.N. (2003) Function of gastrointestinal smooth muscle: from signaling to contractile proteins. Am J Med, 115Suppl ЗА, 15S-23S.
  21. Bitar, K.N., Ibitayo, A., Patil, S.B. (2002) HSP27 modulates agonist-induced association of translocated RhoA and РКС-alpha in muscle cells of the colon. J Appl Physiol, 92,41−9.
  22. Bitar, K.N., Kaminski, M.S., Hailat, N., Cease, K.B., Strahler, J.R. (1991) Hsp27 is a mediator of sustained smooth muscle contraction in response to bombesin. Biochem Biophys Res Commun, 181, 1192−200.
  23. Boelens, W.C., Crocs, Y., de Ruwe, M., dc Rcu, L., dc Jong, W.W. (1998) Negativechargcs in the C-terminal domain stabilize the alphaB- crystallin complex. J Biol Chem, 273, 28 085−90.
  24. Bova, M.P., Ding, L.L., Horwitz, J., Fung, B.K. (1997) Subunit exchange of alphaA-crystallin. J Biol Chem, 272, 29 511−7.
  25. Bova, M.P., Huang, Q., Ding, L., Horwitz, J. (2002) Subunit Exchange, Conformational Stability, and Chapcrone-like Function of the Small Heat Shock Protein 16.5 from Methanococcus jannaschii. J Biol Chem, 277, 38 468−75.
  26. Brophy, C.M., Dickinson, M., Woodrum, D. (1999) Phosphorylation of the small heat shock-related protein, HSP20, in vascular smooth muscles is associated with changes in the macromolecular associations of HSP20. J Biol Chem, 274, 6324−9.
  27. Brophy, C.M., Lamb, S., Graham, A. (1999) The small heat shock-related protein-20 is an actin-associated protein. J Vase Surg, 29, 326−33.
  28. Buchner, J., Ehrnsperger, M., Gaestel, M., Walke, S. (1998) Purification and characterization of small heat shock proteins. Methods Enzymol, 290, 339−49.
  29. Buchner, J., Grallert, H., Jakob, U. (1998) Analysis of chaperone function using citrate synthase as nonnative substrate protein. Methods Enzymol, 290, 323−38.
  30. Bukach, O.V., Seit-Nebi, A.S., Marston, S.B., Gusev, N.B. (2004) Some properties of human small heat shock protein Hsp20 (HspB6). Eur J Biochem, 271, 291−302.
  31. Burridge, K, Feramisco, J.R. (1982) Alpha-actinin and vinculin from nonmuscle cells: calcium-sensitive interactions with actin. Cold Spring Harb Symp Quant Biol, 46, 587
  32. Cairns, J., Qin, S., Philp, R., Tan, Y.H., Guy, G.R. (1994) Dephosphorylation of the small heat shock protein Hsp27 in vivo by protein phosphatase 2A. J Biol Chem, 269, 9176−83.
  33. , M.F. (1991) Actin: protein structure and filament dynamics. J Biol Chem, 266, 1−4.
  34. Carlier, M.F., Ressad, F., Pantaloni, D. (1999) Control of actin dynamics in cell motility. Role of ADF/cofilin. J Biol Chem, 274, 33 827−30.
  35. Carver, J.A., Aquilina, J.A., Truscott, R.J., Ralston, G.B. (1992) Identification by 1H NMR spectroscopy of flexible C-tcrminal extensions in bovine lens alpha-crystallin. FEBSLett, 311,143−9.
  36. Chakravarty, S., Bhingc, A., Varadarajan, R. (2002) A procedure for detection and quantitation of cavity volumes proteins. Application to measure the strength of the hydrophobic driving force in protein folding. J Biol Chem, 277, 31 345−53.
  37. Charette, S.J., Lavoie, J.N., Lambert, H., Landry, J. (2000) Inhibition of Daxx-mediated apoptosis by heat shock protein 27. Mol Cell Biol, 20, 7602−12.
  38. Chen, H., Bernstein, B.W., Bamburg, J.R. (2000) Regulating actin-filament dynamics in vivo. Trends Biochem Sci, 25, 19−23.
  39. Chen, Q., Osteryoung, K., Vicrling, E. (1994) A 21-kDa chloroplast heat shock protein assembles into high molecular weight complexes in vivo and in Organelle. J BiolChem, 269,13 216−23.
  40. Chen, Q, Vierling, E. (1991) Analysis of conserved domains identifies a unique structural feature of a chloroplast heat shock protein. Mol Gen Genet, 226,425−31.
  41. Cherian, M, Abraham, E.C. (1995) Decreased molecular chaperone property of alphacrystalline due to posttranslational modifications. Biochem Biophys Res Commun, 208, 675−9.
  42. Clark, J. I, Huang, Q.L. (1996) Modulation of the chaperonc-likc activity of bovine alpha-crystallin. Proc Natl Acad Sci USA, 93, 15 185−9.
  43. Clark, J. I, Muchowski, P.J. (2000) Small heat-shock proteins and their potential role in human disease. Curr Opin Struct Biol, 10, 52−9.
  44. , J. (2001) How is actin polymerization nucleated in vivo? Trends Cell Biol, 11,288−93.
  45. Cornford, P.A., Dodson, A.R., Parsons, K.F., Desmond, A.D., Woolfendcn, A., Fordham, M., Neoptolcmos, J.P., Kc, Y., Foster, C.S. (2000) Heat shock protein expression independently predicts clinical outcome in prostate cancer. Cancer Res, 60, 7099−105.
  46. Csermely, P., Schnaider, Т., Soti, C., Prohaszka, Z., Nardai, G. (1998) The 90-kDa molecular chaperone family: structure, function, and clinical applications. A comprehensive review. Pharmacol Ther, 79, 129−68.
  47. D’Angclo, G., Graceffa, P., Wang, C.A., Wrangle, J., Adam, L.P. (1999) Mammal-specific, ERK-dependent, caldesmon phosphorylation in smooth muscle. Quantitation using novel anti-phosphopeptide antibodies. J Biol Chem, 274,30 115−21.
  48. Dalle-Donne, I., Giustarini, D., Rossi, R., Colombo, R., Milzani, A. (2003) Reversible S-glutathionylation of Cys (374) regulates actin filament formation by inducing structural changes in the actin molecule. Free Radic Biol Med, 34,23−32.
  49. Dallc-Donnc, I., Milzani, A., Giustarini, D., Di Simplicio, P., Colombo, R., Rossi, R. (2000) S-NO-actin: S-nitrosylation kinetics and the effect on isolated vascular smooth muscle. J Muscle Res Cell Motil, 21,171−81.
  50. Dallc-Donnc, I., Rossi, R., Giustarini, D., Gagliano, N., Di Simplicio, P., Colombo, R., Milzani, A. (2002) Methionine oxidation as a major cause of the functional impairment of oxidized actin. Free Radic Biol Med, 32, 927−37.
  51. Dalle-Donne, I., Rossi, R., Giustarini, D., Milzani, A., Colombo, R. (2003) Proteincarbonyl groups as biomarkers of oxidative stress. Clin Chim Acta, 329, 23−38.
  52. Dalle-Donne, I., Rossi, R., Milzani, A., Di Simplicio, P., Colombo, R. (2001) The actin cytoskeleton response to oxidants: from small heat shock protein phosphorylation to changes in the redox state of actin itself. Free Radic Biol Med, 31, 1624−32.
  53. Das, K.P., Pctrash, J.M., Surcwicz, W.K. (1996) Conformational properties of substrate proteins bound to a molecular chaperonc alpha-crystallin. J Biol Chem, 271, 10 449−52.
  54. Deretic, D., Aebersold, R.H., Morrison, H.D., Papcrmastcr, D.S. (1994) Alpha A- and alpha B-crystallin in the retina. Association with the post-GoIgi compartment of frog retinal photoreceptors. J Biol Chem, 269, 16 853−61.
  55. Devaja, O., King, R.J., Papadopoulos, A., Raju, K.S. (1997) Heat-shock protein 27 (HSP27) and its role in female reproductive organs. Eur J Gynaecol Oncol, 18, 16−22.
  56. Ding, D., Moskowitz, S.I., Li, R., Lee, S.B., Esteban, M., TomascIIi, K., Chan, J., Bcrgold, P.J. (2000) Acidosis induces necrosis and apoptosis of cultured hippocampal neurons. Exp Neurol, 162, 1−12.
  57. Ding, L, Candido, E.P. (2000) HSP25, a small heat shock protein associated with dense bodies and M- lines of body wall muscle in Caenorhabditis clcgans. J Biol Chem, 275,9510−7.
  58. Ding, L, Candido, E.P. (2000) HSP43, a small heat-shock protein localized to specific cells of the vulva and spcrmatheca in the nematode Caenorhabditis elegans. Biochem J, 349,409−12.
  59. Djabali, K., de Nechaud, В., Landon, F., Portier, M.M. (1997) AlphaB-crystallin interacts with intermediate filaments in response to stress. J Cell Sci, 110, 2759−69.
  60. Eaton, P., Awad, W.I., Miller, J.I., Hearse, D.J., Shattock, M.J. (2000) Ischemic preconditioning: a potential role for constitutive low molecular weight stress protein translocation and phosphorylation? J Mol Cell Cardiol, 32, 961−71.
  61. Ehrnspergcr, M, Buchncr, J. (2002) Small hcat-shock proteins. Wiley encyclopedia of molecular medicine, 5, 2931−34.
  62. Ehrnspergcr, M., Buchncr, J., Gacstcl, M. (1998) Structure and function of small hcat-shock proteins. Molecular chaperones in the life cycle of proteins structure, function and mode of action, 22, 533−75.
  63. Ehrnsperger, M., Graber, S., Gaestel, M., Buchner, J. (1997) Binding of non-native protein to Hsp25 during heat shock creates a reservoir of folding intermediates for reactivation. EMBOJ, 16, 221−9.
  64. Ehrnsperger, M., Hergersberg, C., Wienhues, U., Nichtl, A., Buchncr, J. (1998) Stabilization of proteins and peptides in diagnostic immunological assays by the molecular chapcronc Hsp25. Anal Biochem, 259, 218−25.
  65. Ehrnsperger, M., Lilie, H., Gaestel, M., Buchner, J. (1999) The dynamics of Hsp25 quaternary structure. Structure and function of different oligomeric spccics. J Biol Chem, 274, 14 867−74.
  66. Evangelista, M., Zigmond, S., Boone, C. (2003) Formins: signaling cffcctors for assembly and polarization of actin filaments. J Cell Sci, 116, 2603−1 1.
  67. Farahbakhsh, Z.T., Huang, Q.L., Ding, L.L., Altcnbach, C., Steinhoff, H.J., Horwitz, J., Hubbell, W.L. (1995) Interaction of alpha-crystallin with spin-labeled peptides. Biochemistry, 34, 509−16.
  68. Fares, M. A, Wolfe, K.H. (2003) Positive selection and subfunctionalization of duplicated CCT chaperonin subunits. Mol Biol Evol, 20, 1588−97.
  69. Farnsworth, P.N., Frauwirth, H., Groth-Vassclli, В., Singh, K. (1998) Refinement of 3D structure of bovine lens alpha A-crystallin. Int J Biol Macromol, 22, 175−85.
  70. Farnsworth, P. N, Singh, K. (2000) Self-complementary motifs (SCM) in alpha-crystallin small heat shock proteins. FEBS Lett, 482, 175−9.
  71. Fcil, I.K., Malfois, M., Hendlc, J., van Der Zandt, H., Svergun, D.I. (2001) A novel quaternary structure of the dimcric alpha-crystallin domain with chaperone-like activity. J Biol Chem, 276, 12 024−9.
  72. Fcramisco, J. R, Burridge, K. (1980) A rapid purification of alpha-actinin, filamin, and a 130,000-dalton protein from smooth musclc. J Biol Chem, 255, 1194−9.
  73. Feramisco, J.R., Smart, J.E., Burridge, K., Hclfman, D.M., Thomas, G.P. (1982) Coexistence of vinculin and a vinculin-likc protein of higher molccular weight in smoothmuscle. J Biol Chem, 257, 11 024−31.
  74. , A.R. (2000) A kinctically significant intermediate in the folding of barnase. Proc Natl Acad Sci U S Л, 97, 14 121 -6.
  75. Fu, L, Liang, J.J. (2002) Detection of protein-protein interactions among lens crystallins in a mammalian two-hybrid system assay .J Biol Chem, 277,4255−60.
  76. Fu, L, Liang, J.J. (2003) Enhanced stability of alpha B-crystallin in the presence of small heat shock protein Hsp27. Biochem Biophys Res Commun, 302, 710−4.
  77. Gacstcl, M., Benndorf, R., Haycss, K., Pricmcr, E., Engel, K. (1992) Dephosphorylation of the small heat shock protein hsp25 by calcium/calmodulin-dependent (type 2B) protein phosphatase. J Biol Chem, 267,21 607−11.
  78. Garrido, C., Bruey, J.M., Fromcntin, A., Hammann, A., Arrigo, A.P., Solary, E. (1999) HSP27 inhibits cytochrome c-dependent activation of procaspase-9. FASEB J, 13,2061−70.
  79. Garrido, C., Fromcntin, A., Bonnotte, В., Favrc, N., Moutet, M., Arrigo, A.P., Mchlcn, P., Solary, E. (1998) Heat shock protein 27 enhances the tumorigcnicity of immunogenic rat colon carcinoma cell clones. Cancer Res, 58, 5495−9.
  80. Geeves, M. A, Holmes, K.C. (1999) Structural mechanism of muscle contraction. Annu Rev Biochem, 68, 687−728.
  81. Gerthoffcr, W. T, Gunst, S.J. (2001) Invited review: foeal adhesion and small heat shock proteins in the regulation of actin remodeling and contractility in smooth muscle. J Appl Physiol, 91, 963−72.
  82. Goldman, J. E, Corbin, E. (1991) Rosenthal fibers contain ubiquitinatcd alpha B-crystallin. Am J Pathol, 139,933−8.
  83. Guay, J., Lambert, H., Gingras-Breton, G., Lavoie, J.N., Huot, J., Landry, J. (1997) Regulation of actin filament dynamics by p38 map kinase-mediatcd phosphorylation of heat shock protein 27. J Cell Sci, 110, 357−68.
  84. Guo, Z, Cooper, L.F. (2000) An N-tcrminal 33-amino-acid-deletion variant of hsp25 retains oligomcrization and functional properties. Biochem Biophys Res Commun, 270,183.9.
  85. Gustavsson, N., Harndahl, U., Emanuelsson, A., Rocpstorff, P., Sundby, C. (1999) Methionine sulfoxidation of the chloroplast small heat shock protein and conformational changes in the oligomer. Protein Sci, 8, 2506−12.
  86. Harnett, K. M, Biancani, P. (2003) Calcium-dependent and calcium-independent contractions in smooth muscles. Am J Med, 115,24S-30S.
  87. , M. (2002) sHsps and their role in the chaperone network. Cell Mol Life Sci, 59, 1649−57.
  88. Haslbeck, M, Buchner, J. (2002) Chaperone function of sHsps. Prog Mol Subcell Biol, 28,37−59.
  89. Haslbeck, M., Walke, S., Stromer, Т., Ehrnsperger, M., White, H.E., Chen, S., Saibil, H.R., Buchner, J. (1999) Hsp26: a temperature-regulated chaperone. EMBO J, 18, 6744−51.
  90. Head, M. W, Goldman, J.E. (2000) Small heat shock proteins, the cytoskclcton, and inclusion body formation. Neuropathol Appl Neurobiol, 26,304−12.
  91. Hedges, J.C., Dcchert, M.A., Yambolicv, I.A., Martin, J.L., Hickcy, E., Weber, L.A., Gcrthoffcr, W.T. (1999) A role for p38(MAPK)/HSP27 pathway in smooth muscle cell migration. J Biol Chem, 274,24 211−9.
  92. Heide, R.S.V. (2002) Increased expression of HSP27 protects canine myocytes from simulated ischcmia-rcperfusion injury. Am J Physiol Heart Circ Physiol, 282, H935−41.
  93. Hennessey, E.S., Drummond, D.R., Sparrow, J.C. (1993) Molecular genetics of actin function. Biochem J, 291,657−71.
  94. Hino, M., Kurogi, K., Okubo, M.A., Murata-Hori, M., Hosoya, H. (2000) Small heat shock protein 27 (HSP27) associates with tubulin/microtubules in HcLa cells. Biochem Biophys Res Commun, 271, 164−9.
  95. Hochgrcbc, Т., Pankhurst, G.J., Wilcc, J., Eastcrbrook-Smith, S.B. (2000) pH-dependent changes in the in vitro ligand-binding properties and structure of human clustcrin. Biochemistry, 39, 1411−9.
  96. , J.L. (2000) Actin and the smooth musclc regulatory proteins: a structural perspective. J Muscle Res Cell Motil, 21, 115−30.
  97. Holmes, K.C., Popp, D., Gebhard, W., Kabseh, W. (1990) Atomic model of the actin filament. Nature, 347,44−9.
  98. Hook, D. W, Harding, J.J. (1998) Protection of enzymes by alpha-crystallin acting as a molecular chaperone. IntJ Biol Macromol, 22, 295−306.
  99. Horwitz, J., Bova, M., Huang, Q.L., Ding, L., Yaron, O., Lowman, S. (1998) Mutation of alpha B-crystallin: effects on chaperonc-likc activity. Int J Biol Macromol, 22, 2639.
  100. Horwitz, J., Bova, M.P., Ding, L.L., Haley, D.A., Stewart, P.L. (1999) Lens alpha-crystallin: function and structure. Eye, 13,403−8.
  101. Horwitz, J., Huang, Q.L., Ding, L., Bova, M.P. (1998) Lens alpha-crystallin: chaperone-like properties. Methods Enzymol, 290, 365−83.
  102. Houk, T.W.Jr, Ue, K. (1974) The measurement of actin concentration in solution: a comparison of methods. Anal Biochem, 62, 66−74.
  103. Huot, J., Houlc, F., Rousseau, S., Deschcsncs, R.G., Shah, G.M., Landry, J. (1998) SAPK2/p38-dcpcndent F-actin reorganization regulates early membrane blcbbing during stress-induccd apoptosis. J Cell Biol, 143, 1361−73.
  104. Huot, J., Houlc, F., Spitz, D.R., Landry, J. (1996) HSP27 phosphorylation-mcdiated resistance against actin fragmentation and cell death induced by oxidative stress. Cancer Res, 56, 273−9.
  105. Ibitayo, A.I., Sladick, J., Tuteja, S., Louis-Jacques, O., Yamada, H., Groblewski, G., Welsh, M., Bitar, K.N. (1999) HSP27 in signal transduction and association with contractile proteins in smooth muscle cells. Am J Physiol, 277, G445−54.
  106. Inaguma, Y., Ito, H., Iwamoto, I., Saga, S., Kato, K. (2001) AlphaB-crystallin phosphorylatcd at Ser-59 is localized in ccntrosomes and midbodies during mitosis. Eur J Cell Biol, 80, 741−8.
  107. Ingolia, T. D, Craig, E.A. (1982) Four small Drosophila heat shock proteins are related to each other and to mammalian alpha-crystallin. Proc Natl Acad Sci U SA, 79, 23 604.
  108. Ito, H., Kamei, К., Iwamoto, I., Inaguma, Y., Kato, K. (2001) Regulation of the levels of small heat-shock proteins during differentiation of C2C12 cells. Exp Cell Res, 266, 213−21.
  109. Ito, H., Kamei, K., Iwamoto, I., Inaguma, Y., Nohara, D., Kato, K. (2001) Phosphorylation-induced change of the oligomerization state of alpha-B-crystallin. J Biol Chem, 276, 5346−52.
  110. Ito, H., Okamoto, K., Nakayama, H., Isobe, Т., Kato, K. (1997) Phosphorylation of alphaB-crystallin in response to various types of stress. J Biol Chem, 111, 29 934−41.
  111. Ito, Т., Kozawa, O., Tanabc, K., Niwa, M., Matsuno, H., Sakai, N., Ito, H., Kato, K., Uematsu, T. (2000) p38 MAP kinase is required for vasoprcssin-stimulated HSP27 induction in aortic smooth muscle cclls. Hypertension, 35, 673−8.
  112. Iwaki, Т., Iwaki, A., Tateishi, J., Goldman, J.E. (1994) Sense and antisense modification of glial alpha B-crystallin production results in alterations of stress fiber formation and thermorcsistancc. J Cell Biol, 125, 1385−93.
  113. Iwaki, Т., Kume-Iwaki, A., Liem, R.K., Goldman, J.E. (1989) Alpha B-crystallin is expressed in non-lenticular tissues and accumulates in Alexander’s disease brain. Cell, 57,71−8.
  114. Iwaki, Т., Wisniewski, Т., Iwaki, A., Corbin, E., Tomokane, N., Tateishi, J., Goldman, J.E. (1992) Accumulation of alpha B-crystallin in central nervous system glia and neurons in pathologic conditions. Am J Pathol, 140,345−56.
  115. Jacobson, G. R, Roscnbusch, J.P. (1976) ATP binding to a protcase-resistant core of actin. Proc Natl Acad Sci U S A, 73, 2742−6.
  116. Jakob, U., Gaestel, M., Engel, K., Buchncr, J. (1993) Small heat shock proteins are molecular chaperones. J Biol Chem, 268, 1517−20.
  117. Jaquet, K., Kortc, K., Schnackcrz, K., Vyska, K., Hcilmcyer, L.M.Jr. (1993) Characterization of the cardiac troponin I phosphorylation domain by 31P nuclear magnetic resonance spectroscopy. Biochemistry, 32, 13 873−8.
  118. Kabsch, W., Mannhcrz, H.G., Suck, D., Pai, E.F., Holmes, K.C. (1990) Atomic structure of the actin: DNase I complex. Nature, 347, 37−44.
  119. Kantorow, M, Piatigorsky, J. (1994) Alpha-crystallin/small heat shock protein has autokinase activity. Proc Natl Acad Sci USA, 91, 3112−6.
  120. Kappe, G., Franck, E., Verschuure, P., Boelens, W.C., Lcunisscn, J.A., de Jong, W.W. (2003) The human genome encodes 10 alpha-crystallin-rclatcd small heat shock proteins: HspBl-10. Cell Stress Chaperones, 8, 53−61.
  121. Kato, K., Goto, S., Inaguma, Y., Hascgawa, K., Morishita, R., Asano, T. (1994) Purification and characterization of a 20-kDa protein that is highly homologous to alpha В crystallin. J Biol Chem, 269, 15 302−9.
  122. Kato, K., Hascgawa, K., Goto, S., Inaguma, Y. (1994) Dissociation as a result of phosphorylation of an aggregated form of the small stress protein, hsp27. J Biol Chem, 269, 11 274−8.
  123. Kato, К., I to, H., Kamci, K., Inaguma, Y., Iwamoto, I., Saga, S. (1998) Phosphorylation of alphaB-crystallin in mitotic cclls and identification of cnzymatic activities responsible for phosphorylation. J Biol Chem, 273, 28 346−54.
  124. Kato, K., Shinohara, H., Goto, S., Inaguma, Y., Morishita, R., Asano, T. (1992) Copurification of small heat shock protein with alpha В crystallin from human skeletal muscle. J Biol Chem, 267, 7718−25.
  125. Kawazoe, Y., Tanabc, M., Nakai, A. (1999) Ubiquitous and ccll-spccific members of the avian small heat shock protein family. FEBS Lett, 455, 271−5.
  126. Kellcy, M.J., David, L.L., Iwasaki, N. Wright, J., Shearer, T.R. (1993) alpha-Crystallin chaperone activity is reduced by calpain II in vitro and in selenite cataract. J Biol Chem, 268, 18 844−9.
  127. Kim, K.K., Kim, R., Kim, S.H. (1998) Crystal structure of a small heat-shock protein. Nature, 394, 595−9.
  128. Kim, R., Kim, K.K., Yokota, H., Kim, S.H. (1998) Small heat shock protein of Methanococcus jannaschii, a hyperthermophilc. Proc Natl Acad Sci USA, 95, 912 933.
  129. Kindas-Mugge, I., Ricder, C., Frohlich, I., Micksche, M., Trautinger, F., Ricdler, C. (2002) Characterization of proteins associated with heat shock protein hsp27 in the squamous cell carcinoma cell line A431. Cell Biol Int, 26, 109−16.
  130. Koteichc, H. A, McHaourab, H.S. (2003) Mechanism of chaperone function in small heat-shock proteins. Phosphorylation-induccd activation of two-mode binding in alpha-B-crystallin. J Biol Chem, 278, 10 361−7.
  131. Kuznetsova, I.M., Biktashev, A.G., Khaitlina, S.Y., Vassilenko, K.S., Turoverov, K.K., Uvcrsky, V.N. (1999) Effect of self-association on the structural organization of partially folded proteins: inactivated actin. BiophysJ, 77,2788−800.
  132. Lacmmli, U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T-4. Nature 227, 680−85. 1970.
  133. Lambert, H., Charette, S.J., Bemicr, A.F., Guimond, A., Landry, J. (1999) HSP27multimcrization mediated by phosphorylation-sensitive intermoleeular interactions at the amino terminus. J Biol Chem, 21 A, 9378−85.
  134. Larsen, J.K., Yamboliev, I.A., Weber, L.A., Gcrthoffer, W.T. (1997) Phosphorylation of the 27-kDa heat shock protein via p38 MAP kinase and MAPKAP kinase in smooth musclc. Am J Physiol, 273, L930−40.
  135. Lavoie, J.N., Gingras-Breton, G., Tanguay, R.M., Landry, J. (1993) Induction of Chinese hamster HSP27 gene expression in mouse cclls confers resistance to heat shock. HSP27 stabilization of the microfilament organization. J Biol Chem, 268, 3420−9.
  136. Lavoie, J.N., Hickey, E., Weber, L.A., Landry, J. (1993) Modulation of actin microfilament dynamics and fluid phase pinocytosis by phosphorylation of heat shock protein 21. J Biol Chem, 268,24 210−4.
  137. Lc Bihan, T, Gicquaud, C. (1993) Kinctic study of the thermal denaturation of G actin using differential scanning calorimetry and intrinsic fluorescence spectroscopy. Biochem Biophys Res Commun, 194, 1065−73.
  138. Lcc, G.J., Pokala, N., Vierling, E. (1995) Structure and in vitro molecular chaperone activity of cytosolic small heat shock proteins from pea .J Biol Chem, 270, 10 432−8.
  139. Lee, G.J., Roseman, A.M., Saibil, H.R., Vierling, E. (1997) A small heat shock protein stably binds heat-denatured model substrates and can maintain a substrate in a folding-competent state. EMBO J, 16,659−71.
  140. Lcc, G. J, Vierling, E. (2000) A small heat shock protein cooperates with heat shock protein 70 systems to reactivate a heat-denatured protein. Plant Physiol, 122, 189−98.
  141. Lcroux, M.R., Ma, B.J., Batclicr, G., Melki, R., Candido, E.P. (1997) Unique structural features of a novel class of small heat shock proteins. J Biol Chem, 272, 12 847−53.
  142. Leroux, M.R., Mclki, R., Gordon, В., Batelicr, G., Candido, E.P. (1997) Structurc-function studies on small heat shock protein oligomcric assembly and interaction with unfolded polypeptides. J Biol Chem, 272, 24 646−56.
  143. Leskovac, V., Trivic, S., Pcricin, D. (2002) The three zinc-containing alcohol dehydrogenases from baker’s yeast, Saccharomyces cerevisiac. FEMS Yeast Res, 2, 481−94.
  144. Liang, P, MacRac, Т.Н. (1997) Molecular chaperoncs and the cytoskeleton. J Cell Sci, 110, 1431−40.
  145. Lindner, R.A., Kapur, A., Carver, J.A. (1997) The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin. J Biol Chem, 272,27 722−9.
  146. Lindner, R.A., Trcweek, T.M., Carver, J.A. (2001) The molecular chaperone alpha-crystallin is in kinctic competition with aggregation to stabilize a monomeric molten-globule form of alpha- lactalbumin. Biochem J, 354, 79−87.
  147. Lindquist, S, Craig, E.A. (1988) The heat-shock proteins. Annu Rev Genet, 22, 63 177.
  148. Lindquist, S, Kim, G. (1996) Heat-shock protein 104 expression is sufficient for thermotolerancc in yeast. Proc Natl Acad Sci USA, 93, 5301−6.
  149. Litt, M., Kramer, P., LaMorticclla, D.M., Murphcy, W., Lovrien, E.W., Wclcber, R.G. (1998) Autosomal dominant congenital cataract associated with a missense mutation in the human alpha crystallin gene CRYAA. Hum Mol Genet, 7,471−4.
  150. Liu, C, Welsh, M.J. (1999) Identification of a site of Hsp27 binding with Hsp27 and alpha-B-crystallin as indicated by the yeast two-hybrid system. Biochem Biophys Res Commun, 255,256−61.
  151. Loktionova, S.A., Ilyinskaya, O.P., Gabai, V.L., Kabakov, A.E. (1996) Distinct effects of heat shock and ATP depletion on distribution and isoform patterns of human Hsp27 in endothelial cells. FEBS Lett, 392, 100−4.
  152. Loktionova, S. A, Kabakov, A.E. (1998) Protein phosphatase inhibitors and heatpreconditioning prevent Hsp27 dcphosphorylation, F-actin disruption and deterioration of morphology in ATP-depIetcd endothelial cells. FEBS Lett, 433, 294 300.
  153. Lorcnz, M., Popp, D., Holmes, K.C. (1993) Refinement of the F-actin model against X-ray fiber diffraction data by the use of a directed mutation algorithm. J Mol Biol, 234, 826−36.
  154. Lowe, J., McDermott, H., Pike, I., Spendlove, 1., Landon, M., Mayer, R.J. (1992) alpha В crystallin expression in non-lcnticular tissues and selective presence in ubiquitinated inclusion bodies in human disease .J Pathol, 166,61−8.
  155. MacRac, Т.Н. (2000) Structure and function of small heat shock/alpha-crystallin proteins: established concepts and emerging ideas. Cell Mol Life Sci, 57,899−913.
  156. Maizels, E.T., Peters, C.A., Kline, M., Cutler, R.E. Jr, Shanmugam, M., Hunzickcr-Dunn, M. (1998) Heat-shock protein-25/27 phosphorylation by the delta isoform of protein kinase C. Biochem J, 332, 703−12.
  157. Martin, J.L., Mcstril, R., Hilal-Dandan, R., Brunton, L.L., Dillmann, W.H. (1997) Small heat shock proteins and protection against ischemic injury in cardiac myocytes. Circulation, 96,4343−8.
  158. Matsuzaki, F., Matsumoto, S., Yahara, I., Yonczawa, N., Nishida, E., Sakai, H. (1988) Cloning and characterization of porcine brain cofilin cDNA. Cofilin contains the nuclear transport signal sequence. J Biol Chem, 263, 11 564−8.
  159. Mazhul, V.M., Zaitscva, E.M., Shavlovsky, M.M., Stcpanenko, O.V., Kuznctsova,
  160. M., Turovcrov, K.K. (2003) Monitoring of actin unfolding by room temperature tryptophan phosphorescence. Biochemistry, 42, 13 551−7.
  161. McGough, A. (1998) F-actin-binding proteins. Curr Opin Struct Biol, 8, 166−76.
  162. McGough, A., Way, M., DcRosier, D. (1994) Determination of the alpha-actinin-binding site on actin filaments by cryoelectron microscopy and image analysis. J Cell Biol, 126,433−43.
  163. McHaourab, H.S., Dodson, E.K., Kotcichc, H.A. (2002) Mechanism of chaperone function in small heat shock proteins. Two-mode binding of the excited states of T4 lysozyme mutants by alphaA-crystallin. J Biol Chem, 277,40 557−66.
  164. , N.B. (1995) Interaction of smooth muscle caldcsmon with calmodulin mutants. FEBSLett, 360, 89−92.
  165. Mehlen, P., Schulzc-Osthofif, K., Arrigo, A.P. (1996) Small stress proteins as novel regulators of apoptosis. Heat shock protein 27 blocks Fas/APO-1- and staurosporineinduced cell death. J Biol Chem, 271, 16 510−4.
  166. Merck, K.B., De Haard-Hoekman, W.A., Oude Essink, B.B., Blocmcndal, H., De Jong, W.W. (1992) Expression and aggregation of recombinant alpha A-crystallin and its two domains. Biochim Biophys Acta, 1130, 267−76.
  167. Miki, M, Kouyama, T. (1994) Domain motion in actin observed by fluorescence resonance energy transfer. Biochemistry, 33, 10 171−7.
  168. Miron, Т., Vancompemolle, K., Vandekerckhovc, J., Wilchek, M., Geiger, B. (1991) A 25-kD inhibitor of actin polymerization is a low molecular mass heat shock protein. J Cell Biol, 114,255−61.
  169. Miron, Т., Wilchek, M., Geiger, B. (1988) Characterization of an inhibitor of actin polymerization in vinculin- rich fraction of turkey gizzard smooth muscle. Eur J Biochem, 178, 543−53.
  170. Moraczcwska, J., Wawro, В., Seguro, K., Strzelecka-Golaszewska, H. (1999) Divalent cation-, nucleotide-, and polymerization-dependent changes in the conformation of subdomain 2 of actin. Biophys J, 77, 373−85.
  171. Moriyama, K., Yonezawa, N., Sakai, H., Yahara, I., Nishida, E. (1992) Mutational analysis of an actin-binding site of cofilin and characterization of chimeric proteins between cofilin and destrin. J Biol Chem, 267, 7240−4.
  172. Momet, D, Ue, K. (1984) Proteolysis and structure of skeletal muscle actin. Proc Natl AcadSciUSA, 81,3680−4.
  173. Mounier, N, Arrigo, A.P. (2002) Actin cytoskeleton and small heat shock proteins: how do they interact? Cell Stress Chaperones, 7, 167−76.
  174. Muchowski, P. J, Clark, J.I. (1998) ATP-enhanced molecular chapcrone functions of the small heat shock protein human alphaB crystallin. Proc Natl Acad Sci USA, 95, 1004−9.
  175. Muchowski, P.J., Hays, L.G., Yates, J.R. 3rd, Clark, J.l. (1999) ATP and the core «alpha-Crystallin» domain of the small heat-shock protein alphaB-crystallin. J Biol Chem, 274,30 190−5.
  176. Muhlrad, A., Cheung, P., Phan, B.C., Miller, C., Reisler, E. (1994) Dynamic properties of actin. Structural changes induced by beryllium fluoride. J Biol Chem, 269, 11 852−8.
  177. Ncira, J.L., Vazquez, E., Fersht, A.R. (2000) Stability and folding of the protein complexes of barnase. EurJBiochem, 267,2859−70.
  178. Netzcr, W. J, HartI, F.U. (1998) Protein folding in the cytosol: chaperonin-dependent and -independent mechanisms. Trends Biochem Sci, 23,68−73.
  179. Nicholl, I. D, Quinlan, R.A. (1994) Chapcronc activity of alpha-crystallins modulates intermediate filament assembly. EMBOJ, 13,945−53.
  180. Novagcn. (2000) pET system manual. TB055,9th edition 05/00, Novagen Inc.
  181. Ohta, Y., Nishida, E., Sakai, H., Miyamoto, E. (1989) Dephosphorylation of cofilin accompanies heat shock-induced nuclear accumulation of cofilin. J Biol Chem, 264, 16 143−8.
  182. Orlova, A, Egclman, E.H. (1992) Structural basis for the destabilization of F-actin by phosphate release following ATP hydrolysis. JMol Biol, 227, 1043−53.
  183. Orlova, A, Egelman, E.H. (1993) A conformational change in the actin subunit can change the flexibility of the actin filament. J Mol Biol, 232,334−41.
  184. Orlova, A, Egelman, E.H. (1995) Structural dynamics of F-actin: I. Changes in the С terminus .J Mol Biol, 245, 582−97.
  185. Orlova, A., Prochnicwicz, E., Egelman, E.H. (1995) Structural dynamics of F-actin: II. Cooperativity in structural transitions. J Mol Biol, 245,598−607.
  186. Orlova, A., Rybakova, I.N., Prochniewicz, E., Thomas, D.D., Ervasti, J.M., Egelman,. E.H. (2001) Binding of dystrophin’s tandem calponin homology domain to F-actin ismodulated by actin’s structure. BiophysJ, 80, 1926−31.
  187. Ortwerth, B.J., Slight, S.H., Prabhakaram, M., Sun, Y., Smith, J.B. (1992) Site-specific glycation of lens crystallins by ascorbic acid. Biochim Biophys Acta, 1117, 207−15.
  188. Otterbein, L.R., Graccffa, P., Dominguez, R. (2001) The crystal structure of uncomplexed actin in the ADP state. Science, 293, 708−11.
  189. Panasenko, O. O, Guscv, N.B. (2000) Simultaneous interaction of actin with alpha-actinin and calponin. IUBMB Life, 49,277−82.
  190. Panasenko, 0.0, Guscv, N.B. (2001) Mutual effects of alpha-actinin, calponin and filamin on actin binding. Biochim Biophys Acta, 1544, 393−405.
  191. Panasenko, O.O., Kim, M.V., Marston, S.B., Gusev, N.B. (2003) Interaction of the small heat shock protein with molecular mass 25 kDa (hsp25) with actin. Eur J Biochem, 270, 892−901.
  192. Panasenko, O.O., Seit Ncbi, A., Bukach, O.V., Marston, S.B., Guscv, N.B. (2002) Structure and properties of avian small heat shock protein with molecular weight 25 kDa. Biochim Biophys A eta, 1601, 64−74.
  193. Pardee, J. D, Spudich, J.A. (1982) Purification of muscle actin. Methods Enzymol, 85, 164−81.
  194. Park, C.O., Xiao, X.H., Allen, D.G. (1999) Changes in intracellular Na+ and pH in rat heart during ischcmia: role of Na+/H+ exchanger. Am J Physiol, 276, HI 581−90.
  195. Parsell, D. A, Lindquist, S. (1993) The function of heat-shock proteins in stress tolerance: degradation and reactivation of damaged proteins. Annu Rev Genet, 27, 437−96.
  196. Parsell, D.A., Sanchez, Y., Stitzel, J.D., Lindquist, S. (1991) Hsp 104 is a highly conserved protein with two essential nucleotide- binding sites. Nature, 353, 270−3.
  197. Pearson, G., Robinson, F., Beers Gibson, Т., Xu, B.E., Karandikar, M., Berman, K., Cobb, M.H. (2001) Mitogen-activatcd protein (MAP) kinase pathways: regulation and physiological functions. Endocr Rev, 22, 153−83.
  198. , E.A. (1993) Luminescent spectroscopy of proteins. CRC Press. Boca Raton, Ann Arbor, London, Tokyo
  199. Perng, M.D., Cairns, L., van den IJssel P, Prescott, A., Hutcheson, A.M., Quinlan, R.A. (1999) Intermediate filament interactions can be altered by HSP27 and alphaB-crystallin. J Cell Sci, 112,2099−112.
  200. Piotrowicz, R.S., Hickey, E., Levin, E.G. (1998) Heat shock protein 27 kDa expression and phosphorylation regulates endothelial cell migration. FASEB J, 12, 1481−90.
  201. Piotrowicz, R. S, Levin, E.G. (1997) Basolateral membrane-associated 27-kDa heat shock protein and microfilament polymerization. J Biol Chem, 272, 25 920−7.
  202. Piotrowicz, R.S., Martin, J.L., Dillman, W.H., Levin, E.G. (1997) The 27-kDa heat shock protein facilitates basic fibroblast growth factor release from endothelial cells. J1. Biol Chem, 272, 7042−7.
  203. Plater, M.L., Goode, D., Crabbe, M.J. (1996) Effects of site-directed mutations on the chapcronc-Iikc activity of alphaB-crystallin. J Biol Chem, 271, 28 558−66.
  204. , T.D. (1983) Measurement of rate constants for actin filament elongation in solution. Anal Biochem, 134,406−12.
  205. Pollard, T. D, Borisy, G.G. (2003) Cellular motility driven by assembly and disassembly of actin filaments. Cell, 112,453−65.
  206. Poon, S., Rybchyn, M.S., Easterbrook-Smith, S.B., Carver, J.A., Pankhurst, G.J., Wilson, M.R. (2002) Mildly acidic pH activates the extracellular molecular chaperone clusterin. J Biol Chem, 277, 39 532−40.
  207. Rajaraman, K., Raman, В., Ramakrishna, Т., Rao, C.M. (1998) The chapcrone-Iike alpha-crystallin forms a complex only with the aggregation-prone molten globule state of alpha-Iactalbumin. Biochem Biophys Res Commun, 249,917−21.
  208. Raman, В., Ramakrishna, Т., Rao, C.M. (1995) Temperature dependent chaperone-like activity of alpha-crystallin. FEBS Lett, 365, 133−6.
  209. Raman, В., Ramakrishna, Т., Rao, C.M. (1995) Rapid refolding studies on the chaperone-Iike alpha-crystallin. Effect of alpha-crystallin on refolding of beta- and gamma-crystallins. J Biol Chem, 270, 19 888−92.
  210. Rao, C.M., Raman, В., Ramakrishna, Т., Rajaraman, K., Ghosh, D., Datta, S., Trivedi, V.D., Sukhaswami, M.B. (1998) Structural perturbation of alpha-crystallin and its chaperone-Iike activity. IntJ Biol Macromol, 22, 271−81.
  211. Rcddy, G.B., Das, K.P., Petrash, J.M., Surcwicz, W.K. (2000) Temperature-dependent chapcronc activity and structural properties of human alpha-A- and alpha-B-crystallins. J Biol Chem, 275,4565−70.
  212. Ressad, F., Didry, D., Egilc, C., Pantaloni, D., Carlier, M.F. (1999) Control of actin filament length and turnover by actin dcpolymcrizing factor (ADF/cofilin) in the presence of capping proteins and ARP2/3 complex. J Я/о/ Chem, 274,20 970−6.
  213. Richards, E.H., Hickcy, E., Weber, L., Master, J.R. (1996) Effect of ovcrcxpression of the small heat shock protein HSP27 on the heat and drug sensitivities of human testis tumor cells. Cancer Res, 56,2446−51.
  214. Sakamoto, K., Urushidani, Т., Nagao, T. (1998) Translocation of HSP27 to cytoskeleton by repetitive hypoxia- reoxygenation in the rat myoblast cell line, H9c2. Biochem Biophys Res Commun, 251, 576−9.
  215. Schafer, C., Clapp, P., Welsh, M.J., Benndorf, R., Williams, J.A. (1999) HSP27 expression regulates CCK-induced changes of the actin cytoskeleton in CHO-CCK-A cclls. Am J Physiol, 277, CI 032−43.
  216. Schaffncr, W, Wcissmann, C. (1973) A rapid, sensitive, and specific method for the determination of protein in dilute solution. Anal Biochem, 56, 502−14.
  217. Schraufstatter, I.U., Hyslop, P.A., Hinshaw, D.B., Spragg, R.G., Sklar, L.A., Cochrane, C.G. (1986) Hydrogen peroxide-induced injury of cells and its prevention by inhibitors of poly (ADP-ribosc) polymerase. Proc Natl Acad Sci USA, 83, 490 812.
  218. Schutt, C.E., Myslik, J.C., Rozycki, M.D., Gooncsckcrc, N.C., Lindbcrg, U. (1993) The structure of crystalline profilin-bcta-actin. Nature, 365, 810−6.
  219. Sharma, K.K., Kaur, H., Kester, K. (1997) Functional elements in molecular chaperonc alpha-crystallin: identification of binding sites in alpha B-crystallin. Biochem Biophys Res Commun, 239, 217−22.
  220. Sharma, K.K., Kaur, H., Kumar, G.S., Kester, K. (1998) Interaction of l, l'-bi (4-anilino)naphthalenc-5,5'-disulfonic acid with alpha-crystallin. J Biol Chem, 273, 896 570.
  221. Sharma, K.K., Kumar, G.S., Murphy, A.S., Kester, K. (1998) Identification of 1,1-bi (4-ani!ino)naphthalcne-5,5'-disulfonic acid binding scqucnccs in alpha-crystallin. J Biol Chem, 273, 15 474−8.
  222. Sharma, K.K., Kumar, R.S., Kumar, G.S., Quinn, P.T. (2000) Synthesis and characterization of a peptide identified as a functional element in alphaA-crystallin. J Biol Chem, 275,3767−71.
  223. Siegers, K., Bolter, В., Schwarz, J.P., Bottchcr, U.M., Guha, S., Hartl, F.U. (2003) TRiC/CCT cooperates with different upstream chaperones in the folding of distinct protein classes. EMBOJ, 22, 5230−40.
  224. Singh, K., Groth-Vassclli, В., Farnsworth, P.N. (1998) Interaction of DNA with bovine lens alpha-crystallin: its functional implications. Inl J Biol Macromol, 22, 31 520.
  225. Smulders, R. H, de Jong, W.W. (1997) The hydrophobic probe 4,4'-bis (l-anilino-8-naphthalene sulfonic acid) is specifically photoincorporated into the N-terminal domain of alpha B- crystallin. FEBS Lett, 409, 101−4.
  226. Smulders, R.H., Merck, K.B., Aendekerk, J., Horwitz, J., Takemoto, L., Slingsby, C., Bloemendal, H., De Jong, W.W. (1995) The mutation Asp69→Ser affects the chaperone-like activity of alpha A- crystallin. Eur J Biochem, 232, 834−8.
  227. Smulders RHPH, Carver, J.A., Lindner, R.A., van Boekcl, M.A., Bloemendal, H., de Jong, W.W. (1996) Immobilization of the C-terminal extension of bovine alphaA-crystallin reduces chaperone-like activity. J Biol Chem, 271, 29 060−6.
  228. Smykal, P., Masin, J., Hrdy, I., Konopasck, I., Zarsky, V. (2000) Chapcronc activity of tobacco HSP18, a small heat-shock protein, is inhibited by ATP. Plant J, 23, 70 313.
  229. Sparrer, H., Rutkat, K., Buchncr, J. (1997) Catalysis of protein folding by symmetric chaperone complexes. Proc Natl AcadSci USA, 94, 1096−100.
  230. Spector, A., Chiesa, R., Srcdy, J., Garner, W. (1985) cAMP-dcpcndcnt phosphorylation of bovine lens alpha-crystallin. Proc Natl Acad Sci USA, 82,4712−6.
  231. Srinivasan, A.N., Nagincni, C.N., Bhat, S.P. (1992) alpha A-crystallin is expressed in non-ocular tissues. J Biol Chem, 267,23 337−41.
  232. Stokoe, D., Engel, K., Campbell, D.G., Cohen, P., Gacstcl, M. (1992) Identification of MAPKAP kinase 2 as a major enzyme responsible for the phosphorylation of the small mammalian heat shock proteins. FEBS Lett, 313,307−13.
  233. Studer, S, Narberhaus, F. (2000) Chaperone activity and homo- and hctcro-oligomcr formation of bacterial small heat shock proteins. J Biol Chem, 275, 37 212−8.
  234. Sudhakar, K, Fay, P.J. (1996) Exposed hydrophobic sites in factor VIII and isolated subunits. J Biol Chem, 271,23 015−21.
  235. Sugden, P. H, Clerk, A. (1998) «Stress-responsive» mitogcn-activated protein kinases (c-Jun N-terminal kinases and p38 mitogcn-activated protein kinases) in the myocardium. Circ Res, 83, 345−52.
  236. Sun, T.X., Das, B.K., Liang, J.J. (1997) Conformational and functional differences between recombinant human lens alpha-A- and alpha-B-crystallin. J Biol Chem, 272,6220−5.
  237. Sun, T. X, Liang, J.J. (1998) Intcrmolecular exchange and stabilization of recombinant human alpha-A- and alpha-B-crystallin. J Biol Chem, 273, 286−90.
  238. Sun, W., Van Montagu, M., Vcrbruggen, N. (2002) Small heat shock proteins and stress tolerance in plants. Biochim Biophys Acta, 1577, 1−9.
  239. Tetu, В., Lacassc, В., Bouchard, H.L., Lagace, R., Huot, J., Landry, J. (1992) Prognostic influence of HSP-27 expression in malignant fibrous histiocytoma: a clinicopathological and immunohistochemical study. Cancer Res, 52, 2325−8.
  240. Tirion, M.M., ben-Avraham, D., Lorenz, M., Holmes, K.C. (1995) Normal modes as refinement parameters for the F-actin model. Biophys J, 68,5−12.
  241. Tissieres, A., Mitchell, H.K., Tracy, U.M. (1974) Protein synthesis in salivary glands of Drosophila melanogaster: relation to chromosome puffs. J Mol Biol, 84,389−98.
  242. Turoverov, K.K., Biktashev, A.G., Khaitlina, S.Y., Kuznetsova, I.M. (1999) The structure and dynamics of partially folded actin. Biochemistry, 38, 6261−9.
  243. Turoverov, K.K., Verkhusha, V.V., Shavlovsky, M.M., Biktashev, A.G., Povarova, O.I., Kuznetsova, I.M. (2002) Kinetics of actin unfolding induced by guanidine hydrochloride. Biochemistry, 41, 1014−9.
  244. Van Troys, M., Vandekcrckhovc, J., Ampe, C. (1999) Structural modules in actin-binding proteins: towards a new classification. Biochim Biophys Acta, 1448, 323−48.
  245. Van Why, S.K., Mann, A.S., Ardito, Т., Thulin, G., Ferris, S., Macleod, M.A., Kashgarian, M., Siegel, N.J. (2003) Hsp27 associates with actin and limits injury in energy depleted renal cpithclia. J Am Soc Nephrol, 14,98−106.
  246. Veingcr, L., Diamant, S., Buchner, J., Goloubinoff, P. (1998) The small hcat-shock protein IbpB from Escherichia coli stabilizes stress-denatured proteins for subsequent refolding by a multichaperone network. J Biol Chem, 273, 11 032−7.
  247. J.M. (2002) Isoelectric focusing of proteins in ultra-thin polyacrylamide gels. Protein protocols handbook, 2cd edition, Edited by Walker J.M., Humana Press Inc., Totowa, NJ, 125−129.
  248. , M.P. (1994) Regulation of vascular smooth muscle tone. Can J Physiol Pharmacol, 72, 919−36.
  249. Walsh, M.T., Sen, A.C., Chakrabarti, B. (1991) Miccllar subunit assembly in a three-layer model of oligomcric alpha-crystallin. J Biol Chem, 266,20 079−84.
  250. , K. (2001) alpha-B- and alpha-A-crystallin prevent irreversible acidification-induced protein denaturation. Biochem Biophys Res Commun, 287, 642−7.
  251. Wang, K, Spector, A. (2001) ATP causes small heat shock proteins to release denatured protein. Eur J Biochem, 268,6335−45.
  252. Wang, P, Bitar, K.N. (1998) Rho A regulates sustained smooth muscle contraction through cytoskclctal reorganization of HSP27. Am J Physiol, 275, G1454−62.
  253. Wang, Y., Xu, A., Pearson, R.B., Cooper, G.J. (1999) Insulin and insulin antagonists evoke phosphorylation of P20 at serine 157 and serine 16 respectively in rat skeletal muscle. FEBS Lett, 462,25−30.
  254. Waters, E. R, Vierling, E. (1999) Chloroplast small heat shock proteins: evidence for atypical evolution of an organelle-Iocalized protein. Proc Natl Acad Sci USA, 96, 14 394−9.
  255. Wear, M.A., Yamashita, A., Kim, K., Maeda, Y., Cooper, J.A. (2003) How capping protein binds the barbed end of the actin filament. Curr Biol, 13,1531−7.
  256. Webb, B.L., Hirst, S.J., Giembycz, M.A. (2000) Protein kinase С isoenzymes: a review of their structure, regulation and role in regulating airways smooth muscle tone and mitogenesis. Br J Pharmacol, 130, 1433−52.
  257. Wegncr, A, Savko, P. (1982) Fragmentation of actin filaments. Biochemistry, 21, 1909−13.
  258. Welch, W. J, Feramisco, J.R. (1982) Purification of the major mammalian heat shock proteins. J Biol Chem, 257, 14 949−59.
  259. Welsh, M. J, Gaestel, M. (1998) Small heat-shock protein family: function in health and disease. Ann N Y Acad Sci, 851,28−35.
  260. Wieskc, M., Benndorf, R., Bchlke, J., Dolling, R., Grcllc, G., Biclka, H., Lutsch, G. (2001) Defined sequence segments of the small heat shock proteins HSP25 and alpha-B-crystallin inhibit actin polymerization. Eur J Biochem, 268,2083−90.
  261. Wymann, M. P, Pirola, L. (1998) Structure and function of phosphoinositidc 3-kinases. Biochim Biophys Acta, 1436, 127−50.
  262. Yambolicv, I.A., Hedges, J.C., Mutnick, J.L., Adam, L.P., GcrthofTfcr, W.T. (2000) Evidence for modulation of smooth muscle force by the p38 MAP kinase/HSP27 pathway. Am J Physiol Heart Circ Physiol, 278, H1899−907.
  263. Zantcma, A., Verlaan-De Vries, M., Maasdam, D., Bol, S., van dcr Eb, A. (1992) Heat shock protein 27 and alpha B-crystallin can form a complex, which dissociates by heat shock. J Biol Chem, 267, 12 936−41.
  264. Zavialov, A.V., Gaestel, M., Korpela, Т., Zav’yalov, V.P. (1998) Thiol/disulfide exchange between small heat shock protein 25 and glutathione. Biochim Biophys Acta, 1388, 123−32.
  265. Zhou, M., Lambert, H., Landry, J. (1993) Transient activation of a distinct serine protein kinase is responsible for 27-kDa heat shock protein phosphorylation in mitogcn-stimulatcd and heat-shocked cells. J Biol Chem, 268,35−43.
  266. Zobel, C.A.T., Loranger, A., Marceau, N., Theriault, J.R., Lambert, H., Landry, J. (2003) Distinct chapcronc mechanisms can delay the formation of aggresomes by the myopathy-causing R120G alphaB-crystallin mutant. Hum Mol Genet, 12, 1609−20.
  267. Zu, Y.L., Ai, Y., Huang, C.K. (1995) Characterization of an autoinhibitory domain in human mitogen-activated protein kinase-activated protein kinase 2. J Biol Chem, 270, 202−6.
  268. , O.B., Сейт Неби, A.C., Панасенко, О.О., Ким, М.В., Гусев, Н.Б. (2002) Выделение тканевого и рекомбинантного малого белка теплового шока с молекулярной массой 25 кДа (hsp25) из гладких мышц птиц. Вопросы биол., мед. и фарм. химии,. 1, 50−7.
  269. , Н.Б., Богачева, Н.Б., Марстон, С.Б. (2002) Структура и свойства малых белков теплового шока (sHsp) и их взаимодействие с цитоскелетом. Биохимия, 67,613−23.
  270. , Т., Фрич, Э., Сэмбрук, Дж.М. (1984) «Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование». М., Мир.
  271. Л. А. (1981) «Методы исследования белков и нуклеиновых кислот электрофорезом и ультрацентрифугированием». М., Наука.
  272. О.О., Ким М. В., Гусев Н. Б. (2003) Структура и свойства малых белков теплового шока. Успехи биол. химии, 43, 59−98.
  273. , П. (1986) «Изоэлсктричсскос фокусирование. Теория, методы и применение». М., Мир.
  274. С. Е, Соловьева Г. А. (1989) «Практикум по биохимии». М., МГУ.
  275. Татунашвили, Л. Б, Привалов, П.Л. (1984) Калориметрическое исследование денатурации G-актина. Биофизика, 29, 583−5.
  276. , К.К., Хайтлина, С.Ю., Пинаев, Г. П. (1975) Флуоресцентные свойства и определение содержания нативного актина в его препаратах. Биохимия, 40, 316−22.
Заполнить форму текущей работой

На отлично!